Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Динамические свойства лизоцима и некоторых других глобулярных белков: Данные метода рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения

Диссертация: Динамические свойства лизоцима и некоторых других глобулярных белков: Данные метода рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Изучение динамического поведения биополимеров привлекает большое внимание многих исследовательских групп, работающих в области физики и химии биологических систем. Этот интерес связан с тем, что попытки объяснения многих элементарных процессов (фотосинтез, каталитическая активность ферментов и т. д.) только лишь с точки зрения пространственной структуры и стабилизации биополимеров не привели… Читать ещё >

Содержание

  • Обзор литературы б
  • Глава 1. Исследование динамики вещества в конденсированной фазе Часть 1. Рэлеевское рассеяние мессбауэровского излучения (РРМИ)
    • 1. 1. Классификация процессов рассеяния
    • 1. 2. Рассеяние медленных нейтронов, синхротронного излучения, рентгеновских и 9 мессбауэровских гамма-квантов
    • 1. 3. Исследование внутренних движений конденсированного вещества методом 11 РРМИ
      • 1. 3. 1. Теоретические основы РРМИ
      • 1. 3. 2. Экспериментальное исследование динамики вещества методом РРМИ
  • Глава 2. Исследование внутримолекулярной динамики белков и их гидратации
    • 2. 1. Мессбауэровская абсорбционная спектроскопия
    • 2. 2. Дифракция рентгеновских лучей. 33 2.2.1 Мало- и среднеугловое рассеяние
    • 2. 3. Рассеяние нейтронов (РН)
    • 2. 4. Рэлеевское рассеяние мессбауэровского излучения
  • Глава 3. Аппаратура и методика измерений 56 3.1 Спектрометр РРМИ
  • Глава 4. Сравнение динамических свойств различных глобулярных белков и 61 толиглутаминовой кислоты в состоянии а- спирали и клубка. Данные Рэлеевского эассеяния Мессбауэровского излучения
  • Глава 5. Изучение процесса гидратации лизоцима и миоглобина с помощью 73 золыпеуглового рентгеновского рассеяния
  • Глава 6. Изучение влияния гидратации на динамику лизоцима методом 82 согерентного рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения 1 Структура и функция лизоцима
    • 2. Условия эксперимента
      • 5. 3. Результаты измерений и их обработка
  • Выводы ЮЗ

Динамические свойства лизоцима и некоторых других глобулярных белков: Данные метода рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Изучение динамического поведения биополимеров привлекает большое внимание многих исследовательских групп, работающих в области физики и химии биологических систем. Этот интерес связан с тем, что попытки объяснения многих элементарных процессов (фотосинтез, каталитическая активность ферментов и т. д.) только лишь с точки зрения пространственной структуры и стабилизации биополимеров не привели к ясному их пониманию [1]. В настоящее }ремя считается установленным, что конформационные превращения молекул биополимеров злияют на их функциональные свойства. Так, например, согласно многим моделям ферментативного катализа и процесса переноса электрона функциональная активность белков гепосредственпо связана с их динамическими свойствами [1−6]. Внутриглобулярная динамика irpaeT важную роль в функционировании даже простейших небольших по размеру белков. Например, кислород должен попасть в активный центр миоглобина, который находится внутриюлекулы. Однако в структуре молекулы этого белка не существует специального канала для фохождения кислорода. Активность миоглобина обеспечивается флуктуационными тепловыми (вижениями атомных групп молекулы, которые обеспечивают диффундирование (дрейф) :ислорода к активному центру. Для понимания функционирования белков, важно выяснить, :акие именно группы белковой молекулы движутся и с какой амплитудой, а также времена: орреляции их движений. Поэтому, изучение внутриглобулярной динамики является ктуальным вопросом современной биофизики. Белки функционируют в водном окружении, ода принимает активное участие в формировании нативной структуры и нативной динамикиелка. Поэтому, важным является вопрос о динамике связанной с белком воды. В связи с этим едется интенсивное исследование динамики белков различными физическими методами, таких ак водородный обмен [7], метод спиновых меток [8], гамма — резонансная спектроскопия 10−13], рентгенодинамический анализ (РДА) [14, 137], рассеяние нейтронов (РН) [9, 15, 125] и .