Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Комплексы альфа-2-макроглобулина с иммуноглобулином G и другими белками крови человека в норме и при патологии

Диссертация: Комплексы альфа-2-макроглобулина с иммуноглобулином G и другими белками крови человека в норме и при патологии
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Практическая ценность. Идентификация части полученных аффи-нантов, в частности альбумина, липопротеинов, иммуноглобулинов и др., а так же обнаружение способности связываться с модифицированным МГ только у определенной части пула высокоочищенных препаратов данных белков, позволило выделить отдельный «подкласс» белков — аффинантов для модифицированного МГ. Разработка методик определения… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1.
  • ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ, ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ И ИММУНОРЕГУ-ЛЯТОРНЫЕ СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ АЛЬФА-2-МАКРОГЛОБУЛИ-НА (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)
    • 1. 1. Характеристика физико-химических свойств альфа-2-макрогло-булина, источники биосинтеза и распределение в организме
    • 1. 2. Рецепторы и аффинанты альфа-2-макроглобулина
    • 1. 3. Физиологические и иммунорегуляторные свойства альфа-2-мак-роглобулина. Циркулирующие иммунные комплексы и их роль в организме
  • ГЛАВА 2.
  • МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Характеристика групп обследованных
    • 2. 2. Методы колоночной хроматографии
    • 2. 3. Способы получения антигенов
    • 2. 4. Методы получения антисывороток и антител
    • 2. 5. Методы определения ингибирующей активности альфа-2-мак-роглобулина
    • 2. 6. Методы иммунопреципитации (иммунодиффузии и иммуноэлект-рофореза)
    • 2. 7. Метод зонального электрофореза в полиакриламидном геле
    • 2. 8. Метод твердофазного иммуноферментного анализа (ИФА)
    • 2. 9. Методы компьютерной обработки данных
    • 2. 10. Расчет чувствительности и специфичности ИФА
  • ГЛАВА 3.
  • ПОЛУЧЕНИЕ НАТИВНОГО И МОДИФИЦИРОВАННОГО АЛЬФА-2-МАКРОГЛОБУЛИНА
    • 3. 1. Выделение альфа-2-макроглобулина
    • 3. 2. Получение модифицированного альфа-2-макроглобулина
  • ГЛАВА 4.
  • ПОЛУЧЕНИЕ ПРОТИВОУГЛЕВОДНЫХ АНТИТЕЛ, АУТОАНТИТЕЛ И ДРУГИХ АФФИНАНТОВ К МОДИФИЦИРОВАННОМУ АЛЬФА-2-МАКРОГЛОБУЛИНУ
    • 4. 1. Выделение аффинантов
    • 4. 2. Анализ аффинантов при помощи зонального электрофореза
    • 4. 3. Анализ аффинантов при помощи иммуноэлектрофореза
  • ГЛАВА 5.
  • МОДИФИЦИЦИРОВАННЫЙ МЕТОД ОПРЕДЕЛЕНИЯ КОНЦЕНТРАЦИИ КОМПЛЕКСОВ МГ-IgG В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ПРИ ПОМОЩИ ИММУНОФЕРМЕНТНОГО АНАЛИЗА
    • 5. 1. Конструирование коньюгата для тест — системы
    • 5. 2. Модифицированная методика проведения иммуноферментного анализа
  • ГЛАВА 6.
  • СОДЕРЖАНИЕ МГ, IgG И ИХ КОМПЛЕКСОВ В СЫВОРОТКЕ КРОВИ ПРИ ФИЗИОЛОГИЧЕСКИХ И ПАТОЛОГИЧЕСКИХ СОСТОЯНИЯХ
    • 6. 1. Результаты определения концентрации иммунокомплексов, МГ и IgG у здоровых алтайцев, изучение зависимостей от пола и возраста
    • 6. 2. Концентрации МГ, IgG и их иммунокомплексов в I и II фазы менструального цикла
    • 6. 3. Концентрация иммунокомплексов, МГ и IgG при неосложненной беременности и гестозе
    • 6. 4. Изучение концентрации комплексов МГ-IgG, МГ и IgG при раке молочной железы
  • ГЛАВА 7.
  • ОБСУЖДЕНИЕ
  • РЕКОМЕНДАЦИИ В ПРАКТИКУ
  • ВЫВОДЫ

Комплексы альфа-2-макроглобулина с иммуноглобулином G и другими белками крови человека в норме и при патологии (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Чем лучше мы будем понимать механизмы регуляции иммунитета, тем эффективнее научимся на них воздействовать (Фримель Г., Брок Й., 1986). До недавних пор внимание иммунологов было приковано к изучению реакций иммунокомпетентных клеток на эндогенные чужеродные антигены. В то же время, появляется все больше публикаций о значительной роли циркулирующих иммунных комплексов при таких, не считающихся иммунными, заболеваниях как меланома, рак груди, кишечника, матки, яичников, а так же гестозе, некоторых заболеваниях легких, сердца и кожи (Константинова Н.А., 1996). Однако, механизмы данных процессов остаются крайне мало изученными. В этой связи все большую актуальность приобретают дифференцированные исследования свойств и механизмов действия иммунных комплексов с отдельными белками сыворотки крови. Например, с полифункциональными регуляторными белками жидких сред организма, такими как белки семейства макроглобулинов.

Альфа-2-макроглобулин (МГ) — высокомолекулярный гликопроте-ин, являющийся не только ингибитором протеиназ в крови, но и обладающий целым рядом иммунорегуляторных и транспортных функций. Количество и разнообразие биологических механизмов, в которых МГ принимает непосредственное участие, поистине поражают воображение. Регуляция пролиферации клеток иммунной системы (Petersen С.М., 1993), ростовых процессов (Gettins P.G. е.а., 1993, Gonias S.L. е.а., 2000), биосинтеза соединительной ткани (Зорин Н.А. и др., 1995, Yarovinsky Т.О. е.а., 2000), процессов свертывания крови и фибринолиза (Веремеен-ко К.Н. и.др., 1984), транспорта ионов металлов (Pochon F. е.а., 1987), а так же участие в проведении нервного импульса (Wolf В.В. е.а., 1993) и в представлении вирусов АПК (Osada Т. е.а., 1987,1988) — вот далеко не 7 полный список функций данного белка. Выделенные сравнительно недавно различные типы рецепторов для нативного и, особенно, модифицированного МГ (Yla-Herttuala S. е.а., 1996) позволили лишь частично объяснить столь разнообразное влияние МГ на различные физиологические процессы. Кроме того, большинство авторов ограничивалось изучением ингибирующего влияния МГ и его комплексов с протеиназами, локализованными в «ловушечном пространстве» белка, на культуры лимфоцитов и моноцитов-макрофагов in vitro. Исследования взаимодействия МГ с другими белками сыворотки крови, в частности, иммуноглобулинами, а так же особенности механизмов и функций данных реакций носили эпизодический характер — данные различных авторов разрознены и зачастую противоречивы.

