Методические основы высокоэффективных технологий разделения и очистки белков посредством лигандного обмена и использования частиц детонационных наноалмазов
Диссертация
Работа посвящена решению проблем создания высокоэффективных технологий разделения и очистки белков, основанных на принципах координационных и лигандообменных взаимодействий ионов двухвалентных металлов с белковыми макромолекулами, а также на применении частиц детонационных наноалмазов в нетрадиционной области использования этого материала — белковой химии, основанном на способности наночастиц… Читать ещё >
Содержание
- ГЛАВА 1. МЕТОДЫ РАЗДЕЛЕНИЯ И ОЧИСТКИ БЕЛКОВ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ)
- 1. 1. Способы получения исходных белковых препаратов
- 1. 2. Методы разделения белков с помощью осаждения, общие представления
- 1. 3. Фракционирование белков посредством их распределения между жидкими фазами, общие принципы метода
- 1. 4. Разделение биомолекул с помощью ультрафильтрации, общий принцип метода
- 1. 5. Методы разделения белков посредством адсорбции, общие положения и типы хроматографий
- 1. 5. 1. Адсорбенты, применяемые в хроматографии белков
- 1. 5. 2. Методы элюции белков, адсорбированных на носителе, общие принципы
- 1. 6. Аффинная хроматография, общие принципы метода
- 1. 7. Гель-фильтрационная хроматография белков, общие принципы метода
- 1. 8. Электрофоретическое разделение белков, общие положения и основные методы
- 1. 9. Лигандообменная хроматография, общие принципы метода
- 1. 9. 1. Применение лигандообменной хроматографии для разделения белковых молекул
- 1. 10. О возможности применения наноалмазов детонационного синтеза как новых сорбентов в технологиях выделения и очистки белков
- 1. 11. Резюме обзора литературы
- ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ, МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
- ГЛАВА 3. ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ МЕТОДА ЛОРБ, ПРОВЕРКА ЕГО ПРИМЕНИМОСТИ В МОДЕЛЬНЫХ ЭКСПЕРИМЕНТАХ
- 3. 1. Предпосылки создания метода ЛОРБ — обнаружение феномена преципитации белков под действием низких концентраций ионов двухвалентных металлов
- 3. 2. Сравнительный анализ действия ионов кальция и кадмия на белки в экстрактах из бактериальных клеток Е. col
- 3. 3. Рассмотрение феномена преципитации белков в растворе под действием ионов двухвалентных металлов с позиций координационной и белковой химии
- 3. 4. Обоснование и основные положения метода ЛОРБ
- 3. 5. Проверка метода ЛОРБ в модельных экспериментах по разделению смеси маркерных белков
- ГЛАВА 4. МЕТОД ЛОРБ ДЛЯ ВЫДЕЛЕНИЯ И ОЧИСТКИ РЕКОМБИНАНТНЫХ СВЕТОИЗЛУЧАЮЩИХ БЕЖОВ
- 4. 1. Метод ЛОРБ при выделении рекомбинантного апообелина
- 4. 2. Выделение апоакворина и мутантов апофотопротеинов
- 4. 3. Применение технологии ЛОРБ для очистки рекомбинантной бактериальной люциферазы
- 4. 4. Обобщающая технологическая схема выделения белков, основанная на применении метода ЛОРБ
- ГЛАВА 5. ОБОСНОВАНИЕ ВОЗМОЖНОСТИ ПРИМЕНЕНИЯ ЧАСТИЦ ДЕТОНАЦИОННЫХ НАНОАЛМАЗОВ ДЛЯ ВЫДЕЛЕНИЯ И ОЧИСТКИ БЕЖОВ
- 5. 1. Физико-химические свойства наноалмазов детонационного синтеза как базовая основа возможности использования данного материала для сепарации белковых молекул
- 5. 2. Модельные исследования с маркерными белками: проверка адсорбции-десорбции белковых молекул на поверхности наноалмазов, определение сорбционной емкости наночастиц к белку
- ГЛАВА 6. ПРАКТИЧЕСКОЕ ПРИМЕНЕНИЕ ДЕТОНАЦИОННЫХ НАНОАЛМАЗОВ ДЛЯ ВЫДЕЛЕНИЯ И ОЧИСТКИ БЕЖОВ
- 6. 1. Выделение рекомбинантного апообелина с помощью наноалмазов
- 6. 2. Применение детонационных наноалмазов для выделения рекомбинантной люциферазы
- 6. 3. Выделение глутатионредуктазы с использованием наноалмазов
- 6. 4. Применение наноалмазов для выделения лизоцима
- 6. 5. Механизмы взаимодействия белковых молекул с поверхностью частиц наноалмаза
- 6. 6. Детонационные наноалмазы — новый сорбент для колоночной хроматографии
- ГЛАВА 7. БИОТЕХНОЛОГИИ, ОСНОВАННЫЕ НА ВЗАИМОДЕЙСТВИИ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ С ЧАСТИЦАМИ НАНОАЛМАЗОВ
- 7. 1. Получение композиционных материалов из наночастиц разной физической природы с применением белков как «сшивающих» агентов
- 7. 2. Создание систем индикации (биочипов) на основе комплекса наноалмаз-маркерный белок
Список литературы
- Альбертсон Пер-Оке. Разделение клеточных частиц и макромолекул. М.: Мир.- 1974.-381с.
- Арутчева А.А., Петраков А. А., Нуждин В. И., Попова Т. П. Ранняя диагностика послеоперационных нагноений при эндопротезировании тазобедренного сустава // Вестн. хирургии. 1994. — Т. 152. — С.79−82.
- Безвершенко И.А. Аффинная хроматография. Киев: Наукова думка. -1978.- 127с.
- Беленький Б.Г., Виленчик JI.3. Хроматография полимеров. М.: Химия.- 1978.-343с.
- Белошапко А.Г., Букаемский А. А., Ставер A.M. Образование ультрадисперсных соединений при ударно-волновом нагружении пористого алюминия. Исследование полученных частиц // Физика горения и взрыва. -1990. Т.26. — С.93−98.9+
- Бондарь B.C. Са -активируемый фотопротеин обелин из гидроидных полипов Obelia longissima // Дисс. канд. биол. наук. -Красноярск. 1992. — 131с.
- Бондарь B.C. О возможной биологической функции кадмия как аналога кальция // Доклады РАН. 1997. — Т.352. С.693−694.
- Бондарь B.C., Лихачева Л. А. Способ разделения ферментов тиол-дисульфидного обмена из печени крыс на ДЭАЭ-сефадексе. // В сб.: Вклад молодых ученых Красноярья в программу «Здоровье», Красноярск, 1982. -С.15−16.
