Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Физико-химические свойства и регуляция экспрессии изоферментов изоцитратлиазы в разных органах кукурузы

Диссертация: Физико-химические свойства и регуляция экспрессии изоферментов изоцитратлиазы в разных органах кукурузы
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Анализ профилей экспрессии генов изоцитратлиазыпоказал значительные отличия их функционирования в разных органах, Zea mays L. Максимальный уровень экспрессии гена icll характерен для щитка, что-обусловлено синтезом глиоксисомальной изоцитратлиазы, связанной с протеканием ГЦ. В течение исследуемого периода экспрессия гена icll уменьшалась и. достигала минимального значения на 14-е сутки. Для этого… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Выделение и получение препаратов изоцитратлиазы в высокоочищенном состоянии из разных организмов
      • 1. 1. 1. Механизм действия изоцитратлиазы
      • 1. 1. 2. Характеристика способов выделения изоцитратлиазы из растений, животных и бактерий
      • 1. 1. 3. Пространственная структура и конформационное состояние молекулы изоцитратлиазы
        • 1. 1. 3. 1. Молекулярная масса и субъединичное строение фермента
        • 1. 1. 3. 2. Пространственная структура молекулы изоцитратлиазы, особенности вторичной, третичной структуры
    • 1. 2. Регуляция активности изоцитратлиазы на разных этапах развития организмов и её физиолого-биохимическая роль
      • 1. 2. 1. Распространение изоцитратлиазы в организмах различных таксономических групп
        • 1. 2. 1. 1. Распространение ферментов ГЦ у микроорганизмов
        • 1. 2. 1. 2. Функционирование глиоксилатного цикла у грибов3 j
        • 1. 2. 1. 3. Распространение изоцитратлиазы у низших и высших растений
        • 1. 2. 1. 4. Изоцитратлиаза в тканях животных
      • 1. 2. 2. Субклеточная локализация изоцитратлиазы
        • 1. 2. 2. 1. Микротельца в растениях
        • 1. 2. 2. 2. Внутриклеточная локализация ИЦЛЗУ
      • 1. 2. 3. Изоферментный состав
      • 1. 2. 4. Регуляторные и кинетические характеристики изоцитратлиазы 41 1.2.4.1. рН оптимум/4 j
        • 1. 2. 4. 2. Температурный оптимум
        • 1. 2. 4. 3. Константа Михаэлиса
        • 1. 2. 4. 4. Влияние катионов металлов
        • 1. 2. 4. 5. Регуляция метаболитами
      • 1. 2. 5. Физиологическое значение изоформ ИЦЛ у различных организмов
    • 1. 3. Молекулярные аспекты функционирования изоцитратлиазы в различных организмах
      • 1. 3. 1. Экспрессия и регуляция фермента^g
        • 1. 3. 1. 1. Экспрессионная регуляция ИЦЛ
        • 1. 3. 1. 2. Генетические механизмы регуляции синтеза ИЦЛ
      • 1. 3. 2. Характеристика структурной организации генетического материала изоцитратлиазы
      • 1. 3. 3. Эволюционные аспекты ферментов ГЦ
  • ГЛАВА 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Объект и методы исследования^
      • 2. 1. 1. Объект исследования
      • 2. 1. 2. Методы исследования
        • 2. 1. 2. 1. Определение активности изоцитратлиазы
        • 2. 1. 2. 2. Определение количества белка
        • 2. 1. 2. 3. Исследование субклеточной локализации
        • 2. 1. 2. 4. Схема очистки изоцитратлиазы
        • 2. 1. 2. 5. Электрофоретические исследования белков
        • 2. 1. 2. 5. 1. Определение гомогенности ферментов^q
        • 2. 1. 2. 5. 2. Специфическое проявление изоцитратлиазы
        • 2. 1. 2. 5. 3. Определение молекулярной массы субъединиц ферментов методом DS-Na-ПААГ-электрофореза
        • 2. 1. 2. 6. Хранение высокоочищенных ферментативных препаратов изоцитратлиазы
        • 2. 1. 2. 7. Определение молекулярной массы нативного фермента
        • 2. 1. 2. 8. Исследование кинетических и регуляторных характеристик изоформ изоцитратлиазы
        • 2. 1. 2. 9. Экстракция суммарной РНК
        • 2. 1. 2. 10. Проведение обратной транскрипции^
        • 2. 1. 2. 11. Подбор праймеров
        • 2. 1. 2. 12. Проведение полимеразной цепной реакции
        • 2. 1. 2. 13. Секвенирование ПЦР-продукта^
        • 2. 1. 2. 13. 1. Экстракция фрагментов ДНК из ПААГ
        • 2. 1. 2. 14. Проведение ПЦР в реальном времени
        • 2. 1. 2. 15. Статистическая обработка данныхgg
    • 2. 2. Результаты и их обсуждения^
      • 2. 2. 1. Физиолого-биохимические аспекты функционирования изоформ изоцитратлиазы в растениях
        • 2. 2. 1. 1. Динамика активности изоцитратлиазы в растениях с различным типом основного метаболизма
        • 2. 2. 1. 2. Электрофоретические исследования изоферментного состава изоцитратлиазы в растениях с разным типом основного метаболизма

        2.2.1.3. Динамика активности ИЦЛ и ключевых ферментов основных метаболических путей в онтогенезе кукурузы 732.2.1.4. Электрофоретическая подвижность изоцитратлиазы в разных органах Zea mays L при проростании

        2.2.1.5. Исследование субклеточной локализации изоцитратлиазы в щитках кукурузы

        2.2.2. Очистка, физико-химические, кинетические и регуляторные изоформ изоцитратлиазы из разных органов Zea mays L g

        2.2.2.1. Очистка изоформ ИЦЛ из щитков

        2.2.2.2. Очистка изоцитратлиазы из проростков кукурузы

        2.2.2.3. Электрофоретические исследования изоцитратлиазы gg

        2.2.2.4. Молекулярная масса изоформ изоцитратлиазы gg

        2.2.2.5. Изучение влияния концентрации изоцитрата на активность ИЦЛ из щитков и зеленых листьев кукурузы

        2.2.2.6. Изучение влияния концентрации ионов водорода на активность ИЦЛ из щитков и зеленых листьев кукурузы

        2.2.2.7. Влияние катионов металлов на активность изоформ изоцитратлиазы из щитков и зеленых листьев кукурузы

        2.2.2.8. Влияние глицина и гликолата на активность изоферментов изоцитратлиазы

        2.2.2.9. Оптимизация условий хранения высокоочищенных изоформ изоцитратлиазы

        2.2.3. Молекулярные аспекты функционирования изоферментов изоцитратлиазы в различных органах Zea mays L

        2.2.3.1. Идентификация генов изоцитратлиазы методом ПЦР в щитках и зелёных листьях кукурузы

        2.2.3.1.1. Подбор праймеров^

        2.2.3.1.2. Идентификация генов изоцитратлиазы методом ОТ-ПЦР

        2.2.3.2. Определение нуклеотидной последовательности продуктов полученных методом ПЦР

        2.2.3.3. Изменение экспрессии генов изоцитратлиазы в онтогенезе в различных органах кукурузы^ j g