Таким образом, для более полного понимания места и роли МГ в иммунной системе и организме в целом необходимо детальное изучение не только основных «протеиназо-ингибиторных» функций данного белка, но и его взаимодействия с другими белками, механизмов данного взаимодействия, функций образуемых комплексов.

Цель исследования. Целью представленной работы являлось изучение возможности связывания модифицированного МГ с иммуноглобулинами различных классов и другими белками сыворотки кровиа также разработка методов определения концентрации комплексов МГ-IgG и МГаутоантитела класса G к МГ в сыворотке крови при физиологических и патологических процессах.

Задачи исследования. 1. Разработать наиболее эффективный способ выделения аффинантов к модифицированному альфа-2-макроглобулину. Изучить состав аффинантов. 8.

2. Разработать метод дифференцированного определения концентрации аутоантител и противоуглеводных антител класса G к альфа-2-макро-глоглобулину в сыворотке крови.

3. Изучить динамику концентрации комплексов МГ-IgG по отношению к общей концентрации МГ и IgG при физиологических (на фоне «абсолютного» здоровья) и патологических (гестозрак молочной железы (РМЖ), IV стадия) состояниях.

4. Оценить возможность использования разработанной методики определения концентрации МГ-IgG в сыворотке крови в качестве диагностического и прогностического критерия при гестозе и РМЖ (IV стадия).

5. Оценить возможность функционирования комплексов МГ-IgG в иммунологических процессах.

Научная новизна. Описан усовершенствованный метод получения нативного МГ из плазмы крови человека. В результате проведенной работы выделен и идентифицирован ряд аффинантов к модифицированному МГ в плазме крови человека. Усовершенствована методика выделения аффинантов за счет введения дополнительных этапов элюирования. Исследованы различия в составе полученных фракций аффинантов при использовании различных источников плазмы крови (плазма крови мужчин, женщин, беременных женщин). Выявлены разнообразные типы механизмов присоединения аффинантов к МГ. Показано, что модифицированный МГ может обратимо связывать белки плазмы крови, причем некоторые белки достаточно легко диссоциируют из данного комплекса, а некоторые, напротив, очень прочно присоединяются к нему. Выявлена достаточно высокая (по сравнению с аффинантами — иммуноглобулинами класса, А и М) концентрация комплексов модифицированный МГIgG при всех использованных типах элюирования. Разработан метод дифференцированного определения концентрации комплексов МГ-IgG в 9 сыворотке крови: как общего пула данных комплексов, так и комплексов МГ с аутоантителами класса G. Подробно исследована концентрация данных комплексов у представителей моноэтнических популяций жителей Горного Алтая и у представителей смешанной популяции жителей Кемеровской области. Изучены зависимости концентрации комплексов от пола, возраста, фазы менструального цикла обследованных. Показаны различия в концентрации комплексов, как при неосложненной беременности, так и при беременности, осложненной гестозом разной степени тяжести, по сравнению с контролем, т. е. с практически здоровыми небеременными женщинами детородного возраста. Кроме того, выявлена зависимость концентрации комплексов МГ-IgG от степени тяжести гесто-за. Установлена корреляция между концентрацией комплексов и степенью «злокачественности» опухоли при раке молочной железы. Исследованы различия в общей концентрации МГ и IgG у представителей различных популяций, с разными условиями проживания.

Практическая ценность. Идентификация части полученных аффи-нантов, в частности альбумина, липопротеинов, иммуноглобулинов и др., а так же обнаружение способности связываться с модифицированным МГ только у определенной части пула высокоочищенных препаратов данных белков, позволило выделить отдельный «подкласс» белков — аффинантов для модифицированного МГ. Разработка методик определения концентрации МГ-IgG в сыворотке крови при различных заболеваниях (как общего пула МГ-IgG, так и аутоантител к МГ), а так же достаточно высокая чувствительность и специфичность данных методик при гестозе и раке молочной железы, позволяют рекомендовать их использование как диагностического и прогностического критерия в практической медицине.

Положения, выносимые на защиту.

1. На поверхности модифицированного МГ существуют дополнительные детерминанты, располагающиеся вне ловушечного пространства и позволяющие модифицированному МГ связываться с рядом белков. В составе аффинантов присутствуют плазмин, альбумин, IgG, IgA, IgM, а так же липопротеины. К модифицированному МГ способна присоединяться лишь небольшая фракция белков из общего сывороточного пула.

2. Аутоантитела класса G к МГ присутствуют в сыворотке крови всех обследованных доноров в минорной концентрации, в сравнении с общей концентрации IgG и МГ. Кроме того, в крови всех доноров присутствуют противоуглеводные антитела к МГ, составляя 15−25% от общей концентрации МГ-IgG комплексов.

3. Концентрация МГ-IgG в сыворотке крови не зависит от возраста, пола или этнической принадлежности обследованных и составляет около 0,06мкг/мл. Не обнаружена также зависимость концентрации комплексов от фазы менструального цикла. Содержание МГ-IgG увеличивается при неосложненной беременности, а так же у женщин с РМЖ (IV стадия), при хорошем эффекте применения комплексной терапии и последующей ремиссиейснижается при легком гестозе и не отличается от контроля при терминальных состояниях (тяжелый гестоз и эклампсия, РМЖ (IV стадия) с последующим неэффективным применением комплексной терапии).

ВЫВОДЫ.

1. Модифицированный альфа-2-макроглобулин имеет дополнительные детерминанты, позволяющие ему связывать ряд белков вне «ловушечного пространства». Концентрация белков, способных связываться с модифицированным МГ, четко детерминирована и крайне мала, по сравнению с общим пулом данных белков в сыворотке крови человека.

2. Комплексы МГ-IgG присутствуют в сыворотке крови всех обследованных. Их концентрация ничтожно мала (около 0,06мкг/мл), по сравнению с общей концентрацией МГ (0,012−0,016%).

3. Концентрация комплексов МГ-IgG в сыворотке крови не зависит от пола, возраста и этнической принадлежности.

4. Концентрация комплексов МГ-IgG повышается в 1,5−2 раза при физиологически протекающей беременности.

5. Концентрация МГ-IgG снижается при легком гестозе и не отличается от контрольной группы здоровых небеременных женщин при тяжелом гестозе.

