Роль свободной биобухты (БД) в эволюции биосистем (БС)

Условия существования первых БС способствовали не только большей сохранности L-аминокислот, чем D-аминокислот, но и приводили к частой гибели липидных и нуклеотидных молекул.

С большой долей вероятности можно утверждать, что в создании БС с тремя идентичными субъединицами могли сыграть значительную роль как достаточное количество их идентичных субъединиц (в том числе — целых субъединиц из распавшихся аналогичных БС), так и еще одна до этого неописанная особенность аминокислот.

Как известно, радикалы гидрофобных аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам (в том числе и к идентичным субъединицам БС). Благодаря описанному выше свойству аминокислот, поверхность соприкосновения их с водой уменьшается и молекулы веществ, расположенные в непосредственной близости к «БС с гидрофобной добавкой», становятся способными присоединиться к этой БС. Причем чаще всего такое присоединение осуществляют молекулы, идентичные субъединицам данных БС. Этому же процессу может содействовать и броуновское движение молекул воды.

В результате присоединения еще одной субъединицы к БС с двумя идентичными субъединицами и одной БД могут образовываться линейные трехсубъединичные БС с той же единственной биодобавкой (рис. 1).

Как видно из схемы новой БС, представленной на рис. 1, в ней образовываются уже четыре ББ, в каждую из которых может попасть аминокислота с гидрофобным радикалом.

Попутно напомним, что к неполярным (гидрофобным) радикалам аминокислот относят R-группы, имеющие как алифатические углеводородные цепи (это — радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролина и метионина), так и ароматические кольца (т. е. радикалы фенилаланина и триптофана) [7].

Наличие двух дополнительных ББ в новой трехсубъединичной БС способствовало задержке в ней БД на более длительный срок, поскольку БД, выходя из первой по счету ББ, могла попадать во вторую, идентичную первой, оставляя ту на время пустой.

В результате данного новшества не только продлялось время существования БД возле субъединиц биоструктур, но и появлялась реальная возможность привлечения в качестве третьей субъединицы БС, молекул того же вещества, но имеющих уже другую величину плотности. Это, в свою очередь, помогало трехсубъединичной БС с одной БД занимать в пространстве положение, обеспечивающее ей оптимальное поступление космической энергии, а также эффективного взаимодействия с нужными ей веществами и БС.

И именно описанное выше разнообразие БС, содержащих три идентичных субъединицы и их единственную БД, со временем и привели к созданию кодонов и антикодонов, определяющих одну и ту же аминокислоту. Это новшество не могло не сказаться на количестве аминокислот, обладающих двумя кодонами. Данная группа аминокислот составляет 9 единиц и включает в себя Asn, Asp, Cys, Gln, Glu, His, Lys, Phe, Tyr.

Даже само количество приведенных выше аминокислот (9 из 20 возможных) невольно свидетельствует о важности наличия третьей субъединицы БС не только для определения БД, но и для всей БС в целом, включая её пространственное расположение.

Подтвердим это на примере двух нуклеиновых БС (БС UUU и БС UUC) с аминокислотой фенилаланин (Phe) в качестве БД.

Благодаря тому, что плотность урацила (U) равна 1,32 г/см³, а цитозина (С) — 1,55 г/см³ можно предположить, что БС UUU в пространстве изначально будет располагаться строго горизонтально, а БС UUC — под углом к горизонтали. В то же время попадание аминокислоты фенилаланина в их идентичную ББ — UU изменит пространственное положение этих биоструктур на иное, отличное от указанных, поскольку эта аминокислота обладает плотностью 1,29 г/смі.

Особо подчеркнем при этом, что в БС UUU при линейном расположении идентичных субъединиц для молекулы фенилаланина будет две ББ UU, оси которых располагаются вертикально. В результате этого данная БС при попадании БД в любую из ББ, будет изменять свое пространственное положение в двух разных плоскостях на один и тот же угол.

Причем, если фенилаланин в БС UUU окажется в первой по счету ББ, то БС немного приподнимет первую свою субъединицу над линией горизонта и по отношению к третьей субъединице. В результате этого данная трехсубъединичная БС станет способной, передвигаясь вперед, всплывать, а при попадании фенилаланина во вторую по счету ББ — наоборот, уходить под воду глубже.

Таким образом, БС с двумя идентичными ББ и одной БД имела возможность не только отклоняться уже в двух разным плоскостях, что увеличивало её выживание за счет лучшего получения ею космической энергии, но и получала возможность передвижения в пространстве.

