Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Биохимические аспекты ДНК-деструктивного действия повышенного давления кислорода

Диссертация: Биохимические аспекты ДНК-деструктивного действия повышенного давления кислорода
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Кислород при атмосферном давлении, кратковременное нагревание до 40°-50° С, солнечный свет и многие другие факторы могут вызывать необратимые изменения белков и нуклеиновых кислот (Fridovich, 1998; Рябченко, 1979; Эйхгорн, 1979; Мецлер, 1980). В то же время, большинство современных живых форм переносят действие О2 без особого риска, за исключением облигатных анаэробов. Решение проблемы… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Общие сведения о токсичности кислорода
    • 1. 2. Химические свойства кислорода
    • 1. 3. Свойства активных форм кислорода
      • 1. 3. 1. Супероксидный анион — радикал (О2)
      • 1. 3. 2. Гидроксильный радикал (ОН)
      • 1. 3. 3. Перекись водорода (Н2О2)
      • 1. 3. 4. Синглетный кислород (Ог*)
    • 1. 4. Внутриклеточные генераторы активных форм кислорода
      • 1. 4. 1. Ксантиноксидаза.р
      • 1. 4. 2. Митохондрии и эндоплазматический ретикулум
      • 1. 4. 3. Роль железо-зависимых процессов в генерации АФК
    • 1. 5. Повреждение ДНК активными формами кислорода
    • 1. 6. Общие представления о влиянии ведущих факторов гипербароксигенации на организм животных и человека
      • 1. 6. 1. Метаболические перестройки при гипероксических воздействиях
      • 1. 6. 2. Цитогенетические эффекты ГБО
    • 1. 7. Механизмы защиты от токсического действия кислорода
      • 1. 7. 1. Супероксиддисмутаза
      • 1. 7. 2. Каталаза
      • 1. 7. 3. Пероксидазы
      • 1. 7. 4. Неферментативные реакции
        • 1. 7. 4. 1. Глутатион
        • 1. 7. 4. 2. Токоферол (витамин Е)
        • 1. 7. 4. 3. Аскорбиновая кислота (витамин С)
        • 1. 7. 4. 4. Вторая линия защиты клеток от АФК
  • 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Постановка и задачи экспериментов
    • 2. 2. Материалы и методы
      • 2. 2. 1. Единицы измерения повышенного давления кислорода
      • 2. 2. 2. Питательные среды, использованные в работе
        • 2. 2. 3. 1. Определение концентрации белка по Лоури
        • 2. 2. 3. 2. Определение концентрации белка по Эресману
      • 2. 2. 4. Определение однонитевых разрывов ДНК
      • 2. 2. 5. Определение деградации нуклеиновых кислот в условиях генерации супероксид-аниона
        • 2. 2. 5. 1. Определение деградации нуклеиновых кислот после инкубации в условиях генерации активных форм кислорода
      • 2. 2. 6. Определение генерации гидроксильных радикалов
      • 2. 2. 7. Препаративное выделение ядерной фракции клеток
      • 2. 2. 8. Определение суммарной ДНК-азной активности
      • 2. 2. 9. Определение фрагментации ДНК по показателю увеличения фракции ПДН (полидезоксинуклеопротеиды)
      • 2. 2. 10. Методика выделения лейкоцитов
      • 2. 2. 11. Выделение мононуклеарных клеток из крови и костного мозга
      • 2. 2. 12. Подсчёт количества живых и мёртвых клеток
      • 2. 2. 13. Определение степени деградации ДНК
      • 2. 2. 14. Количественное определение ДНК с помощью диаминобензойной кислоты (DABAxHCl)
      • 2. 2. 15. Источники биологических образцов для анализа
      • 2. 2. 16. Статистическая обработка данных
  • РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 3. 1. Однонитевые разрывы в ДНК, индуцированные повышенным давлением кислорода
    • 2. 3. 2. Определение двунитевых разрывов хроматина лимфоидных органов после обработки животных повышенным давлением кислорода in vivo по показателям увеличения ПДН
    • 2. 3. 3. Изменение суммарной ДНК — азной активности после ГБО — воздействия
      • 2. 3. 3. 1. ДНК — азная активность в лейкоцитах
      • 2. 3. 3. 2. Суммарная ДНК — азная активность в спленоцитах (экзогенная ДНК)
      • 2. 3. 3. 3. Суммарная ДНК-аз ная активность плазмы периферической крови крыс после ГБО-воздействия в дозе 0,5 МПа 40 минут
      • 2. 3. 4. Суммарная ДНК-азная активность в ядрах клеток тканей крыс после ГБО-воздействия
      • 2. 3. 4. 1. Суммарная ДНК-азная активность в ядерной фракции лейкоцитов после воздействия повышенного давления кислорода
      • 2. 3. 4. 2. ДНК-азная щелочная активность в ядерной фракции спленоцитов после воздействия повышенного давления кислорода
      • 2. 3. 5. Ca2+/Mg2+ - зависимая ДНК — азная активность после ГБО-воздействия
      • 2. 3. 5. 1. Ca2+/Mg2+ - зависимая ДНК — азная активность в лейкоцитах после ГБО-воздействия
      • 2. 3. 5. 2. Плазма периферической крови
      • 2. 3. 5. 3. Ca2+/Mg2+ - зависимая ДНК — азная активность в спленоцитах
      • 2. 3. 6. Действие кислорода под давлением на лимфоциты человека в модельных условиях
      • 2. 3. 7. Индукция генерации гидроксильных радикалов повышенным давлением чистого кислорода и температурным шоком при действии на изолированные лимфоциты периферической крови человека
      • 2. 3. 8. Влияние кратковременного нагревания (температурный шок) на генерацию гидроксильных радикалов в суспензии лимфоцитов и контрольном растворе
      • 2. 3. 9. Действие температурного шока на индукцию однонитевых разрывов ДНК лимфоцитов периферической крови человека в условиях in vitro
      • 2. 3. 10. Влияние топологической организации нуклеиновых кислот на их устойчивость к повреждению активными формами кислорода

Биохимические аспекты ДНК-деструктивного действия повышенного давления кислорода (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

На современном этапе развития наших знаний о живых системах многие биологические феномены интерпретируются с позиции теории активных форм кислорода или активированных кислородных метаболитов (АФК или АКМ, соответственно): радиаци-онно — биологические феномены, обмен веществ, апоптоз (Skulachev, 1996), мутагенез, кластогенез, старение (Скулачев, 1997; Зенков и др., 2001), протекание воспалительных процессов, бронхо-легочных и сердечно-сосудистых заболеваний (Halliwell, 1984, Chiu, Liu, 1997, Bauer, 1999, Toyokuni, 1999). В этой связи использование гипербарической оксигенации представляет уникальную возможность исследовать «окислительный стресс» в чистом виде, что, безусловно, имеет большое значение для изучения взаимодействия между системами защиты от различных деструктивных агентов. Исследование токсического действия повышенного давления кислорода и его активных форм имеет большой практический интерес ввиду использования гипербарической оксигенации (ГБО) в клинической практике и при моделировании подводных погружений (Зальцман, 1984, Ефуни, 1986).

