Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Исследование L-лизин-?-оксидазы Trichoderma harzianum Rifai

Диссертация: Исследование L-лизин-?-оксидазы Trichoderma harzianum Rifai
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Создание технологий получения биологически активных соединений с использованием микроорганизмов по праву признано наиболее приоритетным направлением научно-технического прогресса. К числу биологически активных веществ принадлежат и ферменты. Этот класс соединений находит наибольшее применение в качестве лекарственных препаратов (Silveira F.Q.P. et al., 1997; Degenkolb T. et al, 2008; Samuels… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА I. Обзор литературы
    • 1. Л. 7пс! ю (1егта и ее роль в экологии
      • 1. 2. ТпсЬ, ос1егта — продуцент биологически активных соединений
      • 1. 3. Ь-лизин-а-оксидаза гриба Тпскойегта
      • 1. 4. Опасные вирусы, поражающие растения
      • 1. 5. Особо опасные вирусные инфекции человека и поиск препаратов антивирусного действия
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Материалы исследования
      • 2. 1. 1. Объекты исследования
      • 2. 1. 2. Используемые среды
    • 2. 2. Методы исследования
      • 2. 2. 1. Определение активности Ь-лизин-а-оксидазы
      • 2. 2. 2. Определение белка по Лоури
      • 2. 2. 3. Выращивание гриба ТпсНос1егта каЫапит Ш? а1 различными способами
      • 2. 2. 4. Определение числа спор в пробах
      • 2. 2. 5. Исследование субстратной специфичности культуральной жидкости
      • 2. 2. 6. Технология культивирования Тпскойегта каЫапит в полупромышленных условиях и получение исходного концентрата
      • 2. 2. 7. Метод мембранного фракционирования
      • 2. 2. 8. Метод определения чистоты продукта. Капиллярный электрофорез
    • 2. 3. Разработка метода определения антивирусной активности Ьлизин-а-оксидазы на объектах растительного происхождения
    • 2. 4. Определение антивирусной активности L-лизин-а-оксидазы на растительных объектах
    • 2. 5. Определение цитотоксического действия L-лизин-а-оксидазы на перевиваемые линии клеток почки эмбриона свиньи (SPEV) и почки эмбриона зеленой мартышки (Vero, клон Е6)
      • 2. 5. 1. Определение противовирусной активности L-лизин-а-оксидазы в отношении вируса клещевого энцефалита (сем. Флавивирусов)
      • 2. 5. 2. Определение противовирусной активности L-лизин-а-оксидазы в отношении вируса Западного Нила (сем. Флавивирусов)
      • 2. 5. 3. Определение противовирусной активности L-лизин-а-оксидазы в отношении вируса Синдбис (сем. Альфавирусов), вируса Дхори (сем. Ортомиксвирусов), вируса Тягиня (сем. Буньявирусов)
  • ГЛАВА III. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЯ
    • 3. 1. Изучение стабильности в процессе длительного хранения культуральной жидкости Trichoderma harzianum Rifai F
    • 3. 2. Определение оптимальных условий биосинтеза L-лизин-а-оксидазы штаммом-продуцентом
    • 3. 3. Технология культивирования Trichoderma harzianum Rifai в полупромышленных условиях
    • 3. 4. Препаративные методы выделения и очистки фермента L-лизин-а-оксидазы
      • 3. 4. 1. Хроматографический метод
      • 3. 4. 2. Мембранное фракционирование
    • 3. 5. Создание тест-системы с использованием ПЦР для выявления вирусов некротической пятнистости бальзамина и кольцевой пятнистости табака
    • 3. 6. Определение антивирусной активности L-лизин-а-оксидазы на опасные фитовирусы
    • 3. 7. Определение антивирусной активности L-лизин-а-оксидазы в отношении вирусов человека
      • 3. 7. 1. Определение антивирусного действия L-лизин-а-оксидазы на вирус клещевого энцефалита
      • 3. 7. 2. Определение антивирусного действия L-лизин-а-оксидазы на вирус Западного Нила
      • 3. 7. 3. Определение антивирусного действия L-лизин-а-оксидазы на вирус Синдбис
      • 3. 7. 4. Определение антивирусного действия L-лизин-а-оксидазы на вирус Дхори
      • 3. 7. 5. Определение антивирусного действия L-лизин-а-оксидазы на вирус Тягиня

Исследование L-лизин-?-оксидазы Trichoderma harzianum Rifai (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Род Trichoderma привлекает внимание многих исследователей в связи с биосинтезом многих биологически активных соединений, которые уже нашли себе практическое применение в медицине, сельском хозяйстве, пищевой промышленности (Kolombet L.V. et al., 2008; Nofal S. et al., 2009; Ezzi M.I. et al., 2002; Samuels G.J., 2006; Caspi R. et al., 2006; Sun S. et al., 2009; Bae H. et al., 2009; Ruocco M. et al., 2009; Luo Y. et al., 2010; Коломбет JI.B. и соавт., 2006, 2007).

Создание технологий получения биологически активных соединений с использованием микроорганизмов по праву признано наиболее приоритетным направлением научно-технического прогресса. К числу биологически активных веществ принадлежат и ферменты. Этот класс соединений находит наибольшее применение в качестве лекарственных препаратов (Silveira F.Q.P. et al., 1997; Degenkolb T. et al, 2008; Samuels G.J., 2006; Caspi R. et al., 2006).

В последние десятилетия внимание исследователей занимает фермент L-лизин-а-оксидазы (КФ 1.4.3.14), полученный японскими исследователями К. Soda и соавт. из Trichoderma viride в 1979 году.

Позже была показана антилейкозная активность фермента (Kusakabe С., 1979, Хадуев С. Х. и соавт., 1989). Предполагается, что в основе ее биологического действия лежит реакция окислительного дезаминирования L-лизина — незаменимой аминокислоты для человека и животного, к недостатку которой опухолевые клетки более чувствительны, чем нормальные прототипы вследствие особенностей обмена.

На кафедре биохимии Российского университета дружбы народов найден продуцент фермента L-лизин-а-оксидазы штамм Trichoderma harzianum Rifai F 180 и разработан метод определения его активности (Смирнова И.П., Сяткин С. П., Берёзов Т. Т., 1984) и проводятся исследования фермента L-лизин-а-оксидазы. Фермент был получен в гомогенном состоянии (НПО «Фермент», г. Вильнюс). Результатами работ Жуковой О. С., Лукашевой Е. В. и Хадуева С. Х. было показано, что L-лизин-а-оксидаза отечественного штамма обладает противоопухолевой активностью (Жукова О.С. и др., 1985; Хадуев С. Х. и др., 1987; Лукашева Е. В. и др., 2004). Впоследствии была показана антивирусная активность продуцента Trichoderma harzianum Rifai Fl80 на герпес I и II типов, а также ингибирование ВИЧ-инфекции (Смирнова И.П., Алексеев С. Б., Берёзов Т. Т. и др., 1994, 1997, 2000, 2003).

Однако в связи с известными экономическими условиями совместные исследования кафедры биохимии с НПО «Фермент» (г. Вильнюс) были приостановлены, а с 2003 г. были продолжены в Российской Федерации специалистами РУДН на кафедре биохимии, а также совместно с сотрудниками Института биохимии и физиологии микроорганизмов РАН им. Г. К. Скрябина (ИБФМ РАН).

Фермент катализирует реакцию окислительного дезаминирования L-лизина с образованием а-кето-в-аминокапроновой кислоты в виде:

NH2.

СН2)4 + 02 + Н20.

СН—NH2 I.

СООН L-лизин nh2.

