Лазерная флуориметрия ансамблей локализованных донорно-акцепторных пар: на примере белков
Диссертация
При анализе белковой флуоресценции ограничения традиционной флуориметрии становятся особенно ощутимыми, т.к. флуоресценция белков может зависеть сразу от несколько факторов. Более того, белковая молекула часто изначально содержит несколько флуоресцирующих (и/или поглощающих, но не флуоресцирующих) центров, а препарат белка (ансамбль молекул) представляет собой смесь нескольких, спектрально… Читать ещё >
Содержание
- Принятые сокращения
- Глава I. Объекты с локализованными донорно-акцепторными (ЛДА) парами и их флуоресцентные свойства (обзор литературы)
- 1. 1. Некоторые объекты с ЛДА парой
- 1. 1. 1. Основные типы объектов с ЛДА парой
- 1. 1. 2. Применение искусственно созданных объектов с ЛДА парой
- 1. 1. 3. Перспективы использования белков как объектов с ЛДА парой
- 1. 2. Собственная флуоресценция белковых молекул
- 1. 2. 1. Общие сведения о собственной флуоресценции белков
- 1. 2. 2. Структура и спектральные свойства сывороточного альбумина человека (однотриптофановый белок) и бычьего сывороточного альбумина (двухтриптофановый белок)
- 1. 2. 3. Фотохимические реакции триптофана и триптофан-содержащих белков
- 1. 3. Флуоресцентные белки
- 1. 3. 1. Общие сведения о флуоресцентных белках (на примере зеленного — GFP и красного — DsRed флуоресцентного белка)
- 1. 3. 2. Посттрансляционные формы флуоресцентных белков
- 1. 3. 3. Мономерный аналог белка DsRed — белок mRFPl. Получение новых мутантов mRFPl
- 1. 1. Некоторые объекты с ЛДА парой
- 2. 1. Модель фотофизических процессов в сложных органических соединениях
- 2. 2. Модель фотофизических процессов в ансамбле молекул с ЛДА парой
- 2. 3. Нелинейная и наносекундная кинетическая флуориметрия ЛДА пар
- 3. 1. Экспериментальная техника
- 3. 1. 1. Наносекундный лазерный флуориметр/флорометр
- 3. 1. 2. Классические спектральные измерения
- 3. 2. Определение фотофизических параметров триптофана в водном растворе
- 3. 2. 1. Анализ спектров поглощения и флуоресценции
- 3. 2. 2. Анализ кривых насыщения и кинетических кривых
- 3. 3. Определение фотофизических параметров триптофан-содержащих белков (на примере человеческого и бычьего сывороточного альбумина) в водном растворе
- 3. 3. 1. Анализ спектров поглощения и флуоресценции
- 3. 3. 2. Анализ кинетических кривых и кривых насыщения
- 3. 4. Определение фотофизических параметров подансамблей ЛДА пар на примере белка mRFPl
- 3. 4. 1. Анализ спектров поглощения, флуоресценции и возбуждения флуоресценции ансамбля молекул белка mRFPl
- 3. 4. 2. Анализ воздействия лазерного излучения на ансамбль молекул белка mRFPl
- 3. 4. 3. Определение концентраций и индивидуальных фотофизических параметров хромофора белка mRFPl
- 3. 4. 4. Определение концентраций и фотофизических параметров флуоресцирующего хромофора белков mRFPl/066S и mRFPl/ОббС (мутанты белка mRFPl)
- 3. 4. 5. Перенос энергии в ЛДА парах подансамблей белка mRFPl
Список литературы
- Lakowicz J. R. Principles of Fluorescence Spectroscopy. /Kluwer Academic/Plenum, New York, 1999,710 р.
- Stryer L. Proximity relationship in rhodopsin. //Proc. Natl. Acad. Sci., 1972, v. 69, p. 1104−42.
- Stryer L. Fluorescence energy transfer as a spectroscopic ruler. //Annu. Rev. Biochem, 1978, v. 47, p. 819−846.
- Truong K., Ikura M. The use of FRET imaging microscopy to detect protein-protein interactions and protein conformational changes in vivo. //Review article, Curr. Opin. Sturct. Biol., 2001, v 11, p.573−8.
- Reid B.G., Flynn G.C. Single-Pair FRET Characterization of DNA Tweezers. //Biochemistry, 1997, v. 36, p. 6786−6791.
