О взаимосвязи аргиназы и биосинтеза пролина в различных органах крыс
Диссертация
Исходя из этих соображений, нами были изучены одновременно активности аргиназы и ферментов биосинтеза пролина в различных органах в процессе онтогенетического развития и при различных физиологических состояниях (беременность, лактация) крыс, В результате проведенных экспериментов было установлено, что в ходе индивидуального развития и при различных физиологических состояниях активность аргиназы… Читать ещё >
Содержание
- Г л, а в, а I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. Аргиназа, биологическое распространение и физико-химические свойства
- 2. Изоферменты аргиназы различных организмов и их физико-химические свойства а) Изоферменты. б) Влияние некоторых активаторов и эффекторов на аргиназу
- 3. Обмен дролина в сравнительном аспекте а) Биосинтез пролина из глутамата б) Биосинтез пролина из орнитина в) Биосинтез пролина из аргинина
- Г л, а в, а П. ОБЪЕКТ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
- Г л, а в, а Ш. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
- I. Аргиназа различных органов эмбриона, новорожденных, нормальных (контрольных), беременных и лактирующих крыс
- 2. " Внутри клеточная локализация аргиназы в различных органах крыс
- 3. Ингибирование аминокислотами аргиназной активности гомогенатов различных органов эмбриона, новорожденных, беременных и лактирующих крыс
- 4. Изоэнзимный спектр аргиназы молочной железы нормальных (контрольных), беременных и лактирующих крыс
- 5. Кинетические свойства (Кт, К1) изоэнзимов аргиназы молочной железы нормальных (контрольных), беременных и лактирующих крыс
- 6. Влияние ионов двухвалентных металлов на активность изоэнзимов аргиназы молочной железы крыс
- 7. Влияние ПХМБ на активность изоэнзимов аргиназы молочной железы крыс
- ОБМЕН ПРОЛИНА
- 1. Биосинтез пролияа в различных органах эмбриона, новорожденных, нормальных (контрольных), беременных и лактирующих крыс
- 2. Изоэнзимный спектр ферментов биосинтеза проли-на молочной железы нормальных (контрольны!) и лактирующих крыс
- 3. Влияние некоторых эффекторов на процессы биосинтеза пролина в молочной железе лактирующих крыс
Список литературы
- Агаджанян А.Х., Арутюнян Л. М., Гукасян М* Г, Взаимосвязь аргиназы и ферментов биосинтеза пролина у жуков фасолевой зерновки Acanthoscelides obectus say -Биолог, журнал Армении, 1980, 33, 6, с.638−643. 5, Агаджанян А. Х., Давтян М. А. О биосинтезе пролина в эмбрионе и гусенице тутового шелкопряда и в листьях шелковицы. Биолог, журнал Армении, 1974, 27, 5, с.19−23.
- Агаджанян А.Х., Заробян Т. Н., Давтян М. А. О биосинтезе пролина у аэробных инфузорий P.multimicronucleatum- Биолог. журнал Армении, 1975, 28, 5, с.30−34.
- АлчудЕЯН Н. Х, Исследование изоферментного спектра аргиназы печени крыс. Биолог, журв онтогенезе крыс. Биолог, журнал Ар4. Алчуджян Н. Х, Давтян М. А. О некоторых физико-химических свойствах: йзоферментов аргиназы печени крыо. Биолог, журнал Армении, 1979, 32, 12, O. I236-I238.
- Арутюнян Т. Г, Карапетян А, Давтян М, А, Некоторые кинетические свойства йзоферментов аргиназы почек в эмбриогенезе кур.- Биолог. журнал Армении, 1982. 35, 12, с.974−980. 13, Арутюнян Т, Г, Карапетян С, А, Ддакуджян Н, Дж. Некоторые кинетические свойства йзоферментов аргиназы печени в эмбриогенезе кур.- Биолог. журнал Армении, I98I, 32, I, с.77−82. 14, Аоланян Г. А, Давтян М. А. Исследование йзоферментов спектра аргиназы почек к р ы с Биолог. журнал Армении, 1976 (а), 29, 2, с.62−65.
- Аоланян Г. А., Давтян М. А. Изучение йзоферментов почек крыс в норме и после введения гидрокорти7. Габриелян Г. А., АкоЕЯН Б.А., Давтян М. А,
- Гасспарян Х.Г. Изоэнзимы аргиназы у дрожжей Candida guilliermondii ВКМ У-42.-Биолог. журнал Армении, 1977, 30, 8, с.31-
- Взаимосвязь аргиназы и ферментов биосинтеза пролива у дождевого червя. I Республ. конф. по биохимии, биофизике и молекулярной биологии, посвященная 60-летию образования Советской
- Гаоспарян Х.Г., Агаджанян А.Х. Lumbricus terКанд. дисс. Ереван, 1
- Изоэнзишый спектр аргиназы у дождевого червя Lumbricus terrestris Молодой научный работник, ЕГУ, Ереван, I98I. В 2(34), C. II9-I23. Об аргяназной активности мозговой ткани.- Вопросы биохимии мозга, изд. АН Арм. ССР, Ереван, 1967, 3, с. 273. О роли орнитинового цикла и его компонентов.- Вопросы биохимии мозга, изд. АН Арм. ССР, Ереван, 1968, 4, с.231−266.