- Бондарь B.C., Пузырь А. П. Наноалмазы для биологических исследований // Физика твердого тела. 2004. -Т.46. — С.698−701.
- Бондарь B.C., Высоцкий Е. С., Летунов В. Н. Получение высокоочищенной глутатионредуктазы из гидроидных полипов Obelialongissima и изучение некоторых ее физико-химических свойств // Препринт № 123Б Института биофизики СО АН СССР, Красноярск. 1990. — 32с.
- Бондарь B.C., Кузнецов П. В., Межевикин В. В. Синтез, скрининг и использование новых аффинных адсорбентов для получения высокоочищенных НАДФ(Н)-зависимых ферментов. // Препринт № 63Б Института физики СО АН СССР, Красноярскю 1987. — 35с.
- Бондарь B.C., Кузнецов П. В., Межевикин В. В. Получение высокоочищенных НАДФ(Н)-зависимых ферментов из печени крыс с использованием НАДФ-гидразидоадипоилоксипропил сефарозы // Прикладная биохимия и микробиология. 1988. — Т.24. — С.361−367.
- Бондарь B.C., Трофимов К. П., Высоцкий Е. С. Физико-химические свойства фотопротеина из гидроидного полипа Obelia longissima // Биохимия. 1992. — Т.57. — С.1481−1490.
- Бондарь B.C., Высоцкий Е. С., Гамалей И. А., Каулин А. Б. Использование фотопротеина из гидроида Obelia longissima для измерения внутриклеточного Са в макрофагах // Препринт № 137Б Института биофизики СО АН СССР, Красноярск. 1990. — 45с.
- Бондарь B.C., Высоцкий Е. С., Гамалей И. А., Каулин А. Б. Получение, свойства и применение кальций-чувствительного фотопротеина из гидроида Obelia longissima // Цитология. 1991а. — Т.ЗЗ. — С.57−66.
- Бондарь B.C., Высоцкий Е. С., Заворуев В. В., Межевикин В. В., Райбекас А. А. Получение препарата бактериальной люциферазы для биолюминесцентного анализа // Прикладная биохимия и микробиология. -1988.-Т.24.-С.745−753.
- Бондарь B.C., Высоцкий Е. С., Рожманова О.М, Воронина С. Г. Са2±активируемый фотопротеин обелин как индикатор кальциевого транспорта в протеолипосомах, включающих мембраны Т-системы скелетных мышц // Биохимия. 19 916. — Т.56. — С.806−811.
- Бондарь B.C., Пуртов К. В., Маликова Н. П., Франк JI.A., Илларионов Б. А. О роли консервативного Cysl58 при образовании активного фотопротеинового комплекса обелина // Биохимия. 2001. — Т.66. — С. 12 451 251.
- Бухарин О.В., Васильев Н. В. Лизоцим и его роль в биологии и медицине. Томск: Изд-во Томского университета. — 1974. — 208с.
- Варламов В. П., Лопатин С. А., Рогожин С. В. Лигандообменная хроматография ферментов. I. Синтез хелатирующих сорбентов и очистка экзонуклеазы А5 от актиномицинов // Биоорг. Химия. 1984. — Т. 10. — С.927−934.
- Галаев И.Ю. Новые методы очистки белков. Аффинная ультрафильтрация. // Биохимия. -1999. Т.64. — С.1013−1021.
- Гительзон И.И., Родичева Э. К., Медведева С. Е. и др. Светящиеся бактерии (Кондратьева Е.Н. ред.). Новосибирск: Наука. 1984. — 277с.
- Глик Б., Пастернак Д. Молекулярная биотехнология. М.: Мир. -2002. 590с.
- Горшков А.И., Евреинов В. В. Критическая хроматография макромолекул / В кн.: 100 лет хроматографии (Б.А.Руденко ред.). 2003. -С.136−184.
- Даванков В.А. Лигандообменная хроматография прорыв в области энантиоселективных технологий / В кн.: ЮОлет хроматографии (Руденко Б.А. ред.).-2003.-С.212−232.
- Даванков В.А., Рогожин С. В. Хроматография лигандов новый метод изучения смешанных комплексов. Стереоселективные эффекты вкомплексах меди (Н) с а-аминокислотами // ДАН СССР. 1970. — Т.193. -С.94−96.
- Даванков В. А., Яшин Я. И. Сто лет хроматографии // Вестник Российской академии наук. 2003. — Т. 73, N 7. — С. 637−646.
- Даванков В.А., Навратил Д., Уолтон X. Лигандообменная хроматография. М.: Мир. 1989. — 294с.
- Дарбре А. Практическая химия белка. М.: Мир. 1989. — 621с.
- Дейл 3., Мацек К., Янак Я. Жидкостная колоночная хроматография. М.: Мир. 1978.-Т.1.-554с.
- Дин Щред.) Аффинная хроматография: Методы. М.: Мир. 1988.278с.
- Долматов В.Ю. Ультрадисперсные алмазы детонационного синтеза: свойства и применение // Успехи химии. 2001. — Т.70. — С.687−708.
- Долматов В.Ю. Биологически активные ультрадисперсные алмазы детонационного синтеза // Патент Р. Ф. 2 203 068 МПК А61КЗЗ/44. Опубл. 04.27. 2003.
- Дорофейчук В.Г. Определение активности лизоцима нефелометрическим методом // Лабораторное дело. 1968. — № 1. — С.28−30.
- Жуховицкий А.А., Туркельтауб Н. М. Газовая хроматография. М.: Гостоптехиздат. 1962. — 240с.
- Илларионов Б.А., Тюлькова Н. А. Штамм бактерий Escherichia coli -продуцент бактериальной люциферазы // Патент Р. Ф. № 2 073 714, С12 N1/21 Опубл. 02. 20.1997.
- Илларионов Б.А., Маркова С. В., Бондарь B.C., Высоцкий Е. С., Гительзон И. И. Клонирование и экспрессия в Escherichia coli Са(++)-активируемого фотопротеина из гидроида Obelia longissima // Доклады АН СССР. 1992. — Т.326. — С.911−913.
- Истратов В. Г., Карелин А. А., Кубышкин В. А., Мозгалин А. Г., Титова М., Значение определения хитинолитической активности лизоцима вдиагностике инфицирования перитонеального экссудата // Вестник новых медицинских технологий. 1997.- Т.4. — С.58−60.
- Каграманова К.А., Ермольева З. В. Сравнительная характеристика методов определения активности лизоцима // Антибиотики. 1966. — № 10. -С.317−319.
