Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Бесприборная иммунодиагностика инфекционных заболеваний на основе высокодисперсных корпускулярных маркеров

Диссертация: Бесприборная иммунодиагностика инфекционных заболеваний на основе высокодисперсных корпускулярных маркеров
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Эффективная борьба с инфекционными заболеваниями требует быстрой и достоверной диагностики. Большинство инфекционных заболеваний имеет сходную клиническую манифестацию и для правильной постановки диагноза часто необходимы лабораторные методы, среди которых ведущее место занимает иммунохимический анализ. Иммунохимические тесты обладают высокой чувствительностью и специфичностью и позволяют быстро… Читать ещё >

Содержание

  • Список использованных сокращений

Глава 1. ПРИМЕНЕНИЕ ТВЕРДОФАЗНЫХ МЕТОДОВ ИММУНОАНАЛИЗА ДЛЯ ДИАГНОСТИКИ ИНФЕКЦИОННЫХ ЗАБОЛЕВАНИЙ (Обзор ] литературы).

1.1. Общие принципы классификации иммунохимических методов.

1.1.1. Основные принципы иммунохимического анализа.

1.1.2. Типы образцов для иммунохимического анализа.

1.1.3. Характеристики реагентов, используемых в иммуноанализе.

1.1.4. Системы разделения реагентов, связавшихся и несвязавшихся в ходе иммунологической реакции.

1.1.5. Системы детекции результатов иммунологического взаимодействия.

1.1.5.1. Инструментальные методы детекции иммунологического связывания.

1.1.5.2. Методы детекции результатов иммуноанализа с применением меченых биозондов.

1.1.6. Форматы твердофазных иммунохимических тестов.

1.1.6.1. Тесты, выполняемые в планшетах для иммунологических реакций.

1.1.6.2. Иммунохимические тесты, выполняемые на плоских ^ подложках.

1.1.6.3. Быстрые иммунохимические тесты, основанные на фильтрации.

1.1.6.4. Иммунохимический анализ, выполняемый с ^ применением микрочастиц.

1.1.6.5. Иммунохимический анализ, выполняемый на белковых ^ матрицах.

1.1.6.6. Иммуносенсоры.

1.2. Методы оценки результатов иммунодиагностических тестов.

1.3. Стратегии применения иммунодиагностических тестов.

1.3.1. Иммунодиагностическое обследование в специализированных клинических лабораториях.

1.3.2. Иммунодиагностическое обследование, выполняемое в слабооснащенных медицинских учреждениях.

1.3.3. Иммунодиагностическое обследование в кабинете врача и на ^ дому.

1.3.4. Специфическая индикация биологических угроз.

1.4. Подходы к разработке новых иммунодиагностических тестов.

Бесприборная иммунодиагностика инфекционных заболеваний на основе высокодисперсных корпускулярных маркеров (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

В природе существует огромное разнообразие микроорганизмов — вирусов, бактерий и грибов, вызывающих заболевания человека. Человечество находится в состоянии биологической войны с микроорганизмами со времен своего возникновения [63]. Около 70% всех регистрируемых болезней человека имеют инфекционную этиологию [17]. По данным ВОЗ, на долю инфекционных заболеваний сейчас приходится 24,7% всех смертей в мире [150, 197]. В России ежегодно регистрируется до 35 млн. случаев инфекционных заболеваний, а прямые и косвенные потери от них составляют около 15 млрд руб. [83].

Особенность инфекционных болезней заключается в том, что они могут передаваться от больного к здоровому человеку, имеют скрытый период заболевания, в течение которого носитель инфекции может заразить широкий круг контактных лиц, оказаться в другом городе или другом государстве, где и будет обнаружена вспышка заболевания. Контроль распространения инфекций становится все более и более трудным при сегодняшних темпах и масштабах миграции. В последние годы потенциальной угрозой национальной безопасности любой страны считается возможность преднамеренного использования микробиологических агентов в террористических целях [17, 296]. Непредсказуемость биотеррористических атак по времени, объекту, мотивам, используемому поражающему агенту и масштабам последствий обуславливают особую сложность этой проблемы [84].

Эффективная борьба с инфекционными заболеваниями требует быстрой и достоверной диагностики. Большинство инфекционных заболеваний имеет сходную клиническую манифестацию и для правильной постановки диагноза часто необходимы лабораторные методы, среди которых ведущее место занимает иммунохимический анализ. Иммунохимические тесты обладают высокой чувствительностью и специфичностью и позволяют быстро установить видовую, а в ряде случаев и штаммовую принадлежность возбудителя [203]. К настоящему времени создано большое число иммунохимических тестов [196, 357]. При этом сохраняется потребность в разработке новых средств диагностики. Это объясняется, с одной стороны, разнообразием задач, решаемых с помощью иммунохимических методов, а с другой стороны, неудовлетворенностью пользователей техническими и/или эксплуатационными характеристиками тестов в той или иной ситуации. Развитие методик иммуноанализа необходимо для решения следующих задач: расширения круга определяемых соединенийповышения чувствительности и специфичностиобеспечения способности к одновременному анализу ряда аналитов в одном тестеупрощения операций и сокращения времени проведения анализаразработки портативных форматов, не требующих дополнительных реагентовснижения стоимости тестированияувеличения стабильности и сроков хранения диагностических наборовснижения или устранения риска для пользователя и окружающей средысовершенствования технологии производства тест-систем [51, 365].

Первыми сталкиваются с инфекционными заболеваниями работники первичных звеньев системы здравоохранения, и от их действий зависит как здоровье пациента, так и дальнейшее распространение болезни. Решение должно быть принято быстро, а транспортирование образцов для исследования в специализированную лабораторию отнимает много времени, а часто просто невозможно. Однако первичные учреждения обычно не имеют базы для выполнения сложных тестов, таких, например, как иммуноферментный или иммунохемилюминесцентный анализы, требующие дорогого регистрирующего оборудования. Таким образом, эти учреждения нуждаются в оснащении надежными, но простыми и недорогими бесприборными диагностическими тестами. Ряд зарубежных государств (США, Канада, Франция, Израиль и некоторые другие) стимулируют разработку и производство таких тестов, поскольку они не так коммерчески привлекательны, как многотиражные стандартизованные тест-системы для клинических лабораторий. Такие системы основаны, как правило, на использовании маркеров в виде наноили микрочастиц золота, латексов или красителей. Они обладают хорошими показателями чувствительности и специфичности, позволяют быстро и просто проводить тестирование с визуальным учетом его результатов. В России с ее огромной территорией и отдаленностью населенных пунктов такие тест-системы особенно необходимы. Однако они производятся только по лицензиям зарубежных фирм, имеют ограниченный ассортимент и дороги.

Разнообразные задачи по иммунодиагностике инфекционных заболеваний и индикации биологических агентов ни в настоящее время, ни в ближайшей перспективе, по-видимому, не смогут быть решены с помощью какого-либо одного универсального метода. Более того, набор разнообразных тестов необходим, поскольку диагностика представляет собой вероятностный процесс и параллельное исследование с использованием нескольких независимых методик значительно повышает достоверность полученных результатов. Арсенал надежных, но простых, быстрых и недорогих тестов позволит чаще проводить обследование и, в результате, обнаруживать заболевания на ранней стадии. Кроме того, применение таких тестов может позволить оперативно осуществлять эпидемиологический мониторинг и санитарно-эпидемиологический контроль, а также проводить быструю оценку ситуации и принимать необходимые меры при возникновении биологических угроз.

Таким образом, актуально создание комплекса методов, способных обеспечить иммунохимическое тестирование в условиях слабооснащенных медицинских учреждений или во внелабораторных условиях, что позволит сделать диагностику более своевременной и доступной, а санитерно-эпидемиологический контроль более оперативным и эффективным.

Цель исследования.

Разработка технологических подходов к созданию и применению бесприборных методов твердофазного иммунохимического анализа на основе высокодисперсных корпускулярных маркеров.

Задачи исследования.

— Оценить возможность применения в иммунохимическом анализе неорганических катализаторов как маркеров, альтернативных ферментным препаратам.

— Разработать технологию получения и применения каталитических маркеров, обеспечивающую надежный визуальный учет результатов иммуноанализа в микротитровальных планшетах.

— Провести комплекс исследований по разработке высокодисперсных корпускулярных маркеров и применению их в быстрых и простых методах иммуноанализа:

— золей серебра, как каталитического маркера, альтернативного коллоидному золоту;

— высокодисперсного активированного угля, как цветного маркера, обладающего универсальными адсорбционными свойствами;

— измельченного угля, импрегнированного серебром, как комбинированного маркера, сочетающего свойства цветной и каталитической метки.

— Разработать технологические подходы к изготовлению белковых матриц и выполнению на них многопрофильного дот-иммуноанализа с использованием каталитических маркеров.

— Создать прототип автономного набора для многопрофильного анализа, позволяющего выполнять исследования во внелабораторных условиях.

Научная новизна.

— Впервые предложено и экспериментально обосновано применение золей неорганических катализаторов в качестве маркеров иммунохимического анализа, альтернативных ферментным меткам.

— Разработан метод планшетного иммуноанализа с использованием в качестве маркера кобальтсодержащих золей, обеспечивающий надежный визуальный учет результатов.

— Отработана технология получения и применения высокодисперсного активированного угля как цветного маркера в дот-иммуноанализе, позволяющая создавать простые и недорогие тесты для проведения исследований во внелабораторных условиях.

— Впервые отработаны способы получения и применения в качестве маркера в дот-иммуноанализе высокодисперсного активированного угля, импрегнированного каталитически активными золями серебра, способные упростить постановку иммунологического дот-анализа на пористых подложках и повысить его чувствительность за счет проявления золей.

— Отработаны технологические подходы к изготовлению и применению белковых матриц для одновременного выявления ряда антигенов или антител в многопрофильном дот-иммуноанализе с использованием золей золота и усиления сигнала физическим проявлением.

— Разработан прототип автономного набора реагентов для многопрофильного анализа, позволяющего одновременное определение 8 различных аналитов в каждом образце и пригодного для использования во внелабораторных условиях.

Практическая значимость работы.

В результате проведенных исследований разработан комплекс технологических подходов к созданию и применению иммунохимических тестов, пригодных для осуществления диагностики инфекционных заболеваний и специфической индикации патогенов в слабооснащенных медицинских учреждениях и во внелабораторных условиях.

Предложенный нами принцип применения каталитически активных неорганических маркеров, в частности кобальтсодержащих золей, позволяет создавать планшетные варианты иммуноанализа с надежным визуальным учетом результатов. Такой подход допускает выполнение теста в медицинских учреждениях, не обеспеченных регистрирующим оборудованием.

Отработанная в наших экспериментах технология получения и применения в дот-иммуноанализе золей серебра, а также корпускулярных маркеров на основе активированного угля и угля, импрегнированного серебром, позволяют создавать чувствительные, простые и недорогие тесты с визуальным учетом результатов, пригодные как для массового скрининга, так и для выполнения индивидуальных анализов. Такие тесты пригодны для проведения санитарно-эпидемиологического контроля, эпидемиологического мониторинга и выполнения иммунохимического анализа в экстраординарных ситуациях. В ФГУЗ «Иркутский научно-исследовательский противочумный институт Сибири и Дальнего Востока» эти методы рекомендованы для анализа образцов в полевых условиях и используются при конструировании тест-систем для диагностики чумы, бруцеллеза и туляремии (Акт о внедрении см. в Приложении 1).

Разработанные нами технологические подходы к конструированию белковых матриц и выполнению на них одновременного иммуноанализа нескольких аналитов позволяют создавать автономные и информативные наборы для комплексного иммунохимического обследования. Внедрение теста на белковых матрицах в широкую практику может дать значительный экономический эффект за счет невысокой себестоимости тест-систем, сокращения трудозатрат на проведение анализа и снижения затрат на приборное обеспечение. Описанные в настоящей работе технологические подходы могут также послужить основой для создания белковых матриц с различным спектром специфичности для других диагностических задач.

Отработанные в наших экспериментах методы иммуноанализа сочетают высокую чувствительность, надежность, простоту выполнения и скорость получения результатов. В то же время они значительно дешевле существующих аналогов и могут выполняться повсеместно, что делает их более доступными для пациентов. Кроме того, применение таких тестов позволяет оперативно осуществлять эпидемиологический мониторинг и санитарно-эпидемиологический контроль, а также проводить быструю оценку ситуации при возникновении биологических угроз.

Описанные выше технологические подходы не требуют дорогого оборудования, универсальны и могут быть использованы при производстве диагностических наборов любой специфичности. Такие подходы могут найти применение не только в диагностике инфекционных заболеваний, но и в других отраслях медицины, а также в ветеринарии, экологических исследованиях и научных экспериментах.

