Молекулярные механизмы сопряжения гормональных рецепторов с G-белками в аденилатциклазной сигнальной системе позвоночных и беспозвоночных
Диссертация
Основываясь на результатах проведенного нами сравнительного теоретического анализа первичных структур рецепторов серпантинного типа, относящихся ко всем основным их типам, и также на проанализированных и систематизированных нами данных литературы, в структуре этих рецепторов были выявлены молекулярные детерминанты, соответствующие проксимальным к мембране участкам ЦП, в первую очередь ЦП-3… Читать ещё >
Содержание
- ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ Гормональные сигнальные системы, их эволюция
- Аденилатциклазная сигнальная система
- Рецепторы, функционально сопряженные с G-белками
- Гетеротримерные ГТФ-связывающие белки
- Аденилатциклаза цАМФ-зависимая протеинкиназа
- ГЛАВА 1. Молекулярные детерминанты, ответственные за функциональное взаимодействие между рецепторами и гетеротримерными G-белками
- 1. 1. Теоретический анализ первичной структуры рецепторов серпантинного типа для выявления в них молекулярных детерминант, взаимодействующих с G-белками
- 1. 1. 1. Участие первой цитоплазматической петли рецепторов в связывании G-белков
- 1. 1. 2. Участие второй цитоплазматической петли рецепторов в сопряжении с G-белками
- 1. 1. 3. Ключевая роль третьей цитоплазматической петли рецепторов в функциональном взаимодействии с G-белками
- 1. 1. 4. Участие С-концевого домена рецепторов в сопряжении с G-белками
- 1. 2. Молекулярные детерминанты в молекулах а-субъединиц G-белков, определяющие их взаимодействие с рецепторами
- 1. 1. Теоретический анализ первичной структуры рецепторов серпантинного типа для выявления в них молекулярных детерминант, взаимодействующих с G-белками
- ГЛАВА 2. Применение пептидов, производных первичной структуры сигнальных белков, для изучения молекулярных механизмов передачи гормонального сигнала в клетку 53 2.1. Обзор литературы
- 2. 1. 1. Пептиды, производные рецепторов серпантинного типа
- 2. 1. 2. Пептиды, производные а-субъединиц G-белков
- 2. 1. 3. Перспективы использования пептидной стратегии
- 2. 2. Результаты экспериментальных исследований
- 2. 2. 1. Исследование молекулярных механизмов действия биогенных аминов на активность АЦС в тканях позвоночных и беспозвоночных с применением С-концевых пептидов а-субъединиц Gs- и Gj-белков
- 2. 2. 2. Исследование регуляции биогенными аминами активности АЦС в тканях моллюска Anodonta cygnea и применение С-концевых пептидов для идентификации типа G-белков, участвующих в этом процессе
- 2. 3. Обсуждение результатов исследования
- 2. 3. 1. Разработка принципов применения С-концевых пептидов Ga-субъединиц для изучения сопряжения рецепторов с различными типами G-белков
- 2. 3. 2. Применение С-концевых пептидов для идентификации типа G-белков, участвующих в регуляторном действии биогенных аминов на АЦС в нервной и мышечной тканях моллюска
- ГЛАВА 3. Молекулярные механизмы действия релаксина и инсулиноподобных пептидов моллюска на аденилатциклазу и участие в этом процессе гетеротримериых G-белков
- 3. 1. Обзор литературы и теоретические исследования S
- 3. 1. 1. Множественность молекулярных механизмов действия пептидов инсулинового суперсемейства на клетку и участие в них гетеротримериых G-белков
- 3. 1. 2. Структурно-функциональная организация релаксиновой сигнальной системы
- 3. 1. 3. Структурно-функциональная характеристика и молекулярные механизмы действия инсулиноподобных пептидов моллюсков
- 3. 2. Результаты экспериментальных исследований
- 3. 2. 1. Исследование молекулярных механизмов передачи релаксинового сигнала через трехкомпонентную АЦС
- 3. 2. 2. Исследование шестикомпонентного аденилатциклазного сигнального механизма действия релаксина
- 3. 2. 3. Молекулярные механизмы регуляторного влияния ИПП моллюска
- A. cygnea на активность АЦС в тканях моллюска и крысы
- 3. 3. Обсуждение результатов исследования
- 3. 3. 1. Регулируемая релаксином трехкомпонентная АЦС, включающая рецептор серпантинного типа LGR
- 3. 3. 2. Шестикомпопентный аденилатциклазный сигнальный механизм действия релаксина
- 3. 3. 3. Молекулярные механизмы регуляторного действия ИПП моллюска на АЦС
- 3. 3. Обсуждение результатов исследования
- 3. 1. Обзор литературы и теоретические исследования S
- 4. 1. Обзор литературы
- 4. 2. Результаты исследований
- 4. 2. 1. Регуляторное влияние биогенных аминов на активность АЦС в миокарде и скелетных мышцах крыс со стрептозотоциновым диабетом 1-го типа
- 4. 2. 2. Регуляция биогенными аминами и пептидными гормонами функциональной активности АЦС в тканях крыс с неонатальным СТЦ диабетом 2-го типа
- 4. 3. Осуждение результатов исследования
- 5. 1. Обзор литературы
- 5. 2. Результаты исследований
- 5. 2. 1. Характеристика поликатионных пептидов
- 5. 2. 2. Влияиие поликатиониых пептидов на активность АЦ и ГТФ-связывание G-белков
- 5. 2. 3. Влияние поликатионных пептидов на связывающие характеристики рецепторов и их сопряжение с G-белками
- 5. 2. 4. Исследование молекулярных механизмов действия поликатионных пептидов на компоненты АЦС — G-белки и рецептор '
- 5. 3. Осуждение результатов исследований
- 5. 3. 1. Стратегия синтеза поликатионных пептидов и изучение чувствительности к ним АЦС
- 5. 3. 2. Механизмы действия поликатионных пептидов на АЦС и идентификация G-белков, мишеней их действия
- 6. 1. Обзор литературы и теоретический анализ первичных структур сигнальных белков низших эукариот
- 6. 1. 1. Обнаружение у низших эукариот гормонов, подобных таковым высших эукариот
- 6. 1. 2. Рецепторы серпантинного типа
- 6. 1. 3. Гетеротримерные G-белки
- 6. 1. 4. Аденилатциклазы и протеинкиназы, А низших эукариот
- 6. 1. 5. Многообразие АЦС низших эукариот
- 6. 2. Результаты экспериментальных исследований
- 6. 2. 1. Объекты исследования
- 6. 2. 2. Обнаружение и функциональная характеристика аденилатциклазы инфузорий
- 6. 2. 3. Чувствительность аденилатциклазы инфузорий к биогенным аминам
- 6. 2. 4. Идентификация и характеристика рецепторов катехоламинов у инфузорий
- 6. 2. 5. Стимуляция биогенными аминами ГТФ-связывания G-белков инфузорий
- 6. 2. 6. Чувствительность аденилатциклазы и G-белков инфузорий к пептидным гормонам млекопитающих
- 6. 2. 7. Характеристика цАМФ-зависимой протеинкиназы у инфузорий
Список литературы
- Авдонин П.В., Ткачук В. А. Рецепторы и внутриклеточный кальций. М., Наука, 1994. 288 с.
- Деркач К.В., Шпаков А. О., Кузнецова Л. А., Плеснева С. А., Успенская З. И., Перцева М. Н. Гормоночувствительная аденилатциклазпая система инфузории Dileptus anser II Цитология. 2002. Т. 44. С. 1129−1134.
