Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Электрогенные реакции в пигмент-белковом комплексе фотосистемы 2

Диссертация: Электрогенные реакции в пигмент-белковом комплексе фотосистемы 2
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Значительный прогресс в изучении комплекса ФС 2 был связан с проведением рентгеноструктурного анализа (РСА) кристаллов сердцевинных комплексов (СК) ФС 2 из двух термофильных цианобактерий Thermosynechococcus elongatus и Thermosynechococcus vulcanus с разрешением 3,8−3,0 А. Комплекс ФС 2 представляет собой димер, каждый мономер которого содержит 19 отдельных белковых субъединиц (16 интегральных… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Струтурные и функциональные особенности ФС
      • 1. 1. 1. Молекулярная архитектура тилакоидной мембраны
      • 1. 1. 2. Рентгеноструктурный анализ кристаллов ФС
      • 1. 1. 3. Первичные реакции разделения зарядов
    • 1. 2. Акцепторный участок ФС
      • 1. 2. 1. Структурные, кинетические и термодинамические особенности хинонов
  • ФС
    • 1. 2. 2. Перенос электрона на акцепторной стороне ФС
    • 1. 2. 3. Захват протона на акцепторной стороне ФС
    • 1. 2. 4. Негемовое железо и роль гидрокарбоната в переносе электрона и протона на акцепторной стороне ФС
    • 1. 3. Донорный участок ФС
    • 1. 3. 1. Кинетика и механизм образования Yz°K в присутствии Рбво+
    • 1. 3. 2. Цикл окисления воды
    • 1. 4. Фотоиндуцированные изменения разности электрических потенциалов на тилакоидной мембране
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
    • 2. 1. Препаративные методы
      • 2. 1. 1. Используемые реактивы
      • 2. 1. 2. Выделение мембранных фрагментов, обогащенных ФС 2 (BBY-частиц)
      • 2. 1. 3. Выделение сердцевинных комплексов ФС
      • 2. 1. 4. Приготовление протеолипосом, содержащих СК ФС
    • 2. 2. Аналитические методы
      • 2. 2. 1. Измерение спектров оптического поглощения
      • 2. 2. 2. Электрофорез
      • 2. 2. 3. Переменная флуоресценция
      • 2. 2. 4. Полярографический метод измерения кислорода
      • 2. 2. 5. Прямой электрометрический метод регистрации ДЧ*
      • 2. 2. 6. Кинетический анализ сигналов
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Особенности препаратов СК ФС 2 из шпината
    • 3. 2. Стабилизация Мп-кластера комплекса окисления воды ФС
    • 3. 3. Разделение зарядов в ФС
    • 3. 4. Электрогенное восстановление вторичного хинонного акцептора Qb
    • 3. 5. Связанный с протоном перенос электрона между первичным хинонным акцептором Qa и окисленным негемовым железом Fe3+
    • 3. 6. Влияниередокс-медиаторов на светоиндуцированную генерацию мембранного потенциала в препаратах СК ФС 2, лишенных марганцевого кластера

Электрогенные реакции в пигмент-белковом комплексе фотосистемы 2 (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Одной из основных проблем современного естествознания является изучение молекулярных механизмов фотосинтеза. Основным итогом фотохимической стадии преобразования энергии света при оксигенном фотосинтезе является фотоперенос электронов от воды к НАДФ+ за счет нециклического транспорта электронов при последовательном участии пигмент-белковых комплексов фотосистемы 2 (ФС 2), цитохромного b$f комплекса и фотосистемы 1, локализованных в тилакоидных мембранах цианобактерий, водорослей и высших растений. Фотосинтетическое окисление воды является важнейшим фундаментальным процессом, глобальный масштаб которого (при ярком солнечном свете ФС 2 окисляет около 100 молекул воды в секунду) и его значимость в круговороте веществ в природе трудно переоценить. Однако вследствие сложной организации и лабильности кислород-выделяющего комплекса (КВК) остается неясным молекулярный механизм функционирования его ключевых этапов.

Значительный прогресс в изучении комплекса ФС 2 был связан с проведением рентгеноструктурного анализа (РСА) кристаллов сердцевинных комплексов (СК) ФС 2 из двух термофильных цианобактерий Thermosynechococcus elongatus и Thermosynechococcus vulcanus с разрешением 3,8−3,0 А. Комплекс ФС 2 представляет собой димер, каждый мономер которого содержит 19 отдельных белковых субъединиц (16 интегральных и 3 периферических) и 77 кофакторов. Хлорофилл-содержащие светособирающие антенные белки СР43 и СР47, входящие в состав СК ФС 2, передают энергию возбуждения к реакционному центру (РЦ), который состоит из двух псевдогомологичных субъединиц D1 и D2 и содержит кофакторы, участвующие в электрон-транспортной цепи. В комплексе ФС 2 связаны воедино одноэлектронный процесс переноса электрона между первичным донором электрона Р680 и хинонным акцептором QA с последующим восстановлением P6go+ от редокс-активного аминокислотного остатка тирозина-161 (Yz) D1-субъединицы, двухэлектронное восстановление вторичного хинона QB (2 QB + 4 е" + 4 Н* 2 QBH2) и четырехэлектронное окисление молекулы воды (2 Н20 02+ 4е" + 4 НГ1″).

Одной из наиболее актуальных проблем в изучении функционирования этого ферментного комплекса является выяснение физико-химического механизма сопряжения переноса электронов и протонов в железо-хинонном акцепторном комплексе. Другой актуальной проблемой, имеющей большое значение для выяснения механизма фотолиза воды, является изучение реакции переноса электрона на донорной стороне ФС 2. Исследования с помощью прямого электрометрического метода, проводимые на протеолипосомах, содержащих комплексы ФС 2, позволяют выявить кинетики и относительный вклад отдельных электрогенных реакций в суммарный электрогенез в ответ на единичные вспышки света. А сами протеолипосомы могут служить хорошей моделью для изучения механизмов внутрибелкового переноса заряда.

