Стабилизация олигомерных ферментов без применения носителей
Диссертация
Ранее в нашей лаборатории были разработаны подходы к стабилизации ферментов без использования полимерных носителей на примере простейшего модельного фермента — химотрипсина. Они заключались в одноточечной модификации определенных функциональных групп на поверхности белковой глобулы, а также в применении бифункциональных реагентов в качестве «скобок», скрепляющих отдельные части полипептидной цепи… Читать ещё >
Содержание
- Список сокращений, встречающихся в диссертации
- ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- Глава I. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ОСНОВЫ СТАБИЛЬНОСТИ И ИНАКТИВАЦИИ ОЛИГОМЕРНЫХ ФЕРМЕНТОВ
- 1. Особенности проявления функциональной активности олигомерных ферментов
- 2. Механизм инактивации олигомерных ферментов
- 3. Молекулярные основы стабильности олигомерных ферментов из термофильных микроорганизмов
- Глава II. СТАБИЛИЗАЦИЯ ОЛИГОМЕРНЫХ ФЕРМЕНТОВ БЕЗ ПРИМЕНЕНИЯ НОСИТЕЛЕЙ
- 1. Стабилизация ферментов путем одноточечной модификации поверхностных функциональных групп
- 2. Стабилизация олигомерных ферментов эффекторами
- 3. Стабилизация олигомерных ферментов с помощью солевых мостиков
- 4. Стабилизация олигомерных ферментов с помощью внутримолекулярного сшивания бифункциональными реагентами
- Глава III. ПРИМЕНЕНИЕ ОЛИГОМЕРНЫХ ФЕРМЕНТОВ В МЕДИЦИНЕ
- МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
- МАТЕРИАЛЫ
- МЕТОДЫ
- РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
- 1. Термостабильность препаратов ГАФД с ковалентно сшитыми субъединицами
- 2. Стабилизация ГАФД обработкой бифункциональными реагентами по отношению к различным денатурирующим воздействиям
- 3. Механизм стабилизации олигомерных ферментов би~ функционф1ьными реагентами
- 4. Термостабильность препаратов ГАФД, измеренная с помощью регистрации ферментативной активности при повышенной температуре
- 5. Сравнение стабильности ГАШД с поперечносшитыми субъединицами и ферментов из термофильных микроорганизмов
- 6. Стабилизация L-аспарагиназы с помощью ковалентного сшивания субъединиц
- ВЫВОДЫ
Список литературы
- Березин И.В., Клибанов АЖ., Мартинек К. Кинетико-термодинамичес-кие аспекты катализа иммобилизованными ферментами.- Успехи химии,, 1975, т. 44, с. 17−47.
- Жоли м. Физическая химия денатурации белков.- М.: Мир, 1968, 364 с.
- Ларионова Н.И., Торчилин В. П. Современное состояние и перспективы использования в медицине иммобилизованных физиологически-активных соединений белковой природы.- Хим.-фарм. журнал, 1980, № 4,с. 21−36.
- Мартинек К. Стабилизация ферментов один из ключевых факторов при внедрении биокатализа в практику.- В кн.: Успехи биоорганического катализа, Изд-во МГУ, 1979, с. 105−157.
- Klibanov A.M. Enzyme stabilization by immobilization.- Anal. Biochem. 1979, v. 93, № 1, p. 1−23.
- Tanford C. Protein denaturation, part 2.- Adv. Protein Chem., 1969, v. 24, p. 1−35.
- Zaborsky 0. Immobilized enzymes.- Cleveland, Ohio: CRC Press 1973.
- Torchilin V.P., Maksimenko A.V., Smirnov V.N., Klibanov A.M., Berezin I.V., Martinek K. Prinsiples of enzyme stabilization. Part III. Biochim. Biophys. Acta, 1978, v. 522, p. 277−283.
- Torchilin V.P., Maksimenko A.V., Smirnov V.N., Berezin I.V., Martinek K. Prinsiplrs of enzyme stabilization. Part V. -Biochim. Biophys. Acta, 1979, v.568, p. 1−10.
