Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Структурная модификация ферментных белков для изменения эффективности катализируемых реакций

Диссертация: Структурная модификация ферментных белков для изменения эффективности катализируемых реакций
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Обобщенный анализ результатов настоящего исследования демонстрирует роль АОБ в стабилизации и модуляции активности как простых, так и сложных ферментных белков. Варьируя параметры процесса модификации биополимеров: структуру гомологов АОБ, их концентрации, время взаимодействия с белком — можно направленно регулировать эффективность ферментативных реакций. Продемонстрированная схожесть в действии… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • ГЛАВА 2. ОБЪЕКТЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Биохимические методы анализа
    • 2. 3. Физико-химические методы анализа
    • 2. 4. Обработка растений препаратами на основе АОБ
    • 2. 5. Статистическая обработка экспериментальных данных
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. РЕГУЛЯЦИЯ АЛКИЛОКСИБЕНЗОЛАМИ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ И ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ СТАБИЛЬНОСТИ ПРОСТЫХ МОНОСУБЪЕДИНИЧНЫХ ФЕРМЕНТОВ
      • 3. 1. 1. Влияние АОБ на функциональную активность лизоцима в отношении специфического субстрата
      • 3. 1. 2. Влияние АОБ на функциональную активность лизоцима в отношении неспецифического субстрата
      • 3. 1. 3. Влияние АОБ на ферментативную активность лизоцима при модификации субстрата
      • 3. 1. 4. Определение кинетических параметров гидролиза субстратов модифицированным АОБ лизоцимом
      • 3. 1. 5. Влияние АОБ на устойчивость лизоцима к денатурирующим воздействиям
      • 3. 1. 6. Влияние АОБ на каталитическую активность ДНКазы
      • 3. 1. 7. Влияние АОБ на устойчивость ДНКазы к денатурирующим воздействиям
      • 3. 1. 8. Обсуждение
    • 3. 2. РЕГУЛЯЦИЯ АЖИЛОКСИБЕНЗОЛАМИ КАТАЛИТИЧЕСКОЙ АКТИВНОСТИ И ФУНКЦИОНАЛЬНОЙ СТАБИЛЬНОСТИ СЛОЖНЫХ ФЕРМЕНТНЫХ БЕЛКОВ
      • 3. 2. 1. Влияние АОБ на каталитическую активность пероксидазы
      • 3. 2. 3. Влияние АОБ на устойчивость пероксидазы к денатурирующим воздействиям
      • 3. 2. 4. Определение кинетических параметров реакции окисления о-дианизидина пероксидазой, модифицированной АОБ
      • 3. 2. 5. Обсуждение
    • 3. 3. МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ ДЕЙСТВИЯ АОБ
    • 3. 4. БИОТЕХНОЛОГИЧЕСКИЕ АСПЕКТЫ ПРИМЕНЕНИЯ АОБ
      • 3. 4. 1. Изменение субстратной специфичности лизоцима
      • 3. 4. 2. Поддержание активности фермента ДНКазы при хранении в водных растворах
      • 3. 4. 3. Регуляция процессов солодоращения
      • 3. 4. 4. Обсуждение

Структурная модификация ферментных белков для изменения эффективности катализируемых реакций (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Ферменты — биологические катализаторы, широко используются в различных областях хозяйственной деятельности человека. Одной из отрицательных сторон использования ферментов является свойственная им нестабильность, обусловленная необратимым нарушением их нативной структуры физическими, химическими и биологическими воздействиями. Изучение закономерностей стабилизации структуры белков, обеспечивающей сохранение их функциональных характеристик, имеет фундаментальную и практическую значимость. Добавление стабилизирующих веществ в растворы ферментных белков является наиболее простым и эффективным способом сохранения их активности в денатурирующих условиях, однако, во многих случаях, приводит к снижению их каталитической функции [Варфоломеев, 2005]. Способностью корректировать структурно-динамическое состояние белков обладают, в том числе, низкомолекулярные соединения — химические шапероны (ХШ) [Welch and Brown, 1996]. К их числу относятся синтезируемые микроорганизмами и растениями алкилоксибензолы (АОБ), имеющие функции универсальных адаптогенов и протекторов, повышающих устойчивость микроорганизмов к неблагоприятным условиям, а в высоких концентрациях индуцирующих переход клеток микроорганизмов в покоящееся анабиотическое состояние [Эль-Регистан с соавт., 2006]. Механизм действия АОБ основан на их способности к формированию водородных связей, гидрофобных и электростатических взаимодействий с соответствующими группами и доменами биополимеров, в том числе, ферментных белков [Stasiuk, Kozubek, 2010]. Ранее на примерах простых моносубъединичных ферментов in vitro было показано, что воздействие АОБ приводит к изменению их каталитической активности и повышению стабильности [Мартиросова с соавт., 2004]. Однако механизмы направленной модификации не только простых, но и сложных ферментных белков с помощью АОБ остаются не изученными. Кроме того, большой интерес 4 представляет выяснение возможности использования АОБ для регуляции активности ферментных систем в живых организмах.

Цель работы: изучить эффекты взаимодействия АОБ с простыми и сложными ферментными белками в составе ферментных препаратов и живых организмов, включая модуляцию каталитической активности, изменение субстратной специфичности и повышение стабильности ферментов, а также исследовать молекулярные механизмы, обусловливающие эти процессы.

Задачи исследования.

1. Изучить влияние различных изомеров и гомологов АОБ на функциональные характеристики сложных ферментных белков (пероксидазы): активность, функциональную и операционную стабильность, субстратную специфичность.

2. Провести сравнительный анализ изменений функциональных характеристик простых (лизоцима) и сложных (пероксидазы) ферментных белков, модифицированных различными гомологами и изомерами АОБ.

3. Изучить молекулярные механизмы действия АОБ как модификаторов структуры биополимеров, обусловливающих изменения характеристик ферментных белков и эффективности ферментативных реакций.

4. Разработать приемы применения АОБ для регуляции каталитической активности и стабилизации ферментных белков в составе ферментных препаратов и живых организмов.

Научная новизна.

1. В опытах in vitro доказана способность различных гомологов АОБ модифицировать структуру сложных ферментных белков (пероксидазы), что приводит к изменению их каталитической активности и повышению устойчивости к денатурирующим воздействиям.

2. Впервые получена информация о влиянии пространственной организации ферментного белка на модифицирующие эффекты АОБ. Для простых моносубъединичных белков (лизоцима) решающую роль в их модификации играют структура АОБ и его концентрация, тогда как взаимодействие АОБ со сложными белками отличается: отсутствием зависимости модифицирующих эффектов от структуры АОБсужением диапазона действующих концентраций АОБвлиянием на результативность модификации фермента времени его взаимодействия с АОБ (прединкубации).

3. Обнаружено, что модификация как простых, так и сложных ферментных белков с помощью АОБ приводит к снижению их субстратной специфичности, что обусловливает расширение спектра катализируемых субстратов.

4. На основании сравнения модифицирующих эффектов 10 гомологов и изомеров АОБ показано, что преимущественное влияние на вектор изменения (стимуляция-ингибирование) каталитической активности ферментов оказывают длина гидрофобного радикала и наличие заместителя во втором положении.

