Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Исследование роли холинергической системы в развитии иммобилизационного стресса у крыс

Диссертация: Исследование роли холинергической системы в развитии иммобилизационного стресса у крыс
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Научная новизна. Впервые показано, что при чрезмерном возбуждении холинергических структур (отравление крыс армином в дозе, ингибирующей периферическую АХЭ на 100% и АХЭ мозга на 80% и вызывающей судороги и бронхоспазм), имеет место изменение гематологических показателей, сходное с таковым при иммобилизационном стрессе. В то же время изменения активности и свойств ИаД-АТФазы, обнаруженные при… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Основные положения теории стресса
    • 1. 1. 1. Развитие концепции стресса
    • 1. 1. 2. Общий адаптационный синдром
    • 1. 2. Отравление фосфоорганическими ингибиторами
    • 1. 2. 1. Открытие и химическая структура
    • 1. 2. 2. Механизм отравления ФОИ: АХЭ возбудимых клеток — основная мишень действия ингибиторов
    • 1. 2. 3. Патофизиология и клинические проявления интоксикации ФОИ
    • 1. 3. Система красной крови
    • 1. 3. 1. Структурная организация эритроцитарной мембраны
    • 1. 3. 2. Структурная организация Иа, К-АТФазы
    • 1. 3.3. Влияние модификаторов на конформационное состояние различных фосфоформ ИаД-АТФазы
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ ИССЛЕДОВАНИЯ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Выявление активности ЫаД-АТФазы в эритроцитах крыс, мембранных препаратах эритроцитов и грубой микросомально-митохондриальной фракции коры больших полушарий головного мозга крыс
    • 3. 1. 1. Выявление активности Ыа, К-АТФазы в целых эритроцитах крыс
    • 3. 1. 2. Выявление активности ЫаД-АТФазы в мембранных препаратах эритроцитов крыс
    • 3. 1. 3. Выявление активности ИаД-АТФазы в грубой микросомально-митохондриальной фракции коры больших полушарий головного мозга крыс
    • 3. 1. 4. Исследование магнийзависимых свойств ИаДС-АТФазы эритроцитов крыс, мембранных препаратов эритроцитов и гомогената головного мозга при использовании мембранотропных веществ
    • 3. 1. 5. Обсуждение результатов исследования
    • 3. 2. Показатели крови и активность №, К-АТФазы целых эритроцитов и мембранных препаратов эритроцитов крыс, подвергнутых иммобилизационно-му стрессу
      • 3. 2. 1. Показатели крови крыс, подвергнутых иммобилизационному стрессу

      3.2.2 Активность АХЭ и транспортных АТФаз в целых эритроцитах, мембранных препаратах эритроцитов (тенях) и грубой микросомально-митохондриальной фракции коры больших полушарий головного мозга крыс, подвергнутых иммобилизационному стрессу.

      3.2.3 Обсуждение результатов исследования.

      3.3. Показатели крови, активность АХЭ и транспортных АТФаз в эритроцитах и гомогенате головного мозга крыс, отравленных армином в различных дозах.

      3.3.1 Активность АХЭ в эритроцитах и гомогенате головного мозга крыс, отравленных армином в различных дозах.

      3. 3. 2 Показатели крови крыс, отравленных армином в различных дозах.

      3. 3. 3 Активность транспортных АТФаз в целых эритроцитах, мембранных препаратах эритроцитов и грубой микросомально-митохондриальной фракции коры больших полушарий головного мозга крыс, отравленных армином в различных дозах.:.

      3. 3. 4. Влияние армина в различных концентрациях на активность АХЭ и транспортных АТФаз эритроцитов крыс в опытах in vitro.

      3.3.5 Обсуждение результатов исследования.

      ВЫВОДЫ.

Исследование роли холинергической системы в развитии иммобилизационного стресса у крыс (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Способность адаптации к стрессорным воздействиям является необходимым условием для выживания всех организмов, обитающих в среде с непостоянными физико-химическими параметрами. Высшие животные, включая человека, обладают разнообразйыми механизмами толерантности к множеству воздействий, мишенью которых могут являться как отдельные клетки или системы органов, так и организм в целом. Пребывание организма в стрессовых условиях сопровождается выраженным напряжением адаптивных механизмов, направленных на предотвращение угрожающих жизни изменений гомеостаза, что клинически проявляется в виде «общего адаптационного синдрома» (ОАС). Несмотря на то, что проблеме стресса было посвящено огромное количество исследований, триггерный механизм этой реакции организма остается не вполне ясным. Некоторые авторы предполагают мультиме-диаторный механизм (Хайдарлиу, 1984). Вместе с тем, имеются данные, показывающие, что роль холинергической системы в организме не ограничивается только медиаторными функциями. Например, показано участие холинергиче-ских систем, как центральных так и периферических, в высвобождении АКТГ из гипофиза человека (Rich et al., 1981), стимулирующее влияние ацетилхолина на высвобождение кортиколиберина (Nicholson et al., 1986) и вазопрессина (Armstrong, 1985) в гипоталамусе. Учитывая вышесказанное, весьма вероятным является участие в стресс-реакции ацетилхолинэстеразы (АХЭ), ключевого фермента холинергических структур, осуществляющего гидролиз нейромедиа-тора ацетидхолина. Наряду с этим, важную роль в указанном процессе может играть и Na, K-AT.

Эритроциты периферической крови являются удобным объектом для подобного рода исследований, так как легко доступны для экспериментатора, а изменение активности ферментов в этих клетках могут в определенной степени отражать изменения в клетках других органов. Кроме того, биохимические и механические свойства самих эритроцитов могут определенным образом изменяться в соответствии с энергетическими потребностями организма при стрессе.

Цель и задачи исследования

Цель настоящей работы состояла в сравнительном изучении стандартных показателей красной крови, а также активности и свойств мембранных ферментов эритроцитов крыс при иммобилизационном стрессе и при активации холинергических структур путем ингибирования АХЭ in vivo с помощью фосфорорганического ингибитора (ФОИ). Предполагалось, что это позволит прояснить значимость холинергической системы в запуске и развитии стресс-реакции.

