Тесты для проверки биохимических знаний

Глава 2.

• 1. Нейтральной аминокислотой является:
• 1) аргинин 4) аспарагиновая кислота
• 2) лизин 5) гистидин
• 3) валин
• 2. Биполярный ион моноаминомонокарбоновой аминокислоты заряжен:
• 1) отрицательно
• 2) элсктронсйтрален
• 3) положительно
• 3. В изоэлектрической точке белок:
• 1) имеет наименьшую растворимость 4) является анионом
• 2) обладает наибольшей степенью ионизации 5) денатурирован
• 3) является катионом
• 4. Изоэлектрическую точку при pH 9,74 имеет:
• 1) аспарагиновая кислота 4) лизин
• 2) аланин 5) глицин
• 3) глутаминовая кислота
• 5. Приведенная аминокислота

относится к группе аминокислот:

• 3) заряженных положительно
• 4) заряженных отрицательно

аминокис/ioma

• а) гистидин
• б) серин
• в) фенилаланин
• г) лизин
• д) триптофан
• 1) гидрофобных
• 2) полярных, но незаряженных
• 6. Установить соответствие:

радикалы аминокислот

• 7. Иминокислотой является:
• 1) глицин 4) пролин
• 2) цистеин 5) серин
• 3) аргинин
• 8. Аминокислоты, входящие в состав белков, являются:
• 1) а-аминопроизводными карбоновых кислот
• 2) p-аминопроизводными карбоновых кислот
• 3) а-аминопроизводными ненасыщенных карбоновых кислот
• 9. Назвать аминокислоту'

• 1) цистеин
• 2) серин
• 3) метионин
• 4) цистин
• 5) глицин
• 10. Назвать аминокислоту

• 1) триптофан
• 2) тирозин
• 3) гистидин
• 4) метионин
• 5) треонин
• 11. Установить соответствие:

аминокиоюта группы

• 1) цитруллин а) моноамииомонокарбоновые
• 2) цистин б) лиаминомонокарбоновые
• 3) треонин в) моноами ноли карбоновые
• 4) глутаминовая г) лиаминодикарбоновые
• 12. Установить соответствие:

аминокислота группы

• 1) изолейцин а) неполярные (гидрофобные)
• 2) аспарагиновая кислота б) полярные, но незаряженные
• 3) серин в) отрицательно заряженные
• 4) гистидин г) положительно заряженные
• 13. Оптической активностью не обладает аминокислота:
• 1) лейцин 4) аргинин
• 2) цистеин 5) аланин
• 3) глицин
• 14. Серосодержащими аминокислотами являются:
• 1) треонин 4) триптофан
• 2) тирозин 5) метионин
• 3) цистеин
• 15. В состав белков не входят аминокислоты:
• 1) глутамин 4) р-аланин
• 2) у-аминомасляная кислота 5) треонин
• 3) аргинин
• 16. Гидроксигруппу содержат аминокислоты:
• 1) аланин 4) метионин
• 2) серин 5) треонин
• 3) цистеин
• 17. Установить соответствие:

ион (папина значение pH среды

• а) 7,0
• б) 3.0
• в) 10,0
• 18. Стереоизомеры аминокислот обозначаются в соответствии:
• 1) с направлением вращения плоскости поляризации поляризованного света
• 2) с абсолютной конфигурацией четырех замещающих групп вокруг асимметрического атома углерода
• 19. Угол поворота плоскости поляризации измеряют при помощи:
• 1) спектрофотометра
• 2) фото зле ктрокол ори метра
• 3) поляриметра

Главы 3—4

• 1. Белки характеризуются:
• 1) отсутствием способности кристаллизоваться
• 2) сохранением нативной структуры молекулы при нагревании до 100 ^вС
• 3) амфотерными свойствами
• 4) отсутствием специфической конформации молекулы
• 2. Пептидную связь содержит:

• 3. Впервые аминокислотная последовательность была расшифрована для:
• 1) рибонуклсазы 4) вазопрсссина
• 2) гемоглобина 5) инсулина
• 3) цитохрома С
• 4. Установить соответствие:

элементный химический содержание

состав белка в процентах

• 1) углерод а) 21—23
• 2) кислород б) 0—3
• 3) азот в) 6—7
• 4) водород г) 50—55
• 5) сера д) 15—17
• 5. Установить соответствие:

белки высший уровень

пространственной структуры

• 1) олигомерные а) третичная
• 2) протомерные б) четвертичная
• 6. Первичная структура белка не характеризуется тем, что:
• 1) в ее формировании участвуют слабые связи
• 2) закодирована генетически
• 3) образована ковалентными связями
• 4) определяет последующие уровни структурной организации белка
• 7. Пептидная связь в белках является:
• 1) одинарной
• 2) двойной
• 3) частично одинарной и частично двойной
• 8. 11сптилная связь в белках имеет преимущественно:

I) щус-конфигурацию 2) тряис-конфнгурацию.

• 9. В а-спирали белка водородные связи:
• 1) перпендикулярны оси спирали
• 2) параллельны оси спирали
• 3) водородная связь замыкается через три аминокислотных остатка
• 4) водородная связь замыкается через четыре аминокислотных остатка
• 10. Установить соответствие:

параметры числовое

а-спирали значение

• 1) число аминокислотных остатков на виток спирали а) 0,54 нм
• 2) диаметр спирали б) 3,6
• 3) шаг спирали в) 1,5 нм
• 4) проекция одного аминокислотного остатка г) 0,15 нм

вдоль оси спирали.

• 11. Вторичная структура белка открыта:
• 1) Д. Уотсоном и Ф. Криком 4) Ф. Сэнгером
• 2) Э. Фишером 5) Д. Эдманом
• 3) Л. Полингом
• 12. Препятствует образованию а-спирали аминокислотный остаток:
• 1) аланина 4) пролина
• 2) серина 5) глутамина
• 3) валина
• 13. Гидрофобные боковые радикалы аминокислотных остатков полипептидной цепи располагаются в глобуле:
• 1) преимущественно на поверхности молекулы
• 2) внутри молекулы, образуя гидрофобные области
• 3) небольшая часть гидрофобных радикалов находится на поверхности белковой глобулы
• 14. Вторичная структура природных белков представлена:
• 1) только а-спиралью 3) участками аморфными, а-спирали, p-структуры
• 2) только p-структурой 4) участками а-спирали и p-структуры
• 15. р-Структура представляет собой:
• 1) тугозакрученную спираль
• 2) зигзагообразную структуру
• 3) встречается только на концах а-спирали, образуя 1—2 витка
• 16. Наличие пролина в полипептилной цепи препятствует образованию а-спирали, так как пролин:
• 1) способствует электростатическому отгадкиванию аминокислотных остатков
• 2) атом азота входит в состав жесткого кольца, что исключает возможность вращения вокруг связи С—N
• 3) имеет большой размер радиказа
• 4) в пептидной связи, образуемой пролином, нет атома водорода
• 17. Водородные связи более прочны:
• 1) при параллельном расположении аминокислотных остатков
• 2) при анти параллельном расположении аминокислотных остатков
• 18. В формировании третичной структуры белка не участвует связь:
• 1) водородная 3) дисульфид пая
• 2) пептидная 4) гидрофобное взаимодействие
• 19. Наиболее информативным методом изучения пространственной структуры белковых молекул является метод:
• 1) инфракрасной спектроскопии 3) рентгеноструктурного анализа
• 2) ядерного магнитного резонанса 4) кругового дихроизма
• 20. Олигомерными, как правило, являются белки с молекулярной массой более:
• 1)20 000 2)60 000 3)10 000
• 21. Шапероны:
• 1) защищают новоеинтезированные белки от агрегации
• 2) принимают участие в формировании третичной структуры
• 3) катализируют процесс образования дисульфидных связей
• 4) участвуют в синтезе аминокислот
• 22. Формирование четвертичной структуры белка является:
• 1) генетически закодированным
• 2) самопроизвольным, взаимодействие протомеров осуществляется любой частью их поверхности
• 3) самопроизвольным, протомеры взаимодействуют определенным участком
• 23. Радикалы аминокислотных остатков полипептилной цепи не участвуют в формировании структур молекулы белка:
• 1) первичной 3) третичной
• 2) вторичной 4) четвертичной
• 24. В процессе функционирования белковые молекулы:
• 1) сохраняют жестко зафиксированную пространственную конформацию
• 2) происходит существенное изменение пространственной структуры
• 3) претерпевают небольшие конформационные изменения (флуктуации)
• 25. В стабилизации четвертичной структуры не участвует связь:
• 1) ионная 3) водородная
• 2) дисульфидная 4) гидрофобное взаимодействие
• 26. Молекулярная масса белка варьирует в пределах:
• 1)0,5—1,0 2) 1,0—5 3) 6 — десятки тысяч kDa
• 27. Для определения молекулярной массы белка практически невозможно использовать метод:
• 1) криоскопический 3) электрофореза в полиакриламидном геле
• 2) гель-фильтрации 4) ультрацентрифугирования
• 28. Скорость гель-фильтрации белков зависит от:
• 1) заряда 3) молекулярной массы
• 2) формы молекулы 4) растворимости белка
• 29. При денатурации белка не происходит:
• 1) нарушения третичной структуры 3) гидролиза пептидных связей
• 2) нарушения вторичной структуры 4) диссоциации субъединиц
• 30. Спектрофотометрический метод количественного определения белка основан на их свойстве поглощать свет в УФ-области при:
• 1)280 нм 2) 190 нм 3)210 нм
• 31. Общепринятая классификация простых белков основана на:
• 1) форме молекул 3) функциональных особенностях
• 2) аминокислотном составе 4) физико-химических свойствах
• 32. Повышенное содержание метионина и триптофана характерно для:
• 1) животных альбуминов 3) животных глобулинов
• 2) растительных альбуминов 4) растительных глобулинов
• 33. Аминокислоты аргинин и лизин составляют 20—30% аминокислотного состава белков:
• 1) альбуминов 4) гистонов
• 2) проламинов 5) протсиноидов
• 3) глобулинов
• 34. Белки волос кератины относятся к группе:
• 1) проламинов 4) глютелинов
• 2) протаминов 5) глобулинов
• 3) протсиноидов
• 35. 50% белков плазмы крови человека составляют:
• 1) а-глобулины 4) альбумин
• 2) р-глобулины 5) прсальбумин
• 3) у-глобулины
• 36. В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом:
• 1) протамины 3) альбумины
• 2) гистоны 4) глобулины
• 37. Какая фракция белков сыворотки крови содержит иммуноглобулины G:
• 1) а,-глобулины 3) у-глобулины
• 2) р-глобулины 4) а₂-глобулины
• 38. К протеиноидам относятся:
• 1) зеин — белок семян кукурузы 4) фиброин — белок шелка
• 2) альбумин — белок яйца 5) коллаген — белок соединительной ткани
• 3) гордеин — белок семян ячменя
• 39. Необычность аминокислотного состава фибриллярного белка коллагена определяется наличием в нем большого количества (30—20%) аминокислот:
• 1) аспарагиновой кислоты 4) аргинина
• 2) пролина 5) оксипролина
• 3) глицина
• 40. Ортофосфорная кислота в фосфопрогеинах обычно ковалентно связана:
• 1) с гилроксигруппой серина 4) с p-карбоксильной группой
• 2) с гилрокси группой треонина аспарагиновой кислоты
• 3) с SH-группой цистеина 5) с е-аминогруппой лизина
• 41. К фосфопротеинам относятся:
• 1) оризенин риса 4) гордеин семян ячменя
• 2) сывороточный альбулин 5) казеин молока
• 3) вителлин яичного желтка
• 42. Установить соответствие:

металлопротеины метлы

• 1) карбоангидраза а) Мо²*
• 2) ксантиноксилаза б) Си⁺
• 3) тирозиназа в) Mg²⁺
• 4) АТФ-аза г) Zn²*
• 5) каталаза д) Fe³⁴
• 43. К медьсодержащим белкам относится:
• 1) ферритин 4) церулоплазмин
• 2) ванадохром 5) лактоферин
• 3) гемосидерин
• 44. Железосодержащими белками являются:
• 1) церулоплазмин 4) ферритин
• 2) карбоангидраза 5) пластоцианин
• 3) гемосидерин
• 45. Углеводы связаны с белковой частью молекулы гликопротеинов:
• 1) водородной 3) ионной
• 2) гликозидной 4) гликозиламидной
• 46. Связь между углеводным компонентом и апобелком в iлипопротеидах осуществляется через радикалы аминокислотных остатков:
• 1) тирозина 4) лизина
• 2) серина 5) аспарагина
• 3) аргинина
• 47. В состав гиалуроновой кислоты входят:
• 1) D-глюкуроновая кислота 4) УУ-ацетил-о-галактозоамин
• 2) D-галактозоамин 5) D-галактуроновая кислота
• 3) ^-ацстил-[>глюкозоамин
• 48. В состав углеводного компонента гликопротеинов не входит:
• 1) D-галактоза 4) D-фруктоза
• 2) D-глюкоза 5) D-ксилоза
• 3) D-манноза
• 49. В состав гема входит:

• 50. Гем представляет собой:
• 1) четыре пиррольных кольца, соединенных с Fe³⁺
• 2) порфин, соединенный с Fe²⁺
• 3) протопорфин IX
• 4) четыре алкилированных пиррольных кольца, соединенных метиновыми группами и Fe²⁺
• 51. Олигомерными молекулами являются гемопротеины:
• 1) миоглобин 4) каталаза
• 2) цитохром b 5) цитохром с
• 3) гемоглобин
• 52. Гемоглобин взрослою человека состоит из четырех субъединиц:
• 1) 2а 2у 4) 2р 26
• 2) 2а 2р 5) 2р 2у
• 3) 2а 26
• 53. Молекулярная масса гемоглобина (kDa):
• 1) 108 4)68
• 2) 400 5) 95
• 3) 12,8
• 54. Трехвалентное железо содержится:
• 1) в дезоксигемоглобинс 3) в метгемоглобине
• 2) в карбоксигсмоглобинс 4) в оксигемоглобине
• 55. Негемовое железо содержится:
• 1) в цитохромоксидазс 4) в коэнзимс Q
• 2) в гемоглобине 5) в миоглобине
• 3) в флавопротеинах
• 56. Кривая насыщения гемоглобина кислородом:
• 1) отражает прямо пропорциональную зависимость
• 2) имеет вид гиперболы
• 3) является сигмоидной
• 57. Белки выполняют различные функции, кроме:
• 1) структурной 4) генетической
• 2) каталитической 5) рецепторной
• 3) регуляторной
• 58. Денатурация белков происходит в результате:
• 1) деградации первичной структуры
• 2) агрегации белковых глобул
• 3) изменений пространственных структур

Главы 5—7

• 1. Автором теории индуцированного соответствия в ферментативном катализе является:
• 1) Л. Михаэлис 3) Дж. Бриггс
• 2) Д. Кошланд 4) Дж. Холдейн — Э. Фишер
• 2. Установить соответствие:

ферменты катализируемая реакция

• 1) протеиназа а) переносит электроны
• 2) цитохром С б) расщепляет Н₂0₂
• 3) протеинкиназа в) фосфорилирует белок
• 4) каталаза г) гидролизует 1,4-гликозилныс связи
• 5) а-амилаза д) гидролизует пептидные связи
• 3. Абсолютной специфичностью обладает:
• 1) протеиназа 3) уреаза
• 2) липаза 4) глюкозооксидаза
• 4. Простые ферменты состоят из:
• 1) аминокислот 4) углеводов
• 2) аминокислот и углеводов 5) аминокислот и небелковых компонентов
• 3) липидов 6) липидов и углеводов
• 5. Сходными чертами между ферментами и неферментативными катализаторами являются:
• 1) катализ только энергетически возможных реакций
• 2) взаимодействие с одним из компонентов реакционной среды
• 3) неизменность направления реакции
• 4) обратимость каталитической реакции
• 5) прямая пропорциональная зависимость скорости реакции от температуры
• 6. Скорость ферментативной реакции зависит от:
• 1) концентрации фермента 3) молекулярной массы субстрата
• 2) молекулярной массы фермента 4) молекулярной гетерогенности фермента
• 7. Активный центр сложного фермента состоит из:
• 1) аминокислотных остатков
• 2) аминокислотных остатков, ассоциированных с небелковыми веществами
• 3) небелковых органических веществ
• 4) металлов
• 5) углеводов
• 8. К коферментам относятся:
• 1) пируват 4) витамин В,
• 2) НАД⁺ 5) тирозин
• 3) гем
• 9. Класс ферментов указывает на:
• 1) конформацию фермента
• 2) тип кофермента
• 3) тип химической реакции, катализируемой данным ферментом
• 4) строение активного центра фермента
• 10. Установить соответствие:

масс фермента ферменты

по шассификации

• 1) 1 а) трансферазы
• 2) 2 б) лиазы
• 3) 3 в) оксидоредуктазы
• 4) 4 г) лигазы
• 5) 5 д) гидролазы
• 6) 6 е) изомеразы
• 11. Константа Михаэлиса численно равна такой концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна:
• 1) максимальной 3) 1/5 максимальной
• 2) ½ максимальной 4) 1/10 максимальной
• 12. Конкурентными ингибиторами ферментов являются:
• 1) металлы
• 2) аминокислоты
• 3) вещества, по структуре подобные субстрату
• 4) вещества, по структуре подобные активному центру фермента
• 5) полипептиды
• 13. Простетическая группа входит в состав ферментов:

• 1) гемоглобина
• 2) каталазы
• 3) трипсина
• 4) пероксилазы
• 5) церрулонлазмина
• 14. Каждый фермент имеет кодовый номер:
• 1) пятизначный 3) трехзначный
• 2) четырехзначный 4) двухзначный
• 15. Для большинства ферментов характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата:
• 1) прямолинейная
• 2) гиперболическая
• 3) S-образная
• 16. Характер кривой скорости ферментативной реакции от pH определяется:
• 1) концентрацией фермента
• 2) концентрацией субстрата
• 3) ионизацией функциональных групп активного центра фермента
• 4) ионизацией химических группировок субстрата
• 17. Характер зависимости скорости ферментативной реакции от температуры зависит от:
• 1) ионной силы раствора 3) денатурации белковой части фермента
• 2) значений pH 4) тепловой денатурации субстрата
• 18. Конкурентные ингибиторы являются:
• 1) обратимыми
• 2) необратимыми
• 3) обратимыми в определенных условиях
• 19. Активаторами ферментов являются:
• 1) ионы металлов 4) полипептиды
• 2) анионы 5) коферменты
• 3) аминокислоты
• 20. Ферменты необратимо ингибируются под действием:
• 1) липидов 3) ионов тяжелых металлов
• 2) аминокислот 4) углеводов
• 21. В состав фермента, катализирующего окислительное декарбоксилирование пиру в, а та, входит:
• 1) биотин 4) фолиевая кислота
• 2) витамин В₆ 5) гемин
• 3) тиаминпирофосфат
• 22. В состав фермента, катализирующего перенос электронов и протонов, входит:
• 1) биотин 4) НАД*
• 2) глутатион 5) фолиевая кислота
• 3) пиридоксин
• 23. Бесконкурентным ингибированием называется торможение ферментативной реакции, вызванное присоединением ингибитора:

I) к субстрату 2) к ферменту 3) к фермент-субстратному комплексу.

• 24. Аллостерическими эффекторами ферментов являются:
• 1) коферменты 4) углеводы
• 2) дипептиды 5) липиды
• 3) продукты превращения субстрата
• 25. Ингибирование аллостерического фермента происходит в результате действия:
• 1) субстрата 3) отрицательного эффектора
• 2) положительного эффектора 4) кофермента
• 26. Влияние концентрации субстрата на скорость реакции аллостерического фермента описывается:
• 1) параболической кривой
• 2) сигмоидной кривой
• 3) прямой линией
• 27. Кривая зависимости скорости реакции аллостерического фермента от концентрации субстрата свидетельствует о том, что:
• 1) активные центры отдельных субъединиц функционируют автономно
• 2) активные центры субъединиц функционируют кооперативно
• 3) активные центры субъединиц функционируют автономно и кооперативно
• 4) в зависимости от концентрации субстрата
• 28. Аллостерические ферменты могут иметь:
• 1) только один аллостерический центр
• 2) несколько аллостерических центров
• 3) в процессе ферментативной реакции число аллостерических центров фермента может изменяться
• 29. Кинетика аллостерических ферментов:
• 1) описывается уравнением Михаэлиса—Ментен
• 2) не описывается уравнением Михаэлиса—Ментен
• 3) описывается уравнением Михаэлиса—Ментен в определенных условиях
• 30. Установить соответствие:

регуляция активности фермента механизм регуляции

1) увеличение количества ферментативного а) взаимодействие с белковыми белка ингибиторами.

• 2) уменьшение активности протеиназ б) действие протсинкиназ
• 3) модификация ферментативной активнов) индукция генов

сти в результате фосфорилирования белка г) ограниченный протеолиз.

