Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Технология получения белковых гидролизатов из гидробионтов электрохимическим способом для производства микробиологических питательных сред

Диссертация: Технология получения белковых гидролизатов из гидробионтов электрохимическим способом для производства микробиологических питательных сред
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Исследованы процессы деструкции дисульфидных связей и образование сульфгидрильных групп в рыбных белках и в БСА (выбранном для сравнения) в процессе их экстракции и растворения электрохимическим и щелочными способами. Показаны преимущества электрохимических способов обработки, обеспечивающих полную экстракцию белков, при меньшей степени их деструкции по -8−8- связям и большей концентрации… Читать ещё >

Содержание

  • АНАЛИТИЧЕСКИЙ ОБЗОР
  • 1. Белковые гидролизаты и концентраты из гидробионтов
    • 1. 1. Сырье для получения белковых гидролизатов и концентратов
    • 1. 2. Применение белковых гидролизатов и концентратов из гидробионтов в качестве основ микробиологических питательных сред
    • 1. 3. Сравнительный анализ получения белковых гидролизатов и концентратов из гидробионтов
      • 1. 3. 1. Экстракционный способ
      • 1. 3. 2. Биологические способы (ферментативный гидролиз и автопротеолиз)
      • 1. 3. 3. Химические способы
        • 1. 3. 3. 1. Кислотный гидролиз
        • 1. 3. 3. 2. Щелочная экстракция
      • 1. 3. 4. Электрохимическая технология экстракции белков

Технология получения белковых гидролизатов из гидробионтов электрохимическим способом для производства микробиологических питательных сред (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Современные направления развития рыбообрабатывающей промышленности предусматривают разработку комплексных, малоотходных технологий переработки гидробионтов. Предпосылками создания таких технологий, в первую очередь, являются: — изменение видового и размерного состава уловов, появление новых объектов промысла, потери большой доли белка в виде отходов при использовании традиционных методов переработки гидробионтов.

Одним из возможных путей решения проблемы утилизации нетрадиционного сырья, рыб пониженной товарной ценности, мелких панцирьсодержащих гидробионтов и отходов от их переработки является создание технологий получения из них белковых гидролизатов и концентратов. Благодаря комплексу ценных свойств белковые гидролизаты и концентраты из гидробионтов используются в пищевых, медицинских, кормовых и технических целях. Существующие способы получения белковых гидролизатов и концентратов, основанные на использовании ферментных препаратов, кислот или щелочей, не позволяют получать целевые продукты стандартизованного высокого качества и осуществлять комплексную переработку белоксодержащего сырья без нанесения экологического ущерба окружающей среде.

Одним из перспективных способов переработки гидробионтов для получения из них белковых гидролизатов и концентратов является электрохимический способ, основанный на обработке белоксодержащего сырья в водных растворах электролитов под действием постоянного электрического тока, позволяющий в одном технологическом цикле получать все ценные компоненты сырья высокого качества (Маслова Г. В., Куприна Е. Э., 1991).

Известно, что в нашей стране остается актуальной проблема дефицита микробиологических питательных сред различного назначения, а также сырья для их получения. Поэтому исследование возможности получения белковых гидролизатов электрохимическим способом с целью создания на их основе микробиологических питательных сред представляет большой научный и практический интерес.

Перспективность использования почвенной бактерии Bacillus mucilaginosus как продуцента биологически активных веществ в сельском хозяйстве, медицине, технике (Виноградов Е.Я., Няникова Г. Г., 1990), явилась основанием для разработки белковой основы питательной среды для глубинной ферментации этого микроорганизма с целью получения кормового белка, удобрений и др.

Работа выполнялась в соответствии с Отраслевой программой Государственного комитета Российской Федерации по рыболовству «Научно-техническое обеспечение развития рыбного хозяйства России», раздел 04 «Технология и техника переработки гидробионтов».

Цель работы. Разработка технологии получения белковых гидролизатов из гидробионтов электрохимическим способом для их использования в качестве белковых основ микробиологических питательных сред.

Для достижения поставленной цели потребовалось решить следующие задачи:

— выбрать способ электрохимической экстракции белков из белоксодержащего сырья с учетом их максимального выхода в рамках существующей комплексной технологии переработки ракообразных;

— разработать технологическую схему процесса получения белковых основ микробиологических питательных сред электрохимическим способом;

— оптимизировать параметры электрохимической экстракции и гидролиза белкового сырья для получения белковых гидролизатов с заданными свойствами;

— оценить возможность использования электрохимических гидролизатов из ракообразных, в качестве белковых основ микробиологических питательных сред, разработать и оптимизировать питательную среду для ферментации Bacillus mucilaginosus;

— исследовать влияние электрохимической обработки сырья на процессы экстракции белков и качество получаемых из них гидролизатов.

Научная новизна. Научно обоснованы и экспериментально подтверждены принципы электрохимической экстракции белков из гидробионтов, основанные на действии образующихся в результате электролиза воды ОН" -ионов и ряда низкомолекулярных продуктов, обуславливающих окислительно-восстановительный потенциал среды.

Показано, что при электрохимическом способе получения белковых гидролизатов, кроме значений pH и ионной силы, определяющее влияние оказывает наличие восстановительных свойств у экстрагента, величина которых, выраженная через окислительно-восстановительный потенциал (Eh), должна быть не выше минус 620±-10мВ.

