Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Изучение амилоидных свойств саркомерных белков семейства тайтина

Диссертация: Изучение амилоидных свойств саркомерных белков семейства тайтина
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Данная работа посвящена изучению способности белков семейства тайтина формировать амилоидные фибриллы. В настоящее время известна большая группа белков семейства тайтина (тайтин, С-белок, Х-белок, Н-белок и другие), относящихся к саркомерным белкам поперечно-полосатых мышц позвоночных. Они связаны с миозин-содержащими (толстыми) нитями и составляют 15% от общего количества белка в саркомере. Хотя… Читать ещё >

Содержание

  • Список использованных сокращений
  • I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. САРКОМЕРНЫЕ ЦИТОСКЕЛЕТНЫЕ БЕЛКИ СЕМЕЙСТВА ТАЙТИНА
    • 1. 1. Структура молекулы тайтина и его функции
      • 1. 1. 1. Структура и функции молекулы тайтина в разных зонах саркомера
    • 1. 2. Структура и функции молекул С-белка, Х-белка и Н-белка
      • 1. 2. 1. Структура С-белка
      • 1. 2. 2. Структура Х-белка
      • 1. 2. 3. Структура Н-белка
      • 1. 2. 4. Функции С-белка, Х-белка и Н-белка
    • 1. 3. Белки семейства тайтина в норме, при адаптации и патологии
  • Глава 2. АМИЛОИДОЗЫ
    • 2. 1. Актуальность проблемы
    • 2. 2. История изучения амилоидозов
    • 2. 3. Современные представления о строении и формировании амилоидных фибрилл
    • 2. 4. Изучение амилоидных фибрилл in vitro
    • 2. 5. Патологические проявления амилоидозов

Изучение амилоидных свойств саркомерных белков семейства тайтина (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Амилоидозы — большая группа конформационных заболеваний, которая характеризуется отложениями белка в виде нерастворимых фибрилл в разных органах и тканях, образующихся в результате наследственного или приобретенного нарушения сворачивания белков (Tan & Perys, 1994; Uversky & Fink, 2004). Их накопление разрушает структуру и функционирование органов и тканей, приводя к болезни и летальному исходу. Амилоидные отложения найдены при болезни Альцгеймера, Паркинсона, диабете второго типа, наследственной амилоидной полинейропатии, системном амилоидозе и др. (Tan & Perys, 1994; Goedert, 2001; Dobson, 2001).

Известно много белков, образующих амилоидные фибриллы, таких как тау-белок, А|3-пептид, ацилфосфатаза, миоглобин, амилин, транстиретин и другие (Guijarro et al., 1998; Chiti et al., 1999; Fandrich et al., 2001; Uversky & Fink, 2004). Несмотря на различие в белках-предшественниках амилоидов, образуемые ими амилоидные фибриллы имеют общие свойства: |3-складчатую структуру с отдельными |3-слоями, ориентированными параллельно главной оси фибриллынерастворимость in vivoспецифическое связывание с красителями Конго красным и тиофлавином Т (Klunk et al., 1989; Krebs et al., 2005). Важно отметить, что белки-предшественники амилоидов претерпевают трансформацию типа «а-спираль — |3-складчатость», необходимую для образования амилоидных фибрилл (Uversky & Fink, 2004).

К сожалению, процессы, лежащие в основе аномальной агрегации белка и ее патологического проявления при болезнях, изучены еще недостаточно. Выяснение молекулярных механизмов амилоидозов, установление белковой природы депозитов и их свойств, развитие терапевтических методов лечения и предупреждения этих заболеваний, а также разработка их прижизненной диагностики являются актуальными задачами. Успешное решение этих задач во многом зависит от фундаментальных знаний амилоидогенеза: выяснения свойств амилоидов разных белков, знания факторов, регулирующих их образование и разрушение, их эффектов на жизнедеятельность разных клеток и т. д. В наибольшей мере это относится к мышечным амилоидозам как к наименее изученным. Амилоидные отложения найдены при кардиомиопатиях, миокардитах и миозитах в мышцах и кровеносных сосудах, однако их белковая природа до сих пор неизвестна.

Данная работа посвящена изучению способности белков семейства тайтина формировать амилоидные фибриллы. В настоящее время известна большая группа белков семейства тайтина (тайтин, С-белок, Х-белок, Н-белок и другие), относящихся к саркомерным белкам поперечно-полосатых мышц позвоночных. Они связаны с миозин-содержащими (толстыми) нитями и составляют 15% от общего количества белка в саркомере. Хотя предположения о присутствии белков немиозиновой природы в структуре толстых нитей высказывались давно (Рере, 1967; Huxley, 1967; Hanson et al., 1971), до начала 70-х годов прошлого века природа этих белков была неизвестна. Обнаружение с помощью ДСН-гель-электрофореза С-белка и Х-белка в качестве минорных примесей в препаратах миозина (Starr & Offer, 1971), а также открытие тайтина (= коннектина) (Maruyama et al., 1977; Wang et al., 1979; Maruyama et al., 1981) стимулировали их выделение и изучение. С-белок в быстрых волокнах скелетных мышц и его изоформа Х-белок в медленных волокнах (Yamamoto & Moos, 1983; Starr & Offer, 1983) располагаются на поверхности толстых нитей с периодом 43 нм (Bennett et al., 1986; Soteriou et all., 1993), связываясь одновременно с тайтином и миозином. Тайтин является продольным элементом саркомерного цитоскелета поперечно-полосатых мышц позвоночных. До его открытия мышечное сокращение рассматривалось с позиции взаимодействия двух типов нитей: тонких (актин-содержащих) и толстых (миозин-содержащих), скользящих относительно друг друга (Huxley & Hanson, 1954; Huxley & Niedergerke, 1954). Обнаружение тайтина и выяснение его локализации позволило выдвинуть гипотезу о трехнитевой модели саркомера (Wang, 1984; 1985).

Исследования показали, что тайтин и белки его семейства могут выполнять много разных функций в саркомере. Предполагается, что они играют существенную роль в миогенезе при сборке толстых нитей и формировании структуры саркомера, участвуют в регуляции актин-миозинового взаимодействия при мышечном сокращении. Наличие 90% р-складчатой структуры в этих белках создает возможность формирования ими амилоидов. Поэтому изучение способности белков семейства тайтина формировать амилоидные фибриллы представляет большой интерес в связи с их возможным участием в развитии амилоидозов. Ранее при изучении агрегационных свойств белков, связанных в саркомере с миозиновыми нитями, было обнаружено, что один из них (Х-белок) образует in vitro спирально скрученные ленточные фибриллы (Bennet et al., 1985). Авторы указали на визуальное сходство этих структур с амилоидными фибриллами, образуемыми Ар-пептидом в мозге при болезни Альцгеймера. Однако разные структурные параметры фибрилл Х-белка заставили авторов сомневаться в этом предположении и, возможно, поэтому тестирование их на амилоидогенность не было проведено. Эти наблюдения и высокое содержание Р-складчатой структуры стимулировали наше исследование амилоидной природы агрегатов, образуемых Х-белком и другими саркомерными белками семейства тайтина.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Показано, что белки семейства тайтина (тайтин, Х-, Си Н-белки) скелетных мышц кролика способны формировать амилоидные фибриллы in vitro. Их амилоидная природа подтверждена стандартными тестами на амилоиды (связывание с красителями тиофлавином Т и Конго красным).

