Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Исследование метаболизма цистеина у Escherichia coli

Диссертация: Исследование метаболизма цистеина у Escherichia coli
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Роль цистеина в составе белков уникальна в связи со свойствами тиоловой (-SH) функциональной группы. Окисляясь, она образует ковалентную связь с тиоловой группой другого остатка цистеина, находящегося в той же полипептидной цепи или в составе другой, образуя дисульфидный мостик. Наряду с разветвленными аминокислотами, метионином и тирозином, остатки цистеина в составе белков отличаются… Читать ещё >

Содержание

  • Список используемых сокращений
  • 1. Введение
    • 1. 1. Актуальность проблемы
    • 1. 2. Цели и задачи работы
    • 1. 3. Научная новизна и практическая ценность работы

Исследование метаболизма цистеина у Escherichia coli (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

1.1. Актуальность проблемы.

Работа посвящена исследованию некоторых аспектов биосинтеза L-цистеина кишечной палочкой Escherichia coli К12. Аминокислота L-цистеин (далее цистеин) является одной из двух канонических аминокислот, содержащих в своем составе атом восстановленной серы (S "), который включается в предшественник цистеина, О-ацетилсерин, превращая его в цистеин, а эта аминокислота уже служит донором серы для синтеза второй серусодержащей аминокислоты, L-метионина. Биосинтез цистеина, включая восстановление атома серы сульфат-иона до S", осуществляют микроорганизмы и растения, тогда как животные и, в том числе человек, не способны к сульфат-редукции и нуждаются поэтому в том или ином источнике восстановленной серы. Такими источниками может быть и цистеин, и метионин, а также некоторые другие серусодержащие биологические молекулы.

Роль цистеина в составе белков уникальна в связи со свойствами тиоловой (-SH) функциональной группы. Окисляясь, она образует ковалентную связь с тиоловой группой другого остатка цистеина, находящегося в той же полипептидной цепи или в составе другой, образуя дисульфидный мостик. Наряду с разветвленными аминокислотами, метионином и тирозином, остатки цистеина в составе белков отличаются гидрофобностью и участвуют в гидрофобных взаимодействиях между белковыми молекулами, сообщая им волокнистую структуру. С этим связано обилие цистеина в белках типа кератина в волосе, перьях и когтях. Кроме структурной функции цистеиновые остатки часто входят в состав каталитических центров ферментов, поскольку тиоловая группа может служить нуклеофилом в различных биохимических реакциях.

Потребность в цистеине постоянно растет. По оценкам экспертов суммарная годовая продукция цистеина в мире составляет около 3,2 тыс тонн (45 млн долларов). Он используется в пищевой промышленности, например, в хлебопечении, улучшая качество выпечки. Его добавка к мясным продуктам усиливает характерный мясной аромат, который обусловлен реакцией между цистеином и сахарами. Эффективна добавка цистеина в корм овец для увеличения производства шерсти, которая очень богата этой аминокислотой. Интересно, что сейчас созданы трансгенные овцы, в геном которых введены гены, обеспечивающие эндогенный синтез цистеина. Применение цистеина в медицине обусловлено высокой реакционной способностью его тиоловой группы. Он применяется для детоксикации при отравлении тяжелыми металлами, образуя прочные связи с ними. Цистеин ускоряет метаболизацию уксусного альдегида, токсичного продукта окисления этанола в организме, ответственного за похмельный синдром. Производное цистеина 1чГ-ацетилцистеин широко используется в качестве лекарственного средства для борьбы с легочными явлениями, так как способствует разжижению мокроты, а также для детоксикации при некоторых отравлениях, что связывают с увеличением образования глутатиона, в состав которого входит цистеин.

К настоящему времени разработаны биотехнологические методы получения практически всех двадцати канонических аминокислот, входящих в состав белков, а также аминокислот, промежуточных продуктов биосинтеза этих аминокислот, таких как гомосерин, орнитин, цитруллин и др. Нерешенной остается. проблема биотехнологического получения серусодержащих аминокислот: цистеина и метионина. Это, видимо, связано с большой затратой биологической энергии для восстановления серы из ее основного источника, сульфата, а также с необычайно высокой токсичностью цистеина, который должны сверхпродуцировать клетки бактерий. Кроме того, ключевой фермент собственно биосинтеза цистеина, серин-О-ацетилтрансфераза, чрезвычайно чувствительна к ингибированию цистеином. При этом связывающий цистеин сайт является одновременно сайтом связывания своего субстрата, серина. Поэтому существующие мутации, ведущие к повышению устойчивости к ингибированию цистеином, ухудшали каталитические свойства этого фермента. Решение указанных проблем позволит получить эффективные продуценты цистеина, а позднее и метионина, для синтеза которого цистеин является донором восстановленной серы.

