Перекисная модификация гемоглобина и нарушение свойств мембран эритроцитов
Научная новизна полученных результатов заключается в обосновании и разработке концепции о том, что превращение гемоглобина в метгемоглобин может происходить по механизму цепного перекисного Н202-индуцируемого процесса, а метгемоглобинообразование в эритроцитах вызывает их повреждение или нарушение функциональных свойств. При обосновании данной концепции открыто явление протекания цепного… Читать ещё >
Содержание
- ПЕРЕЧЕНЬ УСЛОВНЫХ ОБОЗНАЧЕНИЙ
- ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА РАБОТЫ
- ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- ГЛАВА 1. , ЭРИТРОЦИТЫ: СТРУКТУРНО — ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА
- 1. 1. Эритроциты — клетки, которые наиболее подвержены поражению активными формами кислорода
- 1. 1. 1. Окислительная деструкция гемоглобина — как возможное ключевое звено гемолиза эритроцитов в условиях in vivo
- 1. 2. Представления об основных механизмах окисления гемоглобина под действием различных факторов
- 1. 2. 1. Краткие сведения о строении гемоглобина и механизме его функционирования
- 1. 2. 2. Активные формы кислорода — ключевое звено окислительной деструкции гемоглобина в аэробных условиях
- 1. 3. Антиокислительные системы эритроцитов
- 1. 3. 1. Ферментные антиоксиданты
- 1. 3. 1. 1. Глутатионпероксидаза и глутатионредуктаза. Методы определения функциональной активности глутатионпероксидазы
- 1. 3. 1. 2. Каталаза: локализация, структура, механизм действия. Методы исследования функциональной эффективности каталазы
- 1. 3. 1. 3. Супероксиддисмутаза: локализация, структура, механизм действия. Методики определения функциональной эффективности СОД
- 1. 3. 1. 4. Метгемоглобин как пероксидаза
- 1. 3. 2. Неферментативные антиоксиданты. Аскорбат
- 1. 3. 2. 1. Общефизиологическое значение
- 1. 3. 2. 2. Роль аскорбата в эритроцитах
- 1. 3. 2. 3. Окислительно-восстановительные свойства аскорбата
- 1. 3. 2. 4. Метаболизм аскорбата
- 1. 3. 2. 5. Аскорбат как пероксидазный субстрат
- 1. 3. 1. Ферментные антиоксиданты
- 1. 1. Эритроциты — клетки, которые наиболее подвержены поражению активными формами кислорода
- 2. 1. Роль аскорбата в организме. Современный взгляд на его физиологическое действие и метаболизм в организме
- 2. 2. Поступление аскорбата в организм человека. Всасывание в же луд очно кишечном тракте
- 2. 3. Транспорт аскорбата к органам и тканям
- 2. 3. 1. Роль аскорбата в плазме
- 2. 3. 2. Усвоение окисленной и восстановленной формы аскорбата из кровяного русла клетками органов и тканей
- 2. 3. 2. 1. Различие в проницаемости биомембран для окисленной и восстановленной формы аскорбата. Гипотезы
- 2. 3. 2. 2. Восстановление дегидроаскорбата в клетках высших организмов. Физиологическая значимость процесса
- 2. 3. 2. 3. Различие в усвоении окисленной и восстановленной форм аскорбата тканями синтезирующих и несинтезирующих аскорбат животных
- 2. 3. 3. Метаболизм аскорбата в организме
- 2. 3. 3. 1. Факторы, оказывающие влияние на усвоение аскорбата клетками и время жизни его в организме
- 2. 3. 3. 2. Закономерности выведения аскорбата и его метаболитов из организма
- 2. 3. 3. 3. Цинга: Клинические проявления. Предполагаемый патогенез
- 2. 3. 3. 4. Роль крови, в частности эритроцитов, в поддержании целостности пула аскорбата
- 4. 1. Препаративные методы
- 4. 1. 1. Приготовление растворов и сред
- 4. 1. 2. Методика выделения эритроцитов
- 4. 1. 3. Получение чистого гемоглобина
- 4. 2. Аналитические методы
- 4. 2. 1. Перманганатометрический метод определения концентрации Н2О
- 4. 2. 2. Методика облучения ультрафиолетовым светом. Облучение биообъектов светом видимого диапазона
- 4. 2. 3. Методика проведения экспериментов в анаэробной среде
- 4. 2. 4. Метод динамической калориметрии
- 4. 2. 5. Спектрофотометрические исследования
- 4. 2. 5. 1. Спектрофотометрические исследования окисления гемоглобина
- 4. 2. 5. 2. Динамическая спектрофотометрия
- 4. 2. 5. 3. Спектрофотометрические исследования окисления аскорбата
- 4. 2. 6. Определение концентраций закисного и окисного железа
- 4. 2. 7. Флуориметрические измерения
- 4. 2. 8. Хемилюминесцентные исследования
- 4. 2. 9. Метод электронного парамагнитного реяяшя Регистрация спектров ЭПР
- 4. 2. 10. Метод электрической импедансометрии
- 4. 2. 11. Метод электронной сканирующей микроскопии
- 4. 3. Статистическая обработка данных
- 5. 1. Цепной перекисный механизм окисления гемоглобина (ЦПОГ)
- 5. 1. 1. Феномен цепного перекисного окисления гемоглобина, его механизм
- 5. 1. 2. Применение ЦПОГ в аналитических целях
- 5. 2. Источники и метаболизм перекиси водорода в эритроцитах
- 5. 2. 1. Тепловые эффекты при разложении перекиси водорода в различных путях ее деструкции
- 5. 2. 1. 1. Каталазный путь деструкции перекиси водорода
- 5. 2. 1. 2. Пероксидазный путь деструкции перекиси водорода
- 5. 2. 1. 3. Деструкция перекиси водорода по Фентоновскому пути
- 5. 2. 2. Главный метаболический путь деструкции перекиси водорода в эритроцитах
- 5. 2. 3. Источникиобразования перекиси водорода
- 5. 2. 1. Тепловые эффекты при разложении перекиси водорода в различных путях ее деструкции
- 6. 1. Механизм метгемоглобинообразования в эритроцитах при действии нитрит ионов
- 6. 2. Метгемоглобинообразование, индуцированное гидроксиламином
- 6. 3. Фототетрациклиновая индукция метгемоглобинообразования в эритроцитах
- 7. 1. Осмоустойчивость эритроцитов как параметр механической прочности их мембран
- 7. 1. 1. Механические напряжения в мембранах сферических клеток
- 7. 1. 2. Изменение размеров эритроцитов при набухании в гипоосмотических средах
- 7. 2. Влияние условий среды, затрагивающей состояние гемоглобина в эритроцитах, на механическую прочность их мембран
- 08. Б О — окисленный глугатион
6-ФГ — 6-фосфоглюконат Г-б-Ф — гтокозо-6-фосфат ф-6-Ф — фруктозо-6-фосфат ФДФ — фруктозо-1,6-дифосфат ГАФ — глицеральдегидфосфат ДАФ — диоксиацетонфосфат ГА — глицеральдегид ДА — диоксиацетон 1,3 ДФГ — 1,3-дифосфоглицерат 2,3 ДФГ — 2,3-дифосфоглицерат ФЕП — фосфоенолпируват GSH — глутатион восстановленный GSSG—глутатион окисленный АТР — аденозинтрифосфат ADP — аденозиндифосфат AMP — аденозинмонофосфат
NAD+ — никотинамид адеи индинуклеотид окисленный NAD-H— никотинамид адениндинуклеотид восстановленный NADP+ — никотинамид адениндинуклеотидфосфат окисленный NADP-H—никотинамид адениндинуклеотидфосфат восстановленный
Список литературы
- Андреюк Г. М., Киселев П. А. Инициирование перекисного окисления липидов в результате превращения гемоглобина в гемихром под действием свободных жирных кислот // Биохимия, — 1988, — Т.53, № 6, — С. 1017−1024.
- Артемчик В.Д., Кучеренко В. П., Метелица Д. И. Пероксидазная активность сукцинилированной каталазы //Биохимия.- 1985,-Т.50, № 7,-С. 1183−1188.
- Артемчик В.Д., Кучеренко В. П., Метелица Д. И. Пероксидазная активность каталазы по отношению к ароматическим аминам // Биохимия, — 1985, — Т.50, № 5. С. 826−832.
- Аджимолаев Т.А. Биологические мембраны и мембрано-активные соединения,— Ташкент.: 1985, — С. 144−146.
- Абрамов М.Г. Гематологический атлас,— М.:1979, — 280с.
- Альберт А. Избирательная токсичность т.2.- М.: Медицина, 1989, — С. 187 188.
- Бабиджаев М.А., Деев А. И., Владимиров Ю. А., Деева И. Б. Разложение Н202 катарактальными хрусталиками человека // Бюлл. Экспер. Биол. Мед.-1986, — Т. СП, № 8,-С. 158−160.
- Бойтлер Э. Нарушения метаболизма эритроцитов и гемолитическая анемия. -М: Медицина, 1981, — 255 с.
- Владимиров Ю.А., Арчаков А. И. Перекисное окисление липидов в биологических мембранах,— М.: Наука, 1972.- 252с.
- Гитинов Г. Г., Вильявин Г. Д., Маршак А. М. Тетрациклиновая флуоресценция в диагностике рака желудка // Хирургия.- 1972.- № 5. С. 44−49.
- Грубан 3., Рехцигл М. Микротельца и родственные им структуры. Морфология, биохимия, физиология. Перевод Цоглиной И. В. Ред. Залкинд С .Я. М.: Мир, 1972, — 310с.
- Зубкова С.М., Бах А.Н. Количественное определение активности каталазы крови. В кн."Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии" Ред. Березов Т.Т.- М.: Медицина, 1976.- С.81−83.
- Зенгбуш П. Молекулярная и клеточная биология,— М.: Мир, 1982, т. 2.-267с.
