Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Поиск структурного гена нехромосомного детерминанта [ISP+] с помощью скрининга инсерционного банка генов у дрожжей Saccharomyces cerevisiae

Диссертация: Поиск структурного гена нехромосомного детерминанта [ISP+] с помощью скрининга инсерционного банка генов у дрожжей Saccharomyces cerevisiae
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Штаммы существенно отличаются по своим свойствам от штаммов, несущих делецию гена SFP1. Это дает основание предполагать, что прионизация белка Sfpl приводит не к потере, а к модификации его функций. Инактивация гена SFP1 приводит к необратимой элиминации, а его сверхэкспрессия эффективно индуцирует возникновение, что позволило предположить, что SFP1 является структурным геном. Роль генов UPF1… Читать ещё >

Содержание

  • 1. Прионы дрожжей S. cerevisiae и способы их поиска (Обзор литературы)
    • 1. 1. Модели прионизации
    • 1. 2. Наследственные детерминанты [PS/4"] и [URE3]
    • 1. 3. Критерии прионного наследования
    • 1. 4. Структура белков Sup35 и Ure
    • 1. 5. Прионоподобный детерминант [PIN*]
    • 1. 6. Прионы [SWf], [OCT*], [МОТЗ+], [МСА]
    • 1. 7. Прионы дрожжей и шапероны
    • 1. 8. Возможная биологическая роль прионов дрожжей S. cerevisiae
    • 1. 9. Прионоподобный детерминант [7SP+]
  • 2. Материалы и методы
    • 2. 1. Штаммы
    • 2. 2. Плазмиды
    • 2. 3. Среды и условия культивирования
    • 2. 4. Генетические методы
    • 2. 5. Молекулярно-генетические методы 51 2.6 Методы флуоресцентной микроскопии
    • 2. 7. Измерение площади клеток
    • 2. 8. Статистические методы
  • 3. Результаты
    • 3. 1. Трансформация штамма 25−25−2В-П3982 [/5Р+] инсерционным Банком генов
    • 3. 2. Генетический анализ интегрантов, проявляющих фенотип Sup+
    • 3. 3. Генетический анализ интегрантов, потерявших [ISP +]
    • 3. 4. Генетический анализ интегрантов, сохранивших фенотип Sup"
    • 3. 5. Идентификация точки инсерции транспозона тТпЗ
  • З.б.Секвенирование плазмид рО.1, рб.4 и р9.1 и анализ полученных данных
    • 3. 7. Анализ отобранных интегрантов с использованием ПЦР
    • 3. 8. Изучение влияния продуктов генов JPF1 и JPF2 на [//5.Р+]
    • 3. 9. Изучение влияния гена ЖР7 на [/5!Р+]
      • 3. 9. 1. Изучение влияния делеции гена на [/£Р+]
      • 3. 9. 2. Сверхэкспрессия гена БГР! приводит к индукции [/5Р+]
      • 3. 9. 3. Биохимические и цитологические доказательства связи между вф1 и [Ш+]
        • 3. 9. 3. 1. Сверхэкспрессия конструкции БРРЬОРР приводит к индукции [/6Р+]
        • 3. 9. 3. 2. Биохимические доказательства агрегации белка 8ф 1 -ОРР
        • 3. 9. 3. 3. Цитологические доказательства агрегации 8ф1-ОРР
      • 3. 9. 4. Влияние прионизации 8ф1р на его функции
  • 4. Обсуждение
  • 5. Выводы

Поиск структурного гена нехромосомного детерминанта [ISP+] с помощью скрининга инсерционного банка генов у дрожжей Saccharomyces cerevisiae (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Одним" из значимых событий, произошедших во второй половине XX века в биологии, стало открытие прионов. Прионами называются возбудители трансмиссивных губчатых энцефалопатий, таких как болезнь Крейцфельда-Якоба и куру человекаскрейпи у овец и «коровье бешенство» у крупного рогатого скота.

Долгое время попытки выявить возбудителя подобных заболеваний, не приводили к желаемому результату (см. Prusiner, 1982). Длительные исследования позволили установить, что возникновение прионных заболеваний связано с собственным белком организма, названным прионом от «proteinaceous infection», РгР. Этот белок способен принимать специфическую прионную конформацию и воспроизводить ее автокаталитически (см. Prusiner, 1994, cM. Prusiner, 1996).

Существование белков, проявляющих сходную по своей молекулярной природе способность к превращению в прионы, было обнаружено и у дрожжей Saccharomyces cerevisiae. Появление в клетке дрожжей прионной формы белка также связано с образованием специфически организованных агрегатов, называемых амилоидами, способных к автокаталитическому поддержанию и к передаче от организма к организму. Однако есть существенное различие между прионами млекопитающих и прионами дрожжей. Прионы млекопитающих — это, как уже было отмечено, инфекционные агенты, локализующиесяна мембране клеток, а прионы дрожжей представляют собой цитоплазматические наследственные детерминанты. Таким образом, обнаружение дрожжевых прионов позволило выявить новый механизм передачи информации в ряду клеточных поколений, в основе которого лежит матричный процесс особого типакопирование конформации одного белка другим.

К началу нашей работы было найдено три приона дрожжей: [PS1/], [URE3] и [/Wf] (Сох, 1965; Lacroute, 1971; Derkatch et al., 1997). Актуальной задачей являлась идентификация и описание новых прионов. Это важно для выяснения закономерностей процесса прионизации и распространения феномена прионного превращения белков в природе. Создание простых и эффективных модельных систем позволило существенно интенсифицировать поиск новых прионных белков, что поможет исследовать молекулярные механизмы прионообразования и найти подходы к разработке методов терапии неизлечимых прионных болезней человека и животных. В последние годы у дрожжей выявлено еще четыре приона: SWfl, [ОСТ*], [МОТЗ ] и [МСА] (Би, а а1, 2008; Мешесек ег а12 009; Ра1е1 ег а1, 2009; АЪеШ ег а1., 2009).

