Первичная, вторичная и третичная структура белков. 
Понятие об активном центре белков

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С"-конце молекулы меняются на «ил». Например, тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка. Аминокислоты, соединенные пептидной связью в полипептидную цепь, называются первичной структурой белка.

Архитектуры белков сложны и разнообразны. Однако и в белках прослеживается набор «стандартных» структур. Прежде всего здесь речь идет о регулярных вторичных структурах белка: обспирали и ?-структуре; -спирали часто изображаются спиральными лентами (Рис.1) или цилиндрами, а вытянутые ?-структурные участки (слипаясь, они образуют листы) стрелками (Рис.1). Беспорядочный клубок — это участки, не имеющие правильной, периодической пространственной организации.

Слайд — рисунок. 1. Регулярные вторичные структуры белков Связи, стабилизирующие третичную структуру:

электростатические силы притяжения между R-группами, несущими противоположно заряженные ионогенные группы (ионные связи);

водородные связи между полярными (гидрофильными) R-группами;

гидрофобные взаимодействия между неполярными (гидрофобными) R-группами;

дисульфидные связи между радикалами двух молекул цистеина. Эти связи ковалентные. Они повышают стабильность третичной структуры, но не всегда являются обязательными для правильного скручивания молекулы. В ряде белков они могут вообще отсутствовать.

Слайд-рисунок 2. Типы связей, возникающие между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры белка. 1 — ионная связь; 2 — водородная связь; 3 — гидрофобные взаимодействия; 4 — дисульфидная связь.

Гидрофобные радикалы аминокислот имеют тенденцию к объединению внутри глобулярной структуры белков, образуя плотное гидрофобное ядро. Гидрофильные ионизированные и неионизированные радикалы аминокислот в основном расположены на поверхности белка и определяют его растворимость в воде.

Конформационная лабильность белков — это способность белков к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и образования других слабых связей.

На поверхности глобулы образуется участок, который может присоединять к себе другие молекулы, называемые лигандами. Например, лиганд белка-фермента — субстрат; лиганд транспортного белка — транспортируемое вещество; лиганд антитела (иммуноглобулина) — антиген; лиганд рецептора гормона или нейромедиатора — гормон или нейромедиатор.

Центр связывания с лигандом, или активный центр, формируется из радикалов аминокислотных остатков, сближенных на уровне третичной структуры. В линейной пептидной цепи они могут находиться на расстоянии, значительно удаленном друг от друга.

Белки проявляют высокую специфичность (избирательность) при взаимодействии с лигандом. Высокая специфичность взаимодействия белка с лигандом обеспечивается комплементарностью структуры активного центра структуре лиганда.

Комплементарность — это пространственное и химическое соответствие взаимодействующих поверхностей.

Длинные полипептидные цепи часто складываются в несколько компактных, относительно независимых областей. Они имеют самостоятельную третичную структуру, напоминающую таковую глобулярных белков, и называются доменами.

Благодаря доменной структуре белков легче формируется их трехмерная структура. Центры связывания белка с лигандом часто располагаются между доменами. Разные домены в белке могут перемещаться относительно друг друга при взаимодействии с лигандом. В некоторых белках домены выполняют самостоятельные функции, связываясь с различными лигандами. Такие белки называются многофункциональными.