Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Механизмы защитного действия агглютинина зародыша пшеницы на ростовые процессы растений пшеницы

Диссертация: Механизмы защитного действия агглютинина зародыша пшеницы на ростовые процессы растений пшеницы
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Полученные нами результаты показали, что предобработка АЗП оказывает предадаптирующий эффект на растения пшеницы, проявляющийся в стрессовых условиях в стабилизации самой действенной регуляторной системы растений — гормональной системы, под контролем которой находится рост и развитие растений на протяжении всего онтогенеза, связанной с предотвращением стресс-индуцированного накопления АБК… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Агглютинин зародыша пшеницы (АЗП) как представитель лектинов злаковых
      • 1. 1. 1. Структура и локализация АЗП
      • 1. 1. 2. Предполагаемые функции АЗП
        • 1. 1. 2. 1. Запасная функция
        • 1. 1. 2. 2. Защитная функция
        • 1. 1. 2. 3. Участие АЗП в гормональной регуляции ростовых процессов растений пшеницы
        • 1. 1. 2. 4. Взаимодействие лектинов с другими белками
    • 1. 2. Физиолого-биохимические процессы растений при воздействии стрессовых факторов, вызывающих дефицит влаги
      • 1. 2. 1. Роль АБК в развитии стресс-устойчивости растений
      • 1. 2. 2. Стресс-индуцированная экспрессия генов защитных белков
      • 1. 2. 3. Участие пролина в стрессовом ответе растений
      • 1. 2. 4. Про/антиоксидантная система растений при стрессе
      • 1. 2. 5. Активность ростовых процессов растения при стрессе 36 ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
  • 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Объект исследования
    • 2. 2. Постановка опытов
      • 2. 2. 1. Подбор оптимальных в стимуляции роста клеток концентраций АЗП
      • 2. 2. 2. Постановка опытов при засолении
      • 2. 2. 3. Постановка опытов при воздействии гипотермии
    • 2. 3. Экстрагирование фитогормонов и лектина из одной растительной навески 43 2.3.1. Метод ИФА для оценки содержания лектина и фитогормонов
    • 2. 4. Акцепторный метод определения генерации супероксид-аниона
    • 2. 5. Определение активности супероксиддисмутазы
    • 2. 6. Оценка выхода пероксида водорода в экстраклеточную среду
    • 2. 7. Использование микрометода для определения активности пероксидазы
    • 2. 8. Определение содержания малонового диальдегида
    • 2. 9. Оценка экзоосмоса электролитов из клеток в наружную среду
    • 2. 10. Метод определения митотической активности меристематических клеток и площади клеток в зоне растяжения корней
  • 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И PIX ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Механизмы влияния АЗП на интенсивность ростовых 52 процессов растений пшеницы
      • 3. 1. 1. Сравнительный анализ влияния разных фитолектинов на рост и гормональный статус проростков пшеницы
      • 3. 1. 2. Оценка сродства АЗП с фитогормонами методом иммуноанализа
      • 3. 1. 3. Влияние АЗП на клеточный цикл пшеницы
      • 3. 1. 4. Влияние АЗП на интенсивность ростовых процессов клеток корней других растений
        • 3. 1. 4. 1. Анализ роста клеток корней растений ячменя под влиянием АЗП
        • 3. 1. 4. 2. Влияние АЗП на рост клеток корней растений фасоли
    • 3. 2. Механизмы защитного действия АЗП на растения пшеницы
      • 3. 2. 1. Эффект АЗП на интенсивность ростовых процессов растений пшеницы при гипотермии
      • 3. 2. 2. Влияние АЗП на рост и гормональный статус растений при засолении
      • 3. 2. 3. Вовлечение антиоксидантных ферментов в проявление антистрессового действия лектина на растения пшеницы при засолении

Механизмы защитного действия агглютинина зародыша пшеницы на ростовые процессы растений пшеницы (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность. Агглютини н зародыша пшеницы (АЗП) является типичным представителем лектинов злаков, физико-химические и биологические свойства которого достаточно хорошо охарактеризованы [Chrispeels, Raikhel, 1991; Raikhel, Lee, 1993; Rudiger, 1997; Rudiger, Gabius, 2001; Шакирова, 2001], однако его функциональная значимость до сих пор дискутируется в литературе [Rudiger, Gabius, 2001; Антонюк, Игнатов, 2001; Шакирова, 2001; Bezverkhova et al., 2002]. В связи с тем, что этот белок обладает специфичностью к Л^-ацетил-?)-глюкозамину (GlcNAc), к числу функций, которые он реально может выполнять в растениях пшеницы, относится защита от фитопатогенных грибов [Mirelman et al., 1975; Chrispeels, Raikhel, 1991; Ciopraga et al., 1999; Шакирова, 2001]. Вместе с тем, имеются данные об индукции АБК-опосредуемого накопления АЗП в растениях пшеницы в ответ на воздействие засухи, осмотического шока, засоления, гипертермии [Cammue et al., 1989; Шакирова и др., 1993; 1995; Shakirova et al., 1996; Singh et al., 2000], что дает основание предполагать возможность участия лектина пшеницы в защите растений от неблагоприятных факторов среды также и абиотической природы, однако, в данном случае не ясно, в чем проявляется его антистрессовый эффект. В связи с тем, что АЗП в растениях пшеницы преимущественно синтезируется и аккумулируется в меристематических тканях [Mishkind et al., 1982; Raikhel et al., 1984; Stinissen et al., 1985; Cammue etal., 1989], можно предполагать участие этого белка в регуляции деления клеток. В пользу этого предположения свидетельствуют данные об активации экспрессии гена АЗП и накоплении этого белка в растениях пшеницы под влиянием индолилуксусной (ИУК) и гибберелловой кислот, 24-эпибрассинолида, цитокинина 6-бензиламинопурина [Шакирова и др., 2000; Авальбаев и др., 2001; Безрукова и др., 2001; Shakirova et al., 2001; Шакирова и др., 2002], играющих, как известно, важную роль в стимуляции ростовых процессов растений.

Действительно, полученные к началу нашей работы данные о стимулирующем действии АЗП на рост клеток корней делением и растяжением [Авальбаев, 2001], указывают на вовлечение АЗП в сигнальную регуляцию ростовых процессов клеток. Далее важно было исследовать, что лежит в основе ростстимулирующей активности лектина, ограничивается ли это свойство АЗП только растениями пшеницы или он может проявлять его и на других видах растений. Следует отметить, что АЗП обладает способностью экскретироваться в окружающую среду [Mishkind et al., 1982; Cammue et al., 1989], но не ясно, какое значение это свойство лектина может иметь для роста клеток пшеницы. В связи с тем, что к числу характерных ответных реакций растений на повреждающие факторы среды относится торможение роста [Schuppler et al., 1998; Lin, Kao, 2001; Колес, Онсел, 2004], встает вопрос, способен ли лектин оказывать защитное действие на ростовые процессы клеток корней в стрессовых условиях.

Цель и задачи исследовании. Цель данной работы состояла в выяснении механизмов ростстимулирующего, а также защитного действия АЗП на ростовые процессы клеток корней проростков пшеницы при воздействии засоления и гипотермии. Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1) изучить роль гормональной системы в реализации действия АЗП на рост клеток корней проростков пшеницы делением и растяжением в норме и при стрессе;

2) сопоставить характер количественных изменений в уровне лектина в корнях проростков пшеницы с динамикой экскреции этого белка в окружающую среду в стрессовых условиях;

3) провести анализ влияния АЗП на рост клеток корней ячменя (эволюционно близкий пшенице вид) и фасоли (эволюционно отдаленный вид) для оценки проявления ростстимулирующего действия АЗП на разных видах растений;

4) исследовать влияние АЗП на прои антиоксидантный статус растений пшеницы;

5) в системе in vitro оценить способность АЗП к связыванию с фитогормонами методом иммуноанализа с использованием тест-систем, специфичных для каждого из исследуемых компонентов. Научная новизна. Выявлено, что в основе действия АЗП на рост клеток корней проростков пшеницы в нормальных и стрессовых условиях лежат вызванные обработкой лектином сдвиги в гормональном балансе. Показано, что ростстимулирующее свойство АЗП не является универсальным для различных видов растений. Получены приоритетные данные о проявлении АЗП свойства антиоксиданта, которое основывается на снижении под влиянием предобработки АЗП уровня продукции активных форм кислорода, перекисного окисления липидов, экзоосмоса электролитов в условиях засоления среды. Впервые показана принципиальная способность АЗП к связыванию с фитогормонами, не затрагивая углевод-связывающие сайты лектина.

Практическая значимость работы. Совокупность полученных результатов свидетельствуют о наличии у АЗП антиоксидантного и ростстимулирующего свойств, имеющих важное значение в проявлении защитного действия этого лектина на растения пшеницы в стрессовых условиях, что дополняет и расширяет наши знания о естественных механизмах устойчивости растений.

1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

ВЫВОДЫ.

1) Впервые показано, что АЗП вызывает перестройки в гормональной системе растений пшеницы, связанные с транзитным накоплением АБК, ИУК и цитокининов, что лежит в основе его ростстимулирующего действия на клетки корней.

2) Обнаружено, что АЗП проявляет ростстимулирующий эффект на клетки растений ячменя, сопоставимый с растениями пшеницы (эволюционно близкие виды), и не проявляет его в растениях фасоли (эволюционно отдаленный вид).

