Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Влияние дефолиации березы повислой (Betula pendula Roth.) и аллелохемиков растений на развитие непарного шелкопряда (Lymantria dispar L.) и его чувствительность к вирусу ядерного полиэдроза

Диссертация: Влияние дефолиации березы повислой (Betula pendula Roth.) и аллелохемиков растений на развитие непарного шелкопряда (Lymantria dispar L.) и его чувствительность к вирусу ядерного полиэдроза
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Appel, 1993; Ayres et al., 1997], а также в смещении окислительно-восстановительных реакций в сторону окисления, что может приводить к угнетению обменных процессов у насекомого при пероральном воздействии данного алелохемика. Однако, в наших исследованиях на искусственном и естественном корме не было установлено супрессивного воздействия таниновой кислоты на состояние непарного шелкопряда… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Анализ взаимосвязей в трехкомпонентной системе: растение -фитофаг — энтомопатоген
      • 1. 1. 1. Роль и значение качества корма в развитии растительноядных насекомых
        • 1. 1. 1. 1. Кормовое растение как источник пищи и среда обитания насекомых — фитофагов
        • 1. 1. 1. 2. Значение метаболитов растений в онтогенезе насекомых — филлофагов
        • 1. 1. 1. 3. Фенольные соединения растений — важнейшие аллелохемики влияющие на взаимоотношения в системе растение — насекомое
      • 1. 1. 2. Вирусные инфекции насекомых
        • 1. 1. 2. 1. Патогенез бакуловирусных инфекций насекомых
        • 1. 1. 2. 2. Роль вирусных инфекций в динамике численности насекомых
    • 1. 2. Детоксицирующие и антиоксидантные системы насекомых
      • 1. 2. 1. Детоксицирующие ферменты насекомых
        • 1. 2. 1. 1. Микросомальные монооксигеназы
        • 1. 2. 1. 2. Неспецифические эстеразы
        • 1. 2. 1. 3. Глутатион-Зтрансферазы
      • 1. 2. 2. Антиоксидантная система насекомых
        • 1. 2. 2. 1. Ферментативные антиоксиданты
        • 1. 2. 2. 2. Неферментативные антиоксиданты
      • 1. 2. 3. Функционирование антиоксидантной системы в организме насекомых при воздействии кормового субстрата различного качественного состава и при вирусном патогенезе
    • 1. 3. Непарный шелкопряд — один из важнейших видов насекомых-дефолиаторов лесов Западной Сибири
      • 1. 3. 1. Биология, экология и распространение непарного шелкопряда в лесах Западной Сибири
      • 1. 3. 2. Роль бакуловирусной инфекции в популяционной динамике непарного шелкопряда
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Насекомые
    • 2. 2. Вирус ядерного полиэдроза L. dispar
    • 2. 3. Приборы и реактивы
    • 2. 4. Инфицирование насекомых и обработка корма растительными алл ел охемиками
    • 2. 5. Дефолиация березы
    • 2. 6. Исследование пораженных тканей и органов при патогенезе
    • L. dispar
      • 2. 7. Анализ структурных показателей популяции непарного шелкопряда
        • 2. 7. 1. Определение массы гусениц и куколок
        • 2. 7. 2. Определение соотношения полов насекомых в опытных группах
        • 2. 7. 3. Определение этиологии смертности гусениц
      • 2. 8. Анализ биохимических критериев состояния организма L. dispar
        • 2. 8. 1. Выделение и приготовление гомогената среднего кишечника насекомого
        • 2. 8. 2. Определение активности глутатион-Э-трансфераз
        • 2. 8. 3. Определение активности неспецифических эстераз
        • 2. 8. 4. Определение активности супроксиддисмутаз
        • 2. 8. 5. Определение активности каталазы
        • 2. 8. 6. Количественное определение концентрации окисленных и восстановленных тиолсодержащих соединений
        • 2. 8. 7. Количественное определение белка
      • 2. 9. Статистическая обработка экспериментальных данных
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Инфекционный процесс непарного шелкопряда экспериментально инфицированного низкой дозой ВЯЛ
    • 3. 2. Влияние таниновой кислоты на развитие непарного шелкопряда и его чувствительность к вирусной инфекции при питании на синтетической среде
      • 3. 2. 1. Динамика структурных показателей популяции шелкопряда питающегося синтетической средой при инфицировании вирусом
      • 3. 2. 2. Состояние детоксицирующей и антиоксидантной систем в среднем кишечнике инфицированных вирусом гусениц питающихся на синтетической среде
    • 3. 3. Влияние таниновой кислоты на развитие непарного шелкопряда и его чувствительность к вирусной инфекции при питании на листьях березы
      • 3. 3. 1. Динамика структурных показателей популяции шелкопряда питающегося на побегах березы при инфицировании вирусом
      • 3. 3. 2. Состояние детоксицирующей и антиоксидантной систем в среднем кишечнике инфицированных вирусом гусениц питающихся на побегах березы
    • 3. 4. Влияние дефолиации березы на развитие шелкопряда и его чувствительность к бакуловирусу
      • 3. 4. 1. Влияние замедленной индуцированной резистентности кормового растения на структурные показатели инфицированной популяции шелкопряда
      • 3. 4. 2. Влияние замедленной индуцированной резистентности березы на изменение состояния антиоксидантной и детоксицирующей систем в среднем кишечнике гусениц инфицированных ВЯП
    • 3. 5. Развитие шелкопряда и его чувствительность к вирусной инфекции при выращивании на естественном корме, обработанном неполярными экстрактами багульникаLedumpalustre L. и ягеля Cladonia uncialis L
      • 3. 5. 1. Влияние неполярного экстракта багульника на развитие шелкопряда и его чувствительность к ВЯП
      • 3. 5. 2. Влияние неполярного экстракта ягеля на развитие шелкопряда и его чувствительность к ВЯП

Влияние дефолиации березы повислой (Betula pendula Roth.) и аллелохемиков растений на развитие непарного шелкопряда (Lymantria dispar L.) и его чувствительность к вирусу ядерного полиэдроза (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Коэволюция насекомых и высших растений началась в карбоне, и к настоящему времени между этими группами живых организмов сформировались многосторонние экологические связи. В частности кормовое растение в значительной степени определяет ареал распространения фитофага и его численность [Чернышев, 1996]. Кроме того, растение, как продуцент, может оказывать действие на консументов более высокого порядка, по сравнению с фитофагами, т. е. на их хищников, паразитов и энтомопатогенов [Вилкова, 1979; Hayashiya et al., 1968; Felton, Duffey, 1990; Forschler et al, 1992; Hoover et al., 1998b]. В результате процессов взаимной коадаптации, как у растений, так и у насекомых появились защитные приспособления, направленные на поддержание целостности вида в условиях окружающей среды [Рубин и др., 1975; Тыщенко, 1986; Шапиро и др., 1986; Чернышев, 1996]. К настоящему времени проведено большое количество исследований по изучению морфологических и фенологических приспособлений растений [Рубин и др., 1975; Шапиро и др., 1986 Ирусалимов, 2004], однако, биохимические защитные механизмы изучены в меньшей степени [Kaitaniemi et al., 1998; Cornelissen, Fernandes, 2001 Thaler et al., 2001]. В частности существуют единичные работы по исследованию действия кормового — растения на состояния детоксицирующий и антиоксидантной систем насекомых [Yu, 1982; Terriere, 1984; Peric-Mataruga, 1997]. Имеются незначительное количество работ по изучению детоксицирующей и антиоксидантной систем, которые могут существенно влиять на чувствительность насекомого к энтомопатогенам [Серебров и др., 2001 — Лозинская и др., 2004; Wang et al., 2001Ь]. Кроме того, активность и структурный состав детоксицирующей системы насекомых играют значительную роль в детоксикации и элиминации вторичных метаболитов растения, которые определяют уровень энтоморезистентности растения [Yu, 1982; Terriere, 1984; Snyder, Feyereisen, 1992; Yu, 1999]. Известно, что в ответ на повреждение в тканях растения запускается каскад защитных реакций, которые могут отрицательно сказываться на состоянии организма насекомого. Подобные реакции могут проявляться как в сезон нанесения повреждения фитофагами (быстрая индуцированная резистентность), так и в последующие вегетационные сезоны после повторного отрастания листвы (замедленная индуцированная резистентность) [Kaitaniemi et al., 1998; Bernays, Chapman, 2000; Osier, Lindroth, 2004]. Зачастую данные реакции протекают с образованием свободнорадикальных форм кислорода, например в результате активации фенолоксидаз с последующим окислением фенольных соединений [Запрометов, 1993; Ahmad, Pardini, 1990; Treutter, 2001]. Существует незначительное количество исследований по изучению воздействия фенольных соединений на состояние антиоксидантной системы насекомых при повреждении растений [Peric-Mataruga, 1997; Barbehenn, 2002; Barbehenn, 2003]. Так установлено, что активность различных компонентов антиоксидантной системы кишечника насекомых может определять их устойчивость к действию аллелохемиков растений фенольной природы, участвующих в защитных реакциях растения [Barbehenn, 2003]. Также существуют единичные исследования по изучению воздействия ряда патогенов на процессы генерации активированных кислородных метаболитов и на состояние антиоксидантной системы в организме насекомых [Лозинская и др., 2004; Wang et al., 2001Ь]. Однако работы по изучению комплексного воздействия кормового растения и энтомопатогенов, в частности вирусов, на состояние антиоксидантных и детоксицирующих систем в организме насекомого до настоящего времени не проводили.

