Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Взаимодействие между N-и C-доменами белка Sup35 в процессе прионизации в дрожжах Saccharomyces cerevisiae

Диссертация: Взаимодействие между N-и C-доменами белка Sup35 в процессе прионизации в дрожжах Saccharomyces cerevisiae
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Прионы — формы клеточных белков с измененной третичной структурой, поддерживающиеся автокаталитически. Впервые обнаруженные у млекопитающих, у которых они вызывают тяжелые поражения нервной системы, белки с прионными. свойствами впоследствии были охарактеризованы у микроорганизмов (детерминанты (Lacroute, 1971; Wickner, 1994), (Сох, 1965, Derkatch et al., 1996), (Derkatch et al., 1997, 2001… Читать ещё >

Содержание

  • Обозначения и сокращения
  • 1. Прионы низших эукариот (обзор литературы)
    • 1. 1. Общие свойства
    • 1. 2. Прионы мицелиальных грибов
    • 1. 3. Фактор [URE3]
    • 1. 4. Факторы [ZSP+], [SWt], [МОТЗ+], [OST"] и [MCA]
    • 1. 5. Фактор [PSf]
    • 1. 6. Фактор [Р/Л^]
    • 1. 7. Зависимость проявления и поддержания [PST*] от различных белков
    • 1. 8. Изгнание [PSГ1] под действием хлорида гуанидина и его механизмы
    • 1. 9. «Жизненный цикл» прионов
    • 1. 10. Изменения в структуре Sup35, влияющие на разные стадии «жизненного цикла» [PST"]
      • 1. 10. 1. Изменения, влияющие на стадию инициации
      • 1. 10. 2. Изменения, влияющие на стадию конверсии (передачи прионной конформации)
      • 1. 10. 3. Изменения, влияющие на стадию образования прионных «семян»
    • 1. 11. Прионизация гомологов белка Sup35 в дрожжах S. cerevisiae
    • 1. 12. Химерные конструкции, включающие различные домены белка Sup
  • 2. Постановка задачи работы
  • 3. Материалы и методы
    • 3. 1. Штаммы дрожжей Saccharomyces cerevisiae
    • 3. 2. Штаммы Esherichia col
    • 3. 3. Плазмиды
    • 3. 4. Среды и условия культивирования
    • 3. 5. Учет фенотипов
    • 3. 6. Стандартные генетические методы
    • 3. 7. Элиминация [РЗ/*] и [РбТ^-подобных факторов
    • 3. 8. Индукция экспрессии генов под контролем промотора СиР
    • 3. 9. Молекулярно-генетические методы
    • 3. 10. Методы микроскопирования
    • 3. 11. Получение белковых экстрактов для электрофореза в полиакриламидном геле
    • 3. 12. Получение белковых экстрактов для электрофореза в агарозном геле
    • 3. 13. Иммуноблотинг
  • 4. Результаты
    • 4. 1. Получение трансгенных штаммов, несущих в хромосоме ген БиРЗЗБР или 8ир358Р
    • 4. 2. Фенотипическое проявление рекомбинантных генов БиРЗЗБР и $ир358Р-275 в дрожжах ^.сегеушае
    • 4. 3. Нонсенс-супрессия у трансформантов трансгенных штаммов с геном БиРЗЗБР в хромосоме
    • 4. 4. Нонсенс-супрессия у трансформантов трансгенных штаммов с геном зир358Р-275 в хромосоме
    • 4. 5. Нонсенс-супрессия у трансформантов нетрансгенных штаммов
    • 4. 6. Агрегация белков 8ир358Р и 8ир358Р-275 в дрожжах $.сегел>151ае
      • 4. 6. 1. Иммунологическое исследование агрегации
      • 4. 6. 2. Цитологическое исследование агрегации белков 8ир358Р и 8ир358Р
    • 4. 7. Влияние изменения экспрессии гена Н8Р104 на эффективность супрессии и агрегации белка 8ир358Р у трансгенных штаммов с генами 8иР35БР и 5мр555Р-275 в хромосоме
    • 4. 8. Изучение агрегации белка Sup35SP-GFP и состава агрегатов, возникающих в клетках с полноразмерным SUP35 при экспрессии SUP35SP
      • 4. 8. 1. Визуализация агрегатов с помощью флуоресцентной микроскопии
      • 4. 8. 2. Оценка супрессии у трансформантов штамма 74-Д694 плазмидами, содержащими химерные гены SUP35S-GFP, SUP35SP-GFP и sup35SP-275-GFP
      • 4. 8. 3. Изучение состава агрегатов, образующихся при экспрессии гена SUP35SP в нетрансгенных штаммах, с помощью Вестерн-блот гибридизации
      • 4. 8. 4. Конструирование штаммов, несущих ген SUP35-HA в хромосоме, и изучение состава агрегатов, образующихся при экспрессии гена SUP35SP в таких штаммах
    • 4. 9. Изучение влияния экспрессии гена HSPI04 на поддержание [Р?/+]5/УЛ
      • 4. 9. 1. Эффект сверхэкспрессии гена HSP104 на поддержание [Р?7+]5т
      • 4. 9. 2. Эффект умеренной сверхэкспрессии гена HSP104 на поддержание [PSffP/s
    • 4. 10. Оценка зависимости поддержания [Р6Т+]57У5 от приона [PIN^]
    • 4. 11. Индукция и поддержание фактора [PSIi~]sp/s у диплоидных штаммов
    • 4. 12. Летальное взаимодействие факторов [PSf~ и [Р57+]5/У5 с мутантной аллелью sup35SP
  • 5. Обсуждение
  • Выводы

