Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Эколого-генетическая оценка защитного эффекта аллантоина и мочевой кислоты в условиях окислительного стресса

Диссертация: Эколого-генетическая оценка защитного эффекта аллантоина и мочевой кислоты в условиях окислительного стресса
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Загрязнение воды, воздуха, выпадение кислотных осадков, деградация почвы, увеличение интенсивности потока ультрафиолетовой радиации и как следствие общее нарушение экологического равновесия привели к тому, что живые организмы все в большей мере подвергаются прессингу широкого спектра экстремальных факторов среды. Исходя из вышеуказанного ясно, что помимо вопросов коррекции состояния окружающей… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Экстремальные факторы как индукторы окислительного стресса у организмов
    • 1. 2. Генетические и биохимические последствия свободно-радикальных процессов
    • 1. 3. Ферментативные механизмы контроля уровня активных форм кислорода
    • 1. 4. Неферментативные механизмы контроля уровня активных форм кислорода
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Постановка эксперимента
      • 2. 1. 1. Исследование протекторного эффекта аллантоина и мочевой кислоты при действии тяжёлых металлов на прорастающие растения
      • 2. 1. 2. Исследование супрессии аллантоином и мочевой кислотой мутагенного эффекта ультрафиолета
    • 2. 2. Обработка ГБО и солями тяжёлых металлов семян подсолнечника и горчицы
      • 2. 2. 1. Обработка семян при исследовании действия тяжелых металлов
      • 2. 2. 2. Обработка семян при исследовании действия гипербарической оксигенации
    • 2. 4. Хемилюминесцентный анализ
    • 2. 5. Анализ супероксидустраняющей активности аллантоина и мочевой кислоты
    • 2. 6. Определение антимутагенной активности аллантоина и мочевой кислоты in vivo
    • 2. 7. Статистическая обработка результатов
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ .61 3.1. Протекторный эффект пуриновых катаболитов при действии экстремальных факторов на прорастающие семена растений
    • 3. 1. 1. Протекторный эффект аллантоина и мочевой кислоты при действии тяжелых металлов на прорастающие семена растений
    • 3. 1. 2. Анализ хемилюминесценции
    • 3. 1. 3. Влияние гипербарической оксигенации на проростки растений и протекторные свойства пуриновых катаболитов
    • 3. 2. Супрессия аллантоином и мочевой кислотой мутагенного эффекта ультрафиолета (300−400 нм)
    • 3. 3. Исследование антиоксидантных и антимутагенных свойств аллантоина и мочевой кислоты
    • 3. 3. 1. Антимутагенная активность аллантоина и мочевой кислоты
    • 3. 3. 2. Анализ супероксидустраняющей активности аллантоина и мочевой кислоты
    • 3. 4. Устойчивость пластидных мутантов растений подсолнечника к действию тяжелых металлов

Эколого-генетическая оценка защитного эффекта аллантоина и мочевой кислоты в условиях окислительного стресса (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность темы

Загрязнение воды, воздуха, выпадение кислотных осадков, деградация почвы, увеличение интенсивности потока ультрафиолетовой радиации и как следствие общее нарушение экологического равновесия привели к тому, что живые организмы все в большей мере подвергаются прессингу широкого спектра экстремальных факторов среды. Исходя из вышеуказанного ясно, что помимо вопросов коррекции состояния окружающей среды, актуальной становиться и проблема повышения устойчивости организмов к этим экологическим факторам. Прикладная, на первый взгляд, проблема поиска методов защиты имеет и фундаментальный аспект. Более глубокое понимание механизмов толерантности к внешним воздействиям, характерных для организмов и экосистем, необходимо для прогнозирования последствий и их предупреждения, что особенно важно в связи с проблемой возможного увеличения генетического груза в условиях нарастающего антропогенного прессинга на природные популяции.

Общим следствием влияния большинства абиотических факторов (Polle and Rennenberg, 1993), в том числе таких широко распространенных как тяжелые металлы (Flora е t al., 2008; Liu et al., 2009) и ультрафиолетовое излучение (Kovacs et al., 2009), на организмы является увеличение внутриклеточной концентрации активных форм кислорода (АФК). Поэтому, одна из возможных мер, снижения негативного действия этих факторов на организмы, может быть реализована через систему природных антиоксидантов, уменьшающих внутриклеточные концентрации АФК.

Одними из таких антиоксидантов со свойствами экологических протекторов могут быть продукты деградации пуринов, в частности, аллантоин и мочевая кислота. Так, в серии опубликованных ранее работ (Ames et al., 1981; Гуськов и др., 2002; 2004), сообщалось об обнаружении способности аллантоина и урата подавлять развитие деструктивных процессов, индуцируемых активными формами кислорода. Так же была показана способность аллантоина снижать уровень аберраций хромосом (Гуськов, 2004), что немаловажно для обеспечения защиты от воздействия экстремальных факторов, зачастую обладающих мутагенным эффектом. Активные формы кислорода могут также либо непосредственно индуцировать мутации, либо изменять чувствительность клеток к другим мутагенам (Guetens et al., 2002). Способность урата защищать нуклеиновые кислоты широко применяется на практике, это вещество входит в состав пропитки наиболее популярного «инструмента» консервации ДНК — FTA-карт.

Цель и задачи исследования

Целью работы является оценка способности катаболитов пуринов модифицировать действие экстремальных факторов среды на организмы, опосредованных окислительным стрессом и исследование механизмов такой модификации.

Для достижения указанной цели были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать действие тяжелых металлов на растения подсолнечника и горчицы и определить уровень устойчивости к этому воздействию в присутствие природных антиоксидантов аллантоина и мочевой кислоты.