д. Прямые методы исследования флуктуаций структуры, такие как гамма — резонансная пектроскопия, метод спиновых меток, ЯМР [21, 14], люминесценция, дают, по-существу, анные о локальных движениях в биополимерах. Методы РДА, РН, и мессбауэровской бсорбционной спектроскопии (MAC) позволяют не только качественно, но и количественно писывать динамические свойства биополимеров с помощью корреляционных функций Ван юва, в которых содержится вся структурная и динамическая информация об изучаемой системе [17, 18]. В методе MAC возможно измерение энергии у-лучей с точностью до ^Е/Е~1(Г15, однако, этот метод не позволяет варьировать переданный у-квантом системе ямпульс. В методе рентгеноструктурного анализа легко варьируется переданный импульс, но «фактически полностью утрачивается энергетическое разрешение вследствие большой ширины зентгеновской линии по сравнению с характерными изменениями энергии рассеянных системой фотонов [19]. Метод рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения (РРМИ) обладает достоинствами как MAC так и рентгеноструктурного анализа. Использование в методе ЭРМИ комбинации мессбауэровского источника и детектора позволяет обуславливает шергетическое разрешение такое же, как и в MAC. Это на несколько порядков выше достигнутого разрешения даже для прецизионных нейтронных спектрометров (~10~6 эв), не Х) воря уже о РДА (1 эв). Такое энергетическое разрешение метода позволяет регистрировать 5елковые движения с временами корреляции ~ 10~6 -Ю-9 сек по уширению линии шергетического спектра или движений с временем корреляции < 1СГ9 сек по уменьшению доли /пругого рассеяния. В то же время в РРМИ имеется возможность изменения угла приема эассеянного излучения (переданного импульса), в том числе до сравнительно малых углов. Это юзволяет получать данные о подвижности в пределах значительно больших областях, чем в ИАС, то есть о движениях с большой амплитудой. Еще одно преимущество РРМИ перед MAC юстоит в том, что рассеивающий образец может и не содержать мессбауэровских ядер. Этот [>акт, как и то, что в РРМИ возможны измерения при более высоких температурах и степеняхидратации делает РРМИ универсальным методом исследования динамики атомов в: онденсированной фазе [19, 20]. Сравнительно долгое время результаты в РРМИ получали с [спользованием «некогерентного» варианта метода, то есть с применением мягких условий юллимации [22, 13]. Такой подход позволяет значительно увеличить набираемую статистику, а акже в этом случае значительно проще интерпретация экспериментальных данных. Не так (авно динамику белков стали изучать с помощью «когерентного» варианта метода, т. е. с [спользованием жестких условий коллимации [23, 24, 25]. С помощью «когерентного» варианта ютода, в принципе, возможно определить форму м размеры движущихся сегментов в глобуле.)днако, когерентные эффекты значительно труднее для интерпретации. Еще одна [ринципиальная трудность состоит в том, что белки нормально функционируют лишь в водном •кружении или в растворителе, содержащем воду. Поэтому изучение динамики белковриводит к изучению динамики двухили трехкомпонентных систем.

Целью работы было изучение изменения динамических свойств водно-белковых систем приIX последовательной гидратации на примере ряда глобулярных белков — в основном, лизоцима, 1 также миоглобина, сывороточного альбумина человека и а-лактальбумина, установление размеров и формы движущихся групп в глобуле лизоцима, получение количественных характеристик внутриглобулярной динамики, межглобулярной динамики лизоцима и динамики лежбелковой воды. Также была поставлена задача сравнить динамику глобулярных белков) азных структурных типов — ос и (а+Р).

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, 6 глав, выводов, приложений и: писка цитируемой литературы. УДЕРЖАНИЕ РАБОТЫ

Выводы.

Измерены зависимости неупругой интенсивности РРМИ от угла рассеяния на лизоциме при его последовательной гидратации.

Получены экспериментально зависимости упругой доли РРМИ от степени гидратации для ряда глобулярных белков (миоглобина, сывороточного альбумина человека, лизоцима и а-лактальбумина) и модельной системы — полиглутаминовой кислоты в состоянии а-спирали и неупорядоченного клубка.

Изучены зависимости интенсивностей болынеуглового рассеяния рентгеновского излучения на лизоциме, миоглобине и сывороточном альбумине человека от угла рассеяния при последовательной гидратации этих белков.

Проведены исследования процесса гидратации/дегидратации белков (от степени гидратации 0.05 до 1 и обратно) методом болынеуглового рентгеновского рассеяния (БРР). Этот процесс оказался обратимым (при достижении минимальной степени гидратации дифракционная картина БРР повторяет начальную). Для описания формы и интенсивности первого пика для образцов со степенью гидратации Ь=0.2 и выше был применен метод кубиков. Для описания рассеяния от слабо гидратированных белков применялось паракристаллическое приближение. Оказалось, что вся экспериментальная кривая не может быть описана этими методами: в методе кубиков пик (зт9/А=0.05 А" 1) получается значительно ниже пика (зте/А=0.12 А" '), в паракристаллическом приближении получается обратное соотношение в интенсивностях пиков.