В настоящее время цистеин получают в основном путем гидролиза перьев птиц и человеческих волос с последующим выделением из смеси продуктов гидролиза. Полученный таким способом цистеин не является достаточно приемлемым продуктом на мировом рынке в силу несоответствия религиозным и культурным традициям ряда народов. Некоторое количество цистеина получают путем микробиологической конверсией 2-амино-Д2-тиазолин-4-карбоновой кислоты, которую предварительно получают органическим синтезом. Возможно также, что цистеин получают и биосинтезом без использования его предшественников с помощью продуцирующих эту аминокислоту микроорганизмов, полученных транснациональной компанией «Вакер Хеми АГ», которой принадлежат патенты на соответствующий способ получения цистеинаесть также научные публикации, основанные на этих патентах [1, 2]. Этот способ основан на применение штаммов Escherichia coli, с мутацией в гене cysE, частично освобождающей соответствующий фермент от ретроингибирования цистеином. Кроме того, в штаммах супер-экспрессирован ген ydeD, кодирующий белок-экспортер цистеина, что снижает токсическое действие цистеина на клетки кишечной палочки.

Наша работа направлена на изучение некоторых аспектов биосинтеза цистеина кишечной палочки, результаты которой могут быть использованы для дальнейшего развития микробиологического метода получения цистеина ферментацией без использования каких-либо его предшественников.

5. Выводы.

1. С помощью компьютерного моделирования построена трехмерная структура активного центра серин-О-ацетилтрансферазы кишечной палочки, содержащего связанный в нем Ь-серин (субстрат фермента). Сравнение полученной структуры с аналогичной структурой, содержащей цистеин, показало важность пространственного положения Аэр92 для связывания цистеина. Сделан вывод о необходимости смещения положения Аэр92 путем случайного подбора (рандомизации) ближайших аминокислотных остатков для ослабления связывания цистеина (ингибитор).

2. Методом рандомизированного мутагенеза участка гена сузЕ, кодирующего соседние с Азр92 аминокислоты, получены мутации, вызывающие практически полную десенсибилизацию серин-О-ацетилтрансферазы к ингибированию цистеином без снижения каталитической активности.

3. Показано, что для импорта предшественника цистеина О-ацетилсерина клетками необходима активность ряда генов, кодирующих помпы предположительно относящиеся к группе факторов множественной лекарственной устойчивости (МагС, УсЬЕ, YhgN и Бс^К-С^Р). Продемонстрирована способность ранее известного транспортера олигопептидов Ус^Я транспортировать О-ацетилсерин.

4. Показано, что для превращения Б-сульфоцистеина, который образуется вместо цистеина при усвоении клетками тиосульфата в качестве источника серы, необходимы белки группы глутаредоксинов. Наибольшее значение имеет ОгхС, на долю которого приходится около 60% общей Э-сульфоцистеинредуцирующей активности.

5. Показано, что ген ydjN, кодирующий трансмембранный белок, необходим для импорта S-сульфоцистеина. YdjN участвует также в транспорте цистина, но не цистеина в клетки E.coli.