2. Исследовать влияние аллантоина и урата на действие окислительного стресса, индуцированного гипербарической оксигенацией (ГБО), на подсолнечник Helianthus annuus L. и горчицу Br as sic a juncea Czern.

3. Изучить при помощи бактериальных биосенсоров действие длинноволнового спектра ультрафиолета (300−400 нм), характерного для солнечного света у земной поверхности, и определить наиболее эффективные концентрации аллантоина и мочевой кислоты, супрессирующие его мутагенный эффект.

4. Исследовать антимутагенную и суперокидустраняющую активности аллантоина и урата с помощью бактериальных биосенсоров и опытов in vitro.

5. Провести сравнительный анализ влияния тяжелых металлов и протекторных свойств аллантоина и мочевой кислоты на внеядерные мутанты подсолнечника.

Основные положения, выносимые на защиту:

• Пуриновые катаболиты — урат и аллантоин являются эффективными протекторами от действия тяжелых металлов на растения.

• Аллантоин подавляет мутагенный эффект ультрафиолета с длиной волны 300−400 нм.

• Аллантоин и урат снижают негативное действие окислительного стресса на растения.

• Внеядерные мутации подсолнечника приводят к повышению устойчивости растений к действию тяжелых металлов.

выводы.

3 4.

1. Аллантоин и урат в миллимолярных (10″ - 10″ М) концентрациях.

94- 9−4значительно снижают негативное действие тяжелых металлов (Cd, Pb, Fe2+ и Cu2+) на растения, что выражается в приближении к контрольным значениям показателей выживаемости, скорости прорастания семян и интенсивности Н202-люминол-индуцированной хемилюминесценции.

2. В результате исследования действия ГБО на растения было установлено, что аллантоин и урат в концентрации 10″ 3 М являются эффективными протекторами, проявляющими компенсаторные свойства недостаточности защитных механизмов растений, вызванных действием окислительного стресса.

3. В бактериальной тест-системе аллантоин в концентрации от 10″ 7 М до 10″ 4 М супрессирует мутагенный эффект ультрафиолета с длиной волны 300 400 нм, характерной для солнечного света у земной поверхности.

4. Протекторные свойства аллнтоина и урата от действия абиотических факторов основаны на их антимутагеной и антиоксидантной активности, продемонстрированной на способности подавлять индуцированный перекисью водорода SOS-ответ клеток E. coli (in vivo) и подавлять генерацию супероксид аниона (in vitro). Максимальная антимутагенная активность урата (68%) регистрируется в концентрации 10″ 3 М. Максимальная антимутагенная активность аллантоина (93%) регистрируется в концентрации 10″ 4 М.

5. Показано, что мутации в цитогенах приводят к увеличению устойчивости прорастающих семян подсолнечника Helianthus annuus L к действию тяжёлых металлов. При воздействии как Си так Cd наибольшую всхожесть и скорость роста, относительно соответствующих контролей, показал пластомный мутант en: clorina-7, а наименьшую — инбредная линия 3629.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

На основе анализа результатов исследований можно сделать вывод, что природные антиоксиданты аллантоин и урат повышают устойчивость организмов к воздействию тяжёлых металлов и ультрафиолетовому излучению, в первую очередь вследствие их способности поддерживать редокс-гомеостаз.

В результате исследования действия универсального индуктора окислительного стресса — гипербарической оксигенации на растения установлено, что аллантоин и урат являются эффективными протекторами, проявляющими компенсаторные свойства недостаточности защитных механизмов растений, вызванных действием гипероксии (табл. 3,4).

Урат более эффективно, чем аллантоин, «перехватывает» супероксид-анион (табл. 6), но в меньшей степени инактивирует свободнорадикальные продукты, ответственные за ДНК-повреждающую активность перекиси водорода и мутагенный эффект ультрафиолета (рис. 4- табл. 5).

Участие пластид и митохондрий в контроле окислительно-восстановительного гомеостаза во многом формирует резистентность растений к действию факторов среды. Как ядерные, так и цитоплазматические мутации способны изменять норму реакции организма. В этой связи растения внеядерных мутантов подсолнечника Helianthus annuus L., явились эффективной моделью для исследования протекторных свойств аллантоина и урата в условиях стресса, вызванного действием тяжелых металлов. Устойчивость растений подсолнечника к действию тяжёлых металлов различается в зависимости от генетической линии (рис. 5, 6, 7). Действие тяжёлых металлов на исходную линию 3629 активирует системы защиты растения, что выражается в значительном снижении интенсивности НгОг-люминол-индуцированной хемилюминесценции. При воздействии тяжелых металлов на пластомный хлорофилльный мутант en: clorina-l и ревертант r-en:clorina-l интенсивность хемилюминесценции повышается. Регистрируемая разница показателей является следствием некомпенсированной генерации АФК. Наивысшая устойчивость к действию тяжелых металлов показана у пластомного мутанта en: clorina-l. Компенсация низкой устойчивости к действию тяжёлых металлов у линии 3629 и ревертанта r-en:clorina-l происходит за счет добавления аллантоина и урата, то есть увеличения общего антиоксидантного пула. Протекторный эффект аллантоина и урата при действии сульфата кадмия на скорость прорастания семян хлорофилльнго мутанта en: clorina-7 не обнаружен, что свидетельствует о более глубоком влиянии мутаций в геноме хлоропластов на адаптивный потенциал растительной клетки.