В работе были поставлены следующие задачи:

— исследовать стандартные показатели красной крови, а также активность и свойства АХЭ и ЫаД-АТФазы в целых эритроцитах и мембранных препаратах эритроцитов при иммобилизационном стрессе у крыс;

— изучить те же показатели после введения крысам in vivo фосфорорганического ингибитора АХЭ в дозах, вызывающих и не вызывающих клинических проявлений отравления;

— изучить влияние армина in vitro на свойства ЫаД-АТФазы в целых эритроцитах и мембранных препаратах эритроцитов крысы.

Положения выносимые на защиту.

— воздействие на крыс острого иммобилизационного стресса и отравление животных армином в дозе ЛД50, сопровождающееся острой картиной интоксикации, вызывают сходные изменения гематологических показателей.

— отравление крыс армином в дозе, не сопровождающейся клиническими проявлениями интоксикации, вызывает снижение активности Ыа, К-АТФазы в целых эритроцитах, сходное с таковым при иммобилизационном стрессе.

— при остром иммобилизационном стрессе и при отравлении крыс армином в дозе ½ ЦОзо в организме происходит активация сходных адаптационных механизмов, что позволяет предположить важную роль холинергических структур в процессе адаптации животных.

Научная новизна. Впервые показано, что при чрезмерном возбуждении холинергических структур (отравление крыс армином в дозе, ингибирующей периферическую АХЭ на 100% и АХЭ мозга на 80% и вызывающей судороги и бронхоспазм), имеет место изменение гематологических показателей, сходное с таковым при иммобилизационном стрессе. В то же время изменения активности и свойств ИаД-АТФазы, обнаруженные при стрессе, и свидетельствующие о появлении в крови животных эндогенного дигоксинподобного ингибитора (ЭДПИ) фермента, выявлены лишь в случае отравления крыс армином в дозе, не вызывающей клинических проявлений интоксикации, но ингибирующей периферическую АХЭ на 78%. Полученные данные позволяют предположить, что стимуляция образования ЭДПИ при иммобилизационном стрессе происходит в результате активации холинергических структур периферических органов (возможно коры надпочечников). В условиях же выраженной гипоксии (при судорогах и бронхоспазме в случае отравления крыс высокой дозой армина) эндогенный ингибитор, по-видимому, не способен синтезироваться вследствие дефицита кислорода.

Научно-практическая значимость работы. Проведенные исследования активности и свойств Ка, К-АТФазы в целых эритроцитах крысы и их мембранных препаратах при остром иммобилизационном стрессе и отравлении животных фосфорорганическим ингибитором АХЭ в различных дозах, позволяют сделать предположение о том, что повышение в крови стрессированных животных концентрации эндогенного ингибитора фермента связано со стимуляцией холинер-гических структур периферических органов, возможно связанных с корой надпочечников.

Полученные данные предположительно показывают возможность регуляции активности и свойств Ш, К-АТФазной системы холинергическими механизмами и расширяют представления об участии последних в изменениях, происходящих в организме в ходе развития стресс-реакции.

Результаты исследования используются при проведении спецпрактикума для студентов, специализирующихся по кафедре анатомии и физиологии человека и животных Тюменского государственного университета, и при чтении курсов на кафедре медицинской и биологической физики в Тюменской государственной медицинской академии.

Апробация диссертации. Материалы диссертации доложены на международной научно-практической конференции «Безопасность жизнедеятельности в Сибири и на Крайнем Севере» (Тюмень, 1995) — 2-й международной научно-практической конференции «Безопасность жизнедеятельности в Сибири и на Крайнем Севере» (Тюмень, 1997) — на семинаре «Социально-гигиенический мониторинг в Тюменской области «(Тюмень, 1997) — ХУЛ съезде физиологов России (Ростов-на-Дону, 1998).

Публикации. Результаты исследований опубликованы в 4-х статьях и 1-х тезисах.

Структура и объем работы. Диссертация состоит из введения, обзора литературы, описания методов и результатов исследований, обсуждения полученных данных, заключения и выводов.

Список литературы

включает 192 источников, в том числе 116 на иностранных языках. Работа изложена на 124 страницах машинописного текста, иллюстрирована 16 рисунками и 9 таблицами.

выводы.

1. Обнаружены сходные изменения стандартных показателей крови крыс, подвергнутых действию острого иммобшшзационного стресса, и отравленных армином в дозе ½ 1ЛЭ50, которая не вызывала внешних проявлений интоксикации. При введении крысам армина в дозе ЬО50, вызывающей чрезмерное возбуждение холинергических структур и острые симптомы отравления, обнаружены более выраженные изменения гематологических показателей, чем у животных, отравленных армином в дозе ½ ЬБ50.

2. Показано, что отравление животных армином как в дозе ½ 1Х)5о, так и в дозе ЬБзо сопровождается выраженным угнетением активности АХЭ не только в эритроцитах, но и в грубой микросомально-митохондриальной фракции коры больших полушарий головного мозга крыс, что указывает на достаточно хорошую проницаемость гематоэнцефалического барьера для данного ФОИ.

3. Обнаружено, что как при отравлении крыс армином в дозе, ингибирую-щей периферическую АХЭ на 78% и АХЭ мозга на 30% (½ 1Ю5о), так и при воздействии на животных острого иммобшшзационного стресса происходит снижение активности Ыа, К-АТФазы в целых эритроцитах на 28−30% при неизменной активности М^-АТФазыпри этом отмечено повышение внутриэритро-цитарной концентрации ионов натрия. Кроме того, в клетках этих животных наблюдалось снижение чувствительности №, К-АТФазы к высоким концентрациям ионов магния в среде инкубации. Полученные данные позволяют высказать предположение о появлении в крови животных, отравленных армином и подвергнутых иммобилизационному стрессу, фактора специфически снижающего активность Ка, К-АТФазы.

4. Показано, что изменения активности и свойств фермента, обнаруженные в эритроцитах крыс, отравленных армином и подвергнутых иммобилизационному стрессу, не выявляются в мембранных препаратах этих клеток. Это может свидетельствовать о том, что фактор, вызывающий снижение активности Ка, К.