- Давтян М.А. О значении компонентов цикла мочевины в головном мозгу. У Всесоюзная конференция по биохимии нервной системы. Тезисы, Тбилиси, 1968, с. 134, Ферменты орнитинового цикла в головном мозгу. Докт. д и с с Ереван, 1970. спектр аргиназы молочной
- Давтян М.А., Агаджанян А. Х., Арутюнян Л. М. ИЗОЭНЗИМЙЫЙ железы и мозга крыс в период беременности и лактации.- Вопросы биологии,
- Давтян М. А, Агаджанян А. Х, Гасспарян Х. Г. Взаимосвязь аргиназы й ферментов биосинтеза пролина кишечника при регенерации дождевого червя Lumbrlcus terrestris Биолог, журнал Армении, 1982, 35, 8, 0,631−635. 32, Давтян М. А, Алчуджян Н. X, Выделение и очистка изоферментов аргиназы печени крыс. Биология, Межвузовский сб. научных трудов, ЕЕУ, Ереван, 1979, вып.1, с.94−98.
- Давтян М.А., Арутюнян Т. Г., Хачатрян М.А, Изоэнзимный спектр аргиназы при развитии тутового шелкопряда ВотЬух mort L. Биолог, журнал Армении, 1976, 29, 7, с.28−34.
- Давтян М.А., Арутюнян Т. Г., Хачатрян М. А. Некоторые физико-химические свойства изоферментов аргиназы мозга, печени и почек в эмбриогенезе кур. Вопросы биологии. Межвузовский об. научных трудов, ЕГУ, Ереван, вып.2,1981, с.75−89.
- Давтян М.А., Асланян Ж. К., Алчуджян Н. Х., Добрынин Я.В.
- Давтян М.А., Бунятяя Г. А. Торможение включения Н-тимидина раковыми клетками человека под влиянием аргиназы. Биолог, журнал Армении, 1982, 35, 4, с.256-
- Очистка и свойства аргиназы головного мозга крыс. Биохимия, 1970, 35, 2, с. 412.
- Давтян М.А., Бунятян Г.Х, Петросян Л. А. Адаптивные свойства мозговой аргиназы крыс и кур. Вопросы биохимии
- Давтян М.А., Бунятян Г. А., Геворкян Д. М., Баблоян P.O., Петрооян Л, А"
- Давтян М.А., Бунятян Г. Х., Геворкян Д.М, Петрооян Л.А.
- Джакуджян Н.Дж., Арутюнян Т. Г., Хачатрян М. А., Давтян М.А.
- Заробян Т.Я. О биологической роли ферментов орнитинового цикла в ткани головного мозга.- П Всесоюзный биохим. съезд. Тезисы, Ташкент, 1969, 7, с. 4. Две молекулярные формы аргиназы.-Вопросы биохимии мозга, изд. АН Арм, ССР, 1970, 6, 0,
- Ферменты орнитинового цикла при развитии эмбрионов кур.- Биология, Межвузовский сб. научных трудов, ЕГУ, Ереван, 1979, ВЫП.1, с.100-
- Ферменты. М.: Мир, 1966 Пути катаболизма аргинина и биосинтеза пролйна у аэробных инфузорий Paramecium multimicronucieatum -Молодежная конференция по органическому синтезу и биоорганйческой химии, посвящ, ХХУ съезду КПСС. Тезисы, Ереван, 1976. 43, Заробян Т. Я., Агаджанян А. Х., Давтян М. А. Ингибирование аргиназы некоторыми аминокислотами в бесклеточных экстрактах инфузорий Paramecium multimicronucieatum. Биолог, журнал Армении, 1976, 29, 6, с.44−50.
- Исаченков В.А. Иммунохимическое изучение аргиназы, Автореферат канд. д и с с Боровск, 1967.
- Аргиназа кожи, Биохимия, 1948, J3, 3, с.
- Молоко. -В кн.: Молекулы и клетки, М: Мир, 1970, с Л 5 3 Влияние голодания и гидрокортизона на активность аргиназы в тканях крыс и кур, — Биолог, журнал Армении, 1970, 23, 6, C. I8−2I, Внутриклеточная локализация и адаптивные свойства аргиназ тканей уреотелических и урикотеличеоких живот31. Мардашев С Р Семин Л. А,
- Изоферменты аргиназы и i -гуанидинобутиратуреогидролазы в печени кур.Биолог.журнал Армении, 1973, 26, 3, с.18-
- Множественные формы аргиназы печени крысы.-Биохимия, 1982, 47, 12, с.20 222
- Значение SH-групп и гистидаяовых остатков в проявлении активности дрожжевой аргиназы,-Биолог, журнал Армении, 1983,36, 6, с.485−489, Аспарагйн и глутамин в процессе онтогенеза птиц.- Биохимия, 1955,90,0.
