Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Изучение вариаций в организации и экспрессии оперонов рибосомных белков зубактерий

ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Изменение паттерна представленности цистронов альфаи ?/г-оперонов мутантного штамма Е. coli рпр" указывает на участие деградосом в определении уровня представленности различных участков str мРНК. Идентифицированы 25 стабильных бактериальных коротких РНК (бкРНК), картированных на обоих тяжах оперонов р-белков (смысловых и антисмысловых), что расширяет возможности регуляции экспрессии. Для лидерной… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Расположение генов р-белков на хромосоме Е. col
  • Организация генов р-белков в оперонах
  • Механизмы регуляции синтеза р-белков Е. col
  • Сравненительный анализ четырех р-оперонов
  • Сравнение структуры оперонов
  • Спектиномициновый оперон
  • Стрептомициновый оперон
  • Альфа-оперон
  • Ы0(Ь12)-оперон
  • Сравнение участков связывания р-белков S4, S8, S7 и комплекса L10(L12)4 с рРНК
  • Связывание р-белка S8 с рРНК
  • Связывание р-белка S7 с рРНК
  • Участок связывания р-белка S4 с 16S рРНК
  • Связывание р-белка L10(L12) с рРНК
  • Участки связывания р-белков S4, S8, S7 и комплекса L10(L12)4 с мРНК
  • Связывание р-белка S8 с мРНК
  • Связывание р-белка S7 с мРНК
  • Связывание р-белка S4 с мРНК
  • Связывание комплекса р-белков L10(L12)4 с мРНК
  • Сравнение уровня синтеза белков оперонов в условиях регуляции
  • Уровень синтеза белков ярс-оперона
  • Уровень синтеза белков яГг-перона
  • Уровень синтеза белков альфа-оперона
  • Предполагаемый механизм регуляции трансляции оперонов
  • Предполагаемый механизм регуляции трансляции spc-оперона
  • Предполагаемый механизм регуляции трансляции sir-оперона
  • Предполагаемый механизм регуляции трансляции альфа-оперона
  • Предполагаемый механизм регуляции трансляции Ы0(Ь12)-оперона
  • РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
  • Филогения исследуемых эубактерий
  • Организация генов р- белков в оперонах разных бактерий
  • E. col
  • V. cholerae
  • S. aureus
  • Регуляция трансляции р-оперонов
  • Короткие РНК бактерий (бкРНК), картированные в оперонах р-белков
  • S15 и S1 опероны
  • L28 оперон
  • S6 оперон
  • S16 оперон
  • Lll оперон
  • L20/thrS оперон
  • L10(L12) оперон
  • SlO оперон
  • Spc-onepoH
  • L10(L12)-onepoH (семейство ncR 55)
  • Альфа-оперон
  • Sfr-оперон
  • Сравнительный анализ str — и альфа оперонов эволюционно различных микроорганизмов
  • Сравнительный анализ str — оперонов различных микроорганизмов
  • Сравнительный анализ альфа — оперонов различных микроорганизмов
  • Регуляция синтеза str- и альфа-оперонов на уровне мРНК
  • Регуляция синтеза str- и альфа-оперонов в нормальных условиях
  • Регуляция синтеза í-í-r-оперона
  • Регуляция синтеза альфа-оперона
  • Регуляция синтеза str- и альфа-оперонов в различных условиях
  • Регуляция экспрессии 5? г-оперона в клетках Е. coli, мутантных по полинуклеотидфосфорилазе
  • Регуляция экспрессии альфа-оперона в клетках Е. coli, мутантных по полинуклеотидфосфорилазе
  • Регуляция экспрессии sí-r-оперона Е. coli в стрессовых условиях (минимальная среда)
  • Регуляция экспрессии альфа-оперона Е. coli в стрессовых условиях минимальная среда)
  • ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • Используемые штаммы микроорганизмов и реактивы
  • Штаммы
  • Праймеры
  • Препараты
  • Используемые методы
  • Условия выращивания микроорганизмов
  • На твердой среде
  • В жидкой среде
  • Выделение нуклеиновых кислот из клеток E. col
  • Выделение тотальной РНК из клеток E. col
  • Получение кДНК с помощью реакции обратной транскрипции с препаратов РНК
  • Полимеразная цепная реакция в реальном времени (ПЦР РВ)
  • Нозерн-блот гибридизация
  • ВЫВОДЫ

Изучение вариаций в организации и экспрессии оперонов рибосомных белков зубактерий (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

выводы.