- Ивенс И., Скейлан Р. Механика и термодинамика биологических мембран,-М.: Мир, 1982,-213с.
- Иост X. Физиология клетки.// М., Медицина, 1975.-345с.
- Каган В.Е., Монович О., Рибаров С. Р. Индукция перекисного окисления липидов в эритроцитах в ходе окисления холестерина, катализируемого холестериноксидазой // Бюлл. Экспер. Биол. Мед.-1985, — Т. 100, № 8, — С. 179−181.
- Кантор Ч., Шиммел П. Р. Биофизическая химия. Пер. с анг.- М.:1985, Т.З.111с.
- Качанова Ж.П. Взаимодействие супероксидного радикала с кислотами в водных растворах // Журнал физической химии, — 1987, — Т.61, № 7, — С. 1837−1843.295
- Козлов А.Б., Егоров Д. Ю., Владимиров Ю. А., Азизова O.A. Образование комплексов железа с аскорбиновой кислотой в физиологических условиях in vitro и в ткани in vivo/ //Биофизика.-1990, — Т.35, С.513−516.
- Ламри Р., Билтонен Р. Структура и стабильность биологических макромолекул,-М.: 1973, — 127с.
- Ленинджер А. Биохимия,— М.: Мир, 1974, — 958с.
- Левин С.В. Структурные изменения клеточных мембран,— Л.: 1967, — С. IS1. SO.
- Малер Г., Кордес Ю. Основы биологической химии. М.:Мир, 1970, — 567с.
- Мищенко К.П., Роевдель A.A. Краткий справочник физико-химических величин,-Л.: Химия, 1974.
- Маркин B.C. Организация мембран в плоскости слоя и форма клеток. Статистический подход // Биофизика, — 1980, — Т. 25, № 5- С. 941−946.
- Маркин B.C. Организация мембран в плоскости слоя и форма клеток. Биологические следствия теории // Биофизика, — 1981, — Т.26, № 1- С. 158−163.
- Матюшин А.И., Петренко Ю. М. Водорастворимая форма эстрадиола, обладающая эстрогенной и кардиотропной активностью // Бюлл. экспер. биол. медицины.- 1995.-Т. 119,№ 1.-С. 51−53.
- Навашин С.С., Сазыкин Ю. О. Фундаментальные основы создания новых антибиотиков // Антибиотики и химиотерапия,-1992, — N 4, — С.5−11.
- Пеленицын А.Б., Рощупкин Д. И., Владимиров Ю. А. Действие ультрафиолетового света на эритроциты // Биологическое действие ультрафиолетового излучения / М., 1975, — С.73−76.
- Петренко Ю.М. Новый взгляд на механизм действия антибиотиков тетрациклинового ряда. Тетрациклины как компонент радикал-генерирующей системы// Антибиотики и химиотерапия, — 1994, — Т. 39, № 7.-С. 10−14.
- Петренко Ю.М., Ананьев В. А., Константинова Л. А., Владимиров Ю. А. Сдвиги антиоксидантной активности в мембранных структурах клеток, зараженных вирусом // Вопросы вирусол, — 1985, — № 6, — С. 34−39.
- Петренко Ю.М., Ананьев В. А., Константинова Л. А., Владимиров Ю. А. Влияние антиоксидантов на процесс инфицирования клеток HeLa в культуре // Вопросы вирусол, — 1986, — № 2, — С. 18−24.
- Петренко Ю.М., Владимиров Ю. А. Роль поверхностных зарядов в поддержании осмотической резистентности эритроцитов // Гематол. и трансфузиол,-1987.-№ 10.-С. 15−20.296
- Петренко Ю.М., Владимиров Ю. А. Изменение размеров эритроцитов при набухании в гипоосмотических средах // Биофизика.- 1987, — Т. 32, № З.-С. 448−453.
- Петренко Ю.М., Владимиров Ю. А. Агрегация гемоглобина в эритроцитах как фактор нарушения их структурно-функциональной целостности // Гематол. и трансфузиол, — 1987, — № 10, — С. 54−61.
- Петренко Ю.М., Владимиров Ю. А. Механические напряжения в мембранах сферических клеток // Биофизика, — 1990, — Т. 35, № 6, — С. 28−32.
- Петренко Ю.М., Владимиров Ю. А. Определение механизма действия антиоксидантов в липидных системах по параметрам хемилюминесценции в присутствии закисного железа // Биофизика.-1976.-Т. 21, № 3.-С. 3−7.
- Петренко Ю.М., Владимиров Ю. А. К вопросу об антиоксидантной активности в мембранных структурах клеток кишечника человека и животных // Биофизика, — 1984, — Т. 34, № 3.- С. 17−24.
- Петренко Ю.М., Владимиров Ю. А. Новое свойство аспирина и других салицилатов. Их способность к генерации радикалов за счет хелатирующе -окисляющего действия на катионы железа // Эксперим. и клинич. фармакология. -1998, — 1. 61, № 1, — С. 44−50.
- Петренко Ю.М., Матюшин А. И., Титов В. Ю. Окислительная деструкция эстрадиола под действием перекиси водорода, катализируемая пероксидазой хрена и метгемоглобином // Биофизика.- 1999.- Т. 44, — Вып. 2, — С. 236 243
- Петренко Ю.М., Титов В. Ю. Калориметрический метод определения эффективности функционирования каталазы в биообъектах // Вопросы мед. химии.-1989,-Т. 35, № 6,-С. 143−148.
- Петренко Ю.М., Матюшин А. И., Титов В. Ю. Новый взгляд на биотрансформацию эстрадиола в организме. Метаболизм эстрадиола в эритроцитах путем пероксидазной реакции // Эсперим. клин. фармакол.-1994, — Т. 57, № 4, — С. 4549.
- Петренко Ю.М., Рощупкин Д. И., Владимиров Ю. А. Кинетика взаимодействия закисного железа с окисленными липидами и возможность хемилюминесцентного определения гидроперекисей // Биофизика, — 1975, — Т. 20, № З.-С. 4−8.297
- Петренко Ю.М., Титов В. Ю., Владимиров Ю. А. Метаболические превращения антибиотиков тетрациклинового ряда в пероксидазных реакциях // Антибиотики и химиотерапия, — 1994, — Т. 39, № 11, — С. 3−10.
- Петренко Ю.М., Титов В. Ю., Владимиров Ю. А. Генерация активных форм кислорода антибиотиками тетрациклинового ряда при катализируемом ими окислении закисного железа // Антибиотики и химиотерапия, — 1995, — Т. 40, № 2, — С. 38.
- Петренко Ю.М., Титов В. Ю., Петров В. А., Владимиров Ю. А. Механизм окисления оксигемоглобина, индуцированного перекисью водорода // Бюлл. экспер. биол. медицины, — 1989, — № 7, — С. 46−49.
- Петренко Ю.М., Титов В. Ю., Владимиров Ю. А. Свойство тетраци клинов вызывать метгемоглобинообразование в эритроцитах и инактивировать каталазу под действием излучения видимого диапазона // Антибиотики и химиотерапия, — 1995, — Т. 40, № 6,-С. 10−18.
- Петренко Ю.М., Титов В. Ю., Владимиров Ю. А. Метаболиты тетрациклина, полученные при его облучении видимым светом или пероксидазном окислении. Их токсические свойства в отношении гемоглобина // Антибиотики и химиотерапия.-1995.-Т. 40, № 7,-С. 43−50
- Петренко Ю.М., Зайферт М., Владимиров Ю. А. Сдвиги ионизационного равновесия суспензии эритроцитов при тепловом воздействии. Факторы, обуславливающие их появление // Гематол. и трансфузиол.-1985, — № 4, — С. 36−42.
- Петренко Ю.М., Цибулевский А. Ю., Титов В. Ю. Изменение некоторых свойств тонкой кишки при ваготомии // Патол. физиол. и экспер. терапия.- 1992, — Т. 35, — Вып. 3, — С. 44−46.
- Петренко Ю.М., Титов В. Ю., Петров В. А. Калориметрическое исследование окисления аскорбиновой кислоты пероксидазой хрена // Биофизика. -1992.-Т. 35.-Вып. 1.-С. 37−41.
- Петренко Ю.М. О возможности повреждений клеток при энергетических перегрузках// Биофизика, — 1981, — Т.26, — Вып.1, — С. 151−152.
- Путвинский A.B., Попов С. А., Пучкова Т. В. Электрический пробой мембран эритроцитов за счет диффузионной разности потенциалов // Биофизика, — 1983, — Т.28, № 3, — С.505−506.
- Рыскулова С.Т., Верболович В. П., Петренко Е. П., Цветкова Т. В., Балахчи Т. А. Системы антирадикальной защиты плазматических мембран в облученном организме // Радиобиология, — 1983, — Т.23, № 5, С.648−650.
- Саундерс Б.К. В сб. Неорганическая биохимия. Ред. Г. Эйхгорн. Перевод Левитина И. Я., Ред. Вольпин М. Е., Яцимирский К.Б.- М.: Мир, 1978, — Т.2.-С.434−470.
- Скорчеллети В.В. Теоретическая электрохимия, — JL: Химия, 1974, — 304с.
- Сидоренко С. В. Теоретические и практические аспекты проблемы антибиотикорезистентности // Антибиотики и химиотерапия, — 1992, — Т.37, № 9,-С.44−51.
- Смолин Ю.Н., Сарбаш В. И., Команов А. В., Рымарчук В. И. Влияние ионной силы среды на осмотические свойства эритроцитов // Биофизика, — 1980, — Т.25, вып.2,-С.343−344.
- Сороковой В.П., Петренко Ю. М., Владимиров ЮА. Гидролиз фосфолипидов и индуцированная закисным железом хемилюминесценция митохондрий печени крыс в ходе переживания // Бюлл. экспер. биол. медицины,-1983,-№ 12,-С. 113−116.
- Тимошенко С.П., Гудьер Дж. Теория упругости,— М.: Наука, 1979- 397с.
