Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Влияние редокс-агентов на тирозиновое фосфорилирование белков растений

Диссертация: Влияние редокс-агентов на тирозиновое фосфорилирование белков растений
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Наиболее распространенной ПТМ белков является фосфорилирование по специфическим остаткам аминокислот, которое контролируется балансом активности протеинкиназ и протеинфосфатаз. Вычислено, что активность более 30% истинных белков эукариот контролируется фосфор илированием-дефосфорилированием (Cohen, 2004). Внимание привлекает тирозиновое фосфорилирование белков, составляющее небольшую долю… Читать ещё >

Содержание

  • СПИСОК ИСПОЛЬЗОВАННЫХ СОКРАЩЕНИЙ
  • ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Понятие редокс-сигналинга
    • 1. 2. Активные формы кислорода
      • 1. 2. 1. Пути образования АФК в клетках
      • 1. 2. 2. Защита qt АФК
    • 1. 3. Редокс-сигналинг
      • 1. 3. 1. Роль АФК в передаче сигнала
      • 1. 3. 2. Редокс-регуляция белков
    • 1. 4. Тирозиновое фосфорилирование белков
      • 1. 4. 1. Тирозиновые прогеинкиназы
      • 1. 4. 2. Тирозиновые протеинфосфатазы
    • 1. 5. Редокс-регуляция ферментов тирозин-киназного каскада
      • 1. 5. 1. Киназы и фосфатазы в передаче редокс-сигнала
      • 1. 5. 2. Редокс-регуляция тирозинфосфатаз
      • 1. 5. 3. Редокс-регуляция тирозинкиназ
    • 1. 6. Изучение тирозинового фосфорилирования в растениях
  • ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Объекты исследования
    • 2. 2. Условия культивирования
    • 2. 3. Определение тирозинового фосфорилирования белков
      • 2. 3. 1. Приготовление образцов
      • 2. 3. 2. Одномерный электрофорез по методу Laemml
      • 2. 3. 3. Двумерный электрофорез
      • 2. 3. 4. Метод полусухого блотирования (Вестерн-блотинг)
      • 2. 3. 5. Иммунодетекция тирозинового фосфорилирования белков
      • 2. 3. 6. Детектирование хемилюминесценции
      • 2. 3. 7. Анализ данных, полученных с помощью методов одномерного и двумерного электрофореза
      • 2. 3. 8. Метод конфокальной лазерной сканирующей микроскопии
    • 2. 4. Идентификация белков методом MALDI-TOF MS
      • 2. 4. 1. Трипсинолиз белкового образца
      • 2. 4. 2. Регистрация масс-спектров
      • 2. 4. 3. Идентификация белков
    • 2. 5. Определение специфичности использованных антител
    • 2. 6. Определение содержания Н2О2 в клетках корней гороха
    • 2. 7. Определение митотической активности и хромосомных аберраций
      • 2. 7. 1. Приготовление цитогенетических препаратов
      • 2. 7. 2. Вычисление митотического индекса и частоты аберраций
    • 2. 8. Определение количества белка в растворе по методу Бредфорд
    • 2. 9. Химические реактивы и материалы
  • ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Выявление фосфотирозиновых белков корней гороха
    • 3. 2. Изменение содержания Н202 в корнях гороха при различных видах стресса и действии экзогенных эффекторов
    • 3. 3. Редокс-регуляция уровня тирозинового фосфорилирования белков растений
    • 3. 4. Идентификация белков корней гороха, тирозиновое фосфорилировапие которых контролируется редокс-статусом клетки.
    • 3. 5. Влияние Н202 и ДТТ на пролиферацию клеток растений

Влияние редокс-агентов на тирозиновое фосфорилирование белков растений (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы.

Исследование роли обратимых посттрансляционных модификаций (ПТМ) белков и их взаимодействия в регуляции клеточной активности — одна из важнейших задач в постгеномную эру. ПТМ могут формировать более 1 млн. молекулярных форм белков, в то время как в геноме человека обнаружено лишь около 30 000 генов, кодирующих белки протеома. ПТМ могут контролировать время жизни белков, их активность, клеточную локализацию, фолдинг, секрецию, связывание белков-партнеров и т. д. (Shelton et al., 2005; Walsh et al., 2005).

Наиболее распространенной ПТМ белков является фосфорилирование по специфическим остаткам аминокислот, которое контролируется балансом активности протеинкиназ и протеинфосфатаз. Вычислено, что активность более 30% истинных белков эукариот контролируется фосфор илированием-дефосфорилированием (Cohen, 2004). Внимание привлекает тирозиновое фосфорилирование белков, составляющее небольшую долю от общего фосфорилирования, но являющееся преимущественным механизмом трансмембранного сигналинга в клетках позвоночных, а также играющее ключевую роль в регуляции основных клеточных процессов у различных организмов (Hunter, 2000; Тарчевский, 2001; Manning et al., 2002; Gupta, Luan, 2003).

Активность многих белков регулируется более, чем одним типом ПТМ. Наряду с фосфорилироваиием редокс-зависимая ПТМ белков влияет на множество аспектов регуляции клеточного гомеостаза во всех типах живых организмов, включая каждую стадию развития растений. ПТМ тиоловых групп остатков цистеина белков пероксидом водорода является преимущественным механизмом редокс-регуляции сигнальной трансдукции (Buchanan, Balmer, 2005). Выявлен редокс-контроль уровня фосфотирозиновых белков позвоночных (Denu, Tanner, 1997). На растениях убедительно показан контроль активности выделенных и очищенных ферментов, дефосфорилирующих белки по тирозину ^?РТР1 и GvwPTP, их окислением/восстановлением (Xu et al., 1998; Gupta, Luan, 2003, Dixon et al., 2005). Эти результаты указывают на универсальность каталитического механизма протеинтирозинфосфатаз (ПТФ) эукариот и позволяют исследовать уровень тирозинового фосфорилирования (УТФ) белков растений in vivo и in situ. Другие фосфотирозиновые регуляторные белки и белки сигнальных систем растениймишени редокс-контрол я, за небольшим исключением, остаются неидентифицированными. Редокс-регуляция тирозинового фосфорилирования белков в адаптивных реакциях растений при действии стресс-факторов практически не изучена.

Цель и задачи исследования

.

Цель работы заключалась в выявлении влияния редокс-агентов па уровень тирозинового фосфорилирования белков растений и в идентификации конкретных редокс-регулируемых фосфотирозиновых белков корней гороха.

В связи с этим были поставлены следующие задачи:

1) Выявить фосфотирозиновые белки, уровень фосфорилирования которых регулируется in vivo и in situ прооксидантами и антиоксидантами.

2) Идентифицировать фосфотирозиновые белки корней гороха методом MALDI-TOF MS (MS/MS).

3) Выявить действие физиологической и токсической концентрации НгСЬ на уровень тирозинового фосфорилирования белков корней гороха и изучить их влияние на пролиферативную активность клеток корней гороха.

Научная новизна работы.

Выявлена редокс-регуляция тирозинового фосфорилирования ряда белков растений с помощью экзогенных прооксидантов и антиоксидантов. При поранении и действии in situ прооксидантов выявлен высокий уровень эндогенного содержания Н202 в корнях, что коррелировало с повышением уровня тирозинового фосфорилирования белков. Впервые показан значительный вклад активности ПТФ в уровень тирозинового фосфорилирования белков растений, что согласуется с данными, полученными на клетках позвоночных.

Впервые идентифицированы фосфотирозиновые белки растений (21 белок), уровень фосфорилирования которых редокс-зависимсреди них оказались компоненты сигнальных систем, регуляторные, защитные белки, компоненты различных метаболических путей и три белка с неизвестной функцией.

Обнаружено, что пероксид водорода в физиологической концентрации вызывает более активное вступление клеток в митоз, в токсической концентрации увеличивает длительность клеточного цикла. Восстанавливающий агент ДТТ элиминирует действие токсической концентрации пероксида водорода, что подтверждает редокс-контроль клеточной пролиферативной активности растений.

Научно-практическая значимость работы.

Результаты работы могут быть использованы в фундаментальных исследованиях клеточной активности, в биотехнологических производствах, а также для чтения лекций в университетах, сельскохозяйственных ВУЗах.