Предложен химизм процессов электрохимической экстракции и гидролиза белков, основанный на способности экстрагентов восстанавливать белки с разрывом преимущественно дисульфидных связей и образованием тиоловых групп под действием восстановителей (Н*, Н2 и др.), образующихся в процессе электролиза воды. Причем подавление процессов деструкции поC-S-связям, ответственным за образование вредных побочных продуктов, обеспечивает получение белковых гидролизатов высокого качества.

Впервые на основе исследования фракционного состава и окислительно-восстановительных свойств растворов белков дана качественная и количественная интерпретация процессов экстракции и гидролиза белков из гидробионтов электрохимическим способом.

Практическая значимость. Разработана электрохимическая технология экстракции и гидролиза белка из ракообразных, позволяющая в условиях непрерывного производственного процесса в одном технологическом цикле получать, наряду с хитином, стерильные белковые гидролизаты 8 микробиологического назначения без применения традиционных химических реагентов и ферментных препаратов (положительное решение о выдаче патента на изобретение, заявка № 99 115 950/13(16 745), 2000 г.).

Разработана и утверждена нормативная документация на белковый гидролизат микробиологический «Протеинэл», получаемый электрохимическим способом (ТУ 9283−013−472 437−2000 и Технологическая инструкция).

Получены положительные результаты при использовании электрохимических белковых гидролизатов из ракообразных в качестве основы микробиологических питательных сред для выращивания почвенных бактерий рода Bacillus и рода Pseudomonas и микроорганизмов семейства Enter obacteriaceae.

Разработаны питательные среды для глубинной ферментации Bacillus mucilaginosus с целью получения кормового белка, а также технологическая схема процесса получения этого продукта.

ВЫВОД.

Замдиректора по научной работе.

А.Г.Мухленов.

5.5.

Заключение

.

В результате сравнительного анализа электрохимических способов экстракции белков из гидробионтов с традиционным, щелочным способом, показано преимущество использования первых, так как они позволяют достигать степени экстракции 95−99% при концентрации ОН" -ионов всего 0,1% и таким образом, осуществлять процесс в «мягких» условиях. Экстракция -0,1% раствором гидроксида натрия обеспечивает степень экстракции белков всего 38−40%.

Показано, что при электрохимическом способе получения белковых гидролизатов, кроме значений рН и ионной силы, на процесс их экстракции определяющее значение оказывает наличие восстановительных свойств у экстрагента, величина которых, выраженная через окислительно-восстановительный потенциал (ЕЙ), должна быть не выше минус 620±-10мВ.

Исследован фракционный состав белков рыбной ткани и впервые установлена взаимосвязь концентрации этих белков со значениями окислительно-восстановительных потенциалов их растворов. Показано, что водои солерастворимые белки имеют окислительно-восстановительный потенциал в области положительных значений и при растворении вызывают уменьшение значений ЕЬ экстракта на величину 40±5мВ/г и 95±5мВ/г, соответственно. Щелочерастворимые белки имеют окислительно-восстановительный потенциал в области отрицательных значений и при растворении вызывают уменьшение значений ЕЬ экстракта на величину 40±5мВ/г.

Исследованы процессы деструкции дисульфидных связей и образование сульфгидрильных групп в рыбных белках и в БСА (выбранном для сравнения) в процессе их экстракции и растворения электрохимическим и щелочными способами. Показаны преимущества электрохимических способов обработки, обеспечивающих полную экстракцию белков, при меньшей степени их деструкции по -8−8- связям и большей концентрации сульфгидрильных групп, что свидетельствует о меньшем содержании вредных побочных продуктов, обычно образующихся при деструкции белков поС-Бсвязям при щелочной экстракции.