Целью настоящей работы явилось выяснение молекулярных механизмов образования трансмембранной разности электрических потенциалов (АЧ1), генерируемой комплексом ФС 2 в модельной системе, с помощью прямого электрометрического метода. Для достижения поставленной цели необходимо было решить следующие задачи:

1. Выделить препараты СК ФС 2 с активным и неактивным (лишенным марганцевого кластера (-Mn)) КВК с последующим включением их в липосомальную мембрану;

2. Изучить образование мембранного потенциала, обусловленного переносом зарядов на акцепторном участке ФС 2 с активным КВК;

3. Изучить образование мембранного потенциала, обусловленного переносом электронов в присутствии таких редокс-медиаторов, как М, М, Ы'М'-тетраметил-и-фенилендиамин (ТМФД), 2,6дихлорфенолиндофенол (ДХФИФ) и метиленовый синий (МС) в препаратах СК ФС 2 (-Мп).

Научная новизна работы. Показано, что протеолипосомы, содержащие препараты СК ФС 2, в которых КВК расположен вблизи наружной поверхности протеолипосомальной мембраны, являются удобной моделью для исследования механизма образования с помощью электрометрии. В условиях реконструкции функции Qb на акцепторном участке ФС 2 в ответ на вторую вспышку света было продемонстрировано наличие дополнительной электрогенной фазы, обусловленной протонированием дважды восстановленной формы QB. Максимальная амплитуда данной фазы составляет 1% от кинетически-неразрешимой фазы YZ0KQA Установлено, что электрогенная реакция восстановления окисленного негемового железа, (FeHr3+), наблюдаемая в ответ на первую вспышку света, обусловлена переносом протона из внешней водной фазы к неидентифицированному аминокислотному остатку X вблизи FeHr. Впервые на протеолипосомах, содержащих СК ФС 2, лишенные марганцевого кластера, было продемонстрировано наличие электрогенной стадии, обусловленной векторным переносом электрона от редокс-медиаторов (ТМФД и ДХФИФ) к редокс-активному тирозину YZ0K. Эти данные свидетельствуют об электроизолированной локализации Yz внутри белкового гетеродимера D1/D2.

Научно-практическая значимость работы. Полученные в работе данные вносят вклад в решение фундаментальной проблемы изучения механизмов переноса зарядов в мембранных энергопреобразующих белках, а также могут являться основой для создания искусственных систем, преобразующих и запасающих солнечную энергию, в том числе осуществляющих фотолиз воды с образованием водорода и кислорода. Кроме того, эти результаты могут найти применение при изучении светозависимого синтеза АТФ в системе бесклеточного синтеза белка и при тестировании эффективности гербицидов.

ВЫВОДЫ

1) Сконструирована модельная система, представляющая собой протеолипосомы со встроенными сердцевинными комплексами фотосистемы 2 из шпината, в которых кислород-выделяющий комплекс расположен вблизи наружной поверхности протеолипосомальной мембраны и стабилизирован глицинбетаином. Продемонстрировано, что эта модельная система позволяет изучать природу и механизмы электрогенных реакций в фотосистеме 2 с помощью прямого электрометрического метода.

2) Показано, что в кинетике фотоэлектрического ответа на вторую вспышку света помимо быстрой фазы образования обусловленной разделением зарядов между первичным донором Рб8о и первичным хинонным акцептором QA с последующим восстановлением Рб8о+ от редокс-активного тирозина Yz (YZ0KQA"), наблюдается дополнительная электрогенная фаза, амплитуда которой составляет ~11% (т ~850 мкс при рН 7,5) от кинетически-неразрешимой фазы YZ0KQA". Чувствительность этой фазы к ингибитору переноса электрона между хинонными акцепторами QA и Qb диурону, зависимость амплитуды и константы скорости от рН среды, а также зависимость амплитуды этой фазы от концентрации экзогенно добавленного децил-пластохинона свидетельствуют о том, что наблюдаемая фаза обусловлена протонированием дважды восстановленной формы QB: Qa Qb" + 2 Н* QaQbH2.

3) Показано, что в условиях, когда негемовое железо (FeHr) на акцепторном участке ФС 2 исходно окислено, в ответ на первую вспышку света наблюдается дополнительная электрогенная фаза, амплитуда которой составляет ~20% (т~120 мкс при рН 7,2) от YZ0KQA Чувствительность данной фазы к диурону, а также влияние изотопного состава воды и температуры на ее кинетику свидетельствуют в пользу векторного переноса протона из внешней водной фазы к гипотетическому аминокислотному остатку X вблизи FeHr. Различие в амплитудах электрогенных реакций, обусловленных захватом протона группой X вблизи FeHr в ответ на первую вспышку и протонированием Qb «в ответ на вторую вспышку, может быть обусловлено большим значением диэлектрической постоянной вблизи сайта связывания QB.

4) На протеолипосомах, содержащих сердцевинные комплексы ФС 2, лишенные марганца, впервые было продемонстрировано появление дополнительной электрогенной стадии, обусловленной векторным переносом электрона от редокс-медиаторов Н, Н, Ы'Ы'-тетраметил-«-фенилендиамина (ТМФД) и 2,6-дихлорфенолиндофенола (ДХФИФ) к редокс-активному тирозину Yz°K. Полученные данные свидетельствуют о том, что Yz погружен в гидрофобную область 01ЛЭ2-гетеродимера, и таким образом является электроизолированным от водной фазы. Различие в амплитудах электрогенных реакций в сердцевинных комплексах ФС 2, лишенных марганцевого кластера, и нативных комплексах ФС 2 свидетельствует о том, что Мп-связывающий сайт локализован в белковом домене с относительно низким значением диэлектрической постоянной.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

Целью настоящей диссертационной работы явилось исследование молекулярных механизмов образования трансмембранной разности электрических потенциалов (АЧ0, генерируемой пигмент-белковым комплексом ФС 2 в модельной системе с помощью прямого электрометрического метода.

В данной диссертационной работе удалось (1) сконструировать модельную систему, представляющую собой протеолипосомы со встроенными сердцевинными комплексами ФС 2, в которых кислород-выделяющий комплекс расположен вблизи наружной поверхности мембраны и стабилизирован глицинбетаином- (2) продемонстрировать наличие электрогенной реакции, обусловленной протонированием дважды восстановленной формы вторичного хинонного акцептора QB2″ - (3) показать наличие электрогенной реакции, обусловленной переносом протона из внешней водной фазы к неидентифицированному аминокислотному остатку X вблизи негемового железа и 4) показать наличие электрогенной стадии, обусловленной векторным переносом электрона от редокс-медиаторов ТМФД и ДХФИФ к редокс-активному остатку тирозину-160 (Yz).