- Srinivas G., Yethiraj A., Bagchi B. FRET by FET and Dynamics of Polymer Folding. //J. Phys. Chem. B, 2001, v. 105, № 13, p. 2475 -2478.
- Siling S.A., Shamshin S.H., Ronova I.A., Kovalevskii A.Yu., Grachev A.V., Tsiganova O.Yu., Yuzhakov V.I. Synthesis and Photophysical Properties of Azomethines-Bifluorophores. //Intern. J. Polymeric. Mater, 2000, v.46, p.775−791.
- Владимиров Ю.А., Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании биологических мембран. /М. Наука, 1980, 320 с.
- Baird G.S., Zacharias D.A., and Tsien R.Y. Biochemistry, mutagenesis, and oligomerization of DsRed, a red fluorescent protein from coral. //PNAS, 2000, v. 97, p. 11 984−89.
- Verkhusha V.V., Chudakov D.M., Gurskaya N.G., Lukyanov S., Lukyanov K.A. Common Pathway for the Red Chromophore Formation in Fluorescent Proteins and Chromoproteins. //Chemistry & Biology, 2004, v. 11, p. 845−854:
- Dolenko T.A., Fadeev V.V., Gerdova I.V., Dolenko S.A., Reuter R. Fluorescence diagnostics of oil pollution in coastal marine waters using artificial neural networks. //Applied Optics, 2002, v.41, № 24, p.5155−5166.
- Fadeev V.V., Dolenko Т.A., Filippova Е.М., Chubarov V.V. Saturation spectroscopy as a method for determining the photophysical parameters of complicated organic compounds. //Optics Communications, 1999, v.166, p. 25−33.
- Маслов Д.В., Остроумов E.E., Фадеев В. В. Флуориметрия насыщения сложных органических соединений с высокой локальной концентрацией флуорофоров (на примере фитопланктона), //Квантовая электроника, 2006, т. 36, № 2, с. 163−168.
- Volkov P. A., Drozdov A. Yu., and Fadeev V. V. Nanosecond Laser Fluorometry of Humic Substances. //Laser Physics, 2007, v.17, № 10, p. 1−7.
- Агранович В. M., Галанин М. Д. Перенос энергии электронного возбуждения в конденсированных средах. /М.: Наука, 1978, 383 с.
- Пермяков Е.А. Метод собственной люминесценции белка. /М:2003, 195 с.
- Wu P., Brand L. Resonance energy transfer: methods and applications. //Anal. Biochem., 1994, v. 218, № 1, p. 13−23.
- Selvin R. Fluorescence resonance energy transfer. //Meth. Enzymol., 1995, v. 246, p.300−34.
- Cabor C. Radiationless energy transfer through a polypeptide chain. //Biopolymers, 1967, v. 60, № 116, p. 809−830.
- Haugland R. Conformational changes in human serum albumin studied by fluorescence and absorption spectroscopy Distance measurements as a function of pH and fatty acids. //Biochem. J, 1989, v. 258, p. 199−204.
- Das P., Mallick A., Haldar В., Rabarty A. and Chattopadhyay N. Fluorescence resonance energy transfer from tryptophan in human serum albumin to a bioactive indoloquinolizine system. //J. Chem. Sci., 2007, v. 119, №. 2, p. 77−82.
- Vanderkooi I.M., Nakamura H., Martinosi A. Fluorecscence energy transfer between Ca2+ transport ATPase molecules in artificial membranes. //Biochemistry, 1977, v. 16, p.1262−1280.
- Shaklai N., Ranney I. Interaction of hemoglobin with red blood cell membranes as shown by a fluorescent chromophore. //Biochemistry, 1977, v. 16, p. 5585−5601.
- Miyawaki A., Llopis J., Heim R., McCaffery J.M., Adams J.A., Ikura M. and Tsien R.Y. Fluorescent indicators for Ca2+ based on green fluorescent proteins and calmodulin. //Nature, 1997, v. 388, p. 882−887.
- Tsien R.Y. The green fluorescent protein. //Annu. Rev. Biochem., 1998, v. 67, p. 509 544.
- Зубова H.H., Булавина А. Ю., Савицкий А. П. Спектральные и физико-химические свойства зеленого (GFP) и красного (drFP583) флуоресцирующих белков. //Усп. Биол. Хим., 2003, т. 43, 163−224.
- Undine Lauf, Patricia Lopez, Matthias M. Falk. Expression of fluorescently tagged connexins: a novel approach to rescue function of oligomeric DsRed-tagged proteins. //FEBS Letters, 2001, v. 498, p. 11−15.