- Каргер Б. Связь теории и практики в высокоскоростной жидкостной хроматографии / В кн.: Современное состояние жидкостной хроматографии (Киркленд Д. ред.). М.: Мир. 1974. — С.9−45.
- Карелин А.А., Короткина Р. Н. Некоторые современные аспекты диагностической энзимологии с помощью органоспецифических ферментов // Вестник АМН СССР. 1984. — № 8. — С.89−94.
- Киселев А.В., Пошкус Д. П., Яшин Я. И. Молекулярные основы адсорбционной хроматографии. М.: Химия. 1986. — 272с.
- Киркленд Д. Современное состояние жидкостной хроматографии. М.: Мир, 1974.-325с.
- Коликов В.М., Мчедлишвилли Б. В. Хроматография биополимеров на макропористы кремнеземах. JL: Наука. 1986. — 192с.
- Кочетов Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа. 1981. -272с.
- Кратасюк В.А., Гительзон И. И. Использование светящихся бактерий в биолюминесцентном анализе // Успехи микробиологии. 1987. -Т.21. -С.3−30.
- Кузнецов П.В., Бондарь B.C. Новые НАДФН-содержащие аффинные сорбенты для очистки дисульфидредуктазных ферментов. // В сб.: Пятый Всесоюзный симпозиум по химии и физике белков и пептидов. -Баку.- 1980.-С.82.
- Лебедев Ю.Я. Теория хроматографии медленно диффундирующих веществ. Типы режимов // Журнал физической химии. 1995. — Т.69. -С.1080−1084.
- Лебедев Ю.Я. Теория хроматографии медленно диффундирующих веществ. Хроматограммы убывающего типа // Журнал физической химии. -1997. — Т.71. — С.1877−1881.
- Ленинджер А. Биохимия. М.: Мир. 1974. — 957с.
- Лещенко И.Г. Активность лизоцима сыворотки крови при ранениях и тяжелой политравме // Военно-медицинский журнал. 1981. — № 9. — С.61−62.
- Майстренко В.Н., Круглов Э. А. Эколого-аналитический мониторинг диоксинов: состояние проблемы и пути решения // Экологические проблемы регионов России. № 4. М.: ВИНИТИ, 1997. С. 6176.
- Малер Г., Кордес Ю. Основы биологической химии. М.: Мир. -1970.-567с.
- Межевикин В.В., Заворуев В. В., Высоцкий Е. С., Родичева Э. К. Способ получения препарата бактериальной люциферазы // А.с. СССР № 1 035 062. Опубл. в БИ № 30 1983.
- Мецлер Д.Е. Биохимия. М.: Наука. 1980. — Т1. — 407с.
- Нидервайзер А. и Патаки Г. Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков. М.: Мир. 1974. — 462с.
- Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия. М.: Просвещение. -1987.-815с.
- Онучак Л. А., Даванков В. А., Кудряшов С. Ю. Расчет стандартных термодинамических функций сорбции в газожидкостной хроматографии // Журнал физической химии. 2003. — Т.77. — С. 1677−1682.
- Остерман JI.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование. М.: Наука. 1981. -288с.
- Остерман Л.А. Исследование биологических макромолекул электрофокусированием, иммуноэлектрофорезом и радиоизотопными методами. М.: Наука. 1983. — 304с.
- Остерман Л.А. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. М.: Наука. 1985.-536с.
- Пермяков Е.А. Парвальбумин и родственные кальцийсвязывающие белки. М.: Наука. 1985. — 191с.
- Полякова А.А., Ревельский И. А., Токарев М. И., Коган Л. О., Тальрозе В. А. Масс-спектральный анализ смесей с применением ионно-молекулярных реакций. М.: Химия. 1989. — 240с.
- Пузырь А.П., Бондарь B.C. Способ получения наноалмазов взрывного синтеза с повышенной коллоидной устойчивостью // Патент РФ № 2 252 192 С2, С01 В31/06, Опубл. 20.05.2005а Бюл. № 14.
- Пузырь А.П., Бондарь B.C. Способ обработки наноалмазов // Патент РФ № 2 258 671 С2, С01 В31/06, Опубл. 20.08.20 056 Бюл. № 23.
- Пузырь А.П., Бондарь B.C., Белобров П. И., Букаемский А. А. Получение комплекса наноалмаз белок — 8-оксид алюминия. // Доклады РАН. — 2000. — Т.373. — С.408−410.
- Рогинский С.З., Яновский М. И., Берман А. Д. Основы применения хроматографии в катализе. М.: Наука. 1972. — 376с.
- Родичева Э.К., Выдрякова Г. А., Медведева С. Е. Каталог культур светящихся бактерий. Новосибирск: Наука. 1997. — 125с.
- Руденко Б.А. (отв. ред.). 100 лет хроматографии. М.: Наука. 2003. — 739с.
- Самсонов Г. В., Меленевский А. Т. Сорбционные и хроматографические методы физико-химической биотехнологии. Л.: Наука. -1986.- 229с.
- Скороход О. Р., Варрава А. Г. Комплексы тиомочевины с кадмием в сульфокатионитахКУ-2//ЖФХ.- 1972.-V.46.-P. 1708−1715.
- Скоупс Р. Методы очистки белков. М.: Мир. 1985. — 358 с.
- Ставер A.M., Губарева Н. В., Лямкин А. И., Петров Е. А. Ультрадисперсные алмазные порошки, полученные с использованием энергии взрыва // Физика горения и взрыва. 1984. — Т.20. — С. 100−104.
- Степанов В.М. Молекулярная биология (Структура и функция белков). М.: Высшая школа. 1996. — 335с.
- Тихонов А.Н., Жуховицкий А. А., Забежинский Я. Л. Поглощение газа из потока воздуха слоем зернистого материала // Журнал физической химии. 1946. — Т.20. — С.1113−1121.
- Торчинский Ю.М. Сера в белках. М.: Наука. 1977. — 302с.
- Тривен М. Иммобилизованные ферменты. М.: Мир. 1983. — 213с.
- Туркова Я. Аффинная хроматография. М.: Мир. 1978. — 471с.
- Цвет М.С. О новой категории адсорбционных явлений и о применении их к биохимическому анализу // Труды и протоколы заседаний общества естествоиспытателей Варшавского университета. Отд. биол. -1903. Т.14. С.1−20.
- Чиганова Г. А. Исследование поверхностных свойств ультрадисперсных алмазов // Коллоидный журнал. 1994. — Т.56. — С.266−268.
- Чиганова Г. А., Чиганов С. А. Структура и свойства ультрадисперсных алмазов детонационного синтеза // Неорганические материалы. 1999. — Т.35. — С.581−586.