Цель исследования. Изучить воздействие дефолиации березы и аллелохимиков растений на структурные показатели и биохимические аспекты функционирования детоксицирующей и антиоксидантной систем среднего кишечника непарного шелкопряда (.Lymantria dispar L.) и его чувствительность к вирусу ядерного полиэдроза. Задачи исследования.

1. Изучить течение деструктивных процессов и размножение вируса в клетках кишечника, а также других органов гусениц непарного шелкопряда при заражении их сублетальными дозами патогенна.

2. Исследовать воздействие таниновой кислоты и вируса ядерного полиэдроза на структурные показатели непарного шелкопряда и на состояние детоксицирующей и антиоксидантной систем среднего кишечника фитофага.

3. Изучить воздействие замедленной резистентности березы Betula pendula Roth, индуцированной ее дефолиацией и вируса ядерного полиэдроза на структурные показатели непарного шелкопряда и на состояние детоксицирующей и антиоксидантной систем среднего кишечника фитофага.

4. Исследовать действие аллелохемиков растений, не встречающихся в естественном пищевом рационе гусениц непарного шелкопряда, совместно с вирусом ядерного полиэдроза на структурные показатели популяции фитофага.

Научная новизна. Впервые изучено воздействие растительных аллелохемиков и дефолиации кормового растения на фитофага в системе береза — непарный шелкопряд — вирус ядерного полиэдроза. Ранее не проводились работы по изучению состояния детоксицирующих и антиоксидантных систем в кишечнике непарного шелкопряда при комплексном воздействии аллелохемиков растения и энтомопатогена на насекомого. Впервые установлено, что таниновая кислота в зависимости от типа пищи насекомого, может диаметрально противоположно воздействовать на инфицирование гусениц непарного шелкопряда бакуловирусом. Также установлено, что одним из механизмов воздействия замедленной индуцированной резистентности березы на фитофага является ингибирование группы неспецифических эстераз и увеличение интенсивности окислительных процессов в кишечнике насекомых.

Практическая значимость. Результаты, полученные в ходе исследований, позволяют вскрыть функционирование защитных механизмов энтоморезистентности растения происходящих при естественной регуляции численности фитофагов в экосистемах. Более того, в диссертационной работе выявлено синергическое действие бакуловируса и метаболитов ягеля, что может послужить научной предпосылкой для усовершенствования действия биопрепаратов на основе вируса ядерного полиэдроза при искусственной регуляции численности фитофагов.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на XII съезде Русского Энтомологического общества (Санкт-Петербург, август 2002), на VII Европейском энтомологическом конгрессе (Греция, октябрь 2002), на Сибирской зоологической конференции (Новосибирск, сентябрь 2004), на заседании микробиологического общества (ноябрь, 2004) По материалам диссертации опубликовано 11 работ.

Структура и объем диссертации

Диссертация изложена на 132 страницах машинописного текстасостоит из введения, 3 глав, заключения, выводов и списка литературы. Работа иллюстрирована 23 рисунками и 3 таблицами.

Список литературы

включает 293 работ, из них 223 на иностранных языках.

Выводы.

1. При инфицировании гусениц L. dispar низкими дозами вируса ядерного полиэдроза не наблюдается деструкции клеток среднего кишечника и образование в них вируса. Отмечено развитие вируса только в клетках гиподермы и гемоцитах.

2. Питание гусениц фитофага на ИПС, содержащей таниновую кислоту приводило к увеличению их чувствительности к вирусу. Активность детоксицирующих ферментов в кишечнике гусениц при воздействии таниновой кислоты не изменялась, но отмечалось накопление окисленных тиол-содержащих компонентов.

3. Выращивание гусениц на побегах березы, обработанных таниновой кислотой приводило к снижению чувствительности насекомых к вирусу. В среднем кишечнике отмечалось накопление окисленных тиол-содержащих компонентов и снижение активности катал азы.

4. При выращивании насекомых на побегах дефолиированных деревьев, снижалась масса гусениц и увеличивалась их общая смертность, однако чувствительность к инфицированию вирусом не изменялась. Активность неспецифических эстераз в ткани среднего кишечника снижалась, а количество окисленных тиолов увеличивалось.

5. Обработка корма вытяжкой неполярным растворителем из ягеля увеличивает общую смертность гусениц, инфицированных вирусом. Обработка корма компонентом вытяжки — усниновой кислотой — приводит к снижению массы гусениц и количества самок в популяции, а при совместном воздействии кислоты и вируса увеличивается смертность гусениц от полиэдроза.

Заключение

.

Изучение поздней стадии инфекционного процесса личинок непарного шелкопряда вызванного инфицированием вирусом ядерного полиэдроза в низких дозах показало, что при инокуляции не наблюдается деструкционных процессов и образование вируса в клетках среднего ' кишечника, а также жирового тела, мальпигиевых сосудов, эпителия трахей. Отмечено образование вируса в клетках гиподермы и гемоцитах.

Оригинальные исследования, проведенные в данной работе, а также литературные данные, свидетельствуют о том, что качественный состав кормового растения может оказывать существенное влияние на состояние непарного шелкопряда и на его восприимчивость к вирусу ядерного полиэдроза. В работе установлено, что таниновая кислота (фенол, который участвует в энтоморезистентности многих растений, в частности березы) обладает фагостимулирующими свойствами по отношению к гусеницам непарного шелкопряда, питающимся искусственной питательной средой. При добавлении танина в ИПС чувствительность гусениц к ВЯПЬс! повышалась, в то время как при питании на листьях березы наблюдалась обратная картина. Данный результат свидетельствует о проявлении различных свойств танина в зависимости от условий в просвете среднего кишечника насекомого. Известно, что биологическая активность полифенолов в значительной степени обусловлена их способностью образовывать фенол-белковые коньюгаты с низким коэффициентом диссоциации [Rhoades, Cates, 1976;

Appel, 1993; Ayres et al., 1997], а также в смещении окислительно-восстановительных реакций в сторону окисления [Summers, Feiton, 1994; Bi, Feiton, 1995], что может приводить к угнетению обменных процессов у насекомого при пероральном воздействии данного алелохемика [Bernays, 1978; Steinly, Berenbaum, 1985; Lindroth, Peterson, 1988]. Однако, в наших исследованиях на искусственном и естественном корме не было установлено супрессивного воздействия таниновой кислоты на состояние непарного шелкопряда. Мы предположили, что механизм воздействия данного аллелохемика на организм L. dispar, в первую очередь, заключается в смещении оксидант-антиоксидантного баланса в среднем кишечнике насекомого, а не в связывании с белками, поскольку известно, что устойчивость фенол-блековых коньюгатов снижается при высоком значении pH, которое в частности отмечается у непарного шелкопряда [Berenbaum, 1980; Martin, Martin, 1983; Schultz and Lechowicz, 1986]. Вероятно, при питании гусениц на ИПС условия в просвете кишечника (окислительно-востановительный потенциал, pH, наличие фенолоксидаз растений, поверхностно-активных веществ и других вторичных метаболитов) не являются оптимальными для окислению полифенолов и образованию промежуточных продуктов окисления. Несмотря на то, что соотношение RSSR/RSH свидетельствует об увеличении интенсивности окислительных процессов при добавлении максимальной тестируемой концентрации танина, вероятно, данный аллелохемик может выступать как эффективная ловушка для АКМ. Как следствие этого наблюдается увеличение массы насекомых и увеличение смертности гусениц при их инфицировании, что может объясняться эффективным антиоксидантным протектированием вирионов ВЯШ^ в просвете кишечника насекомого. Иначе обстоит картина при питании гусениц на листьях березы. Возможно, в данном случае таниновая кислота в большей степени подвержена окислению до хинонов по сравнению с искусственной питательной средой вследствие действия в листьях растений ряда факторов: наличие фенолоксидаз, запуск реакций сверхчувствительности при повреждении листовой пластинки, что приводит к увеличению количества окисленных тиолсодержащих веществ в среднем кишечнике и т. д. Не исключено, что продукты окисления таниновой кислоты оказывают повреждающее воздействие на свободные вирионы в просвете среднего кишечника и на клетки среднего кишечника, в том числе и инфицированные. В результате наблюдается снижение количества погибших насекомых от вируса при добавлении в корм таниновой кислоты. Снижение массы инфицированных гусениц, питающихся на листьях, обработанных таниновой кислотой, вероятно, обусловлено неспецифическим повреждающим действием АКМ на молекулы органических соединений в просвете среднего кишечника, а также увеличенными энергетическим затратами на репарационные процессы. Результаты, полученные в эксперименте на непарном шелкопряде, питающемся листьями дефолированной березы и листьями, обработанными таниновой кислотой, позволяют предположить что, либо таниновая кислота не играет существенной роли в замедленной индуцированной резистентности березы против непарного шелкопряда, либо таниновая кислота воздействует на L. dispar только в комплексе изменений, происходящих в растении при дефолиации. В тоже время, полученные данные однозначно свидетельствуют о наличие замедленной индуцированной резистентности березы по отношению к непарному шелкопряду при ее тотальной дефолиации. Кроме того, одним из возможных механизмов данного воздействия является индукция в листьях березы факторов, ингибирующих активность неспецифических эстераз в среднем кишечнике насекомого.