5. Методами молекулярной динамики белка и сканирующей микрокалориметрии установлено, что в результате воздействия одного из гомологов (С7-АОБ) на ферментный белок (лизоцим) повышается гидрофобная гидратация молекулы и понижается избыточная свободная энергии её денатурации, вследствие чего снижается конформационная стабильность белка и повышается его ферментативная активность.

Практическая ценность работы.

1. Приемы стабилизации и направленной модуляции каталитической активности простых и сложных ферментов с помощью АОБ должны учитывать зависимость выбора стабилизатора от свойств белка, концентрацию АОБ и время взаимодействия (прединкубации) АОБ с белком.

2. Модификация лизоцима АОБ приводит к увеличению его активности в отношении дрожжевых и грибных клеток, что может быть использовано в медицинской практике.

3. Предложены приемы регуляции каталитической активности ферментов в составе живых организмов. Контроль процесса солодоращения осуществляется внесением в замочную воду добавок АОБ, действие которых обусловливает деконтаминацию зерна от фитопатогенной микрофлоры и изменение активности гидролитических и окислительных процессов в зерне, что обеспечивает сокращение сроков солодоращения и повышение в солоде экстрактивных веществ.

Апробация работы.

Результаты работы докладывались на Международной научно-практической конференции «Биотехнология. Вода и пищевые продукты» (Москва, 2008) — 5-ом Международном конгрессе «Биотехнология: состояние и перспективы развития» (Москва, 2009) — XVI Международной конференции студентов, аспирантов и молодых ученых «Ломоносов» (Москва, 2009) — X Юбилейной Международной научно-технической конференции «Оптические методы исследования потоков» (Москва, 2009), VIII Международной конференции «Биоантиоксидант» (Москва, 2010).

Публикации.

По материалам диссертации опубликовано 10 работ, из них 4 статьи и 6 тезисов.

Структура диссертации.

Диссертационная работа изложена на 160 страницах и состоит из введения, обзора литературы, экспериментальной части, заключения, выводов и списка литературы, включающего 235 публикаций отечественных и зарубежных авторов. Диссертация иллюстрирована 9 таблицами и 35 рисунками.

выводы.

1. Показана способность химических аналогов микробных ауторегуляторов — алкилоксибензолов, изменять конформацию как простых, так и сложных ферментных белков, что обусловливает изменение их каталитической активности и повышение операционной и функциональной стабильности.

2. Модифицирущее действие АОБ зависит от природы ферментного белка: если модуляция каталитической активности простых белков, в основном, определяется структурой и концентрацией АОБ, то сложных белков — временем воздействия АОБ при сравнительно узком диапазоне их эффективных концентраций.

3. Следствием изменения конформации модифицированных АОБ ферментов является расширение спектра используемых субстратов. При этом как для простых, так и для сложных ферментных белков модифицирующие эффекты (изменение активности) более выражены в отношении «низкокатализируемых» субстратов.

4. Кинетические параметры реакций, катализируемых модифицированными АОБ ферментами, позволили отнести С7-АОБ к активаторам неконкурентного типа, а С12-АОБ — к ингибиторам смешанного типа.

5. Физико-химическими методами (ДСМК) показано понижение конформационной стабильности и снижение избыточной энергии денатурации модифицированного С7-АОБ белка (лизоцима), что объясняет повышение его активности и снижение субстратной специфичности.

6. Установлено, что взаимодействия С7-АОБ с ферментным белком (лизоцимом) приводят к образованию новых водородных связей и повышению его гидрофобной гидратации, что возможно является причиной повышения функциональной стабильности белка.

7. Применение АОБ позволяет регулировать эффективность действия ферментов в составе живых организмов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Обобщенный анализ результатов настоящего исследования демонстрирует роль АОБ в стабилизации и модуляции активности как простых, так и сложных ферментных белков. Варьируя параметры процесса модификации биополимеров: структуру гомологов АОБ, их концентрации, время взаимодействия с белком — можно направленно регулировать эффективность ферментативных реакций. Продемонстрированная схожесть в действии АОБ на простые и сложные белки предполагает универсальность их регуляторной функции в биологических системах. Изменение каталитической активности белков в их комплексах с АОБ коррелирует с изменением физико-химических свойств биополимеров. Результаты ДСМК свидетельствуют как о дестабилизации нативной конформации лизоцима С7-АОБ, так и о его предпочтительном взаимодействии с денатурированной формой белка и повышении гидрофобной гидратации глобулы, образовании множественных водородных связей, что может быть объяснением, как повышения каталитической активности, так и функциональной стабильности ферментного белка. Понижение избыточной энергии денатурации модифицированного лизоцима отражает увеличение свободного объема и конформационной подвижности фрагментов макромолекулы, что не только способствует повышению активности фермента, но и приводит к увеличению доступности для неспецифического субстрата дополнительных участков в районе активного центра фермента. Эта новая модификационная функция АОБ важна для объяснения их ад апто генного действия, а также эффективного решения ряда биотехнологических задач. Увеличение скачка теплоемкости между нативным и денатурированным состояниями лизоцима в присутствии С7-АОБ свидетельствует о повышении гидрофобной гидратации белка в присутствии С7-АОБ и объясняет его большее сродство к воде, согласно полученным ранее данным [Крупянский с соавт., 2011].

Описанные модификационные эффекты АОБ объясняют их широкие адаптационные возможности для защиты микрои макроорганизмов от стрессорных воздействий. В области биотехнологии использование АОБ перспективно для повышения эффективности производств, основанных на использовании ферментных препаратов или направленной регуляции энзиматических процессов в живых организмах.

