Кинетико-термодинамические закономерности стабилизации растворимой и иммобилизованной глюкоамилазы
Диссертация
Причины уменьшения термостабильности иммобилизованной глюкоамилазы относительно нативного фермента при многоточечном связывании с носителем остаются пока неизвестными. Возможно, в случае глюкоамилазы, основной причиной термоинактивации является не только разворачивание белковой глобулы, на предотвращение которого и направлен в первую очередь метод многоточечного связывания фермента с носителем… Читать ещё >
Содержание
- ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР
- I. Общие сведения о глюкоамилазе
- 1. 1. Строение и физико-химические свойства глюкоамилаз
- 1. 2. Субстратная специфичность глюкоамилаз
- 1. 3. Структура активных центров глюкоамилаз
- 1. 4. Механизм действия глюкоамилаз
- 2. Стабилизация глюкоамилаз
- 2. 1. Факторы, влияющие на термостабильность растворимой г люко амилазы
- 2. 2. Иммобилизация глюкоамилазы и ее влияние на термостабильность фермента
- 2. 3. Влияние субстратов и продуктов ферментативной реакции на термостабильность иммобилизованной глюкоамилазы
- Выводы из литературного обзора и постановка основных задач работы
- ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
- I. Материалы
- 2. Методы
- РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
- I. Термостабилизация глюкоамилазы
- 1. 1. Влияние субстрата и продукта ферментативной реакции на скорость термоинактивации фермента. Кинетический анализ
- 1. 2. Иммобилизация глюкоамилазы. Влияние субстрата на термостабильность растворимой и иммобилизованной глюкоамилазы
- 1. 3. Влияние глюкозы на термостабильность глюкоамилазы
- 1. 4. Температурные зависимости термоинактивации растворимой и иммобилизованной глюкоамилазы
- 1. 5. Влияние химической модификации на активность и термостабильность растворимой и иммобилизованной глюкоамилазы
- 1. 6. Инактивация глюкоамилазы в ходе реакции
- 1. 7. 0. возможном пределе термостабильности иммобилизованной глюкоамилазы
Список литературы
- Номенклатура ферментов, Под.ред. Браунштейна А. Е., М.5 1979.
- Каган С.Ф., Фролова Н. Ф., 0решенко Л.Н., Некоторые свойства кристалического препарата глюкоамилазы II. Тез.докл. II Всесоюзного совещания по ферментам микроорганизмов., Минск, 1978, часть I, c. I92.
- Yoshmo Е., Hayashida S. Enzymatic modification of glucoa-mylase of Aspergillus awamori var. kawachi. J.Ferment.Теchn., 1978, v. 56, p. 289 — 295.
- Razzague A., Ueda S. Glucoamylase of Aspergillus oryzae. -J. Ferment. Теchn., 1978, v. 56, p. 296 302.
- Miah M.N.N., Ueda S. Multiplicity of glucoamylase of Aspergillus oryzae. Part 2. Enzymatic and physicochemical properties of three forms of glucoamylase. Starke, 1977, v. 29, p. 235 239.
- Jansz E.R., Pieris N., Jeya Raj E.E., De Silva N. Cultivation, isolation, purification and some properties of the enzyme glucoamylase from Aspergillus niger. J.Nat.Caun.Sri lanca, 1977, v. 5, p. 59 — 74.
- Hayashida S., Nomura Т., Yoshirio E., Hongo M. The formation and properties of subtilisin modified glucoamylase. Agr. Biol. Chem., 1976, v. 40, p. 141 — 146.
- Lineback D.R., Baumann W.E. Properties of glucoamylase from Aspergillus phoenicus. Garboh. Res., 1970, v. 14, p. 341 — 353.
- Lineback D.R., Rusell I.E., Rasmussen J. Two forms of the glucoamylase of Aspergillus niger. Arch. Biochem. Biophys., 1969, v. 134, p. 539 — 553.
- Ohga M., Shimiru K., Morita Y. Studies on amylases of Aspergillus oryzae cultured on rice.II.Some properties of glu- из coamylases. Agr. Biol. Chem., 1966, v. 30, p. 967 — 972.
- Watanabe K., Pukimbara T. Studies on saccharogenic amylase produced by Aspergillus awamori. VI. Purification and general properties of less acid stable saccharogenic amylase. -J. Perm. Technol., 1966, v. 44, p. 392 399.
- Pukumoto J. The properties and commercial application of gluc-amylase. Sci. and Ind., 1962, v. 36, p. 483 — 491.
- Takahashi Y., Irie M. Purification and some propeties of three forms of glucoamylase from Rhisopus species. J. Biol. Chem., 1978, v. 84, p. 1183 — 1194.
- Грачева И.М., Лищук Т. А. Дырсин Ю.А., Пинчукова Е. Е. Очистка и свойства глюкоамилазы из Endomycopsis sp. 20−9- Биохимия, 1977, т.42, с.1602−1609.
- Kato К., Kuswanto К., Banno I., Harada Т. Identification of Endomycopsis fibuligera isolated from Ragi in Indonesia and properties of its cristalline glucoamylase. J.Perm. Technol., 1976, v. 54, p. 831 — 837.
- Sukhumavashi I., Kato K., Harade T. Glucoamylase of a strain of Endomycopsis fibuligera isolated from mould brain of Thailand. J.Perm. Technol., 1975, v. 53, p. 559 — 565.
- Rutloff H., Priese R., Kupke G., Taefel A. Das Unterteilung die Glucoamylase Isozymen aus Endomycopsis bispora. Z. Allg. Microbiol., 1977, v. 9, p. 39 — 47.
- Hattori Y., Takeuchi J. Studies on amylolytic enzymes produced by Endomyces sp. Part II. Purification and general properties of amyloglucosidase. Agr. Biol. Chem., 1961, v. 25, p. 895 — 901.
- Pukui Т., Uikuni Z. Preparation and properties of cristalline glucoamylase from Endomyces sp. IPO 0111. Agr. Biol. Chem., 1969, v. 33, p. 884 — 891.- 114
- Taylor P.M., Napier E.I., Fleming I.D. Some properties of a glucoamylase produced by the thermophilic fungus Humicola lanuginosa. Carbohydr. Res., 1978, v. 61, p. 301 — 308.
- Subrahmanyan A., Mangallam S., Gopalkrishnan R.S. Amylo-glucosidase production by Torula termophilia. Indian J. Exp. Biol., 1977, v. 15, p. 495 — 496.
- Yamasaki Y., Susuki Y., Ozawa J. Purification and properties of two forms of glucoamylase from Penicillium oxalycium-Agr, Biol. Chem., 1977, v. 41, p. 755 762.
- Iizuki H., Mineki S. Studies on the Genus Monascus. I. Purification and properties of two forms of glucoamylase from Monascus Kaoliang lov. sp. F-1. J.Gen.Appl. Microbiol., 1977, v. 23, p. 217 — 230.
- Krzechowska M., Urbanek H. Isolation and some properties of glucoamylase from Cophalosporus charticola Lindau. Appl. Microbiol., 1975, v. 30, p. 163 — 166.
- Okada G. Glucoamylase from Trichoderma viride. J.Jap. Soc. Starch Sci., 1977, v. 24, p. 120.- 126.
- King H.J. The glucoamylase from Coniophora cerebrella. -Biochem. J., 1967, v. 105, p. 577 583.
- Chiba S., Inomota S., Matsui H., Shimomura T. Purification and properties of an o←glucosidase (glucoamylase) in sugar beet seads. Agr. Biol. Chem., 1978, v. 42, p. 241 — 245.
- Yamasaki Y., Suzuki Y. Purification and properties of ¦glucoamylasetand
- Agr. Biol. Chem., 1978 v. 45, p. 971 980.
- Грачева И.М., Гернет M.B. Глюкоамилаза микроорганизмов. -Успехи микробиологии, М., 1979, № 14, с. 81−105.
- Finch P., Leonard P.A. Comparative studies on glucoamyla- 115 ses isolated from a strain of Aspergillus. Starke, 1978, v. 30, p. 341 — 345.
- Дурмишидзе C.B., Квеситадзе Т. И., Коконашвили Т. Н. Глюкоами-лаза Aspergillus awaraori . Докл. АН СССР, 1974, т.217,с.470−71
- Morita Y., Ohga М., Shimizu К. Studies on amylases of Aspergillus oryzae cultured on rice. Part III. Chemical composition: — of glucoamylase. Mem. Res. Inst. Pood Sei., Kyoto Univ., 1968, v. 29, p. 18 — 23.
- Okada S., Further properties of Trichoderma viride glucoamylase. J. Jap. Soc. Starch Sei., 1976, v. 23, p. 143 -146.
- Pazur J.H., Knull H.R., Cepure A. Glucoenzymes: structure and properties of the two forms of glucoamylase from Aspergillus niger. Carbohydr. Res., 1971, v. 20, p. 83 — 96.
- Lineback D.R., Aira L.A., Horner R.L. Structural characterisation of the two forms of glucoamylase from Aspergillus niger. Cereal Chein., 1972, v. 49, p. 283 — 298.
- Smiley K.L., Hensley D.E., Smiley M. J., Gasford Ivl.J. Kinetic patterns of glucoamylase isozymes isolated from Aspergillus species. Arch. Biochem. Biophys., 1971- v. 144- p. 694 — 699.
- Yamasaki Y., Suzuki I., Ozawa J. Properties of two forms of glucoamylase from Penicillium oxalyciuru Agr. Biol. Cherri, 1977, v. 419 p. 1443 — 1449.
- Pazur J. PL, luiull H.Pl. — Simpson D.L. Glycoenzymes: a note on tlie role for the carbohydrate moieties. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1970, v. 40, p. 110 — 116.
- Vatanabe K., Fukimura T. The amino acid sequence and the peptide-carbohydrate linkage of GP-1a and GP-1b glycopepti-des from Rhisopus saccharogenicus amylase. Agr. Biol. Chem., 1974, v. 38, p. 1643 — 1647.
- Vatanabe K., Fukimbara T. The structure of the carbohydrate moiety of a glycopeptide GP-1a from Rhisopus saccharoge-nic amylase. Agr. Biol. Chem., 1974, v. 38, p. 1973 -1980.
- Matsumura Y., lakanishi Т., .Izuka M., Yamamoto T. Hydrolysis of proteins by succesive incubation with proteinase and aminopeptidase. Agr. Biol. Chem., 1975, v. 39, p. 379 — 386.
- Iizuka H., Mineki S. Studies on the Genus monascus II. Substrate specificity of two glucoamylases obtained from Monascus kaoliang P-1. J. Appl. Gen. Microbiol., 1978, v. 24, p. 185 — 192.
- Рыжакова B.T., Фениксова P.В. Получение высокоочищенной глюкоамилазы Aspergillus awamori . Биохимия, 1972, т. 37, c. IOI 1019 — 1022.
- Розенфельд Е.JI., Попова И. А. Глюкоамилаза (|"-амилазы) животных и микроорганизмов. Успехи биол. химии, М., Наука, 1965, т.7, с. 210 — 224.
- Грачева И.М., Гернет В. М. Пути синтеза и регуляция образования глюкоамилазы. Выделение и очистка. Итоги науки и техники, Серия «Микробиология», М., 1978, т.9,
- Mangellam S., Subrahmanyam A., Gopalkhrishnan К.S. Amylo-glucosidase production by Torula thermophila. Curr.Sci., 1977, v. 46, p. 16.
- Pazur J.H., Ando T. The action of an amyloglucosidase of Aspergillus niger on starch and maltooligosaccharides. J. Biol. Chem., 1959, v. 234, p. 1966 — 1970.
- Flyn A., Johnson D.B. Immobilized glucoamylase: studies on hornblende and enzacryl-T10. Int. J. Biochem., 1977, v. 8, p. 501 — 503.
- Хорлин A.Я. Активные центры карбогидраз.~В кн. Сруктураи функции активных центров ферментов. Под ред. Торчинского Ю. М. М., Наука, 1974, с. 39 69.
- Okada G., Genghof S.D., Hehre J.E. Reversion and trans-glycosylation by amylases. J. Jap. Soc. Starch Sei., 1978, v. 25, p. 113 — 123.
- Okada G. Reversion machanism catalyzed by glucoamylase of Trichoderma viridae. J. Jap. Soc. Starch Sei., 1976, v. 23, p. H7 — 151.
- Ebertova H. Amylolytic enzymes of Endomycopsis capsularis. II. A study of the properties of isolated «^-amylase, amyloglucosidase and maltase-transglucosidase. Folia microbiol., 1966, v. 11, p. 422 — 438.
- Hehre E.J., Okada G., Genghof D.S. Configurational Specificity: unappretiated key to understanding enzymic reversion and de novo glycosidic bond synthesis. I. Reversal of hydroanomeric form. Arch. Biochem. Biophys., 1969, v. 135, p. 75 — 89.
- Pazur E.J., Ando T. The hydrolysis of glucosyl oligosacand glucoamylases with donors of correct- 118 charides with o←D-(1 -4) and c*-D-(1−6) bonds by fungal amylo-glycosidase. J. Biochem., 1960, v. 235, p. 297 — 302.
- Kawamura S., Vatanabe Т., Matsuda K. Hydrolysis of gluco-bioses by glucoamylase from Endomyces sp. Tohoku J. Agr. Res., 1969, v. 20, p. 143 — 149.
- Pazur J.H., Kleppe K. The hydrolysis of
- Бендецкий K.M., Яровенко В.JI., Корчагина Г. Т., Сенаторова Т. П. Даханова Т.С. Амилолитические ферменты из Asp. batatae.- Биохимия, 1974, т. 39, с. 968−974.
- Рыжакова В.Т. Гидролиз субстратов глюкоамилазы Aspergillus awamori . Докл. АН СССР, 1972, т. 204, с. 737 — 739.
- Hiromi К., Kawai М., Ono S. Kinetic studies on glucoamylase. IV. Hydrolysis of isoamylose. J. Biochem., 1966, v.59, p. 476 480.
- Ueda S., Kano S. Multiple forms of glucoamylase of Rhisopus sp. Starke, 1975, v. 27, p. 123 — 128.
- Kobayashi M., Matsuda K. Action of the glucoamylase on dextranes as an exo-dextranase. Agr. Biol. Chem., 1978, v. 42, p. 181 — 183.
- Gadorf H.J., Atthasampuna P., Dan P., Hensley D., Smiley Ii.- 119
- Patterns of action of glucoamylases izozymes from Aspergillus sp. on glycogen. Carboh. Res., 1975, v. 42, p. 147 -156. '
- Weill G.E., Bratt M. The use of 6-o-methylamylose as a substrate for amylases. Carbohydr. Res., 1967, v. 4, p. 230 — 238.
- Бендецкий K.M., Яровенко В.JI., Лукьянова Л. Н. Механизм гидролиза олигоглюкозидов препаратами глюкоамилазы из Asp.awamori.- Биохимия, 1970, т. 35, с. 1099 1X04.
- Hiromi К., Hamanzu Z., Takahashi К., Ono S. Kinetic studies on gluc-amylase. II. Competition between two types of substrates havingo< -1,4 ande*-1,6 glucosidic linkage. J. Biochem., 1966, v. 59, p. 411 — 418.
- Hiromi K., Takahashi K., Hamanzu Z., Ono S. Kinetic studies of glucoamylase. III. The influence of pH on the rates of hydrolysis of maltose and panose. J. Biochem., 1966, v. 59, p. 479 — 485.
- Gray C. J., Jolley M.E. The role of carboxylic acid groups in the action of glucoamylase. FEBBS Lett., 1973, v. 29, p. 197 -200.
- Hiromi K., ITitta Y., Humata Ch., Ono S. Subsite affinities of glucoamylase: examination of the validity of the subsite- 120 theory. Biochim. Biophys. Acta., 1973s v. 302, p. 362 -375.
- Kanaya K., Chiba S., Shimomura T. Location of the modified subsites of buckvheat oC-glucosidase. Agr. Biol. Chem., 1979, v. 43, p. 781 — 786.
- Hiromi K. Interpretation of dependency of rate parameters on the degree of polymerisation of substrate in enzyme catalyzed reactions. Evaluation of subsite affinities of exo-en-zyme. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1970, v. 40, p. 1−6.
- Ohnishi M., Kegao H., Hiromi K. Studies on the subsite structure of amylases. I. