Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Роль люминесцентной реакции в защите фотобактерий от окислительного стресса

Диссертация: Роль люминесцентной реакции в защите фотобактерий от окислительного стресса
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Апробация материалов диссертации. Основные результаты работы доложены и обсуждены на II Съезде биофизиков России (Москва, 1999) — 10-ом Международном симпозиуме по биолюминесценции и хемилюминесценции (Болония, Италия, 1998) — XIII Биофизическом конгрессе (Нью Дели, Индия, 1999) — 1-ом Французском собрании по химии окружающей среды (Нэнси, Франция, 2000) — 4-й Международной конференции… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА 1. ЭКОЛОГИЯ СВЕТЯЩИХСЯ БАКТЕРИЙ обзор литературы)
    • 1. 1. Распространение светящихся бактерий и их роль в симбиозе с высшими организмами
    • 1. 2. Основы бактериального свечения
    • 1. 3. Происхождение и биологический смысл бактериальных люминесцентных систем
    • 1. 4. Значение кислорода в метаболизме светящихся бактерий
    • 1. 5. Токсические эффекты молекулярного кислорода и его активных форм
    • 1. 6. Механизмы защиты бактерий от окислительного стресса
    • 1. 7. Использование бактериальных люминесцентных систем в интегральном анализе

Роль люминесцентной реакции в защите фотобактерий от окислительного стресса (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Кислород является необходимым условием существования всех аэробных организмов. В биологических реакциях и под действием различных физико-химических факторов окружающей среды образуются продукты неполного восстановления О2, более реакционно-способные и обладающие высокой токсичностью для клетки (Афанасьев, 1984; Владимиров и др., 1991; Зенков, 1993; Владимиров, 1998). В процессе эволюции у некоторых видов бактерий появилась способность к генерации активных форм кислорода (АФК), которую они используют для колонизации других организмов, в межвидовой конкуренции или как сигнальную систему (Denis et.al., 1989; Warren et.al., 1990; Kuo et.al., 1995). Собственную безопасность бактерии обеспечивают с помощью мощных систем антиоксидантной защиты.

Светящиеся бактерии распространены по всему Мировому океану, от тропических до полярных широт, и от поверхностных слоев до глубин в несколько тысяч метров. Фотобактерии выделены свободноживущими из морской воды, с поверхности морских животных и из кишечников рыб, как симбионты из бактериофотофоров рыб и головоногих моллюсков (Nealson, Hastings, 1979). Считается, что существование в морской воде в свободном состоянии является транзитной фазой между хозяевами (Гительзон и др., 1985).

В большинстве случаев из одной рыбы выделялся лишь один штамм фотобактерий (Hastings, Mitchell, 1971; Reichelt, Nealson, 1977). Возможно, бактерии обладают определенной антимикробной способностью, в отношении которой у них есть собственные системы защиты, либо хозяин создает условия, в которых выживает только данный вид бактерий. Такая высокая избирательная способность хозяина селектировать вид и штамм симбионта поразительна. Чрезвычайный интерес представляет выяснение ее механизма.

Возможность генерации в среду АФК фотобактериями, по аналогии с несветящимися видами, предполагают некоторые авторы (Лабас и др. 1996, 1999). Для устранения токсического эффекта молекулярного кислорода и его активных форм у бактерий имеется «классическая» ферментативная антиоксидантная система (АОС). Бактерии с отсутствием такой системы защиты обладают низкой симбиотической способностью (Martin, Fridovich, 1981; Visick, Ruby, 1998;. Redford et. al., 1990).

Кислород является необходимым компонентом дыхания и люминесцентной реакции. В основе свечения бактерий, как и других живых организмов, лежит катализируемая специфическими ферментами химическая реакция, которая сопровождается излучением квантов видимого света. Ферменты называют люциферазами, а окисляемые ими субстраты — люциферинами (Hastings, Nealson, 1977; Гительзон и др., 1984; Lee, 1985; Tu, Mager, 1995).

Хотя люциферазы разных видов светящихся бактерий отличаются по своим физическим и кинетическим свойствам, все они катализируют одну и ту же реакцию: люцифераза.

ФМНН2 + RCHO + 02 -> ФМН + RCOOH + Н20 + hv.

Здесь ФМН и ФМНН2 — окисленная и восстановленная форма флавинмононуклеотида, RCHO и RCOOHдлинноцепочечный алифатический альдегид и соответствующая жирная кислота. Восстановление ФМН может осуществляться ферментативным путем с помощью НАДН: ФМН-оксидоредуктазы:

НАДН: ФМН-оксидоредуктаза.

ФМН + НАДН + Н* -> ФМН Н2 + НАД+.

В возбуждении биолюминесценции могут участвовать активные кислородные радикалы (Кратасюк и др., 1977; Watanabe, Nakamura, 1976; Watanabe et.al., 1993; Wada, 1997) и алифатические альдегиды, продукты перекисного окисления липидов (ПОЛ) мембран (Берия и др., 1991;

Berkovich et. al., 1991; Ulitzur, 1991). Инициация процессов ПОЛ осуществляется при взаимодействии АФК с полиненасыщенными жирными кислотами. В условиях окислительного стресса происходит увеличение интенсивности ПОЛ (Cross et. al., 1987; Gutteridge, Halliwell, 1990; Halliwell, Chirico, 1993). В связи с вышеизложенным, предполагают, что люминесцентная система является аналогом антиоксидантной и участвует в защите бактерий от окислительного стресса. Антиоксидантный генезис биолюминесценции рассматривают для фотобактерий (Лабас, 1990; Gitelson, Labas, 1993; Watanabe, 1993) — светляков (Barros, Bechara, 1998) и морских эукариот (Rees et al., 1998; 2000). Генерация АФК фотобактериями в условиях высокой активности собственных систем защиты создает огромное преимущество в межвидовой конкуренции и способствует колонизации многоклеточных организмов.

Цель исследования. Изучить роль люминесцентной реакции фотобактерий в защите от окислительного стресса.

Задачи исследования:

1) Исследовать возможность генерации фотобактериями АФК в процессе роста.

2) Определить активность основных ферментов АОС каталазы и супероксиддисмутазы (СОД) у светящихся бактерий видов Photobacterium phosphoreum, Photobacterium leiognathi, Vibrio fischeri, Vibrio harveyi и рекомбинантного штамма Escherichia coli.

3) Изучить особенности свечения и уровень активности АОС в динамике роста бактерий Vibrio harveyi.

4) В условиях индуцированного окислительного стресса определить кинетические параметры роста, свечения, активность основных ферментов антиоксидантной и люминесцентной систем бактерий Vibrio harveyi.

5) Провести сравнительный анализ активностей ферментов антиоксидантной и люминесцентной систем у светящегося и несветящегося мутантного штаммов Vibrio harveyi.

6) Исследовать возможность участия малонового диальдегида (МДА) в качестве субстрата бактериальной люминесцентной реакции в отсутствии алифатического альдегида in vitro.

7) На основе выявленных закономерностей изучить возможность использования бактериальных люминесцентных систем для мониторинга окислительного стресса в биологических образцах (экстрактах тканей, сыворотке крови, перфузате).

Научная новизна и теоретическая значимость работы.

1) Впервые показана генерация АФК фотобактериями в экспоненциальной фазе роста.

2) Впервые изучена совместная роль антиоксидантной и люминесцентной систем фотобактерий в механизмах антиоксидантной защиты. Показано, что окислительный стресс является общим пусковым механизмом для проявления повышенной активности ферментов антиоксидантной и люминесцентной систем, что подтверждается кинетическими параметрами свечения и активностью люциферазы бактерий Vibrio harveyi, увеличивающейся наряду с увеличением активности ферментов антиоксидантной защиты.

3) Впервые проведен сравнительный анализ активности ферментов антиоксидантной и люминесцентной систем у светящегося и несветящегося мутантного штаммов бактерий Vibrio harveyi. Показаны более высокие значения активности антиоксидантных ферментов мутантного штамма, вероятно являющиеся признаком адаптации.

4) Впервые показана возможность участия МДА в качестве субстрата бактериальной люминесцентной реакции в отсутствии алифатического альдегида, что является дополнительным основанием для использования биолюминесценции при изучении окислительных патологических процессов в клетке.

Практическая значимость работы. Впервые предложены методы мониторинга окислительного стресса в биологических образцах (материалах), с использованием бактериальных биолюминесцентных систем in vitro и in vivo.

Положения, выносимые на защиту:

1. Экологическая роль биолюминесцентной реакции состоит в защите фотобактерий от АФК, являющихся результатом собственной цитотоксической секреции.

2. Окислительный стресс является общим пусковым механизмом регуляции антиоксидантной и люминесцентной систем светящихся бактерий.

3. Мониторинг окислительных патологических процессов в биологических образцах может осуществляться с использованием бактериальной биолюминесценции.

Апробация материалов диссертации. Основные результаты работы доложены и обсуждены на II Съезде биофизиков России (Москва, 1999) — 10-ом Международном симпозиуме по биолюминесценции и хемилюминесценции (Болония, Италия, 1998) — XIII Биофизическом конгрессе (Нью Дели, Индия, 1999) — 1-ом Французском собрании по химии окружающей среды (Нэнси, Франция, 2000) — 4-й Международной конференции по биологической физике (Киото, Япония, 2001) — VI Международной конференции «Биоантиоксидант» (Москва, 2002) — 2-й Европейской конференции по медицинской и биологической инженерии (Вена, Австрия, 2002) — Международном Экологическом Форуме (Санкт-Петербург, 2003) — а также на ряде Международных и Всероссийских экологических студенческих конференциях (1999, 2000, 2002).

Публикации. По материалам диссертации опубликовано 4 статьи и 9 тезисов и материалов конференций. и.

Структура и объем диссертации

Диссертационная работа изложена на 118 страницах машинописного текста, состоит из введения, обзора литературы, описания методов исследования, двух глав с изложением результатов работы, заключения, выводов и списка литературы (234 источника, в том числе 179 — зарубежных). Диссертация иллюстрирована 26 рисунками и 11 таблицами.

ВЫВОДЫ.

1. Светящиеся бактерии генерируют в среду АФК в фазе экспоненциального роста.

2. У всех изученных видов фотобактерий найдена высокая активность основных ферментов АОС каталазы и СОД.

3. В динамике роста бактерий Vibrio harveyi показано изменение активности ферментов АОС и свечения.

4. Окислительный стресс является общим пусковым механизмом регуляции двух систем, антиоксидантной и люминесцентной, проявляющийся в ранней индукции люминесцентного свечения, увеличении интенсивности свечения и увеличении активности люциферазы наряду с активностью антиоксидантных ферментов.

5. Активность ферментов АОС темнового штамма бактерий Vibrio harveyi в несколько раз выше по сравнению с аналогичными ферментами светящегося штамма.

6. АФК стимулируют свечение фотобактерий и могут являться субстратами люминесцентной реакции.

7. Существует взаимосвязь между значениями концентраций МДА, показателя интенсивности окислительного стресса и интенсивностью свечения биолюминесцентных систем различной сложности.

8. МДА стимулирует люминесценцию в отсутствии в системе алифатического альдегида, а спектр наблюдаемого свечения совпадает со спектром биолюминесценции.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Широкое распространение биолюминесценции на различных уровнях организации организмов позволяет признать, что в эволюции бактерий свечение дает его обладателям огромное селективное преимущество. На примере рыб с бактериофорами, сообщающимися с задней кишкой, особенно ясно видно, какая сложная биологическая задача ими решается: создаются абсолютно избирательные условия для роста только определенного симбионтного вида и, может быть, даже штамма фотобактерий в условиях прямого контакта с кишечником, населенным множеством других бактерий, способных расти на тех же средах.

Иными словами, в световом органе одной рыбы обитает один вид и, почти всегда, один штамм светящихся бактерийотсутствует контаминация другими видами светящихся и несветящихся бактерий, а различия между изолятами, выделенными из разных рыб одного вида, существуют, но не превышают различий между штаммами, и не выходят за рамки внутривидовых вариантов (Ruby, Nealson, 1976). Для светящихся бактерий или, по крайней мере, для некоторых их видов, существование в морской воде в свободном состоянии является транзитной фазой между хозяевами.

В связи с вышеизложенным, можно предполагать несколько условий поддержания такой избирательности: 1) использование антибиотических свойств самих фотобактерий- 2) создание для фотобактерий таких условий, в которых они обладают селективными преимуществами, т. е. растут быстрее других бактерий- 3) иммунный механизм подавления роста всех видов и штаммов бактерий при толерантности рыбы-хозяина к единственному — культивируемому.

Первый способ подтверждается полученными данными по обнаружению генерации фотобактериями АФК в экспоненциальной фазе роста бактерий. Защита же собственной культуры осуществляется наличием двух систем — антиоксидантной и люминесцентной. В условиях окислительного стресса показано как увеличение активности антиоксидантных ферментов, так и интенсивности свечения.

Что касается второго способа, можно заметить, он должен быть расточителен для организма хозяина, от которого требуется большой расход веществ и энергии на поддержание быстрого нелимитированного роста клеток симбионтов, без чего этот способ неэффективен. Относительно иммунной защиты избранного штамма бактерий организмом рыбы на сегодня ничего не известно.

Открытие аутоиндукции синтеза ферментов люминесцентной системы показало, что свечение начинается только по достижении.

7 Я критическои плотности популяции 10−10° кл./мл. Стрессовый фактор 032 стимулирует высокий уровень люминесценции и экспрессию генов регуляции аутоиндукции (Meighen, 1988). Этот же фактор стимулирует экспрессию генов и периплазматической каталазы (Visick, Ruby, 1998). В работе показано, что в условиях индуцируемого окислительного стресса в бактериальной культуре индукция люминесцентного свечения начинается раньше. Таким образом, окислительный стресс является общим пусковым механизмом регуляции двух систем, люминесцентной и антиоксидантной.

Наиболее интересен механизм, обеспечивающий селективное преимущество светящимся бактериям перед темновыми вариантами того же вида. Было показано увеличение активности антиоксидантных ферментов каталазы и супероксиддисмутазы темнового штамма бактерий в несколько раз по сравнению со светящимся штаммом. В отсутствии люминесцентной системы бактерии теряют резистентность к высоким концентрациям перекиси водорода. Анализ полученных в работе результатов позволяет говорить о том, что реакция люминесценции, наряду с АОС участвует в защите фотобактерий от окислительного стресса.

Показать весь текст

Список литературы

  1. И.Б. Свободные кислородные радикалы в процессах жизнедеятельности / И. Б. Афанасьев // Кислородные радикалы в химии и биологии / Под редакцией Е. Ф. Лунца, И. Б. Афанасьева. — Минск: Наука и техника, 1884. — С. 123−127.
  2. В.А. Механизмы стресса и перекисное окисление липидов / В. А. Барабой // Успехи совр. биологии. 1991. — Т.111. Вып.6. — С.923−931.
  3. Л.В. Стимуляция биолюминесцентной активности бактериальной люциферазы продуктами Fe2+ индуцированного перекисного окисления липидов / Л. В. Берия, А. Д. Исмаилов, B.C. Данилов // Биохимия. 1991. — Т. 56. — С. 477 — 485.
  4. Л.С. Супероксиддисмутаза / Л. С. Вартанян // Пептиды и белки. М.: Наука, 1995. — Т.1. — С. 89−95.
  5. Т.В. Биолюминесцентный метод оценки степени тяжести состояния больных с выраженной эндогенной интоксикацией организма / Т. В. Воеводина, O.E. Нифантьев, А. Н. Ковалевский // Лаб. дело. 1990. — № 9. — С. 23−25.
  6. Р.Н. Молекулярные основы действия ферментов / Р. Н. Виноградова. Киев: Вища школа, 1978. — С. 238−240.
  7. Ю.А. Свободные радикалы в живых системах / Ю. А. Владимиров, О. А. Азизова, А. И. Деев // Биофизика. Итоги науки и техники. ВИНИТИ, 1991.- Т.29. — 252с.
  8. Ю.А. Свободные радикалы в первичных фотобиологических процессах / Ю. А. Владимиров // Биологические мембраны. 1998. — Т. 15, № 5. — С. 517−529.
  9. Высоцкий Е. С. Энергетические соотношения между интенсивностью люминесценции, тепловыделением и интенсивность дыхания при периодическом культивировании
  10. sp. / E.C. Высоцкий, А. И. Пожидаев, Э. К. Родичева // Биофизика. 1980. — Т. 25, № 2. — С. 365−366.
  11. Е.С. О механизме синтеза альдегидного фактора у светящихся бактерий / Е. С. Высоцкий, В. В. Заворуев, В. В. Межевикин // ДАН СССР. 1981. — Т. 256, № 4. — С. 995−998.
  12. Е.С. О квантовом выходе бактериальной биолюминесценции / Е. С. Высоцкий, Э. К. Родичева, Г. Я. Щербакова// Микробиология. 1981. -Т. 50, Вып. 4. — С. 581−584.
  13. И.И. Светящиеся бактерии / И. И. Гительзон, Э. К. Родичева, С. Е. Медведева. Новосибирск: Наука, 1984. — С. 108−112, 159.
  14. И.И. К вопросу об энергетических соотношениях между биолюминесценцией и дыханием светящихся бактерий / И. И. Гительзон, Р. И Чумакова., А. М. Фиш / Биофизика. 1965. -Т. 10, № 1.- С. 100−104.
  15. B.C. Бактериальная биолюминесценция / В. С. Данилов, Н.С. Егоров//МГУ. 1990.-С. 133−136.
  16. М. Ферменты. / М. Диксон, Э. Уэбб. М.: Мир, 1982. -Т.1.-312 с.
  17. Е.Е. Окислительная модификация белков / Е. Е. Дубинина, Д. А. Шугалей // Успехи совр. биол. 1993. — Т. 113, Вып. 1.-С. 71−81.
  18. Е.Е. Окислительная модификация белков: окисление триптофана и образование битирозина в очищенных белках с использованием системы Фентона / Е. Е. Дубинина, C.B. Гавровская, Е. В. Кузьмич // Биохимия. 2002. — Т.67, № 3. — С.413−421.
  19. В.В. Непрерывное культивирование светящихся бактерий Photobacterium phosphoreum с управлением полюминесценции / В. В. Заворуев, B.B. Межевикин // Прикл. биохимия и микробиол. 1983. — Т. 19, Вып. 4. — С.564.
  20. Н.К. Активированные кислородные метаболиты в биологических системах / Н. К. Зенков // Успехи совр. биологии.- 1993. Т. 113, Вып. 3. — С. 286−295.
  21. A.A. Ферменты микрооганизмов / А. А Имшеницкий, -М.: Наука, 1973. С. 298 — 300.
  22. . А. Клонирование и экспрессия генов люминесцентной системы Photobacterium leiognathi в плазмидном векторе pUCl8 / Б. А. Илларионов, М.В. Протопопова//Генетика.- 1985.-№ 6.-С.10−13.
  23. Г. С. Состав липидов люминесцирующего бесклеточного экстракта из светящихся бактерий / Г. С. Калачева, Е. С. Высоцкий, В. В. Межевикин // Биохимия. Т.50, № 11. — С. 1811−1816.
  24. М.В. Роль низкомолекулярных антиоксидантов при окислительном стрессе / М. В. Кения, Л. И. Лукаш, Е. И. Гуськов // Успехи совр. биологии. 1993. — Т. 1.13, Вып. 4. — С.456−470.
  25. Г. А. О возможном участии синглетного кислорода в возбуждении бактериальной люминесценции / Г. А. Кратасюк, A.B. Подоплелов, В. А. Кратасюк // ДАН СССР. 1977. — Т.236, № 5. -С.1247−1249.
  26. В.А. Бактериальная биолюминесценция и биолюминесцентный анализ / В. А. Кратасюк, И. И. Гительзон // Биофизика. 1982. — Т 27, Вып. 6. — С. 937−940.
  27. В.А. Использование светящихся бактерий в биолюминесцентном анализе / В. А. Кратасюк, И. И. Гительзон // Успехи микробиологии. 1987. — № 21. — С.3−30.
  28. В.А. Люциферазное биотестирование: биофизические основы, методы и применение: Автореф. дис. д-ра биол. наук / В. А. Кратасюк. Красноярск, 1994. — 20 с.
  29. В.А. Принципы использования светящихся бактерий для анализа / В. А. Кратасюк, И. И. Гительзон. Красноярск, 1993. -С. 4−7.
  30. Н.С. Физико-химические основы биолюминесцентного анализа / Н. С. Кудряшева, В. А. Кратасюк, E.H. Есимбекова. Красноярск: Граффити, 2002. — 154с.
  31. A.M. Биотест на основе лиофилизированных светящихся бактерий / A.M. Кузнецов, Э. К. Родичева, Е. В. Шилова // Биотехнология. 1996. — № 9. — С. 57−61.
  32. Ю.А. Происхождение биолюминесцентных систем / Ю. А. Лабас, Т. А. Телегина, В. А. Захарченко // Тез. докл. 1 Всеросс. конф. по фотобиологии. Пущино, 1996. — С. 95−96.
  33. Ю.А. Происхождение биолюминесцентных систем / Ю. А. Лабас, Т. А. Телегина, А. П. Савицкий // Тез. докл. 2 Съезда биофизиков России. Москва, 1999. — Т.З. — С. 95−96.
  34. Ю.А. Антиоксидантный генезис биолюминесцентных систем / Ю. А. Лабас, Т. А. Телегина // Тез. докл. 3 Съезда фотобиологов России. Москва, 2001. — С. 109−110.
  35. А. Основы биохимии / А. Ленинджер. М.: Мир, 1985.-Т. З.-С. 32−48.
  36. В.А. Исследование эффективности проникновения длинноцепочечных алифатических альдегидов через бактериальную мембрану / В. А. Маргания, Ю. А. Малков, B.C. Данилов // Микробиология. 1989. — Т. 4. — С. 79−87.
  37. М.М. Исследование свойств НАД(Р)Н:ФМН-оксидоредуктазы из морских люминесцентных бактерий Vibrofischeri / М. М. Мажуль, B.C. Данилов // Биохимия. 1994. — Т. 59, № 10.-С. 1608−1614.
  38. Е.Б. Антиоксиданты и ингибиторы радикальных окислительных процессов /Е.Б. Меньшикова, Н. К. Зенков // Успехи совр. биологии. 1993. — Т.113, Вып. 4. — С. 442−445.
  39. Д.Н. Активация кислорода ферментативными системами / Д. Н. Метелица. М.: Наука, 1982. — С.62−66.
  40. В.В. Получение и некоторые свойства «альдегидного фактора» из светящихся бактерий / В. В. Межевикин, В. В. Заворуев, Е. С. Высоцкий // Известия СО АН СССР. 1981. -Вып.З.
  41. О.С. Биогенез, физиологическая роль и свойства каталазы / О. С. Мирошниченко // Биомембраны и клетка. — 1989. — № 7. — С. 452−460.
  42. В.Н. Биферментная система NADH: FMN -оксидоредуктаза — люцифераза из светящихся бактерий / В. Н. Петушков, Г. А. Кратасюк, Н. С. Родионова // Биохимия. 1984. -Т. 49, № 4. — С. 699−709.
  43. В.Н. Изучение эффективности работы биферментной системы NADH : FMN- оксидоредуктаза люцифераза светящихся бактерий / В. Н. Петушков, Н. С. Родионова, П. И. Белобров // Биохимия. — 1985. — Т. 50, № 3. — С. 401−405.
  44. Н.С. Автоселекционные процессы в непрерывной культуре микроорганизмов / Н. С. Печуркин, И. А. Терсковю — Новосибирск, 1973. — 64 с.
  45. Л.Ю. Путь синтеза альдегидного фактора — основного субстрата люциферазы / Л. Ю. Попова, А. Н. Шендеров // Биохимия. 1983. — Т.48, № 6. — С. 983−989.
  46. Н.С. Кинетические особенности переключения бактериальной люциферазы с одного альдегидного субстрата надругой / Н. С. Родионова, В. Н. Петушков, П. И. Белобров // Биофизика. Т. 33, Вып. 3. — С. 396−400.
  47. А.Б. Транспорт электронов в биологических системах /
  48. A.Б. Рубин, В. П. Шинкарев. М.: Наука, 1984. — 320 с.
  49. Г. Н. Взаимодействие С14 и С16 — ненасыщенных альдегидов с бактериальной люциферазой / Г. Н. Сахаров, А. Д. Исмаилов, Б. Г. Ковалев // Биохимия. 1986. — Т. 51, № 9. -С.1459−1464.
  50. А.Ю. Кинетика биолюминесценции в реакции бактериальной люциферазы с различными алифатическими альдегидами / А. Ю. Соболев, А. Д. Исмаилов, B.C. Данилов // Биохимия. 1989. — Т.54, № 12. — С. 2061−2065.
  51. Э. Структура и механизм действия ферментов / Э. Фёршт. -М.: Мир, 1980.-432 с.
  52. Фиш A.M. Влияние концентрации кислорода на рост и люминесценцию непрерывной культуры. / А. М. Фиш, Р. И. Чумакова // Микробиология. 1968. — Т 37, № 5. — С. 827−831.
  53. И. Радикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода. / И. Фридович // Свободные радикалы в биологии / Под ред. Н. М. Эммануэля. М.: Мир, 1979. — С. 272 307.
  54. Р.И. Светящиеся бактерии / Р. И. Чумакова, И.И. гительзоню М.: Наука, 1975. — 108 с.
  55. .П. Окислительная модификация и инактивация супероксиддисмутазы гипохлоритом / Б. П. Шаронов, И. В. Чурилова // Биохимия. 1982. — Т.57, № 5. — С.719−727.
  56. В.Н. Выделение и очистка бактериальной люциферазы из Photobacterium fischeri для аналитических целей /
  57. B.Н.Шумихин, B.C. Данилов, Ю. А. Малков, Н. С. Егоров // Биохимия. 1980.-Т. 45, № 9.-С. 1576−1581.
  58. Г. Общая микробиология / Г. Шлегель. М.: Мир, 1987.- С. 246−247.
  59. JI. Биохимия токсичности кислорода / JI. Эрснер // Перспективы биоорганической химии и молекулярной биологии.- М.: Наука, 1986. С. 207−210.
  60. Armstrong D. Free radical and antioxidant protocols. Introduction. / D. Armstrong // Methods Mol. Biol. 1998. — Vol. 108. — P. 5−7.
  61. Babbitt P.C. Undestanding enzyme superfamilies. Chemistry as the fundamental determinant in the evolution of new catalytic activities / P.C. Babbitt, J.A. Gerlt // J. Biol. Chem. 1997. — Vol. 202, N 49. — P. 30 591−30 594.
  62. Barros M.P. Bioluminescence as a possible auxiliary oxygen detoxifying mechanism in Elaterid Larvae / M.P.Barros, E.J.H. Bechara // Free Rad. Biol. & Med. 1998. — Vol. 24, N 5. — P.767−777.
  63. Barah M. The use of luminous bacteria for determination of phagocytoses / M. Barah, S. Ulitzur, D. Merzbach // Immunol. Methods.- 1983. Vol.64.-P.353−363.
  64. Barker M.G. Effect of Cu, Zn superoxide dismutase disruption mutation on replicative senescence in Saccharomyces cerevisiae / M.G. Barker, LJ.E. Brimage, K.A. Smart // FEMS Microbiol. Letters.- 1999. Vol.177. — P. 199−204.
  65. Baldwin Т.О. Bacterial luciferase. Biding of oxidized flavin mononucleotide / Т.О. Baldwin, M.Z. Nicoli, J.E. Becvar, J.W. Hastings // J. Biol. Chem. 1975. — Vol. 250. — P. 2763−2768.
  66. Balny C. Fluorescence and bioluminescence of bacterial luciferase intermediates / C. Balny, J.W. Hastings // Biochemistry. 1975. — Vol. 14.-P. 4719−4723.
  67. Bagyan I. The katX gene, codes for the catalase in spores of Bacillus subtilis, is a forespore-specific gene controlled by aF, and KatX is essential for hydrogen peroxide resistance of the germinating spore / I.
  68. Bagyan, L. Casillas-Martinez, P. Setlow // J. Bacteriol. 1998. — Vol. 180, N8.-P. 2057−2062.
  69. Beckman K.B. Oxidative decay of DNA / K.B. Beckman, B.N. Ames // J. Biol. Chem. 1997. — Vol. 272, N 32. — P.19 633−19 636.
  70. Belas R. Bacterial bioluminescence: Isolation and expression of luciferase genes from Vibrio harveyi / R. Belas, A. Mileham, D. Cohn // Science. 1982. — Vol. 218. — P. 791−793.
  71. Bertsova Y.V. Two NADH: ubiquinone oxidoreductases of Azotobacter vinelandii and their role in the respiratory protection / Y.V. Bertsova, A.V. Bogachev, V.P. Skulachev // Biochem. Bioph. Acta. 1998. — Vol.1363. — P.125−133.
  72. Bollomo G. Oxidative stress mechanism of cytotoxity / G. Bollomo // Chemica Scripta. — 1987. — N 27. — P. 117−120.
  73. Bourne Y. Novel dimeric interface and electrostatic recognition in bacterial Cu, Zn superoxide dismutase / Y. Bourne, S.M. Redford, H.M. Steinman // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — Vol. 93. -P. 12 774−12 779.
  74. Bourgois J.J. Kinetics of light emission and oxygen consumption by bioluminescent bacteria / J.J. Bourgois, E.E. Sluse, F. Baquet, J. Mallefet // J. Bioenerg. Biomemr. 2001. — Vol.33, N 4. — P. 353−363.
  75. Cadenas E. Biochemistry of oxygen toxicity / E. Cadenas // Annu. Rew. Biochem. 1989. — N58. — P.79−110.
  76. Chang T.C. Protein oxidation and turnover / T.C. Chang, W.Y. Chou, G.G. Chang // J. of Biomed. Sci. 2000. — N 7. — P. 357−363.
  77. Chen S.X. Hydroxyl-radical production in physiological reactions. A novel function of peroxidase / S.X. Chen, P. Schopfer, H.Y. Cheng // Eur. J. Biochem. 1999. — Vol. 260, N 3. — P. 726−735.
  78. Chen L.H. Random and site directed mutagenesis of bacterial luciferase: investigation of aldehyde binding site / L.H. Chen, T.O. Baldwin // Biochemistry. 1989. — Vol. 28, N 6. — P. 2684−2689.
  79. Cornish-Bowden A. The amino acid sequences of the copper/zinc superoxide dismutases from swordfish and Photobacter leiognathi confirm the predictions made from the compositions / A. Cornish-Bowden//Eur. J. Biochem. 1985. — Vol.151. — P.333−335.
  80. Colepicolo P. Induction of bacterial luciferase by pure oxygen. / P. Colepicolo, V.C.C.P. Camarero, J. Eckstein, J.W. Hastings // J. Gen. Microbiol. 1992. — Vol.138. — P.831−836.
  81. Davies K.J. Protein damage and degradation by oxygen radicals. I. General aspects / K.J. Devies, M.E. Delsignore, S.W. Lin // J. Biol. Chem. 1987. — Vol. 262, N 20. — P. 9895−9901.
  82. Davies K.J. Protein damage and degradation by oxygen radicals. II. Modification of amino acids / K.J. Devies, M.E. Delsignore, S.W. Lin // J. Biol. Chem. 1987. — Vol. 262, N 20. — P. 9902−9907.
  83. Davies K.J. Protein damage and degradation by oxygen radicals. III. Modification of secondary and tertialy structure / K.J. Devies, M.E. Delsignore // J. Biol. Chem. 1987. — Vol. 262, N 20. — P. 9908−9913.
  84. Davies K.J. Protein damage and degradation by oxygen radicals. IV. Degradation of denatured protein / K.J. Devies, S.W. Lin, R.E. Pacifici // J. Biol. Chem. 1987. — Vol. 262, N 20. — P. 9914−9920.