АТФазы в целых эритроцитах крыс, удаляется с рецепторной поверхности фермента в процессе многократной промывки клеток при получении мембранных препаратов.

5. Прединкубация целых эритроцитов крыс с армином in vitro в концентрациях, вызывающих угнетение активности АХЭ сходное с таковым при отравлении животных армином в дозе ½ LD50, не вызывала изменения активности и свойств Ка, К-АТФазы, что указывает на отсутствие непосредственного взаимодействия данного ФОИ с молекулой фермента.

6. Совокупность полученных данных позволяет высказать предположение о том, что при иммобилизационном стрессе и при отравлении крыс армином в дозе ½ LD50 в организме животных происходит активация сходных адаптационных механизмов, которые способствуют увеличению в крови крыс концентрации эндогенного ингибитора Ш, К-АТФазы, а также предположить существенную роль холинергических структур в запуске адаптационных механизмов при иммобилизационном стрессе.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Я. И. Нервы желез внутренней секреции и медиаторы в регуляции эндокринных функций// М.: Наука. 1981. — 153 с.
  2. Т. Г., Марикян Г. Г., Адамян С. Я., Петросян Л. С., Симонян Л. X. Изменение жидкостных свойств мембраны фосфатидилхолиновых липосом при различных концентрациях дезоксихолата натрия // Биол. мембраны. 1989. — Т.6, № 4. — С. 386−389.
  3. С. В.Ганглиолитики блокаторы нервно-мышечных синапсов// ИЭМ АМН СССР. -Л. 1958. -С. 4.
  4. В. Ф. Липиды и ионная проницаемость мембран // М.: Наука. 1982.- 150 с.
  5. В. Ф. Липиды и ионная проницаемость мембран // М.: Наука.-1982,-150 с.
  6. . А. Химия и применение фосфоорганических соединений // М.: Медицина. 1962. — 517с.
  7. А. А. Биологические мембраны и транспорт ионов // М.: МГУ. -1985.-208 с.
  8. А. А., Котельцев С. В., Ланио М., Альварес К., Перес П. Введение в мембранологию //№: МГУ.-1990.-208 с.
  9. А. А., Лопина А. Д., Свиннухова И. А. Роль структуры субстрата в функционировании NaJK-ATOara // Биохимия. 1989. — Т.54, № 6. — С.895−908.
  10. П.Болдырев А. А., Мельгунов В. И. Транспортные АТФазы // В сб. Итоги науки и техники. Серия биофизики. М. — ВИНИТИ. — 1985. — Т. 17. — 245 с.
  11. А. А. Введение в биохимию мембран // М.: Высшая школа. 1986. — 112 с.
  12. Н. Е., Модянов Н. Н., Монастырская Г. С., Свердлов Е. Д. Современное состояние молекулярно-генетических исследований Na, K-АТФазы // Биол. мембраны. 1989. — Т.6, № 8. — С.789−800.
  13. В. В Гормоны, адаптация и системные реакции организма // М.: Наука и техника. 1989. — 202с.
  14. Владимирова (Арзамазова) Н. М., Потапенко Н. А., Левина Н. Б., Модянов Н. Н. Изоформы Na, К-АТФазы в мозге теленка // Биол. мембраны. 1990. -Т.7, № 12. — С.1256−1270.
  15. Н. М., Эфендиев Р. Э., Платошкина Е. А., Потапенко Н. А., Модянов Н. Н. Лактопероксидазное иодирование Ка, К-АТФазы из почек свиньи//Биол. мембраны. 1994. — Т.11, № 6. — С.588−597.
  16. Н. М., Гаврильева Е. Е., Геводян В. С., Гринберг А. В., Модянов Н. Н. Анализ дисульфидсодержащих фрагментов Na, K-ATOa3bi // Биол. мембраны. 1995. — Т.12, № 1. — С.22−28.
  17. Н. М., Геводян В. С., Гаврильева Е. Е., Модянов Н. Н. Анализ сульфгидрильных групп и дисульфидных связей Na, K-ATOa3bi // Биол. мембраны. 1989. — Т.6, № 9. — С.939−946.
  18. С. Н., Розенгарт В. И. В Фармакология и токсикология фосфорорганических соединений// М.: Медгиз. 1960. — 111 с.
  19. С. Н., Розенгарт В. И. Холинэстеразы и антихолинэстеразные вещества // Л.: Медицина. 1964 — 275 с.
  20. С. Н. О соотношении центрального и периферического действия атропина в подавлении некоторых симптомов акреолиновой интоксикации у мышей// Фармакол. и токсикол. 1956. — № 2. — С. 38.
  21. Е. И., Пинаев Г. П. Белки цитоскелета эритроцитов // Цитология.- 1988. -Т.30,№ 1.-С.5−18.
  22. П. Д., Протасова Т. Н. Роль АКТГ и кортикостероидов в патологии. // М.: Медицина. 1968. — 341с.
  23. Н. Н. О нейромедиаторных биохимических эффектах ацетилхолина в нервной ткани // Мат. 5-й Всесоюзн. конф. по нейрохимии. Тбилиси, 1970. -С. 365−381.
  24. П. П. Роль холинреактивных систем в механизмах стрессовых реакций // В сб.: Стресс и его патогенетические механизмы. Кишинев. 1973.- С.20−22.
  25. П. П. Роль холинреактивных систем в регуляторных процессах // М.: Медицина. 1980, — 275 с.
  26. К. Н. Структурно-функциональные исследования Na, K-АТФазы из почек свиньи // Автореф. дисс. канд. биол. наук. М. -1982. — 22 с.
  27. Н. Р., Андреев В. П., Шаврина Н. В. Эндогенные активаторы и ингибиторы Na, K-ATOa3bi, индуцируемые ацетилхолином// Бюлл. эксп. биол. и мед.-1981.-Т. 95, № 2, — С.40−42.
  28. А. М. Иа, К-АТФаза как интегральный компонент плазматической мембраны эритроцитов и ее свойства при некоторых физиологических состояниях// Автореф. дисс. докт. биол. наук. С-Петербург. — 1991. — 38 с.