Поскольку в БС UUC для Phe существует только одна ББ UU (с вертикально направленной осью), а ББ UC, имеет ось, проходящую под углом к горизонту, то и попадание аминокислоты в каждую из ББ будет изменять пространственное положение БС по-разному. Это, в свою очередь, приведет к получению разного количества солнечной энергии такой БС.

Это обстоятельство невольно показывает всю важность существования третьего нуклеотида в кодоне для определения пространственного расположения БД в БС и обязательного наличия у неё хотя бы одной свободной ББ.

Описанное выше обстоятельство, в свою очередь, приводило к тому, что БС с первыми и третьими субъединицами, отличными по плотности по сравнению со второй (центральной) по счету субъединицей, были бы эволюционно выгодными даже без БД.

Привлечение в роли центральной субъединицы нуклеотидных БС первого пиримидина — цитозина (Ц, cytosine, C; C₄H₅N₃O; 1,55 г/с³; Т_пл. 325 °C; растворим в воде), еще больше подчеркнуло важность изменения плотности третьей субъединицы БС. Так, аминокислоты — Pro, Thr, Ala и даже Ser (с его двумя дополнительными кодонами), имея каждый по два первых идентичных нуклеотида, обладают 4-мя такими кодонами-синонимами. Это новшество позволяло БС отклоняться уже в четырех плоскостях, невольно формируя у них чувство сродства с одной из четырех сторон света: севера, юга, востока и запада.

Закрепила это новшество и замена пурина, А на другой пурин — гуанин (Гуа, Gua; C₅H₅N₅O; 2,2 г/смі, нерастворим в воде) в качестве центральной субъединицы, образовав при этом 4 БС, использующих в качестве БД одну и ту же аминокислоту глицин (Gly, плотность 1,607 г/смі) [9].

Скорее всего, гуанин потребовался БС для рибосомного синтеза белка, поскольку пуриновый нуклеотид — гуанозинтрифосфат (ГТФ, GTP, C10H16N5O14P3) используется как источник энергии в биосинтезе белка.

ГТФ используется на трех этапах трансляции:

В процессе инициации гидролиз ГТФ в ГДФ и фосфата необходим для образования инициирующего 70S (у прокариот) или 80S (у эукариот) комплекса рибосомы;

При элонгации синтез каждого пептидной связи сопровождается гидролизом двух молекул ГТФ: одна используется для присоединения аминоацил-тРНК в А-сайта рибосомы, у бактерий за этот процесс отвечает фактор элонгации EF-Tu, который и осуществляет гидролиз ГТФ, другая молекула ГТФ затрачивается при транслокации рибосомы — перемещение ее на три нуклеотида вдоль цепи мРНК, за этот процесс у эукариот соответствует фактор элонгации eEF2, а у прокариот — EF-G;

Также ГТФ необходим для процесса терминации трансляции [6].

В связи с этим отметим, что гуанозинмонофосфат (GMP, ГМФ, 5'-гуанидиловая кислота) — нуклеотид, входящий в состав РНК. Это эфир фосфорной кислоты и гуанозинового нуклеозида. GMP состоит из фосфатной группы, сахара рибозы и азотистого основания гуанина.

Благодаря этому обстоятельству данная особенность БС с БД непосредственно отразилась на генетическом коде — аминокислот, имеющих в кодонах абсолютно идентичных субъединиц всего лишь четыре из 20. Среди них две аминокислоты, имеющие по два кодона-синонима — фенилаланин (Phe) с кодонами UUU и UUC, а также лизин (Lys), имеющий кодоны AAA и AAG.

Пролин (Pro) обладает кодонами-синонимами CCU, CCC, CCA и CCG, а глицин (Gly) — GGU, GGC, GGA и GGG.

Особо подчеркнем, что одновременное передвижение двух БС с БД, одна из которых передвигалась вперед и вверх, а другая — наоборот, т. е. назад и вниз способствовало сближению таких идентичных БС и созданию из них новых БС.

Но для определения аминокислоты не менее важен и первый нуклеотид кодона. Примером этому могут служить кодоны GUG (Val) и АUG (Met), кодирующие указанные аминокислотные остатки в середине белковой цепи. Вместе с тем они служат инициаторами синтеза цепи, кодируя на её N-конце аминокислоту формилметионин (fMet, N formyl methionine), впервые обнаруженную в 1964 г. химиком, дважды лауреатом Нобелевской премии Фредериком Сэйнжером (1918;2013).

