Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Исследование роли тиоловых редокс-систем в SOS-ответе у бактерий Escherichia coli

Диссертация: Исследование роли тиоловых редокс-систем в SOS-ответе у бактерий Escherichia coli
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Актуальность проблемы. Жизненный цикл большинства бактерий связан с постоянной сменой параметров окружающей среды: рН, температуры, осмотического давления, а так же с воздействием солнечного излучения и химических веществ. Резкие изменения параметров окружающей среды приводят к стрессам, для адаптации к которым бактерии в процессе эволюции развили молекулярные механизмы, регулируемые на разных… Читать ещё >

Содержание

  • Список принятых сокращений
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. SOS-система
    • 1. 1. Индукция SOS-ответа
    • 1. 2. Структура и функции белка RecA
    • 1. 3. Функции SOS-системы
    • 1. 4. Связь SOS-системы с другими системами адаптации
  • Глава 2. Биологическое действие ультрафиолетового излучения
  • Глава 3. Тиоловые редокс-системы бактерий
    • 3. 1. Редокс-система глутатиона
      • 3. 1. 1. Распространение глутатиона
      • 3. 1. 2. Физико-химические свойства глутатиона
      • 3. 1. 3. Ферменты метаболизма глутатиона
      • 3. 1. 4. Глутаредоксины
    • 3. 2. Редокс-система тиоредоксина
    • 3. 3. Связь между редокс-системами глутатиона и тиоредоксина
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Глава 4. Объекты и методы исследования
    • 4. 1. Бактериальные штаммы
    • 4. 2. Питательная среда и условия культивирования
    • 4. 3. Определение содержания внутри- и внеклеточного глутатиона
    • 4. 4. Определение активности Р-галактозидазы
    • 4. 5. Определение выживаемости клеток
    • 4. 7. Определение частоты мутаций
    • 4. 8. Определение разрывов ДНК
    • 4. 9. Определение активности каталаз HPI и HPII
    • 4. 10. Определение внутриклеточной концентрации перекиси водорода
    • 4. 11. Статистическая обработка данных
  • Глава 5. Исследование роли тиоловых редокс-систем в SOS-ответе у бактерий Е. col
    • 5. 1. Влияние УФ-света на бактерии Е. col
      • 5. 1. 1. Рост бактерий
      • 5. 1. 2. Выживаемость и частота мутаций
      • 5. 1. 3. Экспрессия гена sulA
      • 5. 1. 4. Экспрессия гена katG
      • 5. 1. 5. Изменения уровня и редокс-статуса глутатиона
      • 5. 1. 6. Влияние кверцетина
    • 5. 2. Влияние SH-реагентов и тиолсодержащих соединений на SOS-ответ у бактерий Е. col
      • 5. 2. 1. Тиосалициловая кислота
      • 5. 2. 2. а-монотиоглицерин
      • 5. 2. 3. Дитиотреитол
      • 5. 2. 4. Обработка Е. coli gshA' глутатионом
      • 5. 2. 5. Диамид
  • Глава 6. Роль тиоловых редокс-систем в ответе бактерий Е. coli на обработку перекисью водорода и митомицином С
    • 6. 1. Влияние перекиси водорода на бактерии Е. col
      • 6. 1. 1. Рост и выживаемость бактерий
      • 6. 1. 2. Частота мутаций
      • 6. 1. 3. Влияние перекиси водорода на активность каталаз HPI,
  • HPII и экспрессию генов sulA и katG
    • 6. 1. 4. Изменение уровня и редокс-статуса глутатиона
    • 6. 2. Влияние кверцетина на бактерии E. coli при действии перекиси водорода
    • 6. 2. 1. Рост, выживаемость и мутагенез
    • 6. 2. 2. Экспрессия sulAr. lacZ
    • 6. 2. 3. Влияние обработки хелаторами ионов железа и перекисью водорода
    • 6. 3. Влияние митомицина С на рост и экспрессию sulAr.lacZ.Ill
  • Глава7. Обсуждение
    • 7. 1. Ответ Escherichia coli на УФ-облучение
    • 7. 2. Ответ Escherichia coli на действие перекиси водорода
    • 7. 3. Роль глутатиона
  • ВЫВОДЫ

Исследование роли тиоловых редокс-систем в SOS-ответе у бактерий Escherichia coli (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Жизненный цикл большинства бактерий связан с постоянной сменой параметров окружающей среды: рН, температуры, осмотического давления, а так же с воздействием солнечного излучения и химических веществ. Резкие изменения параметров окружающей среды приводят к стрессам, для адаптации к которым бактерии в процессе эволюции развили молекулярные механизмы, регулируемые на разных уровнях, в том числе и генетическом.

Одной из важных систем, вовлеченных в защиту бактерий от повреждения ДНК при воздействии УФ-облучения и химических веществ, является SOS-система, обнаруженная Радманом в 1974 году. Два регуляторных белка LexA и RecA контролируют SOS-ответ, включающий индукцию около 40 генов, продукты которых участвуют в репликации ДНК, репарации и контроле деления клеток (Fernandez de Henestrosa et al., 2000). При повреждении ДНК белок RecA активируется, связываясь с одноцепочечной ДНК в репликационной вилке, разрезает репрессор LexA и снимает репрессию генов SOS-ответа (Walker, 2000; Friedberg et al., 1995). В течение последних десятилетий усилиями многих исследователей были расшифрованы основные механизмы SOS-ответа, и это привело к более глубокому пониманию таких процессов как репарация, рекомбинация и мутагенез. Предполагается наличие подобной системы в клетках высших эукариот, что открывает новые перспективы в изучении онкогенеза.

В настоящее время все большее внимание уделяется изучению редокс-регуляции клеточной активности с участием таких тиоловых соединений как глутатион (GSH), тиоредоксин (Тгх) и глутаредоксин (Grx). Наиболее подробно молекулярные механизмы, участвующие в такой регуляции, изучены эукариотических клеток, в наименьшей степени — у бактерий (Октябрьский и Смирнова, 2007). Накопленные данные свидетельствуют о том, что клеточные редокс-системы могут участвовать в адаптации бактерий к изменяющимся условиям среды (Smirnova and Oktyabrsky, 1994; Смирнова и Октябрьский, 2005). На возможность редокс-регуляции SOS-ответа указывают опубликованные ранее данные о модуляции экзогенными низкомолекулярными тиолами экспрессии некоторых генов, входящих в SOS-регулон (Claycamp, 1988; Claycamp et al, 1990; Javor et al., 1988; Javor, 1989; Smirnova et al., 1994). Предполагается, что тиолы могут активировать SOS-ответ, участвуя как восстановители в реакциях, приводящих к повышению уровня активных форм кислорода (АФК), способных, в свою очередь, вызывать повреждения ДНК (Park and Imlay, 2003). Другой возможный путьпрямое или косвенное взаимодействие тиолов (в том числе, глутатиона или тиоредоксина) с белком RecA. На последнюю возможность указывает наличие в белке RecA SH-групп, существенных для его активности. Недавно обнаружено, что у Е. coli RecA, как и ряд других белков, связан с тиоредоксином (Kumar J. K et al., 2004). Однако, в целом, данные по этой проблеме немногочисленны и противоречивы.

Определение роли тиоловых редокс-систем в SOS-ответе клеток Е. coli, индуцированом УФ-излучением и химическими веществами, является одной из приоритетных задач в современной микробиологии, решение которой позволит продвинуться в понимании механизмов регуляции различных систем бактериальной клетки при адаптации к изменению параметров окружающей среды.

Цель настоящего исследования — изучение роли редокс-систем глутатиона и тиоредоксина в SOS-ответе у бактерий Е. coli, индуцированном УФ-облучением и химическими веществами.

Основные задачи исследования:

1. Изучить влияние мутаций по компонентам редокс-систем в растущих бактериях Е. coli на такие параметры как удельная скорость роста, выживаемость и частота мутаций.

