Метаболизм белков и аминокислот

Роль белков и аминокислот в жизнедеятельности.

Одно из определений гласит: «Жизнь — это способ существования беловых тел». Тем самым подчеркивается, что белки и их обмен незаменимы для нормального функционирования организма и всех процессов, протекающих в нем (рис. 9.6).

Роль аминокислот в организме определяется в первую очередь тем, что они служат предшественниками при синтезе белков и других биологически активных соединений.

Стабильность химического состава (гомеостаз) здорового организма является результатом равновесия между скоростями синтеза и распада его составляющих. Организм высших животных активно окисляет как экзогенные аминокислоты, источником которых служат перевариваемые пищевые белки, так и эндогенные аминокислоты, образующиеся в процессе метаболического обновления белков самого организма.

Направленность и интенсивность обмена белков определяется физиологическим состоянием организма и регулируется, как и все другие виды обмена, деятельностью ЦНС.

Наиболее интенсивно обмен белков протекает в детском возрасте, при беременности и лактации, а также при активной мышечной работе, т. е. в тех случаях, когда резко повышается потребность в белках.

Существенное влияние на белковый обмен оказывает характер питания, и в частности количественный и качественный состав пищи.

Таким образом, уровень белкового обмена определяется множеством факторов, как экзогенных, так и эндогенных. Любые отклонения от нормального физиологического состояния организма отражаются на азотистом обмене.

Знание закономерностей изменений метаболизма белков — важная предпосылка для выбора рациона питания и схемы тренировок для достижения высоких результатов.

Рис. 9.6. Общая схема метаболизма аминокислот.

Знание закономерностей изменений обмена белков при различных болезнях — также необходимая предпосылка для правильной диагностики и выбора тактики терапевтических мероприятий по устранению нарушений процесса обмена.

Молекулы белка и большинства олигопептидов не могут проходить через мембраны клеток слизистой оболочки кишечника. В то же время аминокислоты свободно проходят через них. Поэтому, чтобы аминокислоты белков могли включиться в метаболизм, белки должны гидролизоваться до аминокислот.

У млекопитающих гидролиз белков начинается под действием желудочного сока, pH которого лежит в пределах 1,0−1,5. Активным началом при этом является протеолитический фермент пепсин, выделяемый клетками слизистой оболочки желудка в форме неактивного предшественника (зимогена) пепсиногена. Пепсиноген (молярная масса 40 000 г/моль) под действием соляной кислоты НС1, содержащейся в желудочном соке, превращается в пепсин (молярная масса 32 700 г/моль). Из желудочного сока выделен также еще один протеолитический фермент — гастриксин.

Образующиеся в результате гидролиза полипептиды из желудка попадают в тонкий кишечник. Показатель кислотности среды кишечника поддерживается в пределах pH 7−8.

В кишечнике полипептиды подвергаются действию нескольких протеолитических ферментов (табл. 9.1). Некоторые из них выделяются поджелудочной железой и попадают в кишечник (через проток поджелудочной железы) в виде неактивных предшественников — трипсиногена, химотрипсиногена, прокарбоксипептидаз и проэластазы. В кишечнике эти зимогены превращаются в активные формы соответствующих ферментов.

Таблица 9.1

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта человека.

• Пепсин найден также в желудочном соке птиц, рептилий и рыб.

Трипсиноген состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 249 аминокислотных остатков. Превращение трипсиногена в активный трипсин катализируется энтерокиназой или самим трипсином. Трипсин максимально активен при pH 7 и специфически расщепляет пептидные связи остатков аргинина или лизина в полипептидной цепи.

В тонком кишечнике химотрипсин гидролизует пептидные связи остатков триптофана, фенилаланина и тирозина. Таким образом, химотрипсин и трипсин дополняют друг друга в смысле субстратной специфичности.

Помимо химотрипсина и трипсина в тонком кишечнике содержатся ферменты карбокси пептидаза А, карбоксипептидаза В, а также проэластаза.

Карбоксипептидазы содержат Zn²⁺ и гидролизуют все СООН-концевые пептидные связи. Карбоксипептидаза В атакует только СООН-концевые остатки лизина или аргинина. Проэластаза, которая выделяется поджелудочной железой и превращается в эластазу под действием трипсина, атакует пептидные связи остатков различных нейтральных аминокислот.

Стенки тонкого кишечника секретируют также лейцинаминопептидазу, гидролизующую МН₂-концевые пептидные связи. Вопреки своему названию, этот фермент обладает слабо выраженной специфичностью и отщепляет МН₂-концевые остатки не только лейцина, но и большинства аминокислот.

В результате комбинированного действия различных протеолитических ферментов, выделяемых стенкой желудка, поджелудочной железой и стенкой тонкого кишечника, поступающие с пищей белки подвергаются в конце концов полному гидролизу до аминокислот. Свободные аминокислоты всасываются эпителиальными клетками, выстилающими внутреннюю поверхность тонкого кишечника. Из эпителиальных клеток аминокислоты поступают в кровь и разносятся по всем тканям. Проникнув в клетки этих тканей, они подвергаются различным метаболическим превращениям. Одна масть аминокислот идет на синтез белков, другая часть — на энергообеспечение жизнедеятельности (см. рис. 9.1).