Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Влияние агробактериальной трансформации на активность триптофансинтазы растительных клеток

Диссертация: Влияние агробактериальной трансформации на активность триптофансинтазы растительных клеток
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

В результате эволюции в природе возникли множественные процессы взаимодействия прокариот и высших растений. Многочисленные фитопатогенные бактерии могут включаться в процессы развития высших растений, влияя на рост, функционирование и морфогенез клетки. Одним из наиболее интересных случаев воздействия бактерии на растение является перенос Г-ДНК из Ti-плазмиды Agrobacteriicm tumefaciens в геном… Читать ещё >

Содержание

  • ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 2. 1. Триптофансинтаза: свойства, структура, гены trp, триптофановый оперон
      • 2. 1. 1. Механизм реакции индол+серин
      • 2. 1. 2. Триптофансинтаза — пиридоксальфосфатзависимый фермент
      • 2. 1. 3. Структура аг Р 2 — комплекса триптофансинтазы, сь и р2 субъединиц триптофансинтазы
      • 2. 1. 4. Регуляция ферментативной активности триптофансинтазы
      • 2. 1. 5. Гены trp, последовательности, гомологичные участки
      • 2. 1. 6. Функционирование trp — оперона
    • 2. 2. Триптофан и его значение
      • 2. 2. 1. Триптофан как незаменимая аминокислота
      • 2. 2. 2. Участие триптофана в процессах флуоресценции
      • 2. 2. 3. Биосинтез триптофана
      • 2. 2. 4. Локализация триггтофанового пути биосинтеза в растениях
      • 2. 2. 5. Метаболизм триптофана
      • 2. 2. 6. Регуляторная функция триптофана
    • 2. 3. Регуляция биосинтеза ИУК
      • 2. 3. 1. Пути биосинтеза ИУК из триптофана
      • 2. 3. 2. Биосинтез ИУК в бактериях
      • 2. 3. 3. Ретуляция содержания ИУК за счет ускорения синтеза триптофана
      • 2. 3. 4. Существование различных пулов триптофана и
  • ИУК в растительной клетке
    • 2. 1. Корончатогалловые опухоли двудольных растений, индуцируемые Agrobacterium tumefaciens
      • 2. 4. 1. Взаимодействие патогенных микроорганизмов и растений
      • 2. 4. 2. Т-ДНК Agrobacterium tumefaciens функционирование в растительном геноме. Гены, отвечающие за синтез ИУК
      • 2. 4. 3. Биосинтез ИУК в опухолевых клетках Опухолевый рост и действие регуляторов роста на деление опухолевых клеток
  • ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЙ
  • МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
    • 4. 1. Объекты исследований
      • 4. 1. 1. Бактериальные штаммы
      • 4. 1. 2. Растительный материал
    • 4. 2. Методы исследований
      • 4. 2. 1. Выделение триптофансинтазы из бактериальных клеток
      • 4. 2. 2. Выделение триптофансинтазы из растительных клеток
      • 4. 2. 3. Определение активности триптофансинтазы
      • 4. 2. 4. Определение содержания белка
      • 4. 2. 5. Получение антител
      • 4. 2. 6. Аффинная хроматография
      • 4. 2. 7. Реакция иммунодиффузии по Ухтерлони
      • 4. 2. 8. Электрофорез белков в полиакриламидном геле
  • ПААГ)
    • 4. 2. 9. Белок-белковая гибридизация (Dot blot)
    • 4. 2. 10. Выделение и определение эндогенного триптофана
    • 4. 2. 11. Выделение и определение эндогенной ИУК
  • РЕЗУЛЬТАТЫ
    • 5. 1. Образование опухоли на растении томата (Lycopersicon esculentum Mill), инфицированного Agrobacterium tumefaciens штамм
    • 5. 2. Определение триптофансинтазной активности в клетках Agrobacterium tumefaciens штамм
    • 5. 2. 1. Выделение и очистка триптофансинтазы из клеток A. tumefaciens штамм
    • 5. 2. 2. Определение молекулярной массы агробактериальной триптофансинтазы
    • 5. 2. 3. Влияние антител на активность триптофансинтазы. Реакция двойной иммунодиффузии по Ухтерлони
    • 5. 2. 4. Активность триптофансинтазы в других штаммах Agrobacterium tumefaciens
    • 5. 3. Биосинтез триптофана, динамика содержания триптофана и ИУК в нормальных и трансформированных A. tumefaciens 8628 суспензионных культурах клеток моркови (Daucus carota L.)
    • 5. 3. 1. Динамика содержания триптофана и ИУК в процессе роста нормальных и трансформированных суспензионных культур клеток моркови
    • 5. 3. 2. Определение активности триптофансинтазы
    • 5. 3. 2. Влияние антител на активность триптофансинтазы трансформированных и нормальных суспензионных клеток моркови. Dot blot
    • 5. 3. 4. Определение молекулярной массы, а и р-субъединиц триптофансинтазы нормальных и трансформированных клеток моркови
    • 5. 4. Изучение активности триптофансинтазы у контрольных и трансформированных растений картофеля (Solanum tuberosum L.)
    • 5. 4. 1. Рост in vitro контрольных и инфицированных Agrobacterium tumefaciens В628 растений картофеля
    • 5. 4. 2. Активность триптофансинтазы в контрольных и инфицированных растениях картофеляБородянский
    • 5. 4. 3. Определение активности триптофансинтазы у трансформированных растений картофеля, полученных с помощью трансконъюгантов двух- и трехродительских скрещиваний
    • 5. 5. Определение активности триптофансинтазы в трансгенных растениях рапса (Brassica napus L.), томата (Lycopersicon esculentum Mill) и осины
  • Popuhis tremula L)
    • 5. 5. 1. Определение активности триптофансинтазы в трансформированных растениях осины (Populus tremula L.)
    • 5. 5. 2. Определение активности триптофансинтазы в трансформированных растениях рапса (Brassica napus L.) Многосемянный
    • 5. 5. 3. Определение активности триптофансинтазы в трансформированных растениях томата (Lycopersicon esculentum Mill) Вентура
  • 6. ОБСУЖДЕНИЕ
  • ВЫВОДЫ

Влияние агробактериальной трансформации на активность триптофансинтазы растительных клеток (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

В результате эволюции в природе возникли множественные процессы взаимодействия прокариот и высших растений. Многочисленные фитопатогенные бактерии могут включаться в процессы развития высших растений, влияя на рост, функционирование и морфогенез клетки. Одним из наиболее интересных случаев воздействия бактерии на растение является перенос Г-ДНК из Ti-плазмиды Agrobacteriicm tumefaciens в геном двудольных растений при поранении. В месте поранения начинается локальная активация экспрессии генов, которая приводит к опухолевому разрастанию. Опухоли растений являются предметом пристального внимания ученых уже давно. В настоящее время хорошо изучены причины опухолевого роста клеток, которые связаны с переносом в составе Т-ДНК онкогенов (iaaH, iaaM, ipt), кодирующих ферменты биосинтеза индолилуксусной кислоты (ИУК) и цитокининов и ответственных за индукцию опухоли. Онкогены Agrobacterium twnefaciens служат интересным инструментом, позволяющим манипулировать эндогенным гормональным уровнем и балансом между свободными и конъюгированными формами фиторгормонов в тканях, на определенных этапах развития растений.

ИУК занимает одно из центральных мест в регуляции жизнедеятельности растения и оказывает определяющее влияние на деление и дифференциацию клеток (Гамбург, 1976). Содержание эндогенной ИУК в клетках является результатом взаимодействия процессов ее синтеза, инактивации, выделения и поглощения (Гамбург, 1990). У высших растений существует несколько путей биосинтеза ИУК и его регуляции и во многом это связанно со спецификой вида. Опухолевые клетки синтезируют ИУК, часто в большем количестве, чем им необходимо, что обуславливает ауксиннезависимый рост опухолевых клеток в условиях in vitro. Для столь мощного биосинтеза ИУК необходим стабильный синтез предшественника. В настоящее время главная роль предшественника биосинтеза ИУК в растениях и у бактерий отводится триптофану. Однако, несмотря на многостороннее изучение роли ИУК при трансформации, биосинтез триптофана в опухолевых и агробактериальных клетках остается без внимания.

Ферменты биосинтеза триптофана, гены, функционирование trp-оперона и механизмы аллостерической и генетической регуляции исследованы у бактерий, грибов. С тех пор, как в клетках E. coli Чарльз Яновский (1955) обнаружил и охарактеризовал триптофансинтазу (ключевой фермент биосинтеза L-триптофана), этому ферменту уделялось большое внимание в связи с изучением взаимосвязи между структурой белка и структурой гена. В настоящее время изучена структура ОС2Р2 — комплекса триптофансинтазы и структура отдельных субъединиц фермента, функционирование индольного туннеля, гены, кодирующие аирсубъединицы (Hyde et. all, 1988). Несмотря на столь обширные исследования триптофансинтазы у бактерий, ничего неизвестно ни о структуре фермента, ни о нуклеотидных последовательностях генов триптофансинтазы Agrobacterium tumefaciens.

