Разработка и унификация методик анализа и стандартизации препаратов инсулина с использованием обращенофазовой жидкостной хроматографии высокого давления (ОФ ЖХВД)
Диссертация
В октябре 1996 г. постановлением Правительства Российской Федерации была принята федеральная целевая программа «Сахарный диабет», в которой предусмотрено проведение организационных, диагностических, лечебных и профилактических мероприятий, направленных на снижение распространенности сахарного диабета, уменьшение инвалидизации и летальности, обусловленных этим заболеванием. В программе остро… Читать ещё >
Содержание
- ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. Роль инсулина в лечении сахарного диабета
- 2. Биосинтез и биологическое действие инсулина
- 3. Общая характеристика физико-химических и фармацевтических свойств инсулина
- 4. Препараты инсулина
- 5. Методы производства, стандартизации и контроля качества препаратов инсулина
- 6. Применение ЖХВД в фармацевтическом анализе инсулина
- ГЛАВА 2. ПОСТАНОВКА ЗАДАЧИ
- ГЛАВА 3. ИЗУЧЕНИЕ ВЛИЯНИЯ РАЗЛИЧНЫХ ФАКТОРОВ НА ХРОМАТОГРАФИЧЕСКОЕ ПОВЕДЕНИЕ ИНСУЛИНА В УСЛОВИЯХ ОФ ЖХВД
- 1. Методы и материалы
- 2. Обсуждение результатов
- 2. 1. Влияние компонентного состава буферного раствора
- 2. 2. Влияние концентрации натрия сульфата
- 2. 3. Влияние температуры хроматографической колонки
- 2. 4. Влияние органического модификатора
- 2. 5. Влияние длины алкильного радикала привитой фазы
- 2. 6. Влияние длины хроматографической колонки
- 3. Выводы
- ГЛАВА 4. СОВЕРШЕНСТВОВАНИЕ ФАРМАКОПЕЙНЫХ МЕТОДИК АНАЛИЗА ПРЕПАРАТОВ ИНСУЛИНА, ОСНОВАННЫХ НА ПРИМЕНЕНИИ ОФ ЖХВД
- 1. Выбор оптимальных условий хроматографического определения инсулина и его примесей в лекарственных препаратах
- 2. Метрологические характеристики методики
- 3. Применение разработанной методики для испытания официнальных препаратов инсулина
- 4. Выводы
- ГЛАВА 5. РАЗРАБОТКА МЕТОДИК АНАЛИЗА ИНЪЕКЦИОННЫХ ЛЕКАРСТВЕННЫХ ФОРМ ИЗОФАН-ИНСУЛИНА НА ОСНОВЕ МЕТОДА ОФ ЖХВД
- 1. Выбор условий хроматографического определения протамина в лекарственных формах изофан-инсулина
- 2. Изучение хроматографических профилей протаминов, выделенных из различных видов рыб
- 3. Методика определения протамина в препаратах изофан-инсулина
- 4. Валидация разработанной методики
- 5. Выводы
Список литературы
- Анциферов М.Б., Майоров А. Ю. Перспективы использования аналогов человеческого инсулина // Рус. мед. журнал. 1998.6(12). С.771−773.
- Бабич П.А. Сравнительная характеристика активных и инактивных форм инсулина, процессов их образования и регенерации: Автореф-ферат дис. канд. биолог, наук. Москва, 1969.
- Баирамашвили Д.И. Генноинженерный инсулин человека: успехи и перспективы // Рос. хим. журнал. (Журнал Российского химического об-ва им. Д.И. Мендилеева). 2005. — XLIX (l). — С.34−45.
- Балаболкин М.И., Клебанова Е. М., Креминская В. М. Лечение сахарного диабета и его осложнений: Учебное пособие. М.: ОАО «Издательство «Медицина», 2005. — 512 с.
- Бектимиров Т.А. Безопасность биопрепаратов в перевиваемых клеточных культурах // Актуальные вопросы биотехнологии: Материалы Всесоюзн. научн. конф. 14−16 января в Ленинграде. М.: Центр НИИ вакцин и сывороток им. И. И. Мечникова, 1987. — С.51−52.