Предложенные технологические подходы защищены 7 патентами РФ.

Апробация работы. Материалы диссертации были представлены на следующих конференциях: Межрегиональной научно-практической конференции с международным участием «Новые химические системы и процессы в медицине», (Новосибирск, 2001) — Международной научной конференции «Natural Infectious dieases» (Уланбатор, 2002) — Международном мультидисциплинарном семинаре «Прогресс в биотехнологии и нейробиологии — интегративная медицина» (Хургада, Египет, 2004) — Международной конференции «Актуальные вирусные инфекциитеоретические и практические аспекты» (Санкт-Петербург, 2004) — Научно-практической конференции с международным участием «Серебро и висмут в медицине» (Новосибирск, 2005) — Международной конференции «Профилактика, диагностика и лечение инфекционных болезней, общих для людей и животных» (Ульяновск, 2006) — III Российской научной конференции с международным участием «Проблемы инфекционной патологии в регионах Сибири, Дальнего Востока и Крайнего Севера» (Новосибирск, 2006) — Научно-практической конференции с международным участием «Нанотехнологии и наноматериалы для биологии и медицины» (Новосибирск, 2007).

Публикации. По теме диссертации получено 7 патентов РФ и опубликовано 35 печатных работ, в том числе 26 в центральных журналах, рекомендованных ВАК России для опубликования основных научных материалов докторских диссертаций.

Конкретное участие автора в получении результатов.

Вклад автора в представленные результаты заключается в личном участии во всех теоретических и экспериментальных исследованиях, обработке результатов и формулировании выводов. Часть исследований выполнена в соавторстве с сотрудниками ФГУН ГНЦ ВБ «Вектор» Ю. И. Сенькиным, В. Г. Костровским, И. А. Лавриненко, Ф. П. Тузиковым, А. А. Чепурновым, О. И. Серпинским, Б. Н. Зайцевым, H.H. Карпышевым, З. А. Акименко, A. M Яковченко и А. П. Пака также с сотрудниками ФГУЗ «Иркутский научно-исследовательский противочумный институт Сибири и Дальнего Востока» Т. Ю. Загоскиной, Е. Ю. Марковым, В. Б. Николаевым, C.B. Балахновым, Н. М. Андреевской, A.A. Докориной и Е. П. Голубинским. Автор выражает глубокую благодарность сотрудникам ФГУН ГНЦ ВБ «Вектор»: П. А. Белавину, C.B. Серегину, М. А. Суслопарову, В. В. Петрову, Г. И. Тюнникову, И. Н. Бабкинойгенеральному директору ЗАО «ИмДи» H.A. Кривенчуку, а также сотруднику НИИ вирусологии РАМН (Москва) О. И. Вышемирскому за помощь в обеспечении работ биоматериалами. Всем, принимавшим участие в данной работе, автор выражает искреннюю признательность. Автор от всей души благодарит Е. М. Малкову, Э. Г. Малыгина, В. И. Офицерова и Е. И. Рябчикову за помощь при подготовке диссертации.

Структура и объем диссертации

.

Диссертация изложена на 311 страницах, содержит 28 таблиц и 68 рисунков. Состоит из введения, обзора литературы, главы «Материалы и методы», 3 глав собственных исследований, заключения, выводов, списка литературы и 2 приложений. Список цитированной литературы включает в себя 414 источников, из них 329 иностранных.

выводы.

Выполнены исследования по разработке высокодисперсных корпускулярных маркеров для создания комплекса методов твердофазного иммунохимического анализа с визуальным учетом результатов, пригодных для проведения исследований в слабооснащенных лабораториях и в полевых условиях в результате чего:

1. Впервые экспериментально обосновано применение в планшетном варианте иммуноанализа неорганических катализаторов на основе соединений железа, серебра и кобальта как маркеров, альтернативных пероксидазе хрена, а также принципа каталиметрии для их выявления.

2. Установлено, что применение в планшетном варианте иммуноанализа каталитических маркеров на основе кобальтсодержащих золей и субстратов с ализарином 8 при сходной с пероксидазными конъюгатами чувствительности и специфичности анализа обеспечивает отчетливое различие положительных и отрицательных образцов и позволяет визуально проводить надежный учет результатов теста.

3. Показано, что гидрозоли серебра могут служить альтернативой маркерам на основе коллоидного золота, а дот-иммуноанализ с использованием золей серебра и визуализацией результатов физическим проявлением позволяет выявлять антигены возбудителя чумы в концентрации 5 нг/мл.

4. Отработана технология получения и применения в дот-иммуноанализе высоко дисперсного активированного угля. Применение угольных маркеров позволяет создавать простые и быстрые тесты для массового скрининга и исследования индивидуальных серологических образцов, лишь в 2−4 раза уступающие по чувствительности ИФА.

5. Впервые установлено, что импрегнация высокодисперсного активированного угля серебром позволяет повысить чувствительность дот-иммуноанализа с его использованием до уровня чувствительности планшетного варианта иммуноферментного теста.

6. Разработаны основы технологии изготовления и применения белковых матриц для одновременного выявления ряда антигенов или антител в многопрофильном дот-иммуноанализе. Показано, что многопрофильный анализ при сходной чувствительности имеет преимущества перед планшетными иммуноферментными тестами по информативности, оперативности, трудоемкости и удельной стоимости. Этот метод допускает как визуальный учет результатов, так и компьютерную обработку оцифрованных данных с помощью специальной программы.

7. Создан прототип набора реагентов для многопрофильного анализа на белковых матрицах, позволяющий одновременно определять до 8 различных аналитов в каждом образце. Набор полностью укомплектован, а его применение не требует энергообеспечения и высокой квалификации оператора.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Проведенные исследования по применению в иммуноанализе высокодисперсных корпускулярных маркеров позволили решить поставленную задачу — разработать технологические подходы к созданию комплекса чувствительных, простых, быстрых и недорогих твердофазных иммунохимических тестов, способных обеспечить иммунодиагностику инфекционных заболеваний и специфическую индикацию патогенов в слабооснащенных медицинских учреждениях или во внелабораторных условиях.

Отработанная нами технология получения и применения маркеров на основе золей неорганических катализаторов, в частности соединений кобальта, позволяет создавать планшетные варианты иммуноанализа с надежным бесприборным учетом результатов. Такие тест-системы могут использоваться в городских и районных сельских поликлиниках, стационарах и санитарно-эпидемиологических станциях, где есть условия и специалисты, способные правильно подготовить образцы и выполнить их исследование. Производство иммунокаталитических тестов может быть организовано путем замены конъюгата и ряда рабочих растворов в серийно выпускающихся наборах реагентов для ИФА (Патент РФ № 2 092 853, приоритет от 12.10.1992).

Мы установили, что каталитические маркеры на основе гидрозолей серебра могут эффективно использоваться в скрининговых диагностических исследованиях как более дешевые заменители коллоидного золота. Дот-иммуноанализ с применением серебряных маркеров не требует дорогого оборудования и может использоваться для санитарно-эпидемиологического контроля, эпидемиологического мониторинга и выполнения иммунохимического анализа в экстраординарных ситуациях. Методология получения серебряных иммунозолей и их использования в иммунохимических реакциях признана перспективной, внедрена в Иркутском научно-исследовательском противочумном институте Сибири и Дальнего Востока и используется при конструировании тест-систем для диагностики чумы, бруцеллеза и туляремии.

В наших исследованиях показано, что дешевым и эффективным цветным маркером в дот-иммуноанализе может служить измельченный активированный уголь. Тесты с использованием угольных маркеров лишь немного уступают по чувствительности ИФА и могут применяться для первичного скрининга сывороток, как в диагностических лабораториях, так и в полевых условиях (Патент РФ № 218 712, приоритет от 08.02.1999).

Впервые нами экспериментально продемонстрировано, что чувствительность анализа с применением угольных маркеров может быть повышена путем импрегнации этих маркеров каталитически активными металлами, такими, как серебро. Такой подход позволяет усилить визуальный сигнал в дот-анализе и достигнуть чувствительности планшетного варианта иммуноферментного теста (Патент РФ № 2 133 469, приоритет от 02. 04.1997).

Быстрый анализ образцов на присутствие специфических антител или антигенов может быть проведен в иммунофильтрационном тесте с использованием золей золота. Отработанный в рамках настоящих исследований способ усиления оптического сигнала путем проточного варианта физического проявления позволяет значительно повысить чувствительность анализа. Такие тесты могут быть незаменимыми инструментами для обследования очагов биологической угрозы и быстрого выполнения индивидуальных анализов в экстренных ситуациях.

Комплексная дифференциальная диагностика инфекционных заболеваний может быть осуществлена в многопрофильном дот-иммуноанализе на белковых матрицах. Разработанные нами технологические подходы к изготовлению и применению белковых матриц позволяют создавать чувствительные и информативные тесты для выявления антигенов (Патент РФ № 2 296 995, приоритет от 20.06.03), или антител (Патент РФ № 202 129 206, приоритет от 31.10.02). Созданный в рамках настоящей работы прототип автономного набора реагентов для многопрофильной иммунодиагностики позволяет выполнять серийные и индивидуальные анализы, как в лаборатории, так и в полевых условиях (Патент РФ № 2 298 795, приоритет от 29.03.04).

Отработанные в наших экспериментах методы иммуноанализа сочетают высокую чувствительность, надежность, простоту выполнения и скорость получения результатов. В то же время они значительно дешевле существующих аналогов и могут выполняться повсеместно, что делает их более доступными для пациентов. Кроме того, применение таких тестов позволяет оперативно осуществлять эпидемиологический мониторинг и санитарно-эпидемиологический контроль, а также проводить быструю оценку ситуации и принимать необходимые меры при возникновении биологических угроз.

Описанные выше технологические подходы не требуют дорогого оборудования, универсальны и могут быть использованы при производстве диагностических наборов любой специфичности. Такие подходы могут найти применение не только в диагностике инфекционных заболеваний, но и в других отраслях медицины, а также в ветеринарии, экологических исследованиях и научных экспериментах.