- Норре Seylers, Z. Physiol Chem, 1910, 68, p.487.
- Adams Е., Frank L. Metabolism of proline and the hydroxyprolines, Ann. Eev. Biochem., 1980, 49, p.1005−1061,
- Adams E., Lamon M. Prolyl hydroxylase of earthworms substrate specificity of on enzyme from the subcuticular epithelium J. Biol, Chem., 1977, 252, 21, p.7591−7600. 57, Саруханян Ж. Г, Давтян М, А,
- Трапезникова С С Навасардянц Д. Г, Давтян М. А,
- Туманян Л.Р., Чубарян С В Торчян P.O., Мовсесян А.С.
- Austic E.E. Influence of proline deficiency on enzymes of proline metabolism in the chick. Poultry Sci., 1973, 52, p.30. 66, Austic E. E, Nesheim M. C, Arginine ornithine and proline metabolism of chicks. Influence of diet and heredity. J, Nutr., 1971, 101, p.1403−14. 67, Baby T C Coel Sucesh C., Eeddy S.E.E. 68, Bachman B, Y., Low K, B., Taylor A.Z. 69, Baerlocher K., Scriver C, Mohyuddin P. A comparative study of arginase activity in lizards, Physiol. Lool, 1976, 49, 3, p.
- Ееcalibrated linkage шар of Escherichia coli K-12, Bacteriological Eev. 4, 1976, 40, p.116−167. The ontogeny of amino acid transport in rat Kidney, J. Effect of distribution ratios and intercellular metabolism of proline and glycine. Biochem. Biophys. Acta, 1972, 240, p.553.
- Baich A. Proline synthesis in Escherichia coli, a proline inhibitable glutamic acid kinase. Biochem. Biophys. Acta, 1969, 192, p.462−467.
- Baich A, Pructose-6-phosphate and AMP effec-
- Baret R., Mourque M, Charmot J, Sur l*activite arginaseque du tissis hepatopancriatique d*Helix pomatia Lin et d"Helix aspersa. Mull C.E. Soc. Biol., 1969, 165, p.459−466. 76, Bascur L", Gabello I., Veliz M., Gonzalez A, 48. Behrens M. Uber die verfeilung der Lipase und arginase zv/ischen zellkern und Molecular form of human-liver arginase Biochem, Biophys. Acta, 1966, 128, p.149.
- Bhide S.V. Arginase and glucose-6-phosphate dehydrogenase activities in spontaneous Mammary carcinogenesis Br. Cancer., 1971, 25, p.182.
- Bishop S.H., Campbell J.W. Arginine and urea brosynthesis in the earthworm Lumbricus terrestris Сотр. Biochem. Physiol., 1965, 15, p.51. 80, Blumenkrantz N, Automated triple assay for proline, hydroxyproline and hydroxylysine on one single Sample, Chin. Biochem., 1980, 15, 4, p.177.
- Borcic 0., Strous B, Separation of arginase isoenzymes from human tissues by agar gel electrophoresis. «L. klin chem and klin. Biochem, 1976, 4, 11, p.555-
- Boyer P.D., Shaw J.H., Phillips P.H.
- Bradley M.O. Studies on manganese deficiency in the rat. J. Biol. Chem., 1942, 145, P.
- Arginase activity patterns and their regulation during Embryonic Development in liver and kidney. Develop. Biol., 1975, 55, 1 p.1−17.
- Brandriss M. C< Isolation and Preliminary characterization of saccharomyces cerevisiae proline Auxotrophs. J. Вас56. Brandriss M.C., Magasanik В. Prolin an essential intermedicate in arginine degradation in Saccharomyces cerevisiae, „J. Bacteriol“, 1980, 14−5, 5, p. 1405−1410. 86, Brown G.W., Brown W.P., Cohen P.P. Comparative biochemistry of urea synthesis II Levels of urea cycle enzymes in metamorphosis Eana catesbeiana todpoles. J. Biol. Chem., 1959, 254, p.1775.
- Brown G.W., Cohen P.P. Comparative biochemistry of urea synthesis J. Biol. Chem., 1959, 254, 7 p.1769.
- Cabello I., Gadreisic A., Katalinic V., Prajoux V. Urea synthesis in brain. J. Neurochemistry, 1966, 15, 8, p.
- Effect of a tocopherol phosphate, o-tricresyl phosphate and unsaturated P.A. on arginase activity of rat and guinea pig liver. Bol. Soc. Biol. Santiago Chile, 8, 157, 1951, 8, p.157. 90, Cabello I., Prajoux v., Plaza M. Immnodiffusion studies on human liver and erythrocyte arginase Biochim. Biophys. Acta, 1965, 105, p.585−595.
- Campbell I. W, A comparative study of molluscan and mammaliar arginases. Compar. biochem and Physiol., 1966, 18, P.179.
- Carlisky N.J., Betbol В., Grocia A, Barrio A.A., Lew V.Z. 95, Castaneda M., Martuscelli J., Mora G. I,
- Chan P.Y., Cossins E.A. The catabolism of L -arginina by Properties and subcellular distributions of ornithine cycle enzymes in amphibian kidney. Сотр. Biochem. Physiol., 1968, 25, p.