-> (CH2)4 + NH3T + H202T.

С=0 <�— а-кето-в-аминокапроновая СООН кислота f ± Н20.

СООН <дпиперидин-2-карбоновая кислота.

Исследование L-лизин-а-оксидазы Trichoderma harzianum Rifai, изучение ее биосинтеза, регуляции, термостабильности, новых биологических свойств, а также создание отечественной промышленной технологии получения лизиноксидазы представляют не только практический, но и большой теоретический интерес, поскольку полученные результаты будут способствовать выяснению тонких молекулярных механизмов действия ферментов и созданию новых лекарственных форм.

Работа является частью исследований, проводимых с L-лизин-а-оксидазой Trichoderma harzianum Rifai на кафедре биохимии Российского университета дружбы народов, исследований, выполняемых в рамках Государственного контракта № П391 «Создание противоопухолевого и антивирусного препарата на основе фермента L-лизин-а-оксидазы» 2009 г., а также фундаментального научного исследования НИР/НИОКР «Молекулярные основы патологических процессов и система их внутриклеточной регуляцииструктура и биологическая активность бактериальных ферментов с антиопухолевой и антивирусной активностью» (тема № 30 520−1).

Цель работы: провести исследование культуральной жидкости Trichoderma harzianum Rifai F180 — продуцента L-лизин-а-оксидазы в процессе длительного хранения (7 лет), определить оптимальные условия биосинтеза L-лизин-а-оксидазы грибом Trichoderma harzianum Rifai в лабораторных условиях, разработать производственную схему технологии получения фермента, тест-систему определения антивирусной активности L-лизин-а-оксидазы на растительных объектах и изучить влияние L-лизин-а-оксидазы на некоторых возбудителей особо опасных заболеваний растений и человека.

В соответствии с целью работы были поставлены задачи:

1. Исследовать биологические и биохимические свойства культуральной жидкости (КЖ) продуцента противоопухолевого и антивирусного фермента L-лизин-а-оксидазы Trichoderma harzianum Rifai F180 в процессе длительного хранения (7 лет) при температуре +4 °С.

2. Определить оптимальные условия для максимального образования L-лизин-а-оксидазы грибом Trichoderma harzianum Rifai при глубинном способе культивирования.

3. Осуществить культивирование Trichoderma harzianum Rifai штамм F180 в полупромышленных условиях с целью накопления исходного продукта.

4. Исследовать антивирусную активность L-лизин-а-оксидазы Trichoderma harzianum Rifai штамм F180 на объектах растительного происхождения.

5. Исследовать антивирусную активность L-лизин-а-оксидазы Trichoderma harzianum Rifai штамм F180 на объектах животного происхождения.

ВЫВОДЫ.

1. Показана биологическая и биохимическая стабильность культуральной жидкости Trichoderma harzianum Rifai F180 в процессе длительного хранения (семь лет, при температуре +4 °С).

2. Показан индуцирующий эффект гемицеллюлозного субстрата (пшеничных отрубей) на биосинтез L-лизин-а-оксидазы. Добавление в среду пшеничных отрубей увеличивает активность фермента на 5-е сутки роста до 1,2 Ед/мл. Определены оптимальные условия биосинтеза L-лизин-а-оксидазы в лабораторных условиях.

3. Осуществлена разработка препаративных методов выделения и очистки L-лизин-а-оксидазы (хроматографического и мембранного методов). Предложена производственная схема получения фермента L-лизин-а-оксидазы и осуществлена наработка исходной культуральной жидкости гриба с удельной активностью L-лизин-а-оксидазы 50 Ед/мг белка на ферментере БИОР-01 в полупромышленных условиях.

4. Проведен поиск зараженного вирусами растительного материала и разработана тест-система для выявления антивирусного действия L-лизин-а-оксидазы на объектах растительного происхождения.

5. Впервые установлена антивирусная активность культуральной жидкости Trichoderma harzianum Rifai штамм F180 продуцента фермента L-лизин-а-оксидазы с активностью 2 Ед/мл по отношению к тосповирусу некротической пятнистости бальзамина (Impatiens necrotic spot tospovirus) и с активностью 1 Ед/мл по отношению к неповирусу кольцевой пятнистости табака (Tobacco ringspot nepovirus).

6. Впервые исследовано влияние L-лизин-а-оксидазы на ряд опасных вирусных инфекций человека: вирус клещевого энцефалита и вирус Западного Нила (сем. Flaviviridae), вирус Синдбис (Alphavirus), вирус Дхори (сем. Orthomyxoviridae), вирус Тягиня (сем. Bunyaviridae). Максимальная антивирусная активность L-лизин-а-оксидазы была показана в отношении вируса клещевого энцефалита. При добавлении L-лизин-а-оксидазы в концентрациях как 25 мкг/мл, так и 12,5 мкг/мл было отмечено снижение титра вируса клещевого энцефалита с 8,0 lg ЦПДюо Д° 5,0 lg ЦПДюо, что показывает ее антивирусное действие. Выраженный цитотоксический эффект фермента L-лизин-а-оксидазы в обеих перевиваемых линиях клеток SPEV и Vero Е6, развивался в концентрациях 0,05 мг/мл.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ.

1. Рекомендовать возможность, с целью получения и накопления фермента L-лизин-а-оксидазы, хранение культуральной жидкости продуцента Trichoderma harzianum Rifai F180 при температуре +4 °С.

2. Рекомендовать для наработки L-лизин-а-оксидазы штаммом Trichoderma harzianum Rifai F180 среду с использованием индуктора L-лизин-а-оксидазы гемицеллюлозного субстрата (пшеничных отрубей).

3. Рекомендовать L-лизин-а-оксидазу Trichoderma harzianum Rifai F180 для разработки мероприятий по отношению к опасным заболеваниям растений: тосповирусу некротической пятнистости бальзамина (Impatiens necrotic spot tospovirus) и к неповирусу кольцевой пятнистости табака (Tobacco ringspot virus).

4. Рекомендовать L-лизин-а-оксидазу Trichoderma harzianum Rifai F180 для разработки мероприятий по отношению к опасному заболеванию человека: вирусу клещевого энцефалита.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С.Б., Смирнова И. П. Особенности действия противоопухолевого фермента L-лизин-а-оксидазы Trichoderma sp. // Антибиотики и химиотерапия, 2007. Т. 52 — вып. 11−12 — С. 25−29.
  2. С.Б., Смирнова И. П., Берёзов Т. Т. Новый иммуномодулятор из триходермы // Вопросы медицинской химии, М., 1997 т. 43 — вып. 2 -С. 112−115.
  3. Ф.К. Промышленное применение грибов рода Trichoderma. -Казань, КГУ, 2006. 268 с.
  4. В.Г., Бухало А. С., Капич А. Н., Бузук О. В. Изучение условий глубинного культивирования гриба Trichoderma viride Rifai // Микол. и фитопатол. 1981. Т. 16, вып. 2. — С. 115−120.
  5. И.Э., Симонян А. Л., Берёзов Т. Т., Лукашева Е. В., Смирнова И. П., Хадуев С. Х. Применение L-лизин-а-оксидазы в проточном ферментном анализаторе «АРФА». ЦНИИ Атоминформ, Ереван, 1989, Препринт ЕФИ-1202 (79) С. 89.
  6. Л.К., Леонтьева Н. А., Кондрашина Н. Г. и др. Влияние рибавирина на репродукцию буньявирусов в культуре клеток и в эксперименте на белых мышах // Вопр. вирусол., 1983. № 25 — С. 627−629.
  7. Т.Т., Смирнова И. П., Алексеев С. Б., Степанова Л.Г., Зверев
  8. B.В., Гольцов В. А., Анджапаридзе О. Г., Веса B.C. Ингибитор вируса иммунодефицита человека. Патент РФ № 2 022 011, 1994.
  9. Т.Т., Смирнова И. П., Алексеев С. Б., Згурский А.А., Диордица
  10. C.В., Анджапаридзе О. Г. Ингибитор вируса герпеса простого I типа. Патент РФ № 2 022 012, 1994.
  11. Т.Т., Смирнова И. П., Сяткин С. П. Способ определения активности L-лизин-а-оксидазы. Авторское св-во № 1 047 957 СССР, 1983.-3 с.
  12. В.В. Использование системы капиллярного электрофореза «Капель- 103Р» в лабораторной практике при проведении анализов. // Экологические аспекты безопасности жизнедеятельности. 2002. С. 78−81.
  13. Г. А. Химиотерапия, химиопрофилактика вирусных инфекций и ингибиторы репродукции вирусов // Общая и частная вирусология / Под ред. В. М. Жданова, С .Я. Гайдамович. М.: // Медицина, 1982. Ч. 1 -С. 341−362.
  14. М.В. О некоторых направлениях эволюции фитопатогенных грибов // Микол. и фитопатол., 1995. Т. 25 — вып. 1. — С. 87−94.
  15. И.М. Технология ферментных препаратов. / И. М. Грачева. 2-е изд., перераб. и доп. М.: Агропромиздат, 1987. 335 с.
  16. Я., Алексеев С. Б., Смирнова И. П., Подборонов В. М. Орлова B.C. Воздействие L-лизин-а-оксидазы на карциному кожи мышей, индуцированную метилхолантреном // Ж. Антибиотики и химиотерапия, 2001 т. 46 — вып. № 4 — С. 13−15.
  17. Н.С. Основы учения об антибиотиках / Учебник. М.: Изд-во МГУ. 1994. 512 с.
  18. Жукова О. С, Хадуев С. Х., Добрынин Я. В. и др. Влияние L-лизин-а-оксидазы гриба Trichoderma sp. на кинетику клеточного цикла культивируемых клеток лимфомы Беркитта. // Экспер. онкол., 1985. Т. 7 — вып. 6 — С. 42−44.
  19. A.A. Ферментативный катализ / A.A. Клесов, М.: Изд-во МГУ.1984.-т. 2−216 с.
  20. Л.В. Грибы рода Trichoderma продуценты биопрепаратов для растениеводства // Микология сегодня, п/р Ю. Т. Дьякова и Ю.В.
  21. , М. Национальная Академия Микологии., 2007. Т. 1 — С. 323−370.
  22. Л.В. Экспресс-оценка антигрибного, рострегулирующего и фитотоксического действия протравителей семян / Л. В. Коломбет, М. С. Соколов // Агрохимия, 2006. № 8 — С. 52−56.
  23. Е.В., Берёзов Т. Т. Обзор. Ь-лизин-а-оксидаза: физико-химические и биологические свойства. // Биохимия, 2002. Т. 67 — № 10 -С. 1394−1403.
  24. Е.В., Берёзов Т. Т., Седакова Л. А., Трещалина Е. М., Жукова О. С., Гогичаева Н. В., Андронова Н. В., Солнцева Т. Н. Биологические свойства Ь-лизин-а-оксидазы и ее конъюгатов. // Биомедицинская химия, 2004. № 4 — С. 376−383.
  25. И. Н., Ганнибал Ф. Б., Бильдер И. В. Фитопатогенные грибы -продуценты внеклеточных лакказ // Микология и фитопатология, 2007. -№ 41 (6)-С. 541−545.
  26. Г. Ш. Грибы рода триходерма и их использование в практике. / Сейкетов Г. Ш. Алма-Ата: Наука, 1982, 248 с.
  27. И.П., Алексеев С. Б. Биосинтез противоопухолевого фермента Ь-лизин-а-оксидазы Тпс1ю(1егта 8р. // Антибиотики и химиотерапия, 2009. т. 54 — № 5−6 — С. 8−11.
  28. И.П., Алексеев С. Б. Мошков Д.А. Триходерма продуцент ингибитора вируса иммунодефицита человека. // Вопросы медицинской химии, 2000. № 4. — С. 384−387.
  29. И.П. Новый биохимический маркер в характеристике грибных культур. // Биотехнология, 1994. № 4 — С. 28−30.
  30. И.П. Продуценты оксидаз Ь-аминокислот и возможные области их применения. // Биотехнология, 1991. № 3 — С. 3−7.
  31. И.П., Алексеев С. Б. Влияние Ь-лизин-а-оксидазы на развитие герпетической генитальной инфекции у морских свинок. //
  32. Бюллетень экеперим. биологии и медицины, 1999. т. 128 — № 12 — С. 654−656.
  33. И.П., Алексеев С. Б. Окислительное дезаминирование некоторых аминокислот продуктами метаболизма триходермы. // Биотехнология, 1998. № 2 — С. 1−5.
  34. И.П., Берёзов Т. Т. Изучение субстратной специфичности оксидаз L-аминокислот некоторых штаммов рода Trichoderma sp. // Микробиология, 1989. т. 58 — № 1 — С.49−53.
  35. И.П., Потапова O.JI. Индукция синтеза оксидаз L-аминокислот биостимуляторов бактериального и грибного происхождения. // Биотехнология, 1991. № 2 — С. 25−26.
  36. И.П., Селищева A.A. Алексеев С. Б. Подборонов В.М. Эффективность антигерпетического действия различных лекарственных форм L-лизин-а-оксидазы. // Антибиотики и химиотерапия, 2003. т. 48 — вып. 1 — С. 9−12.
  37. И.П., Сяткин С. П., Берёзов Т. Т. Спектрофотометрический метод определения L-лизин-а-оксидазы. // Вопр. мед. химии, 1984. № 1-С. 133−136.
  38. И. П. Гуськова Т.А., Пушкина Т. В., Подборонов В. М. Антибактериальная и антимикробная активность L-лизин-а-оксидазы Trichoderma harzianum Ridai. // Сибирь-Восток, 2003. вып. 1 (61) — С. 10−12.
  39. М.С., Коломбет JI.B. Агротехногенные факторы минимизации вредоносности фузариоза колоса пшеницы // Агрохимия, 2007. № 12 -С. 63−80.
  40. И.В., Бабицкая В. Г., Костина A.M., Вадецкии Б. Ю. Биоконверсия соломы мицелиальными грибами // Микол. и фитопатол., 1984. Т. 28 — Вып. 5 — С. 396−400.
  41. П.А., Шапошник Ю. А. Антагонистические свойства Trichoderma viride Fr. по отношению к некоторым патогенам Cucumis sativum L. // Микол. и фитопатол., 1982. Т. 16 — Вып. 2 — С. 151−159.
  42. ТарунинаТ.А. Влияние Trichoderma lignorum Tode ex Harz, на Fusarium oxysporum Schlecht, и Fusarium culmorum (W.G.Sm.) Sacc. в стерильной почве // Микол. и фитопатол., 1982. Т. 16 — Вып. 6 — С. 536−538.
  43. С.Х., Жукова О. С., Добрынин Я. В., Сода К., Берёзов Т. Т. // Бюлл. эксперим. биол. и мед., 1987. № 4 — С. 458−460.
  44. В.М., Джераян Т. Г., Гомолицкий В. Н., Спиваков Б. Я. Аналитическое мембранное оборудования для непрерывного фракционирования частиц и макромолекул. // Наука производству, 1998.-№ 2-С. 436.
  45. В.М., Трофимов Д. А., Данилова Т. В., Роговая И. В., Моржухина С. В., Карандашев В. К., Спиваков Б. Я. Армированные трековые мембраны в методах оценки качества природной и питьевой воды. // Журнал аналит. химии, 2008. Т. 63 — № 4 — С. 363−370.
  46. Н.Б., Лаугалене Н. Ф., Веса B.C., Хадуев С. Х., Смирнова И. П., Берёзов Т. Т. Усовершенствованная схема очистки L-лизин-а-оксидазы Trichoderma sp. // Вопр. мед. химии, 1989. № 2 — С. 84−86.
  47. Ahmad I., Bissett J., and Maloch D. Effect of phosphinothricin on nitrogen metabolism of Trichoderma species and its implication for their control of phytopathogenic fungi. // Pestic. Biochem. Physiol. 1995. Vol. 53 — pp. 4959.
  48. Ait-Lahsen H. An antifungal Exo-u-l, 3glucanase (AGN13.1) from the biocontrol fungus Trichoderma harzianum / H. Ait-Lahsen. A. Soler, M. Rey, J/, De La Cruz, E. Monte, A. Llobell // Appl. Environ. Microbiol., 2001. Vol. 67. — pp. 5833−5869.
  49. Al-Ameiri Nofal Suleiman Efficiency of Jordanian Trichoderma harzianum (Rifai) Isolates against Meloidogyne javanica (Treub) on Tomato (Lycopersicon esculentum Mill.) // Jordan Journal of Agricultural Sciences, 2009. Vol. 5. — № 4.
  50. Alfano G., Ivey M.L., Cakir C., Bos J.I., Miller S.A., Madden L.V., Kamoun S., Hoitink H.A. Systemic Modulation of Gene Expression in Tomato by Trichoderma hamatum 382. // Phytopathology, 2007. Vol. 97 — pp. 429−437.
  51. Altintas S., Bal U. Application of Trichoderma harzianum increases yield in cucumber (Cucumis sativus) grown in an unheated glasshouse. // J. Appl. Hortic., 2005. Vol. 7 — pp. 25−28.
  52. Altomare C., Norvell W.A., Bjorkman T. and Harman G.E. Solubilization of phosphate and micronutrients by the plantgrowthpromoting and biocontrol fungus Trichoderma harzianum Rifai 1295−22. // Appl. Environ. Microbiol. 1999. Vol. 65 — pp. 2926−2933.
  53. Andrade J.P., Aline S. da R.B., Phellippe A.S.M., and Rodrigo P. do N. Production and partial characterization of cellulases from Trichoderma sp. IS-05 isolated from sandy coastal plains of Northeast Brazil // Enzyme Research, 2011 Vol. 2011.
  54. Antal Z. Colony growth, in vitro antagonism and secretion of extracellularenzymes in cold-tolerant strains of Trichoderma species / Z. Antal, L. Manczinger, G. Szakacs, R.P. Lengerdy, L. Ferency // Mycol. Res., 2000. -Vol. 104-pp. 545−549.
  55. Antal Z. Complete DNA Sequence and analysis of a mitochondrial plasmid inthe mycoparasitic strain Trichoderma harzianum T95 / Z. Antal, L.
  56. Manczinger, L. Kredics, F. Kevei, E. Nagy // Plasmid., 2002. Vol. 47 — pp. 148−152.
  57. Bal U, Altintas S. A positive side effect from Trichoderma harzianum, the biological control agent: increased yield in vegetable crops. // J. Environ. Prot. Ecol, 2006a. Vol. 7 (2) — pp. 383−387.
  58. Benitez T, Rincon A.M., Limon MC, Codon AC. Biocontrol mechanisms of Trichoderma strains. // Int. Microbiol, 2004 Vol. 7 — pp. 249−260.
  59. Berg G. Plant-microbe interactions promoting plant growth and health: perspectives for controlled use of microorganisms in agriculture. // Appl. Microbiol. Biotechnol, 2009 Vol. 84 — pp. 11−18.
  60. Berges T, Barreau C, Peberdy J. F, and Boddy L.M. Cloning of an Aspergillus niger invertase gene by expression in Trichoderma reesei. // Curr. Genet, 1993. Vol. 24 — pp. 53−59.
  61. Brotman Y., Briff E., Viterbo A., Chet I. Role of swollenin, an expansin-like protein from Trichoderma, in plant root colonization. // Plant Physiol., 2008. Vol. 147, pp. 779−789.
  62. Brown D.J.F., and Halbrendt J.M. The virus vector potential of Xiphinema americanum and related species. (Abstr.) // J. Nematol., 1992. Vol. 24 — p. 584.
  63. Brown D.J.F., Halbrendt J.M., Jones A.T., Vrain T.C., and Robbins R.T. Transmission of three North American nepoviruses by populations of four distinct species of the Xiphinema americanum group. // Phytopathology, 1994.-Vol. 84-pp. 646−649.
  64. Brown D.J.F., Robertson W.M., and Trudgill D.L. Transmission of viruses by plant nematodes. // Annu. Rev. Phytopathol., 1995. Vol. 33 — pp. 223−249.
  65. Carsolio C. Role of the Trichoderma harzianum endochitinase gene, ech 42, in mycoparasitism / C Carsolio. N. Benliamou, S. Haran, C Cortes, A. Gutierrez. I. Chet, A. Herrera-Estrella // Appl. Environ. Microbiol., 1999. -Vol. 65-pp. 929−935.
  66. Caspi R., Foerster H., Fulcher C., Hopkinson R., Ingraham J., Kaipa P., Krummenacker M., Paley S., Pick J., Rhee S.Y. et al. MetaCyc: a multiorganism database of metabolic pathways and enzymes. // Nucleic Acids, 2006. Res. 34 — D511-D516.
  67. Chacon M.R., Rodriguez-Galan O., Benitez T., Sousa S., Rey M., Llobell A., Delgado-Jarana J. Microscopic and transcriptome analyses of early colonization of tomato roots by Trichoderma harzianum. // Int. Microbiol., 2007.-Vol. 10-pp. 19−27.
  68. Chen R.L.C., Lee M.H., Matsumoto K. Selective biosensing of L-lysine by a low-temperature flow-injection technique using an immobilized lysine oxidase reactor // Analytical Sciences, 1996. Vol. 12 — № 1 — 87−90.
  69. Chen X. PCR-based genotyping of epidemic and pre-epidemic Trichoderma isolates associated with green mold of Agancus bisporus / X. Chen, C.P. Romaine. Q Tan. B. Schlagnhaufer, M.D. Ospina-Giialdo, D.J.
  70. Royse, D.R. Huff. // Appl. Environ. Microbiol., 1999. Vol. 65 — pp. 2674−2678.
  71. Chet I. Biotechnology in Plant Disease Control. New York: Wilev-Liss. 1993.373 p.
  72. Chinshuh C. Purification and characterization of a xylanase from Trichoderma longibrachiatum for xylooligosacchande production / C. Chinshuh, J. Chen, T. Lin // Enzyme and Microbial Technology, 1997. -Vol. 21.-Issue2-pp. 91−96.