2. Сравнить уровень индукции SOS-системы у штаммов, мутантных по компонентам редокс-систем, при действии УФ-света, перекиси водорода и митомицина С.

3. Измерить уровень внутриклеточного и внеклеточного глутатиона у штаммов, мутантных по компонентам редокс-систем, при действии УФ-света и перекиси водорода.

4. Исследовать влияние экзогенных тиоловых соединений и SH-реагентов на индукцию SOS-системы у растущих бактерий Е. coli.

5. Изучить влияние кверцетина на SOS-ответ при действии УФ-света и перекиси водорода.

Научная новизна работы.

Обнаружено, что у бактерий Е. coli тиоловые редокс-системы глутатиона и тиоредоксина играют важную роль в SOS-ответе, индуцируемом облучением дальним УФ-светом или пероксидом. Выраженность изменений и их направленность зависят от вида мутации и экспозиции.

Показано, что у бактерий Е. coli, дефицитных по синтезу глутатиона, наблюдается более высокая частота индуцированных мутаций и более высокая устойчивость к бактериостатическому действию дальнего УФ-света по сравнению с клетками родительского типа.

Впервые обнаружено, что при облучении дальним УФ-светом бактерии Е. coli, дефицитные по синтезу тиоредоксина и тиоредоксинредуктазы, проявляют более высокий уровень экспрессии гена sulA, входящего в регулон SOS-ответа. Эти бактерии более устойчивы к бактерицидному и бактериостатическому действию дальнего УФ-света по сравнению с клетками родительского типа. Кроме того, в мутантах по тиоредоксинредуктазе наблюдалась более высокая частота УФ-индуцированных мутаций.

Показано, что мутанты по редокс-системам существенно отличались как между собой, так и от клеток родительского типа по своему ответу на окислительный стресс, вызванный действием экзогенной перекиси водорода. Как и в случае с УФ-облучением, из общего ряда мутантов выделяются бактерии, дефицитные по тиоредоксинредуктазе. Эти мутанты показали самый высокий уровень Н202-индуцируемого мутагенеза и экспрессии генов sulA и katG, а также повышенную каталазную активность и устойчивость к бактериостатическому действию оксиданта. Обнаружено также, по сравнению другими испытанными штаммами эти мутанты выделяются высоким базовым уровнем внутриклеточного глутатиона и способностью восстанавливать этот уровень после окислительного стресса. Одновременно эти бактерии имели самый низкий базовый уровень внеклеточного глутатиона.

Впервые показано, что существует прямая связь между уровнем внутриклеточного глутатиона и УФ-индуцированной экспрессией гена sulA.

Практическое и теоретическое значение работы.

1. Данные по устойчивости бактерий к действию УФ-света и перекиси водорода могут быть использованы для совершенствования методов стерилизации в медицине и биотехнологии.

2. Бактерии Е. coli, дефицитные по синтезу тиоредоксинредуктазы и показавшие высокий уровень Н2С>2- и УФ-индуцированных мутаций, могут быть использованы в научных исследованиях и биотехнологии для получения различных мутантов с полезными свойствами.

3. Бактерии Е. coli, дефицитные по глутаредоксину и обладающие повышенным экспортом глутатиона, могут быть использованы в биотехнологии для получения этого антиоксиданта без разрушения клеток.

4. Материалы диссертации используются в учебном процессе на кафедре физиологии растений и микроорганизмов ГОУ ВПО Пермский государственный университет.

Основные положения, выносимые на защиту.

1. Отсутствие того или иного компонента тиоловых редокс-систем у Е. coli приводит к существенным изменениям в ответе бактерий на облучение дальним УФ-светом, в том числе, в тех параметрах, которые контролируются SOS-системой (экспрессия гена sulA, мутагенез и выживаемость).

2. Облучение бактерий УФ-светом приводит к повышению уровня внутриклеточного глутатиона во всех штаммах и снижению внеклеточного глутатиона в клетках родительского типа и у бактерий, дефицитных по тиоредоксинредуктазе.

3. Существует прямая связь между уровнем внутриклеточного глутатиона и УФ-индуцированной экспрессией гена sulA.

4. Наибольшие изменения характерны для мутантов Е. coli, дефицитных по тиоредоксину, А и тиоредоксинредуктазе. У этих бактерий наблюдались повышенные уровни экспрессии sulA, а также более высокая устойчивость к бактериостатическому и бактерицидному действию дальнего УФ-света по сравнению с клетками родительского типа.

5. Повышенная устойчивость мутантов Е. coli по тиоредоксинредуктазе к действию пероксида связана с высоким уровнем экспрессии генов sulA и katG, а также с повышенной каталазной активностью.

Апробация работы и публикации. Материалы диссертации были представлены на молодежной конференции УрО РАН «Современные проблемы экологии, микробиологии и иммунологии» (Пермь, 2007) — VII Международной конференции «Загрязнение окружающей среды, адаптация, иммунитет» (Пермь — Н. Новгород — Пермь, 2008).- II конгрессе студентов и аспирантов — биологов «Симбиоз 2009» (Пермь, 2009).

По теме диссертации опубликовано 13 печатных работ, в том числе 2 статьи в журналах, рекомендованных ВАК РФ.

Объем и структура диссертации. Диссертация изложена на 149 страницах печатного текста, иллюстрирована 41 рисунком и 5 таблицамисостоит из введения, обзора литературы, трех глав экспериментальной части, заключения и выводов.

Список литературы

включает 230 наименований работ отечественных и зарубежных авторов.

ВЫВОДЫ.

1. Показано, что отсутствие того или иного компонента тиоловых редокс-систем у Е. coli, приводило к существенным изменениям в реакции бактерий на облучение дальним УФ-светом, в том числе, в тех параметрах, которые контролируются SOS-системой (экспрессия гена sulA, мутагенез и выживаемость). Выраженность изменений и их направленность зависели от вида мутации и экспозиции.

2. Наибольшие изменения обнаружены у мутантов, дефицитных по тиоредоксину 1 и тиоредоксинредуктазе. У этих бактерий наблюдались повышенные уровни экспрессии sulA, а также более высокая устойчивость к бактериостатическому и бактерицидному действию дальнего УФ-света по сравнению с клетками родительского типа.

3. Облучение бактерий УФ-светом приводило к повышению уровня внутриклеточного глутатиона во всех штаммах и снижению внеклеточного глутатиона в клетках родительского типа и в бактериях, дефицитных по тиоредоксинредуктазе.

4. Выявлена положительная корреляция между уровнем внутриклеточного глутатиона и УФ-индуцированной экспрессией гена sulA в штаммах Е. coli, дефицитных по глутатиону, тиоредоксину, тиоредоксинредуктазе и в клетках родительского типа.