• 4) активация зимогенов
• 31. Мультиферментные комплексы представляют собой:
• 1) совокупность ферментов одного класса
• 2) ферменты, катализирующие сходные реакции
• 3) полиферментные системы, выполняющие определенную функцию
• 4) ферменты, ассоциированные с клеточной мембраной
• 32. В мультиферментных комплексах:
• 1) все субстраты подобны друг другу
• 2) все субстраты отличаются друг от друга
• 3) продукты превращения одного субстрата являются исходным субстратом для следующего фермента
• 4) все ферменты катализируют превращение одного и того же субстрата
• 33. Для изоферментов характерно:
• 1) генетическое различие в первичной структуре ферментного белка
• 2) эпигенетические различия
• 3) те и другие, в зависимости от источника получения ферментного белка
• 34. Роль изоферментов в клетках и тканях связана:
• 1) с каскадным увеличением скорости соответствующих ферментативных реакций
• 2) с регуляцией тех или иных процессов в обмене веществ
• 3) с возможностью замены одной изоформы другой в зависимости от их локализации
• 35. Критерий, по которому отличают изоферменты и множественные молекулярные формы ферментов, связан:
• 1) с первичной структурой белка 3) с третичной структурой белка
• 2) с вторичной структурой белка 4) с четвертичной структурой белка
• 36. При взаимодействии фермента с субстратом конформациоиные изменения характерны дзя:
• 1) фермента 2) субстрата 3) фермента и субстрата
• 37. Активный центр простых ферментов формируется из:
• 1) одной аминокислоты
• 2) остатков нескольких аминокислот
• 3) остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов
• 4) небелковых компонентов
• 38. Активный центр сложных ферментов формируется из:
• 1) одной аминокислоты
• 2) остатков нескольких аминокислот
• 3) остатков нескольких аминокислот и небелковых компонентов
• 4) небелковых компонентов
• 39. В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации соответствующей ферментативной реакции:
• 1) увеличивается
• 2) уменьшается
• 3) не изменяется
• 40. До начала взаимодействия фермента с субстратом пространственные структуры фермента и субстрата:
• 1) полностью соответствуют друг другу
• 2) приблизительно соответствуют друг другу
• 3) fie соответствуют друг другу
• 41. Кислотно-основный катализ реализуется при наличии:
• 1) кислотных групп в активном центре фермента
• 2) кислотных групп в субстрате
• 3) основных групп в активном центре фермента
• 4) кислотных и основных групп в активном центре фермента
• 5) кислотных и основных групп в субстрате
• 42. В результате иммобилизации фермента чаще всего изменяется его:
• 1) концентрация 3) молекулярная гетерогенность
• 2) стабильность 4) активность
• 43. При иммобилизации ферментов на нерастворимых носителях появляется возможность:
• 1) увеличить активность ферментов
• 2) получить продукт реакции, не загрязненный ферментным белком
• 3) уменьшить время протекания ферментативной реакции
• 44. При иммобилизации фермента на водорастворимых носителях появляется возможность:
• 1) многократно использовать один и тот же катализатор
• 2) проводить ферментативный процесс непрерывно в проточных реакторах
• 3) изменить концентрацию фермента в процессе катализа
• 45. Ковалентному присоединению фермента к носителю предшествует:
• 1) активация поверхности носителя
• 2) нагревание носителя
• 3) изменение pH-среды
• 4) взаимодействие носителя с ионами металлов
• 46. При желудочно-кишечных заболеваниях в качестве заместительной энзимотерапии применяют:
• 1) химотрипсин 4) каталазу
• 2) эндопептидазу 5) рибонуклеазу
• 3) трипсин
• 47. Для лечения вирусных инфекций наиболее эффективно применение фермента:
• 1) пепсина 3) трансаминазы
• 2) дезоксирибонуклеазы 4) каталазы
• 48. Для растворения тромбов наиболее эффективно применение:
• 1) химогрипсина 3) трипсина
• 2) стрептокиназы 4) альдолазы
• 49. Для лечения лейкозов применяют фермент:
• 1) алкогольдегидрогеназу 4) рибонуклеазу
• 2) L-аспарагиназу 5) галактозидазу
• 3) дезоксирибонуклеазу
• 50. При заболеваниях поджелудочной железы наблюдается дефицит фермента:
• 1) альдолазы 3) липазы
• 2) пепсина 4) трансаминазы
• 51. Наследственное заболевание фенилкетонурия имеет место в связи с недостаточностью фермента:
• 1) фенил аланин-4-гидроксилазы
• 2) фснилаланинлегидрогеназы
• 3) фенилаланинлекарбоксилазы
• 52. При инфаркте миокарда диагностическое значение имеет определение в крови активности фермента:
• 1) альдолазы 3) алкогольдегидрогсназы
• 2) лактатдегидрогеназы 4) каталазы
• 53. При заболеваниях печени клиническое значение имеет определение активности ферментов:
• 1) псевдохолин эстеразы 4) аспартатаминотрансфсразы
• 2) а-амилазы 5) пероксидазы
• 3) фосфорилазы
• 54. Для очищения гнойных ран и удаления некротируюших тканей применяют фермент:
• 1) липазу 3) амилазу
• 2) протеиназу 4) дегидрогеназу
• 55. Для определения глюкозы применяют фермент:
• 1) глюкозо-6-фосфатазу 3) гликозилтрансферазу
• 2) I лю ко зоо кс и лазу 4) глюкокиназу
• 56. При остром панкреатите диагностическое значение имеет определение в крови фермента:
• 1) аланинаминотрансферазы 3) лактатдегидрогеназы
• 2) а-амилазы 4) креатинфосфокиназы
• 57. Диагностическим тестом на рак предстательной железы является:
• 1) альдолаза 3) малатдегидрогеназа
• 2) кислая фосфатаза 4) алкогольдегидрогеназа
• 58. Кокарбоксилаза в крови определяется при помощи фермента:
• 1) пероксилазы 3) пирофосфатазы
• 2) малатдегидрогеназы 4) декарбоксилазы
• 59. В производстве глюкозу из крахмала получают при помощи фермента:
• 1) а-амилазы 4) амилоглюкозидазы
• 2) альдолазы 5) фосфатазы
• 3) глюкозооксидазы
• 60. Установить соответствие:

субстрат, определяемый фермент, входящий

С помощью ферментного электрода в состав ферментного электрода

• 1) мочевина а) аспарагиназа
• 2) глюкоза б) алкогольдегидрогеназа
• 3) этанол в) глюкозооксидаза
• 4) лактат г) лактатдсгидрогеназа
• 5) аспарагин д) уреаза

Главы 8—10

• 1. В качестве структурных элементов изопреноидные фрагменты содержат витамины
• 1) эргокальциферол 4) ретинол
• 2) токоферол 5) аскорбиновую кислоту
• 3) рутин
• 2. а, у-Диокси-р, р-диметил-р-аланинмасляной кислотой является:
• 1) пантотенован кислота 4) биотин
• 2) пангамовая кислота 5) аскорбиновая кислота
• 3) карнитин
• 3. Производными стеролов являются:
• 1) цианкобаламин 4) холскальиифсрол
• 2) эргокальциферол 5) токоферол
• 3) ретинальацетат
• 4. Производным диметилгидроксиметилбензохинона является:
• 1) убихинон 4) пирилоксамин
• 2) викасол 5) менахинон
• 3) филлохинон
• 5. Витамин К₃ в своей структуре содержит:
• 1) кольцо пиримидина и тиазола
• 2) метилбензохинон
• 3) производное хинона, имеющее гидроксильные группы и остаток ацетата
• 4) производное бензопирана
• 5) сульфогруппу
• 6.

К группе жирорастворимых витаминов относятся:

• 7. Витамин В_|2:
• 1) широко распространен в тканях высших растений
• 2) содержится в продуктах животного происхождения (печень, почки)
• 3) продуцируется кишечными бактериями
• 4) содержится в овощах, фруктах
• 8. Коферментом аминотрансфераз является:

9. Установить соответствие:

витамин

• 1) цианкобаламин
• 2) убихинон
• 3) филлохинон
• 4) викасол
• 5) пангамован кислота

особенности структуры

• а) алкилированное производное нафтохинона
• б) Л^-ди метил гл и цил-6-глюконовая кислота
• в) производное диметоксибензохинона
• г) содержит восстановленные пиррольные кольца, диметил бензимидазол
• д) гидросульфитное соединение метил нафтохинона
• 10. Коферментом дрожжевой пируватлекарбоксилазы является:
• 1) пиридоксальфосфат 4) рибофлавин
• 2) тиамингшрофосфат 5) тетра гидрофолиевая кислота
• 3) никотинамид
• 11. Одним из наиболее эффективных природных антиоксидантов является:
• 1) филлохинон 4) ретинол
• 2) викасол 5) токоферол
• 3) холскальциферол
• 12. Для нормального световосприятия необходим:
• 1) ретинол 4) пиридоксаль
• 2) токоферол 5) биотин
• 3) рибофлавин
• 13. Антигеморрагическим действием обладает витамин:
• 1) эргокальциферол 4) рутин
• 2) ретинол 5) аскорбиновая кислота
• 3) филлохинон
• 14. В реакциях карбоксилирования принимает участие:
• 1) тиамин 4) пантотеновая кислота
• 2) рибофлавин 5) карнитин
• 3) биотин
• 15. В животном организме из триптофана синтезируется:
• 1) амид никотиновой кислоты 4) викасол
• 2) рибофлавин 5) токоферол
• 3) пантотеновая кислота
• 16. При авитаминозе В, нарушается функционирование следующих ферментов:
• 1) аминотрансферазы 4) глутаматдегидрогеназы
• 2) пируватдегидрогеназы 5) транскетолазы
• 3) пируваткарбоксилазы
• 17. В состав кофермснгов пирувагдегидрогеназного комплекса входят витамины:
• 1) тиамин 4) рибофлавин
• 2) пиридоксин 5) цианкобаламин
• 3) филлохинон
• 18. В реакциях трансметилирования принимают участие витамины:
• 1) рутин 4) фолиевая кислота
• 2) ретинол 5) пангамовая кислота
• 3) ниацин
• 19. Составной частью коэнзима, А является:
• 1) л-аминобензойная кислота 4) оротовая кислота
• 2) пиридоксин 5) пантотеновая кислота
• 3) карнитин
• 20. На проницаемость капилляров влияет:
• 1) никотинамид 4) рутин
• 2) рибофлавин 5) пангамовая кислота
• 3) пиридоксин
• 21. Ксерофтальмию вызывает дефицит в организме витамина:
• 1) аскорбиновой кислоты 4) холскальцифсрола
• 2) тиамина 5) токоферола
• 3) ретинола
• 22. Повышение проницаемости и хрупкость сосудов возникают при недостаточности витамина:
• 1) тиамина 4) аскорбиновой кислоты
• 2) нианина 5) токоферола
• 3) пиридоксина
• 23. Кофермен том трансфераз, переносящих одноуглеродные остатки, является:

• 24. Механизм биологического действия биотина связан с его участием в реакциях:
• 1) окислительно-восстановительных
• 2) карбоксил и рования ацетил-КоА
• 3) карбоксилирования пирувата
• 4) переноса ацетильных групп
• 5) декарбоксил ирования аминокислот
• 25. Установить соответствие:

витамин метаболически активная

форма витамина

• 1) ниацин а) ФАД
• 2) пантотеновая кислота б) НАДФ'
• 3) пиридоксин в) ацетил-КоА
• 4) рибофлавин г) фосфопиридоксаль
• 5) тиамин д) тиамин пирофосфат
• 26. Установить соответствие:

витамин участие в обмене

• 1) тиамин а) углеводов и липидов
• 2) биотин б) углеводов и аминокислот
• 3) пиридоксин в) нуклеиновых кислот
• 4) фолиевая кислота г) углеводов
• 27. Витамин В₁₂ входит в состав следующих ферментов:
• 1) ацетилтрансферазы 4) рацсмазы
• 2) гомоцистеинметилтрансферазы 5) метил малой ил мутазы
• 3) пируваткарбоксилазы
• 28. Витамин Н входит в состав ферментов:
• 1) транскетолазы 4) ацетил-КоА-карбоксилазы
• 2) пируватдекарбоксилазы 5) пируватдегидрогеназы
• 3) пируваткарбоксилазы
• 29. Установить соответствие:

витамин патология

• 1) тиам и н а) себорея
• 2) биотин б) пеллагра
• 3) аскорбиновая кислота в) анемия
• 4) ниацин г) бери-бери
• 5) фолиевая кислота д) цинга
• 30. Витамин В₁₅ показан при:
• 1) анемиях 4) пеллагре
• 2) ломкости капилляров 5) жировой инфильтрации печени
• 3) нарушении пигментации волос
• 31. Коферментом декарбоксилаз аминокислот является:
• 1) тиамин пирофосфат 4) НАДН⁺
• 2) пиридоксальфосфат 5) 4-фосфопантетеин
• 3) ФАД
• 32. Установить соответствие:

витамины особенности

• 1) водорастворимые а) действуют как антикоферменты
• 2) антивитамины б) частично синтезируются в организме
• 3) витаминоподобные вещества в) превращаются в организме в коферменты
• 33. Антивитамином /i-аминобензойной кислоты является:
• 1) дикумарол 4) фенобарбитал
• 2) стрептоцид 5) изониазид
• 3) пенициллин
• 34. Птеридины являются антивитаминами:
• 1) аскорбиновой кислоты 4) фолиевой кислоты
• 2) ретинола 5) биотина
• 3) рутина
• 35. Витамин В₁₂ не способен синтезироваться:
• 1) животными клетками
• 2) растительными клетками
• 3) микроорганизмами
• 36. Антивитамины используются при лечении:
• 1) авитаминозов 4) анемий
• 2) бактериальных инфекций 5) рахита
• 3) опухолевых заболеваний
• 37. Витамин В₆ входит в состав следующих ферментов обмена аминокислот:
• 1) мстилтрансфсраз 3) глутаматдсгидрогеназы
• 2) аминотрансфераз 4) декарбоксилаз
• 38. Витамин В₃ входит в состав:
• 1) дегидрогеназ 3) мутаз
• 2) ацил-КоА-трансфераз 4) метилтрансфераз
• 39. В обмене углеводов участвуют витамины:
• 1) тиамин 4) фолиевая кислота
• 2) ниацин 5) пантотеновая кислота
• 3) филлохинон
• 40. В обмене липидов участвуют витамины:
• 1) тиамин 4) фолиевая кислота
• 2) рибофлавин 5) пантотеновая кислота
• 3) пиридоксин

Главы 11—13

• 1. Основной функцией гормонов является:
• 1) защитная 3) каталитическая
• 2) регуляторная 4) транспортная
• 2. Координирующим центром эндокринной системы является:
• 1) гипофиз 4) гипоталамус
• 2) спинной мозг 5) тимус
• 3) поджелудочная железа
• 3. Роль гормонов передней доли гипофиза заключается:
• 1) в регуляции функций периферических эндокринных желез
• 2) в ингибировании секреции рилизинг-факторов
• 3) в активации выработки статинов
• 4. К гормонам белковой природы относятся:
• 1) трииодтиронин 4) адреналин
• 2) тироксин 5) альдостерон
• 3) паратгормон
• 5. Инсулин представляет собой:
• 1) производное ненасыщенных жирных кислот
• 2) производное аминокислоты тирозина
• 3) низкомолекулярный белок
• 4) гликопептид
• 6. Иод входит в состав:
• 1) глюкагона 3) кальцитонина
• 2) паратгормона 4) тироксина
• 7. К стероидным гормонам относятся:
• 1) кальцитонин 4) тестостерон
• 2) вазопрессин 5) адреналин
• 3) окситоцин
• 8. К гормонам, производным ароматических аминокислот, относятся:
• 1) эстрадиол 3) секретин
• 2) тироксин 4) норадреналин
• 9. Процессинг инсулина из предшественников (прои препроинсулина) происходит в результате:
• 1) ограниченного протеолиза 3) сульфоокисления
• 2) деиодирования 4) восстановления
• 10. В поджелудочной железе синтезируются:
• 1) тироксин 4) адреналин
• 2) глюка гон 5) инсулин
• 3) окситоцин
• 11. В регуляции обмена электролитов принимает участие:
• 1) инсулин 4) прогестерон
• 2) норадреналин 5) тиреотропин
• 3) альдостсрон
• 12. Содержание кальция и фосфора в крови регулируют:
• 1) паратгормон 4) эстрадиол
• 2) кальцитонин 5) глюкагон
• 3) адренокортикотропин
• 13. Аденилатциклазу активируют:
• 1) прогестерон 4) адреналин
• 2) меланотропин 5) альдостерон
• 3) глюкагон
• 14. Гормоны пептидной природы синтезируются:
• 1) в коре надпочечников 4) в гипофизе
• 2) в мозговом слое надпочечников 5) в яичниках
• 3) в семенниках
• 15. Стероидные гормоны синтезируются:
• 1) в поджелудочной железе 4) в коре надпочечников
• 2) в семенниках 5) в щитовидной железе
• 3) в мозговом слое надпочечников
• 16. В слизистой кишечника секретируется гормон:
• 1) инсулин 4) гастрин
• 2) секретин 5) кортикотропин
• 3) соматолиберин
• 17. Развитие вторичных половых признаков у особей мужского пола стимулирует:
• 1) тестостерон 4) прогестерон
• 2) аностерон 5) окситоцин
• 3) эстрадиол
• 18. Биосинтез кортикостероидов стимулирует:
• 1) адренокортикотропин 3) кортикостерон
• 2) кальцитонин 4) инсулин
• 19. Адреналин активирует фермент:
• 1) каталазу 4) холинэстеразу
• 2) аденилатциклазу 5) фосфатазу
• 3) гликогенсинтетазу
• 20. Синтез гормонов щитовидной железы активирует:
• 1) кортикотропин 2) тиреотропин 3) соматотропин
• 21. Кортизол — гормон коры надпочечников регулирует:
• 1) обмен жиров, белков, углеводов
• 2) обмен воды и минеральных солей
• 3) биосинтез фермента гликогенсинтетазы
• 22. Минералокортикоиды регулируют обмен:
• 1) углеводный 2) липидный 3) водно-солевой
• 23. В биосинтезе адреналина из фенилаланина не принимает участие:
• 1) фснилаланингидроксилаза 4) декарбоксилаза ароматических кислот
• 2) аминотрансфераза 5) TV-метилтрансфераза
• 3) тирозингидроксилаза
• 24. В виде прогормонов синтезируется:
• 1) гидрокортизон 4) соматостатин
• 2) тироксин 5) альдостерон
• 3) адреналин
• 25. Производными ненасыщенных жирных кислот являются:
• 1) пролактин 4) секретин
• 2) простагландины 5) тироксин
• 3) соматостатин
• 26. Дофамин вырабатывается:
• 1) в мозговом слое надпочечников 4) в семенниках
• 2) в коре надпочечников 5) в паращитовидной железе
• 3) в тимусе
• 27. Инсулин — гормон поджелудочной железы является:
• 1) стероидным гормоном
• 2) производным аминокислот
• 3) гормоном белково-пептидной природы
• 28. Установить соответствие:

гормоны синтезируется в железе

• 1) тироксин а) щитовидной
• 2) пролактин б) гипофизе
• 3) соматостатин в) семенниках
• 4) альдостерон г) поджелудочной
• 5) андрогены д) коре надпочечников
• 29. Гормоны гипоталамуса являются:
• 1) пептидами
• 2) производными аминокислот
• 3) производными высших жирных ненасыщенных кислот
• 30. Установить соответствие:

гормон тип рецепции

• 1) адреналин а) цитозольный
• 2) глюкагон б) мембрано-опосредованный
• 3) тироксин
• 4) прогестерон
• 31. Аденилатциклазный комплекс представляет собой:
• 1) набор цитоплазматических рецепторов
• 2) ассоциацию трех компонентов: рецепторного, сопрягающего и каталитического белков
• 3) цитоплазматический мультиферментный комплекс
• 32. Циклические нуклеотиды:
• 1) ингибируют фосфодиэстеразу
• 2) активируют протеинкиназы, способные фосфорилировать белки
• 3) активируют кальмодулин, входящий в состав некоторых протеинкиназ
• 33. В клетке мишени инсулин связывается:
• 1) с цитоплазматическим гликопротеиновым рецептором
• 2) гликопротеиновым рецептором на цитоплазматической мембране
• 3) с ядерным гликопротеиновым рецептором
• 34. Рецептор инсулина является:
• 1) гетеродимером и состоит из аи р-полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками
• 2) тетрамером, состоящим из двух аи р-полипептидных цепей, связанных между собой лисульфидными мостиками
• 3) тетрамером, состоящим из двух аи р-полипептидных цепей, связанных нековалентно между собой
• 35. Связывание инсулина с рецептором приводит:
• 1) к эндоцитозу гормонорецепторного комплекса
• 2) к выработке цГМФ
• 3) к выработке цАМФ
• 4) к аутофосфорилированию рецептора
• 5) к интенсификации процессов клеточного дыхания
• 36. Вторичными посредниками гормонов в клетке являются:
• 1) ионы кальция 4) АТФ
• 2) цАМФ 5) кальмодулин
• 3) ГДФ
• 37. Установить соответствие:

гормон показания к применению

• 1) инсулин а) гипоталамо-гипофизарная низкорослость
• 2) соматотропин б) гипогликемия
• 3) глюкагон в) слабость родовой деятельности
• 4) окситоцин г) сахарный диабет
• 38. Тиреоидные гормоны в качестве лекарственного препарата применяют при:
• 1) сахарном диабете 3) микседеме
• 2) аддисоновой болезни 4) акромегалии
• 39. Глюкокортикоидные гормоны кик лекарственные препараты применяют при:
• 1) аддисоновой болезни 3) базедовой болезни
• 2) сахарном диабете 4) болезни Кушинга

Глава 14

1. К пиримидиновым основаниям относятся:

2. К пуриновым основаниям относится:

3. Входит в состав.