  73. Cobos A. Effect of polyhydroxylic cosolvents on the thermostability and activity of xylanase from Trichoderma reesei QM 9414 / A. Cobos, P. Estrada // Enzyme and Microbial Technology, 2003. Vol. 33 — pp. 810−818.
  74. Cotxarrera L. Use of sewage sluge compost and Trichoderma asperellum isolates to supress Fusarium wilt of tomato / L. Cotxarrera, M.I. Trillas-Gay, C. Steinberg, C. Alabouvette // Soil Biology and Biochemistry, 2002. Vol. 34-pp. 467−476.
  75. Danielson R.M. and Davey C.B. Carbon and nitrogen nutrition in Trichoderma. // Soil Biol. Biochem., 1973. Vol. 5 — pp. 506−515.
  76. Darmono T.W. Large scale application of growth promoting Trichoderma with biofungicidal activity / T.W. Darmono, A. Purwantara // 9th1. ternational Workshop on Trichoderma and Gliocladium, Vienna, Austria. 2006.
  77. De Angelis J.D., Sether D.M., Rossignol P.A. Transmission of impatiens necrotic spot virus in peppermint by western flower thrips. // Journal of Economic Entomology, 1994. Vol. 87 — pp. 197−201.
  78. De la Cruz J. Isolation and characterization of three chitinases from Trichoderma harzianum / J. De la Cruz, A. Hidalgo-Gallego, J.M. Lora, T. Benitez, J.A. Pintor-Toro, A. Llobell // European J. of Biochem., 1992. -Vol. 206-pp. 859−867.
  79. Delgado-Jarana J. Glucose uptake in Trichoderma harzianum: role of gtt 11 J. Delgado-Jarana, M.A. Moreno-Mateos. T. Benitez // EUK Cell., 2003. -Vol. 2-pp. 708−717.
  80. Deshpande S.K., Bhotmange M.G., Chakrabarti T., Shastri PN. Production of cellulase and xylanase by Trichoderma reesei. // Indian Journal of Chemical Technology, September 2008. Vol. 15. — pp. 449−456.
  81. Djonovic S., Vargas W.A., Kolomiets M.V., Horndeski M., Weist A, Kenerley CM A proteinaceous elicitor Sml from the beneficial fungus Trichoderma virens is required for systemic resistance in maize. // Plant Physiol., 2007. Vol. 145 — pp. 875−889.
  82. Dung N.N.X. Estimation of neutral detergent fibre degradation in pigs by an in vitro method / N.N.X. Dung, P. Ude // Animal feed science and technology, 2002. Vol. 95 — pp. 205−214.
  83. Elad Y., Chet I., Henis Y., Biological control of Rhizoctonia solani in strawberry fields by Trichoderma harzianum. // Plant Soil, 2006. Vol. 60 -pp. 245−254.
  84. S., Mostafaa M.H., Sahabb A.F. & E.H. Ziedan Direct effect of biocontrol agents on wilt and root-rot diseases of sesame. // Archives of Phytopathology and Plant Protection, 2011. Vol. 44 — Issue 5 — pp. 493−504.
  85. Endo H, Hayashi Y, Kitani Y. et al. Optical enzyme sensor for determining L-lysine content using L-lysine oxidase from the rockfish Sebastes schlegeli // Analytical and Bioanalytical Chemistry, 2008. Vol. 391 — № 4 — pp. 1255−1261.
  86. EPPO/CABI. Tobacco ringspot nepovirus. In: Quarantine Pests for Europe, 2nd edition, 1997. pp. 1357−1362. CAB International, Wallingford (GB).
  87. Eveleigh D.E. Trichoderma. In: Demain, A.L. and Solomon, N. (eds), The Biology of Industrial Organisms, Benjamin / Cummings Publishing Co., Menlo Park, CA, 1985. pp. 487−509.
  88. Ezzi M.I. Biodegradation of cyanide by Trichoderma spp. and Fusarium spp. / M.I. Ezzi, J.M. Lynch // Enzyme and Microbial Technology, 2005. -Vol. 36-pp. 849−854.
  89. Fernandez-Sandoval M. T, M. Ortiz-Garcia, E. Galindo, L. Serrano-Carreon Cellular damage during drying and storage of Trichoderma harzianum spores. // Process Biochemistry, February 2012. Vol. 47 — Issue 2-pp. 186−194.
  90. Franco P.F. Production and characterization of hemicellulase activities from Trichoderma harzianum Strain T4 / P.F. Franco, H.M. Ferreira, EX. Filho // Biotechnol Appl. Biochem, 2004. Feb 6 Epub ahead of print.
  91. Garcia I. Cloning and characterization of a chitinase (chii 42) cDNA from the mycoparasitic fungus Trichoderma harzianum / I. Garcia, J.M. Lora, J. de la Cruz, T. Benitez, A. Llobell, J.A. Pintor-Toro // Current Genetics, 1994. Vol. 27-pp. 83−89.
  92. Gomez I. Genetic diversity and vegetative compatibility among Trichoderma harzianum isolates / I. Gomez, I. Chet, A. Herreraestrela // Molecular and General Genetics, 1997. Vol. 256 — pp. 127−135.
  93. Gravel V., Antoun H., Tweddell R. The Plant Growth Regulation Society of America. / Quarterly Reports on Plant Growth Regulation and Activities of the PGRSA. 2006 Vol. 34 — No. 2.
  94. Guarro J., M.I. Antolin-Ayala J.G.S., Gutierrez-Calzada C. Nieves-Diez, and M. Ortoneda. Fatal Case of Trichoderma harzianum Infection in a Renal Transplant Recipient // Journal of Clinical Microbiology, Nov. 1999. Vol. 37 (11)-p. 3751−3755.
  95. Gusakov A. A comparative study of different cellulase preparations in the enzymatic treatments of cotton fabrics / A. Gusakov, A. Berlin. N. Popova, O. Okunev, O. Sinitsyna, A. Sinitsyn // Appl. Biochem. Biotechnol. 2000. -Vol. 88-pp. 119−126.
  96. Haapala K. Production of endo-1,4-f3-glucana.se and xylanase with nylonweb immobilized and free Trichoderma reesei / R. Haapala, E. Parkkinen, P. Suominen, S. Linko // Enzyme and Microbial Technology. 1996. Vol. 18 -pp. 495−501.
  97. Hagn A., Pritsch K., Schloter M., and Munch J.C. Fungal diversity in agricultural soil under different farming management systems, with special reference to biocontrol strains of Trichoderma spp. // Biol. Fert. Soils, 2003. -Vol. 38-pp. 236−244.
  98. Halt M. Moulds and mycotoxins in herb tea and medicinal plants // Eur. J. Epidemiol., 1999. Vol. 14-pp. 269−274.
  99. Hanson L.E. Reduction of Verticillium wilt symptoms in cotton following seed treatment with Trichoderma virens. // The Journal of Cotton Science, 2000.-Vol. 4-pp. 224−231.
  100. Harman G.E. Combination of fungal cell degrading enzyme and fungal cell membrane affecting compound / G.E. Harman, M. Lorito, A. Di Pietro, C.K. Hayes, F. Scala, C.P. Kubicek // US Patent 6.512,166, issued Jan. 28, 2003.
  101. Harman G.E. Myths and dogmas of biocontrol Changes in perceptions derived from research on Trichoderma harzianum T22 // Plant Dis., 2000. -Vol. 84-pp. 377−393.
  102. Harman G.E. Trichoderma species-opportunistic, avirulent plant symbionts / G.E. Harman, C.R. Howell, A. Viterbo, I. Chet, M. Lorito // Nature Reviews, 2004. Vol. 2 — pp. 43−56.