Физико-химические свойства и регуляция экспрессии изоферментов изоцитратлиазы в разных органах кукурузы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. В последнее время изоцитратлиаза (ИЦЛКФ 4.1.3.1) является объектом значительного количества исследований, что обусловлено её полифункциональностью. Большинство исследователей, по-прежнему, считают ИЦЛ маркерным ферментом глиоксилатного цикла — важнейшего этапа глюконеогенеза, обеспечивающего синтез углеводов [5, 39]. Но несмотря на то, что ИЦЛ является преимущественно глиоксисомальным ферментом и участвует главным образом в глиоксилатном цикле (ГЦ), появились сведения и о наличии второй формы фермента [51, 112]. Ранее, в зелёных листьях растений была обнаружена внеглиоксисомальная изоформа фермента, существенно отличающаяся от глиоксисомальной изоцитратлиазы жирозапасающих тканей. Локализация этой формы не связана с глиоксисомами и по её внутриклеточному распределению нет чёткой ясности. Вопрос о функциональной значимости второй внеглиоксисомальной изоцитратлиазы так же остаётся дискуссионным, и есть сообщения о её участии в превращении глиоксилата, образующегося при фотодыхании в пероксисомах [18, 157]. Однако, для щитков кукурузы, являющихся метаболически наиболее активной частью семени, была выделена только одна форма ИЦЛ, обеспечивающая функционирование ГЦ [16, 88].

В настоящее время появились. сообщения по исследованию изоферментного состава изоцитратлиазы в различных организмах. Современные молекулярно-биологические методы позволили в некоторых растениях идентифицировать несколько генов, кодирующих этот ферментный комплекс, состоящий из двух изоферментов, которые выполняют различные функции [51].

В последнее время упоминается о разнообразии функций целого суперсемейства изоцитратлиазы (ИЦЛ)/фосфоенолпируват мутазы (ФЕПМ), в состав которого входят семь энзимов, катализирующих образование или расщепление С-С или Р-С связей, в том числе и ИЦЛ [111].

ВЫВОДЫ.

1. Динамика изоцитратлиазной активности в разных органах Zea mays L имеет характерные особенности. В щитках максимальную активность ИЦЛ наблюдали на 4-й день, в период интенсивного протекания глюконеогенеза. В зелёных листьях — на 14-е сутки, что обусловлено, по-видимому, индукцией функционирования фотодыхательного метаболизма.

2. Множественные молекулярные формы изоцитратлиазы, выявленные в разных органах кукурузы характеризуются тканевой специфичностью и различной внутриклеточной локализацией. В щитках функционируют глиоксисомальная (Rf 0,25) и внеглиоксисомальная (Rf 0,29) изоформы фермента, а в зелёных листьях — только внеглиоксисомальная (Rf 0,25). Внеглиоксисомальная форма ИЦЛ обнаруживается в пероксисомах и цитоплазме.

3. Применение многостадийной очистки позволило получить в электрофоретически гомогенном состоянии препараты двух изоферментов изоцитратлиазы из щитков и одного из зелёных листьев кукурузы. Удельная активность одной изоформы (ИЦЛ1) составила 4,9 Е/мг белка, при этом выход 5,7%, степень очистки 122,5 раз. Вторая изоформа (ИЦЛ2), очищенная из щитков, характеризовалась величиной удельной активности равной 4,4 Е/мг белка (в листьях 3,05 Е/мг белка) и выходом 5,7% (10%) и степенью очистки 110 раз (113 раз).

4. Установлено, что ИЦЛ1 и ИЦЛ2 из щитков кукурузы являются гомотетрамерами и отличаются по значениям молекулярных масс белковых молекул (164 и 208 кДа соответственно) и по величинам Мг субъединиц (43 и 48 кДа). Изоцитратлиаза из зеленых листьев имеет большое сходство по своим физико-химическим характеристикам с формой ИЦЛ2 из щитков.

5. Выявленные кинетические свойства (Км) и регуляторные характеристики (рНопт, активация ионами металлов) изоформ изоцитратлиазы свидетельствуют о высокой степени различия между ИЦЛ] и ИЦЛ2, что по-видимому, указывает на их различную генетическую детерминированность.

6. Применение программного анализа гомологичных последовательностей изоферментов ИЦЛ позволило разработать и синтезировать праймеры для идентификации генов, кодирующих исследуемую ферментную систему. С помощью ОТ-ПЦР в мРНК кукурузы обнаружены два гена изоцитратлиазы.

7. Данные по определению нуклеотидных последовательностей полученных ПЦР-продуктов показали, что исследуемые изоформы ИЦЛ являются изоферментами, т. е. генетически детерминированными белковыми молекулами. Так, нуклеотидная последовательность ампликона с длинной 380 п.н. высокогомологична участку гена /с/1 ZMU69129, кодирующего изоцитратлиазу. Вторая нуклеотидная последовательность /с/2 имеет 100%-ю гомологию с участком гена LOCI00277287, кодирующим целое семейство изоцитратлиаз (ИЦЛ)/фосфоенолпируват мутаз (ФЕПМ). Следовательно, обнаруженные изоформы ИЦЛ являются изоферментами, т. е. генетически детерминированными белками.

8. Методом полимеразной цепной реакции в реальном времени установлена зависимость уровня экспрессии генов изоцитратлиазы от этапов онтогенеза и типов органов Zea mays L. Максимальный уровень экспрессии гена icll характерен для щитка, что обусловлено синтезом глиоксисомальной формы изоцитратлиазы — ИЦЛЬ связанной с протеканием ГЦ, который активно функционирует на этапе прорастания. Анализ профилей экспрессии гена icl2 показал чёткую корреляцию интенсивности его функционирования от типа органа. Высокая экспрессия icl2 в щитках и зелёных листьях кукурузы обеспечивает синтез внеглиоксисомальной формы ИЦЛ, участвующей, в частности, в метаболизации органических кислот при закислении эндосперма и фотодыхательном метаболизме. 9. Разработана гипотетическая схема регуляции синтеза изоферментов ИЦЛ и их физиолого-биохимическая роль в переключении метаболических потоков в растительной клетке.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Данные по изменению изоцитратлиазной активности в разных органах кукурузы свидетельствуют об участии исследуемого фермента в осуществлении функционирования различных метаболических путей. Известно, что ИЦЛ обеспечивает протекание глюконеогенеза и, в частности, его важнейшего звена — глиоксилатного цикла. Однако, сообщалось и о наличие внеглиоксисомальной формы изоцитратлиазы, участвующей в функционировании фото дыхания и метаболизации органических кислот [18, 80].

Наличие двух молекулярных форм ИЦЛ в Zea mays L установлено в нашей работе электрофоретическими исследованиями. Выявленные формы изоцитратлиазы имеют различную электрофоретическую подвижность, при этом полученные данные указывают, что медленнодвижущаяся — ИЦЛ2 (Rf 0,25) и быстродвижущаяся в полиакриламидном геле ИЦЛ1 (Rf 0,29) изоформы локализованы, в глиоксисомальной, пероксисомальной и цитозольной фракциях. Можно предположить, что наличие изоцитратлиазной активности в цитоплазматической фракции обусловлено методическими погрешностями, приводящими к частичному разрушению органоидов при их выделении. Интересно отметить, что внутриклеточное распределение изоцитратлиазы в сое {Glycine max L) связано с глиоксисомальной и пероксисомальной фракциями [51]. Причём в момент функционального перехода растительных тканей, вызванного сменой типа питания в клетках, одновременно присутствуют как глиоксисомы, так и пероксисомы с соответствующей им системой ферментов. После зеленения семядолей сои, профиль экспрессии генов, ответственных за глиоксисомальную функцию резко снижается, и преобладает фото дыхательная деятельность пероксисом [51].