Активация свободнорадикальных процессов (СРП) является «первичным медиатором стресса», т. е. посредником между внешним экстремальным воздействием и активацией стресс реализующих систем организма (Барабой, 1991). Уровень СРП у живых организмов контролируется различными системами антиоксидантной (АО) защиты, как ферментативными, так и неферментативными. Роль последних не менее важна, так как есть основания полагать, что СРП инициируются не только внутри клеток, где преобладают ферментативные антиоксиданты, а также и снаружи, где их активность незначительна, зато широко представлены различные неферментативные АО (Gutterige, Halliwell, 1990; Владимиров и др., 1991). Основной мишенью для активных форм кислорода является генетический аппарат клеток (Jaruga, 1996), в силу этого для возможности генетико-биохимического нормирования в целях предотвращения патологических эффектов воздействия повышенного давления кислорода возникает необходимость изучения повреждения хроматина эукариотических клеток в ближнем и дальнем последействии.

Кислород при атмосферном давлении, кратковременное нагревание до 40°-50° С, солнечный свет и многие другие факторы могут вызывать необратимые изменения белков и нуклеиновых кислот (Fridovich, 1998; Рябченко, 1979; Эйхгорн, 1979; Мецлер, 1980). В то же время, большинство современных живых форм переносят действие О2 без особого риска, за исключением облигатных анаэробов. Решение проблемы устойчивости биологических систем к кислороду оказалось возможным благодаря созданию из редокс — цепей фотосинтезирующих организмов, утилизирующих СОг, дыхательной цепи — биоэнергетического механизма, способного утилизировать кислород (Гусев, Гохлернер, 1980). Вследствие своего довольно высокого сродства к электронам, молекулярный кислород явился наиболее энергетически выгодным их акцептором в катабо-лических процессах, в которых распад органических соединений сопряжен с образованием АТФ. Использование кислорода в энергетических процессах в качестве конечного акцептора электронов позволило резко увеличить энергетическую эффективность утилизации пищевых продуктов. Однако за высокую энергетическую эффективность аэробного метаболизма всем организмам, утилизирующим кислород, пришлось «расплачиваться» неизбежностью образования в тканях активных форм кислорода (АФК), являющихся по своей природе свободными радикалами. Поэтому реализация энергетических преимуществ аэробиоза стала возможной только при условии нейтрализации повреждающего действия на клетки этих токсических интермедиатов кислорода и формирования, таким образом, особых механизмов устойчивости к кислороду.

В процессе своего восстановления до воды, О2 с высокой эффективностью вызывает генерацию высоко реактивных интермедиатов. Эта опасность уменьшается благодаря семейству защитных ферментов, которое включает в себя супероксиддисмутазу, каталазу и пероксидазу. Свободно радикальные цепные реакции контролируются анти-оксидантами типа аскорбиновой кислоты и токоферола, а окислительные повреждения, которые происходят несмотря на эти защитные системы, в значительной степени восстанавливаются или аннулируются полностью благодаря биосинтезу. Все же некоторые окислительные повреждения биополимеров остаются в резидентной форме и это вносит вклад в суммарный мутагенез, старение и многочисленные патологические процессы (Fridovich, 1998).

Положение о том, что приспособленность живых систем к действию различных деструктивных агентов обеспечивается согласованной работой защитных систем клетки не вызывает сомнений. Исследования механизмов защитных систем, по историческим причинам начавшиеся с изучения процессов репарации радиационных повреждений ДНК, охватывает широкий круг разнообразных токсических агентов и проводятся на самых различных объектах (Balin et al., 1978; Фридович, 1979; Gilbert, 1981; Ауэр-бах, 1979; Hartman et al., 1980; Willson, 1985; Франклин, 1984). Эти исследования позволили выяснить работу живых систем в агрессивной для составляющих их компонентов среде, существенно расширив наши представления о процессах жизнедеятельности вообще. Так, во второй половине нашего столетия были открыты и исследованы системы репарации ДНК, а также ферменты, выполняющие специфические защитные функции, например, супероксиддисмутаза (Fridovich, 1975), белки теплового шока (Hallivell et al., 1981), низкомолекулярные хелатообразующие белки — металлотионеины, обеспечивающие устойчивость клетки к ионам тяжелых металлов (Fogel, 1981).

Исследования токсического действия такого широко распространенного вещества, как кислород, имеет несомненный интерес, и привлекают внимание исследователей, работающих в самых различных областях биологии. Широкое применение гипербарической оксигенации (ГБО) в медицине, увеличение числа ситуаций, в которых человек сталкивается с повышенным давлением кислорода, также требует изучения его токсического действия и соответствующих механизмов защиты. Исследование систем защиты от токсического действия кислорода и АФК — органическая часть изучения защитных систем клетки вообще. Показано, что «окислительный шок» может лежать в основе действия самых различных экстремальных факторов (Lee et al., 1983), а также в основе протекания воспалительного процесса (Мс. Cord, 1973).

Целью настоящей работы являлась комплексная оценка повреждения нуклеиновых кислот, вызванная гипербарической оксигенацией и активными формами кислорода, количественная характеристика развития процессов деградации ДНК во времени при воздействии повышенных давлений кислорода на биологические объекты (in vivo). Для достижения поставленной цели были сформулированы и решены следующие задачи:

1) Изучить индукцию однонитевых разрывов (ОР) в ДНК различных тканей млекопитающих повышенным давлением кислорода (ГБО) и исследовать динамику этого процесса.

2) Исследовать индукцию двунитевых разрывов в хромосомной ДНК по показателям увеличения фракции полидезоксинуклеотидов (ПДН) в ближайшем последействии и динамику этого процесса.

3) Определить уровни ДНК-азной активности (щелочной и Са2+/М2±зависимой) в различных тканях экспериментальных животных после ГБОвоздействия.

4) Дать характеристику повреждению ДНК лимфоцитов при ГБО-воздействии in vitro по показателю ОР ДНК.

5) Дать количественную оценку деградации препаратов нуклеиновых кислот (хромосомная ДНК, суммарная РНК, ковалентно-замкнутая кольцевая форма плазмиды pBR-322) в условиях обработки кислородом при повышенном давлении в модельных условиях, а также с химическими генераторами активных форм кислорода. 9.

ОСНОВНЫЕ ПОЛОЖЕНИЯ:

1. Повышенное давление кислорода (0,5 МПа 40 минут экспозиции и 0,7 МПа, 20 минут экспозиции) индуцирует ОР ДНК лейкоцитов периферической крови, костного мозга и в спленоцитах крыс. В ткани тестикул указанные режимы ГБО-воздействия не индуцировали ОР ДНК.