Дальнейшее развитие технологий применения корпускулярных маркеров в иммуноанализе, кроме изыскания маркеров с новыми свойствами и эффективных способов их выявления, может быть направлено на создание экспрессных многопрофильных тест-систем на основе иммунофильтрационного метода, а также разработку иммуносенсорных устройств, в том числе и многопрофильных, основанных на электропроводных свойствах золей металлов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А.П., Калиберов С. А., Патрушева И.В и др. Изучение иммунобиологических свойств штаммов вируса паротита // Вопр. вирусол. -1995. — Т. 40. -№ 3. — С. 113−115.
  2. В.А., Хасанова Г. Р. Проблемы и новые направления в диагностике инфекционных заболеваний у детей // Росс, педиатр, журнал. 2000. — № 4. — С. 32−38.
  3. Антитела. Методы: в 2-х томах / Под ред. Д. Кэтти. М.: Мир, 1991. — 287 с.
  4. Д. Стандартные препараты и эффекты матрикса // Новые методы иммуноанализа / Под ред. У. П. Коллинз. -М.: Мир, 1991. С. 25−37.
  5. Д., Ушъямз Д., Пейтон А., Шах Г. Флуоресцентный иммуноанализ с временным разрешением // Новые методы иммуноанализа / Под ред. У. П. Коллинз.-М.: Мир, 1991. С. 150−167.
  6. Г. М. Влияние химических примесей и химического состояния посуды на процесс образования фотогидрозолей серебра / Препринт № 5: Серебро в медицине, биологии и технике. Новосибирск: ИКИ СО РАМН, 1996. — С. 162−164.
  7. Н.Е., Зайковский В. И., Коломийчук В. Н. и др. Физико-химические свойства препаратов коллоидного серебра // Препринт: Коллоидное серебро. Физико-химические свойства. Применение в медицине. Новосибирск: ИКИ СО РАМН, 1992. — С. 5−14.
  8. Р. Современные воззрения в биохимии. М.: Мир, 1987. — 544 с.
  9. В.А., Денисов-Никольский Ю.И., Ребров Л. Б. Использование биотест-систем в обеспечении биобезопасности // Вестн. РАМН. 2002. — № 10. -С. 42−45.
  10. Быстрые и простые методы определения вирусных инфекций в лабораторной службе России. Методические рекомендации. М., 2004. http://www.biograd.ru/publications/methodicalrecornmendations/hiv/contents.
  11. В.И. Антигены Yersinia pestis (биохимические и иммунологические аспекты): Автореф. дис. .канд. мед. наук. Саратов, 1974. — 36 с.
  12. Ю.Ю., Булгарина Т. В., Кущ A.A. и др. Современные методы иммуноанализа (иммуноферментного) для диагностики вирусных инфекций // Биотехнология. 1987. — № 3. — С. 291−295.
  13. В.И., Резник Б. Е. О каталитическом эффекте ионов кобальта(П) в реакции окисления о-дифенолов перекисью водорода // Ж. анал. хим. 1975. — Т. XXX. — № 4. — С. 759−764.
  14. В.И., Чуйко В. Т., Резник Б. Е. Изучение комплексообразования кобальта(П), ализарина С и перекиси водорода // Ж. анал. хим. 1973. — Т. XXVIII.-№ 4. — С. 709−714.
  15. В.М. Химическое серебрение зеркал. М.: Оборонгиз, 1950. — 86 с.
  16. A.A. Проблемы биологической безопасности на современном этапе // Вестн. РАМН. 2002. — № 10. — С. 9−12.
  17. ГайерГ. Электронная гистохимия. М.: Мир, 1974. — 488с.
  18. С.Е., Бормотов Н. И., Дедкова Л. М. и др. Иммунохимическое изучение антигенов тахизиотов Toxoplasma gondii, полученных в различных системах культивирования // Мед. паразитол. и паразит, бол. 1998. — № 1. — С. 20−23.
  19. A.A., Сиволобова Г. Ф., Кочнева Г. В. и др. Клонирование и экспрессия в E.coli основных антигенов Treponema pallidum и исследование их иммунохимических свойств. //Иммунология. 1998. — № 4. — С. 17−20.
  20. .Л., Анкирская Л. С., Ванъко Л. В. Бубнова H.H. Внутриутробные бактериальные и вирусные инфекции плода и новорожденного // Акушерство и гинекология 1994. — № 4. — С. 20−26.
  21. Т.Х. Теория фотографического процесса. Л.: Химия, 1980.- 672 с.
  22. Г. А., Брагина Е. Е. Современные методы лабораторной диагностики сифилиса. Часть. II // Вестн. дерматол. венерол. 1996. — № 3. — С. 33−38.
  23. И.Ф., Ушакова Н. М., Пешкова В. М. Кинетическое определение кобальта в присутствии никеля по реакции дифенилкарбазон-тайрон-перекись водорода // Ж. анал. хим. -1973. Т. XXVIII. — № 6. — С. 1131−1134.
  24. ДовошД. Электрохимические константы. М.: Мир, 1980. — 365 с.
  25. В.И. Проблемы обеспечения биологической безопасности России // Материалы 11 сессии общего собрания РАМН «Медицинские проблемы биобезопасности» (3−6 апреля 2002 г., Москва) http://www.bio.su/evr.htm.
  26. А.М., Осипов А. П., Дзантиев Б. Б., Гаврилова Е. М. Теория и практика иммуноферментного анализа,— М.: Высш.шк., 1991. 275 с.
  27. В.И., Ломов Ю. М., Онищенко Г. Г., Тихонов Н. Г. Особо опасные инфекции // Вестн. РАМН. 2002. — № 10. — С. 34−39.
  28. Т.Ю. Теоретические и прикладные аспекты конструирования твердофазных иммунохимических тест-систем для диагностики бруцеллеза: Автореф. дис. .докт. мед. наук. Владивосток, 2004. — 49 с.
  29. А. Д., Лещенко Н. Ф. Коллоидная химия. М.: Химия. — 1995. — 336 с.
  30. Иммунологические методы / Под ред. Г. Фримеля. М.: Медицина, 1987. -456 с.
  31. Е.И., Перебоев A.B., Чепурнов A.A., и др. Моноклональные антитела к вирусу Эбола: получение, характеристика и изучение перекрестной реактивности с вирусом Марбург // Вопр. вирусол. 2000. — № 3. — С. 40−44.
  32. A.B. Межмолекулярные взаимодействия в адсорбции и хроматографии. М.: Высшая школа, 1986. — 360 с.
  33. Клинико-лабораторная диагностика инфекционных болезней: Руководство для врачей. СПб.: Фолиант, 2001. — 384 с.
  34. Колкот К, Барнстон Р., Хилл К. и др. Получение и очистка моноклональных антител // Новые методы иммуноанализа / Под ред. У. П. Коллинз. М.: Мир, 1991.-С. 37−52.
  35. Контроль качества клинических диагностических лабораторных исследований: Принципы и методы. М.: Медицина, 1994. — 154 с.
  36. Ф., Амир-Залъцман К)., Страсбургер С. и др. Авидин-биотиновая реакция в иммуноанализе // Новые методы иммуноанализа / Под ред. У. П. Коллинз. -М.: Мир, 1991. С. 65−77.
  37. Краткая химическая энциклопедия: в 5 томах. М.: Сов. Энц., 1964. — Т.З. -С. 230.
  38. С. У. Каталиметрия в анализе реактивов и веществ особой чистоты.- М.: Химия, 1983.- 190 с.
  39. В.Я., Елигулашвши Р. К. Получение и исследование иммуноферментных комплексов // Вирусные гепатиты типов, А и В. Рига, 1983.- С. 110−115.
  40. Л., Стотт Р., Торп Г. Иммуноферментный анализ с усиленной хемилюминесценцией // Новые методы иммуноанализа / Под ред. У .П. Коллинз. -М.: Мир, 1991.-С. 167−177.
  41. Лабораторные работы и задачи по коллоидной химии / Под ред. Ю. Г. Фролова. -М.: Химия. 1986. — С. 93−95.
  42. Д. К. Значение вновь возвращающихся инфекций для биобезопасности // Вестн. РАМН. 2002. — № 10. — С. 25−28
  43. Мей К. Анализ на дому // Новые методы иммуноанализа / Под ред. У. П. Коллинз. М.: Мир, 1991. — С. 90−102.
  44. П.И., Шумилов В. И., Карниз А. Ф. Совершенствование индикации возбудителей опасных инфекционных болезней в условиях локальных войн и вооруженных конфликтов // ЖМЭИ. 2000. — № 2. — С. 3−6.
  45. А.Д. Биочипы в биологии и медицине 20-го века. Выступление на научной сессии общего собрания РАН // Вестник РАН. 2003. — № 5. -С. 412−415.
  46. В. Л. Основы сканирующей зондовой микроскопии. Нижний Новгород, 2004.-213 с.
  47. Мюллер X, Ommo М., Вернер Г. Каталитические методы в анализе следов элементов. М.: Мир. — 1983. — 195 с.
  48. В.М. Справочник методов иммунологии, — Кишинев: Штиинца, 1982.304 с.
  49. Л.Л., Талалаев А. Г., Каск Л. Н. Значение различных вирусных инфекций в невынашивании, мертворождении, перинатальной и младенческой смертности // Педиатрия. 1999. — № 1. — С. 1−10.
  50. Новые методы иммуноанализа / Под ред. W.P. Collins. М.: Мир, 1991. — 280 с.
  51. Общая вирусология: В 2 томах / Под ред. С. Я. Гайдомович. М.: Медицина, 1982.-Т.1.-С. 437.
  52. Одиторе-Харгивз К., Харгивз В. Анализ в кабинете врача и на дому // Новые методы иммуноанализа / Под ред. У. П. Коллинз. М.: Мир, 1991. — С. 78−90.
  53. М.Г. Точечный твердофазный иммуноферментный анализ / Новые методы иммуноанализа / Под ред. У. П. Коллинз. М.: Мир, 1991. — С. 117−137.
  54. Г., Рочестер К. Адсорбция из растворов на поверхностях твердых тел. -М.: Мир, 1986, — 488 с.
  55. Ф.М., Заворыкин А. Н. Кобальт и никель. М.: Наука, 1975. — 215 с.
  56. Применение синтетических антигенов для диагностики инфекционных болезней. Доклад ВОЗ № 784.- Женева: ВОЗ, 1991.
  57. Протоколы диагностики, лечения и профилактики внутриутробных инфекций у новорожденных детей. МЗ РФ, 2001. — 94 с.
  58. П.П., Третьяков В. В. Колларгол и протаргол, свойства / Препринт: Коллоидное серебро. Физико-химические свойства. Применение в медицине. -Новосибирск: ИК СО АМН, 1992. С.5−14.
  59. С.Е. Носители и реактивы / Новые методы иммуноанализа / Под ред. У. П. Коллинз. -М.: Мир, 1991. С. 52−64.
  60. Г. И. Химическое меднение с применением в качестве восстановителя боргидрида / Исследования в области осаждения металлов // Материалы к XI республик, конфер. электрохимиков Лит. ССР. Вильнюс, 1971. — С. 93−95.
  61. Л.С., Мартынюк Р. А., Нетесов С. В. Исследовательские приоритеты и будущие программы исследований // Материалы 11 сессии общего собрания РАМН «Медицинские проблемы биобезопасности» (3−6 апреля 2002 г., Москва) http://www.bio.su/sar.htm.
  62. Д.И., Фейгин Л. А. Рентгеновское и нейтронное малоугловое рассеяние. М.: Наука, 1988. — 279 с.
  63. C.B., Белавин П. А., Бабкина И.H. и др. Получение рекомбинантных антигенов Treponema pallidum и их применение в иммуноферментной диагностике сифилиса // Вестник дерматол. и венерол. 2000. — № 2. — С. 5−8.
  64. Р.К. Методы очистки белков. М.: Мир, 1985. — 358 с.
  65. Д.И., Тарковская И. А. Исследование ионообменных свойств окисленного угля // Получение, структура и свойства сорбентов. Л.: Гос. научно-техн. изд. хим. лит., 1959. — С. 61−71.
  66. И. М., Плясунов И. В., Сафронов П. Ф. и др. Разработка и получение рекомбинантного антигена gD вируса простого герпеса 1-го типа (HSV-1) // Мол. генетика, микробиология и вирусология. 2001. — № 2. — С. 34−37.
  67. И.В., Сейфер Г. Б., Харитонов Ю. А. и др. Химия ферроцианидов. -М.: Наука, 1971.- 320 с.
  68. А.Г. Диагностические тест-системы: Радиоиммунный и иммуноферментный методы диагностики. Новосибирск: Мокеев, 2002. -288 с.
  69. М. Современное состояние и перспективы развития иммуноанализа // Новые методы иммуноанализа /Под ред. У. П. Коллинз. М.: Мир, 1991. — С. 1424.
  70. Технология лекарственных форм / Под ред. Л. А. Ивановой.- М.: Медицина, 1991,-Т. 2, — С. 201.
  71. A.M. Исследование специфичности антигенов Yersinia pestis для улучшения диагностических методов: Автореф. дис. .канд. мед. наук. -Саратов, 1985.-20 с.
  72. Ф., Ангер В. Капельный анализ неорганических веществ. М.: Мир, 1976.-Т. 2.-436 с.
  73. A.A., Мерзликин Н. В., Рябчикова Е. И. и др. Получение очищенного антигена вируса Эбола // Вопр. вирусол. 1994. — № 6. — С. 254−257.
  74. A.A., Мерзликин Н. В., Чепурнова Т. С., Воробьева М. С. Получение кроличьих антисывороток к вирусу Эбола // Вопр. вирусол. 1994. — № 6. — С. 286−288.
  75. .Л., Бакулов И. А., Пчелинцев С. Ю. Зоонозы и биобезопасность // Вести. РАМН. 2002. — № 10. — С. 30−33.
  76. Д., Андертон Д. Применение иммуноанализа в ветеринарии // Новые методы иммуноанализа / Под ред. У. П. Коллинз. М: Мир, 1991. — С. 100−116.
  77. Ю.Д., Чаяло П. П. Липопротеины крови.- Киев: Наукова думка, 1990. -206 с.
  78. Е.Н. Специфическая и неспецифическая индикация микроорганизмов в окружающей среде // Материалы 11 сессии общего собрания РАМН «Медицинские проблемы биобезопасности» (3−6 апреля 2002 г., Москва) -http://www.bio.su/hrr.htm.
  79. А. В., Мельникова В. Ф. Вопросы патогенеза, морфологической диагностики и клинико-морфологических сопоставлений // Перинатальные инфекции: Руководство для врачей. СПб.: Элби, 2002. — 352 с.
  80. М.И., Вашкялис А. Ю. Химическая металлизация пластмасс. Л.: Химия, 1977.- 132 с.
  81. Ю.Л. Экология человека: Вызовы цивилизации, долг общества, ответственность здравоохранения // Вестн. РАМН. 2002. — № 10. — С. 3−6.
  82. Г. Я. Источники и основные угрозы для национальной биологической безопасности // Материалы 11 сессии общего собрания РАМН «Медицинские проблемы биобезопасности» (3−6 апреля 2002 г., Москва). -http://www.bio.su/schr.htm
  83. Е.Д., Перцов А. В., Амелина Е. А. Коллоидная химия,— М.: Высш. шк., 1992. -414 с.
  84. Abuknesha R.A., Luh C.Y., Griffith Н.М. et al. Efficient labelling of antibodies with horseradish peroxidase using cyanuric chloride // J. Immunol. Meth. 2005. — Vol. 306.-P. 211−217.
  85. Afanassiev V., Hanemann V., Wolfl S. Preparation of DNA and protein micro arrays on glass slides coated with an agarose film // Nucleic Acids Res. 2000. — Vol. 28. — № 12. — P. 1−5.
  86. Alcantara F.F., Iglehart D.J., Ochs R.L. Heparin in plasma samples causes nonspecific binding to histones on Western blots // J. Immunol. Meth. 1999. — Vol. 226. — P. 11−18.
  87. Alexandre I., Hamels S., Dufour S .et al. Colorimetric silver detection of DNA microarrays //Anal. Biochem. 2001. — Vol. 295. — № 1. — P. 1−8.
  88. Ali E., Sengupta J., Dhar T.K. Sandwich immunoassay of small molecules: I. Investigation with testosterone as a model hapten // J. Immunol. Methods. 1992. -Vol. 147.-P. 173−181.
  89. Alter J. One-Step separation of plasma from whole blood for in vitro diagnostics // Genetic Engineering News. 1996. — Vol. 16. — № 5. — P. 28−31.
  90. Alter J. Single-Step vertical plasma separation of whole blood for tests and sample preparation // Genetic Engineering News. -1996. Vol. 16. — № 20. — P. 30−34.
  91. Akhavan-Tafti H., de Silva R., Eickholt R. et al. Characterization of new fluorescent peroxidase substrates // Talanta. 2003. — Vol. 60. — P. 345−350.
  92. Akman S., McLain C" Landon J. The development of an enzymeimmunometric assay for LH and the effects of the methods on the immunoreactivity of the conjugates // J. Immunoass. 1998. — Vol. 19. — P. 113−119.
  93. Anderson R.R., Lee T.T., Saewert D.C. et al. Internally referenced ImmunoConcentration™ immunoassays // Clin. Chem. 1986. — Vol. 32. — P. 16 921 695.
  94. Andersson S., da Silva Z., Norrgren H et al. Field evaluation of alternative testing strategies for diagnosis and differentiation of HIV-1 and HIV-2 infections in an HIV-1 and HIV-2-prevalent area //AIDS. 1997. -Vol. 15. -№.11. — P. 1815−1822.
  95. Angenendt P., Glokler J., Murphy D. et al. Toward optimized antibody microarrays: a comparison of current microarray support materials // Anal. Biochem. 2002. — Vol. 309. -№ 2.-P. 253−260.
  96. Araujo F.G. A method for demonstration of antibodies to Tripanosoma cruzi by using antigen-coated nitrocellulose paper strips // Am. J. Trop. Med. Hyg. 1985. -Vol. 34. — P. 242−245.
  97. Arenkov P., Kukhtin A., Gemmell A. et al. Protein microchips: use for immunoassay and enzymatic reactions // Anal. Biochem. 2000. — Vol. 278. — № 2. — P. 123−131.
  98. Aurameas S., Ternynck T. Peroxidase-labelled antibody and fab conjugates with enhanced intracellular penetration // Immunochem. 1971. — Vol. 8. — № 3.1. P. 1175−1182.
  99. Aytur T., Foley J., Anwar M. et al. A novel magnetic bead bioassay platform using a microchip-based sensor for infectious disease diagnosis // J. Immunol. Meth. 2006. -Vol. 314.-P. 21−30.
  100. Bacarese-Hamilton T., Gray J., Ardizzoni A., Frisanti A. Allergen microarrays // Meth. Mol. Med. 2005. — Vol. 114. — P. 195−207.
  101. Bates D.L. Enzyme amplification in diagnostics // Trends Biotechnol. 1987. -Vol. 5. — P. 204−209.
  102. Batorfi J., Ye B., Mok S.C. et al. Protein profiling of complete mole and normal placenta using Protein Chip analysis on laser capture microdissected cells // Gynecol. Oncol. 2003. — Vol. 88. — P. 424−432.
  103. Batteiger B., Newhall W.J., Robert B. The use of Tween 20 as a blocking agent in the immunological detection of proteins transferred to nitrocellulose membranes // J. Immunol. Meth. 1982. — Vol. 55. — P. 297−307.
  104. Bayer E.A., Wilchek M. The use of avidin-biotin complex as a tool in molecular biology // Meth. Biochem. Anal. 1980. — Vol. 26. — P. 1−45.
  105. Bendayan M. Protein-A gold electron microscopic immunocytochemistry, methods, applications and limitations // J. Electron. Microsc. Tech. 1984. — № 1. -P. 243−248.
  106. Bensinger W.I., Buckner C.D., Clift R.A., Thomas E.D. Clinical trials with staphylococcal Protein A // J. Biol. Resp. Modif. 1984. — № 3. — P. 347−401.
  107. Benters R., Niemeyer C.M., Wohrle D. Dendrimer-activated solid supports for nucleic acid and protein microarrays // Chembiochem. 2001. — Vol. 2. — № 9. — P. 686−694.
  108. Bhattacharya R. Bhattacharya D., Dhar T.K. A novel signal amplification technology based on catalyzed reporter deposition and its application in a Dot-ELISA with ultra high sensitivity // J. Immunol. Meth. 1999. — Vol. 227. — P. 31−39.
  109. Bhattacharya D., Bhattacharya R., Dhar T.K. A novel signal amplification technology for ELISA based on catalyzed reporter deposition. Demonstration of its applicability for measuring aflatoxin B1 // J. Immunol.Meth. 1999. — Vol. 230. -P. 71−86.
  110. Biagini R.E. Method for simultaneous measurement of antibodies to 23pneumococcal capsular polysaccharides // Clin. Diagn. Lab. Immunol. 2003. — Vol. 10. — P. 744−750.
  111. Bidwell D.E., Buck A.A., Diesfeld H.J. The enzyme linked immunosorbent assay (ELISA) // Bull. W.H.O. 1976. — № 54. — 129 p.
  112. Binnig, G., Quate C.F., Gerber C. Atomic force microscope // Phys. Rev. Lett. -1986. Vol. 56. — № 9. — P. 930−933.
  113. Bioterrorism tests in demand // IVDT. 2001. — № 7. — P. 4−6.
  114. Bischoff R., Luider T.M. Methodological advances in the discovery of protein and peptide disease markers // Anal. Technol. Biomed. Life Sci.- 2004. Vol. 803. -№ 1. — P. 27−40.
  115. Blackburn J.M., Hart D.J. Fabrication of protein function microarrays for systems-oriented proteomic analysis // Methods Mol. Biol. 2005. — Vol. 310. — P. 197−210.
  116. Bloom J.W., Wong M.F., Mitra G. Detection and reduction of Protein A contamination in immobilized Protein A purified monoclonal antibody preparations // J. Immunol. Meth. 1989. — Vol. 117. -№ 1. — P. 83−89.
  117. Bobrow M.N., Harris T.D., Shaughnessy K.J., Litt G.J. Catalyzed reporter deposition. A novel method of signal amplification: I. Application to immunoassay // J. Immunol. Meth. 1989. — Vol. 125. — P. 279−286.
  118. Bobrow M.N., Shaughnessy K.J., Litt G.J. Catalyzed reporter deposition, a novel method of signal amplification: II. Application to membrane immunoassays // J. Immunol. Meth. 1991.-Vol. 137.-P. 103−111.
  119. Bogen S.A., Sompuram S.R. Recent trends and advances in immunodiagnostics of solid tumors // BioDrugs. 2004. — Vol. 18. — № 6. — P. 98−114.
  120. Bonenberger J., Doumanas M. Overcoming sensitivity limitations of lateral-flow immunoassays with a novel labeling technique // IVDT. 2006. — № 4. — P. 41−46.
  121. Bonroy K., Frederix F., Reekmans G. et al. Comparison of random and oriented immobilisation of antibody fragments on mixed self-assembled monolayers // J. Immunol. Meth. 2006. — Vol. 312. — P. 167 181.
  122. Boorsma D.M., Kalsbeek G.L. Comparative study of horseradish-peroxidase conjugates prepared with a one-step and a 2-step method // J. Histochem. Cytochem. -1975.-Vol. 23.-P. 200−208.
  123. Bora I J., Chugh L., Nahar P. Covalent immobilization of proteins onto photoactivated polystyrene microtiter plates for enzyme-linked immunosorbent assay procedures // J. Immunol. Meth. 2002. — Vol. 268. — P. 171- 177.
  124. Bos E.S., van der Doelen A.A., van Rooy N., Schuurs A.H. 3,3', 5,5'-Tetramethylbenzidine as an Ames test negative chromogen for horse-radish peroxidase in enzymeimmunoassay // J. Immunoassay. 1981. — № 2. — P. 187−191.
  125. Bostrom M, Markland K., Sanden A.M. et al. Effect of substrate feed rate on recombinant protein secretion, degradation and inclusion body formation in Escherichia coli // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2005. — Vol. 68. — P. 82−90.
  126. Branson B. Home sample collection tests for HIV infection // J. Amer. Med. Association. 1998. — Vol. 280. — № 19. — P. 1699−1701.
  127. Brenan M., Bath M.L. Indoxyl-tetranitro blue tetrazolium method for detection of alkaline hosphatase in inimunohistochemistrv // J. Histochem. Cytochem. 1989. -Vol. 37.P. 1299−1306.
  128. Bussow K., Cahill D., Nietfeld W. et al. A method for global protein expression and antibody screening on high-density filters of an arrayed cDNA library // Nucleic Acids Res. 1998. — Vol. 26. — № 21. — P. 5007−5008.
  129. Butler J.E., Ni L., Nessler R. et al. The physical and functional behavior of capture antibodies adsorbed on polystyrene // J. Immunol. Meth. 1992. — Vol. 150. — P. 7789.
  130. Butler J.E. Solid supports in enzyme-linked immunosorbent assay and other solidphase immunoassays // Methods. 2000. — Vol. 22. — № 1. — P. 4−23.
  131. Cahill D. J. Protein and antibody arrays and their medical applications // J. Immunol. Meth. 2001. — Vol. 250. — P. 81−91.
  132. Cantarero L.A., Butler J.E., Oshorn J. W. The adsorptive characteristics of protein for polystyrene and their significance in solid phase immunoassays // Anal. Biochem. -1980. Vol. 105. — P. 375−382.
  133. Carney J., Braven If., Seal J., Whitworth E. Present and future applications of gold in rapid assays // IVDT. 2006. — № 3. — P. 41−50.
  134. Carville D. Microparticle technology in clinical diagnostics // IVDT. 2007. — № 3. -P. 38−35.
  135. Catt K.J., Tregear G. W., Burger H.G., Skermer C. Antibody-coated tube method for radioimmunoassay of human growth hormone 11 Clin. Chim. Acta. 1969. — Vol. 27. -P. 267−272.
  136. Cha T., Guo A., Zhu X.Y. Enzymatic activity on a chip: the critical role of protein orientation //Proteomics. 2005. — Vol. 5. — P. 416119.
  137. Chan C.P.Y., Sum K.W., Cheung K.Y. et al. Development of a quantitative lateral-flow assay for rapid detection of fatty acid-binding protein // J. Immunol. Meth. -2003.-Vol. 279.-P. 91−99.
  138. Chen G.Y., Uttamchandani M., Zhu Q. et al. Developing a strategy for activity-based detection of enzymes in a protein microarray // Chembiochemistry. 2003. — Vol. 4. -P. 336−341.
  139. Chiari M., Cretich M., Corti A. et al. Peptide microarrays for the characterization of antigenic regions of human chromogranin A // Proteomics. 2005. — Vol. 5. — № 14. -P. 3600−3603.