- Шпигун О. А., Золотов Ю. А. Ионная хроматография и ее применение в анализе вод. М.: Изд-во МГУ. 1991. 200с.
- Энтелис С.Г., Евреинов В. В., Кузаев А. И. Реакционноспособные олигомеры. М.: Химия. 1985. — 304с.
- Aigner R., Spitzy H., Frei R. W. Separation of drug substances by modern liquid chromatography on silver impregnated silica gels // J. Chromatogr. Sci. 1976. — N8. — P.381−385.
- Affinity chromatography: Principles and methods. Pharmacia Fine Chemicals AB publications. Uppsala. — 1979. — 218p.
- Askonas B.A. The use of organic solvents at low temperature for the separation of enzymes: Application to aqueous rabbit muscle extract // Biochem. J. 1951. V.48. — P.42−48.
- Andrews P. The gel filtration behaviour of proteins related to their molecular weight over a wide range // Biochem. J. 1965. — V. 96. — P. 595−606.
- Anselstetter V., Weidemann G. Separation of glutathione reductase in human serum by gradient gel electrophoresis // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. -1979. V. 17. — P.767−769.
- Baumann G., Chrambach A. Gram-preparative protein fractionation by isotachophoresis: Isolation of human growth hormone isohormones // Proc. Nat. Acad. Sci. 1976. — V.73. — P.732−736.
- Bellinger J.F., Buist N.R.M. The separation of peptides from amino acids by ligand-exchange chromatography //J. Chromatogr. 1973. — V.87. — P.513−522.
- Biveau D., Daussant J. Immunoaffinity chromatography of proteins: A gentle ant simple desorption procedure // J. Immunol. Meth. 1981. — V.41. -P. 187−392.
- Black W. S., van Tol A., Fernando S., Horecker B. L. Isolation of a highly active fructose diphosphatase from rabbit muscle: its subunit structure and activation by monovalent cations // Arch. Biochem. Biophys. 1972. -V.151. -P.576−590.
- Blinks J.R., Prendergast F.G., Allen D.G. Photoproteins as biological calcium indicators // Pharmacol. Rev. 1976. — V.28. — P. 1−93.
- Blinks J.R., Wier W.G., Hess P., Prendergast F.G. Measurement of Ca2+ concentration in living cells // Prog. Biophys. Molec. Biol. 1982. — V.40. — P. l-114.
- Bog-Hansen Т. C. Crossed immuno-affinoelectrophoresis: An analytical method to predict the result of affinity Chromatography // Anal. Biochem. 1973. -V.56.-P.480−488.
- Bondar V.S., Sergeev A.G., Illarionov B.A., Vervoort J., Hagen W.R. Cadmium-induced luminescence of recombinant photoprotein obelin // Biochim. Biophys. Acta. 1995. — V.1231. — P.29−32.
- Bucher D., Thomsen J., Nexo E. Amino terminal sequence of hog intrinsic factor//Сотр. Biochem. Physiol. В. 1979. -V62.-P. 175−177.
- BuistN.R.M., O’Brien D. The separation of peptides from amino acids in urine by ligand exchange chromatography // J. Chromatogr. 1967. — V.29. -P.398−402.
- Burgess J. Metal ions in solution. Chichester: Ellis Horwood- New York: Halsted Press. 1978. — 48 lp.
- Burgess P., Appel S.H., Wuson C.A., Polk H.C. Detection of intraabdominal abscess by serum lysozyme estimation // Surgery. 1996. — V. l 15.- P.16−21.
- Carlberg I., Mannervik B. Inhibition glutathione reductase by interaction of 2,4,6-trinitrobenzenesulfonate with the active-site ditiol // FEBS Lett. 1979. — V.98. — P.263−266.
- Chaabouni A., Dellacherie E. Affinity partition of proteins in aqueous two phase systems containing polyoxyethylene glycol bound ligand and charged dextrans// J. Chromatogr.- 1979.- V. 171.-P. 135−143.
- Chang R. Physical chemistry with application to biological systems / New York: Macmillan Publ. Co. -1981. 659p.
- Chen Da-Ren, Wendt C.H., Pui D.Y.H. A novel approach for introducing bio-materials into cells // Journal of Nanoparticles Research. 2000. -V.2. — P.133−139.
- Cooke N. H. C., Viavattene R. L., Ekstein R., Wong W. S., Davies G., Karger B. L. Use of metal ions for selective separations in high-performance liquid chromatography // J. Chromatogr. 1978. — V.149. — P.391−398.
- Curling J. M. Methods of plasma protein fractionation / New York: Academic Press. 1980. -326p.
- Davankov V. A. Review of ligand exchange chromatography / Handbook of HPLC for the Separation of Amino Acids, Peptides, and Proteins. -V. 1, Hancock W. S. (ed.). CRC Press, Boca Raton, Fla. -1984. — P.393.
- Davankov V.A. Enantioselective ligand exchange in modern separation techniques // J. Chromatogr. A. 2003. — V.1000. -P.891−915.
- Digman J.D., Deutscher M.P. Aminoacyl-tRNA synthetase stimulatory factors and inorganic pyrophosphatase // Biochemistry. 1979. — V.18. — P.3165−3170.
- Dobry A., Boyer-Kawenoki F. Phase separation in polymer solution // J. Polym. Sci. 1947. — V. 2. — P. 90−100.
- Dolmatov V.Yu., Fujimura T. Physical and chemical problems of modification of detonation nanodiamond surface properties. In: Synthesis, properties and applications of ultrananocrystalline diamond (Gruen D.M.,
- Shenderova O.A., Vul' A.Ya. eds.) / NATO Science Series. II. Mathematics, Physics and Chemistry. 2005. — V.192. — P.217−230.
- Dong Y.S., Liang F., Yu X.Y., Guo L.A., Chang J.H. Preparation of novel magnetic dextran affinity adsorbents and their application to purify urokinase // Se pu (Chinese journal of chromatography). 2001. — V.19. — P.21−24. Chinese.
- Eisenbarth G. S. Review: application of monoclonal antibody techniques to biochemical research // Anal. Biochem. 1981. — V. l 11. — P. 1−16.
- Escott G.M., Adams D.J. Chitinase activity in human serum and leukocytes // Infect. Immun. 1995. — V.63. — P.4770−4773.
- Fagan T.F., Ohmiya Y., Blinks J.R., Inouye S., Tsuji F.I. Cloning, iexpression and sequence analysis of cDNA for the Ca -binding photoprotein, mitrocomin // FEBS Lett. 1993. — V.333. — P.301−305.