- Neurospora crassa. Biochem. Biopbys, Acta, 1967, 141, p.276-
- Arginine methabolism in Sacc: haromyces cerevisiae. Some general properties of yeast arginase. Plant Cell. Physiol. 1975, 14, p.641.
- Clementi A. Arginase II, a? he distribution of arginae in the organism and in the class vertebrates Atti Accad, Lincei, 1914, 25, p.612.
- Coke E.G., Cabello I., ladresic A., Schub W., Prajoux V.
- Costilow E.N., Laycock Z. Effect of Mn in diet on liver arginase and on evolation of transplantable fusocellular sarcoma of white rat Bol. Soc., Biol. Santiago Chile. 1951, 9, 52-
- Proline as an intermedide in the reductive deamination of ornithine to -aminovalerianic acid, J. Bacter., 1968, 96, 4, p.1011.
- Costilow E.N., Laycock Z. Eeactions involved in the conwersion of ornithine to proline in Clostridia J. Bacter, 1969, 100, 62, p.666.
- Davis E.H. Utilization of exogenus and endogenus ornithine by Neurospora crassa. J. Bacter, 1968, 96,2, pv589.
- Eagle H., Washington C.L., Levy M, End product control of amino acid synthesis by cultured human cells. J. Biol. Chem. 1965, 240, p.59Urea synthesis in the living rat brain Nature, 1961, 191, p.288. -5950.
- EdlbaCher S., Eothler H. Arginase Z. Physiol Chem., 1925» 145, p.
- Beitrage zur Kenntnis der Arginase III Mitteilung, Argininunsatz und Sexualitat Z, Physiol, Chem, 1925, 148, p, 275.
- Faroogui I.Z., Sharma E.N., Saxena K.C. Purification Ее properties of quinea pig liver arginase Inclian J, Biochem, and biophys, 1978, 15, 5, p, 200−205.
- Parooqui I.Z., Sharma E.N., Saxena K. C,
- Parron P. Purification Ее properties of quinea pig skin arginase, Indian J. Biochem. and Biophys, 1980, 17i 2. p.122−126, Arginase isoenzymes and their deteotion by catalytic staining in starch gel, Analyt, Biochem, 1975″ 55″ p, 264−268,
- Polley S.I., Greenbaum A.L. Decrease in the arginase of the liver and mammary gland in adrenalectomized lactating rats as compared with pairfed controls. Nature, 1947, 160, p.364.
- Gamper H., Moses V. Enzyme organization in the proline biosynthesis pathway of Escherichia coli. Biochem. Biophys. Acta, 1974, 354, p.75−87.
- Gasiorowska I., Porembska Z., Mochnacka I.
- Gasiorowska I., Parembska Z., Jachimowicz J., Mochnacka I.
- Geyer J. V/., Dabich D. Eapid method for determination of arginase activity in tissues homogenates. Analyt. Biochem., 1971″ 39″ p.412−417.
- Glass E.D., Knox ?/.E. Arginase isozymes of rat mammary gland liver and other tissues. J, Biol.Ghem., 1973, 248, 5, p.5785−5
- Studies on ox-brain arginase. Acta Biochem. Polon., 1969| 16, 2, p. l75lS
- Isoenzymes of arginase in rat tissues. Acta Biochem. Polon., 1970, 17, Р.19-ЭО.
- Grassman M., Hermann H., Jan ov/sky 0
- Grazi E. Arginase I. Electrophoretic purification of the enzyme Z. Physiol. Chem., 1958, 312, p.
- Molecular properties and metabolic control of the «ureotelic» arginase from chicken liver. Acta itaminol et enzymol., 1973, 27, 1−4, p.37−50.
- Grazi E, Magri E, Molecular characteristies chicken liver arginase, Bioch. J, 1972, 126, p.667−674.
- Grazi E., Magri E., Balboni G, On the control of arginine metabolism in chicken kidney and liver. Eur. J. Biochem. 1975, 60, 2, p.431−436.
- Grazi E.E., Eossi N., Sangiorgi G. Iarther characterization of a new arginase from chicken liver inactivation by АТФ Ital. J. Biochem., 1969, 18, 6, p.426−438.
- Grazi E., Sangiorge G. Protein synthesis regulation by arginase in chicken liver. Experient, 1971, 27, 3 p.255−256.
- Greengard 0., Sahib M. K, Knox W.E. Developmental formation and distribution of arginase in rat tissues Arch. Biochem., Biophys. 1970, 157, p.477−82. 124-, Greenstein J.P., lenrette V/., Mider G., V/hite J. Chemical studies on components of normal and neoplastic tissues V. The relative arginase activity of certain tumors and normal control tissues. J. Hatn. Cancer. Inst., 1941, 1, p.687.
- Grille M.A. Urea cycle in the liver or the hyperthyroid rat clinica chimica Acta, 1964, 10, p.259.