  29. А. М., Маслова М. Н. Особенности активации детергентами Na, K-АТФазы головного мозга позвоночных // Журн. эвол. биохим. физиол. 1980. -Т. 16, № 5. — С.430−435.
  30. А. А., Кравцов А. В., Кравцова В. В. Чувствительность изоформ каталитичечкой субъединицы Ш, К-АТФазы мозга крысы к Ds-Na // Биохимия. 1995. — Т.60, Вып.6. — С.970−975.
  31. Л. Н., Маслова М. Н. Динамика изменений красной крови у крыс при острой иммобилизации // Космич. биология, и авиакосмич. медицина. -1984. Т. 18, № 3. — С.43−47.
  32. В. В., Кирсенко О. В. Характеристика влияния поверхностно-активных веществ на К-зависимую фосфатазную активность ткани мозга // Укр. биохим. журн. 1978. — Т.50, № 5. — С.649−654.
  33. Е. М. Липиды клеточных мембран. Эволюция липидов мозга. Адаптационная функция липидов // М, — Л.: Наука.-1981, — 339 с.
  34. К., Эндреци Э. Нейро-эндокринная регуляция адаптационной деятельности // Будапешт. АН ВНР — 1967, — 157 с.
  35. М. Н. Активность мембранных ферментов эритроцитов при различных стрессовых воздействиях // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. -1994. — Т.70, № 7. — С.76−80.
  36. М. Н., Казеннов А. М., Гуревич В. С., Шалабодов А. Д. Биохимические особенности функционирования Ка, К-насоса в эритроцитах при первичной артериально гипертензии // Артериальная гипертензия / Под. ред. АлмазоваВ. А. Л. — 1986. — С.28−33.
  37. М. Н., Медведева И. А., Панов А. А. Влияние гипотермического стресса на активность Ка, К-АТФазы в эритроцитах крыс // Физиол. журн. СССР. 1992. — Т.78, № 11. — С.119−124.
  38. М. Н., Резник Л. В. Динамика изменения активности ацетилхолинэстеразы в мозгу и эритроцитах крыс при действии повышенного давления кислорода // В сб.: Организм в условиях повышенного давления кислорода. Л. — 1984. — С.53−58.
  39. И. А., Маслова М. Н. Активность №, К-АТФазы эритроцитов при иммобилизационном стрессе у крыс различной двигательной активностью // Физиол. журн. им. И. М. Сеченова. 1993. — Т.79, № 10. — С.17−22.
  40. Э., Данн М. Солюбилизация мембран // В кн.: Биохимическое исследование мембран. — М.: Мир, 1979. — С. 738−740.
  41. Э. М., Карагезян К. Г., Овакимян С. С. Динамика количественных изменений суммарных и индивидуальных фосфолипидов мембран эритроцитов белых крыс в различные стадии стрессовой реакции // Вопр. мед. химии. 1988. — № 2. — С.64−67.
  42. Е. В. Центральная регуляция гипофизарно-надпочечникового комплекса//Л.: Наука. 1971, — 162 с.
  43. Ю. А., Арсенян С. Г., Броуде Н. Е., Петрухин К. Е. Нуклеотидная последовательность ДНК и первичная структура а-субъединицы Ыа, К-АТФазы //Докл. АН СССР. 1985. — Т.285, № 6. — С. 14 901 495.
  44. В. Механизм взаимодействия фосфорорганических соединений и карбаматов с эстеразами// Бюллетень ВОЗ. 1972, Т.44, № 1. — С. 27−32.
  45. Л. А. Лекции о физиологии нервной системы.// М. Л.: Наука. -1935.- 527 с.
  46. И. П. Современное объединение в эксперименте главнейших сторон медицины на примере пищеварения.// Полное собрание сочинений, — 1900. -М.-Л.: Наука. 1946. Т.5.- 483 с.
  47. . В. Большая медицинская энциклопедия. Изд-во: Советская энциклопедия. 1975. — Т.2. — С.465.
  48. В. В., Панюшкина Е. А. Эндогенный Са-зависимый ингибитор ЫаД-АТФазы эритроцитов изменяет чувствительность фермента к уабаину, калию и фуросемиду // Биол. мембраны. 1994. Т.11, № 1. — С.7−11.
  49. А. Л. Гипоталамическая нейросекреция // Л.: Наука. 1971. — 159 с.
  50. А. Н. Характер и механизм действия холинэргических веществ на гипоталамо-гипофизарно-адреналовую систему // Автореф. дис. докт. мед. наук. Л. — 1965.-35 с.
  51. Я. В., Кресюк В. И. Активность маркерных ферментов и состояние липидного матрикса мембран эритроцитов при стрессе и его медикаментозная коррекция // Укр. биохим. журн. 1991. — Т.63, № 4. — С.74−80.
  52. Е. В., Басова Н. Е., Хованских А. Е., Эпштейн Л. М. Различные аспекты субстратной специфичности холинэстеразы зрительных ганглиев тихоокеанского кальмара ТоёагоёеБ расШсиБ // Журн. эвол. биохим. физиол. -1996. Т.32, № 4. — С.384−391.
  53. Н. Л., Демин Н. Н. Нейромедиаторы в норме и патологии // Тез. докл. Всесоюзн. симпоз. Казань. — 1979, — С.292−293.
  54. А. С., Розенгарт Е. В., Абдувахабов А. А., Асланов X. А. Холинэстеразы. Активный центр и механизм действия // Ташкент. 1976. -215 с.
  55. И. М. Physiol. Studien uber Hemmungsmechanismen f. d. Reflextatigkeit d. Ruckenmarks im Gehirn d. Frosches. // Berlin.- 1863. Собрание сочинений,-1907. -T.1,C18.
  56. Г. Очерки об адаптационном синдроме // М.: Медгиз. 1960. — 181с.
  57. И. A. №, К-АТФаза: причина активации К-фосфатазной реакции нуклеотидами //Укр. биохим. журн. 1983. — Т.55, № 4. — С.386−391.
  58. И. А., Лозиер Р., Болдырев А. А. Влияние природы субстрата на конформационное состояние ИаД-АТФазы // Биол. мембраны. 1987. — Т.4, № 10. — С.1013−1018.
  59. В. Н., Марков В. В., Рудниченко В. М. Вазопрессин и стресс // Успехи физиол. наук. — 1992. — Т.23, № 1. — С.74−91.
  60. С. А., Санников А. Г., Белкин А. В.- Зависимость стабильности и деформабильности мембран эритроцитов от межмолекулярных взаимодействий белков цитоскелета // Научн. вестн. ТюмГУ, (сер. 'Биология'), Тюмень. 1996. — Т.1, № 1. — С.8−15.
  61. В. А., Тихонов А. Н., Яковенко Л. В. Физические механизмы функционирования биологических мембран // М.: МГУ. — 1987. — 189 с.
  62. Н. У., Болдырев А. А. Негиперболическая кинетика Na, K-АТФазы: новый взгляд на проблему // Биохимия. 1991. — Т.56, Вып.З. -С.494−499.
  63. Н. У., Бердашкевич Е. А., Федосов С. Н., Болдырев А. А. Влияние температуры и pH на гидролиз АТФ Ыа, К-АТФазой солевых желез утки // Биохимия. 1993. — Т.58, № 7. — С.1077−1084.
  64. Фур дуй Ф. И. Физиологические механизмы стресса и адаптации при остром действии стресс-факторов // Кишинев, — Штиинца. 1986. — 315 с.
  65. С. X. Нейромедиаторные механизмы адаптации // Кишинев. -Штинница. — 1989. — 125 с.
  66. С. X. Функциональная биохимия адаптации// Кишинев. -Штинница, — 1984. 218 с.
  67. Э. М., Кириллов О. И. Стрессовые механизмы гипокинезии. Препринт. Владивосток. 1987. — 45 с.
  68. П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация // М.: Мир. 1988.-568 с.
  69. Е. А., Воробей А. В. Структура и функции эритроцитарных мембран//Минск.: Наука и техника.-1981, — 189 с.
  70. . Б. Фармакологические и токсикологические свойства производных амидов дифосфорных кислот// В сб.: Химия и применение фосфорорганических соединений .- М.: Медицина. 1957. — 473 с.
  71. Н. А., Афинагенова С. А. Циклазная система и ее роль в регуляции клеточного обмена // Тез. докл. 2 Всесоюз. симпоз. Ташкент. — 1978, — 525 с.
  72. Alharbi M. M., Maickel R. P. Modification of neuroendocrine responding to immobilization stress by cholinergic blocade // Biochem. Arch. — 1989, — V.5, № 1. -P.73−78.
  73. Anisman H, Lacosta S, Kent P, Mclntyre DC, Merali Z. Stressor-induced corticotropin-releasing hormone, bombesin, ACTH and corticosterone variations in strains of mice differentially responsive to stressors// Stress. 1998. — V.2, № 3, P.209−20.
  74. Anstee D. J., Hemming N. J., Tanner M.J. Functional factors in the red cell membrane: interactions between the membrane and its underlying skeleton // Immunol. Invest. 1995. — V.24, № 1−2. — P.187−198.
  75. Armstrong D. M. Cholinergic innervation of vasopressin-containing neurons in the supraoptic nucleus of the rat // Vasopressin. N. Y. 1985. — P.353−360.
  76. Bennet V. Spectrin-based membrane skeleton: a multipotent adaptor between plasma membrane and cytoplasm // Physiol. Rev. 1990. — V.70, № 4, — P.1029−1065.
  77. Bennett V. The membrane skeleton of human erythrocyte and its implication for more complex cells // Ann. Rev. Biochem. 1985. — V. 54, № 2. — P.273−304.
  78. Bhattaacharya B. K., Pochet A. Action of Sarin on isolated and perfused lungs of guine pigs// Arch. Intern. Pharmacodyn. Therap. 1956. — № 107. — P.473.
  79. Boldyrev A. A., Kamernitski A. A., Kotlobai A. A., Lopina O. D., Markel A. L. The biochemical characteristics of stress sensitive hypertensive rats // Biomedical. Science 1990. — V. l, № 2. — P.441−452.
  80. Brack M, Rothe H. Organophosphate poisoning in marmosets// Lab. Anim. 1982. — V.16,№ 2, P.186−188.
  81. Buckalew VM Jr, Gonick HC. Summary of a symposium on natriuretic and digitalis-like factors // Clin. Exp. Hypertens. 1998. — V.20, № 5. — P.481−488.
  82. Calver J.-Y., Zachowski A. Asymmetric distribution of phospholipids in spectrin-poor erythrocyte vesicles //Biochemistry. 1988. — V.27, № 15. — P.5666−5670.
  83. Calvino MA, Pena C, Rodriguez de Lores Arnaiz G. Endogenous modulators of brain Na+, K (+)-ATPase at early postnatal stages of rat development // Int. J. Dev. Neurosci. 1998. — V.16, № 2. -P.97−101.
  84. Cannon W. B. The Wisdom of the Body // Physiol. Rev. IX. 1932. London.-P.321−325.
  85. Chen P. S., Toribara T. Y., Warner H. Microdetermination of phosphorus // Analyt. Chem. 1957. — V.28, P.1756−1758.
  86. Chubb I. W., Hodgson A. J., White G. H. Acetylcholinesterase hydrolyses substanse P //Neuroscience. — 1980, V.5, P.2065−2072.
  87. Connor J., Schroit A. J. Aminophospholipid traslocation in erythrocytes: evidence for the involvement of a specific transporter and an endofacial protein // Biochemistry. — 1990. — V.29 № 1. — P.37−43.
  88. De Wardener H. E., Mac Gregor C. A. The relation of a circulating sodium trasport inhibitor (the natriuretic hormone?) to hypertension // Medicine. — 1983. -V.62, № 5. — P.310−326.
  89. Dodge G. T., Mitchell C., Hanahan D. G. The preparation and chemical characterization of hemoglobin-free ghosts of human erythrocyte // Arch. Biochem. Biophys. -1963, V.100, P. l 19−130.
  90. Doris PA, Stocco DM. An endogenous digitalis-like factor derived from the adrenal gland: studies of adrenal tissue from various sources // Endocrinology. -1989. — V.125, № 5. — P.2573−2579.