- Fanou-Ayi L., Vijayalakshmi M. Metal-chelate affinity chromatography as a separation tool // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1983. — V. 413. — P. 300−306.
- Fazakerley S., Best D.R. Separation of amino acids, as copper chelates, from amino acid, protein, and peptide mixtures // Anal. Biochem. 1965. — V. l2. -P.290−295.
- Ferguson H.A., Goodrich J.A. Expression and purification of recombinant human c-Fos/c-Jun that is highly active in DNA binding and transcriptional activation in vitro. // Nucleic Acids Res. 2001. — V. 29. P. 98−105.
- Fernandez-Lahore H.M., Geilenkirchen S., Boldt K., Nagel A., Kula M.R., Thommes J. The influence of cell adsorbent interactions on protein adsorption in expanded beds // J. Chromatogr. A. 2000 — V.873. — P. 195−208.
- Fleming A. On a remarkable bacteriolytic element found in tissues and secretions // Proc. Roy. Soc. Ser. B. 1922. — V.93. — P.306−17.
- Frausto da Silva J.J.R., Williams R.J.P. The biological chemistry of the elements / Oxford: Clarendon Press. 1991. — 561 p.
- Frei R. W., Beall K., Cassidy R. M. Determination of aromatic nitrogen heterocycles in air samples by high-speed liquid chromatography // Mikrochim. Acta.-1974.-N5.-P.859−869.
- Fujimura К., Коуата Т., Tanigawa Т., Funasaka W. Studies in ligand-exchange chromatography. IV. Separation of hydroxybenzoic and hydroxy-naphthoic acid isomers //J. Chromatogr. 1973. — V. 85. — P. 101−106.
- Funasaka W., Fujimura K., Kuriyama S. Ligand exchange chromatography. I. Separation of phenylaminediamine isomers // Bunseki Kagaku.- 1969.-V. 18.-P. 19−24.
- Funasaka W., Hanai Т., Fujimura K., Ando T. Nonaqueous solvent chromatography // J. Chromatogr. 1973. — V.78. — P.424−428.
- Gaberc-Porekar V., Menart V. Perspectives of immobilized-metal affinity chromatography // J. Biochem. Biophys. Methods. 2001. — V.49. — P.335−360.
- Ganizal G., Ascencio J.A., Gardea-Torresday J., Jose Yacaman M. Multiple twinned gold nanorods grown by bio-reduction techniques // Journal of Nanoparticles Research. 2001. — V.3. — P.475−481.
- Gardea-Torresdey J.L., Tiemann K.J., Gamez G., Dokken K., Tehuacanero S., Jose-Yacaman M. Gold nanoparticles obtained by bio-precipitation from gold (III) solutions // Journal of Nanoparticles Research. 1999.- V.l. -P.397−404.
- Goodman W.F., Baptist J.N. Isoelectric point electrophoresis: A new technique for protein purification // J. Chromatogr. 1979. — V.179. — P.330−332.
- Gordon A.H. Electrophoresis and chromatography of amino acids and proteins // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1979. — V.325. — P.94−105.
- Gubitz G, Jellenz W, Santi W. Separation of the optical isomers of amino acids by ligand-exchange chromatography using chemically bonded phases //J. Chromatogr.- 1981.-V.203.-P.377−384.
- Guha О. K., Janak J. Charge transfer complexes of metals in the chromatographic separation of organic compounds // J. Chromatogr. 1972. -V.68. -P.325−343.
- Gutwein L.G., Webster T.J. Osteoblast and chondrocyte proliferation in the presence of alumina and titania nanoparticles // Journal of Nanoparticles Research. 2002. — V.4. — P.231−238.
- Hartman A., Johansson G., Albertsson P.-A. Partition of proteins in a three-phase system // Eur. J. Biochem. 1974. — V. 46. — P. 75−81.
- Hastings J.W., Baldwin Т.О. Nicoli M.Z. Bacterial luciferase: assay, purification and properties // Meth. Enzymol. 1978. — V.57. -P.135−153.
- Hefti M.H., Van Vugt-Van der Toorn C.J., Vervoort J. A novel purification method for histidine-tagged proteins containing a thrombin cleavage site // Anal. Biochem. 2001. — V.295. — P. 180−185.
- Hefti M.H., Milder F.J., Boeren S., Vervoort J., van Berkel W.J. A His-tag based immobilization method for the preparation and reconstitution of apoflavoproteins // Biochim. Biophys. Acta. 2003. — V. 1619. — P. 139−143.
- Helfferich F. Ligand exchange. A novel separation technique // Nature. 1961.-V. 189.-P. 1001−1002.
- Helfferich F. Ligand exchange. I. Equilibria // J. Am. Chem. Soc. -1962a.-V.84.-P.3237−3241.
- Helfferich F. Ligand exchange. II. Separation of ligands having different coordinative valencies // J. Am. Chem. Soc. 19 626. — V.84. — P.3242−3246.
- Hemdan E.S., Zhao Y.J., Sulkowski E. Porath J. Surface topography of histidine residues: a facile probe by immobilized metal ion affinity chromatography //Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1989. V.86. -P.l811−1815.
- Hemmasi В. Ligand-exchange chromatography of amino acids on nickel-Chelex 1001 IJ Chromatogr. 1975. — V.104. — P.367−372.
- Hemmasi В., Bayer E. Ligand exchange chromatography of amino acids on copper-, cobalt-, and zinc-Chelex 100 // J. Chromatogr. 1975. — V.109. -P.43−48.
- Hockney R.C. Recent developments in heterologous protein production in Escherichia coli // TIBTECH. 1994. — V.12. — P.456−463.
- Holmgren A. Pyridine-nucleotide-disulfide oxidoreductases // Experientia Suppl. 1980. -V.36. — P. 149−180.
- Holzman T.F., Baldwin Т.О. Isolation of bacterial luciferases by affinity chromatography on 2,2-Diphenylpropylamine-Sepharose // Biochemistry. 1982. — V.21. -P.6194−6201.
- Horejsi V. Review: Affinity electrophoresis // Anal. Biochem. 1981. -V.112.-P.1−8.
- Horejsi V., Kocourek J. Affinity electrophoresis: Separation of phytohemagglutinins on O-glycosyl polyacrylamide gels // Meth. Enzymol. -1974. -V.34. -P.178−181.
- Houx N. W. H., Voerman S., Jongen W. M. F. Purification and analysis of synthetic insect sex attractants by liquid chromatography on a silver-loaded resin // J. Chromatogr. 1974. — V. 96. — P. 25−32.