Несколько лет назад в нашей лаборатории был обнаружен нехромосомный детерминант, проявляющий антисупрессорные свойства по отношению к некоторым мутациям по гену 31/Р35. Этот детерминант был обозначен как [/5Р+] (Уо1коу е! а1., 2002). Генетические свойства этого детерминанта говорили о том, что он может иметь прионную природу. Дальнейшему изучению детерминанта [/5!Р+] посвящена настоящая работа.

5. ВЫВОДЫ:

1. Скрининг инсерционного банка генов дрожжей выявил три гена, инактивация которых приводит к элиминации детерминанта [75Р+]. Это гены SFP1, UPF1 и UPF2.

2. Роль генов UPF1 и TJPF2 в поддержании [/£Р+], очевидно, не существенна, поскольку их инактивация приводит лишь к временной элиминации этого детерминанта.

3. Инактивация гена SFP1 приводит к необратимой элиминации [/£Р+], а его сверхэкспрессия эффективно индуцирует возникновение [/6Р+], что позволило предположить, что SFP1 является структурным геном [/&-Р+].

4. Это предположение подтверждено биохимическими и цитологическими данными, в соответствии с которыми белок Sfpl образует агрегаты в клетках, содержащих [AST3'], а в клетках [?sp~] находится в растворимом состоянии.

5. Показано, что агрегаты белка Sfpl локализуются в ядрах клеток.

6. Штаммы [ZSP+] существенно отличаются по своим свойствам от штаммов, несущих делецию гена SFP1. Это дает основание предполагать, что прионизация белка Sfpl приводит не к потере, а к модификации его функций.