Взаимодействие между N-и C-доменами белка Sup35 в процессе прионизации в дрожжах Saccharomyces cerevisiae (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Белки-прионы и их необычные свойства стали в последнее время объектом пристального изучения. Первоначально обнаруженные у млекопитающих, у которых они вызывают тяжелые нейродегенеративные заболевания, белки со свойствами прионов были найдены у низших эукариот — дрожжей и нитчатого гриба Ро^эрога. Особую важность приобрели исследования прионов в связи с фактами переноса заболеваний от животных (коров) к человеку. Прионы — наследуемые формы клеточных белков с модифицированной третичной структурой, поддерживающиеся автокаталитически. Белки с прионными свойствами дрожжей Басскаготусея сегеугягае — одна из популярных областей генетических исследований. Фактор & сегегаше — прионная форма фактора терминации трансляции еКРЗ (БирЗб), один из наиболее изученных дрожжевых прионов. Для многих белков с прионными свойствами характерно разделение на прионизующий домен и функциональный домен. Изучение химерных конструкций, включающих прионизующий домен 8ир35, — перспективное направление биологии прионов, позволяющее исследовать механизмы их возникновения и воспроизведения в клетке. Использование трансгенных дрожжей с химерными генами позволяет изучать влияние взаимодействия между различными, доменами как на эффективность процесса прионизации, так и на способность преодолевать межвидовой^ барьер. В лаборатории физиологической генетики были показаны необычные прионизующие свойства химерного белка ЗирЗбЭР, объединяющего КМ-домен белка Бир35 & сегеушяе и С-домен белка 8ир35 дрожжей Р1сЫа теМапоИса.

ГЛАВА 1. ПРИОНЫ НИЗШИХ ЭУКАРИОТ ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1.1. Общие свойства.

Прионы — формы клеточных белков с измененной третичной структурой, поддерживающиеся автокаталитически. Впервые обнаруженные у млекопитающих, у которых они вызывают тяжелые поражения нервной системы, белки с прионными. свойствами впоследствии были охарактеризованы у микроорганизмов (детерминанты [URE3] (Lacroute, 1971; Wickner, 1994), [PSf] (Сох, 1965, Derkatch et al., 1996), [P/A^] (Derkatch et al., 1997, 2001), [/SP+] (Volkov, et al., 2002), [SWf] (Du et al., 2008), [MOT3-] (Alberti et al., 2009), [OST*] (Patel et al., 2009), [MCA] (Nemecek et al., 2009) дрожжейS. cerevisiae и [Het-s] (Coustou et al., 1997) гриба Podospora anserina). Для идентификации прионов низших эукариот был сформулирован ряд критериев (Wickner, 1994; Wickner et al., 2000; Wickner et al., 2006):

I. Неменделевский характер наследования, что свойственно также вирусам, плазмидам, цитоплазматическиморганеллам.

II. Возможность обратимого изгнания — потери прионного фенотипа и спонтанного его появления с некоторой частотой. Для изгнания чаще всего используют среду с 1−5 мМ гидрохлоридом гуанидина (ГГХ), который изгоняет большинство прионов S. cerevisiae, ноне влияет на [Het-s] (см. Uptain and Lindquist, 2002) и [MCA] (Nemecek et al., 2009).

III. Сверхпродукция белка увеличивает частоту, с которой прион. возникает de novo. Появление приона de novo — вероятностный процесс, и увеличение концентрации белка, способного к переходу в прионную форму, приводит к увеличению вероятности возникновения приона.

IV. Сходство прионного фенотипа и фенотипа мутации в гене, кодирующем белок приона, приводящей к нарушению функции белка. Этот критерий справедлив в тех случаях, когда прионная форма белка функционально не активна. Этому критерию отвечают прионные детерминанты [PS/1″ ], [URE3], [SWt], [МОТЗ+], [OSrb] и [МСА].

