Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Физиологическая роль каталазы у млекопитающих и птиц

Диссертация: Физиологическая роль каталазы у млекопитающих и птиц
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Nozdrachev et al., 2001 и мн. др.). Усиленная выработка активных кислородных метаболитов вызывает окислительное повреждение биологических структур, которое характерно дня целого ряда патологических процессов, в том числе ишемии-реперфузии, атеросклероза, световых ожогов глаз, воздействия на организм бактериальных эндотоксинов и др. (McCord, 1985; Кузнецов и др., 1989; Yu, 1994; Spolarics, 1998… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА I. МАТЕРИАЛ И ИСПОЛЬЗОВАННЫЕ В РАБОТЕ МЕТОДИЧЕСКИЕ ПРИЕМЫ
    • 1. 1. Оценка связи резистентности организма ондатр к гипоксическим воздействиям при погружении под воду с активностью каталазы и интенсивностью перекисного окисления липидов (ПОЛ) в тканях
    • 1. 2. Методика исследования влияния бемитила, а также гипобарической гипоксии-реоксигенации на активность каталазы и интенсивность ПОЛ в тканях ондатр
    • 1. 3. Методика изучения эффектов 3-амино-1,2,4-триазола (3-АТ) на активность каталазы и интенсивность ПОЛ в тканях ондатр в условиях нырятельной гипоксии-реоксигенации
    • 1. 4. Методика изучения влияния 3-АТ и бактериальных эндотоксинов на активность каталазы и интенсивность ПОЛ в тканях голубей.,.,.-.,.,
    • 1. 5. Методика определения активности каталазы в тканях
    • 1. 6. Методика оценки интенсивности ПОЛ в тканях
    • 1. 7. Методика измерения содержания 3-АТ в тканях
    • 1. 8. Методика исследования эффектов 3-АТ и эндотоксина на состояние температурного гомеостаза и цикл сон-бодрствование у голубей
    • 1. 9. Статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА II. Зависимость резистентности организма ондатр к гипоксическим воздействиям при погружении под воду от активности каталазы и интенсивности перекисного окисления липидов в тканях
    • 2. 1. 1. Адаптивные особенности дыхательной функции крови у ондатры
    • 2. 1. 2. Характеристика запасов кислорода в мыщцах ондатры
    • 2. 1. 3. Адаптивные особенности дыхательной и сердечно-сосудистой систем ондатры
    • 2. 2. Результаты и их обсуждение
  • ГЛАВА III. Роль каталазы в механизмах тканевой резистентности к окислительному стрессу при гипоксии-реоксигенапии
    • 3. 1. Механизмы генерации активных форм кислорода в тканях
    • 3. 3. Результаты и обсуждение
  • ГЛАВА 1. У.Исследование участия каталазы в контроле температурного гомеостаза и цикла сон-бодрствование
    • 4. 1. Участие активных форм кислорода и системы антиоксидантной защиты в контроле физиологических процессов
    • 4. 2. Результаты и обсуждение
  • ГЛАВА V. Изучение роли каталазы в регуляции эндотоксиновой лихорадки
    • 5. 1. Участие системы антиоксидантной защиты в развитии эндотоксиновой лихорадки
    • 5. 2. Результаты и их обсуждение

Физиологическая роль каталазы у млекопитающих и птиц (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Одной из фундаментальных проблем современной физиологии является исследование закономерностей адаптации организма человека и животных к изменениям факторов внешней и внутренней среды. К таким жизненно-необходимым факторам прежде всею относится доступность в среде кислорода, необходимого для дыхания всех гетеротрофов (Ноздрачев и др., 2001а). В условиях покоя человек массой 70 кг поглощает около 280 мл кислорода в минуту (стандартный объем при стандартных значениях температуры, давления и влажности воздуха), До 95−98% этого объема расходуется на образование АТФ в ходе окислительного фосфорилирования (причем О: восстанавливается цитохромоксидазой до воды), остальное количество переходит в активные формы кислорода, АФК (Konstantinov et al, s 1987; Н alii well, 1992).

Термин «Активные формы кислорода» значительно шире, чем «свободные кислородные радикалы» (О2', ОН), поскольку кроме последних включает также перекись водорода (НЮ?). синглетный кислород ('О2) и гипогалоиды (ОС1-, OBr, OJ). Концентрация АФК в клетках довольно низкая и составляет, например, для перекиси водорода Ю-10-Ю-7 М (Cadenas, Boveris, 1980; Giulivi et al., 1994), то есть приблизительно 60 молекул на 1 -1000 мкм3 (для сравнения: диаметр человеческого эритроцита 7.5 мкм (Флиндт, 1992)). Следовательно, именно здесь, в клетках, происходит относительно мощный метаболизм активных кислородных метаболитов.

Активные формы кислорода выполняют роль вторичных посредников, эффекторных молекул иммунокомпетентных клеток, а также ответственны за процессы перекисного окисления лииидов (Зенков, Меньшикова, 1993; Babior, 1997; Abe, Berk, 1998; Fink с!,.

1998; Nozdrachev et al., 2001 и мн. др.). Усиленная выработка активных кислородных метаболитов вызывает окислительное повреждение биологических структур, которое характерно дня целого ряда патологических процессов, в том числе ишемии-реперфузии, атеросклероза, световых ожогов глаз, воздействия на организм бактериальных эндотоксинов и др. (McCord, 1985; Кузнецов и др., 1989; Yu, 1994; Spolarics, 1998). Образование активных форм кислорода регулируется ферментами супероксидцисмутазой (НФ 1Л 5.1 Л), каталазой (НФ 1Л 1.1.6), глутатионпероксидазой (НФ 1Л1Л.9), а также нефермента’швными антиоксидантами. В связи с этим изучение роли антиоксидантых ферментов, в частности каталазы, в процессах адаптации организма к неблагоприятным факторам среды является актуальным и представляет интерес для физиологии и практической медицины.

Существующие литературные сведения о физиологической роли каталазы v животных весьма противоречивы. так как. напя/Tv с.

А, А А ' > А V каталазой, у большинства эукариот в защите биологических структур от токсического воздействия перекиси водорода принимает участие глутатионпероксидаза. До сих пор остается открытым вопрос о том, какой из названных ферментов (каталаза или глутатионпероксидаза) является ведущим в разложении Н2О2. На основании различий этих ферментов по константе Михаэлиса (Км) для Н2О2 (Км каталазы равна 1,1 М, а Км глутатионпероксидазы составляет 25−60 мкМ при концентрации восстановленного глутатиона 5 мМ), именно глутатионпероксидаза считалась ведущей в устранении перекиси водорода в эритроцитах. Эта точка зрения нашла отражение в руководстве по физиологии системы крови (Рубина, 1979). Напротив, прямые измерения показали, что главную роль в разрушении Н2О2 в эритроцитах играет не глутатионпероксидаза, а каталаза (Jacob et aL 1965; Mueller et al., 1997).

Учитывая соотношение Км каталазы и глутатионпероксидазы, несколько парадоксальными выглядят результаты, полученные на фибробластах кожи человека. В этих клетках каталаза оказалась основным ферментом в разрушении Н2О2 при ее сравнительно низких концентрациях (100 мкМ), тогда как при более высоких (5 001 000 мкМ) — глутатионпероксидаза (Masaki et al., 1998).

Известно, что гипертермия усиливает синтез белков теплового шока, а также увеличивает активность каталазы, неспецифически повышая резистентность клеток сердца к такой форме окислительного стресса, как ишемия-реперфузия (Karmazyn et al, 1990). Снижение активности каталазы у кроликов под воздействием ее необратимого специфического ингибитора З-амино-1,2.4-триазола (3-АТ) ослабляло кардиопротекторные эффекты теплового шока, которые оценивались по величине зоны инфаркта, вызванного ишемией-рсперфузисй (Kingma et al., 1996). Этот эффект 3-АТ в аналогичных условиях в опытах на крысах не подтвердился другими авторами (Auyeung et al., 1995).

