Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Система антиоксидантной защиты у кур при применении динофена

Диссертация: Система антиоксидантной защиты у кур при применении динофена
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Применение курам динофена в дозе 5 мг/кг массы тела в течение 30 дней до острого стрессорного воздействия, в течение 60 дней до и в период хронического действия стресс-фактора уменьшает стрессовую активацию перекисного окисления липидов, что выражается в снижении степени накопления малонового диальдегида в крови — в 1,8 — 2,0 раза, в печени — в 2,1 — 2,4 раза, в головном мозге — в 1,4 — 1,7 раза… Читать ещё >

Содержание

  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Перекисное окисление липидов и система антиоксидантной защиты организма
    • 1. 2. Антиоксиданты и их применение в медицине, ветеринарии и животноводстве

Система антиоксидантной защиты у кур при применении динофена (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Задача повышения адаптивных возможностей организма остается актуальной биологической и экономической проблемой. В птицеводстве это связано с высокой стресс-чувствительностью сельскохозяйственной птицы (Квиткин Ю.П. с соавт., 1977). Стресс-реакция ограничивает максимальное проявление генетического потенциала продуктивности вследствие развития состояния напряжения при действии технологических факторов (пересадка, вакцинация, транспортировка и др.), а также в критические периоды индивидуального развития (становления яйцекладки).

В настоящее время не вызывает сомнений, что неотъемлемым неспецифическим звеном в развитии состояния стресса, дезадаптации и возникновения патологии является активация процессов свободнорадикального окисления и нарушение функционального состояния стресс-лимитирующей системы анти-оксидантной защиты организма (Меерсон Ф.З., 1984; Рецкий М. И., 1997).

В связи с этим одним из наиболее перспективных путей повышения адаптивных возможностей организма и предупреждения заболеваний является использование природных и синтетических регуляторов процессов свободнорадикального окисления — антиоксидантов (Бурлакова Е.Б., 1997). Именно поэтому антиоксиданты находят всё большее применение в качестве эффективных стресс-корректоров, средств профилактики и терапии различных заболеваний (Каплан Е.Я., 1992, Пониткин Д. М., 1997, Колоскова Е. М., Галочкин В. А., 1998, Лысенко.

Н.И., 1999 и др.). Всё это позволяет считать антиоксиданты новым поколением высокоэффективных регуляторов процессов жизнедеятельности и средств защиты здоровья животных. Имеется положительный опыт применения антиоксидантных препаратов и в птицеводстве (Войтов Л.И. с соавт. 1989, Головина И. В., 1999, РР е1 а1. 1998; 1999).

В то же время мало исследований, посвященных изучению ПОЛ и системы АОЗ у сельскохозяйственной птицы (Ларичева Е.А., 1988; Андреева Л. Н., 1992, Линецкая И. А., 1993; Ионов И. А. с соавт., 1998 и др.). Работ же по изучению системы антиоксидантной защиты у кур и влиянию антиоксидантов на её состояние при стрессе, крайне недостаточно.

Указанные положения и определили общую направленность работы, выбор методических подходов, а также экспериментальных моделей и условий изучения и производственных испытаний нового антиоксидантного препарата — динофена (2,6-дитрет-бутил-4-нонилфенола).

Цель и задачи исследований. Целью работы явилось изучение интенсивности процессов перекисного окисления и состояния системы антиоксидантной защиты организма у кур при применении нового антиоксиданта — динофена в условиях развития состояния стресса.

Достижения поставленной цели осуществлялось решением следующих задач:

— изучить антирадикальные свойства динофена,.

— изучить влияние динофена на показатели перекисного окисления липидов и систему антиоксидантной защиты организма интактных животных,.

— оценить стресс-протекторную эффективность динофена,.

— изучить влияние динофена на процессы пероксидации липидов и состояние системы антиоксидантной защиты у кур в условиях острого и хронического стресса,.

— изучить влияние динофена на состояние системы антиоксидантной защиты у кур-молодок в период становления яйцекладки,.

— оценить производственную эффективность применения динофена в птицеводстве яичного направления и его влияния на качество продукции.

Научная новизна. Проведено сравнительное изучение антирадикальной активности динофена и выявлены его стресс-протекторные свойства. Показано регулирующее влияние динофена на состояние стресс-лимитирующей антиоксидантной системы у кур в условиях острого и хронического стресса. Установлено «сберегающее» действие динофена на общий фонд витаминов, А и Е в условиях их повышенного расходования в процессе адаптивных реакций у кур.

Показано, что уменьшение отрицательных последствий стресса при применении динофена связано с его стабилизирующим влиянием на интенсивность течения процессов перекисного окисления липидов и стимулирующим действием на функциональный потенциал антиоксидантной системы при осуществлении стресс-реакции у кур.

Практическая значимость и реализация результатов исследований. Дана оценка эффективности применения динофена в птицеводстве яичного направления и его влияния на сохранность, продуктивность кур-несушек, а также качество получаемого от них яйца.

Результаты исследований вошли в нормативную документацию на дино-фен, которая рассмотрена и одобрена Ученым Советом ВНИВИ патологии, фармакологии и терапии 2 ноября 1999 г., протокол № 11 и Ветфармбиосо-ветом Департамента ветеринарии Министерства сельского хозяйства и продовольствия Российской Федерации 16 июня 1999 г., протокол № 3.

Апробация работы. Материалы диссертации доложены, обсуждены и одобрены на ежегодных отчетных сессиях ВНИВИПФиТ в 1998;1999 г. г.- заседании Ветфармбиосовета Департамента ветеринарии Министерства сельского хозяйства и продовольствия Российской ФедерацииМеждународной научнопрактической конференции «Экологические аспекты эпизоотологии и патологии животных», Воронеж, 1999; Международной научно-практической конференции «Проблемы патологии, санитарии и бесплодия в животноводстве», Минск, 1998; Научно-практической конференции, посвященной 190-летию высшего образования в России и 100-летию ветеринарной науки, г. Санкт-Петербург, 1998.

Публикации. По теме диссертации опубликовано 4 научных работы.

Основные положения диссертации выносимые на защиту:

— об антирадикальных свойствах динофена,.

— о наличии у динофена стресс-протекторных свойств,.

— о регулирующем влиянии динофена на состоянии системы антиоксидантной защиты у кур при стрессе,.

— о производственной эффективности использования динофена в птицеводстве яичного направления,.

— о положительном влиянии динофена на качество птицеводческой продукции.

1.8. Объем и структура диссертации. Работа изложена на 138 страницах машинописного текста. Она состоит из введения, обзора литературы, материала, объема и методов исследований, результатов собственных исследований, обсуждения, выводов, предложений, списка литературы, приложений. В диссертации 34 таблицы, 14 рисунков. Всего использовано 284 литературных источника, в том числе 117 публикаций зарубежных авторов.

5. ВЫВОДЫ.

1. Динофен обладает выраженной антирадикальной активностью. Константа скорости взаимодействия антиоксиданта со стабильным свободным радикалом а'-дифенил-а'-пикрилгидразилом в хлороформе в 3 раза выше, чем у ио-нола.

2. Длительное применение динофена интактным курам способствует:

— поддержанию интенсивности процессов перекисного окисления липидов на более низком стационарном уровне, что выражается в снижении на 24,4% содержания в крови у них конъюгированных диенов и на 16,6% малонового альдегида;

— увеличению функциональной мощности системы антиоксидантной защиты организма, что выражается в повышении на 33,2% активности в крови глутатионпероксидазы, на 17, 2% - активности глутатионредуктазы, увеличении содержания в 2,56 раза в печени витамина Е и в 2,9 раза — витамина А.

3. Применение динофена разным видам животных в условиях различных стресс-воздействий способствует уменьшению степени гипертрофии надпочечников и инволюции органов иммунной системы, снижению потери массы тела, сохранению функционального потенциала стресс-лимитирующей системы антиоксидантной защиты и предотвращению накопления в организме токсических продуктов перекисного окисления липидов, что свидетельствует о наличии у динофена выраженной стресс-протективной активности.

4. Развитие состояния острого и хронического стресса у кур сопровождается активацией процессов перекисного окисления липидов, что сопровождается повышением содержания малонового диальдегида в крови соответственно на.

46,4% и 62,2%, в печени — в 2,4 и 2,2 раза, в головном мозге — в 2,9 и 3,4 раза.

5. Применение курам динофена в дозе 5 мг/кг массы тела в течение 30 дней до острого стрессорного воздействия, в течение 60 дней до и в период хронического действия стресс-фактора уменьшает стрессовую активацию перекисного окисления липидов, что выражается в снижении степени накопления малонового диальдегида в крови — в 1,8 — 2,0 раза, в печени — в 2,1 — 2,4 раза, в головном мозге — в 1,4 — 1,7 раза по сравнению с курами, не поб. При стрессе у кур повышается подверженность тканевых липидов процессам ферментативного и неферментативного перекисного окисления:

— при остром стрессе интенсивность НАДФ-зависимого ПОЛ возрастает в печени и головном мозге на 78,7% и 74,4%, а аскорбат-зависимого ПОЛ — на.

