Кислотный гидролиз. 
Классификация белков и их гидролиз

Суть данного процесса в обработке исходного сырья определенными кислотами. Белок обрабатывают соляной кислотой и нагревают примерно до 105−110 °С. В таком состоянии его выдерживают в течение суток. В результате молекулярные связи рвутся и белки распадаются на отдельные аминокислоты. Кислотный гидролиз наиболее простой и дешевый в осуществлении. Однако он предъявляет крайне высокие требования к соблюдению технологии и главное — качеству и точности дозировок реагентов. Используя не те кислоты или неправильные дозировки вместе с молекулярными связями можно разрушить и сами аминокислоты. Как следствие, конечный продукт будет иметь неполный аминокислотный спектр. А остатки солей и кислот вряд ли положительно скажутся на пищеварении.

Энзимный (ферментативный) гидролиз белка

Энзимный гидролиз белков в чем-то повторяет естественный процесс пищеварения. Исходное сырье (как правило — казеин) смешивают с ферментами, которые осуществляют «пищеварение» белка и обеспечивают его распад до аминокислот. И именно этот метод чаще всего используют в спортивной индустрии. Энзимный (ферментативный) гидролиз белков менее требователен к соблюдению технологий. Излишки ферментов удалить проще и они не несут такого вреда как кислоты.

На первом этапе ферментного гидролиза сырье подвергают легкой температурной обработке. В итоге белок частично денатурирует (разрушается). После чего полученную фракцию смешивают с ферментами, которые завершают процесс гидролиза.

Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью. Пепсин расщепляет связь между фенилаланином и тирозином, глутаминовой кислотой и цистином (метионином, глицином), между валином и лейцином. Трипсинрасщепляет связь между аргинином (лизином) и другими аминокислотами. Химотрипсин — между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином. Аминопептидазы действуют со стороны N — концевой аминокислоты, карбоксипептидазысо стороны С — концевой аминокислоты. Эндопептидазы разрушают белок внутри молекулы, экзопептидазы — действуют с конца молекулы. Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов.

Щелочной гидролиз белка

При щелочном гидролизе происходит рацемизация большинства аминокислот и полное разрушение аргинина, лизина, цистина и цистеина. В результате такого гидролиза образуется комплекс дефектных, чуждых организму компонентов.

Щелочной и кислотный гидролиз например белков проводят с целью установления аминокислотного состава того или иного белка. Просто при кислотном гидролизе разрушается важнейшая аминокислота — триптофан, а при щелочном она сохраняется, но разваливаются другие. Вот сочетая два вида гидролиза можно сделать полный аминокислотный анализ.

А насчет применения гидролиза в органике, то чаще это связано с получением тех или иных соединений, активные группы которых защищают для того, чтобы на этапе синтеза они не вступали в ненужные реакции. А затем путем гидролиза блокировку групп снимают. Очень часто гидролиз применяют в пептидном синтезе.

Например, щелочным гидролизом (омылением) кокосового жира получают основу для производства мыла. Триглицериды кокосового жира при этом распадаются на натриевые (калиевые) соли жирных кислот и глицерин.