В исследованиях по изучению действия вторичных метаболитов растений Ledum palustre и Cladonia uncialis L. на состояние непарного шелкопряда установлено увеличение чувствительности гусениц непарного шелкопряда к ВЯЛ, при питании листьями, обработанными гексановым экстрактом ягеля. На основе полученных данных предполагается, что ключевую роль в воздействии неполярного экстракта ягеля на восприимчивость L. dispar к вирусу играет усниновая кислота. Мы полагаем, что данный эффект обусловлен антифидантными и антимикробными свойствами усниновой кислоты. Кроме того, не исключается вероятность повреждения усниновой кислотой перитрофической мембраны. Однако, существенные различия по общей смертности гусениц на 17 сутки при воздействии общего экстракта и очищенной усниновой кислоты свидетельствуют о том, что, либо действие каждого из компонентов экстракта суммируется в общем экстракте, либо свойства отдельных компонентов изменяются в присутствие других составляющих общего экстракта.

Таким образом, проведенные исследования показывают что, вторичные метаболиты растений оказывают существенное влияние на взаимодействие непарного шелкопряда, как с растением-хозяином, так и с ВЯПЬё. Механизмы воздействия аллелохемиков на организм L. dispar могут существенно отличаться, однако, в наших экспериментах показано, что данное воздействие сопровождается изменением баланса оксиданты-антиоксиданты в среднем кишечнике насекомого и, вероятно, вследствие этого формируется восприимчивость или устойчивасть непарного шелкопряда к энтомопатогенному вирусу.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ж. И. Оксенгендлер Г. И. Человек и противоокислительные вещества. Л.: Наука, 1985.
  2. Д.В., Соколянская М. П. Активность ферментов детоксикации на начальной стадии формирования резистентности к инсектицидам у комнатной мухи // Агрохимия. 1992. — № 10. — С. 115−121.
  3. Е.И., Еремина О. Ю., Рославцева С. А. Свойства и функции глутатион-Б-трансферазы членистоногих // Изв. РАН. Сер. биол. 1992. -№ 4. — С. 537−545Peterson
  4. Ю.Н. Трофическая специализация чешуекрылых. -Красноярск: ИЛиД СО АН СССР, 1987. 171с.
  5. С. А., Ларионов Г. В., Бахвалова В. Н. Выздоровление непарного шелкопряда Lymantria dispar L. (Lepidoptera, Lymantriidae) после экспериментальной вирусной инфекции // Энтомол. обозр. -1982. Т. 61, № 4. -С. 755−758.
  6. С.А. Вирозы насекомых. В кн.: Патогены насекомых: структурные и функциональные аспекты (Под ред. В.В. Глупова). М.: Круглый год, 2001. — С. 20−75.
  7. С.А., Бахвалова В. Н., Морозова О. В., Мартемьянов В. В. Реакция непарного шелкопряда Lymantria dispar L. на искусственную и естественную дефолиацию березы Betula pendula Roth. // Экология 2004. (в печати).
  8. С.А., Башев АН., Кнорр И. Б. Динамика популяций шелкопряда-монашенки и вируса возбудителя ядерного полиэдроза в Западной Сибири // Лесоведение 1998. — №. 4. — С. 26−33.
  9. В.И. Массовые появления непарного шелкопряда в европейской части СССР. М.: Наука, 1984. — 143с.
  10. М.В. Ишемические и реперфузионные повреждения органов. -М.: Медицина, 1989. 368 с.
  11. Е.Б., Крашаков С. А., Храпова Н. Г. Кинетические особенности токоферолов как антиоксидантов. Черноголовка, 1992. — 56 с.
  12. Я. Микробиологические методы борьбы с вредными насекомыми. М.: Колос, 1972. — 640с.
  13. Я., Бриггс Д. Д. Определение патогенов // Микроорганизмы в борьбе с вредными насекомыми и клещами (ред, М.С. Гиляров). М.: Колос, 1976. — С.17−53.
  14. H.A. Иммунитет растений к вредителям и его связь с пищевой специализацией насекомых-фитофагов. Л.: Наука, 1979. — С. 68−103.
  15. Ю.А., Азизова O.A., Деев А. И. Свободные радикалы в живых системах // Итоги науки и техники. Сер. Биофизика. 1991. — Т. 29. -С.1−249.
  16. H.H. Энтомопатогенные вирусы. Новосибирск: Наука, 1976. -287 с.
  17. А.И. Патология леса. М.: Лесная промышленность, 1978.270с.
  18. Л.Е., Мамедниязов О. Н. Взаимодействие вируса ядерного полиэдроза с чувствительной клеткой // Изв. АН Туркм. ССР. Сер. Биол. Наук — 1972. — № 3. — С. 21−27.
  19. М., Уэбб Э. Ферменты. М.: Мир, 1982. — 1120с.
  20. .А. Методика полевого опыта. М.: Агропромиздат, 1985.351с.
  21. Т.А., Налетова Е. А. Современные представления о структуре, свойствах эстераз насекомых и их использование в селекции // Биохимия. -1981.-Вып. 23.-С. 90.
  22. М.Н. Фенольные соединения: Распространение, метаболизм и функции в растениях. М.: Наука, 1993. — 272с.
  23. Н.К., Панкин В. З., Меньшикова Е. Б. Окислительный стресс: Биохимический и патофизиологический аспекты. М.: МАИК «Наука/Интерпериодика», 2001. 343 с.
  24. E.H. Зоогенная дефолиация и лесное сообщество. М.: Товарищество научных изданий КМК, 2004. — 263с.
  25. А.И., Тропин И. В. Надзор, учет и прогноз массовых размножений хвое- и листогрызущих насекомых в лесах СССР. М.: Лесная промышленность, 1965. — 525с.
  26. A.B. Оптимизация ИПС для культуры непарного шелкопряда // Биотехнология 1996. — № 7. — С. 42−43.
  27. A.B., Бахвалов С. А., Кузьминов C.B., Ульянова Е. Г., Ильиных Ф. А. Биологическое подавление очагов массового размножения непарного шелкопряда (Lymantria dispar L., Lepidoptera: Lymantriidae) // Биотехнология 2004. — №. 4. — С. 72−76.
  28. Л.С., Кулинский В. И. Глутатионтрансферазы // Усп. совр. биол. 1989. — Т. 107. — Вып. 2. — С. 179−194.
  29. Н.Г., Богданова Д. А. Болезни и вредные насекомые лесных насаждений Новосибирского научного центра СО РАН // Сиб. Биол. Журн. -1992.-№. 4.-С. 53−55.
  30. Е.В., Пономарев В. И., Федоренко С. И. Экология непарного шелкопряда в условиях антропогенного воздействия. 1998, Екатеринбург, УрО РАН, 217с.
  31. Г. В. Травы жизни и их искатели. Новосибирск. Зап.-Сиб. книжное издательство. 1972.
  32. A.M., Кормилицын Б. Н., Розенгарт Е. В., Стуловский A.B. Глутатионтрансфераза хлопковой совки Helicoverpa armigera // Докл. Акад. Наук. 1995. — Т. 34. — № 2. — С. 261−262.
  33. В.И., Колесниченко JI.C. Биологическая роль глутатиона // Усп. совр. биол. 1990. — Т. 110.-Вып. 1.-С. 20−33.
  34. Е.В., Соколова Ю. Я., Громов А. Я. Ускоренный метод окраски полутонких срезов, залитых в аралдит // Цитология. 1988. — № 1. — С. 26−33.
  35. Е.Б., Зенков Н. К. Антиоксиданты и ингибиторы . радикальных окислительных процессов // Усп. совр. биол. 1993. — Т. 113. -Вып. 4.-С. 442−455.
  36. В.Г. Лекарственные растения Сибири. Новосибирск. «Наука».1991.
  37. A.A., Комиссарчик Я. Ю., Миронов В. А. Методы электронной микроскопии в биологии и медицине. СПб.: Наука, 1994. — 400 с.
  38. В.А. Фенольные антиоксиданты: Реакционная способность и эффективность. -М.: Наука, 1988.
  39. С.А. Современные воззрения на биохимические механизмы резистентности // Агрохимия 1994. — № 10. — С. 143−148.
  40. С.А., Баканова Е. И., Еремина О. Ю. Эстеразы членистоногих и их роль в механизмах детоксикации инсектоакарицидов // Изв. РАН. Сер. биол. 1993. — № 3. — С. 368−375.
  41. .А., Арциховская Е. В., Аксенова В. А. Биохимия и физиология иммунитета растений. М.: Высшая школа, 1975. — 320с.
  42. Д.Ф. Влияние физиологического состояния растения на массовое размножение вредителей леса // Зоол. Журн. 1972. — т.41. — № 3. -С. 313−330.
  43. В.В. Детоксицирующие ферменты насекомых при микозах // Автореф. дис.. канд. биол. наук. Новосибирск, 2000. — 19 с.
  44. В.В., Алексеев A.A., Глупов В. В. Изменение активности и спектра эстераз гемолимфы гусениц вощинной моли Galleria mellonella L. (Lepidoptera: Pyrallidae) при микозах // Изв. АН. Сер. биол. 2001. — № 5. -С. 588−592.
  45. В.В. Тиоловые антиоксиданты в молекулярных механизмах неспецифической реакции организма на экстремальное воздействие (Обзор) // Вопр. мед. химии. 1988. — № 6. — С. 2−11.