Установлено, что присоединение формила к метионину происходит после того, как эта аминокислота связалась с молекулой т-РНК. Донором формила выступает 10-формил-тетрагидрофолиевая кислота, и реакция протекает в присутствии специфического энзима [3].

Данная аминокислота, модифицированный метионин, является инициаторной аминокислотой всех полипептидных цепей прокариот (кроме архебактерий) и по окончании синтеза отщепляется от полипептида.

Заметим также, что если инициирующей аминокислотой у прокариот служит N-формилметионин, то у эукариот эту роль исполняет метионин (Met), который также часто удаляется из белковой цепи при её созревании.

Вполне возможно, что преимущественное использование fMet и Met в качестве первой молекулы при синтезе белка и частое последующее удаление её при созревании белка можно объяснить тем фактом, что эта аминокислота способствует взаимному превращению серина (Ser) в сверхреактивную аминокислоту цистеин (Cys), т. е. Ser > Cys.

Эта заменимая аминокислота (Cys) способна синтезироваться в организме млекопитающих из серина с участием Met как источника серы, а также АТФ и витамина В 6. Попутно заметим, что, помимо этого, Ser способен взаимообразно превращаться в глицин (Gly), т. е. Ser — Gly, а также превращаться еще и в треонин (Thr), т. е. Ser >Thr.

Вероятно, описанные выше свойства серина и поспособствовали появлению у него максимального количества кодонов-синонимов. В то же время Val с его тремя кодонами-синонимами и инициирующим кодоном не способен на такие превращения.

Напомним попутно, что группу кодонов, кодирующих одну и ту же аминокислоту порою называют серией. Вырожденность серий варьирует от 1 (Trp, Met) до 6 (Ser, Arg, Leu) [23]. Согласно данным [19], инициирующая аминокислота N-формилметионин (fMet) кодируется кодоном AUG, причем для ее взаимодействия с этим кодоном необходимо наличие с 5 -стороны от AUG инициирующего сигнала с повышенным содержанием, А и G. В процесс биосинтеза белка Met выступает в составе N-формилметионил-тРНК (обозначаемой как фМет-тРНК, fMet-тРНК) [3].

Забегая несколько вперед, следует заметить, что аминокислота fMet не является единственной модифицированной аминокислотой живых представителей природы. К таким аминокислотам можно смело отнести обнаруженную в 1986 году 21-ю аминокислоту селеноцитеин и пирролизин — 22-ю аминокислоту, открытую в 2002 году [3]. Но не только аминокислоты могут быть модифицированными, представителями модифицированных нуклеотидных БС являются геномы митохондрий и хлоропластов.

Названные выше обстоятельства и помогли создать таких рекордсменов живой природы, как Desulfurococcus kamchatkens, способный разлагать белки. Данный организм имеет температурный оптимум роста при 85 °C, верхний же его предел достигает 92 °C.

Другой представитель подобных архей — Acidilobus saccharovorans, растет при 98 °C, да еще в кислых условиях (рН оптимум роста 3.8). Этот потомок самой древней формы жизни на Земле способен разлагать большое количество сахаров и полисахаридов, вроде крахмала [15].

Но в этих фактах нет ничего удивительного, ибо разложение сахаров сдвигает показатель рН клеточной среды в щелочной диапазон, а разложение белков — в сторону возрастания кислотного показателя.

рН крови — одна из самых жестких физиологических констант организма. В норме этот показатель может меняться в пределах 7,3б — 7,42. Сдвиг этого показателя хотя бы на 0,1 может привести к тяжелой патологии. При сдвиге рН крови на 0,2 развивается коматозное состояние, на 0,3 — человек погибает.

Для делящихся клеток известно, что оптимальное значения рН может меняться от 6.7 до 7.3, то есть среднее значение рН равно 7,0 +/- 0,3.

Частые стрессы также приводят к нарушению этого равновесия, а именно — «переокисляют» организм [24].

Создавая организм, каждая предшествующая система, уничтожаясь, стремится остаться хотя бы в виде наследственных программ дочерних систем.

Любой положительный опыт эволюции систем — это набор программ развития и функционирования системы. Чем больше такого опыта, тем обширнее набор различных программ, рассчитанных на различные условия. Эти программы либо активно управляют системой, осуществляя преемственность в пределах эволюционного ряда, либо находятся в скрытом состоянии, проявляясь виде филогенеза в онтогенезе [22].