Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Определение антиоксидантной активности биологических жидкостей хемилюминесцентным методом

Диссертация: Определение антиоксидантной активности биологических жидкостей хемилюминесцентным методом
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Известны различные модельные системы для определения АОА веществ и биологических жидкостей, но в целом все они состоят по-крайней мере из двух компонентов: инициатора окисления и субстрата окисления. Торможение антиоксидантами СРО в модельных системах оценивается путём определения промежуточных или конечных продуктов окисления с помощью хроматографических, спектрофотометрических… Читать ещё >

Содержание

  • Сокращения и условные обозначения
  • Общая характеристика работы

Определение антиоксидантной активности биологических жидкостей хемилюминесцентным методом (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Цель и задачи исследования

8.

Научная новизна.— 8.

Практическая значимость.-.-.9.

Глава 1. Обзор литературы———————————————————————————————————————-10.

1.1. Свободнорадикальное повреждение при заболеваниях человека и современное состояние антиоксидантной терапии———————————————————————————10.

1.2. Антиоксиданты биологических жидкостей организма человека — 19.

1.3. Модельные системы для определения антиоксидантной активности биологических жидкостей.-.-.27.

Глава 2. Материалы и методы исследования————————————————————34.

2.1. Материалы.—.——.— 34.

2.2. Препаративные методы———————————————————————————————————-35.

2.2.1. Получение плазмы крови.-.-.35.

2.2.2. Получение гемолизата эритроцитов.— 35.

2.2.3. Приготовление образцов плазмы крови с различной степенью гемолиза.————————————————————————————————————————-35.

2.2.4. Получение биологических жидкостей—————————————————————-36.

2.3. Биохимические методы.——————————————————————————————-36.

2.3.1. Фракционирование плазмы крови.36.

2.3.2. Определение концентрации мочевой кислоты в плазме крови — 36.

2.3.3. Получение общей фракции фосфолипидов из желтков куриных яиц.-.-.-.-.-.37.

2.3.4. Приготовление многослойных фосфолипидных липосом.— 38.

2.4. Биофизические методы.-.-.- 38.

2.4.1. Измерение хемилюминесценции.-.38.

2.4.2. Модельная система гемоглобин-пероксид водорода-люминол — 39.

2.4.3. Модельная система окисления суспензии фосфолипидных липосом, индуцированного ионами двухвалентного железа——————— 39.

2.4.4. Измерение спектров флуоресценции люминола.-. 39.

2.5. Клиническая характеристика больных острым деструктивным панкреатитом.-.———————————————- 40.

2.6. Статистическая обработка результатов —.-. 40.

Глава 3. Результаты и их обсуждение.-. 41.

3.1. Модельная система гемоглобин-пероксид водорода-люминол——— 41.

3.1.1. Кинетики хемилюминесценции и предполагаемая схема химических реакций в системе гемоглобин-пероксид водорода-люминол.-. 41.

3.1.2. Подбор оптимального соотношения компонентов системы гемоглобин-пероксид водорода-люминол———————————————.- 49.

3.2. Изучение антиоксидантных свойств веществ с помощью модельной системы гемоглобин-пероксид водорода-люминол -. 55.

3.2.1. Влияние ингибиторов свободнорадикального окисления на параметры хемилюминесценции системы гемоглобин-пероксид водорода-люминол. 55.

3.2.2. Влияние ингибиторов свободнорадикального окисления на интенсивность флуоресценции люминола.- 62.

3.2.3. Определение антиоксидантной активности веществ с помощью системы гемоглобин-пероксид водорода-люминол. 69.

3.3. Изучение антиоксидантных свойств биологических жидкостей с помощью модельной системы гемоглобин-пероксид водорода-люминол. 72.

3.3.1. Влияние плазмы крови на параметры хемилюминесценции системы гемоглобин-пероксид водорода-люминол.-— 72.

3.3.2. Влияние гемолиза на антиоксидантные свойства плазмы крови в системе гемоглобин-пероксид водорода-люминол. 79.

3.3.3. Определение антиоксидантной активности плазмы крови с помощью системы гемоглобин-пероксид водорода-люминол.- 82.

3.3.4. Исследование изменения антиоксидантной активности плазмы крови человека в системе гемоглобин-пероксид врдорода-люминол при остром деструктивном панкреатите————————————————————- 85.

3.3.5. Изучение вклада мочевой кислоты в антиоксидантную активность плазмы крови в системе гемоглобин-пероксид водорода-люминол.-.-. 88.

3.3.6. Исследование изменения антиоксидантной активности плазмы крови человека и кроликов в системе гемоглобин-пероксид водорода-люминол после однократного перорального приёма аскорбиновой кислоты.—————————— 97.

3.3.7. Определение антиоксидантной активности биологических жидкостей с помощью системы гемоглобин-пероксид водородалюминол.-.— 100.

3.4. Преимущества и недостатки способа определения антиоксидантной активности веществ и биологических жидкостей с помощью модельной системы гемоглобин-пероксид водородалюминол.-. 106.

Выводы. 116.

Список использованной литературы. 118.

СОКРАЩЕНИЯ И УСЛОВНЫЕ ОБОЗНАЧЕНИЯ.

АБАП — 2, 2л-азобис (2-амидинопропан) гидрохлорид.

АБТС — 2,2″ -азиноди (3-этилбензотиазолин)6-сульфоновая кислота.

АК — аскорбиновая кислота.

АО — антиоксидант.

АОА — антиоксидантная активность.

АФК — активные формы кислорода.

КМБ — а-кето-у-метиобутировая кислота.

ЛМ — люминол.

ЛНП — липопротеины низкой плотности.

МК — мочевая кислота.

СОД — супероксиддисмутаза.

СРО — свободнорадикальное окисление.

ТБК — 2-тиобарбитуровая кислота.

ХЛ — хемилюминесценция.

ЭДТА — этилендиаминтетраацетат натрия.

АР2- - 3-аминофталат дианион.

С-525 — 2,3,5,6−1Н, 4Н-тетрагидро-9-(2,-бензоимидазолил) хинолизино-(9,9а, 111) кумарин.

Нв — гемоглобин.

Н2О2 — пероксид водорода.

Юг — синглетный кислород.

О2* - супероксидный анион-радикал.

ОН* - гидроксильный радикал.

TRAP — total peroxyl radical-trapping antioxidant potential.

ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ.