Характерная особенность белков, способных к прионизации, — наличие аминокислотных последовательностей, обогащенных Gln/Asn, склонных к образованию |3-слоёв (Osherovich and Weissman, 2001). Исключением являются белки РгР (есть последовательности, обогащенные Pro/Gly) и Het-s. Наличие участков, обогащённых Gln/Asn — диагностический признак, позволяющий выявлять белки, потенциально способные к прионизации (Michelitsch and Weissman, 2000).

ВЫВОДЫ.

1. Химерный белок 8ир358Р, объединяющий КМдомен белка БирЗб сегеушае и Сдомен белка БирЗб Р. теЬкапоНса, способен эффективно выполнять функции терминации трансляции в дрожжах З.сегетягае.

2. Мутация 8ир358Р-275, представляющая собой замену треонина на аланин в консервативном участке связывания с ГТФ, приводит к частичной инактивации химерного фактора терминации трансляции, и, как следствие, к повышенной эффективности нонсенс-супрессии в штаммах сегеушае с геном зир358Р-275 в хромосоме.

3. Химерный белок 8ир358Р способен образовывать два типа агрегатов — неприонные агрегаты, возникающие спонтанно и [Р/М]-независимо и прионные агрегаты, индуцируемые сверхэкспрессией гена 81/Р358Р в штаммах [РШ1].

4. Экспрессия гена 8С/Р358Р с центромерной плазмиды в штаммах [Р/А^] индуцирует появление гетероприона [РЗТ*]57'75, при этом после потери индуцирующей плазмиды с геном 811Р358Р не происходит конверсии в гомоприон [Р^].

5. Сочетание в диплоиде химерного гена 811Р358Р и фактора [Р81*5Р/5] или [Р57*] вызывает нарушение расхождения хромосом в мейозе и повышенную частоту гибели аскоспор.