В настоящее время среди наиболее перспективных направлений в изучении физиологической роли антиоксидантных ферментов выделяют сравнительный анализ их активности в тканях животных различных экологических и систематических групп (Storey, 1996). В частности, была отмечена более высокая активность каталазы у ныряющих млекопитающих по сравнению с наземными видами (Галанцев идо., 1989; Коробов и др., 1995; Галанцев и др., 1996; Галанцев и др., 1999; Илюха, 1999; Илюха, 2001; Лощагин и др., 2002).

— 8 В отношении физиологического смысла этого явления высказано несколько гипотез. Предполагается, что супероксиддисмутаза и каталаза, наряду с регуляцией уровня свободнорадикального окисления, принимают участие в поддержании окислительного фосфорилирования в тканях ныряющих животных во время задержек дыхания под водой (Галанцев и др., 1989; Коробов и др., 1995; Галанцев и др., 1996, 1999; Илюха, 1999, 2001; Январева и др., 2001). Участие каталазы в контроле энергетического обмена представляется вполне вероятным, поскольку этот фермент обнаружен в митохондриях (Radi et al., 1991), а специфический необратимый ингибитор каталазы 3-АТ вызывает разобщение сопряженного окислительного фосфорилирования и подавление синтеза аденилнуклеотидов (Манойлов и др., 1996). Кроме того, тканевые антиоксиданты могут участвовать в защите тканей ныряющих животных от излишнего образования активных форм кислорода в период реоксигенации после ныряния (Лощагин и др., 1999, 2002). Однако экспериментальная проверка приведенных гипотез о физиологической роли каталазы в адаптации к нырянию у млекопитающих с использованием необратимого специфического ингибитора фермента 3-АТ не проводилась.

Некоторые фармакологические препараты способны оказывать влияние на процессы адаптации и резистентность организма к экстремальным факторам среды. Актопротектор и адаптоген бемитил (2-этилтиобензимидазол гидробромид моногидрат) повышает адаптационные способности у наземных животных и человека (Смирнов, 1993). Однократное внутрибрюшинное введение бемитила за 30 мин до гипоксического воздействия (отключение искусственного дыхания на 5 мин) лабораторным крысам приводит к более длительному сохранению электрической активности сердца и головного мозга (соответственно по показателям ЭКГ и ЭЭП во время апноэ по сравнению с контролем. Однако введение препарата полуводным грызунам ондатрам в аналогичных условиях вызывает на стадии реоксигенации летальный исход (Лощагин, Полещук, 1998; Галанцев и др., 1999). Можно предполагать, что одной из причин негативных эффектов бемитила у полуводных грызунов является его подавляющее воздействие на метаболизм активных форм кислорода в тканях.

Было показано, что образование активных форм кислорода у млекопитающих значительно усиливается при лихорадке адаптивной реакции организма на патогенные микроорганизмы и продукты их распада, которая характеризуется, в частности, увеличением температуры ядра тела, общего времени медленноволнового сна, гипералгезией, анорексией (Гурин. 1993; Kruegcr, Majdc, 1994; Spolarics, 1998; Ricdel, Maulik, 1999).

Особенности протекания физиологических реакций при воздействии бактериальных эндотоксинов в настоящее время связьюают с усилением синтеза и секреции медиаторов лихорадкиглавным образом, цитокинов (интерлейкинов — 1, 6, 10, фактора некроза опухоли и др.) и метаболитов арахидоновой кислоты (Гурин, 1993; Chang, Орр, 2000). Предполагается, что существует функциональная взаимосвязь между синтезом провоспалительных цитокинов, образованием активных форм кислорода и активностью антиоксидантных ферментов в тканях (Давыдовский, Никандров, 1999; Зинчук, 1999). Обнаружено, что антиоксидантный трипептид глутатион обладает сомногенными свойствами (Inoue et al., 1995), а введение такого антиоксиданта, как метиленовый синий блокирует лихорадку (Riedel, Mauiik, 1999). Однако не ясно, какова физиологическая роль антиоксидантных ферментов в контроле сна и терморегуляции в условиях нормотермии и лихорадки. В этом плане особый интерес представляют птицы, температура тела которых исходно выше, чем у млекопитающих на 2−3°С, а при лихорадке повышается еще на 1−1.5°С (Nomoto, 1997; Yekimova, Pastukhov, 1999).

В связи с этим проведение сравнительных исследований физиологической роли каталазы у млекопитающих и птиц является целесообразным и перспективным для выяснения общих закономерностей реактивности организма, а также формирования представлений о системных механизмах адаптации и компенсации при эндотоксемии и гипоксии. Помимо того, эти сведения чрезвычайно важны для решения прикладной проблемы повышения резистентности организма человека к действию неблагоприятных факторов среды.

В связи с изложенным целью настоящей работы являлось выяснение участия каталазы в механизмах резистентности.

А. организма к гипоксии, регуляции температурного гомеостаза, сна и эндотоксиновой лихорадки.

В работе ставились следующие задачи:

1. Выяснить роль каталазы в механизмах резистентности организма к гипоксии. Для этого изучить зависимость максимального времени нахождения ондатр под водой от активности каталазы и интенсивности перекисного окисления липидов (ПОЛ) в тканях.

2. Изучить роль каталазы в механизмах тканевой резистентности к окислительному стрессу при гипоксии-реоксигенации. Для этого: а) определить влияние актопротектора и адаптогена бемитила, а также гапобарической гипоксии-реоксигенации на активность каталазы и интенсивность ПОЛ в тканях ондатрб) изучить эффекты 3-АТ на активность каталазы и интенсивность ПОЛ в тканях ондатр в условиях нырятельной гипоксии-реоксигенации.

3. Выяснить участие каталазы в регуляции температурного гомгеоетаза и цикла сон-бодрствование. Для этого изучить влияние 3-АТ на активность каталазы, интенсивность ПОЛ в тканях, температуру головного мозга, периферическую вазомоторную реакцию и сократительную активность грудной мышцы, а также временную организацию цикла сон-бодрствование в условиях нормотермии у голубей;

4. Изучить роль каталазы в регуляции зндогокеинокой лихорадки. R связи с чем исследовать эффекты 3-АТ на активность каталазы, интенсивность ПОЛ в тканях, температуру головного мозга и периферическую вазомоторную реакцию в условиях действия эндотоксина у голубей.

Научная новизна. В работе впервые проведено комплексное исследование эффектов необратимого ингибитора каталазы 3 амино-1,2,4-триазола (3-АТ) на резистентность организма полуводных грызунов ондатр к гипоксическим воздействиям. Исследованы изменения активности каталазы и содержания конечных продуктов перекисного окисления липидов (ПОЛ) в тканях ондатр при воздействии гшюбарической и нырятельной гипоксии-реоксигенации, введении 3-АТ, а также адаптогена бемитила. Впервые показано, что блокирование каталазы с помощью 3-АТ в условиях нырятельной гипоксии-реоксигенации приводит к усилению интенсивности ПОЛ в тканях печени и сердца.

Изучены эффекты эндотоксина и 3-АТ на активность каталазы и интенсивность ПОЛ в тканях голубей. Впервые исследовано влияние 3-АТ на состояние температурного гомеостаза, цикл сон-бодрствование при «норм отер мии», а также динамику эндотоксиновой лихорадки у голубей в условиях свободного поведения животных.

Теоретическая и практическая значимость. Интенсивный поиск новых биоантиоксидантов и препаратов, способных модулировать активность системы антиоксидантной защиты, а также интерес к проблеме регуляции свободею-радикального окисления в биологических системах делают актуальным проведенное нами исследование. Результаты настоящей работы существенно расширяют имеющиеся представления о функциях антиоксидантного фермента каталазы, о механизмах адаптации к гипоксии, регуляции сна и температуры тела у теплокровных животных.

Полученные нами данные представляют определенное практическое значение для клиники, поскольку обосновывают использование фармакологических препаратов, стабилизирующих уровнень активности каталазы в тканях, в качестве средств, повышающих иеспецифическую резистентность организма человека.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на I конференции молодых ученых России с международным участием «Фундаментальные науки и прогресс клинической медицины» (Москва, 27−30 апреля 1998 г.), III Международной конференции «Гипоксия в медицине» (Москва, 17.