5. При действии на бактерии Е. coli перекиси водорода из общего ряда мутантов выделяются бактерии, дефицитные по тиоредоксинредуктазе. Эти мутанты показали самый высокий уровень Н202-индуцируемого мутагенеза и экспрессии генов sulA и katG, а также повышенную активность каталаз HPI HPII и устойчивость к бактериостатическому действию оксиданта.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Т.Г. Сенсибилизированное НАДН образование однонитевых разрывов в плазмидной ДНК при действии ближнего УФ излучения / Т. Г. Бурчуладзе, Э. Г. Сидерис, Г. Я. Фрайкин//Биофизика. -1990.-Т. 35.-С. 722−725.
  2. Ю.А. Инактивация ферментов ультрафиолетовым облучением / Ю.А. Владимиров//Соросовский образовательный журнал. — 2001.-Т. 7.-С. 20−27.
  3. В.М. Гомологичная генетическая рекомбинация / В-М. Глазер//Соросовский образовательный журнал. 1998. — Т. 7. — С. 13−21 ¦
  4. А.Ю. Влияние флавоноидов на экологию энтеробактерии / А. Ю. Максимов, Н. Б. Ремезовская, В.А. Демаков//Экология 2003. — Т. 2.-С. 121−125.
  5. О.Н. Редокс-регуляция клеточных функций / О. Н. Октябрьский, Г. В. Смирнова//Биохимия. 2007. — Т. 72. — С. 158−174.
  6. Л.И. Экспрессия генов / Л. И. Патрушев. М.: Наука, 2000. — С. 449−452.
  7. А.Я. Ультрафиолетовое излучение солнца и здоровье человека/ А.Я. Потапенко//Соросовский образовательный журнал. — 2004. -Т. 8.-С. 1−9.
  8. Г. В. Статус глутатиона и экспрессия антиоксидантНЫХ генов у Escherichia coli при действии цистина и перекиси водорода / Г. В. Смирнова, Н. Г. Музыка, О.Н. Октябрьский//Биохимия. 2005. — Т. 70. — С. 1119−1129.
  9. Г. В. Изменение количества SH-соединений в культураХ Escherichia coli и Bacillus subtilis при переходе в стационарную фазу / Смирнова, О.Н. Октябрьский//Микробиология. 1990. — Т.59. — С. 387 393.
  10. Г. В. Глутатион у бактерий / Г. В. Смирнова, О.Н. Октябрьский//Биохимия. 2005. — Т. 70. — С. 1459−1473.
  11. Сойфер BIT. Репарация генетических повреждений / В.Н. Сойфер//Соросовский образовательный журнал. 1997. — Т. 8. — С. 4−13.
  12. Allocati N. Effect of anaerobic environment on the glutathione transferase isoenzymatic pattern in Proteus mirabilis / N. Allocati, A. Aceto, L. Cellini, M. Masulli, B. Dragani, R. Petruzzelli, C. Di Ilio//FEMS Lett. 1997. -V. 147.-P. 157−162.
  13. Apontoweil P. Glutathione biosynthesis in Escherichia coli K12: properties of the enzymes and regulation / P. Apontoweil, W. Berends//Biochim. Biophys. Acta. 1975a. -V. 399. — P. 1−9.
  14. Apontoweil P. Isolation and initial characterization of glutathione-deficient mutants of Escherichia coli К 12 / P. Apontoweil, W. Berends//Biochim. Biophys. Acta. 1975b. — V. 399. — P. 10−22.
  15. Area P. Formation of an adduct between fosfomycin and glutathione: a new mechanism of antibiotic resistance in bacteria / P. Area, M. Rico, A.F. Brana, C.J. Villar, C. Hardisson, J.E. Suarez//Antimicrob. Agents Chemother. -1988.-V. 32.-P. 1552−1556.
  16. Arner E.S.J. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase / E.S.J. Arner, A. Holmgren//Eur. J. Biochem. 2000. — V. 267. — P. 6102−6109.
  17. Arscott L.D. Inactivation-reactivation of two-electron reduced Escherichia coli glutathione reductase involving a dimer-monomer equilibrium / L.D. Arscott, D.M. Drake, J.C. Williams//Biochem. 1989. — V. 28. — P. 3591−3598.
  18. Aslund F. Glutaredoxin-3 from Escherichia coli. Amino acid sequence, 'H and, 5N NMR assignments, and structural analysis / F. Aslund, K. Nordstrand, K.D. Berndt, M. Nikkola, T. Bergman//J. Biol. Chem. 1996. — V. 271.-P. 6736−6745.
  19. Aslund F. Regulation of the OxyR transcription factor by hydrogen peroxide and the cellular thiol-disulide status / F. Aslund, M. Zheng, J. Beckwith, G. Storz//Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1999. — V. 96. — P. 61 616 165.
  20. Bayer M.E. Association of thioredoxin with the inner membrane and adhesion sites in Escherichia coli / M.E. Bayer, M.H. Bayer, C.A. Lunn, V. Pigiet//J. Bacterid. 1987. — V. 169. — P. 2659−2666.
  21. Benson F.E. Evidence of abortive recombination in ruv mutants of Escherichia coli / F.E. Benson, S. Collier, R.G. Lloyd//Mol. Gen. Genet. -1991.-V. 225.-P. 266−272.
  22. Bors W. Flavonoid antioxidants: rate constants for reaction with oxygen radicals / W. Bors, C. Michel, M. Saran//Methods Enzymol. 1994. — V. 234. -P. 420−429.
  23. Boots A.W. The quercetin paradox/A.W. Boots, H. Li, R. Schins, R. Duffin, J. Heemskerk, A. Bast, G. Haenen//Toxicol. Appl. Pharm. 2007. — V. 222. — P. 89−96.
  24. Boots A.W. Oxidized quercetin reacts with thiols rather than with ascorbate: implication for quercetin supplementation / A.W. Boots, N. Cubben, G. Haenen, A. Bast//Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. — V. 308. -P.560−565.
  25. Brawn К. Increased superoxide radical production evokes inducible DNA repair in Escherichia coli / K. Brawn, I. Fridovich//J. Biol. Chem. 1985. -V. 260.-P. 922−925.
  26. Brigelius R. Mixed disulfides: biological functions and increase in oxidative stress / R. Brigellius//Oxidative stress / Academic Press. London, 1985.-P. 243−272.
  27. Cohen G. Glutathione peroxidase: the primary agent for the elimination of hydrogen peroxide in erythrocytes / G. Cohen, P. HochsteinZ/Biochem. — 1963.-V. 2.-P. 1420−1426.
  28. Courcelle J. Comparative gene expression profiles following UV exposure in wild-type and SOS-deficient Escherichia coli / J. Courcelle, A. Khodursky, B. Peter, P.O. Brown, C. Hanawalt // Genetics. 2001. — V. 158. -P. 41−64.
  29. Buchardt S.E. UmuD mutagenesis protein of Escherichia coli: overproduction, purification and cleavage by RecA / S.E. Buchardt, R. Woodgate, R.H. Scheuremann, H. Echols//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. -V. 85.-P. 1811−1815.
  30. Bushweller J.H. Structural and functional characterization of the mutant Escherichia coli glutaredoxin (C14-S) and its mixed disulfide with glutathione / J.H. Bushveller, F. Aslund, K. Wuthrich, A. Holmgren//Biochem. 1992. — V. 31.-P. 9288−9293.
  31. Capaldo F.N. Analysis of the growth of recombination-deficient strains of Escherichia coli K-12 / F.N. Capaldo, G. Rumsey, S.D. Barbour//J. Bacteriol. 1974. — V. 118. — P. 242−249.
  32. Chamberlaine J. Lipid peroxidation and other membrane damage produced in Escherichia coli К1060 by near-UV radiation and deuterium oxide / J. Chamberlain, S.H. Moss//Photochem. Photobiol. 1987. — V. 45. — P. 625 630.
  33. Chase J.W. Amplification of ssb-l mutant single-stranded DNA binding protein in Escherichia coli / J.W. Chase, J.B. Murphy, R.F. Whittier, E. Lorensen, J. Sninsky//J. Mol. Biol. 1983. — V. 164. — P. 193−211.