1) Найдены существенные различия в организации генов рибосомных (р-) белков в геномах, а также в организации цистронов в оперонах р-белков ряда эубактерий: Е. coli, V. cholerae, S. Typhi, M. tuberculosis, S. aureus.

2) Идентифицированы 25 стабильных бактериальных коротких РНК (бкРНК), картированных на обоих тяжах оперонов р-белков (смысловых и антисмысловых), что расширяет возможности регуляции экспрессии.

3) Для лидерной области альфаи LlO-оперонов р-белков Е. coli, найдены смысловые бкРНК, соответствующие районам псевдоузла и мотива «kink-turn», соответственно, которые участвуют в регуляции трансляции.

4) Методом ПЦР в реальном времени (ПЦР РВ) найдена повышенная представленность концевого участка цистрона EF-G, что указывает на наличие активного внутреннего промотора sí-r-оперона Е. coli.

5) Повышенная представленность межцистрона S12-S7 .s/r-оперона Е. coli определяется его предполагаемым участием в регуляции трансляции по типу обратной связи белком S7.

6) Изменение паттерна представленности цистронов альфаи ?/г-оперонов мутантного штамма Е. coli рпр" указывает на участие деградосом в определении уровня представленности различных участков str мРНК.

1. Saito K. and Nomura M. Post-transcriptional regulation of the str operon in Escherichia coli. Structural and mutational analysis of the target site for translational repressor S7 // J. Mol. Biol. 1994. V. 235(1). P.125−139.

2. Saito K., Mattheakis L.C., Nomura M. Post-transcriptional regulation of the str operon in Escherichia coli. Ribosomal protein S7 inhibits coupled translation of S7 but not its independent translation. // J. Mol. Biol. 1994. V. 235(1). P. lll-124.

3. Allen T.D., Watkins T., Lindahl L., Zengel J.M. Regulation of ribosomal protein synthesis in Vibrio cholerae // J. Bacteriol. 2004. V. 186(17). V. 5933−5937.

4. Kajitani M., Ishihama A. Promoter selectivity of Escherichia coli RNA polymerase. Differential stringent control of the multiple promoters from ribosomal RNA and protein operons//J. Bioi. Chern. 1984. V. 259. P.1951;1957.

5. Petho A., Belter J., Boros I., Yentianer P. The role of upstream sequences in determining the strength of an rRNA promoter of E. coli // Biochem. Biophys. Acta. 1986. V. 866. P.37−43.

6. Post L.E., Strycharz G.D., Nomura M., Lewis H., Dennis P.P. Nucleotide sequence of the ribosomal protein gene cluster adjacent to the gene for RNA polymerase subunit beta in Escherichia coli. // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1979. V. 76(4). P. 1 697 701.

7. Fukuda R., Nagasawa-Fujimori H. Mechanism of the rifampicin induction of RNA polymerase beta and beta' subunit synthesis in Escherichia coli // J. Biol. Chem. 1983. V. 258(4). P.2720−2728.

8. Meek D.W., Hayward R.S. Direct evidence for autogenous regulation of the Escherichia coli genes rpoBC in vivo // Mol. Gen. Genet. 1986. V. 202. 500—508.

9. Fiil N.P., Friesen J.D., Downing W.L., and Dennis P.P. Posttranscriptional regulatory mutants in a ribosomal protein-RNA polymerase operon of E. coli // Cell. 1980. V. 19. P.837−844.