Показать весь текст

Список литературы

  1. Nelson N., Yocum C.F. Structure and functions of photosystems I and II. // Annual Review of Plant Biology. 2006. — V.57, — P. 521−565.
  2. Kaftan D., Brumfeld D., Nevo R., Scherz A., Reich Z. From chloroplasts to photosystems: in situ scanning force microscopy on intact thylakoid membranes. // EMBO J. 2002. — V.21, — P. 6146−6153.
  3. Kamiya N., Shen J-R. Crystal structure of oxygen-evolving photosystem II from Thermosynechoccus vulcanus at 3.7 A resolution. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2003. — V. l00, P. 98−103.
  4. Ferreira K.N., Iverson T.M., Maghlaoui K., Barber J., Iwata So. Architecture of the photosynthetic oxygen-evolving center. // Science. 2004. — V.303, -P. 1831−1838.
  5. Loll В., Kern J., Saenger W., Zouni A., Biesiadka J.K. Towards complete cofactor arrangement in the 3.0 A resolution structure of photosystem II. // Nature. 2005. — V.418, — P. 1040−1044.
  6. Zouni A., Witt H-T., Kern J, Fromme P, Krauss N, Saenger W., Orth P. Crystal structure of Photosystem II from Synechococcus elongatus at 3.8 Angstrom resolution. // Nature. 2001. — V.409, — P. 739−743.
  7. Hankamer В., Morris E.P., Nield J., Gerle C., Barber J. Three-dimensional structure of the Photosystem II core dimer of higher plants determined by electron microscopy. //J Struct. Biol. 2001. — V.135, — P. 262−269.
  8. Deisenhofer J., Michel H. The photosynthetic reaction centre from the purple bacterium Rhodopseudomonas viridis. // EMBO J. 1989. — V.8, -P. 2149−2170.
  9. Kern J., Loll В., Zouni A., Saenger W., Irrgang K.D., Biesiadka J. Cyanobacterial Photosystem II at 3.2 A resolution the plastoquinone binding pockets. // Photosynth. Res., — 2005. — V.84, -P. 153−159.
  10. Kurisu, G., Zhang, H., Smith, J. L., Cramer, W. A. Structure of the cytochrome b6f complex of oxygenic photosynthesis: tuning the cavity. // Science. 2003. — V.302, — P. 1009−1014.
  11. Lange C., Nett, J. H., Trumpower, B. L., Hunte, C. Specific roles of protein-phospholipid interactions in the yeast cytochrome bci complex structure. // EMBO J. 2001. — V.20, — P. 6591−6600.
  12. Kwa S. L. S., Newell W. R., van Grondelle R., Dekker, J. P. The reaction center of Photsystem II studied with polarized fluorescence spectroscopy. // Biochim. Biophys. Acta. 1992. — V.1099, — P. 193−202.
  13. Peloquin J. M., Britt R. D. EPR/ENDOR characterization of the physical and electronic structure of the OEC Mn cluster. // Biochim. Biophys. Acta. -2001. V.1503, — P. 96−111.
  14. Robblee J. H., Cince R. M., Yachandra V. K. X-ray spectroscopy based structure of the Mn cluster and mechanism of photosynthetic oxygen evolution. // Biochim. Biophys. Acta. 2001. — V.1503, — P. 7−23.
  15. Holzwarth, A. R., Muller, M. G., Gatzen, G., Hucke, M., Griebenow, K. Ultrafast spectroscopy of the primary electron and energy transfer processesin the reaction center of photosystem II. // J. Luminesc. 1994. — V.60 — 61, — P. 497−502.
  16. Konermann L., Gatzen G., Holzwarth, A. R. Primary processes and structure of the Photosystem II reaction center. 5. Modeling of the fluorescence kinetics of the Dl-D2-cyt-6559 complex at 77 K. // J. Phys. Chem. B. -1997.-V. 101, P. 2933−2944.
  17. Schatz G. H., Brock H., Holzwarth A. R. Kinetic and energetic model for the primary processes in photosystem II. // Biophys. J. 1988. — V.54, — P. 397 405.
  18. В.П. Функционирование хинонов у фотосинтезирующих бактерий. Итоги науки и техники (ВИНИТИ). // Серия Биофизика. -1990.-Т. 35.
  19. Wraight С. A. Proton and electron transfer in the acceptor quinone complex of photosynthetic reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. // Front. Biosci. 2004. V.9, -P. 309−337.
  20. Paddock M. L., Feher G., Okamura M. Y. Proton transfer pathways and mechanism in bacterial reaction centers. // FEBS Lett. 2003. — V.555, — P. 45−50.
  21. Rutherford A. W., Faller, P. The heart of photosynthesis in glorious 3D. // Trends Biochem. Sci. 2001. — V.26, — P. 341−344.
  22. Fromme P., Jordan P., Krauss, N. Structure of photosystem I. // Biochim. Biophys. Acta. -2001. -V. 1507, -P. 5−31.
  23. Hunte C., Palsdottir H., Trumpower, B. L. Proton motive pathways and mechanisms in the cytochrome bci complex. // FEBS Lett. 2003. — V.545, — P. 39−46.
  24. Cramer W. A., Zhang H., Yan J., Kurisu G., Smith J. L. Evolution of photosynthesis: Time-independent structure of the cytochrome b6f complex. // Biochemistry. 2004. — V.43, — P. 5921−5929.
  25. Stroebel D., Choquet Y., Popot J. L., Picot D. An atypical haem in the cytochrome b6fcomplex. //Nature.-2003.-V.426, P. 413−418.
  26. Lancaster C. R. Wolinella succinogenes quinokfumarate reductase and its comparison to E. coli succinate: quinone reductase. // FEBS Lett. 2003. -V.555, — P. 21−28.
  27. Cecchini G., Maklashina E., Yankovskaya V., Iverson Т. M., Iwata S. Variation in proton donor/acceptor pathways in succinate: quinone oxidoreductases. // FEBS Lett. 2003. — V.545, — P. 31−38.
  28. Zhu Z., Gunner M.R. Energetics of quinone-dependent electron and proton transfers in Rhodobacter sphaeroides photosynthetic reaction centers. // Biochemistry. 2005. — V.44, — P. 82−96.
  29. Rich P. R., Bendall D. S. A mechanism for the reduction of cytochromes by quinols in solution and its relevance to biological electron transfer reactions. // FEBS Lett. 1979. -V. 105, — P. 189−194.