  34. Chen Z. Mechanism of homologous recombination from the RecA-ssDNA/dsDNA structures / Z. Chen, H. Yang, N. Pavletich//Nature. 2008. -V. 453.-P. 489−494.
  35. Cirz R.T. Inhibition of mutation and combating the evolution of antibiotic resistance / R.T. Cirs, J. Chin, D. Andes, V. Crecy-Lagard, W. Craig, F. Somesberg//PLoS Biology. 2005. — V. 3. — P. 1024−1033.
  36. Claycamp H.G. Dithiotreitol pretreatment and inducible repair in UV-irradiated Escherichia coli K-12 cells / H.G. Claycamp//Int. J. Radiat. Biol. -1988.-V. 53.-P. 381−393.
  37. Claycamp G. Thiol and hydrogen peroxide modification of recA induction in UV-irradiated wild-type and catalase-deficient Escherichia coli K-12 / G. Claycamp, K.-K. Ho, C. DeRose//Mutat. Res. 1990. — V. 235. — P. 101−109.
  38. Connor M.J. Depletion of cutaneous glutathione by ultraviolet radiation / M.J. Connor//Photochem. Photobiol. 1986. — V. 438. — P. 69−73.
  39. D’Ari R. The SOS-system / R. D’Ari/ZBiochimie. 1985. — V. 67. — P. 343−347.
  40. Damdimopoulos A.E. Human mitochondrial thioredoxin. Involvement in mitochondrial potential and cell death / A.E. Damdimopoulos, A. Miranda-Visuete, M. Pelto-Huikko, J.-A. Gustaffson, G. Spyrou//J. Biol.Chem. 2002. -V. 277.-P. 33 249−33 257
  41. Derman A.F. Mutations that allow disulfide bond formation in the cytoplasm of Escherichia coli / A.F. Derman, W.A. Prinz, D. Belin, J-Beckwith//Science. 1993. -V. 262. — P. 1744−1747.
  42. Dyson H.J. Assignment of the proton NMR spectrum of reduced and oxidized thioredoxin: sequence-specific assignments, secondary structure, and global fold / H.J. Dyson, A. Holmgren//Biochemistry. 1989. — V. 28. — P. 7074−7087.
  43. Egelman E.H. Implications of the RecA structure / E.H. Egelman//Biol. Reports Ltd. 2009. — V. 1 (7) — P. 1−3.
  44. Eklund H. Structural and functional relations among thioredoxins of different spicies / H. Eklund, F. Gleason, A. Holmgren//Proteins: Struct., Funct., Genet.-1991.-V. 11.-P. 13−28.
  45. Elledge S.J. Protein required for ultraviolet light and chemical mutagenesis: identification of the products of the umuC locus of Escherichia colil S.J. Elledge, G.C. Walker//J. Mol. Biol. 1983. -V. 164. — P. 175−192.
  46. Epel B.L. Inhibition of growth and respiration by visible and near-visible light / B.L. Epel// Photophisiology. 1973. — V. 8. — P. 209−229.
  47. Fahey R.C. Occurrence of glutathione in bacteria / R.C. Fahey, W.C. Brown, W.B. Adams., M.B. Worsham//J. Bacteriol. 1978. — V. 33. — P. 11 261 129.
  48. Favre A. Transfer RNA: from photophysys to photobiology / A. Favre, G. Thomas//Annu. Rev. Biophys. Bioeng. 1981. — V. 10. — P. 175−195.
  49. Fenton H.J.H. The oxidation of polyhydric alcohols in the presence of iron I HJ.H. Fenton, H. Jackson//! Chem. Soc. Trans. 1899. — Vol.75. -P.l-11.
  50. Frank E.G. Regulation of SOS mutagenesis by proteolysis / E.G. Frank, D.G. Ennis, M. Gonzales, A.S. Levine, R. Woodgate/ZProc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1996.-V. 93.-P. 10 291−10 296.
  51. Friedberg E.C. DNA repair and mutagenesis / E.C. Friedberg, G.C. Walker, W. Siede//ASM Press. Washington, DC, 1995.
  52. Fuchs J.A. Isolation of an Escherichia coli mutant deficient in glutathione synthesis / J.A. Fuchs, H.R. Warner//J. Bacteriol. 1975. — V. 124. -P. 140−148.
  53. Goerlich O. Induction of the SOS response by hydrogen peroxide in various Escherichia coli mutants with altered protection against oxidative DNA damage / O. Goerlich, P. Quillaret, M. Hofnung//J. Bacteriol. 1989. — V. 171. -P. 6141−6147.
  54. Gonzales-Flecha В. Homeostatic regulation of intracellular hydrogen peroxide concentration in aerobically growing Escherichia coli / B. Gonzales-Flecha, B. Demple//J. Bacteriol. 1997. — V. 179. — P. 7173−7181.
  55. Greenberg J. Glutathione in Escherichia coli is dispensable for resistance to H2O2 and gamma radiation / J. Greenberg, B. Demple//J. Bacteriol. 1986. -V. 168.-P. 1026−1029.
  56. Greer S. Glutathione reductase from Escherichia coli: cloning and sequence analysis of the gene and relationship to other flavoprotein disulfide oxidoreductases / S. Greer, R.N. Perham/ZBiochem. 1986. — V. 25. — P. 27 362 742.
  57. Gushima H. Purification and characterization of glutathione synthetase from Escherichia coli / H. Gushima, T. Miya, K. Murata, A. Kimura//J. Appl. Biochem. 1983. — V. 5. — P. 210−218.
  58. Herman L. Transduction studies on the role rec+ gene in the ultraviolet induction of prophage X / L. Herman, S.E. Luria,//J. Mol. Biol. 1967. — V. 23. -P. 117−133.
  59. Hill T.M. s/z-independed filamentation in Escherichia coli is I ex A depended and requires DNA damage for induction / T.M. Hill, B. Sharma, M. Valjavec-Gratian, J. Smith//J. Bacteriol. 1997. -V. 179. — 1931−1939.
  60. Holmgren A. Glutathione-dependent synthesis of deoxyribonucleotides / A. Holmgren//J. Biol. Chem. 1979. — V. 254. — P. 3661−3669.
  61. Holmgren A. Thioredoxin / A. Holmgren//Ann. Rev. Biochem. 1985. -V. 54.-P. 237−271.
  62. Holmgren A. Thioredoxin and glutaredoxin systems / A. Holmgren//J. Biol. Chem. 1989. — V. 264. — P. 13 963−13 966.
  63. Holmgren A. Thioredoxin structure and mechanism: conformation changes on oxidation of the active-site sulphydryls to a disulfide / A. Holmgren//Structure. 1995. -V. 3. — P. 239−243.
  64. Holmgren A. Thiol redox control via thioredoxin and glutaredoxin systems / A. Holmgren, C. Johansson, C. Berndt, M.E. Lonn, C. Hudemann, C.H. Lillid//Biochem. Soc. T. 2005. — V. 33. — P. 1375 — 1377.
  65. Holmgren A. Thioredoxin and thioredoxinreductase / A. Holmgren, M. Bjornstedt/ZMethods in Enzymology. 1995. — V. 252. — P. 199 — 209.
  66. Hoog J.O. Nucleotide sequence of the thioredoxin gene from Escherichia coli / J.O.Hoog, H. Bahr-Lindstrom, S. Josephson, B.I. Wallace, S.R. Kushner, H. Jornvall, A. Holmgren//Biosci. Rep. 1984. — V. 4. — P. 917−923.
  67. Horii T. Organization of recA gene of Escherichia coli. / T. Horii, T. Ogawa, H. Ogawa//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. — V. 77.-P. 313−317.
  68. Houten B. Nucleotide excision repair in Escherichia coli / B. Houten//Microb. Mol. Biol. Rev. 1990. — V. 54. — P. 18−51.
  69. Howard-Flanders P. DNA repair and genetic recombination: studies on mutants of Escherichia coli defective in these processes / P. Howard-Flanders, R.P. Boyce//Radiat. Res. 1966. — V. 6. — P. 156−181.
  70. Huisman O. An inducible DNA replication-cell division coupling mechanism in Escherichia coli / O. Huisman, R. D’Ari//Nature (London). -1981.-V. 290.-P. 797−799.