- Ирлипа И.С., Меркулова Н. Н. Выращивание больших масс Tetrahymena pyriformis, пригодных для биохимических исследований и синхронизации деления инфузорий // Цитология. 1975. Т. 17. С. 1208−1215.
- Крутецкая З.И., Лебедев О. Е. Структурно-функциональная организация G-белков и связанных с ними рецепторов // Цитология. 1992. Т. 34. С. 24−45.
- Крутецкая З.И., Лебедев О. Е. Структурио-функциональпая организация клеточных систем передачи сигнала // Цитология. 2000. Т. 42. С. 844−874.
- Кузнецова Л.А. Успехи в изучении серотониновых рецепторов, сопряженных с аденилатциклазной системой, в тканях позвоночных и беспозвоночных животных // Ж. эвол. биохим. физиол. 1998. Т. 34. С. 256−266.
- Кузнецова Л.А. Регуляторные свойства изоформ аденилатциклаз // Ж. эвол. биохим. физиол. 2002. Т. 38. С. 289−304.
- Кузнецова Л.А., Плеснева С. А. Влияние биогенных аминов и полипептидных гормонов на активность протеинкиназы, А и аденилатциклазы в мышцах моллюска Anodonta cygnea II Ж. эвол. биохим. физиол. 2001. Т. 37. С. 395−400.
- Кузнецова JI.A., Шпаков А. О. Рецепторы серотонина, участвующие в модуляции аденилатциклазной системы, в тканях позвоночных и беспозвоночных // Ж. эвол. биохим. физиол. 1994. Т. 30. С. 293−309.
- Лейбуш Б.Н., Чистякова О. В. Рецептор инсулиноподобпого фактора роста 1 в тканях моллюска Anodonta cygnea II Ж. эвол. биохим. физиол. 2003. Т. 39. С. 128−133.
- Перцева М.Н. Молекулярные основы развития гормонокомпетентности. Л., Наука, 1989.256 с.
- Перцева М.Н. Существует ли эволюционное родство между хемосигнальными системами эукариот и прокариот//Ж. эвол. биохим. физиол. 1990. Т. 26. С. 505−513.
- Перцева М.Н., Плеснева С. А., Шпаков А. О., Русаков Ю. И., Кузнецова Л. А. Новые данные, свидетельствующие об участии аденилатциклазной системы в механизме действия инсулина и родственных пептидов // Докл. РАН. 1995. Т. 342. С. 410−412.
- Перцева М.Н., Шпаков А. О. Хемосигнальные системы одноклеточных эукариот и бактерий как предшественники гормонокомпетентных систем высших животных // Ж. эвол. биохим. физиол. 1993. Т. 29. С. 454−474.
- Перцева М.Н., Шпаков А. О. Консервативность инсулиновой сигнальной системы в эволюции беспозвоночных и позвоночных животных // Ж. эвол. биохим. физиол. 2002. Т. 38. С. 430−441.
- Перцева М.Н., Шпаков А. О. Концепция молекулярных дефектов в гормональных сигнальных системах как причин эндокринных заболеваний // Рос. физиол. жури. 2004. Т 90. С. 446−447.
- Перцева М.Н., Шпаков А. О., Плеснева С. А. Современные достижения в изучении сигнальных механизмов действия инсулина и родственных ему пептидов // Ж. эвол. биохим. физиол. 1996. Т. 32. С. 318−340.
- Плеснева С.А., Кузнецова Л. А., Омельянюк Е. В., Шпаков А. О., Перцева М. Н. Адепилатциклазный сигнальный механизм действия релаксина // Ж. эвол. биохим. физиол. 2000. Т. 36. С. 562−568.
- Прудников И.М., Осипенко О. Н., Кастрикина Т. Ф., Цывкин В. Н. Влияние дофамина на ионную проводимость и активность аденилатциклазы в центральной нервной системе прудовика//Нейрофизиология. 1992. Т. 24. С. 437−451.
- Русаков Ю.И., Колычев А. П., Шипилов В. Н., Бондарева В. М. Инсулиноподобные пептиды цереброплеврального ганглия моллюска Anodonta cygnea: выделение, очистка и радиолигандный анализ // Ж. эвол. биохим. физиол. 2003. Т. 39. С. 339−345.
- Русаков Ю.И., Колычев А. П., Шипилов В. Н., Бондарева В. М. Очистка и лиганд-рецепторный анализ и нсул и, но подобных пептидов педального ганглия моллюска Anodonta cygnea II Цитология. 2004. Т. 46. С. 442−447.
- Ткачук В.А., Балденков Г. Н. Выделение, очистка и характеристика регуляторных свойств аденилатциклазы из сердца кролика // Биохимия. 1978. Т. 43. С. 1097−1110.
- Успенская З.И. Серотипы инфузории D. anser II Цитология. 2002. Т. 44. С. 305−313.
- Шипилов В.Н. Инсулиноподобные нейропептиды моллюска Anodonta cygnea L.: функциональные свойства и амплификация специфичных мРНК // Вестник молодых ученых. 2004. С. 36−42.
- Шпаков А.О. Молекулярные основы функционального сопряжения рецепторов и ГТФ-связывающих белков // Биол. мембраны. 1995а. Т. 12. С. 453−471.
- Шпаков А.О. Поиск гомологичных последовательностей в первичной структуре долихол-сопряженных ферментов//Ж. эвол. биохим. физиол. 19 956. Т. 31. С. 245−257.
- Шпаков А.О. Гомология первичной структуры третьих цитоплазматических доменов рецепторов родопсинового типа и цитоплазматического хвоста Р-субъединицы инсулинового рецептора // Цитология. 1996а. Т. 38. С. 1179−1190.
- Шпаков А.О. Молекулярные детерминанты рецепторов и ГТФ-связывающих белков, определяющие специфичность взаимодействий между ними // Ж. эвол. биохим. физиол. 19 966. Т. 32. С. 488−511.
- Шпаков А.О. Теоретическое и экспериментальное исследование участия аденилатциклазной сигнальной системы в механизме действия инсулина и родственных пептидов // Автореферат кандидатской диссертации. Санкт-Петербург, 1996 В. 20 с.
- Шпаков А.О. Структурные элементы молекул ГТФ-связывающих белков и эффекторов, опосредующие сопряжение между ними // Укр. биохим. ж. 1997. Т. 69. С. 320.
- Шпаков А.О. Структурно-функциональная характеристика гетеродимерных фосфатидилинозитол-3-киназ и молекулярные механизмы их сопряжения с другими компонентами сигнальных систем // Цитология. 1999а. Т. 41. С. 975−991.
- Шпаков А.О. Спирали с гептадной периодичностью в цитоплазматических доменах мембранно-связанных форм аденилатциклаз и их возможная роль во взаимодействии с другими компонентами аденилатциклазной сигнальной системы // Цитология. 19 996. Т. 41. С. 667−674.
- Шпаков А.О. Роль онкогенных G-белков в развитии опухолей эндокринной системы // Вопр. онкологии. 2001. Т. 47. С. 160−167.
- Шпаков А.О. Молекулярные детерминанты в рецепторах серпантинного типа, ответственные за их функциональное сопряжение с гетеротримерными G-белками // Цитология. 2002а. Т. 44. С. 242−258.
- Шпаков А.О. Роль Ру-димеров ГТФ-связывающих белков в процессах передачи гормонального сигнала // Ж. эвол. биохим. физиол. 20 026. Т. 38. С. 512−529.
- Шпаков А.О. Участие заряженных аминокислотных остатков цитоплазматических петель серпантинного типа в процессе передачи гормонального сигнала // Ж. эвол. биохим. физиол. 2003. Т. 38. С. 205−217.