7. Характер различий в свойствах штаммов [/SP+] и isp" подтверждает гипотезу, согласно которой прионизация белков у одноклеточных эукариот может представлять собой эффективный механизм, обеспечивающий адаптацию клеточной популяции к меняющимся внутриклеточным и внешним условиям.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Н.В., Животовский А. Л., Хованов Н. В., Хромов-Борисов H.H. Биометрия // Учебное пособие. Л.: изд. Ленинградского Университета, 1982.- 140 с.
  2. С.П., Сопова Ю. В., Инге-Вечтомов С.Г. Прионизация продукта гена SUP35 Pichia methanolica в дрожжах Saccharomyces cerevisiae II Генетика. 2000. — Т.36. — С. 1322−1329.
  3. И.А., Кожин С. А., Кожина Т. Н., Федорова И. В. Сборник методик по генетике дрожжей-сахаромицетов. Л.: Наука, 1984. 143с.
  4. Т., Фрич Э., Сэмбрук Дж. Молекулярное клонирование. М.: Мир, 1984.
  5. Л.Н., Гогинашвили А. И., Тер-Аванесян М.Д. Биологические функции амилоидов: факты и гипотезы // Молекулярная биология. 2008. — Т.42(5). — С.798−808.
  6. Тер-Аванесян М.Д., Кушниров В. В. Прионы — инфекционныебелки e генетическими свойствами //Биохимия. 1999. — Т.64. — С.1638−1647.
  7. М., Вулф Д. Непараметрические методы статистики. -М.: Финансы и статистика, 1983. 518 с.
  8. С.В. Молекулярно-генетическая характеристика супрессорных мутантов по гену SUP35 дрожжей Saccharomyces cerevisiae Н Диссертация на соискание ученой степени кандидата биологических наук. -Санкт-Петербург 2005.
  9. Aigle M., Lacroute F. Genetical aspects of URE3., a non-Mendelian cytoplasmically inherited mutation in yeast // Mol. Gen. Genet. 1975. — V.136. -P.327−335.
  10. Albanese V., Yam A.Y., Baughman J., Parnot C., Frydman J. Systems analyses reveal two chaperone networks with distinct functions in eukaryotic cells // Cell. 2006. — V. 124(1). — P.75−88.
  11. Alberti S., Halfmamr R., King O., Kapila A., Lindquist S. A systematic survey identifies prions and- illuminates sequence features of prionogenic proteins // Cell. 2009. — V. 137(1). — P. 146−58.
  12. Allen K.D., Wegrzyn R.D., Chernova T.A., Muller S., Newnam G.P.,
  13. Winslett P.A., Wittich K.B., Wilkinson K.D., Chernoff Y.O. Hsp70 chaperones astmodulators of prion life cycle: novel effects ofSsa and Ssb on the Saccharomyces cerevisiae prion PS/. // Genetics. 2005. — V.169. — P. 1227.
  14. Altschul S.F., Gish W., Miller W., Myers E.W., Lipman D.J. Basic local alignment search tool //Mol. Biol. J.-1990.-V. 215.-P. 403−410.
  15. Bagriantsev S.N., Gracheva E.O., Richmond J.E., Liebman S.W. Variant-specific PSI*. Infection is Transmitted by Sup35 Polymers within [PSf] Aggregates with Heterogeneous Protein Composition // Mol. Biol. Cell. 2008. -V.19(6). -P.2433−43.
  16. Bagriantsev S., Liebman S.W. Specificity of prion assembly in vivo. PS1/. and [PIN*] form separate structures in yeast // J. Biol. Chem. 2004. -V.279 (49).-P.51 042−51 048.
  17. Baxa U., Cassese T., Kajava A.V., Steven A.C. Structure, function, and amyloidogenesis of fungal prions: filament polymorphism and prion variants // Adv. Protein. Chem. 2006. — Y.73. — P.125−180.
  18. Blumberg H., Silver P. A split zinc-finger protein is required for normal yeast growth // Gene. 1991. — V. 107(1). — P. 101−10.
  19. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal Biochem. 1976. — V.7(72). — P.248−54.
  20. Bradley M.E., Edskes H.IC., Hong J.Y., Wickner R.B., Liebman S.W. Interactions among prions and prion «strains» in yeast // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. — V.99. — P. 16 392−9.
  21. Bums N., Grimwade B., Ross-Macdonald P.B., Choi E.-Y., Finberg K., Roeder G.S., Snyder M. Large-scale characterization of gene expression, protein localization and gene disruption in Saccharomyces cerevisiae II Genes Dev. 1994. -«V.8 — P. 1087−1105.
  22. Byrne L.J., Cox B.S., Cole D.J., Ridout M.S., Morgan B.J., Tuite M.F. Cell division is essential for elimination of the yeast PST4. prion by guanidine hydrochloride II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2007. — V. 104(28). -P.l 1688−11 693.
  23. Chabelskaya S., Gryzina V., Moskalenko S., Le Goff C., Zhouravleva G. Inactivation of NMD increases viability of sup45 nonsense mutants in Saccharomyces cerevisiae II BMC Mol.Biol. 2007. — V.8. — P.71.
  24. Chacinska A., Szczesniak B., Kochneva-Pervukhova N.V., Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D., Boguta M. Ssbl chaperone is a PS/*. prion-curing factor // Curr Genet. 2001. V.39. P. 62−67.
  25. Chernoff Y.O. Amyloidogenic domains, prions and structural inheritance: Rudiments of early life or recent acquisition? // Curr. Opin. Chem. Biol. 2004. — V.8. — P.665−71.
  26. Chernoff Y.O., Derkach I.L., Inge-Vechtomov S.G. Multicopy SUP35 gene induces de novo appearance of P?7″.-like factors in the yeast Saccharomyces cerevisiae // Curr.Genet. 1993. — V.24. — P.268−270,
  27. Chernoff Y.O., Galkin A.P., Lewitin E., Chernova T.A., Newnam G.P., Belenkiy S.M. Evolutionary conservation of prion-forming abilities of the yeast Sup35 protein // Mol. Microbiol. 2000. — V.35. — P.865−76.
  28. Chernoff Y.O., Lindquist S.L., Ono B., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Role of the chaperone protein Hspl04 in propagation of the yeast prion-like factor PST. // Science. 1995. — V.268. — P.880−884.
  29. Chernoff Y.O., Newnam G.P., Kumar J., Allen K., Zink A.D. Evidence for a protein mutator in yeast: role of the Hsp70-related chaperone ssb in formation, stability, and toxicity of the P574″. prion // Mol. Cell Biol. 1999. -V.19. — P.8103−8112.
  30. Chernoff Y.O., Uptain S.M., Lindquist S.L. Analysis of prion factors in yeast// Methods Enzymol. 2002. — V. 351. — P.499−538.
  31. Cipollina C., van den Brink J., Daran-Lapujade P., Pronk J.T., Porro D., de Winde J.H. Saccharomyces cerevisiae SFP1: at the crossroads of central metabolism and ribosome biogenesis // Microbiology. — 2008a. V.154(Pt 6). -P.1686−1699.
  32. Cipollina C., van den Brink J., Daran-Lapujade P., Pronk J.T., Vai*M., de Winde J.H. Revisiting the role of yeast Sfpl in ribosome biogenesis and cell size control: a chemostat study // Microbiology. 2008b. — V.154(Pt 1). — P.337−346.
  33. Cohen F.E., Pan K.M., Huang Z., Baldwin V., Fletterick R.J., Prusiner S.B. Structural clues to prion replication // Science.-1994.-V.264- P.530−531.
  34. Collins S.R., Douglass A., Vale R.D., Weissman J.S. Mechanism of prion propagation: amyloid growth occurs by monomer addition // PLoS Biol.' -2004.-V.2. -E321.
  35. Cox B.S. PS7*., a cytoplasmic supperssor of supersuppressors in yeast // Heredity. 1965. — V. 20. — P. 505−521.
  36. Cox B.S. A recessive lethal super-suppressor mutation in yeast and otherpsi phenomena // Heredity. 1971. — V.26. — P.211−232.
  37. Cox B.S., Tuite M.F., McLaughlin C.S. The PST*. factor of yeast: a problem in inheritance // Yeast. 1988. — V.4. — P. 159−178.
  38. Cox B.S., Tuite M.F., Mundy C.J. Reversion from suppression to nonsuppression in SJJQ5 PST*. strains of yeast: the classificaion of mutations I I Genetics. 1980. — V.95. — P.589−609.
  39. Culbertson M.R., Neeno-Eckwall E. Transcript selection and the recruitment of mRNA decay factors for NMD in Saccharomyces cerevisiae // RNA. 2005. — V. l 1(9). — P. 1333−9.
  40. DePace A.H., Santoso A., Hillner P., Weissman J.S. A critical role for amino-terminal glutamine/asparagine repeats in the formation and propagation of a yeast prion // Cell 1998. — V.93. — P.1241−1252.
  41. Derkatch I.L., Bradley M.E., Masse S.V., Zadorsky S.P., Polozkov G.V., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Dependence and independence of PSf. and [PIN*]: a two-prion system in yeast? // EMBO J». 2000. — V.2- 19(9). -P. 1942−52.
  42. Derkatch I.L., Bradley M.E., Hong J.Y., Liebman S.W. Prions affect the appearance of other prions: the story of-fP/iV*. // Cell. 2001. — V. 106. — P. 171−182.
  43. Derkatch I.L., Bradley M.E., Zou P., Chernoff Y.O., Liebman S.W. Genetic and environmental factors affecting the de novo appearance of the PS/*. prion in Saccharomyces cerevisiae II Genetics.-1997.-V.147(2).-P.507−19.
  44. Derkatch I.L., Liebman S.W. Prion-prion interactions //Prion. 2007. — V. l (3). -P.161−9.
  45. Derkatch I.L., Chernoff Y.O., Kushnirov V.V., Inge-Vechtomov S.G., Liebman S.W. Genesis and variability of PSI. prion factors in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1996. — V.144. — P.1375−1386.
  46. Doel S.M., McCready S.J., Nierras C.R., Cox B.S. The dominant PNM2- mutation which eliminates the psi factor of Saccharomyces cerevisiae is the result of a missense mutation in the SUP35 gene // Genetics. 1994. — V.137. -P.659−670.
  47. Douglas P.M., Cyr D.M. Interplay between protein homeostasis networks in protein aggregation and proteotoxicity // Biopolymers. 2010. -V.93(3). -P.229−36.
  48. Douglas P. M., Treusch S., Ren H. Y., Halfmann R., Duennwald M. L., Lindquist S., Cyr D.M. Chaperone-dependent amyloid assembly protects cells from prion toxicity II Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 2008. V.105. — P.7206−7211.
  49. Douglas P.M., Summers D.W., Ren H.Y., Cyr D.M. Reciprocal efficiency of RNQ1 and polyglutamine detoxification in the cytosol and nucleus // Mol Biol Cell. -2009. -V.20(19). -P.4162−73.
  50. Du Z., Park K.W., Yu H, Fan Q., Li L Newly identified prion linked to the chromatin-remodeling factor Swil in Saccharomyces cerevisiae I I Nat Genet. 2008. — V.40(4). — P.460−5.
  51. Edskes H.K., Gray V.T., Wickner R.B. The URE3. prion is an* aggregated formof Ure2p that can be cured, by overexpression of Ure2p fragments // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1999. — V.96. — P.* 1498−1503.
  52. Erhardt M., Wegrzyn R.D., Deuerling E. Extra N-terminal residues have a profound effect on the aggregation properties of the potential yeast prion protein Meal // PLoS One. 2010. — V.5(3). — P. e9929.
  53. Fernandez-Bellot E., Guillemet E., Baudin-Baillieu A., Gaumer S., Komar A.A., Cullin C. Characterization of the interaction domains of Ure2p, a prion-like protein of yeast //Biochem.J. 1999. — V.338. — P.403−407.
  54. Fernandez-Bellot E., Guillemet E., Cullin C. The yeast prion URE3. can be greatly induced by a functional mutated URE2 allele // EMBO J. 2000. -V.19. — P.3215−3222.
  55. FeiTone F. Analysis of protein aggregation kinetics // Methods Enzymol. 1999. — V.309. — P.256−274.
  56. Fingerman I., Nagaraj V., Norris D., Vershon A.K. Sfpl plays a key role in yeast ribosome biogenesis // Eukaryot Cell. 2003. — V.2(5). — P.1061−8.
  57. Ganusova E.E., Ozolins L.N., Bhagat S., Newnam G.P., Wegrzyn R.D., Sherman M.Y., Chemoff Y.O. Modulation of prion formation, aggregation, and toxicity by the actin cytoskeleton in yeast // Mol Cell Biol. 2006. — V.26(2). -P.617−29.
  58. Gao Q., Das B., Sherman F., Maquat L.E. Cap-binding protein 1-mediated and eukaryotic translation initiation factor 4E-mediated pioneer rounds of-translation in yeast // Proc. Natl. Acad. Sd. USA.- 2005. V. 102(12). — P.4258−63.
  59. Garvik B., Haber J.E. New cytoplasmic genetic element that controls 20S RNA synthesis during sporulation in yeast // J.Bacteriol. 1978. — V.134. -P.261−269.