- Беликов В.Г. Фармацевтическая химия: Учебн. для фармацевт, ин-тов и фак. мед. ин-тов. В 2 ч. 4.1. Общая фармацевтическая химия. М.: Высшая школа, 1993, — 432 с.
- Бергер М., Старостина Е. Г., Йоргенс В., Дедов И. И. Практика инсулинотерапии. Berkin Heidelberg: Springer-Verlag, 1995.365 С.
- Буш Г. Гистоны и другие ядерные белки. М.: Мир. — 1967. -286 с.
- Гауровиц Ф. Химия и функции белков М.: Мир., 1965. — 530 с.
- Глик Б. Молекулярная биотехнология. Принципы и применение.1. М.: Мир, 2002. 589 с.
- Государственная Фармакопея СССР. XI издание., доп. Выпуски 1 (1987) и 2 (1990). М.: Медицина, — 334 с. и — 398 с.
- Государственный реестр лекарственных средств (по состоянию на 31 декабря 2004 г. VIII ежегодное периодическое издание). В 2 т. Том.1. — М.: Медицина, 2004. — 1404 с.
- Государственный реестр лекарственных средств (по состоянию на 31 декабря 2004 г. VIII ежегодное периодическое издание). В 2 т. Том.1. — М.: Медицина, 2004. — 1404 с.
- Гребенщиков Ю.Б., Мошковский Ю. Ш. Физико-химические свойства, структура и функциональная активность инсулина. М.: ВИНИТИ АН СССР, 1986. — 296 с. — (Итоги науки и техники. Серия Биоорганическая химия- Т.7).
- Григорова Л.В. Разработка новых физико-химических методов определения антигепариновой активности протаминов (стеллинов, А и В), выделенных из гонад Acipenser stellatus. Изучение влияния компонентного состава стеллина на антигепариновую активность:
- Автореферат дис. канд. хим. наук. Москва. — 1993.
- Гуров В.А. Производство органопрепаратов: Учебное пособие для подготовки рабочих на производстве: 2-е изд., перераб. и доп.
- М.: Пищевая промышленность, 1976. 171 с.
- Гуров В.А. Справочник по производству органопрепаратов: 2-е изд., перераб. и доп. М.: Пищевая промышленность, 1970. — 120 с.
- Дедов И.И., Сунцов Ю. И., Кудрянова С. В., Рыжкова С. Г. Эпидемиология инсулиннезависимого сахарного диабета // Проблемы эн-докриналогии. 1998. — 3. — С.45−49.
- Ефимов А.С., Скробонская Н. А., Ткач С. Н., Сакало Е. А. Инсулинотерапия больных сахарным диабетом.
- Киев: Здоров’я, 2000. 248 с.
- Каверзнева Е. Д. Рахматулина А.З. Выделение и характеристика протамина из Acipenser stellatus // Химия природных соединений. 1970. — 1. — С.119−123.
- Ковалева С.В., Исаева И. В., Евтушенко Н. С. Пептидные лекарственные средства и их станадртизация. // Ведомости научного центра экспертизы и государственного контроля лекарственных средств Минздрава России. 2002. — 2(10). — С.83−94.
- Кольман Я., Рем К.-Г. Наглядная биохимия. М.: Мир, 2000.469 с.
- Копелович М.А. История открытия инсулина и его применения в клинике // Азербайджанский медицинский журнал. 1973. — 2.1. С.70−73.
- Кучеренко Н.Е., Германюк Я. Л., Васильев А. Н. Молекулярные механизмы гормональной регуляции обмена веществ: Учебное пособие для биологических вузов. Киев.: Вища школа изд-во при Киев. Университете, 1986. — 246 с.
- Мадьяр И. Пятидесятилетие открытия инсулина // Химико-фармацевтический журнал. 1973. — 2. — С.70−73.
- Макаров Н.В., Яглицкая Н. Н., Рыбин В. К. Получение гомогенных протаминов фракционированием нуклеопротамина // Химия природных соединений. 1985. — 3. — С.378−381.
- Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека. В 2 т. Т. 2. М.: Мир, 1993. — С.247−263.
- Методы контроля медицинских иммунобиологических препаратов, вводимых людям: Методические указания. М.: Информационно-издательский центр Минздрава России, 1998. — 128 с.
- НД 42−10 883−00. Инсуман Базал ГТ, суспензия для инъекций100 МЕ/мл.
- О результатах проверки выполнения Федеральной целевой программы «Сахарный диабет». Бюллетень Счетной палаты Российской Федерации № 9/1999.
- Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. М.: Просвещение, 1987. — С.247−249.
- Ольбинский П.И., Маркине С. С. Рекомбинантный человеческий инсулин и его аналоги // В кн.: Доказательная медицина и молекулярная терапия в клинике внутренних болезней. Москва, 1999.1. С.213−240.
- Остерман JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. -М.: Наука, 1985. 390 с.
- От запрещения производства инсулинов в СССР к первым российским инсулинам // Фармацевтический вестник. — 1995.16(16−31 августа). С.11−14.
- ОФС 42−0009−02. Биологические испытания инсулина.
- Пихтарь А.В., Евтушенко Н. С., Ковалева. С. В. Применение различных вариантов ВЭЖХ для видовой идентификации и количественного определения протаминов // В кн.: Тез. докл. X Рос. -национальный конгресс «Человек и лекарство». М., 2003. — С.743.
- Плехан М.И. Химические свойства, методы выделения, очистки и анализа белковых гормонов. М.: Медицина, 1975, — 239 с.
- Постановление Правительства Российской Федерации от 7 октября 1996 г. № 1171 «О федеральной целевой программе «Сахарный Диабет».
- Рыбин В.К., Яглицкая Н. Н., Матросович Т. Ю., Макаров Н. В. 06-ращенно-фазовая высокоэффективная жидкостная хроматография протаминов // Химия природных соединений. -1986. 6. — С.744−748.
- Саргин К.Д. Стандартизация инсулина // Химико-фармацевтический журнал. 1927. — 1(37). — С.8−19.
- Сергеев Н.В. Использование инструментальных микрометодов анализа для постадийного контроля процесса получения рекомбинантного инсулина человека: Авторефферат дис. канд. хим. наук. -Москва, 2000.
- Уоткинс П.Дж. Сахарный диабет. М. — СПб.: ЗАО «Издательство БИНОМ» — «Невский Диалект», 2000. — 96 с.
- ФС 42−0090−02. Инсулин человеческий генно-инженерный, стандартный образец.
- ФСП 42−4 343 065−02. Инсулин человеческий. АО «Национальные биотехнологии».
- Хеншен А., Хупе К. П., Лотшпайх Ф., Вельтер В. Высокоэффективная жидкостная хроматография в биохимии. М.: Мир, 1988. -688 с.
- Шатц Г., Сахартова О. В. Высокоэффективная жидкостная хроматография: Основы теории. Методология. Применение в лекарственной химии. Рига: Зинатне, 1988. — 390 с.
- Юинг Г. Инструментальные методы химического анализа. М.: Мир, 1989. — 608 с.
- Яшин Я.И., Яшин А. Я. Высокоэффективная жидкостная хроматография. Состояние и перспективы // Рос. хим. журнал. (Журнал Российского химического об-ва им. Д.И. Мендилеева). —- 2003−1. XLVII (1). С.64−79.
- Abel J.J. Crystalline insulin // Journal Pharmacol Exp. Ther. 1927. — 31. — P.65−85.
- Amos A.F., McCarthy D.J., Zimmet P. The rising global burden of diabetes and its complications: estimates and projections to the year 2010 // Diabet Med. 1997. — 14(5). — P. S1-S85.
- Andersen 0.0. Insulin antibody formation. II. The influence of cpecies difference and method of administration // Acta Endocrinol. 1973. — 72. — P.33−45.
- Ando Т., Ishii S., Yamasaki M., Iwai K., Hashimoto C., Sawada F. Stadies on protamines. I. Amino acid composition and homogeneity of clupeine, salmine and iridine // J. Biochem. 1957. -44. — P. 275−278.
- Ando Т., Sawada F. Stadies on protamines. IX. Fractionationof clupeine // J. Biochem. 1961. — 49. — P. 252−259.
- Ando Т., Suzuki K. The amino acid sequence of the second component of clupeine // Biochem. Biophys. Acta. 1966. — 121. -P. 427−429.
- Ando Т., Watanabe S. A new method for fractionation of protamines and the amino acid sequences of one component of salmine and three components of iridine // Int. J. Protein Res. 1969. — 1. — P. 221−224.
- Baker E.N. The structure of 2Zn pig insulin crystals at 1.5 A resolution // Phil. Trans. Roy. Soc. ser. B. Biol. Sci. B.1988. 319. — P.369−456.
- Balhorn R. The free amino acid group of insulin // J. Cell. Biol. 1982. — 83. — P. 293−305.
- Barfoed H.C. Insulin Production Tecnology // Chem.Eng.Prog. -1987. 83(10). — P.49−54.
- Blundell Т., Dodson G., Hodgkin D., Mercola D. Insulin: The structure in crystal and its reflection in chemistry and biology // Adv. Protein Chem. 1972. — 26. — P.279−402.
- Bretzel G. Uber Thynnin das Protamin des Thunfisches. Die vollstandige Aminosauresequenz von Thunnin Y2 // Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. 1972. — 353. — P. 933−943.
- Brix R. From experimental design to uncertainty estimation for the European Pharmacopoeia HPLC analysis of human insulin // Analyst. 2002. — 127. — P. 1676−1681.
- Brown H., Sanger F., Kitai R. The structure of sheep and pig insulins // Biochem. Journal. 1955. — 60. — P.556−565.
- Calam D.H. Application of chromatography in the standardization and control of biological products // Journal of Chromatography. A. 1978. — 167. — P.91−108.
- Chen H., Shi M., Guo Z.-Y., Tang Y.-H., Qiao Z.-S., Liang Z.-H., Feng Y.-M. Four new monomeric insulins obtained by alanine scanning the dimmer-forming surface of the insulin molecule // Protein Eng. Des. Sel. 2000. — 13(11). — P.779−782.
- Chowdhury S.A., Dodson E.J., Dodson G.G., Dodson C.D., Reynolds C.D., Tulley S.P., Blundell T.L., Cleasby A., Pitts J.E., Tickle I.J., Wood S.P. The crystal structure of three nonpancreatic human insulins // Diabetologia. 1983. — 25.1. P.460−464.
- Cohen K.A., Schellenberg K., Benedek K., Kager B.L., Grego. В., Hearn T.W. Mobile phase and temperature effects in the reversed phase chromatographic separation of proteins // Anal. Biochem. 1984. — 140. — P.223−235.
- Conlon J.M., Basir Y., Joss J.M.P. Purification and characterization of Insulin from the Australian Lungfish, Neocerato-clus forsteri (Diploi) // General and Comparative Endocrinology. 1999. — 116. — P.1−9.
- Conlon J.M., Fan H., Fritzsch B. Purification and characterization of Insulin and Glucagon from the Bichir Polypterys sens-galis (Actinopterygii: Polypteriformes) // General and Comparative Endocrinology. 1998. — 109. — P.86−93.
- Conlon J.M., Trauth S.T., Sever D.M. Purification and characterization of Insulin and Glucagon from the Lesser Siren, Siren intermedia (Amphibia: Caudata) // General and Comparative Endocrinology. 1997. — 106. — P.295−300.
- Cuhen K.A., Schellenberg K., Benedek K., Karger B.L., Grego В., Hearn M.T.W. Mobile-phase and temperature effects in the reversed-phase chromatographic separation of proteins // Anal. Biochem. 1984. — 140. — P. 223−235.
- Diers J.V. In Drug Biotechnology Regulations (Scientific Basis and Practices)/ J.V. Diers, E. Rasmussen, P.H. Larsen,
- J.L. Kjaersig- Y.H. Ghiu, D.L. Gueriguain, Eds. Mareel Dek-ker, Inc.: New York, 1991. — P.167−177.
- Dinner A., Lorenz L. High-performance Liquid Chromatographic Determination of Bovine Insulin // Anal. Chem. 1979. -51.1. P.1872−1873.
- Dorsey J.G., Cooper W.T. Liquid Chromatography. Theory and Methodology // Anal. Chem. 1998. — 70(12). — P.591−644.