  103. Harris G.H., Zink D., Jones E.T.T., Kong Y.L. Biologically active compounds isolated from aerobic fermentation of Trichoderma viride. Biotechnology Advances. Patent US5506262 Novel anti-fungal compounds. 1996.
  104. Hayashia N. Enzymaticafly produced nano-ordered short elements containing cellulose 1 crystalline domains / N. Hayashia, T. Kondob, M. Ishihara // Carbohydrate Polymers, 2005. Vol. 61 — pp. 191−197.
  105. Henrissat B. Updating the sequence-based classification of glycosyl hydrolase / B. Henrissat, A. Bairoch // Biochem. J., 1996. Vol. 316 — pp. 695−696.
  106. Hermosa M.R., Grondona I., Iturriaga E.A., Diaz-Minguez J.M., Castro C., Monte E., Garcia-Acha I. Molecular characterization and identification of biocontrol isolates of Trichoderma spp. // Appl. Environ Microbiol., 2000. -Vol. 66-pp. 1890−1898.
  107. Hernandez-Onate M. Induction of conidiation by mycelial injury in Trichoderma reesei / M. Hernandez-Onate, A. Herrera-Estrella // 9th International Workshop on Trichoderma and Gliocladium, Vienna, Austria. 2006.
  108. Hilden L. Surface character of pulp fibres studied using endoglucanases / L. Hilden, P. Valjamae, G. Johansson // Journal of Biotechnology, 2005. Vol. 118-pp. 386−397.
  109. Hofmann K. Oxidation of triphenyiarsine to triphenylarsincoxide by Trichoderma harzianum and other fungi // K. Hofmann, E. Hammer, M. Kohler, V. Eiruser// Chemosphere, 2001. Vol. 44 — pp. 697−700.
  110. Howell C.R. Induction of terpenoid synthesis in cotton roots and control of Rhizoctonia solani by seed treatment with Trichoderma virens / C.R. Howell, L. E Hanson, R.D. Stipanovic, L.S. Puckhaber // Phytopathology, 2000.-Vol. 90-pp. 248−151.
  111. Howell C.R. The role of antibiosis in biocontrol. Harman G.E., Kubicek C.P. (eds). Trichoderma and Gliocladium Vol. 2. Enzymes, biological control and commercial application. London: Taylor and Francis Ltd. 1998. Pp. 173−184.
  112. Howell C.R. Mechanisms employed by Trichoderma species in the biological control of plant diseases: the history and evolution of current concepts. // Plant Disease, 2003 Vol. 87 — pp. 4−10.
  113. Huggins J.W., Robins R.K., Canonico P.G. Synergistic antiviral effects of ribavirin and the C-nucleoside analogs tiazofurin and selenazofurin against togaviruses. bunyaviruses and arenaviruses // Antimicrob. Ag. Chemother. 1984.-Vol. 26-pp. 476−480.
  114. Jabbar A., Tlahi A. Evaluation of soli substance for biosynthesis of cellulase by Tr. viride. // Agr. Biol. Chem., 1981. Vol. 45 — p. 7.
  115. Jackson A.M., Whipps J.M., and Lynch J.M. Effects of temperature, pH and water potential on growth of four fungi with disease biocontrol potential. // World J. Microbiol. Biotechnol., 1991. Vol. 7 — pp. 494−501.
  116. Jones E.E. and Stewart A. Biological control of sclerotinia minor in lettuce using trichoderma species. // Proc. 50-th N.Z. Plant Protection Conf., 1997. pp. 154−158.
  117. Jossey S., and Babadoost M. First Report of Tobacco ringspot virus in pumpkin (Cucurbita peop) in Illinois. // Plant Disease, 2006. Vol. 90 — p. 1361.
  118. Juhasz T. Characterization of cellulases aji (l hemicellulases produced b Trichoderma reesei on various carbon sources / T. Juhasz, Z. Szengyel, K. Reczey, M. Siika-Aho, L. Viikari // Process Biochemistry, 2005. Vol. 40 -pp. 3519−3525.
  119. Heraux F.M.G. Combining Trichoderma virens-inoculated compost and a rye cover crop for weed control in transplanted vegetables / F.M.G. Heraux, S.G. Hallett, S.C. Weller // Biological Control. 2005. 34, 21−26.
  120. Kaiarova H., Farkas V. Laminarinases, xylanases and Amylases in the crude cellulolytic enzyme complex from Trichoderma reesei. // Biologia (Bratislava), 1983. Vol. 38 — N 8 — pp. 721−725.
  121. Katayama A. and Matsumura F. Degradation of organochlorine pesticides, particularly endosulfan, by Trichoderma harzianum. Environ. // Toxicol. Chem., 1993.-Vol. 12-pp. 1059−1065.
  122. Khattab O.H., El-Meleigy, M.A., and El-Rahmany, T.A. Biosynthesis of arginase from Trichoderma sp. // Afr. J. Mycol. Biotechnol., 1995. Vol. 3 -pp. 49−60.
  123. Klein D., and Eveleigh D.E. Ecology of Trichoderma. // In: Trichoderma and Gliocladium. 1998. Vol. 1, pp. 57−74. C.P. Kubicek and G.E. Harman, eds. Taylor & Francis, London.
  124. Kolev D, Wittel K, Wartenberg A. Synergistic cooperation of cellulases of trichoderma reesei as distinguished by a new filter-paper destruction assay // Acta Biotechnologica, 1991. Vol. 11 — Issue 4 — pp. 359−365.
  125. Kolombet L. Biological control of phytopathogens using Trichoderma viride isolate 16 / L. Kolombet, K. Soytong // Journal of King Mongkut’s Institute of Technology Ladkrabang, 1998.-Vol. 6(2)-pp. 17−21.
  126. Kredics L. Trichoderma Strains with Biocontrol Potential / L. Kredics. Z.. Anta, L. Manczinger, A. Szekeres, F. Kevei, E Nagy // Food Technol.
  127. Biotechnol. 2003. 41, 1, 37−42.
  128. Krishna S.H. Studies on the production and application of cellulose from Trichoderma reesei QM-9414 / S.H. Krishna, K.C.S. Rao, J.S. Babu, D.S. Reddy // Bioprocess Engineering. 2000. 22, 467−470.
  129. Kubicek C.P. Trichoderma: from genes to biocontrol / C.P. Kubicek, R.L. Mach. C.K. Petcrbauer, M. Lorito // J of Plant Pathology. 2001. 83, 2, 11−23.
  130. Kusakabe H. et al. Purification and properties of a new enzyme, L-glutamate oxidase, from Streptomyces sp. X-l 19−6 grown on wheat bran // Agric. Biol. Chem., 1983.-Vol. 47-pp. 1323−1328.
  131. Kusakabe H., Kodama K., Kununaka A. et al. // Agric. Biol. Chem. 1979. -Vol. 43 (2),-pp. 337−343.
  132. H., Midorikowa Y., Fojishima T. // Agric. Biol. Chem., 1984. -Vol. 48(1)-pp. 181−184.
  133. Kusakabe H., Kodama K., Kuninaka A., Yoshino H. and Soda K. Effect of L-lysine-a-oxydase on youth of mouse lencemic cells. // Agr. Biol. Chem. -1980. Vol. 44 — pp. 387−393.
  134. Kusakabe H., Kodama K., Kununaka A., Yoshino H., Soda K. Misono H. A new antitumor enzyme L-lysine-a-oxidase from Trichoderma viride // J. Bio. Chem. 1980 — Vol. 255 — pp. 976−981.
  135. Kusakabe C., Kodamak K, Rununaka A., Yoshino H., Soda K. Extracellular production of L-lysine-a-oxidase in wheat bran culture of a strain of Trichoderma viride. // Agric. Biol. Chem. 1979. 43, 12, 2531−2533.