Показать весь текст

Список литературы

  1. .Н., Малышев Р. В., Огородникова С. Ю., Соломина З. Ф. Дифференциальный микрокалориметр для исследования процессов метаболизма в живых структурах и его применение в физиологии растений // Научное приборостроение. 2009. Т. 19. № 1. С. 36−44.
  2. А.Н. Быстрый метод определения активности пероксидазы // Биохимия. 1951. Т. 16. С. 352−355.
  3. О.В., Гинцбург А. Л., Романова Ю. М., Эль-Регистан Г.И. Механизмы выживания бактерий. М.: Медицина, 2005. 367 с.
  4. С. Д., Гуревич К. Г. Биокинетика. Практический курс. М.: ФАИР-ПРЕСС, 1999. 720 с,
  5. С. Д. Химическая энзимология. М.: Издательский центр «Академия», 2005. 480 с.
  6. Дж., Биохимия нуклеиновых кислот, пер. с англ., под ред. А. Н. Белозерского, М., 1968. 336 с.
  7. В.И., Пронин C.B., Эль-Регистан Г.И., Капрельянц A.C., Митюшина Л. Л. Образование покоящихся рефрактерных клеток у Bacillus cereus под воздействием ауторегуляторного фактора // Микробиология. 1982. Т. 51. № 1.С. 77−81.
  8. И.А. Синбиотические молочные продукты // Молочная промышленность. 2004. № 4. С. 41−42.
  9. Э., Прат А. Микрокалориметрия. М. Изд-во ин. лит. 1963. 477 с.
  10. Л. В., Мюькш О. М. Регулювання функцюнальных властивостей соепродупв шляхом шдукованого автолi3y // HayKO? i гращ ОДАХГ. 2002. Вип. 25.
  11. JI. В., Мюькш О. М. Ензиматична модифкагщ бшюв соевого борошна // HayKOBi гращ ОДАХГ. 2003. Вип. 26.
  12. Л. В., 1оргачова К. Г. Функцюнальн1 продукта. Одеса: Друк. 2003.
  13. O.A. Калориметрия растений при температурах ниже нуля.1. М. Наука. 1972. 117 с.
  14. Н.Л., Кашина О А., Рахимова Г. Г. Скорость выделения тепла как возможный показатель адаптивности растительной клетки к условиям окружающей среды // Физиология растений. 2003. Т. 50. № 3. С. 445−458.
  15. А.Ф. Термоаналитические методы исследования // Соросовский образовательный журнал. 1998. № 10. С. 50−54.
  16. П. М. X и м и к о те х н о л о г и ч е с к и й контроль производства солода и пива. М., «Пищевая промышленность», 1976. — 446с.
  17. Е. И., Карпекина Т. А., Эль-Регистан Г. И. Модификация ферментов естественными химическими шаперонами микроорганизмов // Микробиология. 2004. Т. 73. № 5. С. 708−715.
  18. Микробные ферменты и биотехнология / Под ред. В. М. Фогарти. М.: Агропромиздат. 1986. -318 с.
  19. А.Л., Козлова А. Н., Капрельянц А. С., Эль-Регистан Г.И. Обнаружение и изучение динамики накопления ауторегуляторного фактора di в культуральной жидкости и клетках Micrococcus luteus // Микробиология. 1996. Т. 65. № 1.С. 20−25.
  20. Л. Технология солода. М.: «Пищевая промышленность», 1980.-504с.
  21. П. Л. Энергетика белковых структур // Биофизика. 1985. Т. 30 Вып. 4. С. 722−735.
  22. С.В., Эль-Регистан Г.И., Шевцов В. В., Дуда В. И., Устойчивость покоящихся цистоподобных форм Bacillus cereus к воздействию высокой температуры, ультрафиолетовых лучей и низкомолекулярных спиртов//Микробиология. 1982, Т.51, С. 314−317.
  23. М.Л., Мельник М. С., Болобова А. В. Целлюлазы микроорганизмов // Прикл. биохим. микробиол. 2002. Т. 38. № 6. С. 355−373.
  24. В.А., Романова А. К., Эль-Регистан Г.И. Изучение количественного содержания мембраноактивных ауторегуляторов при литоавтотрофном росте Pseudomonas carboxydoflava // Микробиология. 1986. Т. 55. С. 55−59.
  25. Е.В., Дармов И. В., Медведев Н. П., Алексеев С. А., Рыбак С. И. Оценка гидрофобных свойств бактериальных клеток поадсорбции на поверхности капель хлороформа // Микробиология. 2002. Т. 71. № 2. С. 237−239.
  26. Р., Гупта М. Н. Использование химической модификации и химического сшивания для стабилизации белков (ферментов) // Биохимия. 1998. Т. 63. Вып. 3. С. 395−407.
  27. Л.Д., Тейлор Д. С., Смит Б. Н., Кридл P.C. Связь между ростом растений и дыханием: экологические аспекты и отбор лучших сортов культурных растений // Физиология растений. 1996. Т. 43. № 6. С. 805−812.
  28. К. В., Терёшкина К. Б. Молекулярная динамика белков и пептидов. Учебно-методическое пособие // 2004.
  29. Эль-Регистан Г. И., Мулюкин А. Л., Николаев Ю. А., Сузина НЕ., Гальченко В. Ф., Дуда В. И. Адаптогенные функции внеклеточных ауторегуляторов микроорганизмов // Микробиология. 2006. Т. 75. № 4. С. 446−456.
  30. Патент № 2 006 146 075 от 26.12.2006 «Способ получения засевных дрожжей».
  31. Патент № 2 400 069 от 11.06.2009 «Способ защиты материалов от микробного разрушения».
  32. Abuin Е., Lissi Е., Calderen С. Kinetics of N-glutaryl-l-phenylalanine p-nitroanilide hydrolysis catalyzed by a-chymotrypsin in aqueous solutions of alkyltrimethylammonium bromides // J. Colloid Interface Sci. 2007. V. 308.1. P. 573−576.
  33. Amiri S., Ramezani R., Aminlari M., Antibacterial activity of dextran-conjugated lysozyme against Escherichia coli and Staphylococcus aureus in cheese curd // J. Food Prot. 2008. V. 71. № 2. P. 411−415.
  34. Andersson M.M., Hatti-Kaul R. Protein stabilising effect of polyethyleneimine // J. Biotechnol. 1999. V. 72. P. 21−31.
  35. Anjum F., Rishi V., Ahmad F. Compatibility of osmolytes with Gibbs energy of stabilization of proteins // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1476. P. 7584.
  36. Anil S., Samaranayakc L.P. Impact of lysozyme and lactoferrin on oral Candida isolates exposed to polyene antimycotics and fluconazole // Oral Dis. 2002. V. 8. № 4. P. 199−206.
  37. Arakawa T., Bhat R., Timasheff S.N. Preferential interactions determine protein solubility in three component solutions: The MgCl2 system // Biochemistry.1990. V. 29. P. 1914−1923.
  38. Arakawa T., Prestrelski S.J., Kenney W.C., Carpenter J.F. Factors affecting short-term and long-term stabilities of proteins // Adv. Drug Deliv. Rev. 2001. V. 46. № 1−3. P. 307−326.
  39. Arakawa T., Ejima D., Kita Y., Tsumoto K. Small molecule pharmacological chaperones: From thermodynamic stabilization to pharmaceutical drugs // Biochim. Biophys. Acta. Proteins & Proteomics. 2006. V. 1764. P. 1677−1687.
  40. Athe’s V., Guerra P., Combes D. Effect of soluble additives on enzyme thermo- and/or baro-deactivation // J. Mol. Catal. B: Enzymatic. 1999. V. 7.1. P. 1−9.