10. Bruckner R., Matzura H. In vivo synthesis of a polycistronic messenger RNA for the ribosomal proteins LH, LI, L10 and L7/12 in Escherichia coli. // Mol. Gen. Genet. 1981. V. 183(2). P.277−282.

11. Reeh S., Pedersen S., Friesen J.D. Biosynthetic regulation of individual proteins in relA+ and relA strains of Escherichia coli during amino acid starvation // Mol. Gen. Genet. 1976. V. 149(3). P.279−289.

12. Maher D.L., Dennis P.P. In vivo transcription of E. coli genes coding for rRNA, ribosomal proteins and subunits of RNA polymerase: influence of the stringent control system // Mol. Gen. Genet. 1977. V. 155(2). 203−211.

13. Wittmann H.G., Apirion D. Analysis of ribosomal proteins in streptomycin resistant and dependent mutants isolated from streptomycin independent Escherichia coli strains//Mol. Gen. Genet. 1975. V. 141(4). P.331−341.

14. Zengel J.M., Young R., Dennis P.P., Nomura M. J. Role of ribosomal protein S12 in peptide chain elongation: analysis of pleiotropic, streptomycin-resistant mutants of Escherichia coli // Bacteriol. 1977. V. 129(3). P. 1320−1329.

15. Funatsu G., Schiltz E., Wittmann H.G. Ribosomal proteins. XXVII. Localization of the amino acid exchanges in protein S5 from two Escherichia coli mutants resistant to spectinomycin // Mol. Gen. Genet. 1972. V. 114(2). P.106−111.

16. De Wilde M., Wittmann-Liebold B. Localization of the amino-acid exchange in protein S5 from an Escherichia coli mutant resistant to spectinomycin // Mol. Gen. Genet. 1973. V. 127(3). 273−276.

17. Piepersberg W., Bock A., Wittmann H.G. Effect of different mutations in ribosomal protein S5 of Escherichia coli on translational fidelity // Mol. Gen. Genet. 1975. V. 140(2). P.91−100.

18. Burton Z.F., Gross C.A., Watanabe K.K., Burgess R.R. The operon that encodes the sigma subunit of RNA polymerase also encodes ribosomal protein S21 and DNA primase in E. coli K12 // Cell. 1983. V. 32(2). P.335−349.

19. Zengel J.M., Archer R.H., Lindahl L. The nucleotide sequence of the Escherichia coli fus gene, coding for elongation factor G // Nucleic Acids Res. 1984. V. 12(4). 2181−2192.

20. Zengel J.M., Lindahl L. Transcriptional control of the S10 ribosomal protein operon of Escherichia coli after a shift to higher temperature // J. Bacteriol. 1985. V. 163(1). P. 140−147.

21. Yates J.L., Nomura M. E. coli ribosomal protein L4 is a feedback regulatory protein // Cell. 1980. V. 21(2). P.517−522.

22. Zengel J. M, Mueckl D., Lindahl L. Protein L4 of the E. coli ribosome regulates an eleven gene r protein operon. // Cell. 1980. V. 21(2). P. 523−35.

23. Shen P., Zengel J.M., Lindahl L. Secondary structure of the leader transcript from the Escherichia coli S10 ribosomal protein operon // Nucleic Acids Res. 1988. V. 16(18). P.8905−8924.

24. Zengel J.M., Lindahl L. Ribosomal protein L4 stimulates in vitro termination of transcription at a NusA-dependent terminator in the S10 operon leader // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1990. V. 87(7). P.2675−2679.

25. Sha Y., Lindahl L., Zengel J.M. RNA determinants required for L4-mediated attenuation control of the S10 r-protein operon of Escherichia coli // J. Mol. Biol. 1995. V. 245(5). P.486−498.

26. Post LE, Arfsten AE, Reusser F, Nomura M. DNA sequences of promoter regions for the str and spc ribosomal protein operons in E. coli // Cell. 1978. V. 15(1). P.215−229.