Исследования в области генетики, молекулярной биологии и биохимии позволили несколько больше узнать о биосинтезе триптофана в растениях. Однако в настоящее время биосинтез триптофана наиболее широко изучен только у Arabidopsis thaliana и некоторых других видах растений, включая растения продуцирующие алколоиды (Radwanski and Last, 1995). У высших растений гены trp расшифрованы лишь у Arabidopsis thaliana (Last and Fink, 1989), Zea mays (Wright et. all, 1992) и Oryza sativa (Kisaka etall, 1998), но структура, свойства триптофансинтазы не исследованы. Ферментные препараты триптофансинтазы были получены только из Pisum sativa и Nicotiana tabacum. Установлено, что у этих растений триптофансинтаза также состоит из, а и |3-субъединиц аналогичных бактериальным субъединицам (Greenberg and Galston, 1959).

В трансформированных клетках Daucus carota наряду с высоким содержанием ИУК и триптофана, было отмечено повышение активности триптофансинтазы (Рекославская и др., 1994). В связи с этим интересно изучить роль биосинтеза триптофана, и в частности триптофансинтазы в ауксиннезависимом росте опухолевых клеток, а также растительных клеток, трансформированных Agrobacterium tumefaciens. Вместе с тем, природная способность Agrobacterium tumefaciens трансформировать растительные клетки широко используется в мире для получения трансгенных растений. В настоящее время все больше внимания уделяется вопросам физиологии трансгенного растения и изучению изменений, происходящих в растительной клетке после трансформации. Новые сведения о биосинтезе триптофана, как предшественника ИУК в трансформированных растениях, имеют большое фундаментальное и прикладное значение, поскольку позволят понять многие аспекты биосинтеза ИУК и гормональной регуляции как у клеток опухоли, трансгенных растений, так и растений в целом.

В настоящей работе было изучено:

1. Активность триптофансинтазы в клетках диких и рекомбинантных штаммов Agrobacterium tumefaciens, для оценки биосинтеза триптофана. Подобраны условия для выделения и получения высокоактивного препарата триптофансинтазы.

2. Определена молекулярная масса, а и р-субъединиц триптофансинтазы, выделенной из клеток Agrobacterium tumefaciens 8628.

3. Активность триптофансинтазы, содержание ИУК и триптофана в нормальных и трансформированных Agrobacterium tumefaciens 8628 клетках моркови, доя оценки влияния трансформации на биосинтез триптофана.

4. Определена молекулярная масса, а и (3-субъединиц триптофансинтазы нормальных и трансформированных клеток моркови.

5. Активность триптофансинтазы в инфицированных Agrobacterium tumefaciens 8628 растениях картофеля и трансформированных растениях рапса, томата и осины, для оценки вероятности повышения трштгофансинтазной активности в растениях разных таксономических групп после трансформации.

В работе показано, что в трансформированных Agrobacterium tumefaciens растительных клетках и растениях повышается активность триптофансинтазы. Впервые изучена активность триптофансинтазы в клетках Agrobacterium tumefaciens. Обнаружено, что наряду с повышением содержания ИУК в клетках моркови после агробактериальной трансформации повышается активность триптофансинтазы и содержание триптофана. Установлено, что электрофоретический спектр субъединиц триптофансинтазы трансформированных клеток моркови совпадает со спектром субъединиц агробактериальной триптофансинтазы.

В работе обнаружено повышение активности триптофансинтазы как в растениях, трансформированных дикими агробактериальными штаммами, так и в растениях, дня трансформации которых были использованы агробактериальные штаммы, содержащие различные векторные системы. Показано повышение активности триптофансинтазы после агробактериальной трансформации у растений разных таксономических групп. Отмечен ранее неизвестный факт повышения активности триптофансинтазы в прорастающих семенах трансформированных растений рапса.

Полученные данные дают основание предположить, что повышение активности триптофансинтазы в трансформированных растительных клетках является следствием агробактериальной трансформации.

Автор выражает благодарность и признательность руководителю работы д.б.н. Н. И. Рекославской за внимание и помощь, оказанные в работе и подготовке материалов диссертации, а также всем сотрудникам лаборатории физиологии трансгенных растений за поддержку и доброжелательное отношение. к.

2, ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

1. в растительных клетках после агробактериальной трансформации повышается активность триптофансинтазы.2. Впервые триптофансинтаза вьщелена из клеток Agrobacterium Ыте/аЫет (штамм 8628, октопиновый тип). Фракционирование на ДЭАЭ-анионообменнике позволило повысить удельную активность триптофансинтазы, так как при этом, очеввдно ферментный препарат освобождался от ишибитора. Установлена молекулярная масса 2р ;

субъединиц агробактериальной триптофансинтазы (А.Ште/аЫет 8628) 58 и 53 кДа и 2асубъединиц 25 и 27 кДа.3. Повьппение активности триптофансинтазы в трансформированных АЛите/асгет 8628 клетках моркови совпадало с повьппением содержания триптофана и ИУК, что способствовало быстрому росту культуры трансформрфованных клеток.4. Обнаружено, что электрофоретические спектры субъединиц триптофансинтазы трансформированньж клеток моркови и агробаьсгериальных клеток совпадают. Моле10^лярная масса 2(3;