• 1) только РНК
• 2) только ДНК
• 3) РНК и ДНК 4. Входит в состав

• 1) только РНК
• 2) только ДНК
• 3) РНКиДНК 5. Является

• 1) аде ни ном
• 2) гуанином
• 3) урацилом
• 4) тимином
• 5) цитозином
• 6. Является

• 1) урацилом
• 2) псевдоурацилом
• 3) тимином
• 4) цитозином
• 5) оротатом

Установить соответствие:

название

азотистое основание

• а) адснин
• б) гуанин
• в) цитозин
• г) тимин
• д) урацил

8. К минорным пуриновым основаниям относится:

• 9. В состав РНК не входит азотистое основание:
• 1) тимин 4) гуанин
• 2) цитозин 5) аденин
• 3) урацил
• 10. Только в состав ДНК входит азотистое основание:
• 1) N₆-метил аденин 4) тимин
• 2) гипоксантин 5) аденин
• 3) урацил
• 11. В состав нуклеозила входит:
• 1) азотистое основание
• 2) азотистое основание и пентоза
• 3) азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты
• 12. В состав нуклеотида входит:
• 1) азотистое основание
• 2) азотистое основание и пентоза
• 3) азотистое основание, пентоза и остаток фосфорной кислоты
• 13. В нуклеотидах азотистое основание и пентоза соединены связью:
• 1) фосфоэфирной 2) yV-ГЛИКОЗИДНОЙ 3) 0-ГЛИКОЗИДНОЙ
• 14. В составе РНК содержится:
• 1) D-рибоза 3) p-D-рибофураноза
• 2) a-D-рибофураноза 4) p-D-2-дезоксирибофураноза
• 15. В составе ДНК содержится:
• 1) L-рибоза 3) a-D-рибофураноза
• 2) a-D-2-дезоксирибофураноза 4) p-D-2-дезоксирибофураноза
• 16. Пиримидиновыми нуклеозидами являются:
• 1) аденозин 4) цитидин
• 2) аденин 5) цитозин
• 3) адснозинтрифосфат
• 17. Пуриновыми нуклеозидами являются:
• 1) уридин 4) ураиил
• 2) гуанозин 5) аденозин
• 3) гуанин
• 18. Входит в состав

• 1) только РНК
• 2) только ДНК
• 3) РНК и ДНК
• 19. Входит в состав

• 1) только РНК
• 2) только ДНК
• 3) РНК и ДНК
• 20. Минорными нуклеозидами являются:
• 1) риботимидин 4) инозин
• 2) аденозин 5) гуанозин
• 3) цитидин
• 21. Аденозинтрифосфат — это:
• 1) азотистое основание 3) нуклеотид
• 2) нуклсозид 4) динуклеотид
• 22. Является

• 1) АМФ
• 2) циклическим 23'-АМФ
• 3) циклическим 3', 5'-АМФ
• 4) АДФ
• 5) АТФ
• 23. В молекулах нуклеиновых кислот остатки нуклеотидов соединены связями:
• 1) фосфоангидридными 4) 25'-фосфодиэфирными
• 2) 2', 3'-фосфодиэфирными 5) /V-гликозидными
• 3) 3', 5'-фоефодиэфирными
• 24. Модель вторичной структуры ДНК предложена:
• 1) Р. Митчелом и В. П. Скулачевым
• 2) Дж. Уотсоном и Ф. Криком
• 3) Ф. Жакобом и Ж. Моно
• 25. Вторичная структура ДНК представляет собой спираль:
• 1) двойную левозакрученную
• 2) двойную правозакрученную
• 3) одноцепочную левозакрученную
• 26. Согласно правилу комплементарности Чаргаффа водородные связи в молекуле ДНК замыкаются между:
• 1) аденином и гуанином 4) цитозином и тимином
• 2) аденином и тимином 5) цитозином и гуанином
• 3) урацилом и аденином
• 27. При формировании структур нуклеиновых кислот водородные связи не возникают между:
• 1) аденином и тимином 4) гуанином и аденином
• 2) аденином и урацилом 5) тимином и урацилом
• 3) гуанином и цитозином
• 28. В молекуле ДНК число остатков аденина всегда равно числу остатков:
• 1) гуанина 4) цитозина
• 2) тимина 5) ксантина
• 3) урацила
• 29. В молекуле ДНК число остатков гуанина всегда равно числу остатков:
• 1) тимина 4) дигидроурацила
• 2) урацила 5) пиримидина
• 3) цитозина
• 30. На один виток двойной спирали ДНК приходится число пар нуклеотидов:
• 1)5 2)10 3)15 4)20 5)100
• 31. Диаметр двухсниральной молекулы ДНК равен:
• 1)0,18 нм 2) 1,8 нм 3)18 нм 4) 180 нм
• 32. Полинуклеотидные цепи в двухспиральной молекуле ДНК удерживаются:
• 1) координационными связями 3) ионными связями
• 2) водородными связями 4) гидрофобными взаимодействиями
• 33. В формировании третичной структуры ДНК у эукариот участвуют белки:
• 1) протамины 4) альбумины
• 2) глютелины 5) глобулины
• 3) гистоны
• 34. Между молекулой ДНК и гистонами в составе эукариотической хромосомы формируются связи:
• 1) ковалентные 3) ионные
• 2) координационные 4) водородные
• 35. Вторичная структура тРНК имеет форму:
• 1) линейную
• 2) «клеверного листа»
• 3) «локтевого сгиба»
• 36. Акцепторная ветвь тРНК содержит на 3'-конце ДНК три нуклеотидную последовательность:
• 1) УАГ 2) ЦАЦ 3) ЦЦА 4) АЦЦ 5) АЦА
• 37. Третичная структура молекул РНК представляет собой:
• 1) пространственно расположенную суперскрученную двойную спираль
• 2) пространственно расположенную полинуклеотидную цепь с аморфными и спирализованными участками
• 3) пространственно расположенное суперскрученное кольцо
• 38. Специфичность различных тРНК определяется:
• 1) акцепторным участком 3) пссвдоуридиловой петлей
• 2) антикодоновой петлей 4) дигидроуридиновой петлей
• 39. Максимум оптической плотности нуклеиновых кислот при длине волны 260 нм обусловлен наличием:
• 1) водородных связей 3) азотистых оснований
• 2) пентоз 4) фосфорных остатков
• 40. Нарушение пространственной структуры нуклеиновых кислот приводит:
• 1) к гипохромному эффекту (снижению оптической плотности раствора)
• 2) к гиперхромному эффекту (повышению оптической плотности раствора)
• 41. В продуктах полного гидролиза нуклеиновых кислот отсутствуют:
• 1) азотистые основания 3) гексозы
• 2) псптозы 4) фосфорные кислоты
• 42. Нуклеотиды расщепляются ферментами:
• 1) нуклсазами 3) нуклсозидазами
• 2) нуклеотидазами 4) нуклеозидфосфорилазами

Глава 15

1. Установить соответствие:

процессы реакции

• 1) образование конечных продуктов обмена а) эндергонические
• 2) синтез биомолекул б) экзергонические
• 2. Часть энергии системы, которую можно использовать для совершения работы при постоянных температуре и давлении, называется:
• 1) энтальпией 3) свободной энергией
• 2) связанной энергией 4) энтропией
• 3. В эндергонических процессах АС имеет значение:
• 1) положительное
• 2) отрицательное
• 3) нулевое
• 4. Конечными продуктами обмена являются:
• 1) ацетил-КоА 4) Н₂0
• 2) мочевина 5) С0₂
• 3) пируват
• 5. Указать, в каких процессах не используется энергия, освобождающаяся при окислении питательных веществ:
• 1) синтез АТФ 4) гидролиз концевой фосфоангидридной
• 2) теплопродукция связи АТФ
• 3) осмотическая работа 5) сокращение мышц
• 6. Центральную роль в энергообмене всех типов клеток осуществляет:
• 1) креатинфосфат
• 2) электрохимический потенциал сопрягающих мембран
• 3) ГТФ
• 4) система адениловых нуклеотидов
• 7. В молекуле АТФ макроэргической является связь:
• 1) гликозидная
• 2) фосфоэфирная
• 3) фосфоангидридная
• 8. Указать, какое соединение не относится к макроэргическим:
• 1) фосфоеноилпируват 4) адснозинтрифосфат
• 2) 1,3-дифосфоглицерат 5) цитидинтрифосфат
• 3) глюкозо-6-фосфат
• 9. Установить соответствие:

процессы тип превращения энергии

• 1) синтез АТФ а) ДрН⁺-осмотическая работа
• 2) транспорт веществ через мембрану против _б) д_цн⁺-химическая работа

градиента концентрации _в) АТФ-механическая работа.

• 3) сокращение мышц _г) ДцН‘-теплопродукция
• 4) образование теплоты митохондриями животных в ответ на понижение окружающей температуры
• 10. Синтез АТФ из АДФ и Ф_н сопряжен с реакцией:
• 1) Фруктозо-1,6-фосфат + Н₂0 —? Фруктозо-6-фосфат + Ф_и (ДG*' = —13,3 кДж)
• 2) Фосфоеноилпируват + Н₂0 —? Пируват + Ф_н (ДG" ' = —61,9 кДж)
• 3) Глюкозо-6-фосфат + Н₂0 —? Глюкоза + Ф_н (Д (7^в' = -15,8 кДж)
• 11. Реакции биологического окисления, сопровождающиеся трансформацией энергии химических связей окисляемых субстратов в энергию АТФ, протекают путем:
• 1) активации молекулярного кислорода
• 2) дегидрирования, с последующей передачей электронов на кислород
• 3) присоединения активированного кислорода к субстрату
• 12. Реакция дегидрирования, в которой акцептором водорода служит не кислород, а химическое вещество, называется:
• 1) тканевым дыханием 3) брожением
• 2) биологическим окислением 4) микросомальным окислением
• 13. Синтез АТФ в клетках эукариот протекает на:
• 1) внутренней мембране митохондрий 3) мембранах ЭПР
• 2) наружной мембране митохондрий 4) плазматической мембране
• 14. Первичными акцепторами электронов от окисляемого субстрата к молекулярному кислороду являются:
• 1) коэнзим Q 4) трансферрин
• 2) пиридинзависимые дегидрогеназы 5) цитохром Р-450
• 3) цитохром Ь₅
• 15. Поглощаемый при окислении кислород воздуха играет роль:
• 1) первичного акцептора атомов водорода, отщепляемых от субстрата дегидрогеназами
• 2) конечного акцептора электронов
• 16. Пиридинзависимые дегидрогеназы в качестве кофермента содержат:
• 1) гем 2) ФМН 3) НАД⁺ 4) ФЛД 5) НАДФ⁺
• 17. К НАД*-зависимым дегидрогеназам, локализованным преимущественно в митохондриях, относятся:
• 1) глицеральдегидфосфатдегидрогеназа
• 2) изоцитратдегидрогеназа
• 3) а-кетоглугаратдегидрогеназа
• 4) лактатдегидрогеназа
• 18. В состав НАД⁺ входят:
• 1) амид никотиновой кислоты 3) АМФ
• 2) изоаллоксазин 4) рибитол
• 19. Пиридинзависимые дегидрогеназы локализованы:
• 1) только в цитозоле
• 2) только в митохондриях
• 3) в цитозоле и в митохондриях
• 20. Коферменты ниридинзависимых дегидрогеназ НАД* и НАДФ⁺ являются динуклеотидами, в которых мононуклеотиды связаны между собой:
• 1) 3', 5'-фосфодиэфирной связью
• 2) 2', 5'-фосфодиэфирной связью
• 3) 55'-фосфоангидридной связью
• 21. Простстической группой первичных акцепторов водорода флавиновых дегидрогеназ является:
• 1) НАДФ⁺ 2) ФАД 3) ФМН
• 22. В состав простетической группы НАДН: KoQ-оксидоредуктазного комплекса входит:
• 1)ФМН 2) ФАД 3) хинон
• 23. В состав простетических групп флавиновых дегидрогеназ входит витамин:
• 1) В, 2) В₂ 3) В₅ 4) В₃ 5) В₆
• 24. Установить соответствие:

переносчики электронов цепи стандартные

митохондрий редокс-потенциалы

• 1) НАД7НАДН а)+0,07
• 2) ФДД-белок/ФЛДН₂-белок 6) -0,05
• 3) KoQ/KoQH, ^в> -°'³²
• 2 _г _о 04
• 4) цит Ь (Ре²⁺)/Цит. Ь (Fe³+) ₊₀'₅₅
• 5) цитохром о₃ (Fe²*)/uHioxpoM о₃ (Fe³⁺)
• 25. /Активной частью молекулы ФАД или ФМН является:
• 1) пиримидин 4) аленин
• 2) пиридин 5) рибитол
• 3) изоаллоксазин
• 26. В состав НАДН: KoQ-оксилоредуктазного комплекса (комплекс I дыхательного ансамбля) помимо флавинового фермента входят:
• 1) KoQ 2) атомы меди 3) железосерные белки
• 27. Убихинон переносит электроны между ферментными комплексами дыхательной цепи митохонодрий:
• 1)1 и II 2)1 и III 3)11 и III 4) III и IV
• 28. KoQ является производным:
• 1) пиридина 3) изоаллоксазина
• 2) бензохинона 4) порфина
• 29. Хелатный комплекс железа с 1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропионовокислым морфином в качестве простетической группы содержит:
• 1) цитохром а 2) цитохром с 3) цитохром b
• 30. Синтез АТФ за счет энергии, выделяющейся при переносе электронов от окисляемого субстрата к молекулярному кислороду, называют:
• 1) субстратным фосфорилированием
• 2) окислительным фосфорилированием
• 3) фотофосфорилированием
• 31. Выход энергии в дыхательной цепи рассчитывают по уравнению AG = —nFAE° где п — количество:
• 1) образующихся молекул АТФ
• 2) поглощенных атомов кислорода
• 3) переносимых электронов
• 32. Согласно хемиосмотической теории посредником двух процессов — дыхания и фосфорилирования — является:
• 1)ДрН 2) Ду 3) ДцН⁺
• 33. Установить соответствие:

процессы изменения электрохимического

потенциала

1) перенос электронов от НАДН а) уменьшение к молекулярному кислороду б) увеличение.

• 2) синтез АТФ
• 34. Количество АТФ, образующееся при окислении 1 молекулы изоцитрата, равно:
• 1)2 2)3 3)1 4)0
• 35. Количество энергии, выделяющейся при переносе электронов от ФЛДН₂ к молекулярному кислороду, обеспечивает синтез АТФ:
• 1)3 2)2 3)1
• 36. Каталитически активный субкомплекс протонзависимой ЛТФ-синтетазы митохондрий (F,) ориентирован:
• 1) в матрикс митохондрии
• 2) в межмембранное пространство
• 3) в цитозоль
• 37. Установить соответствие:

субкомплексы Н⁺-А ТФ-азы функции

• 1) F, а) формирование протонного канала
• 2) F₀ б) синтез АТФ
• 38. Разобщающим действием на процессы сопряженного окислительного фосфорилирования обладают:
• 1) ингибиторы цитохромоксидазы 4) гидрофобные кислоты
• 2) протонофоры 5) 2,4-динитрофенол
• 3) ингибиторы НАДН-дегидрогеназы
• 39. Коэффициент P/О при окислении НАДН в присутствии 2,4-динитрофено.та равен:
• 1)3 2)2 3)1 4)0
• 40. Ингибиторами высокомолекулярного комплекса IV, интегрированного во внутреннюю мембрану митохондрий, являются:
• 1) НАДН 4) ротснон
• 2) цианиды 5) СО
• 3) 2,4-д и нитрофенол
• 41. При блокировании амобарбиталом первого пункта переноса электронов по дыхательной цепи синтез АТФ в митохондриях возможен при использовании в качестве субстратов:
• 1) малага 4) сукцината
• 2) а-кетоглутарата 5) ацил-КоА
• 3) глутамата
• 42. К лекарственным средствам, разобщающим процессы окисления и фосфорилирования, относятся все нижеперечисленные препараты, кроме:
• 1) салицилата 4) [.-тироксина
• 2) дикумарина 5) фенилина
• 3) адреналина
• 43. Синтез АТФ в присутствии ротенона (ингибитора НАДН-дегидрогеназы) будет происходить при использовании в качестве субстрата:
• 1) малата 4) глутамата
• 2) изоцитрата 5) пирувата
• 3) сукцината
• 44. Дыхательным контролем называется регуляция скорости дыхания:
• 1) цитохромоксидазой
• 2) НАДН-дегидрогсназой
• 3) концентрацией АДФ
• 45. Реакцию, идущую по схеме

ah₂ + sh + o₂ —а + $он + н₂о катализируют:

• 1) оксидазы 2) пероксидазы 3) монооксигеназы
• 46. Микросомальное окисление осуществляется ферментными системами, локализованными преимущественно:
• 1) в наружной мембране митохондрий 3) в цитозоле
• 2) в эндоплазматическом ретикулуме 4) в матриксе митохондрий
• 47. Установить соответствие:

тип окисления роль кислорода

• 1) митохондриальное а) непосредственно внедряется в окисляемое вещест-
• 2) микросомальное во и используется для образования воды
• б) является конечным акцептором электронов и используется лишь для образования воды
• 48. Функциональная роль микросомального окисления состоит:
• 1) в использовании энергии окисления для синтеза АТФ
• 2) в образовании кислородсодержащих органических соединений с «пластическими» целями
• 3) в гидроксилировании гидрофобных соединений с «дстоксиционными» целями
• 49. В реакциях, катализируемых аутооксидабельными флавопротеидами, кислород восстанавливается до:
• 1)Н₂0 2) Н₂0₂ 3)0₂ 4) ОН
• 50. Каталаза и пероксидаза локализуются преимущественно:
• 1) в митохондриях 3) в лизосомах
• 2) в микросомах 4) в пероксисомах
• 51. Пероксид водорода образуется в реакциях, катализируемых:
• 1) оксидазами L-аминокислот 3) цитохромоксидазой
• 2) моноаминооксидазами 4) монооксигеназами
• 52. При одноэлектронном восстановлении кислорода образуется:
• 1) гидроксильный ион 3) супероксидный радикал
• 2) гидроксильный радикал 4) пероксидный радикал
• 53. Супероксидные радикалы токсичны для организма потому, что:
• 1) спонтанно ускоряют цепные реакции пероксидного окисления липидов
• 2) гидроксилируют гидрофобные эндогенные соединения
• 3) реагируют с белками и нуклеиновыми кислотами, вызывая изменение их конформации
• 4) уничтожают фагоцитированные микроорганизмы
• 54. Суперокснддисмутаза является обязательным компонентом:
• 1) аэробных организмов
• 2) факультативных анаэробных организмов
• 3) облигатных анаэробных организмов
• 55. Реакцию
• 20J + 2Н⁺ —* Н_г0₂ + 0₂ катализирует фермент:
• 1) пероксидаза 3) оксидаза
• 2) каталаза 4) суиероксиддисмутаза
• 56. Гем в качестве простетической группы не содержат такие ферменты-антиоксиданты, как:
• 1) супероксиддисмугаза 3) пероксидаза
• 2) каталаза 4) глутатион пероксидаза
• 57. Установить соответствие:

реакция катализирующий фермент

• 1) Oj +Oj +2Н* —? Н₂0₂ + 0₂ а) пероксидаза
• 2) Н₂0₂ + Н₂0₂ —? 2Н_гО + 0₂ б) каталаза
• 3) Н₂0₂ + НО—S—ОН —> 2Н₂0 + 0=S=0 в) супероксиддисмугаза
• 58. Указать механизм, который не относится к защитным от активных форм кислорода:
• 1) антиоксидантные ферментативные системы
• 2) антиоксиданты токоферального типа
• 3) восстановленный глутатион
• 4) глутатионпероксидазы
• 5) легко самоокисляющиеся соединения

Глава 16

• 1. По источнику энергии организмы делятся на:
• 1) гетеротрофы 3) аутотрофы
• 2) хемотрофы 4) фототрофы
• 2. Фотосинтезирующей структурой прокариот являются:
• 1)мезосомы 2) хлоросомы 3) аэросомы
• 3. Фотосинтезирующей структурой эукариот являются:
• 1) мезосомы 3) хлоропласты
• 2) митохондрии 4) хроматофоры
• 4. Элементарной структурной и функциональной фотосинтетической единицей мембран тилакоидов является:
• 1) хлоропласт 2) грана 3) квантосома
• 5. Отметить общие признаки хлоропластов и митохондрий:
• 1) размер 3) количество на клетку
• 2) содержание ДНК, РНК, рибосом 4) окружены двумя мембранами
• 6. Темновая сталия фотосинтеза протекает:
• 1) в тилакоидном матриксе
• 2) в строме
• 3) в квантосоме
• 7. Основным фотохимически активным пигментом квантосом является:
• 1) хлорофилл а 3) каротиноиды
• 2) хлорофилл Ь 4) фикобилины
• 8. Установить соответствие:

циклический тетрапиррол содержит компоненты

• 1) гем a) Mg
• 2) хлорофилл б) Fe
• в) фитол
• г) свободную пропионовую кислоту
• 9. Хлорофилл а имеет максимум поглощения при длине волны:
• 1) 400 нм 2) 660 нм 3) 680 нм 4) 800 нм 5) 870 нм
• 10. Максимум поглощения вспомогательных фотосинтетических пигментов находится в диапазоне:
• 1) 200−300 нм 2) 400−700 нм 3) 700−800 нм
• 11. Установить соответствие:

фотосистема (ФС) х/юрофилл, а поглощает при длине волны

• 1) ФС1 а) 700 нм
• 2) ФС II б) 680−683 нм
• 12. Переносчиками электронов, испускаемых реакционным центром фотосистемы I при фотовозбужлении, является:
• 1) ферредоксин 4) пластоцианин
• 2) цитохром 6₅₅₉ 5) флавопротеид
• 3) пластохинон
• 13. Структурным аналогом убихинона является:
• 1) цитохром b_SS9 3) пластоцианин
• 2) ферредоксин 4) пластохинон
• 14. Указать процесс, который не относится к реакциям световой фазы:
• 1) фотоокисление волы 4) фотофосфорилирование
• 2) фиксация С0₂ рибулозодифосфатом 5) фотовозбуждение хлорофилла
• 3) фотовосстановление НАДФ*
• 15. Поглощение световых квантов фотосистемой II вызывает:
• 1) фотовосстановление НАДФ*
• 2) фотофосфорилирование
• 3) фотоокисление воды
• 16. Перенос электронов между фотосистемами 1 и II в сопрягающей мембране тилакоидов осуществляется с участием:
• 1) фла вон роте и да 4) убихинона
• 2) цитохрома а 5) ферредоксина
• 3) пластоцианина
• 17. В ходе циклического фотофосфорилирования происходит:
• 1) восстановление НАДФН 3) синтез АТФ
• 2) восстановление НАДН 4) фотоокисление воды
• 18. Каталитически активный субкомплекс (F,) Н⁺-АТФ-синтетазы хлоропластов ориентирован:

I) в строму 2) в тилакоидный матрикс.