На основе проведенных исследований процессов массопереноса, изменения ЕЬ, рН, концентрации дисульфидных, сульфгидрильных и аминных групп и фракционного состава белков при их экстракции предложен химизм экстракции белков из белоксодержащего сырья при электрохимическом способе его обработки.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Л.И., Дубровская Т. А. Технология продуктов из океаническихрыб. — М.: Агропромиздат, 1988. — 209с.
  2. В.П. Изменения мяса рыбы при холодильной обработке.Автолитические и бактериальные процессы.- М.: Агропромиздат, 1981. 221с. 3. lebsen I.W. Proteins in Fish Muscle // In Report on РАО International Conf. on Fish in nutrition, 1961.-P.168−174.
  3. Tarky W., Agarwala O.P., Pigott G.M. Protein hydrolysate from fish waste //J.Food Sci. — 1973. — V.38, № 6. -P.917−918.
  4. Л.И. Пищевая и биологическая ценность рыбы // Рыб. хоз-во.1988. -№ 2.-С.61−63.
  5. Л.И. Безотходные технологии нерыбных объектов // Рыб.хозво.- 1989.-№ 6.-С.89−92.
  6. Н.М., Леваньков С В . Использование отходов от разделки крабов //Рыб.хоз-во. — 1988. — № 4. — 75−78.
  7. Пат. № 4 199 496 США, МКИ, А 23 J 1 / 04. Process for recovery of chemicalsfrom shell of crustacea / Q.P.Peniston, E.L.Johnson (USA).- Заявл. 25.06.78- Опубл.22.04.80.
  8. Jaswal A.S. Amino acid hydrolysate from crab processing waste // J. Food Sci.1990. — V.55, № 2. — P.379−386.
  9. Lopez-Beniti M. , Pastoriza L., Sampedro G. Metodes de extraccion de proteinade patexo (Polybins henslowy Leach) // Inf.tech.Inst.invest.pesq. — 1984. — № 118. -P.3−16.
  10. Suryanarayana Rao S.V. Preparation and microbiological evaluation ofbactopeptone from shrimp waste // J. Food Sci. and Technol. — 1980. — V.17, № 3. -P.133−136.
  11. K.B. Биоресурсы Антарктики пока еще ждут российских рыбаков //Рыб.хоз-во. — 1998. — № 4. — 37−39. У20 n. Knorr D. Recovery and utilization of chitin and chitosan in food processing waste management//Food Technol. — 1991. — № 1. — P.114−122.
  12. Lipke H., Geoghegam T. Composition of peptidochitodextrins from sarcophagidpuparial cares // Biochem. J. — 1971. — № 125. — P.703−716. 15.1rvin E. Liner toxic constituents of plant foodstuffs. — Academic Press, 1980. P.407−410.
  13. B.C., Трубачева И. К., Барашков В. П. Биохимический составнекоторых беспозвоночных // Гидробиологический журнал. — 1982. — Т. 18, № 4.-С.58−62.
  14. A. M. Химический состав и энергетическая ценность озерногобокоплава // Гидробиологический журнал. — 1986. — Т.22, № 1. — 61−64.
  15. В.А. Рост, обмен озерного бокоплава при разных температурах //Экология. — 1981. — № 2. — 97−98.
  16. Пат. № 2 110 926 РФ, МКИ^ А 23 J 1/ 04, 1/12, 1/14, 1/18. Способрастворения белка / Куприна Е. Э., Маслова Г. В. (РФ). — Заявл.11.01.96- Опубл.20.05.98, Бюл. № 14.
  17. А.С. 1 751 888 СССР, МКИ. Способ получения хитина из панцирьсодержащегосырья / Маслова Г. В., Куприна Е. Э, Сподобина Л. А. и др. (СССР) / Открытия. Изобретения. — 1990. — № 8. — 56.
  18. А.С. 1 687 213 СССР, МКИ А1 А 23 J 1 /04. Способ получения белковогогидролизата из гидробионтов / Маслова Г. В., Егорова Е. Э. А. А. Прокошенков., и др. (СССР). — Заявл. 14.09.89- Опубл. 15.07.91, Бюл.№ 40.
  19. Пат. 2 059 390 РФ, МКИ С 12 Р 21/06, С 12 N 1/20. Комплексная установкадля получения белкового гидролизата / Маслова Г. В., Куприна Н. Э., Ежов В. Г., Богерук А. К. (РФ). — Заяв. 15.04.94- Опубл. 10.05.96
  20. Galvez Д., Morales L.J., Bourges R.H. Development of an enzymatic fishhydrolysate and its use in instant soup bases // Arch. latino-amer.nutr. — 1985. V.35,№ 4.-P.686−695.
  21. Пат. № 4 376 132 США, МКИ A 23 L 1/221, 1/228. Seasoning compositionhaving crab meat flavor / Eguchi H., Fumkaea H., Kawakita T. (USA). Заявл.6.10.81- Опубл.8.03.83.
  22. .П., Бояркина Л. Г., Михалева В. Ф. Касторных М.С. Концентратрыбного белка // Пищ. пром-сть. — 1989. — № 12. — 43−44.
  23. А.С. № 542 504 СССР, МКИ, А 23 J 3/00. Способ получения белковогогидролизата / Шмидт А. А., Ноженко А. А., Скуя Н. А. (СССР). Заявл. 16.05.75- Опубл. 15.01.77., Бюл. № 2.
  24. Л.В., Байдалинова Л. С., Пациенко Е. В. Использованиерыбных отходов для получения кормового заменителя молока // Проблемы повышения качества рыбной продукции: Сб.науч.тр./ КТИ. — Калининград, 1985.-С.81−86.
  25. Е.В., Мрочков К. А. Водорастворимый рыбный белковыйконцентрат // Рыб. хоз-во. — 1989. — № 5. — 83−85.