- Grille M.A. Metabolism of carbamyl phosphate in donkey liver. Ital J. Biochem., 1974, 23, 4, p.265−266.
- Gurd P.E.N. In methods of Enzymology, 1967″ 11, p.552.
- Harell D, Sokolovsky M. But-liver arginin Isolation and Molecular properties, Eur. J. Biochem., 1972, 25, 1, p.102−108.
- Hataf В., Sfez M. Evolution de Iactivite arginazique du rein au cours du developpement post-natal, chez le cobaye et le rat albinos. Compt. Eend. Soc. Biol., 1955, 19, p.81.
- Hellerman L./ Stock C.C. Activation of enzymes V. The specificity of arginase and the non-enzymatic hydrolysis of quanidino compounds, Activating metal ions and liver arginase. J. Biol, Chem, 1958, 125, 2, Р.771.
- Herzfeld A., Knox W. E, The properties developmental formation and estrogen -induction of ornithine aminotransferase in rat tissues. J. Biol. Chem. I968, 243, p.5527−5552.
- Hill D.Z., Chambers P. Enzymes metabolizing -pyrrolin- 5-carboxylate in rat tissues Biochem. J., 1977, 166, p.95−105. The biosynthesis of proline by Tetrahymena pyriformis, Biochem. Biophys. Acta, 1967, 148, 2, p.455.
- Hirsch-Kobb H., Greenberg D.M. Molecular characteristics of rat liver arginase, J. Biol.Chem., 1968, 245, P.6I25−6I29.
- Hirsch-Kolb H., Hein-John P., Коlb-Helmut J., Greenberg D.M. Comparativer physical chemical studies of mammalian arginases Сотр. Biochem.Physiol.1970,57,5, p.545.
- Hirsch-Kolb Н., Kolb H J Greenberg D. M, Nuclear magnetic resonance studies of manganese binding of rat liver arginase. J. Biol. Chem. 1971, 246, p. 395−401.
- Hosoyama Y. The reversible inactivation of rat liver arginase at low Eur J. Biochem., 1972, 27, 1, p.48.
- Hrabetova E., Tupy L. J, Quantitative determination of proline by paper chromatography. J. Chromatogr. I960, 3, 9, p.199−201.
- Hunter A., Dauphines I. A, The distribution of arginase in fishes and other animals. Proc, Eoy Soc. London, B. 1924, 97, p.224.
- Hunter A, Davms S. E, The inhibition of arginase by amino acids. J. Biol. Chem. 1945, 157, p.427.
- Hunter E. L, Markert C.L. Histochemical demonstration of enzymes separated by zone electrophoresis in starch gels Science N. J. 1957, 125, p.1295.
- Kaysen G, A, Strecker H.J. Purification and properties of arginase of rat kidney. Biochem. J., 1973, 135, p.779−788.
- Kesava Eao K.V., Pais S.E., Bapat G.V. The inhibition of arginase by proline in cell-free extracts of mouse mammary tumour, Brit, J. Cancer, 1974, 30, 2, p, 129−135.
- Kegava Eao K. V, Eeddy S.E.E., The inhibition of sheep liver arginase by some o. -amino acids Int,
- Enzyme patterns in fetal, adult and neoplastic rat tissues (Karqer, Basel, 1976).
- Kochalcian C.D. The effect of castration and various steroids on the arginase activity of the tissues of the mouse. J. Biol. Chem., 195, 155, p.597.
- Eochakian C.D., Endahl B.E., Hall N. D, Arginase activity of the salivary glands and its regulation by androgens. Proc. Soc. Exper. Biol.Med., 1955, 89, p.289.
- Kossel A., Dakin H.D. Uber die Arginase Z. Physiol Chem., 1904, 41, p.521-
- Neitere Untersuchungen Uber fermentative Harnstoffbildung. Z, Physiol. Chem., 1904,(a) 42, p.181.
- Kowaloff E.M., Granger A.S., Phang I.M.
- Krebs H.A. Alterations in proline metabolism enzymes with mammalian development Metabolism 1976, 25, p.1087−9. The oxidation of d (+) proline by d-amino acid oxidasa, Enzymologia 1959, 7, p.55−57. 153, Krebs H.A., Henseleit K, Untersuchungen Uber die Harnstoffbildung in Tier-Korper. Z. Physiol. Chem., 1952, 55, p.210.
- Krishna E.V., Beiestein P., Leisinger T. Biosynthesis of proline in Pseudomonas aeruginose Properties of I glutamyl phosphate reductase j and -pyrroline-5-carboxylate reЛ
- Krishna E.V., Leisinger T, Biosynthesis of proline in Pseudo monas aeruginosa. Partial purification and characterization of -glutamyl kinase, Biochem. J, 1979″ 181, 1, p.215−222.
- Kureles B. Catabolic path of arginine and NAD regeneration in the parasite, Biochem. Physiol. 1973, 51, p.1351.
- Laishley E.Y., Bernlohr E. W, Regulation of arginine and proline Gatabolism in Bacillus licheniformis. J. Bacter., 1968, 96, p.522.