27. Mattheakis L., Vu L., Sor F. and Nomura M. Retroregulation of synthesis of ribosomal proteins L14 and L24 by feedback repressor S8 in Escherichia coli // Proceedings of the National Academy of Sciences. 1989. V. 56. P.448−452.

28. Zengel J. and Lindahl L. Diverse mechanisms for regulating ribosomal protein synthesis in Escherichia coli // Progress in Nucleic Acid Research and Molecular Biology. 1994. V. 47. P.331−370.

29. Jaskunas S.R., Lindahl L., Nomura M. Identification of two copies of the gene for the elongation factor EF-Tu in E. coli // Nature. 1975. V. 257(5526). P.458−462.

30. Dennis P.P. In vitro stability, maturation and relative differential synthesis rates of indnividual ribosomal proteins in Escherichia coli // Journal Of Molekular Biology. 1974. V. 88. P.25−41.

31. Gordon J. Regulation of the in vivo synthesis of the polypeptide chain elongation factors in Escherichia coli // Biochemistry. 1970. V. 9. P.912−917.

32. Furano A. Content of elongation factor Tu in Escherichia coli // Proceedings of the National Academy of Sciences. 1975. V. 72. P.4780−4784.

33. Dean D., Yates J.L. and Nomura M. Identification of ribosomal protein S7 as a repressor of translation within the str operon of E. coli // Cell. 1981. V. 24. P.413−419.

34. Yokota T., Sugisaki H., Takanami M., Kaziro Y. The nucleotide sequence of the cloned tufA gene of Escherichia coli // Gene. 1980. V. 12(1−2). P.25−31.

35. Van der Meide P.H., Borman T.H., Van Kimmenade A.M., Van de Putte P., Bosch L. Elongation factor Tu isolated from Escherichia coli mutants altered in TufA and tuffi // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1980. V. 77(7). P.3922−3926.

36. Van der Meide P.H., Kastelein R.A., Vijgenboom E., Bosch L. Tuf gene dosage effects on the intracellular concentration of EF-TuB // Eur. J. Biochem. 1983. V. 130 (2). P.409−417.

37. Fischer E., Wolf H., Hantke K., Parmeggiani A. Elongation factor Tu resistant to kirromycin in an Escherichia coli mutant altered in both tuf genes // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1977. V. 74(10). P.4341−4345.

38. Van de Klundert J.A., Van der Meide P.H., Van de Putte P., Bosch L. Mutants of Escherichia coli altered in both genes coding for the elongation factor Tu // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1978. V. 75(9). P.4470−4473.

39. Van der Meide P.H., Vijgenboom E., Talens A., Bosch L. The role of EF-Tu in the expression of tufA and tuffi genes // Eur. J. Biochem. 1983. V. 130(2). P.397−407.

40. Blumenthal T., Saari B., Van der Meide P.H., Bosch L. Q beta replicase containing wild type and mutant tufA and tufB gene // J. Biol. Chem. 1980 V. 255(11). P.5300−5305.

41. Spirin A.S. Ribosomes (Cellular Organelles) // Springer, 2000. 422 p.

42. Bedwell D., Davis G., Gosink M., Post L., Nomura M., Kestler H., Zengel J.M., Lindahl L. Nucleotide sequence of the alpha ribosomal protein operon of Escherichia coli // Nucleic Acids Res. 1985. V. 13(11). P.3891−3903.

43. Deckman I.C., Draper D.E. Specific interaction between ribosomal protein S4 and the alpha operon messenger RNA // Biochemistry. 1985. V. 24(27). P.7860−7865.

44. Deckman I.C., Draper D.E., Thomas M.S. S4-alpha mRNA translation repression complex. I. Thermodynamics of formation // J. Mol. Biol. 1987. V. 196(2). P.313−322.