19 июля 1998 г.), I конференции «Человек и его здоровье» (СанктПетербург, 19 апреля 1998 г.), II конференции «Человек к его здоровье» (Санкт-Петербург, 18 апреля 1999 г.), IV конференции «Человек и его здоровье» (Санкт-Петерб}?рг, 7 апреля 2001 г.), Международной конференции «Free radicals and antioxidants in the development and functions of the central nervous system: from fetus to aging (Свободнорадикальные процессы и антиоксиданты в развитии и функциях нервной системы: от плода к старению)» (Санкт-Петербург, 18−20 апреля 2001 г.), XII Международном Совещании и V Школе по эволюционной физиологии, посвященных памяти академика JI.A. Орбели и 45-летию ИЭФБ им. И. М. Сеченова РАН (Санкт-Петербург, 19−25 ноября 2001 г.)э I Российской школе-конференции «Сон — окно в мир бодрствования» (Москва, 3−5 октября 2001 г.).

Работа поддержана грантами правительства Санкт-Петербурга для молодых ученых за 1997. 1998. 1999 и 2000 г. г. По теме диссертации имеется 22 публикации.

Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на 166 страницах машинописного текста и состоит из введения, методов исследования, результатов собственных исследований и их обсуждения (4 главы), заключения, выводов и списка литературы. Работа содержит 66 рисунков и 4 таблицы, список литературы включает 268 источников.

выводы.

1. Максимальное время нахождения ондатр под водой не коррелирует с уровнем активности каталазы и содержанием конечных продуктов перекисного окисления липидов (ПОЛ) в тканях. Оно также достоверно не изменяется при введении необратимого ингибитора каталазы 3-амино-1,2,4-триазола.

2.

Введение

актопротектора и адаптогена бемитила снижает активность каталазы в тканях миокарда ондатр. Обнаружена повышенная устойчивость этих тканей к окислительному стрессу при гипобарической гипоксии-реоксигенации. Показано участие каталазы в защите тканей печени и миокарда ондатр от окислительного стресса при нырятельной гипоксии-реоксигенации,.

3. Ингибирование каталазы З-амино-1,2,4-триазолом у голубей приводит к снижению температуры головного мозга и уровня сократительной активности грудной мышцы, что свидетельствует об участии каталазы в механизмах регуляции температурного гомеостаза при «нормотермии». Установлено участие каталазы в контроле цикла сон-бодрствование, что подтверждается увеличением общего времени медленноволнового сна и уменьшением общего времени бодрствования в условиях ингибирования каталазы З-амино-1,2,4-триазолом у голубей.

4.Эндотоксин у голубей вызывает усиление ПОЛ в печени, миокарде и головном мозге, а также повышение температуры головного мозга (лихорадку). Ингибирование каталазы 3-амино-1,2,4-триазолом в этих условиях не вызывает дополнительного усиления интенсивности ПОЛ, приводит к гипотермии в течение 4 ч, а также увеличению латентного периода развития лихорадки на 22.5 ч, что свидетельствует об участии каталазы в контроле динамики эндотоксинов ой лихорадки.