Естественные механизмы защиты растений также могут быть связаны с действием катаболитов пуринов. Например, хорошо известно, что среди растений наивысшее содержание аллантоина имеет соя (Todd et al., 2006), часто называемая благодаря высокой урожайности «чудо-растением». Лекарственное растение окопник получило широкое распространение ввиду таких фармакологических свойств, как усиление процессов репаративной регенерации в тканях, также связанных с присутствием аллантоина (Grube et al., 2007). В этой связи можно говорить об экологической основе поиска новых лекарственных средств.

Таким образом, можно заключить, что аллантоин и урат являются эффективными экологическими протекторами от действия экстремальных факторов среды, опосредованных окислительным стрессом.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ю.А., Азизова О. А., Деев А. И., Козлов А. В., Осипов А. Н., Рощупкин Д. И. Свободные радикалы в живых системах. Биофизика. М., Т. 29, 1991, С. 252−256.
  2. В.Л. Био-физико-химические аспекты старения и долголетия // Успехи геронтологии.- 2002.- выпуск 9.- С. 261−272.
  3. Н.Н. //Успехи микробиологии. 1981. Вып. 16. С. 35−50
  4. Государственный доклад «О состоянии окружающей среды Ростовской области в 1999 году». Ростов-на-Дону. 2000.
  5. Е.П., Клецкий М. Е., Корниенко И. В., Олехнович Л. П., Чистяков В. А., Шкурат Т. П., Прокофьев В. Н., Жданов Ю. А. Аллантоин как тушитель свободных радикалов // ДАН. 2002. — Т. 383. — № 3. — С. 105−107.
  6. Е.П., Прокофьев В. Н., Клецкий М. Е., Корниенко И. В., Гапуренко О. А., Олехнович Л. П., Чистяков В. А., Шестопалов А. В., Сазыкина М. А., Маркеев А. В., Шкурат Т. П., Малхосьян С. Р., Жданов Ю. А. Аллантоин как витамин // ДАН 2004, — Т. 398.- № 6.- С. 1−6.
  7. Зенков Н. К" Меныцикова Е. Б., Шегин С. М. Окислительный стресс. Диагстика, терапия, профилактика. Новосибирск, 1993. — 181 с.
  8. М.В., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе // Успехи совр. Биологии.-1993.- т. 113.-вып.4.-С.456−470.
  9. Д. Биохимия. Т. 1−3. М: Мир, 1980
  10. А.Н., АзизовО.А., Владимиров Ю. В. Активные формы кислорода и их роль в организме // Успехи биологической химии. 1990. Т. 31. С. 180−2008.
  11. П.Пратт Дж. Основы катализа металлоферментами // Методы и достижения бионеорганической химии. Под ред.К.МакОлиффа.-М.Мир, 1978 -С.133−259.
  12. JI.P. 1996. Биолюминесцентный анализ SOS-ответа клеток Escherichia coli. Генетика. 3, 354−358.
  13. Е.К., Таран С. Ф., Усатов А. В. Генетическая коллекция пластомных мутантов подсолнечника // Генетические коллекции растений. Вып. 3 / Под ред. Коваля С. Ф. Новосибирск: ИЦиГ, 1995. С. 197−216.
  14. С.Д. Кислород-элементарные формы и свойства. М: Химия, 1979.- 304с.
  15. М.А., Чистяков В. А., Войнова Н. В. Способ определения генотоксичности химических веществ. Патент РФ № 2 179 581. 2001.
  16. А., Шестопалов А. В., Микашинович З. И., Крыжановская И. О. Динамика содержания продуктов пуринового катаболизма в плаценте. //Известия ВУЗов. Сев.-Кавк. Регион. Естеств. Науки-2004. -прил. № 1.-С. 63−67.
  17. А.В., Машкина Е. В., Маркин Н. В., Гуськов Е. П. Мутагенный эффект нитрозометилмочевины, модифицированный тепловым шоком на ранних этапах развития проростков подсолнечника // Генетика. 2001. Т. 37. № 12. С. 1650−1656.
  18. А.В., Разорителева Е. К., Машкина Е. В., Улитчева И. И. Спонтанные и индуцированные нитрозометилмочевиной реверсии пластомных хлорофилльных мутантов подсолнечника Helianthus annuus L. //Генетика. 2004. Т. 40. № 2. С. 248−255.
  19. В.А., Водолажский Д. И., Тимошкина Н. Н., Войнова Н. В. // Экология М.: № 4. 2002. С. 331−333.
  20. В.А., Голубев Г. А., Лисицин А. С. (1992) Способ определения супероксидустраняющей активности // Авторское свидетельство № 1 793 375.
  21. В.А., Корниенко И. В., Клецкий М. Е., Корниенко И. Е., Лисицын А. С. Новиков В.В. Супероксидустраняющая активностьнекоторых аминокислот в водных растворах // Биофизика. 2005. Т. 50. № 4. С. 601−605.
  22. Н.И. Солеустойчивость пластомных хлорофильных мутантов подсолнечника // Физиология растений. 1982. № 2. С. 317 324.
  23. В.А., Бойчевская Н. О., Шерстнев М. П. Хемилюминесценция плазмы крови в присутствии перекиси водорода // Вопр. Мед. химии. -1979.-25, № 2.-С. 132−137.
  24. О.Ю. Токсичность кислорода и биологические системы.-СПб, 1999.-212с.
  25. Acworth I.N., Bailey В. The Handbook of Oxidative Metabolism. Chelmsford (USA): ESA Inc. 1996. 40 p.
  26. Allen J., Raven J. Free-radical-induced mutation vs redox regulation: costsand benefits of genes in organelles // J Mol Evol., 1996. V. 42. P. 482 492