45. Jinks-Robertson S., Nomura M. Ribosomal protein S4 acts in trans as a translational repressor to regulate expression of the alpha operon in Escherichia coli // J. Bacteriol. 1982. V. 151(1). P. 193−202.

46. Lindahl L. and Zengel J.M. Operon-specific regulation of ribosomal protein synthesis in Escherichia coli // Proc. Natl. 1979. V. 76. P.6542−6546.

47. Патон Е. Б. Особенности регуляции экспрессии генов кластера rplKAJL // Биополимеры и клетка. 1990. № 6(5). С.5−9.

48. Barry G., Squires С., Squires C.L. Attenuation and processing of RNA from the rplJL—rpoBC transcription unit of Escherichia coli // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1980. V. 77(6). P.3331−3335.

49. Baughman G. and Nomura M. Localization of the target site for translational regulation of the L11 operon and direct evidence for translational coupling // Cell. 1983.-V. 34. P.979−988.

50. Sor F., Bolotin-Fukuhara M., Nomura M. Mutational alterations of translational coupling in the Lll ribosomal protein operon of Escherichia coli // J. Bacteriol. 1987. V. 169(8). P.3495−3507.

51. Baughman G. and Nomura M. Translational regulation of the Lll ribosomal protein operon of Escherichia coli: analysis of the mRNA target site using oligonucleotide-directed mutagenesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. V. 81. P.5389−5393.

52. Yates L., Nomura M. Feedback regulation of ribosomal protein synthesis in Escherichia coli: localization of the mRNA target site for repressor action of ribosomal protein LI // Cell. 1981. V. 24. 243−249.

53. Christensen Т., Johnsen M., Fiil N.P., Friesen J.D. RNA secondary structure and translation inhibition: analysis of mutants in the rplJ leader // EMBO J. 1984. V. 3(7).1. P. 1609−12.

54. Friesen J.D., Topak, M., An, G. Mutations in the rpLJ leader of Escherichia coli that abolish feedback regulation // Cell. 1983. V. 32. P.361−369.

55. Johnsen M., Christensen T., Dennis P.P., Fiil, N.P. Autogenous control: Ribosomal protein L10-L12 complex binds to the leader sequence of its mRNA // EMBO J. 1982. -V. 1. P.999−1004.

56. Yates J.L., Dean D., Strycharz W.A., Nomura M. E. coli ribosomal protein L10 inhibits translation of L10 and L7/L12 mRNAs by acting at a single site // Nature. 1981. V. 294. P. 190−192.

57. Railing G., Linn T. Relative activities of the transcriptional regulatory sites in the rplKAJLrpoBC gene cluster of Escherichia coli // J. Bacteriol. 1984. V. 58(1). P.279−285.

58. Dennis P.P., Fill N.P. Transcriptional and post-transcriptional control of RNA polymerase and ribosomal protein genes cloned on composite ColEl plasmids in the bacterium Escherichia coli // J. Biol. Chem. 1979. V. 254(16). 7540−7547.

59. Schaup H.W., Green M., Kurland C.G. Molecular interactions of ribosomal components 11+ Site-specific complex formation between 30S proteins and ribosomal RNA1. Hpnet 1071 V 110 P18/ lVxVl. VJVlli JVliVl" 1 y / 1. T. 1 1. A. X J,.

60. Olins P. O., Nomura M. Translational regulation by ribosomal protein S8 in Escherichia coli: Structural homology between rRNA binding site and feedback target on mRNA // Nucleic Acids Res. 1981. V. 9. P. 1757−1764.

61. Jagannathan I., Culver G.M. Assembly of the central domain of the 30S ribosomal subunit: roles for the primary binding ribosomal proteins S15 and S8 // J. Mol. Biol. 2003. V. 330(2). P.373−383.

62. Cate J.H., Yusupov M.M., Yusupova G.Z., Earnest T.N., Noller H.F. X-ray crystal structures of 70S ribosome functional complexes // Science. 1999. V. 285. P.2095;2104.