— 137.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.А., Исабаева В. А., Слоним А. Д. Реакция организма на гипоксию // Экологическая физиология животных. Ч. 3. В сер. Руководство по физиологии. Л.: Наука, 1982. С. 308 323.
  2. В.Н., Арутюнян А. В., Хавинсои В. Х. Влияние мелатонина и эпиталамина на активность системы антиоксидантной защиты у крыс //ДАН. 1997. Т. 352. С. 831−833.
  3. В.Д., Пирожков С. В., Попова С. В., Панченко Л.Ф, Влияние этанола и ингибитора каталазы З-амино-1,2,4-триазола на перекисное окисление липидов в гомогенате и субклеточных фракциях печени крысы // Вопр. мед. химии. 1990, № 5. С. 15- 18.
  4. А.В., Дубинина Е. Е., Зыбина Н. Н. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной системы организма. Методические рекомендации. С-Пб.: Полиант. 2000. 104 с.
  5. З.И. Акклиматизация к гипоксии и ее физиологические механизмы. М.: Изд-во АН СССР, 1960. 216 с.
  6. А.З., Рязанцев В. В., Баранцева Э. Д. Морфологическая характеристика крови Ondatra zibethica L., Chinchilla kaniger Mol (Rodentia), Mustela vison Driss (Carnivora) // I Междунар. конгр. по млекопитающим: Реф. докл. М.: ВИНИТИ, 1974. Т.1. С. 58.
  7. П.Н. Лихорадка. М.: Гос. изд-во медиц. лит-ры, 1963. 376 с.-1389. Висмонт Ф. И., Шуст О. Г. О роли детоксикапионной функциипечени и антитрипсина в механизмах развития пирогеналовойлихорадки /7 Доклады НАН РБ. 2000. Т, 44. С. 73−74.
  8. Ю.А., Арчаков А. И. Перекнсное окисление липидов в биологических мембранах. М.: Наука, 1972. 252 с.
  9. В.П. Физиологические адаптации ныряющих животных // Экологическая физиология животных. Ч. 3. В сер. Руководство по физиологии. JL: Назчса, 1982. С. 427−476.
  10. В.П. Адаптации сердечно-сосудистой системы вторичноводных амниот. Л.: Изд-во ЛГУ, 1988.
  11. В.П., Коваленко С. Г., Петров А. Т. и др. О значении перекисных процессов у водных и полуводных животных // Исследования морфофункциональных адаптаций. Л., 1989. С. 1321.
  12. В.П., Ермолаева В.II., Кузьмин Д. А. Физиологические адаптации к нырянию. В кн.: Ондатра: морфология, систематика, экология/ Под ред. В. Е. Соколова, Н. П. Лаврова. М.: Паука, 1993. С. 296−305.
  13. В.П., Камардина Т. А., Коваленко Р. И. и др. Реакции сердечно-сосудистой системы и биоэнергетический метаболизм в связи с адаптацией к апноэ // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова, 1994, Т. 80, № 9, С. 117−123.
  14. В.П., Баранова Т. И., Заварзина Н. Ю. и др. Исследование механизмов резистентности организма животных и человека при адаптации к гипоксии // Вестник СПб ГУ. 1996. Сер. 3, Вып. 2, № 10. С. 47−55.
  15. В.П., Коваленко Р. И., Криворучко Б. И. и др. К вопросу об особенностях толерантности к дефициту кислорода унеадаптированных и адаптированных к водному образу жизни грызунов // Ж. эвол. биох. и физиол. 1999. Т. 35. С. 43−47.
  16. О.В., Прокопенко R.M., Путилина Ф.Е, и др. Действие изомеров тироксина на процессы свободно-радикального окисления в субклеточных фракциях коры головного мозга крыс // Пробл. эндокринол. 2000. № 4. С. 32−34.
  17. В.Н. Механизмы лихорадки. Минск: Навука i тэхнжа, 1993. 165 с.
  18. Т. П. Галанцев В.П., Лукьянова Н. Л. и др. Ультраструктура коры головного мозга ондатры Ondatra zibethica при «высотной» гипоксии // Ж. эвол. биох. и физиол. 1995. Т. 31. С. 500−501.
  19. В.Р. Биоэнергетика современных животных и происхождение го м ойотер м, но ста //Ж.общ.биол. 1981. Т.42. С. 60−74.
  20. Н.Д., Галкина О. В., Путилина Ф. Е. Участие тироксина в регуляции процессов ПОЛ в головном мозгу крыс /У Тез. докл. XVII съезда Всероссийского физиологического общества им. И. П. Павлова, Ростов-на-Дону, 1998. С. 100.
  21. Н.К., Меньшикова Е. Б. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах /7 Усп. Совр. Биол. 1993. Т. ИЗ. С. 286−296.
  22. В.В. Роль кислородсвязующих свойств крови в формировании прооксидантно-антиоксидантного состояния-140организма при перегревании и пирогеналовой лихорадке. Автореф. дис.докт. мед. наук. Минек, 1999. 35 с.
  23. К.П. Основы энергетики организма: теоретические и практические аспекты. Том 2. Биологическое окисление и его обеспечение кислородом. С-Пб.: Наука, 1993. 272 с.
  24. М.Н., Кзтшн А. Г., Меерцук Ф. Е., Медведев О. С. Системная и регионарная гемодинамика у лабораторных крыс и диких ондатр при нырянии // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова, 1992, Т. 78, № 5, С. 41−46.
  25. В.А. Антиокеидантные ферменты в адаптациях млекопитающих различного экогенеза // III Всеросс. междун. симпоз. «Физиологические механизмы природных адаптации»: Тез. докл. Иваново, 1999. С. 72−73.
  26. В.А. Оупероксиддисмутаза и каталаза в органах млекопитающих различного экогенеза // Ж. эвол. биох. и физиол. 2001. Т.37. С. 183−187.
  27. М. Биохимия старения. М.: Мир, 1982. 296 с.
  28. Р.И. Эпифиз. В кн.: Нейроэндокринология. / Под ред. А. Л. Поленова. С-Пб: 1993, С. 300−324.
  29. Р.И., Сибаров Д. А., Павленко И. Н. и др. Структура пинеалоцитов крысы при стрессе и после унилатеральных интраназальных введений окситоцина // Росс, физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1997. Т. 83, № 8. С. 87−93.
  30. В.Н. Биология антибиотиков животного происхождения. С-Пб.: Наука, 1999. 162 с.
  31. П.А. О физиолого-биохимических механизмах адаптации к высокогорным условиям // Кислородная недостаточность (гипоксия и адаптация к ней). Киев: Изд-во АН УССР, 1963. С.387−391.-14 135. Коробов В. Н., Климишин Н. И., Павлюк Н. В и др.
  32. Сравнительный анализ кислор о дсвязыв ающих иантиоксидантных свойств крови лабораторных животных иондатры Ondatra zibethica // Ж. эвол. биох. и физиол. 1995. Т.31.1. С. 369−371.
  33. Е.М. Липиды клеточных мембран. М.: Наука, 1981. 339 с.
  34. З.И., Лонский А. В. Биофизика мембран. С-Пб.: Изд-во СПбГУ, 1994. 288 с.
  35. А.С., Миссюль Б. В., Парфенова Н. С. Модификация липопротеидов плазмы крови продуктом перекисного окисления липидов гексаналем // Бюл. Эк спер. Биол. 1989. Т. 107. С. 294 296.
  36. Н.В. О роли возрастного фактора в реакции организма на гипоксию // Кислородная недостаточность (гипоксия и адаптация к ней). Киев: Изд-во АН УССР, 1963. С.34−41.
  37. О.В., Коваленко Р. И., Ноздрачев А. Д. и др. Возможная роль каталазы в адаптации к нырянию полуводных грызунов Ondatra zibethica // Ж. эвол. биох. и физиол. 2002. 1. 38. С. 71−75.
  38. О.В., Коваленко Р. И., Январева И. Н., Кузьмин Д. А. Роль каталазы в формировании адаптивных реакций у ныряющих млекопитающих: защита от репер фузио иного повреждения// Вести. СПбГУ. 1999. Сер.З. Вып.2. С.86−90.
  39. В.В. Механизмы действия синтетических пептидных тимомиметиков. Автореф. дис. док. мед. наук: 03.00.13- 14.00.36. С-Петербург, 2001. 41 с.
  40. О.И., Байшукурова А. К., Алексеев В. М. Изменения концентрации 2,3-дифосфоглицерата в эритроцитах крыс при адаптации крыс к гипоксии // ДАН СССР. 1980. Т. 251. № 2. С. 504−505.
  41. В.Г., Хавинсон В. Х., Малинин В. В. Пептидные тимомиметики. С-Пб.: Наука, 2000. 158 с.
  42. B.C., Горанчук В. В., Шустов Е. Б. Физиология экстремальных состояний. С-П6.: Наука, 1998. 247 с.
  43. А.Д. Вегетативная рефлекторная дуга. Л.: Наука, 1978. 232 с.
  44. А.Д. Физиология вегетативной нервной системы. Л.: Медицина, 1983. 295 с.
  45. А.Д., Чернышева М. П. Висцеральные рефлексы. Л.: Изд-во ЛГУ, 1989. 164 с.
  46. О.Д., Великий М. М., Махневич Т. Р. Особливосп гальмування активносп каталази 3-ам1но-1,2,4-триазолом в еритроцитах i нечшщ щурш 3i сгрептозотоциновим ддабетом // Укр. биохим. журн. 1999. Т. 71. С. 77−82.