  27. Allen J. Control of gene expression by redox potential and the requirement for chloroplast and mitochondrial genomes // J. Theor. Biol., 1993. V. 165. P. 609−631.
  28. Alvares K., Nemali M.R., Reddy P.G., Wang, X.D., Rao, M.S. The nucleotide sequence of a full-length cDNA clone encoding rat liver urate oxidase. // Biochem. Biophys. Res. Commun.-1989 -V.158 (3) P.991−995.
  29. Ames B.N., Cathcart R., Schwiers E., Hochstein P. Uric acid provides an antioxidant defense in humans against oxidant- and radical-caused aging and cancer: a hypothesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1981.- V.78, N11. P.6858−6862.
  30. Anderson R., Lukey P.T., Theron A.J., Dippenaar U. Ascorbate and cysteine-mediated selective neutralisation of extracellular oxidants during N-formyl peptide activation of human phagocytes // Agents and Actions. — 1987. —20(½). —P. 77.
  31. Arora A, Byrem TM, Nair MG, Strasburg GM. Modulation of liposomal membrane fluidity by flavonoids and isoflavonoids // Archives of Biochemistry and Biophysics. 2000. Vol. 373. P. 102−109.
  32. Asada K. THE WATER-WATER CYCLE IN CHLOROPLASTS: Scavenging of Active Oxygens and Dissipation of Excess Photons // Aruiu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol. 1999. Vol. 50. P. 601−639.
  33. M., Mullenders L.H., Elcer A., Hartwig A. // Carcinogenesis. 2000. Vol. 21. № 11. P. 2097−104.
  34. Atak C., Alikamanoglu S., Acik L., Canbolat Y. Induced of Plastid Mutations in Soybean Plant (Glycine max L., Merrill) with Gamma Radiation and Determination with RAPD // Mutat Res. 2004. V. 556. N 1−2. P. 35−44.
  35. Balk J., Leaver C., McCabe P. Translocation of cytochrome с from the mitochondria to the cytosol occurs during heat-induced programmed cell death in cucumber plants // FEBS Lett. 1999. V. 463. N 1−2. P. 151−154.
  36. Bannister JV, Bannister WH, Rotilio G. Aspects of the structure, function, and applications of superoxide dismutase // CRC Crit Rev Biochem. 1987. Vol. 22(2). P. 111−80.
  37. Bast A., Haene n R.M.M. Cytochrome P450 and vitamin E free radical reductase: formation of and protection against free radicals//Free Radicals, Lipoproteins, and Membrane Lipids/Ed.by A.C.dePaulet e.a., N.Y., Plenum Press, 1990.-P.3 59−370.
  38. Battin EE, Brumaghim JL. Antioxidant Activity of Sulfur and Selenium: A Review of Reactive Oxygen Species Scavenging, Glutathione Peroxidase, and Metal-Binding Antioxidant Mechanisms // Cell Biochem Biophys. 2009. Vol. 11. P. 52−64.
  39. Benzie I.F., Chung W., Tomlinson B. Simultaneous Measurement of Allantoin and urate in plasma: analytical evaluation and potential clinical application in oxidant: antioxidant balance studies // Clinical Chemistry. -1999.-V. 45.-P. 901−904
  40. Bolann B.J., Ulvic R.J. Decay of superoxide catalyzed by ferritin // FEBS Lett. 1993. — V.318, No.2. — P.149−152.
  41. Bowler K, Pearson JA. Long-term effects of flavone acetic acid on the growth of a rat tumour // Anticancer Res. 1992 Vol. 12(4). P. 1275−9.
  42. Braidot E, Petrussa E, Vianello A, Macri F. Hydrogen peroxide generation by higher plant mitochondria oxidizing complex I or complex II substrates // FEBS Lett. 1999. Vol. 451(3). P. 347−50.
  43. Burton G.W., Ingold K.U. Beta-carotene: an unusual type of antioxidant // Science, 1984.— 224.— P. 569−73.
  44. Burdon R. Superoxide and hydrogen peroxide in relation to mammalian cell proliferation // Free Radical Biol Med. 1995. Vol. 18. P. 775−794.
  45. Buettner GR. The pecking order of free radicals and antioxidants: lipid peroxidation, a-tocopherol, and ascorbate // Archives of Biochemistry and Biophysics. 1993. Vol. 300. P. 535−543.
  46. G.S., Kasprzak K.S. // J. Environ. Pathol. Toxicol Oncol. 2000. -Vol. 19. № 3.-P. 179−199.
  47. Chakraborti T, Das S, Mondal M, Roychoudhury S, Chakraborti S. Oxidant, mitochondria and calcium: an overview // Cell Signal. 1999. Vol. 11(2). P. 77−85.
  48. Challem J.J. Did the loss of endogenous ascorbate propel the evolution of Anthropoidea and Homo sapiens? // Med. Hypotheses.-1997.-V.48, N5.-P.387−392.
  49. Challem J.J., Taylor E.W. Retroviruses, ascorbate, and mutations, in the evolution of Homo sapiens. // Free Radic Biol Med.- 1998. -Vl-25(l)-P.130−2.
  50. T.W. // Environ Health Perspect. 1987. Vol. 11. № 75. P. 59−64
  51. Davies K.J., Sevanian A., Muakkassah-Kelly S.F., Hochstein P. Uric acid-iron complexes. A new aspect of antioxidant functions of uric acid // Biochem. J.- 1986.-V. 235, N3.- P.747−754.