субъединиц триптофансинтазы трансформированных клеток моркови составила 57 и 53 кДа и 2 а-субъединиц 27 и 24 кДа. В нормальных клетках моркови обнаружена Р-субъединица — 52 кДа и а-субъединица • 27 кДа.5. Установлено иммунологическое сродство триптофансинтазы трансформированных АЛите/аает 8628 клеток моркови и антител, полученньж на агробактериальный фермент, что, очевидно, свидетельствует о сходстве структуры триптофансинтазы агробактериальньж клеток и трансформированньж клеток моркови.6. Повышение активности триптофансинтазы после агробактериальной трансформации отмечено в большинстве случаев у растений разных таксономических групп (за исключением растений томата).7. Использование агробактериальных векторов также приводит к повышению активности тррштофансинтазы у растений, как и трансформации растений диким штаммом агробаьтерии.8. Обнаружено, что высокая активность триптофансинтазы трансформированных растений рапса наследуется и, очевидно, способствует более быстрому (на 1 сут.) прорастанию семян.9. Повьппение аюивности триптофансинтазы, вероятно, является следствием агробактериальной трансформации, при этом существенно усиливается рост, корнеобразование и, очевидно ауксиновый статус.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л.Ф., и др. Бактерии рода Azospirillmn и их влияние напродуктивность небобовых растений//Микробиология.-1989.-Т. 58, вып. 4.-С. 642−652
  2. И.П. Иммунохимический анализ растительных белков в связи сселекцией на качество//Растительные белки и их биосинтез/под. редакцией В.Л.
  3. Кретович.-М: Наука, 1975.- 31−38
  4. К.З. Биохимия ауксина и его действие на клетки растений/под ред.
  5. Ф.Э. Реймерса.- М.: Паука, 1976.- 272
  6. К.З., Рекославская Н. И., Швецов Г. Ауксины в культурах клетоки тканей растений.-Новосибирск: Наука, 1990.- 243
  7. Я., Шакалис А. Изучение действия индольных соединений наклубеньковые бактерииУ/Науч.тр. вузов Лит. ССР.Биология.- 1989, Т. 27.- 170−177
  8. Е.В., Максимова Н. П., Фомичев Ю. К. Регуляция биосинтезатриптофана у облигатного метилотрофа Methylobacillus mucogenes/ZreneTHKa.1996.-Т. 32, № 8.-С. 1056−1060
  9. Ф. Азотный обмен в растениях.-М.: Наука, 1986.- 64
  10. Иммунология, в 3 т./Под ред. Пола У.- М.: Мир, 1987.- 1262
  11. Е.И. Участие ауксинов в регуляции экспрессии генов бактерий ирастений//Генетика.- 1997.- Т. 33, № 5.- 565−576
  12. В.И. Природные ингибиторы роста и фитогормоны.-М.: Наука, 1974.-253
  13. В.И., Комизерко Е. И., Кутачек М. Образование ауксинов в культуретканей капусты//Тезисы конференции по регуляции роста.- Вильнюс, 1969
  14. Е.А., Олехнович И. Н., Фомичев Ю. К. Регуляция биосинтезатриптофана у бактерий Pseudomonas mendocina и Pseudomonas margmata//reHeTHKa.-1996.-T. 32, № 8.-С.1051−1055
  15. Т.В., Рекославская Н. И., Саляев Р. К. Осмотически регулируемаятришофанрацемаза из растений//ДАН.-1998.-Т. 363, № 5.-С. 714 -718
  16. E.H., Кузовкина И. Н., и др. Физиологическая характеристикакаллусной ткани руты, автотрофной по ростовым веществамУ/Физиология растений.-1986.-Т.ЗЗ, № 3.- 551−558
  17. И.М., Туроверов К. К. Что определяет характеристиктсобственной УФ-флуоресценции белков? Анализ свойств микроокружения и собственной локализации их триптофановых остатков//Цитология.-1998.-Т. 40, № 8/9.- 747−762
  18. Г., Брок И. Иммуносорбенты//Иммунологические методы/под ред.
  19. Х.М.- М.: Мир.-1979.-С. 441−446
  20. Л.А., Гамбург К. З. Синтез ИУК в нормальных и автономньжьо^льтурах растительных тканей//Физиология растений.- 1975.-Т. 22, вып. 6.-С. 1213−1217
  21. Т.В., Додуева И. Е., Вуд Д. и др., Изучение роли фитогормонов впроцессе опухолеобразования у редиса// Генетика.- 2000.- Т. 36, № 2.- 203 208
  22. Д. Биохимия. В 3 т.// Под ред. А. Е. Браунштейна, Л. М. Гинодмана,
  23. Е.С. Северина.- М: Мир, 1980.
  24. Л.В. Иммунологический контроль в жизни растений.- М: Наука, 1987.-С. 4−22
  25. Е.М., Белавина Н. В., Митронова Т. Н., Каменева СВ., Синтезиндолилуксусной кислоты сапрофитной ассоциативной бактерией
  26. Agrobacteriшnradiobacteг//Mикpoбиoлoгия.-1997.-T. 66, № 4.-С. 506−513
  27. И.Н., Фомичев Ю.К. Клонирование генов З-дезокси-Dарабиногешулозонат-7-фосфат-синтазы метилотрофных Pseudomonas в клетках
  28. Escherichia coli//Генетика.-1990.-Т. 26, № 3.-С. 418−423
  29. И.Н., Фомичев Ю. К. Клонирование генов биосинтезатриптофана Pseudomonas putida в клетках Escherichia со1.//Генетика.-1990.-Т.26, 1. ЖО.-С. 1713−1719
  30. И.Н., Котик Е. А., Фомичев Ю.К. Клонирование tTpBA-генов
  31. Pseudomonas mendocina и Pseudomonas таг§ 1па1а//Генетика.-1992.-Т. 28, № 12.1. 31−36
  32. И.Н., Котик Е. А., Фомичев Ю.К. Генетический контроль синтезаферментов общего участка ароматического пути у бактерий
  33. Pseudomonas//reHeTHKa.-1994.- Т. ЗО, № 2.-С. 285−286
  34. И.Н., Фомичев Ю.К. Вектор регулируемой экспрессии длябактерий Pseudomonas, включаюпщй регуляторные элементы IrpIBA генов
  35. Pseudomonas putida//reHeTHKa.-1994.-T.30, № 2.-С. 176−180
  36. Л.Н., Шабаев В. П. Продупдрование индолил-3-уксусной кислотыризосферными бактериями рода Pseudomonas в процессе роста//Микробиология.- 1996.- Т.65, № 6.- 813−817
  37. Э.С., Андрианов В. М. Плазмиды агробактерий и генетическаяршженерия растений.-М: Наука.-1985.- 278
  38. В.В., Леонова Л. А. Действие ß--индолилуксусной кислоты на обменвеществ и рост клеток колеоптилей кзгкурузы // Регуляторы роста и рост растений/ Под ред. Реймерса Ф.Э.- М.: Наука. 1964.- 101−131
  39. Н.И., Гамбург К. З. О возможной роли N-малонил- Dтриптофана как источника ауксина в растениях//Физиология растений.-1984.1. Т.34,№ 4.-С. 617−624
  40. Н.И., Гамбург К. З., Клыба В. И., Маркова Т. А. Динамикасодержания триптофана и индолилуксусной кислоты в культивируемых клетках табакаУ/Физиология и биохимия культ, растений.-1986.-Т. 18, № 2.1. 162−166
  41. Н.И., Глуздо О. В., Гамбург К. З. Содержание М-малонил-Втригггофана при созревании и прорастании семян//Физиология растений.-1989.1. Т. 36, вьш.4.-С. 762−769
  42. Н.И., Собенин А. М., Барьжова О. М., Гамбург К. З., Саляев Р.К.
  43. Сравнение активности триптофансинтазы, содержания триптофана и ИУК втрансформированных и нормальных клетках моркови//ДАН.-1994.-Т. 338, № 6.1. 830−832
  44. Н.И. Пути биосинтеза индолилз^ссусной кислоты итриптофана в созревающем эндосперме ку1урузы. Изз^ение in
  45. У11ГО//ФИЗИОЛОГИЯ растений.-1995.-Т. 42, № 2.-С. 165−174
  46. П.И., Юрьева О. В., Шибанова Л. А., Саляев Р. К. Образование ифизиологическая роль D-триптофана при прорастании у пшеницы//Физиология растений.-1997.-т. 44, № 2.- 227−234
  47. П. И. Кузнецова Е.В., Саляев Р. К. и др. Доказательства участиягена tф из Agrobacterium tumefaciens в ауксиннезависимом росте трансформированных клеток моркови // Физиология растений.- 1998.- Т. 45, № 5.- 716−724
  48. М.В., Муронец Е. М., Каменева СВ. Плейротропные мутации, приводящие к изменению процессов метаболизма азота и синтеза индолилуксусной кислоты у Agrobacterium radiobacter 5В-1//Генетика.- 1998.1. Т. 34, № 2.-С. 300−303
  49. И.А. Элиситор-индуцируемые сигнальные системы и ихвзаимодействияУ/Физиология растении.-2000.-Т.47, № 2.- 321−331
  50. М.Г. Содержание серотонина и активность триптофан-5градроксилазы в зрительной системе мозга крыс в онтогенезе//Онтогенез.-1981.1. Т. 12, № 1. — с. 58−64
  51. Е.Э. и др., Фитогормоны в азотфиксрфующих клубеньках бобовыхрастений// Физиология и биохимия культ, растений.- 1991.- Т.23, № 5.- 426 438
  52. А.В., Саляев Р. К., Рекославская Н. И. и др. Создание древесныхрастений для Байкальского региона, обладающих усиленным ростом и повьппенной устойчивостью к повреждающим факторам //Сибирский экологический журнал.- 1999.- Т.6.- 605−611
  53. М.И., Горбань В. В., Ковлер Л. Е. и др. Новый ассоциативныйдиазотроф Agrobacterium radiobacter из гистосферы пшеницы//Миьфобиология.1992.- Т. 61, Вьш. 1.- 92−102