46,5% и 59,2% соответственно;

— при хроническом стрессе интенсивность НАДФ-зависимого ПОЛ в печени и головном мозге увеличивается соответственно на 45,2% и 78,5%, а аскорбат-зависимого ПОЛ — на 50,0% и 78,1%.

7.

Введение

в рацион кур динофена снижает интенсивность НАДФ-зависимого ПОЛ в печени и головном мозге в условиях острого стресса в 1,5 раза, а в условиях развития хронической стресс-реакции — соответственно в 1,7 и 1,4 раза. Интенсивность аскорбат-зависимого ПОЛ при применении динофена в условиях острого стресса существенно не изменяется, а при хроническом стрессе снижается в 1,2 раза.

8. При развитии острого стрессового состояния у птицы происходит повышение активности глутатионпероксидазы в крови на 21,2%, в печени на 20,0%- глутатионредуктазы в крови на 21,0%, в печени на 18,0%- каталазы в крови на 16,5%, в печени на 5,8%. При хроническом стрессе в крови и печени активность ГПО снижается на 38,5% и 71,8%, активность ГР на 48,3% и 28,8%, а активность каталазы повышается на 6% и 33% соответственно.

9. Применение динофена препятствует угнетению функциональной активности глутатионового звена антиоксидантной системы у кур при хроническом действии стресс-факторов — активность глутатионпероксидазы в крови выше на 39,4%, в печени — на 69,0%, активность глутатионредуктазы соответственно выше на 44,7% и 22,4%.

10. Острая стрессовая нагрузка характеризуется повышением содержания витаминов, А и Е в сыворотке крови кур соответственно на 42,8% и 18,0% при незначительном снижении их уровня в печени. При хроническом стрессе повышение уровня витамина, А и Е в сыворотке крови на 15,0% и 11,2% соответственно происходит на фоне значительного снижения содержания эндогенных биоантиоксидантов в печени на 29,7% и на 30,4%.

11. Применение курам динофена до острого стрессорного воздействия, до и в период хронического действия неблагоприятного фактора предотвращает снижение уровня эндогенных биоантиоксидантов в печени. Содержание витаминов, А и Е в печени сохраняется и даже превышает их уровень у птицы, не подвергавшейся стресс-воздействию в 1,3 — 2,2 раза.

12.

Введение

в рацион кур-молодок динофена в дозе 200 г на 1 тонну корма в период становления яйцекладки способствует поддержанию более высокого потенциала ферментативного и неферментативного звеньев системы ан-тиоксидантной защиты и более низкого уровня в крови и печени малонового диальдегида. При этом на 12,5% повышается интенсивность роста, в 1,5 раза снижается падеж, на неделю раньше достигается уровень 60% яйценоскости, а к 185-дневному возрасту яйценоскость кур-молодок, получавших динофен, на 17% превышает яйценоскость у птицы, не получавшей препарата.

13.

Введение

в рацион кур-несушек динофена в дозе 200 г на 1 тонну корма в период стабильной яйцекладки снижает падеж и выбраковку птицы с 1,03% до 0,82%, позволяет получить дополнительно за 30 дней 114 яиц на 100 несушек. Применение динофена способствует увеличению массы яйца на 13,0%, толщины скорлупы — на 11,8%, содержания в яйце витамина, А на 22,0%, суммы каротиноидов — на 53,7%, витамина В2 — на 22,0%, снижению кислотного числа желтка на 9,4%, в целом улучшению технологического свойств и пищевой ценности яйца.

6. ПРАКТИЧЕСКИЕ ПРЕДЛОЖЕНИЯ.

1. Для снижения отрицательных последствий стресса, оптимизации становления яйцекладки у кур-молодок, повышения яйценоскости, снижения падежа и выбраковки кур-несушек, улучшения технологических качеств и пищевой ценности яйца динофен применяют внутрь в смеси с кормом ежедневно в дозе 5,0 мг на 1 кг массы тела на протяжении всего технологического цикла использования птицы.

2. Для стабилизации каротиноидов в травяной муке в её состав при приготовлении вводят динофен из расчёта 200,0 г на 1 тонну.