  52. Davies KJA, and Goldberg AL. Oxygen radicals stimulate intracellular proteolysis and lipid peroxidation by independent mechanisms in erythrocytes//J Biol Chem. 1987. Vol. 262 P. 8220−8226.
  53. DeMoor J.M., Koropatnick D.J. // Cell Mol. Biol. 2000. Vol.3. № 46(2). P. 367−381.
  54. Ding M., Shi X., Castranova V., Vallyathan V.J. // Environ. Pathol. Toxicol. Oncol. 2000. Vol. 19 (1−2). P. 129−138.
  55. Diplock A.T. Antioxidants and free radical scavengers //Free Radical Damage and its Control/Ed.by C.A.Rise-Evans, R.H.Burdon Amsterdam e. a.: Elsevier. 1994. P. 113−130.
  56. J.L. // J. Toxicol. Environ. Health. 1994. Vol. 1. № 42 (2). P. 123−41.
  57. Dow J. А. Т., Davies S. A. Integrative Physiology and Functional Genomics of Epithelial Function in a Genetic Model Organism // Physiol. Rev. 2003. V. 83. P. 687−729.
  58. Dreher D and Junod AF. Role of oxygen free radicals in cancer development // Eur J Cancer. 1996. Vol. 32A. P. 30−38.
  59. N. // Chemical and biological generation of exited states. N.Y.: Acad, press. 1982. P.345−359.
  60. Felley-Bosco E. Role of nitric oxide in genotoxicity: implication for carcinogenesis // Cancer Metastasis Rev. 1998. Vol. (1). P. 25−37.
  61. Flora SJ., Mittal M., Mehta A. Heavy metal induced oxidative stress & its possible reversal by chelation therapy // Indian J Med Res. 2008 Vol. 128(4). P. 501−23.
  62. Foyer C.H., Lelandais M.A. A comparison of the relative rates of transport of ascorbate and glucose across the thylakoid, chloroplast and plasmalemmamembranes of pea leaves mesophyll cells // Journal of Plant Physiology. 1996. Vol. 148. P. 391−398.
  63. Frei В., Gaziano J.M. Content of antioxidants, preformed lipid hydroperoxides and cholesterol as predictors of the susceptibility of human LDL to metal ion-dependent and independent oxidation // J. Lipid Res. — 1993. —34. —P. 2135−2145.
  64. Frei B. Natural antioxidants in human health and disease. Orlando, FL: Academic Press.-1993
  65. Fridovich I. Superoxide dismutase. Advances in enzymology and related areas of molecular biology. 1986. 58. P. 61−97.
  66. I. // The Journal of Experimental Biology. 1998. Vol. 201. N.6. P. 1203−1209.
  67. Fryer MJ. The antioxidant effects of thylakoid vitamin E (a-tocopherol) // Plant Cell and Environment. 1992. Vol. 15. P. 381−392.
  68. Gilbert D. Oxygen: An overall biological view // Oxygen and living process, interdisciplinary approach. Gilbert D. Ed. New York: Academic press. 1981. P. 23−44.
  69. Gille L, Nohl H. The ubiquinol/bcl redox couple regulates mitochondrial oxygen radical formation // Arch Biochem Biophys. 2001.Vol. 388(1). P.34−8.
  70. Gomes EM, Souto PR, Felzenszwalb I. //. Mutat Res. 1996. V.367. N 4. P.204−208.
  71. R.A. // Am. J. Clin. Nutr. 1995. Vol.61. № 3. Suppl. 3. P. 646−650.
  72. Grace S, Logan В A. Energy dissipation and radical scavenging by the plant phenylpropanoid pathway. Philosophical Transactions of the Royal Society of London В // 2000. Vol. 355. P. 1499−1510.
  73. Grune T, Reinheckel T, Davies KJA. Degradation of oxidized proteins in mammalian cells // FASEB J. 1997. Vol. 11 P. 526−534.
  74. Guetens G., De Boeck G., Highley M., et al. Oxidative DNA damage: Biological significance and methods of analysis // Crit. Rev. Clin. Lab. Sci. 2002. № 4(5). P. 331−357.
  75. Guskov E.P., Shkurat T.P., Shimanskaja E.I., Guskova S.I. Genetic effects of hyperbaric oxygen therapy// Mutation research.- 1990.-V. 241.- N1.1. C.341−347.
  76. Haldane J. B. S., Origin of man Nature. 1955. V.176. P.169−170.
  77. Hall M.B. Bonding of dioxygen to transition metals // Oxygen Complexes and Oxygen Activation by Transition Metals/Ed.by A.E.Martell,
  78. D.T.Sawyer. N.Y.-London: Plenum Press, 1988. P. 3−15.
  79. Halliwell В., Gutteridge J.M.C. Lipid peroxidation, oxygen radicals, cell damage, and antioxidant therapy // Lancet. — 1984. — P. 1396−98.
  80. Halliwell В., Gutteridge J.M.C. Role of free radicals and catalytic metal ions in human disease: an overview/ZMethods in Enzymology.-1990.-V. 186.-P. 1−85.
  81. Halliwel В., Gutteridge M. The antioxidants of human extracellular fluids // Archives of Biochem. Biophys.- 1990, — V.280, N 1. P. l-8.
  82. Halliwell B. The biological significance of oxygen-derived speci-es//Structure, Energetics and Reac tivity in Chemistry (SEARCH) Series, Volume 3: Active Oxygen in Biochemistry, London e.a., Blackie Academic and Professional, 1995, P.313−335.
  83. Halliwel B. Problems, resolutions and preliminary results from nutritional supplementation Studies // Free Radic. R. Med. -1998. — V29.— P.469−486.