Из анализа зависимостей упругой доли РРМИ выяснилось, что белки структурного типа (а+Р) (лизоцим, а-лактальбумин) жестче, чем а-спиральные белки — миоглобин и сывороточный альбумин человека, т. е. среднеквадратичные отклонения атомных групп (при одинаковой степени гидратации) выше для а-спиральных белков, нежели для частично Р-складчатых. Получено, что а-спиральные белки имеют динамические свойства, близкие к свойствам неупорядоченного клубка, у частично Р-складчатых белков эти свойства близки к а-спиральной полиглутаминовой кислоте.

Проведено компьютерное моделирование зависимостей неупругой интенсивности РРМИ для гидратированного лизоцима с целью извлечения количественных данных о внутренней динамике глобулы и глобулы как целого. Оказалось, что: а) для образца лизоцима со степенью гидратации Ь=0.05 наилучшее согласие с экспериментом достигается, если использовать в качестве сегментов домены (см. Таблицу в главе 6). Для образца с Ь=0.2 экспериментальные данные лучше всего описываются комбинацией индивидуальных движений атомов и кооперативных движений ос-спиралей и рскладок (см. Таблицу). Для образца со степенью гидратации Ь=0.45 наилучшее согласие с экспериментом достигнуто при использовании индивидуальных движений атомов и кооперативных движений а-спиралей и Р-складок (см. Таблицу) — б) амплитуды движений атомных групп сильно растут с увеличением степени гидратациив) получено, что для образцов со степенями гидратации Ъ=0.2 вклад в неупругую интенсивность рассеяния дает связанная с белком вода, а для степени гидратации И=0.45 также и квазисвободная вода, причем амплитуда движений молекул связанной воды увеличивается при увеличении степени гидратации лизоцима.

В заключение я благодарю моего научного руководителя, Ю. Ф. Крупянского за помощь, консультации и замечания на всех этапах работы, а также за плодотворное обсуждение результатов экспериментов и расчетов. Выражаю свою искреннюю благодарность Д. А. Москалеву за неоценимую помощь в создании экспериментальной аппаратуры, а также всему коллективу лаборатории динамики биополимеров за создание творческой атмосферы, внимание и доброжелательность.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л. А. Проблемы биологической физики. — М. Наука, 1977.
  2. М. В. Молекулярная биофизика. М. Наука, 1988.
  3. А.Б. Биофизика, М.: Высшая школа, 1987, Т.1. 320 с.
  4. Н., Wolynes P.G. // Physics Today, 1994, № 2, р.58−64.
  5. К.В. // Биофизика, 1994, Т.39, С. 949−967.
  6. Д.С., Хургин Ю. И., Шноль СЭЛ Биофизика, 1987, Т.32, С.775−781
  7. Л.В., Лебедев Ю. О., Носова Н. Г. Динамическая структура глобулярных белков : конформационная жесткость и флуктуационная подвижность. Мол. Биол., 1983, т. 17, № 3, с. 543−568.
  8. Г. И., Котельников А. И. Изучение флуктуационной внутримолекулярной подвижности белков методом физических меток. Мол. Биол., 1983, т. 17, № 3, с. 505−518.
  9. Doster W., Cusack S. and Petry W. Dynamic instability of liquidlike in a globular protein observed by inelastic neutron scattering. Phys. Rev. Lett., 1990, v.65, N8, p. 1080−1083.
  10. В.И., Крупянский Ю. Ф., Фролов Е. Н. Роль конформационных подсостояний в реакционной способности белковых молекул. Мол. Биол., 1983, т. 17, № 3, с. 532−542.
  11. П.Фролов Е. Н., Мокрушин А. Д., Лихтенштейн Г. И., Трухтанов В. И., Гольданский В. И. Исследование динамической структуры белков методом гамма резонансных меток. Докл. АН СССР, 1973, т. 212, № 1, с. 165 — 168.
  12. В.Е., Стукан Р. А., Гольданский В. И. Исследования динамики водно-белковых систем методом гамма-резонансной спектроскопии. Мол. Биол., 1979, т. 13, № 2, с. 443−449.