- Титов В.Ю., Марголина A.A., Петренко Ю. М. Ингибирование нитритами каталазы важный элемент их токсичности. Возможностьиспользования каталазы как детектора на нитриты // Агрохимич. вестник.- 1997, — № 1, — С. 8−12.
- Титов В.Ю., Петренко Ю. М., Владимиров Ю. А. Изучение реакции каталазы с перекисью водорода калориметрическим методом // Биофизика, — 1988, — Т. 33, № 1,-С. 162−165.
- Титов В. Ю, Петренко Ю. М. Нитрит-индуцированная метгемоглобинемия: механизм развития, пути предотвращения и профилактики // II Съезд биофизиков России: Тез. докл., Москва., 23−27 августа 1999 г. / РАН, МГУ, — Москва., 1999, — Т.1.-С. 79−81.
- Титов В. Ю, Петренко Ю. М., Марголина А. А. Взаимодействие нитритов с антиокислительными ферментами важнейший элемент их токсичности. Физиологические механизмы защиты // Сельскохоз. биология, — 1999, — № 6, — С. 1022.
- Титов В.Ю., Петренко Ю. М., Петров В. А., Владимиров Ю. А. Механизм окисления оксигемоглобина, индуцированного перекисью водорода // Бюлл. экспер. биол. медицины, — 1991, — Т. 112, № 7, — С. 46−50.
- Титов В.Ю., Петренко Ю. М., Петров В. А. Калориметрическое исследование окисления аскорбиновой кислоты пероксидазой хрена // Биофизика.-1992.-Т. 37, № 1.-С. 17−23.
- Титов В.Ю., Петренко Ю. М., Петров В. А., Владимиров Ю. А. Механизм окисления оксигемоглобина, индуцированного перекисью водорода // Бюлл. экспер. биол. медицины.- 1991.- Т. 112, № 7, — С. 46−50.
- Титов В. К)., Марголина А. А., Петренко Ю. М. Ингибирование каталазы нитритом и гидроксиламнном в присутствии галоид ионов. Механизм и физиологическая значимость // Сельскохоз. биология,-1998.-№ 4.-С. 24−32.
- Токарев Ю.Н. Наследственные анемии и гемоглобинопатии.-М:Медицина, 1983, — 332 с.
- Ханке Т., Эберт Б. Исследование методом ЭПР свободных радикалов при окислении производных бензидина при помощи пероксидазы и перекиси водорода // Биофизика, — 1987, — Т.32, № 4, С.569−572.
- Цибулевский А.Ю., Титов В. Ю., Петренко Ю. М. Изменение некоторых свойств каталазы тонкой кишки крыс при ваготомии // Патол. физиол. и экспер. терапия, — 1992, — № 3, — С. 44−49.300
- Цокова Т.Н., Петренко Ю. М. Расчет геометрического профиля эритроцита, но данным растровой электронной микроскопии. Рос. гос. мед. универс, — М., 1994,-17С.- Деп. в ВИНИТИ 20.04.94, № 177.
- Цокова Т.Н., Петренко Ю. М. Построение геометрического профиля осесимметричных клеток, но данным растровой электронной микросколии. Рос. гос. мед. универс, — М., 1994.-14С, — Деп. в ВИНИТИ 12.05.94, № 178.
- Черемисина З.П., Суслова Т. Б., Коркина Л. Г. Хемилюминесцентное определение активности супероксидцисмутазы // Клинич. лаб. диагностика.- 1994,-№ 1, — С. 27−28.
- Черницкий Е.А., Воробей А. В. Структура и функции эритроцитарных мембран,— Минск.: Наука и техника, 1981,-215с.
- Черницкий Е.А., Ямайкина И. В. Термогемолиз эритроцитов // Биофизика.-1988, — Т. ЗЗ, вып.2, — С. 319−322.
- Ямайкина И.В., Черницкий Е. А. Денатурация гемоглобина первая стадия термогемолиза эритроцитов // Биофизика, — 1989, — Т.34, вып.4.- С. 656−659.
- Aebi Н., Suter Н. Acatalasemia. / Advances in Human Genetics v.2- ed. H. Harris, K.Hirschhorn.-New-York-London.: Plenum Press,. 1971, — P. 143−199.
- Altomare R.E., Kohler J., Greenfield P.F., Kittrell J.R. Deactivation of immobilized beef liver catalase by hydrogen peroxide. // Biotechnol and Bioeng.- 1974,-v.16, N12, — P. 1659−1673.
- Andreeva A.P., Dmitrieva M. G, Levina A.A. et al. Molecular bases for disioder in functional properties of hemoglobin in patients with enzymopenic methemoglobinemia // Dokl. Akad. Nauk SSSR.- 1977, — V.235, N6, — P. 1441−1445.
- Arduini A., Mancinelli G., Radatti L.G., Hochstein P. Possible mechanisme of inhibition of nitrite-induced oxidation of oxyhemoglobin by ergothioneine and uric acid.// Arch. Biochem. Biophys.- 1992, — V. 294, № 2, — P. 398−402.
- Baker E.M., Hodges R.E., Hood J., Sauberlich H.E., March S.C., Canham J.E. Metabolism of 14C- and 3H- labeled L- ascorbic acid in human scurvy. // Am. J. Clin. Nutr.- 1971.- V. 24, N 4, — P. 444−454.
- Baker E.M., Saart J.C., Tolbert B.M. Askorbic Acid. Metabolism in Man. // Am. J. Clin. Nutr.- 1966, — V.19, N6, — P.371−378.
- Banerjee S., Deb Ch., Belavady B. Effect of scurvy on glutathione and dehydroascorbic acid in guinea pig tissues. // J. Biol. Chem.- 1952, — V. 195, N 1, — P. 271 276.
- Barb W.G., Baxendale I.H., George P., Hargrave K.R. Reaction of Ferrous and Ferric Ions with Hydrogen Peroxide. Part I -The Ferrous Ion Reaction. // Trans. Faraday Soc.- 1951, — V.47, N5(341).- P.462−500.
- Barber A.A., Bernheim F. Lipid peroxidation: its measurement occurence, and significance in animal tissues. // Advan. Gerontol. Res.- 1967.- V.2.- P. 12.301
- Barnes M.J., Function of Ascorbic Acid in Collagen Metabolism. // Ann. N. Y. Acad. Sci. USA.- 1975, — V.258.- P.264−276.
- Basu S., Som S., Deb S., Mukherjee D., Chatteijee I.B. Dehydroascorbic Acid Reduection in Human Erythrocytes. // Biochim. Biophys. Res. Commun.- 1979, — V. 90, N 4, — P.1335−1340.
- Bazylinski P.A., Arkowitz R.A., Hollocher T.C. Decomposition of Hydroxylamine by Haemoglobin. // Arch. Biochem. Biophys.- 1987, — V.259, N2, — P.520−526.
- Beckman J.S., Chen j., Ischiropoulas H., Crow. Oxidative chemistiy of peroxinitrite. // Methods in Enzimology.- 1994, — V.233.- P.229−240.
- Beers R.F., Sizer I.W. A spectrophotometric method for measuring the breakdown of hydrogen peroxide by catalase. // J. Biol. Chem.- 1952, — V. 195, N1.- P. 133 140.
- Benatti U., Morelli A., Guida L., De Flora A. The Production of Activated Oxygen Species by an Interaction of Methemoglobin with Ascorbate. // Biophys. Biochem. Res. Comm.- 1983, — V. l 11, N3, — P.980−987.
- Beres L., Sturtevant I.M. Calorimetric Studies of the Activation of Chymotrypsinogen A. // Biochemistry.- 1971, — V.10, N11, — P.2120−2126.
- Bessis M., Mohondas N. Red cell deformamility, impotance of its measurement in clinical medicine // Schweiz Med. Wochenschr.- 1975, — V.105, N47, — P. 1568−1570.
- Bianchi J., Rose R.C. Na+ independent dehydro-Lascorbic acid uptake in renal brash-border membrane vesicles. // B.B.A.- 1985, — V. 819, N 1, — P. 75−82.
- Bianchi J., Rose R.C. Transport of L-ascorbic acid across renal cortical basolateral membrane vesicles. // B.B.A.- 1985, — V. 820, N 2, — P. 265−273.
- Bianchi I., Rose R.C. Glucose- Independent Transport of dehydroascorbic Acid in Human Erythrocytes. // Proc. Soc. Exp. Biol. Med.- 1986, — V. 181, N 3, — P. 333 337.
- Bianchi J., Wilson F.A., Rose R. Dehydroascorbic acid and ascorbic acid transport systems in the guinea pig ileum. // Am. J. Physiol.- 1986, — V. 250, N 4, — Pt. 1/-P. J461-J468.
- Bielski B.H.J. Chemistry of Ascorbic Acid Radikals. / Ascorbic Acid: Chemistry, Metabolism and Uses- Eds. Seib P.A., Tolbert B.M.: Amer. Chem. Soc. Washington D.C., 1982, — P.81−100.
- Bielski B.H.J, and Richter H.W. Some Properties of the Ascorbate Free Radikals. // Ann. N. Y. Acad. Sci. USA. 1975.- V.258.- P.231−237.
- Bigley R.H., Stankova L. Uptake and Reduction of Oxidized and Reduced Ascorbate by Human Leukocytes. // J. Exp. Med.- 1974, — V. 139, N 5, — P. 1084−1092.
- Bigley R., Stankova L., Roos D., Loos J. Glutathione Dependent Dehydroascorbate Reduction: a Determinant of Dehydroascorbate Uptake by Human Polymorphonuclear Leukocytes. // Enzyme.- 1980, — V. 25, N 3, — P. 200−204.302
- Bjelleru P.M., Ljunggren B. Photohemolytic potency of tetracyclines. // J. Invest. Derm.- 1985, — Vol. 84, N. 4, — P. 262−264.
- Blaug S.M., Hajratwala B. Kinetics of Aerobic Oxidation of Ascorbic Acid. // J. Pharm. Sci.- 1972, — V. 61, N 4, — P. 562.