  71. Iizuka M. Purification and some properties of glutathione-transferase from Escherichia coli / M. Iizuka, Y. Inoue, K. Murata, A. Kimura//J. Bacteriol. — 1989. V. 171.-P. 6039−6042.
  72. Inouye M. Pleiotropic effect of the recA gene of Escherichia coli uncoupling of cell division from deoxyribonucleic acid replication / M. Inouye//J. Bacteriol. 1971. — V. 106. — P. 539−542.
  73. Imlay J.A. Mutagenesis and stress responses induced in Escherichia coli by hydrogen peroxide / J.A. Imlay, S. Linn//J. Bacteriol. 1987. — V. 169. — P. 2967−2976.
  74. Ishioka К. Abortive recombination in Escherichia coli ruv mutants block chromosome partitioning / K. Ishioka, A. Fukuoh, H. Iwasaki, A. Nacata, H. Shinagava//Genes Cells. 1998. — V. 3. — P. 209−220.
  75. Ivanova A. Role of rpoS (katF) in OxyR-independed regulation of hydroperoxidase I in Escherichia coli / A. Ivanova, C. Miller, G. Glinsky, A. Eisenstark//Mol. Microbiol. 1994. — V. 12. — P. 571−578.
  76. Jagger J. Physiological effects on near-ultraviolet radiation on bacteria / J. Jagger//Photochem. Photobiol. Rev. 1983. — V. 7. — P. 1−73.
  77. Jacob U. Hsp33"s redox switch has a novel zinc-binding motif / U. Jacob, M. Eser, J.C. Bardwell//J. Biol. Chem. 2000. — V. 275. — P. 38 302−38 310.
  78. Janion C. Some aspects of the SOS response system a critical survey / C. Janion//Acta Biochimica Polonica. — 2001. — V. 48. — P. 599−610.
  79. Javor G. Thiol-sensitive genes of Escherichia coli / G. Javor//J. Bacteriol. 1989.-V. 171.-P. 5607−5613.
  80. Javor G. Thiol-sensitive promoters of Escherichia coli / G. Javor, C. Stringer, J.-I. Ryu//J. Bacteriol. 1988. -V. 170. — P. 3291−3293.
  81. Jeng M.F. High-resolution solution structures of oxidized and reduced Escherichia coli thioredoxin / M.F. Jeng, A.P. Campbell, T. Begley, A. Holmgren, D.A. Case, P.E. Wright, H.J. Dyson//Structure. 1994. — V. 2. — P. 853 -868.
  82. Kanakis C.D. DNA interactions with naturally occurring antioxidant flavonoid quercetin, kaempferol, and delphinidin / C.D. Kanakis, P.A. Tarantilis, M.G. Polissiou, S. Diamantoglou, H.A. Tajmir-Riahi//J. Biomol. Struct. Dyn. 2005. — V.22. — P.719−724.
  83. Karu A.E. Introduction of Escherichia coli recA protein via recBC and alternative pathways: quantitation by enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) / A.E. Karu, E.D. Belk//Mol. Gen. Genet. 1982. — V. 185. — P. 275 282.
  84. Katti S. Crystal structure of thioredoxin from Escherichia coli at 1,68 A resolution / S. Katti, D. LeMaster, H. Eklund//J. Mol. Biol. 1990. — V. 212. -P. 167−184.
  85. Keyer K. Superoxide and the production of oxidative DNA damage / K. Keyer, A.S. Gort, J.A. Imlay//J. Bacteriol. 1995. — Vol.177. — P.6782−6790.
  86. Keyer K. Superoxide accelerates DNA damage by elevating free-iron levels / K. Keyer, J. Imlay//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — V. 93. — P. 13 636−13 640.
  87. Koch A.L. Inactivation of membrane transport in Escherichia coli by near UV-light / A.L. Koch, R.J. Doyle, H.E. Kubitschek//J. Bacteriol. 1976. -V. 126.-P. 140−146.
  88. Kohevar I.E. Cutaneous photobiology / I.E. Kohevar, R.W. Gange//Photochem. Photobiol. 1983. — V. 37. — P. 659−700.
  89. Kosower N.S. Diamide, an oxidant probe for thiols / N.S. Kosower, E.M. Kosower//Methods Enzymol. 1995. — P. 123−133.
  90. Kosower N.S. The glutathione status of cells / N.S. Kosover, E.M. Kosower//Internat.Rev.Cytol. 1978. — V. 54. — P. 109−160.
  91. Kowalczykowski S.C. Mechanistic aspects of the DNA strand exchange activity of E. coli RecA protein / S.C. Kowalczykowski//Trends Biochem. Sci. 1987. — V. 12.-P. 141−145.
  92. Kowalczykowski S.C. Initiation of genetic recombination and recombination-depended replication / S.C. Kowalczykowski//Trends Biochem. Sci.-2000.-V. 25.-P. 156−165.
  93. Kowalczykowski S.C. Biochemistry of homologous recombination in Escherichia coli / S.C. Kowalczykowski, D.A. Dixon, A.K. Eggleston, S.D. Lauder, W.M. Rehrauer//Microbiol. Rev. 1994. — V. 58. — P. 401−465
  94. Kramer G.F. Oxidative mechanisms of toxicity of low-intensity near-UV light in Salmonella typhimurium / G.F. Kramer, B.N. Ames//J. Bacteriol. — 1987.-P. 2259−2266.
  95. Kumar J.K. Proteomic analysis of thioredoxin-targeted proteins in Escherichia coli / J. K. Kumar, S. Tabor, C.C. Richardson//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. -V. 101. — P. 3759−3764.
  96. Kuramitsu S. Cysteinyl residues of Escherichia coli RecA protein / S. Kuramitsu, K. Hamaguchi, H. Tachibana, T. Horii, T. Ogava, H. Ogava //Biochem. 1984. — V. 23. — P. 2363−2367.
  97. Kuzminov A. Recombinational repair of DNA damage in Escherichia coli and bacteriophage X / A. Kuzminov//Microb. Mol. Biol. Rev. 1999. — V. 63.-P. 751−813.
  98. Kuzuhara T. DNA and RNA as new binding targets of green tea catechins / T. Kuzuhara, Y. Sei, K. Yamaguchi, M. Saganuma, H. Fujiki//J. Biol. Chem. 2006. — V.281. — P. 17 446−17 456.
  99. Laurent T.C. Enzymatic synthesis of deoxyribonucleotides. IV. Isolation and characterization of thioredoxin, the hydrogen donor from Escherichia coli / T.C. Laurent, E.C. Moore, P. Reichard//J. Biol. Chem. 1964. — V. 239. — P. 3436−3444.
  100. Lawrence C.W. Mutation frequency and spectrum resulting from single abasic site in a single-stranded vector / C.W. Lawrence, A. Borden, S.K. Banerjee, J.E. LeClerc//Nucleic Acids Res. 1990. -V. 18. — P. 2153−2157.
  101. Lennon B.W. Twists in cataysis: alternating conformations of Escherichia coli thioredoxin reductase / B. W. Lennon, C.H.Jr. Williams, M.L. Ludwig//Science. 2000. — V. 289. — P. 1190−1194.
  102. Lewis L.K. Identification of high affinity binding sites for LexA which define new DNA damage-inducible genes in Escherichia coli / L.K. Lewis, G.R. Harlow, L.A. Gregg-Jolly, D.W. Mount//J. Mol. Biol. 1994. — V. 241. -P. 507−523.
  103. Llagostera M. Influence of S9 mix in the induction of SOS system by quercetin / M. Llagostera, S. Garrido, J. Barbe, R. Guerrero, J. Rueff//Mutat. Res. 1987.-V. 191.-P. 1−4.
  104. Lloubes R. The promoters of the genes for colicin production, release and immunity in the ColA plasmid: effects of convergent transcription and LexA protein / R. Lloubers, D. Baty, C. Lazdunslci//Nucleic Acids Res. 1986. — V. 14.-P. 2621−2636.
  105. Lloyd R.G. Effect of ruv mutations on recombination and DNA repair in Escherichia coli K-12 / R.G. Lloyd, F.E. Benson, C.E. Shurvinton//Mol. Gen. Genet.- 1984.-V. 193.-P. 303−309.
  106. Lim C.J. Cloning and nucleotide sequence of the trxA gene of Escherichia coli K-12 / C.J. Lim, D. Geraghty, J.A. Fuchs//J. Bacteriol. -1985.-V. 163.-P. 311−316.