При использовании многостадийной схемы очистки получены изоформы изоцитратлиазы из щитков кукурузы в гомогенном состоянии с удельной активностью одной формы 4,9 Е/мг белка (ИЦЛО, а другой — 4,4.

ИЦЛ2) Е/мг белка. Из зелёных листьев выделен препарат исследуемого фермента с удельной активностью 3,05 Е/мг белка, выходом 10% и степенью очистки — 113 раз. Важную роль в разделении высокоочищенных препаратов двух изоформ сыграла стадия очистки с использованием ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе. Применение линейного градиента КС1, позволило получить высокую эффективность очистки и выход изоферментов. Ранее несколько форм фермента были описаны в сосне и в сое, в которых изоцитратлиаза обнаруживается, по крайней мере, в трех различных формах [151, 135].

Получение гомогенных препаратов изоферментов ИЦЛ из щитков и зеленых листьев кукурузы позволило провести сравнительное исследование их физико-химических, кинетических и регуляторных характеристик. Установлены с помощью гель-хроматографии на. Сефадексе G-200 и денатурирующего электрофореза (SDS-электрофореза) различия в величинах молекулярных масс нативных изоформ и молекулярных масс субъединиц. Анализ литературных данных свидетельствует о том, что изоцитратлиаза в большинстве случаев имеет несколько субъединиц, с молекулярной массой около' 60 кДа [174], однако сообщается-о колебании величин Mr субъединиц фермента в пределах от 25 до 80 кДа [177], что часто обусловлено не только видовыми различиями, но и методическими погрешностями.

Показано, что в щитке кукурузы ИЦЛ1 и ИЦЛ2 являются. тетрамерами с молекулярной массой 164 кДа и 208 кДа соответственно. В. некоторых видах встречается иная молекулярная структура изоцитратлиазы: тримерная для фермента из прорастающей пыльцы сосны P. densiflora [41], димерная и пентамерная для фермента из огурца [63].

Интересно отметить, что в зелёных листьях изоцитратлиаза почти полностью совпадает по значению молекулярной массы и субъединичному строению со второй формой фермента (ИЦЛ2) из щитков кукурузы.

Кроме того, установлено, что формы изоцитратлиазы имеют различия по величинам рН оптимумов, составляющим 7,5 для ИЦЛ] и 6,0 для ИЦЛ2 и для изоформы ИЦЛ, полученной из зелёных листьев. Известно, что для ИЦЛ, выделенной из различных источников значение рН 0пт варьирует в пределах рН 7,0 — 7,5 и зависит от природы используемого буфера [143]. Различия обнаруживаются также при анализе сродства разных изоформ изоцитратлиазы к субстрату. ИЦЛ1 из щитков кукурузы имеет наибольшее сродство к изоцитрату (Км 55,6 |iM), а ИЦЛ2 и ИЦЛ из зелёных листьев характеризовались меньшим значением этого показателя. Величины Км по изоцитрату для разных изоформ составляли для ИЦЛ1 — 55,6 рМ, для ИЦЛ2 — 83,3 |iM (из щитков), а для изоцитратлиазы из зелёных листьев — 100 цМ. Выявлено, что глиоксисомальная форма изоцитратлиазы (ИЦЛ1) является Mg-зависимым ферментом, тогда как ИЦЛ2 и ИЦЛ из зелёных.

Л I листьев активировались ионами Мп, т. е. данные формы фермента являются Мп-зависимыми. Катионы других металлов: Са2± К+ и Na+ оказались мало эффективны в регуляции активности изоформ изоцитратлиазы. Выявленные физико-химические свойства и регуляторные характеристики чётко указывают на сходство изоформы изоцитратлиазы, выделенной из зелёных листьев, с ИЦЛ2 из щитков кукурузы.

Наличие сложной системы регуляции активности изоформ ИЦЛ подтверждается молекулярно-генетическим анализом, который был проведен на дрожжах и арабидопсисе и других биологических объектах. В клетках дрожжей Yarrowia lipolytica показано, что генезис изоцитратлиазной активности осуществляется тремя генами (/с/ 1, icll, /с/3) [61]. В геноме Arabidopsis thaliana присутствуют два гена ИЦЛ, расположенных в разных хромосомах (www.ncbi.nlm.nih.gov/Genbank/).

Проведенный в нашей работе подбор праймеров, осуществленный на основе сравнения аминокислотных последовательностей изоцитратлиазы из различных организмов позволил выявить в кукурузе два гена ИЦЛ — icll и /с/2. Наличие двух форм фермента в щитке кукурузы и двух ПЦР продуктов с ген-специфическими праймерами может быть результатом работы двух разных генов, кодирующих ИЦЛ в геноме кукурузы.

Путём секвенирования, полученных в ходе ПЦР ампликонов, было установлено, что нуклеотидные последовательности (/с/2) в щитках и зелёных листьях полностью совпадали друг с другом по составу и имели 100% гомологию с участком гена hypothetical protein LOCI00277287. Этот ген кодирует мультиэнзимный комплекс ИЦЛ/ФЕПМ в Zea mays L, в состав которого входят семь ферментов, в том числе и изоцитратлиаза [111]. Вторая нуклеотидная последовательность icll в щитках высокогомологична участку гена,"ответственного за синтез изоцитратлиазы в кукурузе [131].

Анализ профилей экспрессии генов изоцитратлиазыпоказал значительные отличия их функционирования в разных органах, Zea mays L. Максимальный уровень экспрессии гена icll характерен для щитка, что-обусловлено синтезом глиоксисомальной изоцитратлиазы, связанной с протеканием ГЦ. В течение исследуемого периода экспрессия гена icll уменьшалась и. достигала минимального значения на 14-е сутки. Для этого периода характерно истощение запаса липидов в щитке [26, 45]. Экспрессия гена /с/2 имеет более сложный-характер изменения" в онтогенезе кукурузы. Значительнаявеличина этого показателя обнаружена в щитках и листьях кукурузы. Ген /с/2 кодирует внеглиоксисомальную форму ИЦЛ. Интересно отметить, что наблюдается корреляция между наличием глиоксисомальной формы изоцитратлиазы. в щитке и интенсивностью" экспрессии гена. /с/1. Профиль экспрессии гена /с/2 имеет менее лабильный характер в течение 14-ти дней. Его высокаяокспрессия обуславливает синтез второй формы ИЦЛ2 в, щитке, обеспечивающей метаболизацию органических кислот, в частности глиоксилата с помощью синтазной реакции [157]. Утилизация глиоксилата запускает процесс закисления эндосперма, что необходимо для эффективного гидролиза запасных веществ, на этапе прорастания' [26]. В листовых пластинах кукурузы ген /с/2 обеспечивает синтез изоформы изоцитратлиазы, которая посредством той же синтазной: реакции участвует в метаболизации фотодыхательного глиоксилата [157].