- Шпаков А.О. Структурно-функциональная организация сопряженных с G-белками сигнальных систем амебы Dictyostelium discoideum II Ж. эвол. биохим. физиол. 2006. Т. 42. С. 426−444.
- Шпаков А.О. Рецепторы серпантинного типа и гетеротримериые G-белки дрожжевых грибов: структурно-функциональная организация и молекулярные механизмы действия // Ж. эвол. биохим. физиол. 2007а. Т. 43. С. 3−23.
- Шпаков А.О. Структурно-функциональная организация аденилатциклаз одноклеточных эукариот// Цитология. 20 076. Т. 49. С. 91−106.
- Шпаков А.О., Гурьянов И. А., Власов Г. П. Молекулярные механизмы взаимодействия поликатионных пептидов с G-белками // Докл. РАН. 2005а. Т. 405. С. 270−273.
- Шпаков А.О., Гурьянов И. А., Власов Г. П., Перцева М. Н. Молекулярные механизмы взаимодействия поликатионных пептидов с рецепторами серпантинного типа и гетеротримерными G-белками в тканях крыс // Ж. эвол. биохим. физиол. 2006а. Т. 42. С. 321−327.
- Шпаков А.О., Деркач К. В., Перцева М. Н. Гормональные системы низших эукариот// Цитология. 20 036. Т. 45. С. 223−234.
- Шпаков А.О., Корольков В. И., Власова Е. Н., Афонина М. П., Власов Г. П. Влияние синтетических катионных пептидов на активацию аденилатциклазной сигнальной системы биогенными аминами в мышечных тканях моллюсков и крыс // Цитология. 2001. Т. 43. С. 483−490.
- Шпаков А.О., Кузнецова Л. А., Плеснева С. А. Влияние тиолов и блокаторов сульфгидрильных групп на негативную регуляцию аденилатциклазной сигнальной системы биогенными аминами // Ж. эвол. биохим. физиол. 2000а. Т. 36. С. 293−297.
- Шпаков А.О., Кузнецова Л. А., Плеснева С. А., Перцева М. Н. Молекулярные механизмы изменения чувствительности аденилатциклазиой сигнальной системы к биогенным аминам при стрептозотоциновом диабете // Бюл. экспер. биол. 2005д. Т. 140. С. 286−290.
- Шпаков А.О., Перцева М. Н. Структурно-функциональная характеристика ГТФ-связывающих белков беспозвоночных животных // Ж. эвол. биохим. физиол. 1993. Т. 29. С. 635−653.
- Шпаков А.О., Перцева М. Н. Структурно-функциональная характеристика Ру-субъедипиц G-белков и молекулярные механизмы их сопряжения с другими компонентами систем сигнальной трансдукции // Ж. эвол. биохим. физиол. 1997. Т. 33. С. 669−688.
- Шпаков А.О., Перцева М. Н. Молекулярные основы функционального сопряжения белков компонентов инсулиновой сигнальной системы // Усп. биол. химии. 1999а. Т. 39. С. 141−186.
- Шпаков А.О., Перцева М. Н. Использование пептидной стратегии для изучения молекулярных механизмов передачи гормонального сигнала в клетку // Ж. эвол. биохим. физиол. 2005. Т. 41. С. 389−403.
- Шпаков А.О., Перцева М. Н. Молекулярные механизмы действия мастопарана на G-белки в тканях позвоночных и беспозвоночных животных // Бюл. экспер. биол. 2006. Т. 141. С. 273−277.
- Шпаков А.О., Плеснева С. А., Кузнецова JI.A. Роль сульфгидрильпых групп цистеина в активации аденилатциклазной сигнальной системы биогенными аминами в тканях моллюсков и крыс // Ж. эвол. биохим. физиол. 20 006. Т. 36. С. 92−96.
- Шпаков А.О., Плеснева С. А., Кузнецова J1.A., Леонтьева Е. А. Инсулинрегулируемая аденилатциклазная сигнальная система в клеточной культуре фибробластов мыши линии L // Ж. эвол. биохим. физиол. 2003е. Т. 39. С. 438−444.
- Шпаков А.О., Плеснева С. А., Кузнецова Л. А., Перцева М. Н. Исследование функциональной организации нового аденилатциклазного сигнального механизма действия инсулина // Биохимия. 20 026. Т. 67. С. 403−412.
- Acharya S., Saad Y., Karnik S.S. Transducin-a C-terminal peptide binding site consists of C-D and E-F loops ofrhodopsin II. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 6519−6524.
- Albrizio S., D’Ursi A., Fattorusso C., Galoppini C., Greco G., Mazzoni M.R., Novellino E., Rovero P. Conformational studies on a synthetic C-terminal fragment of the a subunit of Gs proteins // Biopolymers. 2000. V. 54. P. 186−194.
- Amatruda T.T., Dragas-Graonic S., Holmes R., Perez H. D. Signal transduction by the formyl peptide receptor: studies using chimeric receptors and site-drected mutagenesis // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 28 010−28 013.
- Aris L., Gilchrist A., Rcns-Domiano S., Meyer C., Schatz P.J., Dratz E.A., Hamm H.E. Structural requirements for the stabilization of metarhodopsin II by the С terminus of the a subunit of transducin // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 2333−2339.
- Bach Т., Syversvecn Т., Kvingedal A.M., Krobert K.A., Brattclid Т., Levy F.O. 5-HT4a and 5-HT4b receptors have nearly pharmacology and are both expressed in human atrium and ventricle // Naunyn Schmiedebergs Arch. Pharmacol. 2001. V. 363. P. 146−160.
- Baker D.A., Kelly J.M. Structure, function, and evolution of microbial adenylyl and guanylyl cyclases // Mol. Microbiol. 2004. V. 52. P. 1229−1242.
- Bakker R.A., Casarosa P., Timmerman H., Smit M.J., Leurs R. Constitutively active Gq/. ]-coupled receptor enable signaling by co-expressed Gj/0-coupled receptors // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 5152−5161.
- Bartsch О., Bartlick В., Ivell R. Relaxin signalling links tyrosine phosphorylation to phosphodiesterase and adenylyl cyclase activity // Mol. Hum. Reprod. 2001. V. 7. P. 799−809.
- Begin-Heick N. Liver p-adrenergic receptors, G proteins, and adenylyl cyclase activity in obesity-diabetes syndromes//Am. J. Physiol. 1994. V. 266. P. 1664−1672.
- Berclovitz M., Le Roith D., von Schenk H., Ncwgaard C., Szabo M., Frohmann M., Shiloach J., Roth J. Somatostatin-like immunoreactivity and bioactivity is native to Tetrahymena pyriformis// Endocrinology. 1982. V. 110. P. 1939−1944.
- Blahos J., Fischer Т., Brabct I., Stauffer D., Rovelli G., Bockacrt J., Pin J.P. A novel site on the G-protein that recognizes heptahelical receptors // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 32 623 269.
- Bourrct R.B., Borkovich K.A., Simon M.J. Signal transduction pathways involving protein phosphorylation in prokaryotes//Ann. Rev. Biochem. 1991. V. 60. P. 401−441.
- Breitweg-Lehmann E., Czupalla C., Storm R., Kudlacck O., Schunack W., Frcissmuth M., Nurnberg B. Activation and inhibition of G protein by lipoamines // Mol. Pharmacol. 2002. V.61.P. 628−636.
- Bretwieser G.E. G protein-coupled receptor oligomerization: implications for G protein activation and cell signalling// Circ. Res. 2004. V. 94. P. 17−27.
- Broadley K.J., Nederkoorn P.H., Timmerman H., Timms D., Davies R.H. The ligand-receptor-G-protein ternary complex as a GTP-synthase // J. Theor. Biol. 2000. V. 205. P. 297 320.