  107. Lin J.J. (A)BC exinuclease: the Escherichia coli nucleotide excision repair enzyme / J.J. Lin, A. Sancar//J. Mol. Biol. 1992. — V. 6. — P. 22 192 224.
  108. Lindsley J.E. Dissociation pathway for RecA nucleoprotein filaments formed on linear duplex DNA / J.E. Lindsley, M.M. Cox//J. Mol. Biol. 1989. -V. 205.-P. 695−711.
  109. Loewen P.C. Levels of coenzyme A-glutathione mixed disulfide in Escherichia coli / P.C. Loewen//Can. J. Biochem. 1978. — V. 56. — P. 753 759.
  110. Loewen P.C. Levels of glutathione in Escherichia coli / P.C. Loewen//Can. J. Biochem. 1979. — V. 57. — P. 107−111.
  111. Lwoff A. Lysogeny / A. LwoffZ/Bacteriol. Rev. 1953. — V. 17. — P. 237−269.
  112. Mannervik B. Glutathione: General Review of Mechanism of Action / B. Mannervic, I. Carlberg, K. Larson/VGlutathione: chemical, biochemical and medical aspects. Parts А, В / New York, 1989 P. 476−516.
  113. Martin J.L. Thioredoxin a fold for all reasons / J.L. Martin//Structure. — 1995.-V. 3.-245−250.
  114. McEntree K. Genetic analysis of the Escherichia coli K-12 srl region / K. McEntree//J. Bacteriol. 1977. — V. 132. — P. 904−911.
  115. McKenzie G. The SOS response regulates adaptive mutation / G. McKenzie, R. Harris, P. Lee, S. Rosenberg//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -2006. V. 97. — P. 6646−6651.
  116. Meister A. On the cycles of glutathione metabolism and transport / A. Meister//Curr. Top. Cell Regul. 1981. -V. 18. — P. 21−58.
  117. Meister A. Glutathione / A. Meister, M.E. Anderson//Annu. Rev. Biochem. 1983. — V. 52. — P. 711 -760.
  118. Meister A. New aspects of glutathione biochemistry and transport -selective alteration of glutathione metabolism / A. Meister//Nut.Rev. 1984. -V. 42.- P. 397−410.
  119. Melidou M. Protection against nuclear DNA damage offered by flavonoids in cells exposed to hydrogen peroxide: the role of iron chelation / M. Melidou, K. Riganacos, D. Galaris//Free Radic. Biol. Med. 2005. — V. 39. — P. 1591−1600.
  120. Mellon I. Induction of the Escherichia coli lactose operon selectively increases repair of its transcribed DNA strand / I. Mellon, P.C. Hanawalt//Nature. 1989. — V. 342. — P. 95−98.
  121. Meury J. Glutathione and the gated potassium channels of Escherichia coli / J. Meury, A. Kepes//The EMBO J. 1982. — V. 1. — P. 339−343.
  122. Meyer R.R. The single-stranded DNA-binding protein of Escherichia coli / R.R. Meyer, P. S. Laine/ZMicrob. Mol. Biol. Rew. 1990. — V. 54. — P. 342−380.
  123. Miller J.H. Experiments in molecular genetics / J.H. Miller Cold Spring Harbor: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1972.
  124. Miller C. SOS response induction by beta-lactams and bacterial defense against antibiotic lethality / C. Miller, L.E. Tomsen, C. Gaggero, R. Mosseri, H. Ingmer, S.N. Cohen//Science. 2004. — V. 305. — P. 1629−1631.
  125. Miranda-Vizuete A. Cloning, expression, and characterization of a novel Escherichia coli thioredoxin / A. Miranda-Vizuete, A.E. Damdimopoulos, J.A. Gustafsson, G. Spyrou//J. Biol. Chem. 1997. — V. 272. — P. 30 841−30 847.
  126. Mizusawa S. Protein degradation in Escherichia coli: the Ion gene controls the stability of the SulA protein / S. Mizusawa, S. Gottesman//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1983. — V. 80. — P. 358−362.
  127. Mody R. Influence of far-ultraviolet radiation on permeability of outer membrane of Escherichia coli / R. Mody, S. Krishnamurthy, P. Dave//Can. J. Microbiol. 1989. — V. 35. — P. 1022−1030.
  128. Mooze E.D. Association of glutathione synthetase deficiency and diminished amino acid transport in yeast / E.D. Mooz//Biochem. Biophys. Res. Commun. 1979. — V. 90. — P. 1221−1228.
  129. Moore E.C. Purification and properties of thioredoxin reductase from Escherichia coli / E.C. Moore, P. Reichard, L. Thelander//J. Biol. Chem. — 1964. V. 239. — P. 3445−3452.
  130. Mukherjee A. Inhibition of FtsZ polymerization by SulA, an inhibitor of septation in Escherichia coli / A. Mukherjee, C. Cao, J. Lutkenhaus//Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1998. — V. 95. — P. 2885−2890.
  131. Murata K. Overproduction of glutathione and its derivatives by genetically engineered microbial cells / K. Murata, A. Kimura//Biotechnol. Adv. 1990. — P. 8. — P. 59−96.
  132. Mustard J. A. Analysis of Escherichia coli RecA interaction with LexA, X CI, and UmuD by site-directed mutagenesis of recA / J.A. Mustard, J.W. Little//J. Bacteriol. 2000. — V. 182. — P. 1659−1670.
  133. Nagai K. Zinc-finger motifs expressed in E. coli and folded in vitro direct specific binding to DNA / K. Nagai, Y. Nakaseko, K. Nasmyth, D. Rhodes//Nature. 1988. — V. 332. — P. 284−286.
  134. Newton G.L. Low-molecular weight thiols in Streptomyces and their potential role as antioxidants / G.L. Newton, R.C. Fahey, G. Cohen, Y. Aharonowitz// J. Bacteriol. 1993. — V. 175. — P. 2734−2742.
  135. Newton Y. Distribution of thiols in microorganisms: mycothiol is a major thiol in most actinomyces / Y. Newton, K. Arnold, M.S. Price, C. Sherrill, S.B.
  136. Delcardayre, Y. Aharonowitz, D. Cohen, J. Davies, R.C. Fahey, C. J. Davis//J. Bacteriol.- 1996.-V. 178.-P. 1990−1995.
  137. Noctor G. Glutathione: biosynthesis, metabolism and relationship to stress tolerance explored in transformed plants / G. Noctor, A.M. Arisi, L. Jouanin, K.J. Kunert, H. Rennenberg, H. J. Foyer//J. Exp. Bot. 1998. — V. 49. -P. 623−647.
  138. Nordberg J. Reactive oxygen species, antioxidants, and the mammalian thioredoxin system / J. Nordberg, E.S.J. Arner//Free Radic. Biol. Med. 2001. -V.31.- 1287- 1312.
  139. Nygaard O.V. Radioprotectors and Anticarcinogens / O.V. Nygaard, M.G. Simic//Academic Press, New York 1983.
  140. Nygren H. Immunoelectron microscopic localization of glutaredoxin and thioredoxin in Escherichia coli cells / H. Nygren, B. Rozell, A. Holmgren, H.A. Hansson//FEBS Lett.-1981.-V. 133.-P. 145−150.
  141. Opperman T. A model for a umuDC depended prokaryotic DNA damage checkpoint / T. Opperman, S. Murli, B.T. Smith, G. C Walker//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. — V. 96. — P. 9218−9223.
  142. Osuji G.O. Glutathione turnover and amino acid uptake in yeast / G.O. Osuji//FEBS Lett. 1980. — V. 110. — P. 192−194.
  143. Park S. High levels of intracellular cysteine promote oxidative DNA damage by the Fenton reaction / S. Park, J. Imlay//J. Bacteriol. 2003. — V. 185.-P. 1942−1950.
  144. Peac M.J. Revised spectra for the inactivation of Haemophilus influenzae transforming DNA by monochromatic ultraviolet light / M.J. Peac, R.W. Tuveson //Photochem. Photobiol. 1979. — V. 29. — P. 855−856.