- Bodannes R.S. and Chan Ph.C. Ascorbic Acid as a Scavenger of Oxygen. // FEBS Letters 1979, — V.105, N2, — P. 195−197.
- Borsook H., Davenport H.W., Cecil E.P., Warner J., Warner R. The Oxidation of Ascorbic Acid and Its Reduction in Vitro and in Vivo. // J. Biol. Chem.- 1937, — V. 117, N 1, — P. 237−279.
- Brown W.D., Mebine L.B. Autooxidation of Oxymyoglobins. // J. Biol. Chem.-1969.- V.244, N24.- P.6696−6701.
- Buettner G.R. Ascorbate autoxidation in the presence of iron and copper chelates. // Free Rad. Res. Comms.- 1986, — V. 1, N 6, — P. 349−353.
- Bunn H.F., Drysdale J.W. The separation of partially oxided hemoglobins // Biochim. Biophys. Acta.- 1971.- V.229,N1.- P.51−57.
- Carlbery I., Mamerwick B. Purification and characterization of the Flavoenzyme Glutatione Reductase from Rat Liver. // J. Biol. Chem. 1975, — V.250, N14, — P.5475−5480.
- CarrellR.W., Winterbourn C.C., Rachmilewitz E.A. Activated Oxygen and Haemolysis. // British Journal of Haematology.- 1975, — V.30, N3, — P.259−264.
- Chance B., Herbert D. The Enzyme Substrat Compounds of Bacterial Catalase and Peroxidase. // Biochem. J. 1950, — V.46.- P.402−414.
- Chatteijee I.B., Banerjee A. Estimation of Dehydroascorbic Acid in Blood of Diabetic Patients. // Analytical Biochemistry.- 1979, — V. 98, N 2.- P. 368−374.
- Chaudiere J., Wilhelmsem E.C., Tappel A.L. Mechanism of Selenium -Glytatione peroxidase and its Inhibition by Mercaptocar-boxylic Acid and other Mercaptans //J.Biol.Chem. -1984.-V.259,N2.-P. 1043−1050.
- Cheah K.S. Cheah A.M. Mitochondrial calcium, erythrocyte fragility and porcine malignant hypertermia. /7 FEBS Lett.-1979.-V. 107, N 2, — P.265−268.
- Chiodi H., Mohler J.G. Nonautocatalytic Methemoglobin Formation by Sodium Nitrite under Aerobic and Anaerobic Conditions. // Environ. Res.- 1987, — V.44, N1, — P.45−55.
- Christine L., Thompson G., Iggo B., Brownie A., Stewart C.P. The Reduction of Dehydroascorbic Acid by Human Erythrocytes. // Clin. Chim. Acta.- 1956, — V. l, N 6,-P. 557- 569.
- Cohen G., Martiner M., Hochstein P. Generation of Hydrogen Peroxide During the Reaction of Nitrite with Oxyhaemoglobin. // Biochemistry.- 1964, — V.3, N7, — P. 901 903.
- Coleman M.D., Coleman N.A. Drug-induced methemoglobinemia. Treatment issues.// Drad. Saf.- 1996, — V.14, № 6, — P. 394−405.303
- Cox B.D., Whichelow M.J. The Measurement of Dehydroascorbic Acid and Diketogulonic Acid in Normal and Diabetic Plasma. // Biochemical Medicine.- 1975, — V. 12, N2,-P. 183−193.
- Crowder A.L., Swenson Ch.A., Barker R. Calorimetric Studies of the Binding of Ligands to Aldolase. // Biochemistry.- 1973, — V.12, N15, — P. 2852−2855.
- Csuros Z., Petro J. Autoxidation of ascorbic acid as a function of pH values. // Acta Chim. Acad. Sci. Hung.- 1955.- V. 7, N 1−2, — P. 199−222.
- Dalziel K., O Brien J.R.P. Spectrokinetic studies of the reaction of hydrogen peroxide with haemoglobin in dithionite solutions. // Biochem. J.- 1957, — V.67, N1.- P. 124 136.
- Dar S.K., Nain R.C. Superoxide dismutase, glytatione peroxidase, catalase and lipid peroxidation of normal and sickled erythrocytes. // British J. of Haematology.- 1980,-V.44, Nl.-P. 87−92.
- Doyle M.P., Herman J.S., Dykstra.L. Autocatalytic oxydation of haemoglobin induced by nitrite: activation and chemical inhibition. // J. Free Radic. Biol. Med.- 1985.-V.l, N2, — P.145−153.
- Errera Maurice. Mechanism of Biological Action of Ultraviolet and Visible Radiations. Progress in Biophysics and biophysical chemistry.-1953.- V. 3.- P. 88−130.
- Evans R.M., Currie L., Campbell A. The distribution of ascorbic acid between varicus cellular components of blood, in normal individuals, and its relation to the plasma concentration. // Brit. J. Nutr.- 1982, — V. 47, N 3, — P. 473−482.
- Evans M.G., Hush N.S., Uri N. The Energetics of Reactions Involving Hydrogen Peroxide, Its Radicals and Its Ions. // Quarterly Reviews.- 1952, — V.6, N2, — P. 186 196.
- Eyer P., Hertle H., Kiesse M., Klein G. Kinetics of ferrihaemoglobin formation by some reducing agents, and role of hydrogen peroxide. // Mol. Pharmacol.- 1975, — V. 11, N3.-P. 326−334.
- Finkelstein E., Rosen G., Raauckman E. Spin Trapping. Kinetics of the Reaction Superoxide and Hydroxyl Radicals with Nitrones // J. Am. Chem. Soc.- 1980, — V. 102,15, — P. 4994−4999.
- Fletcher M.P., Seligmann B.E., Gallin J.I. Correlation of Human Neutrophil Secretion, Enchanced Functional Capacity. // J. Immunol. 1982, — V.128, N2, — P. 941−948.
- Flohe L., Gunzler W.A. Assays of glutation peroxidase. // Methodes in Enzymology.- 1984, — V.105.- P. 114−121.
- Frei B., England L., Ames B.N. Ascorbate is an Outstanding Antioxidant in Human Blood Plasma. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1989, — V.86, N16, — P. 6377−6381.
- Fridowich I. Superoxide Dismutases. // Ann. Rev. Biochem.-1975, — V.44.- P. 147−159.
- Fridowich I. Biological effects of the superoxide radical // Arch. Biochem. Biophys.- 1986, — V.247, N1, — P. 1−11.304
- Gaetani G.F., Galiano S., Canepa L., Ferraris A.M., Kirkmann H.N. Catalase and glutatione Peroxidase Are Equally Active in Detoxification of Hydrogen Peroxide in Human Erythrocytes. // Blood. -1989, — V.73, N1.- P. 334−339.
- Galaris D., Cadenas E., Hochstein P. Redox Cycling of Myoglobin and Ascorbate: A Potential Protective Mechanism against Oxidative Reperfusion Injury in Muscle. // Arch. Biochem. Biophys.- 1989, — V.273, N2, — P. 497−504.
- Gaetani G., Kirman H.N., Mangerini r., Ferraris A.M. Impotance of catalase in the disposal of hydrogen peroxide within human erythrocytes. // Blood.- 1994, — V.84, № 3,-P. 325−330.
- Gang H., Cederbaum A.I., Rubin E. Stereospecifity of ethanol oxidation. // Biochem. Biophys. Res. Communs.- 1973, — V.54, N1.- P. 264−269.
- Garel M.C., Domenget Ch., Caburi-Martin J., Prehu C., Galouteros F., Beuzard Y. Covalent binding of glutatione to haemoglobin. 1. Inhibition of haemoglobin S polymerization. // J. Biol. Chem.- 1986, — V.261, N31, — P. 14 704−14 709.
- George P., Irvine D.H. The reaction between metmyoglobin and hydrogen peroxide. //Biochem. J.- 1952, — V.52, N3, — P. 511−517.
- Geraci G., Parkhurst L.J., Gibson G.H. Preparation and properties of -and -chains from human hemoglobin. // J. Biol. Chem.- 1969, — V.244, N17, — P. 464−466.
- Goldberg B., Stern A. The generation of 02, — by the interaction of the hemolytic agent, phenylhydrazine, with human haemoglobin. // J. of Biological Chemistry.- 1975,-V.250, N6, — P. 2401−2403.
- Goldberg B., Stern A., Peisach J. The mechanism of superoxide anion generation by the interaction of phenylhydrazine with haemoglobin. // J. of Biological Chemistry .- 1976, — V.251, N10, — P. 3045−3051.
- Ganther H., Kraus R. Oxidation of Glutatione Peroxidase. // Methods in Enzymology.- 1984, — V.107.- P. 593−602.
- Grimble R.F., Hughes R.E. A Dehydroascorbic Acid Reductase Factor in Guinea-Pig Tissues. // Experientia.- 1967/- V. 23, N 5, — P. 362.
- Grochmalicka J. Trwalosc kwasu 1-askorbinowego w roztworach wodnych. // Zesz. Probl. Postepow. Nauk. Poln.- 1965, — Z. 53, — C. 57−63.
- Guillochon D., Esclade L., Thomas D. Effect of glutaraldehyde on haemoglobin: oxidation -reduction potentials and stability.// Biochem. Pharmacol.- 1986, — V.35, N2, — P. 317−323.
- Gulevsky A.K., Sakharov B.V., Volkov V.Ya.// Role of dehydrationin changing the permeabilityog erythrocyte plasma membranes by freeze-thawing // Biochem. et biophys. Acta.- 1983, — V. 728,№ 3, — P. 371−376.
- Gutteridge J., Richmond R., Halliwell B. Oxygen free-radicals and lipid peroxidation. Inhibition by protein caeruloplasmin. // FEBS Letters.- 1980, — V.112, N2, — P. 269−272.305
- Gutteridge J.M.C. Iron promoters of the Fenton reaction and lipid peroxidation can be released from haemologlobin by peroxides. // FEBS letters.- 1986, — V. 201, № 2.- P. 291−295.