- Prendergast F. G. Biophysics of the green fluorescent protein. //Meth. in cell biol., 1999, v. 58, p.1−18.
- Лакович Дж. Основы флуоресцентной спектроскопии. /М., Мир, 1986, 486 с.
- Филькинпггейн А.В., Птицын О. Б. Физика белка. /М., КДУ, 2005, 456 с.
- Burstein E.A., Permyakov E.A., Yashin V.A. et al. The fine structure of luminescence spectra of azurin. //Biochim. et biophys. acta., 1977, v. 491, № 1, p. 155−159.
- Burstein E.A., Vedenkina N.S., Ivkova M.N. Fluorescence and the location of tryptophan residues in protein molecules. //Photochem. and Photobiol., 1973. v. 18, p. 263−279.
- Eftnik M.R., Chiron C.A. Exposure of tryptophanyl residues and protein dynamics. //Biochemestry, 1977, v. 16, p. 5546−57.
- Beechem J M, Brand L. Time resolved fluorescence decay in proteins. //Annu. Rev. Biochem, 1985, v. 54, p. 43−71.
- Yves Engelborghs. Time Resolved Protein Fluorescence. Application to Multi-Tryptophan Proteins, Supramolecular Structure and Function. /Edited by Pifat-Mrzljak Kluwer Academic/Plenum Publishers, New York, 2004, 34 pp.
- Weber G. and Teale F. W. J. Determination of the absolute quantum yield of fluorescent. //Trans. Faraday Soc., 1957, v. 53, p. 646−655.
- Theodore Peters Jr. All About Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications. /San Diego, C.A., Academic Press, 1996,432 p.
- Грызунова Ю.А. и Добрецова Г.Е. Альбумин сыворотки крови в клинической медицине. /М.:ГЭОТАР, 1998,440 с.
- Vlasova I.M., Saletsky A.M. Raman spectroscopy in investigation of mechanism" of binding of human serum albumin to molecular. probe fluorescein. //Laser Physics Letters, 2008, D0110.1002/lapl.200 810 004, p.1−6.
- Spector A.A. Fatty acid binding to plasma albumin. //Journal of Lipid Research, 1975, v. 16, 165−179.
- Hallivell B. Albumin an important extracellular antioxidant. //Biochem. Pharmacol. 1988, v. 37, p. 569−571.
- Brown J. R. Structure of Bovine Serum Albumin. // Fed. Proc., 1975, v. 34, p. 591.
- Carter D.C., Ho J.X. Structure of serum albumin. //Adv. Prot. Chm., 1994, v. 45, p.153−203.
- Мельников М.Я., Иванов B.JI. Экспериментальные методы химической кинетики. Фотохимия. /Издательство Московского университета, 2004, 125 с.
- Владимиров Ю.А. Инактивация ферментов ультрафиолетовым облучением. //Соросовский образовательный журнал, Биология, 2001, т.7, № 2, с. 20−27.
- Finstrom В., Tfibel F. and Lindqvist L. One- and two-photon ionization of aqueous tryptophan by the harmonics of the Nd laser. //Chem.Phys. Letters, 1981, v.71, № 2, p312−316.
- Dudley Bryant, Santus R. and Grossweiner L.I. Laser flash photolysis of aqueous tryptophan. //J. of Phys. Chem., 1975, v.79, № 25, p. 2711−2716.
- Sherin P. S., Snytnikova O.A., Tsentalovich Y.P. Tryptophan photoionization from prefluorescent and fluorescent state. //Chem. Phys. Letters, 2004, v.391, p. 44−49.
- Klein R., Tatischeffl., Bazin M., Santus R. Photophysics of Indole. Comparative study of quenching, solvent, and temperature effects by laser flash photolysis and fluorescence. //J. Phys.Chem., 1981, v. 85, p. 670−677.
- Pigault C. and Gerard D. Influence of the location of tryptophanyl residues in proteins on their photosensitivity. //Photochem. and Photobiol., 1984, v.40, № 3, p-291−296.
- Zubova Nadezhda N., Korolenko Vadim A., Astafyev Artem A., Petrukhin Andrew N., Vinokurov Leonid M., Sarkisov Oleg M., and Savitsky Alexander P. Brightness of
- Yellow Fluorescent Protein from Coral (zFP538) Depends on Aggregation. //Biochemistry, 2005, v.44, p.3982−93.