  41. Bai H. S., Zhang L. Total hydrolysis of food proteins by the combined use of soluble and immobilized protease // Int. J. Food. Sci. 1999. V. 34. P. 95−99.
  42. Bakker M, van De Velde F, van Rantwijk F, Sheldon RA. Highly efficient immobilization of glycosylated enzymes into polyurethane foams // Biotechnol Bioeng. 2000. V. 70. P. 342−348.
  43. Banerjee Tuhina, and Kishore Nand. A differential scanning calorimetric study on the irreversible thermal unfolding of concanavalin A // Thermochimica Acta. 2004. V. 411. P. 195−201.
  44. Baptista R.P., Cabral J.M.S., Melo E.P. Trehalose delays the reversible but not the irreversible thermal denaturation of cutinase // Biotech. Bioeng. 2000.1. V. 70. P. 699−703.
  45. Bell G., Hailing P., Moore B., Partridge J., Rees G. Biocatalyst behavior in low-water systems // Trends Biotechnol. 1995. V. 13. P. 468−473.
  46. Bernkop-Schnurch A., Krist S., Yehabovic M., Valenta C. Synthesis and evaluation of lysozyme derivatives exhibiting an enhanced antimicrobial action // Eur. J. Pharm. Sci. 1998. V. 6. № 4. P. 303−309.
  47. Bhatti HN, Rashid MH, Asgher M, Nawaz R, Khalid AM, Perveen R. Chemical modification results in hyperactivation and thermostabilization of Fusarium solani glucoamylase // Can. J. Microbiol. 2007. V. 53. P. 177−185.
  48. Bhosale S.H., Rao M.B., Deshpande V.V., Srinivasan M.C. Thermostability of high-activity alkaline protease from Conidiobolus coronatus (NCL 86.8.20) // Enzyme Microb. Technol. 1995. V. 17. P. 136−139.
  49. Braissant O, Wirz D, Gopfert B, Daniels AU. Biomedical use of isothermal microcalorimeters // Sensors (Basel). 2010. V. 10. P. 9369−9383.
  50. Brasaemle DL. Thematic review series: adipocyte biology. The perilipin family of structural lipid droplet proteins: stabilization of lipid droplets and control of lipolysis. J. Lipid. Res. 2007. V. 48. P. 2547−2559.
  51. Bruylants G., Wouters J., and Michaux C. Differential scanning calorimetry in life science: thermodynamics, stability, molecular recognition and application in drug design // Curr. Med. Chem. 2005. V. 12. P. 2011−2020.
  52. Buckow R., Heinz V. and Knorr D. // Effect of high Hydrostatic pressure-temperature combinations on the activity of -Glucanase from barley malt // J. Inst. Brew. 2005. V. 111. P. 282−289.
  53. Celej M.S., Montich G.G. and Fidelio G.D. Protein stability induced by ligand binding correlates with changes in protein flexibility // Protein Sci. 2003. V. 12. P. 1496−1506.
  54. Chattopadhyay K., Das T.K., Majumdar A., Mazumdar S. NMR studies on interaction of lauryl maltoside with cytochrome C oxidase: a model for surfactant interaction with the membrane protein // J. Inorg. Biochem. 2002. V. 91. № 1. P. 116−124.
  55. Cioci F. Thermostabilization of erithrociyte carbonic anhydrase by polyhydric additives // Enzyme Microb. Technol. 1995. V. 17. P. 592−600.
  56. Chi EY, Krishnan S, Kendrick BS, Chang BS, Carpenter JF, Randolph TW. Roles of conformational stability and colloidal stability in the aggregation of recombinant human granulocyte colony-stimulating factor // Protein Sci. V. 2003.V. 12. P. 903−913.
  57. Childs R.E., Bards ley W.G. The steady state kinetics of peroxidase with 2,2'-azino-di-(3-ethyl-benzthiazoline-6-sulfonic acid) as chromogen // Biochem. J.1975. V. 145. P. 93−103.
  58. Cooper A. Heat capacity effects in protein folding and ligand binding: a reevaluation of the role of water in biomolecular thermodynamics // Biophys. Chem. 2005. V. 115. P. 89−97.
  59. Cordella-Miele E., Miele L. Mukherjee A. B. A novel transglutaminase-mediated post-translational modification of phospholipase A2 dramatically increases its catalytic activity// J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 17 180−17 188.
  60. Cordella-Miele E., Miele L, Beninati S., Mukherjee A. B. Transglutaminase-catalyzed incorporation of polyamines into phospholipase A2 // J. Biochem. 1993. V. 113. P. 164−173.
  61. Corey M. J., Hallakova E., Pugh K., Stewart J. M. Studies on chymotrypsin-lilce catalysis by syntetic peptides // Appl Biochem Biotechnol. 1994. V. 47. P.210.212.
  62. Costa S.A., Tzanov T., Carneiro A.F., Paar A., Gubitz G.M., Cavaco-Paulo A. Studies of stabilization of native catalase using additives // Enzyme Microb. Technol. 2002. V. 30. P. 387−391.
  63. Cueto M, Dorta MJ, Mungufa O, Llabre’s M. New approach to stability assessment of protein solution formulations by differential scanning calorimetry // Int. J. Pharm. 2003. V. 252. P. 159−166.
  64. Gorin G., Wang S.F., Papapavlou L. Assay of lysozyme by its lytic action on M. lysodeikticus cells // Anal. Biochem. 1971. V. 39. P. 113−127.
  65. Deckers D., Masschalck B., Aertsen A., Callewaert L., Van Tiggelen C.G., Atanassova M., Michiels C.W. Periplasmic lysozyme inhibitor contributes to lysozyme resistance in Escherichia coli // Cell Mol. Life Sci. 2004. V. 61. № 10. P. 1229−1237.
  66. DeGrado W. F, Wasserman Z. R., Lear J. D. Protein design, minimalist approach// Science. 1989. V. 243. P. 622−628.
  67. Dornrnburg H., Lang-Hinrichs C. Genetic engineering in food biotechnology // Chemindustry. 1994. V. 13.
  68. Fabry S., Hensel R. Purification and characterization of D-glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase from the thermophilic archaebacterium Methanothermus fervidus // Eur. J. Biochem. 1987. V. 165. P. 147−155.
  69. Fernandez M., Fragoso A., Cao R., Villalonga R. Stabilization of a-chymotrypsin by chemical modification with monoamine cyclodextrin // Proc. Biochem. 2005. V. 40. P. 2091−2094.
  70. Freire E. Thermodynamics of partly folded intermediates in proteins // Annu. Rev. Biophys. Biomo. l Struct. 1995. V. 24. P. 141−165.
  71. Fu X., Zhang X., Cha Z. 4,4'-Dianilino-l, l'-binaphthyl-5,5'-sulfonate, a novel molecule having chaperone-like activity // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005. V. 329. P. 1087−1093.
  72. Gaisford S, Buanz ABM, Jethwa N. Characterization of paracetamol form III with rapid-heating DSC // J. Pharm. Biomed Anal. 2010. V. 53. P. 366−370.
  73. Gelamo E.L., Silva C.H.T.P., Imasato H., Tabak M. Interaction of bovine (BSA) and human (HSA) serum albumins with ionic surfactants: spectroscopy and modeling//Biochim. Biophys. Acta. 2002. V. 1594. P. 84−99.
  74. Gohil VM, Greenberg ML. Mitochondrial membrane biogenesis: phospholipids and proteins go hand in hand // J. Cell. Biol. 2009. V. 184. P. 469 472.
  75. Goller K., Galinski E.A. Protection of a model enzyme lactate dehydrogenase against heat, urea and freeze-thaw treatment by compatible solute additives // J. Mol. Catal. B: Enzymatic. 1999. V. 7. P. 37−45.
  76. Gongalves A.M.D., Aires-Barros M.R., Cabral J.M.S. Interaction of an anionic surfactant with a recombinant cutinase from Fusarium solanipisi: a spectroscopic study//Enzyme Microb. Technol. 2003. V. 32.JP. 868−879.
  77. Gorin G., Wang S.F., Papapavlou L. Assay for lysozyme by its lytic action on M. lysodeikticus cells // Anal. Biochem. 1971. V. 39. P. 113−116.
  78. Gordon E. Anthon and Diane M. Barrett // Kinetic Parameters for the Thermal Inactivation of Quality-Related Enzymes in Carrots and Potatoes // J. Agric. Food Chem. 2002. V. 50. P. 4119−4125.
  79. Griko YV, Makhatadze GI, Privalov PL, Hartley RW. Thermodynamics of barnase unfolding. Protein Sei. 1994. V. 3. P. 669−676.
  80. AM. (ed): Methods in Membrane Lipids. New York. NY. USA: Springer. 2007.
  81. Hart P J., Pfluger H.D., Monzingo A.F., Hollis T., Robertas J.D. The refined crystal structure of an endochitinase from Hordeum vulgare L. seeds at 1.8 A resolution // J. Mol. Biol. 1995. V. 248. P. 402−413.
  82. Helenius A, Aebi M. Intracellular functions of N-linked glycans // Science 2001. V. 291. P. 2364−2369.
  83. Hinkovska-Galcheva V, VanWay SM, Shanley TP, ICunkel RG. The role of sphingosine-1 -phosphate and ceramide-1 -phosphate in calcium homeostasis //
  84. Curr. Opin. Invest. Drugs. 2008. V. 9. P. 1192−1205.
  85. Holzl G, Dormann P. Structure and function of glycoglycerolipids in plants and bacteria // Prog. Lipid. Res. 2007. V. 46. P. 225−243.
  86. Homans S. W. Dynamics and thermodynamics of Ligand-protein interactions // Top Curr. Chem. 2007. V. 272. P. 51−82.
  87. Ibarra-Molero Beatriz and Sanchez-Ruiz Jose M. Differential Scanning Calorimetry of Proteins: an Overview and Some Recent Developments // Adv. Tech. in Biophys. 2006. V. 10. P. 27−48.
  88. Ibrahim HR. On the novel catalytically-independent antimicrobial function of hen egg-white lysozyme: a conformation-dependent activity // Nahrung. 1998. V. 42. № 3−4. P. 187−193.
  89. Jingchang Z., Hongbin W., Hongtao L. and Weiliang C. Hydroformylation of propylene in supercritical C02 + H20 and supercritical propylene + H20 // J. Mol. Catal. 2006, V. 260, P. 95−99.
  90. Kaletun?, G. Thermal analysis of bacteria using differential scanning calorimetry // In Novel Process and Control Technologies in the Food Industry ed. Bozoglu, F., Deak, T. and Ray, B. 2001. P. 227−235.
  91. Katchalsky-Katzir E. Immobilized enzymes learning from past successes and failures // Trends Biotechnol. 1993. V. 11. P. 471−478.
  92. Kaushik J.K., Bhat R. Thermal stability of proteins in aqueous polyol solutions // J. Phys. Chem. B. 1998. V. 102. P. 7058−7066.
  93. Kim HJ, Kim AR, Jeon SJ. Immobilization on chitosan of a thermophilic trehalose synthase from Thermus thermophilus HJ6. // J Microbiol Biotechnol. 2010. V. 20. P. 513−517.
  94. Kitaguchi H., Klibanov A. M. Enzymatic peptide synthesis via segment condensation in the presence of water mimics // J. Am. Chem. Soc. 1989. V. 111. P. 9272−9273.
  95. Klibanov A.M. Approaches to enzyme stabilization // Biochem. Soc. Transact. 1983. V. 11. P. 19−20.
  96. Klibanov A. M. Enzymatic catalysis in anhydrous organic solvents // Trends Biochem Sci. 1989. V. 14. P. 141−144.
  97. Klibanov A. Why are enzymes less active in organic solvents than in water? // Trends Biotechnol. 1997. V. 15. P. 97−101.
  98. Knapp S., Ladenstein R., Galinski E.A. Extrinsic protein stabilization by the naturally occurring osmolytes (3-hydroxyectoine and betain // Extremophiles. 1999. V. 3. P. 191−198.
  99. Koshiba T, Kobashigawa Y, Demura M, Nitta K. Energetics of three-state unfolding of a protein: canine milk lysozyme // Protein Eng. 2001. V. 14. P. 967 974.
  100. Krell T. Microcalorimetry: a response to challenges in modern biotechnology//Microbial Biotechnol. 2008. V. 1. P. 126−136.
  101. Krupyanskii Yu.F., Mikhailyuk M.G., Esin S.V., Korotina O.A., Olcisheva E.A., Knox P.P., Nikolaev Yu.A., El Registan G.I. Effects of hydration and interactions with chemical chaperones on protein dynamics // Eur. Biophys. J. V. 34. № 6. 2005. P. 615.
  102. Kumagai I., Sudana F. Takeda S., Miura KI. Redesing of the substrate-binding site of hen egg white lysozyme based on the molecular evolution of C-type lysozymes // J. Biol.Chem. 1992. V. 267. P. 4608−4612.
  103. Lalitha J., Mulimani V.H. Stability and activity of potato acid phosphatase in aqueous surfactant media // Biochem. Mol. Biol. Int. 1997. V. 41. № 4. P. 797−803.
  104. Lee J., and Kaletunc G. Calorimetric determination of inactivation parameters of microorganisms // J. Appl. Microbiol. 2002. V. 93. P. 178−189.
  105. Lesnierowski G., Cegielska-Radziejewska R., Kijowski J. Thermally and chemical-thermally modified lysozyme and its bacteriostatic activity // World’s Poultry Sci. J. 2004. V. 60. P. 303−310.
  106. Li M, Su E, You P, Gong X, Sun M, Xu D, Wei D. Purification and in situ immobilization of papain with aqueous two-phase system // PLoS One. 2010. V. 5: el5168.
  107. Lin LN, Brandts JF, Brandts JM, Plotnikov V. Determination of the volumetric properties of proteins and other solutes using pressure perturbation calorimetry // Anal. Biochem. 2002. V. 302. P. 144−160.
  108. Lindsay J., Clark D.S., Dordick J. S. Combinatorial formulation of biocatalyst preparations for increased activity in organic solvents: salt activation of penicillin amidase // Biotechnol. Bioeng. 2004. V. 85. P. 553−561.
  109. Liu S., Azakami H., Kato A. Improvement in the yield of lipophilized lysozyme by the combination with Maillard-type glycosylation // Nahrung. 2000.1. V. 44. № 6. P. 407−410.
  110. Liu Jian-Zhong and Wang Min. Improvement of activity and stability of chloroperoxidase by chemical modification // BMC Biotechnol. 2007. V. 53. P. 177−185.
  111. Long Z., Kong X., Zhang C., Hua Y. Stability of hydroperoxide lyase activity from Amaranthus tricolor (Amaranthus mangostanus L.) leaves: influence of selected additives //J. Sci. Food Agric. 2010. V. 90. P. 729−734.
  112. Longo M.A., Combes D. Thermostability of modified enzymes: a detailed study // J. Chem. Technol. Biotech. 1999. V. 74. P. 25−32.
  113. Ma K., Linder D., Stetter K.O., Thauer R.K. Purification and properties of N5, NIO-methylenetetrahydromethanopterin reductase (coenzyme F420-dependent) from the extreme thermophile Methanopyrus kandleri // Arch. Microbiol. 1991a. V. 155. P. 593−600.
  114. Ma K., Zirngibl C., Linder D., Stetter K. O., Thauer R. K. N5, N10-methylenetetrahydromethanopterin dehydrogenase (H2-forming) from the extreme thermophile Methanopyrus kandleri// Arch. Microbiol. 1991b. V. 156. P. 43−48.
  115. Mack Peter and Cheng Li-Yao. The Thermal Activity of Normal and Malignant Tissues. Microcalorimetric Response of Liver Cancer to Hepatic Artery Ligation, Cryosurgery, Adriamycin and Norcantharidin // HPB Surgery. 1998. V. 11. P. 75−86.
  116. Marchaeda-Egea F.C., Piera-Velazquez S., Cadenas C., Cadenas E. Reverse micells in organic solvents: a medium for biotechnological use of extreme halophilic enzymes at low salt concentrations // Archaea. 2002. V. LP. 105−111.
  117. Marcozzi G., Di Domenico C., Spreti N. Effects of surfactants on the stabilization of the bovine lactoperoxidase activity // Biotech. Prog. 1998. V. 14. P. 653−656.
  118. Margolin A. Novel crystalline catalysts // Trends Biotechnol. 1996. V. 14. P. 223−230.
  119. Matsushima A., Kodera Y., Hiroto M., Nishimura H., Inada Y. Bioconjugates of proteins and polyethylene glycol: potent tools in biotechnological processes // J. Mol. Catal. B: Enzymatic. 1996. V. 2 (1). P. 1−17.
  120. Matulis D., Wu C., Tong V.P., Guy C., Lovrien R. Protection of enzymes by aromatic sulfonates from inactivation by acids and elevated temperatures // J. Mol. Catal. B. 1999. V. 7. P. 21−36.
  121. Miles, C.A., Mackey, B.M. and Parsons, S.E. Differential Scanning Calorimetry of Bacteria // J. Gen. Microbiol. 1986. V. 132. P. 939−952.
  122. Miller G.L. Use of dinitrosalicylic acid reagent for determination of reducing sugar // Anal. Chem. 1959. V. 31. № 5. P. 426−428.
  123. Mohacsi-Farkas Cs., Farkas J., Meszaros L., Reichart O. and Andrassy E. Thermal denaturation of bacterial cells examined by differential scanning calorimetry // J. Therm. Anal. Calor. 1999. V. 57. P. 409−414.
  124. Morello J.-P., Bouvier M., Petaja-Repo U.E., Bichet D.G. Pharmacological chaperones: a new twist on receptor folding // Trends Pharmacol. Sci. 2000. V. 21. P. 466−469.
  125. Moren A.K., Eskilsson K., Khan A. Phase behavior of oppositely charged protein and surfactant mixtures: DOTAC-BLG-Water // Colloids Surf. B: Biointerfaces. 1997. V. 9. P. 305−314.
  126. Morikis D., Lambris J. D. Physical methods for structure, dynamics and binding in immunological research // Trends Immunol. 2004. V. 25. P. 700−707.
  127. Mozhaev V. Mechanism-based strategies for protein thermostabilization // Trends Biotechnol. 1993. V. 11. P. 88−95.
  128. Mrabet N.T., Van den Broeck A., Van den Brande I., Stanssens P., Laroche Y., Lambeir A.M., Matthijssens G., Jenkins J., Chiadmi M., van Tilbeurgh H. Arginine residues as stabilizing elements in proteins // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 2239−2253.
  129. Murphy K.P. and Gill S.J. Solid model compounds and the thermodynamics of protein unfolding //J. Mol. Biol. 1991. V. 222. P. 699−709.
  130. Nielsen A.D., Borch K., Westh P. Thermochemistry of the specific binding of C12 surfactants to bovine serum albumin // Biochim. Biophys. Acta. 2000.1. V. 1479. P. 321−331.
  131. Khan A.A., Alchtar S., Husain Q. Adsorption of polyphenol oxidases on Celite 545 directly from ammonium sulphate fractionated proteins of brinjial {Solarium melngena) II J. Sci. In. Res. 2005. V. 64. P. 621−626.
  132. Noritomi H., Koyama K., Kato, S., Nagahama K. Increased thermostability of cross-linked enzyme crystals of subtilisin in organic solvents // Biotech. Techno 1. 1998. V. 12. P. 467−469.
  133. O’Brien AM, Smith AT, O’Fagain C. Effects of phthalic anhydride modification on horseradish peroxidase stability and activity // Biotechnol. Bioeng. 2003. P. 81. P. 233−240.
  134. O’Neil K. T., Hoess R. H., DeGrado W. F. Desing of DNA-binding peptides based on the leucine zipper motification // Science. 1990. V. 249. P. 774−778.
  135. Onuchic JN, Luthey-Schulten Z, Wolynes PG. Theory of protein folding: the energy landscape perspective // Annu. Rev. Phys. Chem. 1997. V. 48. P. 545−600.
  136. Quax W., Mrabet N., Liiten R., Schuurhuizen P., Stanssens P., Lasters I. Enhancing the thermostability of glucose isomerase by protein engineering // Biotechnology. 1991. V. 9. P. 738−742.
  137. Page C.N., Vajdos F., Fee L., Grimsley G., Gray Th. How to measure and predict the molar absorption coefficient of a protein // Prot. Sci. 1995. V. 4. P. 2411−2423.
  138. Parsegian VA, Rand RP, Rau DC. Osmotic stress, crowding, preferential hydration, and binding: A comparison of perspectives // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2000. V. 97. P. 3987−3992.
  139. Privalov P. L. Stability of proteins: smool globular proteins // Adv Protein
  140. Chem. 1979. V. 33. P. 167−241.
  141. Privalov P. L. Stability of proteins. Proteins which do not present a single cooperative system//Adv. Protein Chem., 1982, V. 35. P. 1−104.
  142. Privalov P.L. and Khechinashvili N.N. A thermodynamic approach to the problem of stabilization of globular protein structure: a calorimetric study // J. Mol. Biol. 1974. V.86. P. 665−684.
  143. Privalov P.L., Potekhin S.A. Scanning microcalorimetry in studing temperature-induced changes in proteins // Methods in Enzymology. 1986. V. 131. P. 4−51.
  144. Privalov P.L. Stability of proteins: Small globular proteins // Adv. Prot. Chem. 1979. V. 33. P. 167−241.
  145. Privalov PL, Dragan AI. Microcalorimetry of biological macromolecules //
  146. Biophys Chem. 2007. V. 126. P. 16−24.
  147. Protasevich I., Ranjbar B., Lobachov V., Makarov A., Gilli R., Briand C., Lafitte D., and Haiech J. Conformation and thermal denaturation of apocalmodulin: role of electrostatic mutations // Biochemistry. 1997. V. 36. № 8. P. 2017−2024.
  148. Ptitsyn O.B. Molten globule and protein folding // Adv. Protein Chem. 1995.1. V. 47. P. 83−229.
  149. Radwan I.H., Mamoru Y., Kazunobu M., Kunihiko K., Akio K. Enhanced bactericidal action of lysozyme to Escherichia coli by inserting a hydrophobic pentapeptide into its C terminus // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. № 7. P. 5059−5063.
  150. Rao K.R., Srinivasan T.N., Bhanumathi N. and Sattur P.B. Artificial enzymes: synthesis of imidazole substituted at C (2) of ?3-cyclodextrin as an efficient enzyme model of chymotrypsin // J. Chem. Soc., Chem. Commun. 1990. V. 1. P. 10−11.
  151. Rao Y.K., Bahadur P., Bahadur A., Ghosh S. Stability and kinetic behaviour of some enzymes in surfactant environment // Indian J. Biochem. Biophys. 1989. V. 26. P. 390−393.
  152. Rich J.O., Mozhaev V.V., Dordick J.S., Clark D.S., Khmelnitsky Y.L.i
  153. Molecular imprinting of enzymes with water-insoluble ligands for nonaqueous biocatalysis // J. Am. Chem. Soc. 2002. V. 124. P. 5254−5255.
  154. Robertson D.E., Farid R.S., Moser C.C., Urbauer J.L., Mulholland S.E., Pidikiti R., Lear J.D., Wand A.J., DeGrado W.F., Dutton P.L. Design and synthesis of multi-haemproteins //Nature. 1994. V. 368. P. 425−432.
  155. Ryu K., Kim J., Dordick J.S. Catalytic properties and potential of an extracellular protease from an extreme halophile // Enzyme Microb. Technol. 1994. V. 16. P. 266−275.
  156. Saddoughi SA, Song P, Ogretmen B. Roles of bioactive sphingolipids in cancer biology and therapeutics // Subcell. Biochem. 2008. V. 49. P. 413−440.
  157. Sanchez-Ruiz J.M. Differential scanning calorimetry of proteins // Subcell. Biochem. 1995. V. 24. P. 133−176.
  158. Sarney D., Vulfson E. Application of enzymes to the synthesis of surfactants //Trends Biotechnol. 1995. V. 13. P. 164−172.
  159. Scheckermann C., Wagner F., Fischer, L. Galactosylation of antibiotics using the ?-galactosidase from Aspergillus oryzae // Enzyme Microb. Technol. 1997. V. 20. P. 629−634.
  160. Schein C.H. Solubility as a function of protein structure and solvent components // Biotechnology. 1990. V. 8. P. 308−317.
  161. Sergeeva M., Paradkar V., Dordick J. Peptide synthesis using proteases dissolved in organic solvents // Enzyme Microb. Technol. 1997. V. 20. P. 623−628.
  162. Shima S., Herault D.A., Berkessel A., Thauer R.K. Activation and thermostabilization effects of cyclic 2,3-diphosphoglycerate on enzymes from the hyperthermophilic Methanococcus kandleri // Arch. Microbiol. 1998. V. 170. P. 469−472.
  163. Singer M.A., Lindquist S. Multiple effects of trehalose on protein folding in vitro and in vivo // Mol. Cell. 1998. V. 1. P. 639−648.
  164. Sorensen B.R. and Shea M.A. Interactions between domains of apo calmodulin alter calcium binding and stability // Biochemistry. 1998. V. 37. № 12. P. 4244−4253.
  165. Spink C. H. Differential scanning calorimetry // Methods Cell Biol. 2008. V. 84. P. 115−141.
  166. Spreti N., Profio P., Marte L., Bufali S., Brinchi L" Savelli G. Activation and stabilization of a-chymotrypsin by cationic additives // Eur. J. Biochem. 2001a. V. 268. P. 6491−6497.
  167. Spreti N., Reale S., Amicosante G., Di Profio P., Germani R., Savelli G. Influence of sulfobetaines on the stability of the Citrobacter diversus ULA-27 p-Iactamase //Biotech. Prog. 2001b. V. 17. P. 1008−1013.
  168. Srinivasulu S., Appu Rao A.G. Kinetic and structural studies on the interaction of surfactants with lipox // J. Agric. Food Chem. 1993. V. 41. P. 366−371.
  169. Stasiuk M, Kozubek A. Biological activity of phenolic lipids // Cell Mol. Life Sci. 2010. V. 67. P. 841−860.
  170. Steet R., Chung S., Lee W.-S., Pine C.W., Do H., Kornfeld S. Selective action of the iminosugar isofagomine, a pharmacological chaperone for mutant forms of acid-P-glucosidase // Biochem. Pharmacol. 2007. V. 73. P. 1376−1383.
  171. Stepanov V.M., Rudenskaya G.N., Revina L.P., Gryaznova Y.B., Lysogorskaya E.N., Filipova I.Y., Ivanova I.I. A serine protease of anarchaebacterium Haloferax mediterranei. A homologue of eubacterial subtilisin // Biochem. J. 1992. 285. P. 281−286.
  172. Stevenson D., Stanley R., Furneaux R. Optimization of P-D-galactopyranoside synthesis from lactose using commercially available p-galactosidases // Biotechnol. Bioeng. 1993. V. 42. P. 657−666.
  173. Sule E., Tomoskozi S., Hajos G. Functional properties of enzymatically modified plant proteins //Nahrung. 1998. V. 42. P. 242−244.
  174. Sundaram P., Venkatesh R. Retardation of thermal and urea induced inactivation of a-chymotrypsin by modification with carbohydrate polymers // Protein Eng. 1998. V. 11. P. 699−705.
  175. Szaboa Andras, Kotormana Marta, Laczkob Ilona, Simona L. Maria. Improved stability and catalytic activity of chemically modified papain in aqueous organic solvents // Process Biochemistry. 2009. V. 44. P. 199−204.
  176. Turner K.M., Pasut G., Veronese F.M., Boyce A., Walsh G. Stabilization of a supplemental digestive enzyme by post-translational engineering using chemically-activated polyethylene glycol // Biotechnol. Lett. 2011. V. 33. P. 617 621.
  177. Timasheff S.N. The control of protein stability and association by weak interactions with water. How do solvents affect these processes? // Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct. 1993. V. 22. P. 67−97.
  178. Timasheff S.N., Arakawa T. Stabilization of protein structure by solvents. In Protein Structure: A Practical Approach. Creighton T.E., ed. IRL Press. Oxford. U.K. 1989. P. 331−345.
  179. Timasheff S.N., Inoue H. Preferential binding of solvent components to proteins in mixed water-organic solvent systems // Biochemistry. 1968. V. 7.1. P. 2501−2513.