  46. Г. В., Рябин А. Г. Динамика компонентов лесного биогеоценоза в зависимости от их места и роли в пищевой цепи / Роль взаимоотношений растение насекомое в динамике численности лесных вредителей. — Красноярск: ИЛиД СО АН СССР, 1983. — С. 33−46.
  47. О. В. Некоторые биохимические механизмы резистентности // Резистентность вредителей сельскохозяйственных культур к пестицидам и ее преодоление. Сб. науч. тр. ВИЗР. М.: Агропромиздат, 1990. С. 59−64.
  48. JI.M. Вирусы насекомых. М.: Наука, 1975. — 198с.
  49. В.П. Физиология насекомых. М.: высшая школа, 1986.303с.
  50. Ю.Б., Коничев А. С. Множественные формы ферментов насекомых и проблемы сельскохозяйственной энтомологии. М.: Наука, 1987.-168 с.
  51. В.Б. Экология насекомых. М.: Изд-во МГУ, 1996. — 304с.
  52. И.Д., Вилкова Н. А., Слепян Э. И. Иммунитет растений к вредителям и болезням. Л.: Агропромиздат, 1986. — 192с.
  53. М.В. Повышение эффективности микробиологической борьбы с вредными насекомыми. Новосибирск: НГАУ, 1995. — 194с.
  54. В.В. Экология насекомых. -М.: Высшая школа, 1969. 488с.
  55. Adams J.R. Introduction and classification of viruses of invertebrates // Atlas of invertebr. viruses, (eds. J. R Adams and J.R. Bonami). Boca Raton.: CRC Press, 1991.-P. 1−8.
  56. Adams J.R., McClintock J.T. Baculoviridae. Nuclear polyhedrosis viruses. Part 1. Nuclear polyhedrosis viruses of insects. // Atlas of invert, viruses (eds. J.R. Adams and J.R. Bonami). Boca Raton.: CRC Press, 1991 — P. 87−204.
  57. Ahmad S., Beilstein M.A., Pardini R.S. Glutathione peroxidase activity in insects: a reassessement // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1989. — V. 12. — P. 3149.
  58. Ahmad S., Duval D.L., Weinhold L.C., Pardini R.S. Cabbage looper antioxidant enzymes: tissue specificity // Insect. Biochem. 1991. — У. 21. -P. 563−572.
  59. Ahmad S., Pardini R.S. Mechanisms for regulating oxygen toxicity in phytophagous insects // Free Radic. Biol. Med. 1990. — V. 8 (4). — P. 401−413.
  60. Ali M.I., Bi J.L., Young S. Y., Felton, G. W. Do foliar phenolics provide protection to Heliothis virescens from a baculovirus? // J. Chem. Ecol. 1999. — V. 25.-P. 2193−2204.
  61. Anderson R., May R.M. The population dynamics of microparasites and their invertebrate hosts //Philos. Trans. R. Soc. 1981. — V. 291. -P. 451−524.
  62. Appel H.M. Phenolics in ecological interactions: the importance of oxidation //J. Chem. Ecol.- 1993.-V. 19.-P. 1521−1552.
  63. Appel H.M., Maines L.W. The influence of host plant on gut condition of gypsy moth (Limantria dispar) caterpillars // J Insect Physiol. 1995. — V. 41.1. P. 241−246.
  64. Aruga H. Induction of virus infections // Insect pathology an adv. Treat. -1963.-V. l.-P. 499−530.
  65. Asperen K. van. A study of housefly esterase by means of a sensitive colorimetric method // J. Insect Physiol. 1962. — V. 8. — P. 401−416.
  66. Ayres M.P., Claussen T.P., MacLean S.F.J., Redman A.M., Reichardt P.B. Diversity of structure and antiherbivore activity in condensed tannins // Ecology1997.-V. 78.-P. 1696−1712.
  67. Barbeau W.E., Kinsella J.E. Factors affecting the binding of chlorogenic acid to fraction 1 leaf protein // J. Agric. Food Chem. 1983. — V. 31. — P. 993−998.
  68. Barbehenn R. Antioxidants in grasshoppers: higher levels defend the midgut tissues of a polyphagous species than a graminivorous species // J. Chem. Ecol. -2003.-V. 29.-P. 683−702.
  69. Barbehenn R. V. Gut-Based antioxidant enzymes in a polyphagous and a graminivorous grasshopper // J. Chem. Ecol. 2002. — V. 28. — P. 1329−1347.
  70. Barbehenn R. V., Bumgarner S. L., Roosen E. F., Martin M. M. Antioxidant defenses in caterpillars: role of the ascorbate-recycling system in the midgut lumen // J. Insect Physiol. 2001. — V. 47. — P. 349−357.
  71. Barbehenn R.V., Martin M.M. Tannin sensitivity in larvae of Malacosoma disstria (lepidoptera): roles of the peritrophic envelope and midgut oxidation // J. Chem. Ecol. 1994. — V. 20. — P. 1985−2001.
  72. Barbehenn RV, Martin MM. The protective role of the peritrophic membrane in the tannin-tolerant larvae of Orgyia leucostigma (lepidoptera) // J Insect Physiol. 1992.-V. 38.-P. 973−980.
  73. Barja G. Oxygen radicals, a failure or a success of evolution // Free Radical Res. Commun. 1993. — V. 18.-P. 63−70.
  74. Battisti A. Host-plant relationships and population dynamics of the pine processionary caterpillar Thaumetopoea pityocampa (Denis and Schiffer-muller). //Z. Andew. Entomol. 1988. -V. 105. — P. 393−402.
  75. Berenbaum M. Adaptive significance of midgut pH in larval Lepidoptera // Am. Nat-1980.-V. 115.-P. 138−146.
  76. Bernays E.A. Tannins: An alternative viewpoint // Entomol. Exp. Appl. -1978.-V. 24.-P. 244−253.
  77. Bernays E.A., Chapman R.F. Plant secondary compounds and grasshoppers: beyond plant deffenses // J. Chem. Ecol. 2000. — V. 26. — P. 1773−1794.
  78. Bi J.L., Felton G.W. Foliar oxidative stress and insect herbivory: Primary compounds, secondary metabolites, and reactive oxygen species as components of induced resistance // J. Chem. Ecol. 1995. — V. 21. — P. 1511−1530.
  79. Biever K.D., Hostetter D.L. Field persistence of Trichoplusia ni Lepidoptera Noctuidae single embedded nuclear polyhedrosis virus on cabbage foliage // Environ. Entomol. 1981. -V. 14. — P. 579−581.
  80. Bogenschutt H., Maier K., Trzebitzy C. Gypsy moth outbreak and control in southwest Germany / Lymantriidae. 1990. — P. 89.
  81. Bolter C.J., Jongsma M.A. Colorado potato beetles (.Leptinotarsa. decemlineata) adapt to proteinase inhibitors induced in potato leaves by methyl jasmonate//J. Insect Physiol. 1995. -V. 41. — P. 1071−1078.
  82. Boulter D., Edwards G.A., Gtehouse A.M.R. Additive protective effects of incorporating two different higher plant derived insect resistance genes in transgenic tobacco plants // Crop Protect. 1990. — V. 9. — P. 351−354.
  83. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein dye binding // Anal. Biochem. 1976. -V. 72. — P. 248−254.
  84. Broadway R.M. Are insects resistant to plant proteinase inhibitors? // J. Insect Physiol. 1995. — V. 41. — P. 107−116.
  85. J.P., Griffiths C.M., Cory J.S., Smith P., Sait S.M. (2002). Vertical transmission of sublethal granulovirus infection in the Indian meal moth, Plodia interpunctella // Mol. Ecol. 2002. — V. 11. — P. 547−555.
  86. Burdon R.H. Released active oxygen species as intercellular signals: their role in regulation of normal and tumor cell proliferation // Biol. Chem./Hoppe-Seyler. -1992.-V. 373.-P. 739−740.
  87. Carruthers W.R., Cory J.S., Entwistle P.F. Recovery of pine beauty moth (Panolis flammea) NPV from pine foliage // J. Invert. Pathol. 1988. — V. 52. — P. 27−32.
  88. Cheung A.K. Cloning of the latency gene and the early protein 0 gene of pseudorabies virus // J. Virol. 1991. — V. 65. — P. 5260−5271.
  89. Cheynier V., Osse C., Rigaut J. Oxidation of grape juice phenolics compounds in model solutions // J. Food Sci. 1988. — V. 53. — P. 1729−1732.
  90. Chien C., Dauterman W.C. Studies on glutathione S-transferase in Helicoverpa (=Heliothis) zea // Insect Biochem. 1991. — V. 21. — P. 857−864.
  91. Choi J., Roche H., Caquet T. Characterization of superoxide dismutase activity in Chironomus riparius Mg. (Diptera, Chironomidae) larvae a potential biomarker // Comp. Biochem. Physiol. — 1999. — V. 124 C. — P. 73−81.
  92. Cocchietto M., Skert N., Nimis P.L., Sava G. A review on usnic acid, an interesting natural compound // Naturwissenschaften 2002. — V. 89. — P. 137−146.
  93. Constable C.P., Bergey D.R., Ryan C.A. Systemin activates synthesis of wound-inducible tomato leaf polyphenol oxidase via the octadecanoid defense signaling pathway // Proc. Natl Acad. Sci. USA 1995. — V. 92. — P. 407−411.