  13. И.П. Гамма-резонансная спектроскопия белков и модельных соединений. М., Наука, 1988.
  14. Malcolm W MacArthur, Roman A Laskowski, Janet M Thornton. Knowledge-based validation of protein structure coordinates derived by X-ray crystallography and NMR spectroscopy. Current Opinion in Structural Biology 1994, 4:731−737.
  15. Doster W., Cusack S. and Petry W. Dynamic transition of myoglobin revealed by inelastic neutron scattering.//Nature, 1989, 337, 754−756.
  16. V., Patzelt H., Ferrand M., Pfister C., Oesterhelt D., Zaccai G. // PNAS USA, 1998, V.95, P.4970−4975.
  17. Albanese G., Deriu A. High Energy Resolution X-ray Spectroscopy. Rivista del Nuovo Cvimento, vol. 2, № 9, 1979.
  18. D. C. (1979) The scattering of Mossbauer radiation by condensed matter. Rep. Prog. Phys., 1979, v.2, № 9, p. 1−40.
  19. Gerhard Wider, Kurt Wuthrich. NMR spectroscopy of large molecules and multimolecular assemblies in solution. Current Opinion in Structural Biology 1999, 9:594−601.
  20. V.I., Krupyanskii Yu.F., // Quart. Rev. Of Biophys. 1989, v. 2, p. 39−92.
  21. Yu.F., Goldanskii V.I., Nienhaus G.V., Parak F. // Hyperfme Interactions, 1990, V. 53, p. 59−74.
  22. Nienhaus G.V., Hartmann H., Parak F., Heoinzl I., Huenges E. Hyperfme Interactions, 1989, V. 47, p. 299−305.
  23. Albanese G., Deriu A., Cavatorta F., Krupyanskii Yu.F., Suzdalev I.P., Goldanskii V.I., Hyperfme Interact. 1986, v. 29, p. 1407−1409.
  24. Frauenfelder H" McMahon B.// PNAS USA, 1998, V95, P4795−4797.
  25. H., Petsko G.A., Tsernoglou D. //Nature, 1979, V 280, P. 558−563
  26. Tzara C., Barloutad R. Recoilless Rayleigh scattering in solids. Phys. Rev. Lett. 1961, v.7, № 4, p. 405−406.
  27. Ю.М., Афанасьев A.M., Перстнев И. А. Теория резонансного брэгговского рассеяния гамма-квантов на регулярных кристаллах. ЖЭТФ, 1968, т. 54, № 5.
  28. Е.В., Скляревский В. В., Восканян Р. А., Артемьев А. Н. Ядерная дифракция резонансного гамма-излучения на атнтиферромагнитном кристалле. Письма в ЖЭТФ, 1969, т. 9, № 2., с. 123−127.
  29. В.А. Дифракция мессбауэровского гамма-излучения на кристаллах. УФН, 1975, т. 115, № 4, с. 553−601.
  30. М.А., Кузьмин Р. Н. Мессбауэровская гамма-оптика. М. МТУ, 1982
  31. O’Connor D. A., Butt N. М. The detection of inelastic scattering of gamma-rays at crystal diffraction maxima using the Mossbauer effect. Phys. Letters, 1963, v.7, № 4, p.233−235.
  32. Ю.Ф., Суздалев И. П., Гольданский В. И. Рэлеевское рассеяние мессбауэровского излучения метод изучения статической структуры и динамики биополимеров. Тезисы докладов пленарных лекций I Всесоюзного биофизического съезда. М., 1982, с. 121.
  33. К., Гольдбергер М. Теория столкновений. М., Мир, 1967.
  34. А.И., Зельдович Я. Б., Переломов A.M. Рассеяние, реакции и распады в нерелятивистской квантовой механике. М., Наука, 1971.
  35. И.И. Физика нейтронов низких энергий. М., Наука, 1965
  36. Альфа-, бета- и гамма-спектроскопия / под редакцией Д. Зигбана. М., Атомиздат, Вып. 1, 1969.
  37. Т., Джонсон J1. Кристаллография белка. М., Мир, 1979.
  38. А. Статистическая физика. М., Мир, 1979.
  39. D. С., Dean G. Molecular vibration in glassy glycerol measured by Mossbauer scattering. J. Phys. 1975, v. C8, № 8, p. 1276−1284.
  40. Champeney D. C., Woodhams F.W.D. Investigation of molecular motions in supercooled liquids by Mossbauer scattering. J. Phys., 1968, v. IB, № 3, p.620−631.