  145. Peac M.J. Inactivation of transforming DNA by ultraviolet light / M.J. Peac, J.G. Peac, R.B. Webb//Mutat. Res. 1973. — V. 20. — P. 143−147.
  146. Potamitou A. Protein levels of Escherichia coli thioredoxins and glutaredoxins and their relation to null mutants, growth phase, and function / A.
  147. Potamitou, A. Holmgren, A. Vlamis-Gardikas//J. Biol. Chem. 2002. — V. 277. -P. 18 561−18 567.
  148. Prinz W.A. The role of the thioredoxin and glutaredoxin pathways in reducing protein disulfide bonds in Escherichia coli cytoplasm / W.A. Prinz, F. Aslund, A. Holmgren, J. Beckwith//J. Biol. Chem. 1997. — V. 272 — P. 15 661−15 667.
  149. Qin J. The high-resolution three-dimensional solution structures of oxidized and reduced state of human thioredoxin / J. Qin, G.M. Clore, A.M. Gronenborn//Structure. 1994. — V. 2. — P. 503 — 522.
  150. Ramabhadran T.V. Mechanism of growth delay induced in Escherichia coli by near ultraviolet radiation / T.V. Ramabhadran, J. Jagger//Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1976. — V. 73. — P. 59−63.
  151. Rangarajan S. A phenotype for enigmatic DNA polymerase II in replication restart in UV-irradiated Escherichia coli / S, Rangarajan, R. Woodgate, M.F. Goodman//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. — V. 96. — P. 9224−9229.
  152. Rhee S.G. Peroxiredoxin, a novel family of peroxidases / S.G. Rhee, S.W. Kang, T.-S. Chang, W. Jeong, K. Kim//IUBMB Life. 2001. — V. 52. — P. 35−41.
  153. Roca A.I. RecA protein: structure, function, and role in recombinational repair / A.I. Roca, M.M. Cox//Prog. Nucleic. Acid Res. Mol. Biol. 1997. -V. 56.- P. 129−223.
  154. Roberts J.W. Proteolytic cleavage of bacteriophage X repressor in induction / J.W. Roberts, C.W. Roberts//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1975. -V. 72.-P. 147−151.
  155. Roland K.L. In vitro analysis of mutant LexA proteins with an increased rate of specific cleavage / K.L. Roland, M.H. Smith, J.A. Rupley, J.W. Little//J. Mol. Biol. 1992. — V. 228. — P. 395−408.
  156. Romero M.Jo.M. The evaluation of Escherichia coli as a model for oxidant stress in mammalian hepatocytes: role of glutathione / M.Jo.M. Romero, A.T. Canada//Toxicol. Appl. Pharm. 1991. — V. 111. — P. 485−495.
  157. Rosental F.I. The ocular dose of ultraviolet radiation from sunlight exposure / F.I. Rosental, M. Safrone, H. R Taylor//Photochem. Photobiol. -1985.-V. 42.-P. 163−171.
  158. Ruegg U. Cleavage of disulfide bonds in proteins / U. Ruegg, J. Rudinger//Meth. Enzymol. 1977. — V. 47. — P. 111−116.
  159. Russel M., Construction and characterization of glutaredoxin-negative mutants of Escherichia coli / M. Russel, A. Holmgren//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988. — V. 85. — P. 990−994.
  160. Russel M. Thioredoxin or glutaredoxin in Escherichia coli is essential for sulfate reduction but not for deoxyribonucleotide synthesis /М. Russel, P. Model, A. Holmgren//J. Bacteriol. 1990. — V. 172. — P. 1923 — 1929.
  161. Sakuda S. Structure of novel disulfide of 2-(N-acetylcysteinyl)amino-2-deoxy-P-D-glucopyranosyl-myo-inositol produced by Streptomyces sp / S. Sakuda, Z.-Y. Zhou, Y. Yamada//Biotech. Biochem. 1994. — V. 58. — P. 1347−1348.
  162. Sammartano L.J. The effects of exogenouos catalase on broad-spectrum near-UV (300−400 nm) treated Escherichia coli cells / L.J. Sammartano, Tuveson R.W.//Photochem. Photobiol. 1984. — V. 40. — P. 607−612.
  163. Sammartano L.J. Hydrogen peroxide induced resistance to broad-spectrum near-ultraviolet light (300−400 nm) inactivation in Escherichia coli / L.J. Sammartano, Tuveson R.W.//Photochem. Photobiol. 1985. — V. 41. — P. 267−370.
  164. Sassanfar M. Nature of the SOS-inducing signal in Escherichia coli. The involvement of DNA replication / M. Sassanfar, J.W. Roberts//J. Mol. Biol. -1990.-V. 212.-P. 79−96.
  165. Schafer F.Q. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple / F.Q. Shafer, G.R. Buettner//Free Radic. Biol. Med. -2001. -V. 30. P. 1191−1212.
  166. Schlacher K. DNA polymerase V and RecA protein, a minimal mutasome / K. Schlacher, K. Leslie, C. Wyman, R. Woodgate, M. Cox, M. Goodman//Mol. Cell Biol. 2005. — V. 17. — P. 561−572.
  167. Schnarr M.P. DNA binding properties of LexA repressor / M.P. Schnarr, P. Oertel-Buchheit, M. Kazmayer, M. Granger-Schnarr//Biochimie. 1991. — V. 73.-P. 423−431.
  168. Seaver L. Alkyl hydroperoxide reductase is the primary scavenger of endogenous hydrogen peroxide in Escherichia coli / L. Seaver, J. Imlay//J. Bacteriol.-2001.-V. 183.-P. 7173−7181.
  169. Shellhorn H.E. Regulation of hydroperoxidase (catalase) expression in Escherichia coli / H.E. Schellhorn//FEMS Microbiol. Lett. 1995. — V. 174. -P.4769−4776.
  170. Shen X. Escherichia coli DNA polymerase V subunit exchange: a post-SOS mechanism to curtail error-phone DNA synthesis / X. Shen, R. Woodgate, M.N. Goodman//J. Biol. Chem. 2003. — V. 278. — P. 52 546−52 550.
  171. Sherrill C. Import and metabolism of glutathione by Streptococcus mutans / C. Sherril, R.C. Fahey//J. Bacteriol. 1998. — V. 180. — P. 1454−1459.
  172. Shinagawa H. RecA-protein depended cleavage of UmuD protein and SOS-mutagenesis / H. Shinagawa, H. Iwasaki, T. Kato, A. Nakata//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1988.-V. 85.-P. 1806−1810.
  173. Slilaty S.N. Lysine-156 and serine-119 are required for LexA repressor cleavage: a possible mechanism / S.N. Slilaty, J.W. Little//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. -V. 84. — P. 3987−3991.
  174. Smith K.C. Molecular photobiology / K.C. Smith//Academic Press. -New York and London, 1969. P. 77 — 103.
  175. Smirnova G.V. Effects of menadione and hydrogen peroxide on glutathione status in growing Escherichia coli / G.V. Smirnova, N.G. Muzyka, M.N. Glukhovchenko, O.N. Oktyabrsky/ZFree Radic. Biol. Med. 2000. — V. 28.-P. 1009−1016.
  176. Smirnova G.V. Near-ultraviolet radiation and hydrogen peroxide modulate intracellular levels of potassium and thiols in Escherichia coli / G.V. Smirnova, O.N. Oktyabrsky//Current Microbiol. 1994. — V. 28. — P. 77−79.
  177. Smirnova G. Induction of the alkylation-inducible aidB gene of Escherichia coli by cytoplasmic acidification and N-ethylmaleimide / G.V. Smirnova, O.N. Oktyabrsky, E.V. Moshonkina, N.V. Zakirova//Mutat. Res. -1994.-V. 314.-P. 51−56.
  178. Smirvova G.V. Influence of polyphenols on Escherichia coli resistance to oxidative stress / G.V. Smirnova, Z.Y. Samoylova, N.G. Muzyka, O.N. Oktyabrsky//Free Rad. Biol. Med. 2009. — V. 46. — P. 759−768.