- Illarionov B.A., Bondar V.S., Illarionova V.A., Vysotski E.S. Sequenceч iof the cDNA encoding the Ca -activated photoprotein obelin from the hydroid polyp Obelia longissima // Gene. 1995. — V. l53. — P.273−274.
- Illarionov B.A., Frank L.A., Illarionova V.A., Bondar V.S., Vysotski E.S., Blinks J.R. Recombinant obelin: cloning and expression of cDNA, purification and characterization as a calcium indicator // Meth. Enzymol. 2000. -V.305. — P.223−249.
- Inouye S., Tsuji F.I. Cloning and sequence analysis of cDNA for the Ca2±activated photoprotein, clytin // FEBS Lett. 1993. — V.315. — P.343−346.
- Jackson R.J., Fujihashi К., Kiyono H., McGhee J.R. Luminometry: a novel bioluminescent immunoassay enhances the quantitation of mucosal and systemic antibody responses. // J. Immunol. Methods. 1996. — V.190. — P. 189 197.
- Jacobsen D. W., Montejano Y. D., Huennekens F. M. Rapid purification of cobalamin-binding proteins using immobilized aminopropylcobalamin // Anal. Biochem. 1981. — V.113. — P. 164−171.
- Jolles P. and Jolles J. What’s new in lysozyme research? Always a model system, today as yesterday // Mol. Cell. Biochem. 1984. — V.63. — P.165−189.
- Kidokoro S. Design of protein function by physical perturbation method // Adv. Biophys. 1998. — V. 35. -P. 121−143.
- Kossovsky N., Gelman A., Hnatyszyn H.J., Sponsler E., Chow G.M. Conformationally stabilizing self-assembling nanostructured delivery vehicles for biochemically reactive pair // Nanostructured Materials. 1995a. — V.5. — P. 233 247.
- Kossovsky N., Gelman A., Hnatyszyn H.J., Rajguru S., Garrell R.L., Torbati S., Freitas S.S., Chow G.M. Surface-modified diamond nanoparticles as antigen delivery vehicles //Bioconjug. Chem. -19 956. V.6. -P.507−511.
- Kothari R. M. Some aspects of the fractionation of DNA on an IR-120 A13+ column. V. The effect of RNA contamination on the chromatographic profiles of DNA // J. Chromatogr. 1971. — V.57. — P.83−88.
- Kula M. R. Extraction and purification of enzymes using aqueous 2-phase systems. In: Applied biochemistry and bioengineering (Wingard L.B.,
- Katchalski-Katzir E. and Goldstein L., eds.) / New York: Academic Press. -1979.-V. 2.-P. 71−96.
- Kunzru D., Frei R. W. Separation of aromatic amine isomers by high-pressure liquid chromatography on cadmium-impregnated silica gel columns // J. Chromatogr. Sci. 1974.-V. 12.-P. 191−196.
- Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. — V.227. — P.680−685.
- LePage J. N., Lindner W., Davies G., Seitz D. E., Karger B. L. Resolution of the optical isomers of dansyl amino acids by reversed-phase liquid chromatography with optically active metal chelae additives // Anal. Chem. 1979. — V.51. -P.433−438.
- Levine L.D. and Ward W.W. Isolation and characterization of a photoprotein, «phialidin», and spectrally unique green-fluorescent protein from the bioluminescent jellyfish Phyalidium gregarium // Сотр. Biochem. Physiol. -1982. V.72B. — P.77−85.
- Lindner W., LePage J. N., Davies G., Seitz D. E., Karger B. L. Reversed-phase separation of optical isomers of Dns-amino acids and peptides using chiral metal chelate additives // J. Chromatogr. 1979. — V.185. -P.323−329.
- Liu Z.J., Vysotski E.S., Chen C.J., Rose J.P., Lee J., Wang B.C. Structure of the Ca2±regulated photoprotein obelin at 1.7 A resolution determined directly from its sulfur substructure // Prot. Sci. 2000. — V.9. — P.2085−2093.
- Livingstone D.M. Immunoaffmity chromatography of proteins // Meth. Enzymol. 1974.-V.34.-P.723−731.
- Lonnerdal В., Keen C. L. Metal chelate affinity chromatography of proteins // J. Appl. Biochem. 1982. — V. 4. — P. 203−208.
- Lopatin S.A., Varlamov P.V. A new trend toward using metal chelates in affinity chromatography of proteins (review) // Prikl. Biokhim. Mikrobiol. -1995. V.31. — P.259−266.
- Lopatin S.A., Varlamov V.P., Davankov V.A. Ligand-exchange chromatography of proteins and enzymes // Bioorg. Khim. 1990. — V.16. -P.725−750.
- MacBeath G. Protein microarrays and proteomics // Nat. Genet. 2002. — V.32.-P.526−532.
- Maeda M., Tsuji A., Ganno S., Onishi Y. Fluorophotometric assay of amino acids by using automated ligand-exchange chromatography and pyridoxal-zinc (II) reagent // J. Chromatogr. 1973. — V.77. — P.434−438.
- Maslowska J., Pietek W. The use of ligand exchange for the separation of aromatic acids on synthetic cation exchangers // Chromatographia. 1985. -V.20. -P.46−51.
- Melander W., Horvath C. Salt effects on hydrophobic interactions in precipitation and chromatography of proteins: An interpretation of the lyotropic series // Arch. Biochem. Biophys. 1977. — V.183. — P.200−215.
- Morin J.G. Coelenterate bioluminescence. In: Coelenterate biology. Reviews and new perspectives (Muscatine L., Lenhoff H.M. eds.) / New York: Academic Press. 1974. — P. 397−438.
- Moroux Y., Boschetti E., Egly J. M. Preparation of metal-chelating trisacryl gels for chromatographic applications // Sci. Tools. 1985. — V. 32. — P. 1−9.
- Morris C.J.O.R., Morris P. Molecular-sieve chromatography and electrophoresis in polyacrylamide gels //Bochem. J. 1971. — V. 124. -P.517−528.
- Muller K.M., Arndt K.M., Bauer K., Pluckthun A. Tandem immobilized metal-ion affinity chromatography/immunoaffinity purification of His-tagged proteins evaluation of two anti-His-tag monoclonal antibodies // Anal. Biochem. — 1998.- V.259.-P.54−61.
- Muramatsu Т., Iwanaga S.-i., Kan S. Isolation and characterization of glutathione reductase from the dark muscle of Pacific Mackerel // Bull. Jap. Soc. Sci. Fisch. 1980. — V.46. — P.757−762.
- Nexo E. A new principle in biospecific affinity chromatography used for purification of cobalamin-binding proteins // Biochim. Biophys. Acta. 1975. — V.379. -P.189−192.
- Nexo E. Purification of rabbit transcobalamin II by labile ligand affinity chromatography // Can. J. Physiol. Pharmacol. 1977. — V.55. — P. 923 924.
- Nexo E., Olesen H. Purification and characterization of rabbit haptocorrin // Biochim. Biophys. Acta. 1981. — V.667. — P.370−376.
- Nikolova-Damyanova В., Momchilova S. Silver ion thin-layer chromatography of fatty acids. A survey // Journal of Liquid Chromatography & Related Technologies. 2001. — V.24. — P. 1447 — 1466.
- Ornstein L. Disc electrophoresis. I. Background and theory // Ann. N. Y. Acad. Sci.- 1964,-V.121.-P.321−349.
- Otto J., de Hernandez С. M., Walton H. F. Chromatography of aromatic acids on La-loaded ion-exchange resins // J. Chromatogr. 1982. — V. 247. — P. 9196.
- Ouyang Q., Okada K. Friction properties of aluminium-based composites containing cluster diamond // J. Vac. Sci. Technol. A. 1994. — V.12. -P.2577−2580.
- Peterson E. A., Sober H. A. Chromatography of proteins. I. Cellulose ion exchange adsorbents // J. Amer. Chem. Soc. 1956. — V.78. -P.751−755.
- Petronio В. M., DeCaris E., Iannuzzi L. Some applications of ligand-exchange // Talanta. 1982. — V.29. — P.691−705.
- Poetz O., Ostendorp R., Brocks В., Schwenk J.M., Stoll D., Joos Т.О., Templin M.F. Protein microarrays for antibody profiling: specificity and affinity determination on a chip // Proteomics. 2005. — V.5. — P.2402−2411.
- Pogell B. N. Enzyme purification by selective elution with substrate from substituted cellulose columns // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1962. — V.7.-P.225−230.
- Poison A., Potgieter G.M., Largier J.F., Mears G.E.F., Joubert F.J. The fractionation of protein mixtures by linear polymers of high molecular weight // Biochim. Biophys. Acta. 1964. — V.82. — P.463−475.
- Porath J. Immobilized metal ion affinity chromatography // Protein Expr. Purif. 1992. — V.3. -P.263−281.
- Porath J., Flodin P. Gel filtration: A method for desalting and group separation //Nature. 1959. — V.83. — P. 1657−1659.
- Porath J., Carlsson J., Olsson I., Belfrage G. Metal chelate affinity chromatography a new approach to protein fractionation // Nature (London). -1975. — V.258. — P.598−599.
- Puzyr A.P., Bondar V.S., Bukayemsky A.A., Selyutin G.E., Kargin V.F. Physical and chemical properties of modified nanodiamonds // NATO
- Science Series. II. Mathematics, Physics and Chemistry (Gruen D.M., Shenderova O.A., Vul' A.Ya. Eds.), Springer. — 2005. — Vol. 192. — P.261−270.
- Rabilloud T. (Ed). Proteome Research: Two Dimensional Electrophoresis and Identification Methods (Principles and Practice) / Springer. -1999.-248p.
- Racker E. Glutathione reductase from baker’s yeast and beef liver // J. Biol. Chem. 1955. — V.217. — P.855−866.
- Robertson J. Deposition of diamond-like carbon // Phil. Trans. Roy. Soc. A. 1993a. -V.342. -P.277−286.
- Robertson J. Deposition mechanisms for promoting sp3 bonding in diamond like carbon // Diam. Rel. Mat. 19 936. — V.2. — P.984−989.
- Scopes R. K. Purification of clycolytic enzymes by using affinity elution chromatography // Biochem. J. 1977a. — V. 161. — P.253−263.
- Scopes R. K. Multiple enzyme purifications from muscle extracts by using affinity elution chromatographic procedures // Biochem. J. 19 776. -V.161. -P.265−277.
- Scopes R. K. Techniques for protein purification. In: Techniques in the life sciences // Elsevier North-Holland, Amsterdam. 1978. — V. B101. — P. 142.
- Scopes R. K. Quantitative studies of ion-exchange and affinity elution chromatography of enzymes // Anal. Biochem. 1981. — V. 114. — P.8−18.
- Schwinghamer E.A. A method for improved lysis of some gram-negative bacteria//FEMS Microbiol. Lett. 1980. — V.7. — P. 157−162.
- Service R.F. Nanomaterials show sins of toxity // Science. 2003. -V.300. — P.243.
- Shahwan G. J., Jezorek J. R. Liquid chromatography of phenols on an 8-quinolinol silica gel-iron (III) stationary phase // J. Chromatogr. 1983. — V.256. -P. 9−44.
- Sharma S., Agarwal G.P. Interactions of proteins with immobilized metal ions: a comparative analysis using various isotherm models // Anal. Biochem. 2001. — V.288. — P. 126−140.
- Shimomura K., Walton H. F. Thin-layer chromatography of amines by ligand exchange // Sep. Sci. 1968. — V. 3. — P. 493−496.
- Shimomura 0., Johnson F.H. Structure of the light-emitting moiety of aequorin // Biochemistry. 1972. — V. l 1. — P. 1602−1608.
- Shimomura O., Johnson F.H., Saiga Y. Extraction, purification and properties of aequorin, a bioluminescent protein from the luminous hydromedusan, Aequorea // J. Cell. Сотр. Physiol. 1962. — V.59. — P.223−240.
- Shimomura O., Johnson F.H., Saiga Y. Extraction and properties of halistaurin, a bioluminescent protein from the hydromedusan, Halistaura // J. Cell. Сотр. Physiol. 1963. — V.62. — P.9−15.
- Sluyterman L. A. A., Elgersma O. Chromatofocusing: Isoelectric focusingon ion-exchange columns. I. General principles // J. Chromatogr. -1978a. -V. 150. -P. 17−30.
- Sluyterman L. A. A., Elgersma O. Chromatofocusing: Isoelectric focusing on ion-exchange columns. II. Experimental verification // J. Chromatogr. 19 786. -V. 150.-P. 31−44.
- Sluyterman L. A. A., Wijdenes J. Chromatofocusing: III. The properties of a DEAE-agarose anion exchanger and its suitability for protein separations // J. Chromatogr. 1981a. — V. 206. — P.429−440.
- Sluyterman L. A. A., Wijdenes J. Chromatofocusing: IV. Properties of an agarose polyethyleneimine ion-exchanger and its suitability for protein separations // J. Chromatogr. 19 816. — V. 206. — P.441−447.
- Smithies O. Zone electrophoresis in starch gels: Group variations in the serum proteins of normal human adults // Biochem. J. 1955. — V. 61. — P. 629−641.