- Lange K, Kossmann K. T, Verbreitung von arginase Jungengewabe von saugetieren. Naturwissen schaften, 1963, 21, p.50.
- Legaz M.E., Vicente C, Endogenous inactivators of arginase Ъ-arginine decarboxylase and agmatine amidinohydrolase in Evernia prunastri thallus. Plant. Physiol, 1985, 7, 2, p.300−302.
- Lisowska-b!lyjak L G? omaszewski L Hryckiewicz L.
- Makoto U.I., Heino M.D., Charles H, Intestinal arginase in vertebrates and invertebrates Сотр. Biochem, Physiol, 1978, 61, В., p.55-
- Inhibition of the growth of cultivei cells by arginase and soluble proteins from mouse shin. Israel. L. of medical Sciences, 1968, 4, 6, p.1216−1222.
- Markert C.L., Moller P. Multiple forms of enzymes. Tissue ontogenetic and species specific patterns, Proc. natn. Acad, Sci. USA, 1959, 5, p.755−765.
- Matsuzawa T. Molecular varieties of isozymes Experimenta, 1968, 24, p.977−1
- Purification and characterization of pyrroline-5-carboxylate reductase from bovine retina. Biochem. Biophys, Acta, 1982, 717, p, 215−219,
- Menne F., Kossmann K., Lange K" 137. Mepham G?.B., Linzell J.L. Uber de Entstehung von harnstoff in myocard, J, Physiol. Chem., 1965, 352, p.51. A quantitative assessment of the contribution of individual plasma amino acids to the synthesis of milk proteins by the goat mammary gland Biochem, J, 1966, 1, 101, p.76−85.
- Mepham T.B., Linzell J.L. Urea formation by the lactating Goat Mammary gland. Nature, 1967, 214, p.507−508.
- Mezl V.A., Knox W. E, Metabolism of arginine in lactating rat mammary gland. Biochem. J, 1977, 164, 1, p.105−115.
- Middelhoven W.J. The pathway of arginine breakdov/n in saccharomyces cerevisiae, Biochem, Biophys. Acta, 1964, 95, p, 650−652,
- Middelhoven W.J. Induction and repression of arginase and ornithine transaminase in bakeis yeast Antnie Von Leev/enhock, 1970″ 36, 1, p.620.
- Miler M., Stewart E. Pyrroline-5-carbo3cylic acid reductase from soyban leaves, Phytochemistry, 1976, 15″ p.1855.
- Mimic-Oka I., Cupic z., Japundzic J. Effect of adrenal function on level of hepatic and extrahepatic arginase. Experientia. 1971| 27, 12, p. 1477−178.
- Mohamed M.C., Greenberg D.M. Liver arginase I. Preparation of extracts of high potency, chemical properties, activation inhibition and pH activity Arch.Biochem., 195, 8, p.349.
- Mora J., Martuscelle J., Ortiz-Pineda J. Soberon G,
- Mora J., Tarrab E., On the structure and function of different arginases Biochem. Biophys. Acta, 1966, 118, p.
- Characteristics of arginases from ureotelic and non-ureotelic animals. The regulation of urea-biossinthesis enzymes in vertebrates. Biochem, J, 1965, 96, p.28.
- Morris C.I., Thompson I.E., Jonson C. M, Metabolism of glutamic acid and N-acetyl-glutamic acid in leaf discs and cell-free Extracts of nigher plant. Plant Physiol, 1969. 44, p.1025.
- Muszynsha G., Eeifer Y. Purification, properties and inhibition of plant arginase Acta biochim. polon, 1968, 15, 1, p.55−66.
- Muszynska G., Eeifer Y. 0?he arginase inhibitor from Sunflower seeds Purification and inhibitory properties. Acta Biochem, Polonica, 1970, 17, 4, p.247−252.
- Muszynska G., Severina L.O., Lobyreva L. W, Characteristics of arginases from plant, ureotelic and uricotelic organisms «Acta biochim pol.» 1972, 19, 2, p, 109−115.
- Nakamura N., Kimura K., Fuoita M. Purification and properties of L-arginase from Bacillus subtilis, Agr. Biol. Chem., 1973, 57, 12, p.2827−2833.
- Nichibe H., Makino H. Investigation of arginase isozyme in erythrocyte Chin.Chim. Acta., 1971, 34, 3, p.40−414.
- Noguchi M., Koiwai A, Tamaki E. Studies on nitrogen metabolism in tobacco plants. Part VII. д -pyrroline-5-carboxylate reductase from -Biochem. J., 1965f 96, p.588.
- Paik W.K., Metzenberg E.L., Cohen P.P.
- Palacios P., Huitron G, Soberon G. Biochemical studies of amphibian metamorphosis. J. Biol. Chem., I960, 43, p.683-
- Studies on the advent of ureotelism the effects of bivalent cation on the capacity of the hepotic arginase of the Mexico axolete to hydrolase endogenous arginine Biochem. 1969, 114, 3, p.449−454.