63. Dragon F., Brakier-Gingras L. Interaction of Escherichia coli ribosomal protein S7 with 16S rRNA // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. l 199−1203.

64. Dragon F., Payant C., Brakier-Gingras L. Mutational and structural analysis of the RNA binding site for Escherichia coli ribosomal protein S7 // J. Mol. Biol. 1994. V. 244 P.74−85.

65. Robert F. and Brakier-Gingras L. Ribosomal protein S7 from Escherichia coli uses the same determinants to bind 16S ribosomal RNA and its messenger RNA // Nucleic Acids Research. 2001. V. 29(3). P.677−682.

66. Mayerle M., Woodson S.A. Specific contacts between protein S4 and ribosomal RNA are required at multiple stages of ribosome assembly // RNA. 2013.

67. Alexander R.W., Muralikrishna P., Cooperman B.S. Ribosomal components neighboring the conserved 518−533 loop of 16S rRNA in 30S subunits // Biochemistry. 1994. V. 33(40). P.12 109−12 118.

68. Bellur D.L., Woodson S.A. A minimized rRNA-binding site for ribosomal protein S4 and its implications for 30S assembly // Nucleic Acids Res. 2009. V. 37(6). P. 1886−1896.

69. Agrawal R.K., Heagle A.B., Penczek P., Grassucci R. A., and Frank J. EF-G-dependent GTP hydrolysis induces translocation accompanied by large conformational changes in the 70S ribosome // Nat. Struct. Biol. 1999. V. 6. P.643−647.

70. Matadeen R., Patwardhan A., Gowen B., Orlova E.V., Pape T., Cuff M., Mueller F., Brimacombe R., and van Heel, M. The Escherichia coli large ribosomal subunit at 7.5 A resolution // Struct. Folding Des. 1999. V. 7. P. 1575−1583.

71. Iben J.R., Draper D.E. Specific interactions of the L10(L12)4 ribosomal protein complex with mRNA, rRNA, and Lll // Biochemistry. 2008. V. 47(9). 2721−2731.

72. Daldrop P., Lilley D.M. The plasticity of a structural motif in RNA: Structural polymorphism of a kink turn as a function of its environment // RNA. 2013. V. 19(3). -P.357−364.

73. Lilley D.M. The structure and folding of kink turns in RNA // Wiley Interdiscip. Rev. RNA. 2012. V. 3(6). P.797−805.

74. Schroeder K.T., McPhee S.A., Ouellet J., Lilley D.M. A structural database for k-turn motifs in RNA // RNA. 2010. V. 16(8). P. 1463−1468.

75. Antonioli A.H., Cochrane J.C., Lipchock S.V., Strobel S.A. Plasticity of the RNA kink turn structural motif // RNA. 2010. V. 16(4). P.762−768.

76. Klein DJ., Schmeing T.M., Moore P.B., Steitz T.A. The kink-turn: a new RNA secondary structure motif// EMBO J. 2001. V. 20(15). P.4214−4221.

77. Nomura M., Yates J.L., Dean D., and Post L.E. Feedback regulation of ribosomal protein gene expression in Escherichia coli: Structural homology of ribosomal RNA and ribosomal protein mRNA // Proc. Natl. Acad. Sei. 1980. V. 77. P.7084−7088.

78. Fallon A.M., Jinks C.S., Strycharz G.D., and Nomura M. Regulation of ribosomal protein synthesis in Escherichia coli by selective mRNA inactivation // Proc. Natl. Acad. Sei. 1979. V. 76. P.3411−3415.

79. Gregory R.R., Cahill P.B.F., Thurlow D.L., and Zimmermann R.A. Interaction of Escherichia coli ribosomal protein S8 with its binding sites in ribosomal RNA and messenger RNA // J. Mol. Biol. 1988. V. 204. P.295−307.

80. Mattheakis L. and Nomura M. Feedback regulation of the spc operon in Escherichia coli: Translational coupling and mRNA processing // J. Bacteriol. 1988. V. 170. P.4482−4492.