Связь работы с научными программами и собственный вклад автора в исследования.

Часть исследований автора выполнялись в рамках гранта ведущей научной школы № 5492.2008.4. Научные положения диссертации и выводы базируются на результатах собственных исследований автора. Идентификация белков с помощью MALDI-TOF MS проводилось на базе центра постгеномных технологий института биомедицинской химии им. В. Н. Ореховича РАМН (г. Москва). Данные на конфокальном микроскопе получены в сотрудничестве с п.с. КИББ КазНЦ РАН к.б.н. Мухитовым А.Р.

Апробация работы.

Результаты диссертационной работы доложены и обсуждены на 14ом международном конгрессе FESPB (Краков, Польша, 2004), на 8ой молодежной школе-конференции молодых ученых «Биология-наука XXI века» (Пущино, 2004), на международной конференции «Рецепция и внутриклеточная сигнализация» (Пущино, 2005), на I (IX) международной конференции молодых ботаников (Санкт-Петербург, 2006), на втором международном симпозиуме «Сигнальные системы клеток растений: роль в адаптации и иммунитете» (Казань, 2006), на итоговых конференциях КИББ КазНЦ РАН (2004, 2007), на конференции молодых ученых КИББ КазНЦ РАН (2005).

Публикации.

По материалам диссертационной работы опубликовано 11 научных работ, в том числе 3 статьи, из них 2 статьи в реферируемых журналах и 1 — в сборнике.

выводы.

1. Впервые показано редоке-зависимое тирозиновое фосфорилирование белков растений in vivo и in situ.

2. Идентифицирован методом MALDI-TOF MS (MS/MS) 21 редокс-ретулируемый фосфотирозиновый белок. В их числе оказались белки сигнальных систем, регуляторные, защитные белки и компоненты метаболических путей. Определено количество потенциальных сайтов (1−9) тирозинового фосфорилирования в идентифицированных редокс-регулируемых фосфотирозиновых белках.

3. Подтверждена сигнальная функция Н202 в физиологической концентрации 1 мкМ в редокс-регулируемом изменении уровня тирозинового фосфорилирования белков корней гороха, а также в пролиферативной активности клеток корней гороха, вызывающая более активное вступление клеток в митоз. Установлено, что высокая концентрация Н202 (10 мМ) вызывает хромосомные аберрации и увеличение длительности фаз митоза.

4. Впервые показано значительное (в 17 раз) увеличение уровня тирозинового фосфорилирования белков в клетках D. maritima Theod. при добавлении специфического ингибитора протеинтирозинфосфатаз ванадата. Это доказывает значительный вклад протеинтирозинфосфатаз в уровень тирозинового фосфорилирования белков растений.

— 110-ЗАКЛЮЧЕНИЕ.

В литературе, наряду с выявлением редокс-чувствительных белков растений, практически отсутствуют данные о редокс-чувствительных фосфотирозиновых белках и уровне их тирозинового фосфорилирования, критичных для передачи сигнала и регуляции клеточного метаболизма растений в норме и при адаптивных реакциях. Использование адекватных объектов для выявления фосфотирозиновых белков (отсеченные от стеблей корни, испытывающие мощнейший механический стресс, и культура одноклеточной водоросли Dunaliella maritima Theod., центрифугирование которой вызывает в клетках также стрессовое состояние), позволило нам выявить значительное число фосфотирозиновых белков растений. Экспериментальное обнаружение фосфотирозиновых белков в клетках позвоночных представляет проблему в оптимальных условиях, обусловленную более высокой (в 10 раз) активностью — ПТФ, в сравнении с активностью ПТК (Hunter, 1995). Использование специфического для ПТФ ингибитора (Huyer et al., 1997) позволило нам выявить до 17 раз больший уровень тирозинового фосфорилирования белков корней гороха и водоросли в сравнении с уровнем контрольных образцов.

Мы выявили более 50 растворимых белков корней гороха, уровень тирозинового фосфорилирования которых находится под редокс-коптролемиз них 21 — были идентифицированы методом MALDI-TOF MS (MS/MS). Среди них оказались регулягорные, защитные белки, компоненты сигнальных систем и метаболических путей.

Нам удалось выявить высокую (микромолярную) специфичность связывания использованных антител (PY20) с фосфотирозиновыми белками растений двумя независимыми методами: электрофореза и конфокальной лазерной микроскопии.

Использование хорошо проникающих через клеточные мембраны прооксидантов (экзогенный Н202, ФМА, аминотриазол), восстанавливающего агента ДТТ, аскорбата, аминокислоты пролина позволило нам изменять баланс клеточного редокс-статуса in situ в сторону окисления белковых SH-групп с низким рКа и последующего восстановления этих групп. Измерение динамики изменения УТФ белков в этих условиях позволило выбрать время действия экзогенных соединений. Доказательством того, что мишенями действия экзогенных редоксагентов являются SH-группы ПТФ, от активности которых зависит УТФ детектируемых нами с помощью антител PY20 фосфотирозиповых внутриклеточных белков, служат эксперименты с алкилирующим SH-группы белков агентом — йодуксусной кислотой.

Показана сигнальная функция 1 мкМ Н202, выражающаяся в неоднозначном изменении УТФ ПП корней гороха и в повышении митотического индекса за счет более активного вступления клеток в митозтогда как токсическая концентрация ЮмМ Н202 вызывала значительное повышение УТФ Г1П, увеличение митотического индекса за счет увеличения длительности фаз митоза, а также хромосомные аберрации.

Итак, результаты проведенных нами экспериментов указывают на редокс-зависимость тирозинового фосфорилирования значительного числа белков корней гороха. Выявленное методом 20-электрофореза и иммуноблоттинга число фосфотирозиновых белков корней гороха составляет более половины числа (94), обнаруженного в клетках Arabidopsis thaliana N. Sugiyama с сотр. (2008) с использованием новых техник протеомики. Принимая во внимание доказанную высокую специфичность использованных нами антител к фосфотирозиновым белкам растений, мы можем сделать вывод, что редокс-агенты влияют именно на уровень тирозинового фосфорилирования белков растений через изменение активности в значительной степени ПТФ. Неоднозначный характер этих изменений указывает на множественность ПТФ в клетках растений (Luan, 2002), у которых может различаться рКа, а также на регуляцию ферментов, осуществляющих тирозиновое фосфорилирование/дефосфорилирование белков, через редокс-чувствительные белки других сигнальных каскадов в клетке, например, Са2±зависимой сигнальной системы.

Мы не исключаем влияния редокс-регуляции бслков-субстратов ПТК и ПТФ на уровень их тирозинового фосфорилирования.

Прооксиданты Антиоксиданты.

I D I.

Ингибирование Восстановление активности ПТФ активности ПТФ.

I 1.

Изменение уровня тирозинового фосфорилирования регуляторных белков, компонентов сигнальных и метаболических путей 1.

Регуляция клеточных процессов I.

Адаптация растений.

Схема 7. Влияние редокс-агентов на тирозиновое фосфорилирование белков растений через регуляцию сигнальных систем клеток.