  47. Л.Ф., Герасимов A.M., Антоненков В. Д. Роль пероксисом в патологии клетки. М.: Медицина, 1981. 208 с.
  48. Ю.Ф., Екимова И. В., Ноздрачев А. Д. и др. Состояния сна вносят значительный вклад как в «охлаждение», так и «нагревание» мозга в темной фазе суток у голубей // ДАН. 2001. Т. 376, № 6. С. 836−840.
  49. М.И., Бузлама B.C., Мещеряков II.П. и др. Перекисное окисление липидов и система антиоксидантной защиты у морских и наземных млекопитающих // Всесоюзн. Конф. «Физиология морских животных»: Тез. докл. Апатиты, 1989. С. 110−111.
  50. В.В., Пирузян Л. А., Муравьев Р. А. Пероксидазосомы. М.: Наука, 1977. 205 с.
  51. Х.М. Биохимия эритроцитов // Физиология системы крови. Физиология зритропоэза. В сер. Руководство по физиологии. Л.: Наука, 1979. С. 211−232.
  52. М.В. Механизмы адаптации тканевого дыхания в эволюции позвоночных. С-ГТб.: Наука, 1992. 200 с.
  53. Л.О. Про морфологию крови ондатры // ДАН УССР. 1962. № 6. С. 809−911.-14 462. Седунова Е. В. Температурный гомеостаз и его регуляция в клаесе птиц // Ж.эвол.биохим. и физиол. 1996. Т.32, N2. С.129−140.
  54. В.П. Кислород в живой клетке: добро и зло // Сорос. Образоват. Ж. 1996. № 3. С. 4−10.
  55. В.П. Эволюция, митохондрии и кислород // Сорос. Образоват. Ж. 1999. № 9. С. 4−10.
  56. А.В. Бемитил: механизм действия и связанные с ним эффекты // Физиологически актив. Вещества. 1993. Вып. 25. С. 59.
  57. Р. Биология в цифрах. Сборник таблиц, включающих более 10 000 данных. М.: Мир, 1992, 304 с,
  58. В.Х., Мыльников С. В., Опарина Т. Н., Арутюнян А. В. Влияние пептидов на генерацию активных форм кислорода в субклеточных фракциях Drosophila melanogaster И Бюлл. экспер. биол. мед, 2001. Т. 132. С. 84−87.
  59. Н.К. Медиаторы воспаления // Воспаление. Под ред. В. В. Серова, B.C. Паукова. М.: Медицина, 1995. 640 с.
  60. Н.К., Пауков B.C. Адаптация сердца к гипоксии. М.: Медицина, 1991. 240 с.
  61. П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация: Пер. с англ. М.: Мир, 1988. 568 с.
  62. М.П. Гормоны животных. Введение в физиологическую эндокринологию. С-Пб.: Глаголь, 1995. 296 с.
  63. А.Е. Сродство гемоглобина к кислороду и реакция газотранспортной системы крыс при острой анемии /'/' Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1991. Т. 77. № 8. С. 112−121.
  64. П.Д., Калишевич С. Ю. Биология алкоголизма. С-Пб.: Лань. 1998. 272 с.-14 574. Шмидт-Ниельсен К. Физиология животных. Приспособление и среда. 4.1. / Под ред. И с предисл. Е. М. Крепса. М.: Мир, 1982. 416 с.
  65. О.Г. Роль детоксикационной функции печени и оц-антитрипсина крови в формировании терморегулятор нътх реакций организма на действие эндотоксина. Автореф. дне. канд. мед, наук. Минск, 2000. 22 с.
  66. И.Н., Коваленко Р. И., Молчанов А. А. и др. Активация антиоксидантной системы как фактор повышения резистентности организма при комбинированной адаптации // Росс, физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 2001. Т. 78, № 10. С. 1382−1392.
  67. Acker Н., Boiling В., Delpiano М.А. et ai. The meaning of HiO? generation in carotid body cells for pOi chemoreception // J. Auton. Nerv. Svst. 1992. V. 41. P. 41−51.
  68. Aitken R.J., Clarkson J.S. Cellular basis of defective sperm function and its association with the genesis of reactive oxygen species by human spermatozoa // J. Reprod. Fert. 1987. V.81. P. 459−469.
  69. Alexander N.M. Antithyroid action of 3-amino-i, 2,4-triazole /'/' J. Biol. Chem. 1958. V. 234. P. 148−150.
  70. Allen R.C. Halide dependence of the myeloperoxidese-mediated antimicrobial system of the polymorphonuclear leukocyte in the phenomenon of electronic excitation // Biochem. Biophys. Res. Commim. 1975. V 63, P. 675−683.
  71. Andersen H.T. Physiological adaptations in diving vertebrates // Physiol. Rev. 1966. V. 40. P. 212−243.
  72. Aragon C.M., Amit Z. The effect of 3-amino-l, 2,4-triazole on voluntary ethanol consumption: evidence for brain catalase-146involvement in the mechanism of action // Neuropharmacology. 1992. V. 31. P. 709−712.
  73. Aragon C.M., Amit Z. Differences in ethanoi-induced behaviors in normal and acatalasemic mice: systematic examination using a boibehavioral approach // Pharmacol. Riochem. Behav. 1993. V. 44. p.547−554.
  74. Auyeung Y., Sievers R.E., Weng D. et al. Catalase inhibition with 3-amino-1,2.4-triazole does not abolish infarct size reduction in heat-shocked rats // Circulation. 1995. V. 92. P. 3318−3322.
  75. Babior B.M. Superoxide: a two-edged sword // Braz. J. Med. Biol, Res. 1997. V. 30. P. 141−155.
  76. Baeuerle P.A., Henkel T. Function and activation of NF-kanna В in1. Л. i. the immune system // Annu. Rev. Immunol. 1994. V. 12. P.141−179.
  77. Beck man K.B., Ames B.N. Oxidative decay of DNA //J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 19 633−19 636.
  78. Bednar M.M., Balazv M., Murphy M. et al. Peroxynitrite augments fMLP-stimulated chemiluininescence by neutrophils in human whole blood // J. Leukoc. Biol. 1996. V. 60. P. 619−624.
  79. Bergendi L., Benes L., Durackova Z., Ferencik M. Chemistry, physiology and pathology of free radicals /7 Lift Sci. 1999. V. 65. P. 1865−1874.
  80. Bennett A.F. Activity metabolism of the lower vertrebrates /7 Annu. Rev. Physiol. 1978. V.40. P. 447−469.
  81. Beriett B.S., Levine R.L., Stadtman E.R. Comparison of trie effects of ozone on the modification of amino acid residues in glutamine synthethase and bovine serum albumin //J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 4177−4182.
  82. Betz A.L., Randall J., Martz D. Xanthine oxidase is not a major source of free radicals in focal cerebral ischemia // Am. J. Physiol, 1991. V. 260. P. H563-II568.
  83. Bla.tt.eis C.M., Ouan N. Xin L. Un$>ar A. I,. Neurornodul^tion of acute phase response to intcrleukin 6 in guinea pigs // Brain Res. Bull. 1990. V. 25. P. 895−901.
  84. Bohr V.A., Anson R.M. DNA damage, mutation and fine structure DNA. repair in aging // Mutat. Res. 1995. V. 338. P. 25−34.
  85. Bruder G., Heid H.W., Jarasch E.-D., Mather LH. Immunological identification and determination of xanthine oxidase in ceils and tissues // Differentiation. 1983. V. 23. P. 218−225.
  86. Buchmuller R.Y., Schneider P., Betz C.S. et al. 3-amino-1,2,4-triazoie inhibits macrophage NO s}, iithase // Biochem. Biophj^s. Res. Commmi. 1992. V. 183. P. 150−155.
  87. Burns J.M., Castellini M.A. Physiological and behavioral determinants of the aerobic dive limit in Weddell seal {Leptonycholes weddelln) pups //J. Сотр. Physiol. В 1996. V. 166. P. 473−483
  88. Burns J.M., Schreerer J.F., Castellini M.A. Physiological effects on dive patterns and foraging strategies in yearling Weddell seals (Leptonycholes weddeltii) if Can. J. Zool. 1997. V. 75. P. 1796−1810.
  89. Butler P.J., Jones D.R. Physiology of diving of birds and mammals // Physiol. Rev. 1997. V. 77. P. 837−899.
  90. Cadenas E., Boveris A. Enhancement of hvdrosren neroxide-r- w Xformation by photophores and ionophores in antimycin-supplemented mitochondria // Biochem. J. 1980. V. 188, P. 31−37.
  91. Calabrese E.J., Canada A.T. Catalase: its role in xenobiotic detoxification // Pharmacol. Ther. 1989. V. 44 (2). P. 297−307.
  92. Candeias L.P., Patel K.B., Stratford M.R.L., Wardman P. Free hydroxyl radicals are formed on reaction between the neutrophil-derived species superoxide anion and hypo chlorous acid // FEBS Lett. 1993. V. 333. P. 151−153.