- Passen S., Schults E.B. Is a urea cycle present in insects Biochem. J., 1978, 174, p.31. Use of the shope Papilloma virus induced arginase as a biochemical marker in vitro, virology, 1965, 26, p.122.
- Patnaik S.K., Paulose C.S., Srivastava S. K, Manjula M., Singh A.K., Kumar D.
- Peraino C, Pitot H.C. Proline synthesis and degradation in a mammalian deviation hepatoma. Biochem.Biophys. Acta, 1962,62, p.585-
- Comparative studies on arginase of the liver of some vertebrates. Indian, J. Exp.Biol., 1976, 14, 1, J.,
- Porembska Z Baranczyk A, Jachimov/ich J 195- Porembska Z., Gasirowska J, Mochnaska J, Arginase isoenzymes in liver and kidney of some mammals. Acta Biochem. Pol., 1971, 18, p.77-
- Isolation of arginase and guanidinobutyrate ureohydrolase from hepatopancreas of Helix pomatia. Acta, Biochem. Polon, 1968, I5, I7I, p. lSL,
- Porembska Z, Kedra N, Arginase isoenzymes in human tissues Bull. Acad, Polen, Sci. Ser. Biol., 1972, 19, p.635. 197. Rao M. V, Kama, Meshra 0, P, Samthanam K., Vijayarashavan P.K.
- Eapport E, W, Yang M, E:., a? obe S, S.
- Eatner S, Morrel H., Garavalho E, Studies on dermal wound heal thing in experimentally injured rats: role of arginase, Nutr, Eepts, Int, 1980, 2, 22, p.167−172, Insect Biochem. 1976, 6, p, 549−52, ЦИТ. no Adamc, Prank, 198O.) Insect Biochem, 1979, 9, p.19−22. (цит. no Adamc, Prank, 198O), Enzymes of arginine metabolism in brain Arch, Biochem, Biophys., 1960., 91, p.280.
- Eeddy S.E.E., Campbell I. V> A low molecular weight arginase in the earthworm, Biochem. Biophys, Acta, 1968, 159, p.557−560,
- Eeddy S.E.E., Campbell I.W. Arginine metabolism in insects. Eole of arginase in proline formation during silkmoth development. Biochem. J. 1969,(a) II5, p.495−503.
- Eeddy S.E.E., Campbell J. V/. Arginine metabolism in insects Properties of insect fat body arginase. Сотр. Biochem. Physiol. 1969, 28, p.515,.
- Eeddy P.U.M., Eamana Eao J.V. Inhibition of arginase in sheep brain homogenates by some 1-amino acids. Experimenta, I98I, 57″ 8, p.814.
- Eoberts E., Prankel S. Urea and ammonia content of mouse epidermis Arch. Biochem. Biophys, 1949, 20, p.586.
- Eogers S. Induction of arginase in rabbit epithelium by the shope rabbit Papilloma virus Nature. 1959,185,p. 1
- Types of arginase in rat tissues, Enzyme, 1975, 20, 5, p.505−51.
- Observations on intracellular distribution of arginase in rat liver. Pederat. Proc., 12, 260, 1955.
- Rosenthal 0., Gottlieb В., Gorry J.D. Intracellular distribution of hepatie arginase and its solubilization by by divalent cations. Pederat. Proc., 15, 284, 195,
- Eosenthal 0., Gottlieb В., Gorry J.D. Vars H.M.
- Eoss G., Dunn D., Jones M. E, Influence of cations on the intracellular distribution of rat liver arginase, J, Biol. Ghem, 1956, 223, p.469−478, Ornithine synthesis from glutamate in rat intenstinal mucose homogenates evidence for the induction of glutomate to -glutamyl semialdehyde, Biochem, Biophys. Ees, Commun. 1978, 85, p, 140−147.
- Eossi Ы., Grazi E, Characterization of a new type of arginase from chicken liver. Eur. J. Biochem. 1969, 7, p.38−352. 215, Eossmiller J.D., Hoekstra W.G. Hexadecane-induced hyperkeratinization of guiana pig skin. II, Arginase activity in normal and hexadecanetreated epidermis. J, Inves Dermatol., 1965, 5″ p.
- Purine and Pyrimidine inhibitors of arginase. Biochem. et biophys. acta, 1975, 410, p.165−166.
- Sacktor В., Childress C.C. The metabolism of proline in insect flight muscule and its significance in stimulating the oxidation of pyruvate. Arch. Biochem, Biophys. 1967, 120, p.585−588.
- Sakai Т., Murachi C. Purification and some properties of liver arginase. Physiol. Chem, Physics, 1969, 1, p.517−335.
- Sanderson K.E. Bacteriol. Rev., 1972, 36, p.558−586.
- Schimlce E.T. ЦИТ.ПО Adams, Prank, 198O) Adaptive characteristics of urea cycle enzymes in the rat, J. Biol. Chem. 1962(a), 237i p.459−68.
- Schimke R.T. Repression of enzymes of arginase biosynthesis in man. Biochem. Biophys. Acta, 1962(b), 62, p.599−601,
- Schimke E.T. Studies on factors effecting the levels of urea cycle enzyme in rat liver. J. Biol. Chem., 1963, 238, 1012.