Показать весь текст

Список литературы

  1. , А.А. Интенсивная культура Dunaliella salina Teod. и некоторые ее физиологические характеристики / А. А. Абдуллаев, В. Е. Семененко // Физиология растений. — 1974. — Т. 21. — № 6. — С. 1145−1153.
  2. , М.Ф. Перекись водорода и пероксиредоксины в редокс-регуляциивнутриклеточной сигнализации / М. Ф. Быстрова, Е. Н. Буданова // Биологические мембраны. — 2007. — № 2. — С. 115−125.
  3. Дас, Д. К. Превращение сигнала гибели в сигнал выживания при редокс-сигнализации /Д.К. Дас, Н. Молик// Биохимия. — 2004. — Т. 69. — С. 16−24.
  4. Н.П. Радиационный и химический мутагенез / Н. П. Дубинин. -М: Наука, 2000. 465 с.
  5. , Ф.Г. «Кальциевый парадокс» в растительных тканях / Ф. Г. Каримова, Е. К. Бунтукова, О. И. Тарчевская // Физиология растений. — 1989. -№> 36. С. 1178−1183.
  6. , Ф.Г. Влияние Н2О2 на фосфорилирование по тирозину белков гороха / Ф. Г. Каримова, Н. В. Петрова // Физиология растений. 2007. — Т. 54. -№ 3. — С. 365−372.
  7. З.И. Роль тирозинового фосфорилирования в регуляции активности ионных каналов клеточных мембран. / Крутецкая З. И., Лебедев О.Е.С.-Пб.: Айю, 1998. 245с.
  8. , З.И. Механизмы внутриклеточной сигнализации / З. И. Крутецкая, О. Е. Лебедев, Л. С. Курилова. СПб.: СПб ун-т, 2003. — 245 с.
  9. , Ф.Б. Продукция супероксида и активность внеклеточной пероксидазы в растительных тканях при стрессе / Ф. Б. Минибаева, Л. Х. Гордон // Физиология растений. — 2003. — вып. 50. № 3. -с. 459−464.
  10. , З.П. Практикум по цитологии растений / З. П. Паушева. М: Агропромиздат, 1988. -271 с.
  11. , Г. В. Глутатион у бактерий /Г.В. Смирнова, О. Н. Октябрьский //Биохимия. 2005.-№ 70. — С. 1459−1473.
  12. , И.А. Метаболизм растений при стрессе / И. А. Тарчевский. -К: Фэн, 2001. 448 с.
  13. , Е.О. Влияние брассинолида на тирозиновое фосфорилирование белков листьев гороха / Е. О. Федина, Ф. Г. Каримова, И. А. Тарчевский // Биохимия. 2006. — Т. 71. — № 4. — С. 525−532.
  14. Влияние эпибрассинолида на фосфорилирование по тирозину некоторых ферментов цикла Кальвина /Е.О. Федина, Ф. Г. Каримова, И. А. Тарчевский и др. // Физиология растений. 2008. — Т. 55. -№ 2. — С. 210−218.
  15. Супероксид устраняющая активность некоторых аминокислот в водных растворах / В. А. Чистяков, И. В. Корниенко, М. Е. Клецкий и др. // Биофизика. 2005. -№ 50.- С. 601−605.
  16. , А. 14−3-3 and its possible role in co-ordinating multiple signaling pathways / A. Aitken // Trends Cell Biol. 1996. -V.6.- P. 341 -347.
  17. Alia, S.P.P. Proline enhances primary photochemical activities in isolated thylakoid membranes of Brassica juncea by arresting photoinhibitory damage / S.P.P. Alia, P. Mohanty // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1991. V. 181. — P. 1238−1244.
  18. Allan, A.C. Two distinct sources of elicited reactive oxygen species in tobacco epidermal cells /A.C. Allan, R. Fluhr //Plant Cell. 1997. — V. 9. — P. 15 591 572.
  19. Allen, R.D. Dissection of oxidative stress tolerance using transgenic plants / R.D. Allen//Plant Physiol. -2005. V. 107. P. 1049−1054.
  20. Amory, A. M. The use of 3-amino-l, 2,4-triazole to investigate the short-term effects of oxygen toxicity on carbon assimiiation by Pisum sativum seedlings / A.
  21. M. Amory, L. Ford, N. W. Pammenter, C. Cresswell // Plant, Cell and Environment. 1992. — V. 15. -P. 655−663.
  22. Apostol, I. Rapid stimulation of an oxidative burst during elicidation of cidtured plant cells. Role of defense and signal transduction /1. Apostol, P.F. Heinstein, P. S. Low//Plant Physiol. 1989. — V. 90.-P. 106−116.
  23. Arrigo, A.-P. Gene expression and the thiol redox state / A.-P. Arrigo // Free Rad. Biol. Med. 1999. — V. 27. — P. 936−944.
  24. Apel, K. Reactive oxygen species: Metabolism, Oxidative Stress, and Signal Transduction / K. Apel, H. Hirt // Annu. Rev. Plant Biol. 2004. — V. 55. — P. 373−399.
  25. Asada, K. The water—water cycle in chloroplasts: scavenging of active oxygen and dissipation of excess photons / K. Asada // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1999. — V. 50. -P. 601−639.
  26. Aziz, A. Stress-induced changes in poly amine and tyr amine levels can regulate proline accumidation in tomato leaf discs treated with sodium chloride / A. Aziz, J. Martin-Tanguy, F. Larher//Physiol. Plant. 1998. — V. 104. -P. 195−202.
  27. Babior, B.M. NADPH oxidase: an update. / B.M. Babior If Blood. 1999. V. -93. -P. 1464−1476.
  28. Backer M.A. Active oxygen in plant pathogenesis / M.A. Backer, E. W. Orlandi // Annu. Rev. Phytopathol. 1995. — V. 33. -P. 299−321.
  29. Barizza, E. Evidence suggesting protein tyrosine phosphorylation in plants depends on the developmental conditions / Barizza, E., Schiavo F.L., Terzi M., Filippini F. //FEBSLett. 1999. — V. 447. -P. 191−194.
  30. Baskin, T.I. Inhibitors of protein kinases and phosphatases alter root morphology and disorganize cortical microtubules / T.I. Baskin, J.E. Wilson // Plant Physiol. 1997. -V. 113.-P. 493 -502.
  31. Bl-type cyclin-dependent kinases are essential for the formation of stomatal complexes in Arabidopsis thaliana / V. Boudolf, R. Barroco, A. Engler Jde et al. //Plant Cell. 2004a. -V. 16.-P. 945 -955.
  32. Bradford, M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding / M.M. Bradford//Anal. Biochem. 1976. — V. 72. -P. 248−254.
  33. Buchanan, B.B. Redox Regulation: A Broadening Horizon / B.B. Buchanan, I. Balmer//Annu. Rev. Plant Biol. -2005. V. 56. -P. 187−220.
  34. Cadena D.L. Receptor tyrosine kinases / D.L. Cadena, G.N. Gill // FASEB J. — 1992. -V.-6.-P. 2332−2337.
  35. Comparative proteome bioinformatics: identification of a whole complement of putative protein tyrosine kinases in the model flowering plant Arabidopsis thaliana / A. Carpi, G. Di Maira, M. Vedovato et al. //Proteomics. 2002. — V.2. -P. 1494−1503.
  36. The inactivation mechanism of low molecular weight phosphotyrosine-protein phosphatase by H2O2 / A. Caselli, R. Marzocchiiti, G. Camici et al. // J. Biol. Chem. 1998. — V. 273. — P. 32 554−32 560.
  37. Arabidopsis ethylene-response gene ETR1: similarity of product to two-component regulators / C. Chang, S.F. Kwok, A.B. Bleecker, E. Meyerowitz // Science. -1993. V. 262. -P. 539−544.
  38. Chen, S.X. Hydroxylradical production in physiological reactions. A novel function of peroxidase / S.X. Chen, P. Schopfer // Eur. J. Biochem. 1999. — V. 260.-P. 726−735.
  39. Cheng, H.F. Purification and characterization of a phosphotyrosyl protein phosphatase from wheat seedlings / H.F. Cheng, M. Thao // Biochem. Biophys. Acta. 1989. — V. 988. — P. 271 -276.
  40. Cohen, P.T. W. Signalling through protein phosphatases /P.T. W. Cohen // Topics Curr. Gen. 2004. -V. 5.- P. 1−20.
  41. Elevated glutathione biosynthetic capacity in the chloroplasts of transgenic tobacco plants paradoxically causes increased oxidative stress / G. Creissen, J Firmin, J. Fryer et al. //Plant Cell. 1999. — V. 11. -P. 1277−1292.