- Brown L.S., Dioumaev A.K., Lanyi J.K., Spudich E.N., Spudich J.L. Photochemical reaction cycle and proton transfers in neurospora rhodopsin // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 32 495−32 505.
- Brugge J.S. New intracellular targets for therapeutic drug design // Science. 1993. V. 260. P. 918−919.
- Brzostowski J.A., Kimmcl A.R. Signaling at zero G: G-protein-independent functions for 7-TM receptors//Trends Biochem. Sci. 2001. V. 26. P. 291−297.
- Bulseco D.A., Schimcrlik M.T. Single amino acid substitutions in the гпг muscarinic reccptor alter receptor/G protein coupling without changing physiological response // Mol. Pharmacol. 1996. V. 49. P. 132−141.
- Chabre M. Aluminofluoride and beryllofluoride complexes: new phosphate analogs in enzymology // Trends in Biochem. Sci. 1990. V. 50. P. 6−10.
- Cheung A.H., Huang R.C., Graziano M.P., Stradcr C.D. Specific activation of Gs by synthetic peptides corresponding to an intracellular loop of the p-adrcncrgic receptor // FEBS Lett. 1991. V. 279. P. 277−280.
- Cheung A.H., Sigal I.S., Dixon R.A.F., Strader C.M. Agonist-promoted sequestration of the P2-adrenergic receptor requires regions involved in functional coupling with Gs // Mol. Pharmacol. 1989. V. 35. P. 132−138.
- Chidiac P. Rethinking receptor-G protein-effector interactions // Biochem. Pharmacol. 1998. V. 55. P. 549−556.
- Chou P.Y., Fasman G.D. Prediction of the secondary structure of proteins from their amino acid sequence // Adv. Enzymol. Relat. Areas Mol. Biol. 1978. V. 47. P. 45−148.
- Christensen S.T., Guerra C.F., Awan A., Whcatley D.N., Satir P. Insulin receptor-like proteins in Tetrahymena thermophila ciliary membranes // Curr. Biol. 2003. V. 13. P. 50−52.
- Christophc J. Glucagon receptors: from genetic structure and expression to effector coupling and biological responses//Biochim. Biophys. Acta. 1995. V. 1241. P. 45−57.
- Clawgcs H.M., Dcprcc K.M., Parker E.M., Graber S.G. Human 5-HTj receptor subtypes exhibit distinct G protein coupling behaviors in membranes from Sf9 cells // Biochemistry. 1997. V.36. P. 12 930−12 938.
- Cohen J.E., Onyike C.U., McElroy V.L., Lin A.H., Abrams T.W. Pharmacological characterization of an adenylyl cyclase-coupled 5-HT receptor in aplysia: comparison with mammalian 5-HT receptors // J. Neurophysiol. 2003. V. 89. P. 1440−1455.
- Conklin B.R., Farfer Z., Lustig K.D., Julius D., Bowrne H.R. Substitution of three amino acids switches receptor specificity of Gq to that Gj // Nature. 1993. V. 363. P. 274−276.
- Cotecchia S., Ostrowski J., Kjelsberg M.A., Caron M.G. Lefkowitz R.J. Discrete amino acid sequences of the ai-adrenergic receptor determine the selectivity of coupling to phosphatidylinositol hydrolysis//J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 1633−1639.
- Coppi A., Merali S., Eichinger D. The enteric parasite Entamoeba uses an autocrine catecholamine system during differentiation into the infectious cyst stage // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 8083−8090.
- Covic L., Gresser A.L., Talavera J., Swift S., Kuliopulos A. Activation and inhibition of G protein-coupled receptors by cell-penetrating membrane-tethered peptides // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002a. V. 99. P. 643−648.
- Covic L., Misra M., Badar J., Singh C., Kuliopulos A. Pepducin-based intervention of thrombin-receptor signaling and systemic platelet activation //Nat. Med. 2002b. V. 8. P. 11 611 165.
- Cox R.T.L., Walker R.J. An analysis of the inhibitory responses of dopamine and octopamine on Helix central neurons//Сотр. Biochem. Physiol. 1988. V. 91. P. 541−547.
- Csaba G. Phylogeny and ontogeny of hormone receptors: the selection theory of receptor formation and hormonal impriting // Biol. Rev. (Cambridge). 1980. V. 55. P. 47−63.
- Csaba G. The unicellular Tetrahymena as a model cell for receptor research // Intern. Rev. Cytol. 1985. V. 95. P. 327−377.
- Csaba G., Kovacs P. Insulin uptake, localization and production in previously insulin treated and untreated Tetrahymena. Data on the mechanism of hormonal imprinting // Cell. Biochem. Funct. 2000. V. 18. P. 161−167.
- Csaba G., Kovacs P., Falus A. Human cytokines interleukin (IL)-3 and IL-6 affect the growth and insulin binding of the unicellular organism Tetrahymena II Cytokine. 1995. V. 7. P. 771−774.
- Csaba G., Kovacs P., Pallinger E. Hormonal interactions in Tetrahymena'. effect of hormones on levels of epidermal growth factor (EGF) // Cell Biol. Int. 2005. V. 29. P. 301−305.
- Cypess A.M., Unson C.G., Wu C.R., Sakmar T.P. Two cytoplasmic loops of the glucagon receptor are required to elevate cAMP of intracellular calcium // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 19 455−19 464.
- Davey J. G-protein-coupled receptors: new approaches to maximize the impact of GPCRs in drug discovery // Exp. Opin. Ther. Targets. 2004. V. 8. P. 165−170.
- Dincer D.U., Bidasee K.R., Guner S., Tay A., Ozcelikay Т., Altan V.M. The effect of diabetes on expression of Pr, P2- and Рз-adrenoreceptors in rat hearts // Diabetes. 2001. V. 50. P. 455−461.
- Duerson K., Carroll R., Clapham D. a-Helical distorting substitution disrupt between m3 muscarinic receptor and G proteins // FEBS Lett. 1993. V. 324. P. 103−108.
- Dursi A.M., Albrizio S., Greco G., Mazzeo S., Mazzoni M.R., Novellino E., Rovero P.
- Conformational analysis of the Gas protein C-terminal region // J. Pept. Sci. 2002. V. 8. P. 476 488.
- Eichinger L., Pachebat J.A., Glockner G., Rajandream M.A., Sucgang R., Berriman M., Song J., Olsen R., Szafranski K., Xu Q. The genome of the social amoeba Dictyostelium discoideum // Nature. 2005. V. 435. P. 43−57.
- Eisenschlos C., Flawia M.M., Torruella M., Torres H.N. Interaction of Trypanosoma cruzi adenylate cyclase with liver regulatory factors // Biochem. J. 1986. V. 236. P. 185−191.
- Flawia M.M., Torres H.N. Adenylate cyclase activity in Neurospora crassa: modulation by glucagon and insulin // J. Biol. Chem. 1973. V. 248. P. 4517−4520.
- Floyd P.O., Li L., Rubakhin S.S., Sweedler J.V. Insulin phohormone processing, distribution, and relation to metabolism in Aplysia californica // J. Neurosci. 1999. V. 19. P. 7732−7741.
- Frederick J., Eichinger D. Entamoeba invandens contains the components of a classical adrenergic signaling system // Mol. Biochem. Parasitol. 2004. V. 137. P. 339−343.
- Fujimoto I., Ikcnaka K., Kondo Т., Aimoto S., Kuno M., Mikoshiba K. Mast cell degranulating peptide and its optical isomer activate GTP-binding protein in rat mast cells // FEBSLett. 1991. V. 287. P. 15−18.