3) Впервые выявлено, что гипотермия вызывает в корнях проростков пшеницы резкое, АБК-опосредуемое накопление АЗП, сопровождающееся экскрецией этого белка в окружающую среду. Обработка АЗП снижает степень стресс-индуцированного торможения роста клеток корней делением и растяжением и ускоряет репарацию ростовых процессов после воздействия гипотермии.

4) Получены приоритетные данные о роли гормональной системы в регуляции под влиянием АЗП роста клеток корней проростков пшеницы в условиях засоления и в пост-стрессовый период.

5) Выявлено, что к механизмам защитного действия АЗП на растения пшеницы при засолении относится значительное снижение продукции АФК, перекисного окисления липидов, экзоосмоса электролитов, что отражается в нормализации интенсивности ростовых процессов проростков.

6) Методом иммуноанализа с использованием специфичных к АЗП, ИУК и зеатину тест-систем выявлена принципиальная способность АЗП связывать in vitro эти фитогормоны по независимым от углевод-связывающих центров сайтам.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Агглютинин зародыша пшеницы, являющийся типичным представителем лектинов злаков, привлекает внимание исследователей в связи с его функциональной значимостью для растений пшеницы, хотя следует подчеркнуть, что его участие в защитных реакциях к стрессовым воздействиям разной природы не вызывает сомнения [Rudiger, Gabius, 2001; Антонюк, Игнатов, 2001; Шакирова, 2001]. Вместе с тем, механизмы антистрессового действия лектина пшеницы далеки от ясности. Попытка продвинуться в понимании этого вопроса и послужила отправной точкой для проведения настоящей работы. В связи с приуроченностью синтеза и аккумуляции АЗП в меристематических тканях растений пшеницы было сделано предположение об его участии в регуляции деления клеток [Peumans, 1984; Raikhel et al., 1984; Chrispeels, Raikhel, 1991; Raikhel, Lee, 1993], однако экспериментальных доказательств этого предположения не было получено. Вместе с тем, к началу нашей работы было выявлено, что в регуляции экспрессии гена АЗП и его накопления в корнях проростков пшеницы участвует не только АБК, которую рассматривали в качестве признанного индуктора синтеза этого лектина, но и фитогормоны, характеризующиеся ярко выраженным ростстимулирующим свойствомгибберелловая кислота, ИУК, цитокинин 6-бензиламинопурин, 24-эпибрассинолид [Шакирова и др., 2000; Авальбаев и др., 2001; Безрукова и др., 2001; Shakirova et al., 2001; Шакирова и др., 2002], что дало основание предполагать участие АЗП в совместной с фитогормонами регуляции ростовых процессов.

Действительно, нами выявлен значительный стимулирующий эффект АЗП на рост клеток корней проростков пшеницы делением и растяжением, обусловленный, вероятно, его влиянием на обратимые перестройки в гормональной системе, связанные с кратковременным увеличением уровня АБК и более продолжительным накоплением ИУК и цитокининов. Важный вклад в проявление ростстимулирующего эффекта АЗП на клетки корней растений пшеницы вносит ускорение под его влиянием протекания самого митотического цикла, что отражается в активации относительной скорости роста целых проростков.

Нами впервые были проведены опыты, демонстрирующие ростстимулирующий эффект АЗП на клетки корней проростков ячменя (эволюционно близкого пшенице злака), что является дополнительным аргументом в пользу выявленного нами свойства АЗП стимулировать рост клеток корней делением и растяжением. Свойство АЗП совместно с фитогормонами участвовать в регуляции ростовых процессов оказалось задействованным в защитных реакциях растений к стрессовым факторам.

Полученные нами результаты показали, что предобработка АЗП оказывает предадаптирующий эффект на растения пшеницы, проявляющийся в стрессовых условиях в стабилизации самой действенной регуляторной системы растений — гормональной системы, под контролем которой находится рост и развитие растений на протяжении всего онтогенеза, связанной с предотвращением стресс-индуцированного накопления АБК и уменьшения уровня ауксина и цитокининов. Это находит отражение в снижении степени повреждающего действия стрессоров на ростовые процессы клеток корней проростков по сравнению с необработанными АЗП растениями. Вместе с тем, рост клеток предобработанных АЗП проростков также чувствителен к неблагоприятным факторам, однако в связи с тем, что через сутки воздействия АЗП (до стресса) проростки характеризуются более высокими показателями ростовых процессов по сравнению с контролем, а после воздействия стресса они также снижаются, но до уровня контрольных растений. «Нормализация» ростовых процессов под влиянием предобработки АЗП на клеточном уровне коррелирует с сохранением относительной скорости роста интактных растений, подвергнутых засолению, на уровне контроля.

Кроме того, предобработка АЗП оказывает стабилизирующий эффект на прооксидантную/антиоксидантную систему, посредством которой лектин пшеницы снижает уровень повреждения окислительным стрессом, вызываемым неблагоприятными воздействиями, в частности, засолением. Это проявляется в уменьшении в стрессовых условиях уровня продукции АФК и, соответственно, степени их деструктивного действия на мембранные структуры клетки, снижении выхода электролитов, что указывает на проявление лектином свойства антиоксиданта.

В реализации предадаптирующего действия лектина пшеницы ключевую роль, вероятно, играет АБК, содержание которой под его влиянием в нормальных условиях произрастания проростков обратимо возрастает. Именно этот гормон запускает спектр разнообразных защитных реакций в клетках растений, в том числе, и синтез антиоксидантных ферментов, например, супероксиддисмутазы. Одновременно с накоплением АБК сама по себе обработка АЗП вызывает также увеличение уровня ауксина и цитокининов, фитогормонов — активаторов метаболических процессов, лежащих в основе роста растений. Именно такой сложный характер воздействия АЗП на баланс фитогормонов АБК, ИУК, цитокининов, вероятно, и определяет сочетание в нем свойств рост-стимулятора и стресс-протектанта.

О защитном действии лектина на растения пшеницы могут служить результаты опытов по обработке растений пшеницы АЗП в пост-стрессовый период, которые демонстрируют ускорение репарации роста клеток корней делением и растяжением под влиянием лектина пшеницы. Также АЗП способствует ускорению прохождения апикальными клетками меристемы корней цикла клеточного деления. В основе такого действия АЗП на растения, испытавших стресс, также лежит его способность воздействовать на гормональную систему: обработка АЗП ускоряет увеличение содержания фитогормонов активаторного типа действия — ИУК и цитокининов по сравнению с необработанными АЗП проростками.

Следовательно, регуляторной основой ростстимулирующего действия.

АЗП в норме, при стрессе и после него является его способность активно вызывать перестройки в гормональной системе, что свидетельствует о наличии четкой связи между АЗП и фитогормонами в регуляции ростовых процессов. Это позволяет нам предположить по аналогии с лектином лимской фасоли и Кон А, для которых продемонстрирован факт взаимодействия с фитогормонами цитокининовой и ауксиновой природы, соответственно, возможность взаимодействия АЗП с фитогормонами. Предпринятые нами опыты в системе in vitro по оценке уменьшения исходно взятых количеств АЗП, ИУК и зеатина методом ИФА в специфичных для каждого из этих соединений тест-системах показали принципиальную возможность взаимодействия АЗП с фитогормонами. Причем, поскольку специфичный для АЗП углевод GlcNAc не предотвращал связывание ауксина и зеатина лектином, это указывает на вероятность задействования в нем не углеводных (вероятно, гидрофобных) центров связывания. Эти результаты говорят в пользу существования свойства АЗП как гормон-связывающего белка, который может участвовать в транспорте, обратимом запасании фитогормонов. Безусловно, это предположение требует детальной экспериментальной проверки с использованием разных методов. В то же время, они подтверждают факт способности АЗП активно воздействовать на состояние гормональной системы и определенно говорить об участии лектина в сигнальной (гормональной) регуляции роста клеток растений пшеницы.