  60. Glover J.R., Kowal A.S., Schirmer E.C., Patino M.M., Liu J.J., Lindquist S. Self-seeded fibers formed by Sup35, the protein determinant of PSf., a heritable prion-like factor of S. cerevisiae II Cell. 1997. — V.89. — P.811−819.
  61. Glover J.R., Lindquist S. Hspl04, Hsp70, and Hsp40: a novel chaperone system that rescues previously aggregated proteins // Cell. 1998: -V.94(l). — P.73−82.
  62. Gonzalez C.I., Bhattacharya A., Wang W., Peltz S. W. Nonsensemediated mRNA decay in S. cerevisae II Gene-2001.-V.274.-P. 15−25.
  63. Griffith J.S. Self-replication and scrapie // Nature. 1967. — V. 215. -* P. 1043−1044.
  64. Harrison P.M., Gerstein M. A method to assess compositional bias in biological sequences and its application to prion-like glutamine/asparagine-rich domains in eukaryotic proteomes // Genome Biol. 2003. — V.4(6). — P. R40.
  65. Harrison P., Kumar A., Lan N., Echols N., Snyder M., Gerstein M. A small reservoir of disabled ORFs in the yeast genome and its implications for the dynamics ofproteome evolution//J. Mol. Biol. 2002. — V.316. — P.409−419.
  66. Hartwell L.H., Culotti J., Pringle J.R., Reid B.J. Genetic control of the cell division cycle in yeast// Science. 1974. — V. 183(4120). -P.46−51.
  67. Herker E., Jungwirth H., Lehmann K.A., Maldener C., Frohlich K.U., Wissing S., Buttner S., Fehr M., Sigrist S., Madeo F. Chronological aging leads to apoptosis in yeast // J. Cell Biol. 2004. — V.164. — P.5011−7.
  68. Hilleren P., Parker R. Mechanisms of mRNA surveillance in eukaryotes // Genetics. -1999.-V.33.-P.229−260.
  69. Hosoda N., Kobayashi T., Uchida N., Funakoshi Y., Kikuchi Y., Hoshino S., Katada T. Translation termination factor eRF3 mediates mRNA decay through the regulation of deadenylation // Biol Chem. J. 2003. — V.278(40). -P.38 287−91.
  70. Jensen M.A., True H.L., Chernoff Y.O., Lindquist S. Molecular population genetics and evolution of a prion-like protein- in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 2001. — V. 159. — P.527−35.
  71. Johnston G.C., Singer R.A., McFarlane S. Growth and cell division during nitrogen starvation of the yeast Saccharomyces cerevisiae. J Bacterid: — 1977. — V. 132(2). — P.723−30.
  72. Jones G., Song Y., Chung S., Masison D.C. Propagation of Saccharomyces cerevisiae PS/^. prion is impaired by factors that regulate Hsp70 substrate binding // Mol. Cell Biol. 2004. — V.24. — P.3928.
  73. Jorgensen P., Nelson B., Robinson M.D., Chen Y., Andrews B., Tyers M., Boone C. High-resolution genetic mapping with ordered arrays of Saccharomyces cerevisiae deletion mutants // Genetics. — 2002. — V. 162(3). — P.1091−9.
  74. Jorgensen P., Rupes I., Sharom J.R., Schneper L., Broach J.R., Tyers M. A dynamic transcriptional network communicates growth potential to ribosome synthesis and critical cell size II Genes Dev. 2004. — V.18. — P.2491−2505.
  75. Joo Y.J., Kim J.H., Baek J.H., Seong K.M., Lee J: Y., Kim J. Determination of the core promoter regions of the Saccharomyces cerevisiae RPS3 gene II Biochim. Biophys. Acta. 2009. — V. 1789(11−12). — P.741−50.
  76. Ishigaki Y., Li X., Serin G., Maquat L.E. Evidence for a pioneer round of mRNA translation: mRNAs subject to nonsense-mediated decay in mammalian cells are bound by CBP80 and CBP20. Cell. — 2001. — V. 106(5). -P1607−17.
  77. Kaiser C., Michaelis S., Mitchell A. Methods in yeast genetics. // Cold" Spring Harbor Laboratory Press. 1994.-234p.
  78. King C.Y., Diaz-Avalos R. Protein-only transmission of three yeast prion strains //Nature. 2004. — V.428(6980). — P:319−23.
  79. King C.Y., Tittmann P., Gross H., Gebert R., Aebi M, Wuthrich K. Prion-inducing domain 2−114 of yeast Sup35 protein transforms in vitro into amyloid-like filaments // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1997. — V.94. — P.6618−6622.
  80. Kryndushkin D.S., Alexandrov I.M., Ter-Avanesyan M.D., Kushnirov V.V. Yeast prion aggregates are formed by small Sup35 polymers fragmented by Hspl04 // J. Biol. Chem. 2003. — V.278 (49) — P.49 636−49 643.
  81. Kryndushkin D., Wickner R.B. Nucleotide exchange factors, for Hsp70s are required for URE3. prion propagation in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Biol. Cell. 2007. — V.18. -P.2149−54.
  82. Kurahashi H., Ishiwata M., Shibata S., Nakamura Y. A Regulatory Role of the Rnql Nonprion Domain for Prion Propagation and Polyglutamine Aggregates // Molecular and Cellular Biology. 2008. — V. 28:10. — P. 3313−3323.
  83. Kurahashi H., Shibata S., Ishiwata M., Nakamura Y. Selfish prion of Rnql mutant in yeast // Genes Cells. 2009. — V. 14(5). — P.659−68.
  84. Kushnirov V.V., Alexandrov I.M., Mitkevich O.V., Shkundina I.S., Ter-Avanesyan M.D. Purification and analysis of prion and amyloid aggregates // Methods. -2006. -V.39(l). -P.50−5.
  85. Kushnirov V.V., Kochneva-Pervukhova N.V., Chechenova M. B, Frolova N.S., Ter-Avanesyan M.D. Prion properties of the Sup35 protein of yeast Pichia methanolica //EMBO J. 2000. — V.19. — P.324−331.
  86. Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D. Structure and Replication of Yeast Prions // Cell. 1998.-V.94.-P.13−16.
  87. Kushnirov V.V., Ter-Avanesyan M.D., Telckov M.V., Surguchov A.P., Smirnov V.N., Inge-Vechtomov S.G. Nucleotide sequence of the SUP2 (SUP35) gene of Saccharomyces cerevisiae // Gene. 1988. — V.66. — P.45−54.
  88. Kushnirov V.V., Vishnevskaya A.B., Alexandrov I.M., Ter-Avanesyan M.D. Prion and nonprion amyloids: a comparison inspired by the yeast Sup35 protein // Protein-Based Inheritance. Ed. ChernoffY.O. 2007. — P.73−82.
