Исследование модельных и биологических мембран методом триплетных зондов
Диссертация
X цессов с характерными временами 10 — 10 с. Однако большое значение делает триплетные состояния очень чувствительными к тушащим цримесям и в первую очередь к молекулярному кислороду. Чувствительность спектроскопических методов регистрации триплетных молекул обычно значительно ниже, чем широко распространенного метода флуоресценции. Трудности, связанные с применением спектроскопии триплетных… Читать ещё >
Содержание
- ВВЕДЕНИЕ.Стр
- Глава I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- I. Изучение поступательной диффузии молекул в мембранах
- 2. Применение триплетных меток и зондов в биологических исследованиях
- Глава II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
- I. Основные реактивы
- 2. Регистрация кинетики затухания замедленной люминесценции
- 3. Липосомы и биологические мембраны
- 4. Встраивание зондов и меток в мембраны
- 5. Удаление кислорода из исследуемых растворов
- 6. Обработка и интерпретация экспериментальных результатов по кинетике тушения триплетных зондов в мембранах
- Глава III. ВЫБОР МЕМБРАННЫХ ТРИПЛЕТНЫХ ЗОНДОВ
- I. Фосфоресцентные зонды
- 2. Зонды испускающие аннигиляционную замедленную флуоресценцию
- Глава. ГУ, ИССЛЕДОВАНИЕ МОДЕЛЬНЫХ МЕМБРАН
- I. Зонды — тушители триплетных молекул
- 2. Исследование локализации эритрозина в липосомах из яичного лецитина
- 3. Изучение диффузионной подвижности молекул в липосомах
- 4. Применение явления сенсибилизации замедленной флуоресценции для регистрации столкновений зондов в мембранах
- Глава V. ИССЛЕДОВАНИЕ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАННЫХ СИСТЕМ
- I. Изучение локализации активного центра Са, М^ зависимой АТФазы в саркоплазматическом ретикулуме
- 2. Исследование структуры белков липидного матрикса мембраны саркоплазматического ретикулума
- 3. Изучение локализации хинонного кольца убихинона
- О — 10 в ли по с омах из дипальштоилфосфатидилхолина
- 4. Изучение локализации гемовых групп цитохромов
- Р-450 и в микросомальной мембране
- 5. Исследование межбелковых взаимодействий методом триплетных меток
Список литературы
- Владимиров Ю.А., Добрецов Г. Е. «Флуоресцентные зонды в исследованиях биологических мембран». М., НаукаД980, 320 с.
- Лихтенштейн Г. И. «Метод спиновых меток в молекулярной биологии». М., Наука, 1974, 256 с.
- Кузнецов А.Н. «Метод спинового зонда». М., Наука, 1976,210с.
- Cherry R.J. «Protein mobility in membranes». FEBS Lett., 1975, v.55, No.1, p.1−7.
- Котельников А.И., Кузнецов C.H., Фогель В. Р., Лихтенштейн Г. И. Исследование микроструктуры биологических систем методом триплетных меток. Мол.биол., 1979, т.13,И, с.152−159.
- Мак-Глинн С., Адзуми Т., Киносита М. Молекулярная спектроскопия триплетного состояния. М., Мир, 1972, 448 с.
- Ермолаев В.Л., Бодунов Е. Н., Свешникова Е. Б., Шахвердов Е. А. Безызлучательный перенос энергии электронного возбуждения. Д., Наука, 1977, 311 с.
- Капрельянц А.С. Динамические белковые ансамбли в биологических мембранах. Биохимия, 1982, т.47, № 6, с.883−895.
- Лихтенштейн Г. И. Многоядерные окислительно-восстановительные металлоферменты. М., Наука, 1979, 323 с.
- Котельников А.И., Фогель В. Р., Лихтенштейн Г. И. и др. Исполь зование явления дезактивации возбужденных триплетных состояний для исследования строения и электронной цроводимости белков. Мол.биол., 1981, т. 15, Ш, с.281−289
- Hauaka G. Plasto and ubiquinone as translocators of electrons and protons through membranes. A facilitating role of isoprenoid side chain. FEBS Lett., 1977, v.79, No.2, p.345--347.
- Hackenbrock C.R. Lateral diffusion and electron transfer in the mitochondrial inner membrane. Trend.Biochem.Sci., 1981, v.6, No.6, p.151−154.
- Pastan J.H., Willingham M.C. Journey to the center of the cell: role of the receptosome. Science, 1981, v.214,1. No.4520, p.504−509.
- Мид Дж. Свободнорадикальные механизмы повреждения липидов ии их значение для клеточных мембран.- В кн. Свободные радикалы в биологии. М., Мир, 1979, т.1, с.68−88.
- Котык А., Яначек К. Мембранный транспорт. М., Мир, 1980,341 с.
- МсName M.G., McConnel Н.М. Transmembrane potentials and phospholipid flip-flop in excitable membrane vesicles. Biochemistry 1973, v.12, No.16, p.2951−2958.
- Alwattar A.H., Michael D.L., Birks J.B. Diffusion controlled rate process. in Organic molecular photophysics, N.-Y.-L., John Wiley and Sons, 1975, p.403−456.
- Donner M., Bouchy M., Virio M.-L., Andre J.-G. Spectrofluori-metric methods for the measurements of the so called «micro-viscosity» of lipid structures. Biochimie, 1981, v.64, No.11--12, p.961−965.
- Weaver D.L. Note on the interpretation of lateral diffusion coefficients. Biophys.J., 1982, v.38, No.3, p.311−313.
- Ивков В.Г., Берестовский Г. И. Липидный бислой биологических мембран. М., Наука, 1982, 224 с.21″ Romberg R.D., McConnell Н.М. Lateral diffusion of phospholipids in a vesicle membrane. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1971, v. 68, No.10, p.2564−2568.
- Ulmius J., Wennerstrom H., Lindblom G., Arvidson G. Proton NMR: bandshape studies of lamellar liquid crystalls and gel phases containing lecithins and cholesterol. Biochim.Biophys. Acta, 1975, v.389, No.2, p.197−202.
- Cullis P.R. Lateral diffusion rates of phosphatidylcholine in vesicle membranes: effects of cholesterol and hydrocarbone phase transition. PEBS Lett., 1976, v.70, No.1,p.223−228.
- Buraell E.E., Chillis P.K., De Kruiff B. Effects of tumbing and lateral diffusion on phosphatidylcholine model membrane P31-NMR line shapes. Biochim.Biophys.Acta, 1980, v.603, No.1, p.63−69.
- Kuo A.L., Wade C.G. Lipid lateral diffusion by pulsed nuclear magnetic resonance. Biochemistry, 1979″ v.18, No.11, p.2300−2308.
- Devaux P., McConnel H.M. Lateral diffusion in spin labeled phosphadylcholine multibilayers. J.Am.Chem.Soc., 1972, v.94, No.13, p.4475−4481.
- Trauble H., Sackman E. Studies of the crystalline-liquidcrystalline phase trantions of lipid model membranes. III.
- Structure of steroid lecithin system below and above lipidphase transition. J.Am.Chan.Soc., 1972, v.94, No.13,p.44 994 510.
- Devaux P., McConnel H.M. Equality of the rates of the lateral diffusion of phosphatidylcholine and phosphatidyl-ethanolamine in rabbit sarcoplasmic reticulum. Ann.N.Y. Acad.Sci., 1973, v.222, p.489−496.
- Seigneuret M., Davoust J., Nerve P., Devaux P. Lipid-lipid and lipid-protein collision rates in membranes. Determination by evaluation of spin-spin interaction betweenand 14N spin labels. Biochimie, 1981, v.63, No.11−12,p.867 871.
- Kasumi A., Subszynski W.K., Hyde J.S., Oxygen transport parameter in membranes as deduced by saturation recovery measurements of spin lattice relaxation time of spin labels. Pro с.Nat.Acad.USA, 1982, v.79, No, 6, p, 1854−1858.
- Омельяненко В.Г., Михайлов A.M., Торчилин В. П., Смирнов В. К., Гольданский В. И. «Свободнорадикальная метка новый подходк исследованию динамики липидных систем». Мол.биол., 1981, т.15, Ж, с.54−61.
- Prye L.D., Edidin H. The rapid intermixing of cell surface antigens after formation of mouse-human heterokaryons.
- J.Cell Sci., 1970, v.7, No. 2, p.319−335.
- Poo M., Cone R.A. Lateral diffusion of rodopsin in the pho-toreceptore membrane. Nature, 1974, v.247, No.5441, p.438--441.
- Teissie J., Tocane J.-P., Baudras A. A fluorescence approach of the determination of translational diffusion coefficients lipids in phospholipid monolayer at the aii>«water interface. Eur.J.Biochem., 1978, v.83, No.1, p.332−341.
- Axelrod D., Koppel D.E., S chl es singer J. Mobility measurements by analysis of fluorescente photobleaching recovery kinetics. Biophys.J., 1976, v.11, No.9, p.1055−1069.
- Peters R., Brunger A., Schulten K. Continuous fluorescence microphotolysis: A sensitive method for study of diffusion processes in single cell. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1981, v.78, No.2, p.962−966.
- Lepock J.R., Thompson J.E., Kruuv J., Wallach D.F.H. Photo-induced crosslinking of membrane proteins by fluorescein isothicyanate. Biochem.Biophys.Res.Com., 1978, v.85,1. No.1, p.344−350.
- Sheetz M.P., Koppel D.E. Membrane damage caused by irradiation of fluorescent concanavalim A. Pro c. Nat .Acad. Sei .USA, 1979, v.76, No.7, p.3314−3317.
- Wolf D.E., Edidin M., Draysten P.R. Effect of bleaching light on measurement of lateral diffusion in cell membranes bythe fluorecsence photobleaching recovery method. Proc.Nat. Acad.Sei.USA, 1980, v.77, No.5, p.2043−2045.
- Koppel D.E., Sheetz M.P. Fluorescence photobleaching does not alter the lateral mobility of erytrocyte membrane glycoprotein. Nature, 1981, v.293, No.5828, p.159−161.
- Weisman m.b."Fluctuation spectroscopy» in «Annual Review of Physical Chemistry». 1981, v.32, p.205−233.
- Fahey P.F., Koppel D.E., Barak L.S. et al. Lateral diffusion in planar lipid membranes. Science, 1977, v. 195, No.4275,p.305−306.
- Nicoli D.F., Briggs J., Elinys V.B. Fluorescence imunnoassay based on long time correlation of number fluctuations. Proc. Nat.Acad.Sei.USA, 1980, v.77, No.8, p.4904−4908.
- Forster Th., Kasper К., Ein Konzentrationsumschlag der Fiuoreszens des Pyrens.
- Z.Electrochem., 1955, v.59, No6 j).977- 981.
- Паркер С. «Фотолюминесценция растворов», 1972, М., Мир, 510 с
- Donner M. Kinetics of partly diffusion controlled reactions. VII pyrene excimer formation in erythrocyte membranes. Biochem.Biophys.Ees.Com., 1980, v.97, NoO, p.1183−1191.
- Sackmann E. Application of excimer as optical probes onmembranes research. Z.Phys.Chem.N.F. 1976, v.101, No.2,p.391 416.
- Литвинов И.О., Образцов B.B. «Изучение вязкости свободных и связанных с белком липидов в мембранах.Биофизика», 1982, т.27, М, с.81−86.
- Дергунов А.Д., Капрельянц А. С., Кабашев А. А. и др. Существование слоя пограничных липидов в реконструированной системе гидрофобный белок-чяипид". Биохимия', 1982, т.47, В 2, с.296−304.
- McGrath А. Б., Morgan C.G., Radda G.K. Phot о bleaching. A novel fluorescence method for diffusion studies in lipid systems. Biochim.Biophys.Acta, 1976, v.426, No.2, p.173−185.
- Капо K., Kawazuni H., Ogawa Т., Sumamuto J. Fluorescence quinching in liposomal membranes. Exiplex as a probe for investigation artificial lipid membranes properties. J.Phys. Chem., 1981, v.85, No.15, p.2204−2209.
- Melnik R.L., Haspel H.C., Goldenberg M., Grecnbaum L.M., Weinstein S. Use of fluorescent probes that form intramolecular eximers to monitor structural changes in model and biological membranes. Biophys.J., 1981, v.34, No.3″ p.449−515.
- Бурштейн Э.А. Собственная люминесценция белка. В кн.: Итоги науки и техники. Серия «Биофизика», т.7, 1977, 190 с.
- Cheng С., Thomas J.К., Kupla С.P. Dynamics of pyrene fluorescence in Escherichia Coli membrane vesicles. Biochemistry, 1974, v.13, No.6, p.1135−1139.
- Lo M.M.S., Garland P.B., Lamprecht J., Barnard E.A. Rotational mobility of the membrane bound acetylcholine receptor of torpedo electric organ measured by phosphorescence depolarisation. FEBS Lett., 1980, Ў.111, No.2, p.407−412.
- Greinert R., Staerk H., Stier A., Weller A. E-type delayed fluorescence depolarisation. A technique to probe rotational motion in the microsecund range. J.Biochem.Biophys.Res. Methods, 1979, v.1, No.2, p.77-:83.
- Nobuyuki W., Yoshimasa T. Delayed luminescence of pyrene in phosphatidylcholine dispersions. Biochim.Biophys.Acta, 1981, v.647, No.1, p.155−158.
- Jonson P., Garland P.B. Fluorescent triplet probes for measuring the rotational diffusion of membrane proteins. Biochem.J., 1982, v.203, No.1, p.313−321.
- Garland P.B., Moor C.H. Phosphorescence of protein bound eosin and eritrosin. Biochem.J., 1979, v.183, N0.3, p.561--572.
- Vadas E., Melancon P., Braun P.E., Galley W.C. Phosphorescence, studies of the interaction of myelin basic protein with phosphatidilserine vesicles. Biochemistry, 1981, v.20, No.11, p.3110−3116.
- Dixit B.P.S.N., Moy V.i., Vanderkooi J.M. Reactions of excited state cytochrome e. derivatives. Delayed fluorescence and phosphorescence of zinc, tin and metall-free cytochrome c at room temperature. Biochemistry, 1984, v.23, No.9,p.2103−2107.
- Lavorel J. Luminescence. In: Bioenergetics of photosynthesis. 1975, N.Y., Acad. Press, p.233−317.
- Bolt J., Turro N.J. New probes for surfuctant solutions: phosphorescent labeled detergents. Photochem.Photobiol., 1982, v.35, No.3, p.305−310.
- Kotelnikov A.I., Fogel V.R., Mekler V.M., Kochetkov V.V., 1. khtenstein G.I. Use of triplet label a new method forprotein and membrane investigation in solutions. in tes.
- Confer."Water and water solutions in biological Systems", 1. Bled. 1981.
- Austin R.H., Chan S.S., Jovin T.M. Rotational diffusion of cell surface components by time resolved phosphorescence anisotropy. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1979, v.76, No.1, p.5650--5654.
- Wang J., Hogan M., Austin R.H. et al. Molecular motion of ША as measured by triplet anisotropy. Pro с. Nat. Acad. Sci.
- USA, 1982, v.79, No.12, p.3518−3522.
- Wang J., Hogan M., Austin R.H. DNA motions in the nucleo-some core particle. Proс.Nat.Acad.Sci.USA, 1982, v.79, No.19″ p.3886−5890.