  94. Cornelissen T. G., Fernandes G. W. Induced defences in the neotropical tree Bauhinia brevipes (Vog.) to herbivory: effects of damage-induced changes on leaf quality and insect attack // Trees. 2001. — V. 15. — P. 236−241.
  95. Crawford D., Zbinden I., Amstad P., Cerutti P. Oxidant stress induced the proto-oncogenes c-fos and c-myc in mouse epidermal cells // Oncogen. 1988. -V. 3.-P. 27−32.
  96. Danielson P.B., Foster J.L.M., McMahill M.M., Smith M.K., Fogleman J.C. Induction by alkaloids and phenobarbital of Family 4 Cytochrome P450s in Drosophila: evidence for involvement in host plant utilization // Mol. Gener. Gen. -1998.-V. 259.-P. 54−59.
  97. Dean R.T., Gieseg S., Davies M.J. Reactive oxygen species and their accumulation on radical-damaged proteins // Trends Biol. Sci. 1993. — V. 18. — P. 437−441.
  98. Delecluse H.J., Bartnizke S., Hammerschmidt W., Bullerdiek J., Bornkamm G.W. Episomal and integrated copies of Epstein-Barr virus coexist in Burkitt lymphoma cell lines // J. Virol. 1993. — V. 67. — P. 1292−1299.
  99. DeVeau E. J. I. and Schultz J. C. Reassessment of interactions between gut detergents and tannins in Lepidoptera and significance for Gypsy Moth larvae // J. Chem. Ecol. 1992. — V. 18.-P. 1437−1453.
  100. Dimascio P., Devasagayam T.P.A., Raiser S., Sies H. Caratenoids, tocopherols, and thiols as biological singlet molecular oxygen quenchers // Biochem. Soc. Trans. 1990. -V. 18. — P. 1054−1056.
  101. Dowd P.F., Norton R.A. Browning-associated mechanisms of resistance to insects in corn callus tissue // J. Chem. Ecol. 1995. — V. 21. — P. 583−600.
  102. Dutton A., Mattiacci L., Amado R., Dorn S. A novel function of the triterpene squalene in a tritrophic system // J. Chem. Ecol. 2002. — V. 28. — P. 103−116.
  103. Ehler L.E. Natural enemies of cabbage looper on cotton in the San Joaquin. -Valley, Hilgardia, 1977. P. 45−73.
  104. Eisner T., Johanessee J.S., Carrel J., Hendry L.B., Meinwald J. Defensive use by an insect of a plant resin // Sciense. 1974. — V.184. — P.996−999.
  105. Emmerich R., Giez I., Lange O.L., Proksch P. Toxicity and antifeedant activity of lichen compounds against the polyphagous herbivorous insect Spodoptera littoralis II Phytochemistry 1993. — V. 33. — P. 1389−1394.
  106. Evans H., Shapiro M. Viruses // Manual of techniques in insect pathology (ed. L. Lacey). San Diego. Toronto: Acad. Press, 1997. — P. 17−53.
  107. Evans H.F. Ecology and epizootiology of baculoviruses // The Biology of Baculoviruses (eds. R.R. Granados, B.A. Frederici). CRC Press. Boca Raton. -1986.-V. 11.-P. 86−132.
  108. Evans H.F. Ecology and epizootiology of baculoviruses // The Biology of Baculoviruses (eds. R.R. Granados, B.A. Frederici). CRC Press. Boca Raton. -1986.-V. 11.-P. 86−132.
  109. Farmer E.E., Ryan C.A. Octadecanoid precursors of jasmonic acid activate the syntesis of wound-inducible proteinase inhibitor // Plant Cell 1992. — V. 4. -P. 129−134.
  110. Farrar R. R., Martin P. A. W., Ridgway R. L. Host plant effects on activity of Bacillus thuringiensis against gypsy moth (Lepidoptera: Lymantriidae) larvae // Environ. Entomol. 1996. -V. 25. — P. 1215−1223.
  111. Fedelius R.K. The generation of oxygen radicals: A positive signal for lymphocyte activation // Cell.Immunol. 1988. — V. 113. — P. 175−182.
  112. Feeny, P.P. Effect of oak leaf tannins on larval growth of the winter moth
  113. Operophtera brumata II J. Insect Physiol. 1968. — V. 14. — P. 805−817.
  114. Felton G. Antioxidant defenses of invertebrates and vertebrates // Oxidative stress and antioxidant defenses in biology (Ed.: S. Ahmad) New York: Chapman & Hall, 1995.-P. 356−434.
  115. Felton G. W., Duffey S. S. Inactivation of a baculovirus by quinones formed in insect-damaged plant tissue // J. Chem. Ecol. 1990 — V. 16. — P. 1211−1236.
  116. Felton G. W., Summers C. B. Antioxidant systems in insects // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995. -V. 2. — P. 187−197.
  117. Felton G.W. Nutritive quality of plant protein: sources of variation and insect herbivore responses // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1996. — V. 32. — P. 107 130.
  118. Felton G.W., Donato K.K., Broadway R.M., Duffey S.S. Impact of oxidized plant phenolics on the nutritional quality of dietary protein to a noctuid herbivore, Spodoptera exiqua II J. Insect Physiol. 1992b. — V. 38. — P. 277−285.
  119. Felton G.W., Donato K.K., Del Vecchio R.G., Duffey S.S. Activation of plant foliar oxidizes by insect feeding reduces the nutritional quality of foliage for herbivores. // J. Chem. Ecol. 1989. — V. 15. — P. 2667−2694.
  120. Felton G.W., Duffey S.S. Ascorbate oxidation reduction in Helicoverpa zea as a scavenging system against dietary oxidants // Arch. Insect Biochem. Physiol. -1992. -Y. 19.-P. 27−37.
  121. Felton G.W., Duffey S.S. Protective action of midgut catalase in lepidopteran larvae against oxidative plant defenses // J. Chem. Ecol. 1991a. — V. 17. — P. 1715−1732.
  122. Felton G.W., Duffey S.S. Reassessment of the role of gut alkalinity and detergency in insect herbivory // J. Chem. Ecol. 1991b. — V. 17. -P. 1821−1836.
  123. Felton G.W., Gtehouse J.A. Antinutritive plant defence mechanisms. In Biology of the Insect Midgut (eds. M.J.Lehane and P.F. Billingsley). London: Chapman & Hall, 1996. — P. 373−416.
  124. Felton G.W., Summers C.B. Antioxidant systems in insects // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1995.-V. 29.-P. 187−197.
  125. Felton G.W., Summers C.B. Potential role of ascorbate oxidase as a plant defense protein against insect herbivory // J. Chem. Ecol. 1993. — Y. 19. — P. 1553−1568.
  126. Felton G.W., Workman J., Felton G.W. Avoidance of antinutritive plant defense: role of midgut pH in Colorado potato beetle. // J. Chem. Ecol. 1992a. -V. 18.-P. 571−583.
  127. Feyereisen R. Insect P450 enzymes // Ann. Rev. Entomol. 1999. — V. 44. -P. 507−533.
  128. Forschler B. T., Young S. Y., Felton G. W. Diet and the susceptibility of Helicoverpa zea (Noctuidae: Lepidoptera) to a nuclear polyhedrosis virus // Environ. Entomol. 1992. — Y. 21. — P. 1220−1223.
  129. Freedman J.H., Ciriolo M.R., Peisach J. The role of glutathione in cooper metabolism and toxicity // J. Biol. Chem. 1989. — Y. 264. — P. 5598−5605.
  130. Gallaghan A. Temperature-related activity loss and mobility changes of esterases associated with insecticide resistance in Culex pipiens mosquitoes // 1993 Medic. Veter. Entomol. 1993. — V. 7. — P. 287−290.
  131. Garcia-Olmedo F., Salcedo G., Sanchez-Monge R. Plant proteinaceouse inhibitors of proteinases and a-amylases // Oxford Surv. Plant Mol. Cell Biol. -1987.-V. 4.-P. 275−334.
  132. Gardner H.W. Lipid hydroperoxide reactivity with proteins and amino acids: a review // J. Agric. Food Chem. 1979. — V. 27. — P. 220−228.
  133. Gardner H.W. Recent investigation into the lipoxygenase pathway of plant // Biochim. Biophys. Acta 1991. — Y. 1084. — P. 221−239.
  134. Garner C.W. Peroxidation of free and esterified fatty acid by horseradish peroxidase // Lipids. 1984. — V. 19. — P. 863−868.
  135. Gatehouse A.M.R., Butler K.J., Felton K.A., Gatehouse J.A. Presence and partial characterization of a major proteolytic enzyme in the larval gut of Callosobruchus maculatus II Entomol. Exp. Appl. 1985. — V.39. — P. 279−286.
  136. Gatehouse A.M.R., Shacldey S.J., Fenton K.A. Mechanism of seed lectin tolerance by a major insect storage pest of Phaseolus vulgaris, Acanthoseelides obtectus II J. Sci. Food Agric. 1989. — Y. 47. — P. 269−280.