6. Взаимодействие между прионизующим и функциональным доменами белка 8ир35, прямое или опосредованное другими белками, влияет на прионогенные свойства этого белка, в том числе на его способность к образованию агрегатов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.C., Саснаускас К., Гедвилайте А., Инге-Вечтомов С.Г. Химерные прионы дрожжей с нестабильным наследованием // Генетика. 2002. -Т.38. — С.300−305.
  2. К. В. Новый прионоподобный.детерминант дрожжей Saccharomyces cerevisiae, вовлеченный в контроль трансляции: Диссертация на соискание уч. степ, кандидата биол. наук. С-Пб., 2000. — 125с.
  3. С.П. Фенотипическое проявление гена SUP35 Pichia methanolica и прионизация его продукта в дрожжах Saccharomyces cerevisiae: Диссертация на соискание уч. степ, кандидата биол. наук. С-Пб., 2002 — 179с.
  4. С.П. И Инге-Вечтомов С.Г. Ген SUP35 Pichia methanolica является рецессивным супрессором в дрожжах Saccharomyces cerevisiae II Докл. Акад. Наук. 1998. — Т.361. — № 6. — С.825−829.
  5. С.П., Сопова Ю. В., Инге-Вечтомов С.Г. Прионизация продукта гена SUP35 Pichia methanolica в дрожжах Saccharomyces cerevisiae II Генетика. -2000. Т.36. — С.1322−1329
  6. И.А., Кожин С. А., Кожина Т. Н., Федорова И. В. Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов. Л.:Наука, 1984. — 144с.
  7. Инге-Вечтомов С. Г. Идентификация некоторых групп сцепления у Петергофских генетических линий дрожжей. // Генетика. 1971. — Т.7. — С.113−124.
  8. О.Н., Гетманова Е. В., Тихомирова B.JL, Инге-Вечтомов С. Г. Неоднозначность трансляции у дрожжей: генетический контроль и модификации. В кн.: Молекулярные механизмы генетических процессов. Сборник. — М.: Наука, 1990. -С.218−228.
  9. Ю.О., Деркач И. Л., Дагкесаманская А. Р., Тихомирова B.JL, Тер-Аванесян М.Д., Инге-Вечтомов С.Г. Нонсенс-супрессия при амплификации гена, кодирующего белковый фактор трансляции // Докл. АН СССР. 1988. — Т.301. -№ 5. — С.1227.
  10. С.В. Молекулярно-генетическая характеристика супрессорных мутантов по гену SUP35 дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Диссертация на соискание уч. степ, кандидата биол. наук. С-Пб., 2005. — 140с.
  11. Alberti S., Halfmann R., King О., Kapila A., Lindquist S. A systematic survey identifies prions and illuminates sequence features of prionogenic proteins. // Cell. -2009. V.137. -N.l. — P.146−58.
  12. Andrianova V. M, Inge-Vechtomov S.G. The Petergof genetic collection of microorganisms. S-Pb. 2003
  13. Bagriantsev S.N., Kushnirov V.V., Liebman S.W. Analysis of amyloid aggregates using agarose gel electrophoresis // Methods Enzymol. 2006. — V.412. — P.33−48.
  14. Bai M., Zhou J.M., Perrett S. The yeast prion protein Ure2 shows glutathione peroxidase activity in both native and fibrillar forms // J. Biol. Chem. 2004. — V.279 -N.48. — P.50 025−50 030.
  15. Baudin-Baillieu A., Fernandez-Bellot E., Reine F., Coissac E., Cullin C. Conservation of the prion properties of Ure2p through evolution. // Mol. Biol. Cell. -2003. V.14. -N.8. -P.3449−58
  16. Birnboim H.C. and Doly Y. A rapid alkaline extraction procedure for screening recombinant plasmid DNA. // Nucl. Acids Res. 1979. — V.7. — P. 1513−1524.
  17. Bonneaud N., Ozier-Kalogeropoulos O., Li G.Y., Labouesse M., Minvielle-Sebastia L., Lacroute F. A family of low and high copy replicative, integrative and single-stranded S. cerevisiae/E. coli shuttle vectors // Yeast. 1991. — V.7. — N.6. — P.609−615.
  18. Borchsenius A.S., Wegrzyn R.D., Newnam G.P., Inge-Vechtomov S.G., Chernoff Y.O. Yeast prion protein derivative defective in aggregate shearing and production of new 'seeds' // EMBO J. 2001. — V.20. — P.6683−6691.
  19. Borchsenius A.S., Muller S., Newnam G.P., Inge-Vechtomov S.G., Chernoff Y.O. Prion variant maintained only at high levels of the Hspl04 disaggregase // Curr Genet. -2006. -V.49. -P.21−29.
  20. Bousset L., Belrhali H., Melki R., Morera S. Crystal structures of the yeast prion Ure2p functional region in complex with glutathione and related compounds // Biochemistry. -2001. V.40 — N.45. — P.13 564−13 573.
  21. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye-binding. // Anal. Biochem. -1976. V.72. — P.248−54.
  22. Bradley M.E., Edskes H.K., Hong J.Y., Wickner R.B., Liebman S.W. Interactions among prions and prion «strains» in yeast // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. -Suppl. 4. — P.16 392−16 399.
  23. Chernoff Y.O. Mutation processes at the protein level: is Lamarck back? // Mutat. Res. -2001. V.488. — N.l. — P.39−64.