- Schimke E.OD. The importance of both synthesis and degradation in the control of arginase levels in rat liver, J, Biol. Chem., 1964-, 239, p.3808−3817.
- Shils M.E., McCollum E.V. Conversion of glutamil acid to proline, Poultry Science, 1975, 52, p.
- Further studies on the symptoms of M deficiency in rat and mouse, n** J. Nutrition, 1945, 26, 1.
- Show C.E. Isozymes: Classification Frequency and rignificance International E&- view of cytology, 1969, 25, p.297−332.
- Smith A.D., Benziman M., Strecker H.I.
- Smith M.E., Greenberg D. M, The formation of ornithine from pro line in animal tissues Biochem. J. 1967, 104, p.557, Preparation and properties of par— tially purified glutamic semyaldehyde reductase J. Biol. Chem., 1957, 226, 1, p.317−327.
- Sporn M.B., Digman W., Defalco A, Davies E.K.
- Sporn M.B., Digman W., Defalco A., Davies E.K. Formation of urea from arginine in the brain of the living rat. Nature 1959,(a) 185, p.1520. The synthesis of urea in the living rat brain. J. Neurochem., 1959, 5, p.62.
- Tamir H., Ratner S. Enzymes of arginine metabolism in chicks. Arch. Biochem. Byophys, 1963, 102, p.249−258.
- Tarrab E., Eodriguez I., Huitron C Palacios E, Soberon G.
- Theuvenot D. Sur Iintervetion dune enzyme phosphory lant Iacide glutamicque dans la premici etope. de biosynthesis de la proline chez saccharomyces cerevisiae. These dock Ing. Univ. Nancy, Diss., 1971, 8, p.580.
- Traniello S., Barsacchi E., Magri E., Grazi E. The localization of ornithine aminotransferase in the fat body of Molecular characteristics of chicken kidney arginase. Biochem, J. 1975 145, p. 153-
- Molecular forms of rat liver argi nase. Isolution and characterization Eur. J. Biochem., 1974, 49, p.457−468. 257, Tsuyama S., Daikoku F., ?adano A., Miura K, blowfly. Aldrichina grahami. Сотр. Biochem. Physiol. 1978, 60 B2, p. 125−130.
- Tsuyama S., Higashino Ш., Miura K, The localization of arginase in the blowfly, Aldrichina grahami, during larval grov/th Comp, Biochem
- Vaca G., Mora ЛС. Nitrogen regulation of arginase in Neurospora crassa. J. Bacteriol. 1977, 151, 5, p.719.
- Valle D., Biaese M, Phang J.M. Increased sensitivity of limphocyte /d -pyrroline-5−2arboxylate reductase to inhibition by proline with transformation. Nature, 1975″ 255t p.214. 245. «Van Scott E.J. Studies on the arginase activity of the skin. J. In vest, Dermat. 1951, 17, p.21.
- Vielle-Breitburd P. Yibard Nicole et Orth G.M.C.R. Acad Sci. D., 1971, 272, 17, p.2258−61.
- Vielle-Breitburd F., Orth G. Rabbit liver L-arginase Purification properties and subunit structure. J. Biolog. Chem., 1972, 247, Histone metabolism. Fade. Proc., 1962, 21, p.156. 5, p.1227−1255.
- Vogel H.J., Davis B. D, Glutamic--semialdehyde and zs!-pyrroline-5-carboxylic acid intermediates in the biosynthesis of proline
- Vogel E.H., Корас H.I. Glutamic -semialdehyde in arginij ne and proline sintesis of Neurospora: a mutant-tracer analysis. Biochem. Biophys. Acta p. 505−510. 1959» 2, 36,
- Wadano A. Proline synthesis from glutamate in the mitochondria isolated from a blowfly Aldrichina grahami, Experientia., 1980, 36, 9, p.1028−1029.
- Wadano A., Yamomoto K., Yoshida K., Miura K.
- Wasmuth J.I., Caskey Ф, 251. Yip M.G., Knox W. E, Pyrroline-carboxylate reductase of a blowfly Aldrichina grahami. Insect Biochem., 1976, 6, p.657. «Cell», 1976, 8, p.71−77. ЦИТ. no Adams, Prank, 1980). Function of arginase in lacting mammary gland. Biochem J. 1972, 127, p.893−899.
- Yoshida K., Wadano A., Miura K. Metabolism of proline and its physiological significance in a blowfly Aldrichina grahami. Insect. Biochem. 1977, 7, p.51−56.
- Yoshinaga F, Takeda Y., Okumora S. Glutamate kinase activity in Brevibacterium flovum Relationship between L-proline and L-glutamine biosynthesis. Biochem, Biophys, Res. Commun., 1967, 2, 27, p.143−149. 254, Yoshinaga P., Tsuchida Т., Agr. Biol. Chem., 1975, 39, p.1269−1273. ЦИТ. ПО Adams, Prank, I98O)