2. С помощью электронной микроскопии показано морфологическое сходство сформированных in vitro амилоидных фибрилл С-белка миокарда кролика и С-белка миокарда человека, а также фибрилл Х-белка скелетных мышц кролика и АР (25−35)-пептида.

3. Показан полиморфизм амилоидных структур, формируемых in vitro белками семейства тайтина, характерный для известных амилоидогенных белков, участвующих в патогенезе амилоидозов.

4. С помощью электронной микроскопии продемонстрировано антиамилоидогенное действие фуллерена С60 и тетрациклина на фибриллы X-белка, а также антиамилоидогенное действие фуллерена Сбо на фибриллы АР (25−35)-пептида.

5. Показано ингибирующее влияние амилоидных фибрилл белков семейства тайтина на ферментативные свойства актомиозина как указание на возможность их прямого негативного эффекта на сократительную функцию мышц.

6. Обнаружен токсический эффект амилоидных фибрилл Х-белка на фагоцитирующие клетки крови in vitro и его снижение после разрушения фибрилл тетрациклином.

ФИНАНСОВАЯ ПОДДЕРЖКА РАБОТЫ.

Работа выполнена при финансовой поддержке гранта Президента Российской Федерации «Ведущие научные школы» № 4981.2006.4- Программы Президиума РАН «Фундаментальные науки — медицине» 2004;2007; грантами РФФИ № 03−04−48 487, № 06−04−48 896 и грантом РФФИ-офи № 07−04−12 228- проектом по заданию Рособразования № 1.1.06.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Амилоидные депозиты были найдены в мышцах и в кровеносных сосудах при кардиомиопатиях, миокардитах и миозитах уже давно. Однако тестирование способности мышечных белков семейства тайтина формировать амилоидные фибриллы проведено нами впервые. Эксперименты со многими белками показали, что перед образованием амилоидов in vitro структура их молекул должна претерпевать трансформацию типа «а-спираль — Р-складчатость», что, как правило, требует жестких условий, не совместимых с условиями in vivo (низкие значения рН, высокие температуры, длительная инкубация, добавление ряда веществ, не присутствующих в клетке и т. п.).

Молекулы саркомерных белков семейства тайтина, которые мы исследовали, состоят из иммуноглобулини фибронекгин-подобных доменов и уже содержат ~90% Р-складчатой структуры, необходимой для формирования амилоидных фибрилл in vitro и найденной in vivo в амилоидных депозитах при разных амилоидозах. Это стимулировало поиск белков-предшественников амилоидов в этом семействе. Нами было показано, что саркомерные белки семейства тайтина как скелетных, так и сердечных мышц кролика, а также С-белок миокарда человека могут формировать фибриллярные структуры. С помощью электронной, поляризационной, флуоресцентной микроскопии и спектральных методов мы доказали амилоидную природу фибриллярных агрегатов, образуемых тайтином, X-белком, С-белком и Н-белком. Отмечен также полиморфизм амилоидов исследуемых белков (аморфные агрегаты, протофибриллы, линейные фибриллы, спиральные ленточные фибриллы, пучки линейных фибрилл). Способность С-белка миокарда человека, формировать амилоидные фибриллы, подобные фибриллам С-белка миокарда кролика, указывает на вероятность образования амилоидов белками семейства тайтина у человека. На примере Х-белка была изучена скорость фибриллогенеза. В отличие от других амилоидогенных белков, наличие 90% Р-складчатой структуры у Х-белка способствует его быстрой агрегации в амилоидные фибриллы in vitro, что указывает на возможность быстрого роста его амилоидных депозитов in vivo. Поскольку амилоидные фибриллы, образуемые разными белками как in vivo, так и in vitro, обладают структурным сходством, то, вероятно, и подход к их разрушению может быть сходным. С помощью электронной микроскопии мы впервые in vitro продемонстрировали ингибирующий эффект фуллерена Сбо на амилоидогенез X-белка и А (3(25−35)-пептида, а также тетрациклина на амилоидогенез Х-белка, подобно его действию на амилоиды А|3-пептида и тау-белка при болезни Альцгеймера и на депозиты хантингтина при болезни Хантингтона. Полученные результаты подтверждают наше предположение о возможности сходных подходов к разрушению разных амилоидов и позволяют рассматривать тетрациклин и фуллерены как потенциальные препараты для лечения амилоидозов. Они указывают на возможность проведения скрининга лекарств на системе амилоидных фибрилл белков семейства тайтина для терапии не только мышечных, но и других амилоидозов. В этой связи следует отметить, что регистрация антиамилоидогенной активности фуллеренов, наноразмерных частиц, открывает перспективы для разработки новой нанотехнологии в терапии амилоидозов человека и животных.

В наших исследованиях был использован новый подход к выяснению возможных негативных эффектов амилоидных фибрилл на сократительную способность мышц — тестирование их прямого влияния на ферментативные свойства актомиозинового комплекса. Фибриллы исследуемых белков почти в два раза снижали АТФазу акгомиозина, что указывает на возможность их прямого негативного действия на сократительную функцию мышц, а разрушение амилоидных фибрилл антибиотиками приводило к восстановлению исходного уровня актомиозиновой АТФазы. Эксперименты показали эффективность такого теста, свидетельствуя о том, что даже, не достигая критической массы в клетке, приводящей к ее гибели, амилоиды исследуемых белков способны подавлять функциональные свойства сократительной системы.

В экспериментах по исследованию цитотоксичности амилоидов нами была продемонстрирована концентрационная и временная зависимость снижения выживаемости полиморфноядерных лейкоцитов (ПМЯЛ) в присутствии амилоидных фибрилл Х-белка, а также ее увеличение при разрушении фибрилл тетрациклином.

Оценка клеточной токсичности амилоидов исследуемых белков позволит проводить скрининг препаратов, разрушающих зрелые амилоидные фибриллы и/или ингибирующих рост новых фибрилл для разработки терапевтических подходов к предотвращению или замедлению амилоидогенеза in vivo. Отсутствие токсичности у тетрациклина и фуллерена Сбо — необходимое свойство кандидатов для терапии амилоидозов.