- Klotz I.M., Darnall D.W., Langerman N.R. Quaternary structure of proteins.- The Proteins, New-York London, Academic Press, 1975, p. 293−405.
- Шульц Г., Ширмер P. Принципы структурной организации белков.-М.: Мир, 1982, с. 64.
- Jaenicke R. Folding and association of oligomeric enzymes.-Biophys. Struct, and Mech, 1981, v.7, p. 228−229.
- Chan W.W.-C. Matrix-bound protein subunits.- Biochem. Biophys. Res. Commun., 1970, v. 41, № 5, p. 1198−1204.
- Ashmarina L.I., Muronetz V.I., Nagradova N.K. A monomer of gly-ceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase is catalytically active.-Biochem. Int., 1980, v. 1, p. 47−54.
- Chan W.W.-C. The relationship between quaternary structure and enzyme activity.- Trends Biochem. Sci., 1976, v. 1, № 11, p. 258−260.
- Gavilanes F.G., Gavilanes J.G., Municio A.M. Conformational stability of fructose-1,6-biphosphate aldolase from Ceratis ca-pitata.- Int. J. Peptide Protein Res., 1981, v. 17, № 2, p. 539 545.
- Shore J.D., Chakrabarti S.K. Subunit dissociation of mitochondrial malate dehydrogenase.- Biochemistry, 1976, v. 15, № 11,p. 875−879.
- Wood D.C., Hodges C.T., Harrison J.H. The relation of the pH and concentration-dependent dissociation of porcine heart mitochondrial malate dehydrogenase.- Biochem. Biophys. Res. Commun., 1978, v. 82, № 3, p. 943−950.
- Угарова H.H., Бровко Л. Ю., Беляева Е. И., Филипова Н. Ю., Бере-зин И.В. Димеры каталитически активные частицы люциферазы светляков.- Докл. акад. наук СССР, 1980, т. 260, № 2, с. 358−360.
- Бровко Л.Ю., Беляева У. И., Угарова Н. Н. Субъединичные взаимодействия В люциферазе светляков Luciola mingrelica. Их роль и проявлении активности фермента и процессе термоинактивации.-Биохимия, 1982, т. 47, № 5, с. 760−766.
- Dobeli Н., Schoenenberger G.A. A factor isolated from liverinhibits reassociation/reactivation of dissociated glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.- FEBS Lett., 1981, v. 133, № 1, p. 123 126.
- Hoagland V.D., Teller D.C. Influence of substrate on the dissociation of rabbit muscle D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.-Biochemistry, 1969, v. 8, № 2,p. 594−602.
- Muronetz V.I., Golovina Т.О., Nagradova N.K. Rat skeletal muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: adenine nucleotide-induced inactivation.- Arch. Biochem. Biophys., 1976, v. 177, № 1, p. 16−23.
- Shifrin s., Grochowski B.J. L-Asparaginase from Escherichia coli. Succinilation and subunit interactions.- J. Biol. Chem., 1972, v. 247, № 4, p. 1048−1054.
- Marshall J.J. Manipulation of the properties of enzyme by covalent attachment of carbohydrate.- Trends Biochem. Sci., 1978, v.3, № 4, p. 79−83.
- Torchilin V.P., Galka M., Ostrowski W. Comparative studies on immobilization of human prostatic acid phosphatase.- Biochim. Biophys. Acta, 1977, v. 483, № 2, p. 331−336.
- Muller J., Klin C. Stability of dehydrogenases. III. Malate dehydrogenases." Biochim. Biophys. Acta, 1982, v. 707, № 1, p. 133 141 .
- Jaenicke R. Subunit refolding and reassociation of oligomeric enzymes.- In Proteins: structure, function and industrial application, 12-th FEBS meeting, Oxford, Pergamon Press, 1978, p. 187 198.
- Jaenicke R., Schmid D., Knof S. Monodispersity and quaternary structure of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.- Biochemistry, 1968, v. 7, W 3, p. 919−926.