  84. Ha, M.N., Graham, F.L., Functional rescue of vitamin С synthesis deficiency in human cells using adenoviral-based expression of murine 1-gulono-gamma-lactone oxidase. // Genomics-2004.- V.83 (3), P.482−492
  85. Hellsten Y., Svensson M., Sjodin В., Smith S., Christensen A., Richter
  86. E.A., Bangsbo J. Allantoin formation and urate and glutathione exchange inhuman muscle during submaximal exercise // Free Radic Biol Med. 2001. -V. 31.-P. 1313 — 1322.
  87. A. J., Duyf В., Evans D., Phillips J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. N 5. P. 4343−4347.
  88. Harman D. Aging: a theory based on free radical and radiation chemistry // J Gerontol. 1956. Vol. 11. P. 298−300.
  89. Hogg N., Singh R.J., Karoui H., Sharma M., Kalyanaraman B. The role of glutathione in the transport and catabolism of nitric oxide // Oxygen '95. The Ann. Meet, of Oxygen Soc. Nov.16−20, 1995.-P.24.
  90. Hong JH, Cha YS, Rhee SJ. Effects of the Cellcultured Acanthopanax senticosus Extract on Antioxidative Defense System and Membrane Fluidity in the Liver of Type 2 Diabetes Mouse // J Clin Biochem Nutr. 2009 Vol. 45(1). P.101−9.
  91. Ibrahim WH, Bhagavan HN, Chopra RK, Chow CK «Dietary coenzyme Q10 and vitamin E alter the status of these compounds in rat tissues and mitochondria» J of Nutrition, 2000, 130, 2343−2348.
  92. Inai Y, Ohta Y, Nishikimi M. The whole structure of the human nonfunctional L-gulono-gamma-lactone oxidase gene—the gene responsible for scurvy—and the evolution of repetitive sequences thereon.// J Nutr Sci Vitaminol —2003. V.49(5)-P.315−9.
  93. Iris F.F. Benzie, Chung W., Tomlinson B. Simultaneous Measurement of Allantoin and Urate in Plasma: Analytical Evaluation and Potential Clinical Application in Oxidant: Antioxidant Balance Studies //Clinical Chemistry. 1999. V.45.P. 901−904.
  94. Ito M, Nakamura M, Ogawa H, Kato S, Takagi Y. Structural analysis of the gene encoding rat uricase.// Genomics. -1991 V. 11(4)-P.905−13.
  95. Janiszowska W, Pennock JF. The biochemistry of vitamin E in plants // Vitamins and Hormones. 1976. Vol. 34. P. 77−105.
  96. Jimenez A, Hernandez JA, Pastori G, del Rio LA, Sevilla F. Role of the ascorbate-glutathione cycle of mitochondria and peroxisomes in the senescence of pea leaves // Plant Physiology. 1998. Vol. 118. P. 1327−1335.
  97. Kagan VE, Fabisiak JP, Quinn PJ. Coenzyme Q and vitamin E need each other as antioxidants // Protoplasma. 2000. Vol. 214. P. 11−18.
  98. Kamal-Eldin A, Appelqvist L. The chemistry and antioxidant properties of tocopherols and tocotrienols //Lipids. 1996. Vol. 31. P. 671−701.
  99. Kanofsky JR., Axelrod B. Singlet oxygen production by soybean lipoxygenase isozymes // J Biol Chem. 1986. Vol. 261(3) P. 1099−104.
  100. K.S. // Cancer Invest. 1995. Vol. 13. № 4. P. 411−430.
  101. Kawai, Т.- Nishikimi, M.- Ozawa, Т.- Yagi, K. A missense mutation of L-gulono-gamma-lactone oxidase causes the inability of scurvy-prone osteogenic disorder rats to synthesize L-ascorbic acid.// J. Biol. Chem.-1992.-V 267.-P 21 973−21 976.
  102. Kim FJ, Kim HP, Hah YC, Roe JH. Differential expression of superoxide dismutases containing Ni and Fe/Zn in Streptomyces coelicolor //Eur J Biochem. 1996 Vol. 241(1). P. 178−85.
  103. King, J. L.- Jukes, Т. H. Non-Darwinian evolution. // Science-1969. V.164.-P. 788−798
  104. Kovacs D., Raffa S., Flori E., Aspite N., Briganti S., Cardinali G., Torrisi MR., Picardo M. Keratinocyte growth factor down-regulates intracellular ROS production induced by UVB // J Dermatol Sci. 2009 Vol. 54(2). P. 106−13.
  105. Lamb C, Dixon RA. The oxidative burst in plant desease resistance // Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol. 1997 Vol. 48.P. 251−275.
  106. Larson RA. The antioxidants of higher plants // Phy to chemistry. 1988. Vol. 27. P. 969−978.
  107. Lagendijk J., Ubbink J.B., Vermaak W.J. The determination of allantoin, a possible indicator of oxidant status, in human plasma // J. Chromatogr. Sci. 1995. — V.33. — P. 186- 193.
  108. Lee CC, Wu XW, Gibbs RA, Cook RG, Muzny DM, Caskey CT. Generation of cDNA probes directed by amino acid sequence: cloning of urate oxidase. // Science.- 1988 V. ll-№ 239(4845). -P.1288−91.
  109. Liu J., Qu W., Kadiiska MB. Role of oxidative stress in cadmium toxicity and carcinogenesis // Toxicol Appl Pharmacol. 2009. Vol.11. P. 533−541
  110. Lovstad K.A. Iron ion induced haemolysis: effect of ceruloplasmin, albumin and ascorbat (vit. C)//Int.J.Biochem.-1988.-V.15,No.8.-P.1067−1071.