  24. Chernoff Y.O., Derkach I.L., Inge-Vechtomov S.G. Multicopy SUP35 gene induces de-novo appearance of psi-like factors in the yeast Saccharomyces cerevisiae II Curr. Genet. 1993. — V.24. — N.3. — P.268−270.
  25. Chernoff Y.O., Lindquist S.L., Ono B., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Role of the chaperone protein Hspl04 in propagation of the yeast prion-like factor P5Y*. // Science. 1995. — V.268. — P. 880−884.
  26. Chernoff Y.O., Newnam G.P., Kumar J., Allen K., Zink A.D. Evidence for a protein mutator in yeast: role of the Hsp70-related chaperone ssb in formation, stability, and toxicity of the PS7. prion. // Mol. Cell. Biol. 1999. — V.19. — N. l 2. -P.8103−12
  27. Chernoff Y.O., Galkin A.P., Lewitin E., Chernova T.A., Newnam G.P., Belenkiy S.M. Evolutionary conservation of prion-forming abilities of the yeast Sup35 protein. // Mol. Microbiol. 2000. — V.35. — N.4. — P.865−76
  28. Cipollina C, Alberghina L, Porro D, Vai M. SFP1 is involved in cell size modulation in respiro-fermentative growth conditions // Yeast. 2005 Apr 15−22(5):385−99
  29. Cohen F.E. and Prusiner S.B. Pathologic conformations of prion proteins // Annu. Rev. Biochem. 1998. — V.67. — P. 793−819.
  30. Coustou V., Deleu C., Saupe S., Begueret J. The protein product of the het-s heterokaryon incompatibility gene of the fungus Podospora anserina behaves as a prion analog // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — V.94. — P. 9773−9778.
  31. Coustou V., Deleu C., Saupe S., Begueret J. Mutational analysis of the Het-s. prion analog of Podospora anserina. A short N-terminal peptide allows prion propagation // Genetics. 1999. — V.153. — P. 1629−1640.
  32. Coustou-Linares V., Maddelein M.L., Begueret J., Saupe S.J. In vivo aggregation of the HET-s prion protein of the fungus Podospora anserina. II Mol Microbiol. 2001. -V.42. —N.5. —P.1325−35
  33. Cox B. S. a cytoplasmic suppressor of super-suppression in yeast // Heredity. -1965.-V.20.-P.505−521.
  34. Cox B. S., Ness F., Tuite M. F. Analysis of the generation and segregation of propagons: Entities that propagate the PS7. prion in yeast // Genetics. 2003. — V.165. -P.23−33.
  35. Crapeau M, Marchal C, Cullin C, Maillet L. The cellular concentration of the yeast Ure2p prion protein affects its propagation as a prion. // Mol. Biol. Cell. 2009. — V.20. -N.8. — P.2286−96.
  36. Crist C.G., Nakayashiki T., Kurahashi H., Nakamura Y. PHf., a novel Sup35-prion variant propagated with non-Gln/Asn oligopeptide repeats in the absence of the chaperone proteinHspl04 // Genes. Cells. -2003. V.8. — N.7. — P.603−618.
  37. DePace A.H., Santoso A., Hillner P., Weissman J.S. A critical role for amino-terminal glutamine/asparagine repeats in the formation and propagation of a yeast prion // Cell. 1998. — V.93. — P.1241−1252.
  38. Derkatch I.L., Chernoff Y.O., Kushnirov V.V., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Genesis and variability of /?S7+. prion factors in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1996. — V.144. — P.1375−1386.
  39. Derkatch I.L., Bradley M.E., Zhou P., Chernoff Y.O., Liebman S.W. Genetic and environmental factors affecting the de novo appearance of the PST4. prion in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1997. — V.147. — P.507−519.
  40. Derkatch I.L., Bradley M.E., Masse S., Zadorsky S.P., Polozkov G.I., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Dependence and independence of PS7*. and [PIN ]: a two-prion system in yeast? // EMBO. J. 2000. — V.19. — P. 1942−1952.
  41. Derkatch I.L., Bradley M.E., Hong J.Y., Liebman S.W. Prions affect the appearance of other prions: the story of P/A^. // Cell. 2001. — V. 106. — P. 171 -182.
  42. Doel S.M., McCready S.J., Nierras C.R., Cox B.S. The dominant iWM2-mutation which eliminates the factor of Saccharomyces cerevisiae is the result of a missense mutation in the SUP35 gene // Genetics. 1994. — V.137. — P.659−670.
  43. Dos Reis S., Coulary-Salin B., Forge V., Lascu I., Begueret J., Saupe S J. The HET-s prion protein of the filamentous fungus Podospora anserina aggregates in vitro into amyloid-like fibrils // J. Biol. Chem. 2002. — V.277. — N.8. — P.5703−5706.
  44. Drillien R., Aigle M., Lacroute F. Yeast mutants pleiotropically impaired in the regulation of the two glutamate dehydrogenases // Biochem. Biophys. Res. Commun. -1973. V.53 — N.2. — P.367−372.
  45. Du Z., Park K.W., Yu H., Fan Q., Li L. Newly identified prion linked to the chromatin-remodeling factor Swil in Saccharomyces cerevisiae II Nat Genet. — 2008. -V.40. N.4. — P.460−5.