  42. Dangl, J.L. Plant pathogens and integrated defense responses to infection / J.L. Dangl, J.D.G. Jones//Nature.-2001. V. 411. -P. 826−833.
  43. Dat, J. Dual action of the active oxygen species during plant stress responses. / J. Dat, //Cell. Mol. Life Sci.-2000. -V.57.-P. 779−795.
  44. Davison P. A. Over expression offi-carotene hydroxylase enhances stress tolerance in Arabidopsis / P.A. Davison, C.N. Hunter, P. Horton // Nature. 2002. — V. 418. -P. 203−206.
  45. Desikan, R. Regulation of the Arabidopsis transcriptosome by oxidative stress. / R. Desikan, A.-H.S. Mackemess, J. T .Hancock, S.J. Neill //Plant Physiol. -2001. V. 127. -P. 159−172.
  46. Doke, N. NADPH-dependent О2 generation in membrane fractions isolated from wounded potato tubers inoculated with Phytophtora infentans / N. Doke // Physiol. Plant Pathol. 1985. — V. 27. -P. 311−322.
  47. Function of glutathione and glutathione disulfide in immunology and immunopathology / W. Droge, K. Schulze-Osthoff, S. Mihm et al. // FASEB J. 1994. V. 8. P. 1131−1138.
  48. Dunphy, W.G. The decision to enter mitosis / W.G. Dunphy // Trends Cell Biol. -1994. -V. 4.- P. 202−207.
  49. Erpel, T. Src family protein tyrosine kinases and cellular signal transduction pathways / T. Erpel, S.A. Courtneidge // Curr. Opin. Cell Biol. 1995. — V. 7, No 2. -P. 176−182.
  50. Etienne, P. Induction of tcl 7, a gene encoding a fi-subunit of proteasome, in tobacco plants treated with elicitins, salicylic acid or hydrogen peroxide / P. Etienne, A.-S. Petitot, V. Houot//FEBSLetters. -2000. V. 466.-P. 213−218.
  51. Eulgem, T. The WRKY superfamily of plant transcription factors / T. Eulgem, P.J. Rushton, S. Robatzek, I.E. Somssich // Trends Plant Sci. 2000. -V. 5, No 5. -P. 199−206.
  52. Fedoroff, N. Redox regulatory mechanisms in cellular stress responses / N. Fedoroff//Ann. of Botany. -2006. V. 98. -P. 289−300.
  53. Feng, G.S. Containing phosphotyrosine phosphatase as a target of protein-tyrosine kinases / G.S. Feng, C.C. Hui, T. Pawson //Science. 1993. — V. 253. -P. 1607−1611.
  54. Finkel, T. Oxidant signals and oxidative stress / T. Finkel / Curr. Opin. Cell Biol.- 2003. V. 15, No 2. — P. 247−254.
  55. , C. 14−3-3 proteins: eukaryotic regulatory proteins with many functions // C. Finnie, J. Borch, D.B. Collinge//Plant Mol. Biol. 1999. — V. 40, No. 4. -P. 545−554.
  56. Fischer, E.H. Protein tyrosine phosphatases: a diverse family of intracellular and transmembrane enzymes / E.H. Fischer, H. Charbonneau, N.K. Tonks // Science.- 1991. V. 253. -P. 401 -406.
  57. Forsberg, J. Protein tyrosine phosphorylation in the transition to light state 2 of chloroplast thylakoids / J. Forsberg, J.F. Allen // Photosynth Res. 2001. — V. 68, No. 1. -P. 71−79.
  58. The plant cell cycle in context / M.R. Fowler, S. Eyre, N. W. Scott et al. // Mol. Biotechnol. -1998. -V. 10.-P. 123 -153.
  59. Hydrogen peroxide- and glutathione-associated mechanisms of acclimatory stress tolerance and signaling / C.H. Foyer, H. Lopez-Delgado, J.F. Dat, I.M. Scott // Physiol. Plant. 1997. V. 100. P. 241−254.
  60. Frilling, A. Unusual features of multiple endocrine neoplasia / A. Frilling, H. Becker, H. D. Roeher // Henry Ford Hosp. Med. J. 1992. — V. 40, No. 3−4. — P. 253−255.
  61. Hydrogen peroxide protect tobacco from oxidative stress by inducing a set of antioxidant enzymes / T.S. Gechev, F. Gadjev, F. Van Breusegem et al. // Cell. Mol. Life Sci. -2002. -V. 59. -P. 708−714.
  62. Tyrosine phosphorylation inhibits the interaction of 14−3-3 proteins with the plasma membrane if -ATP as e / S. Giacometti, L. Camoni, C. Albumi et al. // Plant Biol. 2004. -V.6.- P. 422 -431.
  63. Golisz, A. Microarray expression profiling of Arabidopsis thaliana L. in response to allelochemicals identified in buckwheat / A. Golisz, M. Sugano, Y. Fujii // J. Exp. Bot. 2008. — V. 59. — P. 3099−3109.
  64. Gonzalez-Meier, M.A. Direct inhibition of mitochondrial respiratory enzymes by elevated CO (2): does it matter at the tissue or whole-plant level? / M.A. Gonzalez-Meier, J.N. Siedow//Tree Physiol. 1999. — V. 19.-P. 253−259.
  65. A maize cDNA encoding a member of the retinoblastoma protein family: involvement in endoreduplication / G. Graft, R.J. Burnett, T. Helentjaris et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. — V. 93. -P. 8962−8967.
  66. Salt and oxidative stress: similar and specific responses and their relation to salt tolerance in citrus / Y. Gueta-Dahan, Z. Yaniv, B.A. Zilinskas, G. Ben-Hayyim // Planta. 1997. — V. 203, No. 4. — P. 460−469.
  67. A tumor suppressor homolog, AtPTENl, is essential for pollen development in Arabidopsis / R. Gupta, J. T Ting, L.N. Sokolov et al. //Plant Cell. 2002. -V.14, No. 10. -P. 2495−2507.
  68. Identification of a dual-specificity protein phosphatase that inactivates MAP kinase from Arabidopsis / R. Gupta, Y. Huang, J.J. Kieber, S. Luan // Plant J. -1998. -V. 16.-P. 581 -590.
  69. Gupta, R. Redox control of protein tyrosine phosphatases and mitogen-activated protein kinases in plants /R. Gupta, S. Luan //Plant Physiol. 2003. — V. 132, No. 3. -P.l 149−1152.
  70. Salt-induced oxidative stress in chloroplast of pea plants / J.A. Hernandez, M. Rubio, E. Olmos et al. //Plant Sci. 1995. — V. 105. -P. 151−167.
  71. The distribution and possible origin of blue-green fluorescence in control and stress barley leaves / E. Hideg, M. Juhasz, J.F. Bornman, K. Asada // Photochem. Photobiol. Sci. -2002. -V. 1.-P. 934−941.
  72. , D.K. /3-/,3-glucanase is cryoprotective in vitro and is accumulated in leaves during cold acclimation / D.K. Hincha, F. Meins Jr., J.M. Schmitt // Plant Physiol. 1997. — V. 114. -P. 1077−1083.
  73. Hirayama, T. Novel protein kinase of Arabidopsis thaliana (APK1) that phosphorylates tyrosine, serine and threonine / T. Hirayama, A. Oka //Plant Mol. Biol. 1992. — V. 20. — P. 653 -662.
  74. NADPH oxidase activation increases the sensitivity of intracellular Ca~ stores ti inositol 1,4,5-trisphosphate in human endothelial cells / Q. Ни, G. Zheng, J.L. Zweier et al. //J. Biol. Chem. 2000. — V. 275. — P. 15 749−15 757.
  75. ATMPK4, an Arabidopsis homolog of mitogen-activated protein kinases, is activated in vitro by AtMEKl through threonine phosphorylation / Y. Huang, H. Li, R. Gupta et al. //Plant Physiol. 2000. — V. 122. -P. 1301 -1310.
  76. Protein tyrosine phosphorylation during phytohormone-stimulated cell proliferation in Arabidopsis hypocotyls /H.-J. Huang, Y.-M. Lin, D.-D. Huang et al. //Plant Cell Physiol. 2003. — V. 44. -P. 770−775.
  77. Huber, S. Protein phosphorylation as a possible trigger for degradation of enzymes // S. Huber, G. Tang, S. Hardin // Curr. Top. Plant Biochem. — 2002. — V. 21.-P. 1415.
  78. Hulley P. Regulation of tyrosine phosphorylation cascades by phosphatases- what the actions of vanadium teach us / P. Hulley, A. Davison // Journal of Trace Elements in Exp. Med. 2003. -V. 16.- P. 281−290.