2. ГБО-обработка вызывает эффективную индукцию двунитевых разрывов в ДНК экспериментальных животных, оцениваемую по приросту фракции ПДН. Процесс фрагментации хромосомной ДНК имеет сложный временной профиль: первый пик повреждений после окончания воздействия сменяется фазой репарации и следующей за ней более выраженной фазой развития повреждений ДНК (через 5 часов и более).

3. Одним из механизмов деградации ДНК после ГБО-воздействия служит индукция щелочных ДНК-аз в исследованных тканях.

4. ГБО в условиях in vitro (в использованных нами дозах и экспозициях) не способна вызывать столь же эффективное разрушение препаратов нуклеиновых кислот, как в условиях in vivo. Активные формы кислорода способны разрушать препараты нуклеиновых кислот в присутствии ионов металлов переменной валентности (в частности, Си). По степени устойчивости к повреждающему действию АФК нуклеиновые кислоты в нисходящем порядке располагаются следующим образом: суперспиральная ДНК, суммарная хромосомная ДНК и РНК.

1. Обзор литературы.

ОСНОВНЫЕ ВЫВОДЫ.

I. Использованные в настоящем исследовании режимы ГБО (0,5 МПа 40 минут и 0,7 МПа 20 минут) вызывали выраженный ДНК — деструктивный эффект по показателю увеличения ОР ДНК лейкоцитов периферической крови крыс. Увеличения уровня ОР ДНК тестикулярной ткани после ГБО — воздействия не наблюдалось.

II. ГБО-обработка вызывала деструкцию ДНК хроматина лейкоцитов и костного мозга экспериментальных животных, оцениваемую по приросту фракции ПДН. ДНК клеток костного мозга более чувствительна к повреждающему действию ГБО по сравнению с лейкоцитами периферической крови.

III. В лейкоцитах и спленоцитах экспериментальных животных происходила активизация суммарной щелочной эндонуклеазной (ДНК — азной) активности после ГБО — воздействия. Динамика развития этого процесса во времени после окончания обработки животных повышенным давлением кислорода имела одногорбый характер с максимумом через 3 часа (лейкоциты) или 30 минут (спленоциты) после ГБО — воздействия и дальнейшим уменьшением активности до уровня исходного показателя (контрольные животные — нормоксия, нормобария). Уровень суммарной эндонуклеазной активности в плазме периферической крови статистически достоверно превышал уровень контроля только через 9 часов после ГБО — воздействия.

IV. ДНК-азная активность в ядерных фракциях экспериментальных животных после ГБО-воздействия синхронно увеличивалась через 30 минут после окончания ГБО-воздействия. Для ядерной фракции лейкоцитов — в 9 раз больше уровня контроля (р<0,001) и спленоцитов — в 5 раз превышала уровень контрольного показателя (р<0,001), плавно уменьшаясь в дальнейшем.

V. Обработка суспензии лимфоцитов в модельных условиях повышенным давлением кислорода (0,2. МПа 25 минут и 0,4 МПа 25 минут) вызывала увеличение однонитевых разрывов в ДНК лейкоцитарных клеток и увеличение генерации ими гидроксильных радикалов. До 150-ой минуты после окончания ГБО-воздействия полной репарации ОР ДНК в лимфоцитах не происходило. Температурная обработка (42°С, 10 минут) вызывала быстро репарируемое к 60-й минуте образование ОР ДНК и не вызывала усиления генерации гидроксильных радикалов клетками. ГБО-воздействие не сводится до уровня внешнего фактора, вызывающего неспецифическую ответную реакцию организма (стресс) на внешнее воздействие. Ответная реакция на ГБО-воздействие имеет специфический характер: многократное увеличение продукции клетками АФК и длительный процесс репарации ОР ДНК.

VI. Эффективная деградация препаратов нуклеиновых кислот в модельных условиях достигалась при условии генерации активных форм кислорода в присутствии ионов металлов переменной валентности (реакция аутоокисления солянокислого гидроксиламина в присутствии Си2+). Конформация молекул нуклеиновых кислот имеет существенное значение при взаимодействии с активными формами кислорода: наибольшей устойчивостью к повреждающему действию АФК обладали препараты суперспиральной кова-лентно-замкнутой кольцевой ДНК плазмиды рВ11−322.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Ш. Проблемы мутагенеза. М.: «Мир», 1979.- 463 С.
  2. JI.A., Бреслав И. С., Дианов А. Г. Дыхание и газообмен при гиперба-рии//Косм. биол.-1980, — Т.14, N 2, — С. З 10.
  3. Ю.В., Арчаков A.A. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах,— М.:"Наука", 1972, 218 С.
  4. .М. Математические методы в биологии. Ростов-на-Дону: Издательство РГУ, 1983.-304 С.
  5. Д.И., Буриков A.A., Чистяков В. А. //В сборнике «Конференция молодых ученых РГПУ», г. Ростов-на-Дону, 1996 г. Действие кислорода под давлением и температурного шока на изолированные лимфоциты практически здоровых доноров человека. С.8−16.
  6. Д.И., Корниенко И. В., Корниенко И. Е. К вопросу о повреждении ДНК лейкоцитов крови и семенников повышенным давлением кислорода in vivo//B сборнике «Проблемы идентификации личности», Ростов-на-Дону, Рост-издат, 2002, С.209−214.
  7. Д.И., Чистяков В. А., Гуськов Е. П., Шерстнев К. Б. Деградация нуклеиновых кислот в условиях генерации супероксид анионов в присутствии ионов меди.//Молекул.биол. 1987 ,-Т .21, Вып.6.-С. 1664−1670.
  8. H.A., Ермолаева Н. В., Радиобиология, 1971, Вып. XI, № 3, С.С. 335 338.
  9. И.Н. Функции и свойства супероксиддисмутаз микроорганизмов. -Успехи микробиологии. 1981, Вып.6, С.35−50.
  10. Р.В., Иванник Б. П., Рябченко H.H. Изменение ДНК-азной активности ядер лейкоцитов крыс после облучения // Радиобиология. 1980. -Т.20. — Вып.6. -с.602.
  11. С.А. Транспорт респираторных газов при адаптации человека к гипербарии.-Киев: «Наукова думка», 1988.-288с.
  12. С.А., Шапаренко Б. А., Киклевич Ю. Н. Организм человека и подводная среда. Киев: Здоров"я, 1977.-183 с.
  13. М.В., Гохлернер Г. Б. Свободный кислород и эволюция. М.: Изд-во МГУ, 1980.224 с.
  14. Е.П. Цитологический эффект повышенного давления кислорода на клетки корешков лука. Генетика, 1985, T. I I, N 5, С.147−149.
  15. Е.П. Нарушение хромосом в клетках костного мозга крыс, подвергавшихся гипербарической оксигенации.// Космическая биол. и авиакосм, медицина. 1983.-N4.-С.87−88.
  16. Е.П., Шкурат Т. П. Цитогенетические последствия гипербарической оксигенации в рядах клеточных циклов периферической крови челове-ка.//Генетика.-1985.-Т.21.-М8, — С. 1361−1367.
  17. Е.П., Гуськова С. И., Шиманская Е. И., Шкурат Т. П. Влияние гипербарической оксигенации на соматические и генеративные клетки крыс.//Цитология и генетика.-1990.-24.-М 2.-С.25−29.
  18. Е.П., Шкурат Т. П., Шиманская Е. И., Янушевич С. В., Николаева Е.Е.
  19. Цитогенетические последствия оксигенбаротерапии.//Космическая биология и авиакосмическая медицина,-1990.-Т.24.-И 4.-С.48−52.
  20. С.И. Металлосодержащие белки плазмы крови при гипероксии: Авто-реф. дисс. канд. биол. наук. Харьков, 1983, — 23 с.
  21. О.И. Метаболизм пролиферирующих и покоящихся клеток.// Цито-ЛОГИЯ.-1979.- Т.21.-Ы.2.- С. 1378−1385.
  22. А.Г. Кислород, физиологическое и токсическое действие Л.: Наука, 1972,-С. 172
  23. Г. А., Кучук Г. А., Гутенидзе А. Г. Основы гипербарической физиологии. Л.: Медицина, 1979, — 230с.
  24. Н.К., Ланкин В. З., Меныцикова Е. Б. Окислительный стресс.-.МАИК «Наука»,-2001.-С. 456.
  25. .П., Проскуряков С. Я., Голубева Р. В., Рябченко Н. И. Влияние облучения на активность щелочной ДНКазы в тимоцитах крыс.//Радиобиология, 1978, Т. XVIII, вып. 1, с. 3−8.
  26. .П., Синькова Р. В., Рябченко Н. И. Распад хроматина в клетках белой крови облученных крыс // Радиобиология. 1983. — Т.23. — Вып.6. -С.789.
  27. Ч., Шиммел П. «Биофизическая химия», М: «Мир», 1984, Т.2, С.96−97.
  28. Т.В., Макарова О. В., Смирнов И. К., Замчук Л. А., Равин В. К. Активация и репрессия генов в легких и мозге крыс при гипероксии// Докл. АН (Россия), 1995, 342, N5.-0. 689−692.
  29. Ю.А. Некоторые аспекты изучения мутагенных эффектов загрязнения среды обитания людей. В сб.: Генетические последствия загрязнения окружающей среды. М.: Наука.-1977.-С.37−41.
  30. Г. И., Крейнина М. В., Владимиров Ю. А. Взаимосвязь перекисногоокисления липидов и активация полиморфноядерных лейкоцитов крови // Тез. докл. III Всесоюзного, совегц. по хемилюминесценции. Рига, 1990.- С. 68.
  31. Е.А., Черняков И. Н. Кислород тканей при экстремальных факторах полета.// Проблемы космической биологии,-1972.- Т.21, — С.7−60.
  32. Ю.П., Каган В. Е. Роль мембранных генераторов активных форм кислорода в индукции перекисного окисления липидов.// Черноголовка,-1976.- С.7−8.
  33. В.А., Вдовин A.B., Азизова O.A., Владимиров Ю. А. Перекисное окисление липидов и свободное Fe2+ при ишемии и реоксигенации печени//Бюлл. экс-перим. биологии и медицины. 1987.- 104, N 8.- С.165−167.
  34. В.Е., Хансон К. П. Информационные макромолекулы при лучевом поражении клеток. М.: «Атомиздат», 1980.- С. 176.
  35. М., Косовер Е. Елутатион глутатион дисульфит система.-В книге «Свободные радикалы в биологии». -М. :"Мир", 1979, T. I, С. 652−692.
  36. А. Практическое руководство по энзимологии. М.:"Наука", 1981.-С.286.
  37. A.A., Лукаш А. И., Менджерицкая Л. Г. и др. Природные метаболиты антигипероксические протекторы //Еипербарическая медицина. Матер. VII ме-ждун. конгр.-М., 1983.-Т.2. — С. 171−174.
  38. A.A., Жданов А. Ю., Внуков В. В., и др. Внеэритроцитарный гемоглобин и суммарная пероксидазная активность в сыворотке и плазме крови при гипербарической оксигенации//Еипербарическая оксигенация. Тез. Всес. конф,-М., 1980,-С, 136−137.
  39. A.A., Лукаш А. И., Антипина Т. В. Механизм ингибирования мочевиной перекисного окисления липидов // Известия Северокавказского научного центра высшей школы. Серия естественных наук.-1977.-М 1.-С. 108−109.
  40. A.A., Лукаш А. И., Броновицкая З. Г. Биохимические механизмы кислородной интоксикации Ростов-на-Дону: Издательство РТУ, 1980, — 116 с.
  41. A.M. Металлосодержагцие соединения и свободнорадикальные процессы в сыворотке крови при изменениях кислородного режима организма: Автореф. дисс. канд. биол. наук. Ростов-на-Дону, 1988.-130 с.
  42. Г. Ф. Биометрия .- М :"Высшая школа", 1990,.- 293 С.
  43. Э. Физиология растений. М.:" Мир", 1976.-580 С.
  44. JI. Роль симбиоза в эволюции клетки. М.:"Мир", 1983. 352 с.
  45. Д. Биохимия .Т.1. М. :"Мир", 1980, — С. 407.
  46. Остерман J1.A. Хроматография белков и нуклеиновых кислот. Москва, «Наука», 1985.
  47. .В., Ефуни С. Н., Демуров Е. А., Родионов В. В. Гипербарическая оксигенация и сердечно-сосудистая система. М.: «Наука», 1987.-328 с.
  48. H.A., Рябченко H.H., Бритун А.И.//Радиобиология, 1981, т. XXIII, Вып.5,.с. 852 854.
  49. A.M., Семина О. В., Семенец Т. Н., Иванов В. К., Шаповалова Е. В. Радиочувствительность плюрипотентных стволовых клеток, определяемая в селезёнке облученных мышей//Радиобиология.-1984.-Т.25.-Вып.1.-С.39−43.
  50. Н. И. Радиация и ДНК,— М.: «Атомиздат», 1979., С. 86.
  51. Н.И., Иванник Б. П. Структурная организация хроматина, как фактор, определяющий скорость его эндонуклеолиза в облученных и необлучённых ти-моцитах. //Радиобиология.-1987.-Т.27.-Вып.2.-С. 155−159.
  52. И., Васильев Е., Павлова И., Туманян М. Механизмы бактерицидного действия перекиси водорода. Журнал микробиологии, эпидемиологии и иммунологии.-1983, N 12, С.30−33.
  53. М. Изучение красного пигмента аденин зависимого мутанта дрожжей Saccharomyces cereviseae. Автореферат кандидатской диссертации, Ленинград, 1976.
  54. В.П. Снижение внутриклеточной концентрации О2 как особая функция дыхательных систем клетки.//Биохимия,-1994, Т.59, Вып. 12, С. 1910 1912.
  55. В.П. Нефосфорилирующее дыхание как механизм, предотвращающий образование активных форм кислорода.//Молекулярная биология,-1995, Т. 29, Вып. 6, С. 1199−1209.
  56. В.П. Старение организма особая биологическая функция, а не результат поломки сложной живой системы: биохимическое обоснование гипотезы Вейсмана//Биохимия,-1997, Т. 62, Вып. 11, С. 1394−1399.
  57. Тимофеев-Ресовский Н., Савич А., Шаляпов М. Ведение в молекулярную радиобиологию (физико-химические основы). М.: «Медицина», 1980,.- 320 С.
  58. Т., Сноу Д. Биохимия антимикробного действия. М.: «Мир», 1984.240 С.
  59. И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода.-123- В кн.: Свободные радикалы в биологии. -М.: «Мир», 1978.- С. 190−226.
  60. М.М. Влияние отдельных факторов микроклимата гипербарических устройств на кислородтранспортную функцию крови. Киев: «Наукова думка». -1975,-С. 152−158.
  61. Л.П., Ермолаева Н. В. Ранние пострадиационные изменения хроматина тимуса крыс: содержание Mg и интенсивность деградации под действием эндогенных нуклеаз .//Ж. Радиобиология, т. XXI- 1981- Вып. 3, С.265−269.
  62. В.А., Лукаш А. И., Гуськов Е. П. К вопросу об усилении деструктивного действия кислорода. Фармакологическая коррекция кислород зависимых патологических состояний. Тезисы докладов 1-го Всесоюзного симпозиума. — М.: 1984, С.39−40.
  63. В.А., Водолажский Д. И. Участие дыхательной системы дрожжей-сахаромицетов в защите от токсического действия кислорода.//Биохимия. 1996. — Т.61, вып. 9.-С, 1606−1612.
  64. М. Микробиология. М.: «Мир», 1974, — 350 С.
  65. Т. Неорганическая биохимия. Т. 1. М: «Мир», 1979.-370С.
  66. С.П. Радиобиология человека и животных. Москва, «Высшая школа», 1988,424 с.-12 477. Adelman.R., Saul.R.L. and Ames.B.N. (1988) Oxidative damage to DNA: relation to species metabolic rate and life span. Proc. Natl Acad. Sci. USA, 85, 2706−2708.
  67. Agarwal Sanjiv, Sohal Rajindar S. DNA oxidative damage and life expectancy in houseflies//Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1994. — 91, N 25. — P. 12 332−12 335.
  68. Aleman V., Handler P. Dihydroorotate dehydrohenase. 1. General properties.-The Journal of Biol. Chem., 1967, V. 242, N5. P.P. 4087 4096.
  69. Allison A.S. Role of lisosomaes in oxygen toxycity. // Nature. 1965. — V.205.-P.P. 4967−4971.
  70. Allison A.S., Paton G.R., Chromosome damage in human diploid cells following activation of lysosomal enzymes.//Nature.-V.242.-P.l 170.-1178.
  71. Ames B.N., Mc Cann J., Yamasahi E. Methods for detecting carcinogens and mutagens with the Salmonella/mammalian microsome mutagenicity test///Mutation Res.-1975.-V.31.P. 14.
  72. Ames B.N., Cathcart R., Schwiers E., Hochstein P. Uric acid provides an antioxidant defense in humans against oxidant and radical-caused aging and cancer: A hypothesis // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1981.-78, Nil.-P. 6858−6862.
  73. Ananthaswamy H, Eisentark A. Repair of Hydrogen peroxide-induced single-strand breaks in Escherichia coli .-The Journal of Bacteriology, 1977, V. 130, N1, P. 187−191.
  74. Balin A., Goodman D., Rasmussen H., Cristofallov V. Oxygen-sensitive stades of cell cicle of human diploid fibroblasts:-Trends Journal of Cell. Biol., 1978, V.78, N5, P.390−400.
  75. Banerjee R.K. Membrane peroxidases//Molecular and Cellular Biochemistry.- 1988. -V. 83, N2,-P.P. 105−128.
  76. Bash A., Lawrence M. molecular requirement for the mutagenicity of malonaldehyde and related acroleins.- Cancer Research, 1984, Y.44, N7, P. 2848−2854.
  77. Beer K., Richardson D., Rajagopalan 1. Metal sites of copper-zinc superoxide-dismutase.-Biochemistry, 1977, V.6., NIO, P. 1930−1933.
  78. Benga G., Holmes R. Interection between components in biological membranes and their implications for membrane functions.//Progr. Biophys. and Mol. Biol.-1984.-V.3.
  79. Birnboim H., Daly J.//Nucleic Acid Res., 1979, V.7, P.P. 1513−1522.
  80. Bochner B.R., Lee P. S., Wilson S.M., Culter C.W., Ames B.N. Related adenilated nucleotides are synthesized as a consequense of oxygen stress.//Cell.-1984.-V.37.-P.225−232.
  81. Boveris A., Chance B.// Biochem. J. 1973. V. 134. P. 707 716.
  82. Bray R., Code M., Fielden M., Robertis P. Reduction and inactivation of Superoxide dismutase by hydrogen peroxide.-Biochemical Journal, 1974, V.139, N I, P.P. 43−48.
  83. Brown G., Tomson J., Block N. Effects of hyperbaric oxygen upon S. aureus, S. aeruginosa and S.albicans. Aviation, Space and Environmental Medicine, 1979, V.50,N 7, P.P. 717−720.
  84. Buettner G.R. Activation of oxygen by metal complexes and its relevance to autooxi-dative processes in living systems//Biochemistry and Bioenergetics.-1987.-18, N 1−3.-P.29−36.
  85. Boveris A., Oshino N., Chance B. The cellular production on hydrogen peroxide.-Biochemical Journal, 1972, V. 128, N 3, P. P 617−629.
  86. Burk R., Nishikimi N., Lowrence R., Chance B. Peroxide removal by selenium dependent and selenium independent glutation-peroxidases in hemoglobinfree perfused rat liver.-Joumal of Biol.Chem., 1978, V.253, N I, P.P. 43−49.
  87. Byczkowski J.Z., Gessner T. Biological role of superoxide ion-radical//lnt. J. Biochem.- 1988.-20, N 6.-P.569−580.
  88. Carlson J., Carpenter V. The rec A" Gene product is more important than cata-lase and superoxide-dismutase in protecting E. coli against hydrogen peroxide toxic-ity.-Journal of Bacteriology, 1980, V. 139, N 4, P.P. 567−575.
  89. Carver F.J., Farb D.L., Frieden E. The effect of albumin, ceruloplasmin and other serum constituents on Fe (ll) oxidation//Biol.Trace.Elem.Res.-1982.-V.4, N 1.-PP. 1−19.
  90. Chance B. Enzyme-substrate compounds. Adv. Enzimology, 1979, V. 12, N I, P. P 153−195.
  91. Chance B., Boveris A., Nakase Y. Hydroperoxide metabolism an overview. In: Functions of glutation in liver and kidney. Berlin.-1979.-P.P. 95−106.
  92. Chaudhary A.K., Nokubo, M, Reddy.G.R., Yeola, S.N., Morrow, J.D., Blair.I.A. and Mamett.LJ. (1994) Detection of endogenous malondialdehyde-deoxyguanosine adducts in human liver Science, V. 265, P.P. 1580−1582.
  93. Cohen and Duke. Glucocorticoid activation of a calcium-dependent endonu-clease in thymocyte nuclei leads to cell death.//J.Immunol, 1984, V. 132, N I, P. 38).
  94. Cola D. Di., Sacchetta P., Battista P. Proteolysis in human erythrocytes is triggered only by selected oxidative stressing agents //The Italian Journal of Biochemistry.-37, N 3. P. 129−138.
  95. Cole L.J., Ellis M.E., Radiation Res., 1957, V. 7, N5, P. 508.
  96. Corrie Allen B., Guo Xiao-Ling, White Carl W. Changes in pulmonary expression of hexokinase and glucose transporter mRNAs in rats adapted to hyper-oxia.//Amer. J. Physiol. 1998. — 274, N 3, Pt 1. — P.P. 320−329.
  97. Crimble R., Hugher R. A dehydroascorbic acid reductase factor in quineapig tissues.-Experientia, 1967, V.23, P.P. 362−370.
  98. Czapski G., Goldstein S. Role of metal complexes in the formation-detoxication action of active oxygen species//J.Electroanal. Chem.-1987.-232, section: Bioelectrochemistry and Bioenergetics.-18.-P. 21−28.
  99. Deisseroch A., Dounce A. Catalase: Physical and chemical properties, mechanism of catalysis and physiological role. -Physiological rewiews, 1970, V.50, N 3, P.P. 319−376.
  100. Diquiseppi J., Fridovich I. Oxygen toxycity in Streptococcus sanguis.-Journal ofBiol.Chem., 1982, V.257, N 8, P.P.4046−4051.
  101. Dom A. R, Moriarty C.S., Osborne J.P., Schulz L.C., McCarthy J.P., Lister K.A., Home L.A. (1986). American Clinical Product Review.
  102. Drosd J., Postgate J. Effects of Oxygene on acetylene reduction, cytochrome content and respiratory activity of Azotobacter chroococcum.- Journal of General Microbiology, V.63, N I, P.P. 63−72.
  103. Efrat M., Ezra Y. Catalase negative mutants of E.coli.//Current Microbiology, 1984, V. II, N 11, P.P. 13−18.
  104. Emerit I., Khan S.H., Cerutti P.A. Treatment of lymphocyte culteres with a hy-poxanthine-xanthine oxidase system induces the formation of transferable clastogenic material //J.Free Radical Biol. Med.-1985.-N.I.-P.51−57.
  105. Emerit I., Cerutti P.A. Tumor promoted phorbol 12-muristate 13-acetate induces a clastogenic factor in human lumpocytes.//Proc. Natl. Acad. Sci.(USA).-1982.-V.79.-P.P.7509−7513.
  106. Erecinska M., Oshinov N., Loh P. In vitro stadies on yeast cytochrome C peroxidase and its possible function in the electron transfer and energy coupling reac-tions.-Biochem.Biophys. Acta, 1973, V.291,N 1, P.P. 1−11.
  107. Ehresmann B., Jmbault P., Weil J.U. Spectrophotometric determination of protein concentration in cell extracts containing t. RNA S and r RNA S. W Anal. Biochem., 1973, V. 45, N2, P. 454−463.
  108. Esterbauer, H., Eckl.P. and Ortner.A. (1990) Possible mutagens derived fromlipids and lipid precursors. Mutat. Res. Rev. Genet. Toxicoi., V. 238, P.P. 223−233.
  109. Fedtke N., BoucheronJ.A., Turner, M.J.Jr and Swenberg.J.A. (1990) Vinyl chloride-induced DNA adducts. I: Quantitative determination of W2,3-ethenoguanine based on electrophore labeling. Carcinogenesis, V. 11, P.P. 1279−1285.
  110. Fielden M., Roberts P., Bray R., Lowe K., Manther C., Rotilio G., Calabrese N. The mechanism of Action of Superoxide dismutase, pulse radiolysis and elektrone paramagnetic resonance. Biochem. Journ., 1974, V.139. N. I, P.P.49−60.
  111. Funk D.K. Yg.e.engeneers and 30-day camber test//Aviat.Week a Space Technjl.-1983.-V.79.-N.21.-P.P. 32−33.
  112. Floyd R.A. Direct demonstration that ferrousion complexes of oil and triphosphate nucleotidas catalyse hidroxyl free radical formation from hudrogen perox-ide.//Arch. Biochem. and Biophys.-1983.-V.25.-N.l.-P.236−270.
  113. Forman H., Fisher A. Antioxidant Defenses.-in: Oxygen and living process, interdisciplinary approach.-Ed.by Gilbert, New York, Academic Press, 1981, P.P. 235 250.
  114. Forman H., Fridovich I. Superoxide dismutase: a comparison of rate con-stants.-Archives of Biochem. and Biophys., 1973, N I, P. P 396−400.
  115. Fridovich I. Quantitative aspects of the production of superoxide anion radical by milk xantine oxidase.-Journ. of Biol. Chem., 1970, V.245, N 16, P.P.4053−4057.
  116. Fridovich I. Superoxide dismutase.//Adv. Enzimol.-1974.-V.41.-P.35−97.
  117. Fridovich I. Superoxide dismutase. in: Molecular mechanisms of oxygen activation. Ed. by Hayashi O., New York, Academic Press, 1974, P.P. 453−477.
  118. Fridovich I. Superoxide Radical and Superoxide Dismutases.-Science// Annual Review of Biochemistry, Vol 64, pp. 97−112, 1995.
  119. Fridovich I., Handler D. Xantine oxidase. V Differential inhibition of the reduction of various electron acceptors. Journal of Biol. Chem., 1962, V.237, N 2, P.P. 916−921.
  120. Fridovich I. Oxygen Toxicity: A Radical explanation. The Journal of Experimental Biology, 1998, V. 201, P. P 1203−1209.
  121. Gilbert D. Oxygen: An overall biological view.-in: Oxygen and living process, interdisciplinary approach. Ed. by Gilbert D., New York, Academic Press, 1981, P.P.23−44.
  122. Gilbert B.L. Atmosphere and oxygen //Physiologist.-1965.-P.9−34.
  123. Gossin S., Fridovich I. The purification and properties of superoxide dismutase from Saccharomyces cerevisiae. Biochem. and Biophys. Acta, 1972, V.289, N 2, P.P. 276−283.
  124. Gregory E., Fridovich I. Induction of superoxide dismutase by molecular oxy-gen.-Journal of Bacteriology, 1973, V. I 14, N2, P.P.543−548.
  125. Gregory E., Fridovich I. Oxygen metabolism in Lactobacillus plantarum.-Journal of Bacteriology, 1974, V. I 17, N1, P.P. 166−169.
  126. Gregory E., Gossin S., Fridovich I. Superoxide dismutase and oxygen toxicity in a eukariote.-Journal of Bacteriology, 1974, V. l 17, N2, P.P.456−463.
  127. Guskov E. P., Shkurat T.P., Shimanskaja E.I., Guskova S.I. Genetic effects of hyperbaric oxygen therapy // Mutation Research.-1990.-V.241 .-P. 341−347.
  128. Guskov E.P., Keniya M.V., Lukash A.I. Genetic effects of oxidative stress.//The III World Congress of the International Society for Adaptive Medicine.-Tokio.- Jenuary.-1993.-P.84.
  129. Halliwell B. The biological effects of the superoxide radical and its prod-ucts.//Bull. Europ. Physiopath. Resp.-1981-V.17. P.P.21−28.
  130. Halliwell B. Oxidation of formate by peroxisomes and mitochondria from spinach.-Biochemical Journal, 1974, N1, P.P.77−85.
  131. Hamilton G., Libbi D. The valence of copper and the role of superoxide in the D-Galactose-oxidase catalysed reaction.-Biochem. and Biophys. Research Communication, 1973, V.55, N2, P.P.333−340.
  132. Hartman P., Eisenstark A. Killing of Escherichia coli K-12 by near-ultraviolet radiation in the presence of hydrogen peroxide: role of doble strand DNA Breaks in absence of recombinational repair.-Mutation Research, 1980, V.72, N1, P.P. 31−42.
  133. Hassan M., Fridovich I. Enzymatic defense against the toxicity of oxygen and streptonigrin in Escherichia coli. Journal of Bacteriology, 1977, V.129, N3, P.P.1574−1583.
  134. Hearse D.J., Manning A.S., Downey J.M., Yellon D.M. Xanthine oxidase: acritical mediator of myocardial injury during ishemia and reperfusion?//Acta Physi-ologica Scandinavica.-1986.-V., (Suppl. 548).-P. 65−78.
  135. Hudson E., Fridovich I. The interaction of Bovine eritrocyte superoxide dismu-tase with hydrogen peroxide: Inactivation of the enzyme.-Biochemistry, 1975, V.14, N24, P.P.5294−5299.
  136. Hudson E., Fridovich I. The interaction of Bovine eritrocyte superoxide dismu-tase with hydrogen peroxide: Chemiluminescence andperoxidation.-Biochemistry, 1975, V.14, N24, P.P.5299−5309.
  137. Honda S., Matsuo M. The sensitivity to hyperbaric oxygen of human diploid fibroblasts during ageing in vitro.-Mechanisms of Ageing and Development, 1980, V.12, N1, P.31−37.
  138. Honda S., Matsuo M. Shortening of the in vitro lifespan of human diploids fibroblastes exposed to hyperbaric oxygen.//Experimental gerontology.- 1983.-V.18,-N.3.- P.339−345.
  139. Honda S., Matsuo M. The sensitivity to giperbaric oxygen of human diploid fibroblasts during ageing in vitro.//Mechanisms of ageing and development.-1980.-V. 12.-P.31 -37.
  140. Johnson, T.M., Yu, Z.X., Ferrans.V.J., Lowenstein, R. A, and Finkel.T. Reactive oxygen species are downstream mediators of p53-dependent apoptosis. Proc. Natl Acad. Sci. USA, -1996- V. 93, P.P. 11 848−11 852.
  141. Kehrer J., Haschek H., Witnhi H. The influence of hyperoxia on the toxicity of paraquat and diquat.-Drugchem. Toxical, 1979, V.2, P.P.337−408.
  142. Kellog E., Fridovich 1. Superoxide, hydrogen peroxide and singlet oxygen in lipid peroxidation by xanthine oxidase system.-Journal of Biol. Chem., 1975, V.250, N.8, p.p.8812−8834.
  143. Kieser T.//Plasmid, 1984, V.12, P.P. 19−36.
  144. Knuutila S. Role of free radicals in genetic damage.//Med.Biol.-l 984.-V.62,-N.2.- P.P. 110−114.
  145. Kono Y. Generation of superoxide radical during autooxidation of hydroxyl-amine and assay for superoxide dismutase. Archives of Biochemistry and Biophysics, 1978, N1, P.P. 189−195.
  146. Lambertsen C.J. Prediction of physiological limits to human undersea activity and expansion of tolerance to high pressure.//Advance in physiological sci. Environ. Physiol.-Budapest.-1981 .-V. 18.-P. 143−146.
  147. Lee D., Bochner B., Ames B. AppppA heat-shock stress and the cell oxidation.-Proc. Nat. Acad. Sci.U.S.A., 1983, N24, P.P.7496−7500.
  148. Liochev S. I. and Fridovich I. Copper- and Zinc-containing Superoxide Dismu-tase Can Act as a Superoxide Reductase and a Superoxide Oxidase// THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY Vol. 275, No. 49, Issue of December 8, pp. 3 848 238 485,2000.
  149. Mansour H., Brun-Pascaud M., Marquetty C., et. al. Protection of rat from oxygen toxicity by inducers of cytochrome P-450 system//American Review of respiratory disease.-1988.-137, N 3.-P. 688−694.
  150. Marnett L. J. Oxyradicals and DNA damage//Carcinogenesis, 2000, Vol. 21, N3, P. 361−370.
  151. Matheson M., MulacN. Metabolism ofascorbicacid in plants.-Function. Annal. Review Plant Physiol., 1966, V.9, N1, P.P.I 19−128.
  152. Mc.Cord J., Beauchamp C., Gosein S. Oxygen-sensitive mutants of E.coli.-in: Oxidases and related redox-systems. Ed. by King T., Mason U., Univ. Park Press, Baltimore, 1973, P.P.51−70.
  153. Miller K.W. Opposing physiological effect of high pressure and inert gases.//Fed. Proc.-1977.-V.36.-N.5.-P.1663−1667.
  154. Misra H., Wei-Cheng-I. Mutagenicity of oxyradicals.-Environmental mutagenesis, 1983, V.5, N3, P.P.467−476.
  155. Moody C., Hassan H. Mutagenicity of oxygen free radicals. Proc. Nat. Acad. Sci. U.S.A., 1982, V.79, N9, P.P. 2855−2859.
