Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Биохимические характеристики нативных и модифицированных форм IgG некоторых представителей семейства псовых

Диссертация: Биохимические характеристики нативных и модифицированных форм IgG некоторых представителей семейства псовых
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Теоретической основой для предсказания антигенного строения белка является выяснение аминокислотной последовательности и принципиальная расшифровка закономерностей фолдинга. Следовательно предсказательный потенциал современной биоинформатики не в состоянии даже па теоретическом уровне разработать принципы моделирования антигенных детерминант (их представительства) конформационной природы… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Структура и молекулярно-биологические свойства иммуноглобулина G
    • 1. 2. Методология иммобилизации (модификации) белков, пептидов и физиологически активных веществ
    • 1. 3. Общетеоретические принципы модификации IgG
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Используемые в экспериментальной работе материалы
      • 2. 1. 1. Сырье для изготовления особо чистых форм IgG
      • 2. 1. 2. Хроматографические сорбенты для выделения особо чистых форм IgG
      • 2. 1. 3. Материалы для проведения электрофореза и иммуноэлектрофореза
      • 2. 1. 4. Материалы и реактивы, использованные для проведения нехроматографического фракционирования
      • 2. 1. 5. Материалы, использованные при изготовлении лабораторных ИФА тест-систем
      • 2. 1. 6. Материалы и реагенты для проведения иммунизации и взятия крови
    • 2. 2. Фракционирование образцов плазмы крови
      • 2. 2. 1. Нехроматографическое фракционирование
      • 2. 2. 2. Хроматографическое фракционирование
    • 2. 3. Иммунизация и взятие образцов крови животных реципиентов
    • 2. 4. Изготовление основных иммунореагентов
      • 2. 4. 1. Выделение IgG из антисыворотки, специфичной к IgG собаки
      • 2. 4. 2. Получение адсорбционно-иммобилизованных иммунореагентов
      • 2. 4. 3. Изготовление пероксидазных коньюгатов
    • 2. 5. Химическая модификация IgG
      • 2. 5. 1. Активация водорастворимого сополимера
      • 2. 5. 2. Синтез химерных конструкций IgG и совиаля
    • 2. 6. Физико-химические методы анализа
      • 2. 6. 1. Определение концентрации белка
        • 2. 6. 1. 1. Спектрофотометрический метод
        • 2. 6. 1. 2. Биуретовый метод
      • 2. 6. 2. Электрофорез в ПААГ
    • 2. 7. Биохимические методы анализа
      • 2. 7. 1. Преципитационные методы
        • 2. 7. 1. 1. Двойная иммунодиффузия
      • 2. 7. 2. Методы иммуноферментного анализа
      • 2. 7. 3. Иммуноэлектрофорез
    • 2. 8. Статистическая обработка результатов
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Выделение биохимически гомогенных и конформационно нативных IgG из плазмы (сыворотки) крови собаки, песца, лисицы
    • 3. 2. Определение качества иммуносывороток и конструирование лабораторного набора для индикации IgG собаки
    • 3. 3. Влияние состава инкубационной среды на титр антител из класса IgG собаки
    • 3. 4. Исследование антигенной структуры видовых IgG в гомологичной системе анализа (IgG собаки — aHTnlgG собаки)
    • 3. 5. Оптимизация реакции сополимерной модификации IgG собаки
    • 3. 6. Исследование биохимических и биологических свойств нативных и сополимерно модифицированных форм IgG собаки

Биохимические характеристики нативных и модифицированных форм IgG некоторых представителей семейства псовых (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Прогресс в секвенировании нуклеиновых кислот позволил разработать исследовательский подход, с помощью которого фактологию" палеонтологии, сравнительную и онтогенетическую биохимию, можно увязать с особенностями первичной структуры ДНК и, тем самым, корректно обсуждать время и направление молекулярной эволюции живых систем [Киселев, 2000]. Функциональный подход к организации генома клетки предполагает перевод одномерного (линейного) кода ДНК в трехмерную структуру белка. При этом разнообразие белковых вариантов и всевозможных комплексов на их основе значительно больше количества генов, кодирующих их полипептидную цепь [Baker, Sali, 2001; Arnason et ah, 2004; Карелин, Иванов, 2005]. С учетом обобщенной проблематики, объемлющей направления исследований, касающихся полиморфизма генов, степени их консерватизма и закономерностей фолдинга, фундаментальная концепция «в гомологии структур зашифрована аналогия функций» оказалась весьма плодотворной и в настоящее время [Hegyi, Gerstcin, 1999; Свердлов, 2000]. Принципиальные закономерности фолдинга в общих чертах будут раскрыты в ближайшие десятилетия [Иванов, Вьюгин, 2000; Березовский, 2001]. Однако, с методологических позиций секвепирование белков является более трудоемким процессом по сравнению с секвенированием ДНК и, следовательно, процесс создания «каталога протеинов» отодвигается на неопределенный период. Согласно теоретическим воззрениям [Огиевецкая, 1978; Колчанов с соавт., 2003; Татаринов, 2004; Татаринов, 2005] полагают, что для достоверной реконструкции филогенетического древа необходимо сравнивать структуру 15−30 видоспецифических белков различных биологических видов. Вместе с тем, интегральные результаты такого рода исследований не позволяют взаимоувязывать результаты молекулярно-биологических подходов для описания антигенных особенностей белковой макромолекулы.

Теоретической основой для предсказания антигенного строения белка является выяснение аминокислотной последовательности и принципиальная расшифровка закономерностей фолдинга. Следовательно предсказательный потенциал современной биоинформатики не в состоянии даже па теоретическом уровне разработать принципы моделирования антигенных детерминант (их представительства) конформационной природы в составе белковой глобулы. Очевидно также, что традиционные методы исследования конформации белка — РСА или ЯМР — мало информативны для описания антигенного своеобразия функционально-сходиых макромолекул и, тем более неприемлемы, с учетом описания антигенных различий в ряду видрод — семейство — отряд — класс [Христофоров с соавт., 1987; Ширяев, 2006]. Именно поэтому в сравнительных и онтогенетических исследованиях целесообразно развивать технологии «мокрой биохимии», в т. ч. для формирования конкретных представлений функциональной гепомики во всем ее разнообразии и, в частности, за счет развития методологии иммунохимического анализа функционально-сходных белков. Иммунологические подходы для изучения этих белков в пределах одного семейства используются, как правило, в рамках проблематики филогении и совершенствования систематики.

В настоящей работе обсуждаются результаты исследования антигенного своеобразия IgG семейства псовых. Для получения результатов с надлежащим уровнем качества были выполнены необходимые исследования с целью обеспечения принципа адекватности метода и модели. В последующих сериях экспериментов изучалась возможность конструирования сополимерно модифицированных форм IgG. Актуальность такого рода исследований обусловлена теорией искусственных иммуногенов и ориентацией полученных результатов на создание предметного задела для изучения возможности:

— технологического совершенствования производства направленных (специфических) иммуноглобулиновых биопрепаратов с удлиненным периодом полувыведения;

— использования гетерологичных IgG в медико-ветерипарпой практике без индукции иммунного ответа на парэнтеральное введение чужеродной генетической информации.

Цель исследования — получение и характеристика нативпых и модифицированных сополимером поливинилпирролидоиа с диацеталем акролеина (совиаль) образцов IgG собаки в рамках проблемы инфекционной и биологической безопасности иммуноглобулиновых биопрепаратов.

Задачи исследования:

В связи с поставленной целью решались следующие задачи:

1) Разработать лабораторную схему препаративной наработки IgG некоторых представителей из семейства псовых в электрофоретически гомогенной и конформационно нативпой (хроматографически мопомерной) форме.