  54. C.B., Запрометов М.Н Локализация фенилаланин-аммиак-лиазыв хлоропластах ку1урузы (Zea Mays Ь.)//Физиология растений.- 1980.- Т. 27, вьш. 1.-С. 67−73
  55. Adachi О., Kohn L.D., Miles E.W. Crystalline агРг complex of tryptophansynthase of Escherichia coli// The Journal of Biological Chemistry.-1974.-V.249, N. 24.-P. 7756−7763
  56. Adachi O., Miles E.W. A rapid method for preparing crystalline p2 subunit oftryptophan synthase of Escherichia coli in high yield//The Journal of Biological
  57. Chemistry.-1974.-V.249,N. 17.-P. 5430−5434
  58. Akiyoshi D.E., Morris R.O., Cytokinin/auxin balance in crown gall tumors isregulated by specific loci in the T-DNA//Proc. Natl. Acad. Sci USA.- 1983.- V. 80.1. P. 407−411
  59. Anderson K.S., Miles E.W., Johnson K.A. Serine modulates substrate channelingin tryptophan synthase. A novel inter subunit triggering mechanismZ/J. Biol. Chem.1991.-V. 266.-P. 8020−8033
  60. Amasino R. M., Miller C. O. Hormonal control of tobacco crown gall tumormorphology// Plant Physiology.-1982.-V.69.-P. 389−392
  61. Atsumi S. Studies on the production of indole-3-acetic acid with auxuiheterotrophicmutants derived from cultured gall cells//Plant.-1980.-V.21, N.7.-P. 1227−1232
  62. Baron C, Zambiyski P.C. Notes from the underground highlights from plantmicrobe interactions//TTBT.-1995.-V.13.-P.356−361
  63. Bartel Bonnie Auxin Biosynthesis/ZAnnu. Rev. Plant Physiology Plant Mol. Biol.1997.-V. 48.-P, 51−66
  64. Barton K.A., Chilton Mary-Dell Agrobacterium Ti plasmids as vectors for plantgenetic engineering// Methods in Enzymology.- 1983.- V.lOl.-P. 527−539
  65. Boiler Th. Intracellular transport of metabolites in protoplasts: transport betweencytosol and vacuole//The physiological Propperties of Plant Protoplasts.-1985.-P. 7785
  66. Bentley L.E. The occurrence of malonic acid in plants//Nature.-1952.-V. 170.-P.847−848
  67. Bentley R. The shikimate pathway — A metabolic tree with mahy branches//CRC
  68. Crit. Rev. Biochem.-1990.-V. 25.-P. 307−384
  69. Berg E.M., Jansen F.J.H.M., Chemo-enzymatic synthesis and characterization of1. tryptophans selectively C-enriched or hydroxylated in six-membered ring using transformed Escherichia coll ceils//Rav.Chem.-1990.-N. 109.-P.287−297
  70. Berlyn M.B., Last R.L., Fink G.R. A gene encoding the tryptophan synthase psubunit of Arabidopsis thaliana// Proc.Natl.Acad.Sci. U.S.A.-1989.-V. 86.-P. 46 044 608
  71. Bialek K., Michalczuk L., Cohen J.O. Auxin biosynthesis during seedgermination in Phaseolusvulgaris//PlantPhysiol.-1992.-V. lOO.-P. 509−517
  72. Black R.C., Hamilton R.H. Indoleacetic acid biosynthesis in Avena coleoptile tipsand excised bean shoots//Plant Physiol.-1971.-N.48.-P.603−606
  73. Black R.C., Hamilton R.H. Indoleacetic acid synthesis in soybean cotyledoncallus tissue//Plant Physiol.-1976.-V. 57, N. 3.-P. 437−439
  74. Bode R., Melo C, Bimbaum D. Regulation of tryptophan l) iosyn1hesis in the nalkane utilising yeast Candida maltose/ZBiochem. Physiol. Pflanzen.-1985.-V.180.1. P.301−308
  75. Bode R., Melo C, Bimbaum D. Absolute dependence of phenylalanine andtyrosine biosynthatic enzymes on tryptophan in Candida maltosa/ZPhysiol. Chem.1984.-V. 365.-P. 799−803
  76. Braun A.C. Physiological basis for autonomous growth of the crown gall tumorcell// Proc. Natl. Acad. Sci.- 1958, V. 44.- P. 344−349
  77. Choi H.T., Revuelta J.L., Sadhu C, Jayaram M. Structural organization of the
  78. TRPl gene of Phycomyces blakesleeanus: implications for evolutionary gene fusionin fimgi//Gene.- 1988, V. 71.- P. 85−95
  79. Colowick S.P., Kaplan N.O. Intermediates in the biosynthesis oftiyptophan//Method in Enzymology.-1963.-V. VI.-P. 590 — 600
  80. Conn E.E. The world of phytochemicals // In phytochemicals and Health.- 1995.1. V. 15.-P. 1−14
  81. Copeland R.A., Smith P.A., Chan S.I. Cytochrome c oxidase exhibits a rapidconformational chan reduction of CuA: a tryptophan fluorescence study//Biochemistry.-1987.-N.26, N.23.- P. 7311−6
  82. Costacurta A., Vanderleyden J. Synthesis of phytohormones by plant associatedbacteriaZ/Crit. Rev. Microbiol.- 1995.- V. 21.- P. 1−18
  83. Costacurta A., Keijers V., Vanderleyden J. Expression studies on the indole-3piruvate decarboxylase gene from Azospirillum brasilense Sp 245 and analysis of the dowstrem DNA region//Nitrogen Fixation: Fundamental and Application/Eds
  84. Tikhonovich I.A. et.al. Dordrecht: Kluwer, 1995.- P. 244
  85. Crawford LP., Merman T., Kirschner K. Prediction of secondary structure byevolutionary comparison: Application to the a subunit of tryptophan synthase//Proteins.-1987.-V.2.-P. 118−129
  86. Crawford LP. Evolution of biosynthetic pathway: The tryptophanparadigm//Annu.Rev. Microbiol.-1989.-V. 43.-P. 567−600
  87. Creighton Т.Е., Yanofsky Chorismate to tryptophan (Escherichia coU)
  88. Anthranilate synthetase, PR transferase, PRA isomerase, InPG synthetase.
  89. Tryptophan synthetase//J. Biol. Chemistry.-1968.-V.243.-P. 365−386
  90. Creighton Т.Е. A steady-state kinetic investigation of the reaction mechanism ofthe tryptophan synthetase of Escherichia coli //Eur. J. Biochemystry.- 1970.- V. 13.1. P. 1−10
  91. Darvill A.G., Albersheim P. Phytoalexins and their elicotors. A defencse againstmicrobial infection in plants//Annu. Rev. Plant Physiol.- 1984.- V. 35, P. 243−245
  92. Delepierre M., Larvor M.-P. H-NMR conformational analysis of a high-aflBnityantigenic 11-residue peptide from the tryptophan synthase p2 subunit//Eur.J.
  93. Biochemistry.-1991.-V. 201.- P. 681−693
  94. Dettwiler M., Kirschner K. Tryptophan synthase from Saccharomyces cerevisiaeis a dimer of two polypeptide chains of Mr 76 000 each//Eur.J. Biochem.-1979.-V. 102.-P. 159−165
  95. DeMoss J.A. Biochemical diversity in the tryptophan pathway//Biochem.
  96. Biophys. Res. Com.-1965.-V. 18, N. 5−6.-P. 850−857
  97. Dunn M.F., Aguilar V., Brzovic P. et.al. The tryptophan synthase bienzymecomplex transfers indole between the a- and p-sites via a 25−30 A long tunnelZ/Biochemistry.- 1990.- V. 29.P.- 8598−8607
  98. Eberhard M. Indoleglycerol phosphate synthase — phosphoribosyl anthranilateisomerase: comparison of the bifiinctional enzyme from Escherihia coli with engineered monofimctionaldomains//Biochemistry.-1995.-V. 34.-P. 5419−5428
  99. Eder J., Rovenska J., Kutacek M., Cermak V. HPLC analysis of indolecompounds in Agrobacterium and transformed tobacco cells/ZPhysiology and biochemistry of auxins in plants: Proc. Symp., Liblice, Czechoslovakia,
  100. Eifert J., Eifert A. Pathways of biosynthesis of indole-3-acetic acid fromtryptophan in vine//Naturwiss.-1963.-Bd. 50, H. 20.-P. 646
  101. El-Bahr M.K., Kutacek M., Opartny L., et.al. Changes in L-tiyptophan and auxincontent during life cycle of normal and tumorous tobacco cell culture/ZBiochem.
  102. Physiol. Pflanzen.-1984.-V. 179.-P. 739−748
  103. El — Bahr M.K., Kutacek M., Opatmy Z. L-tryptophan aminotransferase and Ltryptophan dehydrogenase, enzymes of lAA synthesis, in normal and tumorous tobacco tissue cultures//Biochem. Physiol. Pflanzen.-1987.-V.182.-P. 213−222
  104. Epstein E., Nissen S.J., Sutter E.G. Indole-3-acetic acid and indole-3-butyric acidon tissues of carrot inoculated with Agrobacterium rhizogenes//J. Plant Growth
  105. Regulat.-1991.- V. 10, N 2.- P. 97−100
  106. Erdmann N., Schiewer U. Tryptophan-dependent indole-acetic acid biosynthesisjfrom indole, demonstrated by double-labelling experiments//Planta.-1971.-V. 97.-P. 135−141
  107. Emstsen A., Sandberg G. Identification of 4-chloroindole-3-acetic acid andindole-3-aldehyde in seeds of Pinus sylvestris//Physiol. Plantarum.-1986.-N.68.-P. 511−518
  108. Estruch J.J., Schell J., Spena A. The protein encoded by the rolB plant oncogenehydrolyses indole glucosides// The EMBO Joumal.-1991.-V.10.-P. 3128−3125