  93. Chan P.H. Role of oxidants in ischemic brain damage // Stroke. 1996. Y. 27. 1124−1129.-149 110. Chance В., Sies H., Boveris A. Hydroperoxide metabolism in mammalian organs // Physiol. Rev. 1979. V. 59. P.527−605.
  94. Chang F.-C., Opp M.R. IL-1 is a mediator of increases in slow-wave sleep induced by CRH receptor blocade // .Am. J. Physiol. 2000. V. 279. P. R793-R802.
  95. Costa D.P., Gales N.J., Crocher D.E. Blood volume and diving ability of the New Zeland sea lion, Phocarlos hookeri // Physiol. Zool. 1998. V. 71. P. 208−213.
  96. Crawford D., Zbinden I., Amstad P., Cerutti P. Oxidant stress induces the proto-oncogenes c-fos and c-myc in mouse epidermal cells // Oncogene. 1988. V. 3. P. 27−32.
  97. Cross A.R., Henderson L. s Jones O.T.G. et al Involvement of an NAD (P)H oxidase as a p02 sensor protein in the rat carotid body // Biochem. J. 1990. У. 272. P. 743−747
  98. DeDuve C., Baudhuin P. Peroxisomes (microbodies and related particles) // Physiol Rev. 1966. V. 46. P. 323−357.
  99. Deisseroth A., Dounce A.L. Catalase: physical and chemical properties, mechanism of catalysis, and physiological role // Physiol, Rev. 1970. V. 50. № 3. P. 319−375.
  100. Dizdaroglu M. Oxidative damage to DNA in mammalian chromatin // Mutat. Res. 1992. V. 275. P. 331−342.
  101. Doyle R.E., Panneton W.M., Vogler G.A. et al. The muskrat in biomedical research // Lab. Anim. Sci. 1988. V. 38 (6). P. 667−74.
  102. Duval D.L., Howard D., McCalden T.A., Billings R.E. The determination of myeloperoxidase activity in liver /7 Life Sci. 1990. V. 47. P. PL145-PL150.
  103. Ере B. DNA damage profiles induced by oxidizing agents // Rev. Physiol. Bioehem. Pharmacol. 1996. V. 127, P. 223−249.
  104. Esterbauer H., Cheesman U. Determination of aldehydic lipid peroxidation products: malonaldehyde and 4-hydroxymalona.Idehyde // Methods in enzymology. San Diego, 1990. V. 186. P. 302−310.
  105. Eugui F.M. DeTJistro В., Rouhafza. S. et a). Some antioxidants inhibit, in a co-ordinate fashion, the production of tumor necrosis factor-a, IL-ip, and II-6 by human peripheral blood mononuclear cells /7 Int. Immunol. 1994. V. 6. P. 409−422.
  106. Fandrey J., Frede S., Jelkmaim W. Role of hydrogen peroxide in hypoxia-induced erythropoelin production /7 Bioehem. J. 1994. V. 303 (Pt 2). P. 507−510.
  107. Finkel T. Oxygen radicals and signaling //Curr. Opin. Ceil. Bioi. 1998. V. 10. P. 248−253.
  108. Flint D.H., Tuminello J.F., Emptage M.H. The inactivation of Fc-S cluster containing hydrolases by superoxide Н J BioL Chem. 1993, V. 268. P. 22 369−22 376.
  109. Floche L., Brand I. Kinetics of glutathione peroxidase if Biochim, Biophys. Acta. 1969. V. 191. P. 541−549.
  110. Fogelman A.M., Schechter J.S., Hokom M. et al. Malondtaldehyde alteration of low density lipoprotein leads to cholesterol accumulation-151 in human monocyte-macrophages /7 Proc. Natl. Acad. Sci., USA. 1980. V. 77. P. 2214−2218.
  111. Fregly M.J. Effect of aminotriazole on thyroid function in the rat // Toxicol. Appl. Pharmacol. 1968. V. 13. P. 271−286.
  112. Fridovich I. Superoxide dismutases: an adaptation to a paramagnetic gas //J. Biol. Chem. 1989. V. 264. P. 7761−7764.
  113. Fukuda H., Yasuda H., Shimokawa S. et al. The oxygen dependence of the energy state of cardiac tissue // Adv. Exp. Med. and Biol. 1989. Vol. 248. P. 567−573.
  114. Furilla R.A., Jones D.R. Cardiac responses to dabbling and diving in the mallard, Anas platyrhynchos // Physiol. Zool. 1987. V. 60. P. 406−412.
  115. Ghezzi P., Saeeardo В., Bianchi M. Role of reactive oxygen intermediates in the bepatotoxieify of endotoxin // Immimopharmacologv. 1986. V. 12. P. 241−244.
  116. Gilbert F.F. Gofton N. Terminal dives in mink, muskrat and beaver // Physiol. Behav. 1982. V. 28(5). P. 835−840.
  117. Giuiivi C., Hochstein P., Davies К .J. Hydrogen peroxide production by red blood cells 11 Free Radic. Biol. Med. 1994. V. 16. P.123−129.
  118. Glavind J., Hartmann S., Clemmesen J. et al. Studies on the role of lipid peroxides in human pathology. II. The presence of peroxidized lipids in the atherosclerosis // Arch. Pathol. 1952. V. 30. P. 1−19.
  119. Godecke A., Flogel U., Zanger K. et al. Disruption of myoglobin in mice induces multiple compensatory mechanisms // Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1999. V. 96. P. 10 495−10 500.
  120. H alii well B. Reactive oxygen species and the central nervous system //J. Neurochem. 1992. V. 59. P. 1609−1623.
  121. Halliwell В., Dizdaroglu M. The measurement of oxidative damage to DNA by HPLC and GC/MS techniques // Free Rad. Res. Comrnun. 1992. V. 16. P. 75−87.
  122. Hampton M.B., Kettle AJ. S Winterboum C.C. Inside the neutrophil phagosome: oxidants, myeloperoxidase, and bacterial killing // Blood, 1998. V. 92. P. 3007−3017,
  123. Hattori Y. Localization of xanthine dehydrogenase in chicken liver И Acta Histochem. Cytochem, 1989. V. 22. P. 617−624.
  124. I leinecke J.W., Shapiro B.M. Respiratory burst oxidase of fertilization It Proc. Natl. Acad. Sci., USA, 1989. V. 86. P. 1259−1263.
  125. Hellsten-Westing Y. I mmunoh is to ch emi cal localization of xanthine oxidase in human cardiac and skeletal muscle // Histochemistry. 1993. V. 100. P. 215−222.
  126. Hermes-Lima M., Storey K.B. Relationship between anoxia
  127. CXpUbUi. w riilii aiiliwaiu-aiit aiatiik) ixi mv^ n ug ivu/mi piyi^tuз и l jlaii* о ¦
  128. Physiol. 1996. V. 271. P. R918−925.
  129. S., Elstner E.F. ОII-radical-type reactive oxygen species: a short review on the mechanisms of OH-radicai- and peroxynitrite toxicity // Z. Naturforsch Cj. 1997. V. 52. P. 555−563.
  130. Horning M., Trillmich F. Development of hemoglobin, hematocrit and erythrocyte values in Galapagos fur seals // Mar. Mamm. Sci. 1997a. V. 13. P. 100−113.
  131. Homing M., Trillmich F. Ontogeny of diving b Galapagos fur seal // Behaviour. 1997b. V. 134. P. 1211−1257.
  132. Huang Y.-C. Т., Nozik E.S., Piantadosi C.A. Superoxide dismutase potentiates platelet-activating factor-induced injury in perfused lung // Am. J. Physiol. 1994. V. 266. P. L246-L254.
  133. Hudson D.M., Jones D.R. The influence of body mass on the endurance to restrained submergence in the Pekin duck // J Exp Biol 1986. V. 120. P. 351−367.
  134. Hurst .Т.К., Barrette W.O. Leukocytic oxygen activation and microbicidal oxidative toxins // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1989. V. 24. P. 271−328.
  135. Inoue S., Honda K., Komoda Y. Sleep as neuronal detoxification and restitution // Behav. Brain Res. 1995. V. 69. P. 91−96.
  136. Irani K., Xia Y., Zweier J.L. et al. Mitogcnic signalling mediated by oxidants in Ras-transformed fibroblasts // Science, 1997, V. 275. P. 1649−1652.
  137. Ischiropoulos H., Duran D., Horwitz J. Peroxvni trite-mediated inliibition of DOPA synthesis in PC 12 cells //J. Neurochem. 1995. V. 65. P. 2366−2372.
  138. Jacob U.S., Ingbar S.H., Jandl J.II. Oxidative hemolysis and erythrocyte metabolism in hereditary acatalasia // J. Clin. Invest. 1965. V. 44. P. l 187−1199.
  139. Jacobson M.D. Reactive oxygen species and programmed cell death 11 Biochem. Sci. 1996. V. 21. P. 83−86.-154 162. Jones D.P. Renal metabolism during normoxia, hypoxia, andischemic injury // Annual Rev. Physiol. 1986. V. 48. P. 33−50.
  140. Joyex H., Ribout C., Bourlier V. et ai. In vitro antiarrhytmic effect of prior whole body hypertermia: implication of catalase // J. Mol. Cell. Cardiol. 1997. Vol. 12. P. 3285−3292.