  180. Tiwari A., Bhat R. Stabilization of yeast hexokinase A by polyol osmolytes: Correlation with the physicochemical properties of aqueous solutions // Biophys. Chem. 2006. V. 124. P. 90−99.
  181. Tombs M.P. Stability of enzymes // J. Appl. Biochem. 1985. V. 7. P. 3−24.
  182. Trampuz A, Salzmann S, Antheaume J and Daniels AU. Microcalorimetry: a novel method for detection of microbial contamination in platelet products // Transfusion. 2007. V. 47. P. 1643−1650.
  183. Tropak M.B., Blanchard J.E., Withers S. G, Brown E.D., Mahuran D. High-throughput screening for human lysosomal (3-N-Acetyl Hexosaminidase inhibitors acting as pharmacological chaperones // Chem. Biol. 2007. V. 14. P. 153−164.
  184. Tsalkova T.N. and Privalov P.L. Thermodynamic study of domain organization in troponin C and calmodulin // J. Mol. Biol. 1985. V. 181. № 4. P. 533−544.
  185. Tzanov T., Andreaus J., Guebitz G., Cavaco-Paulo A. Protein interactions in enzymatic processes in textiles // Electron. J. Biotechnol. 2003. V. 6. № 3.
  186. Ulkowski M, Musialik M, Litwinienko G. Use of differential scanning calorimetry to study lipid oxidation. 1. Oxidative stability of lecithin and linolenic acid // J. Agric. Food. Chem. 2005. V. 53. P. 9073−9077.
  187. Van Unen D., Engbersen J., Reinhoudt D. Large acceleration of a-chymotrypsin-catalyzed dipeptide formation by 18-Crown-6 in organic solvents //Biotechnol. Bioeng. 1998. V. 59. P. 553−556.
  188. Vermeer A.W.P., Norde W. The influence of the binding of low molecular weight surfactants on the thermal stability and secondary structure of IgG // Colloids Surf. A: Physicochemical and Engineering Aspects. 2000. V. 161. P. 139−150.
  189. Viparelli P., Alfani F., Cantarella M. Effect of cationic and non-ionic surfactants on the hydrolysis of N-glutaryl-l-phenylalanine catalysed by chymotrypsin iso-enzymes // J. Mol. Catal. B: Enzymatic. 2003. V. 21. P. 175−187.
  190. Volkin D.B., Klibanov A.M. A practical approach. In: Protein function // Ed. Creighton T.E. IRL Press. Oxford. UK. 1989. P. 1−24.
  191. Wadso Ingemar. Isothermal microcalorimetry in applied biology // Thermochimica Acta. 2002. V. 394. P. 305−311.
  192. Walker J.E., Wonacott A. J., Harris J.I. Heat stability of a tetrameric enzyme, D-glyceraldehyde-3-phosphate dehyrogenase // Eur. J. Biochem. 1980. V. 108. P. 581−586.
  193. Welch W.J., Brown C.R. Influence of molecular and chemical chaperones on protein folding. Cell Stress Chaperones. 1996. V. 1 (2). P. 109−115.
  194. Wilks H.M., Halsall D.J., Atkinson T., Chia W.N., Clarke A.R. Holbrook J. J. Designs for a broad substrate specificity keto acid dehydrogenase // Biochemistry. 1990. V. 29. P. 8587−8591.
  195. Wimmer R.- Olsson M., Petersen M.T.N., Hatti-Kaul R., Petersen S.B. and Muller N. Towards a molecular level understanding of protein stabilization: the interaction between lysozyme and sorbitol // J. Biotechnol. 1997. V. 55. P. 85−100.
  196. Wang X. Lipid signaling // Curr. Op in. Plant. Biol. 2004. V. 7. P. 329−336.
  197. Wang Xiaohong, Liu Ying, Xie Bijun, Shi Xianming, Zhou Junchu and Zhang Honglin. Effect of nisin on the growth of Staphylococcus aureus determined by a microcalorimetric method // Mol. Nutr. Food Res. 2005. V. 49. P. 350−354.
  198. Wang L, Chen Y. Enzymatic catalysis in non-aqueous solvents I I Sheng Wu Gong Cheng Xue Bao. 2009. V. 25. P. 1789−1794.
  199. Werkman W., Rieux L., Niederlander H.A.G., Verpoorte E., Bischoff R. A chemically modified, immobilized trypsin reactor for improved digestion reactor efficiency // J. Proteome Res. 2005 V. 4. P. 1805−1813.
  200. Xi L, Yi L, Jun W, Huigang L & Songhengs Q. Microcalorimetric study of Staphylococcus aureus growth affected by selenium compounds // Thermochim. Acta. 2007. V. 387. P. 57−61.
  201. Yancey P.H., Clark M.E., Hand S.C., Bowlus R.D., Somero G.N. Living with water stress: Evolution of osmolyte systems // Science. 1982. T. 217.1. P. 1214−1222.
  202. Yang L., Dordick J. S., Garde S. Hydration of enzyme in nonaqueous media is consistent with solvent dependence of its activity // Biophys. J. 2004. V. 87. P. 812−821.
  203. Yang LN, Xu F, Sun XN, Zhao ZB & Song GC. Microcalorimetric studies on the action of different cephalosporins // J. Therm. Anal. Calorim. 2008. V. 93. P. 417−421.
  204. Ye W.N., Combes D., Monsan P. Influence of additives on the thermostability of glucose oxidase // Enzyme Microb. Technol. 1988. V. 10. P. 498−501.
  205. Yudanova T. N. and Reshetov I. V. Modern wound dressings: Making and properties. II. Wound dressings containing immobilized proteolytic enzymes // Pharm. Chem. J. 2006. V. 40, P. 430−434.
  206. Yuji I., Hidroyuki N., Kosunobu T., Takyuki Y., Anutosh R.S., Yuji S. Ester synthesis catalyzed by polyethylene glycol modified lipase in benzene // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. V. 122. P. 845−850.
  207. Zakariassen H, Hansen MC, Joranli M, Eijsink VG, Sorlie M. Mutational effects on transglycosylating activity of family 18 chitinases and construction of a hypertransglycosylating mutant. Biochemistry. 2011. V. 50. P. 5693−5703.
  208. Zaks A., Klibanov A. M. Substrate Specificity of enzymes in organic solvents //J. Am. Chem, Soc. 1986. V. 15. P. 175−184.
  209. Zaliha Raja Noor, Rahman Raja Abd., Kamarudin Nor Hafizah Ahmad, Yunus Jalimah, Salleh Abu Bakar and Basri Mahiran. Expression of an Organic Solvent Stable Lipase from Staphylococcus epidermidis AT2 // Int. J. Mol. Sci.2010. V. P. 3195−3208.
  210. Zancan P., Sola-Penna M. Trehalose and glycerol stabilize and renature yeast inorganic pyrophosphatase inactivated by very high temperatures // Arch. Biochem. Biophys. 2005. V. 444. P. 52−60.
  211. Zhang X., Fu X., Zhang H., Liu C., Jiao W., Chang Z. Chaperone-like activity of 3-casein // Int. J. Biochem. & Cell Biol. 2005. V. 37. P. 1232−1240.
  212. Zhang Y.W., Prabhu P., Lee J.K., Kim I.W. Alginate immobilization of recombinant Escherichia coli whole cells harboring 1-arabinose isomerase for 1-ribulose production // Bioprocess Biosyst Eng. 2010. V. 33. P. 741−748.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?