Показать весь текст

Список литературы

  1. W., Heinrich P. (2001) Process for preparing O-acetylserine, L-cysteine. United States patent 6,218,168.
  2. Dassler T, Maier T, Winterhalter С, Bock A. Identification of a major facilitator protein from Escherichia coli involved in efflux of metabolites of the cysteine pathway. Mol Microbiol. 2000, 36(5): 1101−12.
  3. Kredich NM, Tomkins GM. The enzymic synthesis of L-cysteine in Escherichia coli and Salmonella typhimurium. J Biol Chem. 1966, 10- 241(21):4955−65.
  4. Fimmel AL, Loughlin RE. Isolation and characterization of cysK mutants of Escherichia coli K12. J Gen Microbiol. 1977, 103(l):37−43.
  5. Boronat A, Britton P, Jones-Mortimer MC, Kornberg HL, Lee LG, Murfitt D, Parra F. Location on the Escherichia coli genome of a gene specifying O-acetylserine (thiol)-lyase. J Gen Microbiol. 1984,130(3):673−85.
  6. Maier Т., Semisynthetic production of unnatural L-alpha-amino acids by metabolic engineering of the cysteine-biosynthetic pathway. Nat Biotechnol. 2003, 21(4): 422−7.
  7. Kredich M. The molecular basis for positive regulation of cys promoters in Salmonella typhimurium and Escherichia coli. Molecular Microbiology (1992) 6(19), 2747−2753.
  8. Denk D, Bock A. L-cysteine biosynthesis in Escherichia coli: nucleotide sequence and expression of the serine acetyltransferase (cysE) gene from the wild-type and a cysteine-excreting mutant. J Gen Microbiol. 1987,133(3):515−25/
  9. Wigley DB, Derrick JP, Shaw WV. The serine acetyltransferase from Escherichia coli. Over-expression, purification and preliminary crystallographic analysis. FEBS Lett. 1990, 17−277(l-2):267−71.
  10. Flavin M, Slaughter C. Synthesis of the succinic ester of homoserine, a new intermediate in the bacterial biosynthesis of methionine. Biochemistry. 1965,4(7): 1370−5.
  11. Ostrowski J, Kredich NM. Molecular characterization of the cysJIH promoters of Salmonella typhimurium and Escherichia coli: regulation by cysB protein and N-acetyl-L-serine. J Bacteriol. 1989, 171(l):130−40.
  12. Hryniewics M, Sirko A, Palucha A, Bock A, Hulanicka D. Sulfate and thiosulfate transport in Escherichia coli Kl 2. Identification of gene encoding a novel protein involved in thiosulfate binding. J.Bacteriol., 1990, 172:3358−66.
  13. Sirko A, Zatyka M, Sadowy E, Hulanicka D. Sulfate and thiosulfate transport in Escherichia coli K-12: evidence for a functional overlapping of sulfate- and thiosulfate-binding proteins. J Bacteriol. 1995, 177(14):4134−6
  14. Pilsyk S, Paszewski A. Sulfate permeases phylogenetic diversity of sulfate transport. Acta biochimica Polonica, 2009, 56(3): 375−384.
  15. Aguilar-Barajas E, Diaz-Perez C, Ramirez-Diaz MI, Riveros-Rosas H, Cervantes C. Bacterial transport of sulfate, molybdate, and related oxyanions. Biometals. 2011 Aug-24(4):687−707
  16. Rosentel JK, Healy F, Maupin-Furlow JA, Lee JH, Shanmugam KT. Molybdate and regulation of mod (molybdate transport), fdhF, and hyc (formate hydrogenlyase) operons in Escherichia coli. J Bacteriol. 1995, 177(17):4857−64.
  17. Leyh TS, Taylor JC, Markham GD. The sulfate activation locus of Escherichia coli K12: cloning, genetic, and enzymatic characterization. J Biol Chem. 1988, 263(5):2409−16.
  18. Leyh TS, Vogt TF, Suo Y The DNA sequence of the sulfate activation locus from Escherichia coli K-12.J Biol Chem. 1992, 267(15): 10 405−10.
  19. Robbins, P. W., and Lipmann, F. Enzymatic Synthesis of Adenosine-S-Phosphosulfate. 1958, J. Biol. Chem. 233,686−690.
  20. Leyh TS, Suo Y. GTPase-mediated activation of ATP sulfurylase. J Biol Chem. 1992, 267(l):542−5.
  21. Liu C, Martin E, Leyh TS. GTPase activation of ATP sulfurylase: the mechanism. Biochemistry. 1994 Mar l-33(8):2042−7.