В результате проведенных исследований нами открыты новые белки-предшественники амилоидов и возможные участники амилоидогенеза in vivoсаркомерные белки семейства тайтина (тайтин, Х-, С-, и Н-белки), которые в связи с высоким содержанием Р-складчатости не нуждаются в драматических изменениях их молекулярной структуры в жестких условиях для формирования амилоидов. Это облегчает процесс формирования ими амилоидов и увеличивает опасность их быстрого роста в клетке. Несмотря на то, что в норме тайтин, Х-, С-, Н-белки прочно связаны с миозиновыми нитями, что не позволяет им формировать амилоидные фибриллы, при изменении условий внутриклеточной среды сродство этих белков к миозину может снижаться и процесс их агрегации с образованием амилоидных фибрилл и фибриллярных пучков становится вполне вероятным. Если учесть также, что по количеству эти белки занимают третье место в саркомере после миозина и актина, то все это может представлять опасность для быстрого роста их амилоидных депозитов in vivo. Полученные нами результаты открывают перспективы для дальнейшего успешного изучения амилоидогенеза этих белков как основы для разработки подходов к замедлению или предотвращению развития амилоидозов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А., Шустов С., Шкодкин И., Воробьев С., Пронина Е. (2005) Гипертрофическая кардиомиопатия и амилоидоз сердца // Врач Вып. 10. С. 4246.
  2. О.М. (1980) Первичный и генетические варианты амилоидоза // М. Медицина 224 с.
  3. И.М. (2005) Изучение тайтина и белков его семейства в скелетных мышцах в норме, при гибернации и микрогравитации // диссертационная работа. Пущино. 105 с.
  4. И.М., Макаренко И. В., Халина Я. Н., Удальцов С. Н., Малышев С. Л., Подлубная З. А. (2000) Изменения изоформного состава цитоскелетного белка тайтина адаптационный процесс при гибернации // Биофизика. Т. 45. Вып. 5. С. 831−835.
  5. И.М., Алексеева Ю. А., Шпагина М. Д., Удальцов С. Н., Подлубная З. А. (2002) Изучение свойств С-белка скелетных и сердечных мышц сусликов Citellus undulatus на разных стадиях зимней спячки // Биофизика. Т. 47. Вып. 4. С. 701−705.
  6. Н.Н., Еремин А. В., Газенко О. Г., Егоров А. Д., Брянов И. И., Генин A.M. (1975) Медицинские исследования в космических полетах кораблей «Союз-12, 13, 14,» и орбитальной станции «Салют-3″ // Космич. Биол. и мед. № 2. С. 48−53.
  7. Ю.Макаренко И. В., Шпагина М. Д., Вишневская З. И., Подлубная З. А. (2002) Изменение структуры и функциональных свойств цитоскелетного эластичного белка тайтина при дилатационной кардиомиопатии // Биофизика. Т. 47. Вып. 4. С. 706−710.
  8. П.Макаренко И. В. (2004) Роль полиморфизма тайтина в регуляции структурно-функциональных свойств миокарда в норме и при патологии // Диссертационная работа. Пущино. 107 с.
  9. Л.П. (2000) Энтеропатический амилоидоз: особенности клинических проявлений, место среди других форм амилоидоза. // Клиническая медицина. № 1. С. 11−14.
  10. Л.Б., Киселев О. И. (2006) Фуллерены в биологии // СПб. ООО „Росток“ с. 336.
  11. З.А. (1981) Формирование сократительных структур в миогенезе // В кн.: Проблемы миогенеза. Л. с. 51−74.
  12. М.М., Чухлова Э. А., Медведев Б. И., Евтодиенко Ю. В. (1995) Условия оптимальной продукции активных форм кислорода полиморфноядерными лейкоцитами крысы. // Биофизика. Т. 40. С. 1259−1264.
  13. Г. И., Гендлин Г. Е. (2000) Амилоидоз сердца // Сердечная недостаточность. Т. 1. № 1.
  14. Н.А. (1987) Исследование С- и F- минорных белков толстых нитей скелетных мышц кролика// Диссертационная работа. Пущино. 164 с.
  15. П., Сомеро Дж. (1988) Биохимическая адаптация // М.: Мир. 568 с.
  16. М.Ш. (2001) Дилатационная кардиомиопатия // Вестник трансплантологии и искусственных органов, № 3−4. С. 32−40.
  17. М.Д., Орлова А. А., Лацабидзе И. Л., Подлубная З. А., Леднев В. В. (1983) Исследование структуры толстых нитей в изолированных А-дисках и продольных срезах скелетных мышц позвоночных методом оптической дифракции // Биофизика. Т. 28. С. 306−310.
  18. Е.А., Юрина Н. А., Гусев Н. Б., Балезина О. П., Большакова Г. Б. (2001) Мышечные ткани // М: Медицина. 240 с.
  19. В.И., Хубутия М. Ш., Ильинский И. М. (2003) Дилатационная кардиомиопатия И ООО „Издательство Триада“. 448 с.
  20. M.F., Lamm K.R., Wiegand G.W., Luster M.I. (1989) Antitumor activity of murene neutrophils demonstrated by cytometric analysis // Cancer Research. V. 49 P. 528−532.
  21. K., Olofsson A., Nielsen E.H., Svehag S.E., Lundgren E. (2002) // Biochem. Biophys. Res. Commun. V. 294. P. 309−314.
  22. M., Moser H., Eppenberger H.M., Wallimann T. (1985) Heart C-protein is transiently expressed during skeletal muscle development in the embryo, but persists in cultured myogenic cells // Develop. Biol. V. 112. P. 345−352.
  23. Bauer H.H., Aebi U., Haner M., Hermann R., Muller M, Merkle H.P. (1995) Architecture and polymorphism of fibrillar supramolecular assemblies prodused by in vitro aggregation of human calcitonin. // J. Struct. Biol. V. 115. P. 1−15.
  24. P., Craig R., Starr R., Offer G. (1986) The ultrastructural location of C-protein, X-protein and H-protein in rabbit muscle // J. Muscle. Res. & Cell Motil. V. 7 (6). P. 550−567.
  25. P., Starr R., Elliott A., Offer G. (1985) The structure of C-protein and X-protein molecules and a polymer of X-protein // J. Mol. Biol. V. 184. P. 297−309.
  26. Blake C.C.F., Serpel L.C. (1996) Synchrotron X-ray studies suggest that the core of the transtyretin amyloid fibrils is a continuous P-sheet helix // Structure V. 4. P. 989 998.
  27. Blake C.C.F., Serpel L.C. Sunde M., Sangren 0., Lundgren E. (1996) A molecular model of the amyloid fibrils. The nature and origin of amyloid fibrils.// Ciba Found. Simp. V. 199. P. 6−21.
  28. J.E., Bechtel P.J. (1981) C-protein from rabbit soleus (red) muscle // Biochem. J. V. 195. P. 463−469.