  41. Elliot J. A., Hall H.E., Bundary D.S.P. Study of liquid diffusion by Mossbauer absorption and Rayleigh scattering. Proc. Phys. Soc., 1966, v. 89, № 3, p. 595−612.
  42. Rahman A., Singwi K.S., Sjolander A., Theory of slow neutron scattering by liquids. Phys. Rev., 1983, v. B28, № 1, p. 82−87
  43. Е.Э., Крупянский Ю. Ф., Гольданский В. И., Журавлева Т. В., Суздалев И. П. Исследование фазовых переходов в некоторых органических соединениях с помощью РРМИ. ЖЭТФ, 1977, т.'72, № 6, с. 2172−2179.
  44. Parak F., Hartmann H.,, Aumann K.D., Reuscher H., Rennekamp G., Bartunik H., Steigemann W.// Eur.Biophys.J., 1987, V15, P 237
  45. Chezzi C., Merlini A., Pace S. Determination of thermal diffuse scattering in a silicon crystal by means of the Mossbauer effect. Nuovo Cimento, v. 64b., № 1, P.103−116, 1972
  46. Albanese G., Chezzi C., Merlini A., Pace S. Determination of thermal diffuse scattering at the Bragg reflection of Si and A1 by means of the Mossbauer effect. Phys. Rev. 1972, v. 5b, № 5, p. 1746−1757.
  47. P. Оптические принципы дифракции рентгеновских лучей. М., ИЛ, 1950.
  48. Albanese G., Chezzi С. Anharmonic contribution to elastic and inelastic scattering of X-rays at Bragg reflection in aluminum. Phys. Rev. 1973, v. 8B, № 4, p. 1315−1323.
  49. Butt N.M., O’Connor D.A. The determination of X-ray temperature factor for aluminum and potassium chloride single crystals using nuclear resonant radiation. Proc. Phys. Soc. 1967, v. 90, № 1, p. 247−252.
  50. Butt N.M., Solt G. Anharmonic non-Gaussian contribution to Bragg diffraction. Acta Crystall. 1971, v. 27B, № 3, p. 238−243.
  51. Austin R.H., Beeson K., Eisenstein L., Frauenfelder H., Gonsalus К // Biochemistry, 1975, V.14, P.5355
  52. O’Connor, Spicer E.R. The scattering of y-rays by optical phonons in barium titanate. Phys. Lett.1967, v. 29A, ,№ 3,p. 136−137. 57. Soltwisch M., Elwenspoek M., Quitmann D. Molecular motion in supercooled glycerol. Molec.
  53. Phys. 1977, v. 34, № 1, p. 33−50 58. Soltwisch M., Elwenspoek M., Quitmann D. Molecular motion in supercooled glycerol. 2. A
  54. Temperature dependence from Mossbauer scattering. Molec. Phys. 1978, v. 35, № 5, p. 1221−1231.
  55. Champeney D.C., Sedwig D.F. Investigation of molecular motion in same organic glasses and supercooled liquids by Mossbauer scattering. J. Phys. 1972, v. 5, № 14, p. 1903−1913
  56. Albanese G., Deriu A., Chezzi C. Rayleigh scattering of Mossbauer y-rays in the amorphous polymer polymethyl methacrilate. Nuovo Cimento 1979, v. 5IB, № 2, p. 313−326.
  57. Albanese G., Deriu A. Influence of low frequency exitations on the Rayleigh scattering of Mossbauer radiation. Phys. Stat. Solidi (b) 1981, v. 107, № 2, p. K115-K117.
  58. Albanese G., Bridelli M.G., Deriu A. Structural dynamics of melanin investigated by Rayleigh scattering of Mossbauer radiation. Biopolymers, 1984, v. 23, № 8, p. 1481−1498.
  59. Е.Н., Мокрушин А. Д., Лихтенштейн Г. И., Трухтанов В. И., Гольданский В. И. Исследование динамической структуры белков методом гамма-резонансных меток. Докл. АН СССР, 1973, т. 212, № 1, с. 165−168.
  60. Parak F., Finck P., Kucheida D., Mossbauer R.L. Fluctuation between conformational substates in deoxygenated myoglobin. Hyp. Int. 1981, v. 10, № 4, p. 1075−1077.
  61. Parak F., Frolov E.N., Mossbauer R.L., Goldanskii V.I. Dynamics of metmyoglobin crystals investigated by nuclear gamma resonance absorption. J. Mol. Biol. 1981, v. 145, № 4, p. 825−833.
  62. E.H., Белоногова О. В., Лихтенштейн Г. И. Исследование подвижности спиновых и мессбауэровских меток, связанных с макромолекулами. В кн. Равновесная динамика нативной структуры белка. Пущино, 1977, с. 99−142.
  63. В.Е., Фролов Е. Н., Белоногова О. В., Стукан Р. А., Гольданский В. И., Берг А. И., Мей Л. Исследование динамики водно белковых систем методом у-резонансной спектроскопии. Мол. Биол. 1979, т. 13, № 2, с. 443−449.
  64. О.В., Фролов Е. Н., Гольданский В. И. и др. Изучение влияния степени гидратации на подвижность мессбауэровских атомов в активных центрах металлоферментов и переносчиков. Докл. АН СССР, 1978, т. 241, № 1, с. 219−222.
  65. Keller Н., Debruner P.G. Evidence for conformational and diffusion mean square displacements in frozen aqueous solution of oxymyoglolbin. Phys. Rev. Lett. 1980, v. 45, № 1, p. 68−71.
  66. К.В., Рубин А. Б. теория эффекта Мессбауэра в белках. Биофизика, 1980, т. 25, № 5, с. 796−802.
  67. К.В., Рубин А. Б. Конформационная подвижность и теория эффекта Мессбауэра в биологических системах. Молек. Биол., 1980, т. 14, № 6, с. 1323−1335.
  68. Knapp E.W., Fischer S.F., Parak F. The influence of protein dynamics on Mossbauer spectra. J. Chem. Phys. 1983, v. 78, № 7, p. 4701−4711.
  69. Nowik I., Bauminger E.R., Cohen S.G., Ofer S. Spectral shapes of Mossbauer absorption and incoherent neutron scattering from harmonically bound nuclei on Brownian motion: Application to macromolecular system. Phys. Rev. 1985, v. 31a, N4, p. 2291−2299.
  70. К.В., Рубин А. Б., Чернавский Д. С., Килячков А. А. Эффект Мессбауэра, конформационная подвижность и влажность белков. Биофизика, 1981, т. 26, № 2, с. 228−232.
  71. Chernavskii D.S., Frolov E.V., Goldanskii V.I., Kononenko A.A., Rubin A.B. Electron Tunneling process and the segment mobility of macromolecules. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1980, v. 77, N12, p. 7212−7221.
  72. А.А., Шайтан К. В., Рубин А. Б., Чернавский Д. С. Об интерпретации эффекта Мессбауэра в белках. Биофизика, 1980, т. 25, № 6, с. 981−984.
  73. К.В., Рубин А. Б. Стохастическая динамика и эффект Мессбауэра. Биофизика 1984, т. 29, № 5, с. 735−739.
  74. Knapp E.W., Fischer S.F., Parak F. Protein dynamics from Mossbauer spectra. The temperature dependence. J. Phys. Chem. 1982, v. 86, N2, p. 5042−5047.
  75. Parak F., Knapp E.W. A consistent picture of protein dynamics. Proc. Nat. Acad. Sci. USA 1984, v. 81, N22, p. 7088−7092.
  76. Nowik I., Bauminger E.R., Cohen S.G., Ofer S. Mossbauer absorption in overdamped harmonically bound particles in Brownian motion. Phys. Rev. Lett. 1983, v. 50, N19, p. 1528−1531.
  77. Afanas’ev A.N., Sedov V.E. Mossbauer absorption spectra under continuous localized diffusion. -Phys. Stat. Sol. (b), 1985, v. 131, p. 299.
  78. Nadler W., Schulten K. Theory of Mossbauer spectra of proteins fluctuating between conformational substates. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1984, v. 81, N18, p. 5719−5723.
  79. Mayo K.H., Parak F., Mossbauer R.L. Observation of the elastic and quasi-elastic nuclear gamma-resonance absorption in hemoglobin crystals. Phys. Lett. 1981, v. 82a, N9, p. 468−470.
  80. Cohen S.G., Bauminger E.R., Nowik I., Ofer S., Yariv J. Dynamics of the iron -containing core in crystals of iron storage protein, ferritin, through Mossbauer spectroscopy. Phys. Rev. Lett. 1981, v. 46, N18, p. 1224−1248.
  81. Parak F., Knapp E.W., Kucheida D. Protein Dynamics. Mossbauer spectroscopy on deoxymyoglobin crystals. J. Mol. Biol. 1982, v. 161, N2, p. 177−194.
  82. Bauminger E.R., Nowik I., Cohen S.G., Ofer S., Yariv J. Dynamics of heme iron in crystal of metmyoglobin and deoxymyoglobin. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1983, v. 80, N2, p. 736−740.