Показать весь текст

Список литературы

  1. A.M. Регуляция экспрессии гена агглютинина зародыша пшеницы фитогормонами в корнях проростков пшеницы. Дисс.канд. биол. наук. Уфа, 2001. 144 с.
  2. A.M., Безрукова М. В., Шакирова Ф. М. Множественная гормональная регуляция содержания лектина в корнях проростков пшеницы // Физиол. растений. 2001. Т. 48, N. 5. С. 718−722.
  3. ., Брей Д., Льюис Дж., Рэфф М., Роберте К., Уотсон Дж. Молекулярная биология клетки. М.: Мир, 1987. Т. 3. С. 139−200.
  4. Ч.Р., Гималов Ф. Р., Шакирова Ф. М., Вахитов В. А. Дегидрины растений: их структура и предполагаемые функции // Биохимия. 2003. Т. 68, вып. 9. С. 1157−1165.
  5. Л.П., Игнатов В. В. О роли агглютинина зародыша пшеницы в растительно-бактериальном взаимодействии: гипотеза и экспериментальные данные в ее поддержку // Физиол. растений. 2001. Т. 48, N. 3. С. 427−433.
  6. В.А. Механизмы стресса и перекисное окисление липидов // Успехи современной биологии. 1991. Т. 111, вып. 6. С. 923−931.
  7. М.В. Гормональная регуляция содержания лектина пшеницы в стрессовых условиях. Автореф. дис. канд. биол. наук. Уфа, 1997. 24 с.
  8. М.В., Авальбаев A.M., Гималов Ф. Р., Шакирова Ф. М. Участие абсцизовой и гибберелловой кислот в регуляции экспрессии гена АЗП в корнях проростков пшеницы // Вестник Башкирского университета. 2001. N.2(1). С. 105−107.
  9. М.В., Шакирова Ф. М. Влияние экзогенной обработки фитогормонами на динамику содержания лектина и абсцизовой кислоты в ходе прорастания семян пшеницы // Известия АН. 1999. N. 5. С. 629−633.
  10. Г. И., Шеламова H.A. Синтез и распад макромолекул в условиях стресса // Успехи современной биологии. 1992. Т. 112, вып. 2. С. 281−297.
  11. Г. Б., Ступникова И. В., Антипина А. И., Войников В. К. Накопление дегидринов и Rab-белков в проростках пшеницы при низкотемпературной адаптации // Физиол. растений. 2002. Т. 49, N. 2. С. 257−263.
  12. В.К., Грабельных О. И., Колесниченко A.B., Побежимова Т. П. Белок холодового шока 310 кД разобщает окислительное фосфорилирование в растительных митохондриях // Физиол. растений. 2001. Т. 48, N. 1.С. 106−112.
  13. P.A., Курбанова И. М., Дадашева С. Б. Флуоресценция хлорофилла и полипептидный состав тилакоидов при воздействии NaCl и полиэтиленгликоля на проростки пшеницы // Физиол. биохимия культ, растений. 2000. Т. 32, N. 4. С. 273−278.
  14. Ф.Р., Чемерис A.B., Вахитов В. А. О восприятии растением холодового сигнала // Успехи современной биологии. 2004. Т. 124, N. 2. С. 185−196.
  15. И. А., Нижник Т. П., Феоктистов П. А. Влияние высокотемпературного стресса на экзоосмос электролитов и водный дефицит в листьях сортов озимой пшеницы // Физиол. биохимия культ, растений.2003. Т. 35, N. 1.С. 75−78.
  16. М.Ф., Мазель Ю. Я., Телепова М. Н., Житнева H.H. Формирование систем поглощения и транспорта ионов в корне кукурузы
  17. Zea mays): анатомия и ультраструктура корня // Физиол. растений. 1990. Т. 37, N. 5. С. 629−635.
  18. А.П., Остаплюк А. Н., Лысова И. Н., Юрченко В. М., Костюк А. Н., Мойса И. И. Рост проростков пшеницы и полипептидный состав белков в условиях солевого стресса // Физиол. биохимия культ, растений. 1992. Т. 24, N. 6. С. 554−559.
  19. Е.Е. Биологическая роль супероксидного анион-радикала и супероксиддисмутазы в тканях организма // Успехи современной биологии. 1989. Т. 108, вып 1 (4). С. 3−18.
  20. В.Н., Пустовойтова Т. Н. Роль листьев Cucumis sativum L. и содержание в них фитогормонов при почвенной засухе // Физиол. растений. 1993. Т. 40. С. 676−680.
  21. Жук О.И., Ярошенко Е. А., Григорюк И. А. Реакция проростков гибридов кукурузы и теосинте на водный стресс // Физиол. биохимия культ, растений. 2001. Т. 33, N. 1. С. 46−51.
  22. O.A., Лукаткин A.C. Тканевые и клеточные аспекты холодоустойчивости и холодового повреждения теплолюбивых растений // Успехи современной биологии. 1996. Т. 116, вып. 4. С. 418−431.
  23. A.A. Быстрые реакции водообмена растений при воздействии на корни растворов солей различных концентраций // Физиол. растений. 2001. Т. 48, N. 2. С. 291−297.
  24. O.A., Стадник Г. И., Игнатов В. В. Лектины корней проростков пшеницы в процессе взаимодействия растения с ассоциативными микроорганизмами рода Azospirillum // Прикл. биохимия и микробиол. 1996. Т. 32, N. 4. С. 458−461.
  25. С.Н., Горшенков A.B., Володькина JI.C. Влияние хлоридного засоления и цитокинина на митотическую активность корней пшеницы и кукурузы // Физиол. биохимия культ, растений. 1995. Т. 27, N. 1−2. С. 31−35.
  26. Л.Г. Накопление пролина в клетках морской и пресноводной хлореллы в зависимости от концентрации NaCl в среде и интенсивности роста водорослей // Физиол. растений. 1985. Т. 32, N. 1. С. 42−52.
  27. М., Стюарт B.C., Борланд A.M. Содержание углеводов и пролина в листьях, корнях и апексах сортов пшеницы, устойчивых и чувствительных к засолению // Физиол. растений. 2003. Т. 50, N. 2. С. 174−182.
  28. С.В. Пути адаптации растений к низким температурам // Успехи современной биологии. 2001. Т. 121, N. 1. С. 3−22.
  29. Ю., Онсел И. Рост и содержание ряда растворимых метаболитов у двух видов пшеницы, подвергнутых совместному действию нескольких стресс-факторов // Физиол. растений. 2004. Т. 51, N. 2. С. 228−233.
  30. A.B., Побежимова Т. П., Войников В. К. Характеристика белков низкотемпературного стресса растений // Физиол. растений. 2000. Т. 47, N. 4. С. 624−630.
  31. Э.Н., Трунова Т. И., Выскребенцева Э. И. Динамика лектиновой активности клеточных стенок апексов озимой пшеницы на протяжении первых суток закаливания // Физиол. растений. 1999. Т. 46. С. 159−163.
  32. Н.П. Функции лектинов в клетках // Итоги науки и техники. Сер. общие проблемы физико-химической биологии. М.: ВИНИТИ. 1984. Т. 1.351 с.
  33. А.Н., Остаплюк А. Н., Левенко Б. А. Ответная реакция растений на солевой стресс // Физиол. биохимия культ, растений. 1994. Т. 26, N. 6. С. 525−545.
  34. А.Н., Остаплюк А. Н., Левенко Б. А. Ответная реакция растений на солевой стресс // Физиол. биохимия культ, растений. 1994. Т. 26, N. 6. С. 525−545.
  35. И.Н., Скобелева О. В., Шарова Е. И., Ермаков Е. И. Перекись водорода как возможный посредник в снижении гидравлической проводимости корней пшеницы при солевом стрессе // Физиол. растений. 2002. Т. 49, N.3. С. 412−424.
  36. Г. Р., Веселов С. Ю., Каравайко H.H. и др. Иммуноферментная тест-система для определения цитокининов // Физиол. растений. 1990. Т. 37, вып. 1. С. 193−199.
  37. Вл.В., Шевякова Н. И. Пролин при стрессе: биологическая роль, метаболизм, регуляция // Физиол. растений. 1999. Т. 46, N. 2. С. 321−336.
  38. Л.П. Влияние высоких изоосмотических концентраций декстрана и хлористого натрия на изменение азотного и углеродного обмена кукурузы // Физиол. растений. 1966. Т. 13, вып. 6. С. 1029−1040.
  39. Л.П. О действии и последействии высоких изоосмотических концентраций NaCl и декстрана на растения конских бобов // Физиол. растений. 1967. Т. 14, вып. 2. С. 319−327.
  40. В.М. Лектины регуляторы метаболизма // Биотехнология. 1986. Т. 6. С. 66−79.
  41. В.М., Яковлева З. М. Связывание лектина из зародышей пшеницы с поверхностью мицелия и спор Helminthosporum sativum // Известия АН СССР. Сер. биол. 1987. Т. 5. С. 792−795.
  42. A.C. Вклад окислительного стресса в развитие холодового повреждения в листьях теплолюбивых растений. 1. Образование активных форм кислорода при охлаждении растений // Физиол. растений. 2002. Т. 49, N. 5. С. 697−702.
  43. A.C. Вклад окислительного стресса в развитие холодового повреждения в листьях теплолюбивых растений. 3. Повреждение клеточныхмембран при охлаждении теплолюбивых растений // Физиол. растений. 2003. Т. 50, N. 2. С. 271−274.
  44. М.В., Трофимовская А. Я., Гудкова Г. Н., Терентьева И. А., Ярош Н. П. Культурная флора СССР. Л.: Агропромиздат, 1990. Т. 2. 421 с.
  45. Малый практикум по физиологии растений // Под ред. А. Т. Мокроносова. М.: МГУ, 1990. 184 с.
  46. Е.Ю., Хавкин Э. Е. Лектины растений: предполагаемые функции // Физиол. растений. 1983. Т. 30, N. 5. С. 852−867.
  47. Е.И. Принципы регуляции скорости процесса повреждения клетки и реакция защитного торможения метаболизма // Журнал общей биологии. 1985. Т. 46, N. 2. С. 174−189.
  48. Ф.В., Гордон Л. Х. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе // Физиол. растений. 2003. Т. 50, N. 3. С. 459−464.