- Haber F., Weiss I. The Catalytic Decomposition of Hydrogen Peroxide by Iron Salts. // Proc. Ray. Soc. Ser. A.- 1934, — V.147, N861, — P. 332−351.
- Hall A.H., Kulig K.W., Rumak B.H. Drug and chemical-induced methemoglobinemia. Clinical features and management.// Med. Toxicol.- 1986, — V. 1, № 4,-P. 253−260.
- Halliwell В., Gutteridge J.M.C. / Free Radicals in Biology and Medicine. Ed. Halliwell В., Gutteridge J.- Oxford: Science Publications, Clarendon Press, 1986, — P. 100 106.
- Нага Т., Minakami S. On the functional rde of cytochrome Ь5 II NADH linked ascorbate radical reductase activity in microcomes. // J. Biol. Chem.- 1971, — V. 69, — P. 325.
- Hardwick T.J. The Rate Constant of the Reaction Between Ferrous Ions and Hydrogen Peroxide in Acid Solution. // Can. J. Chem.- 1957, — V.35, N5, — P. 428−436
- Harris J.R. Furtser studies on the proteins released from haemoglobin-free erythrocytes dhost at low ionic strendht. //Biochim. biophys. Acta.-1971.-V.229, — P. 761 770.
- Harvey A.E., Smart J.A., Amis E.S. Simultaneous Spectrophotometric Determination of Iron (II) and Total Iron with 1,10 Phenanthroline // Anal. Chem.- 1955,-V. 27, № l.-P. 26−29.
- Hasan P., Kochevar I.J., Daniel J., et al. Mechanismof tetracycline phototoxity. // J. Invest. Derm.- 1984, — V. 83, — P. 179−183.
- Herzog V., Fochimi H. The effect of glutaraldehyde on catalase. Biochemical and cytochemical stydies with beef liver catalase and rat liver peroxisomes. // J. Cell. Biol.-1974,-V.60, Nl.-P. 303−311.
- Hoigne R. Penicillins, Cephalosporins and Tetracyclines, Side Effects of Drugs. / Ed. by M.N.G Dukes.- Amsterdam: Excepra Medica, 1975. Vol. 8 Found.- P. 571−601.
- Hornig D., Weber F., Wiss O. Uptake and Release of (1−14C) Ascorbic Acid and (1−14C) Dehydroascorbic Acid by Erythrocytes of Guinea Pigs. // Clin. Chim. Acta.1971.-V.31,N l.-P. 25−35.
- Hornig D., Weber F., Wiss O. Autoradiographic Distribution of (1−14C) Ascorbic Acid in Male Guinea Pigs after Intravenous Injection. // Internal J. Vit. Nutr. Res.1972, — V. 42, N 2, — P. 223−241.
- Hornig D., Weber F., Wiss O. Studies on the Distribution of (1−14C) Ascorbic Acid and (1−14C) Dehydroascorbic Acid in Guinea Pigs after Oral Application. // Internal J. Vit. Nutr. Res.- 1974, — V.44, N 2.- P. 217−229.
- Hornig D., Weiser H., Weber F., Wiss O. Effect of Massive Doses of Ascorbic Acid on its Catabolism in Guinea igs. // Internat. J. Vit. Nutr. Res.- 1973, — V. 43, N 1, — P. 28−33.
- Hughes D.E., Maton S.C. The Passage of Vitamine C across the Erythrocyte Membrane. // Brit. J. Haematol.- 1968, — V.14, N3, — P. 247−253.
- Hughes D.E. Irreversible Reaction Kinetics of the Aerobic Oxidation of Ascorbic Acid. // Anal. Chem.- 1985, — V. 57, N 2, — P. 555−558.
- Hughes R.E. Reduction of Dehydroascorbic Acid by Animal Tissues. // Nature.-1964.- V. 203, N 4949, — P. 1068- 1069.
- Hughes R., Kilpatrick G.S. The Reduction of Dehydroascorbic Acid by Haemolysates of Pernicious Anaemia Erythrosates. // Clin. Chim. Acta.- 1964, — V.9, N 3,-P. 241−244.
- Hulsmann T.H.J. Studies on the heterogeneity of haemoglobin XI. Chromatographic studies of intermediate forms of oxy-and ferrihaemoglobin. // Arch. Biochem. Biophys.- 1966, — V.113, N2, — P. 427−434.
- Irwin M.I., Hutchins B.K. A conspectus of reseach on vitamin C requirements of man. // J. Nutr.- 1976, — V. 106, N 6, — P. 821−880.
- Irving H., Mellor D.H. The Stability of Metal Complexes of 1,10-Phenanthroline and its Anallogues. Part 1. 1,10-Phenanthroline and 2,2 Bipyridyl // J. Chem. Soc.- 1962.12, — P. 5225−5237.
- Jones P., Sugget A. The Catalase -Hydrogen Peroxide Sustem. A theoretical appraisal of the mechanism of catalase action. // Biochem. J. -1968, — V. 110, N4, — P.621−629.
- Jones P. Dissociation of catalase. // Biochem. J.- 1970, — V.180, N2, — P.319−321.
- Jones P. Catalases and Iron-Porphyrin Model Systems: Rols of the Coordination Environment of Iron in Catalytic Mechanisms. // Proc. NATO/ Adv. Study Inst. Edmonton. 1981, Aug. 23-Sept. 4, Ed. Dunford H.B.- Dordrecht P.A., 1982, — P. 427−438.
- Kanai Y., Sugimura J., Matsushima J., Kawamura A. Studies on in vivo degradation of rat hepatic catalase with or without modification by 3 amino-1,2,4 triazole // J. Biol. Chem.- 1974, — V.249, N20, — P. 6505−6511.
- Kapeghian J.C., Verlangieri A. The Effects of Glucose on Ascorbic Acid Uptake in Heart Endothelial Cells: Possible Pathogenesis of Diabetic Angiopathies // Life Sciences.-1984, — V. 34, N 6, — P. 577−584.
- Kaul Rajinder K., Kohler Heinz // Interactionof hemoglobin with bond 3: a review // Klin. Wochenschr.-1983.- V.61, № 17, — P.831−837.307
- Keilin D., Hartree E.F. The Combination between Methaemoglobin and Peroxides: Hydrogen Peroxide and Ethyl Hydroperoxide. // Proc. Proy. Soc. B.- 1935.-V. 117, N B802.- P. 1−15.
- Keilin D., Hartree E. Properties of azide -catalase // Biochem. J.- 1945, — V.39, N2,-P. 148−157.
- Keilin D., Hartree E. Coupled oxidation of alcohol. // Proc. R. Soc. Lond. B. Biol. Sci.- 1936, — V.119, N1, — P.141−155.
- Keilin D., Nicholls P., Reactions of catalase with hydrogen peroxide and hydrogen donors.// Biochim. Biophys. Acta.- 1958, — V.29, № 2, — P. 302−307
- Kikugawa K., Sasahara T., Sasaki T., Kurechi T. Factors influencing the autoxidation of haemoglobin A. // Chem. Pharm. Bull.- 1981.- V.29, N5, — P. 1382−1389.
- Kirkman H.N., Gaetani G.F. Catalase: A tetrameric enzyme with four tightly bound molecules of NADPH. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.- 1984, — V.81, N14, — P. 43 434 347.
- Kirkman H.N., Galian S., Gaetani G.F. The function of catalasebound NaDPH. // J. Biol. Chem.- 1987, — V.262, N2, — P. 660−666.
- Kniewald I., Kniewald Z., Mildner P. New Approach to the Study of HormoneProtein Interaction Using the Microcalorimetric Method. // Steroids.- 1975.- V.25, N4, — P. 477−485.
- Knutton S., Finean J.B., Coleman R., Limbrick A.R. Low angle x-ray diffraction and alectronmicriscope studies of isolated erythrocyte membranes // J. cell Sci.-1970.-V.7.- P. 357−371.
- Kolthoff I.M., Leussing D.L., Lee T.S. Reaction of Ferrous Monophenanthroline Complex and the Colorimetric Determination of Phenanthroline // J. Am. Chem. Soc.-1950, — V.72, № 5, — P. 2137−2177.
- Kono Y., Fridowich I. Superoxide radical inhibits catalase // J. Biol. Chem.-1982, — V.257, N10, — P. 5751−5754.
- Koren H., Alth G., Shenk G., Jndra R.H. Photodynamic therapy an alternative pathway in the treatment of recurrent breast cancer // Inst. J. Radiat. Oncol. Biol. Phys.-1994, — V. 15, N.28.- P. 463−466.
- Kosaka H., Tyuma I. Mechanism of autocatalytic oxidation of oxyhemoglobin by nitrite // Environ. Health Perspect.- 1987, — V.73.- P. 147−151.
- Kosaka H., Uozumi M. Inhibition by amines indicates involvement of nitrogen dioxide in autocatalytic oxidation of oxyhemoglobin by nitrite // Biochim Biophys Acta.-1986,-V.12, № 871(1).-P. 14−18.
- Kosaka H., Uozumi M., Tyuma I. The interaction between nitrogen oxides and V hemoglobin and endothelium-derived relaxing factor // Free Radio Biol. Med.-1989, v.7.-№ 6,-P. 653−658.308
- Kosaka H., Imaizumi K., Tyuma I. Mechanism of autocatalytic oxidation of V oxyhemoglobin by nitrite. An intermediate detected by electron spin resonance // Biochim. Biophys. Acta.- 1982, — V.702, № 2, — P. 237−241.
- Kraus R.J., Prohaska J.R. Gauther H.E. Oxidized forms of ovine erythrocyte glutatione peroxidase. Cyanide inhibition of a 4- glutatione: 4-selenoenzyme // Biochim. Biophys. Acta.- 1980.- V.615, N1, — P. 19−26.
- Kremer M.L., Baer S. Stable intermediates in kinetic model of catalase action. // J. Phys. Chem.- 1974, — V.78, N19, — P. 1919−1922.
- Lovstad R.A. Copper Catalyzed Oxidation of Ascorbate (Vitamin C). Inhibitory Effect of Catalase, Superoxide Dismutase, Serum Proteins (Ceruloplasmin, Albumin, Apotransferrin) and Amino Acides // Int. J. Biochem.- 1987, — V.19, N4, — P. 309−313.
- Le Hir M. Ultramicroassay of hydrogen peroxide-producing oxidases // Anal. Biochem.- 1980, — V.102, N1, — P. 233−236.
- Lee T.S., Kolthoff I.M., Leussing D.L. Reaction of Ferrous and Ferric Iron with 1,10-Phenanthroline. I Dissociation Constants of Ferrous and Ferric Phenanthroline. // J. Am. Chem. Soc.- 1948, — V.70, N7, — P. 2348−2352.
- Lee W., Davis K.A., Rettmer R., Labbe R.F. Ascorbic acid status: biochemical and clinical considerations // Am. J.Clin. Nutr.- 1988, — V.48,N2.- P. 286−290.
- Leffler A.J. A Study of the Hydrolysis of Iron (III) Ion by Sodium Bicarbonate Using an Inert NMR Probe Technique // Inorganic Chemistry.- 1979, — V.18,№ 9.- p. 25 292 532.
- Legge J.W., Lemberg R. Coupled oxidation of ascorbic acid and haemoglobin. 4. The «labile iron «in blood and its increase during choleglobin formation // Biochem. J.-1941, — V.35, N3, — P.353−362.
- Lemberg R., Legge J.W., Lockwood W.H. Coupled oxidation of ascorbic acid and haemoglobin. 3. Quantative studies on choleglobin formation estimation of haemoglobin ascorbic acid oxidation. // Biochem. J.- 1941, — V.35,N3.- P. 339−352.
- Lemberg R., Phil D. The chemical mechanism of bile pigment formation // Rev. Pure Appl. Chem.- 1956, — V.6, N1, — P. 1−23.
- Ljones T., Skotland T. Evidence from Acceleration of Cytochrome C Reduction for the Formation of Ascorbate Free Radical by Dopamine -Monooxygenase // Febs Letters.- 1979, — V.108, N1, — P. 25−27.309
- Macey R.I., Adorante J.S., Orme F.W. Erythrocyte membrane potentials determined by hydrogen ion distribution // Biochim. biophys. Acta.- 1978, — V.512, N2.- P. 284−295.
- Maickel R.P. A Rapid Procedure for the Determination of Adrenal Ascorbic Acid. Application of the Sullivan and Clarke Method to Tissues // Anal. Biochem.- 1960,-V.1,N6.-P. 498−501.
- Maeda Nobuji, Kon Kazunori, Imaizumi Kazuhiko, Sekiya Misuzu, ShigaTakeshi. Alteration of rheological properties of human erythrocytes by crosslinking of membrane proteins // Biochem. et biophys. Acta.- 1983, — V.735, № 1, — P. 104−112.
- Mann G., Newton P. The Membrane Transport of Ascorbic Acid // Ann. N. Y. Acad. Sci.- 1975, — V. 258, — P. 243- 252.
- Mansouri A. Oxidation of human haemoglobin by sodium nitrite effect of B-93 thiol groups // Bioch. Bioph. Res. Comm.- 1979, — V.89,N2.- P. 441−447.
- Mansouri A., Winterhalter K.H. Nonequivalence of chains in haemoglobin oxidation // Biochemistry.- 1973, — V.12,N24.- P. 4946−4949.
- Maral J., Puget K., Michelson M. Comparative study of superoxide dismutase, catalase and glutation peroxidase levels in erythrocytes of different animals // Biochem. Bioph. Res. Commun.- 1977, — V.77,N4.- P. 1525−1535.
- Mills G.G. Glutation peroxidase as erythrocyte enzime which protected hemoglobin from oxidative breakdown // J.Biol. Chem.- 1957, — V.229,N1.- P. 189−197.
- Martin G.R., Mecca Ch.E. Studies on the Distribution of Ascorbic Acid in Rat // Arch. Biochem. Biophys.- 1961, — V.93,N1.- P. 110−114.
- Martin J.P., Colina K., Logsdon N. Role ofoxygen radicals in the phototoxity of tetracyclines toward Echerichia Coli B // J. Bacteriol.- 1987, — V.169,N.6.- P. 2516−2522.
- Mas O. J., Williams A., Nayler W. G. Two orientations of isolated cardiac sarcolemmal vesicles separated by affinity chromatography/ // Anal. Biochem.- 1980,-V.103.-P. 222−228.
- Mbemba F., Houbion A., Raes M., Remucle J. Subcellular localization and modification with ageing of glutatione, glutatione peroxidase and glutatione reductase activities inhuman fibroblasts // Biochim. Biophys. Acta.- 1985, — V.838,N2.- P.211−220.
- McCord G.M., Fridowich I. Superoxide dismutase. An enzy-mic function for erythrocuprein (haemocuprein) // J. Biol. Chem.-1969.- V.244,N22.- P. 6049−6055.
- Meerhof L.J., Roos D. An Easy, Specific and Sensetive Assay for the Determination of the Catalase Activity of Human Blood Cell // J. Reticuloendothelial. Society.- 1980, — V.28,N5.- P. 419−425.310
- Mehlhorn H., Leiadais M., Korth H.G., Foyer C.H. Ascorbate is the natural substrate for plant peroxidases // FEBS Letters.- 1996, — V.378, № 3, — P. 203−206.
- Minotti G., Aust S.D. The Requirement for Iron (III) in the Initiation of Lipid Peroxidation by Iron (II) and Hydrogen Peroxide // J. Biol. Chem.- 1987, — V.262,№ 3, — P. 1098−1104.
- Misra H.P. The role of superoxide anion in peroxidase- catalyzed chemiluminescence of luminol // Arch. Biochem. Biophys.- 1982, — V.215,N1.- P. 59−65.
- Misra HP., Fridowich I. The generation of superoxide radical during the autoxidation of haemoglobin // J. Biol. Chem.-1972.- V.247, N21, — P. 6960−6962.
- Misra H.P., Fridowich I. Inhibition of superoxide dismutases by azide // Arch.Biochem. Biophys.- 1978, — V.189, N2.- P. 317−322.
- Morse M.D. Toxic effects of drugs on erythrocytes // Ann. Clin. Lab. Sci.-1988, — V.18, N1, — P.13−18.
- Mory Y., Murakama S., Sagae T. at al. Inhibition of catalase activity in vitro by diesel exault particles // J. Toxicol. Envir.Health.- V.47,N2.- P125−134.
- Murphy T. Inactivation of tobacco mosaic virus ribonucleic acid by near- and middle- ultraviolet light sensitization by sulfanilamide and chlorotetracycline // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1975, — V.65.- P. 1107−1114.
- Murthy S.N., Kaul., Kohler H. Hemoglobin binds to the amino-terminal 23-resudue fragment of human erythrocyte band 3 protein // Hoppe Seyler Z. Physiol. Chem.-1984,-V.365, Nl.-P. 9−17.
- Nakatani M. Studies on Histidine Residues in Haemoproteins Related to Their Activities. Photooxidation of Peroxidase in the Presence of Methylene Blue // J. Biochem. I960.- V.48. N5, — P.640−644.
- Nicholls P. Activity of catalase in the red cell // Biochim. Biophys. Acta.- 1965,-V.99, N2, — P. 286−297.
- Nishikimi M. L-Gulono- Lactone Oxidase (Rat and Gost Idvor) // Methods Enzymol.- 1979, — V.62.- P. 24−30.
- Nishikimi M. Oxidation of Ascorbic Acid with Superoxide Anicn Generated by the Xanthine Xanthine Oxidase System // Biochim. Biophys. Res. Commun.- 1975,-V.63,N 2, — P. 463−468.
- Norihide Shimiru, Kazuo Kobayashi and Koichiro Hayashi. The Reaction of Superoxide Radical with Catalase. Mechanism of inhibition of catalase by superoxide radical // J.Biol. Chem.- 1984, — V.259,№ 7, — P. 4414−4418.
- Navashin S.S., Beliavskaya I.V., Sazykin Y.O., Gryaznova N. S // International Simposium on Antibiotic Resistance, 2nd /Eds. S. Mitsuhashi et all.-Smolenice.-1975, — P. 227−230.311
- Nilsson R., Swanbect G., Wennersten T. Primary mechanism of erythrocyte photolysis induced by biological sensitisers and phototoxic drugs // Photochem. Photobiol.-1975,-V. 22.- P. 183−186.
- Nilsson R. On the role of free radicals and hydrogen peroxide in some biological oxidation.-Stockholm.- Roy. Univ., 1969, — 312 p.
- Novo E., Esparza S. Tetracycline-mediated photodinamic inactivation of animal viruses // J. Gen. Virol- 1979, — V.45.- P. 323−330.
- Okamura M. An Improved Method for Determination of L-Ascorbic Acid and L-Dehydroascorbic Acid in Blood Plasma // Clin. Chim. Acta.- 1980, — V.103,N3.- P.259−268.
- Okamura M. Uptake of L-Ascorbic Acid and L-Dehydroascorbic Acid by Human Erytrocytes and Hela Cells // J. Nutr. Sci. Vitaminol.- 1979, — V.25, N4, — P. 269−279.
- Orringer E.P., Roer M.E.S. An Ascorbate Mediated Transmembrane -Reducing System of the Human Erytrocyte // J. Clin. Invest.- 1979, — V.63,N1.- P. 53−58.
- Osaki Sh., Johnson D., Frieden E. The Possible Significance of the Ferrous Oxidase Activity of Ceruloplasmin in Normal Human Serum // J. Biol. Chem.- 1966,-V.241,N12.- P. 2746−2751.
- Osaki Sh., Walter Ch., Frieden E. The Ascorbate Oxidase Activity of Chelex Treated Ceruloplasmin. // Biochim. Biophys. Res. Commun.- 1963, — V.12,N1.- P. 1−7.
- Ovi C. Studies of Ascorbic Acid Factors Influencing the Ascorbate -Mediated Inhibitions of Catalase // Biochemistry.- 1967, — V.6, N10, — P. 2995−2999.
- Palcic M., Dundford H.B. The reaction of human erythrocyte catalase with hydroperoxides to form Compound I. // J. Biol. Chem.- 1980, — V.255, N13.- P. 6128−6132.
- Paniker N.V., Iyer G.Y.N. Erythrocyte catalase and detoxication of hydrogen peroxide // Canadian J. of Biochemistry.- 1965, — V.43,N7.- P.1029−1039.
- Pass H.J. Photodynamic therapy in oncology mechanisms and clinical use // J. Nat. Cancer. Inst.- 1993, — V.85,N6.- P. 443−446.
- Pauling L. Nature of the Iron -oxygen bound in oxyhaemoglobin // Nature.-1964.- V.203,N4941.- P.182−183.
- Peisach G., Blumberg W.E., Prachmilewitz E.A. The demonstration of ferrihaemochrome intermediates in Heinz body formation following the reduction of oxyhaemoglobin A by acetyl-phenyUiydrazine // Bioch. Bioph. Acta.- 1975, — V.393, N2, — P. 404−418.
- Penney J.R., Zilva S.S. The Chemical Behavior of Dehydro-L-Ascorbic Acid in Vitro and in Vivo // Biochem. J.- 1943, — V.37,N3.- P. 403−417.
- Perutz M.F. Structure and function of haemoglobin. 1. A tentative atomic model of horse oxyhaemoglobin//J. Mol. Biol.- 1965, — V.13, N3, — P. 646−668.312
- Perutz M.F., Kendrew J.C., Watson H.C. Structure and function of haemoglobin. II. Some relations between polypeptide chain configuration and amino acid sequence. // J. Mol. Biol. 1965, v. 13, N3, p.669−678.
- Petrenko Yu. M., Vladimirov Yu.A. Mechanical stress in biomembranes originated from pressure difference across the membrane // Studia biophysica.- 1990 V. 137,-P. 3−14.
- Pirie A. Glutatione Peroxidase in Lens and a Source of Hydrogen Peroxide in Aqueous Humor // Biochem. J.- 1965, — V.96, N1, — P. 244−253.
- Politzer P. A charge-transfer interpretation of the interactions of haemoglobin with oxygen and carbon monoxide // Biochimica et biophysica acta.- 1968, — V.153, N4, — P. 799−803.
- Prohaska J.R., Oh S.H., Hoekstra W.G., Ganter H.E. Glutatione peroxidase: Inhibition by cyanide and realase of selenium // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1977,-v.74, N1, — p.64−71.
- Puppo A., Halliwell B. Formation of Hydroxyl Radicals from Hydrogen Peroxide in the presens of Iron. Is Haemoglobin a biological Fenton reagent // Biochem. J.-1988,-V.249,N1.-P. 185−190.
- Rao B.S.N. Radiolysis of Ascorbic Acid in Aqueous Solution by Gamma Radiation//Radiat. Res.- 1962, — V.17,N5.- P. 683−693.
- Ribarov S., Bochev P. Lead-hemoglobin interaction as a possible source of reactive oxygen species -a chemiluminescent study // Arch. Bichem. Biophys.- 1982,-V.213, N1.- P. 288−292.
- Ribarov S.R., Benchev LC., Sfrashimirov D.D.Binding oh haemoglobin to the red cell membrane in the presence of copper chloride // J. Biochem.- 1984, — V.219.- P. 317−320
- Rifkind J.M. The autoxidation of horse haemoglobin: The effect of glutathione // Biochim. Biophys. Acta.- 1972, — V.273, N1, — P. 30−39.
- Rifkind J.M. Copper and the autoxidation of haemoglobin // Biochemistry.-1974,-V. 13, N12,-P. 2475−2481
- Roeser H.P. The Role of Ascorbic Acid in the Turnover of Storage Iron // Seminars in Hematology.- 1983, — V. 20, N 2, — P. 91−100.313
- Root R.K., Metcalf J., Oshino N., Chance B. H2O2 Release from Human Granulocytes during Phagocytosis. 1. Documentation, Quantitation and some regulating factors // J. Clin. Invest.- 1975, — V. 55, № 5, — P. 945−955.
- Rose R.C. Solubility properties of reduced and oxidized ascorbate as determinants of membrane permeation // Biochim. Biophys. Acta.- 1987, — V.924,N1.- P. 254−256.
- Rose R.C. Transport of ascorbic acid and other water-soluble vitamins // B.B.A.- 1988, — V.947,N2.- P. 335−366.
- Rose R., Choi J.-L., Koch M.J. Intestinal transport and of oxidized ascorbic acid (dehydroascorbic acid) // Am. J. Physiol.- 1988, — V.264, N6 (Pt 1).- P. G824-G828.
- Rush J.D., Bielski D.H.J. Pulse Radiolytic Studies of Reactions of HO20 with
- Fe (II)/Fe (III) Ions. The Reactivity of HO20 with Ferric Ions and Implication on the Occurence of the Haber-Weiss Reaction // J. Phys. Chem.- 1985, — V.89, № 23, — P. 50 625 066.
- Saez G., Thornalley P., Hill H.A.O., Hems R., Bannister J.V. The Production of Free Radicals During the Autoxidation of Cysteine and their Effect on Isolated Rat Hepatocytes. // B. B. A.- 1982, — V. 719, N 1, — P. 24−31.
- Salvati A.M., Ambrogioni M.T., Tentori L. The autoxidation of haemoglobin. Effect of copper // Italian. J. Biochem.- 1969, — V.18, N1, — P. 1−18.
- Samojima T., Yang J. Reconstitution of Acid denaturated Catalase // J. Biol. Chem.- 1963, — V.238, N10, — P.3256−3261.
- Sarcar S., Thach R. Chemistry Ingibition of formylmethionyl-tansfer RNA binding to ribosomes by tetracycline //Proc.Natr.Acad.Sci.USA.-1968.- V.60.- P. 14 791 483.
- Schacter L.P. Generation of superoxide anion and hydrogen peroxide by erythrocytes from individuals with sickle trait or normal haemoglobin // Eur. J. Clin. Invest.-1986, — V.16, N3.-P. 204−210.
- Schroeder W.A., Schelton J.R. Aminoacid sequence of bovine liver catalase // Arch. Biochem. Biophys.- 1969, — V.431.-P. 652−658.
- Schuberth J. Oxidation and reduction of hemoproteins by ultraviolet irradiation //Ark. Kem.- I960, — V.15, N2, — P. 97−130.
- Schuler R.H. Oxidation of Ascorbate Anione by Electrone Transfer to Phenoxyl Radicals // Radiat. Res.- 1977, — V.69, N3, — P.417−433.
- Scotland T., Ljones T. Direct Spectrophotometric Detec-tion of Ascorbate Free Radical Formed by Dopamine -monooxygenase and by Ascorbate Oxidase // B. B. A.-1980, — V.30, Nl.-P. 30−35.
- Scott E.M., McGraw J.C. Purification and Properties of Diphosphopyridine Nucleotide Diaphorase of Human Erythrocytes // J. Biol. Chem.- 1962, — V.237, N1, — P. 249 252.314
- Scott E.M., Duncan I.W., Ekstrand V. Purification and Properties of Gluthione Reductase of Human Erythrocytes // J. Biol. Chem.- 1963, — V.238, N12/- P. 3928−3933.
- Seeger W., Roka L., Moser U. Detection of organic hydroperoxides in rabbit lung lavage fluid, but not in lung tissue homogenate using GSH peroxidase and GSH reductase // J. Clin. Chem.Clin.Biochem.- 1984, — V.2, N11.- P. 711−715.
- Shapira E., Ben-Yoseph Y., Aebi H. Nature of residual erythrocyte catalase activity in Swise-type acatalasemia// Enzyme.- 1974, — V.17, N5, — P. 307−318.
- Sheela Ch.P., Vijayan E., Ranmaioch A. Spectrofluori-metric Determination of Ascorbic Acid // Anal. Chim. Acta.- 1983, — V.151, N1, — P. 251−254.
- Shigeoka Sh., Nakano Y., Kitaoka Sh., The Biosynthetic Pathway of L-Ascorbic Acid in Euglena Gracilis z // J. Nutr. Sci. Vitaminal.- 1979, — V.25,N4.- P. 299−307.
- Shimiru N., Kobayashi K., Hayashi K. The Reaction of Superoxide Radical with Catalase. Mechanism of inhibition of Catalase by Superoxide Radical // J.Biol.Chem-1984, — V.250, N7, — P. 4414−4418.
- Simpson J.B., Ye Y., Rosen H.-, Beckman J.S. Myeloperoxidase and horseradish peroxidase catalyze tyrosine nitration in proteins from nitrite and hydrogen peroxide // Arch Biochem Biophys.- 1998, — V. 15- № 356(2).- P. 207−213.
- Snyder L.M., Garver F., Liu S.C. at al. Demonstration of haemoglobin asociated with isolated, purified spectrin from senescent human red cells // Br. J. Haematol.- 1985,-V.61, N3, — P. 415−419.
- Spector A., Gamer W.H. Hydrogen Peroxide and Human Cataract // Exp. Eye. Res.- 1981, — V.33,N6.- P. 673−681.
- Stankova L., Rigas D.A., Bigley R.H. Dehydroascorbate Uptake and Reduction by Human Blood Neutrophils, Erythrocytes and Lymphacytes // Ann. N. Y. Acad. Sci.-1975, — V.258.- P.238−242.
- Stankova L., Riddle M., Larned J., Burry K., Menashe D., Hart J., Bigley R. Plasma Ascorbate Concentrations and Blood Cell Dehydroascorbate Transport in Patients with Diabetes Mellitus // Metabolism.- 1984, — V.33,N4.- P. 347−353.