  30. Diner B.A., De Vitry C., Popot J.L. Quinone exchange in the QA binding site of photosystem II reaction center core preparations isolated from
  31. Chlamydomonas reinhardtii. II Biochim Biophys Acta. 1988. — V.934, — P. 47−54.
  32. Liu B.L., Hoff A.J., Gu L.Q., Li L.B., Zhou P.Z. The relationship between the structure of plastoquinone derivatives and their biological activity in Photosystem II of spinach chloroplasts. // Photosynth Res. 1991. — V.30, -P. 95−106.
  33. Johnson G. N., Rutherford A. W., Krieger A. A change in the midpoint potential of the quinone QA in Photosystem II associated with photoactivation of oxygen evolution. // Biochim. Biophys. Acta. 1995. -V.1229, — P. 202−207.
  34. Ishikita H., Knapp E.-W. Control of quinone redox potentials in photosystem II: Electron transfer and photoprotection. // J. Am. Chem. Soc. 2005. -V.127, — P. 14 714−14 720.
  35. Wraight C.A. Electron acceptors of photosynthetic bacterial reaction centers. Direct observation of oscillatory behaviour suggesting two closely equivalent ubiquinones. // Biochim. Biophys. Acta. 1977. — V.459, — P. 525−531.
  36. Reifarth F., Renger G. Indirect evidence for structural changes coupled with QB" formation in photosystem II. // FEBS Letters. 1998. — V.428, P. 123 126.
  37. Ke B. Photosynthesis: Photobiochemistry and Photobiophysics. Dordrecht: Kluwer Academic Publishers — 2001.
  38. McPherson P. H., Okamura M. Y., Feher G. Electron transfer from the reaction center of Rb. sphaeroides to the quinone pool: Doubly reduced QB leaves the reaction center. I I Biochim. Biophys. Acta. 1990. — V.1016, — P. 289−292.
  39. Hansson O., Wydrzynski T. Current perceptions of Photosystem II. // Photosynth. Res. 1990. -V.23, — P. 131−162.
  40. Shinkarev V.P. Flash-induced oxygen evolution in photosynthesis: simple solution for the extended S-state model that includes misses, double-hits, inactivation, and backward-transitions. // Biophys J. 2005. — V.88, — P. 412−421.
  41. Shinkarev V.P. Ubiquinone (coenzyme Q10) binding sites: Low dielectric constant of the gate prevents the escape of the semiquinone. // FEBS Lett. -2006. V.580, — P. 2534−2539.
  42. Giardi M.T., Marder J.B., Barber J. Herbicide binding to the isolated Photosystem II reaction center. // Biochim. Biophys. Acta. 1988. — V.934, -P. 64−71.
  43. Kurreck J, Garbers A, Parak F, Renger G. (1997) Highly purified D1 /D2/cyt b559 preparations from spinach do not contain the non-heme iron center. FEBS Lett. 403(3):283−286.
  44. Nagatsuka Т., Fukuhara S., Akabori K., Toyoshima Y. Disintegration and reconstitution of Photosystem-II reaction center core complex. II. Possible involvement of low-molecular-mass proteins in the functioning of Qa in the
  45. PS II reaction center. // Biochim. Biophys. Acta. 1991. — V.1057, — P. 223 231.
  46. Shinkarev V.P. Photosystem II: Oxygen evolution and chlorophyll a fluorescence induced by multiple flashes. Chlorophyll fluorescence: a signature of photosynthesis. / Papageorgiou G. and Govindjee (eds), 2004. — Chapter 8, — P. 197−229.
  47. Collins M.D., Jones D. Distribution of isoprenoid quinone structural types in bacteria and their taxonomic implications. // Microbiol. Rev. 1981. — V.45, -P. 316−354.
  48. Tieleman D.P., Marrink S.J., Berendsen, H.J.C. A computer perspective of membranes: molecular dynamics studies of lipid bilayer systems. // Biochim. Biophys. Acta. 1997. — V. 1331, — P. 235−270.
  49. Crofts A. R., Robinson H. H., Snozzi M. Reactions of quinones at catalytic sites- a diffusional role in H-transfer. / Advances in Photosynthesis Research // Sybesma C. (ed.), The Hague: Kluwer 1984. — P. 461−468.
  50. Wraight CA. Electron acceptors of bacterial photosynthetic reaction centers. II. H±binding coupled to secondary electron transfer in the quinone acceptor complex. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. — V.548, — P. 309−327.
  51. Shinkarev V.P., Wraight C.A. Oxygen evoluton in photosynthesis: from unicycle to bicycle. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. — V.90, — P. 18 341 838.
  52. Crofts A.R., Baroli I., Kramer D., Taoka S. Kinetics of electron transfer between QA and QB in wild type and herbicide resistant mutants of
  53. Chlamydomonas reinhardtii. I I Z. Naturforsch. 1993. — V.48c, — P. 259 266.
  54. Crofts A. R., Wraight C. A. The electrochemical domain of photosynthesis. //Biochim. Biophys. Acta. 1983. — V.726, — P. 149−185.
  55. Amesz J., Duysens L.N.M. Electron donors and acceptors in photosynthetic reaction centers. // Photosynth. Research. 1986. — V.10, — P. 337−346.
  56. Diner B.A., Petrouleas V., Wendoloski J.J. The iron-quinone electron-acceptor complex of Photosystem II. // Physiol. Plantarum. 1991. — V.81, -P. 423−436.
  57. Okamura M.Y., Paddock M.L., Graige M.S., Feher G. Proton and electron transfer in bacterial reaction centers. // Biochim. Biophys. Acta. 2000. -V.1458, — P. 148−163.
  58. Wraight C. A. Proton and electron transfer in the acceptor quinone complex of photosynthetic reaction centers from Rhodobacter sphaeroides. II Front. Biosci. 2004. — V.9, — P. 309−337.
  59. Mathis P., Sinning I., Michel H. Kinetics of electron transfer from the primary to the secondary quinone in Rhodopseudomonas viridis. II Biochim. Biophys. Acta. 1992. — V.1098, — P.151−158.
  60. Shuvalov V.A. Time and frequency domain study of different electron transfer processes in bacterial reaction centers. / The photosynthetic reaction center, 2. // Deisenhofer J. and Norris J.R. (eds.), San Diego: Academic Press.- 1993.-P. 89−103.
  61. Reifarth F., Renger, G. Indirect evidence for structural changes coupled with QB. Formation in photosystem II. // FEBS Lett. 1998. — V.428, — P. 123 126.
  62. Graige M. S., Paddock M. L., Bruce J. M., Feher G., Okamura M. Y. Mechanism of proton-coupled electron transfer for quinone (QB) reduction in reaction centers of Rb.sphaeroides. II J. Am. Chem. Soc. 1996. — V. l 18, -P. 9005−9016.
  63. Lavergne J. Mode of action of 3-(3,4-dichlorophenyl)-l, l-dimethylurea. Evidence that the inhibitor competes with plastoquinone for binding to a common site on the acceptor side of Photosystem II. // Biochim. Biophys. Acta. 1982. — V.682, — P. 345−353
  64. Fowler С. F. Proton translocation in chloroplasts and its relationship to electron transport between the photosystems. // Biochim. Biophys. Acta. -1977. V.459, — P. 351−363.
  65. Hope A.B., Matthews D.B. Further studies or proton translocations in chloroplasts after single-turnover flashes. 1. Proton uptake. // Austr. J. Plant. Physiol. 1983, — V. 10, — P. 363−372.
  66. Auslander W., Junge W. The electric generator in the photosynthesis of green plants: II Kinetic correlation between protolytic reactions and redox reactions. // Biochim. Biophys. Acta. 1974. — V.357, — P. 285−298.
  67. Haumann M., Junge W. The rates of proton uptake and electron transfer at the reducing side of Photosystem II in thylakoids. // FEBS Lett. 1994. -347, — P. 45−50.
  68. Diner B. A., Babcock, G. T. Structure, dynamics, and energy conversion efficiency in photosystem II. / Oxygenic Photosynthesis: The Light Reactions // Ort, D. R., and Yocum, C. F. (eds.), Dordrecht: Kluwer, -1996.-P. 213−247.
  69. Rutherford W. Photosystem II, the water-oxidizing enzyme. // Trends Biochemistry. 1989. — V. 14, — P. 227−232.
  70. Deisenhofer J., Epp 0., Miki K., Huber R., Michel H. Structure of the protein subunits in the photosynthetic reaction centre of Rhodopseudomonas viridis at 3 A resolution. // Nature. 1985. — V.318, — P. 618−624.
  71. Hienerwadel R., Berthomieu C. Bicarbonate binding to the non-heme iron of photosystem II investigated by Fourier transform infrared difference spectroscopy and 13C-labeled bicarbonate. // Biochemistry. 1995. — V.34, -P. 16 288−16 297.
  72. Semin B.K., Loviagina E.R., Aleksandrov AY., Kaurov Y.N., Novakova A.A. Effect of formate on Mossbauer parameters of the non-heme iron of PSII particles of cyanobacteria. // FEBS Lett. 1990. — V.270, — P. 184−186.
  73. Noguchi Т., Kurreck J., Inoue Y., Renger G. Comparative FTIR analysis of the microenvironment in cyanide-treated, high pH-treated and iron-depleted photosystem II membrane fragments. // Biochemistry. 1999. — V.38, — P. 4846−4852.
  74. Berthomieu C., Hienerwadel R. Iron coordination in photosystem II: interaction between bicarbonate and the QB pocket studied by FTIR. // Biochemistry. 2001. — V.40, — P. 4044−4052.
  75. Ikegami I., Katoh S. Studies on chlorophyll fluorescence in chloroplasts II. Effect of ferricyanide on the induction of fluorescence in the presence of 3-(3,4-dichloropheny 1)-1,1 -dimethylurea. // Plant. Cell. Physiol. 1973. V.14, -P. 829- 836.
  76. Petrouleas V., Diner B.A. Identification of Q400, a high-potential electron acceptor of photosystem II, with the iron of the quinone-iron acceptor complex. // Biochim. Biophys. Acta. 1986. — V.849, — P. 264−275.
  77. Bogershausen O., Junge W. Rapid proton transfer under flashing light at both functional sides of dark adapted photosystem II core particles. // Biochim. Biophys Acta. 1995. — V.1230, — P. 177−185.
  78. Zimmerman J.-L., Rutherford A.W. Photoreductant-induced oxidation of Fe in the electron-acceptor complex of Photosystem II. // Biochim. Biophys. Acta. 1986. V.851, — P. 416−423.
  79. Vermaas W.F.J., Vass I., Eggers В., Styring S. Mutation of a putative ligand to the non-heme iron in photosystem II. // Bicohim. Biophys. Acta. 1994. -V. 1184,-P. 263−272.
  80. Debus R.J., Feher G., Okamura M.Y. Iron-depleted reaction centers from Rhodopseudomonas sphaeroides R-26.1: characterization and reconstitution with Fe2+, Mn2+, Co2+, Ni2+, Cu2+, and Zn2+. // Biochemistry. 1986. — V.25, — P. 2276−2287.
  81. Gardiner A.T., Zech S.G., MacMillan F., Kass H., Bittl R., Schlodder E., Lendzian F., Lubitz W. Electron paramagnetic resonance studies of zinc-substituted reaction centers from Rhodopseudomonas viridis. II Biochemistry. 1999. V.38, — P. 11 773−11 787.
  82. Van Rensen J.J.S., Xu C., Govindjee. Role of bicarbonate in Photosystem II, the water-plastoquinone oxidoreductase of plant photosynthesis. // Physiol. Plant. 1999. — V.105, — P. 585−592.
  83. Vermaas W.F.J., Rutherford A.W. EPR measurements on the effect of bicarbonate and triazine resistance on the acceptor side of Photosystem II. // FEBS Letters. 1984. — V.175, — P. 243−248.
  84. Bowden S.J., Hallahan B.J., Ruffle S.V., Evans M.C.W., Nugent J.H.A. Preparation and characterization of Photosystem II core particles with and without bound bicarbonate. // Biochim. Biophys. Acta. 1991. — V.1060, — P. 89−96.
  85. Petrouleas V., Deligiannakis Y., Diner B.A. Binding of carboxylate anions at the non-hem Fe (II) of PS И. II. Competition with bicarbonate and effects on the Qa/Qb electron transfer rate. // Biochim. Biophys. Acta. 1994. -V.l 188, — P. 271−277.
  86. Deligiannakis Y., Petrouleas V., Diner B.A. Binding of carboxylate anions at24* 34"the nonheme Fe (II) of Photosystem И. 1. Effects on the QA~ Fe and QAFe
  87. EPR-spectra and the redox properties of the iron. // Biochim. Biophys. Acta. 1994.-V.l 188, — P. 260−270.
  88. Xiong J., Subramaniam S., Govindjee. A knowledge-based three-dimensional model of the Photosystem II reaction center of Chlamydomonas reinhardtii. II Photosynth. Res. 1998. — V.56, — P. 229−254.
  89. Klimov V.V., Allakhverdiyev S.I., Feyziev Y.M., Baranov S.V. Bicarbonate requirement for the donor side of photosystem II. // FEBS Letters. 1995. -V.363,-P. 251−255.
  90. Klimov V.V., Baranov S.V. Bicarbonate requirement for the water-oxidizing complex of photosystem II. // Biochim. Biophys. Acta. 2001. — V. l503, -P. 187−196.
  91. Barry В., Babcock G.T. Tyrosine radicals are involved in the photosynthetic oxygen-evolving system. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1987. — V.84, — P. 7099−7103.
  92. Boska M., Sauer K., Buttner W., Babcock G.T. Similarity of EPR signal II, rise and P-680+ decay kinetics in tris-washed chloroplast photosystem II preparations as a function of pH. // Biochim. Biophys. Acta. 1983. — V.722, -P. 327−330.
  93. Weiss W., Renger G. On the functional connection between the reaction center complex and the water oxidizing enzyme system Y. // Biochim. Biophys. Acta. 1986. — V.850, — P. 173−183.
  94. Renger G., Wolff Ch. The existence of a high photochemical turnover rate at the reaction centers of system II in Tris-washed chloroplasts. // Biochim. Biophys. Acta. 1976. V.423, — P. 610- 614.
  95. Glaser M., Wolff Ch., Renger G. Indirect evidence for a very fast recovery kinetics of chlorophyll-a II in spinach chloroplasts. // Z. Naturforsch. 1976, -V.31,-P. 712−721.
  96. Renger G., Eckert H.J., Weiss W. Studies on the mechanism of photosynthetic oxygen formation. / The oxygen evolving system in photosynthesis. // Inoue Y., Crofts A.R., Murata N., Renger G., Satoh K. (eds.), Japan: Academic Press, 1983. — P. 73- 82.
  97. Christen G., Karge M., Eckert H.-J., Renger G. The role of protonation steps in electron transfer reactions in Tris-treated PS II membrane fragments. // Photosynthetica. 1997. — V.33, — P. 529−539.
  98. Ahlbrink R., Haumann M., Cherepanov D., Bogershausen D., Mulkidjanian 0., Junge W. Function of tyrozine Z in water oxidation by Photosystem II: electrostatical promotor instead of hydrogen abstractor. // Biochemistry. -1998. V.37, — P. 1131−1142.
  99. Reinman S., Mathis P. Influence of temperature on photosystem II electron transfer reactions. // Biochim. Biophys. Acta. 1981. — V.635, — P. 249 258.
  100. Tommos С., Babcock G.T. Proton and hydrogen currents in photosynthetic water oxidation. // Biochim. Biophys. Acta. 2000, — V.1458, — P. 199−219.
  101. Schlodder E., Brettel K., Witt H.T. Relation between microsecond reduction kinetics of photooxidized chlorophyll a (P-680) and photosynthetic water oxidation Biochim. // Biophys. Acta. 1985. — V.808, — P. 123−131.
  102. Schilstra M.J., Rappaport F., Nugent J.H.A., Barnett C.J., Klug D.R. Proton/hydrogen transfer affects the S-state-dependent microsecond phases of P680+ reduction during water splitting. // Biochemistry. 1998. — V.37, -P. 3974−3981.
  103. Кок В., Forbuch В., McGloin M. Cooperation of charges in photosynthetic O2 evolution. A linear four step mechanism. // Photochem. Photobiol. -1970.-V.il,-P. 457−475.
  104. В., Schlodder E., Dekker J.P., Witt H.T. 02 evolution and Chl"+ (P680+) nanosecond reduction kinetics in single flashes as a function of pH. // Biochim. Biophys. Acta. 1989. — V.974, — P. 36−43.
  105. Conjeaud H., Mathis P. The effects of pH on the reductions kinetics of P68o in Tris-treated chloroplasts. // Biochim. Biophys. Acta. 1980. — V.590, — P. 353−359.
  106. Ahlbrink R., Haumann M., Cherepanov D., Bogershausen 0., Mulkidjanian A., Junge W. Function of tyrosine Z in water oxidation by photosystem II: electrostatical promotor instead of hydrogen abstractor. // Biochemistry. -1998.-V.37.-P. 1131−1142.
  107. Hays A.M., Vassiliev I. R, Golbeck J.H., Debus R.J. Role of Dl-Hisl90 in the proton-coupled oxidation of tyrosine Yz in manganese-depleted photosystem II. //Biochemistiy. 1999. — V.38, — P. l 1851−11 865.
  108. Eckert H.-J., Renger G. Temperature dependence of P680+ reduction in O2-evolving PS II membrane fragments at different redox states Si of the water oxidizing system. // FEBS Lett. 1988. — V.236, — P. 425−431.
  109. Reinman S., Mathis P. Influence of temperature on photosystem II electron transfer reactions. // Biochim. Biophys. Acta. 1981. — V.635, — P. 249−258.
  110. B.B., Аллахвердиев С. И., Деметр С., Красновский А. А. Фотовосстановление феофитина в фотосистеме 2 из хлоропластов в зависимости от редокс-потенцала среды. // ДАН СССР 1979. — Т. 249, — С. 227−230.
  111. Vass I., Styring S. pH-dependent charge equilibria between tyrosine-D and the S states in photosystem II. Estimation of relative midpoint redox potentials. // Biochemistiy. 1991. — V.30, — P. 830−839.
  112. Krishtalik L.I. Energetics of multielectron reactions. Photosynthetic oxygen evolution. // Biochim. Biophys. Acta. 1986. — V.849, — P. 162−171.
  113. Buser C.A., Thompson L.K., Diner B.A., Brudvig G.W. Electron-transfer reactions in manganese-depleted photosystem II. // Biochemistry. 1990. -V.29, — P. 8977−8985.
  114. Babcock G.T., Sauer K. The rapid component of electron paramagnetic resonance signal II: a candidate for the physiological donor to photosystem II in spinach chloroplasts. // Biochim. Biophys. Acta. 1975. — V.376, — P. 329−344.
  115. Tommos C., McCracken J., Styring S., Babcock G.T. Stepwise disintegration of the photosynthetic oxygen evolving complex. // J. Am. Chem. Soc. 1998. — V.120, — P. 10 441−10 452.
  116. Ananyev G.M., Dismukes G.C. High-resolution kinetic studies of the reassembly of the tetra-manganese cluster of photosynthetic water oxidation: proton equilibrium, cations, and electrostatics. // Biochemistry. 1996. -V.35, — P. 14 608−14 617.
  117. Saygin O., Gerken S., Meyer В., Witt H.T. Total recovery of O2 evolution and nanosecond reduction kinetics of chlorophyll-a. // Photosynth. Res. -1986. -V.9, — P. 71−78.
  118. Boussac A., Setif P., Rutherford A.W. Inhibition of tyrosine Z photooxidation after formation of the S3 state in Ca (2+)-depleted and Cl (-)-depleted photosystem II. // Biochemistry. 1992. — V.31, — P. 1224−1234.
  119. Joliot P. Kinetic studies of photosystem II in photosynthesis. // Photochem. Photobiol. 1968. — V.8, — P. 451−463.
  120. Haumann M., Liebisch P., Muller C., Barra M., Grabolle M., Dau H. Photosynthetic O2 formation tracked by time-resolved x-ray experiments. // Science, 2005. — V.310, — P. 1019−1021.
  121. Clausen J., Junge W. Detection of an intermediate of photosynthetic water oxidation. // Nature (London), 2004. — V.430, — P. 480−483.
  122. Junge W., Clausen J. Photosynthetic oxygen production. // Science. 2006. -V.312,-P. 1470−1472.
  123. McEvoy J.P., Brudvig G.W. Water-splitting chemistry of photosystem II. // Chemical Reviews. 2006. — V.106, — P. 4455−4483.
  124. Rappaport F., Lavergne J. Charge recombination and proton transfer in manganese-depleted photosystem II. // Biochemistry. 1997. — V.36, — P. 15 294−15 302.
  125. Rappaport F., Lavergne J. Coupling of electron and proton transfer in the photosynthetic water oxidase. // Biochim. Biophys. Acta. 2001. — V. l503, — P. 246−259.
  126. Schlodder E., Witt H. T. Stoichiometry of proton release from the catalytic center in photosynthetic water oxidation. Reexamination by a glass electrode study at pH 5.5−7.2. // J. Biol. Chem. 1999. — V.274, — P. 30 387−30 392.
  127. Mitchell P. Chemiosmotic coupling in oxidative and photosynthetic phosphorylation. // Biol. Rev. Camb. Philos. Soc. 1966. — V.41, — P. 445 502.
  128. Junge W., Witt H.T. On the ion transport system of photosyntrhesis. Investigations on a molecular level. // Z. Naturforsch. 1968. — V.222, — P. 244−254.
  129. Bulychev A.A., Andrianov V.K., Kurella G.A., Litvin F.F. Micro-electrode measurements of the transmembrane potential of chloroplasts and its photoinduced changes. //Nature. 1972. — V.236, — P. 175−177.
  130. C.F., Кок B. Direct observation of a light-induced electric field in chloroplasts. // Biochim. Biophys. Acta. 1974. — V.357, — P. 308−318.
  131. Schuurmans J.J., Casey R.P., Kraayenhof R. Transmembrane electrical potential formation in spinach chloroplasts. Investigation using rapidly-responding extrinsic probe. // FEBS Letters. 1978. — V.94, — P. 405−409.
  132. А.Ю., Чаморовский С. К., Мамедов М. Д. Электрогенные реакции в комплексах фотосистемы I. // Биофизика. 2004. — Т.49, — Р. 227−238.
  133. Cruz JA, Sacksteder СА, Kanazawa A., Kramer DM. (2001) Contribution of electric field (Ay) to steady-state transthylakoid proton motive force ipmf) in vitro and in vivo. Control of pmf parsing Ay and ApH by ionic strength. Biochemistry, 40, 1226−1237.
  134. А.Б. Биофизика. M.: Книжный дом «Университет», — 2000.
  135. А.Б., Кренделева Т. Е. Регуляция первичных процессов фотосинтеза. // Успехи биологической химии. 2003. — Т.43, — Р. 225 266.
  136. Grooth B.G.D., van Gorkom H.J. External electric field effects on prompt and delayed fluorescence in chloroplasts. // Biochim. Biophys. Acta. 1981. — V.635, — P. 445−456.
  137. Witt H.T. Energy conversion in the functional membrane of photosynthesis. Analysis by light pulse and electric pulse methods. The central role of the electric field. // Biochim. Biophys. Acta. 1979. — V.505, — P. 355−427.
  138. Bulychev A.A., Andrianov V.K., Kurella G.A., Litvin F.F. Photoinduction kinetics of electrical potential in a single chloroplast as studied with microelectrode technique. // Biochim. Biophys. Acta. 1976. — V.430, — P. 336−351.
  139. Trissl H.-W., Leibl W. Primary charge separation in photosystem II involves two electrogenic steps. // FEBS Letters. 1989. — V.244, — P. 85−88.
  140. Pokorny A., Wulf K., Trissl H.W. An electrogenic reaction associated with the re-reduction of P680 by Tyr Z in photosystem II. // Biochim. Biophys. Acta. 1994. — V. l 184, — P. 65−70.
  141. М.Д., Ловягина Е. Р., Верховский М. И., Семенов А. Ю., Черепенов Д. Ю., Шинкарев В. П. Генерация разности электрических потенциалов фотосистемой II термофильных цианобактерий. // Биохимия. 1994. — Т.59, — С.916−922.
  142. Haumann М., Mulkidjanian A.Ya., Junge W. Electrogenicity of electron and proton transfer at the oxidizing side of photosystem II. // Biochemistry. -1997. V.36, — P. 9304−9315.
  143. М.Д., Бешта О., Туровская К. Н., Мамедова А. А., Неверов К. В., Самуилов В. Д., Семенов А. Ю. Фотоэлектрические ответы кислород-выделящих комплексов фотосистемы II. // Биохимия. 1999. — Т.64, — С.606−611.
  144. Hook F., Brzezinki P. Light-induced voltage changes associated with electron and proton transfer in photosystem II core complexes reconstituted in phospholipid monolayers. // Biophys. J. 1994. — V.66, — P. 2066−2072.
  145. Mamedov M.D., Beshta O.E., Samuilov V.D., Semenov A.Yu. Electrogenicity at the secondary quinone acceptor site of cyanobacterial photosystem II. // FEBS Letters. 1994. — V.350, — P. 96−98.
  146. Arnon D.I. Copper enzymes in isolated chloroplasts Polyphenoloxidase in Beta vulgaris. II Plant Physiol. — 1949. — V.24, — P. 1−15.
  147. Provencher S.W. A Fourier method for the analysis of experimental decay curves. // Biophys. J. 1976. — V. 16, — P. 27−41.
  148. Kalaidzidis Ya.L., Gavrilov A.V., Zaitsev P.V., Kalaidzidis A.L., Korolev, E.V. PLUK-An Environment for Software Development. // Programming and Computer Software. 1997 — V.23, — P. 206−212.
  149. Bogershausen, O., and Junge, W. Rapid proton transfer under flashing light at both functional sides of dark-adapted Photosystem II particles. // Biochim. Biophys. Acta. 1995. — V.1230, — P. 177−185.
  150. Murata N., Mohanty P. S., Hayashi H., Papageorgiou G.G. Glycinebetaine stabilizes the association the extrinsic proteins with the photosynthetic oxygen-evolving complex. // FEBS Letters. 1992. — V.296, — P. 187−189.
  151. Deshnium P., Los D.A., Hayashi H., Mustardy L., Murata N. Transformation of Synechococcus with a gene for choline oxidase enhances tolerance to salt stress. // Plant Mol. Biol. 1995. — V.29, — P. 897−907.
  152. Mamedov M.D., Beshta O.E., Shutilova N.I., Semenov A.Yu., Samuilov V.D. Photoelectric response generated under non-heme iron reduction on the photosystem II acceptor side. // Biochemistry (Moscow). 2000. — V.65, — P. 728−731.
  153. Rappaport F, Guergova-Kuras M., Nixon P.J., Diner BA., Lavergne J. Kinetics and pathways of charge recombination in photosystem II. // Biochemistry. 2002. — V.41, — P. 8518−8527.
  154. Semenov A.Yu. Electrogenic reactions in photosynthetic reaction centres of purple bacteria. // Sov. Sci. Rev. D. Physicochem. Biol. 2001. — V. l0, — P. 1−43.
  155. Ghanotakis, D.F., Demetriou, D.M., Yocum, C.F. Isolation and characterization of an oxygen-evolving Photosystem II reaction center corepreparation and a 28 kDa Chl-a-binding protein. // Biochim. Biophys. Acta. 1987. — V.891, — P. 15−26.
  156. Rich P.R., Harper R. Partition coefficients of quinones and hydroquinones and their relation to biochemical reactivity. // FEBS Letters. 1990. -V.269, — P. 139−144.
  157. Xiong J., Subramaniam S., Govindjee Modeling of the D1/D2 proteins and cofactors of the photosystem II reaction center: Implications for herbicide and bicarbonate binding. // Protein Sci. 1996. — V.5, — P. 2054−2073.
  158. Renger G. Mechanistic aspects of photosynthetic water cleavage. Photosynthetica. 1987. — V.21, — P. 203−224.
  159. Wraight C.A. Modulation of herbicide-binding by the redox state of Q400, an endogenous component of photosystem II. // Biochim. Biophys. Acta. -1985. V.809, — P. 320−330.
  160. Maroti P., Wraight C.A. Kinetics of H* ion binding by the P+QA" state of biochemical photosynthetic reaction centers: rate limitation within the protein. // Biophys. J. 1997. — V.73, — P. 367−381.
  161. Siletsky S.A., Pawate A.S., Weiss K., Gennis R.B., Konstantinov A.A. Transmembrane charge separation during the feriyloxo oxidized transition in a nonpumping mutant of cytochrome с oxidase. // J. Biol. Chem. 2004. -V.279, — P. 52 558−52 565.
  162. DeCoursey Т.Е., Cherny V.V. Deuterium isotope effects on permeation and gating of proton channels in rat alveolar epithelium. J. Gen. Physiol. 1997. -V.l 09, — P. 41534.
  163. Kirsch J.F. Secondary kinetic isotope effects. / Isotope effects on enzyme-catalyzed reactions. // Cleland W.W., O’Leary M.H., Northrop D.B. (eds), Baltimore: University Park Press, 1977. — P. 100−121.
  164. Tittor J., Soell C., Oesterhelt D., Butt H.-J., Bamberg E. A defective proton pump, point-mutated bacteriorhodopsin Asp96 —" Asn is fully reactivated by azide. // EMBO J. 1989. — V.8, — P. 3477−3482.
  165. Delrieu M.J. A two-electron reaction at the catalytic site of water oxidation in manganese photosystem II vesicles in the presence of an electron donor.
  166. Coupled electron and proton transfer processes. // Biochim. Biophys. Acta. -1995.-V.1231,-P. 47−57.
  167. Chroni S., Ghanotakis D.F. Accessibility of tyrosine Yz to exogenousл. reductants and Mn in various photosystem II preparations. // Biochim. Biophys. Acta. 2001. — V.1504, -P. 432−437.
  168. Misran M., Matthews D., Valente P., Hope, A. Photochemical electron transfer between methylene blue and quinones. // Aust. J. Chem. 1994. -V.47, — P. 209−216.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?