- Fukushima N., Kohno M., Kato Т., Kawamoto S., Okuda K., Misu Y., Ueda H. Melittin, a metabostatic peptide inhibiting Gs activity// Peptides. 1998. V. 5. P. 811−819.
- Galperin M.Y. Bacterial signal transduction network in a genomic perspective // Environ. Microbiol. 2004. V. 6. P. 552−567.
- Gauthier С., Tavcrnicr G., Charpentier F., Langin D., Le Marec H. Functional Рз-AR in the human heart//J. Clin. Invest. 1996. V. 98. P. 556−562.
- Gawler D., Milligan G., Spiegel A.M., Unson C.G., Houslay M.D. Abolition of expression of inhibitory guanine nucleotide regulatory protein G- activity in diabetes // Nature. 1987. V. 327. P. 229−232.
- Gerhard C.C., Bakker R.A., Piek G.J., Planta R.J., Vreugdenhil E., Leysen J.E., van Heerikhuizen H. Molecular cloning and pharmacological characterization of a molluscan octopamine receptor//Mol. Pharmacol. 1997. V. 51. P. 293−300.
- Gill G.N., Walton G.M. Assay of cyclic nucleotide-dependent protein kinase // Adv. Cycl. Nucl.Res. 1979. V. 10. P. 93−106.
- Goldsmith L.T., Weiss G., Palcjwala S. Mechanism of action of relaxin human cervix. In: Tregear G. W., Ivell R., Bathgate R.A., Wade J.D., eds. Relaxin-2000. Dordrecht-Boston-London: Kluwer Acad. Publ., 2001. P. 285−289.
- Gunnersen J.M., Fu P., Roche P.J., Tregear G.W. Expression of human relaxin genes: characterization of a novel alternatively-spliced human relaxin mRNA species // Mol. Cell. Endocrinol. 1996. V. 118. P. 85−94.
- Gupta B.B.P. Mechanism of insulin action // Curr. Sci. 1997. V. 73. P. 993−1003.
- Guiramand J., Montmayeur J.P., Geraline J., Bhatia M., Borteli E. Alternative splicing of the dopamine receptor directs specificity of coupling to G proteins // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 7354−7358.
- Hadjiconstantinou M., Qu Z.K., Moroi-Fetters S.E., Neff N.H. Apparent loss of Gj protein activity in the diabetic retina// Eur. J. Pharmacol. 1988. V. 149. P. 193−194.
- Hajos F. An improved method for the preparation of synaptosomal fractions in high purity // Brain Res. 1975. V. 93. P. 485−489.
- Hamm H.E. The many faces of G protein signaling // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 669 672.
- Harashima Т., Heitman J. Ga subunit Gpa2 recruits kelch repeat subunits that inhibit receptor-G protein coupling during cAMP-induced dimorphic transitions in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Biol. Cell. 2005. V. 16. P. 4557−4571.
- Hashim S., Li Y., Nagakura A., Takeo S., Anand-Srivastava M.B. Modulation of G-protein expression and adenylyl cyclase signaling by high glucose in vascular smooth muscle // Cardiovasc. Res. 2004. V. 63. P. 709−718.
- Hashim S., Li Y.Y., Wang R., Anand-Srivastava M.B. Streptozotocin-induced diabetes impairs G-protein linked signal transduction in vascular smooth muscle // Mol. Cell. Biochem. 2002. V. 240. P. 57−65.
- Hayataka K., O’Connor M.F., Kinzler N., Weber J.T., Parker K.K. A bioactive peptide from the transmembrane 5-intracellular loop 3 region of the human 5HTia receptor // Biochem. Cell. Biol. 1998. V. 76. P. 657−660.
- Herrmann R., Heck M., Hcnklein P., Henklein P., Kleuss C., Hofmann K.P., Ernst O.P.
- Sequence of interactions in receptor-G protein coupling//J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 2 428 324 290.
- Higashijima Т., Burnier J., Ross E.M. Regulation of Gj and G0 by mastoparan, related amphiphilic peptides and hydrophobic amines // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 14 176−14 186.
- Hill S.J. G-protein-coupled receptors: past, present and future // Br. J. Pharmacol. 2006. V. 147. P. 27−37.
- Hiripi L., Juhos S., Downer R.G. Characterization of tyramine and octopamine receptors in the insect (Locusta migratoria migratorioides) brain // Brain Res. 1994. V. 633. P. 119−126.
- Hoffman C.S. Except in every detail: comparing and contrasting G-protein signaling in Saccharomyces cerevisiae and Schizosaccharomycespombe II Eukaryot. Cell. 2005. V. 4. P. 495 503.
- Hofmann K.P. Signalling states of photoactivated rhodopsin //Novartis Found. Symp. 1999. V. 224. P.158−175.
- Hollingsworth M., Rudkin S., Douning S. Myometrial relaxant action of relaxin. In: Tregear G.W., Ivell R., Bathgate R.A., Wade J.D., eds. Relaxin-2000. Dordrecht-Boston-London: Kluwer Acad. Publ., 2001. P. 291−299.
- Houslay M.D., Milligan G. Tailoring cAMP signaling responses through isoform multiplicity // Trends Biochem. Sci. 1997. V. 22. P. 217−224.
- Hsu S.Y. New insights into the evolution of the relaxin-LGR signaling system // Trends Endocrinol. Metab. 2003. V. 14. P. 303−309.
- Hsu S.Y., Nakabayashi K., Nishi S., Kumagai J., Kudo M., Sherwood O.D., Hsueh A.J. Activation of orphan receptors by the hormone relaxin // Science. 2002. V. 295. P. 671−674.
- Hsu S.Y., Semyonov J., Park J.I., Chang C.L. Evolution of the signaling system in relaxin-family peptides// Ann. N.Y. Acad. Sci. USA. 2005. V. 1041. P. 520−529.
- Jin H., Nip S., O’Dowd B.F., George S.R. Di dopamine receptor activity is not altered by a mutation in the first intracellular loop // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1402. P. 165−170.
- Jonas E.A., Knox R.J., Kaczmarek L.K., Schwartz J.H. Insulin receptor in Aplysia neurons: characterization, molecular cloning, and modulation of ion currents // J. Neurosci. 1996. V. 16. P. 1645−1658.
- Jost P., Fasshauer M., Kahn C.R., Benito M., Meyer M., Ott V., Lowell B.B., Klein H.H., Klein J. Atypical p-adrenergic effects on insulin signaling and action in (Зз-adrenoreceptor-deficient brown adipocytes // Am. J. Physiol. 2002. V. 283. P. 146−153.
- Kallal L., Kurjan J. Analysis of the receptor binding domain of Gpalp, the Ga subunit involved in the yeast pheromone response pathway // Mol. Cell. Biol. 1997. V. 17. P. 2897−2907.
- Kasahara M., Unno Т., Yashiro K., Ohmori M. CyaG, a novel cyanobacterial adenylyl cyclase and a possible ancestor of mammalian guanylyl cyclases // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 10 564−10 569.
- Kawamura K., Sudo S., Kumagai J., Pisarska M., Hsu S.Y., Bathgate R., Wade J., Hsueh
- A.J. Relaxin research in the postgenomic era//Ann. N. Y. Acad. Sci. 2005. V. 1041. P. 1−7.
- Kidwai A.M., Radcliffe A.M., Lee E.V., Daniel E.E. Isolation and properties of skeletal muscle membrane // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V. 289. P. 593−607.
- Kimura K.D., Tissenbaum H.A., Liu Y., Ruvkun G. daf-2, an insulin receptor-like gene that regulates longevity and diapause in Caenorhabditis elegans И Science. 1997. V. 277. P. 942 946.
- Konig В., Gratzcl M. Site of dopamine Di receptor binding to Gs protein mapping with synthetic peptides // Biochim. Biophys. Acta. 1994. V. 1223. P. 261−266.
- Koos R.D., Pillai S.B. Intersection of the relaxin and estrogen signaling pathways in the uterus II In: Tregear G.W., Ivell R., Bathgate R.A., Wade J.D., eds. Relaxin-2000. Dordrecht-Boston-London: Kluwer Acad. Publ., 2001. P. 101 -108.
- Krupinski J., Lehman T.C., Frankenfield C.D., Zwaagstra J.C., Watson P.A. Molecular diversity of the adenylyl cyclase // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 24 858−24 862.
- Kulkarni R.D., Thon M.R., Pan H., Dean R.A. Novel G-protein-coupled receptor-like proteins in the plant pathogenic fungus Magnaporthe grisea // Genome Biol. 2005. V. 6. R24.
- Kusunoki H., Wakamatsu K., Sato K., Miyazawa Т., Kohno T. G protein-bound conformation of mastoparan-X //Biochemistry. 1998. V. 37. P. 4782−4790.
- Kuznetsova L., Plesneva S., Derjabina N., Omeljaniuk E., Pertseva M.N. On the mechanism of relaxin action: the involvement of adenylyl cyclase signalling system // Regul. Peptides. 1999. V. 80. P. 33−39.
- Kuznetsova L., Plesneva S., Shpakov A., Pertseva M. Functional defects in insulin and relaxin adenylyl cyclase signaling systems in myometrium of pregnant women with type 1 diabetes // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2005. V. 1041. P. 446−448.
- Kuznetsova L., Shpakov A., Rusakov Yu., Plesneva S., Bondareva V., Pertseva M.
- Page S.L., Bi Y., Williams J.A. The CCK receptor activates RhoA through Gai2/i3 in NIH3T3 cells//Am. J. Physiol. 2003. V. 285. P. 1197−1206.
- Roith D., Liotta A.S., Roth J., Shiloach J., Lewis M.E., Pert C.B., Krieger D.T. ACTH and р-endorphin like molecules are native to unicellular organisms // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1982. V. 79. P. 2080−2090.
- Macda S., Lameh J., Mallet W.F., Philip M., Ramachandran J., Sadee W. Internalization of the Hml muscarinic cholinergic receptor involves the third cytoplasmic loop // FEBS Lett. 1990. V. 269. P. 386−388.
- Malbon C.C. Insulin signalling: putting the «G-» in protein-protein interactions // Biochem. J. 2004. V. 380. P. 11−12.
- Malmberg A., Strange P.G. Site-directed mutations in the third intracellular loop of the serotonin 5-HTia receptor alter G-protein coupling from G- to Gs in a ligand-dependent manner // J. Neurochem. 2000. V. 75. P. 1283−1293.
- Manahan C.L., Iglesias P.A., Long Y., Devrcotcs P.N. Chemoattractant signaling in Dictyostelium discoideum H Annu. Rev. Cell. Dev. Biol. 2004. V. 20. P. 223−253.
- Marin E.P., Krishna A.G., Zvyaga T.A., Isele J., Siebert F., Sakmar T.P. The amino terminus of the fourth cytoplasmic loop of rhodopsin modulates rhodopsin-transducin interaction // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 1930−1936.
- Mathi S.K., Chan Y., Li X., Wheeler M.B. Scanning of the glucagon-like peptide-1 receptor localizes G protein-activating determinants primarily to the N terminus of the third intracellular loop// Mol. Endocrinol. 1997. V. 11. P. 424−432.
- Matsuda N., Hattori Y., Gando S., Akaishi Y., Kemmotsu O., Kanno M. Diabetes-induced down-regulation of pi-AR mRNA expression in rat heart // Biochem. Pharmacol. 1999. V. 58. P. 881−885.
- McCaman M.W. Noncatecholic phenylethylamines: octopamine and phenylethanolamine in the central nervous system of Aplysia / Eds. Mosnaim A.D. and Wolff M.A., NY: Marcel Dekker Inc., 1980. Part 2. P. 193−200.
- McCudden C.R., Hains M.D., Kimple R.J., Siderovski D.P., Willard F.S. G-protein signaling: back to the future // Cell Mol. Life Sci. 2005. V. 62. P. 551−557.
- McCue L.A., McDonough K.A., Lawrence C.E. Functional classification of cNMP-binding proteins and nucleotide cyclases with implications for novel regulatory pathways in Mycobacterium tuberculosis II Genome Res. 2000. V. 10. P. 204−210.
- Mclntire W.E., MacCIeery G., Garrison J.C. The G protein p subunit is a determinant in the coupling of Gs to the Pi-adrenergic and A2a adenosine receptors // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P.15 801−15 809.
- Megaritis G., Merkouris M., Georgoussi Z. Functional domains of 5- and ц-opioid receptors responsible for adenylyl cyclase inhibition // Receptors Channels. 2000. V. 7. P. 199−212.
- Micttinen H.M., Gripentrog J.M., Mason M.M., Jesaitis A.J. Identification of putative sites of interaction between the human formyl peptide receptor and G protein // J. Biol. Chem. 1999. V. 274. P. 27 934−27 942.
- Milligan G. Techniques used in the identification and analysis of function of pertussis toxin-sensitive guanine nucleotide binding proteins // Biochem. J. 1988. V. 255. P. 1−13.
- Miura S., Zhang J., Karnik S.S. Angiotensin I type 1 receptor-function affected by mutations in cytoplasmic loop CD // FEBS Lett. 2000. V. 470. P. 331−335.
- Moench S.J., Moreland J., Stewart D.H., Dewey T.G. Fluorescence studies of the location and membrane accessibility of the palmitoylation sites to rhodopsin // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 5791−5796.
- Morizumi Т., Imai H., Shichida Y. Two-step mechanism of interaction of rhodopsin intermediates with the C-terminal region of the transducin a-subunit // J. Biochem. (Tokyo). 2003. V. 134. P. 259−267.
- Mousli M., Bronner C., Landry Y., Bockaert J., Rouot B. Direct activation of GTP-binding regulatory proteins (G proteins) by substance P and compound 48/80 // FEBS Lett. 1990. V. 259. P. 260−262.
- Moxham C.M., Malbon C.C. Insulin action impaired by deficiency of the G-protein subunit Gia2 // Nature. 1996. V. 379. P. 840−844.
- Mukhopadhyay S., Howlett A.C. CBi receptor-G protein association. Subtype selectivity is determined by distinct intracellular domains // Eur. J. Biochem. 2001. V. 268. P. 499−505.
- Murray-Rust J., Macleod A.N., Blundell T.L., Wood S.P. Structure and evolution of insulins: amplifications for receptor binding// BioEssays. 1992. V. 14. P. 325−331.
- Natarajan K., Ashley C.A., Hadwiger J.A. Related Ga subunits play opposing roles during Dictyostelium development // Differentiation. 2000. V. 66. P. 136−146.
- Natochin M., Moussaif M., Artcmyev N.O. Probing the mechanism of rhodopsin-catalyzed transduction activation//J. Neurochem. 2001. V. 77. P. 202−210.
- Natochin M., Muradov K.G., McEntaffer R.L., Artemycv N.O. Rhodopsin recognition by mutant Gas containing C-terminal residues of transducin // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 26 692 675.
- Neer E.J., Smith T.F. G protein heterodimers: new structures propel new questions // Cell. 1996. V. 84. P. 175−178.