  46. Eaglestone S.S., Ruddock L.W., Cox B. ., Tuite M.F. Guanidine hydrochloride blocks a critical step in the propagation of the prion-like determinant PS/*. of Saccharomyces cerevisiae II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — V.97. — P.240−244.
  47. Edskes H.K. Protein-based inheritance in Saccharomyces cerevisiae: URE3~ as a prion form of the nitrogen regulatory protein Ure2 // Res. Microbiol. 2001. — V.152. -N.7. — P.605−612.
  48. Edskes H.K. and Wickner R.B. Conservation of a portion of the S. cerevisiae Ure2p prion domain that interacts with the full-length protein // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. — 2002. V.99. — Suppl. 4. — P.16 384−16 391.
  49. Edskes H.K., Gray V.T., Wickner R.B. The URE3. prion is an aggregated form of Ure2p that can be cured by overexpression of Ure2p fragments // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999a. — V.96. — P.1498−1503.
  50. Edskes H.K., Hanover J.A., Wickner R.B. Mkslp is a regulator of nitrogen catabolism upstream of Ure2p in Saccharomyces cerevisiaen II Genetics. 1999b. -V.153. — N.2. — P.585−594.
  51. Fernandez-Bellot E., Guillemet E., Baudin-Baillieu A., Gaumer S., Komar A.A., Cullin C. Characterization of the interaction domains of Ure2p, a prion-like protein of yeast // Biochem. J. 1999. — V.338. — P.403−407.
  52. Ferreira P.C., Ness F., Edwards S.R., Cox B.S., Tuite M.F. The elimination of the yeast PSf. prion by guanidine hydrochloride is the result of Hspl04 inactivation // Mol. Microbiol. 2001. — V.40. — N.6. — P.1357−1369.
  53. Gagny B., Silar P. Identification of the genes encoding the cytosolic translation release factors from Podospora anserina and analysis of their role during the life cycle. // Genetics. 1998. — V. 149. -N.4. — P. 1763−75
  54. Glover J.R. and Lindquist S. Hspl04, Hsp70, and Hsp40: a novel chaperone system that rescues previously aggregated proteins // Cell. 1998. — V.94. — N.l. — P.73−82.
  55. Glover J.R., Kowal A.S., Schirmer E.C., Patino M.M., Liu J.J., Lindquist S. Self-seeded fibers formed by Sup35, the protein determinant of PS7., a heritable prion -like factor of S. cerevisiae II Cell. 1997. — V.89. — P.811−819.
  56. Grishin A.V., Rothenberg M., Downs M.A., Blumer KJ. Mot3, a Zn finger transcription factor that modulates gene expression and attenuates mating pheromone signaling in Saccharomyces cerevisiae. II Genetics. 1998. — V.149. — N.2. — P.879−92.
  57. Grimminger V., Richter K., Imhof A., Buchner J., Walter S. The prion curing agent guanidinium chloride specifically inhibits ATP hydrolysis by Hspl04 // J. Biol. Chem. -2004. V.279. — N.9. — P.7378−7383.
  58. Hara H., Nakayashiki T., Crist C.G., Nakamura Y. Prion domain interaction responsible for species discrimination in yeast PS/1″. transmission. // Genes. Cells. -2003. V.8. — N. 12. — P.925−39
  59. Ishiwata M, Kurahashi H, Nakamura Y. A G-protein gamma subunit mimic is a general antagonist of prion propagation in Saccharomyces cerevisiae. II Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. -2009. V.106. -N.3. -P.791−6.
  60. Jung G. and Masison D.S. Guanidine hydrochloride inhibits Hspl04 activity in vivo: a possible explanation for its effect in curing yeast prions // Curr. Microbiol. 2001. -V.43. — N.l. — P.7−10.
  61. Kadnar M.L., Articov G., Derkatch I.L. Distinct type of transmission barrier revealed by study of multiple prion determinants of Rnql. // PLoS Genet. 2010. — V.6. -N.l. — P.1−18.
  62. King C.Y., Tittmann P., Gross H., Gebert R., Aebi M., Wuthrich K. Prion-inducing domain 2−114 of yeast Sup35 protein transforms in vitro into amyloid-like filaments // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — V.94. — P. 6618−6622.
  63. Kong C., Ito K., Walsh M.A., Wada M., Liu Y., Kumar S., Barford D., Nakamura Y., Song H. Crystal structure and functional analysis of the eukaryotic class II release factor eRF3 from S. pombe. II Mol. Cell. 2004. — V.14. — N.2. P.233−45.
  64. Kryndushkin D.S., Alexandrov I.M., Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V.V. Yeast PST. prion aggregates are formed by small Sup35 polymers fragmented by Hspl04 // J. Biol. Chem. 2003. — V.278. — P. 49 636−49 643.
  65. Kurahashi H., Ishiwata M., Shibata S., Nakamura Y. A regulatory role of the Rnql nonprion domain for prion propagation and polyglutamine aggregates. // Mol. Cell. Biol. 2008. — V.28. — N. 10. — P.3313−23
  66. Kurahashi H., Shibata S., Ishiwata M., Nakamura Y. Selfish prion of Rnql mutant in yeast. // Genes Cells. 2009. — V.14. — P.659−668
  67. Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D., Telckov M.V., Surguchov A.P., Smirnov V.N., Inge-Vechtomov S.G. Nucleotide sequence of the SUP2 (SUP35) gene of Saccharomyces cerevisiae II Gene. 1988. — V.66. — N.l. — P.45−54.