Показать весь текст

Список литературы

  1. .И., Оксенгендлер Г. И. Человек и противоокислительные вещества.- Л.: Наука, 1985.- 230 с.
  2. АжгихинИ.С. Простагландины-новый класс биологически активных веществ // Простагландины.- М.:Наука, 1978.- С. 6 83.
  3. .Б., Локшина Э. А., Ленская Е. Г. Молекулярные аспекты механизма антиокислительной активности витамина Е : особенности действия аи у- токоферолов // Вопр. мед.химии.- 1989.-T.35,N 3.- С. 2 9.
  4. A.A., Брагина Т. А., Станкевич Л. Н. Структурнофизиологические аспекты воздействия антиоксидантов на центральную нервную системы // Биоантиоксидант.- Тюмень, 1997.-С.9.
  5. А.В., Пальмина Н. П. Роль липидов в функциональной активности и биосинтезе ДНК в нормальных и опухолевых клетках // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии // Труды МОИП.- 1982.-T.LVII.- С. 84 99.
  6. .И., Алексеенко П. Б., Лабораторные исследования в ветеринарии. -М. Агропромиздат, 1991.- 315 с.
  7. М.П., Антонова Л. А., Пашутина Т. В. Особенности опеделения активности церулоплазмина с парафенилендиамином в качестве субстрата // Лаб. дело. 1981 № 6. — С. 334−335.
  8. Ю.В., Каган В. Е., Козлов Ю. П. Модификация ферментной системы транспорта ионов кальция в мембранах саркрплазматического ретикулу-ма. II. Молекулярные механизмы изменения активности Са-АТФ-азы // Биохимия.- 1983.- Т.48,№ 3.- С.433 441.
  9. А.И. Микросомальное окисление.- М.: Наука, 1975.- С. 326.
  10. А.И., Корякин A.B., Скулачев В. П. Перенос электронов между мембранами микросом и митохондрий // Доклады АН СССР.-1973.- Т.209,№ 1,-С.221 -223.
  11. Н.Арямкина О. Л., Визе-Хрипунова М. А. Применение антиоксидантов в комплексной терапии диффузных хронических воспалительных заболеваниях печени // Биоантиоксидант.-Тюмень, 1997.-С. 184−185
  12. И.Б. Свободно-радикальные ингибиторы и промоторы в биологических процессах // Кислородные радикалы в химии, биологии и медицине.- Рижский мед. ин-т.- Рига, 1988.- С. 9 24.
  13. П.М., Метод определения пировиноградной кислоты в крови // Лаб. дело.- № 8.-1976.- С. 41−44.
  14. БанковаВ.В., Никифорова Т. М., Поляков С. Д., Тагиева Т. А. Деградация малонового диальдегида в эритроцитах и ее возрастные, сезонные и суточные изменения //Вопр. мед. химии.- 1988.- Т. 34,№ 6.- С. 27 30.
  15. В.А. Лечение дибунолом и ТиоТЭФ опухолей мочевого пузыря //Урология и нефрология. 1978. -№ 4. — С. 27−30.
  16. В.А. Применив дибунола в урологической практике // ЭИ Новые лекарственные препараты. 1982. -№ 8.-С. 10 -17.
  17. В.А., Дулькин А. М., Демидов А. Т. Результаты применения дибунола при опухолях мочевого пузыря // Вопросы онкологии. 1977. — № 11.-С. 50−55.
  18. Е.Г. Антиоксидантная терапия экспериментального кардионекроза // Биоантиоксидант. Тюмень, 1997. — С. 71.
  19. С.М., Соловьева У. Г. К вопросу об антиоксидантной активности препарата «Оксофил»// Биоантиоксидант. Тюмень, 1997. — С. 43−44.
  20. П.Я., Бродский В. Я., Шевченко H.A., Папина Р. И., Новикова Т. Е. Влияние синтетического антиоксиданта фенозана на синтез белков // Биоантиоксидант. Тюмень, 1997.- С. 10−12.
  21. И.В., Лозовская Е. Л., Сапежинский И. И. Активность некоторых растительных экстрактов в качестве антиоксидантов при фотоокислении // Биоантиоксидант, V Межд. конф. Москва, 1998.- С. 27−28.
  22. B.C., Востроилова Г. А., Водолазский Ю. В. Скрининг адаптогенов-стресс-корректоров // Методическое пособие.- Воронеж, 2000.-24 с.
  23. Е.Б., Биоантиоксиданты:новые идеи и повторение пройденного
  24. Биоантиоксидант: Межд. Синпозиум в рамках международной выставки &ldquo-Медицина и охрана здоровья. Медтехника и аптека&rdquo-.- Изд-во Тюменского университета, 1997.- С. 3−4.
  25. Е.Б., Крашаков С. А., Храпова Н. Г. Роль токоферолов в пероксидном окислении липидов биомембран // Биол. Мембраны.- Т. 15, № 21 998.- С.119−137.
  26. Е.Б. Роль антиокислителей в физико-химических процессах регулирования размножения клеток // Физико-химические основы авторегуляции в клетках.- М., 1968.- С. 15 25.
  27. Е.Б. Роль антиокислительной активности липидов в клеточном метаболизме // Витамины. Биохимия витамина Е и селена.- Киев, 1975.- Т.8.-С.37 42.
  28. Е.Б. Роль липидов в процессе передачи информации в клетке // Биохимия липидов и их роль в обмене веществ.- М.: Наука, 1981.-С.23−34.
  29. Е.Б., Алесенко А. В., Молочкина Е. М. и др. Биоантиоксиданты в лучевом поражении и злокачественном росте.- М.:Наука, 1975.- 214 с.
  30. Е.Б., Архипова Г. В., Голаданов А. Н. и др. Мембранные липиды как переносчики информации // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии: Труды МОИП.- М., 1982.Т.ЬУП.- С. 74 83.
  31. Е.Б., Архипова Г. В., Голаданов А. Н. и др. Мембранные липиды как переносчики информации // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии: Труды МОИП.- М., 1982.Т.ЬУН.- С. 74 83.
  32. Бурлакова Е.Б., ДжалябоваМ.И., Гвахария В. О. и др. Влияние липидов мембран на активность ферментов // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии: Труды МОИП, — М., 1982.-Т.ЬУП.- С. 113 140.
  33. Бурлакова Е.Б., Мальцева Е. Л., Голощапов А. Н., Пальмина И. П. Система регуляции окисления липидов и состояния ядерной мембраны при опухолевом росте // Биофизика, — 1980.- Т.25,№ 5.- С.859 864.
  34. Е.Б., Храпова Н. Г. Перекисное окисление липидов мембран и природные антиоксиданты // Успехи химии.- 1985.- Т.54, № 9.- С. 1540—1546.
  35. С.О. Роль свободнорадикальных реакций в действии этанола на центральную нервную систему // Вопр. мед. химии.-1993.- Т.39,N6.- С. 2 5.
  36. О.А., Шинкаренко Л. И., Козлов A.B. и др. Изучение роли системы церулоплазмин трансферрин в регуляции перекисного окисления липидов сыворотки крови при различных режимах гипербарической оксигенации // Вопр. мед. xhmhh.-1989.-T.35,N1.-C.31 — 35.
  37. Е.В., Ежова М. Н. Применение антиоксидантов в комплексном лечении дерматозов и опухолей кожи// Сов. Мед. 1991. — № 7. — С. 56−57.
  38. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах.- М. :Наука, 1972.- 252 с.
  39. ВладимировЮ.А., Козлов Ю. П., Азизова O.A. и др. Перекисное окисление липидов и нарушение транспорта кальция в биологических мембранах // Соматосенсорная кинетическая чувствительность в норме и патологии.- Иркутск, 1985.- С.132—156.
  40. Л.И., Федорова Н. М., Бездверный В. П., Селиванова А. М., Рыбакина Т. И., Миронова В. А. Система мероприятий по борьбе с болезнями витаминной недостаточности в промышленном птицеводстве.-1989.- С 3−28
  41. О.Н., Жутаев И. А., Бобырев В. Н., Безуглый Ю. В. Антиоксидантная система, онтогенез и старение (Обзор) // Вопр. Мед. Химии. 1982. — Т.28, № 1. — С. 14−26
  42. О.Н., Бобырев В. Н. Биоантиоксиданты-облигатные факторы питания // Вопр. мед. химии.- 1992.- T.38,N4.-C.21 -26.
  43. О.Н., Левицкий А. П. Перекиси липидов в живом организме // Вопр. мед. химии.- 1970.- Т. 16, N6.- С.563 583.
  44. О. К. Дозинец Г. И., Черняк Н. Б. Клетки костного мозга и периферическая кровь.- М., 1985.- С.127—186.
  45. В.Г. Биохимия продуктивности и резистентности животных,-Киев, Высшая школа, 1987.- 223с.
  46. Н.Ю., Шаронов Б. П., Лызлова С. Н. Влияние низкомолекулярных соединений на хемилюминесценцию люминола, обусловленную действием продуктов миелопероксидазного катализа и экзогенного гипохлорита // Биохимия.- 1988.- Т.53,N12.- С.2025 2032.
  47. А.П., Овчинников А. Л., Полумисков В. Ю. Антиоксидант эмокси-пин: влияние на формирование очага некроза и репаративные процессы при инфаркте миокарда // Кардиология. 1990. — № 7. — С. 50−53.
  48. А.П., Полумисков В. Ю., Берестов A.A. Первый опыт применения антиоксиданта дибунола в остром периоде инфаркта миокарда // Кардиология. 1984. — № 1. — С.15−18.