2) Оптимизировать методы ИФА для индикации IgG и выявления антител в составе специфического IgG собаки.

3) Провести сравнительное исследование антигенных свойств видовых IgG из семейства псовых.

4) Синтезировать сополимерно модифицированные формы IgG собаки и изучить их некоторые биохимические и биологические свойства.

Научная новизна. Создана универсальная исследовательская технология получения биохимически гомогенных и конформационно нативиых форм IgG. Предложен адекватный методологический подход для описания антигенного своеобразия IgG животных, принадлежащих к одному и тому же семейству. Впервые в объективных количественных критериях выявлены различия антигенного строения при сравнении образцов IgG собаки, песца и лисы. Получены также оригинальные данные в отношении образцов IgG других животных, принадлежащих к разным отрядам. Оптимизирована реакция поликонденсации в системе взаимодействия IgG с активированной формой совиаля (сополимер винилпирролидона с диацетальакролеином). Установлен избирательный эффект модификации IgG совиалем. Есть все основания полагать, что в наибольшей степени сополимерная матрица экранирует N—терминал IgG и Fab-фрагменты молекулы. В процессе циркуляции гомологичных IgG в составе химерного комплекса зарегистрирована его устойчивость к ингибиторным системам организма. Тенденцию к увеличению активности антител в сыворотке крови подопытных животных возможно объяснить постепенной элиминацией сополимера из состава модифицированной формы специфического IgG.

Практическая значимость. Результаты исследования послужили основой для разработки, согласования и утверждения в соответствии с порядком, действующим в РФ, нормативно-технической и технологической документации на производство иммуноглобулинового биопрепарата: технические условия на препарат «Иммуно С» (ТУ 9382−002−43 683 877−03), 27 стр.- технологический регламент производства на препарат «Иммуно С» (№ 1 516−0п), 300 стр.- наставление по применению препарата «Иммуно С» (№ 13−4-03/0690- № 1 516−0п), 2 стр.

В рамках университетско-академического кластера в гермозопе GMP на заводских площадях организовано серийное производство препарата «Иммуно С» в рамках требований широких производственных испытаний (федеральный аттестат № 886 от 2 апреля 2003 года), продукция сертифицирована (№ РОСС RU. ФБ01. В8 840). По совокупным показателям качества препарата «Иммуно С» и его клиническому эффекту аналогов в России нет.

Исследовательская технология препаративной наработки IgG собаки, песца и лисы в биохимически гомогенной и копформациопно пативной форме заложена в «Инструкции по изготовлению и контролю видовых IgG человека и животных». В настоящее время указанный документ и натуральные образцы проходят согласование и испытания в ФГУ «Центр качества лекарственных средств и кормов для животных».

Апробация работы.

Результаты исследований представлены на Региональной конференции биохимиков Урала, Поволжья и Западной Сибири, 20−21 сентября 2001 г., г. Ижевскна 5-ой Российской университетско-академической научно-практической конференции, г. Ижевск, 2001 г.- на 6-ой Российской университетско-академической научно-практической конференции, г. Ижевск, 2003 г.- на I съезде физиологов СНГ, Сочи, 2005; на Международной конференции инженерного образования, 25−29 июля 2005 г., г. Гливиц (Польша) — на XIX Международной научно-технической конференции «Химические реактивы, реагенты и процессы малотоннажной химии», Уфа, 2006; на Третьей международной научно-практической конференции «Исследование разработка и применение высоких технологий в промышленности», Санкт-Петербург, 2007; на Четвертой международной научно-практической конференции «Исследование, разработка и применение высоких технологий в промышленности», Санкт-Петербург, 2007; па VI конференции иммунологов Урала, Ижевск, 2007.

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 11 научных работ. В соответствии с порядком, действующим в РФ, разработан, согласован и утвержден комплект нормативно-технической и технологической документации на ветеринарный иммуноглобулиновый препарат нового поколения «Иммуно С», включающий технические условия ТУ (ТУ 9382−002−43 683 877−03), технологический регламент производства на препарат «Иммуно С» (№ 1 516−0п) и наставление по применению препарата «Иммуно С» (№ 13−4-03/0690- № 1 516−0п).

Структура и объем диссертации

.

Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания материалов и методов исследований, раздела экспериментальных исследований и обсуждения результатов, заключения, выводов и списка использованной литературы. Работа изложена на 134 страницах машинописного текста, включает 19 таблиц, 10 рисунков. Библиография содержит 206 наименований российских и зарубежных авторов.

выводы.

1. Установлено, что 2-х стадийный хроматографический процесс, выполненный на слабом анионообменном сорбенте (типа DEAE) и эксклюзионная хроматография" на геле типа сефадекс G-200 (S-200), обеспечивает изготовление электрофоретически гомогенных образцов IgG без олигомеров и фрагментов целевого белка.

2. Разработана исследовательская технология выявления антигенных свойств IgG среди животных из семейства псовых. Предлагается на основе электрофоретически гомогенных образцов в прямом и прямом конкурентном методах иммуноферментного анализа воспроизводить градуировочные зависимости и по контрольным точкам вычислять уровень иммунологического сродства.

3. Оптимизирована реакция поликонденсации на основе индукции альдегидных групп в составе сополимера винилпирролидона с диацеталем акролеина и свободных е-аминогрупп лизина IgG. Отработана электрофоретическая система анализа для определения соотношений нативного и модифицированного IgG в составе коньюгированных форм.

4. Методом скрининга модифицированных IgG выявлен экранирующий эффект сополимерной матрицы: с увеличением мольного соотношения совиаль/белок происходит уменьшение иммунологического сходства модифицированных IgG по сравнению с нативной формой на 75,8 -97,5% (в прямом ИФА) и на 56,9 — 87,9% в (конкурентном ИФА). Комплексы IgG-совиаль термостабильны (60 °С).

5. Разработана, согласована и утверждена нормативно-техническая и технологическая документация в соответствии с порядком, действующим в РФ, на производство и исследование экспериментальных серий иммуноглобулинового биопрепарата «Иммуно С» нового поколения.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

На основе анализа данных литературы и полученных экспериментальных результатов была создана исследовательская технология получения стандартизованных форм видовых IgG, значимых для обеспечения биотехнологических нововведений. С использованием стандартизованных образцов разработана технология изучения антигенного своеобразия IgG среди животных одного и того же семейства. В частности, воспроизводство градуировочных зависимостей в конкурентной системе ИФА позволяет обсуждать проблематику антигенных различий IgG собаки, песца и лисицы. По нашему мнению конкуретные методы исследования позволяют адекватно оценивать гомологию антигенного строения IgG близкородственных видов. С учетом фундаментальной неопределенности, касающейся генома псовых и «протеома слазмы (сыворотки) крови собаки» содержательный смысл разработанной технологии сводится к исследованию образцов IgG с надлежащим уровнем чистоты (гомогенным в ПААГ-электрофорезе) и представленным мономерной формой целевого белка. Полагаем, что полученные нами данные могут быть основой промышленного производства гетерологиченых иммуноглобулиновых биопрепаратов с надлежащей биологической безопасностью. Очевидно также и то, что препаративная и аналитическая биохимия, на основе которой производятся стандартизованные образцы, являются достаточной для сопровождения промышленного фракционирования плазмы (сыворотки) крови с целью производства иммуноглобулиновых биопрепаратов. Внедрение в систему контроля теста на молекулярные параметры целевых белков актуализировано проблематикой реактогенности олигомерных форм IgG [Панов, 2004].