  109. FawcettCH. Indole auxins//Ami.Rev.PlantPhysiol.-l961.-V.12.-P. 345
  110. Fenwick G.R., Heaney R.K., MuUin W.J. Glucosinolates and their breakdownproducts in food and food plants//CRC Crit. Rev. Food Sci. Nutrit.- 1983.-V. 18.-P. 123−148
  111. Frankhauser H, Pythoud F., King P.J. A tryptophan auxotroph of Hyoscyamusmuticus lacking tryptophan-synthase activity//Planta.-1990.-v.l80.- P. 297−302
  112. Fujita T., Ichikawa T., Syono K. Changes in morphology, levels of endogenouslAA and protein composition in relation to the development of tobacco genetic tumor induced in the dark//Plant Cell Physiology.-1991.- V. 32, N. 2.- P. 169−177
  113. Garfinkel D.I., Simpson R.B., Ream I. W. V., et. all Genetic analysis of crowngall: fine structure of the map of the T-DNA by site-directed mutagenesis// Cell.1981.-V. 27, N1.-P. 143−153
  114. Gaudin v., Vrain T., Jouanin L. Bacterial genes modifying hormonal balances inplants/ZPlant Physiol. Biochemistry.-1994.- V. 32, N. 1.- P. 11−29
  115. Gautheret R.J. Sur la culture de trois types de Scorzonera: tissus normaux tissusde crovm-gall et tissus accoutumes a rheteroauxuie//ibid.-1948.-V. 226, N. l.-P. 270 271
  116. Gautheret R.J. The nutrition of plant tissue cultures//Ann. Rev. Plant Physiol.1955.-V. 6.-P. 433−484
  117. Gelfand D.H., Steinberg R.A. Escherichia coli mutants deficient in the aspartateand aromatic amino acid aminotransferases//!, of Bacteriolosf.-1977.-V. 130.-P. 429 440
  118. Gelvin S.B. Agrobacterium and plant genes involved in T-DNA transfer andintegration//Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol- 2000.- V. 51.- P. 223−256
  119. Gilchrist D.G., Kosuge T Aromatic amino acid biosynthatic and itsregulation//The Biochemistry of Plants.-1980.-V. 5.-P. 507−531
  120. Glazebrook J., Ausubel P.M. Isolation of phytoalexindeficient mutants of
  121. Arabidopsis thaliana and characterizaion of their interactions with bacterialpathogens//Proc. Natl. Acad. Sei. USA.- 1994.- V. 91, P. 8955−8959
  122. Goldberg M.E., Creighton T. Baldwin R.L., Yanofsky C. Subunit structure of thetryptophan synthase of Escherichia coli//J.Mol.Biol.- 1966.-V. 21.-P. 71−82
  123. Greenberg J.B., Galston A.W. Tryptophan synthetase activity in Pea seedlingextracts // Plant Physiology.- 1959.- V. 34, n> 5.-P. 489−494
  124. Grosse W. Untersuchungen zur Ammoniak — Entgiftung and tryptophan synthesein leukoplasten aus samen von Juglans regia L. //Z. Pflanzenphysiol.- 1977.- Bd. 83, 1. H. 3.-p. 249−255
  125. Gruen H. Auxins and fungi//Annual Rev. Plant Physiol.- 1959.- V. 10.- P. 405
  126. Haggquist M.L., Widell K.O., Strid L. Identification of tryptophan in leachate ofoat hulls (Avena sativa) as a mediator of root growth regulation//Physiologia
  127. Hankins C.N., Largen M.T., Mills S.E. Some physical characteristics of theenzymes of L-tryptophan biosynthesis in higher plants/ZPlant Physiol.-1976.-V. 57.-P. 101−104
  128. Hatanaka M., White E.A., Horibata K., Crawford LP. A study of the catalyticproperties of Escherichia coli tryptophan synthase, a two-component enzyme/ZArch.
  129. Biochem. Biophys.-1962.-V. 97.-P. 596−606
  130. Hayashi Т., Yoshida F. Effects of auxin on the absoфtion of inorganic ionsbycultured normal and crown-gal cells of sunflower/ZSci. Pap. Coll. Gen Education.
  131. Univ. Tokyo- 1976.- V. 26.- P. 107−111
  132. Heerklob R., Libbert E. On the Question of p-indolyl-acetic acid synthesis fromindole without a tryptophan intermediateZZPlanta.-1976.-N.131.-P.299−302
  133. Hein B.M., Brenner M.L., Brun W.A. Accumulation of C-radiolabel in leaves andfruits after injection of C. tryptophan into seeda of soybeanZZPlant Physiol.-1986.1. N.82.-P. 454−456
  134. Henderson J.H.M., Bonner J. Auxin metabolism in normal and crown gall tissueof sunflowerZZAmer. J. Bot.-1952.-V. 39.-P. 444−451
  135. Henner D.J., Band L., Shimotsu H. Nucleotide sequence of the Bacillus subtilistryptophan operonZZGene.-1984.-V. 34.-P. 169−177
  136. Hirata Syoiti Изучение фитогормона в деформрфованных частях пораженныхpacтeнийZZФизиoлoгия растений РЖ.- 1967.- Т. 10.- 220
  137. Hunter W.J. Influence of 5- Methyltryptophan-resistant Bradyrhizobiumjaponicum on Soybean root nodule uidole-3-acetic acid contentZZAppl. Environ.
  138. Microbiology.-1987.-V.53, N.5.-P. 1051−1055
  139. Huss В., Bonard G., Otten L. Isolation and fimctional analysis of a set of auxingenes with low root-inducing activity from an Agrobacterium tumefaciens boitype 111 strainZZPlantMolecular Biology.-1989.-V.12.-P. 271−283
  140. Hutter R., Niederberger P., DeMoss J.A. Tryptophan biosynthetic genes ineukaryotic microorganismsZZAnnu.Rev.Microbiol.-1986.-V. 40.-P. 55−77
  141. Hutter R., DeMoss J.A. Organization of the tryptophan pathway: a phylogeneticstudy of the Fungi//Journal of Bacteriology.-1967.-V. 94., N. 6.-P. 1896−1907
  142. Hyde C. C, Ahmed S.A., Padlan E. A., et. all Three-demensional structure of thetryptophan synthase a2p2 multienzymes complex from Salmonella typhimurium //The
  143. Journal of Biol. Chemistry.- 1988.- V.263, N. 33.-P. 17 857−17 871
  144. Jasik J., Boggetti B., Caricato g., Mantell S. Characterisation of morfology androot formation in the model woody perennial shrub Solanum aviculare Forst.
  145. Expressing rol ABC genes of Agrobacterium rhizogenes// Plant Science.-1996.1. V.124.-P. 57−68
  146. Jepson J.B. Indolylacetamide, a chromatographic artifact from the natural indoles, indolylglucosiduronic acid and indolylpyruvic acid//Biochem. J.-1958.-V. 69.-P. 22
  147. Jouvet M. Biogenic amines and the states of sleep// Science.-1969.-V. 163.-P. 3241
  148. Kado J., Liu S.T. Rapid procedure for detection and isolation and large andsmall plasmid//J. Bacteriol.-1981.-V. 145.-P. 1366−1373
  149. Kaneshiro Т., Slodki M.E., Plattner R.R. Tryptophan catabolism to indolepyravicand indoleacetic acids by Rhizobium japonicumZ/Current Microbaiology.-1983.-V. 8.-P. 301−306
  150. Kao J.C., Perry K.L., Kado C.I. Indoleacetic acid complementation and itsrelation to host range specifying geneson the Ti plasmid of Agrobacterium tiirnefaciens//Mol. Gen. Genet =• 1982.- V. 188.= P. 425−432
  151. Kaper J.M., Veldstra H. On the metaboUsm of tryptophan by
  152. A.tumefaciens//Biochim. Biophys. Acta.- 1958.- V. 30.- P. 401−705
  153. Kaufinann M., Schwarz T. Limited proteolysis of the p2 -dimer of tryptophansynthase yields an enzymatically active derivative that binds a-subunits //Biochemistty.-1991.-V. 30.-P. 4173−4179
  154. Kawaguchi M., Fujioka S. Presence of a pathway for the biosynthesis of auxin viaindole-3-acetamide in Trifoliata orange/ZPlant Cell Physiol-1993.-V.34,N.l.-P. 121 128
  155. Kirschner K., Wiskocil R.L., Foehn M., Rezeau L. The tryptophan synthase from
  156. Escherichia coli II Eur. J. Biochem.-^ 1975,^ V. 60.^ P. 513−523
  157. Kirschner K., Szadkowski H., Jardetzky T. S., Hager V.
  158. Phosphoribosylanthranilate isomerase-indoleglycerol-phosphate synthase from
  159. Escherichia coli II Methods Enzymol-1987.-V. 142.-P. 386 — 397
  160. Kisaka H., Kisaka M., Lee Hyo-Yeon, Kameya T. Isolation of a cDNA fortryptophan synthase^ from rice and studies of its expression in a 5-methyltryptophanresistant mutant of rice//Plant Molecular Biology.- 1998.- V. 38.- P. 875−878
  161. Klee H., Horsch R., Rogers S. Agrobacterium-mediated plant transformation andits fiirther applications to plant biology//Ann.Rev. Plant Physiology.- 1987.- V. 38.1. P. 467−486
  162. Kobayashi M., Izui H., Nagasawa t., Yamada H. Nitrilase in biosynthesis of theplant hormone indole-3-acetic acid erom indole-3-acetonitrile: Cloning of the
  163. Alcaligenes gene and site-directed mutagenesis of cysteine residues//Proc. Natl.Acad.
  164. Koga J., Adachi Т., Hidaka H. Molecular cloning of the gene for indolepymvatedecarboxylase from Enterobactercloacae//Mol.Gen.Genet.-l 991.-V. 226.-P. 10−16