  29. Chamberlain A.K., MacPhee C.E., Zurdo J., Morozova-Roche L.A., Hill H.A., Dobson C.M., Davis J.J. (2000) Ultrastructural organization of amyloid fibrils by atomic force microscopy // Biophys. J., V. 79. P. 3282−3293.
  30. Chiti F., Webster P., Taddei N., Clark A., Stefani M» Ramponi G., Dobson Ch. (1999) Designing conditions for in vitro formation of protofilaments and fibrils // PNAS V. 96. P. 3590−3594.
  31. R. (1977) Structure of A-segments from frog and rabbit skeletal muscle // J. Mol. Biol. V. 109. P. 69−81.
  32. R., Megerman J. (1979) Electron microscopy studies on muscle thick filaments // In: Motility and Cell Function. New York. P. 97−102.
  33. R., Offer G. (1976) Localization of C-protein in rabbit skeletal muscle // Proc. Roy. Soc. Lond. B. V.192. P. 451−461.
  34. J.E., Shimizu Т., Reinach F.C., Fischman D.A. (1984) Localization of C-protein isoforms in chicken skeletal muscle: ultrastructural detection using monoclonal antibodies II J. Cell Biol. V. 98. P. 1514−1522.
  35. C.M. (1999) Protein misfolding, evolution and disease // Trends Biochem. Sci. V. 9. P. 329−332.
  36. C.M. (2001) The structural basis of protein folding and its links with human disease // Phil. Trans. Roy. Soc. Ser. В. V. 356. P. 133−145.
  37. M. H., Hodge A.J. (1949) Electron microscopy of muscle // Austr. J. Exp. Biol. Med. Sci. V. 27. P. 465−483.
  38. P., Gargan R., Fisher D. (1989) Rapid methods for the isolation of neutrophils in high yield without the use of dextran or density gradient polymers. // J. Immunol. Meth. V. 121. P. 105−113.
  39. Einheber S, Fischman D.A. (1990) Isolation and characterization of a cDNA clone encoding avian skeletal muscle C-protein: an intracellular member of the immunoglobulin superfamily // Proc Natl Acad Sci USA. V. 87 (6). 2157−2161.
  40. Fandrich M, Fletcher M. A, Dobson S.M. (2001) Amyloid fibrils from muscle myoglobin // Nature V. 410. P. 165−166.
  41. Feuer G, Molnar F, Pettko E, Straub F.B. (1948) Studies on the composition and polymerization of actin // Hung. Acta Physiol. V. 1 (4−5). P. 150−163.
  42. Flashman E, Redwood C, Moolman-Smook J, Watkins H. (2004) Cardiac myosin binding protein C: its role in physiology and disease // Circ. Res. V. 94 (10). P. 12 791 289.
  43. Forloni G, Colombo L, Girola L, Tagliavini F, Salmona M. (2001) Anti-amyloidogenic activity of tetracyclines: studies in vitro // FEBS Lett. V. 487. P. 404 407.
  44. Franzini-Armstrong G, Porter K.R. (1964) Sarcolemmal invaginations constituting the T-system in fish muscle tiber // J. Cell Biol V. 22. P. 675−696.
  45. Freiburg A, Gautel M. (1996) A molecular map of the interactions between titin and myosin binding protein C. Implications for sarcomeric assembly in familial hypertrophic cardiomyopathy // Eur. J. Biochem. V. 235. P. 317−323.
  46. Fritz J. D, Swartz D. R, Greaser M.L. (1989) Factors affecting polyacrilamide gel electrophoresis and electroblotting of high-molecular-weight myofibrillar proteins // Analyt. Biochem. V. 180. P. 205−210.
  47. Funatsu T, Higuchi H, Ishiwata S. (1990) Elastic filaments in skeletal muscle revealed by selective removal of thin filaments with plasma gelsolin // J. Cell Biol V. 110. P. 53−62.
  48. D.O., Osborn M., Weber K. (1989 a) Myogenesis in the mouse embryo: differential onset of expression of myogenic proteins and the involvement of titin in myofibril assembly IIJ Cell Biol V. 109 (2). P. 517−527.
  49. D.O., Vinkemeier U., Weber K. (1992) Mammalian skeletal muscle C-protein: purification from bovine muscle, binding to titin and the characterization of a full-length human cDNA //J Cell Sci. V. 102. P. 769−778.
  50. M., Leonard K., Labeit S. (1993) Phosphorylation of KSP motifs in the C-terminal region of titin in differentiating myoblasts // EMBO J. V. 12. P. 3827−3834.
  51. Gautel M., Zuffardi 0., Freiburg A., Labeit S. (1995) Phosphorylation switches specific for the cardiac isoform of myosin binding protein-C: a modulator of cardiac contraction? // EMBO J. V. 14 (9). P. 1952−1960.
  52. R., Cohen J.A., Pardo S., Basu A., Fischman D.A. (1999) Identification of the A-band localization domain of myosin binding proteins С and H (MyBP-C, MyBP-H) in skeletal muscle IIJ Cell Sci. V. 112 (Pt 1). P. 69−79.
  53. R., Kelly M.G., Mikawa Т., Fischman D.A. (1996) The carboxyl terminus of myosin binding protein С (MyBP-C, C-protein) specifies incorporation into the A-band of striated muscle // J Cell Sci. V. 109. (1). P. 101−111.
  54. G., Eanes E., Bladen H., Linke R. (1974) 0-plated sheet fibrils. A comparison of native amyloid with synthetic protein fibrils // J. Histochem. Cytochem. V. 22. P. 1141−1158.
  55. J.E., Harrington W.F. (1970) Self-association in the myosin system at high ionic strength. II. Evidence for the presence of a monomer-dimmer equilibrium // Biochemistry. V. 9 (4). P. 894−908.
  56. M. (2001) a-Synuclein and neurodegenerative diseases // Nature Rev. Neurosci. V. 2. P. 492−501.
  57. J., Permyakov S.E., Permyakov E.A., Uversky V.N., Fink A.L. (2002) Conformational prerequisites for alpha-lactalbumin fibrillation // Biochem. V. 41. P. 12 546−12 551.
  58. Goldsbury C.S., Cooper G.J., Goldie K.N., Muller S.A., Saafi E.L., Gruijters W.T. et al. (1997) Polymorphic fibrillar assembly of human amylin. // J. Struct. Biol. V. 119. P. 17−27.
  59. C.S., Wirtz S., Muller S.A., Sunderji S., Wicki P., Aebi U., Frey P. (2000) studies on the in vitro assembly of AP(l-40): implications for the search for Ap fibril formation inhibitors//./ of Struct. Biol. V. 130. P. 217−231.
  60. H. & Labeit S. (2002) Cardiac titin: an adjustable multi-functional spring // J. Physiol. V.541. P. 335−342.
  61. H. & Labeit S. (2004) The giant protein titin. A major player in myocardial mechanics, signaling and disease // Circ. Res. V. 94. P. 284−295.