  179. Sprott G.D. Differential effect of near-UV and visible light on active transport and other membrane process in Escherichia coli / G.D. Sprott, W.G. Martin, H. Scheneider/ZPhotochem. Photobiol. 1976. — V. 24. — P. 21−27.
  180. Sprott G.D. The electrochemical proton gradient and phenylalanine transport in Escherichia coli irradiated with near-ultraviolet light / G.D. Sprott, J.R. Usher//Can. J. Microbiol. 1977. -V. 23. — P. 1683−1688.
  181. Stapleton A. Flavonoids can protect maize DNA from the induction of ultraviolet radiation damage/ZPlant.Physiol. 1994. — V. 105. — P. 881−889.
  182. Stefankova P. Thioredixin structural and functional complexity / P. Stefankova, M. Kollarova, I. Barak//Gen. Physiol. Biophys. — 2005. — V. 24. -P. 3−11.
  183. Stewart E.J. Disulfide bond formation in the Escherichia coli cytoplasm: an in vivo role reversal for the thioredoxins / E.J. Steward, F. Aslund, J. Beckwith//EMBO J. 1998. — V. 17. — P. 5543−5550.
  184. Story R. M. The structure of the E. coli RecA protein monomer and polymer / R.M. Story, .I.T. Weber, T. A. Steitz//Nature. 1992. — V. 355. -P. 318−325.
  185. Storz G. Oxidative stress / G. Storz, J. Imlay//Curr. Opin. Microbiology.- 1999. — V. 2.-P. 188−194.
  186. Sun Y. Redox regulation of transcriptional activators / Y. Sun, L.W. Oberley//Free Radic. Biol. Med. 1999. -V. 21. — P. 335−348.
  187. Suzuki H. Glutamyltranspeptidase from Escherichia coli K12: purification and properties / H. Suzuki, H. Kumagai, T. Tochikura//J. Bacteriol.- 1986a.-V. 168.-P. 1325−1331.
  188. Suzuki H. Glutamyl transpeptidase from Escherichia coli K-12: formation and localization / H. Suzuki, H. Kumagai, T. Tochikura//J. Bacteriol. 1986b.-V. 168.-P. 1332−1335.
  189. Suzuki H. Isolation, genetic mapping and characterization of Escherichia coli K12 mutants lacking y-glutamyltranspeptidase / H. Suzuki, H. Kumagai, T. Tochikura//J. Bacteriol. 1987. — V. 169. — P. 3926−3931.
  190. Suzuki H. DNA sequence of the Escherichia coli K-12 y-glutamyltranspeptidase gene, ggt / H. Suzuki, H. Kumagai, T. Echigo, T. Tochikura//J. Bacteriol. -1989.-V.171.-P.5169−5172.
  191. Taber H. Near ultraviolet induction of growth delay studies in a menaqinon-deficient mutant of Bacillus subtilis / H. Taber, J. Pomerants, G.N. Halfenger//Photochem. Photobiol. 1978. — V. 28. — P. 191−196.
  192. Tang M. UmuD'2C is an error-phone DNA polymerase, Escherichia coli pol V / M. Tang, X. Shen, E.G. Frank, M. O’Donnell, R. Woodgate, M.F. Goodman//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. — V. 96. — P. 8919−8924.
  193. Tamura T. A new selenoprotein from human lung adenocarcinoma cells: purification, properties, and thioredoxinreductase activity / T. Tamura, T.C. Stadman//Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — V. 93. — P. 1006 — 1011.
  194. Takemoto T. Different mechanisms of thioredoxin in its reduced and oxidized forms in defense against hydrogen peroxide in Escherichia coli / T. Takemoto, Q.-M Zhang, S Yoney//Free Radic. Biol. Med. 1998. — V. 24. — P. 556−562.
  195. Theam K. Role of stringent response in the expression and mechanism of near-ultraviolet induced growth delay / K. Theam, Favre A.//Eur. J. Biochem. -1984.-V. 145.-P. 137−142.
  196. Thelander L. Thioredoxin reductase. Characterization of a homogenous preparation from Escherichia coli В / L. Theleander//Eur. J. Biochem. 1968. -V. 242. — P. 852−859.
  197. Tietze F. Enzymic method for quantitative determination of nanogram amounts of total and oxidized glutathione. Application to mammalian blood and other tissues / F. Tietze//Anal. Biochem. 1969. — V.27. — P. 502−522.
  198. Tsuchida S. Glutathione transferases / S. Tsuchida//Encyclopaedia of Cancer / Academic Press. San Diego, 1997. — P. 733−743.
  199. Tuggle C.K. Glutathione reductase is not required for maintenance of reduced glutathione in Escherichia coli K-12 /С.К. Tuggle, J.A. Fuchs//J. Bacteriol. 1985. — V. 162. — P. 448−450.
  200. Tyrrel R.M. A common parthway for protection of bacteria against damage by solar UVA (334 nm, 365 nm) and oxidizing agent (H202) / R.M. Tyrrel//Mutat. Res. 1985. -V. 145. — P. 129−136.
  201. VanBogelen R.A. Differential induction of heat shock, SOS and oxidative stress regulons and accumulation of nucleotides in Escherichia coli / R.A. VanBogelen, P.M. Kelley, F.C. Neidhard//J. Bacteriol. 1987. — V. 169. -P. 26−32.
  202. Vergauwen B. Exogenous glutathione completes the defense against oxidative stress in Haemophilus influenzae / B. Vergauen, F. Pauwels, M. Vaneechoutte, J.J. Van Beeumen//J. Bacteriol. 2003. — V. 185. — P. 15 721 581.
  203. Visick J. RpoS- and OxyR-independent induction of HPI catalase at stationary phase in Escherichia coli and identification of rpoS mutation in common laboratory strains / J. Visick, S. Clark//J. Bacteriol. 1997. — V. 179. ~ P. 4158−4163.
  204. Vlamis-Gardikas A. Cloning, overexpression, and characterization of glutaredoxin 2, an atypical glutaredoxin from Escherichia coli / A, Vlamis
  205. Gardikas, F. Aslund, G. Spyrou, T. Bergman, A. Holmgren//J. Biol. Chem. -1997. V. 272. — P. 11 236−11 243.
  206. Vuilleumier S. Bacterial glutathione-transferases: what are they good for? / S. Vuilleumier//J. Bacteriol. 1997. -V. 179. — P. 1431−1441.
  207. Walker G.C. Bacterial Stress Responses / G.C.Walker, B.T. Smith, M.D. Sutton//ASM Press. Washington, D.C. — 2000. — P. 131−144.
  208. Wallace B.I. Genetic and physical analysis of the thioredoxin (trxA) gene in Escherichia coli K12 / B.I. Wallace, S.R. Kushner//Gene. 1984. — V. 32. -P. 399−408.
  209. Wang L. FtsK is an essential cell division protein that localized to the septum and induced that as part of the SOS-response / L. Wang, J. Lutkenhaus//Mol. Microbiol. 1998. — V. 29. — P. 731−740.
  210. Weisemann J.M. Mutations at the cysteine codons of the recA gene of Escherichia coli / J.M. Weisemann, G. M Weinstock//DNA. 1988. — V. 7. — P. 389−398.
  211. Wigle T.J. Directed molecular screening for RecA ATPase inhibitors / T.J. Wigle, S. F Singleton//Bioorg. Med. Chem. Lett. 2007. — V. 17. — P. 3249−3253.
  212. Williams C.H.Jr. Mechanism and structure of thioredoxin reductase from Escherichia coli / C.H.Jr. Williams//FASEB J. 1995. — V. 9. — P. 1267−1276.
  213. Witkin E.M. Ultraviolet mutagenesis and inducible DNA repair in Escherichia coli / E.M. Witkin//Bacteriol. Rev. 1976. — V. 40. — P. 869−907.
  214. Zheng M. Activation of the OxyR transcription factor by reversible disulfide bond formation / M. Zheng, F. Aslund, G. Storz//Science. 1998.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?