  89. Lacroute F. Non-Mendelian mutation allowing ureidosuccinic acid uptake in yeast //J.Bacteriol. 1971. — V.106. — P.519−522.
  90. Lansbury P.T., Caughey B. The chemistry of scrapie reaction: the «ice 9» metaphore // Chem. Biol.-1995.-V.2.-P.l-5.
  91. Lempiainen H., Uotila A., Urban J., Dohnal I., Ammerer G., Loewith R., Shore D. Sfpl interaction with TORC1 and Mrs6 reveals feedback regulation on TOR signaling // Mol. Cell. 2009. — V.33(6). — P.704−16.
  92. Le Hir H., Izaurralde E., Maquat L.E., Moore MJ. The spliceosome deposits multiple proteins 20−24 nucleotides upstream of mRNA exon-exon junctions // EMBO J. 2000. — V. 19. — P.6860−6869.
  93. Li Z.Y., Ke X.S., Liu D.P., Liang C.C. Insights into mechanism of NMD: digging from the NMD-related protein complexes // Curr Med Chem. -2006. 13(14).-P.1693−705.
  94. Li, B., Nierras, C., and Warner, J. Transcriptional elements involved in the repression of ribosomal protein synthesis // Mol.Cell. Biol. 1999. — V.19. -P. 5393−5404.
  95. Liebman S.W., Derkatch I.L. The yeast PSI*. prion: making sense of nonsense //J.Biol.Chem. 1999. — V.274. — P. 1181−1184.
  96. Liebman S.W., Sherman F. Extrachromosomal PST. determinant suppresses nonsense mutations in yeast // J.Bacteriol. 1979. — V.139. — P.1068−1071.
  97. Liu J J., Lindquist S. Oligopeptide-repeat expansions modulate 'protein-only' inheritance in yeast//Nature. 1999. — V.400. — P.573−576.
  98. Loovers H.M., Guinan E., Jones G.W. Importance of the Hsp70 ATPase domain in yeast prion propagation // Genetics. 2007. — V. 175. — P.621−30.
  99. Lund P.M., Cox B.S. Reversion analysis of ps/-. mutations in Saccharomyces cerevisiae II Genet Res. 1981. — V.37(2). — P. 173−82.
  100. Lykke-Andersen J., Shu M.D., Steitz J.A. Human Upf proteins target an mRNA for nonsense-medicated decay when bound downstream of a termination codon// Cell.-2000. V.103.-P.1121−1131.
  101. Maddelein M.L., Wickner R.B. Two prion-inducing regions of Ure2p are nonoverlapping // Mol. Cell Biol. 1999. — V.19. — P.4516−4524.
  102. Marion R.M., Regev A., Segal E., Barash Y., Koller D., Friedman N., O’Shea E.K. Sfpl is a stress- and nutrient-sensitive regulator of ribosomal protein gene expression // Proc Natl Acad Sci USA. 2004. — V. 101. — P. 14 315−14 322.
  103. Masel J. Cryptic genetic variation is enriched for potential adaptations // Genetics. -2006. V.172. — P. 1985−1991.
  104. Masison D.C., Kirkland P. A., Sharma D. Influence of Hsp70s and their regulators on yeast prion propagation // Prion. — 2009. — V.3:2. P.65−73.
  105. Masison D.C., Maddelein M.L., Wickner R.B. The prion model for URE3. of yeast: spontaneous generation and requirements for propagation // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. 1997. — V.94. — P.12 503−12 508.
  106. Masison D.C., Wickner R.B. Prion-inducing domain of yeast Ure2p and protease resistance of Ure2p in prion-containing cells // Science. 1995. -V.270. — P.93−95.
  107. McReady S.J., McLaughlin C.S. A comparison of small circular DNA molecules in PST*. and [psf] strains of Saccharomyces cerevisiae II Biochim.Biophys.Acta. 1977. — V.479. — P. 119−121.
  108. McReady S.J., Cox B.S. Antisuppressors in yeast // Mol.Gen.Genet. -1973. V.124. — P.305−320.
  109. Michelitsch M.D., Weissman J.S. A census of glutamine/asparagine-rich regions: implications for their conserved function and the prediction of novel prions // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2000. — V. 97. — P. 11 910−11 915.
  110. Miller E.M., Nickoloff J.A. Escherichia coli electrotransformation // Methods in Molecular Biology. Humana Press, Totowa, NJ. 1995. -105 p.
  111. Moore S.A. Kinetic evidence for a critical rate of protein synthesis in the Saccharomyces cerevisiae yeast cell cycle // J Biol Chem. 1988. V.263(20). -P.9674−81.
  112. Moriyama H., Edskes H.K., Wickner R.B. URE3~ prion propagation in Saccharomyces cerevisiae: requirement for chaperone Hspl04 and curing by overexpressed chaperone Ydjlp II Mol. Cell Biol. 2000. — V.20 (23). — P.8916−8922.
  113. Nakayashiki T., Ebihara K., Bannai H., Nakamura Y. Yeast PS/. «prions» that are crosstransmissible and susceptible beyond a species barrier through a quasi-prion state // Mol. Cell. 2001. — V.7. — P. l 121−1130.
  114. Nakayashiki T., Kurtzman C.P., Edskes H.K., Wickner R.B. Yeast prions URE3. and [PSf] are diseases // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. -V.102. — P.10 575−80.
  115. Namy O., Galopier A., Martini C., Matsufuji S., Fabret C., Rousset J.P. Epigenetic control of polyamines by the prion PSf. II Nat. Cell Biol. 2008. -V.10. -P.1069- 1075.
  116. Naumov G.I., Masneuf I., Naumova E.S., Aigle M., Dubourdieu D. Association of Saccharomyces bayanus var. uvarum with some French wines: genetic analysis of yeast populations // Res. Microbiol. 2000. — V.151. — P683−691.
  117. Neigeborn, L. and Carlson, M. Genes affecting the regulation of SUC2 gene expression by glucose repression in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. — 1984.-V.108.-P. 845−858.
  118. Nemecek J., Nakayashiki T., Wickner R.B. A prion of yeast metacaspase homolog (Mcalp) detected by a genetic screen // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 2009. V. 106(6). — P. 1892−6.
  119. Ness F., Ferreira P., Cox B., Tuite M. Guanidine hydrochloride inhibits the generation of prion «seeds» but not prion aggregation in yeast. //Mol. Cell Biol. 2002. — V.22. — P.5593−5605.