  26. Кручина-Богданова Е.С., Мухленов А. Г., Бойков Ю. А. Ферментативнаяобработка панциря антарктического криля // Рыб. хоз-во. — 1987. — № 12. 56−57.
  27. Ritohie А.Н., Mackie I.M. Preparation of fish protein hydrolysates // Animal.FeedSci.Technol. — 1982. — V. 7, № 2. -P.125−133.
  28. Cano-Lopez A., Simpson B.K., Haard N.F. Extraction of carotenoprotein fromshrimp process wastes with the aid of trypsin from atlantic cod // J. Food Sci. 1987. — V.52, № 2. — P.503−506.
  29. Lawrie R.A. Proteins as human food // Rutterworthe. — 1988. — P.200−212.
  30. A.H., Бачинский A.Г., Байбаков В. И., Безуглов С Г . Белковыегидролизаты // Обзорн. информ. — М.: ВНИИСЭНТИ, 1985. — Вып.З. — 68с.
  31. Семенов С М. Пептоны, используемые в микробиологии // Обзорн.информ.М.: В1ШИСЭНТИ Минмедбиопрома СССР, 1988. — Вып.4. — 1−30.
  32. Сборник инструкций по общим методам контроля стерильности, физикохимических свойств, пирогенности, на отсутствие контаминирующих агентов и токсичности медицинских иммунобиологических препаратов. М.: Минздрав СССР, 1983. — 78с.
  33. З.Н. Физико-химические методы контроля ингредиентов, питательных сред и биопрепаратов. — М., 1970. — 63с.
  34. Методические указания по применению физико-химических методовконтроля питательных сред. — М., 1977. — 23с. /25
  35. Каталог сухих микробиологических питательных сред. — Махачкала, 1988.84с.
  36. Справочник по микробиологическим и вирусологическим методамисследования / Под ред. М. О. Биргера. — М.: Медицина, 1982. — 462с.
  37. Султанов 3.3., Меджидов М. М., Степанова Э. Д. и др. Производствомикробиоогических питательных сред из отходов // Рыб. хоз-во. — 1991. — № 6. -С.74−75.
  38. Пат. № 2 089 609 РФ, МКИ С 12 N 1/20. Питательная среда длявыращивания микроорганизмов / Шепелин А. П., Марчихина И. И., Бабаева Т. П. и др. (РФ). -Заявл.02.12.93- Опубл. 10.09.97.
  39. .М. Отечественные сухие питательные среды и перспективы ихразработки // ЖМЭИ. — 1985. — № 5. — 25−32.
  40. Пат. № 2 001 101 РФ, МКИ С 12 N 1/20. Способ получения основымикробиологических питательных сред и питательная среда «Автофизаз» для культивирования микроорганизмов / Ермикина И. Г., Власова Т. Ф., Савин В. Н. (РФ). — Заявл.22.03.91- Опубл. 15.10.93.
  41. Alvariza М.С., Boffo М.М., Borges M.R. Preparation and use of fish filletinfusion as a basic medium for culturing bacteria // Rev.Latinoam. Microbiol. 1992. -V.34 ,№l. -P .17−22 .
  42. Hossain A., Furuichi M. , Jone J. Microbiol treatment of liquid from mackerelwaste juice//Bull. Jap.Soc.Sci.Fish. — 1988. — V.54, № 12. -P.2113−2115.
  43. СВ., Козлова И. Ю., Куприна Е. Э., Маслова Г. В., НяниковаГ.Г. Гаммарус — перспективный источник для получения хитина, хитозана и белковых гидролизатов// Академия. — 1997.- № 4. — 56−57.
  44. Jangaard P.M. FPC development studies given high priority // Fish of Canada.1969. -V.21 ,№ 9. -P .12−14 .
  45. P. Методы очистки белков: Пер. с англ. — М.:Мир, 1985. — 358с.
  46. P.P., Тайшев B.B. Получение белковой икры с использованиемгидролизатов из каспийской кильки // Тез.докл. II Всес.науч.конф. «Проблемы индустр. обществ, питания страны», 12−14 дек. 1989. — Харьков, 1989.-С.117−118.
  47. Quaglia G.B., Orban Е. Enzyme solubilisation of proteins of sardine (Sardinapilchardus) by commercial proteases // J.Sci.Food Agric. — 1987. — V.38. — P.263 269.
  48. Ju S.V., Tan L .K. Acceptability of crackers (keropok) with fish proteinhydrolysate // Inter.J.Food Sei. and Technol. — 1990. — V.25, № 2. — P.204−208.
  49. Pastoriza L., Sampedeo G., Lopes-Benito M. Aprovechamiento de residuosindustriales procedentes de fabrican de conservas de proteina // Inf Tech. Inst. 1.v.- 1985. -№ 124.-P.3−16.
  50. Lopez-Benito M. Concentrados e hidrolizados de proteina de pescado // FAO FishRept. — 1981. — № 252. — P. 151 -159.
  51. Joshinaka R., Sato M. , Tsuchiya N. , Ikeda S. Production of fish sauce fromsardine by utilization of its visceral enzymes // Bull. Jap. Soc. Sei. Fish. — 1983. V.49,№ 3.-P.463−469.
  52. Fik M. , Sypniewska L. Effect of selected physico-chemical factors of Balticherring meat hydrolysis rate and proteolytic enzyme activity // Acta alimen. Polon. — 1985. -V.11 ,№ 13.-P.305−312. /25