- Nguyen B.T., Yang L., Sanborn B.M., Dessauer C.W. Phosphatidylinositol 3-kinase activity is required for biphasic stimulation of cyclic adenosine 3', 5'-monophosphate by relaxin // Mol. Endocrinol. 2003. V. 17. P. 1075−1084.
- Novotny J., Gustafson В., Ransnas L.A. Inhibition of P-adrenergic receptor-mediated signals by a synthetic peptide derived from the a subunit of the stimulatory G-protein // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1996. V. 219. P. 619−624.
- Nurnberg В., Togel W., Krause G., Storm R., Breitweg-Lehmann E., Schunack W. Non-peptide G-protein activators as promising tools in cell biology and potential drug leads // Eur. J. Med. Chem. 1999. V. 34. P. 5−30.
- Obosi L.A., Hen R., Beadle D.J., Bermudez I., King L.A. Mutational analysis of the mouse 5-HT7 receptor: importance of the third intracellular loop for receptor-G protein interaction // FEBS Lett. 1997. V. 412. P. 321−324.
- Okamoto Т., Nishimoto I. Detection of G protein-activator regions in 1П4 subtype muscarinic cholinergic and ci2-adrenergic receptors based upon characteristics in primary structure // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 8342−8346.
- Okamoto J., Okamoto Т., Murayama Y., Hayashi Y., Ogata E., Nishimoto I. GTP-binding protein-activator sequences in the insulin receptor // FEBS Lett. 1993. V. 334. P. 143−148.
- Okuda A., Matsumoto O., Akaji M., Taga Т., Ohkudo Т., Kobayashi Y. Solution structure of intracellular signal-transducing peptide derived from human Рг-adrenergic receptor // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. V. 291. P. 1297−1301.
- Olivcira M.M., Antunes A., De Mello F.G. Growth of Trypanosoma cruzi epimastigotes controlled by shifts in cyclic AMP mediated by adrenergic ligands // Mol. Biochem. Parasitol. 1984. V. 11. P. 283−292.
- Panchenko M.P., Hoffenberg S.I., Tkachuk V.A. Purification and some properties of GTP-binding proteins from pig heart plasma membranes // Biochim. Biophys. Acta. 1987. V. 46. P. 452−455.
- Patel T.B. Single transmembrane spanning heterotrimeric G protein-coupled receptors and their signaling cascades // Pharmacol. Rev. 2004. V. 56. P. 371−385.
- Paveto C., Egidy G., Galvagno M.A., Passeron S.A. Guanine nucleotide-sensitive glucagon-stimulated adenylyl cyclase in Candida albicans: effect of glucagon on cell morphology// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1990. V. 167. P. 1177−1183.
- Pertseva M.N. The evolution of hormonal signalling systems // Сотр. Biochem. Physiol. 1991. V. 100. P. 775−787.
- Pertseva M.N., Plesneva S.A., Shpakov A.O., Rusakov Yu.I., Kuznetsova L.A.1.volvement of adenylyl cyclase signalling system in the action of insulin and mollusc insulinlike peptide//Сотр. Biochem. Physiol. 1995. V. 112. P. 689−695.
- Pertseva M., Shpakov A., Kuznetsova L., Plesneva S., Omeljaniuk E. Adenylyl cyclase signaling mechanisms of relaxin and insulin action: similarities and differences // Cell Biol. Int. 2006. V. 30. P. 533−540.
- Pertseva M.N., Shpakov A.O., Plesneva S.A., Kuznetsova L.A. A novel view on the mechanisms of action of insulin and other insulin superfamily peptides: involvement of adenylyl cyclase signaling system // Сотр. Biochem. Physiol. 2003. V. 134. P. 11−36.
- Pieroni J.P., Harry A., Chen J., Jacobowitz O., Magnusson R.P., Iyengar R. Distinct characteristics of the basal activities of adenylyl cyclases 2 and 6 // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 21 368−21 373.
- Pitt S., Vehovszky A., Szabo H., Elliott C.J. Second messengers of octopamine receptors in the snail Lymnaea If Acta Biol. Hung. 2004. V. 55. P. 177−183.
- Raisley В., Zhang M., Hereld D., Hadwiger J.A. A cAMP receptor-like G protein-coupled receptor with role in growth regulation and development // Dev. Biol. 2004. V. 265. P. 433−445.
- Reisine T. Pertussis toxin in the analysis of receptor mechanisms. Biochem. Pharmacol. 1990. V. 39. P. 1499−1504.
- Rezaei K., Saar K., Soomets U., Valkna A., Nasman J., Zorko M., Akcrman K., Schroeder Т., Bartfai Т., Langel U. Role of third intracellular loop of galanin receptor type 1 in signal transduction // Neuropeptides. 2000. V. 34. P. 25−31.
- Rodriqucz E., Lazaro M.I., Renaud F.L., Marino M. Opioid activity of P-endorphin-Iike proteins from Tetrahymena // J. Eukaryot. Microbiol. 2004. V. 51. P. 60−65.
- Roeder T. Octopamine in invertebrates // Prog. Neurobiol. 1999. V. 59. P. 533−561.
- Roelofs J., Snippe H., Kleineidam R.G., Van Haastert P.J. Guanylate cyclase in Dictyostelium discoideum with the topology of mammalian adenylate cyclase // Biochem. J. 2001. V. 354. P. 697−706.
- Roovers E., Vincent M.E., van Kesteren E., Geraerts W.P., Planta R.J., Vreugdenhil E., van Hccrikhuizcn H. Characterization of a putative molluscan insulin-related peptide receptor // Gene. 1995. V. 162. P. 181−188.
- Salomon Y., Londos C., Rodbell M.A. Highly sensitive adenylate cyclase assay // Anal. Biochem. 1974. V. 58. P. 541−548.
- Sanborn B.M., Dodge K.L., Yue C., Ku C.Y. Relaxin and scaffolding proteins in signaling crosstalk. In: Tregear G.W., Ivell R., Bathgate R.A., Wade J.D., eds. Relaxin-2000. Dordrecht-Boston-London: Kluwer Acad. Publ., 2001. P. 279−283.
- Sato M., Blumer J.B., Simon V., Lanier S.M. Accessory proteins for G proteins: partners in signaling// Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2006. V. 46. P. 151−187.
- Schicss N., Csaba G., Kohidai L. Chemotactic selection with insulin, di-iodotyrosine and histamine alters the phagocytotic responsiveness of Tetrahymena II Сотр. Biochem. Physiol. 2001. V. 128. P. 521−530.
- Schultz J.E., Klumpp S. Cyclic nucleotides and calcium signaling in Paramecium II Adv. Second Messenger Phosphorylation Res. 1993. V. 27. P. 25−46.
- Schwabe C., Le Roith D., Thompson R.D., Shiloach J., Roth J. Relaxin extracted from protozoa (Tetrahymena pyriformis) И J. Biol. Chem. 1983. V. 258. P. 27 778−2781.
- Schwartz T.W., Frimurer T.M., Hoist В., Roscnkilde M.M., Elling C.E. Molecular mechanism of 7TM receptor activation a global toggle switch model // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 2006. V. 46. P. 481−519.
- Scebcck Т., Gong K., Kunz S., Schaub R., Shalaby T. and Zoraghi R. cAMP signalling in Trypanosoma brucei // Int. J. Parasitol. 2001. V. 31. P. 491−498.
- Shipilov V.N., Shpakov A.O., Rusakov Yu.I. Pleiotropic action of insulin-like peptides of mollusk Anodonta cygnea II Ann. N.Y. Acad. Sci. (Trends in Comparative Endocrinology and Neurobiology). 2005. V. 1040. P. 464−465.