  49. И.В. Новый селеновый препарат в ветеринарии и санитарная оценка мяса при его применении // Дисс. канд. биол. наук. -Воронеж, 1999.-С. 64−112.
  50. П.Д., Протасова Т. Н. Роль АКТГ и кортикостероидов в патологии.- М: Медицина, 1968, С. 335.
  51. В.З. 1982 ссылка по Радловской З.Т. Роль антиоксидантов в репгу-ляции кальцийзависимых процессов активации патологических состояний // Биоантиоксидант, 1997. -С. 6−8.
  52. К. Г. Федоров С.М. Результаты применения эмоксипина при истинной экземе // Вестник дерматологии. 1990.- № 4 С. 67−69.
  53. Е.В. Вычислительные методы анализа и распознавания патологических процессов. -М.: Медицина, 1978, — 296с.
  54. Ю.И., Левицкий Е. Л., Примак Р. Г., Ленчевская Л. К. Изменение структуры и реакций липопереокисления хроматина печени под влиянием о, о-диметил-о, 2,2-дихлорвинилфосфата // Укр. биохим. журн.- 1992.-T.64,N5.- С. 89 91.
  55. Ю.И., Левицкий Е. Л., Примак Р. Г. Изменение структурного состояния хроматина печени при Е-гиповитаминозе // Укр. биохим.журн.- 1992.-T.64,N5.- С. 86 89.
  56. Ю.И., Парамонова Г. И., Болдескул А. Е. и др. Перекисная модификаизция мембран и изоферментный состав цитохрома Р-450 микросом печени крыс в условиях антиоксидантной недостаточности // Укр.биохим.журн.-1992.- Т.64,N4.- С.98 105.
  57. Ю. П. Далинский М.И., Рудницкая Н. Д. и др. ATP-зависимый транспорт кальция в саркоплазматическом ретикулуме миокарда при недостатке витамина Е в рационе крыс // Укр. биохим. журн.- 1988.- T.60,N3.- С. 46 51.
  58. Ю.П., Левицкий Е. Л., Примак Р. Т., Величко А. И. Изменение структурного состояния фракционного хроматина печени при активации перекисного окисления липидов // Биополимеры и клетка. Киев, 1990.- T.7,N3.- С. 89 94.
  59. Ю. П. Левицкий Е.Л., Чабанный В. Н. и др. Изменения белкового, липидного состава, ДНК- и РНК-полимеразной активности фракций хроматина и ядерного матрикса печени крыс в условиях Е-гиповитаминоза // Укр. биохим. журн.- 1990.- Т.62,N6.- С. 22 30.
  60. Е.П. Галанцев В.П., Принципы формирования адаптивных признаков у гидро —и амфибионтных млекопитающих // Морские млекопитающие: Тез. докл. X Всесоюз.совещ.- М., 1990.- С. 70 71.
  61. B.C., Горбатов В. А., Востряков А. П., Кадошников В. И. Бактерицидная активность и хемилюминесценция мононуклеарных фагоцитов животных (Обзор) // Сельскохозяйственная биология.- 1986., № 6.- С. 78 86.
  62. Л.М., Никифорова Л. Н. Определение переокисления липидов тканей с помощью теста с 2 тиобарбитуровой кислотой // Изучение липидного обмена у сельскохозяйственных животных (Методические указания).- Боровск, 1980.- С. 37 — 40.
  63. Л.М., Шубин A.A. Использование антиоксидантов в животноводстве.- Л., 1986.- 160 С.
  64. М.Л., Медведев А. Е., Промыслов М. И., Горкин В. З. Процессы перекисного окисления липидов и активность сукцинатдегидрогеназы мозга при черепно—мозговой трвме в эксперименте // Вопр. ме. химии.- 1993.-T.39,N2.- С. 23 25.
  65. М., Уэбб Э. Ферменты.- М. Мир, 1982.- Т.1.- С. 392, Т.2.- 515 С., Т.З.1120 C.
  66. A.A., Соловьева H.B., Прикладная биохимия и микробиология- 1973.- Т 9.- 418 с.
  67. Е.Е. Антиоксидантная система плазмы крови // Укр.биохим.журн,-1992.- Т.64,N2.- С. З 15.
  68. В.А., Бородкин В. В. Применение антиоксиданта убинона в комплексном лечении больных ишемической болезнью сердца // Кардиология1989.-№ 1.- С. 48−52
  69. Р.П., Бызова В. Н., Волков И. М. Влияние витамина Е на фотоокисление арахидоновой кислоты// Биоантиоксидант: Тез. докл. V Межд. конф.-М.- 1998.-С.16−18.
  70. Р.П., Волков И. М., Чудинова В. В. Витамин Е как универсальный антиоксидант и стабилизатор биологических мембран // Биол. Мембраны.- Т. 15, № 2.- 1998.- СЛ19 —137.
  71. А.М., Пути повышения жизнеспособности птицы в промышленных условиях содержания.- Москва, 1979.-С. 53.
  72. Е.А., Шведова A.A., Образцова И. С. Результаты исследования антиоксиданта эмоксипина в клинике глазных болезней // Вестник офтальмологии. 1989. — № 9. — С. 52−55.
  73. М.Н., Вербенко Е. В., Барсель В. А. Изучение 5% линимента дибунола при местном применении в дерматологической практике // Вестник дерматологии. 1986. -№ 9.- С. 58−61.
  74. ЕринА.И., СкрыпинВ.И., Прилипко Л. Л., Каган В. Е. Витамин Е: молекулярные механизмы действия в биологических мембранах // Кислородные радикалы в химии, биологии и медицине.- Рига: Изд-во Рижск. мед. ин-та, 1988.- С.109 129.
  75. Г. Г., Нечаев В. Н., Нодель М. Л. Свободно-радикальные процессы, гипоксия и применение антиоксидантов в реаниматологии // Анестезиология и реаниматология.- 1989.- № 4.- С. 63 68.
  76. В.А., Крылов В. И., Петрушина А. Д. Влияние антиоксидантов имисклерона на процессы дестабилизации клеточных мембран при нефритах у детей // Вопр. мед. химии.- 1987.- T.33,N1.- С. 40 43.
  77. А.И. Биоантиокислители и их роль в регуляции окислительных процессов // Физико-химические основы авторегуляции в клетках.-М.:Наука, 1968.- С. 7 14.
  78. А.И. Развитие идей Б.Н.Тарусова о роли цепных процессов в биологии // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии: Труды МОИП.- М., 1982.- T.LVII.- С. З 36.
  79. А.И., Корженко В. Н. Хемилюминесценция липидов и скорость роста тихоокеанских лососей // Доклады АН СССР.- 1975.-Т. 152, N2.- С.457 460.
  80. И.А., Сурай П. Ф., Кукленко Т. В., Семенютин В. В., Семенютина С. А. Становление ферментативной антиоксидантной системы у эмбрионов птиц, // Биоантиоксидант, V Межд. конф., 1998 С.286−287.
  81. В.Е., Азизова O.A., Архипенко Ю. В. и др. Взаимосвязь структурных и функциональных перестоек в мембранах саркопламатического ретикулума при перекисном окислении липидов // Биофизика.-1977.- Т.22,№ 4.- С.625 630.
  82. В.Е., Орлов О. Н., Прилипко JI.JI. Проблема анализа эндогенных продуктов перекисного окисления липидов // Итоги науки и техни-ки.Сер.Биофизика.-ВИНИТИ АН СССР.- М., 1986.- Т. 18, — 136 с.
  83. В.Е., Скрыпник В. И., Сербинова Е. А. и др. Локализация а-токоферола в гидрофобной зоне липидного бислоя // Докл. АН СССР.-1986.- Т.288,N5.-С.1242 1246.
  84. Ч.К., Алтымышев A.A., Джаманбаев Ж. А. Биоантиоксидант-ные свойства препарата «Карагай» // Биоантиоксидант.: Тез. докл. Между-нар. Симп.- Тюмень, 1997. С. 44.
  85. Е.Я., Гукасов В. М. О зависимости между адаптогенным и антиоксидантным действием // Биоантиоксидант: Тез.докл. IV Всесоюз.конф.- М., 1992.- Т.2.- С.28−29.
  86. Н.Б., Хмелевский Ю. В. Глутатион-Б-трансферазы, ферменты детоксикации // Укр.биохим.журн.- 1983.- Т.55, № 1.- С. 86 92.
  87. Ю.П., Федорченко К. Г., Кривцов И. Л. Стресс сельскохозяйственной птицы.- Москва: ВНИИТЭИСХ, 1977. С. 3−16.
  88. Р.Ш., Скварко С. И. Об определении витамина Е в крови // Лаб. дело.- № 8, 1972 С. 473−475.
  89. Е.М., Войтов Л. И., Ефимова М. Н., «Гиповитаминозы Вь В2, Вс А, Д, Е и К у кур (диагностика, профилактика).- 1976.- С.31−32.
  90. Ю.Н. О перекисном окислении липидов в норме и патологии (обзор) // Вопр. мед. химии.- 1985.- Т.31, № 5.- С. 2 7.
  91. А.В., Сергиенко В. Н., Владимиров Ю. А. и др. Антиоксидантная система трансферрин-церулоплазмин при экспериментальной гиперхолестери-немии //Бюлл. экспер. биол. и мед.-1984.-Т.98,№ 12.-С.668 670.
  92. Ю.П., Данилов B.C., Каган В. Е., Ситковский М. В. Свободнорадикальное окисление липидов в биологических мембранах.-М.: Наука, 1972, — 88 с.
  93. М.Ю., Кузменко И. В., Чернухина Л. А., Клименко Е. П. Роль а-токоферола и ретинола в антирадикальной защите организма при язвенной болезни // Укр.биохим.журн.- 1992.- Т.64, № 2.- С. 79 84.
  94. М.Ю., Мищишен И. Ф., Волошин А. И. Состояние системы глута-тиона при язвенных поражениях желудка и двенадцатиперстной кишки // Клиническая медицина.- 1991.- № 7.- С. 66 68.
  95. Е.М., Галочкин В. А. Новый селеносодержащий антиоксидант широкого спектра действия // Биоантиоксидант: Тез. докл. V Междун. конф. -1998.-С. 288.
  96. И .Я., Горгошидзе Л. Ш., Финкелыптейн Е. И., Самохвалов Г. И. Проблема антиоксидантных свойств витамина, А // Биоантиоксидант.- Черноголовка, 1986. С. 27−28.
  97. М.А., Иванова Л. И., Майорова И. Г., Токарев В. Е. Метод определения каталазы // Лаб.дело.- 1988.- № 1.- С. 16 19.
  98. И.М., Пославский М. В. Применение антиоксиданта дибунола для местного лечения гастродуоденальных язв// Сов Мед. 1983. -№ 12 — С. 102−104.
  99. В.П., Братковская Л. Б., Шведова A.A. и др. Олигомеризация интегральных мембранных белков при перекисном окислении липидов // Биохимия, — 1980, — Т.45,№Ю.- С.1767 1772.
  100. Ю.С., Добрица М. А. Эмоксипин в лечении глаукомы // Вестник офтальмологии 1992.- № 1. — С. 14−15.
  101. Кругликова Г. О.ДНтутман И. М. Глутатионпероксидазная и глутатионре-дуктазная активность печени крыс после введения селенита натрия // Укр. биохим. журн.- 1976.- Т.48,№ 2.- С.223 227.
  102. К.Е., Шишкина Л. Н. Общие представления о механизме действия антиоксидантов //Исследование синтетических и природных антиоксидантов in vitro М: Наука. 1992, — С. 5−8.
  103. Н.В., Коваленко З. С., Болдырев A.A. Антиоксидантный и анти-гликирующий эффекты карнозина в системе глицеральдегид-актин // Биоантиоксидант: Тез. докл. Междунар. Симп.- 1997.-С.9−10.
  104. В.Ю., Колосова Н. Г., Селятицкая В. Г. и др. Антиоксиданты в механизмах регуляции надпочечников при холодовом стрессе // Биоантиоксидант: Тез.докл. II Всесоюз. конф.- Черноголовка, 1986.- Т.2.- С.114 115.
  105. В.Ю., Семенюк A.B., Колесникова Л. И. Перекисное окисление липидов и Холодовой фактор.- Новосибирск: Наука. Сиб. отд-ние, 1988.- 192 с.
  106. В.И., Колесниченко Л. С. Обмен глутатиона // Успехи биол. химии, — 1990.- Т.31,№ 1.- С. 157 179.
  107. В.И., Колесниченко Л. С. Структура, свойства, биологическаярегуляция глутатиопероксидазы // Успехи соврем, биологии.- 1993.-Т.113, № 1.- С.107- 122.
  108. В.З. Метаболизм липоперекисей в тканях млекопитающих // Биохимия липидов и их роль в обмене веществ.- М., 1981.- С. 75 95.
  109. Е.А. Кинетика окислительных реакций и состава липидов тканей кур разного возраста как критерий подбора антиоксидантов для профилактики синдрома „жирной печени“. // Дисс.канд. биол. наук: Боровск- 1988.- С. 228.
  110. A.B., Левицкий Д. О., Логинов В. А. Кислород как индуктор переноса ионов кальция через бислойные липидные мембраны// Доклады АН СССР.- 1989.- Т.252,№ 6.- С. 1494 1497.
  111. И.Л. Уровень перекисного окисления липидов и некоторых антиоксидантов у цыплят-бройлеров в возрастном аспекте // Дисс. канд. биол. наук. -Санкт-Петербург, 1993.- С. 55−93
  112. ЛифшицВ.И. Волчегорский И. А., Налимов А. Г., Яровинский Б. Г., Сопоставление различных подходов к определению продуктов перекисного окисления липидов в гептан-изопропанольных экстрактах крови // Вопр. мед. химии.- 1992.-Т.35, N1.- С. 127 131.
  113. Л.Д., Романова В. Е. Особенности антигипоксического действия мексидола, связанные с его специфическим влиянием на энергетический обмен // Хим. Фарм. Журнал. 1990. — № 8. — С. 9−11
  114. Л.Д., Балмуханов Б. С., Уголев А. Т. Кислородзависимыепроцес-сы в клетках и ее функциональное состояние,— М.:Наука, 1982, — 301 с.
  115. Н.И. Обмен, пероксидация и биоантиоксидантная защита липидов в организме поросят при технологическом стрессе и его регуляции // Дисс. канд. биол. наук. -Воронеж, 1999.- С.5−15.
  116. С.Б., Марченко В. В., Голиков А. П. Патогенетическое обоснование применения токоферола и эмоксипина при острой кровопотере // Вестник АМН СССР 1989-№ 9.- С.38−42.
  117. Ф.З., Корочкин И. М., Барабаш О. Л. Сравнительная оценка анти-аритмической эффективности антиоксиданта ионола (дибунола) при аритмо-генной форме нейроциркулярной дистонии и стабильной стенокардии напряжения// Сов. Мед. 1990, — № 3 — С. 67−70
  118. Ф.З. Адаптация, стресс, профилактика.- М.:Наука, 1981.- 278 с.
  119. Ф.З. Патогенез и предупреждение стрессорных и ишемических поражений сердца.- М. Медицина, 1984.- 270 с.
  120. Ф.З., Пшенникова М. Г. Адаптация к стрессорным ситуациям и физическим нагрузкам.- М.:Медицина, 1988.- 256 с.
  121. Менджерицкий А.М., Лысенко A.B., У скова И. И. Протеолитические процессы в мозге и сыворотке крови при гипокинезии и адаптивном влиянии дельтасон индуцирующего пептида // Биохимия.- 1995.-Т.60,№ 4.- С.585 591.
  122. Меньшиков В.В.(ред.) Методические указания по применению унифицированных клинических лабораторных методов исследования.- М., 1973.- 128 с.
  123. Н.П.,Ананян А. А., Шугал ей B.C. Антирадикальный и антиок-сидантный эффект аргинина и его влияние на активность перекисного окисления липидов при гипокинезии // Бюлл. эксперим.биол. и мед.- 1990.-Т.119,№ 9.- С. 1263 1265.
  124. О.С. Биогенез, физиологическая роль и свойства каталазы // Биополимеры и клетка.- 1992.- Т.8,№ 6.- С. З 25.
  125. МищишенИ.Ф. Глутатион: обмен и функции.-Черновцы: Изд-во Черно-виц.мед.ин-та, 1988.- 34 с.
  126. JI.К. Токсические продукты метаболизма кислорода и возрастная утрата функциональной активности // Надежность и элементарн. события процессов старения биол.объектов.-Киев, 1986.- С. 89 96.
  127. Н.П., Зеленина З. Н. Методика исследования липидного состава эритроцитов для диагностики ишемической болезни сердца // Лаб. дело.-1979.-№ 7.-С. 390−393.
  128. А.Г. 1985- ссылка по Радловской З.Т. Роль антиоксидантов в репгуляции кальцийзависимых процессов активации патологических сосо-тояний // Биоантиоксидант.- Тюмень, 1997. С. 6−8.
  129. А.Г., Додина Л. Г., Инякина С. А. Использование естественных антиоксидантов в профилактике профессионально и экологически обусловленной патологии // Биоантиоксидант. Тюмень, 1997 — С. 133−134.
  130. Л.В., К методике определения общих липидов в сыворотке крови и тканях животных // Изучение липидного обмена у сельскохозяйственных животных (Методические указания). Боровск, 1980. — С.34−36.
  131. Л.Ф. Супероксиддисмутазная активность и перекисное окисление липидов при экспериментальной гипоксии // Реактивность и резистентность фундаментальные и прикладные вопросы: Тез.докл.научн-практ.конф.-Киев, 1989.-С.220 221.
  132. А.Н., Азизова О. А., Владимиров Ю. А. Активные формы кислорода и их роль в организме // Успехи биол. химии.-1990.-Т.31,№ 2.- С. 180 208.
  133. Ю.М. (ред.) Экспериментальная витаминология /Справочное руководство. Минск: Наука и техника.- 1979. -150 с.
  134. В .Я., 1984- ссылка по Радловской З.Т. Роль антиоксидантов в репгуляции кальцийзависимых процессов активации патологических сосо-тояний // Биоантиоксидант: Тез. докл. Междунар. Симп.- 1997. С. 6−8.
  135. А.Н., Филиппович Ф. Д., Сторожок Н. М., Сторожок С. А., Хра-пова Н.Г., Самсонов М. А., Бродер И. А. // Биоантиоксидант: Тез. докл. Междунар. Симп.- 1997. -С.42−43.
  136. В.П., Никулина И. Н. Препарат „Флор-эссенс“ и его антиокси-дантные свойства// Биоантиоксидант. Тюмень, 1997 — С. 43.
  137. Ю.А., Гуткин Д. В. Глутатионпероксидазы в системе антиокси-дантной защиты мембран // Патол. физиология и экперим.терапия.- 1981.-№ 5.- С. 76 78.
  138. Ю.А., Подорожная Р. П. Селеноэнзимы и другие селенопротеи-ды, их биологическое значение // Успехи соврем, биологии.-1981.- Т.91,№ 1.-С. 127- 144.
  139. Н.Б., Осинская Л. Ф. Биологическая роль супероксиддисму-тазы // Укр. биохим. журн.- 1989.- Т.61,№ 2.- С. 14 27.
  140. Г. Г., Налбандян P.M. Ингибирование липидной пероксидации су-пероксиддисмутазой и церулоплазмином // Биохимия.-1983.Т.48,№ 7.- С.1129- 1134.
  141. ПониткинД.М Биохимическая оценка эффективности применения деполена при выращивании и откормке быков // Дисс. канд. биол. наук, Воронеж, 1997.- С. 3−56.
  142. У. Свободные радикалы в биологии: Пер. с англ.-М.: Мир, 1979.-Т.1.-318 С.- Т.2.-328 С.