  137. Gatehouse J.A. Plant resistance towards insect herbivores: a dynamic interaction//NewPhytologist-2002.-V. 156.-P. 145−169.
  138. Gildow F.E., d' Arcy C.J. Cytopathology and experimental post range of Rhopalosiphum padi virus, a small isometric RNA virus infecting cereal grain aphids.// J. Invertebr. Pathol. 1990. — V. 55. — P. 245−257.
  139. Goulson D., Cory J.S. Sublethal effects of baculovirus in the cabbage moth, Mamestra brassicae //Biol. Cont. 1981. — V. 5. — P. 361−367.
  140. Govenor H.L., Schultz J.C., Appel H.M. Impact of dietary allelochemicals on gypsy moth {Lymantria dispar) caterpillars: importance of midgut alkalinity // J. Insect Physiol. 1997. — V. 43. — P. 1169−1175.
  141. Granados R.R. Infectivity and mode of action of baculoviruses // Biotechnol. Bioeng. 1980. — Y. 22. — P. 1377−1405.
  142. Grant D.F., Matsumura F. Glutathione S-transferase 1 and 2 in susceptible and insecticide resistant Aedes aegypti // Pestic. Biochem. Physiol. 1989. — V. 33. -P. 132−143.
  143. Green E.S., Zangerl A.R., Berenbaum M.R. Effects of phytic acid and xathotoxin on growth and detoxification in caterpillars // J. Chem. Ecol. 2001. -V. 27.-P. 1763−1773.
  144. Grijpma P. Overview of research on lymantrids in Eastern and Western Europe / Lymantriidae. 1990. — P. 21−49.
  145. Habig W.H., Pabst M.J., Jakoby W.B. Glutathione-S-transferases // J. Biol. Chem. 1974. — Y. 249. — P. 7130−7139.
  146. Halliwell B., Gutteridge J.M.C. The antioxidants of human extracellular fluids // Arch. Biochem. Biophys. 1990. — V. 280. — P. 1−8.
  147. Harland B.F., Morris E.R. Phytate: a good or bad food component // Nutr. Res. 1995. — V. 15. — P. 733−754.
  148. Harrap K.A., Robertson J.S. A possible infection pathway in the development of a nuclear polyhedrosis virus // J. Gener. Virol. 1968. — V. 3. -P. 221−225.
  149. Haukioja E. Induction of defense in trees. //Ann. Rev. Entomol. 1991. -V.36. Palo Alto (Calif.). — P. 25 — 42.
  150. Hemingway J. The molecular basis of two contrasting metabolic mechanisms of insecticide resistance // Insect Biochem. Molec. Biol. 2000. — V. 30. — P. 10 091 015.
  151. Hemingway J., Karunaratne S.H.P.P. Mosquito carboxylesterases: a review of the molecular biology and biochemistry of a major insecticide resistance mechanism // Medic. Yeter. Entomol. 1998. — V. 12. — P. 1−12.
  152. Henn M. Intestinal modification of oak leaf tannins by Lymantria dispar L. (Lep., Lymantriidae) and possible effect on larval development // J. Appl. Ent. -1999.-V. 123.-P. 261−264.
  153. Hildebrand D.F., Brown G.C., Jackson D.M., Hamilton-Kemp T.R. Effects of some leaf-emitted volatile compounds on aphid population increase // J. Chem. Ecol. 1993. — V. 19.-P. 1875−1887.
  154. Hilder V.A., Gatehouse A.M.R., Sharman S.E. A novel mechanism for insectresistance engineered into tobacco // Nature 1987. — V. 330. — P. 160−163.
  155. Hinson J.A., Roberts D.W. Role of covalent and noncovalent interaction in cell toxicity: effect on proteins // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1992. — V. 32. -P. 471−510.
  156. Hoffman M.E., Mello-Filcho A.C., Meneghini R. Correlation between cytotoxic effect of hydrogen peroxide and the yield of DNA strand breaks in cells of different species // Biochim. Biophys. Acta. 1984. — V. 781. — P. 234−238.
  157. Hoover K., Grove M.J., Su S. Systemic component to intrastadial developmental resistance in Lymantria dispar to its baculovirus // Biol. Contr. -2002. -Y. 25.-P. 92−98.4
  158. Hoover K., Kishida K.T., Digiorgio L.A., Workman J.5 Alaniz S.A., Hammock B.D., Duffey S.S. Inhibition of baculoviral disease by plant-mediated peroxidase activity and free radical generation // J. Chem. Ecol. 1998b. — V. 24. -P. 1949−2001.
  159. Hoover K., Washburn J.O., Volkman L.E. Midgut-based resistance of Heliothis virescens to baculovirus infection mediated by phytochemicals in cotton // J. Insect Physiol. 2000. — V. 46. — P. 999−1007.
  160. Hoover K., Yee J. L., Schultz C. M., Rocke D. M., Hammock B. D., Duffey S. S. Effects of plant identity and chemical constituents on the efficacy of a baculovirus against Heliothis virescens // J. Chem. Ecol. 1998a. — V. 24. — P. 221 252.
  161. Hunter M. D., Schultz J. C. Induced plant defenses breached? Phytochemical induction protects an herbivore from disease // Oecologia 1993. — V. 94. — P. 195 203.
  162. Johnson K.S., Felton G.W. Physiological and dietary influences on midgut redox conditions in generalist lepidopteran larvae // J Insect Physiol. 1996. — V. 42.-P. 191−198.
  163. Johnson K.S., Felton G.W. Plant phenolics as dietary antioxidants for herbivorous insects: a test with genetically modified tobacco // J. Chem. Ecol. -2001.-V. 27.-P. 2579−2597.
  164. Johnson R., Narvaez J., An G., Ryan C., Expression of proteinase inhibitor I and II in transgenic tobacco plants: effects on natural defense against Manduca sexta larvae // Proc. Natl Acad. Sci. USA 1989. — V. 86. — P. 9871−9875.
  165. Jones K.A., Moawad G., McKinley D.J., Grzywacz D. The effect of natural sunlight on Spodoptera littoralis nuclear polyhedrosis virus // Bio. Sci. Technol. -1993.-V. 3.-P. 189−194.
  166. Jongsma M.A., Bakker P.L., Peters J. Adaptation of Spodoptera exiqua larvae to plant proteinase inhibitors by induction of gut proteinase activity insensitive to inhibition // Proc. Natl Acad.Sci. USA 1995. — V. 92. — P. 8041* 8045.
  167. Juntheikki M-R., Julkunen-Tiitto R. Inhibition of (3-glucosidase and esterase by tannins from Betula, Salix, and Pinus species // J. Chem. Ecol. 2000. — V. 26. -P. 1151−1165.
  168. Kaitaniemi P., Ruohomaki K., Ossipov V., Hauldoja E., Pihlaja K. Delayed induced changes in the biochemical composition of host plant leaves during an insect outbreak // Oecologia 1998. — V. 116. — P. 182−190.
  169. Kaya H.K., Insect pathogens in natural and microbial control of forest defoliators, in Perspectives in forest entomology (Eds. J.F. Anderson and H.K. Kaya). -N.-W.: Academic Press, 1976. 251 p.
  170. Keating S. T., Yendol W. G. Influence of selected host plants on gypsy moth (Lepidoptera: Lymantriidae) larval mortality caused by a baculovirus // Environ. Entomol. 1987. -V. 16. — P. 459−462.
  171. Keating S.T., Schultz J.C., Yendol W.G. The effect of diet on gypsy moth (Lymantria dispar) larval midgut pH, and relationship with larval susceptibility to a baculovirus // J. Invert. Pathol. 1990. — V. 56. — P. 317−326.
  172. Kli E. Submitochondrial localization of lcynurenine 3-hydroxylase from ovaries Ephestia kuhniella, Stratakis emmanuel // Insect Biochem. 1981. — V. 11. -P. 735−741.
  173. Kukan B. Vertical transmission of nucleopolyhedrovirus in insects // J. Invert. Pathol. 1999,-V. 74.-P. 103−111.
  174. Makkar H.P.S., Becker K. Effect of pH, temperature, and time on activationof tannins and possible implications in detannification studies // J Agric. Food Chem.-1996.-V. 44.-P. 1291−1295.
  175. Maranon M.J.R., van Huystee R.B. Plant peroxidases: interactions between their prosthetic groups // Phytochemistry. 1994. — V. 37. — P. 1217−1225.
  176. Marante FJ.T., Castellano A.G., Rosas F.E., Aguiar J.Q., Barrera J.B. Identification and quantification of allelochemicals from the lichen Lethariella canariensis: phytotoxicity and antioxidative activity // J. Chem. Ecol. 2003. — V.29.-P. 2049−2071.
  177. Marques L., Fleuriet A., Cleyet-Marcel J., Macheix J. Purification of an apple polyphenoloxidase isoform resistant to SDS-proteinase K digestion // Phytochemistry. 1994. — V. 36. — P. 1117−1121.
  178. Marquis R.J. Plant architecture, sectoriality and plant tolerance to herbivores // Vegetatio 1996. — V.127. — P.85−97.