Таким, образом, в, кукурузе выявлены две молекулярные формы изоцитратлиазы, для которых характерна* органоспецифичность. и разная функциональная значимость. Получение в гомогенном состоянии препаратов изоформ исследуемого фермента позволило выявить значительные различия в их физико-химических, кинетических и регуляторных характеристиках. Методами молекулярной биологии установлено, что выделенные изоформы имеют различную генетическую детерминированность, т. е. являются изоферментами, обеспечивающими протекание различных физиолого-биохимических процессов в растительной клетке. На основании полученных данных предлагается гипотетическая схема регуляции образования изоферментов ИЦЛ и их физиолого-биохимическая значимость при функциональном переходе растительного организма, обусловленного сменой типов питания (рис.41).

ЩИТОК с/2.

LOCI00277287) 1.

ИЦЛ 2.

1сП.

ZMU69129).

НО;

Ш шгш.

СО;

Гидролп белков I.

Глицин.

ШШШЛ!

Аццдоз эндосперма 1.

ИЦЛ 1 I.

I I.

Ацетил Со-а.

Липиды.

Рис. 41. Гипотетическая схема регуляции образования изоферментов изоцитратлиазы и их физиолого-биохимическая значимость. LOC100277287 — ген hypothetical protein, кодирующий внеглиоксисомальную форму (ИЦЛ 2), /с/1 ZMU69129 — ген, кодирующий глиоксисомальную форму (ИЦЛ 1) в Zea mays L.