  143. В.Г., 1964 ссылка по Гольдберг Д.И., Гольдберг Е. Д., Справочник по гематологии.- Томск, 1965.- С. 85.
  144. М.И., Туликова Э. М. Большой практикум по углеводному и липидному обмену // Л., 1965.- 220 С.
  145. М.И. Система антиоксидантной защиты у животны при стрессе и его фармакологической регуляции // Дисс.. докт. биол. наук Воронеж1997. С.-48−66.
  146. М.И. Обмен нуклеиновых кислот у животных при применении адаптогенов: Дисс. канд.биол.наук.-Воронеж, 1982.-211 С.
  147. М.И., Мещеряков Н. П. О роли антиоксидантного эффекта в адап-тогенном действии фармакологических препаратов // Материалы научнопроизводственной конф.- Санкт-Петербург, Т.2, 1998.-С.34−35
  148. Х.М., Романчук JI.А. Количественное определение сульфгидриль-ных групп в цельной и депротеинизированной крови спектрофотометрическим методом // Вопр. мед. химии.-1961.-Т.7.-С. 652 655.
  149. A.A. Сывороточный альбумин как биополиантиоксидант // Биоантиоксидант- Межд. Синпозиум в рамках международной выставки &ldquo-Медицина и охрана здоровья. Медтехника и аптека».-Изд-во Тюменского университета, 1997.- С. 19.
  150. В.П. Трансформация энергии в клетке.- М.:Наука, 1972.- 203 С.
  151. Л.Д., Воронина Т. А. Фармакологическая коррекция гипоксиче-ских состояний алкилзамещенными 3-оксипиридинами // Фармакологическая коррекция кислородзависимых патологических состояний М., 1984.- С. 87.
  152. Л.Д., Дюмаев K.M., ß--оксипроизводные шестичленных азотистых гетероциклов. Синтез, ингибирующая активность и биологические свойства // Хим. Фарм. Журнал. 1982. -№ 4. — С. 412−428.
  153. В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальные воздействия (обзор) // Вопр. мед. химии.- 1988.- Т.34,№ 6.- С. 2 -11.
  154. И.Д. Метод определения диеновой конъюгации ненасыщенных высших жирных кислот // Современные методы в биохимии / Под ред. В. Н. Ореховича.- М., 1977.- С. 63 64.
  155. И.Д., Гаришвили Т. Г. Метод определения малонового диальдегида с помощью тиобарбитуровой кислоты // Современные методы в биохимии / Под ред. В. Н. Ореховича.- М., 1977.- С. 66 68.
  156. И.И., Опарин Д. А., Силиневич И. И. Восстановление рибофлавина органическими свободными радикалами // Биоантиоксидант: Тез. докл. IV конф.- 1993.-Т. 1. С. 116
  157. Д.А., Барабой В. А. Окислительное фосфорилирование в митохондриях печени крыс при активации перекисного окисления липидов // Укр. биохим. журн.- 1985.- Т.55,№ 2.- С. 79 81.
  158. P.A., Селезнев Е. И. Метод повышения интенсивности свободнорадикального окисления липидсодержащих компонентов крови и его диагностическое значение // Лаб. дело.-1981.- № 4.- С. 209 211.
  159. А.К., Коновалова Г. Г., Михин В. П. и др. Перспективы использования антиоксидантов в комплексной терапии атеросклероза // Биоантиоксидант: Тез. докл междунар. Симп. 1997. — С. 55−57.
  160. М.И. Супероксиддисмутаза: свойства и функции // Успехи соврем. биологии.- 1976.- Т.81,№ 3.- С.341 354.
  161. А., Хендлер Ф., Смит Э. и др. Основы биохимии : Пер. с англ.- М.: Мир, 1981.- Т. 1.- С.426 429.
  162. Ю. В. Егорова Т.А. Севастьянова Г. А. Практикум по общей биохимии. М.: Просвещение, 1975. — 318 с.
  163. ХраповаН.Г Перекисное окисление липидов и системы, регулирующие его интенсивность // Биохимия липидов и их роль в обмене веществ, — М., 1981.- С. 147- 155.
  164. ХраповаН.Г. О взаимозаменяемости природных и синтетичесих антиоксидантов // Биоантиокислители в регуляции метаболизма в норме и патологии: Труды МОИП.- М., 1982, — T.LVII.- С. 59 73.
  165. .П., Говорова Н. Ю. Окисление церулоплазмина гипохлоритом, потеря голубой окраски и сохранение оксидазной активности // Биохимия.1990.- Т.55, № 6.- С.1145 1148.
  166. .П., Чурилова И. В. Окисление супероксиддисмутазы гипохлоритом, появление изомеров, обладающих каталитической активностью // Докл. АН СССР.- 1990.- Т.314,№ 6.- С.1500 1502.
  167. .П., ЧуриловаИ.В. Окислительная модификация и инактивация супероксиддисмутазы гипохлоритом //Биохимия.- 1992.-Т.57,№ 5, — С.719−727.
  168. М.Г. Миелопероксидаза нейтрофильных лейкоцитов//Успехи совр. биологии.- 1981.- Т.92,№ 3.- С.365 379.
  169. Н.К., Чернавина Г. В., Маслова JI.А. Количественное определение продуктов перекисного окисления липидов сыворотки крови практически здоровых лиц методом УФ —спектроскопии // Лаб. дело 1978 — № 3- С. 140 — 142.
  170. А.С. Влияние антиоксиданта ионола на гемокоагуляцию у больных ишемической болезнью сердца // Врачебное дело. 1980.-№ 9 -С.52−54.
  171. Н.В., Осипова Н. А., Немцова Е. Р. и др. Антиоксиданты в коррелирующей терапии послеоперационных осложнений у онкологических боль-ных//Биоантиоксидант: Тез. докл междунар. Симп. 1997. — С. 121−123.
  172. Anderson J.W., Diwadkar V.A., Bridges S.R. Selective effect of different antioxidation of lipoproteins from rats // Proc. Soc. Express Biological Medicine, 1998.- T 218, № 4.- P. 376−381.
  173. Aniya Y., Shimabukuro М., Shimoji М., Kohatsu М., Gyamfi M.A., Miyagi
  174. C., Kunii D., Takayama F., Egashira T. Antioxidant and hepatoprotective actions of the medicinal herb Artemisia campestris from the Okinawa Islands // Biol. Pharm. Bull.-1999.- T 23.- № 3.- P. 309−312.
  175. BeutlerE. Effect of flavin compounds on glutathione reductase activity: in vivo and in vitro studies // J. Clin. Inwest.-1969.- V.48,№ 11.- P. 1957 1965.
  176. Blakley B.R., Hamilton D.L. Caeruloplasmin as an indicator of cupper status in cattle and sheep // Can. J. Comp. Med.-1985.-V.49,№ 4.- P.405 408.
  177. Bloj B., MoreroR.D., Farias R.N. Membrane fluidity, cholesterol and allosteric transitions of membrane-bound Mg+2 -ATPase, (Na+, K+) — ATPase and acetyl-cholinesterase from rat erythrocytes // FEBS Lett.- 1973.- V.38,№ 1.- P.101- 105.
  178. Bors W., Michel C., SeranM., LengfelderE. The involvement of oxygen radicals during the auto-oxidation of adrenalin // Biochim. Biophys. Acta.- 1978.-V.540.- P.162 172.
  179. BoverisA., OshinoN., Chance B. The cellular production of hydrogen peroxide // Biochem. J.- 1982.- V.128.- P.617 630.
  180. Brigelius R, SpottlR., Bors W. et al. Superoxide dismutase activity of lowmolecular weight Cu++ -chelates studied by pulse radiolysis // FEBS Lett.- 1974.-V.47,N1.- P.72−75. .
  181. Carballo L.R.S., Triana M.L.M.E. Peroxidos lipidicos, colesterol/fosfolipios y vitamina E en eritrocitos de diabeticos conmacroangiopatia // Rev. Cub. Invest. Biomed.- 1991.-V.10,№ 2.-P.l 13 -119.
  182. ChanceB., BoverisA. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs // Physiol. Revs.- 1979.- V.59,№ 3.- P.527 605.
  183. Chatteriee I.B., Nandi A. Ascorbic acid: A scavenger of oxyradicals // Indian J. Biochem. and Biophys.- 1991.- V.28, № 4.- P. 233—286.
  184. Chew B.P., Park J.S., Wong M.W., Wong T.S. A comparison of the anticancer of dietary beta-carotine, canthaxanthin and astaxanthin in mice in vivo // Anticancer Results.-1999.- T 19.-№ 3 A-C. 1849−1853
  185. Comporti M. Biology of disease lipid peroxidation and cellular damage in toxic liver injury // Lab. Invest.- 1996.- Y. 63,№ 3.- P.599 623.
  186. Curtis M.T., GilforD., FarberJ. Lipid peroxidation increases the molecular order of microsomal membranes // Arch.Biochem. and Biophys.- 1994.-V.245,№ 2.- P.644 649.
  187. CynamonH.A., Isenberg J.N., Nguyen C.H. Erythrocyte malondialdehyde release in vitro- a functional measure of vitamin E status // Clin. chim. acta.-1985, — V.151,№ 2.- P. 169 176.
  188. DasguptaA., ZdunekT. In vitro lipid peroxidation of human serum catalyzed by cupric ion- Antioxidant rather than prooxidant role of ascorbate // Life Sei.- 1992.- V.50,№ 12.- P.875 882.
  189. Davies K.J.A., Delsignore M.E., Zin S.W. Protein damage and degradation by oxygen radicals. II. Modification of aminoacid // J. Biol. Chem.- 1987.-V.262,№ 20.- P.9902 9907.
  190. Dilberto E.J., Allen P.L. Mechanism b-hydroxylation semidehydroascorbate as the enzymic oxidation product of ascorbate // J. Biol. Chem.- 1981.- V.256,№ 7.-P.3385 3387.
  191. DiplockA.T. Vitamin E, selenium and free radicals //Med.Biol.- 1984.-V.62,№ 2.- P.78 80.
  192. DormandyT.L. Free radical activity and diene conjugation in man // Free Radicals Liver Injury. Proc. Int. Meet., Turin, June.-1985.- Oxford, Washington, 1. D.C.-1985.- P. 167 173.
  193. Draper H.H., PalensekL., Hadley M., McGirrL.G. Urinary malondialdehyde as an indicator of lipid peroxidation in the diet and in the tissues // Lipids.- 1984.-V.19,№ 11.- P.836 843.
  194. Ecobichon D.J. Glutathione depletion and resynthesis in laboratory animals // Drug, and Chem. Toxicol.- 1984.- V.7,№ 4.-P. 345 355.
  195. Eklund E.A., Gabig T.G. Inactivation of subcellular NADPH oxidase and its relationship to the respiratori burst // Biochem. Soc. Trans.- 1996, — V.24,№ 1.-P.51−54.
  196. Faik A., Satu S., Pekka K. Erythrosyte and liver characteristic in low and high glutathione finnsheep // Pharmacol. Res. Commun.- 1985.- V.17,№ 1.- P.23 32.
  197. Flohe L., Brand J. Kinetics of glutathione peroxidase // Biochim. et Biophys.acta.- 1969.- V.191,№ 3.- P.541 549.
  198. FreiB., Stocker R., AmesB.N. Antioxidant defenses and lipid peroxidation in human blood plasma // Proc. Nat. Acad. Sei. USA 1988.- V.85,№ 24.- P.9748 — 9752.
  199. Fukuzawa K., Inokami Y., Tokumura A., Terao J., Suzuki A Singlet oxygen scavenguing by alpha-tocopherol and beta-carotine: kinetic studies in phospholipid membranes and ethanol solution // Biofactors.- 1998.-T.7, № 1−2. C.31−40
  200. Fukuzawa K., Inokami Y., Tokumura A., Terao J., Suzuki A. Factor constants for suppression singlet oxygen and operations for an inhibitory action lipid peroxidation carotenoids and a-tokopherol in liposomes // Lipids.- 1985.- T 33, №.8.-P. 751−756.
  201. Futenma A., Yamada H., Miyai H. et al. Cu, Zn Superoxide Dismutase (SOD) Localisation in the Glomeruii of IgA Nephropaty // J. Clin. Biochem. and Nutr.1991.-V.ll,№l.-P.59−67.
  202. Gamer W. Peroxidation of free and esterifid fatty acids by horseradish peroxidase // Lipids.- 1984.- V.19, № 11.- P.863 868.
  203. Gibson D.D., Hawrylko J., McCay P.B. GSH-dependent inhibition of lipid peroxidation: properties of a potent cytosolic system which protects cell membranes // Lipids.- 1985.- V.20, № 10.- P.704 711.
  204. GitlinJ.D., Schroeder J.J., Lee-Ambrose L.M., Cousins R.J. Mechanisms of caeruloplasmin biosynthesis in normal and cooperdeficient rats // Biochem. J.1992, — V.282, № 23.- P.835 839.
  205. Gromadzinska J., ZacharaB. A selenoenzyme, glutathione peroxidase from human placenta: purification and some properties // Acta Ud. Jolia Biochim. et Biophys.- 1992, № 9.- P. 101 108.
  206. Hafeman D.S., Sunde R.A., Hoekstra W.G. Effect of dietary selenium on erythrocyte and liver glutathione peroxidase in the rat // Nutrition.- 1974.-V.104,№ 5.- P.580 587.
  207. Halliwell B. Oxygen radicals: a commonsense look at their nature and medical importance // Med.Biol.-1984.- V.62,№ 2.- P.71 77.
  208. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Oxygen free radicals and iron in relation to biology and medizine. Some problems and concepts // Arch. Biochem. and Biophys.- 1986.- V.246, № 2.- P.501 514.
  209. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. The antioxidants of human extracellular fluids // Arch. Biochem. et Biophys.- 1990.- V.280, № 1, — P. l 8.
  210. Hochiko T., OhtaY., Ishigino J. The effect of sulphydril compounds on the catalitic activity of superoxide dismutase purificed from rat liver // Experimentia.-1985.- V.41, № 11.-P.1416−1419.
  211. Jendryszko A., DrozdzM., Wojcik A. Retinol, carotetoids and tocopherols in relation to malonedialdehyde in serum of women with breast cancer // Rev. roum. biochim.- 1992.- V.29,№ 1.- P.13−17.
  212. Jewett S.I., Cusning S., Gillespie F. et al. Reaction of bovine liver cooper, zinc-superoxide dismutase with hydrogen peroxide. Evidence for reaction with H2O2 and H02‘ leading to loss of cooper // Eur. J. Biochem.- 1989.- V.180,№ 3.-P.569−575.
  213. Juozulynas A., StasytyteD. Lipidu peroksidacijos procesai ir fiziologine antioksidacine sistema // Aktualus medziagu apykaitos klausimal.- Vilnius, 1994.-P.85−86.
  214. Kagan V.E., Serbinova E.A., Forte T. et al. Recycling of vitamin E in human low density lipoproteins // J. Lipid Res.-1992.- V.33,№ 3.- P.385−397.
  215. Kalyanaraman B., Parthasarathy S. The synergistic interaction between the probucol phonoxyl radical, a-tocopherol and ascorbic acid in LDL oxidation // Free Radic.Biol. and Med.- 1990.-V.9, Suppl.l.- P.69.
  216. Kaplan P, Doval M, Majerova Z, Lehotsky J, Racay P Iron-induced lipid peroxidation and protein modification in endoplasmic reticulum membranes. Protection by stobadine. // Int. J. Biochemistry Cell Boilogy.-1996.- T 32, № 5, P. 539−547
  217. Kimelberg H.K. Alterations in phospholipid-dependent (Na+, K+)-ATPase activity due lipid fluidity. Effect of cholesterol and Mg+ // Biochim. and Biophys. acta.- 1975, — V.413, № 2, — P.143−156.
  218. Koller L.D., South P.J., Exon J.H., Whitbeck G.A. Comparison of selenium levels and glutathione peroxidase activity in bovine wohlo blood // Canad. J. Comp. Med.- 1994, — V.58,№ 4.- P.431−433.
  219. Krinsky N.I. The antioxidant and biological properties of the carotinoids // Ann N Y Academy Science.- 1998.-№ 854.- P. 443−447.
  220. Lahrai M., Atminani A. Normal blood levels of cooper and caeruloplasmin in shal sheep (an Iranien native breed) //J. Vet. Fac. Univ. Teheran.- 1986.-V.41,№ 1.- P. 17−25.
  221. LensfelderE. Can anti-inflammatory drugs act as scavengers of radicals // Agents and Action.- 1984.- V.15,№l/2.- P.56−59.
  222. Malshet V.G., Tappel A.L. Fluorescent Products of Lipid Peroxidation I. Structural Requiriment for Fluorescence in Conjugated Schiff Bases // Lipids.- 1973.- V.8, № 4.- P. 194−198.
  223. Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase in human tissues and human cell lines // J. Clin. Chem.- 1984.- V.74,№ 4.-P.1399 1403.
  224. Marklund S.L. Location and regulation of exstracellular superoxide dismutase synthesis // Free Radic. Biol, and Med.-1990.- Suppl.l.- P.127.
  225. Mastars C., Holmes R. Peroxisomes: New aspects of cell physiology and biochemistry // Physiol.Rev.- 1977.- V.57.- P.816−882.
  226. McCord J.M. Superoxide production and human disease: Pap. 20th Annu. Meet. Keystone Symp. Mol. and Cell Biol., Jan.24-Febr. 3,1991 //J. Cell. Biochem.- 1991.- Suppl. 15.- P.- P. 108.
  227. Medina-Navarro R., Duran-Reyes G., Hicks JJ Pro-oxidating properties of melatonin in the in vitro interaction with the singlet oxygen // Endocr. Res.1999.- T 25, N4−3, C. 263−280.
  228. Meister A., Anderson M.E. Glutathione // Annu. Rev. Biochem.- 1983.- V.52.1. P. 711−760.
  229. Miki W. Biological function and activities of animal carotenoids // Pure and Appl. Chem.- 1991.- V.63,№ 1.- P.141−146.
  230. MillanF., VioqueE. Cambios observados en la albumina de suero bovino al interaccionar con hidroperoxidos del acido linolenico // Grasas y aceites.- 1995.-V.46, № 2.- P. 109−114.
  231. MirsaH.P., Fridovichl. The role of superoxide anion in the autooxidation of epinephrine and sampl assey for superoxide dismutase //J. Biol. Chem.- 1972.-V.247, № 10.-P. 3170−3175.
  232. Molnar S., Stegmans T Role of prostaglandin endoperoxide in the serum thiobarbituric acid reaction // Fett Wiss. Technjl.- 1991.- Bd.93, № 12.- S.219−223.