Актуальность исследования. Известно, что в организме человека и животных свободнорадикальное окисление (СРО) биомолекул является нормальным метаболическим процессом. Основными механизмами активации СРО при этом являются: значительное увеличение выработки активных форм кислорода (АФК) и высвобождение каталитически активных ионов железа из внеи внутриклеточных депо [4, 16]. Однако, несмотря на то, что СРО непрерывно протекает во всех органах и тканях, оно не приводит к развитию их радикального повреждения, поскольку для каждой ткани характерно поддержание указанного процесса на определённом стационарном уровне. Эта стационарность в определённой степени достигается за счёт функционирования согласованной системы ингибирования СРО, состоящей из системы контроля за содержанием АФК и системы связывания ионов железа. Однако, при многих патологических состояниях происходит нарушение этой стационарности за счёт усиления СРО биомолекул и/или ослабления системы его ингибирования, что приводит к усилению перекисного окисления липидов клеточных мембран и липопротеинов, денатурации белков и повреждению нуклеиновых кислот [100]. Это послужило патогенетическим обоснованием применения для лечения многих заболеваний различных экзогенных природных и синтетических ингибиторов СРО. В настоящее время в клинике широко используются такие ингибиторы как аскорбиновая кислота, а-токоферол, каротиноиды, различные флавоноиды, железосвязывающие агенты, такие как десферал, тиол-содержащие соединения [144]. Предлагается много других веществ для их клинического использования, однако, в подавляющем большинстве случаев их применение и подбор доз препарата основывается на эмпирическом подходе, что связано с тем, что не используются или затруднены способы оценки активности и механизма действия данного препарата.

В настоящее время в качестве одного из таких способов используется определение антиоксидантной активности (АОА) веществ, которая показывает способность данного вещества, называемого в этом случае антиоксидантом (АО), тормозить СРО в какой-либо модельной системе [101]. Указанный подход применяется для оценки эффективности антиоксидантного действия какого-либо вещества или для контроля за состоянием эндогенных АО, которое изучается посредством определения АОА биологических жидкостей.

Известны различные модельные системы для определения АОА веществ и биологических жидкостей, но в целом все они состоят по-крайней мере из двух компонентов: инициатора окисления и субстрата окисления. Торможение антиоксидантами СРО в модельных системах оценивается путём определения промежуточных или конечных продуктов окисления с помощью хроматографических, спектрофотометрических, хемилюминесцентных и других методов. Среди этих методов наибольшей информативностью обладают хемилюминесцентные методы, которые используют хемилюминесценцию (ХЛ), сопровождающую окисление определенных субстратов, для непосредственного слежения за кинетикой окисления [123, 138, 177]. Это позволяет исследовать временные параметры процесса окисления, что в некоторых случаях помогает определять механизм антиоксидантного действия тестируемых веществ. Однако, при использовании хемилюминесцентных модельных систем возникает ряд трудностей, связанных с нестабильностью компонентов модельных систем, низкой интенсивностью свечения, значительной продолжительностью процедуры определения во времени и трудностью интерпретации полученных данных. Поэтому, дальнейшее развитие и совершенствование хемилюминесцентных способов оценки антиокислительных свойств веществ и биологических жидкостей будет, несомненно, содействовать более широкому их внедрению в практику медицинских исследований и более полному пониманию механизмов процесса СРО биомолекул.

Цель и задачи исследования

.

Цель работы: разработка хемилюминесцентных способов изучения АОА и механизма антиоксидантного действия веществ и биологических жидкостей. Для достижения поставленной цели были определены следующие задачи исследования:

1. Разработать хемилюминесцентные способы определения АОА индивидуальных веществ и биологических жидкостей.

2. С помощью разработанных способов изучить АОА и механизм антиоксидантного действия различных ингибиторов СРО.

3. С помощью разработанных способов изучить АОА и механизм антиоксидантного действия плазмы крови и других биологических жидкостей.

4. Исследовать изменения АОА плазмы крови при некоторых патологических процессах.

Научная новизна. Разработана хемилюминесцентная модельная система свободнорадикального окисления люминола (JIM), индуцированного смесью гемоглобина (Нв) и пероксида водорода (Н2О2) (система НВ-Н2О2-ЛМ). Хемилюминесценция в системе Нв-НгОг-ЛМ отличается высокой интенсивностью, поэтому для измерения не требуется чувствительных хемилюминометров. Радикалы-инициаторы, образующиеся в данной модельной системе, в качестве которых рассматривают феррил-радикалы Нв и гидроксильные радикалы, составляют один из путей инициирования СРО in vivo.

На основе системы НВ-Н2О2-ЛМ разработаны способы определения АОА индивидуальных веществ и биологических жидкостей. Данные способы отличаются простотой и воспроизводимостью, для анализа необходимо малое количество биологической жидкости.

Измерена АОА плазмы крови, мочи, влаги передней камеры глаза, синовиальной и церебро-спинальной жидкости человека в системе НВ-Н2О2-ЛМ. Оценён вклад мочевой кислоты в АОА плазмы крови человека, определяемую в системе НВ-Н2О2-ЛМ.

Исследована динамика АОА плазмы крови человека в системе Нв-ШСЬ-ЛМ в процессе развития острого деструктивного панкреатита.

Исследовано изменение АОА плазмы крови человека (здоровые доноры) и кроликов (интактные животные) в системе нв-Н2О2-ЛМ после однократного перорального приёма аскорбиновой кислоты.

Практическая значимость. Предлагаемые способы оценки АОА веществ и биологических жидкостей могут быть использованы при проведении медико-биологических и клинических исследований для динамического наблюдения за состоянием антиокислительного потенциала биологических жидкостей при различных патологических процессах, оценки эффективности и механизма антиоксидантного действия различных фармакологических препаратов и адекватности проводимой ими антиоксидантной терапии.

выводы.

1. Разработана хемилюминесцентная модельная система свободнорадикального окисления ЛМ, индуцированного радикалами-инициаторами, образующимися при взаимодействии Нв и Н2О2 (система гемоглобин-пероксид водорода-люминол).

2. Исследовано влияние некоторых известных природных и синтетических ингибиторов СРО на параметры ХЛ системы Нв-НгОг-ЛМ. Показано, что их действие заключается в уменьшении амплитуды ХЛ и в ряде случаев увеличении латентного периода ХЛ. Обнаружено, что увеличение латентного периода ХЛ происходит только в случае некоторых низкомолекулярных водорастворимых веществ (аскорбиновой и мочевой кислоты, восстановленного глутатиона, флавоноидов рутина и дигидрокверцетина) и практически не наблюдается при добавлении белков (каталазы, супероксиддисмутазы, церулоплазмина, трансферрина, альбумина). Увеличение латентного периода ХЛ системы Нв-НгОг-ЛМ в присутствии перечисленных выше веществ связано, по-видимому, с их взаимодействием с радикалами-инициаторами СРО люминола, а уменьшение амплитуды ХЛ с взаимодействием с промежуточными продуктами образующимися при окислении ЛМ.

3. С помощью системы нв-Н2О2-ЛМ были разработаны способы определения АОА индивидуальных веществ и биологических жидкостей. Данные способы основаны на измерении латентного периода ХЛ модельной системы под действием тестируемого вещества или биологической жидкости и выражении полученных значений в эквивалентной концентрации стандартного АО (аскорбиновой кислоты).

4. С помощью разработанного способа была определена АОА некоторых биологических жидкостей организма человека. По степени увеличения АОА их можно расположить в следующем порядке: церебро-спинальная жидкость, влага передней камеры глаза, синовиальная жидкость, плазма крови, моча.

5. Исследована динамика АОА плазмы крови в системе Нв-ШОг-ЛМ и концентрации мочевой кислоты в плазме крови у больных острым деструктивным панкреатитом. Показано увеличение АОА плазмы крови у группы больных на 1 и 14 сутки заболевания в 1.8 и 1.6 раза соответственно по сравнению с группой здоровых доноров. Обнаружено, что концентрация мочевой кислоты также повышается на 1 и 14 сутки заболевания в 2.2 и 2.9 раза соответственно по сравнению с группой здоровых доноров.

6. Разработан методический подход для оценки вклада мочевой кислоты в АОА плазмы крови, измеряемую в модельной системе Нв-ШОг-ЛМ. Он заключался в определении АОА плазмы крови в которой мочевая кислота была предварительно разрушена уриказой и сравнении полученных значений с исходной АОА плазмы крови. С помощью данного подхода был рассчитан вклад мочевой кислоты в АОА плазмы крови группы здоровых доноров и группы больных острым деструктивным панкреатитом. Показано, что в обоих случаях он составляет приблизительно 90%.

7. Исследовано изменение АОА плазмы крови человека (здоровые доноры) и кроликов (интактные животные) в системе Нв-ШОг-ЛМ после однократного приёма аскорбиновой кислоты. Показано, что у здоровых доноров через 1 ч после приёма аскорбиновой кислоты величина АОА плазмы повышалась в среднем на 77%, постепенно уменьшаясь до исходных значений к четвёртому часу. У кроликов АОА плазмы крови также увеличивалась, достигая максимальных значений через 2 ч после его приема и оставалась неизменной в последующие 5 часов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , В.М., Григорян, P.A. Диагностика и патогенетические основы лечения панкреатита. Ереван: Айастан, 1995. — 284с.
  2. A.B., Теселкин Ю. О., Бабенкова И. В. Магнум С радикальное средство // Натуральная медицина — 1998. — Вып. 1.
  3. И.В., Лозовская Е. Л., Сапежинский И. И. Антиоксидантные свойства группы экстрактов лекарственных растений // Биофизика 1998. -Т. 43,№ 2.-С. 186 — 188.
  4. Ю.А., Азизова O.A., Деев А. И., Козлов A.B., Осипов А. Н., Рощупкин Д. И. Свободные радикалы в живых системах. // Итоги науки и техники. Биофизика. Т. 29. М.: ВИНИТИ, 1991. — 249с.
  5. Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. — 252с.
  6. Ю.А., Добрецов Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании биологических мембран. М.: Наука, 1980. — 320с.
  7. Т.П., Козлов Ю. Н., Колтыпин Ю. В. Процессы окисления люминола, сопровождающиеся хемилюминесценцией: I. Механизм окисления гипохлоритом // Изв. АН СССР. Сер. хим. 1976. — № 10. — С. 2187−2193.
  8. Т.П., Козлов Ю. Н., Колтыпин Ю. В. Процессы окисления люминола, сопровождающиеся хемилюминесценцией: III. Феноменологические закономерности хемилюминесценции в системе ЬШ-NaOCl // Изв. АН СССР. Сер. хим. 1978. — № 3. — С. 552 — 555.
  9. Е.С., Шаров B.C., Владимиров Ю. А. Использование кинетики Ее2±индуцированной хемилюминесценции в трис-буферной суспензии липосом для исследования антиоксидантной активности плазмы крови // Биофизика 1993. — Т. 38, № 6. — С. 1047 — 1051.
  10. H.A., Жукова E.H., Климова С. К. Механизмы активации и роль перекисного окисления липидов при обострении хронического панкреатита//Тер. Архив 1989. — Т. 61, № 2. — С. 15 — 18.
  11. В.Е., Орлов О. Н., Прилипко JI.JI. Проблема анализа эндогенных продуктов перекисного окисления липидов // Итоги науки и техники. Биофизика. Т. 18. М.: ВИНИТИ, 1986. — 136с.
  12. , М. Техника липидологии. 1975. — 322с.
  13. Г. И., Бабенкова И. В., Теселкин Ю. О., Комаров О. С., Владимиров Ю. А. Оценка антиокислительной активности плазмы крови с применением желточных липопротеидов // Лаб. Дело 1988. — Т. 5. — С. 59 -62.
  14. Г. И., Теселкин Ю. О., Владимиров Ю. А. Ингибирование антиокислительной активности плазмы крови азидом натрия // Биофизика 1988.-Т. 33,№ 3. -С. 512−516.
  15. Д.И., Бобров O.E., Земскова М. В., Лигоненко А. Н. Перекисное окисление липидов и состояние антиоксидантной системы при остром панкреатите и желчекаменной болезни // Врач. Дело 1991. — Т. 11. — С. 59 -60.
  16. А.Н., Азизова O.A., Владимиров Ю. А. Активные формы кислорода и их роль в организме // Успехи биологической химии. Т. 31. -М.: Наука, 1990. С. 180 — 208.
  17. М.Р. Анализ крови и мочи. Как его интерпретировать? М.: Мир, 1992. — 80с.
  18. .А. Хемилюминесценция фталгидразидов // Биохемилюминес-ценция. Труды московского общества испытателей природы. Т. 58. М.: Наука, 1983.-С. 69−117.
  19. Ю.О. Влияние церулоплазмина на способность плазмы крови ингибировать перекисное окисление липидов // Перекисное окисление липидов и антиоксидантная терапия при ишемической болезни сердца.
  20. Горький: Горьковский государственный медицинский институт им. С. М. Кирова, 1988. С. 55 — 64.
  21. Ames B.N., Cathcard R., Schwiers E. and Hochstein P. Uric acid provides an antioxidant defence in human against oxidant- and radical-caused aging and cancer: a hypothesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1981. — V. 78, № 11. — P. 6855 — 6862.
  22. Anderson M.E. and Meister A. Dynamic state of glutathione in blood plasma // J. Biol. Chem. 1980. — V.255. — P. 9530 — 9533.
  23. Arad I.D., Forman H J. and Fisher A.B. Ascorbate efflux from guinea pig and rat lungs. Effect of starvation and O2 exposure // J: Lab. Clin. Med. 1980. — V. 96.-P. 673 -681.
  24. Aruoma O.I., Halliwell В., Laughton M.J. and Quinlan G.J. The mechanism of initiation of lipid peroxidation. Evidence against a requirement for an iron (II)-iron (III) complex // Biochem. J. 1989. — V. 258. — P. 617 — 620.
  25. Bangham A.D., deGier J. and Greville G.D. Osmotic properties and water permeability of phospholipid liquid crystals // Chem. Phys. Lipids 1967. — V. 1.-P. 225−246.
  26. Beck M.T. and Joo F. Mechanism of the reaction between luminol and molecular oxygen // Photochem. Photobiol. 1972. — V. 16, № 6. — P. 491 — 494.
  27. Biemond P., Swaak A.J.G. and Koster J. Iron mobilization from ferritin by superoxide derived from stimulated polymorpho-nuclear leukocytes // J. Clin. Invest. 1980. — V. 73. — P. 1536 — 1582.
  28. Biemond P., Swaak A.J.G., Van Eijk H.G. and Koster J. Superoxide-dependent iron release from ferritin in inflamatory diseases // Free Radic. Biol. Med. 1988. — V. 4. — P. 185- 198.
  29. Blake D.R., Allen R. and Lunec J. Free radicals in biological systems a review orientated to inflammatory processes // Br. Med. Bull. — 1987. — V. 43. — P. 371 -385.
  30. Blake D.R., Hall N.D., Treby D.A., Halliwell B. and Gutteridge J.M.C. Protection against superoxide and hydrogen peroxide in synovial fluid from rheumatoid patients // Clin. Sci 1981. — V. 61. — P. 483 — 486.
  31. Bolli J., Jeroudi M.O., Patel B.S., et al. Marked reduction of free radical generation and contractile dysfunction by antioxidant therapy begun at the time of reperfusion // Circ. Res. 1989. — V. 65. — P. 607 — 622.
  32. Bors W., Michel C. and Saran M. Inhibition of the bleaching of the carotenoid crocin. A rapid test for quantifying antioxidant activity // Biochim. Biophys. Acta 1984. — V. 796, № 3. — P. 312 — 319.
  33. Breimer L.H. Ionizing radiation-induced mutagenesis // Brit. J. Cancer 1988. -V. 57. — P. 6- 18.
  34. Britigan B.E., Rosen G.M., Thompson B.Y., Chai Y. and Cohen M.S. Stimulated human neutrophils limit iron-catalyzed hydroxyl radical formation as detected by spin-trapping techniques // J. BioL.Chem. 1986. — V. 261. — P. 17 026 — 17 032.
  35. Brown M.S. and Goldstein J.L. A receptor-mediated pathway for cholesterol homeostasis // Science. 1986. — V. 232. — P. 34 — 47.
  36. Calabrese R. and Carbonaro M. An e.p.r. study of the non-equivalence of the copper sites of caeruloplasmin // Biochem. J. 1986. — V. 238. — P. 291 — 295.
  37. Cao G., Alessio H.M. and Cutler R.G. Oxygen-radical absorbance capacity assay for antioxidants // Free Radic. Biol. Med. 1993. — V. 14, № 3. — P. 303 -311.
  38. Cao G. and Cutler R.G. Reply to A. Ghiselli et al // Free Radic. Biol. Med. -1994.-V. 16, № 1.-P. 136−137.
  39. Cao G. and Cutler R.G. Reply to B. Halliwell and Gutteridge J.M.C // Free Radic. Biol. Med. 1995. — V.18, № 1. — P. 126.
  40. Cao G. and Prior R.L. Comparison of differennt analytical methods for assessing total antioxidant capacity of human serum // Clin. Chem. 1998. — V. 44.-P. 1309- 1315.
  41. Chow C.K., Changchit C., Bridges R., Rehn S., Humble J. and Turbek J. Lower levels of vitamin C and carotene in plasma of cigarette smokers // J. Am. Coll. Nutr. 1986. — V. 5. — P. 305 — 312.
  42. Cooper M.J. and Engel R.R. Carbon monooxide production from L-3,4-dihydroxyphenylalanine. A method for assessing the oxydant/antioxidant properties of drug // Clin. Chim. Acta 1991. — V. 202, № 1−2. — P. 105 — 110.
  43. Davies K.J.A., Sevanian A., Muakkassah-Kelly S.F. and Hochstein P. Uric acid-iron ion complexes. A new aspect of the antioxidant function of uric acid // Biochem. J. 1986. — V. 235, № 3. — P. 747 — 757.
  44. DiMascio P., Kaiser P. and Sies H. Lycopene as the most efficient biological carotenoid singlet oxygen quencher // Arch. Biochem. Biophys. 1989. — V. 274. — P. 532 — 538.
  45. Doly M., Bonhomme B. and Vennat J.C. Experimental study of the retinal toxicity of haemoglobin iron // Opthalmic Res. 1986. — V. 18. — P. 21 — 22.
  46. Downey J. Free radicals and their involvement during longterm myocardial ischemia and reperfusion //Ann. Rev. Phisiol. 1990. — V. 52. — P. 487 — 504.
  47. Drexel H., Dwrozak E., Kirchmair W., Milz M., Puschendorf B. and Dienstl F. Myoglobinaemia in the early phase of acute myocardial infarction // Am. Heart J. 1983.-V. 105.-P. 641 -651.
  48. Driomina E.S., Sharov V.S. and Vladimirov Yu.A. Fe2±induced lipid peroxidation kinetics in liposomes: the role of surface Fe2+ concentration in switching the reaction from acceleration to decay // Free Radic. Biol. Med. -1993.-V. 15,№ 3.-P. 239−247.
  49. Esterbauer H., Gebicki J. and Puhl H. The role of lipid peroxidation and antioxidants in the oxydative modification of LDL // Free Radic. Biol. Med. -1992.-V. 13.-P. 341 390.
  50. Esterbauer H., Streigl G., Puhl H. and Rotheneder M. Continuous monitoring of in vitro oxidation of human low density lipoprotein // Free Radic. Res. Comm. 1989. — V. 6. — P. 67 — 75.
  51. Esterbauer H., Dieber-Rotheneder M., Waeg G., Striegl G., Jurgens G. Biochemical structural and functional properties of oxidised low density lipoproteins // Chem. Res. Toxicol. 1990. — V. 3. — P. 77 — 91.
  52. Everse J. and Hsia N. The toxities of native and modified hemoglobins // Free Radic. Biol. Med. 1997. — V. 22, № 6. — P. 1075 — 1099.
  53. Faulkner K. and Fridovich I. Luminol and lucigenin as detectors for O2* // Free Radic. Biol. Med. 1993. — V. 15, № 4. — P. 447 — 451.
  54. Ferrari R., Curello S., Cargnoni A., et al. Oxygen free radicals and myocardial damage: Protective role of thiol-containing agents //Am. J. Med. 1991. — V. 91 (Suppl. C). — P. 95S — 105S.
  55. Ferrari R., Visioli O., Guanieri C. and Caldarera C.M. Vitamin E and the heart, possible role as an antioxidant // Acta Vitaminol. Enzymol. 1983. — V. 5. — P. 11 — 22.
  56. Flecha B.G., Llesuy S. and Boveris A. Hydroperoxide-initiated chemiluminescence: An assay for oxidative stress in biopsies of heart, liver and muscle// Free Radic. Biol. Med. 1991. — V. 10. — P. 93 — 100.
  57. Folch J., Lees M. and Steanly G.H.S. A simple method for the isolation and purification of total lipides from animal tissues // J. Biol. Chem. 1957. — V. 226. — P. 497 — 509.
  58. Frei B., England L. and Ames B.N. Ascorbate is an outstanding antioxidant in human blood plasma // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1989. — V. 86, № 16. — P. 6377−6381.
  59. Frei B., Stocker R. and Ames B.N. Antioxidant defences and lipid peroxidation in human blood plasma // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1988. — V. 85. — P. 9748 -9752.
  60. Galaris D., Mira D., Sevanian A., Cadenas E. and Hochstein P. Co-oxidation of salicylate and cholesterol during the oxidation of metmyoglobin by H2O2 // Arch. Biochem. Biophys. 1988. — V. 262. — P. 221 — 231.
  61. Galdston M., Feldman J.G., Levytska V. and Magnusson B. Antioxidant activity of serum ceruloplasmin and transferrin available iron-binding capacity in smokers and nonsmokers // Am. Rev. Respir. Dis. 1987. — V. 135. — P. 783 -787.
  62. Gaziano J., Manson J., Ridker J., Burling J. and Hennekens C.H. Dietary antioxidants and cardiovascular disease // Biochim. Biophys. Acta 1992. — V. 669. — P. 249 — 258.
  63. Gey K.F., Puska P., Jordan P. and Moser U.K. Inverse correlation between plasma vitamin E and mortality from ischaemic heart disease in cross-cultural epidemiology //Am. J. Clin. Nutr. -1991. V. 53. — P. 3265 — 3345.
  64. Ghiselli A. and Ferro-Luzzi A. A fluorescence-based method for measuring total plasma antioxidant capability // Free Radic. Biol. Med. 1995. — V. 18, № l.-P. 29−36.
  65. Ghiselli A., Serafini M., Maiani G., Azzini E. and Ferro-Luzzi A. New approaches for measuring plasma or serum antioxidant capacity: a methodological note // Free Radic. Biol. Med. 1994. — V. 16, № 1. — P. 135 -136.
  66. Giulivi C. and Cadenas E. Heme protein radicals: formation, fate and biological consequences // Free Radic. Biol. Med. 1998. — V. 24, № 2. — P. 269 -279.
  67. Glazer A.N. Phycoerythrin fluorescence-based assay for reactive oxygen species // Method. Enzymol. 1990. — V. 186. — P. 161 — 167.
  68. Goldstein S., Meyerstein D. and Czapski G. The Fenton reagents // Free Radic. Biol. Med. 1993. — V. 15, № 4. — P. 435 — 445.
  69. Gopinathan V., Miller N.J., Milner A.D. and Rice-Evans C.A. Billirubin and ascorbate antioxidant activity in neonatal plasma // FEBS Letters 1994. — V. 349, № 2. — P. 197−200.
  70. Gorsuch J.D. and Hercules D.M. Studies on the cfiemiluminescence of luminol in dimethyl sulfoxide and dimethylsulfoxide-water mixtures // Photochem. Photobiol. 1972. — V. 151, № 6. — P. 567 — 583.
  71. Greenwald R.A. Superoxide dismutase and catalase as therapeutic agents for human diseases // Free Radic. Biol. Med. 1990. — V. 8, № 2. — P. 201 — 209.
  72. Grootveld M. and Halliwell B. Measurement of allantoin and uric acid in human body fluids. A potential index of free-radical reaction in vivo? // Biochem. J. 1987. — V. 243, № 3. — P. 803 — 808.
  73. Guanieri C., Ferrari R., Visioli O., Caldarera C.M. and Nayler W.G. Effect of alpha-tocopherol on hypoxic perfused and reoxygenated rabbit heart muscle // J. Mol. Cell. Cardiol. 1978. — V. 10. — P. 893 — 906.'
  74. Gutteridge J.M. Antioxidant properties of caeruloplasmin towards iron- and copper-dependent oxygen radical formation // FEBS Lett. 1983. — V. 157. — P. 37 — 40.
  75. Gutteridge J.M.C. Copper-phenanthroline-induced site-specific oxygen-radical damage to DNA. Detection of loosely bound trace copper in biological fluids // Biochem. J. 1984. — V. 218. — P. 983 — 985.
  76. Gutteridge J.M.C. Inhibition of the Fenton reaction by the protein caeruloplasmin and other copper complexes. Assessment of ferroxidase and radical scavenging activities // Chem. -Biol. Interact. 1985. — V. 56, — P. 113 -120.
  77. Gutteridge J.M. Antioxidant properties of the proteins caeruloplasmin, albumin and transferrin. A study of their activity in serum and synovial fluid from patients with rheumatoid arthritis // Biochim. Biophys. Acta 1986. — V. 869.-P. 119 — 127.
  78. Gutteridge J.M.C. Iron promoters of the Fenton reaction and lipid peroxidation can be released from haemoglobin by peroxides // FEBS Letters -1986. V. 201, № 2. — P. 291 — 295.
  79. Gutteridge J.M. Bleomycin-detectable iron in knee-joint synovial fluid from arthritic patients and its relationship to the extracellular antioxidant activities of caeruloplasmin, transferrin and lactoferrin // Biochem. J. 1987. — V. 245. -P. 415−421.
  80. Gutteridge J.M.C. The antioxidant activity of haptoglobin towards hemoglobin-stimulated lipid peroxidation // Biochim. Biophys. Acta 1987. -V. 917, № 2. — P. 219−223.
  81. Gutteridge J.M.C., Hill C. and Blacke D.L. Copper stimulated phospholipid membrane peroxidation: antioxidant activity of serum and synovial fluid from patients with rheumatoid arthritis // Clin. Chim. Acta 1984. — V. 139. — P. 85 -90.
  82. Gutteridge J.M.C. and Xaio-Chang F. Enchancement of bleomicin-iron free radical damage to DNA by antioxidants and their inhibition of lipid peroxidation // FEBS Lett. 1981. — V. 123. — P. 71 — 74.
  83. Gutteridge J.M.C., Paterson S.K., Segal A.W. and Halliwell B. Inhibition of lipid peroxidation by the iron-binding protein lactoferrin // Biochem. J. 1981. -V. 199.-P. 259−261.
  84. Gutteridge J.M.C. and Wilkins S. Copper salt-dependent hydroxyl radical formation. Damage to proteins acting as antioxidants // Biochim. Biophys. Acta 1983. — V. 759. — P. 38−41.
  85. Guyan P.M., Uden S. and Braganza J.M. Heightened free radical activity in pancreatitis // Free Radic. Biol. Med. 1990. — V. 8, № 4. — P. 347 — 354.
  86. Halliwell B. Superoxide-dependent formation of hydroxyl radicals in the presence of iron salts. Its role in degradation of hyaluronic acid by a superoxide-generating system // FEBS Lett. 1978. — V. 96. — P. 238 — 242.
  87. Halliwell B. Ascorbic acid, iron overload, and desferrioxamine // Brit. Med. J. -1982.-V. 285.-P. 296.
  88. Halliwell B. Oxidants and human disease: some new concepts // FASEB J. -1987.-V. l.-P. 358 -364.
  89. Halliwell B. Albumin an important extracellular antioxidant? // Biochem. Pharmacol. — 1988. — V. 37, № 4. — P. 569 — 571.
  90. Halliwell B. Antioxidant characterization. Methodology and mechanism // Biochem. Pharmacol. 1995. — V. 49, № 10. — P. 1341 — 1348.
  91. Halliwell B. and Gutteridge J.M.C. Oxygen free radicals and iron in relation to biology and medicine: some problems and concepts // Arch. Biochem. Biophys. 1986.-V. 246.-P. 501−514.
  92. Halliwell, B. and Gutteridge, J.M.C. Free radicals in biology and medicine. -Oxford: Clarendon press, 1986. 346p.
  93. Halliwell B. and Gutteridge J.M.C. The antioxidants of human extracellular fluids //Arch. Biochem. Biophys. 1990. — V. 280, № 1. — P. 1 — 8.
  94. Halliwell B. and Gutteridge J.M.C. The difinition and measurement of antioxidants in biological systems // Free Radic. Biol. Med. 1995. — V. 18, № l.-P. 125- 126.
  95. Hirayama O., Takagi M., Hukumoto K. and Katoh S. Evaluation of antioxidant activity by chemiluminescence // Anal. Biochem. 1997. — V. 247. -P. 237−241.
  96. Hochstein P., Sree Kumar K. and Forman S.J. Lipid peroxidation and the cytotoxicity of copper // Ann. NY Acad. Sci. 1980. — V. 355. — P. 240 — 248.
  97. Hodson E.K. and Fridovich I. The role of C>2r in the chemiluminescence of luminol: A mechanistic study // Photochem. Photobiol. 1973. — V. 18, № 6. — P. 451 — 455.
  98. Isacsson U. and Wettermark G. Chemiluminescence in analitical chemistry // Anal. Chim. Acta 1974. — V. 68, № 2. — P. 339 — 362.
  99. Janero D.R. Therapeutic potential of vitamin E in the pathogenesis of spontaneous aterosclerosis // Free Radic. Biol. Med. 1991. — V. 11. — P. 129 -144.
  100. Jessup W., Rankin S.M., DeWhalley C.V., Hoult J.R.S., Scott J. and Leake D.S. Alpha-tocopherol consumption during low-density-lipoprotein oxidation // Biochem. J. 1990. — V. 265. — P. 399 — 405.
  101. I., Norkus E.P., Cristol L., Grundy S.M. (3-Carotene inhibits the oxidative modification of low density lipoproteins // Biochim. Biophys. Acta -1991.-V. 1086.-P. 134- 138.
  102. Kanner J. and Harel S. Initiation of membranal lipid peroxidation by activated metmyoglobin and methemoglobin // Arch. Biochem. Biophys. 1985. — V. 237, № 2.-P. 314−321.
  103. Karlsson K. and Marklund S.L. Extracellular superoxide dismutase in the vascular system of mammals // Biochem. J. 1988. — V. 255. — P. 223 — 228.
  104. Keberle H. The biochemistry of desferrioxamine and its relation to iron metabolism//Ann. NY Acad. Sei. 1964. — V. 119. — P. 758 — 768.
  105. Kita T., Nagano Y., Yokode M., et al. Probucol prevents the progression of atherosclerosis in Watanable heritable hyperlipidaemic rabbits, an animal model of familian hypercholesterolaemia // Proc. Natl. Acad. Sei. USA 1987. -V. 84.-P. 5928−5931.
  106. Kittridge K.J. and Willson R.L. Uric acid substantially enchances the free radical-induced inactivation of alcohol dehydrogenase // FEBS Letters 1984. -V. 170,№ l.-P. 162- 164.
  107. Klein H.H., Pich S., Lindert S., Nebendahl K., Niedmann P. and Kreuzer H. Combined treatment with vitamin E and C in experimental myocardial infarction in pigs // Am. Heart J. 1989. — V. 118. — P. 667 — 673.
  108. Kramer J.H., Arroyo C.M., Dickens B.F. and Weiglicki W.B. Spin-trapping evidence that graded myocardial ischemia alters post-ischemic superoxide production // Free Radic. Biol. Med. 1987. — V. 3. — P. 153 — 159.
  109. Kukreja R.C., Weaver A.B. and Hess M.L. Stimulated human neutrophils damage cardiac sarcoplasmic reticulum function by generation of oxidants // Biomed. Biochim. Acta 1989. — V. 990. — P. 198 — 205.
  110. Lee J. and Seliger H.H. Spectral characteristics of the excited states of the product of the chemiluminescence of luminol // Photochem. Photobiol. 1970. -V. 11,№ 4.-P. 247−258.
  111. Lee J. and Seliger H.H. Quantum yields of the luminol chemiluminescence reaction in aqueous and aprotonic solvents // Ibid 1972. — V. 15, № 2. — P. 227 -237.
  112. Liochev S.I. and Fridovich I. The role of. C>2* in the production of OH*: in vitro and in vivo // Free Radic. Biol. Med. 1994. — V. 16, № 1. — P. 29 — 33.
  113. Lissi E., Salim-Hanna M., Pascual C. and del Castillo M. Evaluation of total antioxidant potential (TRAP) and total antioxidant reactivity from luminol-enchanced chemiluminescence measurements // Free Radic. Biol. Med. 1995. -V. 18,№ 2.-P. 153- 158.
  114. Lucchesi B. Modulation of leukocyte-mediated myocardial reperfusion injury // Ann. Rev. Phisiol. 1990. — V. 52. — P. 561 — 576.
  115. Maddipati K.R. and Marnett L.J. Characterization of the major hydroperoxide-reducing activity of human plasma. Purification and properties of a selenium-dependent glutathione peroxidase // J. Biol. Chem. 1987. — V. 262.-P. 17 398 — 17 403.
  116. Maples K.R. and Mason R.P. Free radical metabolite of uric acid // J. Biol. Chem. 1988. — V. 263, № 4. — P. 1709 — 1712.
  117. Marcillat O., Zhang Y., Lin S.W. and Davies K.J.A. Mitochondria contain a proteolytic system which can recognize and degrade oxidatively-denatured proteins // Biochem. J. 1988. — V. 254. — P. 677 — 683.
  118. Marklund S.L. Ceruloplasmin, extracellular-superoxide dismutase, and scavenging of superoxide anion radicals // J. Free Radic. Biol. Med. 1986. -V. 2. — P. 255 — 260.
  119. Matteis F.D., Dawson S.J. and Gibbs A.H. Two pathways of iron-catalyzed oxidation of billirubin: effects of desferrioxamine and trolox, and comparison with microsomal oxidation // Free Radic. Biol. Med. 1993. — V. 15, № 3. — P. 301 — 309.
  120. Miller D.M., Buettner G.R. and Aust S.D. Transition metals as catalysts of «autoxidation» reactions // Free Radic. Biol. Med. 1990. — V. 8, № 1. — P. 95 -108.
  121. Mills G.C. Glutathione peroxidase and the destruction of hydrogen peroxide in animal tissues //Arch. Biochem. Biophys. 1960. — V. 86. — P. 1 — 5.
  122. Nienhuis A.W. Vitamin C and iron // New Engl. J. Med. 1981. — V. 304. — P. 170−171.
  123. Pacht E.R. and Davis W.B. Role of transferrin and ceruloplasmin in antioxidant activity of lung epithelial lining fluid // J. Appl. Physiol. 1988. — V. 64. — P. 2092 — 2099.
  124. Panter S.S., Sadrzadeh S.M., Hallaway P.E., Haines J.L., Anderson V.E. and Eaton J.W. Hypohaptoglobinaemia associated with familian epilepsy // J. Exp. Med. 1985. — V. 161. — P. 748 — 751.
  125. Parthasarathy S., Young S.G., Witztum J.L., Pittmann R.G. and Steinberg D. Probucol inhibits oxidative modification of low density lipoprotein // J. Clin. Invest. 1986. — V. 7. — P. 641 — 644.
  126. Popov I.N. and Lewin G. Photochemiluminescent detection of antiradical activity. II. Testing of nonenzymic water-soluble antioxidants // Free Radic. Biol. Med. 1994. — V. 17, № 3. — P. 267 — 271.
  127. Popov I.N., Lewin G. and Bayehr R.V. Photochemiluminescent detection of antiradical activity. I. Assay of superoxide dismutase // Biomed. Biochim. Acta 1987. — V. 46, № 11. — P. 775 — 779.
  128. Pryor W.A., Cornicelli J.A., Devall L.J., et al. A rapid screening test to determine the antioxidant potencies of natural and synthetic antioxidants // J. Org. Chem. 1998. — V. 58, № 13. — P. 3521 — 3532.
  129. Puppo A. and Halliwell B. Formation of hydroxyl radicals from hydrogen peroxide in the presence of iron. Is hemoglobin a biological Fenton reagent? // Biochem. J. 1988. — V. 249. — P. 185 — 190.
  130. Reddy B.R., Kloner R.A. and Przyklenk K. Early treatment with desferrioxamine limits myocardial ischemia/reperfusion injury // Free Radic. Biol. Med. 1989. — V. 7. — P. 45 — 52.
  131. Rice-Evans C.A. and Diplock A.T. Current status of antioxidant therapy // Free Radic. Biol. Med. 1993. — V. 15, № 1. — P. 77 — 96.
  132. Rice-Evans C.A. and Miller D.M. Total antioxidant status in plasma and body fluids // Method. Enzymol. 1994. — V. 234. — P. 279 — 293.
  133. Rice-Evans C.A., Okunade G. and Khan R. The supression of iron release from activated myoglobin by physiological electron donors and desferrioxamine // Free Radic. Res. Comm. 1989. — V. 7. — P. 45 — 54.
  134. Riemersma R. Risk of angina pectoris and plasma concentration of vitamin A, C and E and carotene // Lancet -1991. V. 337, — P. 1 — 5.
  135. Ross R., Glomset J. and Kariya B. A platelled-dependent serum factor that stimulates the prolifiration of arterial muscle cells in vitro // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1974. — V. 71. — P. 1207 — 1210.
  136. Roswell D.F. and White E.H. The chemiluminescence of luminol and related hydrazides // Method. Enzymol. 1978. — V. 57.
  137. Rowlew D.A. and Halliwell B. Superoxide-dependent and ascorbate-dependent formation of hydroxyl radicals in the presence of copper salts: a physiologically significant reaction?//Arch. Biochem. Biophys. 1983. — V. 225. — P. 279 — 284.
  138. Schoenberg M.H., Buchler M. and Beger H.G. The role of oxygen radicals in experimental acute pancreatitis // Free Radic. Biol. Med. 1992. — V. 12, № 6. -P. 515−522.
  139. Seitz W.R. and Neary M.P. Chemiluminescence and bioluminescence in chemical analysis // Anal. Chem. 1974. — V. 46, № 2. — P. 188 — 202.
  140. Shevlin P.B. and Neufeld H.A. Mechanism of the ferricyanide-catalysed chemiluminescence of luminol // J. Org. Chem. 1970. — V. 35, № 7. — P. 2178 -2182.
  141. Slater T.F. Free radical mechanisms in tissue injury // Biochem. J. 1984. — V. 222.-P. 1 — 15.
  142. Smith R.C. and Lawing L. Antioxidant activity of uric acid and 3-N-ribosiluric acid with unsaturated fatty acids and erythrocyte membranes // Arch. Biochem. Biophys. 1983. — V. 223, № 1. — P. 166 — 172.
  143. Smith R.C. and Nunn V. Prevention by 3-N-ribosyluric acid of the oxydation of bovine hemoglobin by sodium nitrite // Arch. Biochem. Biophys. 1984. — V. 232, № 1.-P. 348 — 353.
  144. Stocker R., Glazer A.N. and Ames B.N. Antioxidant activity of albumin-bound bilirubin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1987. — V. 84. — P. 5918 — 5922.
  145. Stocker R. and Peterhans E. Antioxidant properties of conjugated bilirubin and biliverdin: biologically relevant scavenging of hypochlorous acid // Free Radic. Res. Comm. 1989. — V. 6. — P. 57 — 66.
  146. Stocker R., Yamamoto Y., McDonagh A.F., Glazer A.N. and Ames B.N. Billirubin is an antioxidant of possible physiological importance // Science. -1998.-V. 235.-P. 1043- 1046.
  147. Stocks J., Gutteridge J.M.C., Sharp R.J. and Dormandy T.L. Assay using brain homogenate for measuring the antioxidant activity of biological fluids // Clin. Sci. Mol. Med. 1974. — V. 47, № 3. — P. 215 — 222.
  148. Stocks J., Gutteridge J.M.C., Sharp R.J. and Dormandy T.L. The inhibition of lipid autoxidation by human serum and its relation to serum proteins and alpha-tocopherol // Clin. Sci. Mol. Med. 1974. — V. 47, № 3. — P. 223 — 233.
  149. Szebeni J., Winterbourn C.C. and Carrell R.W. Oxidative interactions between haemoglobin and membrane lipid. A liposome model // Biochem. J. 1984. — V. 220, № 3. — P. 685 — 692.
  150. Thomson C.D. Selenium-dependent and non-selenium-dependent glutathione peroxidase in human tissues of New Zealand residents // Biochem. Int. 1985. -V. 10. — P. 673 — 679.
  151. Totter J.R. and Philbrook G.E. Chemical changes leading to chemiluminescent oxidation of certain phthalazinediones by potassium peroxydisulfate // J. Phys. Chem. 1964. — V. 68, № 4. — P. 752 — 757.
  152. Ursini F. and Bindoli A. The role of selenium peroxidases in the protection against oxidative damage of membranes // Chem. Phys. Lipids 1987. — V. 44. -P. 255 — 276.
  153. Ursini F., Maiorino M., Hochstein P. and Ernster L. Microsomal lipid peroxidation: mechanisms of initiation. The role of iron and iron chelators // Free Radic. Biol. Med. 1989. — V. 6. — P. 31 — 36.
  154. Videla L.A., Caceres T. and Lissi E.A. Antioxidant capacity of desferrioxamine and ferrioxamine in the chemically-initiated lipid peroxidation of rat erythrocyte ghost membranes // Biochem. Int. 1988. — V. 16. — P. 799 — 807.
  155. Videla L.A., Villena M.I., Salgado C., Canales P. and Lissi E.A. Antioxidant capacity of desferrioxamine in biological systems // Biochem. Int. 1987. — V. 15.-P. 205−214.
  156. Wayner D.D.M., Burton G.W. and Ingolg K.U. The antioxidant efficiency of vitamin C is concentration-dependent // Biochim. Biophys. Acta 1986. — V. 884.-P. 119−123.
  157. White E.H. and Bursey M.M. Chemiluminescence of luminol and related hydrazides: the light emission step // J. Am. Chem. Soc. 1964. — V. 86, № 5. -P. 941 — 942.
  158. White E.H., Zafiriou O. and Kagi H.H. Chemiluminescence of luminol: the chemical reaction // Ibid 1964. — V. 86, № 5. — P. 940 — 941.
  159. Whitehead T.P., Thrope G.H.G. and Maxwell S.R.J. Enchanced chemiluminescent assay for antioxidant capacity in biological fluids // Anal. Chim. Acta 1992. — V. 266, № 2. — P. 265 — 277.
  160. Winston G.W., Regoli F., Dugas A.J., Fong J.H. and Blanchard K.A. A rapid gas chromatographic assay for determining oxyradical scavenging capacity of antioxidants and biological fluids // Free Radic. Biol. Med. 1998. — V. 24, № 3. — P. 480 — 493.
  161. Yamada T., Volkmer C. and Grisham M.B. The effect of sulfasalasine metabolites on hemoglobin-catalyzed lipid peroxidation // Free Radic. Biol. Med. 1991.-V. 10, № 1,-P. 41 -49.
  162. Ziegler R.G. A review of epidemiologic evidence that carotenoids reduce the risk of cancer // J. Nutr. 1989. — V. 119. — P. 116 — 122.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?