  91. Dube SN, Kumar P, Kumar D, Das Gupta S. Route-specific cardiorespiratory and neuromuscular changes following organophosphorous poisoning in rats// Arch. Int. Pharmacodyn. Ther. 1993. — № 321. — P. 112−22.
  92. Ellman G. L., Courtney K. D., Andress V., Featherstone R. M. A new and rapid colorimetric determination of acetylcholynesterase activity // Biochem. Pharmacol. -1961. V.7,№ 2. — P.88−95.
  93. Fairbanks G., Steck T. L., Wallach D. F. H. Elecerophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane // Biochemistry. 1971. — V.10, № 13. — P.2606−2617.
  94. Fambrough D. M., Iemas M. V., Hamrick M., Emerick M., Renaud K. J., Inman E. M., Hwang B., Taneyasu K. Analysis of subunit assemly of the Na, K-ATPase // American. J. Physiol. 1994. — V.266, № 3, pt.l. — P.579−589.
  95. Finkelstein Y., Koffler B., Babey J. M., Gilad G. M. Dynamics of cholinergic synaptic mechanism in rat hippocampus after stress // Brain. Research. 1985. -V.343. — P.314−319.
  96. Flatman P. W., Lew V. L. Excess magnesium converts red cell (sodium + potassium) ATPase to the potassium phosphatase // J. Physiol. 1980. — V.307, № 1. — P. l-8.
  97. Fowler V.M. Identification and purification of a novel Mr 43 000 tropomiosin binding protein from human erythrocyte membranes // J. Biol. Chem. 1987. — V. 262. — N25, P.12 792−12 800.
  98. Frawley J. P., Hagan E. C., Fitzhug O. G. A comparative pharmacological and toxicological study of organic phosphate anticholinesterase compounds// J. Pharmacol. 1952. — № 105. — P.156.
  99. Garcia-Repetto R, Martinez D, Repetto M.- Coefficient of distribution of some organophosphorous pesticides in rat tissue// Vet. Hum. Toxicol. 1995. — V.37, № 3, P.226−229.
  100. Gazzoti P., Gloor-Amrein M., Adebayo R. Phospholipids are necessary for calmodulin-stimulated activation of the Ca-ATPase of erythrocytes // Eur. J. Biochem. 1994. — V.224, № 3. — P.873−876.
  101. Gilad G. M., Manoh B. D., Finkelstein Y. et al. Stress-induced activation of the hippocampal cholinergic system and the pituitari-adrencortical axis // Brain Research. 1985. — V.347. — P.404−408.
  102. Glynn I. M. All hands to the sodium pump // J. Physiol. 1993. — V.19, № 3. -P.625−638.
  103. Glynn I. M. How does the sodium pump pump? // Cell. Physiol. Blood. 1988. -№ 1. — P. l-17.
  104. Goodman S. R., Shiffer K. The spectrin membrane skeleton of normal and abnormal human erythrocytes: a review // Amer. J. Physiol. 1983. — V.244, № 3. -P.C121-C142.
  105. Goodman S. R., Zimmer W. E., Clark M. B., Zagon I. S., Barker J. E., Bloom M. L. Brain spectrin: of mice and men // Brain. Res. Bull. 1995. — V.36, № 6. — P.593−606.
  106. Gordon CJ. Behavioral thermoregulatory response to chlorpyrifos in the rat// Toxicology.- 1997. V.124, № 3, P.65−71.
  107. Goto A., Yamada K., Yagu N. et al. Physiology and pharmacology of endogenous digitalis-like factors // Pharmacol. Rev. — 1992, — V.44. — P.377−399.
  108. Gralewicz S, Socko R. Persisting behavioural and electroencephalographic effects of exposure to cHorphenvinphos, an organophosphorous pesticide, in laboratory animals//Int. J. Occup. Med. Environ. Health.- 1997. V.10, № 4, P.375−94.
  109. Gratzer W. B. The red cell membrane and its cytoskeleton // J. Biochem.- 1981. V.198, № 1.- P.1−8.
  110. Hanahan D. J., Ekholm J. E. The expression of optimum ATPase activites in human erythrocytes. A comparison of different lytic procedures // Arch. Biochem. Biophys. 1978. — V. 187, № 1. -P.170−179.
  111. Helenius A., Simons K. Solubilisation of membranes by detergents // Biocim. Biophys. Acta. 1975. — V.415, № 1. — P.29−79.
  112. Holmes R., Robins E. L. The reversal by oximes of neuromuscular block produced by anticholiesterases// Brit. J. pharmacol. 1955. — V.10, № 4. — P.490.
  113. Husian-Chisti A., Levin A., Branton D. Abolution of actin-bundling by phosphorylation of the human erythrocyte protein 4.9 // Nature (Lond.). 1988. -V.334, № 3. -P.718−721.
  114. Jezova D, Skultetyova I, Tokarev DI, Bakos P, Vigas M. Vasopressin and oxytocin in stress // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1995. — № 771. — P. 192−203.
  115. Johnson R. M., Kirkwood D. H. Loss of resealing ability in erythrocyte membranes. Effect of divalent cations and spectrin release // Biochim. Biophys. Acta. 1978. — V.509, № 1. — P.58−66.
  116. Jortani SA, Valdes R Jr. Digoxin and its related endogenous factors // Crit. Rev. Clin. Lab. Sci. 1997. — V.34, № 3. -P.225−74.
  117. Kawakami K., Nogishi S., Noda M., Takahashi H. Primary structure of the-subunit of Torpedo Californica (Na+ + K+)ATPase deduced from cDNA sequence // Nature. 1985. — V.316, № 6030. — P. 733−736.
  118. Kawamura M., Noguchi S. Possible role of the (3-subunit in expression of the sodium pump // in 'The sodium pump: Structure, mechanism and regulation'. Ed. Kaplan J. H. and Weer P. D. New York. — 1991. — P.45−62.