- Jaenicke R., Rudolph R., Hieder I. Quaternary structure, subunitactivity and in vitro association of porcine mitochondrial malate dehydrogenase.- Biochemistry, 1979, v. 18, № 7, p. 1217−1223.
- Gerschitz J., Rudolph R., Jaenicke R. Refolding and reactivation of liver alcihol dehydrogenase after dissociation and denaturation in б M guanidine hydrochloride.- Eur. J. Biochem., 1978, v. 87,3, p. 591−597.
- Forasteri H., Ingham K.C. Thermal stability of human chorionic gonadotropin (hCG) reversible dissociation of subunits at neutral pH.- J. Biol. Chem., 1982, v. 257, № 14, p. 7976−7981.
- Levi A.S. Properties of water-insiluble matrix bound lactate dehydrogenase. Arch. Biochem. Biophys., 1975, v. 168, № 1, p. 115 121 .
- Goldman R., Kedem 0., Katchalski E. Kinetic behavior of alkaline phosphatase-collodion membrane.- Biochemistry, 1971, v. 10, № 1, p. 165−172.
- Полторак O.M., Чухрай E.C. Кинетика и механизм каталитической инактивации ферментов с четвертичной структурой.- Вест. Моск. унта. Сер. 2. Химия, 1979, т. 20, № 3, с. I95−2II.
- Чухрай Е.С. Проблемы межбелковых взаимодействий в явлениях адсорбции, катализа и термоинактивации ферментов. Автореф. Дисс.. докт. хим. наук.- М, 1982, 36 с.
- Полторак О.М., Сванидзе Р. С., Чухрай Е. С. К теории термоинактивации фермент-белковых комплексов. Вест. Моск. ун-та. Сер. 2. Химия, 1980, т. 21, № 6, с. 545−549.
- Tomimatsu Y. Macromolecular properties and subunit interactions of ribulose-1,5-biphosphate carboxylase from alfalfa.- Biochem. Biophys. Acta, 1980, v. 622, № 1, p. 85−93.
- Незлин P.С. Строение и биосинтез антител.- М.: Наука, 1972, с. 112.
- Walker J.E., Wonacott A.J., Harris J.I. Heat stability of a tet-rameric enzyme, D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.-Eur. J. Biochem., 1980, v. 108, № 2, p. 581−586.
- Walker J.I., Carne A.F., Runswick M.J., Bridgen J., Harris J.I. D-Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Complete amino acid sequence of the enzyme from Bacillus stearothermophilus.- Eur. J. Biochem., 1980, v. 108, № 2, p. 549−565.
- Biescher G., Harris J.I., Thierry J.C., Walcker J.E., Wonacott A. Sequence and structure of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from Bacillus stearothermophilus.- Nature, 1977, v. 266,5600, p. 328.333.
- Hocking J.D., Harris J.I. D-Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. Amino-acid sequence of the enzyme from extreme thermophyle Thermus aquaticus.- Eur. J. Biochem., 1980, v. 108, № 2, p. 567 579.
- Argos P., Rossman M.G., Grau U.M., Zuber H., Frauk G., Trats-chin J.D. Thermal stability and protein structure.- Biochemistry, 1979, v. 18, № 25, p. 5698−5703.
- Perutz M.F. Electrostatic effects in proteins.- Science, 1978, v. 201, № 4362, p. 1187−1192.
- Кутузова Г. Д., Угарова Н. Н., Березин И. В. Взаимосвязь между структурой и стабильностью белков и ферментов из мезофильных и термофильных источников.- Биоорг. хим., 1982, т. 8, № II, с. 1445−146I.
- Кутузова Г. Д., Угарова Н. Н. Стабилизация пероксидазы хрена при ацетилировании фермента и в присутствии ионов кальция.- Биоорг. хим., 1981, т. 7, № I, с. 75−85.
- Угарова Н.Н., Рожкова Г. Д., Березин К. В. Химическая модификация6.nh2 групп лизина в пероксидазе хрена. Влияние ее на каталитические свойства и пространственную структуру фермента.- Биохимия, 1978, т. 43, № 7, с. 1242−1250.