  49. Ф.В., Рахматуллина Д. Ф., Гордон Л. Х., Вылегжанина н.Н. Роль супероксида в формировании неспецифического адаптационного синдрома корневых клеток // Доклады АН. 1997. Т. 355, N. 4. С. 554−556.
  50. О.В., Хохлова Л. П. Цитоскелет-зависимые изменения структурной организации ретикулоплазминов в клетках пшеницы при закаливании к холоду и действии абсцизовой кислоты // Физиол. растений. 2002. Т. 49, N. 2. С. 221−229.
  51. З.П. Практикум по цитологии растений. М.: Агропромиздат, 1988. 207 с.
  52. .П. Метаболизм растений в условиях засоления. XXXIII Тимирязевское чтение. М.: Наука, 1973. 51 с.
  53. .П., Лапина Л. П. О возможном способе раздельного изучения токсического и осмотического действия солей на растения // Физиол. растений. 1964. Т. 11, вып. 4. С. 674−680.
  54. И.В., Боровский Г. Б., Антипина А. И., Войников В. К. Полиморфизм термостабильных белков в проростках мягкой пшеницы впериод низкотемпературной адаптации // Физиол. растений. 2001. Т. 48, N. 6. С. 923−929.
  55. В.В., Топчиева JI.B., Титов А. Ф. Влияние абсцизовой кислоты на устойчивость проростков огурца к высокой температуре и хлоридному засолению // Физиол. биохимия культ, растений. 2003. Т. 35, N. 2. С. 124−130.
  56. И.А. Катаболизм и стресс у растений. 52-е Тимирязевское чтение. М.: Наука, 1993. 80 с.
  57. И.А. Метаболизм растений при стрессе (избранные труды) Казань: ФЭН, 2001.448 с.
  58. И.А. Сигнальные системы клеток растений. М.: Наука, 2002. 294 с.
  59. А.Ф., Акимова Т. В., Крупнова И. В. Формирование устойчивости в начальный период закаливания растений при действии ингибиторов белкового синтеза и цитокинина // Физиол. биохимия культ, растений. 1992. Т. 24, N. 4. С. 367−372.
  60. А.Ф., Дроздов С. Н., Таланова В. В., Критенко С. П. Влияние абсцизовой кислоты на устойчивость активно вегетирующих растений к низким и высоким температурам // Физиол. растений. 1985. Т. 32, вып. 3. С. 565−572.
  61. С.Е., Кочетов A.B., Коваль B.C., Шумный В. К. Трансгенез как способ повышения устойчивости растений к абиотическим стрессам // Успехи современной биологии. 2003. Т. 123, N. 5. С. 487−494.
  62. Т.В. Лектиновый ответ растений на действие низкой температуры и инфицирование микоплазмами. Автореф. дис. канд. биол. наук. Казань: Казанский институт биохимии и биофизики КНЦ РАН, 2002. 23 с.
  63. Г. В. Механизмы адаптации растений к стрессам // Физиол. биохимия культ, растений. 1979. Т. 11, N. 2. С. 99−107.
  64. Г. В. Солеустойчивость культурных растений. Ленинград: Колос, 1977. 215 с.
  65. P.M., Яруллина Л. Г., Трошина Н. Б., Ахметова И. Э. Активация хитоолигосахаридами окисления ортофенилендиамина проростками пшеницы в присутствии щавелевой кислоты // Биохимия. 2001. Т. 66, вып. 3. С. 354−358.
  66. С., Чаба И., Секей И. Роль супероксиддисмутазы в окислительных процессах клетки и метод определения ее в биологических материалах // Лабораторное дело. 1985. N. 11. С. 678−681.
  67. Т.В. Физиологические основы устойчивости растений. СПб.: Изд-во С.-Петерб. ун-та, 2002. 244 с.
  68. Ф.М. Неспецифическая устойчивость растений к стрессовым факторам и ее регуляция. Уфа: Гилем, 2001. 160 с.
  69. Ф.М., Безрукова М. В. Изменение содержания АБК и лектина в корнях проростков пшеницы под влиянием 24-эпибрассинолида и засоления // Физиол. растений. 1998. Т. 45, N. 3. С. 451−455.
  70. Ф.М., Безрукова М. В., Авальбаев A.M. Гормональная регуляция содержания лектина в корнях проростков пшеницы // Доклады АН. 2000. Т. 370, N. 5. С.696−697.
  71. Ф.М., Безрукова М. В., Авальбаев A.M., Гималов Ф. Р. Стимуляция экспрессии гена агглютинина зародыша пшеницы в корнях проростков под влиянием 24-эпибрассинолида // Физиол. растений. 2002. Т. 49, N. 2. С. 253−256.
  72. Ф.М., Безрукова М. В., Авальбаев A.M., Фатхутдинова P.A. Механизмы регуляции накопления лектина в проростках пшеницы при засолении // Физиол. растений. 2003. Т. 50, N. 3. С. 341−345.
  73. Ф.М., Безрукова М. В., Хайруллин P.M., Ямалеев A.M. Увеличение уровня лектина в проростках пшеницы под влиянием солевого стресса//Известия АН. 1993. N. 1. С. 142−145.
  74. Ф.М., Безрукова М. В., Шаяхметов И. Ф. Влияние теплового стресса на динамику накопления АБК и лектина в клетках каллуса пшеницы // Физиол. растений. 1995. Т. 42, N. 5. 700−702.
  75. Е.И. Транспорт белков в клетках растений // Физиол. растений. 2002. Т. 49, N. 2. С. 286−301.
  76. З.А. Участие анионных пероксидаз пшеницы в защитных реакциях растений от грибных фитопатогенов. Дисс.канд. биол. наук. Уфа, 2000. 130 с.
  77. Abebe Т., Guenzi А.С., Martin В., Cushman J.C. Tolerance of mannitol-accumulating transgenic wheat to water stress and salinity // Plant Physiol. 2003. V. 131, N. 4. P. 1748−1755.
  78. Allan A.C., Flicker M.D., Ward J.L., Beale M.H., Trewavas A.J. Two transduction pathways mediate rapid effects of abscisic acid in Commelina guard cells //Plant Cell. 1994. V. 6. P. 1319−1328.
  79. Alscher R.G., Erturk N., Heath L.S. Role of superoxide dismutases (SODs) in controlling oxidative stress in plants // J. Exp. Bot. 2002. V. 53, N. 372. P. 1331−1341.
  80. Anderson M.D., Prasad Т.К., Martin B.A., Stewart C.R. Differential gene expression in chilling-acclimated maize seedlings and evidence for the involvement of abscisic acid in chilling tolerance // Plant Physiol. 1994. V. 105. P. 331−339.
  81. Babourina O., Leonova Т., Shabala S., Newman I. Effect of sudden salt stress on ion fluxes in intact wheat suspension cells // Annals Bot. 2000. V. 85. P. 759−767.
  82. Bandeoglu E., Eyidogan F., Yucel M., Oktem H.A. Antioxidant responses of shoots and roots of lentil to NaCl-salinity stress // Plant Growth Reg. 2004. V. 42. P. 69−77.
  83. Barraqueta-Egea P., Schauz K. The influenca of phytolectins on spore germination of Tilletia caries, Puccinia graminis and Aspergillus flavus II Z. fur Pflanzenkrankheiten und Pflanzenschutz. 1983. V. 90, N. 5. P. 488−495.
  84. Bartoli C.G., Gomez F., Martinez D.E., Guiamet J.J. Mitochondria are the main target for oxidative damage in leaves of wheat (Triticum aestivum L.) // J. Exp. Bot. 2004. V. 55, N. 403. P. 1663−1669.
  85. Bates 1. S., Waldern. R. P., Teare D. Rapid determination of free proline for water-stress studies // Plant and Soil. 1973. T. 39. C. 205−207.
  86. Bednarek S.Y., Wilkins T.A., Dombrowski J.E., Raikhel N.V. A carboxyl -terminal propeptide is necessary for proper sorting of barley lectin to vacuoles of tobacco // Plant Cell. 1990. V. 2. P. 1145−1155.
  87. Bezverkhova N.V., Safronova V.I., Antonyuk L.P., Belimov A.A. Involvement of the bacterium Azospirillum brasilense in wheat tolerance to cadmium // Metal Ions in Biology and Medicine. 2002. V. 7. P. 268−271.
  88. Bhaglal P., Singh P., Bhullar S.S. Drought-induced increase in wheat germ agglutinin (WGA) accumulation in developing wheat embryos appears to be independent of ABA II Aust. J. Plan Physiol. 1999. V. 26. P. 787−791.
  89. Blackman S.A., Obendorf R.L., Leopold A.C. Desiccation tolerance in developing soybean seedlings: the role of stress proteins // Physiol. Plant. 1995. V. 93. P. 630−638.
  90. Blokhina O., Virolainen E., Fagerstedt K.V. Antioxidants, oxidative damage and oxygen deprivation stress: a review // Annals Bot. 2003. V. 91. P. 179−194.
  91. Bohnert H.J., Nelson D.E., Jensen R.G. Adaptations to environmental stresses // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 1099−1 111.
  92. Borrebaeck C.A.K., Linsefors L. Hormonal regulation of the lectin biosynthesis in callus culture of the Phaseolus vulgaris plant // Plant Physiol. 1985. V. 79. P. 659−662.
  93. Bouckaert J., Hamelryck T., Wyns L., Loris R. Novel structures of plant lectins and their complexes with carbohydrates // Curr. Opin. Struct. Biol. 1999. V. 9, N. 5. P. 572−577.
  94. Bracale M., Levi M., Savini C., Dicorato W., Galli M.G. Water deficit in pea root tips: effect on the cell cycle and on the production of dehydrin-like proteins // Annals Bot. 1997. V. 79. P. 593−600.
  95. Bueno P., Piqueras A., Kurepa J., Savoure A., Verbruggen N., Van Montagu M., Inze D. Expression of antioxidant enzymes in response to abscisic acid and high osmoticum in tobacco BY-2 cell cultures // Plant Sci. 1998. V. 138. P. 27−34.
  96. Cammue B.P.A., Broekaert W.F., Kellens J.T.C., Raikhel N.V., Peumans W.J. Stress-induced accumulation of wheat germ agglutinin and abscisic acid in roots of wheat seedlings // Plant Physiol. 1989. V. 91. P. 1432−1435.