19. Установить соответствие:

направление движения протонов тип Н⁴ -А ТФ-синтетазы

через субкомплекс CF₀

• 1) из матрикса наружу а) митохондриальная
• 2) в матрикс б) хлоропластная
• 20. Н⁺-АТФ-синтетаза хлоропласте осуществляет синтез 1 молекулы АТФ при поступлении в ее акгивный центр протонов в количестве:
• 1) одного 2) двух 3) трех 4) четырех
• 21. Установить соответствие:

доля ДрН в генерировании тип сопрягающей мембраны

электрохимического потенциала

• 1) 1/5 а) внутренняя митохондрий
• 2) 2/3 б) тилакоидная хлоропластов
• 22. Ассимиляция С0₂ у зеленых растений происходит путем карбоксилирования:
• 1) 1,3-дифосфоглицерата 3) рибулозо-1,5-дифосфата
• 2) ксилулозо-5-фосфата 4) рибозо-5-фосфата
• 23. Укажите фермент нентозомонофосфатного пути окисления глюкозы, катализирующий также реакцию цикла Кальвина:
• 1) лактоназа 3) транскетолаза
• 2) трансальдолаза 4) глюкозо-6-фосфатдегидрогсназа
• 24. Установить соответствие:

метаболиты реакций являются также

цик/ia Кальвина метабол итач и процессов

• 1) глицеральдегид-3-фосфат а) гликолиза
• 2) фруктозо-6-фосфат б) пентозомонофосфатного пути
• 3) ксилулозо-6-фосфат
• 4) эритрозо-4-фосфат
• 5) дигидроксиацстон-3-фосфат
• 25. На синтез одной молекулы глюкозы в реакции темновой фазы фотосинтеза затрачено АТФ:
• 1)3 2)6 3)18 4)12
• 26. Донором восстановительных реакций в процессе фотосинтеза глюкозы является:

I) НАДН 2) ФАДН₂ 3) НАДФН 4) ФМНН₂

• 27. Регуляторным ферментом в процессе фотосинтеза глюкозы по С₃-пути является:
• 1) пируваткарбоксилаза 3) фосфосноилкарбоксикиназа
• 2) ацетил-КоА-карбоксил аза 4) рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилаза
• 28. Установить соответствие:

аллостерический эффектор регуляторного действие

фермента фотосинтеза

рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилазы

• 1) фруктозо-1,6-дифосфат а) активация
• 2) фруктозо-6-фосфат 6) ингибирование
• 29. В ассимиляции С0₂ по механизму С₄-пути фотосинтеза участвуют:
• 1) оксалоацетат 3) малат
• 2) фосфосноилпируват 4) ацетил-КоА
• 30. Донором С0₂ в переключении С₄-пути фотосинтеза на С₃-путь является:
• 1) оксалоацетат 3) пируват
• 2) малат 4) фосфоеноилпируват
• 31. Указать, какой фермент отсутствует в животных тканях:
• 1) рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилаза 3) малатдегидрогеназа
• 2) альдолаза 4) фосфоеноилпируваткарбоксилаза
• 32. Главной транспортной формой углеводов в растениях является:
• 1) глюкоза 3) фруктоза
• 2) сахароза 4) мальтоза
• 33. Для замыкания гликозидной связи при синтезе сахарозы необходимо свободной энергии (кДж):
• 1)5−10 2) 10−15 3)20−30 4)45−50
• 34. Донорами гликозильных остатков для синтеза дии полисахаридов являются:
• 1) нуклеозиды 3) нуклеозидтрифосфаты
• 2) нуклеозидмонофосфаты 4) нуклеозиддифосфаты
• 35. Число мономерных единиц в затравочных олигосахаридах должно быть не менее:
• 1) 3 2)4 3)8 4) 10

Глава 17

• 1. Функцией углеводов не является:
• 1) защитная 4) энергетическая
• 2) резервная 5) каталитическая
• 3) структурная
• 2. Углеводы не входят в состав:
• 1) гликопротеинов 3) гликолипопротеинов
• 2) фосфолипидов 4) нуклсопротсинов
• 3. Моносахариды являются производными:
• 1) гидроксикарбоновых кислот
• 2) алифатических карбоновых кислот
• 3) многоатомных спиртов, содержащих карбонильную группу
• 4) ароматических карбоновых кислот
• 5) циклических многоатомных спиртов
• 4. Природные моносахариды обладают свойствами:
• 1) редуцирующими 3) гидроксилирующими
• 2) окислительными 4) каталитическими
• 5. Природные моносахара относятся:
• 1) к L-ряду 2) к D-ряду
• 6. аи {3-аномеры углеводов различаются конфигу рацией при:
• 1) последнем хиральном атоме углерода
• 2) полуацетальном атоме углерода
• 3) втором атоме углерода, считая от альдегидной или кетогруппы
• 7. Установить соответствие:

группы углевод

• 1) альдозы а) рибоза
• 2) кетозы б) ксилулоза
• в) фруктоза
• г) эритроза
• д) галактоза
• 8. Назвать углевод

• 1) D-фруктоза
• 2) D-глюкоза
• 3) D-галактоза
• 4) D-манноза
• 5) D-ксилулоза
• 9. Назвать углевод

• 1) D-ксилоза
• 2) D-арабиноза
• 3) D-глюкоза
• 4) D-фруктоза
• 5) D-галактоза
• 10. Назвать углевод

• 1) D-рибулоза
• 2) D-дезокс и рибоза
• 3) D-фруктоза
• 4) D-галактоза
• 5) D-глюкоза
• 11. Назвать углевод

• 1) D-глюкоза
• 2) D-рибоза
• 3) D-дезоксирибоза
• 4) D-галактоза
• 5) D-фруктоза
• 12. Назвать углевод
• 1) D-рибулоза
• 2) D-фруктоза
• 3) D-глюкоза
• 4) 2-дсзокси-D-рибоза
• 5) D-галактоза
• 13. Назвать углевод
• 1) a-D-рибофураноза
• 2) p-D-рибофураноза
• 3) a-D-фруктофураноза
• 4) p-D-галактопираноза
• 5) a-D-глюкопираноза
• 14. Назвать углевод
• 1) p-D-дезоксирибофураноза
• 2) p-D-рибофураноза
• 3) a-D-фруктофураноза
• 4) p-D-галактопираноза
• 5) a-D-глюкопирано'за
• 15. Назвать углевод
• 1) a-D-рибофураноза
• 2) p-D-рибофураноза
• 3) a-D-фруктофураноза
• 4) p-D-галактопираноза
• 5) a-D-глюкопираноза

16. Назвать углевод.

• 1) p-D-рибофураноза
• 2) p-D-дезоксирибофураноза
• 3) a-D-фруктофураноза
• 4) p-D-глюкофураноза
• 5) p-D-галактопираноза

название

17. Установить соответствие:

• а) D-глюкуроновая
• б) D-глюконовая
• в) D-глюкаровая
• 18. Установить соответствие:

название

• а) маннит
• б) рибит
• в) сорбит
• 19. Аминосахара и их производные выполняют функцию:
• 1) энергетическую 3) структурную
• 2) рецепторную 4) каталитическую
• 20. Назвать углевод

• 1) а-о-фруктозо-6-фосфат
• 2) a-D-глюкозо-б-фосфат
• 3) a-D-глюкозо-1 -фосфат
• 4) a-D-фруктозо-1 -фосфат
• 21. Назвать углевод

• 1) a-D-глюкозо-б-фосфат
• 2) a-D-фруктозо-1 -фосфат
• 3) a-D-фруктозо-б-фосфат
• 4) a-D-глюкозо-1 -фосфат
• 22. Назвать углевод

• 23. ц-Фруктоза входит в состав:
• 1) мальтозы 2) сахарозы 3) лактозы
• 1) a-D-глюкозо-1 -фосфат
• 2) a-D-фруктозо-б-фосфат
• 3) a-D-галактозо-б-фосфат
• 4) a-D-фруктозо-1 -фосфат
• 24. Назвать углевод

• 1) сахароза
• 2) лактоза
• 3) мальтоза
• 25. Назвать углевод

• 1) мальтоза
• 2) сахароза
• 3) лактоза
• 26. Назвать углевод

• 1) лактоза
• 2) мальтоза
• 3) сахароза
• 27. При гидролизе сахарозы образуются:
• 1) два остатка D-глюкозы 4) D-глюкоза и D-манноза
• 2) a-D-глюкоза и p-D-галактоза 5) два остатка a-D-маннозы
• 3) D-глюкоза и D-фруктоза
• 28. При кислотном гидролизе лактозы образуются:
• 1) два остатка a-D-глюкозы 4) а-D-глюкоза и a-D-манноза
• 2) a-D-глюкоза и p-D-галактозы 5) два остатка a-D-маннозы
• 3) a-D-глюкоза и a-D-фруктоза
• 29. Установить соответствие:

дисахарид свойства дисахаридов

• 1) мальтоза а) восстанавливающие
• 2) сахароза б) нсвосстанавливаюшис
• 3) целлобиоза
• 4) лактоза
• 5) трегалоза
• 30. Остаток фруктозы входит в состав:
• 1) гликогена 3) инулина
• 2) крахмала 4) целлюлозы
• 31. К гетерополисахаридам относятся:
• 1) гепарин 4) гликоген
• 2) арабиноза 5) гиалуроновая кислота
• 3) сахароза
• 32. К гомонолисахаридам относятся:
• 1) крахмал, гликоген, целлюлоза
• 2) гликоген, гепарин, крахмал
• 3) гиалуроновая кислота, гликоген, гепарин
• 33. При полном гидролизе целлюлозы образуется:
• 1) p-D-глюкоза 3) a-D-фруктоза
• 2) a-D-глкжоза 4) a-D-фруктозо-б-фосфат
• 34. К линейным полисахаридам относится:
• 1) гликоген 2) амилоза 3) амилопектин
• 35. В кишечнике животных отсутствует фермент, гидролизующий связи:
• 1) a (1 -" 4)-гликозидные 2) р (1 -> 4)-гликозидные
• 36. К структурным полисахаридам не относится:
• 1) кератосульфат 4) целлюлоза
• 2) гиалуроновая кислота 5) хондроитинсульфат
• 3) гликоген

Глава 18

• 1. Расщепление гликогена и крахмала в желудочно-кишечном тракте катализируют ферменты:
• 1) р-амилаза 4) у-амилаза
• 2) и-амилаза 5) р-амилаза, мальтаза
• 3) a-амилаза, мальтаза
• 2. Основными источниками углеводов в пище человека являются:
• 1) гликоген 4) коллаген
• 2) эластин 5) крахмал
• 3) целлюлоза 6) фибрины
• 3. Все известные амилазы ЖКТ осуществляют расщепление:
• 1) а-1,6-гликозидных связей 3) а-1,4-гликозидных связей
• 2) р-1,6-гликозидных связей 4) р-1,4-гликозидных связей
• 4. Расщепление а-(1—>6)-гликозидной связи в полисахаридах катализируется ферментами:
• 1) гликогенфосфорилазы 3) a-(1 ->6)-глюкозидазой
• 2) a-(1 ->6)-глюкантрансферазой 4) а-амилазой
• 5. Глюкозо-6-фосфат образуется в результате реакций:
• 1) изомеризации фруктозо-6-фосфата под действием глюкозо-6-фосфатизомеразы
• 2) окисления 6-фосфоглюконата
• 3) расщепления гликогена при действии гликогенфосфорилазы
• 4) взаимодействия глюкозы и АТФ в присутствии фермента глюкокиназы или гек- сокиназы
• 5) при действии транскетолазы
• 6. Установить соответствие:

гликолиз конечный продукт

• 1) аэробный а) лактат
• 2) анаэробный б) НАДН • Н*
• в) пируват
• г) Н₂0
• д) АТФ
• 7. Установить соответствие:

метаболиты гликолиза функция

• 1) 1,3-дифосфоглицерат а) окисляет 3-фосфоглицеральдегид
• 2) НДДН • Н⁺ б) содержит макроэргическую связь
• 3) НАД⁺ в) восстанавливает пируват
• 8. Установить соответствие:

фермент катализируемая реакция

• 1) гексокиназа а) расщепление фруктозо-1,6-фосфата
• 2) гликогенфосфорилаза на две триозы
• 3) альдолаза б) расщепление а-1,4-связи в молекуле

гликогена.

• в) фосфорилирование глюкозы
• 9. Установить соответствие:

фермент катализируемая реакция

• 1) фосфоглицераткиназа а) изомеризация 3-фосфоглицерата
• 2) фосфоглицсратмутаза в 2-фосфоглицсрат
• 3) гликогенфосфорилаза б) расщепление гликогена
• в) образование 3-фосфоглицерата из 1,3-дифосфоглицерата
• 10. В процессе гликолиза необратимыми являются реакции образования:
• 1) 3-фосфоглицеральдегида 4) 1,3-дифосфоглицерата
• 2) фруктозо-1,6-дифосфата 5) пирувата
• 3) глюкозо-6-фосфата 6) фруктозо-6-фосфата
• 11. Окисление 3-фосфоглицеринового альдегида сопровождается:
• 1) расходованием АТФ 4) восстановлением НАДН • Н*
• 2) синтезом АТФ 5) синтезом ГТФ
• 3) окислением НАДН • Н⁺
• 12. Восстановление НАД⁺ в процессе гликолиза происходит в реакции:
• 1) окисления глицеральдегид-3-фосфата 4) превращения 2-фосфоглицерата
• 2) образования глюкозо-6-фосфата 5) образования пирувата
• 3) образования 3-фосфоглицерата
• 13. В процессе гликолиза АТФ расходуется в реакциях образования:
• 1) фруктозо-6-фосфата 4) 3-фосфоглицеральдегида
• 2) глюкозо-6-фосфата 5) 3-фосфоглицерата
• 3) фруктозо-1,6-дифосфата
• 14. В процессе гликолиза АТФ образуются в реакциях превращения:
• 1) 1,3-дифосфоглицерата 4) 3-фосфоглицеральдегида
• 2) 2-фосфоеноилпирувата 5) 2-фосфоглицерата
• 3) 3-фосфоглицсрата
• 15. Образование 2-фосфоглицерата в процессе гликолиза катализирует фермент:
• 1) фосфоглицератмутаза 3) глицеролфосфатдегидрогеназа
• 2) триозофосфатизомераза 4) глицеральдегидфосфатдегидрогеназа
• 16. 1,3-Дифосфоглицерат образуется в процессе гликолиза в реакции:
• 1) гликолитичсской оксирсдукции 4) дегидрирования
• 2) субстратного фосфорилирования 5) окислительного фосфорилирования
• 3) изомеризации
• 17. Для превращения фруктозо-6-фосфата во фруктозо-1,6-дифосфат под влиянием фосфофруктокиназы необходим:
• 1) НАДФН • Н⁺ 4) НАД*
• 2) коэнзимА 5) НАДН*Н⁴
• 3) АДФ 6) АТФ
• 18. НАД⁺ является коферментом:
• 1) гликогенфосфорилазы 4) D-глицеральдегидрофосфатдегидрогеназы
• 2) альдолазы 5) пируваткиназы
• 3) енолазы
• 19. Превращение 2-фосфоглицерата в 2-фосфоенолпируват катализирует:
• 1) енолаза 4) D-глицеральдегидфосфатдегидрогеназа
• 2) триозофосфатизомераза 5) фосфофруктокиназа
• 3) пируваткиназа
• 20. Дегидратация 2-фосфоглицерата сопровождается:
• 1) образованием АТФ
• 2) восстановлением НАДН • Н⁺
• 3) снижением энергетического уровня фосфатной связи в 2-фосфоеноилгшрувате
• 4) повышением энергетического уровня фосфатной связи в 2-фосфоеноилпирувате за счет внутримолекулярного окисления—восстановления
• 21. Установить соответствие:

процесс энергетический баланс (количество, А ТФ)

окисления молекулы глюкозы

• 1) аэробный гликолиз а) 2
• 2) анаэробный гликолиз б) 8
• 3) гликогенолиз в) 3
• 22. Установить соответствие:

гликолиз путь синтеза АТФ

• 1) аэробный а) окислительное фосфорилирование
• 2) анаэробный б) субстратное фосфорилирование
• в) оба пути
• 23. Образование этанола из пирувата при спиртовом брожении катализируют ферменты:
• 1) пируватдекарбоксилаза 4) фосфоглицераткиназа
• 2) фосфоеноилпируватгидратаза (енолаза) 5) алкогольдегидрогеназа
• 3) глицеральдегидфосфатдегидрогеназа
• 24. Декарбоксилирование пирувата при спиртовом брожении требует присутствия:
• 1) тиаминпирофосфата 3) биотина
• 2) НАД* 4) коэнзима А
• 25. В реакциях расщепления гликогена и образования глюкозо-6-фосфата участвуют ферменты:
• 1) глюкокиназа 4) фосфоглюкомутаза
• 2) фосфопротеинкиназа 5) фосфофруктокиназа
• 3) гликогенфосфорилаза
• 26. Гликогенфосфорилаза катализирует реакцию:
• 1) образования свободной глюкозы
• 2) расщепления а-(1 -> 6)-гликозидной связи
• 3) образования глюкозо-1-фосфата
• 4) образования глюкозо-6-фосфата
• 27. Для активации фосфорилазы Ь необходимо затратить количество АТФ:
• 1)1 2)2 3)3 4)4 5)6
• 28. Одним из факторов активации гликогенфосфорилазы h является:
• 1) тиаминпирофосфат 4) цАМФ
• 2) липоевая кислота 5) цГМФ
• 3) 5-аденозил метионин
• 29. При гликогенолизе АТФ расходуется в реакции:
• 1) образования глюкозо-1 -фосфата
• 2) образования глюкозо-6-фосфата
• 3) активации фосфорилазы Ь
• 30. Указать фермент, активирующий гликогенфосфорилазу b:
• 1) аденилатциклаза 3) фосфатаза гликогенфосфорилазы
• 2) киназа фосфорилазы 4) цАМФ-зависимая протеинкиназа
• 31. Указать биологические функции пентозофосфатного пути окисления глюкозы:
• 1) синтез 12 молекул АТФ 4) образование рибозо-5-фосфата
• 2) генерирование НАДН • Н⁺ 5) включение промежуточных
• 3) генерирование НАДФН • Н⁺ метаболитов в гликолиз
• 32. Восстановленный в нем гозофосфа гном пути НАДФН • Н⁺:
• 1) используется в цитозоле на восстановительные синтезы
• 2) является донором водорода в цепи дыхательных ферментов митохондрий
• 3) восстанавливает НАД⁴ до НАДН • Н⁴
• 4) восстанавливает глутатион
• 5) участвует в процессах глюконеогенеза
• 33. Превращение глюкозо-6-фосфата в 6-фосфоглюконат катализируют в пентозофосфатном пути окисления глюкозы ферменты:
• 1) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа и фосфоглюкоизомераза
• 2) 6-фосфоглюконатдегидрогеназа
• 3) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа
• 4) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа и лактоназа
• 5) глюкозо-6-фосфатаза
• 34. Восстановление НАДФН • Н‘ в пен гозофосфа гном цикле происходит в реакциях образования:
• 1) 6-фосфоглюконо-б-лактона 4) ксилулозо-5-фосфата
• 2) рибулозо-5-фосфата 5) глицеральдсгида-3-фосфата
• 3) седогептулозо-7-фосфата
• 35. Перенос остатка диоксиацегона от седогептолозо-7-фосфата на глицеральдегид-3-фосфат происходит в реакции:
• 1) транскетолазной 4) трансаминирования
• 2) трансфосфорилирования 5) трансгликозилирования
• 3) трансальдолазной
• 36. Седогептулозо-7-фосфат и D-глицеральдегид-З-фосфат образуется в процессе реакции:
• 1) трансаминирования 4) транскетолазной
• 2) трансгликозилирования 5) трансфосфорилирования
• 3) трансалыюлазной
• 37. Установить соответствие:

в трансфертных реакциях метаболиты

пентозофосфатного пути

участвуют

• 1) донор С₂-фрагмента а) рибозо-5-фосфат
• 2) акцептор С₂-фрагмента б) седогептулозо-7-фосфат
• 3) донор С₃-фрагмента в) ксилулозо-5-фосфат
• 4) акцептор С₃-фрагмента г) глицеральдегид-3-фосфат
• 38. В переключении пентозофосфатного пути и гликолиза регуляторную роль выполняет:
• 1) рибозо-5-фосфат 2) эритрозо-4-фосфат 3) фруктозо-6-фосфат
• 39. Регуляторный фермент пентозофосфатного пути:
• 1) транскетолаза 3) глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа
• 2) трансальдолаза 4) лактоназа
• 40. Активатором регуляторного фермента пентозофосфатного пути является:
• 1) глюкозо-6-фосфат 3) НАДФН • Н⁺
• 2) НАДФ⁺ 4) 6-фосфоглюконат

Глава 19

• 1. К общим путям катаболизма относятся:
• 1) пснтозомонофосфатный путь
• 2) окислительное декарбоксилирование пирувата
• 3) гликолиз
• 4) цикл трикарбоновых кислот
• 2. Коферментами мультиферментного пируватдегидрогеназного komilickch являются:
• 1) ФМН, тиаминпирофосфат, коэнзим А
• 2) тиаминпирофосфат, липоевая кислота, ФАД
• 3) липоевая кислота, ФАД, коэнзим А
• 4) липоевая кислота, ФАД, НАД⁴, тиаминпирофосфат, коэнзим А
• 5) тиаминпирофосфат, липоевая кислота, НАД⁴
• 3. Коэнзим, А выполняет функцию переносчика:
• 1) мстильной группы 4) формильной группы
• 2) ацильных групп 5) аминогруппы
• 3) фосфатных групп
• 4. Установить соответствие:

фермент пируватдегидрогеназного кофермент комплекса

• 1) пируватдегидрогеназа а) липоевая кислота
• 2) дигидролипоилтрансацстилаза б) ФАД
• 3) дигидролипоилдегидрогеназа в) тиаминпирифосфат
• 5. При окислительном лекарбоксилировании из пирувата образуется:
• 1) цитрат 4) ацетил-коэнзим А
• 2) а-кетоглутарат 5) пропионат
• 3) ацетилфосфат
• 6. Окислительное лекарбоксилирование пирувата сопровождается образованием:
• 1) 1 моль АТФ 4) 2 моль НАДН • Н⁺
• 2) 2 моль АТФ 5) 3 моль НАДН • Н⁺
• 3) 1 моль НАДН • Н⁺
• 7. Установить соответствие:

регуляция пируватдегидроаллостерические эффекторы

геназного комплекса

• 1) ингибирование а) пируват д) НАД*
• 2) активация б) АТФ е) ацетил-КоА
• в) HS-KoA ж) Са²⁺
• г) НАДН
• 8. В аэробной сталии катаболизма углеводов различают следующие главные этапы:
• 1) образование ацетил-коэнзима А, цикл трикарбоновых кислот, клеточное дыхание
• 2) образование ацетил-коэнзима А, цикл трикарбоновых кислот
• 3) образование этанола, клеточное дыхание
• 9. Цикл трикарбоновых кислот в процессах катаболизма выполняет роль:
• 1) специфического пути окисления аминокислот и липидов
• 2) общего пути катаболизма
• 3) специфического пути окисления углеводов
• 10. Основной функцией цикла трикарбоновых кислот является окисление:
• 1) пирувата 3) ацетил-коэнзима А
• 2) ацетата 4) лактата
• 11. Установить соответствие:

фермент кофермент

• 1) сукцинатдсгилрогеназа а) ФМН
• 2) пируватлекарбоксилаза б) ТПФ
• 3) изоцитратдегидрогеназа в) ФАД
• 4) НАДН: Ко (3-оксидоредуктаза г) НАД*
• 5) дегидролипоилтрансацетилаза д) липосвая кислота
• 12. Реакцию конденсации ацетил-коэнзима, А с оксалоацетатом катализирует фермент:
• 1) трансал идол аза 3) ацетил-коэнзим А-карбоксилаза
• 2) транскетолаза 4) цитратсинтаза
• 13. Коферменгами мультиферментного а-кетоглютарат-дегидрогеназного комплекса являются:
• 1) липосвая кислота, ФАД. НАД⁴, тиаминпирофосфат, коэнзим А
• 2) тиаминпирофосфат, липоевая кислота, ФАД
• 3) липоевая кислота, ФАД, коэнзим А
• 4) тиаминпирофосфат, липоевая кислота, НАД⁺
• 14. В цикле трикарбоновых кислот в реакцию субстратного фосфорилирования вступает:
• 1) сукцинат 4) малат
• 2) сукцинил-коэнзим, А 5) ацетил-коэнзим А
• 3) а-кетоглутарат
• 15. В цикле трикарбоновых кислот декарбоксилированню подвергаются субстраты:
• 1) пируват 4) фумарат
• 2) изоцитрат 5) цитрат
• 3) а-кетоглутарат
• 16. Депирирование в цикле трикарбоновых кислот происходит в реакциях образования:
• 1) изоцитрата 5) а-кетоглутарата
• 2) сукцинил-коэнзим, А 6) цитрата
• 3) оксалоацетата 7) сукцината
• 4) фумарата 8) L-малата
• 17. Гидратация субстрата в цикле трикарбоновых кислот происходит в реакциях превращения:
• 1) цитрата в цисаконитат 4) оксалоацетата в цитрат
• 2) сукцинил-коэнзим, А в сукцинат 5) цисаконитата в изоцитрат
• 3) фумарата в малат
• 18. Установить соответствие:

фермент катализирует реакцию образования

• 1) изоцитратдегидрогеназа а) сукцината
• 2) тиокиназа б) цитрата
• 3) цитратсинтаза в) а-кетоглутарата
• 4) малатдегидрогеназа г) малата
• 5) фумараза д) оксалоацетата
• 19. Установить соответствие:

фермент катализирует реакцию образования

• 1) аконитаза а) изоцитрата
• 2) пируваткарбоксилаза б) цитрата
• 3) цитратсинтаза в) лактата
• 4) лактатдегидрогеназа г) оксалоацетата
• 20. При полном окислении D-глюкозы до С0₂ и Н₂0 образуется количество АТФ:
• 1)12 2)24 3)30 4) 36 5)38
• 21. Наибольшее количество АТФ образуется в процессе:
• 1) окислительного декарбоксилирования пирувата
• 2) гликолиза
• 3) цикла трикарбоновых кислот
• 4) пентозомонофосфатного пути
• 22. Установить соответствие:

количество синтезированных

процессы молекул АТФ

• 1) Сукцинат —* Оксалоацетат а) 12
• 2) Ацетил-КоА —? 2С0₂ + 4Н₂0 б) 15
• 3) Пируват —? ЗС0₂ + 5Н₂0 в) 3
• 4) Пируват —? Ацетил-КоА + С0₂ + Н₂0 г) 5
• 5) Сукцинат —? Фумарат д) 2
• 23. Регуляторными ферментами в цикле трикарбоновых кислот являются:
• 1) аконитаза 4) изоцитратдегидрогеназа
• 2) а-кетоглутаратлегидрогеназа 5) цитратсинтаза
• 3) сукцинатдегидрогеназа
• 24. Ингибиторами регуляторных ферментов цикла трикарбоновых кислот являются:
• 1) глюкоза 2) АТФ 3) Са²⁺ 4) НАДН 5) НАД*
• 25. Гиповитаминоз какого витамина не влияет на скорость полного окисления пирувата:
• 1) никотинамида 4) рибофлавина
• 2) пантотеновой кислоты 5) тиамина
• 3) биотина

Глава 20

• 1. Глюконеогенез в организме протекает:
• 1) в мышцах 4) в легких
• 2) в сердце 5) в корковом веществе почек
• 3) в печени
• 2. В синтезе глюкозы могут быть использованы:
• 1) гликогенные аминокислоты 4) высшие жирные кислоты
• 2) кетогенные аминокислоты 5) холестерол
• 3) глицерол
• 3. Источниками углерода в глюкозе не являются:
• 1) глицерол 4) С0₂
• 2) ацетил-КоА 5) оксалоацетат
• 3) глутамат
• 4. Синтез 2-фосфоенолпирувата в процессе глюконеогенеза катализируют:
• 1) пируваткарбоксилаза 4) фосфоснолпируваткарбоксикиназа
• 2) пируваткиназа 5) фосфопируватгидратаза
• 3) енолаза
• 5. Превращение фруктозо-1,6-дифосфата во фруктозо-6-фосфат катализирует:
• 1) альдолаза 4) карбоксикиназа
• 2) фру ктозод и фосфата за 5) пируваткиназа
• 3) 6-фосфофруктокиназа
• 6. Образование глюкозы из глюкозо-6-фосфата катализирует:
• 1) фосфорилаза 4) тиокиназа
• 2) гексокиназа 5) глюкозо-6-фосфатаза
• 3) глюкокиназа
• 7. Пируваткарбоксилаза в качестве кофермента содержит:
• 1) НАД* 4) ФМН
• 2) ФАД 5) фолиевую кислоту
• 3) биотин
• 8. В глюконеогенезе и гликолизе участвует фермент:
• 1) гексокиназа 4) фосфофруктокиназа
• 2) пируваткиназа 5) пируваткарбоксилаза
• 3) альдолаза
• 9. Превращение лирувата в фосфоеноилпируват:
• 1) протекает в цитозоле 4) не включает реакцию карбоксилирования
• 2) протекает в митохондриях 5) протекает в цитозоле и в митохондриях
• 3) требует затраты АТФ и ГТФ
• 10. Превращение глицерола в глюкозу:
• 1) не требует затраты АТФ
• 2) все реакции протекают в цитозоле
• 3) протекает только в жировой ткани
• 4) включает образование 1,3-дифосфоглицерата
• 5) участвует фермент фосфофруктокиназа
• 11. Ферменты фруктозо-1,6-дифосфатаза и глюкозо-1,6-дифосфатаза:
• 1) относятся к классу трансфераз
• 2) катализируют реакцию с образованием фосфорной кислоты
• 3) катализируют эндергоническую реакцию
• 4) локализованы в митохондриях
• 12. В животных клетках отсутствуют ферменты глиоксилатного цикла:
• 1) аконитаза 4) малатдегидрогеназа
• 2) цитратсинтаза 5) малатсинтаза
• 3) изоцитратаза
• 13. Глюконеогенез активируется гормоном:
• 1) вазопрессином 4) инсулином
• 2) глюкагоном 5) адренааином
• 3) тироксином
• 14. Регуляторными ферментами глюконеогенеза являются:
• 1) фруктозо-6-дифосфатаза 3) пируваткарбоксилаза
• 2) альлолаза 4) глицеральдегидфосфатдегидрогеназа
• 15. Положительным аллостерическим эффектором пируваткарбоксилазы является:
• 1) НАД⁺ 4) глюкозо-6-фосфат
• 2) цАМФ 5) С0₂
• 3) ацетил-коэнзим А
• 16. Активация глюконеогенеза происходит при:
• 1) низкой концентрации АМФ 3) низкой концентрации АТФ
• 2) высокой концентрации АМФ 4) низкой концентрации фруктозо-2,6-дифосфата
• 17. В реакциях биосинтеза гликогена из фруктозо-1-фосфата принимают участие:
• 1) фосфофруктоизомераза 4) глюкозо-1 -фосфатуридинтрансфераза
• 2) фосфоглюкомутаза 5) гликогенфосфорилаза
• 3) гликогенсинтаза 6) пируваткарбоксилаза
• 18. Реакцию биосинтеза гликогена катализируют ферменты:
• 1) а-1,6-глюкозидаза 4) фосфоглюкомутаза
• 2) гликогенфосфорилаза 5) а-глюканветвящая глюкозилтрансфераза
• 3) гликогенсинтетаза
• 19. Переносчиком гликозильных групп в реакции биосинтеза гликогена является:
• 1) АТФ 2) ГТФ 3) АДФ 4) УТФ 5) УДФ
• 20. Фермент глюкозо-1 -фосфатуридинтрансфераза катализирует реакцию превращения:
• 1) глюкозо-1 -фосфата в уридиндифосфатглюкозу
• 2) уридиндифосфатглюкозы в гликоген
• 3) гликогена с образованием глюкозо-1-фосфата
• 21. Регуляторным ферментом синтеза гликогена является:
• 1) фосфоглюкомугаза 4) гликогснфосфорилаза
• 2) глюкозо-1 -фосфатуридинтрансфераза 5) а-1,6-глюкозидаза
• 3) гликогенсинтаза
• 22. Установить соответствие:

гормон регуляторное действие

• 1) инсулин а) активирует фосфатазу гликогенсинтазы
• 2) адреналин б) ускоряет распад гликогена в мышцах
• в) активирует реакцию цАМФ —? АМФ
• г) активирует адснилатциклазу
• 23. Гликогенсинтаза активируется:
• 1) фосфорилированием 3) фруктозо-1,6-дифосфатом
• 2) лефосфорилированием 4) глюкозо-6-фосфатом
• 24. Установить соответствие:

нарушение обмена углеводов характеризуется

• 1) сахарный диабет а) нарушением обмена гликогена
• 2) гипогликемия б) резким снижением содержания сахара в крови
• 3) глюкозурия в) повышением концентрации глюкозы в крови
• 4) гликогенозы г) присутствием глюкозы в моче
• 25. Возникновение гипергликемии возможно при:
• 1) понижении секреции глюкокортикоидов 4) голодании
• 2) заболевании поджелудочной железы 5) опухолях коры надпочечников
• 3) гипофизарных заболеваниях
• 26. Гипогликемия не может возникнуть при:
• 1) гипофункции шитовидной железы
• 2) гипофункции поджелудочной железы
• 3) голодании
• 4) гиперфункции поджелудочной железы
• 5) гипофункции паращитовидных желез

Глава 21

• 1. Липиды растворимы:
• 1) в воде 4) в бензоле
• 2) в хлороформе 5) в щелочном растворе
• 3) в кислоте
• 2. Ацилглицеролы относятся к группе:
• 1) глицсрофосфолипидов 4) ВОСКОВ
• 2) нейтральных липидов 5) терпенов
• 3) гликолипидов
• 3. Сложные липиды наряду с остатками многоатомных спиртов и высших жирных кислот содержат:
• 1) полиизопреноиды
• 2) пептиды
• 3) азотсодержащие соединения, фосфорную кислоту, углеводы
• 4) полиаминополикарбоновые кислоты
• 5) полициклические спирты
• 4. Липиды в комплексе с белками входят в состав:
• 1) синтетазы высших жирных кислот 4) вируса табачной мозаики
• 2) рибонуклеопротеидных комплексов 5) мультиферментных комплексов
• 3) биомембран клетки
• 5. Установить соответствие:

глицерофосфолипид полярная группа глицерофосфолипида

• 1) фосфатидилхолии
• 2) фосфатидил этанол амин
• 3) фосфатидил серин
• 4) фосфатидилглицерол
• 5) фосфатидил и нозитол
• 6. Мононенасышенной жирной кислотой является:
• 1) линолевая 4) миристиновая
• 2) стеариновая 5) линоленовая
• 3) олеиновая
• 7. Указать, каким свойством не обладают природные высшие жирные кислоты:
• 1) являются монокарбоновыми
• 2) содержат четное число углеродных атомов
• 3) двойную связь обычно содержит между 9 и 10 углеродными атомами
• 4) ненасыщенные кислоты имеют т/ю"с-конфигурацию
• 5) нерастворимы в воде
• 8. Назвать триацилглицерол

• 1) 1-стеароил, 2-олеиноил, 3-линолоилглицерол
• 2) 1-меристеноил, 2-линолоил, 3-олеиноилглицсрол
• 3) 1-пальмитоил-2-нсрвоноил, 3-линоленоипглицерол
• 4) 1 -лигноцероил-2-оленоил-З-линоленоилглицерол
• 5) 1-папьмитоил, 2-олеиноил, 3-линоленоилглицерол
• 1) фосфатидилглицерол
• 9. Назвать глицерофосфолипид

• 2) фосфатидная кислота
• 3) аистальфосфатид
• 4) фосфатид ил и нозитол
• 5) фосфатидилэтаноламин
• 10. Установить соответствие:

кислота свойства, особенности

• 1) арахидоновая а) в жире человека содержится в наибольшем количестве
• 2) пальмитиновая б) имеет наиболее высокую температуру плавления
• 3) олеиновая в) имеет наиболее низкую температуру плавления
• 4) стеариновая г) должна поступать в организм человека с нишей
• 5) линоленовая д) содержит одну ненасыщенную связь
• 11. Установить соответствие:

компонент фосфолипида название

• 1) неполярная часть фосфолипида а) фосфорная кислота
• 2) полярная часть фосфолипида б) диацилглицерол
• в) холин
• г) этаноламин
• д) и нозитол
• 12. Сфингофосфолипилы и гликолипиды содержат общий компонент:
• 1) глицерол 4) сфингозин
• 2) холин 5) фосфорную кислоту
• 3) углевод
• 13. Наибольшее количество сфинголипидов содержится в мембранах клеток:
• 1) жировой ткани 3) селезенки
• 2) нервной ткани 4) легких
• 14. Церамид представляет собой:
• 1) W-ацетилнейраминовую кислоту 3) /V-ацетилглюкозамин
• 2) /V-ацилсфингозин 4) олигосахарид
• 15. Олигосахариды и аминосахара входят в состав:
• 1) цереброзидов 4) стероидов
• 2) кардиолипинов 5) ганглиозидов
• 3) сфингомиелинов
• 16. Стероиды являются производными:
• 1) фенантрена 4) пергидрофенантрена
• 2) циклопентана 5) протопорфирина
• 3) циклопентанпергидрофенатрена
• 17. Назвать стероид

• 1) холестерол
• 2) прогестерон
• 3) тестостерон
• 4) эргостсрол
• 5) альдостсрон
• 18. Установить соответствие:

стероид особенности структуры

• 1) холсстсрол а) алифатическая цепь при С-17 из восьми
• 2) эргостерол углеродных атомов
• б) степень нснасышснности выше
• в) всего число атомов углерода 27
• г) всего число атомов углерода 28
• 19. Холестерол не является предшественником:
• 1) желчных кислот 4) половых гормонов
• 2) витамина D₂ 5) витамина D₃
• 3) кортикостероидных гормонов
• 20. При окислении 1 г жира выделяется энергия в количестве (кДж):
• 1) 16,9 2) 220,0 3) 39,0 4) 75,0 5) 34,5
• 21. Йодное число является показателем:
• 1) качества природного жира
• 2) содержания свободных жирных кислот
• 3) эстерифицированных жирных кислот
• 4) содержания в жире ненасыщенных жирных кислот
• 22. Назвать липоид

• 1) фосфатидилэтаноламин
• 2) фосфатидальхолин
• 3) фосфатидил серин
• 4) фосфатидил глицерин
• 5) фосфатид ил холин
• 23. Назвать липоид

• 1) церсброзид
• 2) ганглиозид
• 3) сфингомиелин
• 4) кардиолипин
• 5) фосфатидилэтаноламин
• 24. Установить соответствие:

липид функции, локализация

• 1) триацетилглицерол а) предшественник витамина D₃
• 2) глицерофосфолипид б) локализован преимущественно в мембранах всех
• 3) сфингомиелин типов клеток
• 4) холестерол в) основные компоненты мембран нервных клеток
• г) выполняет энергетическую функцию
• 25. Назвать липоид

• 1) кардиолипин
• 2) лецитин
• 3) кефалин
• 4) сфингомиелин
• 5) гликолипид
• 26. Назвать липоид

• 1) фосфатид ил эта пола мин
• 2) лизофосфатидилхолин
• 3) фосфатид ил и нозитол
• 4) фосфатидил холин
• 5) лизофосфатидилсерин
• 27. Назвать стероид

• 1) эргостсрол
• 2) ситостерол
• 3) стигмастерол
• 4) холестерол
• 5) а-экдизон
• 28. Стерины находятся в крови обычно в форме:
• 1) свободных стеринов 3) эфиров стеринов и высших жирных кислот
• 2) комплекса с белками 4) конъюгатов с гидрофильными субстратами
• 29. Регуляторную функцию выполняют:
• 1) фосфолипиды 4) стеролы
• 2) сфинголипиды 5) терпены
• 3) простагландины
• 30. Установить соответствие:

кислота число атомов углерода: число двойных связей,

Д — их положение

• 1) стеариновая а) 18: 1 (А 9)
• 2) линолевая 6)16:0
• 3) олеиновая в) 18: 3 (Д 9, 12, 15)
• 4) линоленовая г) 18: 2 (Д 9)
• 5) пальмитиновая д) 18:0

Глава 22

• 1. В настоящее время общепризнанной моделью строения клеточной мембраны является:
• 1) триламинарная 3) липидно-белкового ковра
• 2) жидкостно-мозаичная 4) липидного бислоя
• 2. Установить соответствие:

функция биомембран определение

• 1) разделительная а) участие в химических превращениях различных веществ
• 2) метаболическая б) поддержание разности электрических потенциалов
• 3) рецепторная в) разделение внутрии внеклеточного пространства
• 4) электрическая г) перенос веществ между различными компартментами и
• 5) транспортная внеклеточной средой
• д) участие в восприятии внешних стимулов
• 3. Основными липилными компонентами (80—90%) плазматических биомембран

являются:

• 1) нейтральные липиды 4) стероиды
• 2) гликолипиды 5) свободные жирные кислоты
• 3) фосфолипиды
• 4. Установить соответствие:

липоид состав, ориентация в мембране

• 1) иереброзид а) является биполярным ионом
• 2) фосфатид и л холин б) содержится преимущественно в плазма-
• 3) холестерол тической мембране
• 4) триаиилглииерол в) содержит углевод
• г) полностью погружен в мембрану
• 5. Способность молекул фосфолипидов самопроизвольно формировать бислои в водных растворах обусловлена их:
• 1) гидрофобными свойствами
• 2) гидрофильными свойствами
• 3) амфифильными свойствами
• 6. Установить соответствие:

тип мембраны соотношение белков и липидов

• 1) цитоплазматическая а) 3: I
• 2) внутренняя митохондриальная б) I: 4
• 3) миелиновая в) I: I
• 7. К основным свойствам биомембран относятся:
• 1) динамичность, замкнутость
• 2) эластичность, асимметричность, замкнутость
• 3) замкнутость, динамичность, асимметричность
• 4) асимметричность, динамичность
• 8. Белки биомембран способны:
• 1) к латеральной и флип-флоп диффузии
• 2) к латеральной и вращательной диффузии
• 3) к вращательной и флип-флоп диффузии
• 4) к латеральной, вращательной, флип-флоп диффузии
• 5) к латеральной диффузии
• 9. Толщина биомембран составляет:
• 1)0,1 — 1 нм 2)6—10 нм 3)10—20 нм 4)1—5 нм
• 10. Холестерол входит преимущественно в состав:
• 1) цитоплазматической мембраны 3) внутренней мембраны митохондрий
• 2) ялерной мембраны 4) мембраны лизосом
• 11. Появление изгибов в гидрофобных углеводородных хвостах фосфолипидов зависит от:
• 1) наличия цис-связей
• 2) наличия транс-связей
• 3) числа углеродных атомов
• 12. Указать органеллу, имеющую внутреннюю и наружную мембраны:
• 1) рибосомы 4) митохондрии
• 2) ядро 5) лизосомы
• 3) аппарат Гольджи
• 13. Кардиолипин входит в состав мембран:
• 1) цитоплазматической 4) хлоропластов
• 2) ядсрной 5) бактериальной
• 3) митохондрий
• 14. Текучесть мембран определяется следующими факторами:
• 1) величиной белковых молекул
• 2) длиной углеводородных радикалов высших жирных кислот
• 3) природой углеводного компонента
• 4) степенью нснасыщенности высших жирных кислот
• 5) наличием нейтральных липидов
• 15. Преобладание какой из жирных кислот в составе биомембраны сильнее всего повысит ее текучесть:
• 1) пальмитиновая 4) линолевая
• 2) стеариновая 5) линоленовая
• 3) олеиновая
• 16. Установить соответствие:

диффузия молекул определение

в мембране

• 1) латеральная а) движение вокруг оси перпендикулярно плоскости бислоя
• 2) вращательная б) перемещение с одной стороны бислоя на другую
• 3) флип-флоп в) движение в плоскости бислоя
• 17. В отличие от активного транспорта пассивный:
• 1) осуществляется по градиенту концентрации
• 2) осуществляется против градиента концентрации
• 3) энергозависим
• 4) энергонезависим
• 18. Перечислить виды пассивного транспорта:
• 1) простая диффузия 4) фагоцитоз
• 2) Na⁺-, К⁺-насос 5) пиноцитоз
• 3) облегченная диффузия
• 19. Облегченная диффузия в отличие от простой:
• 1) осуществляется против градиента концентрации
• 2) требует затрат энергии
• 3) имеет определенный предел скорости
• 4) характерна только для полярных соединений
• 5) зависит от концентрации белков-переносчиков
• 20. Глюкоза может поступать в клетку путем:
• 1) облегченной диффузии 3) облегченной диффузии и симпорта с ионами Na*
• 2) симпорта с ионами Na^f 4) антипорта с ионами Na⁺
• 21. Работа Na⁺/ К⁺-насоса обеспечивает:
• 1) высокую концентрацию ионов К* снаружи клетки, ионов Na⁺ внутри клетки
• 2) высокую концентрацию ионов К* внутри клетки, ионов Na⁺ снаружи клетки
• 3) высокую концентрацию ионов К" и Na⁺ внутри клетки
• 22. Для фосфорилирования Na⁺/ К⁺-АТФ-азы требуются:
• 1) ионы К⁺, Mg²", АТФ 4) ионы Са²⁺, АТФ
• 2) ионы Mg²⁺, Na⁺, АТФ 5) АТФ
• 3) ионы Na⁺, АТФ
• 23. Для реакции лефосфорилирования Na⁺/ К⁺-АТФ-азы требуются:

I) ионы К* 2) ионы Mg²⁺ 3) ионы Na⁺ 4) ионы Са²⁺ 5) АТФ.

• 24. Фосфорилирование стабилизирует конформацию Na⁺/ К⁺-АТФ-азы:
• 1) с полостью, обращенной наружу и имеющей высокое сродство к ионам Na⁺
• 2) с полостью, обращенной наружу и имеющей высокое сродство к ионам К⁺
• 3) с полостью, обращенной внутрь клетки и имеющей высокое сродство к ионам Na*
• 4) с полостью, обращенной внутрь клетки и имеющей высокое сродство к ионам К*
• 25. Дефосфорилирование стабилизирует конформацию Na⁺/ К⁺-АТФ-азы:
• 1) с полостью, обращенной наружу и имеющей высокое сродство к ионам Na⁺
• 2) с полостью, обращенной наружу и имеющей высокое сродство к ионам К⁺
• 3) с полостью, обращенной внутрь клетки и имеющей высокое сродство к ионам Na⁺
• 4) с полостью, обращенной внутрь клетки и имеющей высокое сродство к ионам К⁺
• 26. Функционирование №⁺/К⁺-АТФ-азы приводит к тому, что внутренняя поверхность мембраны по отношению к наружной становится:
• 1) положительно заряженной
• 2) отрицательно заряженной
• 3) не имеет заряда
• 27. Na⁺/ К⁺-АТФ-аза выкачивает три иона Na⁺ в обмен на:
• 1) один ион К* внутрь клетки
• 2) два иона К* внутрь клетки
• 3) три иона Ю внутрь клетки
• 28. Роль Na⁺/ К⁺-АТФ-азы в клетке заключается:
• 1) в создании электрохимического градиента на мембране
• 2) в транспорте ионов К⁺ и Na⁺ против их градиента концентрации
• 3) в синтезе АТФ
• 4) в поддержании онкотического равновесия
• 5) в разряжении мембраны
• 29. Градиент Са²⁺ в клетке обеспечивается:
• 1) простой диффузией 4) Са²⁺-АТФ-азой
• 2) облегченной диффузией 5) симпортом с ионами К⁺
• 3) антипортом с ионами Na⁺
• 30. Вторично-активный транспорт осуществляется за счет:
• 1) прямого гидролиза АТФ
• 2) энергии, запасенной в ионных градиентах
• 3) прямого гидролиза АТФ и энергии, запасенной в ионных градиентах
• 31. Установить соответствие:

перенос вещества механизм транспорта

1) одновременно в клетку транспортируются два а) активный транспорт разных вещества б) симпорт.

2) транспорт вещества происходит вместе с частью в) простая диффузия плазматической мембраны г) эндоцитоз.

• 3) перенос вещества происходит против градиента д) облегченная диффузия его концентрации
• 4) пассивный транспорт вещества без белковпереносчиков
• 5) транспорт вещества по градиенту его концентрации с участием белков-персносчиков
• 32. Установить соответствие:

перенос вещества механизм транспорта

1) перемещение с помощью транслоказы двух раза) антипорт ных веществ в одном направлении б) вторично-активный.

2) перемещение с помощью транслоказы двух разтранспорт ных веществ в противоположных направлениях в) симпорт.

• 3) перенос транслоказой одного вещества по граг) унипорт диенту концентрации
• 4) транспорт вещества по электрохимическому градиенту, созданному функционированием систем первично-активного транспорта
• 33. Экзои эндоцитоз:
• 1) происходите частью плазматической мембраны
• 2) характерен для большинства эукариотических клеток
• 3) характерен для специализированных клеток
• 4) нс требует участия лизосом
• 5) является АТФ-зависимым процессом
• 34. В процессе пиноцитоза участвует белок:
• 1)актин 2) миозин 3) кларитин
• 35. Установить соответствие:

область использования липосом цель

• 1) клеточная биология а) создание оптимальных лекарственных
• 2) генная инженерия форм
• 3) медицина б) изучение механизмов межклеточных
• 4) фармация взаимодействий
• в) направленный транспорт лекарств в организме
• г) введение внутрь клеток генетического материала
• 36. Для приготовления липосом используются:
• 1) нейтральные жиры 4) эфиры холсстсрола
• 2) свободные жирные кислоты 5) сфингозин
• 3) фосфолипиды

Глава 23.

• 1. Сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов подвергаются ферментативному гидролизу при участии:
• 1) фосфолипазы 4) липазы
• 2) неспсиифической эстеразы 5) анетилхолинэстеразы
• 3) ал ил эстеразы
• 2. Первичные желчные кислоты образуются непосредственно из:
• 1) эргостсрола 4) альдостерона
• 2) холаповой кислоты 5) прегнсналона
• 3) холестерола
• 3. Установить соответствие:

желчная кислота систематическое название кислоты

• 1) дезоксихолевая а) 3,7,12-трш идроксихолановая
• 2) литохолсвая б) 3,12-дигидроксихолановая
• 3) холевая в) 3-гидроксихолановая
• 4) хенодезоксихолевая г) 3,7-дигидроксихолановая
• 4. В образовании парных желчных кислот участвуют:

I) таурин 2) серин 3) цистеин 4) глицин 5) станин.

• 5. С участием желчных кислот происходит:
• 1) всасывание глицерола 4) активация липопротеинлипазы
• 2) всасывание моносахаридов 5) всасывание высших жирных кислот
• 3) эмульгирование липидов
• 6. Установить соответствие:

желчные кислоты название, локализация синтеза

• 1) первичные а) дезоксихолевая
• 2) вторичные б) таурохолевая
• в) хенодезоксихолевая
• г) гликохолевая
• д) синтез в кишечнике
• е) синтез в печени
• 7. Гидролиз триацилглицеролов панкреатической липазой происходит:
• 1) единовременно гидролизуются все 3 связи
• 2) постадийно, вначале 1 связь, затем 2 и 3
• 3) постадийно, вначале I и 3 связи, затем 2
• 4) постадийно, вначале 2 связь, затем 1 и 3
• 8. Образование хиломикронов локализовано:
• 1) в клетках эпителия кишечника 4) в печени
• 2) в крови 5) в селезенке
• 3) в лимфе
• 9. Липопротеинлипаза локализована:
• 1) в клетках кишечного эпителия 3) в адипоцитах
• 2) в просвете кишечника 4) в эндотелии капилляров печени
• 10. Установить соответствие:

липопротеины крови составные компоненты

• 1) хиломикроны а) белок — 45%
• 2) ЛПВП б) белок-2%
• в) холестерол — 25%
• г) холестерол — 8%
• д) фосфолипиды — 7%
• е) фосфолипиды — 25%
• ж) триацилглицерол — 5%
• з) триацилглицерол — 80%
• 11. Установить соответствие:

липопротеины локализация синтеза, функция

• 1) хиломикроны а) синтезируется в печени
• 2) ЛПВП б) синтезируется в эпителии тонкого кишечника
• в) транспорт триацилглицеролов
• г) транспорт холестерола
• 12. В ресинтезе триацилглицеролов в клетках слизистой оболочки тонкого кишечника участвуют:
• 1) жирные кислоты 4) 2-моноацилглицерол
• 2) ацил-КоА 5) 1,2-диацилглицерол
• 3) 3-фосфоглицсрат
• 13. Установить соответствие:

гидролитическое расщепление фермент

фосфолипида катализирует

• а) фосфолипаза А,
• б) фосфолипаза С
• в) фосфолипаза D
• г) фосфолипаза А₂
• 14. Установить последовательность этапов формирования и транспорта хиломикронов в организме:
• 1) кровяное русло 4) эпителиальные клетки кишечника
• 2) грудной лимфатический проток 5) клетки жировой ткани
• 3) лимфатическая система кишечника 6) поверхность клеток жировой ткани
• 15. Тканевая липаза (григлицеридлиназа) активируется гормонами:
• 1) тироксином 4) адреналином
• 2) глюкагоном 5) инсулином
• 3) кортизоном
• 16. Основной путь катаболизма высших жирных кислот:
• 1) восстановление 4) р-окисление
• 2) (о-окисленис 5) декарбоксилированис
• 3) а-окисленис
• 17. Окисление жирных кислот локализовано:
• 1) в цитозоле
• 2) в межмембранном пространстве митохондрий
• 3) в матриксе митохондрий
• 4) в эндоплазматическом ретикулуме
• 5) в пероксисомах
• 18. Указать фермент:

• 1) ацетилтрансфераза 3) ацил-КоА-трансфераза
• 2) ацил-КоА-синтетаза 4) ацетил-КоА-апилтрансфераза
• 19. Транспорт активированных жирных кислот из цитозоля в митохондрии осуществляется главным образом с помощью:
• 1) карнитина 2) цитрата 3) малага
• 20. Установить последовательность реакций рокисления жирных кислот:
• 1) тиолазная реакция 4) активация жирной кислоты
• 2) первое дегидрирование 5) гидратация
• 3) второе дегидрирование
• 21. Фермент р-окисления высших жирных кислот ацил-КоА-дегидрогеназа содержит кофермент:
• 1) НАД* 2) НАДО* 3) ФМН 4) ФАД
• 22. Установить соответствие:

интермедиат р-окисления жирных кислот образуется на стадии

• а) первая стадия дегидрирования
• б) стадия гидратации
• в) вторая стадия дегидрирования
• 23. Установить соответст вие:

процесс регуляторный фермент, ингибитор

• 1) р-окисление а) ацетилКоА-карбоксилаза
• 2) синтез жирных кислот б) карнитинацетилтрансфераза
• в) цитрат
• г) малонил-КоА
• 24. Каждая стадия р-окисления высших жирных кислот сопровождается образованием количества АТФ:
• 1)3 2)5 3)2 4)8 5)7
• 25. Число стадий р-окисления жирной кислоты, содержащей число атомов углерода, равное л, составляет:
• 1 )п 2)2 3)2−1
• 26. Количество АТФ, образующихся при полном окислении пальмитиновой кислоты до С0₂ и Н₂0:
• 1) 130 2)147 3) 131 4)96 5)105
• 27. К кетоновым телам относятся:

• 28. Кетонемия и кетонурия наблюдаются при:
• 1) панкреатите 3) атеросклерозе
• 2) голодании 4) сахарном диабете
• 29. Предшественником для синтеза кетоновых тел является:
• 1) жирная кислота 4) малонил-КоА
• 2) глюкоза 5) сукцинил-КоА
• 3) ацетил-КоА
• 30. Структурным предшественником для синтеза жирных кислот служит:
• 1) малонил-КоА 4) оксалоацетат
• 2) цитрат 5) пируват
• 3) ацетил-КоА
• 31. Мультиферментный комплекс синтетаза высших жирных кислот локализован:
• 1) в матриксе митохондрий 3) в эндоплазматическом ретикулуме
• 2) в цитозоле 4) во внутренней мембране митохондрий
• 32. Особенно активно липогенез протекает:
• 1) в мышцах 4) в жировой ткани
• 2) в печени 5) в легких
• 3) в селезенке
• 33. Конечным продуктом биосинтеза жирных кислот, катализируемого синтетазным комплексом, являются:
• 1) все высшие насыщенные жирные кислоты
• 2) все насыщенные и мононенасыщенные кислоты
• 3) пальмитиновая кислота
• 4) стеариновая кислота
• 5) все насыщенные и гидроксикислоты кислоты
• 34. Переносчиками ацетил-КоА через митохондриальную мембрану служат:
• 1) малат 3) карнитин
• 2) цитрат 4) глицерат
• 35. В состав ацилпереносящего белка (АПБ) входит витамин:
• 1) тиамин 4) пантотеновая кислота
• 2) биотин 5) пиридоксин
• 3) рибофлавин
• 36. Карбоксилирование ацетил-КоА в процессе биосинтеза жирных кислот необходимо:
• 1) для превращения СН₃-ацетил-КоА в более реакционноспособную метиленовую группу (СН₂) малонил-КоА
• 2) как источник углерода
• 37. Биотин в качестве кофермента входит в состав ферментов:
• 1) [3-кетоацил-АП Б-синтазы 3) тиокиназы жирных кислот
• 2) пируваткарбоксилазы 4) ацетил-КоА-карбоксилазы
• 38. Установить последовательность реакций синтеза жирных кислот, катализируемых ферментами комплекса синтетазы жирных кислот:
• 1) Р-кетоацил-АП Б-синтаза 4) еноил-АПБ-рсдуктаза
• 2) АПБ-ацетилтрансфераза 5) АПБ-малонилтрансфераза
• 3) р-гидроксиацил-АПБ-дегидратаза 6) р-кетоацил-АП Б-редуктаза
• 39. Донором восстановительных эквивалентов в реакциях биосинтеза высших жирных кислот является:
• 1)ФАДН₂ 2) НАДФН • Н⁺ 3) НАДН • Н⁺ 4) ФМНН₂ 5) KoQH₂
• 40. Регуляторным ферментом синтеза высших жирных кислот является:
• 1) АП Б-ацетилтрансфераза 4) р-кетоацил-АП Б-редуктаза
• 2) АП Б-малонилтрансфераза 5) ацетил-КоА-карбоксилаза
• 3) р-кетоацил-АП Б-синтаза
• 41. Активатором регуляторного фермента синтеза жирных кислот ацетил-КоА-карбоксилазы является:
• 1) оксалоацетат 2) малат 3) глицерат 4) АТФ 5) цитрат
• 42. Биосинтез мононенасыщенных жирных кислот идет из насыщенных при участии ферментов:
• 1) НАД-зависимых дегидрогеназ 3) дезатураз жирных кислот
• 2) ФАД-зависимых дегидрогеназ 4) оксидаз
• 43. Установить соответствие:

процесс локализация, метаболиты, коферменты

• 1) биосинтеза жирных кислот а) малонил-КоА
• 2) р-окислсния жирных кислот б) происходит в цитоплазме
• в) необходим НАДФНН⁺
• г) образуется АТФ
• д) биотинзависимый процесс
• е) необходимы НАД⁺ и ФАД
• 44. Глицерол, образующийся при распаде триацилглицеролов, независимо от пути его дальнейшего превращения в организме прежде всего:
• 1) окисляется 4) фосфорилируется
• 2) восстанавливается 5) ацилируется
• 3) метилируется
• 45. Общим интермедиатом для синтеза триацилглицеролов и глицерофосфолипидов является:
• 1) диоксиацетон 4) 2-моноацилглицерол
• 2) 3-фосфоглицсриновый альдегид 5) 1,2-диацилглицерол
• 3) фосфатидная кислота
• 46. Фосфатидная кислота синтезируется в процессе:
• 1) фосфорилирования глииерола
• 2) восстановления диоксиацетона
• 3) гидролиза сложных эфиров
• 4) расщепления фосфоангидридов высших жирных кислот
• 5) эстерификации глицерол-3-фосфата
• 47. В синтезе триацилглицеролов из фосфатидной кислоты участвуют ферменты:
• 1) глицеролкиназа 3) фосфатаза
• 2) глицеролфосфатдегидрогеназа 4) ацилтрансфераза
• 48. Биосинтез глицерофосфолипидов локализован:
• 1) в митохондриях 3) в аппарате Гольджи
• 2) в эндоплазматическом ретикулуме 4) в цитозоле
• 49. Синтез цитидиндифосфохолина осуществляется:
• 1) без участия ферментов 4) при участии фермента холинкиназы
• 2) без затраты АТФ 5) при участии холинфосфатцитидилтрансферазы
• 3) с затратой АТФ
• 50. Донором метильных групп для синтеза фосфатндилхолина из фосфатидилэтаноламина является:
• 1) метилтетрагидрофолиевая кислота 3) метилмалонил-КоА
• 2) .S'-аденозил метионин 4) пропионил-КоА
• 51. Фосфатидилэтаноламин образуется при конденсации диацилглицерола и:
• 1) этаноламина 3) ЦДФ-этаноламина
• 2) фосфосфоэтаноламина 4) АМФ-этаноламина
• 52. ЦТФ в синтезе глицерофосфолипидов выполняет функции:
• 1) активатора
• 2) переносчика глицерол-3-фосфата
• 3) переносчика активированных интермедиатов
• 53. Структурным предшественником всех углеродных атомов холестерола является:
• 1) малонил-КоА 4) ацетил-КоА
• 2) С0₂ 5) сукцинил-КоА
• 3) глицин
• 54. Первая стадия синтеза холестерола заканчивается образованием:
• 1) оксимстилглугарил-КоА 4) З-фосфо-5-пирофосфомсвалоната
• 2) мевалоната 5) изопентилпирофосфата
• 3) 5-пирофосфатмсвалоната
• 55. Установить соответствие:

интермедиаты синтеза холестерина название

• а) диметилалл ил пирофосфат
• б) мсвалоновая кислота
• в) р-гидрокси-р-метилглутарил-КоА
• г) изопентилпирофосфат
• 56. Донором восстановительных эквивалентов в биосинтезе холестерола является:
• 1)НДДН-Н⁺ 2) ФМН • Н₂ 3) НАДФН • Н⁺ 4) ФАДН₂
• 57. Из пирофосфомевалоновой кислоты образуется изопентилпирофосфат в результате ферментативных реакций:
• 1) декарбоксилирования
• 2) изомеризации и дефосфорилирования
• 3) дефосфорилирования
• 4) декарбоксилирования и дефосфорилирования
• 58. В результате реакции конденсации изопентилпирофосфата и диметилаллилпирофосфата образуется:
• 1) фарнс зил пирофосфат 3) каротиноид
• 2) геранил пирофосфат 4) сквалсн
• 59. Непосредственным предшественником полициклических спиртов является:
• 1) каротиноид 3) сквалсн
• 2) фарнезилпирофосфат 4) геранилпирофосфат
• 60. Первым продуктом циклизации сквалена является:
• 1) холестанол 3) холестан
• 2) холестерол 4) ланостерол
• 61. Гиперхолестеринемия связана с повышением концентрации в крови:
• 1) ЛПНП 3) ЛПОНП
• 2) хиломикронов 4) Л П ВП

Глава 24

• 1. Биологическая ценность пищевого белка зависит от:
• 1) порядка чередования аминокислот
• 2) присутствия незаменимых аминокислот
• 3) аминокислотного состава
• 2. Установить соответствие:

азотистый баланс физиологическое состояние человека

• 1) положительный а) тяжелое заболевание
• 2) отрицательный б) беременность
• 3) азотистое равновесие в) старение
• г) взрослый человек, полноценная диета
• д) растущий организм
• 3. Установить соответствие:

пептидазы название

• 1) экзопептидазы а) трипсин
• 2) эндопептидазы б) карбоксипептидаза
• в) эластаза
• г) пепсин
• д) аминопептидаза
• е) химотрипсин
• 4. Расщепление белков в желудке катализируется:
• 1) трипсином 4) химотрипсином
• 2) пепсином 5) эластазой
• 3) гастриксином
• 5. В расщеплении белков до полипептидов в кишечнике участвуют:
• 1) эластаза 4) аминопептидаза
• 2) карбоксипептидаза 5) химотрипсин
• 3) трипсин
• 6. Механизм образования активных пептидаз из проферментов включает:
• 1) изменение вторичной структуры
• 2) аллостерическую активацию
• 3) фосфорилирование-дефосфорилирование
• 4) локальный протеолиз
• 5) изменение третичной структуры
• 7. Установить соответствие:

профермент активирующий агент

• 1) пепсиноген а) пепсин
• 2) трипсиноген б) трипсин
• 3) химотрипсиноген в) соляная кислота
• г) энтеропептидаза
• 8. Трипсин гидролизует пептидные связи, образованные:
• 1) аминогруппами аминокислотных остатков лизина и аргинина
• 2) карбоксильными группами аминокислотных остатков лизина и аргинина
• 3) аминогруппами ароматических аминокислот
• 4) карбокси группам и ароматических аминокислот
• 9. Химотрипсин осуществляет гидролиз пептидных связей, образованных при участии:
• 1) карбоксигрупп алифатических аминокислот
• 2) карбоксигрупп ароматических аминокислот
• 3) аминогрупп ароматических аминокислот
• 4) аминогрупп алифатических аминокислот
• 10. Карбоксипептидаза, А гидролизует пептидные связи, образованные С-концевыми аминокислотами:
• 1) алифатическими 4) глицином и аланином
• 2) дикарбоновыми 5) ароматическими
• 3) лизином и аргинином
• 11. Аланинаминопептидаза гидролизует пептидную связь, образованную УУ-концевыми аминокислотами:
• 1) лейцином
• 2) аланином и лейцином
• 3) аланином
• 4) аланином и любыми УУ-концевыми аминокислотами
• 12. Расщепление пептидов до свободных аминокислот в тонком кишечнике завершают:
• 1) трипсин 3) трипептидаза
• 2) химотрипсин 4) дипептидаза
• 13. Установить соответствие:

продукт гниения белка в кишечнике

• а) крезол
• б) скатол
• в) метилмсркаптан
• г) индол
• д) фенол
• 14. Установить соответствие:

аминокисюта продукт распада аминокислоты

микрофлорой кишечника

• 1) орнитин а) мстил меркаптан
• 2) цистеин б) фенол
• 3) тирозин в) скатол
• 4) лизин г) кадаверин
• 5) триптофан д) индол
• е) путресцин
• 15. Обезвреживание токсичных продуктов гниения белков происходит при участки:
• 1) АТФ
• 2) моноаминоксидаз
• 3) 3'-фосфоаденозин-5'-фосфосульфата (ФАФС)
• 4) уридиндифосфоглюкуроновой кислоты (УДФГК)
• 16. Транспорт аминокислот через клеточные мембраны происходит:
• 1) посредством первично-активного транспорта
• 2) пиноцитозом
• 3) при участии ферментов у-глутамильного цикла
• 4) путем простой диффузии
• 5) посредством вторично-активного транспорта
• 17. Глутатион является трипептидом:
• 1) у-глутамил-серил-цистеин 3) глицил-цистеинил-аланин
• 2) у-глутам ил-цисте и нил-глицин 4) глицил-глутамил-цистеин
• 18. Фермент у-глутамильного цикла у-глутамилтрансфераза катализирует процесс:
• 1) распада комплекса у-глутамиламинокислота
• 2) переноса транспортируемой аминокислоты на у-глутам ильную группу глутатиона
• 3) регенерации глутатиона
• 19. На ресинтез глутатиона в у-глутамильном цикле затрачивается количество молекул АТФ:
• 1)2 2) 1 3)4 4)5 5)3
• 20. Установить последовательность реакций в процессе окислительного дезаминирования аминокислот:

• 21. Активно в физиологических условиях у млекопитающих протекает окислительное дезаминирование только:
• 1) [>аланина 4) L-глутаминовой кислоты
• 2) L-серина 5) L-треонина
• 3) L-аспарагиновой кислоты
• 22. Установить соответствие:

тип дезаминирования аминокислота

• 1) прямое окислительное а) валин
• 2) трансдезаминирование б) цистеин
• 3) нсокислительнос в) серин

дезаминирование г) глутаминовая кислота.

• д) аланин
• 23. Для глутаминовой кислоты нехарактерно:
• 1) дезаминируется активной при pH 7,3 глутаматдегидрогеназой
• 2) является универсальным донором аминогрупп в реакциях трансаминирования
• 3) подвергается неокислительному дезаминированию
• 4) участвует в нейтрализации аммиака
• 5) участвует в трансдезаминировании других аминокислот
• 24. Процесс неокислительного дезаминирования характерен для:
• 1) серина 4) глутаминовой кислоты
• 2) аланина 5) цистеина
• 3) тирозина
• 25. Продуктами неокислительного дезаминирования цистеина являются:
• 1) пируват 4) лактат
• 2) Н₂0 5) NH₃
• 3) H₂S 6) со₂
• 26. При внутримолекулярном дезаминировании аминокислот образуются:
• 1) предельные кислоты 3) гидроксикислоты
• 2) непредельные кислоты 4) кетокислоты
• 27. Установить соответствие:

фермент

• 1) L-оксидаза аминокислот
• 2) глутаматдегидрогеназа
• 3) D-оксидаза аминокислот
• 28. Трансаминирование — процесс межмолекулярного переноса аминогруппы от:.
• 1) а-аминокислоты на а-кстокислоту
• 2) а-аминокислоты на а-гидроксикислоту
• 3) амина на а-кстокислоту
• 4) амина на а-гидроксикислоту
• 29. В пиридоксальфосфатзависимых ферментах пиридоксальфосфат связан карбонильной группой с апобелком фермента через:
• 1) имидазольное кольцо гистидина
• 2) е-аминогруппу лизина
• 3) гуанидиновую группу аргинина
• 4) p-карбоксигруппу аспарагиновой кислоты
• 5) сульфгидрильную группу цистеина
• 30. Для аминотрансфераз нехарактерно:
• 1) катализируют необратимую реакцию
• 2) содержат в качестве кофермента пиридоксальфосфат
• 3) используют АТФ как источник энергии
• 4) локализованы в цитозоле и митохондриях
• 5) в процессе реакции образуют с субстратом шиффово основание
• 31. Аминотрансферазы играют роль:
• 1) в синтезе заменимых аминокислот
• 2) в трансмембранном переносе аминокислот
• 3) в синтезе незаменимых аминокислот
• 4) в дезаминировании аминокислот
• 32. Пиридоксальфосфат не входит в состав фермента, катализирующего процесс:
• 1) трансаминирования аминокислот
• 2) рацемации оптически активных аминокислот
• 3) декарбоксилирования аминокислот
• 4) окислительного дезаминирования L-аминокислот
• 5) а, (3-элиминации серина
• 6) синтеза триптофана из индолил-3-фосфоглицерата
• 33. Непрямое дезаминирование аминокислоты катализируется ферментами:
• 1) аминотрансферазой 3) а-дскарбоксилазой
• 2) L-оксидазой 4) глутаматдегидрогеназой
• 34. Биогенные амины образуются из аминокислот в результате реакции:
• 1) (о-декарбоксилирования
• 2) а-декарбоксилирования
• 3) декарбоксилирования, сочетанного с реакцией трансаминирования
• 4) декарбоксилирования, сочетанного с реакцией конденсации
• 5) у-декарбоксилирования
• 35. Установить соответствие:

аминокислота продукт ее а -декарбоксилирования

• 1) гистидин а) тирамин
• 2) тирозин б) у-аминомасляная кислота
• 3) орнитин в) путресцин
• 4) глутаминовая кислота г) гистамин
• 5) 5-окситриптофан д) серотонин
• 36. Установить соответствие:

продукт декарбоксилирования физиологические функции:

аминокислот

• 1) серотонин а) тормозной медиатор
• 2) дофамин б) медиатор воспаления, аллергических
• 3) а-аминомасляная кислота реакций
• 4) гистамин в) регулирует артериальное давление
• г) предшественник эпи нефри на и норэпинсфрина
• 37. Инактивацию биогенных аминов осуществляют:
• 1) глутаматдегидрогеназа 3) L-оксидаза аминокислот
• 2) моноаминоксидаза 4) D-оксидаза аминокислот
• 38. Коферментом фермента, участвующего в распаде биогенных аминов, является:
• 1) НАД⁺ 4) HS-KoA
• 2) НАДФ⁺ 5) ФАД
• 3) пиридоксальфосфат
• 39. В лечении заболеваний ЦНС используется декарбоксилированное производное:
• 1) тирозина 4) аспарагиновой кислоты
• 2) фенилаланина 5) аргинина
• 3) глутаминовой кислоты
• 40. Установить соответствие:

форма выведения виды организмов

из организма азота

• 1) свободный аммиак а) урикотелические: птицы, змеи, ящерицы
• 2) мочевина б) уреотелические: наземные позвоночные,
• 3) мочевая кислота человек
• в) аммониотелические: водные позвоночные (костистые рыбы)
• 41. Источником аммиака в организме не являются:
• 1) аминокислоты 4) пуриновые основания
• 2) мочевина 5) цитозин
• 3) биогенные амины
• 42. Установить соответствие:

фермент функция в обмене аммиака

• 1) глутаматдегидрогеназа а) синтез мочевины
• 2) глутаминсинтстаза б) утилизация МН₃-аминокислот в мышцах
• 3) глутаминаза (синтез аланина)
• 4) аланинаминотрансфераза в) освобождение аммиака из глутамина
• 5) карбамоилсинтстаза I в печени и почках
• г) нейтрализация аммиака путем восстановительного аминирования а-кетоглутарата
• д) нейтрализация аммиака путем синтеза глутамина
• 43. Аммиакзависимая карбамоилфосфатсинтетаза локализована:
• 1) в митохондриях 4) в комплексе Гольджи
• 2) в лизосомах 5) в эндоплазматическом ретикулуме
• 3) в цитоплазме

45. Продуктом конденсации карбамоилфосфата и орнигина является:

• 46. Регенерация орнигина в цикле синтеза мочевины происходит в реакции, катализируемой:
• 1) аргининсукцинатсинтетазой 3) аргиназой
• 2) аргининсукцинатлиазой 4) орнитинкарбамоилтрансферазой
• 47. Установить последовательность этапов в орнитиновом цикле мочевинообразования:
• 1) синтез карбамоилфосфата 4) образование мочевины
• 2) синтез аргинина 5) синтез цитруллина
• 3) синтез аргининосукцината
• 48. Донорами атомов азота в молекуле мочевины в процессе ее биосинтеза в организме являются:
• 1) аммиак 4) аспартат
• 2) цитруллин 5) аргинин
• 3) орнитин
• 49. Реакции орнитииового цикла синтеза мочевины, протекающие в цитозоле, катализирую гея ферментами:
• 1) карбамоилфосфатсинтстазой 4) аргиназой
• 2) аргининосукцинатсинтетазой 5) аргининосукцинатлиазой
• 3) орнитинкарбамоилфосфаттрансферазой
• 50. Регуляторными ферментами орнитинового цикла синтеза мочевины являются:
• 1) аргиназа 4) аргининосукцинатлиаза
• 2) орнитинкарбамоилтрансфераза 5) аргининосукцинатсинтетаза
• 3) карбамоилсинтстаза I
• 51. Ингибиторами регуляторных ферментов орнитинового цикла являются:
• 1) глутамин 4) глутаминовая кислота
• 2) лизин 5) орнитин
• 3) аргинин
• 52. Установить соответствие:

аминокислоты название

• 1) гликогенные а) лейцин
• 2) кетогенные б) фенилаланин
• 3) гликогенные и кетогенные в) пролин
• г) треонин
• д) лизин
• 53. Установить соответствие:

процесс аминокислота, включающаяся в процесс

• 1) глюконеогенеза а) глицин
• 2) кетогенеза б) лейцин
• в) аспарагиновая кислота
• г) изолейцин л) аланин
• 54. В процессах биосинтеза аминокислот глутаминовая кислота выполняет функции:

!) донора аминогрупп 3) переносчика аминогрупп.

• 2) донора карбоксигрупп 4) поставщика углеродного скелета
• 55. Установить соответствие:

аминокиаюта предшественник

• 1) аланин а) а-кетоглутарат
• 2) глутаминовая кислота б) пиру ват
• 3) аспарагиновая кислота в) оксалоацетат
• 4) серин г) 3-фосфоглицерат
• 56. Глицин и формальдегид образуются при альдольном расщеплении аминокислоты:
• 1) валин 4) серин
• 2) аланин 5) глутамат
• 3) треонин 6) лейцин
• 57. Высокая потребность у млекопитающих в фенилаланине обусловлена использованием его в синтезе:
• 1) адреналина 4) метионина
• 2) триптофана 5) тирозина
• 3) гистидина
• 58. Реакции метилирования осуществляются при участии незаменимой аминокислоты:
• 1) валина 4) изолейцина
• 2) лизина 5) треонина
• 3) метионина
• 59. Заменимые аминокислоты у млекопитающих могут синтезироваться из:
• 1) продуктов распада гема
• 2) метаболитов цикла трикарбоновых кислот
• 3) промежуточных продуктов распада пуринов
• 4) ацетил КоА
• 60. Пролин синтезируется из:
• 1) лизина 4) аспарагиновой кислоты
• 2) аргинина 5) лейцина
• 3) глутаминовой кислоты 6) валина
• 61. Лизин синтезируется в результате реакции конденсации пирувата:
• 1) с аспарагином 4) с глутаматом
• 2) с глицином 5) с валином
• 3) аспартатом
• 62. Общим метаболитом в синтезе метионина и треонина является:
• 1) серин 4) цистеин
• 2) гомосерин 5) цистатион
• 3) гомоцистеин
• 63. Установить соответствие:

реакции трансаминирования продукты реакций

• 1) пируват и глутамат а) аспартат и а-кстоглутарат
• 2) пируват и аспартат б) аланин и а-кетоглутарат
• 3) оксалоацетат и глутамат в) аланин и оксалоацетат
• 64. В синтезе цистеина принимают участие:
• 1) метионин 4) триптофан
• 2) гомоцистеин 5) серин
• 3) аргинин
• 65. В практической медицине применяются препараты гидролизата белков:
• 1) альбумин 4) гистамин
• 2) церебрализин 5) интерферон
• 3) у-глобулин 6) аминопептид
• 66. Незаменимой аминокислотой, применяемой при лечении язвенной болезни, атеросклероза, белковой недостаточности, является:
• 1) лейцин 4) фенилаланин
• 2) лизин 5) гистидин
• 3) метионин 6) валин

Глава 25

1. Установить соответствие:

продукт катаболизма гемоглобина последующий путь превращения

• 1) глобин а) распадается до аминокислот
• 2) протопорфин IX б) депонируется в печени
• 3) железо в) необратимо распадается до образования

желчных пигментов.

• 2. При разрыве а-мегинового мостика порфиринового кольца гемоглобина образуется:
• 1) биливердин 3) билирубин
• 2) вердоглобин 4) мезобилирубин
• 3. Первым желчным пигментом, образующимся при катаболизме порфириновой структуры, является:
• 1) уробилин 3) биливердин
• 2) билирубин 4) стсркобилин
• 4. Превращение биливердина в билирубин катализирует фермент:
• 1) билирубинредуктаза
• 2) биливердинредуктаза
• 3) гемоксигеназа
• 5. Установить соответствие:

билирубин крови характеристика

• 1) прямой а) образует комплекс с альбуминами крови
• 2) непрямой б) дает прямую реакцию с диазореактивом
• в) продукт конденсации с глюкуроновой кислотой
• 6. В составе желчи билирубин секретируется в кишечник в виде:
• 1) свободного билирубина 3) билирубиндиглюкуронида
• 2) непрямого билирубина 4) стеркобилиногена
• 7. В процессе восстановления билирубина микрофлорой кишечника не образуется:
• 1) мезобилирубиноген 3) биливердин
• 2) стсркобилиноген 4) стеркобилин
• 8. Обезвреживание билирубина в печени происходит при участии фермента:
• 1) бил и рубин редуктазы 3) цитохрома Р-450
• 2) УДФ-глюкуронилтрансферазы 4) сульфотрансферазы
• 9. В норме моча человека содержит желчный пигмент:
• 1) билирубин 3) стеркобилиноген
• 2) биливердин 4) мезобилиноген
• 10. Установить последовательность основных этапов синтеза гема:
• 1) синтез порфобилиногена
• 2) конденсация порфобилиногенов
• 3) синтез 6-аминолевулиновой кислоты
• 4) синтез уропорфириногена III
• 5) синтез протопорфириногена III
• 6) синтез копропорфириногена III
• 7) синтез протопорфирина IX
• 8) присоединение Fe феррохелатазой
• 11. 6-Аминолевулиповая кислота образуется при конденсации:
• 1) глицина и а-кетоглутарата 4) глутамата и сукцинил-SKoA
• 2) глицина и оксалоацетата 5) аланина и ацетил-SKoA
• 3) глицина и сукцинил-SKoA
• 12. Установить соответствие:

порфин замещающие группы в положениях С, —С₈ порфина

• 1) этиопорфин а) 4 метильные, 2 винильные, 2 карбоксиэтильные
• 2) мсзопорфин б) 4 метильныс, 4 карбоксиэтильные
• 3) протопорфин в) 4 метильныс, 4 этильные
• 4) копропорфин г) 4 метильные, 2 этильные, 2 карбоксивинильные
• 13. Установить соответствие:

стадия синтеза гема локализация реакции

• 1) синтез б-аминолевулината а) цитозоль
• 2) синтез порфобилиногена б) митохондрии
• 3) синтез уропорфириногена
• 4) синтез протопорфина IX
• 5) включение железа в протопорфин IX
• 14. Коферментом 5-аминолевулинат-синтазы является:
• 1) пиридоксальфосфат 4) биотин
• 2) ФАД 5) HS-KoA
• 3) НАД⁺
• 15. Источником железа в феррохелатазной реакции является:
• 1) трансферрин 3) гемосидерин
• 2) ферритин 4) лактоферрин
• 16. Избыток железа в ретикулоэнлотелиальных клетках печени и селезенки депонируется в:
• 1) ферритине 3) трансферрине
• 2) церулоплазмине 4) гемосидерине
• 17. В наибольших количествах ферритин откладывается:
• 1) в печени 4) в селезенке
• 2) в жировой ткани 5) в костном мозге
• 3) в мышцах
• 18. Транспорт железа кровью в гемосинтезирующие клетки происходит в комплексе с белком:
• 1) ферритином 3) трансферрином
• 2) церулоплазмином 4) гемосидерином
• 19. Синтез регуляторного фермента 5-аминолевилинсинтазы в ретикулоцитах регулируется:
• 1) глобином 3) гемом
• 2) железочувствительным белком 4) гемоглобином
• 20. Ингибитором 5-аминолевулинатсинтазы является:
• 1) гем 4) протопорфирин IX
• 2) железо 5) уропорфириноген III
• 3) стероиды
• 21. Порфирии характеризуются повышенным содержанием:
• 1) билирубина 3) гемоглобина
• 2) копропорфиринов 4) уропорфиринов

Глава 26

• 1. Нуклеиновые кислоты расщепляются ферментами:
• 1) пептидазами 4) глюкозидазами
• 2) липазами 5) полинуклеотидфосфорилазами
• 3) нуклеазами
• 2. Нуклеотиды расщепляются ферментами:
• 1) нуклеазами 3) нуклеозидазами
• 2) нуклеотидазами 4) нуклеозидфосфорилазами
• 3. Нуклеозиды расщепляются ферментами:
• 1) нуклеазами 3) нуклеозидазами
• 2) нуклеотидазами 4) нуклеозидфосфорилазами
• 4. Установить соответствие:

конечный продукт деградации пурина виды организмов

• 1) аллантоин а) приматы, птицы, рептилии, насекомые
• 2) аллантоиновая кислота б) некоторые наземные животные
• 3) мочевая кислота в) амфибии и рыбы
• 4) глиоксилат и мочевина г) микроорганизмы
• 1) гипоксантин
• 5. Назвать основание

• 2) ксантин
• 3) мочевая кислота
• 4) мочевина
• 5) глиоксиловая кислота
• 6. Назвать основание

• 1) ксантин
• 2) аллантоиновая кислота
• 3) мочевая кислота
• 4) инозин
• 5) гуанин
• 7. Установить соответствие:

фермент катализируемая реакция

• 1) адениндезаминаза а) реакция окисления пуринов
• 2) гуаниндезаминаза б) фосфоролитический распад W-гликозидной связи
• 3) нуклеозидфосфорилаза в) дезаминирование гуанина
• 4) ксантиноксидаза г) дезаминирование аденина
• 8. 11ри дезаминировании аденина образуется:
• 1) гуанин 4) мочевая кислота
• 2) гипоксантин 5) урацил
• 3) ксантин
• 9. При дезаминировании гуанина образуется:

Падении 4) тимин

• 2) гипоксантин 5) цитозин
• 3) ксантин
• 10. Ксантиноксидаза катализирует реакции:
• 1) окисления мочевой кислоты 4) окисления ксантина
• 2) окисления гипоксантина 5) окисления аллантоиновой кислоты
• 3) гидролиза аллантоина
• 11. Конечными продуктами катаболизма пиримидиновых оснований являются:
• 1) мочевая кислота 4) глиоксиловая кислота
• 2) р-аланин 5) дигидротимин
• 3) МН₃, С0₂
• 12. Синтез пуриновых нуклеотидов при реутилизации азотистых оснований происходит с участием ферментов:
• 1) карбамоилфосфатсинтетазы
• 2) нуклеозиддифосфокиназы
• 3) аденинфосфорибозилтрансферазы
• 4) гипоксангингуанинфосфорибозилтрансфсразы
• 13. Установить соответствие:

соединения — источники атомов пурина

• а) глицин
• 6) глутамин
• в) СО ,
• г) аспартат
• д) мете н ил тетра гидрофолат
• е) формилгетрагидрофолат

соединение — источник атомов оротовой кислоты

14. Установить соответствие:

• а) С0₂
• б) глутамин
• в) аспартат
• 15. Установить соответствие:

ферменты свойства и функции

синтеза карбамошхфосфата

• 1) карбамоилфосфатсинтетаза I а) донором азота в реакции является
• 2) карбамоилфосфатсинтетаза II глутамин
• б) донором азота в реакции является аммиа"
• в) локализована в цитозоле
• г) локализована в митохондриях
• д) фермент процесса синтеза мочевины
• е) фермент процесса синтеза пиримидиновых оснований
• 16. Установить соответствие:

фермент синтеза пиримидиновых катализируемая реакция

нуклеотидов

• 1) ЦТФ-синтетаза а) фосфорилирование
• 2) оротоидинмонофосфатдскарбонуклеотидмонофосфата

ксилаза б) аминирование УТФ амидной группой.

3) нуклсотидмонофосфатглутамина трансфсраза в) синтез нуклеотида из оротовой кислоты.

4) оротатфосфорибозилпФРПФ трансфсраза г) образование УМФ из ОМФ.

17. Установить соответствие:

реакция тип превращения

• 1) УМФ —? ЦМФ а) фосфорилирование
• 2) дТМФ —? дТДФ б) метилирование
• 3) дУМФ —? дТМФ в) восстановление
• 4) ЦДФ —* дЦДФ г) аминирование
• 18. 5-Фосфорибозил-1 -пирофосфат необходим для биосинтеза:
• 1) пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов
• 2) только пиримидиновых нуклеотидов
• 3) только пуриновых нуклеотидов
• 19. Адениловая кислота синтезируется в реакции взаимодействия инозин-5-фосфата:
• 1) с NH₃
• 2) с НАД*, глутамином и АТФ
• 3) с ГТФ и аспарагиновой кислотой
• 20. Гуаниловая кислота синтезируется в реакции взаимодействия инозин-5' -фосфата:
• 1) с NH₃
• 2) с НАД⁴, глутамином и АТФ
• 3) с ГТФ и аспарагиновой кислотой
• 21. Уридин-5'-фосфат образуется из:
• 1) цитидиловой кислоты
• 2) оротовой кислоты
• 3) тимидиловой кислоты
• 22. Инозиновая кислота является предшественником:
• 1) урацила и тимина
• 2) уридиновой и цитидиловой кислот
• 3) пуриновых и пиримидиновых оснований
• 4) оротовой кислоты
• 5) адениловой и гуаниловой кислот
• 23. Карбамоилфосфат, образующийся в биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов, синтезируется из:
• 1) глутамина, С0₂ и 2 АТФ
• 2) NH₃, аспартата и АТФ
• 3) рибозо-5-фосфата и АТФ
• 24. 5-Фосфорибозил-1 -пирофосфат образуется из:
• 1) рибозы и АТФ
• 2) рибозо-5-фосфата и АТФ
• 3) глюкозо-5-фосфата и АТФ
• 25. Реакцию синтеза 5-фосфорибозил-1-пирофосфата катализирует фермент:
• 1) ФРПФ-синтетаза 3) гсксокиназа
• 2) инозинкиназа 4) нуклеозиддифосфаткиназа
• 26. Ферменты нуклеозидмонофосфаткиназы катализируют реакции:
• 1) ЦДФ —? дЦДФ 3) ГМФ —> ГДФ
• 2) дУМФ —? дТМФ 4) ЦМФ —> ЦДФ
• 27. В реакциях восстановления рибонуклеогидов в дезоксирибонуклеогиды непосредственным донором водорода является:
• 1) НАДН 3) тиоредоксин
• 2) ФАДН₂ 4) липоевая кислота
• 28. Для превращения дУМФ в дТМФ необходимы:
• 1) нуклеотидтрансфераза 4) НАДФН
• 2) ⁵Н-^{, 0}1Ч-метилен-ТГФ 5) тимидилатсинтаза
• 3) фосфатаза
• 29. В состав рибонуклеотидредуктазного комплекса, участвующего в восстановлении гидроксильной группы в положении С₂ рибозы, не входит:
• 1) тиоредоксин 4) тиоредоксинредуктаза
• 2) НАДФН 5) рибонуклеотидредуктаза
• 3) ФАДН₂
• 30. Донором метильных групп в реакции превращения дУМФ в дТМФ является:
• 1) холин
• 2) ^-аденозилметионин
• 3) метилсн-тетрагидрофолат
• 31. Регуляторными ферментами синтеза инозинмонофосфата является:
• 1) гсксокиназа 3) пируваткарбоксилаза
• 2) фосфорибозилпиро- 4) ксантиноксилаза

фосфатамидотрансфсраза 5) фосфорибозилпирофосфатсинтетаза.

• 32. Регуляторными ферментами синтеза пиримидиновых нуклеотидов являются:
• 1) ксантиноксидаза 4) карбамоилфосфатсинтетаза II
• 2) аспартаткарбамоилтрансфераза 5) аденилосукцинатсинтетаза
• 3) пирофосфокиназа
• 33. Аллостерическими ингибиторами регуляторных ферментов синтеза пиримидиновых нуклеотидов являются:
• 1) АТФ 2) ГТФ 3) УТФ 4) дТТФ 5) ЦТФ
• 34. Установить соответствие:

регуляторный фермент синтеза пуриновых нуклеотидов ингибитор

• 1) фосфорибозилпирофосфатсинтетаза а) ГМФ
• 2) фосфорибозилпирофосфатамидотрансфераза б) ГДФ
• 3) аденилосукцинатсинтетаза в) АМФ
• 4) инозинмонофосфатдегидрогеназа
• 35. Причиной развития оротоцидурии могут стать следующие биохимические нарушения:
• 1) избыточная ферментативная активность карбамоилфосфатсинтетазы
• 2) избыточная ферментативная активность оротатфосфорибозилтрансферазы
• 3) подавление активности фермента оротидинмонофосфатдекарбоксилазы
• 4) подавление активности фермента орогатфосфорибозилтрансферазы
• 36. Причиной развития подагры могут стать следующие биохимические нарушения:
• 1) активация синтеза пуриновых нуклеотидов
• 2) активация синтеза пиримидиновых нуклеотидов
• 3) подавление реутилизации пуриновых нуклеотидов
• 4) подавление реутилизации пиримидиновых нуклеотидов
• 37. Для лечения гиперурекимии применяют препарат аллопуринол, который является конкурентным ингибитором фермента:
• 1) аденозиндезаминазы 4) аллантоиказы
• 2) ксантиноксилазы 5) дигидрооротатдегидрогеназы
• 3) цитидиндезаминазы

Главы 28—29

• 1. Центральный постулат молекулярной генетики сформулирован:
• 1) С. Очоа 4) Ф. Криком
• 2) А. Корнбергом 5) А. Е. Браунштейном
• 3) Э. Фишером
• 2. Молекула ДНК выполняет функции:
• 1) хранения генетической информации
• 2) переноса генетической информации из ядра в цитоплазму
• 3) воспроизведения генетической информации
• 4) передачи генетической информации в процессе трансляции
• 3. Установить соответствие:

этап переноса генетической матрица

информации

• 1) репликация а) мРНК
• 2) транскрипция б) одна цепь ДН К
• 3) трансляция в) две цепи ДНК
• 4. Основным типом репликации, характерным для живой природы, является:

I) консервативная 2) полу консервативная 3) дисперсивная.

5. Установить соответствие:

особенности протекания процесс

• 1) матрицей является одна из нитей ДНК а) репликация
• 2) матрицей являются обе нити ДНК б) репарация
• 3) субстратами служат дезоксинуклеозидтрифосфаты в) транскрипция
• 6. Расплетающими белками молекулы ДНК являются:
• 1) PHК-полимераза 4) ДНК-лигаза
• 2) ДНК-пол имераза 5) топоизомераза
• 3) ДНК-хеликаза
• 7. Указать, какие белки не принимают участие в образовании репликативной вилки:
• 1) рибонуклеазы Н 3) ДН К-хеликазы
• 2) Д Н К-связывающие белки 4) топоизомеразы
• 8. В инициации репликации принимают участие ферменты:
• 1) РНК-зависимая PH К-пол имераза 4) ДН К-лигаза
• 2) ДНК-зависимая PH К-пол имераза (ДНК-праймаза) 5) ДНК-хеликаза
• 3) ДНК-полимераза I
• 9. ДНК-хеликаза осуществляет:
• 1) отрицательную спир&иизацию ДНК
• 2) стабилизацию раскрученных цепей ДНК
• 3) образование затравочных цепей РНК
• 4) разрыв водородных связей между комплементарными парами оснований ДНК
• 5) метилирование молекулы ДНК
• 10. Образование РНК-затравок со свободным 3'-концом происходит с помощью фермента:
• 1) топоизомеразы 4) ДНК-полимеразы III
• 2) ДН К-полимеразы I 5) праймазы
• 3) ДНК-полимеразы II
• 11. Синтез лидирующей цепи ДНК осуществляет:
• 1) ДНК-лигаза 4) ДНК-полимераза III
• 2) ДНК-полимераза I 5) РНК-полимераза
• 3) ДНК-полимераза II
• 12. Установить соответствие:

фермент функция

• 1) ДН К-пол имераза I а) удаляет PH К затравки и заполняет бреши
• 2) ДН К-полимераза III б) осуществляет синтез ведущей и отстающей цепей
• 3) ДН К-лигаза в) образует затравочные цепи праймера со свободным
• 4) ДНК-праймаза З'-ОН-концом
• 5) ДНК-хеликаза г) сшивает фрагменты Оказаки между 3'- и 5'-концами
• 6) топоизомераза на расстоянии одного нуклеотида
• д) расплетает суперспирализированную ДНК
• е) разрывает водородные связи между комплементарными основаниями ДНК
• 13. Синтез нуклеиновых кислот происходит из:
• 1) нуклеозидмонофосфатов
• 2) нуклеозиддифосфатов
• 3) нуклеозидтрифосфатов
• 14. Процесс транскрипции осуществляет фермент:
• 1) ДНК-полимераза III 4) псптидил-трансфсраза
• 2) рибонуклеаза Н 5) ДНК-праймаза
• 3) РНК-полимераза
• 15. Фермент РНК-полимераза состоит из субъединиц:

I) одной 2) двух 3) трех 4) четырех 5) пяти.

16. Прокариотический р-фактор принимает участие в транскрипции на этапе:

I) инициации 2) элонгации 3) терминации.

• 17. Терминирующим кодоном не является:
• 1)УУУ 2) УГА 3) УАГ 4) УАА

18. Реакцию катализирует фермент:

• 1) ДН К-лигаза 4) топоизомсраза
• 2) аминоацил-тРНК-синтетаза 5) ДНК-полимераза III
• 3) РНК-полимераза
• 19. Аминоцил-тРНК синтетаза не имеет центров связывания для:
• 1)мРНК 2) тРНК 3) рРНК 4) аминокислоты
• 20. тРНК присоединяет аминокислоту:
• 1) к 2'-ОН-концу 2) к З'-ОН-концу 3) к 5'-ОН-концу
• 21. Аминоацил-тРНК, инициирующими транскрипцию у прокариот, являются:
• 1) аланил-тРН К 4) формилметионил-тРН К
• 2) метионил-тРН К 5) лейцил-тРНК
• 3) треонил-тРНК
• 22. Фермент пептидил-трансфераза участвует:
• 1) в транслокации рибосомы по мРНК
• 2) в замыкании пептидной связи между аминокислотами
• 3) в связывании аминокислот с тРНК
• 23. Процессы трансляции протекают при участии макроэргов:
• 1)УТФ 2) ЦТФ 3) ТТФ 4) ГТФ
• 24. К посттрансляционной модификации белков не относится:
• 1) ковалентное присоединение простетической группы
• 2) образование мультифсрментных комплексов
• 3) удаление сигнальной последовательности
• 4) превращение проферментов в ферменты
• 25. Промотор — это участок молекулы прокариотической ДНК:
• 1) к которому присоединяются белки-регуляторы
• 2) который кодирует определенные белки
• 3) к которому присоединяется ст-субъелиница PH К-полимеразы
• 26. Кодирующие фрагменты генома эукариот:
• 1) интроны 4) промотор
• 2) экзоны 5) терминатор
• 3) оператор
• 27. Оператор — это участок молекулы прокариотической ДНК, отвечающий в транскрипции за:
• 1) инициацию 3) элонгацию
• 2) регуляцию 4) терминацию
• 28. Синтез белка усиливают:
• 1) тестостерон 4) глюкоза
• 2) адреналин 5) жирные кислоты
• 3) оротат калия
• 29. Антибиотик геграциклии обладает следующим механизмом действия:
• 1) ингибирует фермент пептидил-трансферазу
• 2) конкурирует с аминоацил-тРНК за связывание с аминоацильным центром рибосомы
• 3) ингибирует инициацию трансляции, соединяясь с 30S-субъединицей рибосомы
• 4) образует неактивный комплекс с факторами терминации трансляции
• 5) инигибируст фермент PH К-полимеразу
• 30. Антибиотик хлорамфеникол обладает следующим механизмом действия:
• 1) ингибирует фермент пептидил-транслоказу
• 2) искажает РНК-матрицу
• 3) ингибирует фермент пептидил-трансферазу
• 4) блокирует терминацию трансляции
• 5) блокирует инициацию трансляции
• 31. Антибиотик эритромицин обладает следующим механизмом действия:
• 1) инактивирует фактор инициации IF₂
• 2) блокирует элонгацию транскрипции
• 3) блокирует инициацию транскрипции
• 4) ингибирует фермент пептидил-транслоказу
• 5) ингибирует фермент пептидил-трансферазу
• 32. Антибиотик стрептомицин является ингибитором стадии трансляции:
• 1) инициации 2) элонгации 3) терминации
• 33. Установить соответствие:

ингибитор транскрипции механизм действия

эукариот

• 1) актином и цин а) включается в мРНК вместо природного
• 2) винбластин азотистого основания
• 3) а-аманитин б) ингибирует РНК-полимеразу П
• 4) 5-фторурацил в) связывается с ДНК, мешая работе

PH К-пол имеразы.

• г) внедряется между основаниями ДНК
• 34. Рибозимы:
• 1) вырезают экзоны из цепи РНК
• 2) вырезают нитроны из цепи РНК
• 3) участвуют в терминации транскрипции
• 35. Аттенуация представляет собой:
• 1) увеличение скорости транскрипции
• 2) уменьшение скорости транскрипции
• 3) уменьшение скорости трансляции
• 36. Энхансеры:
• 1) увеличивают генную активность
• 2) уменьшают генную активность
• 3) ингибируют РНК-полимеразу

Глава 30

• 1. Типы иммунного ответа:
• 1) гуморальный 4) молекулярный
• 2) организменный 5) межклеточный
• 3) клеточный
• 2. Реализацию реакций иммунитета обеспечивают:
• 1) тучные клетки, макрофаги, В-лимфоциты
• 2) макрофаги, В-лимфоциты, Т-лимфоциты
• 3) эритроциты, Т-лимфоциты, макрофаги
• 3. Иммуноглобулины или антитела являются:
• 1) липопротеинами 4) гликопротеинами
• 2) гликолипидами 5) полисахаридами
• 3) гликолипопротеинами
• 4. /V-Концевые последовательности Lи Н-ценей иммуноглобулинов называются:
• 1) константными областями
• 2) вариабельными областями
• 3) шарнирной областью
• 5. С-Концевые участки Lи Н-цепей иммуноглобулинов называются:
• 1) вариабельными областями
• 2) константными областями — центрами этих молекул
• 3) антигенсвязываюшими
• 6. Область между ?_аЬ- и F_f-областями молекулы иммуноглобулинов называется:
• 1) константной 4) антигенсвязывающей
• 2) вариабельной 5) шарнирной
• 3) гипервариабельной
• 7. Установить соответствие:

класс иммуноглобулинов соответствующий тип //-цепей

• 1) Ig М а) у
• 2) Ig D б) а
• 3) Ig G в) ц
• 4) Ig Е г) б
• 5) Ig, А д) с
• 8. Вариабельная область легких цепей кодируется следующими фрагментами ДНК:
• 1) C_L 2) V_l3)J_l 4) D" 5) С"
• 9. В результате перегруппировки минигенов, кодирующих вариабельную область легких цепей, формируется общий ген:
• 1) (V_H-D_H-J_H) 2) (V_L-J_L-C_L) 3) (V_L—J_L)
• 10. Сборка иммуноглобулинов класса, А и М в ди-, тетраи нентамеры происходит:
• 1) в цистернах ЭП Р 3) в цитоплазме
• 2) в аппарате Гольджи 4) в плазматической мембране
• 11. С_н-Перестройка минигенов приводит к появлению:
• 1) моноспецифических антител разных классов
• 2) антител с различной антигенной специфичностью
• 3) антител с высокой антибактериальной активностью
• 12. Трансляция легких и тяжелых цепей иммуноглобулинов осуществляется:
• 1) на мембранно-связанных полирибосомах ЭП Р
• 2) на свободных полирибосомах
• 3) независимо друг от друга на различных полирибосомах ЭПР
• 13. Образование четырехсубъединичной молекулы иммуноглобулинов происходит:
• 1) в аппарате Гольджи
• 2) в цитоплазме
• 3) в цистернах ЭПР
• 14. Образующийся в результате первой перестройки клеточного генома В-клеток (V_H—D_H—J_H) — общий ген несет информацию:
• 1) о вариабельных областях легких цепей
• 2) о константных областях тяжелых цепей
• 3) о вариабельных областях тяжелых цепей
• 4) о константных областях легких цепей
• 5) о p-типе тяжелых цепей
• 15. Захват и фрагментацию чужеродного материала (антигена) главным образом осуществляют:
• 1) лимфоциты 4) эритроциты
• 2) макрофаги 5) базофилы
• 3) тучные клетки
• 16. Процессированная антигенная детерминанта выводится на поверхность мембраны специфических антигенпрелставляющих клеток и вступает в ассоциацию:
• 1) с набором липопротеинов клеточных мембран
• 2) с набором гликолипопротеинов клеточных мембран
• 3) с белками главного комплекса гистосовместимости
• 4) с адснилатииклазным комплексом
• 5) с АТФ-азой
• 17. Молекулы белков главного комплекса гистосовместимости имеются на поверхности:
• 1) почти всех соматических клеток эукариот 4) В-лимфоцитов
• 2) эритроцитов 5) митохондрий
• 3) макрофагов
• 18. Активация системы комплемента происходит по типу:
• 1) ограниченного протеолиза
• 2) белок-белкового взаимодействия
• 3) аллостерической регуляции
• 4) химической нековалентной модификации
• 19. Активация системы комплемента приводит к возникновению:
• 1) специфических ингибиторов в сыворотке крови
• 2) моноспсцифичсских антител
• 3) активного мембраноатакующего комплекса
• 20. Решающим моментом иммунного ответа является взаимодействие:
• 1) макрофагов и нейтрофилов
• 2) лимфоцитов и системы комплемента
• 3) нейтрофилов и системы комплемента
• 4) Ви Т-лимфоцитов
• 5) макрофагов. Ви Т-лимфоцитов
• 21. Интерлейкины 2, 3, 4, 5 и 6 се к ретируются:
• 1) В-лимфоцитами 4) Т-киллерами
• 2) плазмоцитами 5) Т-супрессорами
• 3) Т-хелперами
• 22. Установить соответствие:

Т-лимфоциты функции

• 1) цитотоксические Т-клетки а) выделяют химические медиаторы, кото-
• 2) Т-хелперы рые активизируют В-клетки и макрофаги
• 3) Т-супрессоры б) способны непосредственно убивать клетки, инфицированные вирусами
• в) в основном подавляют реакцию Т-хслперов
• 23. СПИД характеризуется:
• 1) снижением продукции интерлейкина-2 и у-интерферона
• 2) повышением продукции интерлейкина-2 и у-интерферона
• 24. Установить соответствие:

факторы регуляции иммунного ответа биологическое действие

• 1) антибиотики а) иммунодепрессанты
• 2) тимусные факторы б) иммуномодуляторы
• 3) лимфокины
• 4) кортикостероиды
• 5) интерферон
• 25. Большинство иммунодепрессантов в большей степени подавляют иммунитет:
• 1) гуморальный 3) межклеточный
• 2) клеточный 4) молекулярный
• 26. Иммунодепрессанты воздействуют на биосинтез:
• 1) белков, липидов, углеводов 4) катехоламинов, углеводов
• 2) белков, нуклеиновых кислот 5) простагландинов, липидов
• 3) простагландинов, стероидов

Глава 31

• 1. Моноклональные антитела получают в результате слияния:
• 1) эпителиальных клеток
• 2) клеток лимфоидной ткани
• 3) клеток лимфоидной ткани и злокачественных клеток
• 2. В результате гибридизации выживают:
• 1) все клетки 3) лимфоидные
• 2) миеломные 4) гибридные
• 3. Моноклональные антитела используются для:
• 1) идентификации меточных рецепторов 3) обезвреживания микроорганизмов
• 2) связывания антигенов 4) диагностики заболеваний
• 4. Каллус представляет собой:
• 1) сообщество недифференцированных клеток
• 2) суспензию клеток
• 3) фрагмент интактного растения
• 5. При переводе растительных клеток в культуру их биосинтетическая способность:

I) не изменяется 2) увеличивается 3) уменьшается.

• 6. Протопласты получают посредством:
• 1) дезинтеграции меток
• 2) разрушения меточных стенок
• 3) разрушения меточных стенок и цитоплазматических мембран
• 7. Фитопатогены преимущественно:
• 1) подавляют меточный синтез
• 2) усиливают меточный синтез
• 3) не влияют на биосинтетическую активность растительных меток
• 8. Растения-регенераты образуются в результате:
• 1) шокового воздействия
• 2) слияния протопластов
• 3) воздействия ионизирующего излучения на растительные метки
• 9. Для проведения генно-инженерных процедур необходимо:
• 1) секвенирование ДНК
• 2) секвестрование РНК
• 3) определение первичной структуры белка
• 10. Внедрение генов в компетентные клетки осуществляется при помощи:
• 1) специальных белков 3) вирусов
• 2) низкомолекулярных РНК 4) плазмид
• 11. Для трансформации чаше всею используют:
• 1) дрожжевые метки 3) Е. coli
• 2) животные клетки 4) метки миеломы
• 12. При производстве генно-инженерного сомаготронина его ген был получен:
• 1) химическим синтезом
• 2) химико-ферментативным синтезом
• 3) комбинированным методом с использованием обратной транскриптазы
• 13. В промышленных условиях продуцентом генно-инженерного интерферона являются:
• 1) растительные клетки 3) животные клетки
• 2) Е. coli 4) дрожжевые клетки
• 14. Обраювание растительных опухолей происходит в результате внедрения в клетку:
• 1) вируса SV-40 2) Т,-плазмиды 3) R,-плазм иды
• 15. При помощи трансформации растительных клеток можно:
• 1) защитить растения от развития опухолевого процесса
• 2) увеличить скорость метаболических процессов в клетке
• 3) получить азотфиксируюшис растения
• 16. Трансформация растительных клеток возможна:
• 1) в результате теплового воздействия
• 2) в результате химического воздействия
• 3) в результате облучения протопластов ультрафиолетовыми лучами
• 4) при помощи микроорганизма Agrobacterium
• 17. Трансформацию животных клеток проводят при помощи:

I) вирусной ДН К 2) вирусной PH К 3) микробных белков.

• 18. Трансгенных животных получают в результате:
• 1) трансформации сперматозоидов
• 2) трансформации яйцеклеток
• 3) модификации генома плода
• 19. Ферментативный метод получения генов заключается в следующем:
• 1) образование ДН К из мононуклеотидов под действием соответствующего фермента
• 2) синтез гена на матрице мРНК при помощи обратной транскриптазы
• 3) вырезание соответствующего участка ДНК при помощи рестриктаз
• 20. Моноклональные антитела подавляют рост опухолевых клеток за счет взаимодействия:
• 1) с ядерными структурами опухолевой клетки
• 2) с рецепторами опухолевой клетки
• 3) с кровеносными сосудами, питающими раковые клетки
• 21. Генно-инженерную технологию используют для производства:
• 1) инсулина 4) гемоглобина
• 2) пепсина 5) интерферонов
• 3) химотрипсина

Глава 32

• 1. Фармацевтическая биохимия изучает:
• 1) молекулярные механизмы действия гормонов
• 2) биохимические основы технологии лекарственных форм
• 3) молекулярные основы переноса генетической информации
• 4) генно-инженерную биотехнологию лекарственных средств
• 5) механизмы действия ферментов
• 2. Биохимические методы используются при стандартизации и контроле качества:
• 1) белково-пептидных гормонов 4) сульфаниламидов
• 2) гликозидов 5) антибиотиков
• 3) ферментов
• 3. Высокая специфичность иммуноферментного анализа обеспечивается применением:
• 1) индикаторного фермента с высокой молярной активностью
• 2) особо чистых реактивов
• 3) моноклональных антител
• 4) поликлональной антисыворотки
• 4. Каталитическая активность ферментов при иммобилизации чаще всего:

I) возрастает 2) уменьшается 3) не изменяется.

• 5. Стабильность ферментов при иммобилизации:
• 1) возрастает 2) уменьшается 3) не изменяется
• 6. Липосомальные лекарственные формы проникают в клетку путем:
• 1) простой диффузии 3) эндоцитоза
• 2) облегченной диффузии 4) активного транспорта
• 7. Ьиогенными лекарственными препаратами являются:
• 1) антибиотики 3) сердечные гликозиды
• 2) гормоны 4) алкалоиды
• 8. Реакции биотрансформации гидрофобных ксенобиотиков направлены на:
• 1) увеличение полярности молекул
• 2) увеличение растворимости в липидах
• 9. Терапевтическое действие барбиту ратов при их биотрансформации в организме:

I) увеличивается 2) снижается 3) не меняется.

10. В организме основные метаболические превращения лекарств-ксенобиотиков протекают:

• 1) в желудке 4) в крови
• 2) в кишечнике 5) в мышцах
• 3) в печени
• 11. Участие гидролитических ферментов желудочно-кишечного тракта в биотрансформации лекарств объясняется их:
• 1) абсолютной специфичностью
• 2) относительной групповой специфичностью
• 3) стсрсоспсцифичностью
• 12. В клетках печени наиболее эффективная ферментная система метаболизма ксенобиотиков локализована:
• 1) в митохондриях 4) в цитозоле
• 2) в лизосомах 5) в пероксисомах
• 3) в эндоплазматическом ретикулуме
• 13. Скорость окислительной биотрансформации ксенобиотиков возрастает при совместном приеме их с фенобарбиталом, который:
• 1) повышает активность функционирующего цитохрома Р-450
• 2) активирует НАДФН: цитохром Р-450 редуктазу
• 3) индуцирует синтез цитохрома Р-450
• 14. Реакции микросомального гидроксилирования протекают с участием:
• 1) цитохрома Р-450 4) НАДН-дегидрогеназы
• 2) ФП (НАДФН: цитохрома P-450-оксидоредуктазы) 5) цитохрома с
• 3) цитохромоксидазы
• 15. Первая фаза биотрансформации включает все перечисленные реакции, кроме:
• 1) гидролиза 4) восстановления
• 2) деалкилирования 5) окисления
• 3) конъюгации
• 16. Реакции II фазы метаболизма, как правило, приводят:
• 1) к появлению тератогенной активности
• 2) к полной потере биологической активности
• 3) к возрастанию мутагенности
• 4) к фармакологической активации
• 17. Липогропные фармакопрепараты метаболизируют преимущественно с участием ферментов:
• 1) микросомальных монооксигеназ 3) цитозольных оксидоредуктаз
• 2) ли зосомальных гидролаз 4) микросомальных трансфераз
• 18. При гипоальбуминемии дозы лекарственных препаратов должны быть:
• 1) уменьшены
• 2) увеличены
• 3) оставлены без изменения
• 19. Индукторы типа фенобарбитала индуцируют синтез:
• 1) цитохрома Р-450 4) сульфотрансфсразы
• 2) цитохрома Р-448 5) ариламинацетилтрансферазы
• 3) глюкуронилтрансфсразы
• 20. Индукторы типа метилхолантрена ускоряют метаболизм:
• 1) бензопирена 4) барбитуратов
• 2) бензантрацена 5) аминазина
• 3) циклопен гинпсргилрофенантрсна
• 21. Скорость реакций окислительного деалкилирования фармакопрепаратов на фоне введения фенобарбитала:
• 1) увеличивается
• 2) уменьшается
• 3) нс изменяется
• 22. Окислительное А'-деалкилирование наркотиков приводит:
• 1) к снижению их токсичности
• 2) к повышению их токсичности
• 3) не изменяет токсичность
• 23. Продуктами окислительного деалкилирования фенацетина являются:
• 1) /V-ацетил-л-аминофснол и формальдегид
• 2) парацетамол и ацетальдегид
• 3) //-этоксианилин и уксусная кислота

24. Метаболит никотина образуется в результате его:

• 1) окислительного деалкилирования
• 2) окислительного дезаминирования
• 3) Д-окисления

25. Люминал в эндоплазматическом ретикулуме печени может подвергаться:

• 1) ароматическому гидроксилированию 4) окислительному деалкилированию
• 2) окислительному дезаминированию 5) /V-окислению
• 3) алифатическому гидроксилированию
• 26. Указать, какие реакции не относятся к цитохром P-450-зависимым реакциям биотрансформации ксенобиотиков:
• 1) окислительного деалкилирования 4) метилирования
• 2) ароматического гидроксилирования 5) десульфирования
• 3) 5-окисления
• 27. Барбитураты в организме человека подвергаются:
• 1) ароматическому гидроксилированию
• 2) алифатическому гидроксилированию
• 3) /V-окислению
• 4) окислительному дезаминированию
• 5) окислительному деалкилированию
• 28. Ксентобиотики, содержащие свободную аминогруппу у ароматического кольца, преимущественно подвергаются:
• 1) глюкуронированию 3) сульфированию
• 2) а цетил прошит ю 4) метилированию
• 29. В биосинтезе кофермента глюкуронил грансфераш принимает участке:

I) АТФ 2) ГТФ 3) УТФ 4) ЦТФ.

30. Ацетильной конъюгации подвергаются лекарственные вещества и (или) их метаболиты, имеющие свободную группу:

I) — NH> 2)-ОН 3)-SH 4) —СООН.

• 31. Указать, какие виды не относятся к реакциям конъюгации:
• 1) глюкуронилный 3) сульфатный
• 2) глициновый 4) фосфатный
• 32. Реакции конъюгации ксенобиотиков катализируют ферменты класса:
• 1) л и газ 2) лиаз 3) трансфераз
• 33. Ариламиноацетилтрансферазы, катализирующие реакции ацетильной конъюгации, локализованы:
• 1) в цитозоле 4) в аппарате Гольджи
• 2) в эндоплазматическом ретикулуме 5) в плазматической мембране
• 3) в митохондриях