  233. Monteiro H.P., Winterboum C.C. The superoxidepedent transfer of iron ferritin to transferrin and lactoferrin // Biochem. J.- 1988.- V.256,№ 3.- P.923−928.
  234. Murakami J., Maeda N., Kon K. et al. A contribution of calmodulin to cellular deformability calcium-loaded human erythrocytes // Biochim. et Biophys. acta. Biomembranes.- 1986.- V.863, № 1.- P.23−32.
  235. MurpyM.G. Membrane fatty acids, lipid peroxidatin and adenylate cyclase activity in cultured neural cells // Biochem. and Biophys. Res. Commun.- 1985.-V.132, № 2.- P.757- 763.
  236. NishigoriH., LeeJ.W., YamauchiY., IwatsuruM. Elevation in developing chick embryos after dlucocorticoid administration// Biochem.Int.- 1986.- V13,№ 1.-P.147−153.
  237. Nohl H. Generation of activated oxygen species as side products of cell respiration // Free Radic. Biol, and Med.-1990.-Suppl.№l.- P. 141.
  238. Novogrodsky A., Ravid A., Rubin A.L. et al. Hydroxyl radical scavengere inhibit limphocyte mitogenesis // Proc. Nat. Acad. Sci. USA.- 1982.- N19- P. l 171−1174.
  239. Ohki K., Takamura T., Nozawa Y. Effect of a-tocopherol on lipid peroxidation and acyl chain mobility of liver microsomes vitamin E dificient rat // J. Nutr. Sei. and Vitaminol.-1994.-V.40,№ 8.- P.221−231.
  240. Okano T., Tamai H., Mino M. Superoxide generation in leukocytes and vitamin E // J. Vitam. and Nutr. Res.- 1991.- V.61, № 1.- P.20−26.
  241. Olsen R.L., Steigen T.K., Holm T., Little C. Molecular forms of myeloperoxidase in human plasma // Biochem. J.- 1986.- V.237, № 2.- P.559−565.
  242. Palozzo P., Krinski N.I. The inhibition of radical-initiated peroxidation of microsomal lipids by both a-tocopherol and bcarotene // Free Radic. Biol, and Med.- 1991.- V. 11,№ 4, — P.407−414.
  243. Panfili E., Sandri G., Ernster L. Distribution of glutathione reductase on rat brain mitochondria // FEBS Lett.- 1991.- V. 290,№ 1−2.- P35−37.
  244. Parks D.A., Tan S., Wheat J.K. et al. Uric acid: Physiologic antioxidant and xantine oxidase inhibitor // Free Radic. Biol, and Med.- 1990.- V.9,Sppl.l.- P.99.
  245. Percy M.E. Catalase: an old enzyme with new role? // Can. J. Biochem. and Cell Biol.- 1984.- V.62,№ 10.- P.1006−1014.
  246. Prabha P. S., Das U.N., Ramesh G., Kumar K.V. Free radical ddeneration, lipid peroxidation and essential fatty acids in patients with septicemia // Prostagland. Leukotrienes and Essent. Fatty Acids.- 1994.-V.45,№ 1.- P.61−65.
  247. Prilipko L. The passible role of lipid peroxidation in the pathophysiology of mental disorders // Free radicals in the brain: dging, neurological and Mental disorders.- Berlin ect.-1992.- P. 146−152.
  248. Reddy S.V., Venkaian B. Chemical modification studies on isoenzymes of superoxide dismutase from bajra seedlins // Phytochemistry.- 1988.-V.27,№ 7.-P.1959−1960.
  249. Roberts L.J., Morrow J.D. Measurement of F (2)-isoprostanes as an index of oxidative stress in vivo. // Free Radical Biological medicine.-2000.- T. 28, № 4, P. 505−513.
  250. Sallman Von H.-P., Fuhrman H., Molnar S., Stegmans T. Zur endogenen lipidperoxidation bei diatetischer belastung des masthuns // Fett Wiss. Technjl.1991.- Bd.93, № 12.- S.457−462.
  251. Santiago E., Lopez-Waratalla N., Segovia J.L. Correlation between losses of mitochondrial ATPase activity and cardiolipin degradation // Biochem. and Biophys.Res.Commun.- 1993.- V.53,№ 2.-P.439−446.
  252. Schimizu T., Kondo K., Hayaishi O. Role of prostaglandin endoperoxide in the serum thiobarbituric acid reaction // Arch. Biochem. and Biophys.- 1981.-V.206,№ 2.- P.271−276.
  253. SerykhM.M., Dnyaglina L.P., Vasilyeva I.F., Lisishkina T.A. Age-associated chandes of membrane protein, mitochondrial ATPase and lipid peroxide oxidation in the rat liver // Rejuvenation.-1992.- V.20,№ 2.-P.34−36.
  254. Seth P, Kumari R, Madhavan S. et al. Prevention of renal ischemia-reperfusion-induced injury in rats by picroliv. // Biochemisrty Pharmacololgy.2000.-T 59, № 10.-1315−1322.
  255. SevanianA. Peroxidative alteration of membrane structure and increased phospholipase A2 hydrolysis // J. Amer. Oil. Chem. Soc.- 1986.- V.63,№ 4.- P.419.
  256. Sharma S.P., James T.J., Existence of bluish-with fluorescing age-pidment «prelipofuscin"// Free Radic. Biol, and Med.-1991.- V.10,№ 6.- P.443−444.
  257. Sharonov B.P., Govorova N. Yu. Ability of serum protein to inhibite MPO-dependent oxidation of red cells // Free Rad. Biol, and Med.- 1990.-V.9,Suppl.l.- P.24.
  258. Sies H., Summer K.H. Hydroperoxide metabolizing system in rat liver // Eur. J. Biochem.-1975.- V.57.- P.503−512.
  259. StadtmanE.R. Metal ion-catalyzed oxidation of proteins: biochemical mechanism and biological consenquences // Free Radic. Biol, and Med.- 1990.-V.9,№ 4.- P.315−325.
  260. Stadtman E.R., Oliver C.N. Metal catalyzed oxidation of proteins // J. Biol. Chem.- 1991.-V.266,№ 4.- P.2005−2008.
  261. Stelmaszynska T., KukovetzE., EggerG., SchaurRJ. Possible involvement of myeloperoxidase in lipid peroxidation // Int.J. Biochem.- 1992.- V.24,№ 1.- P. 121 -128.
  262. Stone W.L., Drats E.A. Selenium and non-selenium glutathione peroxidaseactivity in selected ocular and non-ocular rat tissues // Exp. Clin. Res.- 1992.-V.35,№ 5.- P.405−412.
  263. Surai P.F., Noble R.C., Speake B.K. Relationship between vitamin E content and susceptibility to lipid peroxidation in tissues of the newly hatched chick. // Br. Poult. Science.- 1999.-T. 40, № 3.-P. 406−410.
  264. Sutherland G., BoseR., LouwD., PinskyC. Global elevation of brain superoxide dismutase activity following forebrain ischemia in rat // Neurosci. Lett.- 1991.-V. 128,№ 2.- P.169−172.
  265. Suttle N.F. Cooper deficiency in ruminants- recent developments // Vet. Res. M
  266. Takagi K., Kanemitsu H., Tomukai N. et. al. Changes of superoxide dismutase activity and ascorbic acid in focal cerebral ischemia in rats // Neurol. Res.- 1992.-V.14, № 1.- P.26−30.
  267. Tappel A.L. Damage to DNA, enzymes and proteins by lipid peroxidation and other oxidant reactions // J. Amer. Oil. Chem. Soc.- 1986.- V.63,№ 4.- P.406.
  268. Tappel A.L. Vitamin E and free radical peroxidation of lipids // Annu. N.Y. Acad. Sci.- 1972.-V.203,№ 1.- P.12−28.
  269. Tretter L., Szabados G., Ando A., Horvath L. Alteration of mitochondrial proteins during NADPH-dependent lipid peroxidation // Acta Biochim. et Biophys. Acad. Sci. Hungary.- 1994.- V.19, № 1−2.- P. 146.
  270. Warso M.A., Lands W.E.M. Presence of lipid hydroperoxide in human plasma // J. Clin. Invest.- 1985.- V.75,№ 2.- P.667−671.
  271. Werringloer J. The formation of hydrogen peroxide during hepatic microsomal electron transport reaction // Microsomes and drug oxidations / Ed. V. Ulrich et al. —Oxford: Pergamon Press.-1977.- P.261−268.
  272. Wills E.D. Effect of lipid peroxidation on membrane-bound enzymes of endoplasmic reticulum // Biochem. J.- 1971.-V.123,№ 4.-P.983−991.
  273. Zamora R., Hidalgo F.J., Tappel A.L. Comparative antioxidant effectiveness of dietary b-carotene, vitamin E, selenium and coenzyme Qi0 in rat erythrocytes and1. Утверждаю-1. Лире^о^-ГУПцИ№в.1. АКТпроизводственных испытаний антиоксиданта динофен
  274. Учитывалась сохранность и продуктивность кур. По завершении опыта у 10 кур из каждой группы были проведены исследования крови и яиц.
  275. Мы нижеподписавшиеся, главный зоотехник птицефабрики Давиденко
  276. Ежедневно учитывали сохранность и продуктивность кур. Интенсивность становления яйцекладки представлена в таблице.
  277. Дата Поголовье Собрано яиц в день Собрано яиц всего Дополнительно получено яиц
  278. Дата: Поголовье Собрано яиц в день Собрано яиц всего Дополнител? з$> получено яиц
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?