  22. Liu C, Suo Y, Leyh TS The energetic linkage of GTP hydrolysis and the synthesis of activated sulfate. Biochemistry. 1994, 33(23):7309−14
  23. Sukal S, Leyh TS. Product release during the first turnover of the ATP sulfurylase-GTPase. Biochemistry. 2001, 40(49): 15 009−16.
  24. Sun M, Leyh TS. Channeling in sulfate activating complexes Biochemistry. 2006, 45(38): 11 304−11
  25. Satishchandran C, Markham GD. Adenosine-5' -phosphosulfate kinase from Escherichia coli K-12 J Biol Chem 1989−264:15 012−15 021
  26. Berendt U, Haverkamp T, Prior A, Schwenn JD. Reaction mechanism of thioredoxin: 3'-phospho-adenylylsulfate reductase investigated by site-directed mutagenesis. Eur J Biochem. 1995, 233(l):347−56.
  27. Krone FA, Westphal G, Schwenn JD. Characterisation of the gene cysH and of its product phospho-adenylylsulphate reductase from Escherichia coli. Mol Gen Genet. 1991, 225(2):314−9.
  28. Savage H, Montoya G, Svensson C, Schwenn JD, Sinning I. Crystal structure of phosphoadenylyl sulphate (PAPS) reductase: a new family of adenine nucleotide alpha hydrolases. Structure. 1997−5(7):895−906.
  29. J Lillig CH, Prior A, Schwenn JD h flp. New thioredoxins and glutaredoxins as electron donors of 3'-phosphoadenylylsulfate reductase. Biol Chem. 1999- 274(12):7695−8.
  30. Lillig CH, Potamitou A, Schwenn JD h AP- Redox regulation of 3'-phosphoadenylylsulfate reductase from Escherichia coli by glutathione and glutaredoxins. J Biol Chem. 2003−278(25):22 325−30
  31. Mechold U, Ogryzko V, Ngo S, Danchin A. Oligoribonuclease is a common downstream target of lithium-induced pAp accumulation in Escherichia coli and human cells. Nucleic acids research, 2006, 34, 2364−2373
  32. Neuwald AF, Krishnan BR, Brikun I h flp. cysQ, a gene needed for cysteine synthesis in Escherichia coli K-12 only during aerobic growth. J Bacteriol. 1992, 174(2):415−25.
  33. Siegel LM, Rueger DC, Barber MJ h flp., Escherichia coli sulfite reductase hemoprotein subunit. Prosthetic groups, catalytic parameters, and ligand complexes. J Biol Chem. 1982, 257(11):6343−50.
  34. Coves J, Niviere V, Eschenbrenner M, Fontecave M. NADPH-sulfite reductase from Escherichia coli. A flavin reductase participating in the generation of the free radical of ribonucleotide reductase. J Biol Chem. 1993, 268(25): 18 604−9
  35. Coves J, Zeghouf M, Macherel D h, n, p. Flavin mononucleotide-binding domain of the flavoprotein component of the sulfite reductase from Escherichia coli.Biochemistry. 1997, 36(19):5921−8.
  36. B.C Tripathy, I. Sherameti, R. Oelmuller. Siroheme. An essential component for life on earth. Plant Signal Behav. 2010, 5(1): 14−20
  37. Gruez A, Pignol D, Zeghouf M, h? p. Four crystal structures of the 60 kDa flavoprotein monomer of the sulfite reductase indicate a disordered flavodoxin-like module. J Mol Biol. 2000, 299(1): 199−212.
  38. Canonaco F, Hess TA, Heri S, Wang T, Szyperski T, Sauer U. Metabolic flux response to phosphoglucose isomerase knock-out in Escherichia coli and impact of overexpression of the soluble transhydrogenase UdhA. FEMS Microbiol Lett. 2001, 204(2):247−52.
  39. Sauer U, Canonaco F, Heri S, Perrenoud A, Fischer E. The soluble and membrane-bound transhydrogenases UdhA and PntAB have divergent functions in NADPH metabolism of Escherichia coli. J Biol Chem. 2004, 279(8):6613−9.
  40. Hansen, T., Schonheit, P. Escherichia coli phosphoglucose isomerase can be substituted by members of the PGI family, the PGI/PMI family, and the cPGI family. FEMS Microbiol. Lett. 2005, 250(l):49−53.
  41. Kari C, Nagy Z, Kovacs P, Hernadi F. Mechanism of the growth inhibitory effect of cysteine on Escherichia coli. J Gen Microbiol. 1971, 68(3):349−56.
  42. Harris C. Cysteine and growth inhibition of Escherichia coli: threonine deaminase as the target enzyme. J Bacteriol. 1981 February- 145(2): 1031— 1035.
  43. Kredich NM, Foote LJ, Keenan BS. The stoichiometry and kinetics of the inducible cysteine desulfhydrase from Salmonella typhimurium. J Biol Chem. 1973 -248(17):6187−96.
  44. Wk>dek L, Czubak J. Formation of 2-methyl-2,4-thiazolidinedicarboxylic acid from L-cysteine in rat tissues. Acta Biochim Pol. 1984−31(3):279−88.
  45. Franke I, Resch A, Dassler T hp. (2003). «YfiK from Escherichia coli promotes export of O-acetylserine and cysteine.» J Bacteriol 185(4)
  46. Wiriyathanawudhiwong N, Ohtsu I, Li ZD, Mori H, Takagi H. The outer membrane TolC is involved in cysteine tolerance and overproduction in Escherichia coli. 51. Appl Microbiol Biotechnol. 2009, 81(5):903−13
  47. Ohtsu I, Wiriyathanawudhiwong N, Morigasaki S h? p. The L-cysteine/L-cystine shuttle system provides reducing equivalents to the periplasm in Escherichia coli. J Biol Chem. 2010, 285(23):81 356.
  48. Shatalin K, Shatalina E, Mironov A, Nudler E. H2S: a universal defense against antibiotics in bacteria. Science. 2011, 334(6058):986−90.
  49. Kredich NM, The molculr basis for positive regulation of cys promoters in S. tiphimurium and E.coli. 1992. Mol.Microbiol.6:2747−53.
  50. Colyer TE, Kredich NM. In vitro characterization of constitutive CysB proteins from Salmonella typhimurium. Mol Microbiol. 1996, 21(2):247−56
  51. Bykowski N, Ploeg J., Iwanicka-Nowicka R. The switch from inorganic to organic sulfur assimilation in E. coli: adenosine 5-phosphosulphate (APS) as a signalling molecule for sulphate excess. Mol Microbiol. 2002, 43:1347−58.
  52. Gyaneshwar P, Paliy O, McAuliffe J, Popham DL, Jordan MI, Kustu S. Sulfur and nitrogen limitation in Escherichia coli K-12: specific homeostatic responses. J Bacteriol. 2005, 187(3): 1074−90
  53. Iwanicka-Nowicka R, Hryniewicz MM. A new gene, cbl, encoding a member of the LysR family of transcriptional regulators belongs to Escherichia coli cys regulon. Gene. 1995, 166(1): 11−7.
  54. Monroe RS, Ostrowski J, Hryniewicz MM, Kredich NM. In vitro interactions of CysB protein with the cysK and cysJIH promoter regions of Salmonella typhimurium.
  55. J Bacteriol. 1990, 172(12):6919−29.
  56. Ostrowski J, Kredich NM. Negative autoregulation of cysB in Salmonella typhimurium: in vitro interactions of CysB protein with the cysB promoter J Bacteriol. 1991 173(7):2212−8
  57. Pizer LI, Potochny ML. Nutritional and regulatory aspects of serine metabolism in E.coli. J Bacteriol. 1964, 88:611−9.
  58. Ninfa AJ, Atkinson MR. PII signal transduction proteins. Trends Microbiol. 2000 8(4): 172−9.
  59. Blauwkamp TA, Ninfa AJ, Nac-mediated repression of the serA promoter of E.coli. Mol. Microbiol. 2002, 45:351−63.
  60. Sugimoto E., Pizer LI, Mechanism of end product inhibition of serine biosynthesis. I. Purification and kinetics of phodphoglycerate dehydrogenase. 1968. J.Biol.Chem. 243 (9): 2081−89.
  61. Sugimoto E., Pizer LI, Mechanism of end product inhibition of serine biosynthesis. il Optical studies of phosphoglycerate dehydrogenase. 1968, J.Biol.Chem. 243(9):2090−98.
  62. Sugimoto E., Pizer LI, Mechanism of end product inhibition of serine biosynthesis.III. Physical and chemical properties of phosphoglycerate dehydrogenase. 1968. J.Biol. Chem. 243(9): 2099−2107
  63. Sugimoto E., Pizer LI, Mechanism of end product inhibition of serine biosynthesis.IV. Subunit structure of phosphoglycerate dehydrogenase and stedy state kineticstudies of phosphoglycerate oxidation. 1974. J. Biol. Chem. 249(5): 1348−55.
  64. Zhao G. Winkler ME. A Novel a-Ketoglutarate Reductase Activity of the serA-Encoded 3-Phosphoglycerate Dehydrogenase of Escherichia coli K-12mand Its Possible Implications for Humanm2-Hydroxyglutaric Aciduria. J. Bacteriol. 1996, 178: 232−239
  65. Pizer LI. The pathway and control of serine biosynthesis in Escherichia coli. 1963. J.Biol.Chem. 238: 3934−3944.
  66. Schuller D., Grant GA, Banaszak I. The allosteric ligand site in the Vmax-type cooperative enzyme phosphoglycerate dehydrogenase, 1995, Nat.Struct. Biol. 2, 69−76
  67. Thompson JR, Bell JK, Bratt J, h Vmax regulation through domain and subunit changes. The active form of phosphoglycerate dehydrogenase. Biochemistry. 2005- 44(15):5763−73.
  68. Grant GA The ACT domain: a small molecule binding domain and its role as a coomon regulatory element. 2006. J.Biol. Chem, 281(45):33 825−29.
  69. Grant GA, Xu X.I., Hu Z. Quantitative relationships of site to site interaction in Escherichia coli D-3-phosphoglycerate dehydrogenase revealed by asymmetric hybrid tetramers. 2004, J. Biol. Chem. 279, 13 452−13 460
  70. Grant GA. Contrasting catalytic and allosteric mechanisms for phosphoglycerate dehydrogenases. Arch Biochem Biophys. 2012−519(2): 17 585.
  71. Grant GA, Xu X.I., Hu Z. Role of an interdomain Gly-Gly sequence at the regulatory-substrate domain interface in the regulation of Escherichia coli. D-3-phosphoglycerate dehydrogenase. Biochemistry. 2000 Jun 20−39(24):7316−9.
  72. Dey S, Hu Z, Xu XL, h? jp. The effect of hinge mutations on effector binding and domain rotation in Escherichia coli D-3-phosphoglycerate dehydrogenase. Biol Chem. 2007−282(25): 18 418−26.
  73. Cook PF, Wedding RT. Cysteine synthetase from Salmonella typhimurium LT-2. Aggregation, kinetic behavior, and effect of modifiers. J Biol Chem. 1978, 253(21):7874−9.).
  74. Mino K, Hiraoka K, Imamura K h ap. Characteristics of serine acetyltransferase from Escherichia coli deleting different lengths of amino acid residues from the C-terminus. Biosci Biotechnol Biochem. 2000, 64(9): 1874−80.
  75. Hindson YJ (2003). «Serine acetyltransferase of Escherichia coli: substrate specificity and feedback control by cysteine.» Biochem J, 375:745−52
  76. Pye VE, Tingey AP, Robson RL, Moody PC. The structure and mechanism of serine acetyltransferase from Escherichia coli. J Biol Chem. 2004, 24−279(39):40 729−36.
  77. Olsen LR, Huang B, Vetting MW, Roderick SL. Structure of serine acetyltransferase in complex with CoA and its cysteine feedback inhibitor. Biochemistry 2004, 43: 6013−19.
  78. Kredich NM, Becker MA, Tomkins GM. Purification and characterization of cysteine synthetase, a bifunctional protein complex, from Salmonella typhimurium. J Biol Chem. 1969, 244(9):2428−39.
  79. Zare, H., Sangurdekar, D., Srivastava, P., Kaveh, M., and Khodursky, A. Reconstruction of Escherichia coli transcriptional regulatory networks via regulon-based associations. BMC Syst. Biol. 2009, 3, 39: 1 -12.
  80. Wang T, Leyh TS. Three-stage assembly of the cysteine synthase complex from Escherichia coli. J Biol Chem. 2012−287(6):4360−7
  81. Campanini B., Speroni F., Salsi E. np. Interaction of serine acetyltransferase with O-acetylserine sulfhydrylase active site. Evidence from fluorescence spectroscopy. 2005, Protein Sci. 14, 2115−24.
  82. Feldman-Salit A., Wirtz M., Hell R., Wade R. C. A mechanistic model of the cysteine synthase complex. J. Mol. Biol. 2009, 386, 37−59.
  83. Wang T, Leyh TS. Three-stage Assembly of the Cysteine Synthase Complex from Escherichia coli. 2012, J Biol Chem 287(6): 4360−67.
  84. Huang B, Vetting MW, Roderick SL. The active site of O-acetylserine sulfhydrylase is the anchor point for bienzyme complex formation with serine acetyltransferase. J Bacteriol. 2005−187(9):3201−5.
  85. Droux M, Ruffet ML, Douce R., Job D. Interactions between serine acetyltransferase and O-acetylserine (thiol) lyase in higher plants. Eur. J.Biochem.1998, 255:235−245.
  86. Tanous C, Soutourina O, Raynal B h ffp. The CymR regulator in complex with the enzyme CysK controls cysteine metabolism in Bacillus subtilis. J Biol Chem. 2008- 283(51):35 551−60
  87. Wei J, Tang Q, Varlamova O, Roche C h ap. Cysteine Biosynthetic Enzymes Are the Pieces of a Metabolic Energy Pump. Biochemistry, 2002, 41 (26): 8493−98.
  88. Salsi E, Campanini B, Bettati S и др. A two-step process controls the formation of the bienzyme cysteine synthase complex. J Biol Chem. 2010, 285(17):12 813−22.
  89. Molecular Cloning: A Laboratory Manual, под редакцией J.F. Sambrook and D.W. Russell тома 1−3, Cold Spring Harbor Laboratory Press, 2001,
  90. Datsenko, KA, BL Wanner 2000. One-step inactivation of chromosomal genes in Escherichia coli K-12 using PCR products. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97(12):6640−5.
  91. Doroshenko V, Airich L, Vitushkina M, и др. YddG from Escherichia coli promotes export of aromatic amino acids. FEMS Microbiol Lett. 2007, 275(2): 312−18.
  92. Carlberg I, Mannervik B. Glutathione reductase Methods Enzymol. 1985−113:484−90.
  93. Kushner SR, Nagaishi H, Clark AJ. Indirect suppression of recB and recC mutations by exonuclease I deficiency .Proc Natl Acad Sci USA. 1972, 69(6): 1366−70.
  94. Nakamori S, Kobayashi SI, Kobayashi C, Takagi H. Overproduction of L-cysteine and L-cystine by Escherichia coli strains with a genetically altered serine acetyltransferase. Appl Environ Microbiol. 1998, 64(5): 1607−11
  95. Takagi H, Awano N, Kobayashi S, и др. Overproduction of L-cysteine and L-cystine by expression of genes for feedback inhibition-insensitive serine acetyltransferase from Arabidopsis thaliana in Escherichia coli. 1999, 179(2):453−9
  96. NojiM, Inoue K, Kimura N, Gouda A, Saito K. Isoform-dependent differences in feedback regulation and subcellular localization of serine acetyltransferase involved in cysteine biosynthesis from Arabidopsis thaliana. J Biol Chem. 1998. 273(49):32 739−45.
  97. Cashel M, Gallant J. Two compounds implicated in the function of the RC gene of Escherichia coli. Nature. 1969: 221(5183):838−41.
  98. Dennis PP. Influence of the stringent control system on the transcription of ribosomal ribonucleic acid and ribosomal protein genes in Escherichia coli. J Bacteriol. 1977:129(2):580−8.
  99. Sussman AJ, Gilvarg C. Protein turnover in amino acid-starved strains of Escherichia coli K-12 differing in their ribonucleic acid control. J Biol Chem. 1969, 244(22):6304−6.
  100. Richter D. Stringent factor from Escherichia coli directs ribosomal binding and release of uncharged tRNA. Proc Natl Acad Sei U S A. 1976, 73(3):707-l 1.
  101. Daley DO, Rapp M, Granseth E, Melen K, Drew D, von Heijne G. Global topology analysis of the Escherichia coli inner membrane proteome. Science. 2005:308(5726): 1321−3.
  102. McDermott PF, McMurry LM, Podglajen I h, ztp. The marC gene of Escherichia coli is not involved in multiple antibiotic resistance. Antimicrob Agents Chemother. 2008, 52(l):382−3. .
  103. Shimada T, Yamamoto K, Ishihama A. Involvement of the leucine response transcription factor LeuO in regulation of the genes for sulfa drug efflux. J Bacteriol. 2009, 191(14):4562−71.
  104. Weitz D, Harder D, Casagrande F, Fotiadis D, Obrdlik P, Kelety B, Daniel H. Functional and structural characterization of a prokaryotic peptide transporter with features similar to mammalian PEPT1. J Biol Chem. 2007 Feb 2−282(5):2832
  105. Kutukova EA, Livshits VA, Altman IP, Ptitsyn LR, hp. The yeaS (leuE) gene of Escherichia coli encodes an exporter of leucine, and the Lrp protein regulates its expression. FEBS Lett. 2005 Aug 29−579(21):4629−34.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?