  111. May MJ, Vernoux T, Leaver C, Van Montagu M, Inze D. Glutathione homeostasis in plants: implications for environmental sensing and plant development // Journal of Experimental Botany. 1998. Vol. 49 P. 649−667.
  112. S., Scrocco E., Tomasi J. // Chemical Physics. 1981. V. 55. P. 117−129.
  113. Mikami Т., Kita K., Tomita S., Qu G.J., Tasaki Y., Ito A. Is allantoin in serum and urine a useful indicator of exercise-induced oxidative stress in humans? // Free Radi Res. 2000. — V.32. — P. 235 — 244.
  114. Miura T, Muraoka S, Ogiso T.//Res Commun Chem Pathol Pharmacol. 1993. V.79. N 1. P.75−85.
  115. Morris C.J., Earl J.R., Trenam C.W., Blake D.R. Reactive oxygen species and iron a dangerous partnership in inflammation//Int.J.Biochem. Cell Biol.-1995.-V.270, N2.-P. 109−122.
  116. Mootha, V.K., Bunkenborg, J., 01sen, J.V., Hjerrild, M Integrated analysis of protein composition, tissue diversity, and gene regulation in mouse mitochondria // Cell -2003 V. l 15 (5), P.629−640
  117. Nandi A., Mukchopadhyay C.K., Ghosh M.K., Chattopadhyay D.J., Chatterjee J.B. Evolutionary significance of vitamin С biosynthesis in terrestrial vertebrates // Free Radic.Biol. Med. 1997.-V.22, N6.- P. 10 471 054.
  118. Nishikimi, M.- Koshizaka, Т.- Ozawa, Т.- Yagi, К. Occurrence in humans and guinea pigs of the gene related to their missing enzyme L-gulono-gamma-lactone oxidase. // Arch. Biochem. Biophys.-1988.-V. 267.-P. 842−846
  119. Nishikimi, M.- Kawai, Т.- Yagi, К Guinea pigs possess a highly mutated gene for L-gulono-gamma-lactone oxidase, the key enzyme for L-ascorbic acid biosynthesis missing in this species.// J. Biol. Chem.-1992.-V. 267.- P.21 967−21 972.
  120. Noctor G, Foyer CH. Ascorbate and glutathione: keeping active oxygen under control // Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology. 1998. Vol. 49. P. 249−279.
  121. Oda M., Satta Y., Takenaka O., Takahata N. Loss of Urate Oxidase Activity in Hominoids and its Evolutionary Implications // Molecular Biology and Evolution. 2002. — V. 19. — P. 640−653.
  122. Orowan E. The origin of man // Nature. 1955. — V. 175. — P. 683 684.
  123. Packer L, Weber SU, Rimbach G. Molecular aspects of a-tocotrienol antioxidant action and cell signaling // Journal of Nutrition. 2001. Vol. 131. P. 369−373.
  124. Patterson R., Horsley E., Leake D. Prooxidant and antioxidant properties of human serum ultrafiltrates toward LDL: important role of uric acid // Jornal of lipid Reseatch. 2003. 0 V. 44. — P. 512 — 521.
  125. Peskin A.V. Cu, Zn-superoxide dismutase gene dosage and cell resistance to oxidative stress: a review //Biosci. Rep.- 1997.- V.17, N1.-P.85−89.
  126. Polle A., Rennenberg H. Significance of antioxidants in plant adaptation to environmental stress // In: Mansfield T, Fowden L, Stoddard F, eds. Plant adaptation to environmental stress. London: Chapman & Hall.1993. P. 263−273.
  127. Pryor W.A. Free radicals and lipid peroxidation: what they are and how they got that way. In: Frei B. ed. Natural antioxidants in human health and disease. Orlando, FL: Academic Press. -— 1994. — P. 1−24.
  128. Purvis AC, Shewfelt RL. Heat generation and dissipation in plants: can the alternative oxidative phosphorylation pathway // Physiol Plant.1994. Vol. 88 P. 712−718.
  129. Raven J., Johnston A., Parsons R., Kubler J. The influence of natural and experimental high 02 concentrations on 02-evolving phototrophs // Biol.Rev. 1994a. V. 69. P. 61−94.
  130. Recknagel RO, Glende EA Jr. Spectrophotometric detection of lipid conjugated dienes //Methods Enzymol. 1984. Vol. 105. P. 331−7.
  131. Reggiani R., Hochkoeppler A., Bertani A. Polyamines in Rice Seedlings under Oxygen-Deficit Stress // Plant Physiol. 1989. Vol. 91(3) P. 1197−1201.
  132. Reif D.W. Ferritin as a source of iron for oxidative damage // Free Radical Biol, and Med. 1992.- V.12,N5/-P.417−427.
  133. Reiter R.J., Tan D.-X., Cabrera J., D'Arpa D., Sainz R.M., Mayo J.K., Ramos S. The oxidant/antioxidant network: role of melatonin//Biological Signals and Receptors.- 1999.- V.8,Nl-2.-P.56−63.
  134. Rice-Evans CA, Miller NJ, Paganga G. Antioxidant properties of phenolic compounds // Trends in Plant Sciences. 1997. Vol. 2. P. 152−159.
  135. Rosahl S. Lipoxygenases in plants—their role in development and stress response // Z Naturforsch C. 1996. Vol. 51(3−4). P. 123−38.
  136. Rosellini D., LaFayette PR., Barone P. et al. Kanamycin-Resistant alfalfa has a Point Mutation in the 16S Plastid rRNA // Plant Cell Rep. 2004. V. 22. N10. P. 774−779.