  62. H., Kellermayer M., Helmes M., Trombitas K. (1997) Titin elasticity and mechanism of passive force development in rat cardiac myocytes probed by thin-filament extraction // Biophys. J. V. 73. P. 2043−2053.
  63. H.L. & Irving T.C. (1995) Passive tension in cardiac muscle: contribution of collagen, titin, microtubules, and intermediate filaments // Biophys J. V. 68. P. 10 271 044.
  64. C.C., Granzier H., Sorimachi H., Labeit S. (1999) Muscle assembly: a titanic achievement? // Curr. Opin. Cell Biol. V. 11. P. 18−25.
  65. J.I., Sunde M., Jones J.A., Campbell I.D., Dobson C.M. (1998) Amyloid fibril formation by an SH3 domain // Proc. Natl. Acad. Sci. USA V. 95. P.4224−4228.
  66. Hanson J., O’Brien E. J., Bennett P. M. (1971) Structure of the myosin-containing filament assembly (A-segment) separated from frog skeletal muscle // J. Mol. Biol. V. 58. P. 865−871.
  67. J.F. (2006) Intracellular pathways of folded and misfolded amyloid precursor protein degradation // Arch. Biochem. and Biophys. V. 451. P. 79−90.
  68. J.D., Lansbury P.T. (1997) Models of amyloid seeding in Alzheimer’s disease and scrapie: mechanistic truths and physiological consequences of the time-dependent solubility of amyloid proteins // Annu. Rev. Biochem. V 66. P. 385−407.
  69. Harrison R.F., Hawkins P.N., Roche W.R., MacMahon R.F.T., Hubscher S.G., Buckels J.A.C. (1996) «Fragile» liver and massive hepatic hemorrhage due to hereditary amyloidoses // Gut V. 38. P. 151−152.
  70. H.C. (1985) Effects of phosphorylated and unphosphorylated C-protein on cardiac actomyosin ATPase IIJ. Moll. Biol. V. 186. P. 185−195.
  71. H.C., Glass D.B. (1984) Phosphorylation of purified cardiac muscle C-protein by purified cAMF-dependent and endogenous Ca -calmodulin-dependent protein kinases // J. Biol. Chem. V. 259. P. 15 587−15 596.
  72. H.C., Titus L. (1982) Effect of cholinergic and adrenergic agonists on phosphorylation of a 165 000-dalton myofibrillar protein in intact amphibian cardiac muscle // J. Biol. Chem. V. 257. P. 2111−2120.
  73. M., Rockenstein E., Crews L., Masliah E. (2003) Role of protein aggregation in mitochondrial dysfunction and neurodegeneration in Alzheimer’s and Parkinson’s diseases // Neuromolekular Med. V. 4. P. 21−36.
  74. R., Kempner E.S., Bisher M.E., Podolsky RJ. (1986) A physiological role for titin and nebulin in skeletal muscle // Nature. V. 323. P. 160−164.
  75. R., Podolsky R.J. (1987) The positional stability of thick filaments in activated skeletal muscle depends on sarcomere length: evidence for the role of titin filaments // J. Cell Biol. V. 105. P. 2217−2223.
  76. A., Holt J., Tskhovrebova L., Trinick J. (1995) Studies of the interaction between titin and myosin // J. Cell Biol. V. 131. P. 1471−1481.
  77. A.F. & Niedergerke R. (1954) Structural changes in muscle during contraction. Interference microscopy of living muscle cells // Nature. V. 173. P. 971 973.
  78. H. E. (1967) Recent X-ray diffraction and electron microscopic studies of striated muscle // J. Gen. Physiol. V. 50 (Suppl). P. 71−83.
  79. H.E. & Hanson J. (1954) Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation // Nature. V. 173. P. 973 976.
  80. W., Zhang Sh., Kamm R.D., Karplus M. (2004) Kinetic control of dimmer structure formation in amyloid fibrillogenesis // PNAS V. 101. P. 12 916−12 921.
  81. S., Politou A.S., Pastore A. (1996) Immunoglobulin-like modules from titin I-band: extensible components of muscle elasticity // Structure V. 4. P. 323−337.
  82. Y., Kimura S., Suzuki Т., Ohashi K., Maruyama K. (1986) Native connectin from porcine cardiac muscle II J. Biochem. V. 100. P. 439−447.
  83. S.A., England P.J. (1980) Phosphorylation of a myofibrillar protein of Mr 150 000 in perfused rat heart, and the tentative identification of this as C-protein // FEBS Letters. V. 122. P. 129−132.
  84. J.L., Nettleton E.J., Bouchard M., Robinson C.V., Dobson C.M., Saibil H.R. (2002) The protoflament structure of insulin amyloid fibrils. // Proc. Natl Acad. Sci. USA. V. 99. P. 9196−9201.
  85. J. (2003) Molecular determinants for amyloid fibril formation: lessons from lung surfactant protein С // Swiss Med. WKLY. V. 133. P. 275−282.
  86. P., Kolodziejczyk A.S., Grzonka Z. (2005) Circular dichroism and aggregation studies of amyloid |3 (11−28) fragment and its variants // Acta Biochim. Pol. V. 52. P. 425−431.
  87. J.W. (1998) The alternative conformations of amyloidogenic proteins and their multi-step assembly pathways // Curr. Opin. Struct. Biol. V. 8. P. 101−106.
  88. W.W., Harrington W.F. (1960) A model for the myosin molecule // Biochim. Biophys. Acta. V. 41 (3). P. 401−421.
  89. Kim J.E., Lee M. (2003) Fullerene inhibit p-amyloid peptide aggregation // BBRC V. 303 P. 576−579.
  90. Kim Y., Randolph T.W., Stevens F.J., Carpenter J.F. (2002) Kinetics and energetics of assembly, nucleation, and growth of aggregates and fibrils for an amylodogenic protein H J. Biol. Chem. V. 277. P. 27 240−27 246.
  91. S., Maruyama K., Huang Y.P. (1984) Interactions of muscle |3-connectin with myosin, actin, and actomyosin at low ionic strengths // Biochem. J. V. 96. P. 499−506.
  92. Klajnert В., Cortijo-Arellano M., Bryszewska M., Cladera J. (2006) Influence of heparin and dendrimers on the aggregation two amyloid peptides related to Alzheimer’s and prion diseases // BBRC V. 339. P. 577−582.
  93. W.E., Pettegrew J.W., Abraham D.J. (1989) Quantitative evaluation of Congo red binding to amyloid-like proteins with a beta-pleated sheet conformation // J. Histochem. Cytochem. V. 37. P. 1273−1281.
  94. В., Olivieri N., Witt C.C., Herrmann B.G., Labeit S. (1996) Genomic organization of the M-line titin and its tissue-specific expression in two distinct isoforms II J. Mol. Biol. V. 256. P. 556−563.