81. Wimberly B.T., Brodersen D.E., demons Jr. W.M., Morgan-Warren R.J., Carter A.P., Vonrhein, Hartsch T. and RamakrishnanV. Structure of the 30S ribosomal subunit // Nature. 2000. V. 407. P.327−339.

82. Merianos H., Wang J and Moore P The structure of a ribosomal protein S8/spc operon mRNA complex // RNA. 2004. V. 10. P.954−964.

83. Post L.E. and Nomura M., DNA sequences from the str operon of Escherichia coli // J. Biol. Chem. 1980. V. 255(10). P.4660−4666.

84. Головин A.B., Исследование бинарных комплексов РНК и рибосомного белка S7 эубактерий: дис. к-та хим. Наук // Московский государственный университет имени М. В. Ломоносова. Москва, 2002. 137 с.

85. Nelson K.E., Paulsen I.T., Heidelberg J.F., Fraser C.M. Status of genome projects for nonpathogenic bacteria and archaea // Nat. Biotechnol. 2000. V. 18(10). P. 1049−1054.

86. Li G.W., Oh E., Weissman J.S. The anti-Shine-Dalgarno sequence drives translational pausing and codon choice in bacteria // Nature. 2012. V. 484(7395). P.538−541.

87. Raabe C. A., Hoe C. H., Randau G., Brosius J., Tang T. H., and Rozhdestvensky T. S. The rocks and shallows of deep RNA sequencing: Examples in the Vibrio cholerae RNome // RNA. 2011. V. 17. 1357−1366.

88. Vogel J., Luisi B.F. Hfq and its constellation of RNA // Nat. Rev. Microbiol. 2011. V. 9(8). P.578−589.

89. Hajnsdorf E., Boni I.V. Multiple activities of RNA-binding proteins SI and Hfq // Biochimie. 2012. V. 94(7). P. 1544−1553.

90. Wagner E.G. Cycling of RNAs on Hfq // RNA. Biol. 2013. V. 10(4).

91. Takata R., Mukai T., Aoyagi M., Hori K. Nucleotide sequence of the gene for Escherichia coli ribosomal protein S15 (rpsO) // Mol. Gen. Genet. 1984. V. 197(2). 225 229.

92. Portier C., Philippe C., Dondon L., Grunberg-Manago M., Ebel J.P., Ehresmann B., Ehresmann C. Translational control of ribosomal protein S15 // Biochim. Biophys. Acta. 1990. V. 1050(1−3). P.328−36.

93. Schnier J., Isono K. The DNA sequence of the gene rpsA of Escherichia coli coding for ribosomal protein SI // Nucleic Acids Res. 1982. V. 10(6). P.1857−1865.

94. Lee J.S., An G., Friesen J.D., Isono K. Cloning and the nucleotide sequence of the genes for Escherichia coli ribosomal proteins L28 (rpmB) and L33 (rpmG) // Mol. Gen. Genet. 1981. V. 184(2). P.218−223.

95. Maguire B.A., Wild D.G. The roles of proteins L28 and L33 in the assembly and function of Escherichia coli ribosomes in vivo // Mol. Microbiol. 1997. V. 23(2). P.237−245.

96. Schnier J., Kitakawa M., Isono K. The nucleotide sequence of an Escherichia coli chromosomal region containing the genes for ribosomal proteins S6, S18, L9 and an open reading frame // Mol. Gen. Genet. 1986. V. 204(1). P.126−132.

97. Krinke L., and Wulff D.L. RNase Ill-dependent hydrolysis of lambda cII-0 gene mRNA mediated by lambda OOP antisense RNA // Genes Dev. 1990. V. 4. P.2223−2233.

98. Krinke, L., and Wulff, D.L. OOP RNA, produced from multicopy plasmids, inhibits lambda ell gene expression through an RNase Ill-dependent mechanism // Genes Dev. 1987. V. 1. P.1005−1013.