  53. Gildberg A., Espejo-Hermes J., Magno-Orejana F. Acceleration of autolysisduring fish sauce fermentation by adding acid and reducing the salt content // J.Sci.Food Agric. — 1984. — V.35. — P.1363−1369.
  54. Motohiro Т., Akazawa H. Effect of stacking and fruzing on the muscle qualities ofred salmon // BuU.Inst.Int. Food. — 1974. — № 1. — P.279−285.
  55. Л.М., Байдалимова Л.С, Мосолов В. В. Распределение ихарактеристика протеиназ в отходах переработки криля // Комплексная переработка промысловых безпозвоночных: Сб.науч.тр. / АтлантНИРО. Калининград, 1986. — 24−26.
  56. Пат. № 135 379 ПНР. МКИ, А 23 J 1/ 04, 1/12. Sposob wyfwarzania precypitatubialkowego z kryla / Kolakowski E., Gajowiecki L. (ПНР). — Заявл.1.08.83- Опубл.31.01.87.
  57. Л.Л. Возможности использования ферментных препаратов врыбообработке. Сер. «Обработка рыбы и морепродуктов"// Обзорн.информ.М.: Э.И.ЦНИИТЭИРХ, 1982.-Вып.Ю. — 35с.
  58. Shirai К. Guerrero-Legarreta I., Hall G. et al. Aspects of protein breakdownduring the lactic acid fermentation of prawn waste // Proceedings of the 7^ '^ 1.tern.Conf on Chitin Chitosan and Euchis'97, 3−5 Sept. 1997. — Lyon, France, 1997.-P.56−63.
  59. Л.Н. Утилизация отходов производства крилевого мяса путемпротеолиза // Тез.докл. I Всесоюз. конф. по хитину и хитозану, 1983 г. Владивосток, 1983. — 40.
  60. Bhuwapathapun S. Protease Enzymes in chitin and chitosan production fromshrimp waste products // Proceedings of the 2"'' Asia Pacific Symposium on Chitin and Chitosan, 21−23 Nov.1996. — Bangkok, Thailand, 1996. — P.41−49.
  61. Mendez А., Aldana В. Evaluacion comparativa de metodos para la obtencion deconcentrado de proteinas de pescado // Informe cientificotecnico № 152. Instituto de quimica y biologia experimental. — 1981. — 2Ip.
  62. Jaswal A.S. Methodology investigation for the production of amino acidhydrolysate from shrimp waste // Can. Inst. Food Sci. and Technol. J. — 1989. V.22,№ 5.-P.460−465.
  63. Volkin D.B., Mach H., Middaugh C.R. Degradative covalent reactions importantto Protein Stability // Mol.Biotechnology. — 1997. — V.8, № 2. — P.105−122.
  64. A.C., Муратов B.C. Современное состояние и перспективыполучения и использования питательных сред. Сер. «Производство и применение продуктов микробиологических производств» // Обзорн.информ. — М.: ВНИИСЭНТИ, 1989. — Вып.8. — 56с.
  65. А.Д., Навашин СМ. Получение белковых гидролизатов сзаданными свойствами // Прикладная биохимия и микробиология. — 1985. Т.21,Вып.1.-С.З-17.
  66. P.M., Страшненко Е.С, Волков Е. Н. Использование бисульфитанатрия для кислотного гидролиза // В кн.: Тр. ВНИИ консервн. и овощн. пром-сти. — М.: Пищ. пром-сть, 1972. — № 16. -С.38−41.
  67. К.А. Белковые гидролизаты. Технология получения и путииспользования // В кн.: Проблемы парентерального питания. — Рига: Зинатне, 1969.- 55−59.
  68. Graen L.C., Rickolo P. Improved recovery of tryptophan following acidhydrolysis of protein // Anal. Biochem. — 1972. — V.47. — C.348−355.
  69. Е.Э., Козлова И. Ю. Тимофеева К.Г. Современные тенденции вспособах получения и применения хитина и хитозана. Сер. «Обработка рыбы и морепродуктов» // Обзорн.информ. — М.: ВНИЭРХ, 1999. Вып.111(1). — 60с. /27
  70. Cesare F. Fish protein concentrate from anchovies (Engraulis Enorasicholus) //ZWT-Report. — 1985. — № 18. — P.374−378.
  71. Jimenz-Colmenero F., Tejada M. , Borderias A.J. Changes in protein functionalityfish muscle // Conf «Aptitude conserv. poissonset prod, mer refrig et. congeles», 1−3 Oct. 1985.-Paris, 1985.-P.319−322.
  72. Vickery H.B., Pucher G.W., Clark H.E., Chibnall A.C., Westall R.G. Thedetermination of glutamine in the presence of asparagine // Biochem.J. — 1935. № 29.-P.2710−2716.
  73. Whitaker J.R., Feeney R.E. Chemical and physical modifications of proteins bythe hydroxide ion // Crit. Rev. Food Sci. and Nutrition. — 1983. — V.3, № 19. P.173−212.
  74. Wright H.T. Nonenzymatic deamidation of asparagil and glutaminyl residues inproteins //Crit. Rev. Biochem. Mol.Biol. — 1991. — V.26, № 1. — P. 1−52.
  75. Clark S., Stephenson R.C., Lowenson J.D. in Stability of Protein. Pharmaceuticalspart a chemical and physical pathways of protein degradation. (Ahern T.J. and Manning M.C. eds). — New York: Plenum. — 1992. — P. 1 -29.
  76. Friedman M. Alkali — induced lysinoalanine formation in structurally differentproteins, in Functionality and Protein Structure // A C E Symposium Series. — 1979. -№ 92. -P .225−234 .
  77. Sen L.C., Gonzalez-Flores E., Feeney R.E., Whitaker J.R. Reaction ofphosphoproteins in alkaline solutions // J.Agric. Food Chem. — 1977. — № 25. R632−635.
  78. Touloupis C, Vassiliadis A. Lysinoalanine formation in wool after treatment withsome phosphate salt // Adv. Exptl. Med. Biol. — 1977. — № 867. — P.187−191. /2?
  79. Feairheller S.H., Taylor M .M. , Bailey D.C., Windus W. Further evidence insupport of the elimination reactions as the mechanism of alkaline unhearing // J. Am. Leather Chem. Assoc. — 1976. — № 71. -P.360−368.
  80. Danehy J.P. Alkaline decomposition of organic disulfides and related nucleophilicdisplacements of sulfur from sulfur // Int. J. Sulfur Chem. — 1971. — № 6. — P.103 108.
  81. Creighton Т.Е. Protein Structure: A Practical Approach. Practical approach series.- Oxford-Washington: IKL Press, 1989. — 355p.
  82. Schoberl A., Rambacher P. Hydrolytic cleavage of the disulfide linkages incystine derivatives, glutathione and cystine insulin // Ann.Chem. — 1939. — V.538. -P.84−87.
  83. Schoberl A., Eck.H. Alkaline fission. II. The hydrolytic fission of the disulfidelinkage // Ann. — 1936. — № 552. — P.97−102.
  84. Schoberl A., Hornung T. Action of alkalis upon cystine and cystinederivatives. The question of labile sulfur in proteins // Ann. — 1938. — № 534. P.210−226.
  85. Daneky J.P., Hunter W.E. The alkaline disulfides. II. Alternative pathways asdetermined by structure // J.Org. Chem. — 1967. — № 32. — P.2047−2058.
  86. Cecil R., McPhee J.R. The sulftir chemistry of proteins // Adv. Protein Chem.1959.-№ 14.-P.255 -271.
  87. Schneider J.F., Westley J. Metabolic interrelations of sulfur in proteins, thiosulfate and cystine // J. Biol. Chem. — 1969. — № 244. — P.5735−5742.
  88. Roy A.B., Trudinger P.A. The biochemistry of inorganic compounds of sulfur.- Cambridge: University Press, 1970. — P. 12−43.
  89. Rosenthal N.A., Oster G. Ultraviolet spectra of alkali disulfides and theirrelation to alkali cleavage of disulfide bonds // J.Am. Chem. Soc. — 1961. — V.83. _P.4445_4448. a9
  90. Florence T .M. Degradation of protein disulfide bonds in dilute alkali //Biochem. J. — 1980. — V.189, № 3. -P.507−520.
  91. Stapleton I.W., Swan J.W. Amino acids and peptides. IV Studies of cystine anda, a'-dimethylcystine in relation to the alkaline degradation of protein disulfides // Austr. J. Chem. — 1960. — № 13. — P.416−423.
  92. Nashet A.S., Osuga D.T., Lee H.S., Ahmed A. L, Whitaker J.R., Feeney R.E.Effects of alkali on proteins. Disulfides and their products // J. Agric. Food Chem. — 1977. -№ 25.-P .245−273.
  93. Tarbell D.S., Harnish D.P. Cleavage of the carbon-sulfur bond in divalentsulfur compounds // Chem. Rev. — 1951. — № 49. — P.1−14.
  94. Swan J.M. Mechanism of alkaline degradation of cystine residues in protein. //Nature (London). — 1957. — № 197. — P.965−978.
  95. Ziegler K. New cross-links in alkali-treated wool // J. Biol. Chem. — 1964. — № 239.-P.2713−2717.
  96. Corfield M.C., Wood C, Robson A., Williams M.J., Woodhouse J.M. Theformation of lysinoalanine during the treatment of wool with alkali // Biochem. J. — 1967.-№ 103.-P.15−21.
  97. Miro P., Garcia-Dominguez J.T. Action of nucleophilic reagents on wool // J.Soc. Dyers Colour. — 1967. — № 83. — P.91−95. /30
  98. Gawron O., Odstrchel G. Kinetic studies on the alkaline decomposition ofcystine derivatives and peptides // J. Am.Chem. Soc. — 1967. — № 89. — P.32 633 271.
  99. Asquith R.S., Carthew P. An investigation of the mechanism of alkalinedegradation of cystine in intact protein // Biochem. Biophys. Acta. — 1972. — № 278.-P.8−15.
  100. Cavallini D., De Marco C, Mondovi B. Cleavage of cystine by a pyridoxalmodel // Arch. Biochem. Biophys. — 1960. — № 87. — P. 281.
  101. Chang J.J. Stability of hirudin, a thrombin-specific inhibitor. The structure ofalkaline-inactivated hirudin // J. Biol. Chem. — 1991. — V.266, № 17. — P. 1 083 910 843.
  102. Zale S.E., Klibanov A. M. Why does ribonuclease irreversibly inactivate at hightemperatures? // Biochemistry. — 1986. — V.25, № 19. — P.5432−5444.
  103. Volkin D.B., Klibanov A. M. Thermal destruction processes in proteinsinvolving cystine residues // J. Biol. Chem. — 1987. — V.262, № 7. — P.2945−2950.
  104. Torchinsky J.M. Sulfur in proteins. — Oxford: Pergamon, 1981. — 214p.