  165. Koves E., Szabo M. Ethylene production in habituated and auxin-requiringtobacco callus cultures. Does ethylene play a role in habituation?//Physiol.Plant.1987.-V. 69, N. 2.-P. 351−355
  166. Kramer V.C., Koziel M.G. Structure of a maize tryptophan synthase alpha subunitgehe with pith enhanced expression/ZPlant Molecular Biology.-1995.-V.27.-P. 11 831 188
  167. Kreps J.A., Ponappa Т., Dong W., Town C D. Molecular basis of amethyltryptophan resistance in amt-1, a mutant of Arabidopsis thaliana with altered tryptophan metabolism/ZPlant Physiol.-1996.-V. 110.-P. 1159−1165
  168. Kurahashi O., Kawashima H., et. all Cloning and nucleotide sequence of the
  169. Bacillus subtilis К tфB gene encoding tryptophan synthase psubunit//Biosci.Biotech.Biochem.-1993.-V. 57, N. 6.-P. 1006−1009
  170. Kuroki G. and Conn E.E. Increased chorismate mutase levels as a response towounding in Solanum tuberosum L. tubers// Plant Physiol.-1988.-V.86.-P. 895−898
  171. Kutacek M. Metabolismus der indolen in der familia
  172. Brassicaceae//Wiss.Z.Univ.Rostock.-1967.-V. 16.-P. 417
  173. Kutacek M., Eder J., Opartny Z., et.al. Comparison of anthranilate synthaseactivity and lAA content in normal and auxin-habituated Dioscorea deltoidea tissue cultures/ZBiochemPhysiol. Pflanzen.-1981.-V. 176, N 3.-P. 244−250
  174. Kutacek M. Enzymes of auxin synthesis in plants and tissue cultures//Physiologyand biochemistry of auxins in plants.-Praha: Academia.- 1988.-P. 57−64
  175. Arabidopsis: the consequences of duplicated tryptophan synthase (3 genes // Plant
  176. J., Zhao J., Rose A.B., et. all Arabidopsis phosphorybosylanthranilateisomerase: molecular genetic analysis of tryplicate tryptophan pathway genes// The
  177. Manney T.R. Regulation of factors that influence the in vitro stability oftryptophan synthase from yeast // J. Bacteriol- 1968.- V. 96. — P. 403−408
  178. Manney T.R., Duntze W., Janosko N., Salazar J. Genetic and biochemical studiesof partially active tryptophan synthase mutants of Saccharomyces cerevisiae //J.Bacteriol- 1969.-V. 99.- P. 590−596
  179. Manney T.R. Physiological advantage of the mechanism of the tryptophansynthase reaction//J. Bacteriology.-1970.-V. 102.-P. 483−488
  180. Marabotti A., Cozzim P., Mozzarelli A. Novel allosteric effectors of thetryptophan synthase a2p2 complexs identified by computer-assisted molecular modelingZ/Biochimica et Biophysics Acta.- 2000.- V. 1476.- P. 287−293
  181. Matchett W. H. Indole channeling by tryptophan synthase of
  182. Neurospora//J.Biol.Chem.- 1974.- V. 249.- P. 4041−4049
  183. Mavrides C, Orr W. Multispecific aspartate and aromatic amino acidaminotransferases in Escherichia coli//J. of Biological Chemistry.-1975.-V. 250.-P. 4128−4133
  184. Messengyy F., Colm D., Ten H. Regulation of compartmentation of amino acidpools in Saccharomyces cerevisiae and its effects on metabolic control/ZEurop.J.
  185. Biochem.- 1980.-V. 108, N. 2.- P. 439−447
  186. Meudt W.J., Stecher K.T. Promotion of peroxidase activity in the cell wall of
  187. Nicotiana//PlantPhysiol.-1972.-V. 46.-P. 510−512
  188. Michalczuk L., et. all Regulation of indole-3-acetic acid biosynthetic pathways incarrot cell cultures/ZPlant Physiol.-1992.-V. lOO.-P. 1346−1353
  189. Mitchell H.K., Lein J. A Neurospora mutant deficient in the enzymatic synthesisof tryptophan//J.Biol.Chemistry.-1948.-V. 175.-P. 481−482
  190. Miles E.W., Kawasaki H. et. all The p-subunit of tryptophan synthase// The
  191. Journal of Biological chemistry.-1989.-V.264, N. 11.-P. 6280−6287
  192. Moloney M. M., Elliott M.C. Tryptophan and indoli-3-acetic acid accumulation in
  193. Acer cell cultures and its relationship with cell autolysis//Planta.-1982.-N. 156.-P.326−331
  194. Monteiro A.M., Crozier A., Sandberg G. The biosynthesis and conjigation ofindole-3-acetic acide in germinating seed and seedlings of Dalbergia doUchopetala//Planta.-l 988.-N. 174.-P.561 -568
  195. Morino Y., Nagashima F. Pyridoxal phosphate-binding site in enzymes- reductionand comparison of sequences // Methods in enzymology.- 1984.- V. 106.- P. 116−137
  196. Moroni Flavio Tryptophan metabolism and brain fimction: focus on kynurenineand other indole metabolites/ZEuropean Journal of Pharmacolo^.- 1999.- V. 375.- P. 87−100
  197. Morris R.O. Genes specifying auxin and cytokinin biosynthesis inphytopathogens//Ann. Rev. Plant Physiol.- 1986.- V. 37.- P. 509−538
  198. Morris C.F., Mueller D.D. Identification of L-tryptophan as endogenous inhibitorof embryo germination in white wheat//Plant Physiol.-1988.-N.88.-P. 435−440
  199. Morris D.A., Robinson J.S. Trageting of auxin carriers to the plasma membrane: differential effects of brefeldin A on the traffic of auxin uptake and efflux carriers//
  200. Mousdale D.M. Endogenous Indolyl-3-acetic acid and the growth of auxindependent and auxin-autotrophic (crown gall) plant tissue cultures//Biochem.
  201. Physiol. Pflanzen.- 1982.- V. 177.- P. 9−17
  202. Mousdale D.M., Coggins J.R. Subcellular localization of the common shikimatepathway enzymes in Pisum sativum L.//Planta.- 1985.- V. 163, N 2.- P. 241−249
  203. MuUer A., Hillebrand H., Weiler E.W. Indole-3-acetic acid is synthesized fi-om 1tryptophan in roots of Arabidopsis thalianaZ/Planta.- 1998.- V. 206.- P. 362−369
  204. Murashige T., Skoog F. A revised medium for rapid growth and bioassays withtobacco tissue cultures //Physiol. Plantarum- 1962.- V.15, N 3.-P. 473−497
  205. Nagata S. Hyde C.C., Miles E.W. The a subunit of tryptophan synthase // The
  206. Joumal of Biological Chemistry.-1989.-V. 264, N. 11.- P. 6288−6296
  207. Nakajima H., Yokota T. Relationship between hormone content and autonomy invarious autonomous tobacco cells cultured in suspension// Plant Cell Physiology.1979.- V.29,N.8.-P. 1489−1499
  208. Nester E.W., Montoya A.L. An enzyme common to histidine and aromaticaminoacid biosynthesis in Bacillus subtilis//J. og Bacteriology.-1976.-V. 126.-P. 699 705
  209. Nester E.W., Gordon M.P., Amasino R.M., Yanovsky M.F. Crow gall: amolecular and physiological analysis // Ann. Rev. Plant Physiol- 1984.- V. 35.- P. 387−413
  210. Niyogi K.K., Fink G.R. Two Anthranilate synthase genes in Arabidopsis:
  211. Defense-related regulation of the tryptophan pathway/ZPlant Cell.-1992.-V.4.-P. 721 733
  212. Niogi K.K., Last R.L., Fink G.R., Keith B. Suppressors of trpl fluorescenceidentify a new Arabidopsis gene, TRP4, encoding the anthranilate synthase p subunit/ZPlant Cell- 1993.- V. 5.- R 1011−1027
  213. Normanly J., Slovin J.P., Cohen J.D. Rethinking auxin biosynthesis andmetabolism//PlantPhysiol-1995.-V. 107.-P. 323−329
  214. Ostin A., Ilic N., Cohen Jerry D. An in vitro system fi-om maize seedlings fortryptophan-independent indole-3-acetic acid biosynthesis/ZPlant Physiology.- 1999.1. V. 119.- P. 173−178
  215. Ouchterlony O. Antigen-antibody reaction in gel // Acta pathol. Et. Microbial.1948/49.- V. 25. N. 2.- P. 186−207
  216. Paris C.G., Magasanik B. Tryptophan metabolism in Klebstella aerogenes: regulation of the utilization of aromatic amino acids as sources of nitrogen//J.of
  217. Bacteriology.- 1981.-V. 145.-P. 257−265
  218. Paxton J.D., Groth J., Graham T. Constraints on pathogens attacking plants//Crit.
  219. Rev. Plant Sci.- 1994.- V. 13.- P. 77−95
  220. Pengelly W.L., Meins F. Growth, auxin requirement, and indole-3-acetic contentof cultured crown-gall and harbituated tissues of tobacco// Differentiation.-1983.1. V.25.-P. 101−105
  221. Pengelly W.L., Meins F. The relationship of indole-3-acetic acid content andgrowth of crown-gall tumor tissues of tobacco in culture/ZDiflferentiation.- 1982.- V. 21.-P. 27−31
  222. Pence V.C., Caruso J.L. Auxin and cytokinin levels in selected and temperatureinduced morphologically distinct tissue lines of tobacco crown gall tumors/ZPlant