Показать весь текст

Список литературы

  1. С. В. Субклеточная локализация и свойства ферментов глиоксилатного цикла в печени крыс с аллоксановым диабетом / С. В. Волвенкин, В. Н. Попов, А. Т. Епринцев // Биохимия. 1999. -Т. 64, вып. 9. — С.1185−1191.
  2. М.Ю. Особенности углеродного метаболизма у бесцветных серобактерий Macromonas bipunctata / М. Ю. Грабович, Г. А. Дубинина, В. В. Чурикова // Микробиология. 1993. -Т.62, вып. 3. — С. 421−429.
  3. Г. Гель-хроматография / Г. Детерман. — М.: Мир, 1970. -173с.
  4. М. Ферменты: в 3-х т. / М. Диксон, Э. Уэбб- перевод с англ. JI.M. Гинодмана, М.И. Левянт- под ред. В. К. Антонова, А. Е. Браунштейна. М.: Мир, 1982. — Т. 3. — 216 с.
  5. А. Т. Глиоксилатный цикл: универсальный механизм адаптации? / А. Т. Епринцев, В. Н. Попов, М. Ю. Шевченко. М.: ИКЦ Академ. книга, 2007. — 228с.
  6. А. Т. Очистка и физико-химические свойства изоцитратлиазы из куколок бабочки P.machaon L. / А. Т. Епринцев, М. Ю. Шевченко, В. Н. Попов. // Биохимия. 2004. — Т.69, № 4. — С. 467 472.
  7. А. Т. Экспрессия и регуляция ферментов глиоксилатного цикла / А. Т. Епринцев, М. Ю. Шевченко, В. Н. Попов. Воронеж: Центрально-Черноземное книжное издательство, 2005. -224с.
  8. А.Т. Полимеразная цепная реакция как универсальный метод диагностики и идентификации генов / А. Т. Епринцев, Е. А. Москалёв, В. Н. Попов // Системный анализ и управление в биомедицинских системах. 2001. -Т. 54, № 1. — С. 9−14.
  9. А.Т. Роль изоформ малатдегидрогеназы в регуляции анаболических процессов у бесцветных серобактерий Beggiatoaleptomitiformis Д-402 / A.T. Епринцев, М. И. Фалалеева, М. Ю. Грабович // Микробиология. 2004. — Т. 73, № 4. -С. 437−442.
  10. Особенности структурной организации и экспрессионной регуляции изоформ МДГ из Rhodobacter sphaeroides штамма 2R / A.T. Епринцев и др. // Биохимия. 2009. — Т. 74, № 7. С. 977−984.
  11. Глиоксилатный цикл растений / А. А. Землянухин и др. — Воронеж: ВГУ, 1986. 148с.
  12. А. У. Микротельца в метаболизме растений / А. У. Игамбердиев. — Воронеж: ВГУ. 1990. 148с.
  13. А.У. Исследование кинетических свойств и модификаций аминокислотных остатков изоцитратлиазы из щитка кукурузы / А. У. Игамбердиев, А. А. Землянухин // Биохимия. 1987. — Т. 52, вып. 8. — С. 1286−1293.
  14. А.У. Роль пероксисом в организации метаболизма растений / А. У. Игамбердиев // Соросовский Образовательный журнал. 2000. — Т.6, № 12. — С. 113−124.
  15. А.У. Внеглиоксисомальная форма изоцитратлиазы высших растений / А. У. Игамбердиев, А. А. Землянухин, И. В. Мещерякова //Физиология растений. 1986. — Т. 33, вып.6. С. 11 131 120.
  16. Г. Ф. Биометрия / Г. Ф. Лакин. М.: Высш. шк. 1990. — 351с.
  17. JI.A. Исследование биологических макромолекул / Л. А. Остерман. -М.: Мир. 1983. 297с.
  18. Индукция ферментов глиоксилатного цикла в различных тканях голодающих крыс / В. Н. Попов и др. // Известия РАН, Серия биологическая. 2000. — № 6.- С.663−667.
  19. Сравнительный анализ ключевого фермента глиоксилатного цикла, изоцитратлиазы, из организмов разных систематических групп / В. Н. Попов и др. // Журнал эволюционной биохимии и физиологии. — 2005.-№ 6.-С.317−329.
  20. Роль ключевых ферментов глюконеогенеза при адаптации крыс к пищевой депривации / М. Ю. Шевченко и др. // Физиология и психофизиология мотиваций. Межрегиональный сборник научных работ.- Воронеж: ВГУ 2003. — вып. 6. — С.87−91.
  21. С.М., Чупрова Г. В., Полевой В. В. / Вестник ЛГУ, Биология, -1976. — Т.21. С. 314−319.
  22. The role of the glyoxylate cycle in the symbiotic fungus Tuber borchii: expression analysis and subcellular localization / S. Abba' et. al. // Curr Genet. 2007. -Vol.52, № 3. — P. 159−70.
  23. Insights into corn genes derived from large-scale cDNA Sequencing / N. N. Alexandrov et. al. // Plant Mol Biol. 2009. -Vol. 69. — P. 179−194.
  24. Armin R. Effect of red light and gibberellic acid on lipid metabolism in germinating spores of the fern Anemia phyllitidis / Armin R. // Physiologia Plantarum. 1981. — Vol. 54, № 1. — P. 58 — 62.
  25. Promoter analysis of the acetate-inducible isocitrate lyase gene (acu-3) from Neurospora crassa / M. Bibbins et. al. I I Biochim Biophys Acta. 1998. -Vol.144, № 2.-P. 320−325.
  26. Blackburn P. Ribonuclease inhibitor from human placenta: interaction with derivatives of ribonuclease A / P. Blackburn, B.L. Jailkhani // J Biol Chem. -1979. Vol. 254. — P. 12 488−93.
  27. The structure and domain organization of Escherichia coli isocitrate lyase / K. L. Britton et. al. I I Acta Crystallogr. 2001. -Vol. 57. — P. 1209−1218.
  28. The crystal structure and active site location of isocitrate lyase from the fungus Aspergillus nidulans / K. Britton et. al. I I Struct. Folding Des. — 2000.-Vol.8.-P. 349−362.
  29. Anaerobic central metabolic pathways active during polyhydroxyalkanoate production in uncultured cluster 1 Defluviicoccus enriched in activated sludge communities // L.C. Burow et. al. // FEMS Microbiology Letters. -2009. -Vol.298, № 1, P. 79 — 84.
  30. Transient occurrence of seed germination processes during coffee post-harvest treatment / G. Bytof et. al. // Selmar Ann Bot (Lond). 2007. -Vol.100, № 1.-P. 61−67.
  31. Canovas D. Developmental regulation of the glyoxylate cycle in the human pathogen Penicillium marneffei / D. Canovas, A. Andrianopoulos // Mol Microbiol. 2006. -Vol.62, № 6. — P. 1725−1738.
  32. Non-coordinate expression of peroxisome biogenesis, «-oxidation and glyoxylate cycle genes in mature Arabidopsis plants / W. L. Charlton et. al. // Plant Cell Rep. 2005. -Vol.23. — P. 647−653.
  33. Are Isocitrate Lyase and Phosphoenolpyruvate Carboxykinase Involved in Gluconeogenesis during Senescence of Barley Leaves and Cucumber Cotyledons? / Z. Chen et. al. // Plant and Cell Physiology. 2000. -Vol.41, № 8.-P. 960−967.
  34. Isolation and characterization of an isocitrate lyase gene from senescent leaves of sweet potato / Chen Hsien-Jung et. al. // J. of plant physiology. -2000. Vol. 157, № 6. -P. 669−676.
  35. Chigen T. Purification and Some Properties of Isocitrate Lyase from the Pollen of Pinus densiflora Sieb. et Zucc. / T. Chigen, E. Shin-ichiro, K. Teizo // Agricultural and Biological Chemistry. 1986. -Vol.50, № 2. — P. 409−416.
  36. Chomczynski P. Single-Step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate-phenol-chloroform extraction / P. Chomczynski, N. Sacchi // Anal. Biochem. 1987. — Vol. 162. — P. 156−159.
  37. Cioni M. Comparative biochemistry of the glyoxylate cycle / M. Cioni, G. Pinzauti, P. Vanni // Сотр. Biochem. Physiol. 1981. — Vol.70, № 1. — P. 1−26.
  38. Fat-to-glucose interconversion by hydrodynamic transfer of two glyoxylate cycle enzyme genes / P. Cordero et. al. // Lipids Health Dis. 2008. -Vol.7, № 49. — P. 123−134.
  39. Lipid Utilization, Gluconeogenesis, and Seedling Growth in Arabidopsis Mutants Lacking the Glyoxylate Cycle Enzyme Malate Synthase / J. E. Cornah et. al. // Biol. Chem. -2004. -Vol.279, № 41. -P. 42 916−42 923.
  40. Cots J. Germination, senescence and pathogenic attack in soybean {Glycine max. L.): identification of the cytosolic aconitase participating in the glyoxylate cycle / J. Cots, F. Widmer // Plant Sci. 1999. — Vol.149, № 3. -P. 95−104.