  105. Dakin H.D. The racemization of proteins and their derivatives resulting fromtautomeric change. Part I / /J .Biol. Chem. — 1912. — № 13. — P.357−361.
  106. Neuberger A. Sterechemistry of amino acids. IV Catalytic racemization //Adv. Protein Chem. — 1948. — № 4. -P.339−351.
  107. Pickering B.T., L i C.H. Adrenocorticotropins XXIX. The action of sodiumhydroxide on adrenocorticotropin // Arch. Biochem. Biophys. — 1964. — № 104. R119−123.
  108. Rollock G.E., Feeney R.E., Whitaker J.R. Changes occurring in proteins inalkaline solution, in Chemical deterioration of proteins // ASC Symp.Ser. — 1980. — № 123.-P.145−164.
  109. Masters P.M., Friedman M. Amino acid racemization in alkali treated foodproteins — chemistry, toxicology and nutritional consequences, in Chemical deterioration of proteins//ASC Symp.Ser. — 1980. — № 123.-P. 165−182. /3/
  110. Hayashi R., Kameda I. Racemization of amino acid residues during alkalitreatment on protein and its adverse effect on pepsin digestibility // Agric. Biol. Chem. — 1980. — № 44. — P.891−896.
  111. Tannenbaum S.R., Ahern M. , Bates R.P. Solubilization of fish proteinconcentrate. I. An alkaline process // Food Technol. — 1970. — № 24. — P.604−608.
  112. Masters P.M., Frieman M. Racemization of amino acids in alkali treated foodprotein // J. Agric. Food Chem. — 1979. — № 27. — P.507−511.
  113. Hayashi R., Kameda I. Decreased proteolysis of alkali treated protein: consequences of racemization in food processing // J. Food Sci. — 1980. — № 45. P.1430−1436.
  114. Friedman M. , Zahnley J.C., Masters P.M., Relationship between in vitrodigestibility of casein and its content of lysinoalanine and D-amino acids // J. Food Sci. — 1981. — № 46. -R127−129.
  115. S.H., Taylor M .M. , Bailey D.G. '^S-sulfide incorporation duringalkaline treatment of keratin and its relation to lanthionine formation // Adv. Exp. Med. Biol. — 1977. — № 86 B. -R177−182.
  116. Sternberg M. , Kim C.J. Lysinoalanine formation in protein food ingredients //Adv. Exp. Med. Biol. — 1977. — № 86 B. — P.73−84.
  117. Finley J.W., Snow J.T., Johnston P.H., Friedman M. Inhibitory effect ofmercaptoamino acids on lysinoalanine formation during alkali treatment of proteins // Adv. Exp. Med. Biol. — 1977. — № 86 B. — P.85−92.
  118. Asquith R.S., Otterburn M.S. Cystine — alkali reactions in relation to proteincrosslinking // Adv. Exp. Med. Biol. — 1977. — № 86 B. -P.93−122.
  119. Finley J.W. Friedman M. New amino acid derivatives formed by alkalinetreatment of proteins // Adv. Exp. Med. Biol. — 1977. — № 86 B. — P.123−136.
  120. Asquith R.S., Skinner J.D. Modification of keratin and related proteins byalkali // Textilveredlung. — 1970. — № 5. — P.406−409. ^32
  121. Horn M.J., Jones D.B., Ringel S.J. Isolation of a new sulfur-containing aminoacid (lanthionine) from sodiuffi carbonate treated wool // J. Biol. Chem. — 1941. № 138.-P.141−145.
  122. Bohalc Z. N'^-(DL-2-amino-2carboxyethyl)-L-lisin, a new amino acid formedon alkaline treatment of proteins // J. Biol. Chem. — 1964. — V.239. — P.28 782 884.
  123. Dworschak E. Nonenzyme browning and its effect on protein nutrition // CRC.Crit. Rev. Food Sci. Nutr. — 1980. — № 13. -P.1−24.
  124. Swaim M.W., Pizzo S.V. Methionine sulfoxide and the oxidative regulation ofplasma proteinase inhibitor // J. Leukoc. Biol. — 1988. — V.43, № 4. — P.365−379.
  125. Brot N. , Weissbach H. Biochemistry and physiological role of methioninesulfoxide residues in proteins // Arch. Biochem. Biophys. — 1983. — V.223, № 1. P.271−281.
  126. Brot N. , Fliss H., Coleman Т., Weissbach H. Enzymatic reduction of metioninesulfoxide residues in proteins and peptides // Methods Enzymol. 1984. — № 107. P.352−360.
  127. A.B., Погоскаева Е. Ю. Кузьминский Р.В. Электрофизическиеметоды в производстве макаронных изделий // Тез.докл. VI Всесоюз.науч.техн.конф. «Электрофизические методы обработки пищевых продуктов и с X. сырья». — Москва, 1989. — 200.
  128. .П., Королев А. А., Сушенкова О. А. Электрохимический способповышения пищевой ценности муки высшего сорта // Тез.докл. VI Всесоюз.науч.-техн.конф. «Электрофизические методы обработки пищевых продуктов и с.-х. сырья». — Москва, 1989. — 201.
