Особенности строения клеток гладкой мускулатуры

Гладкомышечные клетки (миоциты) имеют ряд существенных отличий как от кардиомиоцитов, так и от волокон скелетной мускулатуры. Па наружной мембране гладкомышечных клеток отсутствуют 7-трубочки, участвующие в электромеханическом сопряжении. Это связано, во-первых, с небольшими размерами миоцитов, а во-вторых, с тем, что ПД не являются главными и единственными сигналами, запускающими процесс сокращения гладкомышечных клеток. В миоцитах функции Г-трубочек до некоторой степени выполняют многочисленные неглубокие впячивания (инвагинации) наружной клеточной мембраны, которые называются кавеолами. СПР в гладкомышечных клетках развит плохо. Небольшие по размерам цистерны саркоплазматического ретикулума располагаются около кавеол наружной мембраны, образуя группы, которые можно рассматривать как аналоги триад в волокнах скелетной мускулатуры (рис. 2.3 и 2.4).

В цитоплазме миоцитов присутствуют многочисленные митохондрии, которые сконцентрированы вокруг клеточного ядра, участвуя в процессах энергетического обмена (см. рис. 2.3).

Рис. 2.3. Особенности строения гладкомышечной клетки.

Рис. 2.4. Ультраструктура мембранной кавеолы.

Сократительный аппарат гладкомышечных клеток представлен нитями сократительных белков: актина и миозина. Актин образует более тонкие и многочисленные нити, а миозин — более толстые и малочисленные. Актиновые нити имеют такие же размеры, как в кардиомиоцитах и волокнах скелетной мускулатуры, а миозиновые — несколько тоньше. Саркомеров с характерной поперечной исчерченностью актиновые и миозиновые филаменты в миоцитах не образуют. Актиновые нити фиксируются с внутренней стороны плазмалеммы и вытягиваются вдоль длинной оси клетки. Для прикрепления служит специальный якорный (анкерный) белок а-актинин. Этот белок образует плотные тельца, которые связаны с филаментами цитоскелета (промежуточные филаменты). Плотные тельца можно рассматривать как аналоги Z-пластинок в поперечно-полосатой мускулатуре (рис. 2.5).

Рис. 2.5. Ультраструктура сократительного аппарата гладкомышечной клетки:

а — связь сократительных белков с белками цитоскелета; б — функционирование белков цитоскелета при сокращении гладкомышечной клетки; в — функционирование белков цитоскелета при расслаблении гладкомышечной клетки Молекулярная структура актиновых филаментов гладкомышечных клеток не отличается от структуры актиновых филаментов волокон скелетной мускулатуры. Однако в миоцитах актиновые нити не ассоциированы с тропомиозином, который в гладкомышечных клетках отсутствует. Такая особенность строения делает невозможным «актиновый тип» регуляции сокращения.

Молекулярная структура миозиновых филаментов гладкомышечных клеток отлична от таковой в волокнах скелетной мускулатуры. В скелетной мускулатуре молекулы миозина образуют симметричные биполярные толстые нити, в то время как в миоцитах миозиновые нити несимметричны, имеют боковую полярность, меньше в диаметре, но длиннее (рис. 2.6).

Миозин гладкомышечных клеток для активации нуждается в фосфорилировании, в то время как в скелетной мускулатуре он достаточно активен и без фосфорилирования. Благодаря такой особенности именно фосфорилирование миозина запускает сокращение миоцитов, иными словами, наблюдается «миозиновый тип» регуляции сокращения.

Рис. 2.6. Схема строения миозинового филамента в клетках гладкой мускулатуры (а) и волокнах скелетной мускулатуры (б).

В гладкой мускулатуре моноунитарного типа миоциты образуют многочисленные мембранные контакты. Эти контакты сходны с щелевыми контактами, связывающими кардиомиоциты в функциональный синцитий (рис. 2.7).

Рис. 2.7. Особенности диффузной иннервации унитарной гладкой мускулатуры и распространение возбуждения по гладкомышечному слою:

направление проведения возбуждения показано стрелками.