  120. Newnam G.P., Wegrzyn R.D., Lindquist S.L., Chernoff Y.O. Antagonistic interactions between yeast chaperones Hspl04 and Hsp70 in prion curing II Mol. Cell Biol. 1999. — V.19(2). — P.1325−33.
  121. Ohba M. Modulation of intracellular protein degradation by SSB1-SIS1 chaperon system in yeast S. cerevisiae II FEBS Lett. 1997. — V.409. — P. 307−311.
  122. Osherovich L.Z., Cox B.S., Tuite M.F., Weissman J.S. Dissection and design of yeast prions // PLos Biol. 2004. — V.2 (4). — E86.
  123. Osherovich L.Z., Weissman J.S. Multiple Gln/Asn-rich prion domains confer susceptibility to induction of the yeast PS/*. prion // Cell.-2001.-V.106.-P.183−194.
  124. Parsell D.A., Kowal A.S., Singer M.A., Lindquist S. Protein disaggregation mediated by heat-shock protein Hspl04 // Nature. 1994. — V.372 (6505). — P.475−478.
  125. Patel B.K., Gavin-Smyth J., Liebman S.W. The yeast global transcriptional co-repressor protein Cyc8 can propagate as a prion // Nat. Cell Biol.- 2009.-V.l 1(3).-P.344−9.
  126. Patino M.M., Liu J.J., Glover J.R., Lindquist S. Support for the prion hypothesis for inheritance of a phenotypic trait in yeast // Science. 1996. — V.273.- P.622−626.
  127. Paushkin S.V., Kushnirov V.V., Smimov V.N., Ter-Avanesyan M.D. In vitro propagation of the prion-like state of yeast Sup35 protein // Science. -1997. V.277. — P.381−383.
  128. Paushkin S.V., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Propagation of the yeast prion-like PSI*~. determinant is mediated by oligomerization of the SUP35-encoded polypeptide chain release factor // EMBO J. 1996. — V.15. — P.3127−3134.
  129. Perrett S., Jones G.W. Insights into the mechanism of prion propagation // Curr. Opin. Struct. Biol. 2008. — V. 18(1). — P.52−9.
  130. Prusiner, S. B. Molecular biology of prion diseases // Science. 1991. -V.252.-P. 1515−1522.
  131. Prusiner S.B. Inherited prion diseases // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.- 1994.-V. 91.-P. 4611−4614.
  132. Prusiner S.B. Molecular biology and pathogenesis of prion diseases // Trends.Biochem.Sci. 1996. — V.21. — P.482−487.
  133. Prusiner S.B. Novel proteinaceous infectious particles cause scrapie // Science. 1982. — V.216. — P.136−144.
  134. Prusiner S.B., Groth D.F., Bolton D.C., Kent S.B., Hood L.E. Purification and structural studies of a major scrapie prion protein // Cell. 1984. -V.38. — P.127−134.
  135. Prusiner S.B., McKinley M.P., Bowman K.A., Bolton D.C., Bendheim P.E., Groth D.F., Glenner G.G. Scrapie prions aggregate to form amyloid-like birefringent rods // Cell. 1983. — V. 35(2 Pt 1). — P.349−58.
  136. Prusiner S.B., Scott M.R., DeArmond S.J., Cohen F.E. Prion protein biology // Cell. 1998. — V. 93. — P. 337−348.
  137. Resende C.G., Outeiro T.F., Sands L., Lindquist S., Tuite M.F. Prion protein gene polymorphisms in Saccharomyces cerevisiae II Mol. Microbiol. — 2003. V.49. -P.1005−17.
  138. Ripaud L., Maillet L., Cullin C. The mechanisms of URE3. prion elimination demonstrate that large aggregates of Ure2p are dead-end products // EMBO J.-2003.-V.22 (19).-P.52 551−9.
  139. Roberts B.T., Moriyama H., Wickner R.B. URE3. prion propagation is abolished by a mutation of the primary cytosolic Hsp70 of budding yeast // Yeast. 2004. — V.21 (2). P. 107−117.
  140. Safar J., Wille H., Itri V., Groth D., Serban H., Torchia M., Cohen F.E., Prusiner S.B. Eight prion strains have PrP (Sc) molecules with different conformations IINat. Med. 1998. — V.4(10). — P. l 157−1165.
  141. Sadlish H., Rampelt H., Shorter J., Wegrzyn R.D., Andre’asson C., Lindquist S., Bukau B. HspllO Chaperones Regulate Prion Formation and Propagation in S. cerevisiae by Two Discrete Activities // PLoS ONE. 2008. -V.3(3). — P. el763−9.
  142. Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T., Molecular cloning: a laboratory manual. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989. -723 p.
  143. Santoso A., Chien P., Osherovich L.Z., Weissman J.S. Molecular basis of a yeast prion species barrier // Cell. 2000. — V.100. — P.277−288.
  144. Schwimmer C., Masison D. Antagonistic Interaction between yeast PSf. and [URE3] Prions and Curing of [URE3] by Hsp70 protein Chaperone Ssalp but not Ssa2p // Mol. Cell. Biol. 2002. — V.22 — P.3590−3598.
  145. Sharma D. and Masison D.C. Hsp70 Structure, Function, Regulation and Influence on Yeast Prions // Protein Pept Lett. 2009. — V. 16(6). — P.571−581.
  146. Sherman F., Fink G.R., Hincks J.B. Methods in yeast genetics. New York: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1986. 367 p.
  147. Shkundina I.S., Ter-Avanesyan M.D. Prions // Biochemistry (Mosc). -2007.-72(13).-P.1519−36.
  148. Shlumpberger M., Prusiner S. B., Herskowitz I. Induction of distinct URE3. yeast prion strains II Mol. Cell Biol. 2001. — V.20. — P.7035−7046.
  149. Sikorski R.S., Hieter P. A system of shuttle vectors and yeast host strains designed for efficient manipulation of DNA in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. 1989.-V. 122(1).-P.19−27.
  150. Singh J., Tyers M. A Rab escort protein integrates the secretion system with TOR signaling and ribosome biogenesis // Genes Dev. 2009. -V.23(16).-P. 1944−58.
  151. Sondheimer N., Lindquist S. Rnql: an epigenetic modifier of protein function in yeast// Mol. Cell 2000. — V.5. — P. 163−172.
  152. Song Y., Wu Y.X., Jung G., Tutar Y., Eisenberg E., Greene L.E., Masison D.C. Role for Hsp70 chaperone in Saccharomyces cerevisiae prion seed replication II Eukaryot. Cell. 2005. -V.4. — P.289.
  153. Storici F., Lewis L.K., Resnick M.A. In vivo site-directed mutagenesis using oligonucleotides //Nat. Biotechnol. 2001. — V.19(8). — P.773−6.
