Окислительная модификация белков плазмы крови при гипотермии и на фоне введения даларгина
Диссертация
Отсутствие протекторного эффекта даларгина при пролонгированной гипотермии связано с его низкой стабильностью. При различных способах введения (интранозально, внутрибрюшинно, -венно, -мышечно) максимальная концентрация даларгина в крови наблюдается через 10 мин (Виноградов и др., 1988). В результате всасывания и деградации даларгина через 15 мин количество его составляет лишь 5% от дозы… Читать ещё >
Содержание
- ГЛАВА I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. 1. Активные формы кислорода и механизмы окислительной модификации белков
- 1. 2. Интенсификация свободно-радикального окисления при низких температурах тела и его химическая коррекция
- ГЛАВА II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
- 2. 1. Обоснование выбора объекта исследования
- 2. 2. Постановка экспериментов
- 2. 2. 1. Искусственное охлаждение животных
- 2. 3. Методика инъекций животным
- 2. 4. Препаративные методы исследования
- 2. 4. 1. Получение плазмы и сыворотки крови
- 2. 4. 2. Получение гемолизатов
- 2. 5. Биохимические методы исследования
- 2. 5. 1. Определение окислительной модификации белков в плазме крови
- 2. 5. 2. Определение содержания среднемолекулярных пептидов в плазме крови
- 2. 5. 3. Определение активности супероксиддисмутазы в эриротроцитах
- 2. 5. 4. Определение активности каталазы в эритроцитах
- 2. 5. 5. Определение содержания гемоглобина
- 2. 5. 6. Амперометрический метод определения низкомолекулярных и белковых сульфгидрильных групп
- 2. 5. 7. Определение дисульфидных связей в белках и низкомолекулярных соединениях крови
- 2. 5. 8. Электрофоретическое разделение белков плазмы крови
- 3. 1. Интенсивность окислительной модификации белков плазмы крови при гипотермии и на фоне введения даларгина
- 3. 2. 0. кислительно-восстановительное состояние тиоловых групп белков и низкомолекулярных соединений плазмы крови при гипотермии и на фоне введения даларгина
- 3. 3. Электрофоретическое разделение белков плазмы крови при гипотермии и введении даларгина
- 3. 4. Содержание среднемолекулярных пептидов в плазме крови при гипотермии и на фоне введения даларгина
- 3. 5. Активность СОД при гипотермии и введении даларгина
- 3. 6. Активность каталазы при гипотермии и введении даларгина
Список литературы
- Абдуллаев P.A. Свободные аминокислоты и аминокислотный состав белков мозга при гипотермии и постгипотермическом периоде. — Авто-реф. дис.. канд. биол. наук. — Ереван, 1982. — 21 с.
- Акимов Г. А., Алишев Н. В., Бернпггейн В. А., Буков В. А. Общее охлаждение организма Л., Медицина, 1977. — 184 с.
- Алимова Е.К., Максименко В. А., Шепелев А. П. Динамика показателей обмена липидов при острой гипотермии // Физиол. журн. СССР. 1973. -Т. 59, № 5. -С. 814−817.
- Алюхин Ю.С. Дыхание и кровообращение в терминальных стадиях глубокой гипотермии // Физиол. журн. им. Сеченова. 1994. — Т. 80, № 5. -С. 46−53.
- Арчаков А.И., Мохосоев И. М. Модификация белков активным кислородом и их распад // Биохимия. 1989. — Т.54, вып. 2. — С.179−186.
- Бабийчук Г. А., Марченко B.C., Чижевская И. В. Синаптические механизмы пространтвенной синхронизации биотоков охлаждённого мозга // Криобиол. 1990. — № 2. — С. 11−17.
- Барабой В.А., Брехман И. И., Голоткин В. Г., Кудряшов Ю. Б. Перекисное окисление и стресс. СпБ.: Наука, 1992. 142 с.
- Бекбосынова Р.Б., Долгова З. Я. Изменения состояния окислительно-восстановительной системы глутатион-глутатионредуктаза НАДФН. в крови и тканях белых крыс при действии высокой и низкой температуры // Биол. науки. 1983. — № 6. — С. 50−54.
- Белоконева О.С., Зайцев C.B. Роль мембранных липидов в регуляции функционирования рецепторов нейромедиаторов // Биохимия. 1993. -Т. 58, вып. 11.-С. 1685−1708.
- Биленко М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов. -М.: Медицина, 1989. 368 с.
- Болдырев A.A., Булыгина Е. Р., Волынская Е. А., Курелла Е. Г., Тюмина О. В. Влияние пероксида водорода и гипохлорита на активность Na, К-АТФазы мозга // Биохимия. -1995. Т.60, вып. 10. — С. 1688−1696.
- Вальдман Б.М., Волчегорский И. А., Пужевский A.C., Лровинский Б. Г., Лифшиц Р. И. Среднемолекулярные пептиды крови как эндогенные регуляторы перекисного окисления липидов в норме и при термических ожогах // Вопр. мед. хим. 1991. — Т. 37, № 1. — С. 23−25.
- Василькова Т.В., Кухта В. К. Применение а-токоферола ацетата для коррекции процесса перекисного окисления липидов эритроцитов при общей гипотермии организма // Здравохр. Белоруссии. 1988. — № 8. -С.45−48.
- Василькова Т.В., Кухта В. К., Королев А. Р. Сезонные различия в антиок-сидантной защите эритроцитов при общей перфузионной гипотермии организма // Здравохр. Белоруссии. 1990. — № 7. — С. 26−29.
- Виноградов В.А., Полонский В. М. Даларгин наиболее активный синтетический аналог эндогенных опноидов для лечения язвенной болезни (итоги пятилетнего поиска) // Бюлл. Всесоюз. кардиол. науч. центра АМН СССР. 1986. — Т. 9, № 2. — С. 62−63.
- Виноградов В.А., Каленикова Е. И., Соколов A.C. Биодоступность далар-гина и его метаболизм при интраназальном введении крысам // Биол. эксперим. биол. и мед. 1988. -№ 7. — С. 48−50.