  119. Kelly R. A., O' Hara D. S., Canessa M. L. et al. Characterization of digitalis-like factors in human plasma. Interaction with Na, K-ATPase and cross reactivity with cardiac gltcoside-specific antibodies // J. Biol. Chem. 1985. V.260, P. 1 139 611 405.
  120. Koelle G. B., Gilman A. The chronic toxicity of DFP in dogs, monkeys and rats// J. Pharmacol. A. exp. Therap. 1946. — № 87, P.435.
  121. Kolbel F, Schreiber V. The endogenous digitalis-like factor // Mol. Cell. Biochem. 1996. — № 160−161. — P. lll-5.
  122. Kosk-Kosicka D. Comparison of red blood cell Ca-ATPase in ghost membranes and after purification // Moll. Cell. Biochem. 1990. — V.99, № 2. — P.75−81.
  123. Lichtenstein D., Samuelov S., Deutsch J. et al. The ouabain receptor in animal tissues and its endogenous ligand // Klin. Wochenschrift. 1987. — V.65. (Suppl. 8). — P.40−48.
  124. Lichtstein D, Steinitz M, Gati I, Samuelov S, Deutsch J, Orly J. Bufodienolides as endogenous Na+, K±ATPase inhibitors: biosynthesis in bovine and rat adrenals // Clin. Exp. Hypertens. 1998. — V.20, № 5−6. — P.573−9.
  125. Lin MH, Liao CP, Lee JS, Chin YW, Hsu CC, Wei JS. Detection of endogenous digitalis-like immunoreactive factors in human blood // Proc. Natl. Sci. Counc. Repub. China. B. 1998. — V.22, № 3. -P.129−35.
  126. Lin S., Huestis W. H. Wheat germ agglutinin stabilization of erythrocyte shape: role of bilayer balance and the membrane skeleton // Biochim. Biophys. Acta. -1995. V.1233, № 1. — P.47−56.
  127. Lingrell J. B., Vanthiysse J. Structure-function studies of the Na, K-ATPase // Kidney Int. 1994. — Y.45, Suppl.44. — P. S32-S39.
  128. Low P. S. Structure and function of the cytoplasmic domain of band 3: center for the erythrocytes membrane periferal protein interactions // Biochim. Biophis. Acta. — 1986. — V. 864, N2. — P.145−168.
  129. Lowry O. H., Rosebrough H. J., Farr A. K., Pandall P. L. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem., 1951, V.193, P.265−273.
  130. Maeda N., Nakajima T., Isumida Y., Tateishi N., Seiyama A. Decreased deformability of the red cells in refractory anemia and the abnormality of the membrane skeleton // Biorheology. 1994. — V.31, № 4. — P. 395−405.
  131. Marchesi V. T., Furthmayr H., Tomita M. The red cell membrane // Ann. Rev. Biochem. -1976. V.45, № 3. — P.667−698.
  132. Mills J. W., Mandel L. J. Cytoskeletal regulation of membrane transport events // J. Faseb. 1994. — V.8, № 5. — P. l 161−1165.
  133. Mils J. W., Schwiebert E. M., Stanton B. A. The cytoskeleton and membrane transport // Curr. Opin. Nephrol. Hypertens. 1994. V.3, № 5. — P.529−534.
  134. Mohandas N., Clark M. R., Jacobs M. S., Shohe S. B. Analysis of factors regulatin erythrocyte deformability // J. Clin. Invest. 1980. — V.66. — P.563−573.
  135. Morrot G., Zachowski A., Devaux P. F. Partial purification and characterization of the human erythrocyte Mg-ATPase. A candidate aminophospholipid traslocase // FEBS. Lett. 1990. — V.266, № 1−2. — P. 29−32.
  136. Munzer J. S., Daly S. E., Blostein R. Tissue- and isoform-specific kinetic behavior of the Na, K-ATPase // J. Biol. Chemistry. 1994. — V.269, № 4. — P.16 668−16 676.
  137. Nelson W. J., Hammerton R. W., McNeill H. Role of the membranecytoskeleton in the spatial organization of the Na, K-ATPase in polarised epithelial cells // Soc. Gen. Physiol. Ser. -1991. V.46, № 1. — P. 77−87.
  138. Nicholson S., Holmes M., Sutanto W. et al. Effects of c-hydroxydopamine on the hypotalamo- pituitary-adrenocortical axis // Neuroendocrinolodgy. 1986, V. 43, P.483−490.
  139. Nieminen SA, Lecklin A, Heikkinen 0, Ylitalo P. Acute behavioural effects of the organophosphates sarin and soman in rats// Pharmacol. Toxicol.- 1990, vol. 67, № 1, p.36−40.
  140. Nieminen SA, Sirkka U, Lecklin A, Heikkinen O, Ylitalo P. Assessment of acute behavioral toxicity of low doses of diisopropylfluorophosphate (DFP) in rats// Methods. Find. Exp. Clin. Pharmacol.-1991, vol. 13, № 9, p. 617−623.
  141. Niezgoda J, Bobek S, Wronska-Fortuna D, Wierzchos E. Response of sympatho-adrenal axis and adrenal cortex to short-term restraint stress in sheep // Zentralbl Veterinarmed A., 1993. — V.40, № 8. — P.631−638.
  142. Opsahl M., Opstad P. K., Froeystein T., Noestvold S. O. In: Porcine Stress. Meat Qual.: Causes Pssible Solutions Probl., Proc. Symp., Aas (Norway). 1981. -P.59−64.
  143. Petrali JP, Maxwell DM, Lenz DE, Mills KR. Effect of an anticholinesterase compound on the ultrastructure and function of the rat blood-brain barrier: a review and experiment// J. Submicrosc. Cytol. Pathol. -1991. V.23, № 2, P.331−338.
  144. Pikula S., Epstein L., Martonosi A. The relationship between phospholipid content and Ca-ATPase activity in the sarcoplasmic reticulum // Biochim. Biophys. Acta. 1994. — V. 1196, № 1.-P. 1−13.