  154. Summers D. WDouglas P.M., Ren H.Y., Cyr D.M. The type I Hsp40 Ydjl utilizes a farnesyl moiety and zinc finger-like region to suppress prion toxicity// J. Biol. Chem. 2009. — V.284(6). — P.3628−39.
  155. Talarek N., Maillet L., Cullin C., Aigle M. The URE3. prion is not conserved among Saccharomyces species // Genetics. 2005. -V.171. — P.23−34.
  156. Taylor K.L., Cheng N., Williams R.W., Steven A.C., Wickner R.B. Prion domain initiation of amyloid formation in vitro from native Ure2p // Science. 1999. — V.283. — P.1339−1343.
  157. Thual C., Komar A.A., Bousset L., Fernandez-Bellot E., Cullin C., Melki R. Structural characterization of Saccharomyces cerevisiae prion-like protein Ure2 // J.Biol.Chem. 1999. — V.274. — P.13 666−13 674.
  158. True H.L., Berlin I., Lindquist S.L. Epigenetic regulation of translation reveals hidden genetic variation to produce complex traits // Nature. -2004. V.431. — P. 184−187.
  159. True H.L., Lindquist S.L. A yeast prion provides a mechanism for genetic variation and phenotypic diversity // Nature. 2000. — V.407. — P.477−483.
  160. Tuite M.F., Cox B.S. Propagation of yeast prions // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2003. — V.4(l 1). — P.878−90.
  161. Tuite M.F., Lund P.M., Futcher A.B., Dobson M.J., Cox B.S., McLaughlin C.S. Relationship of the PST^. factor with other plasmids of Saccharomyces cerevisiae // Plasmid. 1982.-V. 8.-P.103−111.
  162. Tuite M.F., Mundy C.R., Cox B.S. Agents that cause a high frequency of genetic change from PST^. to psi] in Saccharomyces cerevisiae II Genetics. -1981.-V. 98. -P. 691−711.
  163. Urakov V.N., Vishnevskaya A.B., Alexandrov I.M., Kushnirov V.V., Smirnov V.N., Ter-Avanesyan M.D. Interdependence of amyloid formation in yeast: implications for polyglutamine disorders and biological functions // Prion. -2010. V.4(l). -P.45−52.
  164. Volkov K., Osipov K., Valouev I., Inge-Vechtomov S., Mironova L. N-terminal extension of Saccharomyces cerevisiae translation termination factor eRF3 influences the suppression efficiency of sup35 mutations // FEMS Yeast Res.2007. 7(3):357−65.
  165. Wang W., Cajigas I.J., Peltz S.W., Wilkinson M.F., Gonzalez C.I. Role for Upf2p phosphorylation in Saccharomyces cerevisiae nonsense-mediated mRNA decay // Mol. Cell. Biol. 2006. — V.26(9). — P.3390−400.
  166. Wang W., Czaplinski K., Rao Y., Peltz S.W. The role of Upf proteins in modulating the translation read-through of nonsense-containing transcripts // EMBO J. 2001. — V.20(4). — P.880−90.
  167. Weng, Y., K. Czaplinski, and S. W. Peltz. Genetic and biochemical characterization of mutations in the ATPase and helicase regions of the Upfl protein//Mol.Cell.Biol. -1996.-V.16. P. 5477−5490.
  168. Wickner R.B. URE3. as an altered URE2 protein: evidence for a prion analog in Saccharomyces cerevisiae II Science. 1994. — V.264. — P.566−569.
  169. Wickner R.B., Masison D.C., Edskes H.K. PSf. and [URE3] as yeast prions // Yeast. 1995. — V. l 1:16. — P. 1671−85.
  170. Wickner R.B., Masison D.C., Edskes H.K., Maddelein M.L. Prions of yeast, PS/1″. and [URE3], as models for neurodegenerative diseases // Cold Spring Harb.Symp.Quant.Biol. 1996. — V.61. — P.541−550.
  171. Wickner R.B., Taylor K.L., Edskes H.K., Maddelein M.L., Moriyama H., Roberts B.T. Yeast prions act as genes composed of self-propagating protein amyloids // Adv Protein Chem. 2001.- V.57. — P.313−334.
  172. Wittung-Stafshede P., Guidry J., Home B.E., Landry S.J. The J-domain of Hsp40 couples ATP hydrolysis to substrate capture in Hsp70 // Biochemistry. 2003. -V. 42. -P.4937−44.
  173. Wu Y.X., Greene L.E., Masison D.C., Eisenberg E. Curing of yeast PSP~ prion by guanidine inactivation of Hspl04 does not require cell division // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2005. — V. l02(36) — P.12 789−12 794.
  174. Xu Z., Norris D. The SFP1 gene product of Saccharomyces cerevisiae regulates G2/M transitions during the mitotic cell cycle and DNA-damage response // Genetics. 1998. — V. l50(4). -P. 1419−28.
  175. Xue W.F., Homans S.W., Radford S.E. Systematic analysis of nucleation-dependent polymerization reveals new insights into the mechanism ofamyloid self-assembly // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. — V.105(26). -P.8926−8931.
  176. Young J.C., Agashe V.R., Siegers K., Hartl F.U. Pathways of chaperone-mediated protein folding in the cytosol // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. -2004. — V.5. P.781−91.
  177. Young C.S., Cox B.S. Extrachromosomal elements in a supersuppression system of yeast. II. Relations with other extrachromosomal elements // Heredity. 1972. — V.28. — P.189−199.
  178. Young C.S., Cox B.S. Extrachromosomal elements in a supersuppression system of yeast. I. A nuclear genes controlling the inheritance of extrachromosomal elements // Heredity. 1971. — V.26. — P.413−422.
  179. Zhang Z.R., Perrett S. Novel glutaredoxin activity of the yeast prion protein Ure2 reveals a native-like dimer within fibrils // J. Biol. Chem. 2009. -V.284(21). — P.14 058−67.
  180. Zhouravleva G., Alenin V., Inge-Vechtomov S., Chemoff Y. To stick or not to stick: Prion domains from yeast to mammals // In: Pandalai SG, ed. Recent Res. Devel. Mol. Cell Biol. 2002. — V.3. — P. 185−218.1. БЛАГОДАРНОСТИ
  181. Автору хотелось бы поблагодарить своих научных руководителей: Людмилу Николаевну Миронову, Кирилла Владимировича Волкова, А также:
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?