- Wagner R., Carrillo N., Junge W. et al. Conformational changes of the isolated ferredoxin NADP — oxidoreductase upon nucleotide binding as revealed by the triplet lifetime of bound eosin — SCN. FEBS Lett., 1981, v.131, No.2,p.335−340.
- Horie 2?., Vanderkooi J.M. Phosphorescence of tryptophan from parvalbumin and actin in liquid solution. FEBS Lett., 1982, v.147, No.1, p.69−73.
- Мажуль B.M., Б^молаев Ю.С., Конев С. В. «Триптофановая фосфоресценция цри комнатной температуре новый метод изучения структурного состояния биологических мембран и белков в клетке.Ж.прикл.спектр., 1980, т.32, № 5, с.903−908.
- Fleishman D.E. Delayed fluorescence and the reversal of the primary photochemistry in Rhodopseudomonas viridis. Photochem.Photobiol., 1974, v.19, No.1, p.59−68.
- Шин И.В., Фогель В. Р., Котельников А. И., Лихтенштейн Г. И. Исследование структуры и внутримолекулярной динамики фотоактивного пигмент белкового комплекса эозин-казеин.Биофизика, 1982, т.27,ЖЕ, с.5−9.
- Шин И.В., Котельников А. И. «Лихтенштейн Г. И. Кинетика реакций фотопереноса электрона в комплексе эозин-казеин. Биофизика, 1982, т.27, Л2, с.208−211.
- Razi-Nagvi К., Behr J.-Р., Chapman D. Methods for probing lateral diffusion of membrane components: triplet-triplet annigilation and triplet-triplet energy transfer. Chem.Phys. Lett., 1974, v.26, No.3, p.440−444.
- Huang C.H. Studies on phosphatidylcholine vesicles: Formation and physical characteristics. Biochemistry, 1962, v.8, No.1, p.344−353.
- В.Б.Ритов, В. И. Мельгунов, Л. Г. Комаров и др. Интегральные белки мембран саркоплазматического ретикулума скелетных мышц кролика и карпа. ДАН СССР, 1977, т.233, № 4, с.730−733
- Lowry О.Н., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Spectrometric method of determination of protein concentration. J.Biol.Chem., 1951, v. 193, p.265-?71.
- В.Б.Ритов Влияние ацетилхолина и кофеина на функциональную активность фрагментированного саркоплазматического ретикулума, Биохимия, 1971, т.36, Ш, с.393−400.
- Ритов В.Б. Молекулярная организация и механизм функционирования Са^+~ зависимой АТФазы саркоплазматического ретикулума.
- В сб. Итоги науки и техники, серия Биологическая химия, М., ВИНИТИ, 1977, т. II, с.5−78
- Есыр, 8 В О. В. Роль транспортных АТФаз в электромеханическом сопряжении мышц. Алма-Ата, Наука, 1983, 285 с.вб.Барузина Г. И., Менгазетдинов Д. Э. и др. Выделение и свойства цитохрома Р-450 из микросом печени кролика. Биохимия, 1979, т.44,№ 5, с.1049−1057.
- Cherry R.J., Cogoli A., Oppliyer М., Shneider G., Semeneza G., A spectroscopic technique for measuring slow rotational diffusion of macromol ecul es. I Preparation end properties of a triplet probes. Biochemistry, 1976, v.15,No.17,p.3653
- Weltman J.K., Szaro R.P. et al. N-(3-pyrene)malimide: a long time lifetime fluorescent sulfhydryl reagent* J"Biol. Chem., 1973, v.248, Ho.9, p.3173−3177,
- Справочник химика.M., Химия, 1964, т. З, 1008 с
- Peterson J.A., Ebel R.B. et al. temperature dependence of cytochrome P-450 reduction. A model for NADPH cytochrome P-450 interaction. J.Biol.Chem., 1976, v.251-, No.13,p.4010−4016.