  79. Hunter, Т. Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling / T. Hunter// Cell. 1995. — V. 80. -P. 225 -236.
  80. Protein-tyrosine kinases and phosphatases in cell signaling / T. Hunter, A. Bihves, M. Broome et al. //FASEB J. 1996. — V. 10. — P. 1300.
  81. Hunter, T. Signaling—2000 and beyond / T. Hunter // Cell. 2000. — V. 100, No. 1. -P. 113−127.
  82. Hunter, T. The role of tyrosine phosphorylation in cell growth and disease / T.. Hunter//Harvey Lect. 1998−1999. — V. 94. -P. 81−119.
  83. Hunter, T. Tyrosine phosphorylation: past, present and future / T. Hunter // Biochem. Soc. Trans. 1996. — V. 24, No 2. -P. 307−327.
  84. Mechanism of inhibition of protein-tyrosine phosphatases by vanadate and pervanadate / G. Huyer, S. Liu, J. Kelly et al. //J. Biol. Chem. -1997. V. 272, No. 2. — P. 843−851.
  85. Mitogen-activated protein kinase cascades in plants: a new nomenclature / K. Ichimura et al. (МАРКgroup) // TRENDS in Plant Science. 2002. V. 7, No. 7. -P. 301−308.
  86. Islas-Flores, I. Protein phosphorylation during coconut zygotic. embryo development / I. Islas-Flores, C. Oropeza, T. Hernandez-Sotomayor // Plant Physiol. 1998. -V. 118.-P. 257 -263.
  87. Comparative proteomic analysis of NaCl stress-responsive proteins in Arabidopsis roots / Jiang, B. Yang, N.S. Harris, M.K. Deyholos // J. Exp. Bot. -2007. V. 58, No. 13. -P. 3591−3607.
  88. Jones, D.H. Isoforms of 14−3-3 protein can form homo- and heterodimers in vivo and in vitro: implications for function as adapter proteins / D.H. Jones, S. Ley, A. Aitken //FEBSLett. 1995. — V. 368. -P. 55−58.
  89. Tyrosine phosphorylation in plant bending / K. Kameyama, Y. Kishi, M. Yoshimura et al. //Nature. 2000. — V. 407. -P. 37.
  90. The small GTP-binding protein Rac is a regulator of cell death in plants / T. Kawasaki, К Henmi, E. Ono et al. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. — V. 96. -P. 10 922−10 926.
  91. A plant homolog of the neutrophil NADPH oxidase gp91phox subunit gene encodes a plasma membrane protein with Ca2+ binding motifs / T. Keller, H.G. Damude, D. Werner et al. //Plant Cell. 1998. -V. 10.- P. 255−266.
  92. Keyse, S.M. Protein phosphatases and the regulation of MAP kinase activity / S.M. Keyse//Semin. Cell. Dev. Biol. 1998. -V. 9.-P. 143−152.
  93. Identification of proteins containing cysteine residues that are sensitive to oxidation by hydrogen peroxide at neutral pH / J.R. Kim, H.W. Yoon, KS. Kwon et al. //Anal. Biochem. -2000. V. 283. -P. 214−221.
  94. The isolation and purification of specific «protector» protein which inhibits enzyme inactivation by a thiol / Fe (III) / O2 mixed-function oxidation system / K. Kim, I.H. Kim, KY. Lee et al. //J. Biol. Chem. 1988. — V. 263. -P. 4704−4711.
  95. Klotz L.O. Oxidant-induced signaling: effects of peroxynitrite and singlet oxygen / L.O. Klotz//Biol. Chem.-2002. V. 383.-P. 443−456.
  96. Laemmli, U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 / U.K. Laemmli//Nature. 1970. — V. 227. -P. 680 -685.
  97. Characterization of a maize cDNA that complements an enolase-deficient mutant of Escherichia coli / S.K. Lai, S. Johnson, T. Conway, P.M. Kelley // Plant Mol. Biol. -1991. V. 16, No. 5. -P. 787−795.
  98. Lai, S.K. Differential Regulation of Enolase during Anaerobiosis in Maize / S.K. Lai, C. Lee, M. M. Sachs //Plant Physiol. 1998. — V. 118, No. 4. — P. 12 851 293.
  99. Identification and characterization of a mitochondrial thioredoxin system in plants / C. Laloi, N. Rayapuram, Y. Cliartier et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -2001. V. 98, No. 24. -P. 14 144−14 149.
  100. A small CDC25 dual-specificity tyrosine-phosphatase isoform in Arabidopsis thaliana /1. Landrieu, M. da Costa, L. de Veylder et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. -2004. -V. 101.-P. 13 380−13 385.
  101. Reversible inactivation of protein-tyrosine phosphatase IB in A431 cells stimulated with epidermal growth factor / S.R. Lee, K.S. Kwon, S.R. Kim, S. G. Rliee//J. Biol. Chem. 1998. — V. 273. -P. 15 366−15 372.
  102. Lee, T.M. An increase of ornithine S-aminotransferase-mediated proline synthesis in relation to high-temperature injury in Gracilaria tenuistipitata (Gigartinales, rhodophyta) / T.M. Lee, Y.C. Chang //J. Phycol. 1999. — V. 35, No.l. — P. 8488. r
  103. Dicot and monocot plants differ in retinoblasloma-relatedprotein subfamilies / A. Leiulvai, A. Pettko-Szandtner, Ё. Csordas-Toth et al. //J. Exp. Bot. 2007. — V. 58, No. 7. -P. 1663−1675.
  104. H202 from the oxidative burst orchestrates the plant hypersensitive disease resistance response / A. Levine, R. Tenhaken, R. Dixon, C. Lamb // Cell. 1994. — V. 79. -P. 583−593.
  105. Essential role of the NADPH oxidase subunit p47phox in endothelial cell superoxide production in response to phorbol ester and tumor necrosis factor-a / J.-M. Li, A. M. Mullen, S. Yun et al. //Circ. Res. 2002. — V. 90. — P. 143−150.
  106. Antioxidative defense system, pigment composition, and photosynthetic efficiency in two wheat cultivars subjected to drought / B. Loginni, A. Scartazza, E. Brugnoli, F. Navari-Izzo//Plant Physiol. 1999. — V. 119. -P. 1091−1099.
  107. Low, P. S. The oxidative burst in plant defense: function and signal transduction / P. S. Low, J.R. Merida//Physiol. Plant. 1996. — V. 96. -P. 533−542.
  108. Luan, S. Tyrosine phosphatases in higher plants / S. Luan, J. Ting, R. Gupta // New Phytol. 2001. — V. 151. -P. 155 -164.
  109. MacRobbie, E.A.C. Evidence for a role for protein tyrosine phosphatase in the control of ion release from the guard cell vacuole in stomatal closure / E.A.C. MacRobbie//Proc. Natl. Acad. Set USA.-2002. V. 99. -P. 11 963 -11 968.
  110. The regulation of tyrosine kinase signalling pathways by growth factor and G-protein-coupled receptors / K. Malarkey, С. M. Belham, A. Paul et al. // Biochem. J. 1995. — V. 309.-P. 361−375.
  111. The protein kinase complement of the human genome / G. Manning, D.B. Whyte, R. Martinez et al. //Science. 2002. — V. 298. -P. 1912−1934.
  112. Marshall, C.J. Specificity of receptor tyrosine kinase signaling: transient versus sustained extracellular signal-regulated kinase activation / Marshall C.J. // Cell. 1995. — V. 80. -P. 179−185.
  113. Hydrogen peroxide inhibits cell cycle progression by inhibition of the spreading of mitotic CHO cells / Martinez-Munoz C., van Meeteren L.A., Post J.A. et al. // Free Radic. Biol. Med.-2002. V. 33.-P. 1061−1072.
  114. Matysik, J. Molecular mechanisms of quenching of reactive oxygen species by praline under stress in plants / J. Matysik, B.B. Alia, P. Mohanty // Current Science. -2002. V. 82. -P. 525−531.
  115. Mauro, L.J. Zip codes' direct intracellular protein tyrosine phosphatases to the correct cellular 'address'/L.J. Mauro, J.E. Dixon // Trends in Biochemistry and Science. 1994. — V. 19. -P. 151−155.
  116. Maxwell, D.P. The alternative oxidase lowers mitochondrial reactive oxygen production in plant cells / D.P. Maxwell, Y. Wang, L. Mcintosh II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. — V. 96. -P. 8271−8276.
  117. May, T. 14−3-3 proteins from a guidance complex with chloroplast precursor proteins in plants / T. May, J. Soil//Plant Cell. 2000. — V. 12. — P. 53 -63.
  118. Meskiene, I. MAP kinase pathways: molecular plug-and-play chips for the cells / I. Meskiene, H. Hirt // Plant Molecular Biol. 2000. — V. 42. -P. 791−806.
  119. Crystal structures of pinoresinol-lariciresinol and phenylcoumaran benzylic ether reductases and their relationship to isoflavone reducteses / T. Min, H. Kasahara, D.L. Bedgaretal. //J. Biol. Chem.-2003. V. 278. -P. 50 714−50 723.
  120. Miranda-Saavedra, D. Classification and functional annotation of eukaryotic protein kinases / D. Miranda-Saavedra, G.J. Barton //Proteins. — 2007. — V. 68. -P. 893−914.
  121. Mittler, M. Regidation of pea cytosolic ascorbate peroxidase and other antioxidant enzymes during the progression of drought stress and following recovery from drought / M. Mittler, B.A. Zilinskas // The Plant Journal. — 1994. — V. 5.-P. 397−405.
  122. Mittler, R. Oxidative stress, antioxidants and stress tolerance / R. Mittler // Trends Plant Sci. 2002. — V. 7, No. 9. ~ P. 405−410.
  123. Mizoguchi, T. Environmental stress response in plants: The role of mitogen-activated protein kinases / T. Mizoguchi, K. Ichimura, K. Shinozaki // Trends Biotech. 1997. — V. 15. -P. 15 -19.
  124. Monteiro, H.P. Redox Modulation of Tyrosine Phosphorylation-dependent Signal Transduction Pathways /H.P. Monteiro, A. Stern //Free Rad. Biol. Med. 1996. — V. 21. -P. 323−333.
  125. Phosphorylation-dependent interactions between enzymes of plant metabolism and 14−3-3 proteins / G. Moorhead, P. Douglas, V. Cotelle et al. // Plant J. 1999. -V. 18.-P. 1−12.
  126. Morris, P.C. MAP kinase signal transduction pathways in plants / P.C. Morris // NewPhytologist. -2001. V. 151. -P. 67−89.
  127. Мои, Z. Inducers of plant systemic acquired resistance regulate NPR1 function through redox changes / Z. Мои, W. Fan, X. Dong // Cell. 2003. — V. 113. — P. 935−944.
  128. Musaccho, A. Structure and function of the SH3 domain / A. Musaccho, M. Wilmanns, M. Saraste//Prog. Biophys. Mol. Biol. 1994. — V. 61. -P. 283 -297.
  129. Interaction of 14−3-3 with signaling proteins is mediated by the recognition of phosphoserine /A.J. Muslin, J. W. Tanner, P.M. Allen, A.S. Shaw // Cell. 1996. — V. 84. -P. 889−897.
  130. Mustelin, T. Meeting at mitosis: cell cycle-specific regulation of c-Src by RPTPa/ T. Mustelin, T. Hunter//Sci. STKE. 2002. — V. 115. — P. pe 3.
  131. Hydrogen peroxide and nitric oxide as signalling molecules in plants / S. Neill, R. Desikan, A. Clarke et al. //J.Exp.Bot. 2002. — V. 53. — P. 1237−1247.
  132. Noctor, G. Ascorbate and glutathione: keeping active oxygen under control. / G. Noctor, C. Foyer//Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 1998. — V. 49. -P. 249−279.
  133. Localisation of 28-kDa peroxiredoxin in rat epithelial tissues and its antioxidant properties // S. V. Novoselov, I. V. Peshenko, V.I. Popov et al. // Cell Tissue Res.1999. V. 298, No. 3. -P. 471−480.
  134. O^Reilly, A. Structural determinants of SHP-2 function specificity in Xenopus mesoderm induction/А. O Reilly, B.G. Neel//Molecular and Cellular Biology. -1998. V. 18.-P. 161−177.
  135. О’Kane, D. Chilling, oxidative stress and antioxidant responses in Arabidopsis thaliana callus / D. О’Kane, V. Gill, P. Boyd, R. Bur don // Planta. 1996. — V. 198. -P. 371−377.
  136. Peroxiredoxin IV is a secretable protein with heparin-binding properties under reduced conditions /A. Okada-Matsumoto, A. Matsumoto, J. Fujii, N. Taniguchi
  137. J. Biochem. (Tokyo). -2000. -V. 27, No. 3. -P. 493−501.
  138. Abrupt increase in the level of hydrogen peroxide in leaves of winter wheat is caused by cold treatment // T. Okuda, Y. Matsuda, A. Yamanaka, S. Sagisaka // Plant Physiology. 1991. — V. 97. -P. 1265−1267.
  139. Signal transduction in lemon seedlings in the hypersensitive response against Alternaria alternata: participation of calmodulin, G-protein and protein kinases / X. Ortega, R. Polanco, P. Castaneda, L.M. Perez // Biol. Res. 2002. — V. 35. -P. 373−383.
  140. Specific interactions with TBP and TFIIB in vitro suggest that 14−3-3 proteins may participate in the regulation of transcription when part of a DNA binding complex /S. Pan, P.C. Sehnke, R.J. Ferl, W.B. Gurley//Plant Cell. 1999. — V. 11.-P. 1591−1602.
  141. Pastori, G. M. Common components, networks, and pathways of cross-tolerance to stress. The central role of «redox» and abscisic acid-mediated controls / G.M. Pastori, С. H. Foyer//Plant Physiol. 2002. — V. 129, No. 2. -P. 460−468.
  142. Pawson, T. Protein modides and signaling networks / T. Pawson // Nature. -1995. V. 373. -P. 573 -580.
  143. Pawson, T. SH2 domains interaction modules and cellular wiring / T. Pawson, G.D. Gish, P. Nash // Trends Cell Biol. 2001. -V. 11.-P. 504 -511.
  144. Calcium channels activated by hydrogen peroxide mediate abscisic acid signalling in guard cells / Z.-M. Pei, Y. Murata, G. Benning et al. // Nature. 2000. — V. 406. -P. 731−734.
  145. Pick, U. Dunaliella — a model extremophilic algae / U. Pick, I. Israel // Plant Science. 1998. — V. 46. -P. 131−140.
  146. Polle, A. Dissecting the superoxide dismutase-ascorbate peroxidase-glutathione pathway in chloroplasts by metabolic modeling. Computer simulations as a step towards flux analysis. / A. Polle // Plant Physiol. 2001. — V.126.-P. 445−462.
  147. Polya, G.M. Purification and characterization of two wheat-embryo protein phosphatases / G.M. Polya, M. Haritou //Biochem. J. 1988. — V. 251. — P. 357 -363.
  148. Peroxovanadium compounds. A new class of potent phosphotyrosine phosphatase inhibitors which are insulin mimetics / B.I. Posner, R. Faure, J.W. Burgess et al. //J. Biol. Chem. 1994. — V. 269, No. 6. -P. 4596−4604.
  149. Hormonal control of the cell cycle / J. C. del Pozo, M.A. Lopez-Matas, E. Ramirez-Parra, C. Gutierrez//Physiol. Plant. -2005. V. 123.-P. 173−183.
  150. Purvis, A.C. Role of the alternative oxidase in limiting superoxide production by plant mitochondria / A.C. Purvis//Physiol. Plant. 1997.-V. 100.-P. 165−170.
  151. Regulation of leaf mitochondrial pyruvate dehydrogenase complex activity by reversible phosphorylation / D.D. Randall, J.A. Miernyk, N.R. David et al. // Protein phosphorylation in plants. — Oxford Press, 1996. P. 87−103.
  152. Rao, M. V. Ozone: a tool for probing programmed cell death in plants / M. V. Rao, J.R. Koch, K.R. Davis//Plant Mol. Biol. 2000. — V. 44. — P. 345−358.
  153. Direct interaction between p47phox and protein kinase C: evidence for targeting of protein kinase С by p47phox in neutrophils / E. P. Reeves, L.V. Dekker, L.V. Forbes et al. //Biochem. J. 1999. — V. 344. — P. 859−866.
  154. Resit, M.D. Myristylation and palmitylation of Src family members: the fats of the matter/M.D. Resh //Cell. 1994. — V. 76. -P. 411−413.
  155. Association of the protein kinases c-Bcr and Bcr-Abl with proteins of the 14−3-3 family / G.W. Reuther, H. Fu, L.D. Cripe et al. //Science. 1994. — V. 266. — P. 129−133.
  156. Transcriptional down-regulation by abscisic acid of pathogenesis-related J3−1,3-glucanase genes in tobacco cell cultures / E. Rezzonico, N. Flury, F. Meins Jr., R. Beffa //Plant Physiol. 1998. -V. 117.-P. 585−592.
  157. Intracellular messenger function of hydrogen peroxide and its regulation by peroxiredoxins / S. G. Rhee, S. W. Kang, W. Jeong et al. // Curr. Opin. In Cell Biol.-2005. -V. 17.-P. 183−189.
  158. Cellular regulation by hydrogen peroxide /S.G. Rhee, T.-S. Chang, Y.S. Bae et al., //J. Am. Soc. Nephrol. 2003. — V. 14. -P. S211-S215.
  159. Hydrogen peroxide: a key messenger that modulates protein phosphorylation through cysteine oxidation /S.G. Rhee, Y.S. Bae, S.-R. Lee, J. Kwon //Sci. STKE. -2000. V. 53. -P. 1−6.
  160. Rhee, G. S. Redox signaling: hydrogen peroxide as intracellular messenger / G. S. Rhee//Exp. Mol. Med. 1999. — V. 31. -P. 53−59.
  161. Data mining the Arabidopsis genome reveals fifteen 14−3-3 genes. Expression is demonstrated for two out offive novel genes. / M. Rosenquist, M. Alsterfjord, C. Larsson, M. Sommarin // Plant Physiol. -2001. V. 127. -P. 142−149.
  162. Rudrabhatla, P. Developmentally regulated dual-specificity kinase that is induced by abiotic stresses / P. Rudrabhatla, R. Rajasekharan // Plant Physiol. 2002. -V. 130. -P. 380−390.
  163. Rudrabhatla, P. Genome-wide analysis and experimentation of plant serine / threonine / tyrosine-specific protein kinases / P. Rudrabhatla, M.M. Reddy, R. Rajasekharan //Plant Mol. Biol. 2006. -V. 60.- P. 293 -319.
  164. E.S.R. of spin-trapped radicals in aqueous solutions of amino acids reactions of the hydroxyl radical/S. Rustgi, A. Joshi, H. Moss, P. Riesz //Int. J. Radiat. Biol.- 1977. V. 31. — P. 415- 440.
  165. The Arabidopsis NIM1 protein shows homology to the mammalian transcription factor inhibitor IkB / J. Ryals, K. Weymann, K. Lawton et al. // The Plant Cell. — 1997. V. 9. — P. 425−439.
  166. Sagi, M. Superoxide production by plant homologues of the gp91phox NADPH oxidase. Modulation of activity by calcium and by tobacco mosaic virus infection / M. Sagi, R. Fluhr // Plant Physiol. -2001. V. 126. -P. 1281−1290.
  167. Redox regulation of protein tyrosine phosphatase IB involves a sidphenyl-amide intermediate /A. Salmeen, J.N. Andersen, M.P. Myers et al. //Nature. 2003. -V. 423. — P. 769−773.
  168. Savitsky P.A. Redox regidation of Cdc25C / P.A. Savitsky, T. Finkel // J. Biol. Chem. 2002. — V. 277. -P. 20 535−20 540.
  169. NaCl and CuS04 treatments trigger distinct oxidative defense mechanisms in Nicotianaplumbaginifolia L. /A. Savoure, D. Thorin, M. Davey et al. //Plant Cell Environ. 1999. — V. 22. -P. 387−396.
  170. Schlessinger, J. Growth factor signaling by receptor tyrosine kinases / J. Schlessinger, A. Ullrich//Neuron. 1992. — V. 9, No. 3.-P. 383−391.
  171. Schlessinger, J. SH2/SH3 signaling proteins / J. Schlessinger // Curr. Opin. Genet. Dev. 1994. -V. 4, No 1. -P. 25−30.
  172. Phosphoiylation of insulin receptor kinase by phosphocreatine in combination with hydrogen peroxide: the structural basis of redox priming / E. Schmidt, A. Holz- Wagenblatt, V. Hacj, W. Droge // FASEB J. 1999. — V. 13. — P. 14 911 500.
  173. Responses of antioxidative systems to drought stress in pendunculate oak and maritime pine as modulated by elevated CO2 / P. Schwanz, C. Picon, P. Vivin et al. //Plant Physiol. 1996. -V. 110.-P. 393−402.
  174. Sen, S.K. Redox signaling and the emerging therapeutic potential of thiol antioxidants / S.K. Sen // Bio chem. Pharm. 1998. — V. 55. -P. 1747−1758.
  175. Sgherri, C. L. M. Sunflower seedlings subjected to increasing water deficit stress: oxidative stress and defence mechanisms / C. L. M. Sgherri, F. Navari-Izzo // Physiol. Plant. -1995. V. 93. — P. 25−30.
  176. Shelton, M. Glutaredoxin: role in reversible protein S-glutathionilation and regidation of redox signal transduction and protein translocation / M. Shelton, P. Chock, J. Mieyal//Antiox. & Redox Signal. -2005. -V. 7. -P. 348−366.
  177. Sheng, L. Protein phosphatase in plants / L. Sheng // Annu. Rev. Plant Biol. -2003. -V. 54. -P.63−92.
  178. Shimizu, S. Changes in protein interactions of cell cycle-related genes during the dormancy-to-growth transition in pea axillary buds / S. Shimizu, H. Mori // Plant Cell Physiol. 1998. — V. 39. -P. 1073−1079.
  179. Changes in protein tyrosine phosphorylation during mannose and senescence induced cell death in rice / Y.-W. Shin, W.-C. Chou, Y.-M. Lin et al. // Plant Growth Regul. 2004. — V. 42. -P. 271 -282.
  180. Simon, M.I. Diversity of G proteins in signal transduction / M.J. Simon, M.P. Strathmann, N. Gautam//Science. 1991. — V. 252. -P. 802−808.
  181. Smirnoff N. Ascorbic Acid: Metabolism and Functions of a Multi-Facetted Molecule // Curr. Opin. Plant Biol. 2000. — V. 3.-P. 229−235.
  182. Smirnoff, N. Hydroxyl radicals scavenging activity of compatible solutes / N. Smirnoff, Q.J. Cumbes//Phytochemistry. 1989. — V. 28. -P. 1057−1059.
  183. Smirnoff, N. Plant resistance to environmental stress / N. Smirnoff // Current Opinion in Plant Biology. -1998. V. 9. -P. 214−219.
  184. Protein phosphatase inhibitors block root hair development and alter cell shape in Arabidopsis roots/R.D. Smith, J.E. Wilson, J.C. Walker, T.I. Baskin //Planta. -1994. V. 194.-P. 516−524.
  185. Somrner, D. A possible tyrosine phosphorylation of phytochrome / D. Sommer, T.A. Wells- P. S. Song//FEBSLett. 1996. — V. 393. -P. 161−166.
  186. A family of cylin D homologs from plants differentially controlled by growth regulators and containing the conserved retinoblastoma protein interaction motif/ R. Soni, J.P. Carmichael, Z.H. Sliah, J.A. Murray//Plant Cell. 1995. -V.7.-P. 85−103.
  187. Pea PR 10.1 is a ribonuclease and its transgenic expression elevates cytokinin levels / S. Srivastava, R.J.N. Emery, L. V. Kurepin et al. // Plant Growth Reg. -2006. V. 49. -P. 17−25.
  188. Streuli, M. Protein tyrosine phosphatases in signaling / M. Streuli // Curr. Opin. Cell. Biol. 1996. — V. 8, No. 2. -P. 182−188.
  189. Large-scale phosphorylation mapping reveals the extent of tyrosine phosphorylation in Arabidopsis / N. Sugiyama, H. Nakagami, K. Mochida et al. If Mol. Sys. Biology. 2008. — V. 4, No. 193. -P. 1−7.
  190. PTEN modulates cell cycle progression and cell swvival by regulating phosphatidylinositol 3,4,5,-trisphosphate and Akt / protein kinase В signaling pathway / H. Sun, R. Lesche, D. Li et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. -V. 96. -P. 6199 -6204.