  85. Davies K.J. Oxidative stress: the paradox of aerobic life / K.J. Devies //Biochem. Soc. Symp. -1995.-Vol. 61.-P. 1−31. '
  86. Denis M. Hydrogen peroxide is the end product of oxygen reduction by the terminal oxidase in the marine bacterium Pseudomonas nautical 617 I M. Denis, S. Arnaud, F. Malatesta // FEBS Letts. 1989. -Vol.247, N 2. — P. 475−479.
  87. Dix T.A. Mechanisms and biological significance of lipid peroxidation initiation / T.A. Dix, J. Aikens // Chem. Res. Toxicol. -1993.-Vol. 6.-P. 2−18.
  88. Demple B. Radical ideas: Genetic responses to oxidative stress / B. Demple // Clin. Exp. Pharm. Phisiol.- 1999. Vol.26. — P.64−68.
  89. Duane W. Flavin mononucleotide reductase of luminous bacteria / W. Duane, J.W. Hastings // Mol. Cell. Biochem. 1975. — Vol.6, N 1. — P. 53−64.
  90. Douki T. Hydroxyl radicals are involved in the oxidation of isolated and cellular DNA bases by 5-aminolevulinic acid / T. Douki, J. Onuki, M.H.G. Medeiros // FEBS Letts. 1998. — Vol. 428. — P. 93−96.
  91. Duke M.V. Isoenzymes of cuprozinc superoxide dismutase from Pisum sativum / M.V. Duke, M. L. Salin // Phytochem. 1983. — Vol. 22, N 11.-P. 2369−2373.
  92. Dutton P.L. A reductant-induced oxidation mechanism for complex I / P.L. Dutton, C.C. Moser, V.D. Sled // Biochem. Bioph. Acta. 1998. -Vol.1364.-P.245−257.
  93. Esimbekova E.N. Bioluminescent method to determine non-specific endotoxicosis in therapy / E.N. Esimbekova, V.A. Kratasyuk, V.V. Abakumova//Luminescence. 1999. — Vol.14, N 1. — P.197−198.
  94. Exton J.H. The perfusion rat liver / J.H. Exton // Methods Enzymol. -1975.-Nl.-P. 75−86.
  95. Eberlein G. The chemistry of a 1.5-diblocked flavin. 2. Proton and electron transfer steps in the reaction of dihydroflavins with oxygen /
  96. G. Eberlein, T.C. Bruice It J. Am. Chem. Soc. 1983. — Vol. 105. — P. 6685−6697.
  97. Francisco W.A. Interaction of bacterial luciferase with aldehyde substrates and inhibitiors / W.A. Francisco, H.M. Abu-Sound, T.O. Baldwin, F.M. Raushel // J. Biol. Chem. 1993. — Vol. 268, N 3. — P. 24 734−24 741.
  98. Fridovich I. Oxygen toxicity: a radical explanation / I. Fridovich // J. Exsp. Biol. 1998. — Vol.201. — P.1203−1209.
  99. Fridovich I. The trail to superoxide dismutase / I. Fridovich // Protein Science. 1998. — Vol. 7. — P.2688−2690.
  100. Fridovich I. Superoxide anion radical (O2'), Superoxide dismutases, and related matters /1. Fridovich // J. Biol. Chem. 1997. — Vol.272, N 30. — P.18 515−18 517.
  101. Fridovich I. Superoxode radical and superoxide dismuteses / I. Fridovich // Annu. Rev. Biochem. 1995. — N64. — P. 97−112.
  102. Fidopiastis P.M. Cryptic luminescence in the cold-water fish pathogen Vibrio salmonicida. / P.M. Fidopiastis, H. Sorum, E.G. Ruby // Arch. Microbiol. 1999. — Vol. 171. — P. 205−209.
  103. Fidopiastis P.M. A new niche for Vibrio logei, the predominant light organ symbiont of squids in the genus Sepiola. / P.M. Fidopiastis, S. Boletzky, E.G. Ruby // J. Bacteriol. 1998. — Vol.180, N 1. — P.59−64.
  104. Ghadermarzi M. Influence of diffrent types of effectors on the kinetic parameters of suicide inactivation of catalase by hydrogen peroxide / M. Ghadermarzi, A.A. Moosavi Movahedi // Biochim. Biophys. Acta. — 1999. — Vol. 1431, N 1. — P. 30−36.
  105. Gort A.S. Balance between endogenous superoxide stress and antioxidant defenses / A.S. Gort, J.A. Imlay // J. Bacteriol. 1998. -Vol.180, N6.-P. 1402−1410.
  106. Gott L. Heat and pH dependence of catalase / L. Gott I I Acta Biol. Hung. 1987. — Vol. 36, N 2. — P. 279−285.
  107. Grune T. Oxidants and antioxidative defense / T. Grune // Hum. Exp. Toxocol. 2002. — Vol. 21, Issue 2. — P. 61−62.
  108. Goss S.P.A. Bicarbonate enhances the peroxidase activity of Cu, Zn-superoxide dismutase / S.P.A. Goss, R.J. Singh, B. Kalyanaraman // J. Biol. Chem. 1999. — Vol. 274, N 40. — P. 28 233−28 239.
  109. Gibson Q.H. The oxidation of reduced flavin mononucleotide by molecular oxygen / Q.H. Gibson, J.W. Hastings // Biochem. J. 1962. -Vol. 83. — P.368−377.
  110. Gutteridge J.M.C. The measurement and mechanism of lipid peroxidation in biological systems. / J.M.C. Gutteridge, B. Halliwell // TIBS. 1990.-Vol. 15.-P. 129−135.
  111. Hart R.S. Recent advanse in the mechanisms of bio and chemiluminescent reaction / R.S. Hart, M. Cormier // Photochem. Photobiol. — 1979. — Vol. 29. — P. 209−215.
  112. Hastings J.W. Intermediates in the bioluminescent oxidation of reduced FMN / J.W. Hastings, Q.H. Gibson // J. Biol. Chem. 1963.-Vol. 238.-P. 2537−2554.
  113. Hastings J.W. The oxygenated bacterial luciferase-flavin intermediate. Reaction products via the light and dark pathways / J.W. Hastings, C. Balny // J. Biol. Chem. 1975. — Vol. 250. — P. 72 887 293.
  114. Hastings J.W. Spectral properties of an oxygenated luciferase-flavin intermediate isolated by low-temperature chromatography / J.W. Hastings, C. Balny, C. LePeuch, P. Douzou // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1973. — Vol. 70. — P. 3468−3472.
  115. Hastings J.W. Bacterial bioluminescence / J.W. Hastings, K.H. Nealson // Ann. Rev. Microbiol. 1977. — Vol. 31. — P. 549−595.
  116. Hastings J. W. Intermediates in the bioluminescent oxidation of reduced FMN / J. W. Hastings, Q. Gibson // J. Biol.Chem. 1963. -Vol. 238.-P. 2537−2554.
  117. Hastings J.W. Biochemestry and Physiology of Bioluminescent Bacteria / J.W. Hastings, C.J. Potrikus, S.C. Gupta, M. Kurfurst, I.C. Makemson // Adv. Microb. Physiol. 1985. — Vol. 26. — P. 235−291.
  118. Hastings J.W. The purification, properties and chemiluminescent quantum yield of bacterial luciferase / J.W. Hastings, W.H. Rilley, I. Massa // J. Biol.Chem. 1965. — Vol. 240. — P. 1473−1481.
  119. Hastings J.W. Quorum sensing: the explanation of a curious phenomenon reveals a common characteristic of bacteria / J.W. Hastings, E.P. Greenberg // J. Bacteriol. 1999. — Vol.181, N9. -P.2667−1668.
  120. Halliwell B. Lipid peroxidation: its mechanism, measurement and significance / B. Halliwell, S. Chirico // Am. J. Clin. Nutr. 1993. -Vol. 57. — P. 715S-25S.
  121. Halliwell B. Mechanisms involved in the generation of free radicals / B. Halliwell // Pathol. Biol. 1996.- Vol. 44. — P. 6−13.
  122. Halliwell B. Oxidative stress: adaptation, damage, repair and death / B. Halliwell, M. Gutteridge // Free radical in biology and medicine. -Oxford: University Press, 2003. P. 246−350.
  123. Holzman T.F. Reversible inhibition of the bacterial luciferase catalyzed bioluminescence reaction by aldehyde substrate: Kinetic mechanism and ligand effects / T. F .Holzman, T.O. Baldwin // Biochemistry. 1983. — Vol. 22. — P. 2838−2846.
  124. Hems R. Gluconeogenesis in the perfusirt rat liver / R. Hems, B.D. Ross, M.N. Berry, H.A.Krebs // J. Biochem. 1966. — Vol. 101. — P. 284−292.