6. При первично выявленном раке молочной железы (в случае хорошей «отвечаемости» на последующее лечение) концентрация комплек сов МГ-IgG в сыворотке крови повышается в 1,5−2 раза по сравнению с контрольной группой и остается неизменной у женщин с дальнейшей прогрессией опухоли после применения комплексной терапии.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И. Получение препаратов иммуноглобулинов/ Иммунологические методы/Под редакцией Г. Фримеля. Пер. с англ. — М.:Ме-дицина, 1987. — с. 390−413.
  2. И. Ингибиторы плазмина//Гематол.Трансфузиол. -1992.-N 5−6.-с. 26−28.
  3. . Руководство по количественному иммуноэлектрофоре-зу: Методы и применение./ Пер. С англ. Под. ред. Н. Аксельсена, Й. Кре-лля, Б. Вееке. М.: Мир., 1977.- с.41−73.
  4. К.Н., Кизим А. И., Колесник Л. А. альфа2-Макро-глобулин и механизм его взаимодействия с протеиназами// Вестн. АМН СССР.- 1984. № 8.- с.60−64.
  5. К.Н., Голобородько О. П., Кизим А. И. Протеолиз в норме и при патологии. Киев: Здоров я, 1988. — 200 с.
  6. Э., Медьеши Г., Верецкеи Л. Электрофорез в разделении биологических макромолекул: Пер. с англ. М.:Мир, 1982. — 448с.
  7. В.В., Клименков А. А. Методика контролируемых клинических испытаний.// Москва — 1985.
  8. Жатон Ж.-К., Брандт Д. Ч., Вассалли П. Выделение и характеристика иммуноглобулинов, антител и их полипептидных цепей/ Методы исследований в иммунологии// Под ред. И. Лефковитса, Б.Перниса. -Пер. с англ. М.:Мир, 1981.-е. 58−82.
  9. Н.А., Зорина P.M. Сравнительный перекрестный имму-ноэлектрофорез//Лаб. дело. -1981. -N 9. с. 555−557.
  10. Н.А. высокочувствительные варианты колличественного иммуноэлектрофореза// Лаб. Дело. 1983.- № 10.- с.40−43.105
  11. Н.А. Структурно-функциональные параллели иммунологических свойств макроглобулинов человека и животных / дис. Докт. Биол. Наук, М., 1991.
  12. Н.А., Жабин С. Г., Козлов И. Г., Горлина Н. К., Яровинский Т. О., Емельянов А. У., Семенков Н. В. Реакции между ингибиторами про-теиназ в плазме крови и коллагеном/ Вопр. Мед. Хим. 1995 — № 41с.53−55.
  13. P.M., Зорин Н. А., Головистиков И. Н., Андреева О. А. и др. Обнаружение феномена связывания белков беременности с иммуноглобулинами иммунохимическими методами//Иммунология. 1985. — N 2. — с. 82−83.
  14. Н.А. Иммунные комплексы и повреждение тканей// М. Медицина 1996 -256с.
  15. О.Ф. Сравнительное изучение иммунорегуляторных свойств альфа-2-макроглобулинов человека и мыши / дис. Канд. Биол. Наук.- М.-1994.
  16. Г. Диск-электрофорез/Пер. с англ. М.:Мир, 1971. -247 с,
  17. JI.A. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование. М.:Наука, 1981.-288 с.
  18. JI.A. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоиммунными методами.- М.: Наука, 1983.- 304с.
  19. JI.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. -М.: Наука, 1985.- 536 с.
  20. Д.М., Ван Норден С. Введение в иммуноцитохимию: Современные методы и проблемы/Пер. с англ. М.:Мир, 1987. — 74 с.106
  21. Э. Иммуносорбенты в очистке белков/Пер. с англ. -М.: Медицина, 1979. 128 с.
  22. . Электрофорез белков в пластинах полиакриламидного геля/ Методы исследований в иммунологии/Под. ред. И. Лефковитса, Б.Перниса. Пер. с англ. — М: Мир, 1981. — с. 95−118.
  23. Г. В., Ажицкий Г. Ю. Изоэлектрическое фокусирование белков в самоорганизующихся и искусственных рН-градиентах. -Киев:Наукова думка, 1984. 220 с.
  24. X., Брок И. Основы иммунологии/ под ред. А. Н. Маца Пер. с англ. — М: Мир, 1986. — с.7.
  25. Н., Ингильд А. Иммунизация, выделение иммуноглобулинов, определение титра антител/Руководство по количественному иммуноэлектрофорезу: Методы и применение/Под ред. Н. Аксельсена, Й. Крелля, Б.Вееке. Пер. с англ. -М.:Мир, 1997. — с. 107−111.
  26. А.А. Основы иммунологии: Учебник/ М.: Медицина -1999−608с.
  27. Т.О., Горлина Н. К., Чередеев А. Н., Козлов И. Г., Зорин Н. А., Зорина P.M. Альфа-2-макроглобулин модулирует взаимодействие лимфоцитов и фибробластов// Russian Journal of Immunology -2001 -V.6, N. l-c.l.
  28. Adham N.F. Wilding P. Mehl J. Haverback В J. Alpha-2-macroglo-bulin levels in human serum. I. The effect of sex end estrogen. II. The role of alpha-2-macroglobulin as a carrier protein for insulin.// J. Lab. Clin. Med.-1968.-V.71.-p. 271−282.107
  29. Arakawa H. Muto Y. Arata Y. Ikai A. Proton nuclear magnetic resonance study of human plasma a2-macroglobulin.// Biochemistry 1986.-V.25.- p. 6785−6789.
  30. Arkona C., Wiederanders B. Expression, subcellular distribution and plasma membrane binding of cathepsin В and gelatinases in bone metastatic tissue //Biol. Chem. 1996, — V.377.- p.695−702.
  31. Athauda S.B.R., Arakawa H., Nishigai M., Takahashi T. e.a. Inhibition of cathepsin E by alpha-2-macroglobulin and the resulting structural-change in the inhibition//J.Biochem. 1993. — V. 113. — p. 526−530.
  32. Banks R.E. Evans S.W. Van Leuven F. Alexander D. McMahon M.J. Whicher J.T. Measurement of the «fast» or complexed form of a2- mac-roglobulin in biological fluids using a sandwich enzyme immunoassay.// J. Immu-nol. Methods 1990.- V.126.- p.13−20.
  33. Barrett A.J. Starkey P. S. The interaction a2- macroglobulin with proteinases.//Biochem. J. 1973.- V.133.- p.709−724.
  34. Barrett A.J. Alpha-2-macroglobulin// Meth.Enzymol. 1981. — V. 80. — p. 737−754.
  35. Becker C.G., Harpel P.C. a2-Macroglobulin of human vascular endothelium// J. Exp. Med.- 1976.- V.144.- p. 1−9.
  36. Bergqvist D. Nilsson I.M. Hereditary a2-macroglobulin deficiency// Scand. J. Haematol. 1979, — V.23.- p.433−436.