- Владимиров Ю.А., Арчаков А. И., Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. — 252 с.
- Владимиров Ю.А. Роль нарушений свойств липидного слоя мембран в развитии патологических процессов // Патол. физиол. и экспер. терап. -1989. -№ 4. -С.7−19.
- Владимиров Ю.А. Свободные радикалы в биологических системах // Сорос. образов, журн. 2000. — Т. 6, № 12. — С. 13−19.
- Владыка A.C., Левицкий Э. Р., Поддубный Л. П., Габриэлян Н. И. Средние молекулы и проблема эндогенной интоксикации при критических состояниях различной этиологии // Анестезиол. и реаним. 1987. — № 2. -С. 37−42.
- Волжина Н.Г. Углеводный и энергетический обмен головного мозга при адаптации к переохлаждениям / Автореф.дисс. докт. биол. наук. Ростов-на-Дону, 1992. 35 с.
- Волчегорский И.А., Вальдман Б. М., Скобелева H.A., Яровинский В. Г., Лифшиц Р. И., Зурочка A.B. О патогенетическом значении антиокси-дантных свойств среднемолекулярных пептидов при термических ожогах // Вопр. мед. хим. 1991. — № 2. — С. 28−32.
- Волчегорский H.A., Вальдман Б. М., Скобелева H.A., Яровинский В. Г., Лифшиц Р. И., Зурочка A.B. О патогенетическом значении антиокси-дантных свойств среднемолекулярных пептидов при термических ожогах // Вопр. мед. хим. 1994. — № 2. — С. 28−32.
- Волчегорский И.А., Власов A.B., Лившиц Г. Е., Ахкямов Э.М., Скабедева
- H.A., Лифшиц Р. И., Эберт А. Я. «Средние молекулы» как неспецифические регуляторы активности фагоцитов // Бюлл. экспер. биол. и мед. -1995.-№ 2. -С. 159−162.
- Волчегорский И.А., Дятлов Д. А., Львовская Е. И., Ефименко Г. П., Са-шенков С.Л., Варыпаева Л. П. «Средние молекулы» как вероятные регуляторы системы эритрона у спортсменов-лыжников // Физиол. человека. 1996. — Т. 22, № 3. — С. 136−137.
- Галактионов С.Г., Николайчик В. В., Цейтин В. М., Михнева Л. М. Моле-кулярно-биологические проблемы создания лекарственных средств и изучение механизма их действия // Хим-фарм. журнал. 1983. — Т. 17, № 11.-С. 1286−1293.
- Гасангаждиева А.Г. Антиоксидантная активность тканей адаптированных к холоду крыс при гипотермии и самосогревании / Автореф дис.. канд. биол. наук. Махачкала, 1999. — 22 с.
- Гордеева И.П., Иванова М. Н., Соловьева E.H., Габриэлян Н. И., Савостьянова O.A. Определение степени интоксикации у детей с хирургическими горными заболеваниями // Хирургия. 1986. — № 8. — С. 27−29.
- Турин В.Н. Обмен липидов при гипотермии, гипертермии и лихорадке. Мн.: Беларусь. 1986. — 190 с.
- Турин В.А. Симпатическая нервная система и регуляция температуры тела у эндотермных животных // Успехи физиол. наук. 1989. — Т. 20, № 2.-С. 3−25.
- Дворцин Г. Ф., Шаталов В. Н. Антистрессорный эффект даларгина при иммобилизационном стрессе у крыс // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1991.- Т.61, № 6. С.617−619
- Дин Р. Процессы распада в клетке. М., 1981. 120 с.
- Долгова З.Я. Изменение активности каталазы и угольной ангидразы в условиях легкой и глубокой гипотермии // Биол. науки. 1981. — № 1. -С. 30−32.
- Дубинина Е.Е. Активность и свойства СОД эритроцитов и плазмы крови человека в онтогенезе // Укр. биох. журн. 1988. — Т. 66, № 3. — С. 20−24.
- Дубинина Е.Е. Биологическая роль супероксидного анион-радикала и супероксиддисмутаза в тканях организма // Успехи современ. биол. -1989. Т. 108, вып. 1 (4). — С. 3−18.
- Дубинина Е.Е. Антиоксидантная система плазмы крови // Укр. биох. журн. 1992. — Т. 64, № 2. — С. 3−14.
- Дубинина Е.Е., Шугалей И. В. Окислительная модификация белков // Успехи совр. биол. 1993. — Т. 113, вып. 1. — С. 71−79.
- Дубинина Е.Е., Бурмистров С. О., Ходов Д. А., Поротов И. Г. Окислительная модификация белков сыворотки крови человека, метод ее определения // Вопр. мед. хим. 1995. — № 1. — С. 26−27.
- Дубинина Е.Е. Активные формы кислорода и их роль в развитии оксида-тивного стресса / Фундамент, и прикладные аспекты современной биохимии: Труды научн. конф. С-Пб. — 1998. — С. 425−429.
- Жигис JI.C., Рапопорт Е. М., Зуева B.C., Решетов П. Д. Исследование условий сульфитолиза рекомбинантного проинсулина человека // Хим.-фарм. журн., 1993. — Т. 27, № 11. — С. 53−58.
- Зайцев В. Г, Закревский В. И. Методологические аспекты исследований свободно-радикального окисления и антиоксидантной системы организма // Вестник Волгоградской медицинской академии. Волгоград. 1998. Вып.4.-С. 49−53.
- Зайцев В.Г., Закревский В. И. Защита клеток от экзогенных активных форм кислорода: методологические подходы к изучению / Фундамент, и прикладные аспекты современной биохимии: Труды научн. конф. — СПб. 1998. — С. 401−405.
- Зенков Н.К., Меньшикова Е. Б. Активированные кислотные метаболиты в биологических системах // Успехи современ. биол. 1993. — Т. 113, вып.З.-С. 286−296.
- Зиц C.B. Определение тиол-дисульфидного равновесия крови методом кулонометрического титрования // Лаб. дело. 1991. — № 8. — С. 33−35.
- Золоев Т.К., Слепушкин В. Д., Аргинтаев Е. С., Прум И. А., Соколович Т. Е. Использование синтетических аналогов энкефалинов в качестве ан-тиатерогенных средств // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1989. — Т. 58, № 10.-С. 468−470.
- Золоев Г. К. Боброва И.В., Хабарова Н. И., Абисова Н. И. Некоторые механизмы участия опиоидных пептидов в регуляции углеводного обмена // Бюлл. эксп. биол. и мед. 1992. — № 3. — С. 257−259.
- Каленикова Е.М., Дмитриева О. Ф., Колобов Н. В., Жуковский С. Н., Ти-щенко В.А., Виноградов В. А. Фармакокинетика даларгина // Вопр. мед. хим. 1988. — № 1. — С. 75−83.
- Клуша В.Е. Пептиды регуляторы функции мозга. Рига: Зинантние, 1984. — 142 с.
- Ковалевский А.Н., Нифантьев О. Е. Замечания по скрининговому методу определения молекул средней массы // Лаб. дело. 1989. — № 10. — С. 3539.
- Коган А.Х., Грачев C.B., Елисеева C.B., Баличев С. А. Углекислый газ -универсальный ингибитор генерации активных форм кислорода клетками (к расшифровке одной загадки эволюции) // Изв. АН. Серия биологическая. 1997. — № 2. — С.204−217.
- Козырева Т.В., Верхогляд Л. А. Адаптация к холоду и структура термо-регуляторного ответа при медленном и быстром охлаждении // Рос. Фи-зиол. журн. 1997. — Т. 83. — № 11−12. — С.135−142.
- Козырева Т.В., Ткаченко Е. Я., Козарук В. П., Латышева Т. В., Гилинский М. Н. Особенности реакции симпатоадреналовой системы крыс при разных типах охлаждения // Рос. физиол. журн. 1999. — Т. 85, № 11. — С. 1434−1439.
- Комов В.П., Шмелев В. К. О температурной зависимости кинетики ката-лазы в условиях субстратной инактивации // Биофизика. 1976. — Т. 21, вып5.-С. 799−809.
- Королюк М.А., Иванова Л. Н., Майорова И. Г., Токарев В. Е. Метод определения активности каталазы // Лаб. дело. 1988. — № 1. — С. 16−19.
- Коростелев С.А., Исакова К. Л., Утешев Б. С., Щеголев А. И. Влияние эндогенных опиоидных пептидов и их синтетических аналогов на Т-клеточный иммунитет // Экспер. и клин. фарм. 1994. — Т. 57, № 1. — С.55.57.
- Короткина Р.Н., Шлозников Б. М., Донич С. Г., Гребенчиков O.A., Ситников A.B., Карелин A.A. Изучение активности ксантиноксидазы в ткани головного мозга на фоне миоплегии // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1990. -Т. 59,№ 2.-С. 145−146.
- Кричевская A.A., Шугалей B.C., Ананян A.A., Зигова И. Г. Оценка эффективности защитного действия аргинина в условиях холодового стресса // Вопр. мед. хим. 1985. — № 6. — С. 50 — 53.
- Куликов В.Ю., Семенюк A.B., Колесникова JI.H. Перекисное окисление липидов и холодовой фактор. Новосибирск: Наука, 1988 — 191 с.
- Кулинский В.И., Колесниченко Л. С. Биологическая роль глутатиона // Усп. совр. биол. 1990. — Т. 110, вып. 1. — № 4. — С. 20−23
- Кулинский В.И., Ольховский И. А. Две адаптационные стратегии в неблагоприятных условиях резистентная и толерантная. Роль гормонов и рецепторов // Успехи соврем, биол. 1992. — Т. 112, вып. 5−6. — С. 697−714.
- Лакин В. Биометрия. М.: Высшая школа, 1990. — 300 с.
- Ленинджер А. Основы биохимии. М.: Мир, 1985. — 957 с.
- Леонова В.Г. Анализ эритроцитарных популяций в онтогенезе человека. Новосибирск: Наука, 1987. — 240 с.
- Линчевская A.A., Кондратьева Л. А. Влияние гипотермии на структурнофункциональные свойства мембран эритроцитов белых крыс // Вопр. мед. химии. 1989. — Т. 35, вып. 6. — С. 36−39.
- Лишманов Ю.Б., Травков Ю. А., Федотов Г. В., Реброва Т. Ю. Влияние опиоидных нейропетидов на систему простагландинов и процессы ПОЛ в миокарде при его стрессорном повреждении // Бюлл. эксп. биол. и мед. -1991.-№ 6.-С. 612−621.
- Лишманов Ю.Б., Маслов Л. Н. Опиоидные нейропептиды, стресс и адаптационная защита сердца. Томск: Изд-во Том. ун-та, 1994. — 352 с.
- Лопатина Н.И., Геронимус А. Л., Треместова Е. П. Определение фатального гемоглобина в крови с помощью ФЭКа // Лаб. дело. 1976. — № 6. -С. 328−331.
- Лукаш А.И., Внуков В. В., Шерстнёва И. Я. Увеличение содержания гемоглобина и железа в сыворотке в условиях гипербарооксигенации и защитный эффект мочевины // Косм. биол. и авиакосм. мед. 1979. — № 2.-С. 45−51.
- Львова С.П. Сравнительное изучение углеводно-фосфорного обмена в мозге сусликов и крыс в норме и при глубокой гипотермии в постна-тальном периоде // Укр. биохим. журн. 1971. — Т. 43. — № 2. — С. 198 201.
- Львова С.П., Горбунова Т. Ф., Абаева Е. М. Влияние гипотермии и далар-гина на перекисное окисление липидов в тканях крыс // Вопр. мед. хим. -1993. Т. 39, вып. 3. — С. 21−24.
- Львова С.П., Абаева Е. М., Гасангаджиева А. Г., Михайленко И. К. Анти-оксидантная система тканей крыс при гипотермии и введении даларгина // Вопр. мед. хим. 2002. — Т.48. — С. 189−195.
- Майстрах Е.В. Патологическая физиология охлаждения человека. Л.: Медицина, 1975. 216 с.