  141. Kaplowitz N., Tsukamoto H. Oxidative stress and liver disease // Progr. Liver Dis. 1996. V. 14. P. 131−159.
  142. Karmazyn M., Mailer K., Currie R.W. Acquisition and decay of heat-shock-enhanced postischemie ventricular recovery // Am. J. Physiol. 1990. V. 259. P. H424-H431.
  143. Karten H., Hodos W. A stereotaxic atlas of the brain of the pigeon (Columba livia) // Eds. J.Hopkins. Press. Baltmore, Maiyland 1967. — P. l-194.
  144. Keiier E., Butler P.J. Volumes of the resniratorv and circulatorv3 x. Jsystems in tufted and mallard ducks 11 J. Exp. Biol. 1982. V. 101. P. 213−220.
  145. Kingma J.G., Simard В., Rouleau J.R. ct al. Effcct of 3-aminotriazole on hypertbermia-mediated cardioprotection in rabbits // Am. J. Physiol. 1996. V. 270. P. HI 165−111 171.
  146. Kinuta Y., Kimura M., Itokawa Y. et al. Changes in xanthine oxidase in ischemic brain // J. Neurosurg. 1989a. V. 71. P. 417−420.
  147. Kinuta Y., Kikuchi H., Ishikawa M. et ai. Lipid peroxidation in focal cerebral ischemia //J. Neurosurg. 1989b. V. 71. P. 421−429.
  148. Kirkman H.N., Rolfo M., Ferraris A.M., Gaetani G.F. Mechanisms of protection of catalase by NADPH H J. Biol. Cheni. 1999. V. 274. P. 13 908−13 914.
  149. Koechling U.M., Amit Z. Effects of 3-amino 1,2,4-triazoie on brain catalase in the mediation of ethanol consumption in mice /7 Aicohoi. 1994. V. 11. P. 235−239.
  150. Konstantinov A.A., Peskin A.V., Popova E.Y. et ai. Superoxide generation by the respiratory chain of tumor mitochondria // Biochim. Biophvs. Acta. 1987. V. 894. P. 1−10.
  151. Kooyman G.L., Ponganis P.J. The physiological basis of diving to depth: birds and mammals // Annu. Rev. Physiol. 1998. V. 60. P. 1932,
  152. Krueger J.M., Majde J.A. Microbial products and cytokines in sleep and fever regulation //Clin. Rev. Immunol. 1994. V. 14. P, 355 379.
  153. Kruk L, Lichszteld K., Bounias M. et al. Formation of active oxygen species during autoxidation of DOPA // Chcmosphcrc. 1999. V. 39. P. 443−453.
  154. Kuo C.F., Mashino Т., Fridovich I. Alpha, beta-dihydroxyisovalerate dehydratase. A superoxide-sensitive enzyme // J. Biol. Chem. 1987. V. 262. P. 4724−4727.
  155. Lenfant C., Johansen K., Torrance J.D. Gas transport and oxygen storage capacity in some pinnipeds and the sea otter /7 Resp. Physiol. 1970. V. 9. P. 277−286.
  156. Lipton P. Ischemic cell death in brain neurons /7 Physiol. Rev. 1999. V. 79. P. 1431−1568.
  157. Lopez-Torres M., Perez-Campo R., Cadenas S. et al. A comparative study of free radicals invertebrates. IL Non-enzymatic antioxidants and oxidative stress // Сотр. Biochem. Physiol. 1993. V. 105 B. P. 757−763.
  158. Mangalam H.J., Jones D.R. The effects of breathing different levels of O2 and OO2 on the diving responses of ducks (Anas platyrhynchos) and cormorants (Phalacrocorax auritus) //J. Сотр. Physiol. B. 1984. V. 154. P. 243−247.
  159. Marin-Hincapie M., Garofalo R.S. Drosophila insulin rcccptor: lectin-binding properties and a role for oxidative,-reduction of receptor thiols in activation // Endocrinology. 1995. V. 136. P. 23 572 366.
  160. Masaki H., Okano Y., Sakurai H. Differential role of catalase and glutathione peroxidase in cultured human fibroblasts under exposure of H2O2 or ultraviolet В light // Arch. Dermatol. Res. 1998. V.290. P. l 13−118.
  161. Meier В., Cross A.R., Hancock J.T. et al. Identification of a superoxide-generating NADPH oxidase system in human fibroblasts // Biochem. J. 1991. V. 273. P. 241−245.
  162. Meier В., R. adeke H.H., Sellc S. et al. Human fibroblasts release reactive oxygen species in response lo inierieukin-i or tumour necrosis factor-a// Biochem. J. 1989. V. 263. P. 539−545.
  163. Meyer M., Schreck K., Bauerle P.A. H2O2 and antioxidants have opposite effects on activation of NF-kappa-B and AP-l in intact cells: AP-1 as secondary antioxidant-responsive factor // EMBO J. 1993. V. 12. P. 2005−2015.
  164. Moriwaki Y., Yamamoto Т., Higashino K. Enzymes involved in purine metabolism a review of histochemical localization and functional implications // Histol. Histopathol. 1999. V. 14. P. 13 211 340.
  165. Mueller S., Riedel H.-D., Stremme! W. Direct evidence for catalase as the predominant H202-removing enzyme in human erythrocytes /7 Blood, 1997. ?, 90, P.4973−4978.
  166. Murad F. Cellular signaling with nitric oxide and cyclic GMP // Braz. J. Med, Biol. Res. 1999. V. 32. P. 1317−1327.
  167. Nakanishi K., Tajima F., Nakamura A. et al. Effects of hypobaric hypoxia on antioxidant enzymes in rats //.!, Physiol. (Fond.) 1995. V. 489. P. 869−876.
  168. Nakano S., Kogure K., Abe K., Yae T. Ischemia-induced alterations in lipid metabolism of the gerbii cerebral cortex. I. Changes in free acid liberation // J. Neurochem. 1990. V. 54, P. 19 111 916.
  169. Nomoto S. LPS fever in pigeons // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1997. V. 813. P. 508−511.
  170. Odden A., Folkow L.P., Caputa M., Hotvcdt R., Blix A.S. Brain cooling in diving seals // Acta Physiol. Scand. 1999, V. 166. P. 77−78.
  171. Ogata M. Acatalasemia // Hum. Genet. 1991. V. 86. P. 331−340.
  172. Ogura У. Catalase activity at high concentration of hydrogen peroxide // Arch. Bioehem. Biophys. 1955. V. 57. P. 288−300.
  173. Okabe H., Yamamoto Т., Kita M. Et ai. Lipid peroxides in aging and atherosclerosis // J. Clin. Chem. Clin. Bioehem. 1981. V. 19. P. 789−790.
  174. Phillis J.W., Sen S. Oxypurinol attenuates hydroxy! radical production during ischemia/rep erfusion injury of the rat cerebral cortex: an ESR study // Brain Res. 1993. V. 628. P. 309−312.
  175. Piantadosi C.A., Zhang J. Mitochondrial generation of reactive oxygen species after brain ischemia in the rat // Stroke. 1996. V. 27. P. 327−331.
  176. Pieri C., Marra M., Moroni F. et al. Melatonin: A peroxyl radical scavenger more effective than vitamin E // Life Sci. 1994. V. 15. P. PL271-PL276.
  177. Ponganis P.J., Starke L.N., Horning M., Kooyman G.L. Development of diving capacity in emperor penguins if J Exp Bio! 1999. V. 202. P. 781−786.
  178. Pozo D., Reiter RJ. S Calvo J.P., Guerrero J.M. Physiological concentrations of melatonin inhibit nitric oxide synthase in rat cerebellum // Life Sci. 1994. V. 55. P. PL455-PL460.
  179. Prinzinger R., Pressmar A., Schleucher E. Body temperature in birds // Сотр.Biochem.Physiol. 1991. V.99 A. P.499−506.
  180. Radi R., Turrens J.F., Chang L.Y. et al. Detection of catalase in rat heart mitochondria //J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 22 028−22 034.
  181. Rao G.N., Berk B.C. Active oxygen species stimulate vascular smooth muscle cell growth and protooncogene expression /7 Circulation. 1992. V. 70. P. 593−599.
  182. Reddv J.K., Lalwani N.D., Qureshi S.A. et al. Induction of hepatic peroxisome proliferation in non-rodent species, including primates // Am. J. Path. 1984. Y. 114. P. 171−183.
  183. Reiter RJ., Melchiorri D., Seweiynek E. et al. A review of the evidence supporting melatonin’s role as an anioxidant /7 J. Pineal Res. 1995. V. 18. P 1−11.
  184. Richalet J.P. Oxygen sensors in the organism: examples of regulation under altitude hypoxia in mammals // Oomp, Riocbem Physiol. 1997. V. 118A. P. 9−14.
  185. Ridgwav S.H., Johnston D.G. Blood oxvsen and ecology nomoises of three genera// Science. 1966. V. 151. P. 456−458.
  186. Riedel W. Maulik G. Fever: an integrated response of the central nervous system to oxidative stress //Mol. Cell. Biochem. 1999. Y. 196. P. 125−132.