  37. Blatrix C. Amouch P. Drouet J. Steinbuch M. Study on the plasmatic elimination of the alpha-2-macroglobulin/ proteinase complexes.// Pathol. Biol.- 1973.-V.21.-suppl.l.-p.l 1−14.
  38. Bohe M. Genell S. Ohlsson K. Proteinase inhibitors in plasma and faecal extracts from patients with active inflammatory bowel desease// Scand. J. Gastroenterol. 1986.- V.21.-p.598−604.
  39. Borth W. Alpha-2-macroglobulin in connective tissue matrix metabolism// Collagen Rel.Res. 1984. — V. 4. — p. 83−95.108
  40. Borth W., Luger T.A. Identification of alpha-2-macroglobulin as a cytoline binding plasma protein. Binding of interleukin beta to «f' alpha-mac-roglobulin// J. Biol.Chem. 1989. — V. 284. — p. 5818−5825.
  41. Branson H.E. Endo Y. Fagin A.R. Schlutz M. Heritable a2-macro-globulin deficiency in a patient with arterial thrombosis: a2-macroglobulin deficiency Irvine.// J. Nath. Med. Ass. 1984.- V.76.- p. 1107−1112.
  42. Bruce M.C. Martin R.J. Boat T.F. Concentrations of ar proteinase inhibitor in serum and lung secretions of intubated infants// Pediat. Res. -1984.-V.18.-p.35−40.
  43. CoanM.H., Roberts R.C. A readetermination of the concentration of alpha-2-macroglobulin in human plasma// Biol.Chem. Hoppe-Seyler. -1989.-V. 370.-p. 673−676.
  44. Condacci I., Cimasoni G., Rey M., Baehni P. In vitro synthesis of alpha-2-macroglobulin by human gingival fibroblasts// Arch.Oral. Biol. -1988.-V. 33. p.407−412.109
  45. Corvera S., Graver D.F., Smith R.M. Insulin increases the cell surface concentration of a2-macroglobulin receptors in 3T3-L1 adipocytes// J. Biol. Chem. -1989.- V.264.- p.10 133−10 138.
  46. Davidsen O. Christensen E.I. Gliemann J. The plasma clearance of human a2-macroglobulin-trypsin complex in the rat mainly accounted for by uptake into hepatocytes.// Biochem. Biophys. Acta 1985.- V.846.- p.85−92.
  47. Davies P.J.A., Davies D.R., Levitzki A., Maxfield F.R., Milhaud P., Willingham M.C., Pastan I. Transglutaminase is essential in receptor mediated endocytosis of a2- macroglobulin and polypeptide hormones// Nature -1980.-V.283.-p.l62−167.
  48. Debanne M.T., Bell R., Dolovich J. Characteristics of the macrophage uptake of proteinase- a2- macroglobulin complexes// Biochem. Biophys. Acta 1976.- V.428.- p.466−475.
  49. DeBoer J.P., Creasey A.A., Chang A., Abbint J.J. e.a. Alpha-2-mac-roglobulin functions as an inhibitors of fibrinolitic, clotting, and neutrophilic proteinases in sepsis// Inf.Immunol. 1993. — V. 61. — p. 5035−5043.
  50. Delain E. Barrey M. Tapon-Bertaudiere J. Pochon F. Marynen P. Cassiman J-J. Van den Berghe H. Van Leuven F. The molecular organization of human a2-macroglobulin.// J. Biol. Chem. 1988.- V.263.- p.2981−2989.
  51. Dexpert J., Delain E., Piriou В., Pochon F. The covalent and nonco-valent binding modes of elastase with alpha-2-macroglobulin influence the conformation of the protein// FEBS Lett. 1987. — V. 225. — p. 223−237.
  52. Dickson R.B., Willingham M.C., Pastan I. Binding and internalization of 1251-a2-macroglobulinby cultured fibroblasts// J. Biol. Chem.-1981.-V.256.- p.3454−3459.
  53. Dickson R.B., Nicolas J-C., Willingham M.C., Pastan I. Internalization of a2-macroglobulin in receptosomes. Studies with monovalent electron microscopic markers//Exp. Cell Res.- 1981.- V.132.- p.488−493.110
  54. Dickson R.B., Willingham M.C., Pastan I. a2- Macroglobulin adsorbed to colloidal gold: A new probe in the study of receptor-mediated endocy-tosis// J. Cell Biol. -1981.- V.89.- p.29−34.
  55. Di Silvestro R.A. Plasma of immunoreactive ceruloplasmin and other acute phase proteins during lactation// Proc.Soc.Exper.Biol.Med. -1986.-V. 183.-p. 257−261.
  56. Djakiev D., Byers S.W., Dym M. Receptor-mediated endocytosis of alpha-2-macroglobulin and transferring in rat caput epididymal epithelial cells in vitro//Biol. Reprod. 1984.- V.31.- p. 1073−1085.
  57. Dziegielewska K.M., Saunders N.R., Schejter E.J., Zakut H., Zevin-Sonkin D., Zisling R., Soreq H. Synthesis of plasma proteins in fetal, adult, and neoplasmtic human brain tissue// Devi. Biol.- 1986.- V. l 15.- p.93−104.
  58. Ekerot L. Ohlsson K. Necking L. Elimination of protease- inhibitor complexes from arthritic joint// Int. J. Tiss. Reac.- 1985.- V.7.- p.391−395.
  59. Ellgaard L., Holtet T.L., Nielsen P.R., Etzerodt M., Gliemann J., Thjgersen H.C. Dissection of the domain architecture of the alpha 2 macroglobulin receptor-associated protein.// Eur J Biochem.- 1997. V.244(2).-p.544−551.
  60. Fabrizi G., Bustinaro R., Lauro G.M., Starace G., Fumagalli L. Activated alpha2macroglobulin increases beta- amyloid (25−35) — induced toxicity in LAN5 human neuroblastoma cells// Exp. Neurol. 1999 — V. l55(2) -p.252−259.
  61. Feldman S.R. Gonias S.L. Pizzo S.V. Model of a2-macroglobulin structure and function.// Proc. Nad. Acad. Sci. USA.- 1985.- V.82:.- p.5700−5704.
  62. Feldman S.R., Rosenberg M.R., Ney K.A., Michalopoulos G., Pizzo S.V. Binding of a2- macroglobulin to hepatocytes: Mechanism of in vivo clearance// Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1985.- V.128.- p.795−802.
  63. Fernandez-Borja M., Bellido D., Vilella E., Olivecrona G., Vilaro S. Lipoprotein lipase-mediated uptake of lipoprotein in human fibroblasts: evidence for an LDL receptor-independent internalization pathway// J. Lipid Res.- 1996.- V.37.- p.464−481
  64. Fishman PS, Drachman DB Internalization of IgG in motoneurons of patients with ALS: selective or nonselective?// Neurology 1995.- V.45.-p.1551−1554.
  65. Frenoy J-P. Bourrilon R. Analisis of the microheterogeneity by isoelectric focusing.// Biochem. Biophys. Acta 1974.- V.371.- p.168−176.
  66. GanneaD., Dray S., Teodorescu M. Alpha-macroglobulins: enzyme-binding proteins modulating lymphocyte function// Surv. Immunol. Res.-1983.- V.2.- p.367−374.
  67. Gannot P.O. Schersten B. Serum a2- macroglobulin concentration and its variation with age and sex// Clin. Chim. Acta 1967.- V.15.- p. l 13 120.
  68. Gannot P.O. Gydell K. Ekelund H. Serum concentration of a2-mac-roglobulin, haptoglobin and arantitrypsin in diabetes mellitus// Acta Endo-crinol.- 1967.- V.55.- p.537−544.
  69. Gettins P. Cunningham L.W. Identification of IH resonances from the bait region of human alpha 2-macroglobulin and effects of proteinases and methylamine.// Biochemistry -1986.- V.25.- p.5011−5017.112
  70. Gettins P.G.W., Crews B.C. Epidermal growth-factor binding to human alpha-2-macroglobulin//Biochemistry. 1993. — V. 32. — p. 7916−7921.
  71. Ghosh S. Mackie M.J. McVerry В .A. Galloway M. Ellis A. McKay J. Chronic inflammatory bowel disease, deep-venous thrombosis and anti-thrombin activity// Acta Haemat.- 1983.- V.70.- p.50−53.
  72. Gliemann J. Larsen T.R. Sottrup-Jensen L. Cell association and degradation of a2-macroglobulin-trypsin complexes in hepatocytes and adiposy-tes// Biochem. Biophys. Acta 1983.- V.756.- p.230−237.
  73. Gliemann J. Sottrup-Jensen L. Rat plasma ai-inhibitor 3 binds to receptors for a2- macroglobulin// FEBS Lett.- 1987.- V.221.- p.55−60.
  74. Gliemann J., Davidsen 0., Sottrup-Jensen L., Sonne O. Uptake of rat ahd human a2-macroglobulin-trypsin complexes into rat and human cells// FEBS Lett.- 1985.- V.188.- p.352−356.
  75. Gliemann J., Davidsen O., Moestrup S.K. Characterization, size estimation and solubilization of a2- macroglobulin complex reseptors in liver membranes// Biochim Biophys. Acta 1989. V.980.- p.326−332.
  76. Gliemann J., Davidsen O. Characterization of receptors for a2- mac-roglobulin-trypsin complex in rat hepatocytes// Biochim. Biophys. Acta -1986.-V.885.-p.49−57.
  77. Gonias S.L., Reinolds J.A., Pizzo S.V. Physical properties of human alpha-2-macroglobulin folloving reaction with methylamine and trypsin// Biochim. Biophys. Acta. 1982. — V. 705. — p. 306−314.
  78. Goutner A., Simmer M.C., Tapon J., Rosenfeld C., Modulation by a2- macroglobulin of human lumphocyte proliferation in response to mitogens and antigen// Differentiation 1976.- V.5.- p.171−173.
  79. Graves D.T., Antoniades H.M. Characterization of a half-molecular-weight protein immunoprecipitated by platelet-derived growth factor antise-ra// J. Cell. Physiol.- 1988. V. 137.
  80. Harboe N.M.J., Svendsen P.J. Fused rocket immunoelectrophoresis //Scand. J. Immunol. 1983. — V. 17. — p. 107−112.
  81. Harpel P.C. Studies on human plasma a2-macroglobulin-enzyme interactions// J. Exp. Med.- 1973.- V.138.- p.508−521.
  82. Herz J., Kowal R.C., Goldstein J.L., Brown M.C. Proteolytic processing of the 600kD low density lipiprotein receptor-related protein (LRP) occurs in a trans-Goldi compartment// EMBO J.- 1990.- V.9.- p. 1769−1776.
  83. Heumann D., Vischer T.L. Immunomodulation by a2- macroglobulin and a2- macroglobulin-proteinase complexes: the effect on the human T lymphocyte response// Eur. J. Immunol.- 1988.- V.18.- p.755−760.
  84. Hirata Y., Kurokava S., Ishibashi H., Hayashida H. e.a. Polymorphonuclear leukocytes and the induction of alpha-2-macroglobulin synthesis// J. Clin. Lab. Immunol. 1986. — V. 21. — p. 125−130.
  85. Hoffman M., Feldman S.R., Pizzo S.V. a2-macroglobulin «fast» forms inhibit superoxide production by activated macrophages// Biochim. Biophys. Acta-1983.- V.760.- p.421−423.
  86. Hoffman M., Pizzo S.V., Weinberg J.B. a2-macroglobulin-proteinase complexes stimulate prostaglandin E2 synthesis by peritoneal macrophages// Agents and Actions 1988.- V.25.- p.360−367.114
  87. Home C.H.W. Weir R.J. Howie P.W. Goudie R.B. Effect of combined estrogen-progesteron oral contraceptives on serum levels of a2-macroglo-bulin, transferring, albumin and IgG// lancet 1970.- V.I.- p.49−51.
  88. Howard J.B. Reactive site in human a2-macroglobulin: Circumstantial evidence for a thiolester// Proc. Nad. Acad. Sei. USA.- 1981.- V.78.-p.2235−2239.
  89. Hubbard W.J. Alpha-2-macroglobuline-enzyme complexes as suppressors of cellular activity// Cell.Immunol. 1978. — V. 39. — p. 388−394.
  90. Hubbard W.J., Hess A.D., Hsia S., Amos D.B. The effects of electro-phoretically «slow» and «fast» a2- macroglobulin on mixed lumphocyte cultures// J. Immunol.- 1981, — V.126.- p.292−299.
  91. Imber M.J. Pizzo S.V. Clearance and binding of two electrophoretic «fast» forms of human a2-macroglobulin// J. Biol. Chem.-1981.- V.256.- p.8134−8139.
  92. Isaacs I.J., Steiner J.P., Roche P.A., Pizzo S.V., Strickland D.K. Use of anti-idiotypic antibodies to establish that monoclonal antibody 7H11D6 binds the a2-macroglobulin receptor recognition site// J. Biol. Chem.-1988.- V.263.- p.6709−6714.
  93. James К. Merriman J. Gray R.S. Duncan L.J.P. Herd R. Serum a2-macroglobulin levels in diabetes// J. Clin. Path.- 1980.- V.33.-p.163−166.
  94. James K. Alpha-2-macroglobulin and its possible importance in im-mune sistems// Trends.Biochem.Sci. 1980. — V. 2. — p. 43−47.
  95. James K. Interaction between cytokines and alpha-2-macroglobulin//Immunol. Today. 1990. -V. 11. — p. 163−166.
  96. James K., Van-der-Haan J., Lens S., Farmer K. Preliminary studies on the interaction of TNF alpha and INF gamma with alpha-2-macroglobulin // Immunol. Lett. 1992. — V. 32. — p. 49−57.