- Шелаев И.В., Саркисов O.M., Гостев Ф. Е., Савицкий А. П. Фемтосекундная динамика первичных процессов в флуоресцентном белке KFP. // Труды 50-ой научной конференции МФТИ, 23−27 ноября, 2007.
- Chalfle М., Tu Y., Euskirchen G., Ward W.W., and Prasher D.C. Green fluorescent protein as a marker for gene expression. //Science, 1994, v.263, p. 802−805.
- Зубова H.H., Савицкий А. П. Молекулярные клеточные сенсоры, созданные на основе цветных флуоресцирующих белков. //Успехи биологической химии, 2005, т. 45, с.391−454.
- Верхуша В.В., Аковбян Н. А., Ефременко Е. Н., Варфоломеев С. Д., Вржещ П. В. Кинетический анализ созревания и денатурации красного флуоресцентного белка DsRed. //Биохимия, 2001, т. 66, № 12, с.1656−1667.
- Bevis B.J., Glick B.S. Rapidly maturing variants of the Discosoma red fluorescent protein (DsRed). //Nat Biotechnol, 2002, v.20, p. 83−87.
- Heim R., Cubitt A., Tsien R. Improved green fluorescence. //Nature, 1995, v.373, p.663−4.
- Matz M. V, Fradkov A.F., Labas Y.A., Savitsky A.P., Zaraisky A.G., Markelov M.L., Lukyanov S.A. Fluorescent proteins from nonbioluminescent Antozoa species. //Nature Biotechnology, 1999, v. 17, p. 969−973.
- Jens Wiehler, Julia von Hummel, Boris Steipe. Mutants of Discosoma red fuorescent protein with a GFP-like chromophore. //FEBS Letters, 2001, v. 487, p. 384−389.
- Yarbrough D., Wachter R.M., Kallio K., Matz M.V., Remington S.J. Refined crystal structure of DsRed, a red fluorescent protein from coral, at 2.0-A resolution. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2001, v. 98, № 2, p. 462−467.
- Mizuno FI., Sawano A., Eli P., Hama H., and Miyawaki A. Red fluorescent protein from Discosoma as a fusion tag and a partner for fluorescence resonance energy transfer. //Biochemistry, 2001, v. 40, p. 2502−2510.
- Nifosi Riccardo and Yi Luo. Origin of the Anomalous Two-Photon Absorption in Fluorescent Protein DsRed. //J. Phys. Chem. B, 2007, v. 111, № 3, p.505−507.
- Shaner N.C., Campbell R.E., Steinbach P.A., Giepmans B.N., Palmer A.E., and Tsien R.Y. Improved monomelic red, orange, and yellow fluorescent proteins derived from Discosoma sp. red fluorescent protein. //Nat. Biotechnol., 2004, v. 22, № 12, p. 1567−72.
- Gross L.A., Baird G.S., Hoffman R.C., Baldridge K.K., Tsien R.Y. Structure of the Chromophore within DsRed, a Red Fluorescent Protein from Coral. //PNAS, 2000, v. 97, № 22, p. 11 990−95.
- Yampolsky I.V., Remington S.J., Martynov V.I., Potapov V.K., Lukyanov S., and Lukyanov K.A. Synthesis and Properties of the Chromophore of the asFP595 Chromoprotein from Anemonia sulcata. //Biochemistry, 2005, v. 44, p.5788−5793.
- Kneen M., Farinas J., Li Y. and Verkman A.S. Green fluorescent protein as a noninvasive intracellular pH indicator. //Biophysical J., 1998, v. 74, p. 1591−1599.
- Chattoraj M., King B.A., Bublitz G.U., and Boxer S.G. Ultra-fast excited state dynamics in green fluorescent protein: multiple states and proton transfer. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1996, v. 93, p. 8362−8367.
- Campbell R.E., Tour O., Palmer A.E., Steinbach P.A., Baird G.S., Zacharias D.A., Tsien R.Y. A monomeric red fluorescent protein. //PNAS, 2002, v. 99, p. 7877−7882.
- Harald Otto et al. Time-Resolved Single Tryptophan Fluorescence in Photoactive Yellow Protein Monitors Changes in the Chromophore Structure during the Photocycle via Energy Transfer. //Biochemistry, 2005, v. 44, p. 16 804−16.
- Gurskaya N.G., Savitsky A.P., Yanushevich Y.G., Lukyanov S.A., and Lukyanov K.A. Color transitions in coral’s fluorescent proteins by site-directed mutagenesis. //BMC Biochem., 2001- v. 2, p 6−15.
- Друца B.JI., Вржещ Е. П., Дмитриенко Д. В., Вржещ П. В. Новые мутантные белки на основе mRFPl: мутагенез по 66 позиции и его влияние на свойства. //Биохимия, 2007, том 72, № 5. с. 1258−1265.
- A.V. Terskikh, A.F. Fradkov, A.G. Zaraisky, A.V. Kajava and Brigitte Angres. Analysis of DsRed Mutants. //The Journal of Biological Chemestry, 2002, v.277, № 10, p. 76 337 636.
- Банишев A.A., Маслов Д. В., Фадеев B.B. Наносекундный лазерный флуорометр. // ПТЭ, 2006, № 3, с. 143−148.
- Dolenko S.A., Dolenko T.A., Fadeev V.V., Gerdova I.V., Kompitsas M. Time-Resolved
- Fluorimetry of Two-Fluorophore Organic Systems Using Artificial Neural Networks. //Optics Communications, 2002, v.213, № 4, p.309−324. .
- Fadeev V.V., Dolenko T.A., Banishev A.A., Litvinov P.N., Maslov D.V., Ostroumov E.E. Matrix method in laser fluorimetry of organic compounds. //Proceedings of SPIE, Conference on Spectroscopy, Dublin, Ireland, April, 2005, v.5826, pp.44−55.
- Фадеев B.B. Лазерная спектроскопия водных сред. /Дисс. докт. физ.-мат. наук, М. МГУ, физ. фак., 1983, 510 с.
- Паркер С. Фотолюминисценция растворов. /М.: Мир, 1972, 510 с.
- Маслов Д.В. Определение фотофизических параметров фитопланктона методом нелинейной лазерной флуориметрии. / Дисс. канд. физ.-мат. наук. М. МГУ, физ. фак., 2003, 125 с.
- Пащенко В.З. Пикосекундная спектроскопия первичных процессов фотосинтеза, /дисс. докт. физ.-мат. наук, М. МГУ, биологический ф-т, 1986, 362с.
- Банишев А.А., Ширшин Е. А., Фадеев В. В. Определение фотофизических параметров молекул триптофана методами лазерной флуориметрии. // Квантоваяэлектроника, 2008, т. 38, № 1, стр. 76−80.
- Банишев А.А., Маслов Д. В., Фадеев В. В. Определение квантового выхода синглет-триплетной конверсии в молекулах сложных органических соединений методомнелинейной лазерной флуориметрии. // Вестник МГУ, № 3, 2008, с.69−71.
- Банишев А.А., Маслов Д. В., Мешканцов А. А., Остроумов Е. Е., Фадеев В. В. (Кинетическая флуориметрия природных вод. // Сб. статей «Физические проблемыэкологии (экологическая физика)», М.: МАКСПресс, 2005, № 12, с.138−147.
- Бойчук И.В., Доленко Т. А., Сабиров А. Р., Фадеев В. В., Филиппова Е. М. Исследование единственности и устойчивости решения обратной задачи флуориметрии насыщения. //Квантовая электроника, 2000, т.30, № 7, с.611−616.
- Grossweiner L.I., Brendzel A.M., Blum A. Multiple pathways of tryptophan photoionization. //Chem. Phys., 1981, v.57, p.147−155.
- Szabo A. G. and Rayner D. M. Fluorescence decay of tryptophan conformers in aqueous solution. //J. Am. Chem. Soc., 1980, v. 102, p. 554−563.
- Chen Y., and Barkley M. D. Toward understanding tryptophan fluorescence in proteins. //Biochemistry, v. 37, p.9976−9982.
- Robbins R.J., Fleming G.R., Beddard G.S., Robinson G.W., Thistlethwaite P.J. and Woolfe G.J. The Photophysics of Aqueous Tryptophan: pH and Temperature Effects. //J. Amer. Chem. Soc., 1980, v. 102, p. 6271−77.
- Бурштейн Э.А. Собственная люминесценция белка. Природа и применения. /М.: ВИНИТИ, 1977, Итоги науки и техники, Биофизика, т. 7.
- Расе C.N., Vajdos F., Fee L., Grimsley G., Gray T. How to measure and predict the molar absorption coefficient of a protein. //Protein Sci., 1995, v. 4, p. 2411−2423.