- Foucault G., Nakano М., Pudles J. Role of lysine-183 in D-glycer-aldehyde-3-phosphate dehydrogenase.- Eur. J. Biochem., 1978, v. 83, № 1, p. 113−123.
- Akazawa Т., Sugiyama Т., Nakayama N., Oda T. Structure and function of chloroplast proteins VI.- Arch. Biochem. Biophys., 1968, v. 128, № 3, p. 646−653.
- Subramani S., Schachman H.K. Linkage beetwen reactivity of sulf-hydryl groups and subunit interactions in aspartate transcarbamoy-lase.- J. Biol. Chem., 1982, v. 257, № 20, p. 11 219- 11 223.
- Smith G.D., Schachman H.K. A disproportional mechanism for the
- All or Non dissociation of mercurial-treated glyceraldehyde-3-phos-phate dehydrogenase.- Biochemistry, 1971, v. 10, № 24, p. 45 764 588.
- Gibbons I., Perham R.N. The reaction of aldolase with 2-methyl maleic anhydride.- Biochem. J., 1970, v. 116, № 5, p. 843−849.
- Meighen E.A., Schachman H.K. Hybridization of native and chemically modified enzymes I.- Biochemistry, 1970, v. 9, № 5, p. 1163−1176.
- Meighen E.A., Schachman H.K. Hybridization of native and chemically modified enzymes. II.- Biochemistry, 1970, v. 9, № 5. p.1 177−1 184 .
- Muller J. Stability of lactate dehydrogenase. I. Chemical modification of lysines.- Biocim. Biophys. Acta, 1981, v. 669, № 2,p. 210- 215.
- Cupo P., El-Deiry W., Witney P.L., Awad Jr., W.H. Stabilizationof proteins by guanidination.- J. Biol. Chem., 1980, v. 255, № 22, p. 10 823−10 833.
- Minotani N., Sekiguchi Т., Bautista J.G., Nosoh Y. Basis of thermostability in pig heart lactate dehydrogenase treated with o-methylisourea.- Biochim. Biophys. Acta, 1979, v. 581, № 2, p. 334 341 .
- Shibuya H., Abe M., Sekiguchi Т., Nosoh Y. Effect of guanidination on subunit interaction in hybrid isozymes from pig lactate dehydrogenase.- Biochim. Biophys. Acta, 1982, v. 708, № 3, p. 300−304.
- Torchilin V.P., Maksimenko A.V., Smirnov V.N., Klibanov A.M., Berezin I.V., Martinek K. Principles of enzyme stabilization. Part IV.- Biocim. Biophys. Acta, 1979, v. 567, № 1, p. 1−11.
- Marangos P.J., Constantinides S.M. Factors affecting the folding and association of flounder muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase in vitro.- Biochemistry, 1974, v. 13, № 5, p. 904 910.
- Rudolph R., Hieder H., Jaenicke R. Mechanism of reactivation and refolding of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from yeast after denaturation and dissociation.- Eur. J. Biochem., 1977, v. 81. № 3, p. 563−570.
- Teipel J.W., Koshland Jr. D.E. Kinetic aspects of conformational changes in proteins.I.- Biochemistry, 1971, v. 10, № 5, p. 792 798.
- Курганов Б.И. Индуцируемая специфическим лигандом димеризация аллостерического фермента.- Мол. биол., 1982, т. 16, № 2, с. 424
- Irwin M.J., Nyborg J., Reid B.R., Blow D.M. The crystal structure of tyrosyl-transfer RNA syntetase at 2.7 A resolution.- J. Mol. Biol., 1976, v. 105, № 4, p. 577−586.
- Evans P.R., Hudson P.J. Structure and control of phosphofructo-kinase from Bacillus stearothermophilus.- Nature, 1979, v. 279, № 5713, p. 500−504.
- Shaw P.J., Murihead H. Crystallographic structure analysis of glucose-6-phosphate isomerase at 3.5 A resolution.- J. Mol. Biol., v. 109, W 3, p. 475−485.