  68. Kushnirov V.V. and Ter-Avanesyan M.D. Structure and replication of yeast prions // Cell. 1998. — V.94. — N.l. — P.13−16.
  69. Kushnirov V.V., Kochneva-Pervukhova N.V., Chechenova M.B., Frolova N.S., Ter-Avanesyan M.D. Prion properties of the Sup35 protein of yeast Pichia methanolica IIEMBO. J. -2000. V.19. — N.3. — P.324−331.
  70. Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D., Didichenko S.A., Smirnov V.N., Chernoff Y.O., Derkach I.L., Novikova O.N., Inge-Vechtomov S.G., Neistat M.A., Tolstorukov
  71. I. Divergence and conservation of SUP2 (SUP35) gene of yeast Pichia pinus and Saccharomyces cerevisiae II Yeast. 1990. — V.6. — N.6. — P.461−472.
  72. Lacroute F. Non-Mendelian mutation allowing ureidosuccinic acid uptake in yeast // J. Bacteriol. 1971. — V. 106. — N.2. — P.519−522.
  73. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 //Nature. 1970. — V.227. — N.5259. — P.680−685.
  74. Li L. and Lindquist S. Creating a protein-based element of inheritance // Science. -2000. V.287. — N.5453. — P.661−664.
  75. Liebman S.W. and Sherman F. Extrachromosomal psi+ determinant suppresses nonsense mutations in yeast //J. Bacteriol. 1979. — V.139. — N.3. — P.1068−1071.
  76. Lindquist S. and Kim G. Heat-shock protein 104 expression is sufficient for thermotolerance in yeast // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — V.93. — N. l 1. — P.5301−5306.
  77. Maddelein M.L., Dos Reis S., Duvezin-Caubet S., Coulary-Salin B., Saupe S.J. Amyloid aggregates of the HET-s prion protein are infectious. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 2002. V.99. — N. 11. P.7402−7.
  78. Malato L., Dos Reis S., Benkemoun L., Sabate R., Saupe S.J. Role of Hspl04 in the propagation and inheritance of the Het-s. prion. // Mol. Biol. Cell. 2007. — V.18. -N.12. — P.4803−12.
  79. Marion R.M., Regev A., Segal E., Barash Y., Roller D., Friedman N., O’Shea E.K. Sfpl is a stress- and nutrient-sensitive regulator of ribosomal protein gene expression. // Proc. Natl. Acad. Sci. U S A. -2004. V.101. N.40. — P. 14 315−22
  80. Masison D.C. and Wickner R.B. Prion-inducing domain of yeast Ure2p and protease resistance of Ure2p in prion-containing cells // Science. 1995. — V.270. -N.5233. — P.93−95.
  81. Masison D. C, Maddelein M.L., Wickner R.B. The prion model for URE3. of yeast: spontaneous generation and requirements for propagation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. — V.94. — N.23. — P.12 503−12 508.
  82. Michelitsch M.D. and Weissman J.S. A census of glutamine/asparagine-rich regions: implications for their conserved function and the prediction of novel prions // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. — V.97. — N.22. — P. l 1910−11 915.94.
  83. Mitchell A. P, Magasanik B Three regulatory systems control production of glutamine synthetase in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Cell. Biol. — 1984. V.4. -N.12.-P.2767−2773.
  84. Moriyama H, Edskes H.K., Wickner R.B. URE3~ prion propagation in Saccharomyces cerevisiae: requirement for chaperone Hspl04 and curing by overexpressed chaperone Ydjlp // Mol. Cell. Biol. 2000. — V.20. — N.23. — P.8916−8922.
  85. Nakayashiki T, Ebihara K., Bannai H., Nakamura Y. Yeast PST*. «prions» that are crosstransmissible and susceptible beyond a species barrier through a quasi-prion state // Mol. Cell. -2001. V.7. — N.6. — P. l 121−1130.
  86. Nemecek J, Nakayashiki T., Wickner R.B. A prion of yeast metacaspase homolog (Mcalp) detected by a genetic screen. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 2009. V.106. -N.6. — P.1892−6.
  87. Parsell DA, Kowal AS, Singer MA, Lindquist S. Protein disaggregation mediated by heat-shock protein Hspl04 // Nature. 1994. — V.372. — N.6505. — P.475−478.
  88. Patel B.K. and Liebman S. W «Prion-proof' for PIN'.: infection with in vitro-made amyloid aggregates of Rnqlp-(132−405) induces [PIN*] II J. Mol. Biol. 2007. — V.365. — N.3. — P.773−782.
  89. Patel B.K., Gavin-Smyth J., Liebman S.W. The yeast global transcriptional co-repressor protein Cyc8 can propagate as a prion. // Nat Cell Biol. 2009. — V.ll. -N.3. -P.344−9
  90. Patino M.M., Liu J.J., Glover J.R., Lindquist S. Support for the prion hypothesis for inheritance of a phenotypic trait in yeast // Science. 1996. — V.273. — N.5275. — P.622−626.
  91. Paushkin S.V., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. In vitro propagation of the prion-like state of yeast Sup35 protein // Science. 1997. — V.277. -P.381−383.
  92. Pfister T. and Wimmer E. Characterization of the nucleoside triphosphatase activity of poliovirus protein 2C reveals a mechanism by which guanidine inhibits poliovirus replication // J. Biol. Chem. 1999. — V.274. — N. l 1. — P.6992−7001.
  93. Roberts B.T., Moriyama H., Wickner R.B. URE3. prion propagation is abolished by a mutation of the primary cytosolic Hsp70 of budding yeast // Yeast. 2004. — Y.21. -N.2. — P.107−117.
  94. Rose M.D., Winston F., Hieter P. Methods in yeast genetics. NY: CSHL Press. -1990.- 198 p.
  95. Salas-Marco J., Bedwell D.M. GTP hydrolysis by eRF3 facilitates stop codon decoding during eukaryotic translation termination. // Mol. Cell. Biol. 2004. — V.24. -N.17. — P.7769−78.
  96. Sambrook J., Russell D.W. Molecular Cloning: A laboratory manual. 3rd ed. Cold Spring Harbor Laboratory Press, New York. — 2001. — 2344p.
  97. Sanchez Y. and Lindquist S.L. HSP104 required for induced thermotolerance // Science. 1990. — V.248. — N.4959. — P. l 112−1115.
  98. Santoso A., Chien P., Osherovich L.Z., Weissman J.S. Molecular basis of a yeast prion species barrier // Cell. 2000. — V.100. — N.2. — P.277−288.
  99. Sherman, F., Fink, G.R., Hick J.B. Methods in yeast genetics. Cold Spring Harbor Laboratory Press, New York. — 1986. — 200p.
  100. Sikorski R.S. and Hieter P. A system of shuttle vectors and yeast host strains designed for efficient manipulation of DNA in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. -1989. V.122. — N.l. — P.19−27.
  101. Speransky V.V., Taylor K.L., Edskes H.K., Wickner R.B., Steven A.C. Prion filament networks in URE3. cells of Saccharomyces cerevisiae II J. Cell. Biol. — 2001. -V.153. N.6. — P.1327−1336.
  102. Strawn L.A., Lin C.A., Tank E.M., Osman M.M., Simpson S.A., True H.L. Mutants of the Pafl complex alter phenotypic expression of the yeast prion PSI*. II Mol. Biol. Cell. 2009. — V.20. — N.8. — P.2229−41
  103. Tanaka M, Chien P, Yonekura K, Weissman JS. Mechanism of cross-species prion transmission: an infectious conformation compatible with two highly divergent yeast prion proteins. // Cell. 2005. — V.121. -N.l. -P.49−62
  104. Taylor K.L., Cheng N., Williams R.W., Steven A.C., Wickner R.B. Prion domain initiation of amyloid formation in vitro from native Ure2p // Science. 1999. — V.283. -N.5406. — P.1339−1343.
  105. Thual C., Komar A.A., Bousset L., Fernandez-Bellot E., Cullin C., Melki R. Structural characterization of Saccharomyces cerevisiae prion-like protein Ure2 // J. Biol. Chem. 1999. — V.274. — N.19. — P. 13 666−13 674.
  106. Tuite M.F., Mundy C.R., Cox B.S. Agents that cause a high frequency of genetic change from psi+. to [psi-] in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1981. — V.98. -N.4. — P.691−711.
  107. Uptain S.M. and Lindquist S. Prions as protein-based genetic elements // Annu. Rev. Microbiol. 2002. — V.56. — P.703−741.
  108. Wegrzyn R.D., Bapat K., Newnam G.P., Zink A.D., Chernoff Y.O. Mechanism of prion loss after Hspl04 inactivation in yeast // Mol. Cell. Biol. 2001. — V.21. — N.14. -P.4656−4669.
  109. Wickner R.B. URE3. as an altered Ure2 protein: evidence for a prion analog in Saccharomyces cerevisiae II Science. 1994. — V.264. — N.5158. — P.566−569.
  110. Wickner R.B., Taylor K.L., Edskes H.K., Maddelein M.L. Prions: Portable prion domains // Curr. Biol. -2000. V.10. — N.9. — P.335−337.
  111. Wickner R.B., Edskes H.K., Ross E.D., Pierce M.M., Baxa U., Brachmann A., Shewmaker F. Prion genetics: new rules for a new kind of gene // Annu. Rev. Genet. -2004.-V.38.-P.681−707.
  112. Wickner R.B., Edskes H.K., Shewmaker F. How to find a prion: URE3., [PS/] and [beta] //Methods. -2006. V.39. — N.l. — P.3−8.
  113. Wu Y.X., Greene L.E., Masison D. C, Eisenberg E. Curing of yeast PST4. prion by guanidine inactivation of Hspl04 does not require cell division // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. — V.102. — N.36. — P. 12 789−12 794.
  114. Xu Z, Norris D. The SFP1 gene product of Saccharomyces cerevisiae regulates G2/M transitions during the mitotic cell cycle and DNA-damage response. // Genetics. -1998. V.150. -N.4. — P.1419−28
  115. Young C.S.H. and Cox B.S. Extrachromosomal elements in a super-suppression system of yeast. I. A nuclear gene controlling the inheritance of the extrachromosomal elements // Heredity. 1971. — V.26. — P.413122.
  116. Zhang Z.R., Perrett S. Novel glutaredoxin activity of the yeast prion protein Ure2 reveals a native-like dimer within fibrils. // J. Biol. Chem. 2009. — V.284. — N.21. -P.14 058−67.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?