- Shirai H., Takahashi K., Katada Т., Inagami Т. Mapping of G protein coupling sites of the angiotensin II type 1 receptor// Hypertension. 1995. V. 25. P. 726−730.
- Shpakov A.O. Molecular basis of the functional coupling of receptors to GTP-binding proteins // Membr. Cell Biol. 1996. V. 9. P. 467−488.
- Shpakov A., Pertseva M., Kuznetsova L., Plesneva S. A novel, adenylate cyclase, signaling mechanism of relaxin H2 action // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2005b. V. 1041. P. 305−307.
- Smit A.B., Kesteren R.E., Li K.W., Minnen J., Spijker S. Towards understanding the role of insulin in the brain: lessons from insulin-related signaling systems in the invertebrate brain // Progr. Neurobiol. 1998. V. 54. P. 35−54.
- Sossin W.S., Diaz-Arrastia R., Schwartz J.H. Characterization of two isoforms of protein kinase С in the nervous system of Aplysia californica // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 57 635 768.
- Srinivasan J., Gundersen R.E., Hadwiger J.A. Activated G subunits can inhibit multiple signal transduction pathways during Dictyostelium development // Dev. Biol. 1999. V. 215. P. 443−452.
- Strassheim D., Palmer Т., Houslay M.D. Genetically acquired diabetes adipocyte guanine nucleotide regulatory protein expression and adenylate cyclase regulation // Biochim. Biophys. Acta. 1991. V. 1096. P. 121−126.
- Sun Q.Q., Dale N. G-proteins are involved in 5-HT receptor-mediated modulation of N- and P/Q- but not T-type Ca2+ channels // J. Neurosci. 1999. V. 19. P. 890−899.
- Sunahara R.K., Taussig R. Isoforms of mammalian adenylyl cyclasc: Multiplicities of signaling // Mol. Interv. 2002. V. 2. P. 168−184!
- Sweet M.T., Carlson G., Cook R.G., Nelson D., Allis C.D. Phosphorylation of linker histones by a protein kinase Л-like activity in mitotic nuclei // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 916−923.
- Takahara H., Fujimura M., Tanigichi S., Hayashi N., Nakamura Т., Fujimiya M.
- Changes in serotonin levels and 5-HT receptor activity in duodenum of streptozotocin-diabetic rats // Am. J. Physiol. 2001. V. 281. P. 798−808.
- Tanaka Т., Kohno Т., Kinoshita S., Mukai H., Itoh H., Ohya M., Miyazawa Т., Higashojima Т., Wakamatsu K. a-helix content of G protein a-subunit is decreased upon activation by receptor mimetics // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 3247−3252.
- Taussig R., Gilman A.G. Mammalian membrane-bound adenylyl cyclases // J. Biol.Chem. 1995. V. 270. P. 1−4.
- Taylor J.M., Neubig R.R. Peptides as probes for G protein signal transduction // 1994. V. 6. P. 841−849.
- Tesmer J.J.G., Sunahara R.K., Gilman A.G., Sprang S.R. Crystal structure of the catalytic domains of adenylyl cyclase in a complex with Gsa-GTPyS // Science. 1997. V. 278. P. 19 071 916.
- Thcvclein J.M., de Winde J.H. Novel sensing mechanisms and targets for the cAMP-protein kinase Л pathway in the yeast Saccharomyces cerevisiae II Mol. Microbiol. 1999. V. 33. P. 904 918.
- Thompson M.D., Burnham W.M., Cole D.E. The G protein-coupled receptors: pharmacogenetics and disease//Crit. Rev. Clin. Lab. Sci. 2005. V. 42. P. 311−392.
- Van Poycr W., Torfs H., Poels J., Swinnen E., De Loof A., Akcrman K., Van den Broeck
- J. Phenolamine-dependent adenylyl cyclase activation in Drosophila Schneider 2 cells // Insect Biochem. Mol. Biol. 2001. V. 31. P. 333−338.
- Wade S.M., Dalman H.M., Yang S., Neubig R.R. Multisite interactions of receptors and G proteins: enhanced potency of dimeric receptor peptides in modifying G protein function // Mol. Pharmacol. 1994. V.45. P. 1191−1197.
- Wakamatsu K., Okada A., Miyazawa Т., Ohya M., Higashijima T. Membrane-bound conformation of mastoparan-X, a G-protein-activating peptide // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 5654−5660.
- Weber J.H., Vishnyakov A., Hambach K., Schultz A., Schultz J.E., Linder J.U. Adenylyl cyclases from Plasmodium, Paramecium and Tetrahymena are novel ion channel/enzyme fusion proteins // Cell. Signal! 2004. V. 16. P. 115−125.
- Weber L.P., MacLeod K.M. Influence of streptozotocin diabetes on the alpha-1 adrenoreceptor and associated G proteins in rat arteries // J. Pharmacol. Exp. Ther. 1997. V. 283. P. 1469−1478.
- Wess J. Molecular basis of receptor/G protein-coupling selectivity // Pharmacol. Ther. 1998. V. 80. P.231−264.
- Wettschureck N., Offcrmanns S. Mammalian G proteins and their cell type specific functions // Physiol. Rev. 2005. V. 85. P. 1159−1204.
- Wichelhaus A., Russ M., Petersen S., Eckel J. G protein expression and adenylate cyclase regulation in ventricular cardiomyocytes from STZ-diabetic rats // Am. J. Physiol. 1994. V. 267. P. 548−555.
- Wilson M., Burt A.R., Milligan G., Anderson N.G. Wortmannin-sensitive activation of p70S6K by endogenous and heterologously expressed Gj-coupled receptors // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 8537−8540.
- Winslow J.W., Shih A., Bourcll J.H., Weiss G., Reed В., Stults J.T., Goldsmith L.T. Human seminal relaxin is a product of the same gene as human luteal relaxin // Endocrinology. 1992. V. 130. P. 2660−2668.
- Wu D., Jiang H., Simon M.I. Different ai-adrenergic receptor sequences required for activating different Ga subunits of Gq class of G proteins // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 98 289 832.
- Xue Y., Batlle M., Hirsch J.P. GPR1 encodes a putative G protein-coupled receptor that associates with the Gpa2p Ga subunit and functions in a Ras-independent pathway // EMBO J. 1998. V. 17. P. 1996−2007.
- Yang C.S., Spudich J.L. Light-induced structural changes occur in the transmembrane helices of the Natronobacterium pharaonis Htrll transducer // Biochemistry. 2001. V. 40. P. 14 207−14 214.
- Yano H., Nakanishi S., Kimura K., Hanai N., Saitoh Y., Fukui Y., Nonomura Y., Matsuda Y. Inhibition of histamine secretion by wortmannin through the blockage of phosphoinositol 3-kinase in RBL-2H3 cells // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 25 846−25 856.
- Zhang C.C. Bacterial signalling involving eukaryotic-type protein kinases // Mol. Microbiol. 1996. V. 20. P. 9−15.
- Zhang L., Wu J., Ruan K.H. Solution structure of the first intracellular loop of prostacyclin receptor and implication of its interaction with the C-terminal segment of Gas protein // Biochemistry. 2006. V. 45. P. 1734−1744.
- Zheng X.L., Guo J., Wang H.Y., Malbon C.C. Expression of constitutively activated Gja2 in vivo ameliorates streptozotocin-induced diabetes // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 2 364 923 651.
- Zhu B.H., Sakai Y. Alteration of contractile properties to serotonin in gastric smooth muscle isolated from STZ-induced diabetic rats // J. Smooth Muscle Res. 1996. V. 32. P. 165−173.