- З^ницкий H.H., Каминский B.A., Тимашев С. Ф. Методы физико-химической кинетики.M., Химия, 1972, 198 с.
- Owen C.S. Two-dimensional diffusion theory: cylindrical diffusion model applied to fluorescence quenching. J.Chem. Phys., 1975, v.62, No.8, p.3204−3207.
- Hardt S.L. Rates of diffusion controlled reactions in one, two and three dimensions. Biophys.Chem., 1979, v.10, No.3−4, p.239−253»
- Axelrod D. Lateral Motion of membrane proteins and biological functions. J.Membr.Biol., 1983, v.75, No.1, p.1−10.
- Врунов П.А., Каминский В. Б., Тимашев С. Ф. О кинетикие рекомбинации активных центров. Теор.эксп.химия, 1974, т.10, № 3, с.380−384
- Левин С.В. Структурные изменения клеточных мембран.Л, Наука, 1976, 224с.
- Bakstrom H.L., Sandros К. The quenching of the long-lived fluorescence of biacetyl in solution. Acta Chem.Scand., 1958, v.12, No.5, p.823−832.
- Золин В.Ф., Коренева Л. Г. Редкоземельный зонд в химии и биологии. М., Наука, 1980, 282с.
- Ермолаев В.А. .Свешников Е. Б., П1ахвердов Т. А. Изучение комплексообразования между органическими молекулами и ионами редкоземельных элементов в растворах методом переноса электронной энергии. Успехи химии, 1976, т.45, M0, c. I753-I78I
- Balzani V., Moggi L., et al. Quenching and sensitization processes of coordination compounds. Coord.Chem.Rev., 1975, v.15, Ho.4, p.321−433.
- Ю1. Меклер B.M. «Котельников А. И. «Лихтенштейн Г. И. Применение зондов, испускающих аннигиляционную замедленную флуоресценцию для исследования модельных и биологических мембран. Биофизика, 1983, т.28, № 3, с, 503−504.
- Parker С.А., Hatchard C.G. Delayed fluorescence from solutions of anthracene and phenanthrene. Proc.Roy.Soc., v.269, «0.1339, p.574−584.
- ЮЗ. Бартлон Д., Койл Д. Возбужденные состояния в органической химии.М., Мир, 1978, 446 с.
- Engel P. S., Woods T.L., Page M.A. Quenching of excited triplet sensitizers by organic peroxides. J.Phys.Chem., 1983, v.87, No.1, p.10−13.
- Чибисов А.К. Перенос электронов в фотохических реакциях. Успехи химии, 1981, т.50, № 7, с.1169−1196
- Crysochoos J., Grossweiner L.J. Plash photolysis of several aromatics by ultraviolet light and visible light in the presence of eosin Y. Photochem.Photobiol., 1968, v.8, No.3, p.193−208.
- Арчаков А.й. Оксигеназы биологических мембран.M., Наука, 1983, 56с.
- Коробов В.Е. «Чибисов А, К. Первичные фотоцроцессы в молекулах красителей. Успехи химии, 1983, т.52, ЖЕ, с.43−71.
- Birks J.B. Photophysics of aromatic molecules. 1970, L., Wiley-Interscience, 496.
- Gorner H., Schulte-Frohlinde. Observation of a triplet state of azulene generated by energy transfer in solution. J. Photochemistry, 1981, v.16, No.9, p.169−177.
- Freed J.H., Fraenkel G.K. Theory of linewidth in electron spin resonance spectra. Chem.Phys., 1963, v.39, No.1,p.226−230.
- Tank D.W., Wu E.S., Meers P.K., Webb W.W. Lateral diffusion of gramicidin С in phospholipid multibilayers. Biophys.J., 1982, v.40, No.2, p.129−135.