  95. J.F. (1979) Effect of C-protein on synthetic myosin filament structure // Biophys. J. V. 27. P. 433−446.
  96. J.F., Coluccio L.M., Bertasso A.M. (1982) The aggregation characteristics of column-purified rabbit skeletal myosin in the presence and absence of C-protein at pH 7.0 II Biophys. J. V. 37. P. 433−440.
  97. J.F., Irving T.C., Wang K. (1993) Filamentous aggregates of native titin and binding of C-protein and AMP-desaminase // Arch. Biochem. Biophys. V. 304 (2). 305−309.
  98. M.R., Bromley E.H., Donald A.M. (2005) The binding of thioflavin-T to amyloid fibrils: localisation and implications. // J. Struct. Biol. V. 149. P. 30−37.
  99. Kulikovskaya I., McClellan G" Flavigny J., Carrier L., Winegrad S. (2003) Effect of MyBP-C binding to actin on contractility in heart muscle // J. Gen. Physiol. V. 122 (6). 761−774.
  100. S. & Kolmerer B. (1995) Titins, giant proteins in charge of muscle ultrastructure and elasticity // Science. V. 270. P. 293−296.
  101. S., Gautel M., Lakey A., Trinick J. (1992) Towards a molecular understanding of titin // EMBOJ. V. 11. P. 1711−1716.
  102. S., Kolmerer В., Linke W.A. (1997) The giant protein titin. Emerging roles in physiology and pathophysiology // Circ. Res. V. 80. P. 290−294.
  103. H. (1970) Clevage of structural proteins during the assembly of the head ofbacterophage ТА//Nature. V. 227 (5259). P. 680−685.
  104. P.T. (1999) Evolution of amyloid: what normal protein folding may tell us about fibrillogenesis and disease // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 96. P. 33 423 344.
  105. Lanzetta P. A, Alvarez L. J, Reinach P. S, Candia O.A. (1979) An improved assay for nanomole amounts of inorganic phosphate // Analyt. Biochem. V. 100. P. 95−97.
  106. Lashuel H. A, Hartley D. M, Balakhaneh D, Aggarwal A, Teichberg S, Callaway D.J.E. (2002) New class of inhibitors of amyloi-P fibril formation // J. Biol. Chem. V. 277. P. 42 881−42 890.
  107. Lee E. K, Park Y.W., Dong Y. Sh, Mook-Jung I, Yoo Yu. J. (2006) Cytosolic amyloid-P peptide 42 escaping from degradation induces cell death // Biochem. Biophys. Res. Communs. V. 344. P. 471−477.
  108. LeVine III H. (1993) Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer’s disease P-amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution // Prot. Sci. V. 2. P. 404−410.
  109. LeVine III H. (1995) Thioflavine T interactions with amyloid p-sheet structures // Amyloid. V. 2. P. 1−6.
  110. Lim M.S., Sutherland C, Walsh M.P. (1985) Phosphorylation of bovine cardiac C-protein by protein kinase С // Biochem. Biophys. Res. Communs. V. 132. P. 11 871 195.
  111. Linke W. A, Ivemeyer M, Olivieri N, Kolmerer B, Rtiegg J. C, Labeit S. (1996) Towards a molecular understanding of the elasticity of titin // J. Mol. Biol. V. 261. P. 62−71.
  112. Linke W. A, Kulke M" Li H, Fujita-Becker S, Naegoe C, Manstein D. J, Gautel M, Fernandez J.M. (2002) PEVK domain on titin: an entropic spring with actin-binding properties II J. Struct. Biol. V. 137. P. 194−205.
  113. Liversage A. D, Holmes D, Knight P. J, Tskhovrebova L, Trinick J. (2001) Titin and the sarcomere symmetry paradox // J. Mol. Biol. V. 305. P. 401−409.
  114. Liihrs Th, Ritter Ch, Adrian M, Riek-Lohen D, Bohrmann B, Dobeli H, Schubert D, Riek D. (2005) 3D structure of Alzheimer’s amyloid P (l-42) fibrils // PNAS. V. 102. P. 17 342−17 347.
  115. Malinchik S. B, Lednev V.V. (1992) Interpretation of the X-ray diffraction pattern from relaxed skeletal muscle and modeling of the thick filament structure // J. Muscle Res. Cell Motil. V. 13 (4). P. 406−419.
  116. S.S. (1985) Reversible dissociation of dog cardiac myosin regulatory light chain 2 and its influence on ATP hydrolysis // J. Biol. Chem., V. 260. № 25. P. 13 747−13 754.
  117. K., Kimura S., Ohashi K., Kuwano Y. (1981) Connectin, an elastic protein of muscle. Identification of «titin» with connectin // J. Biochem. V. 89. P. 701−709.
  118. K., Matsubara R., Natori Y., Nonomura S., Kimura S., Ohashi K., Murakami F., Handa S., Eguchi G. (1977) Connectin, an elastic protein of muscle // J. Biochem. V. 82. P. 317−337.
  119. Mayans 0., Van der Ven P.F., Wilm M., Mues A., Young P., Furst D.O., Wilmanns M., Gautel M. (1998) Structural basis for activation of the titin kinase domain during myofibrillogenesis // Nature. V. 395 (6705). P. 863−869.
  120. McClellan G., Kulikovskaya I., Winegrad S. (2001) Changes in cardiac contractility related to calcium-mediated changes in phosphorylation of myosin-binding protein С // Biophys. J. V. 81 (2). P. 1083−1092.
  121. McClellan G" Kulikovskaya I., Flavigny J., Carrier L., Winegrad S. (2004) Effect of cardiac myosin-binding protein С on stability of the thick filament // J. Mol. Cell Cardiol. V. 37 (4). P. 823−835.
  122. M., Noda H. (1980) Interaction of C-protein with myosin // J. Biochem. V. 87. P. 1413−1420.
  123. A.S., Dignam J.D., Schlender K.K. (1998) Cardiac myosin-binding protein С (MyBP-C): identification of protein kinase A and protein kinase С phosphorylation sites // Arch. Biochem. Biophys. V. 358 (2). P. 313−319.
  124. C. (1981) Fluorescence microscope study of the binding of added C-protein to skeletal muscle myofibrils II J. Cell Biol. V. 90 P. 25−31.
  125. C., Dubin J., Mason C., Besterman J. (1976) Binding of C-protein to F-actin II Biophys. J. V. 16. P. 47a.
  126. Moos C., Feng I-N.M. (1980) Effect C-protein on actomyosin ATPase // Biochem. Biophys. Acta. V. 632. P. 141−149.
  127. Moos С., Mason C.M., Besterman J. M., Feng I-N. M., Dubin J.H. (1978) The binding of skeletal muscle C-protein to F-actin and its relation to the interaction of actin with myosin subfragment-1 // J. Mol. Biol. V. 124. P. 571−586.