  137. SaiRam M, Sharma SK, Dipti P, Pauline T, Kain AK, Mongia SS, Bansal A, Patra BD, Ilavazhagan G, Devendra K, Selvamurthy W. Effect of hypobaric hypoxia on immune function in albino rats // Int J Biometeorol. 1998. Vol. -42(1). P. 55−9.
  138. Serbinova EA, Packer L. Antioxidant properties of a-tocopherol and a-tocotrienol // Methods in Enzymology. 1994. Vol. 234. P. 354−366.
  139. Skulachev VP. Membrane-linked systems preventing superoxide formation // Biosci Rep. 1997. Vol. 17(3). P. 347−66.
  140. Smirnoff N. Ascorbic acid: metabolism and functions of a multi-facetted molecule // Current Opinion in Plant Biology. 2000. Vol. 3. P. 229 235.
  141. Stamler JS. S-nitrosothiols and the bioregulatory actions of nitrogen oxides through reactions with thiol groups // Curr Top Microbiol Immunol. 1995. Vol. l96.P. 19−36.
  142. Stocker R., Frei B. Endogenous antioxidant defences in human blood plasma. In: Sies H. ed. Oxidative stress: oxidants and antioxidants. London: Academic Press.- 1991.-P.213−243.
  143. S.J., Bagchi D. // Free Radic. Biol. Med. 1995. Vol. 2. № 18 (2). P. 321−336.
  144. S.J., Bagchi D., Hassoun E., Bagchi M. // J. Environ. Pathol. Toxicol. Oncol. 2001. Vol. 20. № 2. P. 77−88.
  145. Stone I. Homo sapiens ascorbicus, a biochemically corrected robust human mutant. Med. Hypotheses-1979.- V 5: -P711−722.
  146. Sugimoto M, Sakamoto W. Putative phospholipid hydroperoxide glutathione peroxidase gene from Arabidopsis thaliana induced by oxidative stress // Genes Genet Syst. 1997 Vol. 72(5). P. 311−6.
  147. Takahama U, Oniki T. A peroxide/phenolics/ascorbate system can scavenge hydrogen peroxide in plant cells // Physiologia Plantarum. 1997. Vol. 101. P. 845−852.
  148. Takane K., Tajima S. and Kouchi H. Structural and expression analysis of uricase mRNA from Lotus. // Mol. Plant Microbe Interact.-2000 -V.13 (10), P.1156−1160.
  149. Thomas CE, McLean LR, Parker RA, Ohlweiler DF. Ascorbate and phenolic antioxidant interactions in prevention of liposomal oxidation // Lipids 1992. Vol. 27. P. 543−550.
  150. Upston JM, Terentis AC, Stocker R. Tocopherol-mediated peroxidation of lipoproteins: implications for vitamin E as a potential antiatherogenic supplement //FASEB Journal/b 1999. Vol. 13. P. 977−994.
  151. Varela-Echavarria A, Montes de Oca-Luna R, Barrera-Saldana HA. Uricase protein sequences: conserved during vertebrate evolution but absent in humans. // FASEB J. 1988.- V.2(15).-P.3092−6.
  152. Watanabe S., Kang D.-H., Feng L. et al. Uric acid, hominoid evolution, and the pathogenesis of salt-sensitivity // Hypertension. 2002. -V. 40.-P. 355 -366.
  153. Wojtaszek P, Trethowan J, Bolwell GP. Reconstitution in vitro of the components and conditions required for the oxidative cross-linking of extracellular proteins in French bean (Phaseolus vulgaris L.) // FEBS Lett. 1997 Vol. 405(1). P. 95−8.
  154. Wu X., D. M. Muzny, С. C. lee, С. T. Caskey Two independent mutational events in the loss of urate oxidase during hominoid evolution // J. Mol. Evol-1992.- V.34.-P. 78−84
  155. Wu X., M. Wakamiya, S. Vaishnav, R. Geske, C. Montgomeiy Jr., P. Jones, A. Bradley, С. T. Caskey, Hyperuricemia and urate nephropathy in urate oxidase-deficient mice // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1994.-V. 91.-P.742−746
  156. Wu XW, Lee CC, Muzny DM, Caskey CT. Urate oxidase: primary structure and evolutionary implications.// Proc Natl Acad Sci USA. 1989-V.86(23)-P.9412−6
  157. Yeldandi AV, Patel YD, Liao M, Kao FT, Rao MS, Reddy JK, Le Beau MM. Localization of the human urate oxidase gene (UOX) to lp22. // Cytogenet Cell Genet. 1992.-V. 61(2).-P. 121−2.
  158. Yeldandi AV, Wang XD, Alvares K, Kumar S, Rao MS, Reddy JK. Human urate oxidase gene: cloning and partial sequence analysis reveal a stop codon within the fifth exon. // Biochem Biophys Res Commun. -1990 V. 14, № 171(2).-P.641−6.
  159. Yan L, Roth CB, Low PF. Effects of Monovalent, Exchangeable Cations and Electrolytes on the Infrared Vibrations of Smectite Layers and Interlayer Water // J Colloid Interface Sci. 1996. Vol. 184(2) P. 663−70.
  160. Yardim-Akaydin S., Sepici A., Ozkan Y., Torun M., Simsek В., Sepici V. Oxidation of uric acid in rheumatoid arthritis: is allantoin a marker of oxidative stress? // Free Radic Res. 2004. — V. 38. — P. 623 -628.
  161. Zwart LL, Meerman JH, Commandeur JN, Vermeulen NP. Biomarkers of free radical damage applications in experimental animals and in humans // Free Radic Biol Med. 1999. Vol. 26(1−2). P. 202−26.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?