- Котельникова Р.А., Татьяненко Л. В., Маклер В. М., Котельников А. И., Исследсв ание каталитически активного центра CsTmc^ зависимой АТ"Фазы саркоплазматического ретикулума методом триплетных зондов.Мол.биол.1982, т.16, }&6, с.1188−11 932+
- Inesi G., Kuzzmack М., The Са т dependent ATPase of sarcoplasmic reticulum, in: Biomembrane structure and function. NrY.L., 1984, p.355−410.
- Stephens E.M., Grisham C.M. The structure and mechanism2+of the sarcoplasmic reticulum Ca -ATPase: a bio-inorganic perspective, in: Advances in inorganic biochemistry, N.-Y. L., 1982, p.263−288.
- Scandella C.J., Devaux P., McConnell H.M. Rapid lateral diffusion of phospholipids in rabbit sarcoplasmic reticulum. Proc.Nat.Acad.Sci.USA, 1972, v.69, No.8, p.2056−2060.
- Laggner P. Lateral diffusion of lipids in sarcoplasmic reticulum membranes is area limited. Nature, 1981, v.294, No.3839, p.373−374.
- KLausner R.D., Kleinfeld A.M., Hoover R.L., Karnovsky M.J. Lipid domains in membranesi evidence derived from structural perturbations induced by free fatty acids and lifetime heterogeniety analysis. J.Biol.Chem., 1980, v.255, N0.4, p.1286−1294.
- Лаврецкая Э.Ф., Татьяненко Л. В., Мошковский Ю. Ш. и др. О некоторых механизмах действия психотропных препаратов на транспортные АТФазы. Фармакология и токсикология, 1980, Ш, с.292−295
- Ленинддер А. Митохондрия, М., «Мир», 1966, 274 с.
- Mitchell P. The protonmotive 0 cycle: a general formulation. FEBS Lett., 1975, v.59, No.2, p.137−139.
- Rich P.R. Electron transfer reactions between quinols and quinones in aqueous and aprotic media. Biochim.Biophys. Acta, 1981, v.637, No.1, p.28−33.
- Kongaley P.В., Feigenson G.W. H-NMR study of the location and motion of ubiquinones in perdeuterated phosphatidylcholine bilayers. Biochim.Biophys.Acta, 1981, v.635, No.3, p.602--618.
- Чибисов A.K. Триплетные состояния и их участие в фотохимических реакциях переноса электрона.Химия высоких энергий 1976, т.10, ЖЕ, с.3−24
- Арчаков А.И. Оксигеназы биологических мембран. 1983, М., Наука, 54 с.
- Enoch H.G., Fleming P.Y., Stritmatter P. The binging of cytochrome bjj to phospholipid vesicles and biological membranes. J.Biol.Chem., 1979, v.254, No. 14, p.6438−6443.
- Ludi H., Hasselbach W. Fluorescence studies on N-(3-pyrene) maleimimide labeled sarcoplasmic reticulum. ATPase in native and solubilised membranes. Z.Naturforsch., 1982, V.37C, 1. No.11,12, p.1170−1179.
- Ludi H., Hasselbach W. Excimer formation of ATPase from sarcoplasmic reticulum labeled with N-(3-pyrene)maleinimide. Eur.J.Biochem., 1983, v.130, No.1, p.5−8.
- Yantorno R.E., Yamamoto Т., Tonomura Y., Energy transfer between fluorescent dyes attached to Ca2+ Mg2+ ATPase in the sarcoplasmic reticulum. J.Biochem., 1983, v.94, No.4, p.1137−1145.
- Лившиц В.А., Кузнецов В. А., Иванова Т. О. Исследование обратимой агрегации Са-зависимой АТФазы саркоплазматического ретикулума методом спиновых меток.-Тезисы стендовых докладов I Всесоюзного биофизического съезда, М., 1982, т.1, с. 233−234.
- Katsikas H., Quinn P.J. Fluorescent probe studies of the distribution of ubiquinone homologues in bilpyers of dipalmitoylglycerophosphocholine. Eur. J. Biochem., 1983, v.131, No.3, p.607−612.