  97. Cammue B.P.A., Broekaert W.F., Peumans W.J. Wheat germ agglutinin in wheat seedling roots induction by elicitors and fungi // Plant Cell Rep. 1990. V. 9, N. 5. P. 264−267.
  98. Cammue B.P.A., Raikhel N.V., Peumans W.J. Occurrence and synthesis of isolectins in different tissues of wheat // Biochem. Physiol. Pflanzen. 1988. V. 183. P. 379−387.
  99. Cammue B.P.A., Stinissen H.M., Peumans W.J. Lectin in vegetative tissues of adult barley plants grown under field conditions // Plant Physiol. 1985. V. 78. P. 384−387.
  100. Carden D.E., Walker D.J., Flowers T.J., Miller A.J. Single-cell measurements of the contributions of cytosolic Na+ and K+ to salt tolerance // Plant Physiol. 2003. V. 131. P. 676−683.
  101. Chattopadhayay M.K., Tiwari B.S., Chattopadhyay G., Bose A., Sengupta D.N., Ghosh B. Protective role of exogenous polyamines on salinity stressed rice (iOriza sativa) plants I I Physiol. Plant. 2002. V. 116, N 2. P. 192−199.
  102. Chen C.C.S., Plant A.L. Salt-induced protein synthesis in tomato roots: the role of ABA // J. Exp. Bot. 1999. V. 50, N. 334. P. 677−687.
  103. Chrispeels M.J., Raikhel N.V. Lectins, lectin genes and their role in plant defense // Plant Cell. 1991. V. 3. P. 1−9.
  104. Ciopraga J., Gozia O., Tudor R., Brezuica L., Doyle R.J. Fusarium sp. growth inhibition by wheat germ agglutinin // Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1428. P. 424−432.
  105. Clark R.A.C., Kuster В., Benallal M. et al. Characterization of tissue-specific oligosaccharides from rat brain and kidney membrane preparation enriched in Na+, K±ATPase // Glycoconjgate J. 1999. V. 16, N. 8. P. 437−456.
  106. Close T.J. Dehydrins: Emergence of a biochemical role of a family of plant dehydration proteins // Physiol. Plant. 1996. V. 97. P. 795−803.
  107. Danyluk J., Perron A., Houde M., Limin A., Fowler A., Benhamou N., Sarhan F. Accumulation of an acidic dehydrin in the vicinity of the plasma membrane during cold acclimation of wheat // Plant Cell. 1998. V. 10. P. 623−638.
  108. Delarue M., Muller Ph., Bellini C., Delbarre A. Increased auxin efflux in the IAA-overproducing surl mutant of Arabidopsis thaliana: a mechanism of reducing auxin levels? // Physiol. Plant. 1999. V. 107. P. 120−127.
  109. DelFAquila A., Spada P. The effect of salinity stress upon protein synthesis of germinating wheat embryos // Annals Bot. 1993. V. 72. P. 97−101.
  110. Desikan R., A.-H.-Mackerness S., Hancock J.T., Neill S.J. Regulation of the Arabidopsis transcriptome by oxidative stress // Plant Physiol. 2001. V. 127. P. 159−172.
  111. R., Clarke A., Hancock J.T., Neill S.J. Н2Ог activates a MAP kinase-like enzyme in Arabidopsis thaliana suspension cultures // J. Exp. Bot. 1999. V. 50, N. 341. P. 1863−1866.
  112. Dionne J., Castonguay Y., Nadeau P., Desjardins Y. Amino acid and protein changes during cold acclimation of greentype annual bluegrass (Poa annua L.) ecotypes // Crop Sci. 2001. V. 41. P. 1862−1870.
  113. Dunlap J.R., Binzel M.L. NaCl reduces indole-3-acetic acid levels in the roots of potato plants independent of stress-induced abscisic acid // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 379−384.
  114. Edelman G.M., Wang J.L. Binding and functional properties of concanavalin A and its derivatives // J. Biol. Chem. 1978. V. 253, N. 9. P. 3016−3022.
  115. Equiza M., Mirave J.P., Tognetti J. A. Differential inhibition of shoot vs. root growth at low temperature and its relationship with carbohydrate accumulation in different wheat cultivars // Annals Bot. 1997. V. 80. P. 657−663.
  116. Esteban R., Dopico B., Munoz F.J., Romo S., Labrador E. A seedling specific vegetative lectin gene is related to development in Cicer arientinum II Physiol. Plant. 2002. V. 114. P. 619−626.
  117. Fadzilla N., Finch R., Burdon R. Salinity, oxidative stress and antioxidant responses in shoot cultures of rice // J. Exp. Bot. 1997. V. 48, N 307. P. 325−331.
  118. Farrant J.M., Bailly C., Leymarie J., Hamman B., Come D., Corbineau F. Wheat seedlings as a model to understand desiccation tolerance and sensitivity // Physiol. Plant. 2004. V. 120. P. 563−574.
  119. Ferens-Sieczkowsca M., Karczewska J., Morawiecka B. The lectin level and t. the effect of abscisic acid on hemagglutinating activity during rye germination //
  120. Acta Societatis Botanicorum Polonial. 1989. V. 58, N. 3. P. 343−350.
  121. Flowers T.J., Koyama M.L., Flowers S.A., Sudhakar C., Singh K.P., Yeo A.R. QLT: their place in engineering tolerance of rice to salinity // J. Exp. Bot. 2000. V. 51, N 342. P. 99−106.
  122. Foyer C.H., Noctor G. Redox sensing and signaling associated with reactive oxygen in chloroplasts, peroxisomes and mitochondria // Physiol. Plant. 2003. V. 119. P. 355−364.
  123. Frensch J., Hsiao T.C. Transient responses of cell turgor and growth of maize roots as affected by changes in water potential // Plant Physiol. 1994. ^ V. 104. P. 247−254.
  124. Fricke WAkhiyarova G., Veselov D., Kudoyarova G. Rapid and tissue-specific changes in ABA and in growth rate in response to salinity in barley leaves // J. Exp. Bot. 2004. V. 55, N. 399. P. 1115−1123.
  125. Garay-Arroyo A., Colmenero-Flores J.M., Garciarrubio A., Covarrubias A.A. Highly hydrophilic proteins in prokaryotes and eukaryotes are common during conditions of water deficit // J. Biol. Chem. 2000. V. 275, N. 8. P. 5668−5674.
  126. Gegg C.V., Etzler M.E. Photoaffinity labeling of the adenine binding sites of two Dolichos biflorus lectins // J. Biol. Chem. 1994. V. 269, N 8. P. 5687−5692.
  127. Gill P.K., Sharma A.D., Singh P., Bhullar S.S. Effect of various abiotic stresses on the growth, soluble sugars and water relations of sorghum seedlings grown in light and darkness // Bulg. J. Plant Physiol. 2001. 27. P. 72−84.
  128. Granier C., Tardieu F. Water deficit and spatial pattern of leaf development. Variability in responses can be stimulated using simple model of leaf development // Plant Physiol. 1999. V. 119. P. 609−619.
  129. Granier C., Turc O., Tardieu F. Co-ordination of cell division and tissue expansion in sunflower, tobacco, and pea leaves: dependence or independence of both processes? // J. Plant Growth Regul. 2000. V. 19. P. 45−54.
  130. Greene W.C., Parker C.M., Parker C.W. Opposing effects of mitogenic and nonmitogenic lectins of lymphocyte activation. Evidence that wheat germ agglutinin produces a negative signal // J. Biol. Chem. 1976. V. 251, N. 13. P. 4017−4025.
  131. Griffith M., Mclntyre H.C.H. The interrelationship of growth and frost tolerance in winter rye // Physiol. Plant. 1993. V. 87. P. 335−344.
  132. Guan L., Scandalios J.G. Effect of the plant growth regulator abscisic acid and high osmoticum on the developmental expression of the maize catalase genes // Physiol. Plant. 1998a. V. 104. P. 413−422.
  133. Guan L., Scandalios J.G. Two structurally similar maize cytosolic superoxide dismutase genes, Sod4 and Sod4A, respond differently to abscisic acid and high osmoticum // Plant Physiol. 19 986. V. 117. P. 217−224.
  134. Gulick P., Dvorak J. Gene induction and repression by salt treatment in roots of the salinity-sensitive Chinese Spring wheat and the salinity-tolerant Chinese Spring x Elytrigia elongata amphiploid // PNAS. 1987. V. 84, N. 1. P. 99−103.
  135. Halperin S.J., Lynch L.P. Effects of salinity on cytosolic Na+ and K+ in root hairs of Arabidopsis thaliana: in vivo measurements using the fluorescent dyes SBFI and PBFI // J. Exp. Bot. 2003. V. 54, N. 390. P. 2035−2043.
  136. Hamelryck T.W., Loris R., Bouckaert J., Dao-Thi M.N. Carbohydrate binding, quaternary structure and a novel hydrophobic binding site in two legumemlectin oligomers from Dolichos biflorus II J. Mol. Biol. 1999. V. 5. P. 1161−1177.
  137. Hara M., Terashima S., Fukaya T., Kuboi T. Enhancement of cold tolerance and inhibition of lipid peroxidation by citrus dehydrin in transgenic tobacco // Planta. 2003. V. 217. P. 290−298.
  138. Hare P.D., Cress W.A., Van Staden J. The involvement of cytokinins in plant responses to environmental stress // Plant Growth Reg. 1997. V. 23. P. 79−103.
  139. Hon W., Griffith M., Mlynarz A., Kwok Y.C., Yang D.S.C. Antifreeze proteins in winter rye are similar to pathogenesis-related proteins // Plant Physiol. * 1995. V. 109. P. 879−889.
  140. Hong B., Barg R., Ho T.-H.D. Developmental and organ-specific expression of an ABA- and stress-induced protein in barley // Plant Mol. Biol. 1992. V. 18. P. 663−674.
  141. Hong Z., Lakkineni K., Zhang Z., Verma D.P.S. Removal of feedback inhibition of A1 -pyrroline-5 -carboxylate synthetase results in increased proline accumulation and protection of plants from osmotic stress // Plant Physiol. 2000. V. 122. P. 1129−1136.
  142. Hoson T., Masuda Y. Inhibition of auxin-induced elongation andmxyloglucan breakdown in azuki bean epicotyl segments by fucose-binding lectins I I Physiol. Plant. 1991. V. 82. P. 41−47.
  143. Javot H., Maurel C. The role of aquaporins in root water uptake // Annals Bot. 2002. V. 90. P. 301−313.
  144. Jia W., Wang Y., Zhang S., Zhang J. Salt-stress-induced ABA accumulation is more sensitively triggered in roots than in shoots // J. Exp. Bot. 2002. V. 53, N. 378. P. 2201−2206.
  145. Jiang M., Zhang J. Effect of abscisic acid on active oxygen species, antioxidative defense system and oxidative damage in leaves of maize seedlings // Plant Cell Physiol. 2001. V. 42, N. 11. P. 1265−1273.
  146. Jiang M., Zhang J. Water stress-induced abscisic acid accumulation triggers the increased generation of reactive oxygen species and up-regulates the activities of antioxidant enzymes in maize leaves // J. Exp. Bot. 2002. V. 53, N. 379. P. 2401−2410.
  147. Jung E., Fucini P., Stewart M., Noegel A.A., Schleicher M. Linking microfilaments to intracellular membranes: The actin-binding and vesicle-associated protein comitin exhibits a mannose-specific lectin activity // EMBO J. 1996. V. 15. P. 1238−1246.
  148. Kanrar S., Venkateswari J., Kirti P.B., Chopra V.L. Transgenic Indian mustard (Brassica juncea) withresistance to the mustard aphid (Lipaphis erysimi Kalt.) // Plant Cell Rep. 2002. V. 20. P. 976−981.
  149. Karimzadeh G., Francis D., Davies M.S. Low temperature-induced accumulation of protein is sustained both in root meristems and in callus in winter wheat but not in spring wheat // Annals Bot. 2000. V. 85. P. 769−777.
  150. Karpati E., Kiss P., Ponyi T., Fendrik I., de Zamaroczy M., Orosz L. Interaction of Azospirillum lipoferum with wheat germ agglutinin stimulates nitrogen fixation//J. Bacteriology. 1999. P. 3949−3955.
  151. Katsuhara M., Shibasaka M. Cell death and growth recovery of barley after transient salt stress // J. Plant Res. 2000. V. 113. P. 239−243.
  152. Kawasaki S., Borchert C., Deyholos M., Wang H., Brazille S., Kawai K., Galbraith D., Bohnert H.J. Gene expression profiles during the initial phase of salt stress in rice // Plant Cell. 2001. V. 13. P. 889−905.
  153. Kingston-Smith A.H., Foyer C.H. Bundle sheath proteins are more sensitive to oxidative damage than those of the mesophyll in maize leaves exposed to paraquat or low temperatures // J. Exp. Bot. 2000. V. 51, N. 342. P. 123−130.
  154. Kishor P.B.K., Hong Z., Miao G.-H., Hu C.-A., Verma D.P.S. Overexpression of A'-pyrroline-S-carboxylate synthetase increases proline production and confers osmotolerance in transgenic plants // Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 1387−1394.
  155. Kovtun Y., Chiu W., Tena G., Sheen J. Functional analysis of oxidative stress-activated mitogen-activated protein kinase cascade in plants // Plant Biol. 2000. V. 97, N. 6. P. 2940−2945.
  156. Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1382. P. 9−36.
  157. Maliarik M.J., Roberts D.D., Goldstein I.J. Properties of the lectin from the hog peanut (Amphicarpaea bracteata) // Arch. Biochem. Biophys. 1987. V. 225, N. l.P. 194−200.
  158. Mansfield M.A., Peumans W.J., Raikhel N.V. Wheat germ agglutinin issynthesized as a glycosylated precursor // Planta. 1988. V. 173, N 4. P. 482−489.
  159. Mansfield M.A., Raikhel N.V. Abscisic acid enhances the transcription of wheat-germ agglutinin mRNA without altering its tissue-specific expression // Planta. 1990. V. 180. P. 548−554.
  160. Meimeth T., Thanh Van K.T., Marcotte J.L., Trinn T.H., Clarke A.E. Distribution of lectins in tissues, derived callus, and roots of Psophocarpus tetragonolobus (Winged Bean) // Plant Physiol. 1982. V. 70, N 2. P. 579−584.
  161. Melkonian J., Yu L.-X., Setter T.L. Chilling responses of maize (Zea mays L.) seedlings: root hydraulic conductance, abscisic acid, and stomatal conductance // J. Exp. Bot. 2004. V. 55, N. 403. P. 1751−1760.
  162. Minibayeva F.V., Gordon L.K., Kolesnikov O.P., Chasov A.V. Role of extracellular peroxidase in the superoxide production by wheat root cells // Protoplasma. 2001. V. 217. P. 125−128.
  163. Mirelman D., Galun E., Sharon N., Lotan R. Inhibition of fungal growth by wheat germ agglutinin // Nature. 1975. V. 256, N. 5516. P. 414−416.
  164. Mirkov T.E., Chrispeels M.J. Mutation of Asnl28 to Asp of Phaseolus vulgaris leucoagglutinin (PHA-L) eliminates carbohydrate-binding and biological activity // Glycobiology. 1993. V. 3, N. 6. P. 581−587.
  165. Mironov V., De Deylder L., Van Montagu M., Inze D. Cyclin-dependent kinases and cell division in plants the nexus // Plant Cell. 1999. V. 11. P. 509−521.
  166. Mishkind D., Raikhel N.V., Palevits B.A., Keegstra K. Immunocytochemical localization of wheat germ agglutinin in wheat // J. Cell Biol. 1982. V. 92, N. 3. P. 753−764.
  167. Mishkind M., Keegstra K., Palevitz B.A. Distribution of wheat germ agglutinin in young wheat plants // Plant Physiol. 1980. V. 66, N. 5. P. 950−955.
  168. Mishkind M.L., Raikhel N.V., Palevitz B.A., Keegstra K. The cell biology of WGA and related lectins. Chemical taxonomy, molecular biology and function of plant lectins. Eds. I.J. Goldstein, M.E. Etzler. N. Y.: Alan R. Liss INC. 1983. P. 163−176.
  169. Mittova V., Guy M., Tal M., Volokita M. Salinity up-regulates the antioxidative system in root mitochondria and peroxisomes of the wild salt-tolerant tomato species Lycopersicon penellii II J. Exp. Bot. 2004. V. 55, N. 399. P. 1105−1113.
  170. Mohanty A., Kathuria H., Ferjani A., Sakamoto A., Mohanty P., Murata N., Tyagi A.K. Transgenics of an elite indica rice variety Pusa Basmati 1 harbouring the coda gene are highly tolerant to salt stress // Theor. Appl. Genet. 2002. V. 106. P. 51−57.
  171. Morris P.C. Endogenous abscisic acid and wheat germ agglutinin content in wheat grains during development // Physiol. Plant. 1989. V. 77. P. 507−511.
  172. Munns R. Comparative physiology of salt and water stress // Plant Cell Environ. 2002. V. 25, N. 2. P. 239−250.
  173. Munns R., Passioura J.B., Guo J., Chazen O., Cramer G.R. Water relations and leaf expansion: importance of time scale // J. Exp. Bot. 2000. V. 51, N. 350. P. 1495−1504.
  174. Nanjo T., Kobayshi M., Yoshiba Y., Kakubari Y., Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. Antisense suppression of proline degradation improves tolerance to freezing and salinity in Arabidopsis thalianaH FEBS Lett. 1999. V. 461, N. 3. P. 205−210.
  175. Niu X., Bressan R.A., Hasegawa P.M., Pardo J.M. Ion homeostasis in NaCl stress environments // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 735−742.
  176. Niu X., Narasimhan M.L., Salzman R.A., Bressan R.A., Hasegawa P.M. NaCl regulation of plasma membrane H±ATPase gene expression in a glycophyte and a halophyte // Plant Physiol. 1993. V. 103. P. 713−718.
  177. Oda T., Nakamura A., Okamoto T. et al. Lectin-induced enhancement of superoxide anion production by red tide phytoplankton // Marine Biology. 1998. V. 131, N. 2. P. 383−390.
  178. Pastori G., Foyer C.H., Mullineaux P. Low-temperature-induced changes in the distribution of H2C>2 and antioxidants between the bundle sheath and mesophyll cells of maize leaves // J. Exp. Bot. 2000. V. 51, N. 342. P. 107−113.
  179. Pastori G.M., Foyer C.H. Common components, networks, and pathways of cross-tolerance to stress. The central role of «redox» andabscisic acid-mediated controls // Plant Physiol. 2002. V. 129. P. 460−468.
  180. Pearce R.S. Molecular analysis of acclimation to cold // Plant Growth Reg. 1999. V. 29. P. 47−76.
  181. Peng Z., L u Q., V erma D .P. Reciprocal regulation o f delta 1 -pyrroline-5-carboxylate synthetase and proline dehydrogenase genes controls proline levels during and after osmotic stress in plants // Mol Gen Genet. 1996. V. 253, N. 3. P. 334−341.
  182. Peumans W.G., Stinissen H.M., Carlier A.R. Speculations about a physiological role of some plant lectins / Lectins. 1983. Editors: Bog-Hansen, G.A. Spengier. V. 3. P. 127−135.
  183. Peumans W.G., Stinissen H.M., Carlier A.R. Subunit exchange between lectins from different cereal species // Planta. 1982. V. 154. P. 568−572.
  184. Peumans W.J. Biochemistry, cell-biology, physiology, biosynthesis and function of gramineae lectins. Proefschift. Leuven: Katholike univ., Lab. voor Pflatenbiochemie. 1984. 211 p.
  185. Peumans W.J., Stinissen H.M. Gramineae lectins: occurrence, molecular biology and physiological function. Chemical taxonomy, molecular biology and function of plant lectins. 1983. Eds. I.J. Goldstein, M.E. Etzler. N. Y.: Alan R. Liss INC. P. 99−116.
  186. Peumans W.J., Van Damme E.J.M. Lectins as plant defence proteins // Plant Physiol. 1995. V. 109, N. 2. P. 347−352.
  187. Popova A.V., Schmitt J.M., Hincha Z).K. Interactions of proline, serine and leucine with isolated spinach thylakoids: solute loading during freezing is not related to membrane fluidity // Glycobiology. 1998. V. 37, N. 1. P. 92−99.
  188. Prasad T.K. Role of catalase in inducing chilling tolerance in pre-emergent maize seedlings // Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 1369−1376.
  189. Prasad T.K., Anderson M.D., Martin B.A., Stewart C.R. Evidence for ^ chilling-induced oxidative stress in maize seedlings and a regulatory role forhydrogen peroxide // Plant Cell. 1994. V. 6. P. 65−74.
  190. Proseus T.E., Zhu G.-L., Boyer J.S. Turgor, temperature and the growth of plant cells: using Chara coralline as a model system // J. Exp. Bot. 2000. V. 51, N. 350. P. 1481−1494.
  191. Puri K.D., Surotia A. Amino acid sequence of the winged bean (Psophocarpus tetragonolobus) basic lectin. Adenin binding and identification of the active-site tryptophan residue // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 30 917−30 926.
  192. Quartacci M.F., Cosi E., Navari-Izzo F. Lipids and HADPH-dependent superoxide production in plasma membrane vesicles from roots of wheat grown 0 under copper deficiency of excess // J. Exp. Bot. 2001. V. 52, N. 354. P. 77−84.
  193. Quartacci M.F., Pinzino C., Sgherri C.L.M., Navari Izzo F. Lipid composition and protein dynamics in thylakoids of two wheat cultivars differently sensitive to drought//Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 191−197.
  194. Quatrano R.S., Hopkins R., Raikhel N.V. Control of the synthesis and localization of wheat germ agglutinin during embryogenesis. Eds. I.J. Goldstein, M.E. Etzler. N. Y.: Alan R. Liss INC. 1983. P. 117−130.
  195. Raikhel N.V., Lee H.-I. Structure and function of chitin-binding proteins // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1993. V. 44. P. 591−615.
  196. Raikhel N.V., Mishkind M.L., Palevitz B.A. Characterization of a wheat germ agglutinin-like lectin from adult wheat plants // Planta. 1984. V. 162. P. 55−61.
  197. Raikhel N.V., Palevitz B.A., Haigler C.H. Abscisic acid control of lectin accumulation in wheat seedlings and callus cultures // Plant Physiol. 1986. V. 80, N. l.P. 167−171.
  198. Raikhel N.V., Pratt L.H. Wheat germ agglutinin accumulation in coleoptiles of different genotypes of wheat. Localization by monoclonal antibodies // Plant Cell Reports. 1987. V. 6. P. 146−149.
  199. Raikhel N.V., Quatrano R.S. Localization of wheat germ agglutinin in developing wheat embryos and these cultured in abscisic acid // Planta. 1986. V. 168. P. 433−440.
  200. Raikhel N.V., Wilkins Th. A. Isolation and characterization of a cDNA clone encoding wheat germ agglutinin // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84. P. 6745−6749.
  201. Rajendrakumar C.S.V., Suryanarayana T., Raddy A.R. DNA helix destabilization by praline and betaine: possible role in the salinity tolerance process // FEBS Lett. 1997. V. 410. P. 201−205.
  202. Ramagopal S. Inhibition of seed germination by salt and its subsequent effect on embryonic protein synthesis in barley // J. Plant Physiol. 1990. V. 136. P. 621−625.
  203. Ramagopal S. Salinity stress induced tissue-specific proteins in barley seedlings // Plant Physiol. 1987. V. 84, N. 1. P. 324−331.
  204. Rao M.V., Hale B.A., Ormrod D.P. Amelioration of ozone-induced oxidative damage in wheat plants grown under high carbon dioxide. Role of antioxidant enzymes // Plant Physiol. 1995. V. 109. P. 421−432.
  205. Raymond M.J., Smirnoff N. Proline metabolism and transport in maize seedlings at low water potential // Annals Bot. 2002. V. 89. P. 813−823.
  206. Roberts D.D., Goldstein I.J. Binding of adenine and cytokinins to lima bean and other legume lectins. Chemical taxonomy, molecular biology and function of plant lectins. Eds. I.J. Goldstein, M.E. Etzler. N. Y.: Alan R. Liss INC. 1983. P. 131−141.
  207. Rock C.D. Pathways to abscisic acid-regulated gene expression // New Phytol. 2000. V. 148. P. 357−396.
  208. Rogers M.E., Grieve C.M., Shannon M.C. Plant growth and ion relations in lucerne (Medicago sativa L.) in response to the combined effects of NaCl and P // Plant and Soil. 2003. V. 253. P. 187−194.
  209. Rudiger H. Structure and Function of Plant Lectins. Glycoscienses. Status and Perspectives. Eds.: H.-J. Gabius and S. Gabius. London-Glasgow-Weiheim-NewYork-Tokyo-Melbourne-Madras: Chapman&Hall ITPC. 1997. P. 415−438.
  210. Rudiger H., Gabius H.-J. Plant lectins: occurrence, biochemistry, functions and applications // Glycoconjg. J. 2001. V. 18. P. 589−613.
  211. Sacks M.M., Silk W.K., Burman P. Effect of water stress on cortical cell division rates within the apical meristem of primary roots of maize // Plant Physiol. 1997. 114. P. 519−527.
  212. Sairam R.K., Deshmukh P. S., Saxena D.C. Role of antioxidant systems in wheat genotypes tolerance to water stress // Biol. Plant. 1998. V. 41, N. 3. P. 387−394.
  213. Samajova O., Samaj J., Volkmann D., Edelmann H.G. Occurrence of osmiophilic particles is correlated to elongation growth of higher plants // Protoplasma. 1998. V. 202. P. 185−191.
  214. Sarhan F., Quellet F., Vazquez-Tello A. The wheat wcs 120 gene family. A useful model to understand the molecular genetics of freezing tolerance in cereals // Physiol. Plant. 1997. V. 101. P. 439−445.
  215. Schuppler U., He P.-H., John P.C.L., Munns R. Effect of water stress on cell division and cell-division-cycle 2-like cell-cycle kinase activity in wheat leaves // Plant Physiol. 1998. V. 117. P. 667−678.
  216. Sgherri C.L.M., Navari-Izzo F. Sunflower seedlings subjected to increasing water deficit stress: oxidative stress and defense mechanisms // Physiol. Plant. 1995. V. 93. P. 25−30.
  217. Shakirova F.M., Avalbaev A.M., Bezrukova M.V., Gimalov F.R. Induction of wheat germ agglutinin synthesis by abscisic and gibberellic acids in roots of wheat seedlings // Plant Growth Reg. 2001. V. 33. P. 111−115.
  218. Shakirova F.M., Bezrukova M.V., Shayakhmetov I.F. Effect of heat shock on dynamics of ABA and WGA accumulation in wheat cell culture // Plant Growth Reg. 1996. V. 19, N. l.P. 85−87.
  219. Shakirova F.M., Sakhabutdinova A. R, Bezrukova M.V., Fatkhutdinova R.A., Fatkhutdinova D.R. Changes in the hormonal status of wheat seedlings induced by salicylic acid and salinity // Plant Science. 2003. V. 164, N. 3. P. 317−322.
  220. Shannon M.C., Grieve C.M. Tolerance of vegetable crops to salinity // Scientia Horticulturae. 1999. V. 78. P. 5−38.
  221. Sharon N., Goldstein I.J. Lectins: more than insecticides // Science. 1998. V. 282. P. 1049.
  222. Shen B., Jensen R.G., Bohnert H.J. Increased resistance to oxidative stress in transgenic plants by targeting mannitol biosynthesis to chloroplasts // Plant Physiol. 1997. V. 113. P. 1177−1183.
  223. Shigeoka S., Ishikawa T., Tamoi M., Miyagawa Y., Takeda T., Yabuta Y., Yoshimura K. R egulation a nd f unction of a scorbate p eroxidase i soenzymes IIJ. Exp. Bot. 2002. V. 53, N. 372. P. 1305−1319.
  224. Shikanai T., Takeda T., Yamauchi H., Sano S., Tomizawa K.-I., Yokota A., Shigeoka S. Inhibition of ascorbate peroxidase under oxidative stress in tobacco having bacterial catalase in chloroplasts // FEBS Lett. 1998. V. 428. P. 47−51.
  225. Shinozaki K., Yamaguchi-Shinozaki K. Gene expression and signal transduction in water stress response // Plant Physiol. 1997. V. 115. P. 327−334.
  226. Singh N.K., La Rosa P.C., Handa A.K., Hasegawa P.M., Bressan R.A. Hormonal regulation of protein synthesis associated with salt tolerance in plant cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. V. 84, N. 3. P. 739−743.
