Строение ферментов. 
Биохимия

Для ферментов характерны все закономерности строения, присущие белкам. Ферменты всегда являются глобулярными белками, причем высшей может быть как третичная, так и четвертичная структуры. Сложные ферменты состоят из белкового и небелкового компонентов. Белковая часть называется апоферментом, небелковая, легко диссоциирующая с белковой частью, — коферментом, прочно связанная с белком, — простетической группой, а молекула в целом — холоферментом. Соединение белковой и небелковой части сложных ферментов происходит при помощи водородных, гидрофобных или ионных связей. Гораздо реже встречается ковалентное связывание белкового компонента с простетической группой фермента. Коферменты или простетические группы принимают непосредственное участие в процессе ферментативного катализа. Эти группировки определяют специфичность того или иного фермента, принимают участие в связывании фермента с субстратом, а также стабилизируют белковую часть фермента.

Классификация коферментов. Она основана на строении и функциональных особенностях коферментов.

• • Большая группа коферментов представляет собой водорастворимые витамины и их химически модифицированные производные. К ним относятся фосфорилированные тиамины, флавинмонои дифосфаты, пиридоксалевые, биотиновые, никатинамидные и другие коферменты. (Подробно о связи витаминов с ферментами говорится в гл. «Витамины».)
• • К другим химическим структурам, входящим в состав сложных ферментов, относятся нуклеотидные производные, липоевая кислота, глутатион, металл опорфирины и др.
• • Наряду с коферментами существенную роль в формировании активных ферментов играют железо, медь, магний, марганец, кальций, цинк и др. Металлы могут выступать в качестве коферментов, а также активаторов ферментативной активности. Уже на организменном уровне можно оценить роль того или иного металла в функционировании фермента. Так, дефицит молибдена в пище животных проявляется в падении активности фермента ксантиноксидазы. Дефицит этого же микроэлемента в питательной среде является причиной резкой инактивации нитратредуктазы у гриба Neurospora crassa. Для однозначного ответа на вопрос, является ли металл активатором или неотъемлемой частью зрелого фермента, необходимо получить последний в высокоочищенном или гомогенном состоянии. Если металл при диализе не отделяется от фермента, а более жесткое его удаление приводит к полному подавлению каталитической активности, значит, это истинный металлофермент. Металл в этом комплексе прочно связан с белком посредством множественных координационных связей.

Прочные комплексы с азотсодержащими группировками белка образуют ионы меди и железа. Ионы кальция и магния преимущественно связываются с карбоксильными группами белка. Фермент алкогольдегидрогеназа содержит в своем составе цинк, прочно связанный с серосодержащими аминокислотными остатками белкового компонента макромолекулы. Фсрридоксины переносят электроны при участии атомов железа, прочно связанных с остатками цистеина. В некоторых истинных металлоферментах присутствует более одного атома металла. Примером тому является супероксиддисмутаза — фермент, содержащий в своем составе медь и цинк.

В настоящее время известно более 100 истинных металлоферментов, участвующих в большинстве реакций клеточного метаболизма. Многие из них передают электроны за счет металлов с переменной валентностью. В этом случае можно постулировать, что металл принимает непосредственное участие в осуществлении каталитического акта. Другим вариантом участия металлов в функционировании ферментов является их способность взаимодействовать с отрицательно заряженными группировками субстрата. Реакции гидролиза осуществляют ферменты, в состав которых входят металлы с постоянной валентностью, например а-амилаза (Са²⁺) или аденозинтрифосфатаза (Mg²⁴).