  125. Henle E.S. Formation, prevention, and repair of DNA damage by iron/hydrogen peroxide / E.S. Henle, S. Linn // J. Biol. Chem.-1997. -Vol.272,N31.-P. 19 095−19 098.
  126. Hertel C. Oxygen-dependent regulation of the expression of the catalase gene katA of Lactobacillus sakei LTH677 / C. Hertel, G. Schmidt, M. Fischer // Appl. Env. Microbiol. 1998. — Vol.64, N 4. -P. 1359−1365.
  127. Hoehler D. Free radical generation as induced by Ochratoxin A and its analogs in bacteria {Bacillus brevis) / D. Hoehler, R.R. Marquardt, A.R. Mcintosh, H. Xiao // J. Biol. Chem. 1996. — Vol. 271, N 44. — P. 27 388−27 394
  128. Hillar A. Intracellular location of catalase-peroxidase hydroperoxidase I of Escherichia coli / A. Hillar, L. VanCaeseele, P.C. Loewen // FEMS Microbiol. Lett. 1999. — Vol.170. — P.307−312.
  129. Huang S. Identification and characterization of a catalytic base in bacterial luciferase by chemical rescue of a dark mutant / S. Huang, SC. Tu // Biochemistry. 1997. — Vol. 36. — P. 14 609−14 615.
  130. Jablonski E. Purification and properties of the NADH and NADPH specific FMN oxidoreductases from Beneckea harveyi / E. Jablonski, M. DeLuca // Biochemistry. 1977. — Vol. 16. — P. 2932−2936.
  131. Jablonski E. Studies of the control of luminescence in Beneckea harveyi'. properties of the NADH and NADPH: FMN oxidoreductases / E. Jablonski, M. DeLuca // Biochemistry. 1978. — Vol. 17. — P. 672 678.
  132. Ichise N. A mechanism of resistance to hydrogen peroxide in Vibrio rumoiensis S-l / N. Ichise, N. Morita, T. Hoshino // Appl. Env. Microbiol. 1999. — Vol.65, N 1. — P. 73−79.
  133. Inaoka T. Molecular cloning and nucleotide sequence of the superoxide dismutase gene and characterization of its product from
  134. Bacillus subtilis / T. Inaoka, Y. Matsumura, T. Tsuchido / J. Bacteriol. 1998. — Vol.180, N 14. — P.3697−3703.
  135. Inouye S. NAD (P)H- flavin oxidoreductase from the bioluminescent bacterium, Vibrio? scheri ATCC7744, is a flavoprotein / S. Inouye // FEBS Lett. 1994. — Vol.347. — P. 163−168.
  136. Imlay K.R.C. Cloning and analysis of sodC, encoding the copper-zinc superoxide dismutase of Escherichia coli / K.R.C. Imlay, J.A. Imlay / J. Bacteriol. 1996. — Vol. 178, N 9. — P. 2564−2571.
  137. Imlay J.A. A metabolic enzyme that rapidly produced superoxide, fumarate reductase of Escherichia coli / J.A. Imlay // J. Biol. Chem.-1995. Vol. 270, N 34. — P. 19 767−19 777.
  138. Ishikawa T. Increased cellular resistance to oxidative stress by expression of cyanobacterium catalase-peroxidase in animal cells / T. Ishikawa, Y. Ohta, T. Takeda // FEBS Letts. 1998. — Vol. 426. — P. 221−224.
  139. Kanter M. Free radicals, exercise and antioxidant supplementation / M. Kanter // Proc. Nutr. Soc. 1998. — Vol. 57. — P. 9−13
  140. Kalyanaraman B. Generation of free radical intermediates from foreing compaunds by neutrophil-derived oxidants / B. Kalyanaraman, P.G. Sohnle // J. Clin. Invest. 1985.-Vol. 75.-P. 1618−1625.
  141. Key er K. Superoxide and the production of oxidative DNA damage / K. Keyer, A.S. Gort, J.A. Imlay // J. Bacteriol. 1995. — Vol. 177, N 23.-P. 6782−6790.
  142. Klotz M.G. Phylogenetic relationships among prokaryotic and eukaryotic catalases / M.G. Klotz, G.R. Klassen, P.C. Loewen / Mol. Biol. Evol. 1997. — Vol.14, N 9. — P. 951−958.
  143. Kobayashi H. Induktion of superoxide dismutase in Photobacterium leiognathi / H. Kobayashi, H. Tonokawa, S. Fukasawa, F. Yamakura// Free Rad. Res. Comms. 1991.- Vols. 12,13. — P. 437−441.
  144. Kogure K. Bioenergetics of marine bacteria / K. Kogure // Env. Biotech.- 1998. Vol. 9. — P.278−282.
  145. Kratasyuk V.A. Principle of luciferase biotesting / V.A. Kratasyuk // Proceeding of the First International School «Biological Luminescence», Wroclaw, Poland, June 20−23, 1989, World Scientific Publishing Co., Singapore. 1990.- P. 550−558.
  146. Kirkman N. Catalase: a tetrameric enzyme with four tightly bound molecules of NADPH / N. Kirkman, G. Gaetani // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1984. — Vol. 81, N 14. — P. 4343−4347.
  147. Kurfurst M. Bioluminescence emission from the reaction of luciferase-flavin mononucleotode radical with 0{ / M. Kurfurst, S. Ghisla, J.W. Hastings // Biochem. 1983. — Vol. 22, N 7. — P.1521−1525.
  148. Koo J.-Y. Chemically initiated electron exchange luminescence. A new chemiluminescent reaction pathway for organic peroxides / J.-Y. Koo, G.B. Schuster // J. Am. Chem. Soc. 1977. — Vol.99. — P. 6107.
  149. Kosower E.M. A proposed mechanism for light emission by bacterial luciferase involving dissociative electron transfer / E.M. Kosower // Bioch. Bioph. Res. Comm. 1982. — Vol. 92, N 2. — P. 356−364.
  150. Labas J. On the origin of bioluminescent systems / Y.A. Labas, M.V. Matz, V.A. Zakhartchenko // Proc. of 11th Intern. Symp. On Biolum. and Chemolum., — Singapore, 2000. P. 91 -94.
  151. Lamarcq L.H. Induction of a gradual, reversible morphogenesis of its host’s epithelial brush border by Vibrio fischeri / L.H. Lamarcq,
  152. M.J. McFall-Ngai // Infection and Immunity. 1998. — Vol. 66, N 2. -P. 777−785.
  153. Lee J. Bacterial bioluminescence. Quantum yields and stoichiometry of the reactants reduced flavin mononucleotide, dodecanal, and oxygen and of a product hydrogen peroxide / J. Lee // Biochemistry. 1972. — Vol. 11. — P. 3350.
  154. Lee J. Mechanism of bacterial bioluminescence / J. Lee // Chemi-and Bioluminescence- Ed. Burr I.C. Morcel.: Bekker, 1985.
  155. Lee J. The mechanism of bacterial bioluminescence / J. Lee, I.B.C. Matheson, F. Muller, D. O’Kane, J. Vervoort, A.W.G. Visser // Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes. 1991. — Vol. 2. — P. 109−151.
  156. Lei B. Mechanism of reduced flavin from Vibrio harveyi NADH: FMN oxidoreductase to luciferase / B. Lei, S.-C. Tu. // Biochemistry. -1998. Vol. 37. — P. 14 623−14 629.
  157. Liu M. Vibrio harveyi NADPH: FMN oxidoreductase: preparation and characterization of the apoenzyme and monomer — dimmer equilibrium / M. Liu, B. Lei, Q. Ding, J.C. Lee, S-C. Tu // Arch. Biochem. Biophys. 1997. — Vol. 333. — P. 89−95.
  158. Liochev S.I. Induction of the soxRS regulon of Escherichia coli by superoxide / S.I. Liochev, L. Benov, D. Touati, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 1999. — Vol. 274, N 14. — P. 9179−9181.
  159. Lledias F. Oxidation of catalase by singlet oxygen / F. Lledias, P. Rangel, W. Hansberg // J. Biol. Chem. 1998. — Vol. 273, N 17. — P. 10 630−10 637.
  160. Maccarone M. Ultraweak light emission is a common response of bacterial cells to chemicophysical stress / M. Maccarone, A.F. Agro, N. Rosato // J. Biol. Chem. 1998. — Vol. 13. — P.287−293.