- Маслова Л.В., Лишманов Ю. Б., Смагин Г. Н. Участие опиоидных пептидов в регуляции синтеза миокардного белка при стрессе и адаптации // Вопр. мед. хим. 1991. -№ 1. — С. 63−65.
- Медведев А.Е. Исследование механизма активации НАД-зависимой изо-цитратдегидрогеназы (НАД-ИЦДГ) при остром охлаждении // Регуля-торн. эффекты и обмен моноаминов и циклонуклеотидов. Красноярск, 1981.-С. 46−50.
- Меерсон Ф.З. Адаптация, стресс и профилактика. Л.: Наука, 1981. -278 с.
- Меерсон Ф.З. Патогенез и предупреждение стрессорных и ишемических повреждений сердца. М.: Медицина, 1984. — 272 с.
- Меерсон Ф.З. Избирательное подавление ПОЛ в головном мозге при стрессе // Бюлл. эксп. биол. и мед. 1988. — № 11. — С. 542−544.
- Меньшикова Е.Б., Зенков Н. К. Окислительный стресс при воспалении // Успехи совр. биол. 1997. — Т. 117, вып.2. — С. 155−171.
- Меньшикова Е.Б., Зенков Н. К., Савинова А. Ф. Механизмы развития окислительного стресса при ишемическом и реперфузионном повреждении миокарда // Успехи современ. биол. 1997. — Т.117, вып.З. — С. 362 372.
- Мешалкин Е.Н., Верещагин И. Г. Окклюзия в условиях неглубокой гипо-термической защиты. Новосибирск: Наука, 1985. — 198 с.
- Милютина Н.П., Ананян A.A., Шугалей B.C. Антирадикальный и анти-оксидантный эффект аргинина и его влияние на активность перекисного окисления липидов при гипоксии // Бюлл. эксп. биол. и мед. 1990. — Т. 110,№ 9.-С. 261−265.
- Мирская P.O. Исследование энергетических процессов в митохондриях тканей крыс при гипотермии. Дисс. канд. биол. наук. Махачкала, 2000. -32 с.
- Михайленко И.К. Электрофоретическая подвижность белков различных фракций мозга крыс при гипотермии. В кн.: Биохимические механизмы зимней спячки и естественного сна / Тез. докл. симпоз. — Махачкала. -1985.-С. 89−90.
- Никитченко Ю.В., Овсянников С. Е., Мазалов В. К., Липина О. В. Интенсивность перекисного окисления липидов в печени крыс при остром охлаждении / Патофизиологические аспекты действия холода на организм / Сб. научн. тр. Харьков, 1989. — С. 98−101.
- Нурмагомедова П.М., Березин В. А., Эмирбеков Э. З., Рева А. Д. Влияние гипотермии на субклеточное распределение и некоторые физико-химическое свойства катепсина D в головном мозгу крыс // Укр. биохим. журн. 1983. — Т. 55, № 2. — С. 175−178.
- Нурмагомедова П.М. Метаболизм белков мозга при гипотермии // Науч. мысль Кавказа. Приложение. Спецвыпуск. 2001. — С. 96−118.
- Осипович В.К., Туликова З. А., Маркелов И. М. Сравнительная оценка экспресс-методов определения средних молекул // Лаб. дело. 1987. — № З.-С. 221−223.
- Панченко Л.Ф., Митюшина Н. В., Фирстова Н. В., Генчин М. Т. Метаболизм энкефалинов при различных функциональных и патологических состояниях организма // Вопр. мед. химии. 1999. — Т. 4, вып. 4. — С. 271−289.
- Ю1.Пашутин С. Б., Зиновьева Т. Д., Цыганков Л. Г., Смирнова В. И. Профилактика инфекционных осложнений даларгином у кардиохирургических больных // Хирургия. 1993. — № 11. — С. 55−59.
- Пескин A.B., Столяров С. Д. Окислительный стресс как критерий оценки окружающей среды // Изв. АН. Серия биол. 1994. — № 4. — С. 588−595.
- ЮЗ.Пескин A.B. Роль кислородных радикалов, образующихся при функционировании мембранных редокс-цепей в повреждении ядерной ДНК // Биохимия. 1996. — Т. 61, вып.1. — С. 65−72.
- Поберезкина Н.Б., Осинская Л. Ф. Биологическая роль супероксиддисму-тазы // Укр. биохим. журн. 1989. — Т. 61, № 2. — С. 14−27.
- Покровский В.М., Шейх-Заде Ю.Р., Воверейдт В. В. Сердце при гипотермии. Л.: Наука, 1984. — 141 с.
- Полонский В.М., Коробов Н. В. Противоязвенное действие и периферическая опиоидная активность продуктов деградации даларгина // Бюлл. ВКНЦ АМН СССР. 1986. — Т. 9, № 2. — С. 83−86.
- Ротанова Т.В. Энергозависимый селективный внутриклеточный протео-лиз. Строение, активные центры и специфичность АТР-зависимых про-теиназ // Вопр. мед. хим. 2001. — № 1.
- Сантисук С. Перекисное окисление липидов в мозгу при гипотермии и возможная его химическая коррекция / Автореф. дис. канд. биол. наук. Ростов-на-Дону. 1992. — 21 с.
- ПО.Сепетов Н. Ф., Исакова О. Л., Пекелис Б. Л., Сураева Н. М. Изучение деградации даларгина и его аналогов в мембранах щеточной каймы энте-роцитов крыс методом Н-ЯМР спектроскопии // Бюллетень ВКНЦ АМН СССР. 1986. — Т. 9. — № 2. — С. 76−78.
- Скулачев В.П. Биоэнергетика. Мембранные преобразователи энергии.
- М.: Высшая школа. 1989. — 271 с.
- Скулачев В.П. Снижение внутриклеточной концентрации 02 как особая функция дыхательных систем клетки // Биохимия. 1994. — Т. 59, вып. 12. — С. 1910−1912.
- Скулачев В.П. О биохимических механизмах эволюции и роли кислорода // Биохимия. 1998. — Т. 63, вып. 11. — С. 1570−1579.
- Слепушкин В.Д., Лишманов Ю. Б., Золоев Г. К., Прум И. А. Современные представления о некоторых нетрадиционных механизмах стресса // Усп. физиол. наук.- 1985.-Т. 16,№ 4.-С. 106−118.
- Слепушкин В.Д., Золоев Г. К., Аргинтаев Е. С. Влияние даларгина на течение стресса и шока в эксперименте // Бюлл. ВКНЦ АМН СССР. -1986.-№ 2.-С. 60−61.
- Слепушкин Г. А., Золоев Г. К., Виноградов В. А., Титов М. И. Нейропеп-тиды. Их роль в физиологии и патологии. Томск. 1988. 144 с.
- Смирнова В.И., Пулина H.H., Казеннов В. В., Оранский A.B., Смирнов Е. П. Возможности использования даларгина в интесивной терапии критических состояний // Вестник РАМН. 1994. — № 6. — С. 48−51.
- Сныткина И. В., Смирнов В. Ю., Коноваленко О. В. и др. Влияние экзогенного L-аргинина на обмен углеводов и аминокислот // Мат. межд. науч. конф. «Биологически активные соединения в регуляции метаболического гомеостаза». 2000. — Ч. И. — С. 207−211.
- Соколовский В.В. Определение содердания сульфгидрильных групп в крови амперометрическим титрованием // Лаб. дело. 1962. — № 8. — С. 3−6.
- Соколовский В.В., Белозерова Л.А, Огурцова P.E. Метод количественного определения дисульфидных групп крови обратным амперометрическим титрованием // Лаб. дело. 1977. -№ 1. — С. 26−28.
- Соколовский В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальное воздействие (Обзор) // Вопр. мед. хим. 1988. — № 1. — С. 2−11.
- Соколовский В.В., Гончарова Л. Л., Покровская Л. А., Тырнова Е. В. Тио-ловые соединения и ацетилхолинэстераза эритроцитов при экспериментальном иммобилизационном стрессе // Межд. мед. обзоры. 1993. — Т. 1.,№ 3.-С. 194−196.
- Спевак С.Е., Соловьева А. И., Шехтер А. Б. Даларгин регулятор репара-тивной регенерации тканей // Бюллетень ВКНЦ АМН СССР. 1986. — Т. 9, № 2.-С. 78−80.
- Степуро И.И., Соколовская С. Н., Солодунов A.A. Окисление глутатиона и цистеина под действием свободных радикалов, генерируемых ультразвуком // Биофизика. 1995. — Т.40, вып. 6. — С. 1158−1163.
- Сумбатов Л.А. Искусственная гипотермия (патофизиология и защитное действие). М.: Медицина, 1985. — 88 с.
- Тимофеев H.H. Искусственный гипобиоз. М.: Медицина, 1983. 192 с.
- Тимофеев H.H., Прокопьева Л. П. Нейрохимия гипобиоза и пределы криорезистентности организма. М.: Медицина, 1997. — 208 с.
- Туликова З.А. Влияние молекул средней массы, выделенных из сыворотки крови обожженных на процессы ПОЛ // Вопр. мед. хим. 1983. -№ 3. — С. 108−111.
- Торчинский Ю.М. Сера в белках. М.: Наука, 1977. — 301 с.
- Утно М.Я., Липсберга З. Э., Силова A.A., Гиргенсоне Н. Я., Бисениекс Э. А., Дубур Г. А. Кардиопротекторные свойства производного 1,4-дигидропиридина глутапирона в условиях глубокой гипотермии // Бюлл. эксп. биол. и мед. 1989. — Т. 108, № 11. — С. 558−561.
- Хайсман Е.Б., Арефолов В. А., Маликова Л. А. Роль периферических ка-техоламинэргических систем в антистрессовом действии нейропептидов // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1988. — № 3. — С. 302−305.
- Халдун Убад Авадх Биохимические изменения в крови при гипотермиии последующем самосогревании на фоне введения даларгина / Автореф. дис. канд. биол. наук. Махачкала. 1998. — 10 с.
- Халилов P.A., Саидов М. Б., Халдун Авадх Убад, Эседова Т.М., Кличха-нов Н.К. // Вест. Дагест. госуд. ун-та. Естест. науки. 1998. — Вып.1. — С. 140−145.
- Хаскин В.В. Энергетика теплообразования и адаптация к холоду. Новосибирск: Наука, 1975. — 200 с
- Хугаева В.К. Влияние даларгина на микрогемо- и микролимфоциркуля-цию // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1988. — № 3. — С. 3 00−302.
- Чуйкин А.Е., Вовенко Е. П. Механизмы развития гипоксии у крыс в условиях иммерсионной гипотермии // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. -1993.-Т. 79,№ 9.-С. 89−97.
- Шепелев А.П., Юфит П. М. Состояние процессов перекисного окисления липидов и система антиокислителей в динамике острой экспериментальной гипотермии // Изв.Сев.-Кав. Центра Высш. Школы. Естествен, науки. 1974. — № 3. — С. 34−37.
- Шепелев А.П., Юфит П. М. Состав жирных кислот липидов органов белых крыс при гипотермии и в динамике самосогревания // Теоретич. и практич. пробл. действия низких температур на организм. Тез. Всес. конф.-Л., 1975.-С. 227.
- Шепелев А.П. Перекисное окисление липидов в бурой жировой ткани крыс при остром охлаждении // Физиол. журн. СССР им. И. М. Сеченова. 1978. -№ 1. — С. 108−112.
- Шепелев А.П., Костромина А. И. Активность ферментативной системы регуляции перекисного окисления липидов теплокровных животных в условиях гипотермии // Цитохимич. и биохимич. исслед. в эксперим. -Нальчик: Изд-во КБГУ. 1979. — Вып. 8. — С. 81.
- Шепелев А.П., Тимофеев H.H., Линник Т. Л., Молдованова Л. Л. Устойчивость белых крыс к низкой температуре на фоне сочетанного действиядибунола и диетический факторов // Известия СКНЦ ВШ. Естеств. науки. 1984. -№ 3. — С. 89−92.