- Harris J.I., Waters M. Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase. In: The Enzymes. New-York San Francisco — London: Academic Press. 1976, v. 13, p. 1−47.
- Payne R.C., Traut T.W. Regulation of uridine kinase quaternary structure dissociation by the inhibitor СТР.- J. Biol. Chem., 1982, v. 257, № 21, p. 12 485−12 488.72. диксон!, M., Уэбб Э. Ферменты, — M.: Мир, 1982, с. 589.
- Чередникова Т.В., Муронец В. И., Наградова Н. К. Влияние специфических антител на ассоциацию субъединиц глицеральдегид-3-фосфатдегид-рогеназы.- Биохимия, 1982, т. 47, № 3, с. 361−372.
- De Renobales М., Welch Jr. W. Chemical cross-linking stabilizes the enzymic activity and quaternary structure of formyltetrahydro-folate syntetase.- J. Biol. Chem., 1980, V. 255, № 21, p. 1 046 010 463.
- Lowell S.J., Winzor D.J. Effects of phosphate on the dissociation and enzyme stability of rabbit muscle lactate dehydrogenase.-Biochmistry, 1974, v. 13, № 17, p. 5327−5331.
- Rippa M., Signorini M., Bellini T. The effect of inorganic phosphate on the stability of some enzymes.- Biochem. J., 1981, v. 197,1. W 3, p. 747−749.
- Haschke R.H., Friedhoff J.M. Calcium related properties of horseradish proxidase.- Biochem. Biophys. Res. Commun., 1978, v. 80,1. W 4, p. 1039−1042.
- Ayala J.A., Nieto M. Thermal denaturation of Micrococcus lyso-deikticus adenosine triphosphatase.- Biochem. J., 1978, v. 169, № 2, p. 371−380.
- Harmon F.R., Gross N.H., Wood H.G. Stabilization of the quaternary structure of transcarboxylase by cobalt (II) ions.- Biochemistry, 1982, v. 21, № 12, p. 2847−2852.
- Шульц Г., Ширмер P. Принципы структурной организации белков.- М.: Мир, 1982, с.
- Wold F. Bifunctional reagents.- In: Methods in enzymology, New-York-London: Academic Press, 1972, v. 25, p. 623−651.
- Bloxham D.P. Synthesis and use of bifunctional chloromethyl-alkane-dione derivatives of variable chain lenght for cross-linking thiol groups in oligomeric proteins.- Biochem. J., 1977, v. 167, № 1,p. 201−210.
- Davies G.E., Stark G.R. Use of dimethyl suberimidate, a cross-linking reagent in studying the subunit structure of oligomeric proteins.- Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1970, v. 66, № 3, p. 651 656.
- Packman L.C., Perham R.N. Quaternary structure of the pyruvate dehydrogenase multienzyme complex of Bacillus stearothermophilus studied by a new reversible cross-linking procedure with bis (imidoesters).- Biochemistry, 1982, v. 21, № 21, p. 5171−5175.
- Hucho F., Mullner H., Sund H. Investigation of the symmetry of oligomeric enzymes with bifunctional reagents.- Eur. J. Biochem., 1975, v. 59, № 1, p. 79−87.
- Mackenzie R.E., Aldridge M., Paquin J. The bifunctional enzyme formiminotransferase-cyclodeaminase is a tetramer of dimers.-J. Biol. Chem., 1980, v. 255, № 19, p. 9474−9478.
- Freedman R.B. Cross-linking reagents and membrane organisation.-Trends Biochem. Sci., 19 79, v. 4, № 9, p. 193−197.
- Hajdu J., Wyss S.R., Aebi H. Properties of human erythrocyte ca-talases after crosslinking with bifunctional reagents.- Eur. J. Biochem., 1977, v. 80, № 2, p. 199−207.
- Torchilin V.P. Chemical aspects of enzyme stabilization for use in therapy.- In: Future directions for enzyme ingeneering, New-York: Plenum Press, 1980, p. 219−241.