  41. Davis В. J. Disc-electrophoresis II. Method and application to human Serum protein / B. J. Davis // Ann. N.Y. Acad. Sci. 1964. — Vol.121. — P. 404−427.
  42. Can sugars be produced from fatty acids? A test case for pathway analysis tools // L.F. de Figueiredo et. al. // Bioinformatics. — 2009. — Vol.25, № 1. -P.152−8.
  43. De los Reyes B.G. Differential induction of glyoxylate cycle enzymes by stress as a marker for seedling vigor in sugar beet {Beta vulgaris) / B. G. De los Reyes, S. J. Myers, J. M. McGrath // Mol. Genet. Genomics. 2003. -Vol.269, № 5.-P.692−698.
  44. Purification and properties of isocitrate lyase-from Aspergillus nidulans, a model enzyme to study catabolite inactivation in filamentous fungi / J.R. De Lucas et. al. //Microbiol. 1997.-Vol.101. — P.410−414.
  45. Delkin». G. Specific elements of the glyoxylate pathway play a significant role in the functional transition of the soybean cotyledon during seedling development / G. Delkin and L. Vodkin //BMC Genomics. 2007. — Vol.8, № 468.-P. 1−22.
  46. Demaggio A. E. Biochemistry of Fern Spore Germination. Glyoxylate and Glycolate cycle activity in Onoclea sensibilis L. / A. E. Demaggio, C. Greene // Plant Physiol. -1980. -Vol.66. P. 922−924.
  47. Identification of the aceA gene encoding isocitrate lyase required for the growth of Pseudomonas aeruginosa on acetate, acyclic terpenes and leucine / A.L. Diaz-Рёгег et. al. // FEMS Microbiol Lett. 2007. -Vol.269, № 2. -P. 309−316.
  48. Studies on the regulation and localisation of the glyoxylate cycle enzymes in Saccharomyces cerevisiae / W. Duntze et. al. // European Journal of Biochemistry. 1969. — Vol.10. — P. 83−89.
  49. Eastmond P J. Re-examining the role of the glyoxylate cycle in oilseeds // P.J. Eastmond, I.A. Graham // Trends Plant Sci. 2001. — Vol.6, № 5. -P.72−77.
  50. Analysis of the regulation, expression, and localisation of the isocitrate lyase from Aspergillus fumigatus, a potential target for antifungal drug development / F. Ebel et. al. // Fungal Genet Biol. 2006.- Vol.43, № 7. -P.476−489.
  51. Eckardt N.A. Peroxisomal citrate synthase provides exit route from fatty acid metabolism in oilseeds / N.A. Eckardt // Plant Cell. 2005. — Vol.17, № 6.-P. 1863−1865.
  52. Fargeix C. Soybean (Glycine max. L.) and bacteroid glyoxylate cycle activities during nodular senescence / C. Fargeix, K. Gindro, F. Widmer // J. Plant Physiol. -2004. Vol. 161. — P. 183−190.
  53. Fernandez E. The ICLl gene from Saccaaromyces cerevisiae II E. Fernandez, F. Moreno, R. J. Rodicio // Biochem. 1992. — Vol.204, № 1. -P. 983−990.
  54. Flavell R. B. Metabolic role, regulation of synthesis, cellular localization, and genetic control of the glyoxylate cycle enzymes in Neurospora crassa / R. B. Flavell, D. O. Woodward // Journal of Bacteriology. 1971. -Vol.105.-P. 200−210.
  55. Overexpression of the ICLl gene changes the product ratio of citric acid production by Yarrowia lipolytica II A. Forster et. al. // Appl Microbiol Biotechnol. -2007. -Vol.77, № 4. P. 861−870.
  56. Francesco R. Multisite Inhibition of Pinus pinea Isocitrate Lyase by Phosphate / R. Francesco, P. Vanni and E. Giachetti // Plant Physiol. -2000.-Vol.124, № 3.-P. 1131−1138.
  57. Frevert J. Occurrence and biosynthesis of glyoxysomal enzymes in ripening cucumber seeds / J. Frevert, W. Koller, H. Kindl // Physiol.Chem. 1980. -Vol.361, № 10. -P.1557−1565.
  58. Characterization of the glyoxysomal isocitrate lyase genes of Aspergillus nidulans (acuD) and Neurospora crassa (acu-3) / L.D. Gainey et. al. // Curr Genet. 1992. -Vol. 21, № 1. — P. 43−47.
  59. Modification of the active site of isocitrate lyase from Pinus pinea / E. Giachetti et. al. // Life Sci. Adv. 1993. — Vol. 12, № 3. — P. 159−167.
  60. Giachetti E. Effect of Mg2+ and Mn2+ on isocitrate lyase, a non-essentially metal-ion-activated enzyme. A graphical approach for the discrimination of the model for activation / E. Giachetti, P. Vanni // Biochem. 1991. — Vol. 276, № 5.-P. 223−230.
  61. Dual role of isocitrate lyase 1 in the glyoxylate and methylcitrate cycles in Mycobacterium tuberculosis / T. A. Gould et. al. // Mol. Microbiol. -2006 Vol. 61, № 4. -P.940−947.
  62. Godavari H. R. Isocitrate Lyase in Green Leaves / H. R. Godavari, S. S. Badour, E. R. Waygood // Plant Physiol. 1973. — Vol.51, № 5. — P. 863 867.
  63. Residues С123 and D58 of the 2-methylisocitrate lyase (PrpB) enzyme of Salmonella enterica are essential for catalysis / T. L. Grimek et. al. // J. Bacteriol. 2003. -Vol. 185, -P. 4837−4843.
  64. Crystal structure of 2-methylisocitrate lyase (PrpB) from Escherichia coli and modelling of its ligand bound active centre / C. Grimm et. al. // J. Mol. Biol. 2003. -Vol. 328. — P. 609−621.
  65. Transcriptome of Arabidopsis leaf senescence / Y. Guo et. al. // Plant Cell EnViron. 2004. -Vol.27. — P. 521−549.
  66. Hamel R.D. Modulation of TCA cycle enzymes and aluminum stress in Pseudomonas fluorescens / R.D. Hamel, V.D. Appanna // J Inorg Biochem. -2001.-Vol. 87, № 1. -P. 1−8.
  67. Harrison-Lowe N. Isolation of glyoxysomes from pumpkin cotyledons / N. Harrison-Lowe, L.J. Olsen // Curr Protoc Cell Biol. 2006. — Vol. 43, № 1. -P. 443−447.
  68. Herrington C.S. Diagnostic Molecular Pathology: A Practical Approach / C.S. Herrington, J.O.D. McGee // Oxford: Oxford Univ. Press, 1992. — P. 296.
  69. Holmes R. P. The absence of glyoxylate cycle enzymes in rodent and embrionic chick liver / R. P. Holmes // Biochim. Biophys. Acta. 1993. — Vol. 1158. -P.47−51.
  70. Horswill A. R. Salmonella typhimurium LT2 catabolizes propionate via the 2-methylcitric acid cycle / A. R. Horswill, J. C. Escalante-Semerena // J. Bacteriol. -1999. -Vol.181.-P. 5615−5623.
  71. Activity staining of isocitrate lyase after electrophoresis on either native or sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gels / W.C. Hou et. al. // Electrophoresis. -2001. -Vol:22, № 13. -P. 2653−2658.
  72. Hunt L. Intracellular location of isocitrate’lyase in leaf tissue / L. Hunt, J. Fletcher // Plant Science Letters. -1977. -Vol.10, № 3. P. 243−247.
  73. Idnurm A. Isocitrate lyase is essential for pathogenicity of the fungus Leptosphaeria maculans to canola (Brassica napus) / A. Idnurm, B. J. Howlett // Eukaryot. Cell. 2002. — Vol.1. — P.719−724.
  74. Jameel S. H. Caenorhabditis elegans: purification of isocitrate lyase and the isolation and cell-free translation of poly (A+) RNA. / S. H. Jameel, B. McFadden // Exp. Parasitol. 1985. — Vol.59. — P.337−346.
  75. Janssen J. A cDNA clone for isocitrate lyase from tomato / J. Janssen // Plant Physiol. -1995. -Vol.108, № 3. -P. 13−39.
  76. Jones J.D. The glyoxylate cycle: does it function in the dormant or active bear? / J.D. Jones, P. Burnett, P. Zollman // Сотр. Biochem. Physiol. — 1999. -Vol.124, № 2. -P.177−179.
  77. Kabsch W. Dictionary of protein secondary structure pattern-recognition of hydrogen-bonded and geometrical features / W. Kabsch, C. Sander //
  78. Biopolymers. 1983. — Vol.22. — P. 2577−2637.