  83. B.E., Стукан P.А., Давыдов P.M. Исследование релаксации неравновесных состояний гемоглобина методом ГР спектроскопии. — Биофизика, 1984, т. 29, № 3, с. 259−364.
  84. Levy A., Alston К., Rifkind J.M. Dynamics of hemoglobin investigated by Mossbauer spectroscopy. J. Biomol. Struct. Dynamics, 1984, v. 1, N5, p. 1299−1309.
  85. Mayo K.H., Kucheida D., Parak F., Chien J.C.W. Structural dynamics of human deoxyhemoglobin and hemochrome investigated by nuclear gamma-resonance absorption. Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1983, v. 80, N17, p. 5294−5296.
  86. Reinisch L., Heidemeier J., Parak F. Determination of the second order Doppler shift of iron in myoglobin by Mossbauer spectroscopy. Eur. Biophys. J. 1985, v. 12, N3, p. 167−172.
  87. Wise W.W., Debruner P.G., Wagner G. C. Dynamics of oxy and carbonmonoxy myoglobin studied by Mossbauer spectroscopy. Preprint. ILL-(EX)-84, 33p.
  88. Makinen M.W., Fink A.L. Reactivity and cryoenzymology of enzimes in the crystalline state. -Ann. Rev. Biophys. Biogen., 1977, v. 6, p. 301−343.
  89. Case D.A., Karplus M. Dynamics of ligand binding to heme proteins. J. Mol. Biol., 1979, v. 132, N3, p. 343−368.
  90. Perutz M.F., Regulation of oxygen affinity of hemoglobin. Ann. Rev. Biochem., 1979, v. 48, p. 327−386.
  91. JI.В. Тепловые движения белка: мелкомасштабные флуктуации и конформационные подсостояния. Мол. Биол., 1983, т. 17, № 4, с. 683−704.
  92. Kyriayan J., Petsko G.A., Levy R.M., Karplus M. Effect of anysotropy and anharmonicity on protein crystasllografic refinement. J. Mol. Biol., 1986, v. 190, n2, p. 227−254.
  93. Echols G. H., Anderegg J. W., J. Amer. Chem. Soc. 82, (1960) 5085.
  94. Beeman, W.W., in: Brumberger, H. (ed.): Small-Angle X-Ray scattering, Gordon & Breach Sci. Pub., New York-London-Paris, 1967, p. 197
  95. Kirste, R.G., Schulz, G.V., Sturmann, H.B., Z. Naturoforsch. 24b,(1969) 1385
  96. Sturmann, H.B., Z. Phys. Chem.(Neue Folge) 72(1970) 185
  97. Arndt, V.W., Riley, D.P., Proc. Roy. Soc. A247, (1955) 409
  98. Grigoryev, A.I., Volkova, L.A., Ptitsyn, O.B., Dokl. Acad. Nauk USSR 196 (1971) 711
  99. Frauenfelder H., Sligar S., Wolynes P.G.//. Science, 1991, V.254, 1598−1603.
  100. Kurinov I.V., Krupyanskii Yu. F., Suzdalev LP., Parak F. et. al. Khim. Fizika. 7 (1988) 3.
  101. Trewhella J. Insights into biomolecular function from small-angle scattering. Current Opinion in Structural Biology 1997, 7:702−708.
  102. Ptitsyn O.B., Fedorov B.A., Voronin L.A. X-Ray scattering at large angles as a method of studying intramolecular packing of a protein chain. Stadia biophysica, Berlin, Band 47, 1974, Heft 1, S, 9−25
  103. Watson, H.C., in: Brumberger, H. (ed.): Small-Angle X-Ray scattering, Gordon & Breach Sci. Pub., New York-London-Paris, 1967, p.267
  104. Langridge, R., Marvin, D.A., et all. J. Mol. Biol. 2 (1960) 38
  105. Fedorov B.A., Ptitsyn O.B., Voronin L.A. FEBS Letters 28 (1972) 188
  106. Fedorov B.A., Ptitsyn O.B., Voronin L.A. Molekul. Biol. 8 (1974) 693
  107. Fedorov B.A., Ptitsyn O.B., Voronin L.A. J. Appl. Cryst. 7 (1974) 181
  108. Ю.Ф., Албанезе Дж., Гольданский В. И. и др. Изучение динамики сывороточного альбумина человека методом когерентного рэлеевского рассеяния мессбауэровского излучения. //Молекулярная биология. 1992. Том 26, вып. 6.
