Элонгация трансляции. 
БИОХИМИЯ Часть 2.

Элонгация представляет собой образование и удлинение полипептидной цепи, формирующейся на рибосоме. Этот процесс проходит при участии ГТФ и трех факторов элонгации. Эти факторы у прокариот имеют обозначения: EF-T_U, EF-T_S и EF-G, или просто: T_u, T_s и G. Фактор элонгации Т_и образует комплекс с ГТФ, который связывается со всеми аминоацил-тРНК в цитоплазме. Тройной комплекс, содержащий аминоацил-тРНК, с антикодоном, комплементарным кодону в А-цснтрс, также (Т_и—ГТФ) перемещается в А-центр полной рибосомы, где происходит соединение кодона мРНК с антикодоном тРНК. Т_и обладает ГТФ-азной активностью и гидролизует ГТФ. После этого Т_и, ГДФ и Р, удаляются из рибосомы и исходный комплекс регенерирует при помощи T_s и ГТФ. Что касается комплекса тРНК—мРНК в A-центре, то точность кодон-антикодонового взаимодействия проверяется за счет соответствия (или несоответствия) дополнительных контактов в определенных сайтах молекул тРНК и мРНК.

Таким образом, в пептидильном центре локализуется формилметионин-тРНК, а в аминоацильном — тРНК, соединенная со следующей после метионина аминокислотой. Следующим этапом элонгации является гидролиз сложноэфирной связи, перенос формилметионина из P-центра в A-центр и образование пептидной связи. Этот процесс осуществляется при помощи фермента транспептидазы, входящей в состав 50S рибосомальной субъединицы. Таким образом, в A-центре образуется дипептид, соединенный с тРНК, а в пептидильном — свободная тРНК™⁶'. Затем рибосома перемещается на один кодон мРНК в направлении 5'—* 3', при этом комплекс тРНК-дипептид перемешается в P-центр, а в освободившийся A-центр попадает третий кодон мРНК. Находившаяся до этого в P-центре тРНК™'¹ отделяется от рибосомы и уходит в цитоплазму. Перемещение рибосомы по цепи мРНК происходите помощью третьего фактора элонгации TF-G и требует затраты энергии ГТФ. Таким образом, завершается цикл элонгации, и белок-синтезирующая система готова к образованию следующей пептидной связи.