  128. C., Offer G., Starr R., Bennett P. (1975) Interaction of C-protein with myosin, myosin rod and light meromyosin // J. Mol. Biol. V. 97. P. 1−9.
  129. K., Harrington W.F. (1974) Substructure of the thick filament of vertebrate striated muscle II J. Mol. Biol. V. 83. P. 83−97.
  130. Mues A., Van der Ven P.F., Young P., Furst D.O., Gautel M. (1998) Two immunoglobulin-like domains of the Z-disc portion of titin interact in a conformation-dependent way with telethonin // FEES Lett. V. 428. P. 111−114.
  131. Muhle-Goll C., Pastore A., Nilges M. (1998) The 3D structure of a type I module from titin: a prototype of intracellular fibronectin type III domains // Structure. V. 6. P. 1291−1302.
  132. R., Furst D.O., Weber K. (1989) Visualization of the polarity of isolated titin molecules: a single globular head on a long thin rod as the M band anchoring domain? II J. Cell Biol. V. 109. P. 2177−2187.
  133. G. (1972) C-protein and the periodicity in the thick filaments of vertebrate skeletal muscle // Cold. SpringHarb. Symp. Quant. Biol. V. 37. P. 87−95.
  134. G., Moos C., Starr R., (1973) A new protein of the thick filaments of vertebrate skeletal myofibrils. Extraction, purification and characterization // J. Mol. Biol. V. 74. P. 653−676.
  135. H., Yajima H., Maruyama K., Kimura S. (1997) The N-terminal Z repeat 5 of connectin/titin binds to the C-terminal region of alpha-actinin // Biochem. Biophys. Res. Commun. V. 235. P. 1−3.
  136. Т., Weber F.E., Fischman D.A., Vaughan K.T., Mikawa Т., Reinach F.C. (1993) The major myosin-binding domain of skeletal muscle MyBP-C (C protein) resides in the COOH-terminal, immunoglobulin C2 motif///Cell Biol V. 123 (3). P. 619−626.
  137. ONuallain В., Williams A.D., Westermark P., Wetzel R. (2004) Seeding specificity in amyloid growth induced by heterologous fibrils // J. Biol. Chem. V. 279. P. 17 490−17 499.
  138. J.D., Spudich J.A. (1982) Purification of muscle actin // In: Methods in Cell Biology. (Wilson L. eds.) Acad. Press. New York. London. V. 24 (part A). P.271−289.
  139. M., Young P., Gautel M. (1997) Constitutive and variable regions of Z-disk titin/connectin in myofibril formation: a dominant-negative screen // Cell Struct. Fund. V. 22. P. 95−101.
  140. F. A. (1967) The myosin filament. I. Structural organization from antibody staining observed in electron microscopy // J. Mol. Biol. V. 27. P. 203−225.
  141. F. A., Drucker B. (1975) The myosin filament. III. C-protein // J. Mol. Biol. V. 99. P. 609−616.
  142. F. A., Drucker B. (1979) The myosin filament. IV. Myosin content // J. Mol. Biol. V. 130. P. 379−393.
  143. M.B. (2001) Pathogenesis, diagnosis and treatment of systemic amyloidosis // Philos. Trans. R. Soc. Lond. Biol. Sci. V. 365. P. 203−210.
  144. V., Kostin S., Suzuki K., Labeit S., Schaper J. (2000) Antisense oligonucleotide experiments elucidate the essential role of titin in sarcomerogenesis in adult rat cardiomyocytes in long-term culture // J. Cell Sci. V. 113 (21). P. 38 513 859.
  145. Z.A., Freydina N.A., Lednev V.V. (1990) The axial repeats in paracrystals of light meromyosin and its complex with C-protein // Gen. Physiol. Biophts. V. 9. P. 301−310.
  146. I.Ya., Podlubnaya Z.A., Kosenko E.A., Kaminsky Yu.G. (2006) Impairment of spatial memory in the performance of probabilistic task and fullerenes. // Abstr. Intern. Symp. «Hippocampus and Memory», Pushchino, Russia. P. 44.
  147. Qahwash I., Weiland K., Lu Yi., Sarver R., Kletzien R., Yan R. (2003) Identification of a mutant amyloid peptide that predominantly forms neurotoxic protofibriliar aggregates II J. Biol. Chem. V. 278. P. 23 187−23 195.
  148. M.K., Young M. (1967) Studies on the isolation and molecular properties of homogenous globular actin. Evidence for a single polypeptide chain structure // J. Biol. Chem. V. 242 (19). P. 4449−4458.
  149. D., Sanger J.M., Sanger J.W. (1994) The premyofibril: evidence for its role in myofibrillogenesis // Cell Motil. Cytoskeleton. V. 28 (1). P. 1−24.
  150. E., Offer G., Pepe F.A. (1973) X-ray diffraction of striated muscle labeled antibody to C-protein // Nature New Biol. V. 244. P. 152−154.
  151. D., Pepe F.A. (1980) Axial packing in light meromyosin paracrystals // J. Mol. Biol. V. 136. P. 343−358.
  152. Salviati G., Betto R., Ceoldo S., Pierobon-Bormioli S. (1990) Morphological and functional characterization of the endosarcomeric elastic filament // Am. J. Physiol. V. 259 (lPt 1). P. 144−149.
  153. Т., Cohen A.S. (1967) High-resolution electron microscopic analysis of the amyloid fibril. IIJ. Cell. Biol. V. 33. P. 679−708.
  154. J.D., Cohen A.S. (2000) History of the amyloid fibril. // J. Struct. Biol. V. 130. P. 88−98.
  155. Siragelo I., Malmo C., Iannuzzi C., Mezzogiorno A., Bianco .R., Papa M., Irace G. (2004) Fibrillogenesis and cytotoxic activity of the amyloid-forming apomyoglobin mutant W7FW14 °F H J. Biol. Chem. V. 279. P. 13 183−13 189.
  156. M., Squire J.M. (1977) Fine structure of the A-band in cryo-section. The structure of the A-band of human skeletal muscle fibers from ultrathin cryo-sections negatively stained// J. Mol. Biol. V. 109. P. 49−68.
  157. R.J., Pang D.C., Briggs F.N. (1971) The purification of cardiac myofibrils with triton X-protein-100 II Biochem. Biophys. Acta., V. 245. P. 259−262.
  158. L.L. & Wang K. (1983) Phosphorylation of titin and nebulin in vitro and in vivo // Biophysical Journal. V. 41. P. 96a.
  159. L.L. & Wang K. (1987) In vivo phosphorylation of titin and nebulin in frog skeletal muscle // Biochem. Biophys. Res. Comm. V. 147 (3). P. 986−992.
  160. L.L. & Wang K. (1988) Sarcomere matrix of striated muscle: in vivo phosphorylation of titin and nebulin in mouse diaphragm muscle // Archiv. Biochem. Biophys. V. 262 (1). P. 118−129.