  223. Peracchi A., Mozzarelli A., Rossi G.L. Monovalent cations affect d5mamic andfimctional properties of the tryptophan synthase 01.22 complex //Biochemystry.-1995.1. V. 34.-P. 9459−9465
  224. Perez-Galdona R., Corzo J. Aromatic amino acid arrunotransferases in Rhizobiumleguminosarum biovar trifolii. Their role in indoleacetic acid synthesis//Soil.Biol.Biochem.-1989.-V.21,N. 4.-P. 573−579
  225. Poulton J.E., Moler B.L. Glucosinolates//In methods in Plant Biochem.-1993.-V.9.-P. 209−237
  226. Poulsen C, Verpoorte R. Roles of chorisn^te mutase, isochorismate synthase inplants//Phytochemistry.-1991.-V. 30.-P. 377−386
  227. Powell J. T., Morrison J.F. Role of the Escherichia coh aromatic amino acidamonotransferase in leucine biosynthesis//!, of Bacteriology.-1978.-V. 136.-P. 1−4
  228. Radwanski E.R., Last R.L. Tryptophan biosynthesis and metabolism: biochemicaland molecular genetics// The Plant CelL-1995.-V. 7.-P. 921−934
  229. Radwanski E.R., Zhao J., Last R.L. Arabidopsis thaliana tryptophan synthasealpha: Gene cloning and expression analysis//Mol.Gen.Genet.-1995.
  230. Ramani V., Kant U., Quereshi M.A. Auxin profile of gall and normal tissues
  231. Prosopis cineraria (Linn.)Druce induced by Lobopteromyia prosopidis Mani, in vitroand in vivo// Proc. Indian Acad.Sci.-1989.-V.99, N.4.- P. 385−389
  232. Rausch T., Kahl G., Hilgenberg W Biosynthesis and conjugation of indole-3acetic acid in tobacco crovm gall//Ibid.- 1986.- V. 68, N 3.- P. 458−466
  233. Remeta D.P., Miles E.W., Ginsburg A. Thermally induced unfolding of thetryptophan synthase a2p2multienzyme complex from Salmonella typhimurium //
  234. Rerabek J. Atypisches Wurzel wachstum von Solanum laciniatum Ait. Durchtryptophan and tyrosin//Naturwiss.-1970.-V. 57, N.3.-P. 137−138
  235. Ropp R.S. The response of normal plant tissues and of crown-gall tumor tissues tosynthetic growth hormones// The American Journal of Botany.- 1947.-V. 34, N.2.- P. 53−62
  236. Rose A.B., Casselman A.L., Last R.L. A phosphoribosylantranilate transferasegene is defective in blue fluorescent Arabidopsis thaliana tryptophan mutants//Plant
  237. Rose A.B., Last R.L. Molecular genetics of amino acid, nucleotide and vitaminbiosynthasis//Gold Spring Harbor Press.-1994.-P. 835−879
  238. Rossi L., Tinland B., B. Hohn Role of virulence proteins of Agrobacterium in theplant // In: The Rhizobeaceae / Eds. H. Spaink, A. Kondorosi and P. Hooykaas.
  239. Kluwer. Acad. Publ.- 1998.- P.303−320
  240. Ruvinov S.B., Miles E.W. Thermal uiactivation of tryptophan synthase //The
  241. Journal of Biological chemystry.- 1994.-V. 269, N. 16.-P. 11 703−11 706
  242. Sambrook J., Fritsch E. F., Maniatis T. Molecular Cloning. A Laboratory Manual.
  243. N.Y.: Cold Spring Harbor Laboratory.- 1989.- 545p.
  244. Sandberg G., Jensen E., Crozier A. Biosynthesis of indole-3-acetic acid inprotoplasts, chloroplasts and cytoplasmic fraction from barley (Hordeum vulgare 1.)//Planta.-1983.-V. 156.-R 541−554
  245. Sandberg G., Gardestrom P., Sitbon F., Olsson O. Presence of indole-3-acetic acidin chloroplasts of Nicotiana tabacum and Pinus sylvestris//Planta.-1990.-V. 180.-P. 562−568
  246. Sasse F., Buchholz M., Berlin J. Site of Action of growth inhibitory tryptophananalogues in Catharanthus roseus cell suspension cultures//Z. Naturforsch.-1983.-N. 38.-P. 910−915
  247. Schneider E.A., Wightman F. Metabolism of auxin in higher plants//
  248. Ann.Rev.Plant Physiol.-1974.-N.25.-P. 487−513
  249. Schneider E.A., Wightman F. Auxins/ZPhytohormones and related compounds.1978.-V. l. -P. 29−105
  250. Schmitt T.H., Zheng Z., Jardetzky O. Dynamics of tryptophan binding to
  251. Escherichia coh trp repressor wild type and AV77 mutant: an NMRstude//Biochemistry.-1995.-V. 34.-P. 13 183−13 189
  252. Schroder G., Wajffenschmidt S. The T-region of Ti plasmids codes for an enzymesynthesizing indole-3-acetic acid//EurJ.Biochem.-1984.-V.138.-P. 387−391
  253. Schultz G., Eickel H. On the compartmentation of the synthesis of aromaticcompaunds in higher plants//In Flavonoids and bioflavonoids current reseach trends. Budapest- 1977, — P. 271−284
  254. Schwartz A., Bonner D.M. Tryptophan synthetase in Bacillus subtilis: Effects ofhigh potassium ion concentration on a two component enzyme//Biochim. Biophys.
  255. Sciewer U, Erdmann N., Libbert E. Conversion of indolylglycerol phosphate intotryptophan by extracts of Pisum/ZPhysioIogia Plantarum.-1970.-V. 23.-P. 473−479
  256. Sequeira L. Origin of Indoleacetic acid in Tobacco plants infected by
  257. Pseudomonas solanacearum//Phytopathology.-1965.-V. 55.-P. 1232−1236
  258. Shimotsu H., Henner D.J. Characterization of the Bacillus subtilis tryptophanpromoter region//Proc.Natl.Acad.Sci.-1984.-V. 81.-P. 6315−6319
  259. Siriwardana S., Nabors M.W. Tryptophan enhahcement of somatic embryogenesisinRice//Plant Physiol.-1983 .-N.73 .-P. 142−146
  260. Singh B. R. Energy transfer between tryptophan and chlorophyll a of peridininchlorophyll a-protein//Biocnem.Physiol.Pflanzen.-1989.-N.184.-P. 205−211
  261. Sindem S., Eldik R., Bartholmes P. Influence of a-subimits on the high-pressurestability of apo and holo ?2-subunits in the bienzyme complex tryptophan synthase from escherichia coh //Biochemistry.- 1995.- V. 34.- P. 1959−1967
  262. Sitbon F., Sundberg B. Free and conjugated indoleacetic acid (lAA) contents intransgenic tobacco plants expressing the iaaM and iaaH lAA biosynthesis genes from
  263. Agrobacteriumtumefeciens/ZPlant Physiol.-1991.-N.95.-P. 480−485
  264. Sogeke A.K., Butcher D.N. The effect of inirganic nutrients on the hormonalrequirements of normal, habituated and crown gall tissue cultures//!. Exp. Bot.1976.-V. 27.-P. 785−793
  265. Spano L., Mariotti D., Cardarelli M. Morphogenesis and auxin sensitivity oftransgenic tobacco with different complements of Ri T-DNA//Plant Physiology.1988.-V.87.-P.479−483
  266. Steven S.N., Bosio C, Moehring J. et. all The effects of anthranilic acid on geneexpression// Intern. J. Biochem.- 1990.- V. 22.- P. 247−251
  267. Strambini G., Cioni P., Mozzarelh A. Characterization of tryptophan andcoenzyme luminescence in tryptophan synthase from Salmonella typhimurium//Biochemystry.-1992.-V. 31.- 7527−7534
  268. Suelter C.N. Enzymes activated by monovalent cations//Science.-1970.-V.168.-P.789−785
  269. Sung Z.R. Relationship of indole-3-acetic acid and tryptophan concentrations innormal and 5-methyltryptophan-resistant cell lines of wild carrots//Planta.-1979.-V. 145, n. 4.-P. 339−345
  270. Suskind R., Yanofsky C, Bonner D. M. Allelic strains of Neurospora lackingtryptophan synthetase: a preliminary immunochemical characterization//Biochemistry.-1955.- N.6.-P.577−581
  271. Swift S., Kuhn J., Stewart G.S.A.B. Seletion and analysis of non-interactivemutants in the Escherichia coH tryptophan synthase a subunit// Mol. Gen. Genet.1992.- V. 233.-P. 129−135
  272. Tang X., Ezaki S., et. all The tryptophan biosynthesis gene cluster trpCDEGFBAfrom Pyrococcus kodakaraensis KODl is regulated at the transcriptional level and expressed as a single mRNA//Mol.Gen.Genet.-1999.-V.262.-P. 815−821
  273. Tatum EX., Bonner D. Indole and serine in the biosynthesis and breakdown oftryptophane//PNAS.-1944.-V.30.- P. 30−36
  274. Tebecis A.K., Di Maria A. Strychnine-sensitive inhibition in themedullaryreticular formation: evidence for glycine as an inhibitory transmitter //Exptl
  275. Brain Research.-1972.-Y. 40.-P. 373383
  276. Tinland B., Rohfritsch O. Agrobacterium tumefaciens T-DNA gene 6b stimulatesrol-induced root formation, permits growth at high auxin concentrations and increases root size//Mol.Ge.Genet=l 990.=V. 223 .=P. 1 =10
  277. Tinland B. The integration of T-DNA into plant genomes// Trends of Plant
  278. Tsai H., Suskind S. R. Enzymic properties of a mutant tryptophan synthase from
  279. Neurospora crassa //Biochim. Biophys. Acta.- 1972.- V. 284.-P. 324−340
  280. Tsuji J., Jackson E.P., Gage D.A. et. all Phytoalexin accumulation in Arabidopsisthaliana during the hypersensitive reaction to Pseudomonas syringae pv. syringae//PlantPhysiol.-1992.-V. 98.-P. 1304−1309
  281. Tsuji J., et. all Evidence that tryptophan is not a direct biosynthatic intermediate ofcemalexin Arabidopsis thaliana/ZPhysiol. Mol. Plant Pathol.- 1993.- V. 43.- P. 221 229
  282. Turoverov K.K., Kuznetsova I.M., Zaitsev V.N. The environment of thetryptophan residue in Pseudomonas aeruginosa azurin and its fluorecsence properties//Biophys.Chem.-1985.-V. 23.-P. 79−89
  283. Umbreit W.W., Wood W.A. Gunsalus I.C.The activity of pyridoxalphosphateformation by cell-free enzyme preparations//J.Biol.Chem.-1946.-V.165.-P. 731−732
  284. Underbill E.W. Glucosinolates//Encyclopedia of Plant Physiol.-1980.-V.8.-P.493−511
  285. Van Etten H.D., Bateman D. Studies on the mode of action of the phytoalexinphaseollin//Ibid.-1971.-V. 61.-P. 1363−1372
  286. Van Etten H.D. Antifiingal and hemolytic activity of four pterocarpanphytoalexins//Ibid.- 1972.- V. 62.- P. 795 (Abstr.)
  287. Van den Hruvel J., Van Etten H.D. Detoxication of phaseoUin by Fusarium solanisp. Phaseoli/ZPhysiolPlant Pathol- 1973.- V. 3.- P. 327−339
  288. Vidair C, Hanson M. R. Agrobacterium ttansformed tomato cells replace thehormone requirement for growth of tomato leaf protoplastsZ/Plant Science.-1985.1. N.41.-P. 185−192
  289. Viajaychandra K., Palanichelvam K., Veluthambi K. Rice scutellum induces
  290. Agrobacterium tumefaciens vir genes and T-strand generation/ZPlant Molecular
  291. Wagner G.J. Intracellular localization of vacuolar and cytosol components ofprotoplasts after vacuole isolation/ZPlant Physiol.-1977.-V. 59.-P. 104
  292. Waldrum J.D., Davis E. Subcellular localisation of l A A oxidase activity inpeas//PlantPhysiol-1981.-V. 68.-P. 1303−1307
  293. Wallsgrove R.M., Lea P.J., Miflin B.J. Intracellular localization of aspartatekinase and the enzymes of threonine and methionine biosynthesis in green leaves/ZPlant Phisiol- 1983.- V. 71, N 4.- P. 780−784
  294. Weigent D.A., Naster E.W. Purification and properties of two aromaticaminotransferases in Bacillus subtilis//J. of Biological Chemistry.-1976.-V. 25l.-P. 6974−6980
  295. Weiler E.W., Spanier K. Phytogormones in the formation of crown-gall tumors//Planta.-1981.-V. 153.-P. 326−327
  296. Weiler E.W., Schroder J. Hormone genes and crown gall disease//TIBS.-1987.1. V.87.-P.271−275
  297. Whitaker R.J., Gaines C.G., Jensen R.A. A multispecific quintet of aromaticaminottansferases that overlap different biochemical pathways in Pseudomonas aemginosa//J. of Biological Chemistty.-1982.-V. 257, N. 13.-P. 550−556
  298. White E.P. Alkoloids of the Leguminosae/ZN.Z.J. Sei. and Technol-1944.-V. 25.1. P.137
  299. White H.A., Spencer M. The sites of alkaloid concentration in Lupinus luteustissues/ZCanad. J. Bot- 1964.- V. 42, N 11.- P. 1481−1484
  300. Widholm J.M. Anthranilate synthase from 5-methyltryptophan susceptible andresistant cultured Daucus carota ceUs//Biochem. Biophys. Acta.-1972.-V. 279.-P. 4857
  301. Widholm J.M. Measurement of the fine enzymes which convert chorismate totryptophan in cultured Daucus carota cell extracts//Biochim.Biophys.Acta.-1973.-V. 320.-P. 217−266
  302. Widholm J.M. Cultured carrot cell mutants: 5-methyltryptophan-resistance traitcarried from cell to plant and back// Plant Sci. Lett.-1974.-V.3.-P. 323−330
  303. Widholm J.M. Relation between auxin autotrophy and tryptophan accumulationin cultured plant cell//Planta.-1977.-V. 134, N. 2.-P. 103−108
  304. Wiebe V.J., Sipila P.E.H. Pharmacology of antineoplastic agents inpregnancy//CRC Crit. Rev. Oncol. Hematol.-1994.-V. 16.-P. 75−112
  305. Wightmann F. Pathways of tryptophan metabolism in tomato plants//CNRS.1964.-V. 123.-P. 191
  306. Wightman F. Biosynthesis of auxins in tomato shoots// Biochem. Soc.Symp.1973.-N.38.-P.247−275
  307. Wilhelm P., Friguet B. Epitope localization in antigen-monoclonal-antibodycomplexes by small-angle X-ray scattering// European J. of Biochemistry.-1987.1. V. 164, N. l.-P. 103−109
  308. William J.H. Influence of 5-metthyltryptophan-resistant Bradyrhizobiumjaponicum on soybean root nodule indole-3-acetic acid content//Appl. And
  309. Environm. Microbiol.-1987.- V. 53, N. 5.- P. 1051−1055
  310. Woehl E.U., Dunn M.F. Monovalent metal ions play an essential role in catalysisand intersubunit communication in the tryptophan synthase bienzyme complex //Biochemistry.-1995.-V. 34.-P. 9466−9476
  311. Wolf D. H., Hofifinann M. Tryptophan synthase from yeast. Purification byaffinity chromatography, physical properties // Eur. J. Biochem.-1974.-V. 45.-P. 269 276
  312. Wright A.D. Indole-3-acetic acid biosynthesis in the mutant Maize orangepericarp, a tryptophan auxotroph//Science.-1991.-V. 254.-P. 998−1000
  313. Wright A.D. The maize auxotrophic mutant orange pericarp is defective induplicate genes for tryptophap synthase p // Plant Cell.-1992.-V.4.-P. 711−719
  314. Wyndaele R., Onckelen H. V., Christiansen J. et. all Dynamics of endogenouslAA and cytokinins during the growth cycle of soybean crown gall and untransformed callus// Plant Cell Physiol.- 1985.- V. 26, N 6.- P. 1147−1156
  315. Yamaki S. Isolation of vacuoles from immature apple fruit flesh andcompartmentation of sugars, organic acids, phenolic compounds and amino acids//Plant Cell Physiol.-1984.-V. 25, N. l.-P. 151−166
  316. YanofslQ' C. The enzymatic conversion of anthranilic acid to indole//Joumal of
  317. Biological Chemistry.-1956.-V.223, N.1.-P.171−183
  318. Yanofsky C, Rachmeler M. The exclude of fre indole as an intermediate in thebiosynthesis of tryptophan in Neurospora crassaZ/Biochim. Biophys. Acta.-1958.-V. 28.-P. 640−641
  319. Yanofsky C, Horn V., Bonner M., Stasiowski S. Polarity and enzyme functionsin mutants of the first three genes of the tryptophan operon of Escherichia coli //Genetics.-197L-V.69.-P. 409−433
  320. Yanofsky C, Crawford LP. Tryptophan synthethase// In the Enzymes/ 3"^^^ Ed (Boyer P. Ded), Academic Press., New York- 1972.-P. 1−31
  321. Yanofsky C, Piatt T., Crawford LP., et. all The complete nucleotide sequence ofthe tryptophan operon of Escherichia coli//NAR.-1981.-V. 9, N. 24.-P. 6647−6668
  322. Yanofsky C, Kolter R. Attenuation in amino acid biosynthesis operons//Annu.
  323. Yanofsky C. Tryptophan Synthetase: its charmed liistory//BioEssays.-1986.-V.6,1. N3.--P. 133−137
  324. Yanofsky C. Transcription attenuation//J.Biol.Chem.-1988.-V. 263.-P. 609−612
  325. Zalkin H., Yanofsky C. Yeast Gene trp5: structure, fimction, regulation//The
  326. Joumal of Biological Chemistry.-1982.- V. 257, N. 3.-P. 1491−1500
  327. Zhao J., Last R.L. Immunological characterization and chloroplast localization ofthe tryptophan biosynthetic enzymes of the flowering plant Arabidopsis thaliana//J.Biol. Chemistry.-1995 .-V. 270, N. 11.-P. 6061−6067
  328. Zhao J., Last R.L. Coordinate regulation of the tryptophan biosynthetic pathwayand phytoalexin accumulation in Arabidopsis// The Plant Cell.-1996.-V.8.-P. 22 352 244
  329. Zhao J., Williams C.C., Last R.L. Induction of Arabidopsis tryptophan pathwayenzymes and camalexin by acid starvation, oxidative stress, and an abiotic elicitor//
  330. The Plant Cell.-1998.- V.IO.-R 359−370
  331. Zhi-Long Xiu, Au-Ping Zeng, Wolf-Dieter Deckwer Model analysis concerningthe effects of growth rate and intracellular tryptophan level on the stability and dynamics of tryptophan biosynthesis in bacteria//!. Biothechnology.- 1997.- V. 58.1. P. 125−140
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?