Разделы исследования, касающиеся конструирования сополимерно модифицированных форм IgG, в том числе IgG, специфичных к чужеродной генетической информации, нацелены на создание терморезистентных субстанций целевого белка. Предварительные результаты, полученные нами свидетельствуют, что сополимер в составе IgG выполняет роль экранирующей матрицы. В условиях инактивирующих воздействий (концентрация гентамицина 10 мг/мл, 10-ти часовой режим термоинактивации при температуре 60 °С) показана остаточная активность антител из сополимерных комплексов IgG. Отметим, что химерная конструкция IgG реализуется за счет азометиновых связей, а собственно комплекс стабилизирован не прочностью, но множеством шиффовых оснований. Об этом свидетельствует факт повышения активности антител по окончании процесса физико-химической инактивации нативных и модифицированных форм IgG собаки, специфичного к яичному альбумину. Ранее отмечалось, что полученные нами данные позволяют в определенной степени представить некоторые соображения о структуре сополимеров IgG. По-видимому, сополимерная матрица не выполняет роль носителя, вокруг которой формируется белковый комплекс. Об этом свидетельствуют результаты поликлонального эпитопного картирования, выполненного в сравнительных исследованиях нативных и модифицированных IgG. Полученные химеры не обладают свойством искусственных антигенов, в т. ч. не несут на своей поверхности антигенных детерминант, индуцирующих антителогенез. Их полезное свойство определяется резистентностью к денатурирующим воздействиям. В сравнительном аспекте антигенсвязывающая активность химерных IgG при 2−5-ти кратном мольном избытке совиаля существенно возрастает после инактивирующих процедур. Последнее обстоятельство — обеспечение вирусной безопасности биопрепаратов за счет модернизации стадии инактивации в последнее время приобретает все большую актуальность [Панов, 2004].

Биохимическая составляющая исследований является основой технологических нововведений на производство иммуноглобулинового биопрепарата «Иммуно С» из трупной крови песца и лисицы. На препарат.

Иммуно С" в соответствии с порядком, действующим в РФ, разработана, согласована и утверждена нормативно-техническая и технологическая документация: ТУ 9382−002−43 683 877−03 (27 стр.), технологический регламент производства № 1 516−0п (300 стр.) и наставление по применению препарата «Иммуно С» № 13−4-03/0690 (2 стр.).