  109. Mossbauer R.L. Hyperfine Interactions. 1989. v.47. P.299−310
  110. Carrier D.C., Xiao-min He, //Science. 1989, v. 244, P. 1195−1198
  111. G.U., Heinz J., Huenges E., Parak F. // Nature. 1989. v. 338, P.665−666.
  112. E. Обратная связь в электромеханических системах движения. Книга «Экспериментальная техника эффекта Мессбауэра». М. Мир, 1967, с. 57−75.
  113. Структура и стабильность биологических молекул. / Под редакцией М. В. Волькенштейна. М., Мир, 1973
  114. Вода в полимерах. / Под ред. С. М. Роуленда. М., Мир, 1984
  115. Ю.И. Гидратация глобулярных белков. Журнал Всесоюзного химического общества им. Д. И. Менделеева. 1976, т. 31, № 6, с. 684−690.
  116. В.Я., Хургин Ю. И. / Биохимия, 1972, т. 37, с. 493−497
  117. С. //J.Chim.Phys.1968. v.65. р.44.
  118. О.В. // J.Prot.Chem. 1987.V.6 р.273.
  119. Smith J., Cusack S., Karplus M. Et. al. Inelastic neutron scattering analysis of low frequency motion in proteins: A normal mode study of the bovine pancreatic trypsin inhibitor. J. Chem. Phys., 1986, v. 85, № 6, p.3636−3654.
  120. Shakhnovich E.I.//Phys.Rev.Lett. 1994. v.72.p.3907.
  121. R., Karplus M. // Science. 1987.v.235.p.318.
  122. Parak F., Hartman H., Schmidt M" Corungiu G., and Clementi E., Eur. Bioph. J. (1992) 21,313 320.
  123. Achterhold K., Keppler C., van Burck U., Chumakov A.I., Parak F. et. all. Mossbauer effect with Synchrotron radiation for the investigation of protein dynamics. ICAME-99, T2/1
  124. Keppler C., Achterhold K., van Burck U., Chumakov A.I., Parak F.et. all. Eur. Biophys. J. 25(1997) 221
  125. Achterhold K., Keppler C., Chumakov A.I., Parak F. et. all. Eur. Biophys. J. 25(1996) 43
  126. Herta C., Winkler H. et. all, Temperature dependent quadrupole splitting of oxy and deoxy myoglobin studied by nuclear resonant forward scattering of synchrotron radiation. ICAME-99, T2/12
  127. Zach C., Keppler C., Achterhold K., Huenges E. and Parak F. Angular and Temperature dependent RSMR on myoglobin using 183W and 57Fe. ICAME-99, T2/36
  128. Gassmann A., Ostermann A., Parak F. The importance of Fe-ligation and viscosity on protein dynamics of Mb. ICAME-99, T2/11
  129. Melchers B., Knapp E.W., Parak F. et. all, Biophys. J. 70 (1996), 2092−2099
  130. Parak F. et. all, Proc. Am. Inst. Phys. (1999)
  131. Petsko G. A., Ringe D., Fluctuations in protein structure from X-ray diffraction. Ann. Rev. Biophys. Biogen., 1984, v. 13, p. 331−371.
  132. Hartmann H., Parak F., Steigemann W, Petsko G.A., Ringe D.P. Frauenfelder H.// PNAS USA, 1982, V79, P. 4967
  133. Svergun D.I., Barberato C, Koch MH, Fetler L, Vachette P: Large differences are observed between the crystal and solution quaternary structures of allosteric aspartate transcarbamoylase. Proteins 1997, 27: 110−117.
  134. Krueger JK, Olah GA, Rokop SE, Zhi G, Stull JT, Trewhella J: Structures of calmodulin and a functional myosin light chain kinase in the activated complex: a neutron scattering study. Biochemistry 1997, 36: 6017−6023.
  135. Chen L, Hodgson KO, Doniach S: A lysozyme folding intermediate revealed by solution X-ray scattering. J Mol Biol 1996, 261: 658−671.
  136. Radford SE, Dobson CM, Evans PA: The folding of hen lysozyme involves partially structured intermediates and multiple pathways. Nature 1992, 358: 302−307
  137. Zernike F., Prins J. A., Z. Physik, 1927, B.41, S. 184−194.
  138. Guinier A., Fournet G. Small-Angle Scattering of X-rays. -N.Y.: Wiley, 1955
  139. Hosemann R., Acta Cryst., 4, 520 (1950)
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?