  97. Jensen P.H., Moestrup S.K., Gliemann J. Purification of the human placental alpha-2-macroglobulin receptor// FEBS Lett. 1989. — V. 255. — p.275−280.
  98. Jensen P.H., Davidsen O., Gliemann J., Munck- Petersen C. Cell association and degradation of pregnancy zone protein-chymotrypsin complex in cultured human monocytes// Scand. J. Clin. Lab. Invest.- 1988.-V.48.- p.165−176.
  99. Jensen P.H., Moestrup S.K., Sottrup-Jensen L., Petersen C.M., Gliemann J. Receptors for alpha-2-macroglobulin and pregnancy zone pro-tein-proteinase complexes in the human placental syncytiotrophoblast// Placenta. 1988. — V. 9. — p. 463−477.
  100. Johnson P.M., Arnaud P., Werner P., Galbraith R.M. Native a2-macroglobulin binds to surface componrnt of human placental trophoblast// Placenta 1985.- V.6.- p.323−328.
  101. Johnson W.J., Pizzo S.V., Imber MJ., Adams D.O. Receptors for maleylated proteins regulate secretion of neutral proteases by murine macrophages// Science-1982.- V.218.- p.574−576.
  102. Kluthe R. Hagermann U. Kliene N. The turnover of a2-macro-globulin in the nephritic syndrome.//Vox. Sang.- 1967.- V.12.- p.308−311.
  103. Knowles B.B., Howe C.C., Aden D.P. Human hepatocellular carcinoma cell lines secrete the major proteins and hepatitis В surface antigen// Science 1980.- V.209.- p.497−499.
  104. Kristensen Т., Moestrup S., Gliemann J., Bendtsen L., Sand O., Sottrup-Jensen L. Evidence that the newly cloned low-density-lipoprotein receptor related protein (LRP) is the a2-macroglobulin receptor// FEBS Lett.1990.-V.276.-p.l51−155.
  105. Krummen L.A., Woodruff Т.К., De Guzman G., Cox E.T. e.a. Identification and characterization of binding proteins for inhibin and activin in human serum and follicular fluids// Endocrinology. 1993. — V. 132. — p. 431−443.
  106. Laemmli U.K. Clevage of structural proteins during assembly of the head bactertiophage T 4//Nature. 1970. — V. 227. — p. 680−685.
  107. La Marre J., Wollenberg G.K., Gonias S.L., Hayes M.A. Reaction of alpha-2-macroglobulin with plasmin increases binding of transforming growth factors-beta-1 and beta-2// Biochim.Biophys.Acta.1991.-V. 1091.-p. 197−204.
  108. La Marre J., Wollenberg G.K., Gonias S.L., Hayes M.A. Cytokine binding and clearance properties of proteinase-activated alpha-2-macro-globulin//Lab.Invest. 1991. — V. 65. — p. 3−14.117
  109. Larsson A., Sjoquist J.// J.Clin. Lab. Immunol. 1988 — V.27 — № 1 -p.39−43.
  110. Lasson A. Ohlsson K. Protease inhibitors in acute human pancreatitis.// Scand. J. Gastroent.- 1984.- V.19.- p.779−786.
  111. Lasson A. Ohlsson K. On the potential role of trypsin and trypsin inhibitors in acute pancreatitis// Adv. Exp. Med. Biol.- 1984.- V.167.-p.477−487.
  112. Lasson A. Laurell A-B. Ohlsson K. Correlation among complement activation protease inhibitors, and clinical course in acute pancreatitis in man// Scand. J. Gastroent.- 1985.- V.20.- p.335−345.
  113. Laurell C.-B., Rannevik G. A comparison of plasma protein change induced by danazol, pregnancy, and oestrogens// J. Clin. Endocrinol. Metab. 1979. — V. 49. — p. 719−725.
  114. Leese T. Holliday M. Heath D. Hall A.W. Bell P.R.F. Multicentre clinical trial of low volume fresh frozen plasma therapy in acute pancreatitis// Br. J. Surg.- 1987.- V.74.- p.907−911.
  115. Levine J.J. Udall J.N. Evernden B.H. Epstein M.F. Bloch K.J. Elevated levels of a2- macroglobulin-protease complexes in infants// Biol. Neonate- 1987.- V.51.-p.149−155.
  116. Lohle P.N., Wurzer H.A., Seelen P.J., Kingma L.M., Go H.G. Cystic lessons accompaining extra- axial tumours// Neuroradiology 1999 -V.41(l) -p.13−17.
  117. Mancini G., Carbonara A., Heremans G. Immunochemical quantitation of antigens by single radial immunodiffusion.// Int. J. Immuno-chem. 1965 — V.2. -p.235−241.
  118. Marynen P. Van Leuven F. Cassiman J-J. Van den Berghe H. A monoclonal antibody to a neo-antigen on a2- macroglobulin complexes inhibits receptor-mediated endocytosis.// J. Immunol.- 1981.- V.127.- p. 17 821 786.118
  119. Matsuura H. Primaly cultured cells and established cell line of human hepatocellular carcinomas// Acta Med. Okayama 1983.- V.37.-p.341−352.
  120. Matsuda Т., Hirano Т., Nagasava S., Hishimoto T. Identification of alpha-2-macroglobulin as a carrier protein fof IL-6//J.Immunol. -1989. -V. 142.-p. 148−152.
  121. Maxfield F.R., Willingham M.C., Haigler H.T., Dragsen P., Pastan I. Binding, surface mobility, internalization and degradation of rhodamine-labled a2-macroglobulin// Biochemistry 1981.- V.20.- p.5353−5358.
  122. Meiers J.C., Tijberg P.N., Bouma B.N. Inhibition of human blood coagulation factor Xa by alpha-2-macroglobulin// Biochemistry. -1987.-V. 26.-p. 5932−5937.
  123. Merrill E., Crowle A.J. Crossed Immunoelectrophoresis: qualitative and quantitative considerations//J.Immunol.Meth. 1982. — V. 50. — p. R65-R83.
  124. Misz M., Beek P. Action of hormonal contraceptives on the coagulation system and some of its inhibitors// Acta Med.Hung.- 1986.-V.43.- p. 301−310.
  125. Moestrup S.K., Gliemann J. Purification of the rat hepatic alpha 2-macroglobulin receptor as an approximately 440-kDa single chain protein// J. Biol. Chem.- 1989.- V.264.- p. 15 574−15 577.
  126. Moestrup S.K., Kaltoft K., Sottrup-Jensen L., Gliemann J. The human a2- macroglobulin receptor contains high affinity calcium binding sites119impotant for receptor conformation and ligand recognition// J. Biol. Chem.-1990.- V.265.- p.12 623−12 628.
  127. Mosher D.F., Wing D.A., Synthesis and secretion of a2-mac-roglobulin by cultured human fibroblasts// J. exp. Med.- 1976.- V.143.p.462−467.
  128. Mosher D.F., Vaheri A. Binding and degradation of a2-macro-globulin by cultured fibroblasts// Biochem. Biophys. Acta 1980.- V.627.-p.113−122.
  129. Morsky P. Detection of lysozyme and alpha-2-macroglobulin-lysozyme complexes by immunoblotting//Clin.Chim.Acta. 1988. — V. 178. -p. 327−336.
  130. Muller H.P., Rantamaki L.K. Binding of native alpha 2-mac-roglobulin to human group G streptococci // Infect. Immun, — 1995.- V.63.-p.2833−2839.
  131. Munck Petersen C. a2-macroglobulin and pregnancy zone protein. Serum levels, a2-macroglobulin receptors, cellular synthesis and aspects of function in relation to immunology/ Danish Medical Bulletin -1993.-Vol 40.- No 4,.
  132. Munck Petersen C. Christiansen B.S. Heickendorff L. Inger-slev J. Synthesis and secretion of a2-macroglobulin by human hepatocytes in culture//Eur. J. Clin.Invest.- 1988.- V.18.- p.543−548.
  133. Munck-Petersen C., Ejlersen E., Hansen P.W., Gliemann J. Binding of alpha-2-macroglobulin trypsin complex to human monocytes in culture// Scand. J. Clin. Lab. Invest.- 1987.- V.47.- p.55−61.
  134. Munck-Petersen C., Moestrup S.K. Interaction between cytokines and alpha-2-macroglobulin// Immunol.Today. 1990. — V. 11. — p. 430−431.
  135. Nakane P.K., Kawaoi A. Peroxidase-labeled antibody. A new method of conjugation// J.Histochem.Cytochem. 1974. — V. 22. — p. 10 841 091.
  136. Norberg R. Birke G. Hedfors E. Plantin L-O. Metabolism of a2-macroglobulin. Regulation and distribution. //In: Plasma Protein Metabolism. Rothshild MA. Waldmann T. Ed. 1970 Academic Press New York- pp427−35.
  137. Ohlsson K., Polling A., Stenberg P., Glutaminyl-peptide g-glutamyl transferase dependence of uptake of trypsin- alpha-macroglobulin complexes by macrophages// Hoppe-Scyler's Z. Physiol. Chem.- 1982.-V.363.- p.213−220.121
  138. Ohtani H. Saito M. Koshiba К. Alpha-2-macroglobulin deficiency in patients with advansed prostate cancer// Oncology 1985.-V.42.- p.341−344.
  139. Osada Т., Kuroda Y., Ikai A. Endocytotic internalization of a2-macro-globulin: a-galactosidase conjugate by cultured fibroblasts derived from Fabry hemizygole// Biochem Biophys Res. Commun, — 1987.- V.142.p. 100−106.
  140. Osada Т., Noro N., Kuroda Y., Ikai A. Murine T cell proliferation can be specifically augmented by macrophages fed with specific antigen: a2-macroglobulin conjugate// Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1987.-V.146.- p.26−31.
  141. Panyutich A., Ganz T. Activated alpha-2-macroglobulin is principal defensin-binding protein//Am.J.Respir.Cell.Mol.Biol.- 1991 V.5.-p.101−106.
  142. Petersen C.M. Alpha-2-macroglobulin and pregnancy zone protein. Serum level, alpha-2-macroglobulin receptors, cellular synthesis and aspects of function in relation to immunology// Dan.Med.Bull. 1993. — V. 40. — p. 409−446.
  143. Pochon F., Barray M., Delain E. Functional alpha-2-macroglo-bulin half-molecules induced by cadmium// Biochem. Biophys. Res. Commun. 1987. — V. 149. — p. 488−492.
  144. Poller W. Barth J. Voss B. Detection of an alteration of the a2-macroglobulin gene in a patient with chronic lung disease and serum a2-mac-roglobulin deficiency// Hum. Genet.- 1989.- V.83.- p.93−96.122
  145. Potempa J., Kwon K., Chawla R., Travis J. Inter-alpha-trypsin inhibitor. Inhibition spectrum of native and derived forms// J. Biol. Chem.-1989.-V.264.- p.15 109−15 114.
  146. Quinn K.A., Grimsley P.G., Dai Y.P. Tapner M., Chesterman
  147. C.N., Owensby D.A. Soluble low density lipoprotein receptor-related protein (LRP) circulates in human plasma// J. Biol. Chem.- 1997 Sep.- V.272(38).-p.23 946−23 951.
  148. Quinn K.A., Pye V.J., Dai Y.P., Chesterman C.N., Owensby
  149. D.A. characterization of the soluble form of the low density lipoprotein receptor related protein (LRP)// Exp. Cell Res. — 1999 Sep (15) — V.251(2) -p.433−441.
  150. Rantamaki L.K., Muller H.P. Isolation and characterization of alpha-2-macroglobulin from masticmilk// J.Dairy.Res. 1992. — V. 11. — p. 552−555.
  151. Rantamaki L.K., Muller H.P. Purification of goat immunoglobulin G1 (IgGl) and IgG2 antibodies by use of Streptococcus dysgalactiae cells with Fc receptors // Vet. Immunol. Immunopathol.- 1995.- V.45.- p. l 15 126.
  152. Roeisc O., Stadaas J.O., Aasen A.O. Methylprednisolone affects inhibitors of the complement and the contact system: functional and imuno-chemical studies on alpha-2-macroglobulin and CI inhibitor //Thromb.Res. 1989. — V. 56. — p. 697−708.
  153. Rong-Xi D., Djakiev D., Dym M. Endocytic activity of Sertoli cells grown in bicameral culture chambers// Anat. Rec.- 1987.- V.218.- p.306−312.123
  154. Saksela О., Wahlstrom Т., Lehtovirta P., Sepplata M., Vaheri A. Presence of a2-macroglobulin in normal but not in malignant human syncy-tiotrophoblasts// Cancer. Res.- 1981.- V.41.- p.2507−2513.
  155. Salvesen G.S. Sayers C.A. Barrett A.J. Further characterization of the covalent linking reaction of a2-macroglobulin.// Biochem. J.-1981.- V.195.- p.453−461.
  156. Sand O., Folkersen J., Westergaard J.G., Sottrup-Jensen L. Characterization of pregnancy zone protein. Comparison with a2-macroglo-bulin// J. Biol. Chem. 1985. — V. 260. — p. 15 723−15 735.
  157. Schneider H., Huse K., Birkenmeier G., Otto A., Scholz G.H. Gene transfer mediated by alpha2-macroglobulin// Nucleic Acids Res.- 1996.-V.24.- p.3873−3874 .
  158. Scuderi P., Dorr R.T., Liddil J.D., Finley P.R., Meltzer P., Raitano A.B., Rybski J. Alpha-globulins suppress human leukocyte tumor necrosis factor secretion// Eur.J.Immunol. 1989. — V. 19. — p. 939−942.
  159. Shortridge K.F. Ethnic aspects of cord serum a2-macroglobu-lin levels in Chinese, Caucasians and ghurkas in Hong Kong.// J. Trop. Med. Hyg.- 1975.-V.78.-p.l26−130.
  160. Shortridge K.F. Robinson J.D. Ng M.N. Serum a2-macroglo-bulin levels in normal Chinese// Clin. Chem. Acta -1973.- V.48.- p.221−223
  161. Sinosich M.J., Davey M.W., Teisner В., Grudzinskas J.G. Comparative studies of pregnancy associated plasma protein-A and alpha-2-macro-globulin using metal chelate chromatography// Biochem.Intern.-1983.- V. 7.-p. 33−42.
  162. Sottrup-Jensen L. In «The plasma proteins"//(Putanam FW, ed) 2nd ed., Academic Press, Orlando, FL.- 1987.- Y.5.- pp 191−291.
  163. Sottrup-Jensen L. Petersen Т.Е. Magnusson S. A thiol-ester in a2-macroglobulin cleaved during proteinase complex formation// FEBS lett.-1980.- V.121.- p.275−279.124
  164. Sottrup-Jensen L. Stepanik T.M. Kristensen T. Wierzbicki D.M. Jones C.M. Lonblad P.B. Magnusson S. Petersen Т.Е. Primary structure of human a2-macroglobulin. //J Biol. Chem.- 1984.- V.259.- p.8318−8327.
  165. Sottrup-Jensen L., Gliemann J., Van Leuven F., Domain structure of human a2-macroglobulin. Characterisation of receptor- binding domain obtained by digestion with papain// FEBS Lett.- 1986.- V.205.- p.20−24.
  166. Spolarics Z., Mandl J» Machovich R., Lambin P., Garzo Т., Antoni F., Horvath I. Association of a2-macroglobulin-thrombin and a2-mac-roglobulin-plasmin complexes with isolated hepatocytes// Biochim. Biophys. Acta -1985.- V.845.- p.389−395.
  167. Stendbjerg S. Inherited alpha-2-macroglobulin deficiency.// Thromb. Res.- 1981.- N22.- p.491−495.
  168. Steinhoff J., Faerber P., Preuss R., Wood W.G. e.a. Alpha-2-macro-globulin in urine its significance in the diferential-diagnosis of rejection or infection after renal-transplantation //Deutche Med.Wosheschr. -1994.-Bd. 119.-s. 1−6.
  169. Straight D.L., Jakoi L., McKee P.A., Snyderman R. Binding of a2-macroglobulin-thrombin complexes and methylamine-treated a2-macro-globulin to human blood monocytes// Biochemistry 1988.- V.27.- p.2885−2890.
  170. Swenson R.P., Howard J.B., Structural characterization of human a2-macroglobulin subunits// J. Biol. Chem.- 1979.- V.254.- p.4452−4455.
  171. Takasaki M., Hachimura K., Funato Т., Nishikawa T. e.a. Measurement of small quantities of alpha-2-macroglobulin in cell cultures by enzyme labelled immunoassay//Kitasato Arch.Exp.Med. 1989. — V. 62. — p. 115−122.
  172. Tapon-Bertaudiere J. Bros A. Couture-Cosi E. Delain E. Electron microscopy of the conformatial changes of alpha-2-macroglobulin from human plasma// EMBO J.- 1985.- V.4.- p.85−89.
  173. Travis J. Salvesen G.S. Human plasma proteinase inhibitors.// Ann. Rev. Biochem.- 1983.- V.52.- p.655−709.
  174. Tijssen P., Kurstak E. Highly efficient and simple method for the preparation of peroxidase and active peroxidase-antibody conjugates for enzyme immunoassay// Anal. Biochem.- 1984.- V.134.- p.451−457.
  175. Van Leuven F., Cassiman J-J., Van den Berghe H. Uptake and degra-dation of a2-macroglobulin- proteinase complexes in human cells in culture// Expl. Cell Res.- 1978.- V. l 17.- p.273−282.
  176. Van Leuven F., Marynen P., Cassiman J-J., Van den Berghe H. Monoclonal antibodies toward the receptor-recognition site on a2-macro-globulin complexes// Ann. N.Y. Acad. Sci. USA 1983.- V.421.- p.434−441.
  177. Van Leuven F., Marynen P., Cassiman J-J., Van den Berghe H. Rela-tion of internal thiolesters to conformational change and receptor126recognition site in alpha-2-macroglobulin complexes// Biochem. J.- 1982.-V.203.- p.405−411.
  178. Van Leuven F., Marynen P., Sottrup-Jensen L., Cassiman J-J., Van den Berghe H., The receptor-binding domain of human a2-macroglobu-lin. Isolation after limited proteolysis with a bacterial proteinase// J. Biol. Chem.- 1986.- V.261p.l 1369−11 373.
  179. Vashista A. Baker P.R. Preece P.E. Wood R.A.B. Cuschieri A. Serum proteinase-like peptidase activities and proteinase inhibitors in woman with breast disease// Eur. J. Cancer Clin. Oncol.- 1984.- V.20.- p. 197−202.
  180. Vischer T.L., Berger D. Activation of macrophages to produce neutral proteinases by endocytosis of alpha2-macroglobulin-trypsin complexes// J. Reticuloendoth. Soc.- 1980.- V.28.- p.427−435.
  181. White R. Janoff A. Godfrey H.P. Secretion of alpha-2-macro-globulin by human alveolar macrophages// Lung 1980.- V.158.- p.9−14.
  182. Willingham M.C. Electron microscopic immunocytochemical loca-lization of intracellular antigens in cultured cells: the EGS and ferritin bridge procedures// Histochem. J.- 1980.- V.12.- p.419−434.
  183. Wolf B.B., Vasudevan J., Gonias S.L. Reaction of nerve growth factor-gamma and 7S nerve growth-factor complex with human and murine alpha-2-macroglobulin//Biochemistry. 1993. — V. 32. — p.1875−1882.127
  184. Yarovinsky Т.О., Gorlina N.K., Zorin N.A., Kozlov I.G., Che-redeev A.N., Zorina R.M. Immobilized a2-macroglobulin-plasmin as factor of cell microenvironment// Immunology Letters 2000 — V.73, N.2,3 — p.253.
  185. Yla-Herttuala S. Expression of lipoprotein receptors and related molecules in atherosclerotic lesions// Curr Opin Lipidol.- 1996.- V.7.-p.292−297.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?