  145. Pinder J. C., Sleep J. A., Bennet P. M., Gratzer W. B. Concentrated Tris solutions for the preparation, depolymerizatyon, and assay of actin: application to erythroid actin // Anal. Biochem. 1995. — V.225, № 2. — P.291−295.
  146. Platt O. S., Falcone J. F. Membrane protein interactions in sickle red blood cells: evidence of abnormal protein 3 function // Blood. 1995. — V.86, № 5. — P. 19 921 998.
  147. Pollard T.D., Almo S., Quirk S., Vinson V., Lattman E.E. Structure of actin binding proteins: insights about functions at atomic resolution // Annu. Rev. Cell.Biol. 1994. — V.10, N 1.-P.207−249.
  148. Robinson J. D. Na, K-ATPase: model of inhibition by Mg2"1″ // Biochem. Biophys. Acta. -1991. V.1061, № 2. — P.267−278.
  149. Sachs J. R. The role of (alpha beta) protomer interactions in determining functional characteristics of red cell Na, K-ATPase // Biochim. Biophys. Acta. -1994. V.1193, № 1. — P.199−211.
  150. Samuel J, Thomas K, Jeyaseelan L, Peter JV, Cherian AM. Incidence of intermediate syndrome in organophosphorous poisoning// J. Assoc. Physicians. India. 1995. — V.43 № 5. — P.321−323.
  151. Selye H. Perspectives in Stress Research // Perspectives in Biology and Medicine. V.2, № 4. — 1959. — P.403.
  152. Selye H. Stress // Acta Med. Publ. Montreal. — 1949. — P.342.
  153. Selye H. Syndrome produced by Diverse Nacuous Agents // Nature. 1936 — V. 138, № 4, P.32.
  154. Selye H. The Story of the Adaptation Syndrome //Montreal. 1950. — P.49.
  155. Shaheen AA, Abd El-Fattah A, Gad MZ. Effect of various stressors on the level of lipid peroxide, antioxidants and Na+, K (+)-ATPase activity in rat brain // Experientia. 1996. — V.52, № 4. — P.336−339.
  156. Shailesh KK, Pais P, Vengamma B, Muthane U. Clinical and electrophysiological study of intermediate syndrome in patients with organophosphorous poisoning// J. Assoc. Physicians India. 1994. — V.42, № 6. — P.451−453.
  157. Shull G. E., Lane L. K., Lingrel J. B. Amino-acid sequence of the subunit of the (Na+ + K+)ATPase reduced from a cDNA // Nature. 1986. — V.321, № 6068. -P.429−431.
  158. Singer S. J., Nicolson G. L. The fluid mosaic model of the structure of cell membrane // Science. 1972. — V. 175, № 4023. — P. 720−731.
  159. J. С. Effect of ATP on the intermediary steps of the reaction of the Na, K-dependet enzyme system. II Effect of a variation in the ATP/Mg24″ ratio // Biochim. Biophys. Acta. 1974. — V.339, № 2. — P.246−257.
  160. Skou J. C. The effect of pH, of ATP of modification with pyridoxal 5-phosphate on the conformational transition between the Na±formand the K±form of the Na, K-ATPase // Biochim. Biophys. Acta. 1982. — V.688, № 2. — P.369−380.
  161. Skou J. C., Esmann M. The Na, K-ATPase // Bioenerg. Biomembr. — 1992. -V.24, № 3. — P.249−261.
  162. Stromer M. H. Immunocytochemistry of the muscle cell cytoskeleton // Microsc. Res. Tech. 1995. — V.31, № 2. — P.95−105.
  163. Tajima T, Endo H, Suzuki Y, Ikari H, Gotoh M, Iguchi A. Immobilization stress-induced increase of hippocampal acetylcholine and of plasma epinephrine, norepinephrine and glucose in rats // Brain. Res. 1996. — V.720, № 1−2. — P.155−158.
  164. Thenard P. C. R. Acad. Sci., 1847, vol. 25, p. 892. (цит. по Голиков С. H., Розенгарт В. И.-В кн.: Холинэстеразы и антихолинэстеразные вещества// М.: Медицина. 1964. — 275с.)
  165. Torti M., Ramaschi G., Sinigaglia F., Lapetina E. G., Balduini C. Association of the low molecular weight GTP-binding protein rap2B with the cytoskeleton during platelet aggregation // Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. — 1993. — V.90, № 16. -P.7553−7557.
  166. Van Huysse JW, Leenen FH. Role of endogenous brain «ouabain» in the sympathoexcitatory and pressor effects of sodium // Clin. Exp. Hypertens. 1998. -V.20, № 5−6. — P.657−67.
  167. Wu Y., Rosenberg J. D., Sowers A. E. Surface shape change during fusion of erythrocyte membranes is sensitive to membrane skeleton agents // Biophys. J. -1994. V.67, № 5. — P.1896−1905.
  168. Yu J., Fishman D. A., Stesk T. L. Selective solubilization of protein and phospholipids from red blood cell membranes by nonionics detergents // J. Supramal. Struct. 1973. — V. l, № 2. — P. 233−248.
  169. Zahler R., Gilmorehebert M. Expression a-isoforms of the Na, K-ATPase in human heart // Biochim. Biophys. Acta. 1993. — V. l 149, № 2. — P. 189−194.
  170. Zelena D, Kiem DT, Barna I, Makara GB. alpha 2-Adrenoreceptor subtypes regulate ACTH and beta-endorphin secretions during stress in the rat// Psychoneuroendocrinology. 1999. — V.24, № 3. — P.333−343
  171. Zeman K., Engelhard H., Sackmann E. Bending undulations and elasticiti of the erythrocyte membrane: effects of cell shape and membrane organization // Eur. Biophys. J. 1990. — V.18, № 4. — P. 203−219.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?