  161. Maringanti S. An intracellular iron chelator pleiotropically suppresses enzymatic and growth defects of superoxide dismutase-deficient Escherichia coli / S. Maringanti, J.A. Imlay // J. Bacteriol. -1999. Vol. 181, N 12. — P. 3792−3802.
  162. Martin J.P. Evidence for a natural gene transfer from the Ponyfish to its bioluminescent bacterial symbiont Photobacter leiognathi / J.P. Martin, I. Fridovich // J. Biol. Chem. 1981. — Vol. 256, N 12. — P. 6080−6089.
  163. Martin M.E. A Streptococcus mutans superoxide dismutase that is active with either manganese or iron as a cofactor / M.E. Martin, B.R. Byers, M.OJ. Olson // J. Biol. Chem. 1986. — Vol. 261, N 20. — P. 9361−9367.
  164. Maj M. E. coli HPII catalase interaction with higt spin ligands: formate and fluoride as active site probes / M. Maj, P. Loewen, P. Nicholls // Biochim. Biophys. Acta. 1998. — Vol.1384. — P.209−222.
  165. Murshudov G.N. Structure of the heme d of Penicillium vitale and Escherichia coli catalases / G.N. Murshudov, A.I. Grebenko, V. Barynin//J. Biol. Chem. 1996. — Vol. 271, N 15. — P. 8863−8868.
  166. Massey V. On the reaction of reduced flavins with molecular oxygen / V. Massey, G. Palmer, D. Ballou // Oxidases and Related Redox Systems / Ed. by J.E. King, H.S. Mason, M. Morrison. -Baltimore. MD: University Park Press, 1973. P. 25−43.
  167. McElroy W.D. Biological bioluminescence / W.D. McElroy, H.H. Seliger // Sci. Amer. 1962. — Vol. 207. — P. 76−89.
  168. Mclntyre T.M. Biologically active oxidized phospholipids / T.M. Mclntyre, G.A. Zimmerman, S.M. Prescott // J. Biol. Chem. 1999. -Vol. 274, N 36. — P.25 189−25 192.
  169. Meighen E.A. Binding site determination from kinetic data / E.A. Meighen, J.W. Hastings // J. Biol. Chem. 1971. — Vol. 246. — P. 7666−7674.
  170. Meighen E.A. Enzymes and genes from the lux operons of bioluminescent bacteria / E.A. Meighen // Annu. Rev. Microbiol. -1988.-Vol. 42. P. 151.
  171. Michaliszyn G.A. Purification and properties NAD (P)H: flavin oxidoreductase from the luminous bacteria Beneckea harveyi / G.A. Michaliszyn, S.S. Wing, A. Meighen // J. Biol. Chem. 1977. — Vol. 252, N21.- P. 7495−7499.
  172. Nealson K.H. Low oxygen is optimal for luciferase synthesis in some bacteria: ecological implifications / K.H. Nealson, J.W. Hastings // Arch. Micribiol. 1977. — Vol. 112. — P. 9−16.
  173. Nealson K.H. Alternative strategies of symbiosis of marine luminous fishes harboring light emitting bacteria / K.H. Nealson // Trends Biochem.Sci. 1979. — Vol. 4. — P. 105−110.
  174. Nunoshiba T. Role of iron and superoxide for generation of hydroxyl radical, oxidative DNA lesions, and mutagenesis in Escherichia coli / T. Nunoshiba, F. Obata, A.C. Boss I I J. Biol. Chem.- 1999. Vol. 274, N 49. — P. 34 832−34 837.
  175. Nefsky B., DeLuca M. Studies on the NADH and NADPH: riboflavin 5'-phosphate (FMN) oxidoreductases from Beneckea harveyi: characterization of the FMN binding sites / B. Nefsky, M. DeLuca // Arch. Biochem. Biophys. 1982. — Vol. 216, N 1. — P. 1016.
  176. Patel M.P. Enterococcus faecalis glutatione reductase: purification, characterization and expression under normal and hyperbaric 02 conditions / M.P. Patel, J. Marcinkeviciene, J.S. Blanchard // FEMS Microbiol. Letts. 1998. — Vol. 166. — P. 155−163.
  177. Park J.I. The cytoplasmic Cu, Zn superoxide dismutase of Saccharomyces cerevisiae is required for resistance to freeze-thaw stress / J.I. Park, C.M. Grant, M. Davies, I.W. Jdawes // J. Biol. Chem.- 1998. Vol. 273, N 36. — P.22 921−22 928.
  178. Peterson D.A. Catalase: a biological electron transfer agent / D.A. Peterson, J.W. Eaton // Free Rad. Biol. Med. 1990. — N1. — P. 182 189.
  179. Porter N.A. Mechanisms of free radical oxidation of unsaturated lipids / N.A. Porter, S.E. Caldwell, K.A. Mills // Lipids. 1995. -Vol. 30.-P. 277−290.
  180. Poss K.D. Reduced stress defense in heme oxygenase 1-deficient cells / K.D. Poss, S. Tonegawa // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1997. -Vol. 94. — P. 10 925−10 930.
  181. Rafii F. Detection and purification of a catalase-peroxidase from Mycobacterium sp. Pyr- / F. Rafii, P. Lunsford, G. Hehman, C.E. Cerniglia // FEMS Microb. Letts. 1999. — Vol. 173. — P. 285−290.
  182. Rao A.V.S. Diperoxovadanate participates in peroxodation reactions of H202 in presence of abundant catalase / A.V.S. Rao, H.N. Ravishankar, T. Ramasarma // Bioch. Bioph. Acta. 1998. — Vol. 1381. — P. 249−255.
  183. Rappoport S.M. Catalase and glutatione peroxidase / S.M. Rappoport, M.W. Muller // J. Biol. Chem. 1979. — N 14. — P. 176 179.
  184. Ramesh A. Ecological dynamics of marine luminous bacteria / A. Ramesh, B.G. Loganathan, K. Venkateswaran // J. Basic. Microbiol. -1990. Vol. 30, N 9. — P. 689−703.
  185. Redford S.M. Cristallographie Characterization of a Cu, Zn superoxide dismutase from Photobacterium leognathi / S.M. Redford,
  186. D.E. McRee, E.D. Getzoff// J. Mol. Biol. 1990. — Vol. 212. — P. 449 451.
  187. Rees J.F. The origins of marine bioluminescence: turning oxygen defence mechanisms into deep-sea communication tools / J.F. Rees, B. Wergifosse, O. Noiset // J. Exp. Biology. 1998. — Vol. 201. — P. 12 111 221.
  188. Rocha E.R. Oxidative stress response in an anaerobe, Bacteroides fragilis: a role for catalase in protection against hydrogen peroxide /
  189. E.R. Rocha, T. Selby, J.P. Coleman, C J. Smith // J. Bacterid. 1996. -Vol. 178, N23. — P. 6895−6903.
  190. Rocha E.R. Regulation of Bacteroides fragilis katB mRNA by oxidative stress and carbon limitation / E.R. Rocha, C.J. Smith // J. Bacteriol. 1997. — V. 179, N 22. — P. 7033−7039.
  191. Rocha E.R. Characterization of a peroxide-resistant mutant of the anaerobic bacterium Bacteroides fragilis / E.R. Rocha, C.J. Smith // J. Bacteriol. 1998. — Vol. 180, N 22. — P. 5906−5912.
  192. Rocha E.R. Biochemical and genetic analyses of a catalase from the anaerobic bacterium Bacteroides fragilis / E.R. Rocha, C.J. Smith // J. Bacteriol. 1995. — Vol. 177, N 11. — P. 3111−3119.
  193. Ruby E.G. Oxygen-utilizing reactions and symbiotic colonization of the squid light organ by Vibrio fischeri / E.G. Ruby, M.J. McFall-Ngai // Trends Micribiol. 1999. — Vol. 7, N 10. — P. 414−420.
  194. Ruby E.G. The Vibrio fischeri- Euprymna scolopes light organ association: current ecological paradigms / E.G. Ruby, K-H. Lee //Appl. Env. Microbiol. 1998. — Vol. 64, N 3. — P.805−812.
  195. Ruby E. Ecology of a benign «infection»: Colonization of the squid luminous organ by Vibrio fischeri / E. Ruby // Microbiol. Ecol. Infect. Disease. 1999.-P. 217−231.
  196. Ruby E.G. The Euprymna scolopes- Vibrio fischeri symbiosis: a biomedical model for the study of bacterial colonization of animal tissue / E.G. Ruby // J. Mol. Microbiol. Biotechnol. 1999. — Vol.1, N l.-P. 13−21.