  179. Martignoni M.E., Iwai P.J. A cataloque of viral diseases of insects, mites and ticks // Microbial control of pests and plant diseases 1970−1980. (Ed.: H.D. Burges). London: Academic Press, 1981. — P.897−911.
  180. J.S., Martin M.M. (1983) Tannin assays in ecological studies // J. Chem. Ecol. 1983. — V. 9. — P. 285−294.
  181. Mattews M.S., Summers C.B., Felton G.W. Ascorbate peroxidase: a novel antioxidant enzyme in insects // Arch. Insect Biochem. Physiol. 1997. — V. 34. -P. 57−68.
  182. McCord J.M., Fridovich I. Superoxide dismutase: an enzymic function for erythro-cuprein (hemocuprein) // J. Biol. Chem. 1969. -V. 244. — P. 6049−6055.
  183. McLeod P.J., Young S.Y., Yearian W.C. Application of a baculovirus of Pseudoplusia includens to soybean: efficacy and seasonal persistence // Environ. Entomol.- 1982.-V. 11.-P. 412−416.
  184. McManus M.T., White D.W.R., McGregor P.G. Accumulation of a chymotrypsin inhibitor in transgenic tobacco can affect the growth of insect pests // Transgenic Res. 1994. — V. 3. — P. 50−58.
  185. Meister A. On the antioxidant effects of ascorbic acid and glutathione // Biochem. Pharmacol. 1992. — V. 44. — P. 1905−1915.
  186. Miura T., Muraoka S., Ogiso T. Ingibition of hydroxyl radical-induced protein damages by trolox // Biochem. Mol. Biol. Int. 1993. — V.31. — P. 125−134.
  187. Motoda S. Formation of aldehydes from amino acids by polyphenol oxidase // J. Ferment. Technol. 1979. — V. 57. — P. 395−399
  188. Motoyama N., Dauterman W.C. Interstrain comparison of glutathione-dependent reactions in susceptible and resistant houseflies // Pestic. Biochem. Physiol. 1975. -V. 5. — P. 480−495.
  189. Mukanganyama S., Figueroa C.C., Hasler J.A., Niemeyer H.M. Effects of DIMBOA on detoxification enzymes of the aphid Rhopalosiphum padi (Homoptera: aphididae) // J. Insect Physiol. 2003. — V. 49. — P. 223−229.
  190. Myers J.H. Can a general hypothesis explain population cycles of forest Lepididoptera? //Adv. Ecol. Res. 1988. -V. 18. — P.179−184.
  191. Nakonieczny M., Kedziorski A., Swierczek L., Gmresiak M. The influence of cadmium and selen on developmental activity pattern of carboxylesterases in hemimetebolous insects // XX Intern, congr. of Entomology, Firenze, Italy. 1996. -P. 19.
  192. Nelson S.D., Pearson P.G. Covalent and noncovalent interaction in acute lethal cell injury caused by chemicals // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1990. -V. 30.-P. 169−195.
  193. Neymann E. Enzymatic basis of detoxication (Ed. W.P. Iakoby). N.Y.-L., Toronto, Sydney, San-Francisko: Acad. Press, — 1980. — V. 2. — P. 291−325.
  194. Ni X., Quisenberry S.S. Possible roles of esterase, glutathione S-transferase, and superoxide dismutase activities in understanding aphid-cereal interactions // Entomol. Exp. Appl.-2003,-V. 108.-P. 187−195.
  195. Nicolas J.J., Richard-Forget F.C., Goupy P.M. Enzymatic browning reactions in apple and apple products // Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 1994. — V. 34. — P. 109 157.
  196. Niki E. Action of ascorbic acid as a scavenger of active and stable oxygen radicals // Amer. J. Klin. Nutr. 1991. — V.54. — P. 1119−1124.
  197. O’Brien P.J. Molecular mechanisms of quinone citotoxicity // Chem-Biol Interactions. 1991. -V. 80. — P. 1−41.
  198. Olofsson E. Dispersal of the nuclear polyhedrosis virus of Neodiprion sertifer from soil to pine foliage with dust // Entomol. Exp. Appl. 1988. — V. 46. — P. 181 186.
  199. Osier T.L., Lindroth R.L. Long-term effects of defoliation on quaking aspen in relation to genotype and nutrient availability: plant growth, phytochemistry and insect performance // Oecologia 2004. — V. 139. — P. 55−65.
  200. Paes M.C., Oliveira M.B., Oliveira P.L. Hydrogen peroxide detoxification in the midgut of the blood-sucking insect, Rhodnius prolixus // Arch. Insect Biochem. Physiol.-2001.-V. 48.-P. 63−71.
  201. Panzuto M., Mauffette Y., Albert P. J. Developmental, gustatory, and behavioral responses of leafroller larvae, Choristoneura rosaceana, to tannic acid and glucose // J. Chem. Ecol. 2002. -V. 28. — P. 145−160.
  202. Pasteur N., Nance E., Bons N. Tissue localization of overproduced esterases in the mosquito Culex pipiens (Diptera: Culicidae) // J. Med. Entomol. 2001. -V. 38.-P. 791−801.
  203. Peterson J.A., Prough R.A. Cytocrome P-450 reductase and cytochrome b5 in cytocrome P-450 catalysis // Cytochrome P-450, structure, mechanism, and biochemistry (Ed. R. Paul). New York: Plenum Press, 1986. P. 89−117.
  204. Podgwaite J.D., Mazzone H.M. Latency of insect viruses // Adv. Virus Res. -1986.-V. 31.-P. 293−320.
  205. Polek B., Godocikova J., Batora R., Ursinyova M. Cu-binding proteins of digestive tract of Galleria mellonella caterpillars (Lepidoptera: Pyralidae) // Biologica.- 1993.-V 48.-P. 631−636.
  206. Potter D.A., Kimmerer T.W. Inhibition of herbivory on young holly leaves: evidence for the defensive role of saponins // Oecologia 1989. — V. 78. — P. 322 329.
  207. Pugliella M.T., Ahmed R. Persistent viral infection / Encyclopedia of Virology, 2nd edn (Ed.: Webster, R.G., Granoff, A.). London: Academic Press, 1999.-P. 1200−1205.
  208. Qiao C.L., Sun Z.Q., Liu J.E. New esterase enzymes involved in organophosphate resistance in Culex pipiens (Diptera: Culicidae) from Guang Zhou, China // J. Med. Entomol. 1999. — V. 36. — P. 666−670.
  209. Raymond B., Vanbergen A., Pearce I., Hartley S.E., Cory J.S., Hails R.S. Host plant species can influence the fitness of herbivore pathogens: the winter moth and its nucleopolyhedrovirus // Oecologia 2002. — V. 131. — P. 533−541.
  210. Reichardt P.B., Clausen T. P., Bryant J. P. Phenol glycosides in plant defense against herbivores. In Biologically Active Natural Products, Potential Use in Agriculture (ed.H. G. Cutler) Washington: American Chemical Society, 1988. P. 130−142.
  211. Reuter A., Klinger W. The influence of systemic hypoxia and reoxygenation on the glutathione redox system of brain, liver, lung and plasma in newborn rats // Exp. Toxicol. Pathol. 1992. — V. 44. — P. 339−343.
  212. Rhoades D.F., Cates R.G. Towards a general theory of plant antiherbivore chemistry // Rec. Adv. Phytochem. 1976. — V. 10. — P. 168−213.
  213. Rice-Evans C.A., Miller N.J., Paganga G. Structure antioxidant activity relationship of flavonoids and phenolic acids // Free Radical Biol. Med. — 1996. -V. 20.-P. 933−956.
  214. Richards D.M.C., Dean R.T., JessupW. Membrane proteins are criticaltargets in free radical mediated cytolysis // Biochim. Biophys. Acta. 1988, — V. 946.-P. 281−288.
  215. Rogina B., Helfand S.L. Cu, Zn superoxide dismutase deficiency accelerates the time course of an age-related marker in Drosophila melanogaster // Biogerontology. -2000. V. 1 (2).-P. 163−169.
  216. Rouet-Mayer M.A., Ralambosoa J., Phillipon J. Role of o-quinones and their polymers in the enzymic browning of apples // Phytochemistry. 1990. — V. 29. -P. 435−440.
  217. Ryan C.A. Defense responses of plants. In Plant Gene Research: Genes Involved in Microbe Plant Interactions (eds D.P.S. Verma and T. Hohn). — N.-W.: * Springer-Verlag, 1984. — P. 375−386.
  218. Ryan C.A. Proteinase inhibitor gene families: strategies for transformation to improve plant defenses against herbivores // BioEssays. 1989. — V. 10. — P. 2024.
  219. Saijo R., Takeo T. Production of phenylacetaldehyde from L-phenylalanine in tea fermentation // Agric. Biol. Chem. 1970. — V. 34. — P. 222−226.f
  220. Salminen J-P, Lempa K. Effects of hydrolysable tannins on a herbivorous insect: fate of individual tannins in insect digestive tract // Chemoecology 2002. -V. 12.-P. 203−211.