  161. A., Gamage M., Trinick J. (1993) A survey of interactions made by the giant protein titin // J. CellSci. V. 14. P. 119−123.
  162. J.M. (1981) The structural basis of muscular contraction // New York. London. P. 349.
  163. J.M., Luther P.K., Knupp C. (2003) Structural evidence for the interaction of C-protein (MyBP-C) with actin and sequence identification of a possible actin-binding domain // J Mol Biol. V. 331 (3). P. 713−724.
  164. R. & Offer G. (1971) Polypeptide chains of intermediate molecular weight in myosin preparations // FEBS Lett. V. 15. P. 40−44.
  165. R. & Offer G. (1983) H-protein and X-protein. Two new components of the thick filaments of vertebrate skeletal muscle II J. Mol. Biol. V. 170. P. 675−698.
  166. R., Almond R., Offer G. (1985) Location of C-protein, H-protein and X-protein in rabbit skeletal muscle fibre types IIJ. Muscle Res. Cell Mot. V. 6. P 227 256.
  167. R., Bennett P., Offer G. (1979) X-protein and its polymers // Proc. Europ. Cong. Muscle Motil. Heidelberg. 1979. P. 29.
  168. R., Offer G. (1978) Interaction of C-protein with heavy meromyosin and subfragment-2 II Biochem. J. V. 171. P. 813−816.
  169. Starr R, Offer G. (1982) Preparation of C-protein, H-protein, X-protein and phosphofructokinase // In: Methods in enzymology. New York. London. V. 85. Part B. P. 130−138.
  170. Stine W. B, Dahlgren K. N, Krafft G. A, LaDu M.J. (2003) In vitro characterization for amyloid-P peptide oligomerization and fibrillogenesis // J. of Biol. Chem. V. 278. P. 11 612−11 622.
  171. Stelzer J, Patel J, Moss R. (2006) Protein kinase A-medieted acceleration of the stretch activation responce in murine skinned myocardium is eliminated by ablation of cMyBP-C // Circ. Res. V. 13. P. 884−890.
  172. Sunde M, Blake C.C.F. (1997) The structure of amyloid fibrils by electron microscopy and X-ray diffraction. II Adv. Prot. Chem. V. 50. P. 123−159.
  173. Suzuki J, Kimura S, Maruyama K. (1994) Electron microscope filament lengths of connectin and its fragments // J. Biochem. V. 116. P. 406−410.
  174. Suzuki K, Terry R.D. (1967) Fine structural localization of acid phosphatase in senile plaques in Alzheimer’s presenile dementia. // Acta Neuropathol. (Berl.). V. 8. P. 276−284.
  175. Takano-Ohmuro H, Nakauchi Y, Kimura S, Maruyama K. (1992) Autophosphorylation of P-connectin (titin 2) in vitro // Biochem. Biophys. Res. Comm. V. 183 (1). P. 31−35.
  176. Tan S. Y, Perys M.B. (1994) Histopahtology // Amyloidosis. V. 25. P. 403−414.
  177. Trinick J, Cooper J. (1980) Sequential disassembly of vertebrate muscle thick filaments II J. Mol. Biol. V. 141. P. 315−321.
  178. Trinick J, Knight P, Whiting A. (1984) Purification and properties of native titin II J. Mol. Biol. V. 180. P. 331−356.
  179. J.A. (1981) End-filaments: a new structural element of vertebrate skeletal muscle thick filaments II J. Mol. Biol. V. 151. P. 309−314.
  180. Tskhovrebova L, Trinick J. (1997) Direct visualization of extensibility in isolated titin molecules II J. Mol. Biol. V. 265. P. 100−106.
  181. V.N., Fink A.L. (2004) Conformational constraints for amyloid fibrillation: the importance of being unfolded // Biochim. Biophys. Acta. V. 1698. P. 131−153.
  182. Van der Ven PFM, Bartsch J.W., Gautel M., Jockusch H., Furst D.O. (2000) A functional knock-out of titin results in defective myofibril assembly // J. Cell Sci. V. 113. P. 1405−1414.
  183. Wang К &Wright J. (1988) Architecture of the sarcomere matrix of skeletal muscle: immunoelectron microscopic evidence that suggests a set of parallel inextensible nebulin filaments anchored at the Z-line //J Cell Biol. V. 107 (6 Pt 1). P. 2199−212.
  184. K. (1984) Cytoskeletal matrix in striated muscle: The role of titin, nebulin and intermediate filaments II Advances in experimental medicine and biology. V. 170. Contractile mechanisms in muscle ed. By G. Pollack and H. Sug.P. 285−305.
  185. K. (1985) Sarcomere-Associated Cytoskeletal Lattice in Striated Muscle. Review and Hypothesis // Cell and Muscle Motility. V. 6. P. 315−369.
  186. Wang K., McClure J., Tu A. (1979) Titin: major myofibrillar components of striated muscle // Proc. Natl Acad. Sci.USA. V. 76(8). P. 3698−3702.
  187. Wang К & Wright J. (1988) Architecture of the sarcomere matrix of skeletal muscle: immunoelectron microscopic evidence that suggests a set of parallel inextensible nebulin filaments anchored at the Z-line //J Cell Biol. V. 107 (6 Pt 1). P. 2199−212.
  188. A., Winegrad S. (1996) Alteration of myosin cross bridges by phosphorylation of myosin-binding protein С in cardiac muscle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 93 (17). P. 8999−9003.
  189. A., Winegrad S. (1998) Relation between crossbridge structure and actomyosin ATPase activity in rat heart // Circ Res. V. 83 (1). P. 60−72
  190. A., Wardale J., Trinick J. (1989) Does titin regulate the length of muscle thick filaments? II J. Mol. Biol. V. 205. P. 263−268.
  191. K. & Moos K. (1983) The C-protein of rabbit red, white, and cardiac muscles //J. Biol. Chem. V. 258 (13). P. 8395−8401.
  192. K. (1984) Characterization of H-protein, a component of skeletal muscle myofibrils II J. Biol. Chem. V. 259. P. 7163−7168.
  193. M., Koshida S., Sato N., Obinata T. (1995) Complete primary structure of chicken cardiac C-protein (MyBP-C) and its expression in developing striated muscles IIJ Mol Cell Cardiol. V. 27 (10). P. 2275−2286.
  194. P., Ferguson C., Banuelos S., Gautel M. (1998) Molecular structure of the sarcomeric Z-disk: two types of titin interactions lead to an asymmetrical sorting of alpha-actinin // EMBO J. V. 17. P. 1614−1624.
  195. E. (2002) Amyloid fibril formation // Eur. J. Biochem. V. 269. P. 33 623 371.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?