  187. Riley J.C.M., Behrman H.R. In vivo generation of hydrogen peroxide in the rat corpus luteum during luteolysis // Endocrinology. 1991. Y. 128. P. 1749−1753.
  188. Sehic Е." Szekely M., Ungar A.L. et al. Hypotalamic prostaglandin ½ during lipopoiysaccharide-induced fever in guinea pigs // Brain Res. Bull. 1996. V. 39. P. 391−399.
  189. Segal A.W. The electron transport chain of the microbicidal oxidase of phagocytic cells and its involvement in the molecular pathology of chronic granulomatous disease // J. Clin. Invest. 1989. V. 83. P. 17 851 793.
  190. Schreck R., Rieber P., Baeuerle P.A. Reactive oxygen intermediates as apparently widely used messengers in the activation of the NF-kB transcription factor and HIF-1 // EM BO J. 1991. V. 10. P. 2247−2258.
  191. Schreerer J.F., Kova. cs K.M. Allomefrv of diving capacity in air-breathing vertebrates // Can. J. Zool. 1997. V. 75. P. 339−358.
  192. Schubert D., BehJ C., Lesley R. et al. Amyloid peptides are toxic via a common oxidative mechanism // Proc. Natl. Acad. Sci., USA. 1995. V. 92. P. 1989−1993.
  193. Shaffer J.B., Sutton R.B., Bcwley G.C. Isolation of a cDNA clone for murine catalase and analysis of an acatalasemic mutant H L Bio! Chem. 1987. V. 262. P. 12 908−12 911.
  194. Siesjo B.K. Pathophysiology and treatment of foeai cerebral ischemia II. //J. Neurosurg. 1992. V. 77. P. 337−354.
  195. Simmons T.W., Jamall I.S. Relative importance of intracellular glutathione peroxidase and catalase in vivo for prevention of peroxidation to the heart // Cardiovasc. Res. 1989. V. 23. P. 774−779.
  196. S.G., Zhang J. (Jr.), Canada A.T. et al. Hydrogen peroxide production by monoamine oxidase during ischemiareperfusion in the rat brain II J, Cereb. Biood Fiow Ivietab. 1993. Y. 13. P. 124−134.
  197. Simpson P.J., Todd R.F., Fantone J.C. Reduction of experimental canine myocardial reperfusion injury by a monoclonal antibody (Anti-Mol, Anti-CD 1 lb) that inhibits leukocyte adhesion /'/' J. Clin. Invest. 1988. V. 81. P. 624−629.
  198. Soszynski M., Bartosz G. Effect of peroxynitrile on erythrocytes jj Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1291. P. 107−114.
  199. Spolarics Z. Endotoxin stimulates the gene expression of reactive oxygen eliminating pathways in rat hepatic endothelial ?.nd Kxipffer cells // Am. J. Physiol. 1996. V. 270. P. G. 660-G666.
  200. Spolarics Z., Stein D,$.s Garcia Z. C, Endotoxin stimulates hydrogen peroxide detoxifying activity in rat hepatic endothelial cells II Hepatology. 1996. V. 24. P. 691−696.
  201. Spolarics Z. Endotoxemia, pentose cycle, and oxidant/antioxidant balance in the hen a tic sinusoid //J. Leukoc. Biol. 1998. V. 63, P, 534a541.
  202. Spolarics Z., Wu J.-X. Role of glutathione and catalase in H2O2 detoxification in LPS-activated hepatic endothelial and Kupffcr cells // Am. J. Physiol. 1997. Y. 273. P. G1304-Gl 311.
  203. A’X Qfn/ltmntl T7 О ПЬчГА!4 XT. i '" I / >. У. 1 J'" r Nil Airjbif 5 A*-! • I' /м'^п
  204. Olau-Uiictii jj.Iv., «JuvCi lvxutai-uctlaijzjvvi kji piwi^nio.
  205. Physiological consequences. 11 J. Biol. Chem. 1991. Y, 266. P. 20 052 008.
  206. Starke-Reed P.E., Oliver C.N. Protein oxidation and proteolysis during aging and oxidative stress // Arch. Biochem. Biophys. 1989. Y. 275. P. 559−567.
  207. Sundersan M., Yu Z.X., Ferrans V.J. et al. Regulation of reactive-oxygen-species generation in fibroblasts by racl if Bioehem. J. 1996. V. 318. P.379−382.
  208. Storey K.B. Oxidative stress: animal adaptations in nature // Braz. J. Med. Biol. Res. 1996. V.29. P.1715−1733.
  209. Takeyama N., Shoji Y., Ohashi K., Tanaka T. Role of reactive oxygen intermediates in lipopolysaccharide-mediated hepatic injury in the rat // J. Surg. Res. 1996. V. 60. P. 258−262.
  210. Tan D.X., Chen L.D., Poeggeler B. et al Melatonin: A potent, endogenous hydroxyl radical scavenger // Endocrine J. 1993. V. 1. P. 57−60.
  211. Thomson-Gorman S.L., Zweier J.L. Evaluation of the role of xanthine oxidase in myocardial renerfusion iniurv // J. Biol, Chem.1. X J w'. .. .1990. Vol. 265. P. 6656−6663.
  212. Tumbull A.V., Rivier C.L. Regulation of the hypothalamic-pituitary-adrenal axis by cytokines: actions and mechanisms of action // Physiol. Rev. 1999. V. 79. P. 1-/1.
  213. Turrens J.F., Freeman В.Л., Levitt J.G., Crapo J.D. The effect of hyperoxia on superoxide production by lung submitochondrial particles//Arch. Bioehem. Biophys. 1982. V.217. P. 401−410.
  214. Uetrecht J.P. Myeloperoxidase as a generator of drug free, radicals if Bioehem. Soc. Syxnp. 1995. V. 61. P. 163 170.
  215. Visner G.A., Dougall W.C., Wilson J.M. et al. Regulation of
  216. Webel D.M., Mahan D.C., Johnson R.W., Baker D.H. Pretreatment of young pigs with vitamin E attenuates the elevation in plasma interleukin-6 and Cortisol caused by a challenge dose of lipopolysaccharide // J. Nutr. 1998. V. 128. P. 1657−1660.
  217. Weber R.E., Hemmingsen E.A., Johansen K. Functional and biochemical studies of penguin myoglobin // Сотр. Biochem. Physiol. B. 1974. V. 49. P. 197−214.
  218. Weihrauch D., Riedel W. Nitric oxide (NO) and oxygen radicals, but not prostaglandins, modulate fever 11 Arm. N.Y. Acad. Sci. 1997. V. 813, P, 373−382,
  219. Williams F.M. Neutrophils and myocardial injury 11 Pharmacol. Ther. 1996, V. 72. P. 1−12.
  220. Wong G.H.W., Goeddel D.V. Induction of manganous superoxide dismutase by tumor necrosis factor: possible protective mechanism // Scicnce. 1988. V. 242. P. 941−944.
  221. Yamashita N., Nishida M., Hoshida S. et al. ai-Adenergjc stimulation induces cardiac tolerance to hypoxia via induction and activation of Mn-SOD H Am. J. Phvsol. !996. Vol. 271. P. HI 356-H1362.
  222. Yekimova I.V., Pastukhov lu.F. Brain, body, and muscle temperatures, peripheral vaso motion, ana contractile muscle activity-165in pigeons during fasting and LPS-induced fever fi Recent Adv. Therm. Biol. (Minsk). 1999. P. 132−137.
  223. Yu B.P. Cellular defenses against damage from reactive oxygen species // Physiol. Rev. 1994. V. 74. P. 139−162.
  224. Zeisberger E. From humoral fever to neuroimmunoiogical control of fever // J. Therm. Biol. 1999. V. 24. P. 287−326.
  225. Zhang H. Generation of human functions by reactive oxygen species // Proc. of the XXXIII-th Intern. Congr. Physiol. Sci. St-Petersburg 30 June 5 July, 1997. P.019.08.
  226. Ziegler D.M. R. ole of reversible oxidation-reduction of enzyme thiols-disulfides in metabolic regulation // Annu. Rev. Biochem. 1985. V. 54, P. 305−329.1. БЛАГОДАРНОСТИ
  227. Автор выражает благодарность:
  228. Р.И. Коваленко, В. П. Галанцеву и И, Н. Январевой (ттаб. структурно-функциональных адаптаций НИИ физиологии им. А. А. Ухтомского СПб ГУ) за научное руководство, сотрудничество и наставления при проведении экспериментов, описании и анализе результатов-
  229. A.А. Ухтомского СПб ГУ препарата «Бемитил» и материальной базы (барокамеры) для изучения эффектов гипобарической гипоксии-реоксигенации на организм ондатры-
  230. Д. А. Кузьмину, А. А. Молчанову, В. И. Шерешкову, Т. А. Камардиной, М. П. Чернышевой, НД. Ещенко, Ф. Е. Путилиной,
  231. B.И. Кокрякову, К. В. Лапшиной, а также многим другим сотрудникам кафедры общей физиологии и НИИ физиологии им. А. А. Ухтомского СПб ГУ за консультации, методическую помощь и ценные замечания при обсуждении методов и результатов исследований.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?