  221. Schmidt G.H., Ibrahim N.M. Heavy metal content (Hg2± Cd2± Pb2+) in various body parts: its impact on cholinesterase activity and binding glicoproteins in grasshopper Ailopus thalassinus adults // Ecotoxicol. Environ, Safety. 1994. -V. 29.-P. 148−164.
  222. J. C., Keating S. T. 1991. Host-plant-mediated interactions between the gypsy moth and a baculovirus / Microbial Mediation of Plant-Herbivore Interactions. New York: John Wiley & Sons, 1991. P. 489−530.
  223. Schultz J.C., Lechowicz M.J. Host plant, larval age and feeding behavior influence midgut pH in the Gypsy Moth (Lymantria dispar L.) // Oecologia 1986. -V. 71.-P. 133−137.
  224. Seslija D., Blagojevic D., Spasic M., Tucic N. Activity of superoxide dismutase and catalase in the bean weevil (Acanthoscelides obtectus) selected for postponed senescence // Exp. Gerontol. 1999. — V. 34 (2). — P. 185−95.
  225. Shi Y., Wang M.B., Hilder V.A. Use of the rice sucrose synthase-1 promoter to direct phloem-specific expression of-glucuronidase and snowdrop lectin genes in transgenic tobacco plants // J. Exp. Bot. 1994. — V. 45. — P. 623−631.
  226. Shiotsuki T., Kato Y. Induction of carboxylesterase isozymes in Bombyx mori by E. coli infection // Insect Biochem. Mol. Biol. 1999. — V. 29. — P. 731 736.
  227. Simmonds M.S.J. Flavonoid-insect interactions: recent advances in our knowledge // Phytochemistry 2003. — V. 64. — P. 21−30.
  228. Small G.J., Hemingway J. Molecular characterization of the amplified carboxylesterase gene associated with organophosphorus insecticide resistance in the brown planthopper, Nilaparvata lugens // Insect Mol. Biol. 2000. — V. 9. -P. 647−653.
  229. Snyder M.J., Feyereisen R. Biochemical adaptation of the tobacco horworm Manduca sexta, to dietary allelochemicals // Amer. Zool. 1992. — V. 32. — P. 65.
  230. Snyder M.J., Walding J.K., Feyereisen R. Glutatione S-transferases from larval Manduca sexta midgut: sequence of two cDNAs and enzyme induction // Insect Biochem. Molec. Biol. 1995. -V. 25 (4). — P. 455−465.
  231. Sosa-Gomez D. R., Alves S. B., Marchini L. C. Variation in the susceptibility of Bombyx mori L. to nuclear polyhedrosis virus when reared on different mulberry genotypes // J. Appl. Entomol. 1991. — V. 111.-P. 318−320.
  232. Stadtman E.R. Oxidation of free amino acids and amino acid residues in proteins by radiolysis and by metal-catalyzed reactions // Annu. Rev. Biochem. -1993.-V. 62.-P. 797−821.
  233. Stahmann M.A., Spenser A.K. Deamination of protein lysyl e-amino groups by peroxidase in vitro II Biopolymers. 1977. — V. 16. — P. 1299−1306.
  234. Steinly B.A., Berenbaum M. Histopathological effects of tannins on the midgut epithelium of Papilio polyxenes and Papilio glaucits II Entomol. Exp. Appl.- 1985.-V. 39.-P. 3−9.
  235. Summers C.B., Felton G.W. Antioxidant role of dehydroascorbic acid reductase in insects // Biochim. Biophys. Acta. 1993. — V. 1156. — P. 235−238.
  236. Tahvanainen J., Helle E., Julkunen-Tiitto R., Lavola A. Phenolic compounds of willow bark as deterrents against feeding by mountain hare // Oecologia 1985.- V. 65.-P. 319−323.
  237. Tan W-J.s Guo Y-Y. Effects of host plant on susceptibility to deltametrin and detoxication enzymes of Heliothis armigera (Lepidoptera: Noctuidae) // J. Econ. Entomol. 1996.-V. 89(1).-P. 11−14.
  238. Tanada Y., Fuxa J.R. The pathogen population. In: Epizootiology of Insect Diseases (eds Fuxa, J.R. and Tanada, Y.). Wiley, New York. — 1987. — P. 113 157.
  239. Tanada Y., Hess R. Development of nuclear polyhidrosis virus in midgut cells and penetration of virus into the hemocoel of the armyworm Pseudaletia unipuncta // J. Invertebr. Pathol. 1976. — V. 28. — P. 67−76.
  240. Tanada Y., Hess R.T. The cytopathology of baculovirus infections in insects // Insect Ultrast. (eds. R.C. King and H. Akai). N.-Y: Plenum, 1984. — V. 2. — P. 517−550.
  241. Tanada Y., Omi E.M. Epizootiology of vims disease in three lepidopterous insect species of alfalfa. Res. Popul. Ecol., 16, 59, 1974
  242. Terriere L.C. Induction of detoxication enzymes in insects // Ann. Rev. Entomol. 1984.-V. 29.-P. 71−88.
  243. Thaler J.S., Stout M.J., Karban R., Duffey S.S. Jasmonate-mediated induced plant resistance affects a community of herbivores // Ecol. Entomol. 2001. — V. 26.-P. 312−324.
  244. Thompson C.G., Scott D.W., Wickman B.E. Long-term persistence of the nuclear polyhedrosis virus of the Douglas-fir tussock moth Orgyia pseudotsugata (Lepidoptera: Lymantriidae), in forest soil // Environ. Entomol. 1981. — V. 10. -P. 254−255.
  245. Thompson D., Constantin-Teodosiu D., Egestad B. Formation of glutathione conjugates during oxidation of eugenol by microsomal fraction of rat liver and lung // Biochem. Pharmacol. 1990. — V. 39. — P. 1587−1595.
  246. Treutter D. Biosynthesis of phenolic compounds and its regulation in apple // Plant Growth Regul. 2001. — V. 34. — P. 71−89.
  247. Uchida K, Stadtman E.R. Modification of histidine residues in proteins by reaction with 4-hydroxynonenal // Proc. Natl Acad. Sci. USA 1992. — V. 89. — P. 45 444 548.
  248. Udupi V., Rice-Evans C. Thiol compounds as protective agents in erythrocyte under oxidative stress // Free Radical Res. Commun. 1992. — V. 16. -P. 315−323.
  249. Wang J.-Y., McCommas S., Syvanen M. Molecular cloning of glutathione S-thione S-transferase overproduced in an insecticide-resistant strain of the housefly (Musca domestica) // Mol. Gen. Genet 1991. — V. 227. — P. 260−266.
  250. Wang Y., Oberley L.W., Murhammer D.W. Antioxidant defense systems of two lepidopteran insect cell lines // Free Radical Biol. Med. 2001a. — V. 30 (11). -P. 1254−1262.
  251. Wang Y., Oberley L.W., Murhammer D.W. Evidence of oxidative stress following the viral infection of two lepidopteran insect cell lines // Free Radical Biol. Med. 2001b. — V. 31 (11). — P. 1448−1455.
  252. Wendel A. Enzymes acting against reactive oxygen // Enzymes-Tools and Targets Basel: Karger, 1988. — P. 161−167.
  253. Whiteacre C.A., Cathcart M.K. Oxygen free radical generation and regulation of proliferative activity of human mononuclear cells responding to different mitogins // Cell.Immunol. 1992. — V. 144. — P. 287−295.
  254. Wigley P .J., The epizootiology of a nuclear polyhedrosis virus disease of the winter moth Operophtera brumata L. at Wistman’s wood, Dartmoor, Ph.D. thesis, University of Oxford, 1976.
  255. Winkler B.S. In vitro oxidation of ascorbic acid and its prevention by GSH // Biochim. Biophys. Acta. 1987. — V. 952. — P. 258−264.
  256. Yefimenko T.M., Sundukov O.V., Issi I.V. Effect of microsporida infection on the esterases activities in Agrotis segetum caterpillars // Yestnik zoologii. -2001.-V. 35 (4).-P. 45−50.
  257. Yu S.J. Host plant induction of glutathione S-transferase in the fall armyworm//Pesticide Biochem. Physiol. 1982.-V. 18.-P. 101−106.
  258. Yu S.J. Induction of new glutathione S-transferase isozymes by allelochemicals in the fall armyworm // Pestic. Biochem. Physiol. 1999. — Y. 63. -P. 163−171.
  259. Yu S.J. Insect glutathione S-transferases // Zool. Stud. 1996. — V. 35. -P. 9−18.
  260. Zhou Y.-C., Zheng R.L. Phenolics compound and an analog as superoxide anion scavengers and antioxidants // Biochem. Pharmacol. 1991. — V. 42. — P. 1177−1179.
  261. Zimmer M. Surfactants in the Gut Fluids of Porcellio scaber (Isopoda: Oniscidea), and their Interactions with Phenolics // J. Insect Physiol. 1997. — V. 43.-P. 1009−1014.
  262. Zimmer M. The fate and effects of ingested hydrolysable tannins in Porcellio scaber // J. Chem. Ecol. 1999. — V. 25. — P. 611−628.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?