- Dorsey J.G., Cooper W.T., Siles B.A., Foley J.P., Barth H.G. Liquid chromatography: Theory and methodology // Anal. Chem. -1998. 70. — P.591−644.
- European Pharmacopeia. 4th Edition. Strasbourg, France. 2002.
- Fabris D., Fenselau C. Characterization of Allosteric Insulin Hexamers by Electrospray Ionization Mass Spectrometry // Anal. Chem. 1999. — 71. — P.384−387.
- Fineberg S.E., Galloway G.A., Fineberg N.S., Goldman J. Effects of Species of Origin, Purification Levels, and Formulation on Insulin Immunogenicity // Diabetes. 1983. — 32.1. P.592−599.
- Fisher B.V., Porter P.B. Stability of bovin Insulin // J. Pharm. Pharmacol. 1981. — 33. — P.203−206.
- Galloway J.A. Chemistry and clinical use of Insulin // Diabetes Millitus. 1988. — P.106−137.
- Galloway J.A., de Shazo R.D. Insulin Chemistry and Pharmacology- Insulin Allergy, Resistence, and Lipodystrophy // Diabetes Millitus. 1988. — P.106−137.
- Gurley L.P., Prentice D.A., Valdez J.G., Spall W.D. HPLC of chromatine histone // J. Chromatogr. 1983. — 266. — P. 609
- Harfenist E.J. The amino acid composition of insulins isolated from beef and sheep glands // Journal Am. Chem. Soc.1953. 75. — P.5528.
- Hayakawa T. Scientific rationale for the replacement of an in vivo bioassay for protein drugs with a physico-chemical assay. [Japanese] // Eisei Shikenjo Hokoku Bulletin of National institute of Hygienic Sciences. — 1994. — 112. — P.202−203.
- Hodgkin D.C. The structure of insulin // Diabetes. 1972.21. P.1131−1150.
- International Conference on Harmonization (ICH), Q2A: Text on Validation of Analytical Procedures, US FDA Federal Register, Vol.60. March 1995, P.11 260.
- International Conference on Harmonization (ICH), Q2b: Validation of Analytical Procedures: Methodology, US FDA Federal Register, Vol.62. May 1997, p.27 463.
- Japanese Pharmacopoeia. 14th Edition English version., 2001.
- Johnson I.S. Authenticity and Purity of Human Insulin (recombinant DNA) // Diabetes care. 1982. — 5(2). — P.4−12.
- J0rgensen K.H., Hallund 0., Heding L.G., Tronier В., Falholt K., Damgaard U., Thim L., Brange J. Estimation of insulin purity in light of developments in analytical methods. In:
- Gueriguian J.L., Bransome E.D., Outschoorn A.S. (eds).
- Rockville, Maryland: United States Pharmacopeial Convention, Inc., 1982. P.139−147.
- Karounos D.G., Bryson J.S., Cohen D.A. Comparative Pharmacokinetic and Pharmacodynamic Studies of Human Insulin and Analogues in Chronic Diabetic Yucatan Minipigs // J. Pharmacol. Exp. Ther. 1998. — 286(2). — P.959−966.
- Kroeff E.P., Chance R.E. Applications of high performance liquid chromatography for the analysis of insulins. In: Gueriguian JL, Bransome ED, Outschoorn AS (eds). — Rockville, Maryland: United States Pharmacopeial Convention, Inc., 1982.1. P.148−162.
- Kroeff E.P., Owens R.A., Campebell E.L., Jonson R.D., Marks H.J. Production Scale Purification of Biosynthetic Human Insulin by Reversed-Phase High Performance Liquid Chromatography // J. Chromatogr. 1989. — 461. — P.45−61.
- Ladish M.K., Kohlmann K.L. Recombinant Human Insulin // Bio-technol. Prog. 1992. — 8. — P.469−478.
- Liu H.-J., Strong R.-E., Krull I.S., Cohen S.A. Homogeneous preparation of fluorescent derivatized insulin and its application to competitive chromatographic immunoasseys // Analytical Biochemistry. 2001. — 298. — P. 103−111.