  140. Chu X., Xiang Z., Fu X. et al. Silver-enhanced colloidal gold metalloimmunoassay for Schistosoma japonicum antibody detection // J. Immunol. Meth. 2005. — Vol. 301.- P. 77−88.
  141. Cleveland P.H. Enzyme immunofiltration technique for rapid diagnosis of herpes simplex virus eye infection in rabbit model // J. Clin. Microbiol. 1982. — Vol. 16. -P. 672−685.
  142. Coleman M.A., Lao V.H., Segelke B.W., Beernink P.T. High-throughput, fluorescence-based screening for soluble protein expression // J. Proteome Res. 2004.- Vol. 3. № 5. — P. 1024−1032.
  143. Collett J.R., Cho E.J., Ellington A.D. Production and processing of aptamer microarrays // Methods. 2005. — Vol. 37. — № 1. — P. 4−15.
  144. Colombelli R. Fabrication technologies for quantum cascade photonic-crystal microlasers // Nanotechnology. 2004. — Vol. 15. — P. 675−681.
  145. Combaret V., Bergeron C., Brejon S. et al. Protein chip array profiling analysis of sera from neuroblastoma patients // Cancer Lett. 2005. — Vol. 228. — № 1. -P. 91−96.
  146. Communicable diseases 2000. Geneva: WHO/CDS. — 2000.
  147. Constantine N.T., Fox E., Abbatte E.A. et al. Diagnostic usefulness of five screening assays for HIV in an east African city where prevalence of infection is low // AIDS. -1989.-Vol. 3,-P. 313−317.
  148. Conroy J. Developing biodefense IVDs is still a priority // IVDT. 2006. — № 4. -P. 23−25.
  149. Cretich M., Damin F., Pirri G., Chiari M. Protein and peptide arrays: Recent trends and new directions // Biomolecular Engineering. 2006. — Vol. 23. — P. 77−88.
  150. Dai J., Baker G.L., Bruening M.L. Use of porous membranes modified with polyelectrolyte multilayers as substrates for protein arrays with low nonspecific adsorption // Anal. Chem. 2006. — Vol. 78. — № 1. — P. 135−140.
  151. Delehanty J.B., Ligler F.S. A microarray immunoassay for simultaneous detection of proteins and bacteria // Anal. Chem. 2002. — Vol. 74. — P. 5681−5687.
  152. Dietrich H.R., Knoll J., van den Doel L.R. et al. Nanoarrays: a method for performing enzymatic assays // Anal. Chem. 2004. — Vol. 76. — № 14. — P. 4112— 4117.
  153. Dillon P.P., Killard A.J., Daly S.J. et al. Novel assay format permitting the prolonged use of regeneration-based sensor chip technology // J. Immunol. Meth. -2005. Vol. 296.-P. 77−85.
  154. Douglas A.S., Monteith C.A. Improvements to immunoassay by use of covalent binding assay plates // Clin. Chem. 1994. — Vol. 40. — P. 833−838.
  155. Eggert J. Das wachstum des kolloiden silbers in gelatineschichten // Zeitschrift fur Elektrochemie. 1929. — Bd. 35. — № 9. — S. 728−733.
  156. Eggert J. The present status of photographic development in theory and practice // J. Photogr. Sci. Eng. 1958. — № 1. — P. 94−103.
  157. Ekins R. P. Ligand assays: from electrophoresis to miniaturized microarrays // Clin. Chem. 1998. — Vol. 44. — P. 2015−2030.
  158. Ekins R. P, Chu F.W. Multianalitical microspot immunoassay-microanalyticalcompact disk" of the future // Clin Chem. 1991. — Vol. 37. — P. 1955−1967.
  159. Engvall E., Perlmann P. Enzyme linked immunosorbent assay (ELISA). Quantitation of immunoglobin G // Immunochem. 1971. — Vol. 8. — P. 871−875.
  160. Espina V., Woodhouse E.C., Wulfkuhle J. et al. Protein microarray detection strategies: focus on direct detection technologies // J. Immunol. Meth. 2004. — Vol. 290.-P. 121−133.
  161. Esser P. Principles in Adsorption to Polystyrene // Nunc Laboratories. 1997. -Bulletin № 6. — http://www.nuncbrand.com.
  162. Fall B.I., Eberlein-Konig B., Behrendt H. et al. Microarrays for the screening of allergenspecific IgE in human serum // Anal. Chem. 2003. — Vol. 75. — P. 556−561.
  163. Falsey J.R., Renil M., Park S., Li S., Lam K.S. Peptide and small molecule microarray for high throughput cell adhesion and functional assays // Bioconjug. Chem. 2001. — Vol. 12. — № 3. — P. 346−353.
  164. Faulk W., Taylor G. An immunocolloid method for the electron microscope // Immunochem. 1971. — № 8. — P. 1081−1087.
  165. Faulstich K., Gruler R., Eberhard M., Haberstroh K. Developing rapid mobile POC systems. Part 1: Devices and applications for lateral-flow immunodiagnostics // IVDT. -2007.-№ 7.- P. 47−53.
  166. Fernandez-Sanchez C., McNeil C. J., Rawson K. et al. One-step immunostrip test for the simultaneous detection of free and total prostate specific antigen in serum // J. Immunol. Meth. 2006. — Vol. 307. — № 1−2. — P. 1−12.
  167. Figeys D. Adapting arrays and lab-on-a-chip technology for proteomics // Proteomics. 2002. — Vol. 2. — P. 373−382.
  168. Finnskog D., Ressine A., Laurell T., Marko-Varga G. Integrated protein microchip assay with dual fluorescent- and MALDI read-out // J. Proteome Res. 2004. — Vol. 3. — № 5. — P. 988−994.
  169. Fitzpatrick B., O’Kennedy R. The development and application of a surface plasmon resonance-based inhibition immunoassay for the determination of warfarin in plasma ultrafiltrate // J. Immunol. Meth. 2004. — Vol. 291. — P. 11 — 25.
  170. Food and Drug Administration (FDA). Licensed/approved HIV, HTLV and hepatitis tests // September 29, 1999.
  171. Fowler S.J. The detection of proteins on blots using gold or immunogold // Methods Mol. Biol. 1994. — Vol. 32. — P. 239−255.
  172. Frank R. The SPOT-synthesis technique. Synthetic peptide arrays on membrane supports—principles and applications // J. Immunol. Meth. 2002. — Vol. 267. — № 1. -P. 13−26.
  173. Frens G. Controlled nucleation for the regulation of the particle size in monodisperse gold suspensions //Nat. Phys. Sci. 1973. — Vol. 241. — P. 20−31.
  174. Frey A., Meckelein B., Externest D., Schmidt M.A. A stable and highly sensitive 3,3', 5,5'-tetramethylbenzidine-based substrate reagent for enzyme-linked immunosorbent assays // J. Immunol. Meth. 2000. — Vol. 233. — P. 47−56.
  175. Fukushima K., Ikehara Y., Kanai M. et al. A (VN-aeetylglucosaminyl phosphate diester residue is attached to the glycosy Iphosphatidy 1 inos i to 1 anchor of human placental alkaline phosphatase /7 J. Biol. Chem. 2003. — Vol. 278. — P. 36 296−36 302.
  176. Ge H. UP A, a universal protein array system for quantitative detection of proteinprotein, protein-DNA, protein-RNA and protein-ligand interactions // Nucleic Acids Res. 2000. — Vol. 28. — № 2. — P. 3−9.
  177. Geho D., LaharN., Gurnani P. et al. Pegylated, steptavidin-conjugated quantum dots are effective detection elements for reverse-phase protein microarrays // Bioconjug. Chem. 2005. — Vol. 16. — № 3. — P. 559−566.
  178. Gibbs J., Root DM. Evaluation of protein binding to 96 well plates by enhanced colloidal gold labeling // Costar Research Newsletter. 1988. -Vol. 1. — Issue 2. — P. 4257.
  179. Gosling J.P. A decade of development in immunoassay methodology // Clin. Chem. -1990.-Vol. 36.-P. 1408 -1412.
  180. Grennan K., Strachan G., Porter A.J. et al. Atrazine analysis using an amperometric immunosensor based on single-chain antibody fragments and regeneration-free multi-calibrant measurment // Anal. Chim. Acta. 2003. — Vol. 500. — P. 287−294.
  181. Guesdon J.L., Ternynck 7'., Avrameas S. The use of avidin-biotin interaction in immunoenzymatic techniques // J. Histochem. Cytochem. 1979. — Vol. 27. — P. 1131−1143.
  182. Guidelines for the preparation, charactarization and establishment of international and other standards and reference reagents for biological substances / In: WHO Expert
  183. Commettee on Biological Standardization. Fortieth Report. Zheneva: WHO, 1990 (WHO Tekhnical Report Series #800), Annex 4.
  184. Hamelinck D., Zhou H., Li L. et al. Optimized normalization for antibody microarrays and application to serum-protein profiling // Mol. Cell. Proteom. 2005. -Vol. 4. — № 6. — P. 773−784.
  185. Hashida S., Tanaka K., Kohno T., Ishikawa E. Novel and ultrasensitive sandwich transfer enzyme immunoassay for antigens // Anal. Lett. 1988. — Vol. 21. — P. 114 121.
  186. Hatch A. A ferrofluidic magnetic micropump // J. Micro-Electromechanical Systems. -2001. Vol. 10.-P. 215−221.
  187. Healy D.S., Dax E.M. An evaluation of two simple synthetic peptide based anti-HIV assays // J. Virol. Meth. 1992. — Vol. 38. — P. 305−312.
  188. Hemmila I. Europium as a label in Time-Resolved Immunofluorometric Assays // Anal. Biochem. 1984. — Vol. 137. — P. 335−343.
  189. Henderson K., Stewart J. Factors influencing the measurement of oestrone sulphate by dipstick particle capture immunoassay // J. Immunol. Meth. 2002. — Vol. 270. -P. 77- 84.
  190. Hermann J.E., Collins M.F. Quantitation of immunoglobulin adsorption to plastic // J. Immunol. Methods. 1976. — Vol. 10. — P. 363−367.
  191. Herzog V., Fahimi H. A new sensitive colorimetric assay for peroxidase using 3,3'-diaminobenzidine as hydrogen donor // Anal. Biochem. 1973. — Vol. 55. — P. 554 561.
  192. Herzog D.P. Emerging trends in lab automation and instrumentation // IVDT. 2006.- № 5. P. 44−47.
  193. Heymann D.L. Strengthening Global Preparadness for Defense against Infections Disease Threats. Geneva: WHO. — 2001.
  194. Hiller R., Laffer S., Harwanegg C. et al. Microarrayed allergen molecules: diagnostic gatekeepers for allergy treatment // FASEB J. 2002. — Vol. 16. — P. 414−416.
  195. Holgate C.S., Jackson P.I., Cowen P.N., Bird C.C. Immunogold silver staining: new method of immunostaining with enhanced sensitivity I I J. Histochem. Cytochem.- 1983. Vol. 31.-P. 938−944.
  196. Holland C.A., Kiechle F.L. Point-of-care molecular diagnostic systems — past, present and future // Curr. Opin. Microbiol. 2005. — Vol. 8. — P. 504−509.
  197. Houseman B.T., Huh J.H., Kron S.J., Mrksich M. Peptide chips for the quantitative evaluation of protein kinase activity // Nat. Biotechnol. 2002. — Vol. 20. — № 3. — P. 270−274.
  198. Hsu S.M., Soban E. Color modification of diaminobenzidine (DAB) precipitation by metallic ions and its application for double immunohistochemistry // J. Histochem. Cytochem. 1982. — Vol. 30. — P. 1079−1086.
  199. Hu S.Q. A Label-free electrochemical immunosensor based on gold nanoparticles for detection of paraoxon // Talanta. 2003. — Vol. 61. — № 6. — P. 769−777.
  200. Hu Y., Hirshfield I. Rapid approach to identify an unrecognized viral agent // J. Virol. Meth. 2005. — Vol. 127. — P. 80−86.
  201. Huang R-P. Detection of multiple proteins in an antibody-based protein microarray system // J. Immunol. Meth. 2001. — Vol. 255. — P. 1−13.
  202. Huang J.X., Mehrens D., Wiese R. et al. High-throughput genomic and proteomic analysis using microarray technology // Clin. Chem. 2001. — Vol. 47. — P. 1912−1919.
  203. Hueber, W., Kidd, B.A., Tomooka, B. H et al. Antigen microarray profiling of autoantibodies in rheumatoid arthritis // Arthritis Rheum. 2005. — Vol. 52. — № 9. -P.2645−2655.
  204. Hultschig C., Kreutzberger J., Seitz H. et al. Recent advances of protein microarrays // Cur. Opin. Chem. Biol. 2006. — Vol. 10. — P. 4−10.209. http://www.avtonim.ru.210. http://www.biograd.ru.211. http://www.psrc.usm.edu.