- Шинкаренко Н.В., Алексовский В. Б. Химические свойства синглетного молекулярного кислорода и значение его в биологических системах // Успехи химии. 1982. — Т. LI, вып. 5. — С. 713−735.
- Шкестерс А.П., Утно Л. Я., Гиргенсоне Н. М. Регуляция активности су-пероксиддисмутазы во время глубокой гипотермии одновременным применением водо- и жирорастворимых антиоксидантов // Бюлл. эксп. биол. и мед. 1991. — Т. 111, № 6. — С. 593−595.
- Шлозников Е.Б., Короткина Е. Б., Бабкина И. В., Карелин H.A., Фомчен-ков Е.П. Влияние даларгина на некоторые показатели перекисного окисления липидов печени в эксперименте II Бюлл. экспер. биол. и мед. -1990. -№ 12.-С. 609−610.
- Шугалей B.C., Могильницкая Л.В, Ананян А. А, Горошинская И. А., Цветненко Е. З. Аминокислотные регуляторы метаболизма мозга при адаптации к холоду / Адаптивные и компесаторные процессы в головном мозге. Сб. науч. трудов. М. 1986. — Вып. 15. — С. 162−163.
- Эмирбеков Э.З., Абдуллаев P.A., Исмаилов И. А. Белки мозга теплокровного организма при пониженных температурах тела // Биохимия человека и животных. Киев: Наукова Думка, 1980. 84−90 с.
- Эмирбеков Э.З., Львова С. П. Механизмы биохимических изменений при низких температурах тела. Ростов-на-Дону: Изд-во РГУ. — 1985. — 80 с.
- Эмирбеков Э.З., Сфиев А.А, Кличханов Н. К. Исследование устойчивости эритроцитов крыс при гипотермии // Пробл. криобиол. 1991. — № 4. -С. 31−33.
- Эмирбеков Э.З., Львова С. П., Кличханов Н. К. Биохимические изменения крови при искусственной и естественной гипотермии И Пробл. криоби-ол. 1995. -№ 1.-С. 14−21.
- Яснецов В.В. Антигипоксические свойства эндорфинов, энкефалинов и их аналогов // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1988. — № 8. — С. 174−177.
- Berlett B.S., Stadtman E.R. Protein oxidation in aging, disease, and oxidative stress // J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — P. 20 331−20 316.
- Brigelius-flohe R, Traber M.G. Vitamin E: function and metabolism // FASEB J. 1999. — V. 13. — P. 1145−1155.
- Bomzon A, Ljubuncic P. Oxidative stress and vascular smooth muscle cell function in liver disease // Pharm. and Therap. 2001. — V. 89. — P. 295 -308.
- Cadenas E., Davies K.J.A. Mitochondrial free radicals generation, oxidative stress, and aging // Free Rad. Biol. Med. 2000. — V. 29, № 315. — P. 222 230.
- Chaudiere J., Ferrari-Iliour R. Intracellular antioxidants: from chemical to biochemical mechanisms // Food and Chem. Toxicol. 1999. — V. 37. — P. 949−962.
- Chapman M.L., Rubin B.R., Gracy R.W. Increased carbonyl content of proteins in synovial fluid from patients with rheumatoid arthritis. // J. Rheumatol. 1989.- V. 16.-P. 15−19.
- Ciechanover A. The ubiquitin-proteasome pathway: on protein death and cell life // EMBO J. 1998. — V. 17. — P. 7151−7160.
- Ciechanover A. Orian A., Scwartz A.L. Ubiquitin-mediated proteolysis: biological regulation via destruction // Bioessays. 2000. — V. 22. — P. 442−451.
- Ciolino H.R., Levine R.L. Modification of proteins in endothelial cell death during oxidative stress // Free Rad. Biol. Med. 1997. — V. 22, № 7. — P. 1277−1282.
- Coux O., Tanaka K., Goldberg A.L. Structure and functions of the 20S and26S proteasoms // Annu. Rev. Biochem. 1996. — V. 65. — P. 801−847.
- Dahlmann B., Ruppert T., Kloetzel P., Kuehn L. Suptypes of 20S proteasomes from skeletal muscle // Biochimie. 2001. — V. 83. — P. 295−299.
- Dalle-Donne I., Rossi R., Giustarini D., Milzani A., Colombo R. Protein car-bonyl groups as biomarkers of oxidative stress // Clin. Chim. Acta. 2003. -V. 329.-P. 23−38.
- Davies K.J.A. Protein damage and degradation by oxygen radicals // J. Biol. Chem. 1987. — V. 262, № 20. — P.9895−9901.
- Davies K.J.A., Delsignore M.E. Protein damage and degradation by oxygen radicals // J. Biol. Chem. 1987. — V. 262, № 20. — P.9908−9913.
- Davies K.J. A. Degradation of oxidized proteins by the 20S proteasome // Biochimie. 2001. — V. 83. — № ¾. — P. 301−310.
- Dean R.T. Hunt J.V., Grant A.J., Yamamoto Y., Niki E. Free radical damage to proteins: the influence of the relative localization of radical generation, antioxidants, and target proteins // Free Rad. Biol. Med. 1991. — V. 11. — P. 161−168.
- Dean R.T., Fu S., Davies M.J. Biochemistry and pathology of radical-mediated protein oxidation // Biochem. J. 1997. -V. 324. — P. 1−18.
- Dubiel W., Ferrell K., Pratt G., Rechsteiner M. Purification of an 11 S regulator of the multicatalytic protease // J. Biol. Chem. 1992. — V. 267. — P. 22 699−22 702.
- Dubinina E.E., Gavrovskaya S.V., Kuzmich E.V., Leonova N.V., Morozova M.G., Kovrugina S.V., Smirnova T.A. Oxidative modification of proteins: oxidation of tryptophan and production of dityrosine in purified proteins using
- Fenton’s system // Biochemistry (Moscow). 2002. — T. 67, № 3. — P. 413 421.
- Evans P, Lyras L, Halliwell B. Measurement of protein carbonyls in human brain tissue // Methods Enzym. 1999. — V. 300. — P. 145−156.