  129. И.М. О возможности применения электроактивированной водыдля интенсификации процессов тестоведения // Тез.докл. VI Всесоюз.науч.техн.конф. «Электрофизические методы обработки пищевых продуктов и с X. сырья». — Москва, 1989. — 202. -/53
  130. .И., Бахир В. М., Вторенко В. И. Электрохимическая активация впрактической медицине // Тез.докл. II Междун. симпозиум «Электрохимическая активация», 28−29 октября 1999 г. — Москва, 1999. 15−23.
  131. В.М. Теоретические аспекты электрохимической активации //Тез.докл. II Междун. симпозиум «Электрохимическая активация», 28−29 октября 1999 г. — Москва, 1999. — 39−49.
  132. В.М. Химический состав и свойства электрохимическиактивированных растворов. — М., 1990. — 11с.
  133. О.В., Ксенофонтов Б. С. Возможности примененияпостоянного электрического тока для дезинфекции в микробиологической промышленности // ЭОМ. — 1988. — № 2. — 66−68.
  134. А.И. Влияние режима обработки католита и анолитапитательной среды и условий культивирования на рост клеток E.coli // Тез.докл. II Междун. симпозиум «Электрохимическая активация», 28−29 октября 1999 г. — Москва, 1999. — 127−128. /3^
  135. Дж. Методы химии белков. — М.: Мир, 1965. — 238 с.
  136. Тиолдисульфидное соотношение крови как показатель состояниянеспецифической резистентности организма: Учебное пособие / В.В.Соколовский- СПбМАПО. — СПб., 1996. — 30 с.
  137. Практические аспекты электроннозондового микроанализа: Метод, указания / Сост.: А. В Горюнов, Г. Э.Франк-Каменецкая- СПбГТИ. — СПб., 1998.-20 с.
  138. Практические аспекты растровой электронной микроскопии: Метод, указания / Сост.: А. В Горюнов, Г. Э.Франк-Каменецкая- СПбГТИ. — СПб., 1998.-20 с.
  139. М. Техника липидологии. — М.: Мир, 1975. — 73 с.
  140. Методические рекомендации к контролю питательных сред побиологическим показателям. — М.: Минздрав СССР, 1980. — 10 с.
  141. Инструкция по применению дисков для определения чувствительности кантибиотикам. — М.: Минздрав РСФСР, 1986. — 4 с.
  142. Составление экспериментально-статистических моделей по методуБрандона: Метод, указания / Сост.: Н. Саутин, Е. П. Иванова, Т. Ф. Петрик, В.М.Князьков- ЛТИ им. Ленсовета. — Л., 1988. — 24 с.
  143. И.П., Воробьев А. А. Статистические методы вмикробиологических исследованиях. — Л.: Медгиз, 1962. — 180 с.
  144. Giraud-Guille М.М. Chitin-protein supramolecylar order in arthropod cuticlesanalogies with liquid crystals // Chitin in life sciences 1^ ' Summerschool of Eoropean Chitin Sociey «EUCHIS». — 1996. — P.1−10.
  145. Muzzarelli R.A.A., Jeuniaux C, Gooday G.W. et.al. Chitin in nature andtechnology. — New York: Plenum Press, 1986. — 143p.
  146. Г. Г. Биосинтез полисахарида Bacillus mucilaginosus и изучениеего иммуностимулируюшей активности: Дне.. канд.биол.наук.- Л., 1990. 130 с.
  147. Г. Г., Виноградов Е.Я. Bacillus mucilaginosus. Перспективыиспользования. — СПб.: НИИХСПбГУ, 2000. — 124 с.
  148. Н., Винградов Е. Я., Новиков В. Г. Новая кормовая добавка врацион телят // Молочное и мясное скотоводство. — 1984. — № 11. — 23−25.
  149. Kuprina Е., Kozlova I., Nianikova G., Pestova О. Some applications of chitinsobtained by electrochemical method for purification of contaminated soil // Chitin and Chitozan. — Polond, Polish Chitin Society, 1999. — P.99−114.
  150. Davies K.J.A. Protein damage and degradation by oxygen radicals // J. Biol.Chem. — 1987. — V.262, № 20. -P.9895−9901.
  151. Davies K.J.A., Delsignore M.E., Lin Sh.W. Protein damage and degradation byoxygen radicals // J. Biol. Chem. — 1987. — V.262, № 20. — P.9902−9907.
  152. Е.Я., Злобин B.C., Шичкина В. П. Оптимизация питательныхсред по содержанию хлористого натрия // В кн.: Разработка и стандартизация бактериологических питательных сред. — М., 1980. — 26−30.
  153. А.с. 874 665, МКИ С 02 3/32. Способ очистки сточных водживотноводческих комплексов / Волкова А. Н., Злобин B.C., Виноградов Е. Я. и др. (СССР) / Открытия. Изобретения. — 1981. — № 139. — 42.
  154. О.В. Биосинтез экзополисахаридов бактериями Bacillusmucilaginosus в глубинных условиях культивирования и новый аспект их использования: Дне.. канд.биол.наук. — СПб., 2000. — 167 с. y35
  155. Ashikari J., Arato Y., Hamaguchi K. pH-induced unfolding of the constantfragment of the Immunoglobulin Light Chain: Effect of Reduction of the 1. trachain Disulfide Bond // J.Biochem. — 1985. — V.97, № 2. — P.517−528. ^37
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?