- Gill S.C. and P.H. von Hippel. Calculation of protein extinction coefficients from amino acid sequence data. //Analytical Biochem. 1989, 182, p.319−326.
- McCluskey K. The Fungal Genetics Stock Center: from molds to molecules. //Adv. Appl. Microbiol, 2003, v. 52, p.245−262.
- Bradford M.M.' A rapid and sensitive method for quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye-binding. //Anal- Biochem, 1976, v.72, p.248−54.
- Chekalyuk A., Fadeev V., Georgiev G., Kalkanjiev Т., Nickolov Zh. Determination of fluorescence quantumyields using a spontaneous Raman scattering line ofsolvent as internal standard. //Spectr. Lett., 1982, v.15, № 5, p.355−365.
- Романов Н.П., Шуклин B.C. //Оптика и спектроскопия, 1975, т. 37, вып. 6, с. 11 201 124.
- Banishev A. A., Shirshin Е. A., Fadeev V. V. Non-linear fluorimetry of fluorescent proteins. // Proceedings of SPIE, International Conference on Lasers, Applications and Technologies (LAT 2007), Minsk, May 28-June 1, 2007, v. 6733, 67331B.
- Гердова (Бойчук) И. В. Лазерная флуориметрия смесей сложных органических соединений в водных средах. /Дисс. канд. физ-мат наук, 2002, М. МГУ, физ. фак., 115с.
- Эльсгольц Л.Э., Дифференциальные уравнения и вариационное исчисление. /М:Наука, 1956, 456 с.
- Banishev А.А., Shirshin Е.А., Fadeev V.V., Non-linear fluorimetry of fluorescent proteins. // Proc. of SPIE, International Conference on Lasers, Applications and Technologies, Minsk, Belarus, May 28-June 1, V.6733, p.67331B.
- Shaner Nathan C., Steinbach Paul A. & Tsien Roger Y. A guide to choosing fluorescent proteins. //Nature Methods, 2005, v. 26, № 126, p.905−1006.
- Дмитриенко Д.В., Вржещ Е. П., Друца В. Л., Вржещ П. В. Получение новых мутантов белка mRFPl с заменой 66 аминокислотно остатка. //Биохимия, 2007, в печати.
- Labas Y. A., Gurskaya N. G., Yanushevich Y. G., Fradkov A. F., Lukyanov K. A., Lukyanov S. A., Matz M. V. Diversity and evolution of the green fluorescent protein family. // PNAS, 2002, v. 99, p.4256−4261.
- Fischer Markus, Haase Ilka, Simmeth Evelyn, Gerisch Gunther, Muller-Taubenberger Annette. A brilliant monomeric red fluorescent protein to visualize cytoskeleton dynamics in Dictyostelium. //FEBS Letters, 2004, v. 577, p. 227−232.
- Банишев A.A., Загидуллин В. Э., Пащенко B.3., Ширшин Е. А., Фадеев В. В. Лазерная флуориметрия белков. // Сб. статей «Физические проблемы экологии (экологическая физика)», М.: МАКСПресс, 2007, № 14, с.43−61.
- Борисевич Н.А., Толкочев В. А. Генерация излучения сложными молекулами в газовой фазе. //УФН, 1982, т. 138, вып. 4, с.545−72.
- Berland К. M. Quantifying molecular interactions with fluorescence correlation spectroscopy, //in Molecular Imaging: FRET Microscopy and Spectroscopy, Periasamy, A. and Day, R. N. (eds.), Oxford University Press, New York, 2005, p.272−283.
- Berney C. and Danuser G. FRET or No FRET: A quantitative comparison. //Biophysical Journal, 2003, v.84, p.3992−4010.
- Ulrich Zachariae, Till von Feilitzsch, Jens Wiehler, Julia von Hummel, Boris Steipe, Maria E. Michel-Beyerle. Picosecond Time-Resolved FRET in the Fluorescent Protein from Discosoma Red (wt-DsRed). //ChemPhysChem. 2001, v.2, № 5, p.325−28.
- Qiu-Ping Qin, Olli Pel tola and Kim Pettersson, Time-resolved Fluorescence Resonance Energy Transfer Assay for Point-of-Care Testing of Urinary Albumin. //Clinical Chemistry, 2003, v. 49, p. 1105−1113.
- Valuer B. Molecular Fluorescence. Principles and Applications. /Wiley-VCH, Winheim, 2002, 254 p.590.