  136. Kusakabe H., Kodama K., Kuninaka A., Yoshino H., and Soda K. Effect of L-lysine a-oxidase on growth of mouse leukemia cells. // Agric. Biol. Chem. 1988a. 44, 387−392.
  137. La Grange D.C., Pretorius I.S., and W.H. Van Zyl. Expression of a Trichoderma reesei b-Xylanase Gene (XYN2) in Saccharomyces cerevisiae Applied And Environmental Microbiology, Mar. 1996, pp. 1036−1044/
  138. Larsen S.S., Egeblad M., Jaatela M. and Lykkesfeldt A.E., Acquired antiestrogen resistance in MCF-7 human breast cancer sublines is not accomplished by altered expression of receptors in the ErbB-family. // Breast Cancer Res Treat 1999, 58, 41−56.
  139. Laugaliene N., Vesa V., Jankeviciene R., Puodziute S., Sudziuviene O., Peslakas I., Khaduev S.K., and Berezov T.T. A new procedure for the purification of L-lysyl-a-oxidase from Trichoderma species. // Vopr. Med. Khim. 1990. 36, 88−90.
  140. Law M., Speck J., Moyer J.W. The M RNA of impatiens necrotic spot tospovirus (Bunyaviridae) has an ambisense genomic organization. Virology 188, 1992. 732−741.
  141. Lees-Haley P.R. Toxic mold and mycotoxins in neurotoxicity cases: Stachybotrys, Fusarium, Trichoderma, Aspergillus, Penicillinum,
  142. Cladosporium, Alternaria, Trichothecenes // Psychol. Rep. 2003. 93, 2, 561−84.
  143. Lewis J.A. and Lumsden R.D. Biocontrol of damping-off greenhouse grown crops caused by Rhizoctonia solani with a formulation of Trichoderma spp. // Crop Protection 2001. 20, 49−56.
  144. Liu Pi-g. Identification of genes with a biocontrol function in Trichoderma harziamim mycelium using the expressed sequence tag approach / Pi-g Liu, Q. Yang // Res. Microbiol. 2005. 156, Issue 3, 416−423.
  145. Loeppky C.B., Sprouse R.F., Carlson J.V., and Everett E.D. Trichodermaviride peritonitis. // South. Med. J. 1983.76, 798−799.
  146. Lowry O.H., Roserbrogh N.Y., Farr A.L., Randall R.Y. Protein measurement with the Folin phenol reagent. // Y. Biol. Chem. 1954, 193, 265−275.
  147. Lukasheva E.V., Zhukovskii A.P., Soda K., and Berezov T.T. Thermostability of the lysine-a-oxidase from Trichoderma sp. // Biokhimya 1991.56, 1069−1076.
  148. Manczinger L. and Polner G. Cluster analysis of carbon source utilization patterns of Trichoderma isolates. // System. Appl. Microbiol. 1985. 9, 214−217.
  149. Matsuoka T., Serizawa N., Hosoya T., and Furuya K. Manufacture of trans-4-hydroxy-L-proline with filamentous fungi. // Eur. Pat. Appl. EP 1993. 547, 898.
  150. McLean K.L., Stewart A. Application strategies for control of onion white rot by fungal antagonists. // New Zealand Journal of Crop and Horticultural Science. 2000, Vol. 28,115−122.
  151. R.A., Barker I., Wood K.R. (1996b) An improved method for the detection of Tospoviruses using the polymerase chain reaction. Journal of Virological Methods 57, 109−115.
  152. Mumford RA, Barker I & Wood KR (1996a) The biology of the Tospoviruses. Annals of Applied Biology 128, 159−183.
  153. Munoz F.M., G.J. Demmler, W.R. Travis, A.K. Ogden, S.N. Rossmann, M.G. Rinaldi Trichoderma longibrachiatum Infection in a Pediatric Patient with Aplastic Anemia JOURNAL OF CLINICAL MICROBIOLOGY, Feb. 1997, p. 499−503
  154. Nelson E.B., Harman G.E., and Nash G.T. Enhancement of Trichodermainduced biological control of Pythium seed rot and preemergence damping-off of peas. // Soil Biol. Biochem. 1988. 20, 145−150.
  155. Nifanteva T.I., Shkinev V.M., Spivakov B.Ya., Burba P. Membrane filtration studies of aquatic humic substances and their metal species. // Talanta. 1999. Vol. 48, 257−267.
  156. OEPP/EPPO (1997) EPPO Standard PM 4/20 (1) Certification scheme for pathogen-ested material of New Guinea hybrids of impatiens. Bulletin OEPP/EPPO Bulletin 27, 611−620.
  157. OEPP/EPPO (1999a). Data sheets on quarantine pests. Impatiens necrotic spot tospovirus. Bulletin OEPP/EPPO Bulletin 29, 473−476.
  158. Papavizas G.C. Trichoderma and Gliocladium: Biology, ecology and potential for biocontrol. // Ann. Rev. Phytopath. 1985. 23, 23−54.
  159. Pitt, D.E. and Bull, A.T. Free amino acid pools of Trichoderma aureoviride during conditions of glucose limited growth and glucose starvation. // Arch. Microbiol. 1981. 130, 180−184.
  160. Poldma P., Jaakson K., Merivee A., Albrecht A., Trichoderma viride promotes growth of cucumber plants. In: Proc. Int. Conf. on Development of Environmentally Friendly Protection in the Baltic Region, Transactions of
  161. Estonian Agricultural University 209, 2000. 162−164, Tartu, Estonia, Sept. 28−29.
  162. Prins M, Goldbach R. The emerging problem of tospovirus infection and non-conventional methods of control. // Trends Microbiol, 1998 6, 31−35.
  163. Rabeendran N, Moot D. J, Jones E. E, Stewart A. Inconsistent growth promotion of cabbage and lettuce from Trichoderma isolates. // N.Z. Plant Prot, 2000. Vol. 53 — pp. 143−146.
  164. Rawat R, Lakshmi Tewar. Transmission electron microscopic study of the cytological changes in Sclerotium rolfsii parasitized by a biocontrol fungus Trichoderma sp. // Mycology, 2010. Vol. 1 — No. 4, — pp. 237−241.
  165. Rey M, Delgado-Jarana J, Benitez T. Improved antifungal activity of a mutant of Trichoderma harzianum CECT 2413 which produces more extracellular proteins. Appl. Microbiol. Biotechnol. 2001 May- 55 (5): 604−8.
  166. Samuels G.J. Trichoderma: Systematics, the sexual state, and ecology. // Phytopathology, 2006. Vol. 96 — pp. 195−206.
  167. Samuels G.J. Trichoderma: a review of biology and systematics of the genus. // Mycol. Res., 2006. Vol. 100 — pp. 923−935.
  168. Segarra G., Casanova E., Bellido D., Odena M.A., Oliveira E., Trillas I. Proteome, salicylic acid, and jasmonic acid changes in cucumber plants inoculated with Trichoderma asperellum strain T34. // Proteomics, 2007. -Vol. 7-pp. 3943−3952.
  169. Seyis I. and Nilufer Aksoz Xylanase Production from Trichoderma harzianum 1073 D3 with Alternative Carbon and Nitrogen Sources Food // Technol. Biotechnol., 2005. Vol. 43 (1) — pp. 37−40.
  170. Shaukat H. Effect of soil water pressures on population dynamics of Fusarium equiseti, Glocladium virens, Talaromyces flavus and Trichoderma viride, biocontrol agents of Verticillium dahliae in potatoes Oregon State University, 1994, 156 p.
  171. Shkinev V.M. On-line, multi-stage membrane systems for separating natural water components and suspended solid materials // An International Newsletter Membrane Technology, 2001. June. — N 134 — pp. 8−10.
  172. Shoresh M., Harman G.E. Genome-wide identification, expression and chromosomal location of the genes encoding chitinolytic enzymes in Zea mays. // Mol. Genet. Genomics, 2008. Vol. 51 (6) — pp. 1221−1234.
  173. Shoresh M., Harman G.E. The molecular basis of shoot responses of maize seedlings to Trichoderma harzianum T22 inoculation of the root: a proteomic approach. // Plant Physiol., 2008. Vol. 147 — pp. 2147−2163.
  174. Silveira F.Q.P., Melo I.S. & Filho E.X.F. Carbohydrate-hydrolysing enzyme activity production by solid-state cultures of Trichoderma harzianum strains. // Revista de Microbiologia, 1997. Vol. 28 — pp. 152−156.
  175. Slot J.C., Hibbett D.S. Horizontal Transfer of a Nitrate Assimilation Gene Cluster and Ecological Transitions in Fungi / A Phylogenetic Study. PLoS ONE, 2007, Vol. 2 (10), p. 1097.
  176. Smirnova I.P., Sale M. L-aminoacid oxydases in Trichoderma. V Intern. Congr. of plant pathology, Aug. 20−27, Kyoto, 1989. p. 498.
  177. Smirnova I.P. and Berezov T.T. Ortho-dianisidine micromethod for estimation of L-phenylalanine-a-oxidase activity. // Vopr. Med. Khim., 1988b.-Vol. 34-pp. 129−131.
  178. Smirnova, LP. and Berezov, T.T. Substrate specificity of L-amino acid-oxidase in some Trichoderma strains. // Mikrobiologiya, 1989. Vol. 58 -pp. 49−53.
  179. Smirnova I.P., Berezov T.T., and Orlova E.V. L-methionine-a-oxidase of Trichoderma harzianum Rifai grown under the conditions of submerged cultivation. // Mikrobiologiya, 1988. Vol. 57 — pp. 514−516.
  180. Smirnova I.P., Podboronov V.M., Syatkin S.P., Khasanov I.Sh., Study of immnogenic properties antileukemic substance L-lisine-a-oxidase from
  181. Trichoderma harzianum rifai. //11th International Congress on Amino Acids, Peptide and Protein Research. Viena, August 3−7, 2009. p. 54.
  182. Smith R.A., Knight V., Smith J.A.D. Clinical application of Ribavirin / Ed.: Acad. Press, INC, 1984. 1222 p.
  183. Smith W.H. Forest occurrence of Trichoderma species: emphasis on potential organochlorine (xenobiotic) degradation. // Ecotoxicol. Environ. Safety, 1995. Vol. 32 — pp. 179−183.
  184. Spivakov B., Shkinev V. Membrane Techniques. Ultrafiltration.// In book: Encyclopedia of Analytical Science. Elsevier, London. 2005. p. 524.
  185. Sun S. et al. Two new compounds from fermentation liquid of the marine fungus Trichoderma atroviride G20−12. // J. Asian Nat. Prod. Res., 2009. -Vol. 11 pp. 898−903.
  186. Tang-Wai D.F., Josephs K.A., Boeve B.F. et al. Pathologically confirmed corticobasal degeneration presenting with visuospatial dysfunction. // Neurology, 2003.-Vol.61 (8)-pp. 1134−1135.
  187. Timerbaev A.R., Semenova O.P., Fritz J.S. Sensitive determination of arsenite by capillary zone electrophoresis with direct photometric detection // J. Capillary Electrophor., 1997. Vol. 4 — № 2 — pp. 91−96.
  188. Timerbaev A.R. Analysis of inorganic pollutants by capillary zone electrophoresis. // Electrophoresis, 1997. Vol. 18 — pp. 185−195.
  189. Timerbaev A.R., A.V. Rudnev, O.P. Semenova, Fritz J.S. Int. Ion Chromatography Symposium, Santa Clara, CA, 1997. Lecture 60.
  190. Vaira A.M., Roggero P., Luisoni E., Masenga V., Milne R.G., Lisa V. Characterization of two tospoviruses in Italy: tomato spotted wilt and impatiens necrotic spot. // Plant Pathology, 1993. Vol. 42 — pp. 530−542.
  191. Vanifatova N.G., Spivakov B.Ya., Mattusch J., Wennrich R. Sensitive determination of arsenite by capillary zone electrophoresis with direct photometric detection. // J. Capillary Electrophor., 1997. Vol. 4 — pp. 91−96.
  192. Vargas W.A., Djonovic S., Sukno S.A., Kenerley C.M. Dimerization controls the activity of fungal elicitors that trigger systemic resistance in plants. // J. Biol. Chem., 2008. Vol. 283 -pp. 19 804−19 815.
  193. Vasseur V., Van Montagu M., and Goldman G.H. Trichoderma harzianumgenes induced during growth on Rhizoctonia solani cell walls. // Microbiology UK, 1995 Vol. 141 — pp. 767−774.
  194. Vinale F., Sivasithamparam K., Ghisalberti E.L., Marra R., Barbetti M.J., Li H., Woo S.L., Lorito M. A noel role for Trichoderma secondary metabolites in the interactions with plants. // Physiol. Mol. Plant Pathol., 2008a. Vol. 72-pp. 80−86.
  195. Vinale F., Sivasithamparam K., Ghisalberti E.L., Marra R., Woo S.L., Lorito M. Trichoderma-plant pathogen interactions. // Soil Biology & Biochemistry, 2008. Vol. 40 — pp. 1−10.
  196. Viterbo A., Chet I. TasHyd, a new hydrophobin gene from the biocontrol agent Trichoderma asperellum, is involved in plant root colonization. // Mol Plant Pathol., 2006. Vol. 7 — pp. 249−258.
  197. Viterbo A., Wiest A., Brotman Y., Chet I., Kenerley C. The 18 mer peptaibols from Trichoderma virens elicit plant defense responses. // Mol. Plant Pathol., 2007. № 8 — pp. 737−746.
  198. Weber, E., Tonder, K., and Reinbothe, C. L-lysine-a-oxidase from Trichoderma viride. Purification and characterization. // J. Basic Microbiol., 1994.-Vol. 34-pp. 265−276.
  199. Wennrich R., Mattusch J., Morgenstern P., Stark H.-J., Spivakov B.Ya., Shkinev V.M. Multi-elemental analysis in size fractions of fine-grained solid residue of ore grinding Intern. //J. Environm. Anal. Chem., 2000. Vol. 77 -N 1 — pp. 63−74.
  200. Werkman A.W., Verhoeven, Roenhorst J.W. Plant species found infected by tomato spotted wilt virus and impatiens necrotic spot virus at the Dutch Plant Protection Service since 1989. 2006.
  201. Woo S.L.-Y., Wu C., Dede O., Vercillo F., & Noorani S. Biomechanics and anterior cruciate ligament reconstruction. // Journal of Orthopaedic Surgery and Research, 2006. Vol. 1 (2) — pp. 1−9.
  202. Wuczowsky M., Druzhinina I., Gherbawy Y., Klug B., Prillinger H., and Kubicek C.P. Species pattern and genetic diversity of Trichoderma in a mid-European, primeval floodplain-forest. // Microbiol. Res., 2003. Vol. 158 -pp. 125−133.
  203. Yedidia I., Srivastva A.K., Kapulnik Y. Chet I. Effect of Trichoderma harzianum on microelement concentrations and increased growth of cucumber plants. // Plant Soil, 2001. Vol. 235 — pp. 235−242.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?