- Lloyd L.F., Corran P.H. Analysis of insulin Preparations by
- Reversed Phase High-performance Liquid Chromatography // J. Chromatogr. 1982. — 240. — P.445−454.
- Mark A.E. Nicol L.W., Jeffrey P.D. The self-association of zinc-free bovine insulin. A single model based on interaction the crystal that describes the association pattern in solution at pH 2, 7 and 10// Biophys. Chem. 1987. — 27. — P.103−117.
- Mark A.E. Nicol L.W., Jeffrey P.D. The self-association of zinc-free bovine insulin. A single model based¦on interaction the crystal that describes the association pattern in solution at pH 2, 7 and 10// Biophys. Chem. 1987. — 27. — P.103−117.
- Mark A.E., Jeffrey P.D. Self-association of zinc-free bovine insulin // Boil. Chem. Hoppe-Seyler. 1990. — 371. — P.1165−1174.
- Markussen J. Human Insulin by tryptic transpeptidation of porcine Insulin and biosynthetic precursors. MTP. Lancaster.1987. 122 P.
- Metods in enzimology. Volume 104. Enzyme purification and related techniques. Part C. / W.B. Jakoby (eds) Orlando, Florida, USA: Academic Press, INC., 1984. — 528 p.
- Muggleton P.W., Melaren J.G., Dyke W.J. Effect of protamine sulfate on experimental tumours in mice // Lancet. 1964. -1(7370). — P.409−410.
- Nathan D.M., Axelrod L., Flier J.S., Carr D.B. U-500 insulin in the treatment of antibody mediated insulin resistance // Ann. Int. Med. 1970. — 200. — P.33−45.
- Nicol S., Smith L.F., Amino-acid sequence of human insulin. // Nature. 1960. — 187, P.483−485.
- Nilsson J., Johansson P., Samuelson E., Stahl S., Uhlen M. Human Integrated production of human insulin and its C-peptide // J.Biotechnol. 1996. — 48. — P.241−250.
- Ohta M., Tokunaga H., Kimura Т., Satoh H., Kawamura J. Analysis of insulins by High-performance Liquid Chromatography. II. Separation of various species of insulins // Chem. Pharm. Bull.- 1983. 31. — P.3566−3570.
- Ollendorff P. The nature of anticoagulant effects of heparin, protamin, polybrene and toluidine blue // Scan. J. Clin. Invest. 1963. — 14(3). — P. 267−276.
- Olsen H.B., Ludvigsen S., Kaarsholm N.C. Solution structure of an engineered insulin monomer at neutral pH // Biochemistry.- 1996. 35. — P.8836−8845.
- Peter A., Szepesi G., Balaspiri L., Burger K. Coordinative interactions in the separation of insulin and its derivatives by high-performance liquid chromatography // J. Chromatogr.1987. 408. — P.43−52.
- Plum A., Agers0 H., Andersen L., Pharmacokinetics of the Rapid Acting Insulin Analog, Insulin Aspart, in Rats, Dogs, and Pigs, and Pharmacodynamics of Insulin Aspart in Pigs // Drug Metab. Dispos. 2000. — 28(2). — P.155−160.
- Rahuel-Clermont S., French C.A., Kaarsholm N.C., Dunn M.F. Mechanisms of Stabilization of the Insulin Hexamer Through Al-losteric Ligand Interactions // Biochemistry. 1997. — 36.1. P.5837−5845.
- Ratner R.E., Phillips M.T., Steiner M. Effects of Species of Origin, Purification Levels, and Formulation on Insulin Immuno-genicity // Diabetes. 1983. — 32. — P.592−599.
- Ratner R.E., Phillips M.T., Steiner M. Persistent Cutaneous Insulin Allergy Resulting From High-Molecular-Weight Insulin Aggregates // Diabetes. 1990. — 39. — P.728−733.
- Rivier J., MeClintock R., Reversed phase high-performance liquid chromatography of insulins from different species // Journal Chromatogr. 1983. — 286. — P. 112−119.
- Rolando R.L., Torroba D. Heterogeneity of the Fourth International Standard for insulin by gel-chromatography on Sephadex // Experimentia. 1972. — 28. — P.1169−1171.
- Rubinstein M. Preparative high-performance liquid ppartition chromatography of proteins // Anal. Biochem. 1979. — 98.1. P.1−7.
- Rubinstein M., Chen-Kiang S., Stein S., Udenfriend S. Characterization of proteins and peptides by high-performance liquid chromatography and fluorescence monitoring of their tryptic digests // Anal. Biochem. 1979. — 95. — P.117−121.
- Ryle, A. The disulfide bonds of insulin // Biochem. Journal. 1955. — 60. — P.54.
- Sanger F., Thompson E. The amino acid sequence in the glycyl chain of insulin. 1. The identification of lower peptides from partial hydrolysates // Biochem. Journal. 1953. — 53.1. P.353−365.
- Sanger F., Thompson E. The amino acid sequence in the glycylchain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymatic hydrolysates // Biochem. Journal. 1953. — 53. — P.366.
- Sanger F., Thompson E., Kitai R. The amid group of insulin // .Biochem. Journal. 1955. — 59. — P.509.
- Sanger F., Tuppy H. The amino acid sequence in the phenyla-lanyl chain of insulin. 1. The identification of lower peptides from partial hydrolysates // Biochem. Journal. 1951. — 49.1. P.463−480.
- Sanger F., Tuppy H. The amino acid sequence in the phenyla-lanyl chain of insulin. 2. The investigation of peptides from enzymatic hydrolysates // Biochem. Journal. 1951. — 49.1. P.481.
- Schernthaner G. Immunogenicity and allergic Potencial of Animal and Human Insulins // Diabetes Care. 1993. — 16(3).1. P.155−165.
- Schichtkrull J. Letter: Antigenicity of monocomponent insulins // Lancet. 1974. — 11. — P.1260−1261.
- Schlichtkrull J. Purity and antigenicity of insulin preparations // Acta Paediatr. Scand. 1977. — 270. — P.37−40.
- Simkin R.D., Cole S.A., Ozawa H., Magdoff-Fairchild В., Eg-gena P., Rudko A., Low B.W. Precipitation and crystallization of insulin in presence of lysozume and salmin // Biochem. Bio-phys. Acta. 1970. — 200. — P.34−42.
- Steiner D.F. The Banting memorial lecture 1976. Insulin today // Diabetes. 1976. — 26. — P.322−340.
- Stewart G.A. Historical review of the analytical control of insulin // Analyst. 1974. — 99. — P.913−928.
- Szepesi G., Gazgad M. Separation of large polypeptide by HPLC// J. Chromatogr. 1981. — 218. — P.603−612.
- Szepesi G., Gazgad M. Impruved high performance LC method for analisis of insulins and related compounds // J. Chromatogr.1979. 172. — P.163−177.
- Taneja A.K., Lau S.Y.M., Hodges R.S. Separation of hydrophobic peptide polymers by size-exclusion and reversed-phase high-performance liquid chromatography // J. Chromatogr. 1984. -317. — P. 1−10.
- Terabe S., Konaka R., Inouye K. Separation of some polypeptide hormones by high-performance liquid chromatography // J. Chromatogr. 1979. — 172. — P.163−177.
- The handbook of analysis and purification of peptide and proteins by reversed phase HPLC Vydac the Separation Group (Second Edition). — 1995. — 64 p.
- Topp B. A Model of 3-cell Mass, Insulin, and Glucose Kinetics: Pathways to Diabetes // Journal of Structural Biology. 1999. — 125. — P.11−18.
- Tulloch P.A. Single-Molecule imagine of Human Insulin Receptor Ectodomain and Its Fab Complexes // Journal of Structural Biology. 1999. — 125. — P.11−18.
- US Pharmacopeia 28 and National Formulary 23. Rockville, MD: United States Pharmacopeal Convention, Inc., 2005.
- Welinder B.S. Gel Permeation Chromatography of Insulin // J. Liq. Chromatogr. 1980. — 3. — P.1399−1403.
- Welinder B.S. Homogeneity of crystalline Insulin estimated by GPC and reversed phase HPLC. In: CRC Handbook of HPLC for Separation of Amino Acids, Peptides and Proteins. 1980. — II.1. P.413−419.