  205. Izquierdo M.P. Amino, chloromethyl and acetal-functionalized latex particles for immunoassays: A comparative study // J. Immunol. Meth. 2004. — Vol. 287. — P. 159−167.
  206. James T. H The reduction of silver ions by hydroquinone // J. Am. Chem. Soc. -1939. -Vol. 61.-P. 648−652.
  207. James T.H. Reduction of silver ions by hydroquinone and p-phenylenediamine in alkaline solution // J. Phys. Chem. 1941. — Vol. 45. — P. 223−233.
  208. Janzi, M., Odling, J., Pan-Hammarstrom, Q. et al. Serum microarrays for large scalescreening of protein levels // Mol. Cell. Proteomics. 2005. — Vol. 4. — № 12. — P. 1942−1947.
  209. Jauho E. S., Boas U., Wiuff C. et al. New technology for regiospecific covalent coupling of polysaccharide antigens in ELISA for serological detection // J. Immunol. Meth. 2000. — Vol. 242. — P. 133−143.
  210. Jeanson A., Cloes J.M., Bouchet M., Rentier B. Comparison of conjugation procedures for the preparation of monoclonal antibody-enzyme conjugates // J. Immunol. Meth. 1988. — Vol. 111. — P. 261−268.
  211. Jeney C., Dobay O., Lengyel A. et al Taguchi optimisation of ELISA procedures // J. Immunol. Meth. 1999. — Vol. 223. — P. 137−146.
  212. Johannsson A., Stanley C.J., Self C.H. A fast highly sensitive colorimetric enzyme immunoassay system demonstrating benefits of enzyme amplification in clinical chemistry // Clin. Chim. Acta. 1985. — Vol. 148. — P. 119.
  213. Johnsson B., Lofas S., Lindquis G. Immobilization of proteins to a carboxymethyldextran-modified gold surface for biospecific interaction analysis in surface plasmon resonance sensors // Anal. Biochem. 1991. — Vol. 198. — P. 268−276.
  214. Jones V.W., Kenseth, J.R., Porter M.D. et al. Microminiaturized immunoassays using atomic force microscopy and compositionally patterned antigen arrays // Anal. Chem. 1998. — Vol. 70. — P. 1233−1241.
  215. Jonsson U., Fagerstam L., Ivarsson B. et al. Real-time biospecific interaction analysis using surface plasmon resonance and sensor chip technology // BioTechniques. 1991. — Vol. 11. — P. 620−628.
  216. Kallstrom G., Warfield K.L., Swenson D.L., Mort S. et al. Analysis of Ebola virus and VLP release using an immunocapture assay // J. Virol. Meth. 2005. — Vol. 127. -P. 1−9.
  217. Kamaruzaman M., Asim E. A blocking agent and a blocking step are not needed in ELISA, immunostaining dot-blots and Western blots // J. Immunol. Meth.. -1989. -Vol.117. -№ l.-P. 141−145.
  218. Kartalov E.P. High-throughput multi-antigen microfluidic fluorescence immunoassays // BioTechniques. 2006. — Vol. 40. — № 1. — P. 85−90.
  219. Kartalov E.P. Multiplexed microfluidic immunoassays for point-of-care in vitro diagnostics // IVDT. 2006. — № 9. — P. 55−60.
  220. Kassler W.J., Dillon B.A., Haley C. et al. On-site, rapid HIV testing with same-day results and counseling //AIDS. 1997. — Vol. 11. — P. 1045−1051.
  221. Katz E., Willner I. Probing biomolecular interactions at conductive and semiconductive surfaces by impedance spectroscopy: routes to impedance immunosensors, DNA-sensors, and enzyme biosensors // Electroanalysis. 2003. -Vol. 15.-№ 11.-P. 913−947.
  222. Kawasaki E., Eisenbarth G.S. High-throughput radioassays for autoantibodies to recombinant autoantigens // Frontiers in Bioscience. 2000. — Vol. 5. — P. 181−190.
  223. Kelen G.D., Shahan J.B., Quinn T.C. Emergency department-based HIV screening and counseling: experience with rapid and standard serologic testing //Ann. Emerg. Med. 1999. — Vol. 33. — № 2. — P.147−155.
  224. Kendall C., Ionesco-Matiu I., Dressman G.R. Utilization of the biotin/avidin system to amplify the sensitivity of the enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) // J. Immunol. Methods. 1983. — Vol. 56. — P. 329−337.
  225. Kiechle F., Ingram R., Karcher R., Sykes E. Transfer of glucose measurements outside the laboratory // Lab. Med. 1990. — Vol. 21. — P. 504−511.
  226. Killard A.J. Development of an electrochemical flow-injection immunoassay (FILA.) for the real-time monitoring of biospecific interactions // Anal. Chim. Acta. 1999. -Vol. 400.-P. 109−119.
  227. Killard A.J. Rapid antibody biosensor assays for environmental analysis // Biochemical Society Transactions. 2000. — Vol. 28. — № 2. — P. 81−84.
  228. KillardA.J., Smyth M.R. Amperometric separation-free immunosensor for real-time environmental monitoring // Analytica Chimica Acta. 2001. — Vol. 427. — P. 173 180.
  229. Killard A.J., Smyth M.R. Developing electrochemical immunosensors for IVDs // IVDT. 2006. — № 3. — P. 28−36.
  230. Kodadek T. Protein microarrays: prospects and problems // Chem. Biol. 2001. -№ 8. -P. 105.
  231. Kohler G., Milstein C. Continous cultures of fused cells secreting antibody of predetermined specificity //Nature. 1975. — Vol. 256. — P. 495−497.
  232. Kopf E., Shnitzer D., Zharhary D. Panorama Ab microarray cell signaling kit: a unique tool for protein expression analysis // Proteomics. 2005. — Vol. 5. — № 9. — P. 2412−2416.
  233. Kou Q. On-chip optical components and microfluidic systems // Microelectronic Eng. 2004. — Vol. 73−74. — P. 876−880.
  234. Kricka L.J. Trends in immunoassay technologies // J. Clin. Immunoass. 1993. -Vol. 16. — P. 267−271.
  235. Kricka L.J., Carter T.J., Burt S.M. et al. Variability in the adsorption properties of microtiter plates used as solid supports in enzyme immunoassay // Clin. Chem. 1980. -Vol. 26.-P. 741−746.
  236. Kricka L.J., Cooper M, Ji X. Synthesis and characterization of 4-iodophenylboronic acid: a new enhancer for the horseradish peroxidase-catalyzed chemiluminescence of luminol//Anal. Biochem. 1996. — Vol. 240. — P. 119.
  237. Kusnezow W. Jacob A., Walijew A. et al. Antibody immunoarrays: an evaluation of production parameters //Proteomics. 2003. — Vol. 3. — P. 254−264.
  238. Kusnezow W., Hoheisel J.D. Solid supports for microarray immunoassays // J. Mol. Recognit. 2003. — Vol. 16. — № 4. — P. 165−176.
  239. LaBorde R.T., O’Farrell B. Paramagnetic-particle detection in lateral-flow assays // IVDT. 2002. — № 3. — P. 36−41.
  240. Lackie P.M. Immunogold silver staining for light microscopy // Histochem. Cell Biol. 1996. — Vol. 106. — P. 9−17.
  241. Lasne F. Double-blotting: a solution to the problem of non-specific binding of secondary antibodies in immunoblotting procedures // J. Immunol. Meth. 2001. -Vol. 253.-P. 125−131.
  242. Lechtzier V., Hutoran M., Levy T. et al. Sodium dodecyl sulphate-treated proteins as ligands in ELISA // J. Immunol. Meth. 2002. — Vol. 270. — P. 19- 26.
  243. Lee J.H., Hwang K.S., Park J. et ai. Immunoassay of prostate-specific antigen (PSA) using resonant frequency shift of piezoelectric nanomechanical microcantilever // Biosens. Bioelectron. 2005. — Vol. 20. — № 10. — P. 2157−2162.
  244. Leonard P., Hearty S., Brennan J. et al. Advances in biosensors for detection of pathogens in food and water // Enzyme Microb. Technol. 2003. — Vol. 32. — № 1. -P. 3−12.
  245. Ler S.G., Lee F.K., Gopalakrishnakone P. Trends in detection of warfare agents. Detection methods for ricin, Staphylococcal enterotoxin B and T-2 toxin // J. Chromatography A. 2006. — Vol. 1133. — P. 1−12.
  246. Lesaicherre M.L., Uttamchandani M., Chen G.Y., Yao S.Q. Antibodybased fluorescence detection of kinase activity on a peptide array // Bioorg. Med. Chem. Lett. 2002. — Vol. 12. — № 16. — P. 2085−2088.
  247. Leung W., Chan P., Bosgoed F. et al. One-step quantitative Cortisol dipstick with proportional reading // J. Immunol. Meth. 2003. — Vol. 281. — P. 109−116.
  248. Lewinson G., Twist P. The reduction of silver ions on nuclei by hydroquinone// J. Photogr. Sci. Eng. 1973. — Vol. 21. — P. 211−219.
  249. Li Y., Yang H.H., You Q.H., Zhuang Z.X., WangX.R. Protein recognition via surface molecularly imprinted polymer nanowires // Anal. Chem. 2006. — Vol. 78. -P. 317−320.
  250. Lidgard G. Simplifying detection technologies // IVDT. 2006. — № 5. — P. 30−35.
  251. Lin T.M., Halbert S.P. Rapid dot enzyme immunoassay for the detection of antibodies to cytomegalovirus // J. Clin. Microbiol. 1986. — Vol. 24. — P. 7−11.
  252. Lingwood IX, Ballantyne J.S. Alkaline phosphatase-immunoglobulin conjugate binds to lipids in vitro, independent of antibody selectivity // J. Immunol. Meth. 2006. -Vol. 311. — P. 174—177.
  253. Liotta L., Petricoin E. Molecular profiling of human cancer // Nat. Rev. Genet.2000. -№ 1. P. 48−54.
  254. Liotta L., Kohn E. The microenvironment of the tumour-host interface // Nature.2001. Vol. 411. — P. 375−383.
  255. Liotta L.A., Espina V., Mehta A.I. et al. Protein microarrays: meeting analytical challenges for clinical applications // Cancer Cell. 2003. — Vol. 3. — № 4. -P. 317−325.
  256. Liu W.-T., Zhu L. Environmental microbiology-on-a-chip and its future impacts // TRENDS Biotechnol. 2005. — Vol. 23. — №.4. — P. 174−179.
  257. Lopez M.F., Pluskal M.G. Protein micro- and macroarrays: digitizing the proteome. Review //J. Chromatography B. 2003. — Vol. 787. — P. 19−27.
  258. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with Folin’s phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. — Vol. 193. — P. 265−275.
  259. Luo X. The application of nanoparticles in electrochemical sensors and biosensors // Electroanalysis. 2006. — Vol. 18. — № 4. — P. 319−326.
  260. Lyashchenko K. P., Singh M., Colangeli R., Gennaro M. L. A multi-antigen print immunoassay for the development of serological diagnosis of infectious diseases // J. Immunol. Meth. 2000. — Vol. 242. — P. 91−100.
  261. Mac Beath G., Schreiber P.L. Printing proteins as microarrays for highthroughput function determination // Science. 2000. — Vol. 289. — P. 1760−1763.
  262. McKinney M.M., Parkinson A. A simple, non-chromatographic procedure to purify immunoglobulins from serum and ascitic fluid // J. Immunol. Melh. 1987. — Vol. 96. -№ 2. — P. 271−278.
  263. Medical Devices: Application of Risk Management to Medical Devices, 2nd Edition // ISO/DIS 14 971:2005. Geneva: International Organization for Standardization. -2005.
  264. Miller, J.C. Antibody microarray profiling of human prostate cancer sera: antibody screening and identification of potential biomarkers // Proteomics. 2003. — Vol. 3. -P. 56−63.
  265. Moeremans M., Daneels G., Dijck D.V. et al. Sensitive visualization of antigen-antibody reactions in dot and blot immune overlay assays with immunogold and immunogold/silver staining // J. Immunol. Meth. 1984. — Vol. 74. — P. 353−360.
  266. Montoya A., Castell J. V. Long-term storage of peroxidase-labelled immunoglobulins for use in enzyme immunoassay // J. Immunol. Meth. 1987. — Vol. 99. — P. 13−20.
  267. Moody M.D., Van Arsdell S.W., Murphy K.P. et al Array-based ELISAs for high-throughput analysis of human cytokines // BioTechniques. 2001. — Vol.31. — P. 186 191.
  268. Nakane P.K., Kawaoi A. Peroxidase-labeled antibody. A new method of conjugation // J. Histochem. Cytochem. 1974. — Vol. 22. — № 12. — P. 1084−1091.
  269. Namasivayam V. Advances in on-chip photodetection for applications in miniaturized genetic analysis systems // J. Micromech. Microeng. 2004. — Vol. 14. -P. 81−90.
  270. Nielsen U., Geierstanger B. Multiplexed sandwich assays in microarray format // J. Immunol. Meth. 2004. — Vol. 290. — P. 107- 120.
  271. Norde W. The adsorption of proteins at solid surfaces // Adhesion and Adsorption of Polymers. 1979. — Vol. 12. — P. 801−825.
  272. O 'Brien A.M., Smith A. T., O’Fagain C. Effects of phthalic anhydride modification on horseradish peroxidase stability and activity // Biotechnol. Bioeng. 2003. — Vol. 81. -P. 233−239.
  273. O’Farrell B., Bauer J. Developing highly sensitive, more-reproducible lateral-flow assays. Part 1: new approaches to old problems // IVDT. 2006. — № 5. — P. 63−71.
  274. O’Farrell B., Bauer J. Developing highly sensitive, more-reproducible lateral-flow assays. Part 2: new challenges with new approaches // IVDT. 2006. — № 6. -P. 67−75.
  275. Ofir K., Berdichevsky Y., Benhar I. et al. Versatile protein microarray based on carbohydrate-binding modules // Proteomics. 2005. — Vol. 7. — P. 1806−1814.
  276. Oliver C. Use of immunogold with silver enhancement // Meth. Mol. Biol. 1994. -Vol. 34. — P. 211−217.
  277. O’Keeffe M., Crabbe P., Salden M. C. et al. Preliminary evaluation of a lateral flow immunoassay device for screening urine samples for the presence of sulphamethazine // J. Immunol. Meth. 2003. — Vol. 278. — P. 117−124.
  278. Okrongly D. The ADVIA Centaur® imunoassay system—designed for infectious disease testing // J. Clin. Virol. 2004. — Vol. 30. — P. 18−21.
  279. Oku Y., Kamiya K., Kamiya H. et al. Development of oligonucleotide lateral-flow immunoassay for multi-parameter detection // J. Immunol. Meth. 2001. — Vol. 258.-P. 73−84.
  280. Opalka D. Simultaneous quantitation of antibodies to neutralizing epitopes on viruslike particles for human papillomavirus types 6, 11, 16, and 18 by multiplexed Luminex assay // Clin. Diagn. Lab. Immunol. 2003. — Vol. 10. — P. 108−115.
  281. Papadea C. Evaluation of the i-STAT portable clinical analyzer for point-of-care blood testing in the intensive care units of a university children’s hospital // Annals of Clinical and Laboratory Science. 2002. — Vol. 32. — P. 231−243.
  282. Pappas M.G., Hajkowski R., Hockmeyer W.T. Dot enzyme-linked immunosorbent assay (Dot-ELISA): a micro method for the rapid diagnosis of visceral leishmaniasis // J. Immunol. Meth. 1983. — Vol. 64. — P. 205−214.
  283. Pappas M.G. Rapid serodiagnosis of parasitic infections by Dot-ELISA using dipsticks // Trans. Roy. Trop. Med. Hyg. 1986. — Vol. 80. — P. 1006.
  284. Park R. Industry joins the battle against bioterrorism // IVDT. 2002. — № 1. -P. 5−10.
  285. Park R. Developing diagnostics for the war on bioterrorism // IVDT. 2003. — № 4. -P. 6−8.
  286. ParkR. The evolution of assay development // IVDT. 2006. — № 3. — P. 36−38.
  287. Patent Eur. N 217 403 (1987) Solid-phase analytical device and method for using same // Brown W., Deverauh S., Knigge K. and al. // Abbott lab., Chicago, US.
  288. Patent Eur. № 258 963 (1987) Immunoassay method using colloidal gold // Graham H., Mochnal D., Chang C., Kang J. // Ortho Diagnostic Systems Inc., New Brunswick, U.S.
  289. Patent Eur. № 296 398 (1988) Immunoassay method for detecting antibodies and antigens // Todd W" Barstad P. // Uehkull & Stolberg, Hamburg, BDR.
  290. Patent Eur. № 321 008 (1988) Immunoassay with using unmetall labels // Van
  291. Doom A., Wichers J., Van Gelder W. // Holland Byotechnology B.V., NL.
  292. Patent Eur. № 298 368 (1988) Immunoassay with unmetal colloidal particles // Yost D., Russell J., Yang H. // Abbott lab., Chicago, US.
  293. Patent U.S. N 4 775 636 (1988) Blot overlay assay using colloidal metal particles // Moermans M., Daneels G., De Mey J.// Jenssen Pharmaceutica N.V., Beerse, Belgium.
  294. Patent US 5 252 496 (1980) Carbon black immunochemical label // Princeton J.K., Wyckoff Y" Edison Y.H.
  295. Patent WO 96/22 532 (1996) Immunoassay method and reagent involving suspendile carbon labeled bioaffme particles // Lonnberg M., Carlson J.
  296. Patton W.F., Lam L., Su Q., Lui M. Metal chelates as reversible stains for detection of electroblotted proteins: application to protein microsequencing and immunoblotting // Anal. Biochem. 1994. — Vol. 220. — № 2. — P. 324−335.
  297. Paweletz C.P., Charboneau L., Bichsel V.E. et al. Reverse phase protein microarrays which capture disease progression show activation of pro-survival pathways at the cancer invasion front // Oncogene. 2001. — Vol. 20. — P. 1981−1989.
  298. Peluso P., Wilson D.S., Do D., Tran H. et al. Optimizing antibody immobilization strategies for the construction of protein microarrays. Anal. Biochem. — 2003. — Vol. 312.-P. 113−120.
  299. Peruski A.H., Johnson III L.H., Peruski Jr.L.F. Rapid and sensitive detection of biological warfare agents using time-resolved fluorescence assays // J. Immunol. Meth. -2002.-Vol. 263.-P. 35−41.
  300. Petersen K., McMillan W. IVD systems in bioterrorism response // IVDT. 2002. -№ 5.-P. 12−16.
  301. Pethig R., Markx G.H. Applications of dielectrophoresis in biotechnology // Trends Biotechnol. 1997. — Vol. 15. — P. 426132.
  302. Phelan M.L., Nock S. Generation of bioreagents for protein chips // Proteomics. -2003. Vol. 3. -№ 11.-P. 2123−2134.
  303. Porstmann B., Porstmann T., Nugel E. Comparison of chromogens for the determination of horseradish peroxidase as a marker in enzyme immunoassay // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1981. — Vol. 19. — P. 435−442.
  304. Powers D.M. Risk management for IVDs. Part 1: Planning and documenting the risk management process // IVDT. 2006. — № 3. — P. 30−32.
  305. Powers D.M. Risk management for IVDs. Part 2: Assessing risks to patients from incorrect test results // IVDT. 2006. — № 4. — P. 28−31.
  306. Presentini R., Terr ana B. Influence of the antibody-peroxidase coupling methods on the conjugates stability and on the methodologies for the preservation of the activity in time // J. Immunoass. 1995. — Vol. 16. — P. 309−316.
  307. Primary amines introduced on a CovaLinke NH2 polystyrene surface: effect of spacer length on the reactivity on the amino groups // Nunc Technote. 1998. -№ 4. — http://www.nuncbrand.com.
  308. Purvis D., Leonardova O., Farmakovsky D., Cherkasov V. An ultrasensitive and stable potentiometric immunosensor // Biosensors and Bioelectronics. 2003. — Vol. 18. — P. 1385−1390.
  309. Quinn J.G., O’Kennedy R. Transduction platforms and biointerfacial design of biosensors for real-time biomolecular interaction analysis // Anal. Lett. 1999. — Vol. 32.-№ 8.-P. 1475−1482.
  310. Ramachandran N., Larson D.N., Stark P.R. et al. Emerging tools for real-time labelfree detection of interactions on functional protein microarrays // FEBS J. 2005. -Vol. 272. — № 21. — P. 5412−5425.
  311. Reyes D.R. Micro total analysis systems. 1. Introduction, theory, and technology // Anal. Chem. 2002. — Vol. 74. — P. 2623−2636.
  312. Robertson W.R., Lambert A., Loveridge N. The role of modern bioassays in clinical endocrinology // Clinical Endocrinology. 1987. — Vol. 27. — № 2. — P. 259−278.
  313. Robinson N. Immunogold conjugation for IVD applications // IVDT. 2002. — № 3. -P. 33−36.
  314. Rogers K.R. Principles of affinity-based biosensors // Mol. Biotechnol. 2000. — Vol. 14,-№ 2.-P. 109−116.
  315. Rosenbloom A.J., Ferris R., Sipe D.M. et al. In vitro and in vivo protein sampling by combined microdialysis and ultrafiltration // J Immunol. Meth. 2006. — Vol. 309. — P. 55−68.
  316. Rubenstein A.S., Hostler R.D., White C.C. et al. Particle entrapment: Application to ICON™ immunoassay // Clin. Chem. 1986. — Vol. 32. — P. 1073−1075.
  317. Ru-Qiang L., Cui-Yan T., Kang-Cheng R. Colorimetric detection of protein microarrays based on nanogold probe coupled with silwer enhancement // J. Immunol. Meth. 2004. — Vol. 285. — P. 157−163.
  318. Safe, Fast and Relable: AIDS Actions Contributing Organization // Washington. -1998. P. 1−32.
  319. Sanders G.H.W., Manz A. Chip-based microsystems for genomic and proteomic analysis // Trends Anal. Chem. 2000. — Vol. 19. — P. 364−378.
  320. Schaeferling M., Schiller S., Paul H. et al. Application of selfassembly techniques in the design of biocompatible protein microarray surfaces // Electrophoresis. 2002. -Vol. 23. — P. 3097−3105.
  321. Schmitt J. Recombinant autoantigens for diagnosis and therapy of autoimmune diseases 11 Biomedicine and Pharmacotherapy. 2003. — Vol. 57. — № 7. -P. 261−268.
  322. Schumacher J.T. Direct electron transfer observed for peroxidase to screen-printed graphite electrodes // Electroanalysis. 2001. — Vol. 13. — № 8−9. — P. 779−785.
  323. Schweitzer B., Roberts S., Grimwade B. et al. Multiplexed protein profiling on microarrays by rolling-circle amplification // Nat. Biotechnol. 2002. — Vol. 20. -P. 359−366.
  324. Schweitzer B., Predki P., Snyder M. Microarrays to characterize protein interactions on a whole-proteome scale // Proteomics. 2003. — Vol. 3. — № 11. — P. 2190−2199.
  325. Scorilas A., Bjartell A., Lilja H. et al. Streptavidine polyvinylamine conjugate labeled wit a europium chelate: applications in immunoassay, immunohistochemistry, and microarrays // Clin. Chem. — 2000. — Vol. 46. — P. 1450−1458.
  326. Segala D.M., Weinerb G. J., Weinerc L. M. Introduction: bispecific antibodies // J. Immunol. Meth. 2001. — Vol. 248. — P. 1−6.
  327. Sehr P., Zumbach K., Pawlita M. A generic capture ELISA for recombinant proteins fused to glutathione ?'-transferase: validation for HPV serology // J. Immunol. Meth. -2001.-Vol. 253.-P. 153−162.
  328. Self C.H. Enzyme amplification a general method applied to provide an immunoassisted assay of placental alkaline phosphatase // J. Immunol. Meth. — 1985. -Vol. 76.-P. 389−397.
  329. Self C.H., Cook D.B. Advances in immunoassay technology // Current Opinion Biotechnol. 1996. — Vol. 7. — P. 60−65.
  330. Sengupta J., Dhar T.K., Ali E. Sandwich immunoassay of small molecules: II. Effects of heterology and development of a highly specific and sensitive enzyme immunoassay of testosterone // J. Immunol. Meth. 1992. — Vol. 147. — P. 181−188.
  331. Seong S.Y., Choi C.Y. Current status of protein chip development in terms of fabrication and application // Proteomics. 2003. — Vol. 3. — № 11. — P. 2176−2189.
  332. Sezholtz D. Paramagnetic particles for optimized biological separations // IVDT. -2005. -№ 2.-P. 3913.
  333. Shalev A., Greenberg A.H., McAlpine P.J. Detection of attograms of antigen by a high-sensitivity enzyme-linked immunosorbent assay Hs-ELISA using a fluorogenic substrate//J. Immunol. Meth. 1980. — Vol. 38. — P. 125−134.
  334. Shavali S., Samejima M., Uchida K. et al. Improved enzyme immunoassay method for melatonin: application to the determination of serum melatonin in rats, sheep, and humans // Clin. Chem. 1999. — Vol. 45. — P. 690−695.
  335. Shreffler W.G., Lencer D.A., Bardina L., Sampson H.A. IgE and IgG4 epitope mapping by microarray immunoassay reveals the diversity of immune response to the peanut allergen, Ara h 2 // J. Allergy Clin. Immunol. 2005. — Vol. 116. — № 4. — P. 893−899.
  336. Shuman D.C., James T.H. Kinetics of physical development // J. Photogr. Sci. Eng. -1971. Vol. 15.-P. 42−47.
  337. Snow A. Integrating Risk Management into the Design and Development Process // Medical Device & Diagnostic Industry. 2001. — Vol. 23. — № 3. — P. 99−111.
  338. Snowden K., Hommel M. Antigen detection immunoassay using dipsticks and colloidal dyes // J. Immunol. Meth. 1991. — Vol. 140. — P. 57−64.
  339. Snyder J. W., Wolcott M.J. The role of diagnostics in bioterrorism // IVDT. 2007. -№ 4. — P. 26−32.
  340. Soini E., Kojola H. Time-resolved fluorimetr for lanthanide chelates a new generation non-isotopic immunoassays // Clin. Chem. — 1983. — Vol. 29. — № 1. -P. 65−68.
  341. Speer R., Wulfkuhle J.D., Lotta L.A. Petricoin 3rd E.F. Reverse-phase protein microarrays for tissue-based analysis // Curr. Opin. Mol. Ther. 2005. — Vol. 7. -№ 3. — P. 240−245.
  342. Spielberg F., Kabeya C.M., Ryder R.W. et al. Field testing and comparative evaluation of rapid, visually read screening assays for antibody to human immunodeficiency virus // Lancet. 1989. — Vol. 8638. — P. 580- 584.
  343. Soroka S.D. The use of simple, rapid tests to detect antibodies to human immunodeficiency virus types 1 and 2 in pooled serum specimens // J. Clin. Virol. -2003.-Vol. 27.-P. 90−96.
  344. Stewart B.J., Houghton R.L., Morrow W.J. W., Raychaudhuri S. Design considerations for immunodiagnostics II IVDT. 2006. — № 4. — P. 40−51.
  345. Straub T.M., Chandler D.P. Towards a unified system for detecting waterborne pathogens // J. Microbiol. Methods. 2003. — Vol. 53. — P. 185−197.
  346. Sulimenko T., Draber P. A fast and simple dot-immunobinding assay for quantification of mouse immunoglobulins in hybridoma culture supernatants // J. Immunol. Meth. 2004. — Vol. 289. — P. 89−95.
  347. Tabatabai L.B. Developments in diagnostic technologies for bioterrorism agents // IVDT. 2005. — № 8. — P. 36−42.
  348. Takatsy, G. Acta Microbiol. Hung. 1955. — № 3. — P. 191−193.
  349. Tam S. W., Wiese R., Lee S., Gilmore J., Kumble K.D. Simultaneous analysis of eight human Thl/Th2 cytokines using microarrays // J. Immunol. Meth. 2002. — Vol. 261. -P. 157−163.
  350. Tannapfel A. Identification of novel proteins associated with hepatocellular carcinomas using protein microarrays // J. Pathol. 2003. — Vol. 201. — P. 238−249.
  351. Taton T.A., Mirkin C.A., Letsinger R.L. Scanometric DNA array detection with nanoparticle probes // Science. 2000. — Vol. 289. — P. 1757- 1760.
  352. Taylor R.F. A phased approach to the development and commercialization of new immunodiagnostic assays. IVDT. — 2006. — № 3. — P. 36−40.
  353. Templin M., Stoll D., Schrenk M. et al. Protein microarray technology // Drug Discov. Today. 2002. — № 7. — P. 815−820.
  354. Tijssen P., Kurstak E. Highly efficient and simple methods for preparation of peroxidase-antibody conjugates for enzyme immunoassays // Anal. Biochem. 1984. -Vol. 136. -№ 2.-451−457.
  355. Tijssen P., Adam A. Enzyme-linked immunosorbent assay and developments in techniques using latex beads. Review // Curr. Opin. Immunol. 1991. — Vol. 3. — № 2. -P. 233−237.
  356. Tisone T. C., Citeau H., Mcintosh B. In-line processing trends for lateral-flow immunoassay manufacturing // IVDT. 2007. — № 6. — P. 24−32.
  357. Tomizaki K.Y., Usui K., Mihara H. Protein-detecting microarrays: current accomplishments and requirements // Chembiochem. 2005. — Vol. 6. — № 5. — P. 782 799.
  358. Tonkinson J.L. Smaller is better // IVDT. 2003. — № 9. — P. 29−34.
  359. Towbin H., Gordon J. Immunoblotting and dot immunoblotting current status and outlook // J. Immunol. Meth. — 1984. — Vol. 72. — P.313−340.
  360. Tu S.I. Factors affecting the bacterial capture efficiency of immuno-beads. A comparison between beads with different size and density // J. Rapid Meth. Automation in Microbiol. 2003. — Vol. 11. — P. 35−36.
  361. Turner D.R., Wolowoiuk C. Electroless copper plating as an image amplifier for electrolytic printing // J. Electrochem. Soc. 1971. — Vol. 118. — № 7. — P.1235−1239.
  362. Usui-Aoki K., Shimada K., Nagano M. et al. A novel approach to protein expression profiling using antibody microarrays combined with surface plasmon resonance technology // Proteomics. 2005. — Vol. 5. — № 9. — P. 2396−2440.
  363. Urbanek R., Kemeny D.M., Samuel D. Use of the enzyme linked immunosorbent assay for measurement of specific antibodies // J. Immunol. Meth. 1985. — Vol. 79. -P. 123−131.
  364. Valkirs G.E., Barton R. ImmunoConcentration™ a new format for solid phase immunoassay//Clin. Chem. — 1985. — Vol. 31.-P. 1427−1431.
  365. Van Beek L.K.H. Special properties of physical development process // J. Photogr. Sci. Eng. 1976. — Vol. 20. — № 2. — P. 88−91.
  366. Van den Berk G.E. Evaluation of the rapid immunoassay determine HIV ½ for detection of antibodies to Human Immunodeficiency Virus types 1 and 2 // J. Clin. Microbiol.-2003.-Vol. 41. P. 3868−3869.
  367. Van Noorden C. J, Jonges G.N. Quantification of the histochemical reaction for alkaline phosphatase activity using the indoxyl-tetranitro BT method // Histochem. -1987. Vol. 19.- P. 94−99.
  368. Voogd C.E., van der Stel J. J., Jacobs J.A. On the mutagenic action of some enzyme immunoassay substrates // J. Immunol. Meth. 1980. — Vol. 36. — P. 55−58.
  369. Walton B.C., Pappas M.G., Sierra M.Jr. et al. Field use of the Dot-ELISA test for human visceral leishmaniasis in Honduras // Bull. P.A.H.O. 1986. — Vol. 20. — P. 147−155.
  370. Wang C.C., Huang R.-P., Sommer M. et al. Array-based multiplexed screening and quantitation of human cytokines and chemokines // J. Proteome Res. 2002. — № 1. -P. 337−342.
  371. Wang X., Zhan W., Xing J. Development of dot-immunogold filtration assay to detect white spot syndrome virus of shrimp // J. Virol. Meth. 2006. — Vol. 132. — № 1−2.-P. 212−215.
  372. Waris M.E., Meltola N.J., Soini J.T. et al. Two-photon excitation fluorometric measurement of homogeneous microparticle immunoassay for C-reactive protein // Anal. Biochem. 2002. -Vol. 309. — № 1. — P. 67−74.
  373. Weinryb I. The oxidation of horseradish peroxidase by periodate // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1968. — Vol. 31. — P. 110−115.
  374. Welinder K., Smillie L. Amino acid sequence studies of horseradish peroxidase: II. Thermolytic peptides // Can. J. Biochem. -1972. Vol. 50. — P. 63−68.
  375. Verpoorte E. Microfluidic chips for clinical and forensic analysis // Electrophoresis. 2002. — Vol. 23. — P. 677−712.
  376. Westgard J.O. Quality of laboratory testing today 11 Labor. Med. 2005. — Vol. 36. -№ 10. -P. 12−15.
  377. Wiese R., Belosludtsev Y., Powdrill T., Hogan M. Simultaneous multianalytes ELISA performed on a microarray platform // Clin. Chem. 2001. — Vol. 47. — P. 1451−1459.
  378. Wiese R. Analysis of several fluorescent detector molecules for protein microarray use // Luminescence. 2003. — Vol. 18. — № 1. — P. 25−30.
  379. Wilchek M. Bayer E.A. The avidin-biotin complex in immunology // Immunol. Today. 1984. — Vol. 5. — P. 39−43.
  380. Wilson D.S., Nock S. Recent developments in protein microarray technology // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2003. — Vol. 42. — P. 494.
  381. Wilson M.B., Nakane P.K. The covalent coupling of proteins to periodate-oxidized sephadex: a new approach to immunoadsorbent preparation // J. Immunol. Meth. -1976. Vol. 12. — P. 171−181.
  382. Wins singer N., Damoisseaux R., Tully D.C. et al. PNA-encoded protease substrate microarrays // Chem. Biol. 2004. — Vol. 11. — № 10. — P. 1351−1360.
  383. Witte K.L., Nock S. Recent applications of protein arrays in target identification and disease monitoring // Drug Discovery Today: Technology. 2004. — Vol. 1. — № 1. — P. 35−40.
  384. Wodicka L., Dong H., Mittmann M. et al Genome-wide expression monitoring in Saccharomyces cerevisiae // Nat. Biotechnol. 1997.1. Vol. 15. P. 1359−1366.
  385. Woodbury R.L., Varnum S.M., Zangar R.C. Elevated HGF levels in serum from breast cancer patients detected using a protein microarray ELISA // J. Proteome Res. -2002. -№ 1. P. 233−238.
  386. World Health Organization. Revised recommendations for the selection and use of HIV antibody tests // Weekly Epidemiol. Rec. 1997. — Vol. 72. — P. 81−88.
  387. Xiang X., Tianping W., Zhigang T. Development of a rapid, sensitive, dye immunoassay for schistosomiasis diagnosis: a colloidal dye immunofiltration assay // J. Immunol. Meth. 2003. — Vol. 280. — P. 49- 57.
  388. Xu Q., Lam K.S. Protein and chemical microarrays-powerful tools for proteomic // J. Biomed. Biotechnol. 2003. — № 5. — P. 257−266.
  389. Yamasaki R.B., Osuga D.T., Feeney R.E. Periodate oxidation of methionine in proteins//Anal. Biochem. 1982. -Vol. 126. -№ l.-P. 183−189.
  390. Yang Y.F., Mu S.L. Bioelectrochemical responses of the polyaniline horseradish peroxidase electrodes // J. Electroanal. Chem. 1997. — Vol. 432. — № 1. — P. 71−78.
  391. Yguerabide J., Yguerabide E.E. Light-scattering submicroscopic particles as highly fluorescent analogs and their use as tracer labels in clinical and biological applications.
  392. Theory // Anal. Biochem. 1998. — Vol. 262. — P. 137- 156.
  393. Yguerabide J., Yguerabide E.E. Light-scattering submicroscopic particles as highly fluorescent analogs and their use as tracer labels in clinical and biological applications.
  394. Experimental characterization // Anal. Biochem. 1998. — Vol. 262. — P. 157- 176.
  395. Zhan H., Meyerhoff M.E. Gold-coated magnetic particles for solid-phase immunoassays: Enhancing immobilized antibody binding efficiency and analytical performance // Anal. Chem. 2006. — Vol. 78. — P. 609−616.
  396. Zheng G., Patolsky F., Cui Y. et al. Multiplexed electrical detection of cancer markers with nanowire sensor arrays // Nat. Biotechnol. 2005. — Vol. 23. — № 10. — P. 1294−1301.
  397. Zhou X, Zhou J. Protein microarrays on hybrid polymeric thin films prepared by self-assembly of polyelectrolytes for multiple-protein immunoassays // Proteomics. -2006.-Vol. 6,-№ 5.-P. 1415−1426.
  398. Zhu H., Klemic J.F., Chang S. et al. Analysis of yeast protein kinases using protein chips // Nat. Genet. 2000. — Vol. 26. — P. 283−288.
  399. Zhu H., Bilgin M., Bangham R. et al. Global analysis of protein activities using proteome chips // Science. 2001. — Vol. 293. — P. 2101−2105.
  400. Zhu H., Snyder M. Protein chip technology // Curr. Opin. Chem. Biol. 2003. — Vol. 7. -№ l.-P. 55−63.
  401. Zhu L. Filter-based microfluidic device as a platform for immunofluorescent assay of microbial cells // Lab. Chip. 2004. — Vol. 4. — P. 337−341.
  402. Zhu, Q., Uttamchandani, M., Li, D. et al. Enzymatic profiling system in a small-molecule microarray // Org. Lett. 2003. — Vol. 5. — № 8. — P. 1257−1260.
  403. Zhu Y, He W., Liang Y. et al. Development of a rapid, simple dipstick dye immunoassay for schistosomiasis diagnosis // J. Immunol. Meth. 2002. — Vol. 266. -P. 1−5.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?