- Snyder R.V., Angelichi R.J., Meek R.B. Partial resolution of amino acids by column chromatography on a polystyrene resin containing an optically active copper (II) complex // J. Am. Chem. Soc. 1972. — V.94. — P.2660−2663.
- Stoll D., Templin M.F., Bachmann J., Joos Т.О. Protein microarrays: applications and future challenges // Curr. Opin. Drug. Discov. Devel. 2005. -V.8. -P.239−252.
- Strynadka N.C.J., James M.N.G. Crystal structures of the helix-loop-helix calcium-binding proteins // Annu. Rev. Biochem. 1989. — V.58. — P.951−998.
- Sulkowski E. Purification of Proteins by IMAC // Trends Biotechnol. -1985.-V.3. -P.l-10.
- Sulkowski E. The saga of IMAC and MIT // Bioessays. 1989. — V.10. -P.170−175.
- Sulkowski E. Immobilized metal-ion affinity chromatography: imidazole proton pump and chromatographic sequelae. I. Proton pump //J. Mol. Recognit. 1996a. — V.9. — P.389−393.
- Sulkowski E. Immobilized metal-ion affinity chromatography: imidazole proton pump and chromatographic sequelae. II. Chromatographic sequelae // J. Mol. Recognit. 19 966. — V.9. — P.494−498.
- Swain A. Restrained least-squares refinement of native (Ca) and Cd-substituted carp parvalbumin using X-ray data to 1.6A resolution // Ph. D. Tesis. Univ. S. Carolina. 1988.196p.
- Swain A.L., Kretsinger R.H., Amma E.L. Restrained least squares refinement of native (calcium) and cadmium-substituted carp parvalbumin using
- X-ray crystallographic data at 1.6-A resolution // J. Biol. Chem. 1989. — V.264. -P.16 620−16 628.
- Tanford C. The hydrophobic effect: Formation of micelles and biological membranes / New York: Wiley-Interscience. 1980. — 233p.
- Templin M.F., Stoll D., Schrenk M., Traub P.C., Vohringer C.F., Joos Т.О. Protein microarray technology // Trends Biotechnol. 2002. — V.20. — P. 160 166.
- Ticha M., Horejsi V., Barthova J. Affinity electrophoresis of proteins interacting with blue dextran // Biochim. Biophys. Acta. 1978. — V.534. -P.58−63.
- Todd R.J., Johnson R.D., Arnold F.H. Multiple-site binding interactions in metal-affinity chromatography. I. Equilibrium binding of engineered histidine-containing cytochromes с // J. Chromatogr. A. 1994. — V.662. — P. 13−26.
- Tsuji A., Sekiguchi K. Adsorption of nicotine acid hydrazide on cation exchanger of various metal forms // Nippon Kagaku Zasshi. 1960. — V.81. -P.847−852.
- Tsuji F.I., Ohmiya Y., Fagan T.F., Toh H., Inouye S. Molecular evolution of the Ca -binding photoproteins of the hydrozoa // Photochem. Photobiol. 1995. — V.62. -P.657−661.
- Tswett M.S. Physikalisch-chemische Studien uber das Chlorophyll. Die Adsorbtionen // Berichte der Deutschen botanischen Geselschaft. 1906a -Bd.24.-S. 316−323.
- Tswett M.S. Adsorbtionanalyse und chromatographische Methode. Anwendung auf die Chemie des Chlorophylls // Berichte der Deutschen botanischen Geselschaft. 1906b — Bd.24. — S. 384−393.
- Ueda E.K., Gout P.W., Morganti L. Current and prospective applications of metal ion-protein binding // J. Chromatogr. A. 2003. — V.988. P. 1−23.
- Vogt C. R., Ryan T. R., Baxter J. S. High-speed liquid chromatography on cadmium-modified silica gel // J. Chromatogr. 1977. — V.136. — P. 221−227.
- Von der Haar F. Affinity elution principles and applications to purification of aminoacyl-tRNA synthetases // Meth. Enzymol. 1974. — V.34. -P.163−171.
- Wagner F.W., Shepherd S.L. Ligand exchange amino acid analysis: resolution of some amino sugars and cysteine derivatives. // Anal. Biochem. -1971. V.41. — P.314−322.
- Walters J.A.L.I., Bont W.S. An improved method for the separation of proteins by zonal electrophoresis on density gradients // Anal. Biochem. 1979. — V.93. -P.41−45.
- Ward W.W., Seliger H.H. Extraction and purification of calcium-activated photoproteins from the ctenophores Mnemiopsis sp. and Beroe ovata // Biochemistry. 1974. — V. 13. — P. 1491 -1499.
- Warren E.N., Elms P.J., Parker S.E., Borchers C.H. Development of a protein chip: a MS-based method for quantitation of protein expression and modification levels using an immunoaffinity approach // Anal. Chem. 2004. -V.76. — P.4082−4092.
- Webster P. V., Wilson J. N., Franks M. C. Macroreticular ion-exchange resins: some analytical applications to petroleum products // Anal. Chim. Acta. -1967.-V.38.-P. 193−200.
- Whitaker J. R. Determination of molecular weights of proteins by gel filtration on Sephadex // Anal. Chem. 1963. — V.35. — P.1950−1953.
- Xiao S., Liu F., Rosen A.E., Hainfeld J.F., Seeman N.C., Musier-Forsyth K., Kiehl R.A. Selfassembly of metallic nanoparticle arrays by DNA scaffolding // Journal of Nanoparticles Research. 2002. — V.4. — P.313−317.
- Yasuda K. Thin-layer chromatography of aromatic amines on cadmium sulphate-impregnated silica gel thin layers // J. Chromatogr. 1971. — V. 60. — P. 144−149.
- Yoshikawa Y., Yamasaki K. Complete chromatographic resolution of cobalt (III) complexes on ion exchange Sephadex // Inorg. Nucl. Chem. Lett. -1970. V.6. — P.523−527.
- Yoshikawa Y., Yamasaki K. Chromatographic resolution of metal complexes on Sephadex ion exchangers // Coord. Chem. Rev. 1979. — V.28. -P.205−211.
- Zhao Y.J., Sulkowski E. Porath J. Surface topography of histidine residues in lysozymes // Eur. J. Biochem. 1991. — V.202. -P.l 115−1119.
- Zhao Y.Q., Lin L., Li J.R., Tang J.A., Duan M.X., Jiang L. DNA biosensor with high sensitivity amplified by gold nanoparticles // Journal of Nanoparticles Research. -2001. V.3. — P.321−323.