  79. Kamel M. Y. Biochemical studies of tick embriogenesis. Purification and partial characterisation of isocitrate lyase from eggs of the tick Hyalomma dromedarii / M. Y. Kamel, A. S. Fahmy // Сотр. Biochem. Physiol. B. — 1982.-Vol. 72. — P.107−115.
  80. A regulatory factor, Fillp, involved in derepression of the isocitrate lyase gene in Saccharomyces cerevisiae / T. Kanai et. al. // European Journal of Biochemistry. 2001. -Vol.256, № 1, -P. 212 — 220.
  81. Khan F.R. Isocitrate Lyase from Flax. Terminal Residues, Composition, Active Site, and Catalysis / F.R. Khan, B. A. McFadden // Plant Physiol. -1982. -Vol.70, № 4. P. 943−948.
  82. Kim K.W. Glyoxysomal Nature of Microbodies Complexed with Lipid Globules in Botryosphaeria dothidea / K.W. Kim, E.W. Park, K.S. Kim // Phytopathology. 2004. — Vol.94, № 9. — P. 970−977.
  83. Evolution of glyoxylate cycle enzymes in Metazoa: evidence of multiple horizontal transfer events and pseudogene formation / F.A. Kondrashov et. al. //Biol Direct. -2006. -Vol.1, № 31. P. 658−667.
  84. Kornberg, H. L., Synthesis of cell constituents from C2-units by a modigied tricarboxylic acid cycle / H. L. Kornberg, H. A. Krebs // Nature. 1957. — Vol.179, №.4568. — P. 988−991.
  85. Function and transcriptional regulation of the isocitrate lyase in Pseudomonas aeruginosa / U. Kretzschmar et. al. // Arch Microbiol. -2008 B.190, № 2. -P.151−158.
  86. The purification and characterization of phosphonopyruvate hydrolase, a novel carbon-phosphorus bond cleavage enzyme from Variovorax sp Pal2 / A. N. Kulakova et. al. // J. Biol. Chem. 2003. -Vol.278. — P. 2 342 623 431.
  87. The roles of the glyoxylate and methylcitrate cycles in sexual development and virulence in the cereal pathogen Gibberella zeae / S.H. Lee et. al. // Eukaryot Cell. 2009. — Vol. 157. — P. 1139−1147.
  88. Inhibition of Candida albicans isocitrate lyase activity by sesterterpene sulfates from the tropical sponge Dysidea sp. / D. Lee et. al. // Bioorg Med Chem Lett. 2008. -Vol. 18, № 20. — P: 5377−5380.
  89. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmli // Nature. 1970. -Vol.227. — P. 680−685.
  90. Isocitrate lyase from Mycobacterium tuberculosis promotes survival of Mycobacterium smegmatis within macrophage by suppressing cell apoptosis / J.M. Li et. al. // Chin Med J (Engl).- 2008: -Vol.121, № 12. P: 11 141 123.
  91. Differential expression of isocitrate lyase in P. marneffeiphagocytized by nonstimulated and stimulated murine macrophages / J. Li et. al. // Chinese. 2007. -Vol.27, № 5. — P. 631−634.
  92. Lingard M.J. Peroxisome-associated matrix protein degradation in Arabidopsis / M.J. Lingard, M. Monroe-Augustus, B- Bartel// Natl Acad Sci U S A. -2009. Vol.106, № 11. — P. 4561−4567.
  93. Purification- identification, and characterization of peanut isocitrate lyase / S. F. Lin et. al. II J Agric Food Chem. -2008.- Vol.56, № 6. -P.1845−1851.
  94. Liu F. Induction of glyoxylate cycle expression in Caenorhabditis elegans: a fasting response throughout larval development / F. Liu, J. D. Thatcher, H. F. Epstein // Biochemistry. 1997. — Vol. 36. — P.255−260.
  95. Liu F. Bifimctional glyoxylate cycle protein of Caenorhabditis elegans: a developmentally regulated protein of intestine and muscle / F.1.u, J. D. Thatcher, J. M. Barral // Dev. Biol. 1995. — Vol.169. — P.399−414.
  96. Conformational flexibility of PEP-mutase / S. Liu et. al. // Biochemistry. 2004. -Vol.43. — P. 4447−53.
  97. Dissociative phosphoryl transfer in PEP mutase catalysis: Structure of the enzyme/sulfopyruvate complex and kinetic properties of mutants / S. Liu et. al. // Biochemistry.-2002.-Vol.41.-P. 10 270−10 276.
  98. Crystal structures of 2-methylisocitrate lyase in complex with product and with isocitrate inhibitor provide insight into lyase substrate specificity, catalysis and evolution / S. Liu et. al. // Biochemistry. — 2005. -Vol.44. -P. 2949−2962.
  99. Effects of CO2 on respiratory metabolism in ripening banana fruit / S. Liu et. al. // Postharvest Biology and Technology. — 2004. Vol.33, № 1. -P. 27−34.
  100. Lorenz M. C. The glyoxylate cycle is required for fungal virulence / M. C. Lorenz, G. R. Fink//Nature. -2001. -Vol.412. -P.83−86.
  101. Protein measurement with Folin phenol reagent / O.H. Lowry et. al. // J. Biol. Chem. 1951. — Vol.193, № 1. — P. 265−275.
  102. Diversity of function in the isocitrate lyase enzyme superfamily: the Dianthus caryophyllus petal death protein cleaves alpha-keto and alpha-hydroxycarboxylic acids / Z. Lu et. al. // Biochemistry. 2005. — Vol.44. -P.16 365−16 376.
  103. The Saccharomyces cerevisiae ICL2 Gene Encodes a Mitochondrial 2-Methylisocitrate Lyase Involved in Propionyl-Co-A Metabolism / A. H. Luttik et. al. // Journal of Bacteriology. 2000. — Vol.182, № 5. — P. 70 077 013.
  104. Malhotra O.P. Isolation and characterization of isocitrate lyase of caster endosperm / O.P. Malhotra, P.K. Srivastava // Archives of Biochemistry and Biophysics. -1982. -Vol. 214. P. 164−171.
  105. Maniatis T. Molecular cloning / T. Maniatis, E.F. Frisch // J.
  106. Sambrook// Cold Spring Harbor Lab. 1982. — Vol.65. — P. 141−146.
  107. Masaaki U. Properties of isocitrate lyase from an alkane-utilizable yeast, Candida tropicalis / U. Masaaki, M. Ueda, T. Matsuki // Agr. And Biol. Chem. 1986. — Vol.50, № 1. — P.127−134.
  108. Menendez J. The ICL1 gene of Pichia pastoris, transcriptional regulation and use of its promoter / J. Menendez, I. Valdes, N. Cabrera // Yeast. 2003. — Vol.20, № 13. — P. 1097−1108.
  109. Overexpression of isocitrate lyase-glyoxylate bypass influence on metabolism in Aspergillus niger / S. Meijer et. al. // Metab. Eng. 2009. -Vol.11, № 2. — P. 107−123.
  110. L-Malyl-coenzyme A — Methylmalyl-coenzyme A lyase is involved in acetate assimilation of the isocitrate lyase-negative bacterium Rhodobacter capsulatus / M. Meister et. al. // J. Bacteriol. 2005. — Vol.187, № 4. — P. 1415−1425.
  111. Millerd A. Role of isocitrate lyase in the synthesis of oxalic acid in plants / A. Millerd, R. K. Morton, J. R. Wells // Nature. 1962. -Vol.196.-P. 955−956.
  112. Mullen R. T. Isocitrate lyase from germinated loblolly pine megagametophytes: enzyme purification and immunocharacterization / R. T. Mullen, D. J. Gifford // Plant Physiol, and Biochem. 1995. — Vol.33, № 1. -P.87−95.
  113. Mullen R.T. Regulation of two loblolly pine (Pinus taeda L.) isocitrate lyase genes in megagametophytes of mature and stratified' seeds and during postgerminative growth / R.T. Mullen, D.J. Gifford // Plant Mol Biol. -1997. Vol.33, № 4. — P. 593−604.
  114. Mullis K.B. Specific synthesis of DNA in vitro via- a polymerase-catalyzed chain reaction / K.B. Mullis, F.A. Faloona // Methods Enzymol. -1987.- № 155.-P. 335−350.
  115. Munir E. Purification and Characterization of Isocitrate Lyase from the Wood-Destroying Basidiomycete Fomitopsis palustris Grown on
  116. Glucose / E. Munir, T. Hattori, M. Shimada // Archives of Biochemistry and Biophysics. 2002. -Vol.399, № 2. — P. 225−231.
  117. Murray C. J. Modeling the impact of global tuberculosis control strategies / C. J. Murray, J. A. Salomon // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -1998. -Vol.95, № 13. -P. 881−886.