На основании результатов исследований, предусмотренных требованиями широких производственных испытаний, получено экспертное заключение. В частности отмечается, что по совокупным показателям качества «Иммуно С» представляет собой иммуноглобулиновый биопрепарат нового поколения.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е.В. Химическая модификация лизоцима водорастворимыми полимерами, структура и свойства конъюгата / Е.В. Ануфриева//Высокомолекулярные соединения.- 1989.-№ 1.-С. 100−103.
  2. B.C. Молекулярная медицина: молекулярная диагностики, превентивная и генная терапия / B.C. Баранов // Молекулярная биология.-2000.- Т. 34.- № 4.- С. 684−695.
  3. O.K. Эволюционная иммуногенетика сывороточных белков животных / O.K. Баранов // Новосибирск.- Наука.- 1981.- 226 с.
  4. И.В. Иммобилизованные ферменты / И. В. Березин, Н. Л. Клячко, А. В. Левашов, К. Мартинек, В. В. Можаев, Ю. Л. Хмельницкий // М.-Высшая школа.- 1987.- 159 с.
  5. И.Н. Эволюционные аспекты структуры и фолдинга белков / И. Н. Березовский // Молекулярная биология.- 2001.- Т.35.- № 2.- с. 278−284.
  6. С.А. Недостатки традиционного метода определения аффинности антител и их устранение / С. А. Бобровник, М. А. Демченко, С. В. Комисаренко //Укр. бкгам. журн.- 2009.- Т. 81.- № 3.- С. 66−76.
  7. А. А. Иммуноферментная тест-система определения афлатоксина В1 / А. А. Буркин // Прикладная биохимия и микробиология.-2000.- Т.36.-№ 1.- с. 93−97.
  8. С. Д. Биокинетика: Практический курс / С. Д. Варфоломеев, К. Г. Гуревич // М. ФАИР-ПРЕСС, — 1999.- 720 с.
  9. В.Н. Принципы твердофазного иммуноферментного анализа / В. Н. Вербов // Твердофазный иммуноферментный анализ. Сборник научных трудов.- Л. Издательство Института им. Л. Пастера.- 1988.- С. 3−27.
  10. . Л. Математическая обработка результатов гетерогенного иммуноферментного анализа / Б. Л. Войцеховский // Твердофазный иммуноферментный анализ. Сборник научных трудов.- Л. Издательство Института им. Л. Пастера.- 1988.- С. 42−58.
  11. ГЛ. Технология получения иммуноглобулинов. I. Технологические аспекты очистки / Г. Л. Волков // Украинский биохимический журнал.- 2006.- Т. 78.- № 3.- с.88−98.
  12. Д.В. Включение белков в полиэлектролитные микрочастицы путем послойной адсорбции полиэлектролитов на агрегатахбелка // Д. В. Володькин, Н. Г. Балабушевич, Г. Б. Сухоруков, Н. И. Ларионова / Биохимия.- 2003.- Т. 68.- № 2, — С. 283−289.
  13. В.В. Идентификация горизонтально перенесенных генов на основе филогенетических данных. / В. В. Вьюгин, М. С. Гельфанд, В. А. Любецкий // Молекулярная биология.- 2003.- Т. 37.- № 4.- С. 673−687.
  14. В.В. Согласование деревьев: реконструкция эволюции видов по филогенетическим деревьям генов. / В. В. Вьюгин, М. С. Гельфанд, В. А. Любецкий //Молекулярная биология, — 2002, — Т. 36.- № 5.- С. 807−816.
  15. Э. Электрофорез в разделении биологических макромолекул / Э. Гааль, Г. Медьеши, Л. Верецкеи // М. Мир.- 1982.- 448 с.
  16. М.В. Применение полимеров и сополимеров производных акриловой кислоты и этиленоксида в фармации / М. В. Гаврилин // Химико-фармацевтический журнал.- 2001.- Т.35.- № 1.- С. 33−37.
  17. В.Г. Эволюция суперсемейства иммуноглобулинов / В. Г. Галактионов // Успехи современной биологии.- 1992.- Т.112.- № 1, — С. 29−43.
  18. B.C. Иммобилизация и стабилизация ферментных препаратов липаз / B.C. Гамаюрова, М. Е. Зиновьева, Е. В. Елизарова, К. Л. Васина // Вестник Казанского технологического института.- 2007.- № 2.- С. 103−108.
  19. К. Аналитические и препаративные лабораторные методы / Геккелер К., Экштайн X. // М. Химия, — 1994. 327 с.
  20. М.С. «ДНК: от молекулы до генома, от биохимических озарений к алгоритмическому анализу» / Гельфанд М. С. Любецкий В.А. // Вестник РАН, — 2003.- № 11, — С. 963−970.
  21. А.Б. Получение и свойства иммобилизованной аминоацилазы Streptoverticillium olivoreticuli / А. Б. Герман, А. Д. Неклюдов // Прикладнаябиохимия и микробиология.- 2001.- Т. 37.- № 1.- С. 63−66.
  22. С.М. Иммуноглобулины / С. М. Деев // Белки и пептиды / Под ред. Иванова В. Т., Липкина В. М. М.- Наука. — 1995.- 448 с.
  23. С.М. Молекулярная иммунология. От генов иммуноглобулинов — к искусственным антителам, от антител к биомедицине / С. М. Деев // Биоорганическая химия.- 2000.- Т.26.- № 10.- с. 784−786.
  24. Г. Гель-хроматография / Г. Детерман // М. Мир.- 1970.- 250 с.
  25. Д.Д. Иммуноглобулины: Строение и функции / Д. Д. Джеске, Д. Д. Кепра // Иммунология: в 3-х т. / Под. Ред. У. Пола // М. Мир.- 1987−1988.-Т. 1.-С. 204−254.
  26. .Б. Современное состояние и перспективы развития иммуноферментного анализа / Б. Б. Дзантиев, A.M. Егоров // Журн. Всесоюз. хим. общ-ва им. Д. И. Менделеева.- 1982.- Т. 24.- № 4.- С. 442−449.
  27. .Б. Комплексы вирусов с синтетическими полиэлектролитами и их взаимодействие с антителами / Б. Б. Дзантиев, А.Н., В. А. Изумрудов, А. Б. Зезин, А. Ф. Бобкова, A.M. Егоров И. Г. Атабеков, В.А. Кабанов//ДАН СССР.- 1990.- Т. 311.-№ 6.- С. 1482−1486.
  28. Р.П. Методы поиска антигенных детерминант для белков с известной первичной структурой / Р. П. Евстигнеева, М. Е. Палькеева // Биоорганическая химия.- 2000.- Т. 26.- № 4.- С. 243−262.
  29. A.M. Теория и практика иммуноферментного анализа / A.M. Егоров, А. П. Осипов, Б. Б. Дзантиев, Е. М. Гаврилова // М. Высш. шк.- 1991.278 с.
  30. А. Н. Стабилизация разбавленных водных растворов пероксидазы / А. Н. Еремин // Прикладная биохимия и микробиология.- 2002.Т. 38,-№ 2.-С. 174−181.
  31. О.В., Кириллова Н. М., Марцев С. П. Окислительное иодирование IgG кролика: локализация метки в Fc-фрагменте и эффекты модификации / О. В. Жоров, Н. М. Кириллова, С. П. Марцев // Биохимия.-1991.- вып. 5.-С. 828−837.
  32. У.Б. Физиологичеки активные полимеры / У. Б. Закиров // Медицинский журнал Узбекистана.- 1984.- № 9.- С. 54−60.
  33. В.Т. Молекулярная биология в 2000 году: прогнозы, реальность и снова прогнозы / Иванов В. Т., Вьюгин Ю. А. // Биоорганическая химия.- Т. 26.-№ 10.- С.643−654.
  34. Иммунологические методы / Под ред. Г. Фримеля /М. Медицина.-1987.- 742 с.
  35. В.А. Физико-химические основы и перспективы применения растворимых интерполиэлектролитных комплексов / Кабанов В. А. // Высокомолекулярные соединения.- 1994, — Т. 36.- № 2.- С. 183−197.
  36. В.Н. Материалы для современной медицины / В. Н. Канюков, А. Д. Стрекаловская, В. И. Килькинов //Оренбург. ГОУ ОГУ.- 2004.- Хс.
  37. А.А. Пептидомика новое направление постгеномных технологий / А. А. Карелин, В. Т. Иванов // Вестник Российской академии наук.- 2005.- Т. 75.- № 2.- С. 139−156.
  38. Ю.Э. Поли-Ы-винилпирролидон и другие поли→1-виниламиды / Ю. Э. Кирш // М. Наука.- 1998.- 210 с.