99. Kearney K.R., Nomura M. Secondary structure of the autoregulatory mRNA binding site of ribosomal protein LI // Mol. Gen. Genet. 1987. V. 210(1). P.60−68.

100. Allemand F., Haentjens J., Chiaruttini C., Royer C., Springer M. Escherichia coli ribosomal protein L20 binds as a single monomer to its own mRNA bearing two potential binding sites // Nucleic Acids Res. 2007. V. 35(9) P.3016−3031.

101. Chiaruttini C, Milet M, Springer A long-range RNA-RNA interaction forms a pseudoknot required for translational control of the IF3-L35-L20 ribosomal protein operon in Escherichia coli // EMBO J. 1996. V. 15(16). P.4402−13.

102. Olins P. O. Nomura M. Regulation of the S 10 ribosomal protein operonin E. coli: Nucleotide sequence at the start of the operon // Cell. 1981. V. 26. P.205−211.

103. Zurawski G., Zurawski S.M. Structure of the Escherichia coli S 10 ribosomal protein operon // Nucleic Acids Res. 1985.V. 13. P.4521−4526.

104. Lindahl L. and Zengel J.M. Operon-specific regulation of ribosomal protein synthesis in Escherichia coli // Proc. Natl. 1979. V. 76. P.6542−6546.

105. Zengel J.M., Lindahl L. Mapping of two promoters for elongation factor Tu within the structural gene for elongation factor G // Biochim. Biophys. Acta. 1990. V. 1050(1−3). P.317−322.

106. Mizushima-Sugano J, Kaziro Y Regulation of the expression of the tuffi operon: DNA sequences directly involved in the stringent control // EMBO J. 1985. V. 4(4). P. 1053−1058.

107. Pedersen S., Blumenthal R.M., Reeh S., Russell L.B., Lemaux P., Laursen R.A., Nagarkatti S., Friesen J.D. A mutant of Escherichia coli with an altered elongation factor Tu // Proc. Natl. Acad. Sei. USA. 1976. V. 73(5). P.1698−701.

108. Schneeberger C., Speiser P., Kury F., Zeillinger R. Quantitative detection of reverse transcriptase-PCR products by means of a novel and sensitive DNA stain // PCR Methods Appl. 1995. V. 4(4). P.234−238.

109. Nazarenko I., Lowe В., Darfler M., Ikonomi P., Schuster D., Rashtchian A. Multiplex quantitative PCR using self-quenched primers labeled with a single fluorophore // Nucleic Acids Res. 2002. V. 30(9).

110. Ребриков Д. В., Саматов Г. А., Трофимов Д. Ю., Семёнов П. А., Савилова A.M., Кофиади И. А., Абрамов Д. Д. ПЦР «в реальном времени» / Москва. Изд-во: БИНОМ, 2009. 223 с.

111. An G., Lee J.S., Friesen J.D. Evidence for an internal promoter preceding tufA in the str operon of Escherichia coli // J. Bacterial. 1982. V. 149. P.548−53.

112. Carpousis A.J. The Escherichia coli RNA degradosome: structure, function and relationship in other ribonucleolytic multienzyme complexes // Biochem. Soc. Trans. 2002. V. 30(2). P. 150−155.

113. Kaberdin V.R., Blasi U. Translation initiation and the fate of bacterial mRNAs // FEMS Microbiol. Rev. 2006. V. 30(6). P.967−979.

114. Ding Y., Davis B.M., and Waldor, M.K. Hfq is essential for Vibrio cholerae virulence and downregulates sigma expression, RNA folding and ribosome assembly // Mol. Microbiol. 2004. V. 53. P.345−354.

115. Rood I.G., Koppelman M.H., Pettersson A., Savelkoul P.H. Development of an internally controlled PCR assay for broad range detection of bacteria in platelet concentrates // J. Microbiol. Methods. 2008. V. 5(1). P.64−69.

Показать весь текст
Заполнить форму текущей работой