- Reinolds G.D., Baker H.J., Reinolds R.H. Enzyme replacement using liposome carriers in feline G^-gangliosidosis fibroblasts.-Nature, 1978, v. 275, № 5682, p. 754−755.
- Петров P.В. Иммунология.- M.: Медицина, 1983, с. 28.
- Braidman I.P., Gregoriadis G. Rapid partial purification of placental glucocerebroside- -glucosidase and its entrapment in liposomes.- Biochem. J., 1977, v. 164, № 2, p.439−445.
- Gregoriades G., Neerunjun D.E. Control of the rate of hepatic uptake and catabolism of liposome-entrapped proteins injected into rats. Possible therapeutic applications.- Eur. J. Biochem., 19 74, v. 47, № 1, p. 179−185.
- Whitecar J.P., Bodey G.P., Harris J.E., Freireich E.J. Current consepts: L-asparaginase.- New Engl. J. Med., 1970, v. 282, № 13, p. 732−734.
- Blasek R., Benbough J.E. Improvement in the persistence of microbial asparaginase and glutaminase in the circulation of the rat by chemical modifications.- Biochim. Biophys. Acta, 1981, v. 677,2, p. 220−224.
- Nickle E.C., Solomon R.D., Torchia Т.Е., Wriston Jr, J.C. Chemical modifications of E. coli L-asparaginase and their effect plasma clearance rate and other properties.- Biochim. Biophys. Acta, 1982, v. 704, № 2, p. 345−352.
- Holcenberg J.S., Schmer G., Teller D.S., Roberts J. Biologic and physical properties of succinilated and glycosylated Aci-netobacter glutaminase-asparaginase.- J. Biol. Chem., 1975, v. 250, № 11, p. 4165−4170.
- Sherwood R.F., Barid J.K., Atkinson T. Enhanced plasma persistence of therapeutic enzymes by coupling to soluble dextran.-Biochem. J., 1977, v. 164, № 2, p. 461−464.
- Coony D.A., Rosenbluth R.J. Enzymes as therapeutic agents.- In: Advances in pharmacology and chemotherapy, New-York: Academic Press, 1975, v. 12, p. 78.
- Вольф M., Рансбергер К. Лечение ферментами.- М.: Мир, 1967, с. 142−157.
- Spadaro А.С.С., Draghetta W., del Lama S.N. A convenient manual trinitrobenzene sulfonic acid method for monitoring amino acids and peptides in chromatography column effluent.- Anal. Biochem., 1979, v. 96, № 2, p. 317−321.
- Ferdinand W. The isolation and specific activity of rabbit muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.- Biochem. J., 1964, v. 92, № 3, p. 578−585.0
- Howard J.В., Carpenter F.H. L-Asparaginase from Erwinia caroto-vora. Substrate specificity and enzymatic properties.- J. Biol. Chem., 1972, v. 247, № 4, p. 1020−1030.
- Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4.- Nature, 1970, v. 227, № 5259,p. 680−685.
- Остерман JI.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование.- М.: Наука, 1981, с. 64.
- Braatz J.A., Mclntire K.R. A High yield method for isolating proteins from polyacrylamide gels by electrophoretic elution.-In: Electrophoresis-78, Amsterdam: Elsevier-North Holland, 1978, p. 145−154.
- Остерман JI.A. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. Электрофорез и ультрацентрифугирование.- М.: Наука, 1981, с. 91.
- Constantinides S.M., Deal Jr. W.C. Reversible dissociation of tetrameric rabbit muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase into dimers or monomers by adenosine triphosphate.- J. Biol. Chem., 1969, v. 244, № 20, p. 5695−5702.
- Price N.C., Radda G.K. The binding of NAD+ to rabbit muscle gly-ceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase studied by protein fluorescence quenching.- Biochim. Biophys. Acta, 1971, v. 235, № 1, p. 2731 .
- Seydoux F., Bernard S., Pfenninger O., Payne M., Malhotra O.P. Preparation and active-site specific properties of sturgeon muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.- Biochemistry, 1973, v. 12, № 21, p. 4290−4293.
- Толкачев В.А., Михайлов А. И. Номограмма для двойного интегрирования сигнала Э.П.Р.- Приб. тех. эксп., 1964, № 6, с. 95−96.
- Bell J.Е., Dalziel К. Studies of coenzyme binding to rabbit muscle glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.- Biochim. Biophys. Acta, 1975, v. 391, № 2, p. 249−258.
- Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding.- Anal. Biochem., 1978, v. 72, № 1, p. 248
- Ы4. Fry D.W., White J.С., Goldman I.D. Rapid separation of low-molecular weight solutes from liposomes without dilution.- Anal. Biochem., 1978, v. 90, № 3, p. 809−815.
- Torchilin V.P., Martinek K. Enzyme stabilization without carriers.' Enzyme microb. technol., 1979, v. 1, № 2, p. 74−81.
- Merkil J.R., Lee C.C., Freund T.S. A dimeric extracellular heat-stable aminopeptidase produced by a marine Pseudomonad.- Biochim. Biophys. Acta, 1981, v. 661, № 1, p. 32−38.
- Herman R., Rudolph R., Jaenicke R. Kinetics of in vitro reconsti-tution of olygomeric enzymes by cross-linking.- Nature, 1979, v. 277, № 5693, p. 243−245.
- Doster W., Hess B. — Reversible solvent denaturation of rabbit muscle pyruvate kinase.- Biochemistry, 1981, v. 20. № 4, p. 772−780.
- Жоли M. Физическая химия денатурации белков,— М.: Мир, 1968, с. 56.
- Lakatos S., Zavodszky P., Elodi P. Dissociation of mammalian D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase into monomers.- FEBS Lett., 1972, v. 20, № 3, p. 324−326.
- Kalman M., Nuridsany M., Ovady J. Substrate-induced dissociation of glyceraldehyde phosphate dehydrogenase detected by affinity chromatigraphy. Study of subunit interactions by affinity sorption.- Biochim. Biophys. Acta, 1980, № 2, p. 285−293.
- Amenlunxen R.E. Some chemical and physical properties of thermostable glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from B. stearo-thermophilus.- Biochem. Biophys. Acta, 1967, v. 139, N- 1, p. 2432.
- Вейнберга И.Г., Чухрай Е. С., Полторак О. М., Арен А. К., Розиня И. П. Кинетика термоинактивации химически модифицированной почечнойс. 455−15.- из ацилазы I.- Вест. Моск. ун-та. Сер. 2. химия, 1981, т. 22. № 5, с. 455−457.
- Чухрай Е.С. Критерии диссоциативного механизма термоинактивации ферментов с четвертичной структурой.- Вест. Моск. ун-та. Сер. 2. Химия, 1981, т. 22, Р 4, с. 331−340.
- Михайлов А.И., Большаков А. И., Лебедев Ю. С., Гольданский В. И. Процессы диффузии в облученных молекулярных кристаллах.- Физ. тверд, тела, 1972, т. 14, № 4, с. II72-II78.
- Foucault G., Bodo J.-M., Nakano M. Structure and reactivity relationship in glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase.- Eur. j. Biochem., 1981, v. 119, № 3, p. 625−632.
- Chan W.W.-C., Enns C.A. Hybrid aspartate transcarbamoylase containing cross-linked subunits.- Can. J. Biochem., 1981, v. 59, № 6, p. 461−468.
- Chan W.W.—C. Conformation of cross—linked transcarbamoylase.— Can. J. Biochem., 1981, v. 59, № 5, p. 371−378.
- Pennathur-Das R., Health R.L., Mentzer W.C., Lubin B.H. Modification of hemoglobin-S with dimethyl adipimidate. Contributionof inter-tetrameric cross-linking to changes in properties.- Bio-chim. Biophys. Acta, 1982, v. 706, W 1, p. 80−85.
- Mozhaev V.V., Siksnis V.A., Torchilin V.P., Martinek K. Operational stability of copolymerized enzymes at elevated temperatures.- Biotechnol. Bioeng., 1983, v. 25, W 7, p. 1937−1945.