  197. Ruby E.G. Symbiotic association of P. Fischeri with the marine luminous fish Monocentris Japonica: a model of symbios based on bacterial stadies / E.G.Ruby., K.H. Nealson // Biol. Bull. Mar. Biol. Lab., Woods Hole.- 1976.-Vol. 151.-P. 574−586.
  198. Sankarapandi S. Bicarbonate is required for the peroxidase function of Cu, Zn-superoxide dismutase at physiological pH / S. Sankarapandi, J.L. Zweier // J. Biol. Chem. 1999. — Vol. 274, N 3. — P. 1226−1232.
  199. Sankarapandi S. Evidence against the generation of free hydroxyl radicals from the interaction of copper, zinc- superoxide dismutase and hydrogen peroxide / S. Sankarapandi, J.L. Zweier // J. Biol. Chem. -1999. Vol. 274, N 49. — P.34 576−34 583.
  200. Salin M.L. Cloning and determination of the nucleotide sequence of the Mn-containing superoxide dismutase gene from Halobacterium halobium / M.L. Salin, M.V. Duke, D. Oesterhelt, D.P. Ma // Gene. -1988.-Vol. 70.-P. 153−159.
  201. Salin M.L. Purification of a manganese-containing superoxide dismutase from Halobacterium halobium / M.L. Salin, D. Oesterhelt // Arch. Biochem. Bioph. 1988. — Vol. 260, N 2. — P.806−810.
  202. Seliger H.H. The evolution of bioluminescence in bacteria / H.H. Seliger // Photochem. Photobiol. 1987. — Vol.45, N 2. — P.291−297.
  203. Shimomura O. The aldehyde content of luminous bacteria and of an «aldehydeless» dark mutant / O. Shimomura, F.N. Johnson, H. Morise // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1974. — Vol. 71.
  204. Shimizu N. The reaction of superoxide radical with catalase. Mechanism of the inhibition of catalase by superoxide radical / N. Shimizu, K. Kobayashi, K. Hayashi // J. Biol. Chem. 1984. — Vol. 259, N7.-P. 4414−4418.
  205. Schmucker D.L. An improved system for hemoglobin free perfusion of isolated rat liver / D.L. Schmucker, A.L. Jones, C.E. Michielsen // Lab. Invest. 1975. — Vol. 2. — P. 168−75.
  206. Steinert M. Symbiosis and pathogenesis: evolution of the microbehost interaction / M. Steinert, U. Hentschel, J. Hacker // Naturwissenschaften. 2000. — Vol. 87. — P. 1−11.
  207. Steinberg D. Low density lipoprotein oxidation and its pathobiological significance / D. Steinberg // J. Biol. Chem. 1997. -Vol. 272, N 34. — P. 20 963−20 966.
  208. Stoppolo M. Cu, Zn superoxide dismutase from Photobacterium leiognathi is an hyperefficient enzyme / M. Stoppolo, M. Sette, P. O’Neill // Biochem. 1998. — Vol. 37. — P. 12 287−12 292.
  209. Strain J. Suppressors of superoxide dismutase (SOD1) deficiency in Saccharomyces cerevisiae / J. Strain, C.R. Lorenz, J. Bode // J. Biol. Chem. 1998. — Vol. 273, N 47. — P. 31 138−31 144.
  210. Tao K. In vivo oxidation-reduction kinetics of OxyR, the transcriptional activator for an oxidative stress-inducible regulon in Escherichia coli / K. Tao // FEBS Letters. 1999. — Vol. 457. — P. 9092.
  211. Tamarit J. Identification of the major oxidatively damaged proteins in Escherichia coli cells exposed to oxidative stress / J. Tamarit, E. Cabiscol, J. Ros // J. Biol. Chem. 1998. — Vol. 273, N5. — P. 30 273 032.
  212. Takeuchi T. Induction of oxidative DNA damage in anaerobes / T. Takeuchi, Y. Nakaya, N. Kato, K. Watanabe, K. Morimoto // FEBS Letters. 1999. — Vol. 450. — P. 178−180.
  213. Tainer J.A. Structure and mechanism of copper, zink superoxide dismutese / J.A. Tainer, E.D. Getzoff, J.S. Richardson // Nature. -1983. Vol. 306, N 5940. — P. 284−287.
  214. Teixeira H.D. Lower intracellular hydrogen peroxide levels in cells overexpressing Cu, Zn-superoxide dismutase / Teixeira H.D., R.I. Schumacher, R. Meneghini // Biochem. 1998. — Vol. 95, N 14. — P. 7872−7875.
  215. Trasar-Cepeda C. An improved method to measure catalase activity in soils / C. Trasar-Cepeda, F. Camina, M.C. Leiros, F. Gil-Sotres // Soil Biol. Biochem. 1999. — V.31. — P.483−485.
  216. Tatsumi H. Mechanistic study of the autoxidation of reduced flavin and quinone compounds / H. Tatsumi, H. Nakase, K. Kano, T. Ikeda // J. Electroanal. Chem. 1998. — Vol. 443. — P. 236−242.
  217. Tu S.-C. Isolation and properties of bacterial luciferase-oxygenated intermediates containing different oxygenated flavins / S.-C. Tu // J. Biol. Chem. 1982. — Vol. 257. — P. 3719−3725.
  218. Tu S.-C. Kinetic studies on the mechanism of bacterial NAD (P)H: flavin oxidoreductase / S.-C. Tu, J.E. Becvar, J.W. Hastings // Arch. Biochem. and Biophys. 1979. — Vol. 193. — P. 110−116.
  219. Tu S-C. Biochemistry of bacterial bioluminescence / S-C. Tu, H.I.X. Mager // Photochem. Photobiol. 1995. — Vol. 62, N 4. — P. 615−624.
  220. Tu S-C. Reduced flavin: donor and acceptor enzymes and mechanisms of channeling / S-C. Tu // Antioxidants & redox sign. -2001. Vol. 3, N 5. — P. 881−897.
  221. Ulitzur S. Evidence for tetradecanal as the natural aldehyde in bacterial bioluminescence / S. Ulitzur, J.W. Hastings7/ Proc. Natl. Acad. Sci. 1979. -N 1. — P. 265−267.
  222. Venerini F. Characterization of the spectroscopic properties of the Cu, Co cluster in a prokaryotic superoxide dismutase / F. Venerini, M. Sette, V.E. Stroppolo // Arch. Biochem. Bioph. 1999. — Vol. 366, N 1. — P. 70−74.
  223. Vogel R. Interaction of bacterial cells with weak light emission from culture media / R. Vogel, R. Sussmuth // Bioelectrochem. Bioenerg. 1998. — Vol. 45. — P.93−101.
  224. Wada N. Superoxide anion reacts with enzyme intermediate in the bacterial luciferase reaction competitive with intramolecular electron transfer / N. Wada, J.W. Hastings, H. Watanabe // J. Biol. Chem. -1997.-Vol. 12.- P. 15−20.
  225. Waddle J. Individual a and p subunits of bacterial luciferase exhibit bioluminescence activity / J. Waddle, T.O. Baldwin // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1991.-Vol. 178.-P. 1188−1193.
  226. Watanabe T. Studies on luciferase from Photobacterium Phosphoreum. VIII. FMN-H202 initiated bioluminescence and thermodynamics of elementary steps of the luciferase reaction / T. Watanabe, T. Nakamura // J. Biochemistry. 1976. — Vol. 79. — P. 489−495.
  227. Warren J. Nitric acid is inactivated by the bacterial pigment Pycocianin / J. Warren, R. Loi, N. Rendell, G. Taylor // Biochem. J. -1990.-Vol. 266.-P. 57−62.
  228. Wall L.A. In vivo and in vitro acylation of polypeptides in Vibrio harveyi: identification of proteins involved in aldehyde production for bioluminescence / L.A. Wall, D.M. Byers, E.A. Meighen // J. Bacteriol. 1984. — Vol.159, N 2. — P.720−724.
  229. Ziegler M.M. Biochemestry of bacterial bioluminescence / M.M. Ziegler, T.O. Baldvin // Current Topics in Bioenergetics. New-York: Academic Press, 1981. — P. 66−113.
  230. Yumoto I. Characterization of a facultatively psychrophilic bacterium, Vibrio rumoiensis sp. that exhibits high catalase activity /1. Yumoto, H. Iwata, T. Sawabe // Appl. Env. Microb.- 1999. Vol.65, N l.-P. 67−72.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?