  191. Sun, H. The coordinated action of protein tyrosine phosphatases and kinases in cell signaling/H. Sun, N.K. Tonks // Trends Biochem. Sci. 1994. — V. 19. — P. 480 -485.
  192. Superti-Furga G. Regulation of the Src protein tyrosine kinase / G. Superti-Furga//FEBS Lett. 1995. — V. 369, No l.-P. 62−66.
  193. Suzuki, K. Transient activation and tyrosine phosphorylation of a protein kinase in tobacco cells treated with a fungal elicitor / K. Suzuki, H. Shins hi// Plant Cell. -1995. V. 7. -P. 639 -647.'
  194. Ozone and ultraviolet В effects on the defense-related proteins f}-l, 3-glucanase and chitinase in tobacco / M. Tlialmair, G. Bauw, S. Thiel et al. // J. Plant Physiol. 1996. — V. 148. -P. 222−228.
  195. Function of the oxidative burst in hypersensitive disease resistance / R. Tenhaken, A. Levine, L.F. Brisson et al. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1995. — V. 92. — P. 4158−4163.
  196. Thannickal V.J. Reactive oxygen species in cell signaling / V.J. Thannickal, B.L. Fanburg // Am. J. Physiol. Lung. Cell Mol. Physiol. 2000. — V. 279. — P. L10005-L1028.
  197. Identification of major binding proteins and substrates for the SH2-containing protein tyrosine phosphatase SHP-1 in macrophages / J.F. Timms, K. Carlberg, H. Gu et al. //Mol. Cell. Biol. 1998. — V. 18, No. 7. -P. 3838−3850.
  198. Tonics, N.K. From form to function: signaling by protein tyrosine phosphatases / N.K. Tonks, B.G. Neel//Cell. 1996. — V. 87, No. 3. -P. 365−368.
  199. Tonks, N.K. PTP1B: From the sidelines to the front linesI / N.K. Tonks // FEBS Lett.-2003. V. 546. -P. 140−148.
  200. Torruella, M. Evidence of the activity of tyrosine kinase (s) and of the presence of phosphotyrosine proteins in pea plantlets / M. Torruella, L.M. Casano, R.H. Vallejos//J. Biol. Chem. 1986. — V. 261. -P. 6651−6653.
  201. Characterization of dual specificity protein kinase from maize seedlings / J.B. Trojanek, M.M. Klimecka, A. Fraser et al. // Acta Biochim. Polonica. 2004. -V. 51. -P. 635−647.
  202. Phosphorylation of plant proteins and the identification of protein-tyrosine kinase activity in maize seedlings / J. Trojanek, P. Ek, J. Scoble et al. //Eur. J. Biochem. 1996. — V. 235. -P. 338−344.
  203. Ullrich, A. Signal transduction by receptors with tyrosine kinase activity / A. Ullrich, J. Schlessinger//Cell. -1990. V. 61, No. 2. -P. 203−212.
  204. Umbach, A.L. Covalent and noncovalent dimers of the cyanide-resistant alternative oxidase protein in higher plant mitochondria and their relationship to enzyme activity / A.L. Umbach, J.N. Siedow //Plant Physiol. 1993. — V. 103, No. 3. — P. 845−854.
  205. Ushio-Fukai, M. Localizing NADPH oxidase-derived ROS /М. Ushio-Fukai // Sci. STKE. 2006. — V. 349. — re8.
  206. Plant enolase: gene structure, expression, and evolution / D. Van Der Straeten, R.A. Rodrigaes-Pousada, H.M. Goodman, M. Van Montagu // Plant Cell. -1991. V. 3.- P. 719−735.
  207. Van Vactor, D. Genetic analysis of protein tyrosine phosphatases / D. Van Vactor, A.M. O’Reilly, B.G. Neel//Curr. Opin. Genet. Dev. 1998. — V. 8. — P. 112−126.
  208. Venekamp, J.H. Regulation of cytosol acidity in plants under conditions of drought/ J.H. Venekamp//Physiol. Plant. 1989. — V. 76. -P. 112−117.
  209. Vera-Estrella, R. Effect of specific elicitors of Cladosporium fulvum on tomato suspension cells. Evidence for the involvement of active oxygen species / R. Vera-Estrella, E. Blumwald, V.J. Higgins // Plant Physiol. 1992. — V. 99. — P. 12 081 215.
  210. In vivo characterization of a thioredoxin h target protein defines a new peroxiredoxin family / L. Verdoucq, F. Vignols, J.P. Jasquot et al. // J. Biol. Chem. 1999. — V. 274, No. 28. -P. 19 714−19 722.
  211. Vernonx, T. Glutathione biosynthesis in plants / T. Vernottx, R. Sanchez-Fernandez, M. May // Oxidative Stress in Plant, eds. D. Inze, M. V. Montagu, pp. 297−311. London: Naylor and Francis.,
  212. Vranova E. Signal transduction during oxidative stress / Vranovd E., Inze D., Van Breusegem F. //J.Exp.Bot. 2002. V. 53. P. 1227−1236.
  213. Wagner, A.M. A role for active oxygen species as second messengers in the induction of alternative oxidase gene expression in Petunia hybrida cells / A.M. Wagner//FEBSLett. 1995. — V. 368. -P. 339−342.
  214. Walsh, C.T. Protein posttranslational modifications: the chemistry of proteome diversifications / C.T. Walsh, S. Garneau-Tsodikova, G.J. Gatto Jr. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl.-2005. V. 44, No. 45. -P. 7342−7372.
  215. Walton, K.M. Protein tyrosine phosphatases / K.M. Walton, J.E. Dixon // Annu. Rev. Biochem. 1993. — V. 62. -P. 101−120
  216. Drought and air pollution affect nitrofen cycling and free radical scavenging in Pinus halepensis (Mill.) / F.A.M. Wellburn, K.-K. Lau, P.M.K. Milling, A.R. Wellburn //J. Exp. Bot. 1996. — V. 47. -P. 1361−1367.
  217. Catalase is a sink for H202 and is indispensable for stress defense in C3 plants / H. Willekens, S. Chamnongpol, M. Davey et al. //EMBO J. 1997. — V. 16. — P. 4806−4816.
  218. Regulated phosphorylation of 40S ribosomal protein S6 in root tips of maize / A.J. Williams, J. Werner-Fraczek, I.-F. Chang, J. Bailey-Serres //Plant Physiol. -2003. V. 132. — P. 2086−2097.
  219. Wolff, S. P Ferrous ion oxidation in presence of ferric ion indicator xylenol orange for measurement of hydroperoxides / S.P. Wolff // Methods Enzymol. -1994. V. 223. -P. 182−189.
  220. Wu, K. The Arabidopsis 14−3-3 multigene family / K. Wu, M.F. Rooney, R.J. Ferl //Plant Physiol. 1997. — V. 114. -P. 1421 -1431.
  221. Isolation and characterization of GmSTYl, a novel gene encoding a dual-specificity protein kinase in soybean (Glycine max L.) / Z.-S. Xu, Y.-Z. Ma, X.-G. Cheng et al. //J. Integr. Plant Biol. 2006. — V. 48. — P. 857−866.
  222. Molecular characterization of a tyros ine-specific protein phosphatase encoded by a stress-responsive gene in Arabidopsis /Q. Xu, H.H. Fu, R. Gupta, S. Luan // Plant Cell. 1998. -V. 10.-P. 849−857.
  223. The structural basis for 14−3-3: Phosphopeptide binding specificity / M.B. Yaffe, K. Rittinger, S. Volinia et al. // Cell. 1997. -V. 91.- P. 961−971.
  224. Yang, T. Hydrogen peroxide homeostasis: activation of plant catalase by calcium/calmodulin / T. Yang, B.W. Poovaiah // PNAS. 2002. V. 99. P. 40 974 102.
  225. An Arabidopsis cell cycle-dependent kinase-related gene, CDC2b, plays a role in regulating seedling growth in darkness / T. Yoshizumi, N. Nagata, H. Shimada, M. Matsui//Plant Cell. 1999. -V. 11.-P. 1883 -1896.
  226. Zhang, К. Cytokinin controls the cell cycle at mitosis by stimulating the tyrosine dephosphorylation and activation of p34cdc2-like HI histone kinase / K. Zhang, D.S. Letham, P.C. John//Planta. 1996. — V. 200. -P. 2−12.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?