  156. Nakamura J. and Swenberg J.A. Endogenous apurimc/apyrimidinic sites in genomic DNA of mammalian tissues. Cancer Res., 1999, V. 59, P.P. 2522−2526.
  157. Nishikimi M. Oxidation of ascorbic acid with superoxide ion generated by the xanthine-oxidase system.-Biochem.Biophys. Research Communication, 1975, V.63, N3, P.P.463−468.
  158. Nishikimi M., Macklin L. Oxidation of a-tocopherol model compound by superoxide anion.-Arch. Biochem. Biophys., 1975, N6, P.P.684−690.
  159. Nohl H. The biochemical mechanism of the formation of reactive oxygen species in heart mitochondria.// J. Mol. Cell. Cardiol.-1981.-V.13.-N.I-P.66−68.
  160. Nohl H. Physiological and pathophisiological significate of superoxide-radical and regylatory role of the enzyme superoxide dismutase.//Klin. Wechr.-1981.-V.59,-N.19.-P.P. 1081−1091.
  161. Pedersen T., Aust S. The role of superoxide, hydrogen peroxide, singlet oxygen in lipid peroxidation promoted by xanthine-oxidase.-Biochem. and Biophys. Re-131search. Communication, 1973, V.52, N10, P. 1071.
  162. Phillips D.H., Castegnaro, M. and Bartsch.H. Post-labelling Methods for the Detection of DNA Damage. IARC Scientific Publications, IARC, Lyon. (1993)
  163. Phillips N.J.//"Dye exclusion tests for cell viability". Tissue culture: «Method and Applications», Ed. by Kruse P.F. andPatterson M.J., 1979, Acad. Press (Chapter 3), P. 406−408.
  164. Porter W., Lavasseur L., LefFers J. UV Spectrophotometry of autooxidized lipid monolayers while on silicagel.-Lipids, V.6, N1, P.P. 16−21.
  165. Rosen G.M., Freman B.A. Detection of superoxide generated by endotelial cells.//Proc. Nat. Acad. Sci.(USA) Biol.Sci.-1984.-V.81.-N.23.-P.7269−7273.
  166. Rozenberg-Arska J.S., Asbek B., Van Sweder R. N. // J. Gen. Microbiol., 1985, V.131,P.P. 3325−3330.
  167. Salzano J.V., Camporesi E.U., Stolp B.W., Moon R.E. Physiological responses to exercise at 47 and 66 ata.//J.Appl. Physiol.- 1984.-V.57.-N.4.- P. 1050−1068.
  168. Sevanian A., Davies K.J., Hochstein P.A. Conservation of vitamin C by uric acid in blood // J. of Free Radicals in Biology and Medicine.-1985.-V.I.-P. 117−124.
  169. Schaich K.M., Black H.S. Free radicals, antioxidants, skin cancer and related diseases (Introduction to the Symposium)//Lipids.-1988.-23, N 6.-P. 568−569.
  170. Saunders B., Holmes A., Stark B. Peroxidase. Buffer-worth, London, 1964, — P. 218
  171. Sellms K.S., Cohen J.J. DNA fragmentation assay//The Journal of Immunology, 1985, V.139, NIO, P.3199−3206. Gene induction by y-irradiation leads to DNA fragmentation in lymphocytes.
  172. Shackterler J.R., Pollock R.J. A simplified method for the quantitative assay of small amount of protein in biolodical material//Annal. Biochem.-1973.-V.51.-N.2.-P.651−655.
  173. Shinar E., Navok T., Sheviour J. The analogous mechanism of enzymatic inac-tivation induced by superoxide and ascorbate in the presence of copper.- The Journal of Biol.Chem., 1983, N24, P.P. 1477−1478.
  174. Shkurat T.P., Shimanskay E.I., Azarova A.E. The mutagen action of air and oxygen under pressure.//The III World Congress the In. Society for Adaptive Medicine.-Japan-1993.-P. 115.
  175. Singh H., Vadasz A. Singlet oxygen quenchers and the photo dynamic inacti-vation of E. coli ribosomes by methylene blue. Biochemical and Biophysical Research Communication, V.76, N2, P.P.391−397.
  176. Singh H., Vadasz A. Singlet oxygen-major reactive species in furocumarin photosensitized inactivation of E. coli ribosomes.-Photochem. and Photobiol., 1978, V.28, N4−5, P.547−552.
  177. Singh H., Ewing D. Methylene blue sensitized photoinactivation of E. coli ribosomes effection RNA and protein components.-Photochem.and Photobiol., 1978, V.28, N4−5, P.P. 539−545.
  178. Shimizu N., Kobayashi F., Hayashi K. Reaction of superoxide radical with catalase, mechanism of the inhibition of catalase by superoxide radicals. Journal of Biol. Chem., V.259, N 7, P.P.4414−4418.
  179. Skulachev V.P. Why are mitochondria involved in apoptosis?//FEBS Letters, V.397 (1996), -P. 7−10.
  180. Stanier R., Dondoroff M., Adelberg E. General Micribiology. Ed. by Mac Milan, 1971, London, -P.267
  181. D., Uray Z. //Int. J. Radial Biol., 1977, V.32, N6, P.P. 553 560.
  182. Swingle K.F., Cole L.J., Radiation Res., V. 30, N 1, P.P. 71−95, 1967.
  183. Termini J. Hydroperoxide-induced DNA damage and mutations//Mutation Research, V.450 (2000), P. 107−124.
  184. Thacker T., Parker W. The indication of mutation in yeast by hydrogen peroxide. Mutation Research, 1976, V.38, N I, P.P. 43−52.
  185. Thaw H.H., Lukinins A., Brunc U.T. An approach to the assessment of membrane stability of caltured cells.//Europ. Cell Biol. 1983. — V.29. — P.236−243.
  186. Thomas P.O., Farguhar M.N.//Anal.Biochem., 1978., V.89, N1., P.35−44.
  187. Vytasek N. A sensitive fluorometric Assay for the determination of DNA.// Annal. Biochemistry, 1982, V. 190, N2, P. 243−248.
  188. Ward J.F. DNA damage produced by ionizing radiation in mammalian cells: identities, mechanisms of formation and reparability. Prog. Nucleic Acid Res. Mol. Biol, 1988, V. 35, P.P. 95−125.
  189. Weiss S. Oxygen, ischemia and inflammation //Acta Physiologica Scandi-navica.-1986.-126, (Suppi. 548).-P.P.9−37.
  190. Weiers H. Singlet oxygen in biological systems//. Electroanal. Chem.-1987.-232, section: Bioelectrochemistry and Bioenergetics.-18.-P. 91−104.
  191. Willson R.L. Organic peroxy free radicals as ultimate agents in oxygen toxicity // Oxidative stress.-Academic Press, London, 1985.-P. 41−72.
  192. Workshop W.H.O. (1974).Scand. J.Immunol., V.3, P. 521.
  193. Yoneda Makoto, Katsumata Kazumi, Hayakawa Mika, Tanaka Masashi, Ozawa Takayuki Oxygen stress induces an apoptotic cell death associated with fragmentation of mitochondrial genome//Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1995. -209, N 2. — P. 723−729.
  194. Zweier J.L., Duke S.S., Kuppusamy P. et al. Electron paramagnetic resonance evidence that cellular oxygen toxicity is caused by the generation of superoxide and hydroxyl free radicals //FEBS Letters. 1989.-V.252, N 1−2.-P. 12−16.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?