  39. JI.JI. Геном человека и биология XXI века / Л. Л. Киселев // Вестник РАН.- 2000.- Т. 70.- № 5.- С. 412−424.
  40. Л.Л. Молекулярная биология от 1970 до 2000 и дальше. / Киселев ЛЛ. // Биоорганическая химия. 2000 г.- Т. 26, — № 10.- С. 874−881.
  41. В.Б. Моноклональные антитела к подклассам IgG человека: получение и исследование их специфичности / В. Б. Климович, М. П. Самойлович, И. Ю. Крутецкая, С. Ф. Пашкова, Т. С. Котова // Иммунология.-1998.-№ 4.- С. 27−31.
  42. В.Б. Моноклональные антитела к подклассам IgG человека: эпитопная специфичность и применение в иммуноанализе / В. Б. Климович, М. П. Самойлович, И. Ю. Крутецкая, С. Ф. Пашкова // Иммунология.- 1998.- № 4,-С. 31−34.
  43. Е.И. Биохимические основы иммунитета к низкомолекулярным химическим соединениям / Е. И. Ковалев, О. Ю. Полевая //М.: Наука.- 1985.- 304 с.
  44. Колчанов Н. А Молекулярная эволюция генетических систем / Н. А. Колчанов, В. В. Суслов, В. К. Шумный // Палеонтологический журнал.- 2003.-№ 6.- С. 58−71.
  45. В.В. Полимеры в процессах иммобилизации и модификации природных соединений /В.В. Коршак, М. И. Штильман // М.: Наука.- 1984.261 с.
  46. А.Я. Антииммуноглобулины / А. Я. Кульберг // М. Медицина.- 1978.- 184 с.
  47. Д. Антитела. Методы. / Д. Кэтти, Ч. Райкундалия, Дж. Браун, Н. Р. Линг, Д. Гордон, Ж. Арвие, А. Ф. Уильяме. Под ред. Д. Кэтти. // Кн. 1,2. М.-Мир, — 1991.
  48. Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин // М. Высшая школа.- 1980.- 280 с.
  49. Н.И. Разработка микро- и наносистем доставки лекарственных средств / Н. И. Ларионова, Д. Дюшен, П. Кувре, М. Олливон, Р. Греф // Российский химический журнал.- 2008.- Т. LII.- № 1, — С. 48−56.
  50. Любарев А. Е Изучение необратимой тепловой денатурации белков методом дифференциальной сканирующей калориметрии / А. Е. Любарев, Б. И. Курганов // Успехи биологич. химии.- 2000.- Т. 40.- С. 43−84.
  51. Э.Э. Иммуноглобулины: молекулярная генетика / Э. Э. Макс // Иммунология: в 3-х т. / Под. Ред. У. Пола // М.Мир.- 1987- 1988. Т. 1- С. 255−315.
  52. Г. Диск-электрофорез. Теория и практика электрофореза в полиакриламидном геле / Г. Маурер // М. Мир.- 1971.- 247 с.
  53. В.В. Химические, физические и биологические подходы к созданию стабилизированных ферментных катализаторов для биотехнологии /В.В. Можаев // Успехи химии.- 1987.- Вып. 10.- С. 1659 1692.
  54. .В. Иммобилизованные ферменты / Б. В. Москвичев, М. С. Поляк // Серпухов.- 1991.- 112 с.
  55. А.Ф. Водорастворимые полимеры / А. Ф. Николаев, Г. И. Охрименко // Л. Химия.- 1979.- 56 с.
  56. М.М. Скорость эволюции белков и индукция иммуноглобулинов / М. М. Огиевецкая // Молекулярная биология.- 1978.-Т.12.- № 4.- С. 829−835.
  57. JI. А. Исследование биологических макромолекул э л ектро фокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами / Л. А. Остерман // М. Наука.- 1983.- 304 с.
  58. Е.Ф. Синтез и иммуномодулирующие свойства сополимеров N-винилпирролидона с винилсахаридами / Панарин Е. Ф., Иванова Н. П., Б. елохвостова А.Т., Потапенкова Л. С. // Химико-фармацевтический журнал.-2002.- Т. 36.- № 4.- С. 19−22.
  59. Е.Ф. Биологически активные полимерные наносистемы / Е. Ф. Панарин // Инновации.- 2008.- № 6(116).- С. 50−53.
  60. В. П. Принципы обеспечения вирусной безопасности продуктов крови / В. П. Панов // Химико-фармацевтический журнал.- Т. 38.- № 3.- С. 3947.
  61. Р.В. Иммунология и иммунохимия / Р. В. Петров, И. В. Березин // Журн. Всесоюз. хим. общ-ва им. Д. И. Менделеева.- 1982.- Т.24.- № 4.- С. 362−368.
  62. Р.В. Иммунология и иммуногенетика / Р. В. Петров // М. Медицина.- 1976.- 338 с.
  63. Р.В. Иммунный ответ к искусственным антигенам / Р. В. Петров, P.M. Хаитов // Успехи современной биологии.- 1976.- Т. 88, — Вып. 3.- № 6.- С. 330−342.
  64. Р.В. Иммуногенетика и искусственные антигены / Р. В. Петров, P.M. Хаитов, Р. И. Атауллаханов // М. Медицина, — 1983.- X с.
  65. Р.В. Искусственные антигены и вакцины / Р. В. Петров, В. А. Кабанов, P.M. Хаитов //Журнал всесоюзного химического общества им. Д. И. Менделеева.- 1988.- Т. XXXIII.- № 5.- С. 502−522.
  66. Н.А. Физиологически активные полимеры и макромолекулярные терапевтические системы / Н. А. Платэ // Высокомолекулярные соединения. 1982.-№ 4.- С. 675−696.
  67. Н.А. Физиологически активные полимеры. / Н. А. Платэ // М. Химия.- 1986.- 84 с.
  68. Практическая химия белка / Под ред. А. Дарбре // М. Мир.- 1989.- 623с-
  69. В.А. Проблемы теории молекулярной эволюции / В. А. Ратнер,
  70. A.А. Жарких, Н. А. Колчанов // Новосибирск.- Наука.- 1985.- 264 с.
  71. С.Ю. Оптимизация процесса технологического выделения фльфа-фетопротеина человека и методы идентификации изоформ белка /С.Ю. Родионов, Д. А. Суховая, JI.P. Хорошева, Е. Г. Орлова, В. А. Черешнев,
  72. B.В. Стариков // Биотехнология.- 2007.- № 2.- С. 8−12.
  73. Е.Д. ДНК в клетке: от молекулярной иконы к проблеме «Что есть жизнь?». / Свердлов Е. Д. // Вестник РАН.- 2003 г.- Т. 73.- № 6, — С.- 497 505.
  74. Ф.П. Исследование гидратации поли-N-винилпирролидона методом ИК-спектроскопии. / Ф. П. Сидельковская, A.M. Сахаров, В. П. Панов // Химико-фармацевтический журнал.- 2000.- № 8.1. C. 18−21.
  75. О.В. Влияние условий синтеза иммунолакказных коньюгатов на характеристики и состав получаемых соединений / О. В. Скоробогатько // Прикладная биохимия и микробиология.- 1994.- Т.ЗО.- № 3.-С. 477−482.
  76. Л.П. Контуры современной теории биологической эволюции / Л. П. Татаринов //Вестник РАН.- 2005.- Т.75, — № 1.- С. 36−39.
  77. JI.П. Современные тенденции в развитии филогенетических исследований / Л. П. Татаринов // Вестник РАН.- 2004.- Т.74.- № 6.- С. 515 523.
  78. Т.Б. Изучение физико химических свойств протеолитического фермента террилитина, модифицированного сополимером на основе винилпирролидона / Т. Б. Тенникова // Биохимия.-1980.- Т. 45.- № 3.- С. 438 — 445.
  79. М. Структура и функции антител / М. Тернер, Ф. Ричарде, Дж. Варга, Р. Розенстайн, У. Конигсберг, М. Стьюард, А. Файнстайн, Д. Бил // Под общей ред. Л. Глина, М. Стьюарда / М. Мир.- 1983.- 200 с.
  80. И.Н. Комплексы ПЭГа с белками / И. Н. Топчиева // Биохимия.- 1998.- Т. 63.-№ 11.-С. 1543−1546.
  81. Р. Использование химической модификации и химического сшивания для стабилизации белков / Р. Тяги, М. Н. Гупта // Биохимия.- 1998.-№ 3 С. 395−407.
  82. Д.Б. Иммуноглобулины: аллотипы и идиотипы / Д. Б. Флайшман, Д. М. Дейви // Иммунология: в 3-х т. / Под. Ред. У. Пола // М.Мир.- 1987- 1988. Т. 1- С. 313−335.
  83. И.И. Иммуноглобулины американской норки: генетика, экспрессия, эволюция / И. И. Фомичева, О. Ю. Волкова // Новосибирск. Наука.- 1992.- 159 с.
  84. P.M. Вакцины нового поколения и проблемы биобезопасности / P.M. Хаитов // Цитокины и воспаление.- 2005.- № 3.- С. 24−26.
  85. Т.Д. Влияние химии поверхности и размеров пор модифицированных силикагелей на адсорбцию овальбумина / Т. Д. Хохлова // Вестник Московского университета.- Сер. 2 Химия.- 2002.- Т.43.- № 3.- С. 144−146.
  86. B.C. Исследование структурно-функциональных свойств иммуноглобулинов G и их фрагментов методом 'Н-ЯМР / B.C. Христофоров,
  87. В.П. Кутышенко, В. П. Завьялов // Биоорганическая химия.- 1987.- Т. 13.- № 11.-С. 1446−1464.
  88. Т. Радиоиммунологические методы / Т. Чард // М. Мир.- 1981.248 с.
  89. С.Б. Конформационное состояние и антигенные характеристики у-глобулина человека, модифицированного связыванием катионов меди и цинка / С. Б. Чекнев, Е. А. Денисова, Е. Е. Бабаева, У. А. Воробьева, Э. М. Монгуш //Иммунология, — 2007.- № 5.- С.274−280.
  90. Н.В. Эволюционное прошлое IgG млекопитающих в свете современных знаний о структуре и функционировании данной белковой молекулы /Ширяев Н.В. //Иммунология.- 2006.- № 1.- С.58−60.
  91. М.И. Полимеры в биологически активных системах / М. И. Штильман // Соросовский образовательный журнал.- 1998.- № 5, — С. 48−53.
  92. М.И. Полимерные селективные мембраны в медицине и биотехнологии / М. И. Штильман //М. ВНТИЦ.- 1987, — 101 с.
  93. Arnason U. Mitogenopmic analyses provide new insights into cetacean origin and evolution / U. Arnason, A. Gullberg, A. Janke// Gene.- 2004.- V. 333.-P. 27−34.
  94. Baker D. Protein structure prediction and structural genomics / D. Baker, A. Sali // Science.- 2001.- V. 294.- P. 93−96.
  95. Balabushevich N.G. Polyelectrolyte assembling for protein microencapsulation / N.G. Balabushevich, O.V. Lebedeva, O.I. Vinogradova, N. I. Larionova // J. Drug Delivery Sci. Tech.- 2006.- V. 16 (4).- P. 315−319.
  96. Berzofsky J.A. The concepts of crossreactivity and specificity in immunology / J.A. Berzofsky, A.N. Schechter // Molecular Immunology. 1981. -Vol.18.-№ 8.-P. 751−763.
  97. Black C.M. Cross-reactivity of 75 monoclonal antibodies to human immunoglobulin to sera of non-human primates / C.M. Black, J.S. McDougal, R.C. Holman, B.L. Evatt, C.B. Reimer // Immunol. Lett.- 1993.- V. 37.- P. 207−213.
  98. Blanden R. V. A Unifying Hypothesis for the Molecular Mechanism of Somatic Mutation and Gene Conversion in Rearranged Immunoglobulin Variable Genes / R. V. Blanden, E. J. Steele // Immunology, and Cell Biology.- 1998.- V. 76.-P. 288−293.
  99. Burnouf T. Assessment of the viral safety of antivenoms fractionated from equine plasma / T. Burnouf, E. Griffiths, A. Padilla, S. Seddilc, M.A. Stephano, J.-M. Guetierrez // Biologicals.- 2004.- V. 32.- P. 115−128.
  100. Casadevall A. New Concepts in Antibody-Mediated Immunity / A. Casadevall, L.-A Pirofski // Infect. Imrnun.- 2004.- V. 72.- № 11, — P. 6191- 6196.
  101. Chen C. Immunoglobulin Heavy Chain Gene Replacement: A Mechanism of Receptor Editing / C. Chen, Z. Nagy, E. L. Prak, M. Weigert // Immunity.-1995.- V. 3.-P. 747−755.
  102. Chersi A. Partial primary structure of the immunoglobulin light chain constant region of a single rabbit of b5 allotype / A. Chersi, C.B. Alexander, R. Mage // Mol. Immunol.- 1980.- V.-17.-P. 1515−1523.
  103. Chothia C. Canonical structures for the hypervariable loops of immunoglobulins / C. Chothia, A.M. Lesk // J. Mol. Biol.- 1987, — V. 196, — P. 901 917.
  104. Chothia С. Conformations of immunoglobulin hypervariable regions / C. Chothia, A.M. Lesk, A. Tramontano, M. Levitt, S.J. Smith-Gill, G. Air, S. Sheriff, E.A. Padlan, D. Davies, W.R. Tulip //Nature.- 1989.- V. 342.- P.877−883.
  105. Coloma M.J. The hinge as a spacer contributes to covalent assembly and is required for function of IgG / Coloma M.J., Trinh K.R., Wims L.A., Morrison S.L. // The Journal of Immunology.- 1997. V. 158.- Issue 2.- P. 733−740.
  106. Copestake D.E. Affinity liquid chromatography method for the quantification of immunoglobulin G in bovine colostrum powders / D.E. Copestake, H.E. Indyk, D.E. Otter // J. AOAC Int.- 2006.- V. 85.- № 5.- P. 12 491 256.
  107. Curling J.M. Methods of Plasma Protein Fractionation / J.M. Curling, L.-G. Falksveden, H. Suomela, G.H. Berglof, R. Eketorp, M.J. Harvey // London: Acad. Press.- 1980.- 326 p.
  108. Curtain C.C. Evolution of the immunoglobulin antigens in the ruminantia / C.C. Curtain, H.H. Fudenberg // Biochemical Genetics. 1973. — Vol.8. — № 3. -P. 301−308.
  109. Dall’Acqua W.F. Modulation of the Effector Function of a Human IgGi through Engineering of Its Hinge Region / W.F. Dall’Acqua, K.E. Cook, M.M. Damschroder, R.M. Woods, H. Wu // J. Immunol.- 2006.- V. 177.- P. 1129−1138.
  110. Dangl J.L. Segmental flexibility and complement fixation of genetically engineered chimeric human, rabbit and mouse antibodies / J.L. Dangl, T. G Wensel, S.L. Morrison, L. Stryer, L.A. Herzenberg, V.T. Oi //EMBO J.- 1988.- V.7.- № 7.-P. 1989−1994.
  111. De Genst E. Chemical basis for the affinity maturation of a camel single domain antibody / E. De Genst, F. Handelberg, A. Van Meirhaeghe, R. Vynck, R. Loris, L. Wyns, S. Muyldermans // J. Biol. Chem.- 2004.- V. 279.- P. 5 359 353 601.
  112. Dresser D.W. Immunization of experimental analysis / D.W. Dresser // J. Immunol. Meth.- 1987.- V. 97.- № 1.- P. 765−798.
  113. Duncan A.R. The binding site for Clq on IgG / A.R. Duncan, G. Winter //Nature.- 1988.- V. 332.- № 6166.- P. 738−740.
  114. Duncan A.R. Localization of the binding site for the human high-affinity Fc receptor on IgG / A.R. Duncan, J.M. Woof, L.J. Partridge, D.R. Burton, G. Winter // Nature.- 1988.- V. 332.- № 6164, — P. 563−564.
  115. Ellison J. Linkage and sequence homology of two immunoglobulin у heavy chain constant region genes / J. Ellison, L. Hood // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1982.-V. 79,-P. 1984- 1988.
  116. Foote J. Conformational isomerism and the diversity of antibodies / J. Foote, C. Milstein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1994.- V. 91.- № 22.- P. 1 037 010 374.
  117. Frangione B. Structural studies of immunoglobulin G / B. Frangione, C. Milstien, J.R.L. Pink // Nature.- 1969.- V. 221.- P. 145 148.
  118. Garfin D.E. One-Dimensional Gel Electroforesis / D.E. Garfm // Meth. Enzymol.- 1990.- V. 182, — P. 425−441.
  119. Goel M. Plasticity within the antigen-combining site may manifest as molecular mimicry in the humoral immune response / M. Goel, L. Krishnan, S. Kaur, K.J. Kaur, D.M. Salunke // J. Immunol.- 2004.- V. 173.- P. 7358−7367.
  120. Gombotz W.R. Biodegradable Polymers for Protein and Peptide Drug Delivery / W.R. Gombotz, D.K. Pettit // Bioconjugate Chem.- 1995.- V. 6.- № 3.-P. 332−351.
  121. Graaf A.J. Nonnatural Amino Acids for Site-Specific Protein Conjugation / A.J. Graaf, M. Kooijman, W.E. Hennink, E. Mastrobattista // Bioconjugate Chem.-2008, — V. 15.- № 10.- P. 451−456.
  122. Greiner A. Biohybrid nanosystems with polymer nanofibers and nanotubes / A. Greiner. J. H. Wendorff. A. L. Yarin. E. Zussman // Applied Microbiology and Biotechnology.- 2006.- V. 71.- № 4.- P. 387−393.
  123. Guddat L.W. Intramolecular signaling upon complexation / L.W. Guddat, L. Shan, Z.-Ch. Fan, K.N. Andersen, R. Rosauer, D.S. Linthicum, A.B. Edmundson // Faseb J.- 1995.- V. 9.- P. 101−106.
  124. Hadge D. Evolution of low molecular weight immunoglobulins / D. Hadge, H. Ambrosius // Developmental and comparative immunology.- 1986.-V.10.-P. 377−385.
  125. Hansen G. Structural Isomers of bis-PNA Bound to a Target in Duplex DNA / G. Hansen, T. Bentin // J. Mol. Biol.- 2001.- V.307.- P. 67−74.
  126. Hegyi H. The relationship between protein structure and function: a comprehensive survey with application to the yeast genome / H. Hegyi, M. Gerstein // J. Mol. Biol.- 1999.- V. 288.- P. 147−164.
  127. Hober S. Protein A chromatography for antibody pyrification / S. Hober, K. Nord, M. Linhult // J. Chromatogr. Analyt. Technol. Biomed. Life Sci.- 2006.-V.51.- № 3.- P. 154−161.
  128. Horgan C. Effect of H chain V region on complement activation by immobilized immune complexes / C. Horgan, K. Brown, S.H. Pincus // J. Immunol.- 1992.-V. 149.-P. 127−135.
  129. Josic D. Analytical and Preparative Methods for Purification of Antibodies / D. Josic, Y.-P. Lim // Food technol. Biotechnol.- 2001, — V. 39.- № 3.- P. 215−226.
  130. Kaivarainen A.I. Hapten-induced changes in pig anti-dansyl antibodies revealed by EPR spectra of spin-labelled antibodies / A.I. Kaivarainen, S.P. Rozhkov, Yu.K. Sykulev, V.V. Lavrent’yev, F. Franek // Immunol. Lett.- 1981.- V. 3.-№l.-P. 5−11.
  131. Keitel T. Crystallographic analysis of anti-p24 (HIV-1) monoclonal antibody cross-reactivity and polyspecificity / T. Keitel, A. Kramer, H. Wessner, C. Schlotz, J. Schneider-Mergener, W. Hohne // Cell.- 1997, — V. 91.- P. 811−820.
  132. Khalikova E. Microbial Dextran-Hydrolyzing Enzymes: Fundamentals and Applications / E. Khalikova, P. Susi, T. Korpela // Microbiol. Mol. Biol. Rev.-2005.- V. 69.- № 2.- P. 306−325.
  133. Komatsu T. Self-organized lipid-porphyrin bilayer membrance in vasicular form: nano-structure, photophysical properties and dioxygen coordination / T. Komatsu, A. Nakagawa, E. Tsuchida // Chem. Eur. J.- 2002, — V. 8.- P. 5469−5480.
  134. Krishnan L. Paratope Plasticity in Diverse Modes Facilitates Molecular Mimicry in Antibody Response / L. Krishnan, S. Lomash, B.P.J. Raj, K.J. Kaur, D.M. Salunke // J. Immunol.- 2007.- V. 178.- P. 7923−7931.
  135. Kurosawa Y. Organization, structure and assembly of immunoglobulin heavy chain diversity DNA segments / Y. Kurosawa, S. Tonegawa // J. Exp. Med.-1982.-V. 155.- P. 201.
  136. Kurstak E. Enzyme Immunodiagnosis / E. Kurstak // London: Acad. Press.- 1986.-235 p.
  137. Kwas M. Use of electrophoresis in polyacrylomide gel (SDS-PAGE) for evaluating IgG structure the main component of human intravenous immunoglobulin // M. Kwas, D. Buchole, J. Slusarzyk // Med. Dosw Mikrobiol.-2000.- V. 52.- № 3.- P. 301−309.
  138. Li S. Liposome-encapsulated actin-hemoglobin (LEAcHb) articial blood substitutes / S. Li, J. Nickels, A.F. Palmer // Biomaterials.- 2005.- V. 26.- P. 37 593 769.
  139. Lopes de Menezes D.E. Selective targeting of immunoliposomal doxorobicin against human multiple myeloma in vitro and ex vivo / D.E. Lopes de Menezes, L.M. Pilarski, A.R. Belch, T.M. Alien // Biochim. Biophys. Acta.- 200.-V. 1466 (1−2): 205−20.
  140. Manivel V. Maturation of an antibody response is governed by modulations in flexibility of the antigen-conbining site / V. Manivel, N.C. Sahoo, D.M. Salunke, K.V. Rao // Immunity.- 2000.- V. 13.- P. 611−620.
  141. Martin L.G. Serum antibodies against human albumin in critically ill and healthy dogs / L.G. Martin, T.Y. Luther, D.C. Alperin, J.M. Gay, S.A. Hines // J. Am. Vet. Med. Assoc.- 2008.- V. 232.- № 7.- P. 1004−1009.
  142. Mc Kinney M. M A sempl, non-chromatographic procedure to purify immunoglobulins from serum and ascites fluid / M.M. Mc Kinney, A. Parkinson // J. Immunol. Meth.- 1987.- V. 96.- № 2.- P. 271−278.
  143. Mathews K.A. The therapeutic use of 25% human serum albumin in critically ill dogs and cats / K.A. Mathews // Vet. Clin. North. Am. Small. Anim. Pract.- 2008.- V. 38.- № 3.- P. 595−605.
  144. Michaelson Т.Е., Frangione В., Franklin E.C. Primary structure of the «hindge» region of human IgG3 / Т.Е. Michaelson, B. Frangione, E.C. Franklin // J. Biol. Chem.- 1977.- V. 252.- P. 883−889.
  145. Mimura Y. Role of oligosaccharide residues of IgGl-Fc in Fc gamma Rllb binding / Y. Mimura, P. Sondermann, R. Ghirlando, J. Lund, S.P. Young, M. Goodall, R. Jefferis // J. Biol. Chem.- 2001.- V. 276.- № 49.- P. 45 539−45 547.
  146. Montoya A. Long-term storage of peroxidase-labeled immunoglobulins for use in enzyme immunoassay / A. Montoya, J.V. Castell // J. Immunol. Methods.- 1987.- V. 99.- № 1.- P. 13−20.
  147. Nakagawa A. O2 binding to human serum albumin incorporating iron porphyrin with a covalently linked metyl-L-histidine isomer / A. Nakagawa, T. Komatsu, M. Iizuka, E. Tsuchida // Bioconjugate Chem.- 2008.- V. 19.- P. 581 584.
  148. Nakane P. K. Peroxidase-labeled antibody a new method of conjugation / P. K. Nakane, A. ICawaoi // J. Histochem. Cytochem.- 1974.- V. 22.- № 12.- P. 1084−1091.
  149. Nisonoff A. Allotypes of rabbit, human ana mouse immunoglobulins / A. Nisonoff, J.E. Hopper, S.B. Spring // Antibody Molecule / N.-Y. Academic Press.-1975.-P. 346−406.
  150. Nollens H.H. Cross-Reactivity between Immunoglobulin G Antibodies of Whales and Dolphins Correlates with Evolutinary Distance // H.H. Nollens, C.
  151. Ruiz, M.T. Walsh, F.M.D. Gulland, G. Bossart, E.D. Jensen, J.F. McBain, J.F.X. Wellehan // Ciin. Vaccine Immunol.- 2008.- V. 15.- № 10, — P. 1547−1554.
  152. Olio R. Mouse immunoglobulin allotypes: Postduplication divergence of y2a and y2b chain genes / R. Olio, F. Rougeon // Nature.- 1982.- V.- 296.- P. 761 763.
  153. Pace C.N. How to measure and predict the molar absorption coefficient of a protein / C.N. Pace // Protein Sci.- 1995.- № 4.- P. 2411−2423.
  154. Pessela B.C. Simple pyrification of immunoglobulins from whey proteins concentrate / B.C. Pessela, R. Torres, P. Batalla, M. Fuentes, C. Mateo, R. Fernandez-Lafuente, J.M. Guisan // Biotechnol. Prog.- 2006.- V. 22.- № 2.- P. 590 594.
  155. Poljak R.J. X-ray diffraction studies of immunoglobulins I R.J. Poljak II Adv. Immunol.- 1975.- 21.- P. 1−33.
  156. Porter R.R. The hydrolysis of rabbit y-globulin and antibodies with crystalline papain / R.R. Porter // Biochemistry.- 1959.- № 73.- P. 119−126.
  157. Putnam F.W. The Plasma Proteins: Structure, Function and Genetic Control. Vol. 3, 2d ed., Academic Press, NY 1977
  158. Qi Y. Chromatography on DEAE ion-exchange and Protein С affinity columns in tandem for the separation and purification of proteins / Y. Qi, Z. Yan, J. Huang//J. Biochem. Biophys. Methods.- 2001.- V.49.~ № 1−3.- P. 263−273.
  159. Rameez S. Biocompatible and biodegradable polymersome encapsulated hemoglobin: a potential oxygen carrier / S. Rameez, H. Alosta, A.F. Palmer // Bioconjugate Chem.- 2008.- V. 19.- P. 1025−1032.
  160. Rhodes D.G. Determination of Purity / D.G. Rhodes, T.M. // Laue Methods Enzymol. / Ed. M.P. Deutscher. London. Acad. Press.- 1990.- V. 182.- P. 555−586.
  161. Sazinsky S.L. Aglycosylated immunoglobulin Gj variants productively engage activating Fc receptors / S.L. Sazinsky, R.G. Ott, N.W. Silver, B. Tidor, J.V. Ravetch, K.D. Wittrup //PNAS.- 2008.- V. 105.- № 51.- P. 20 167−20 172.
  162. Shimizu M. Comparative studies on molecular stability of immunoglobulin G from different species/ M. Shimizu, H. Nagashima, K. Hashimoto // Сотр. Biochem. Physiol.- 1993.-V. 106B.-№ 2.-P. 255−261.
  163. Shneider R. The HSSP database of protein structure-sequence aligments / R. Shneider, A. de Daruvar, C. Sander // Nucl. Acids Res.- 1997.- V. 25.- P. 226 230.
  164. Schreiber A. Artiodactylan phylogeny: An immunogenetic study based on comparative determinant analysis / A. Schreiber, D. Erker // Expl. Clin. Immunogenet.- 1990.- № 7.- P. 234−243.
  165. Sisti A.M. Preparation of lyophilized and liquid intravenous immunoglobulin G: development and scale-up / A.M. Sisti, M.S. Vitali, M.J. Manfredi, J.A. Zarzur // Vox Sang.- 2001.- V. 80.- № 4.- P. 216−224.
  166. Steele E. J. Mechanism of Antigen-Driven Somatic Hypermutation of Rearranged Immunoglobulin V (D)J Genes in the Mouse / E. J. Steele, H. S. Rothenfluh, R. V. Blanden // Immunology and Cell Biology.- 1997.- V. 75.- P. 8295.
  167. Steele E. How Have Antibody Genes Evolved? / E. Steele, R. Blanden, H. Rothenfluh // Australasian Science.- 1996.- V. 17.- № 4.- P. 46−49.
  168. Steinbuch M. Protein Fractionanion by Ammonium Silphate Rivanol and Caprylic Acid Precipitation / M. Steinbuch// Methods of Plasma Protein Fractionation / Ed. J. M. Curling. London: Acad. Press.- 1980.- P. 35−56.
  169. Shtilman M.I. Immobilization on Polymers / M.I. Shtilman // Utreht. Tokyo.VSP.- 1993.- 496 p.
  170. Shtilman M. I Polymeryc fungicides (Review) / M.I. Shtilman, M. Tzatzarakis, M.M. Lotter //Polymer Sci.- Ser. В.- № 41, — P. 1367−1375.
  171. Fractionation / Ed. J. Curling London. Acad. Press.- 1980.- P. 107−116.
  172. Tanaka K. High quality human immunoglobulin G purified from Cohn fractions by liquid chromatography / K. Tanaka, E. Sawatani, G.A. Dias, E.M. Shigueoka, T.C. Campos, H.C. Nakao, F. Arashiro // Braz. J. Med. Biol. Res.-2000, — V. 33.-№ l.-P. 27−30.
  173. Teichmann S.A. Determination of protein function, evolution and interaction by structural genomics / S.A. Teichmann, A.G. Murzin, C. Chothia // Curr. Opin. Struct. Biol.- 2001.- V. 11, — P. 354−363.
  174. The Human IgG Subclasses. Molecular Analysis of Structure, Function and Relation / Ed. F. Shakib.- Oxford.- 1990.
  175. Tijssen P. Practice and Theory of Enzyme Immunoassays / P. Tijssen // Amsterdam. Elsevier.- 1985.- 548 p.
  176. Tonegawa S. Somatic recombination and mosaic structure of immunoglobulin gene / S. Tonegawa// Harvey. Lectures.- 1981.- P. 61−75.
  177. Tonegawa S. Somatic Generation of Antibody Diversity / S. Tonegawa// Nature.- 1983.- V. 302.- P. 575−581.
  178. Veerassamy S. A transition probability model for amino acid substitutions from blocks / S. Veerassamy, A. Smith, E.R. Tillier // J. Comput. Biol.- 2003.- V. 10.-P. 997−1010.
  179. Verkhovsky O.A. Determination of cross-reactive (common) epitopes of animal and human immunoglobulins using monoclonal antibodies / O.A. Verkhovsky, Yu.N. Fedorov // Russian Journal of Immunology.- 1997.- V. 2. № l.-P. 24−28.
  180. Vidarte L. Serine 132 Is the C3 Covalent Attachment Point on the CHI Domain of Human IgGl / L. Vidarte, C. Pastor, S. Mas, A.B. Blazquez, V. de los Rios, R. Guerrero, F. Vivanco // J. Biol.Chem.- 2001.- V. 276.- № 41.- P. 3 821 738 223.
  181. Vlugt-Wensink K.D.F. Preclinical and Clinical In Vitro In Vivo Correlation of an hGH Dextran Microsphere Formulation / K.D.F. Vlugt-Wensink, R. de Vrueh // Pharm. Res.- 2007.- V.24.- № 12, — P. 2239−2248.
  182. Von Behren L.A. Protective effect of poly-2-vinylpyridine-N-oxide on susceptibility of silica-treated mice to experimental histoplasmosis / L.A. Von Behren, S. Chaudhary, S. Rabinovich // Infect. Immun.- 1983.- V. 42.- № 2.-P. 818−823.
  183. Wang J. Functional Activities and Immunoglobulin Variable Regions of Human and Murine Monoclonal Antibodies Specific for the PI.7 PorA Protein Loop of Neisseria meningitides / J. Wang, G.A. Jarvis, M. Achtman, E.
  184. Rosenqvist, Т.Е. Michaelsen, A. Aase, J.M. Griffiss // Infect. Immun.- 2000.- V. 68.- № 4.- P. 1871- 1878.
  185. Wedemayer G.J. Structural Insights into the Evolution of an Antibody Combining Site / Wedemayer G.J., Pattern P.A., Wang L.H., Schultze P.G., Stevens R.C. // Science.- 1997.- V. 276.- P. 1665−1669.
  186. Weiller G. F. Recombination Signature of Germline Immunoglobulin Variable Genes / G. F. Weiller, H. S. Rothenfluh, P. Zylstra, L. M. Gay, H. Averdunk, E. J. Steele, R. V. Blanden // Immunology and Cell Biology.- 1998.- V. 76.- P. 179−185.
  187. A. L. / Material encapsulation and transport in core-shell micro/nanofibers, polymer and carbon nanotubes and micro/nanochannels / A.L. Yarin, E. Zussman, J. H. Wendorff, A. Greiner // Journal of Materials Chemistry.-2007.- V.17.-P. 2585−2599.
  188. Zubtsov D.A. Effect of mixing on reaction-diffusion kinetics for protein hydrogel-based microchips / D.A. Zubtsov, S.M. Ivanov, A.Yu. Rubina, E.I. Dementieva, V.R. Chechetkin, A.S. Zasedatelev //Journal of Biotechnology.-2006.- V. 122.-P. 16−27.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?