- Stevenson N.R., Brush .K. Existence and Characteristics of Na+ -Dependent Active Transport of Ascorbic Acid in Guinea Pig // Am. J. Clin. Nutr.- 1969, — V.22, N 3,-P. 318−326.
- Stevenson N.R. Active Transport of L-Ascorbic Acid in the Human Ileum // Gastroenterology.- 1974, — V.67, N 5, — P. 952−956.
- Stocks J., Dormandy J.L. The autoxidation of human red cell lipids induced by hydrogen peroxide // British J. Haematology.- 1971, — V.20, N1, — P. 95−111.
- Sullivan S.G., Stern A. Interdependence of haemoglobin, catalase and the hexose monophosphate shunt in red blood cells exposed to oxidative agents // Biochemical Pharmacology.- 1980, — V.29, N17, — P. 2351−2359.
- Sullivan S.G., Stem A. Effect of Ascorbate on Methemoglobin Reduction in Intact Red Cells // Arch. Biochem. Biophys.- 1982, — V.213,N2.- P.590−594.315
- Takahashi M.A., Asada К. Superoxide Anion Permeability of Phospholipid Membranes and Chloroplast Thylakoids // Arch. Biochem. Biophys.- 1983, — V.226, N2.-P. 558−566.
- Takita Т., Muraoka Y., Nakatani T. et all Chemistry of bleomycin.XXI. Metal-complex of bleomycin and its implication for the mtchanism of bleomycin action //J. Antibiot.-1978.- V.31.- P. 1073−1078.
- Thompson R.Q. Peroxidase Based Colorimetric Determination of Ascorbic Acid//Anal. Chem.- 1987, — V.59,N8.- P. 1119−1121.
- Tolbert В.М., М. Downing, R.W. Carlson, М.К. Knight and Е.М. Baker. Chemistry and Metabolism of Ascorbic Acid and Ascorbate Sulfate // Ann. N. Y. Acad. Sci. USA.- 1975, — V.258.- P.48−63.
- Tomoda A., Tsuji A., Matsukawa Sh., Takeshita M., Yoneyama Yo. Mechanism of Methemoglobin Reduction by Ascorbic Acid under Anaerobic Conditions // J. Biol. Chem.- 1978, — V.263,N20.- P. 7420−7423.316
- Tomoda A., Tsuji A., Yoneyama Y. Involvement of superoxide anion in the reaction mechanism of haemoglobin oxidation by nitrite // Biochem. J.- 1981, — V. 193, № 1,-P. 169−179.
- Tomoda A., Tsuji A., Yoneyama Y. Mechanism of hemoglobin oxidation by erricytochrome c and nitrite // Acta Biol. Med. Germ.- 1981, — V.40,№ 7.- P. 943−954.
- Torre D., Ferrario G., Speranza F., Orani A., Fiori G.P., ZeroIi C. Serum concentrations of nitrite in patients with HIV-1 infection // J. Clin. Pathol.- 1996,-V.49,№ 7.- P. 574−576.
- Tran-Minh C., Vallin D. Enzyme -Bound Thermistor as an Enthalpimetric Sensor// Anal. Chem.- 1978, — V.50, N13, — P. 1874−1878.
- Van der Vliet A, Eiserich J.P., O’Neill C.A., Halliwell B., Cross C.E. Tyrosine modification by reactive nitrogen species: a closer look // Arch Biochem Biophys.- 1995.-V.319, № 2, — P. 341−349.
- Walaas E., Walaas O., Lovstad R. The Interaction of Ceruloplasmin with Catecholamines. // In Biochemystry of Copper. Eds by Peisach J., Aisen Ph., Blumberg W.-N. Y., London.- Acad. Press, 1966, — P. 537−544.
- Wallace W.J., Houtchens R.A., Maxwell J.C., Caughey W.S. Mechanism of autoxidation for hemoglobins and myoglobins. Promo-tion of superoxide production by protons and anions // J. Biol. Chem.- 1982, — V.257, N9, — P. 4966−4977.
- Wang R., GhaharyA., Shen Y.J., Scott P.G., Tredget E.E. Human dermal fibroblasts produce nitric oxide and express both constitutive and inducible nitric oxide synthase isoforms // J Invest. Dermatol.- 1996, — V.106, № 3, — P. 419−427.
- Waschko Ph., Rotrosen D., Levine M. Ascorbic Acid Transport and Accumulation in Human Neutrophils // J. Biol. Chem.- 1989, — V. 264, N 32, — P. 1 899 619 002.
- Waugh R., Evans E. A. Thermoelasticity of red blood cell membrane // Biophys. J.- 1979,-V. 26.-P. 115−119.
- Weinstein J., Bielski B.H.J. Kinetiks of the Interaction of HO20 and O20» Radicals with Hydrogen Peroxide. The Haber-Weiss Reaction // J. Am. Chem. Soc.- 1979.-V.101, № i.-p. 58−62.
- Weiss S.J. Neutrophil mediated Methemoglobin Formation in the Erythrocyte. The role of Superoxide and hydrogen Peroxide // J. Biol. Chem.- 1982, — V.257, N6, — P. 2947−2953.317
- Whitburn K.D. The interaction of hydrogen peroxide with oxymyoglobin. / Oxygen Radicals in Chemistry and Biology, eds. Bors W., Saran M., Tait D., Walter de Grayter.- Berlin, New York, 1984, — P. 447−451.
- White J., Cantor C Role of magnesium in the binding of tetracycline to Escherichia coli ribosome // J. Molek. Biol.- 1971, — V.58.- P. 397−401.
- White-Stevens R.H. Interference by Ascorbic Acid in Test Systems Involving Peroxidase 1 Reversible Indicators and the Effects of Copper, Iron and Mercury // Clin. Chem.- 1982, — V.28, N4, — P. 578−588.
- White-Stevens R.H., Stover L.R. Interference by Ascorbic Acid in Test Systems Involving Peroxidase 2 Redox-Coupled Idicator Systems // Clin. Chem.- 1982, — V.28, N4,-P. 589−595.
- Wilson C.W.M. Clinical Pharmacological Aspects of Ascor-bic Acid // Ann. N. Y. Acad. Sci. USA.- 1975, — V.258.- P. 355−375.
- Winkler B.S. In Vitro Oxidation of Ascorbic Acid and Its Prevention by GSH. // B. B. A.- 1987, — V.925, N3, — P. 258−264.
- Winterbourn Ch.C. Comparison of Superoxid with Other Reducing Agents in the Biological Production of Hydroxyl Radicals // Biochem. J.- 1979, — V.182.- P. 625−628.
- Winterbourn C.C., Carrell R.W. Studies of haemoglobin denaturation and Heinz body formation in the unstable haemoglobins // J. Clin. Invest.- 1974, — V.54, N3.- P. 678 689.
- Winterbourn C.C., McGrath B., Carrell R.W. Reactions involving superoxide and normal and unstable haemoglobins // Biochem. J.- 1976.- V. 155, N3, — P. 493−502.
- Winterbourn CH.C., Stern A. Human Red Cells Scavenge Extracellular Hydrogen Peroxide and Inhibit Formation of Hypochlo-rous Acid and Hydroxyl Radical // J. Clin. Invest.- 1987, — V.80, N5, — P. 1486−1491.
- Wunderling M., Paul H.H., Lohmann W. Evaluation of a Direct Spectrophotometric Method for the Rapid Determination of Ascorbate and Dehydroascorbate in Blood Using Ascorbate Oxidase // Biol. Chem. Hoppe-Seyler.J.-1986, — V.367, N10, — P. 1047−1054.
- Yamaguchi T. Activation with catalase of mutagenicity of hyperoxides of some fatty acids and hydrocarbons // Agr. Biol. Chem.- 1980, — V.44, N8, — P. 1989−1991.
- Yamaguchi T., Fujita Y., Kuroki S., Ohtsuka K., Kimoto E. A study on the reaction of human erythrocytes with hydrogen peroxide // J. Biochem.- 1983, — V.94, N2, — P. 379−386.318
- Yamazaki I. The Oxidoreductive Feature of Intermediates Formed in the Reaction of Peroxidase // Proc. Intern. Symp. Enzyme Chem. Tokyo-Kyoto.- 1957, — V.2.- P. 224−229.
- Yamazaki I., Piette L.H. The Mechanism of Aerobic Oxidase Reaction Catalyzed by Peroxidase // B. B. A.- 1963, — V.77, N1, — P. 47−64.
- Yamazaki I., Mason H.S., Piette L. Identification by Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopy of Free Radicals Generated from Substrates by Peroxidase // J. Biol. Chem.- I960, — V.235, N8, — P. 2444−2449.
- Yamazaki I., Piette L.H. Mechanism of Free Radical Formation and Disapperance During the Ascorbic Acid Oxidase and Peroxidase Raection // B. B. A.-1961, — V.50, N1.- P. 62−69.
- Yusa K., Shikama K. Oxidation of Oxymyoglobin to Metmyoglobin with Hydrogen Peroxide: Involvement of Ferryl Intermediate // Biochemistry.- 1987, — V.26, N27, — P. 6684−6688.
- Zannoni V.G. Effects Ascorbic Acid on Microsomal Drug Metabolism // Ann. N. Y. Acad. Sci. USA.- 1975, — V.258.- P. 119−130.
- Zeidler R.B., Kim H.D. Effect of low electrolyte media on salt loss and hemolysis of mammalian red blood cell // J. Cell. Physiol.- 1979, — V.100,N3.- P. 551−661.
- Zidoni E., Kremer M.L. Kinetics and mechanism of catalase action. Formation of the intermediate complex// Arch. Biochem. Biophys.- 1974, — V.161,N2.- P. 658−664.
- Zwaal F. F., Roelofsen B., Colley C. M. Localisation of red cell membrane constituents //Biochim. Biophys. Acta.- 1973, — V. 300, — P. 159.