  118. Molecular characterization of a bifunctional glyoxylate cycle enzyme, malate synthase/isocitrate lyase, in Euglena gracilis / M. Nakazawa et. al. // Comp Biochem Physiol В Biochem Mol Biol. -2005.- Vol.141, № 4. -P.445−452.
  119. Nguyen A.T. Metal-catalyzed oxidation induces carbonylation of peroxisomal proteins and^ loss of enzymatic activities / A.T. Nguyen, R.P. Donaldson // Arch Biochem Biophys. 2005. — Vol.439, № 1. — P.25−31.
  120. Okayama H. High-efficiency cloning of full-length cDNA- construction and screening of cDNA expression libraries for mammalian cells / H. Okayama // Methods Enzymol. 1987. — Vol. 154. — P. 3−28.
  121. Ono K. Presence of glyoxylate cycle enzymes in the mitochondria of Euglena gracilis / K. Ono, M. Kondo, T. Osafiine // J. Eukaryot. Microbiol. 2003. — Vol.50, № 2. — P.92−96.
  122. Расу В. J. Distribution of Isocitrate Lyase in Induced and De-adapting Cells of the Green Alga Chlorellafusca / B. J. Расу, С. F. Thurston // Journal of General Microbiology. 1987. -Vol.133. — P. 3341−3346.
  123. Inhibition of germination gene expression by Viviparous-1 and ABA during maize kernel development / N.C. Paek et. al. // Mol Cells. 1998. -Vol.8, № 3.-P. 336−342.
  124. Penfield S. Storage reserve mobilization and seedling establishment in Arabidopsis / S. Penfield, H.M. Pinfield-Wells, I.A. Graham // The
  125. Arabidopsis Book American Society of Plant Biologists. — 2006. —Vol. 54. — P. l-17.
  126. Reserve mobilization in the Arabidopsis endosperm fuels hypocotyls elongation in the dark, is independent of abscisic acid, and requires phosphoenolpyruvate carboxykinasel / S. Penfield et. al. // Plant Cell. -2004.-Vol. 16, № 8.-P. 2705−2718.
  127. Phue J. N. Transcription levels of key metabolic genes are the cause for different glucose utilization pathways in E. coli В (BL21) and E. coli К (JM109) / J. N. Phue, J. Shiloach // J. Biotechnol. 2004. — Vol. 109- № 2. -Р.2Г-30.
  128. Pinzauti G. Isocitrate lyase of conifers (Pinus pined) / G. Pinzauti, E. Giachetti, P. Vanni // Int. J. Biochem. 1982. — Vol. 14, № 4. — P.267−275.
  129. Polanowski AJ. Soybean isocitrate lyase: Purification, immunoassay and N-terminal sequence / A.J. Polanowski, R.L. Obendorf // Plant Physiol. Biochem. -1991.-Vol.29.-P. 119−129.
  130. Cloning, overexpression and mechanistic studies of carboxyphosphonoenolpyruvate mutase from Streptomyces hygroscopicus / S. J. Pollack et- al. // Eur. J. Biochem. 1992. -Vol.209. — P.735−743.
  131. Popov V.N. Induction of glyoxylate cycle enzymes in rat liver upon food starvation / V. N. Popov, A. U. Igamberdiev, C. Schnarrenberger // FEBS Lett. 1996. — Vol. 390. — P. 258−260.
  132. Popov V.N. Glyoxylate cycle enzymes are present in liver peroxisomes of alloxan-treated rats / V. N. Popov, S. V. Volvenkin, A. T. Eprintsev // FEBS Lett. 1998. — Vol. 440. — P.55−58.
  133. Pracharoenwattana I. When is a peroxisome not a peroxisome? / I.
  134. Pracharoenwattana- S.M. Smith // Trends Plant Sci. 2008. -Vol.13, № 10. -P. 522−527.
  135. The role of isocitrate lyase and the glyoxylate cycle in Escherichia coli growing under glucose limitation / R. Prasad Maharjan et. al. //Res Microbiol. -2005 Vol.156, № 2. -P. 178−183.
  136. Ranaldi F. Enzyme catalysis im microgravity: steady-state kinetic analysis of the isocitrate lyase reaction / F. Ranaldi, P. Vanni^E. Giachetti // Biophys Chem. 2003. — Vol.103, № 2. — P. 169−177.
  137. Reeves H.C. Determination- of isocitrate lyase activity in polyacrylamide gels / H.C. Reeves, M.J. Volk // Anal. Biochem. 1972. -Vol. 48, № 2.-P. 437−441.
  138. Rozen S. Primer3 on the WWW for general users and for biologist programmers / S. Rozen, IT. Skaletsky // Methods Mol. Biol. 2000. Vol. 132.-P. 365−386.
  139. Isocitrate lyase from Phycomyces blakesleeanus. The role of Mg2+ ions, kinetics and evidence for two- classes of modifiable thiol- groups / J- Rua et. ab. // Biochem J. 1990. -Vol. 272, № 2. — P.359−367.
  140. Ruchti M. Isocitrate Lyase from Germinating Soybean Cotyledons: Purification and Characterization / M. Ruchti, F. Widmer // Journal of Experimental-Botany. 1986: — Vok 37, № 11. — P. U685−1690/ •
  141. Aspergillus- fumigatusi does not require fatty acid: metabolism via isocitrate lyase for development of invasive aspergillosis / F. Schobel et. аЩ[/1 Infect Immum 2007. -Voh75< № 3*- -P. 1237−1244.
  142. Schloss J.V. Inhibition of isocitrate: lyase by 3-nitropropionate, a-, reaction-intermediate: analogue / J.V. Schloss/ W. W. Cleland II Biochemistry. 1982.-Voh21, № 18. -P. 4420^4427.
  143. Biochemical and Structural- Studies of Malate Synthase from Mycobacterium tuberculosis / С. V. Smith et. al. // J. Biol. Chem. — 2003. -Vol.278.-P. 1735−1743
  144. Sohn O.J. Flow injection analysis system for monitoring of succinic acid in Biotechnological processes / OJ. Sohn, K.A. Han, J.I. Rhee // Talanta Links. 2005. — Vol.65, № 1. — P. 185−191.
  145. Song S. Can the glyoxylate pathway contributes to fat-indused hepatic insulin: resistance? / Si Song // Med. Hypotheses- 2000. — Vol. 54. — P:739−747.
  146. Mycobacterium tuberculosis ketopantoate hydroxymethyltransferase: Tetrahydrofolate-independent hydroxymethytransferase and enolization reactions with R-keto acids / M. Sugantino et. al. // Biochemistry. 2003. -Vol.42.-P. 191−200.
  147. Sequence and analysis of chromosome, V of the plant Arabidopsis tha liana / A. Theologis et. al. II Nature. 2000. -Vol.408.-P. 816−820.
  148. Tzachi В. Kinetic Outlier Detection (KOD) in real-time PCR / / B. Tzachi //Nucleic Acids Research. 2003. — Vol. 31. — P. 105−109.
  149. The glyoxylate cycle in germinating Ginkgo biloba seeds / P. Vanni et. al.,// Can. J. Biochem. 1973. — Vol.51, № 6. — P. 961−964.
  150. Isocitrate lyase activity is required for virulence of the intracellular pathogen Rhodococcus equi / D. M. Wall et. ah. // Infect. Immun. -2005.-Vol.73, № 10. -P.6736−6741.
  151. The cold-inducible icl gene encoding thermolabile isocitrate lyase of a psychrophilic bacterium, Colwellia maris / S. Watanabe et. al. // Microbiology. -2002 Vol.148. -P.2579−2589.
  152. Ying L.U. Anaerobic Induction of Isocitrate Lyase and Malate Synthase in Submerged Rice Seedlings Indicates the Important Metabolic
  153. Role of the Glyoxylate Cycle / L.U. Ying, W.U. Yong-Rui, H. Bin // Acta Biochimica et Biophysica Sinica. -2005. -Vol.37, № 6. -P. 406−414.
  154. Yanik T. A protective association between catalase and isocitrate lyase in peroxisomes / T. Yanik, R.P. Donaldson // Arch Biochem Biophys. 2005. — Vol.435, N2. — P. 243−252.
  155. Gene expression profiling in the human pathogenic dermatophyte Trichophyton rubrum during growth on proteins / C. Zaugg et. al. // Eukaryot Cell. 2009.-Vol.8, № 2.- P.241−250.
  156. Two classes of isocitrate lyase genes are expressed during late embryogeny and postgermination in Brassica napus L / J.Z. Zhang et. al. // Molecular and General Genetics. 1993. -Vol.238, № 2. — P. 177−184.
  157. Zelitch I. Synthesis of Glycolate from Pyruvate via Isocitrate Lyase by Tobacco Leaves in Light / I. Zelitch // Plant Physiol. -1988. -Vol.86, № 2. -P.463−468.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?