  227. Singh P., Bhaglal P., Bhullar S.S. Differential levels of wheat germ agglutinin (WGA) in germinating embryos of different wheat cultivars in response to osmotic stress // Plant Physiol. Biochem. 1996. V. 34, N. 4. P. 547−552.
  228. Singh P., Bhaglal P., Bhullar S.S. Wheat germ agglutinin (WGA) gene expression and ABA accumulation in the developing embryos of wheat (Triticum aestivum) in response to drought // Plant Growth Reg. 2000.V. 30. P. 145−150.
  229. Singh P., Chatterjee S., Pathania R., Bhullar S.S. Enhanced wheat germ agglutinin accumulation in the germinating embryos of wheat (Triticum aestivum L.) appeas to be a general stress response // Current Science. 1999. V. 76, N8. P. 1140−1142.
  230. Skriver K., Mundy J. Gene expression in response to abscisic acid and osmotic stress // Plant Cell. 1990. V. 2. P. 503−512.
  231. Smith J.J., Raikhel N.V. Nucleotide sequences of cDNA clones encoding wheat germ agglutinin isolectins A and D // Plant Mol. Biol. 1989. V. 13. P. 601−603.
  232. Spilatro S.R., Cochran G.R., Walker R.E., Cablish K.L., Bittner C.C. Characterization of new lectin of soybean vegetative tissues // Plant Physiol. 1996. V. 110, N. 3. P. 825−834.
  233. Stinissen H.M., Chrispeels M.J., Peumans W.J. Biosynthesis of lectin in roots of germinating and adult cereal plants // Planta. 1985. V. 164. P. 278−286.
  234. Stinissen H.M., Peumans W.G., Carlier A.R. Occurrence and immunological relationships of lectins in gramineous spicies // Planta. 1983. V. 159. P. 105−111.
  235. Stinissen H.M., Peumans W.J., Carlier A.R. In vivo synthesis and processing of cereal lectins // Plant Mol. Biol. 1982. V. 1. P. 277−290.
  236. Stinissen H.M., Peumans W.J., Chrispeels M.J. Subcellular site of lectin synthesis in developing rice embryos // The EMBO J. 1984. V. 3, N. 9. P. 1979−1985.
  237. Tambussi E.A., Bartoli C.G., Beltrano J., Guiamet J.J., Araus J.L. Oxidative damage to thylakoid proteins in water-stressed leaves of wheat (Triticum aestivum) II Physiol. Plant. 2000. V. 108. P. 398−404.
  238. Thomashow M.F. Plant cold acclimation: freezing tolerance genes and regulatory mechanisms // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. V. 50. P. 571−599.
  239. Triplett B.A., Quatrano R.S. Timing, localization, and control of wheat germ agglutinin synthesis in developing wheat embryos // Developm. Biol. 1982. V. 91. P. 491−496.
  240. Tsugane K., Kobayashi K., Niwa Y., Ohba Y., Wada K., Kobayashi H. A recessive Arabidopsis mutant that grows photoautotrophically under salt stress shows enhanced active oxygen detoxification // Plant Cell. 1999. V. 11. P. 1195−1206.
  241. Umekawa H., Keiichi K., Fujihara H., Furuichi Y., Takahashi T. Interaction of Tora-mame (Phaseolus vulgaris) lectin with indole derivatives // Agric. Biol. Chem. 1990. V. 54, N. 12. P. 3295−3299.
  242. Van Camp W., Capiau K., Van Montagu M., Inze D., Slooten L. Enhancement of oxidative stress tolerance in transgenic tobacco plants overproducing Fe-superoxide dismutase in chloroplasts // Plant Physiol. 1996. V. 112. P. 1703−1714.
  243. Wanner L.A., Junttila O. Cold-induced freezing tolerance in Arabidopsis // Plant Physiol. 1999. V. 120, N. 2. P. 391−400.
  244. Welfare K., Flowers T.J., Taylor G., Yeo A.R. Additive and antagonistic effects of ozone and salinity on the growth, ion contents and gas exchange of five varieties of rice (Oryza saliva L.) // Environmental Pollution. 1996. V. 92, N. 3. P. 257−266.
  245. Weyers J.D.B., Paterson N.W. Plant hormones and the control of physiological processes //New Phytol. 2001. V. 152. P. 375−407.
  246. Whitsitt M.S., Collins R.G., Mullet J.E. Modulation of dehydration tolerance in soybean seedlings. Dehydrin Matl is induced by dehydration but not by abcsisic acid // Plant Physiol. 1997. V. 114. P. 917−925.
  247. Winicov I. New molecular approaches to improving salt tolerance in crop plants // Annals Bot. 1998. V. 82. P. 703−710.
  248. Wright C. S. New folds of plant lectins // Curr. Opin. Structural Biol. 1997. V. 7. P. 631−636.
  249. Wright H.T., Sandrasegham G., Wright C.S. Evolution of a family of N-acetylglucosamine binding proteins containing the disulfide-rich domain of wheat germ agglutinin // J. Mol. Evol. 1991. V. 33. P. 283−294.
  250. Wu G., Shortt B.J., Lawrence E.B., Levine E.B., Fitzsimmons K.S., Shah D.M. Disease resistance conferred by expression of a gene encoding H2O2-generating glucose oxidase in transgenic potato plants // Plan Cell. 1995. V. 7. P. 1357−1368.
  251. Wu Y., Cosgrove D.J. Adaptation of roots to low water potentials by changes in cell wall extensibility and cell wall proteins // J. Exp. Bot. 2000. V. 51, N. 350. P. 1543−1553.
  252. Wu Y., Spollen W.G., Sharp R.E., Hetherington P.R., Fry S.C. Root growth maintenance at low water potentials. Increased activity of xyloglucan endotransglycosylase and its possible regulation by abscisic acid // Plant Physiol. 1994. V. 106. P. 607−615.
  253. Xin Z., Browse J. Eskimo 1 mutants of Arabidopsis are constitutively freezing-tolerant // Plant"Biology. 1998. V. 95, N. 13. P. 7799−7804.
  254. Xin Z., Li P.H. Relationship between proline and abscisic acid in the induction of chilling tolerance in maize suspension-cultured cells // Plant Physiol. 1993. V. 103. P. 607−613.
  255. Xiong L., Zhu J.-K. Molecular and genetic aspects of plant responses to osmotic stress // Plant Cell Environment. 2002. V. 25. P. 131−139.
  256. Xu D., Duan X., Wang B., Hong B., Ho T.H.D., Wo R. Expression of a late embryogenesis abundant protein gene, HVA1, from barley confers tolerance to water deficit and salt stress in transgenic rice // Plant Physiol. 1996. V. 110, N. 1. P. 249−257.
  257. Yamada S., Katsuhara M., Kelly W.B., Michalowski C.B., Bohnert H.J. Afamily of transcripts encoding water channel proteins: tissue-specific expression inthe common ice plant // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 1129−1142.
  258. Yamaguchi-Shinozaki K., Shinozaki K. A novel cis-acting element in an Arabidopsis gene is involved in responsiveness to drought, low-temperature, or high-salt stress // Plant Cell. 1994. V. 6. P. 251−264.
  259. Yang J., Zhang J., Wang Z., Zhu Q., Wang W. Hormonal changes in the grains of rice subjected to water stress during grain filling // Plant Physiol. 2001. V. 127. P. 315−323.
  260. Yoshimura K., Yabuta Y., Ishikawa T., Shigeoka S. Expression of spinach ascorbate peroxidase isoenzymes in response to oxidative stresses // Plant Physiol. 2000. V. 123. P. 223−233.
  261. Yu Q., Rengel Z. Drought and salinity differentially influence activities of superoxide dismutases in narrow-leafed lupins // Plant Sci. 1999. V. 142. P. 1−11.
  262. Zaluzec E.J., Zaluzec M.M., Olsen K.W., Pavkovic S.F. Crystallization and preliminary X-ray analysis of peanut agglutmin-N^-benzylaninopurine complex //
  263. J. Mol. Biol. 1991. V. 219, N 2. P. 151−153.
  264. Zeng L., Shannon M.C. Salinity effects on seedling growth and yield components of rice // Crop Sci. 2000. V. 40. P. 996−1003.
  265. Zeng L., Shannon M.C., Grieve C.M. Evaluation of salt tolerance in rice genotypes by multiple agronomic parameters // Euphytica. 2002. V. 127. P. 235−245.
  266. Zeng L., S hannon M .C., L esch S .M. T iming of s alinity s tress a ffects r ice growth and yield components // Agricultural Water Management. 2001. V. 48. P. 191−206.
  267. Zhang X., Zhang L., Dong F., Gao J., Galbraith D.W., Song Ch.-P. Hydrogen peroxide is involved in abscisic acid induced stomatal closure in Vicia faba II Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 1438−1448.
  268. Zhao R., Guerrah A., Tang H., Zhao Z.J. Cell surface glycoprotein PZR is a major mediator of concanavalin A-induced cell signaling // J. Biol. Chem. 2001. V. 277, N. 10. P. 7882−7888.
  269. Zhu D., Scandalios J.G. Differential accumulation of manganese-superoxide dismutase transcripts in maize in response to abscisic acid and high osmoticum // Plant Physiol. 1994. V. 106. P. 173−178.
  270. Zhu J. Genetic analysis of plant salt tolerance using Arabidopsis // Plant Physiol. 2000. V. 124. P. 941−948.
  271. Zhu J. Plant salt tolerance // Trends Plant Sci. 2001. V. 6, N. 2. P. 66−71.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?