- Fridovich I. Biological effects of the superoxide radical // Arch. Biochem. Biophys. 1986. — V. 15, № 247(1).-P. 1−11.
- Fridovich I. Oxygen toxicity: a radical explanation // J. Exp. Biol. 1998. -V.201.-P. 1203−1209.
- Fried R. Enzymatic and non-enzymatic assay of superoxide dismutase // Biochimie. 1975. — V. 57, № 5. — P. 657−660.
- Gebicki J.M. Protein hydroperoxides as new reactive oxygen species // Redox Report. 1997. — V. 3, № 2. — P. 99−110.
- Gebicki S., Gebicki J.M. Formation of peroxides in amino acids and proteins exposed to oxygen free radicals // Biochem. J. 1993. — V. 289. — P. 743−749.
- Gladstone I.M., Levine R.L. Oxidation of proteins in neonatal lungs // Pediatrics. 1994. — V. 93. — P. 764 -768.
- Glickman M.H., Rubin D.M., Fried V.A., Finley D. The regulatory particle of the Saccharomyces cerevisiae proteasome // Mol. Cell. Biol. 1998. — V. 18. -P. 3149−3162.
- Gordon C.J. Thermal biology of the laboratory rat // Physiol, and Behav. -1990. V. 47, N. 5. — P. 963−991.
- Griffiths H.R. Antioxidants and protein oxidation // Free Rad. Biol. Med. -2000. V. 33. S. — P. 202−225.
- Groll M., Ditzel L., Lowe J., Stock D., Bochtler M., Bartunik H.D., Huber R. Structure of 20S proteasome from yest at 2,4A resolution // Nature. 1997. -V. 386.-P. 463−471.
- Grune T., Reinheckel T., Davies K.J.A. Degradation of oxidized proteins in mammalian cells // FASEB J. 1997. — V. 11. — P. 526 — 534.
- Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Lipid peroxidation a radical chain reaction //
- Free Rad. Biol. Med., Clarendon Press.Oxford. 1985. — P. 139.
- Halliwell B. Oxidants and the central nervous system some fundamental questions. Is oxidant damage relevant to Parkinson’s Disease, Alzheimer’s Disease, traumatic injuri or stroke? // Acta Neurol. Scand. 1989. — V 126. -P. 23−33.
- Hayashi T., Goto S. Age-related changes in the 20S and 26S proteosome ac-tivieties in the liver of male F344 rats // Mechan. Ageing and Develop. -1998.-V. 102.-P. 55−66.
- Hawkins C.L., Davies MJ. Generation and propagation of radical reaction on proteins // Biochim. Biophys. Acta. 2001. — V. 1504. — P. 196−219.
- Hershko A., Ciechanover A. The ubiquitin system // Annu. Rev. Biochem.1998.-V. 67.-P. 425−479.
- Heinemeyer W., Fisher M., Krimmer T., Stachon U., Wolf D.H. The active sites of the eucaryotic 20S proteasome and their involvement in subunit precursor processing // J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — P. 25 200−25 209.
- Himmelfarb J, McMonagle E, McMenamin E. Plasma protein thiol oxidation and carbonyl formation in chronic renal failure // Kidney Int. 2000. — V. 58, № 6.-P. 2571−2578.
- Hoshino T., Ohta Y., Ishiguro I. The effect of sulfhydryl compounds on the catalytic activity of Cu, Zn-superoxide dismutase purified from rat liver// Ex-perientia. 1985. — V. 15, № 41(11).-P. 1416−1419.
- Jones D.P., Carlson J.L., Mody C.V., Cal J., Lynn J.M. Redox state of glutathione in human plasma // Free Rad. Biol. Med. 2000. — V. 28, № 4. — P. 625−635.
- Kisselev A.F., Akopian T.N., Castillo V., Goldberg A.L. Proteasome active-sites allosterically regulate each other, suggesting a cyclical bite-chew mechanism for protein breakdown // Mol. Cell. 1999. — V. 4. — P. 395−402.
- Kruger E., Kloetzel P-M., Enenkel C. 20S proteasome biogenesis // Biochimie. 2001. — V. 83. — P. 289−293.
- Laemmly U.K. Cleavage of structural proteins during the head bacteriophage T 4 // Nature. 1970. — V. 227. — P. 680−685.
- Lee C., Liu X., Zweier J.L., Regulation of xanthine oxidase by nitric oxide and peroxynitrite // J. Biol. Chem. 2000. — V. 275, № 13. — P. 9369−9376.
- Lei Baiping, Tan Xinjuan, Cai Hongwei, Xu Qiming, Guo Quling. Effect of mogerate hypothermia on lipid peroxidation in canine brain tissue after cardiac arrest and resuscitation // Stroke. 1994. — V.25, № 1. — P.147−152.
- Levine R.L., Oliver C.N., Fulks R.M., Stadtman E.R. Turnover of bacterial glutamine synthetase: oxidative inactivation precedes proteolysis // Proc Natl Acad Sci USA. 1981. — V. 78, № 4. — P. 2120−2124.
- Levine R.L. Oxidative modification of glutamine synthetase // J. Biol. Chem. 1983. — V. 258. — P. 11 828−11 833.
- Levine R.L. Mixed-function oxidation of histidine residues // Methods Enzym. 1984. — V. 107. — P. 370−377.
- Levine R.L., Garland D., Oliver C.N., Amici A., Climent I., Lenz A.G., Ahn B., Shaltiel S., Stadtman E.R. Determination of carbonyl content in oxida-tively modified proteins // Methods Enzym. 1990. — V. 186. — P. 464−478.
- Levine R. L, Williams J., Stadtman E.R., Shacter E. Carbonyl assays for determination of oxidatively modified proteins // Methods Enzym.- 1994. V. 233.-P. 346−357.
- Li C., Jackson R.M. Reactive species mechanisms of cellular hypoxia-reoxygenation injury // Am J Physiol Cell Physiol. 2002. — V. 282. — P. 227 241.
- Lloyd R.V., Hanna P.M., Mason R.P. The origin of the hidroxyl radical in the
- Fenton reaction // Free Rad. Biol. Med. 1997. — V. 22, № 5. — P. 885−888.
- Lowe J., Stock D., Jap B., Zwickl P., Baumeister W., Huber R. Crystal structure of the 20S proteasome from the archaeon E. acidophilum at 3,4A resolution // Science. 1995. — V. 268. — P. 533−539.
- Lowry D.H., Rosebrough K.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folinphenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. — V. 193, № 1. — P. 265−275.
- Meneghini R. Iron homeostasis, oxidative stress, and DNA damage // Free Rad. Biol. Med. 1997. — V. 23, № 5. — P. 783−792.
- Merker K., Stolzing A., Grune T. Proteolysis, caloric restriction and aging // Mechan Ageing and Develop. 2001. — V. 122. — P. 595−615.
- Meucci E., Mordente A., Martorana G.E. Metal-catalyzed oxidation of human serum albumin: conformational and functional changes // J. Biol. Chem. -1991. V. 266, № 8. — P. 4692−4699.
- Murphy M.P., Packer M.A., Scarlett J.L., Martin S.W. Peroxynitrite: A Biologically Significant Oxidant // Gen. Pharmac. 1998. — V. 31, № 2. — P. 179−186.
- Murphy M.P. Nitric oxide and cell death // Biochim. Bioph. Acta 1999. — V. 1411.-P. 401−414.
- Oden M. The role of reperfusion-induced injury in the pathogenesis of the crush syndrome // The new England J. of Medicine. 1991, — V. 324, № 20. -P. 1417.
- Oliver C.N., Ahn B., Moerman E.J., Goldstein S., Stadtman E.R. Age-related changes in oxidized proteins // J. Biol. Chem. 1987. — V. 262. — P. 54 885 491.
- Ooboshi H., Ibayashi S., Takano K., Sadoshima S., Kondo A., Uchimura H., Fujishima M. Hypothermia inhibits ischemia-induced efflux of amino acids and neuronal damage in the hippocampus of aged rats // Brain Research -2000.-V. 884.-P. 23−30.
- Pacifici R., Davies K.J.A. Protein degradation as an index of oxidative stress // Methods Enzym. 1990. — V. 186. — P. 485−502.
- Patel R.P., McAndrew J., Sellak H., White C.R., Jo H., Freeman B.A., Darley-Usmar V.M. Biological aspects of reactive nitrogen species // Biochim et Bioph Acta. 1999. — V. 1411. — P. 385−400.
- Peterhans E. Oxidants and antioxidants in viral diseases: disease mechanisms and metabolic regulation // J. Nutr. 1997. — V. 127 (Suppl). — P. 963S-965S
- Reinheckel T., Sitte N" Ulrich O., Kuckelkorn U., Grune T., Davies K.J.A. Comparative resistance of the 20S and 26S proteasome to oxidative stress // Biochem. J. 1998. — V. 335. — P. 637−642.
- Rock K.L., Gramm C., Rothstein L., Clark K., Stein R., Dick L., Hwang D., Rivett A.J. Proteasomes: multicatalityc proteinase complexes // Biochem. J. -1993.-V. 291.-P. 1−10.
- Sadrzadeh S.M.H., Graf E., Panter S.S., Hallaway P.E., Eaton J.W. Hemoglobin // J. Biol. Chem. 1984. — V. 259, № 23. — P. 14 354−14 356.
- Salo D.C., Pacifici R.E., Davies K.J.A. Superoxide dismutase undergoes proteolysis and fragmentation following oxidative modification and inactivation // J. Biol. Chem. 1990. — V. 265. — P. 11 919−11 927.
- Seemuller E, Lupas A, Baumeister W. Autocatalytic processing of the 20S proteasome // Nature. 1996. — V. 382(6590). — P. 468−471.
- Sies H. Glutithione and its role in cellular functions \ Free Rad. Biol. Med.1999. V. 27, № 9/10. — P. 916−921.
- Smith C.D., Carney J.M., Starke-Reed P.E., Oliver C.N., Stadtman E.R., Floyd R.A. Excess brain protein oxidation and enzyme dysfunction in normal aging and in Alzheimer disease. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1991. — V. 88.-P. 347−353.
- Stadtman E.R. Metall-ion-catalazed oxidation of proteins: biochemical mechanism and biological consequences // Free Rad. Biol. Med. 1990. — V. 9, № 5.-P. 315−325.
- Stadtman E.R. Protein oxidation and aging // Science. 1992 — V. 257. — P. 1220−1224.
- Taylor A., Davies K.J.A. Protein oxidation and diminished proteolytic capacity in cataract formation during aging // Free Rad. Biol. Med. 1987. — V. 3, № 5.-P. 371−377.
- Uchida K., Toyokuni S., Kishikawa S., Oda H., Hiaia H., Stadtman E.R. Michael addition-type 4-hydroxy-2-nonrenal adducts in modified low density lipoproteins: markers for atherosclerosis // Biochemistry. 1994. — V. 33. — P. 12 487−12 494.
- Uchida K. Role of reactive aldehyde in cardiovascular diseases // Free Rad. Biol. Med. 2000. — V. 28. — P. 1685−1696.
- Wolff S.P., Dean R.T. Fragmentation of proteins by free radicals and its effect on their susceptibility to enzymic hydrolysis // Biochem. J. 1986. — V. 234. — P. 399−403.
- Ulrich O., Sitte N., Sommerburg O., Sandig V., Davies K.J.A., Grune T. Influence of DNA binding on the degradation of oxidized histones by the 20S proteasome // Arch. Biochem. Biophys. 1999. — V. 362. — P. 211−216.
- Yoritaka A., Hattori N., Uchida K., Tanaka M., Stadtman E.R., Mizuno Y. Immunohistochemical detection of 4-hydroxynonenal protein adducts in Parkinson disease // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1996. — V. 93. — P. 26 962 701.
- Zwart L.L., Merman J.H.N., Commandeur J.N.M., Vermeulen N.P.E. Bio-markers of free radical damage applications in experimental animals and in humans // Free Rad. Biol. Med. 1999. — V. 26, № 5. — P. 202−225.1. J.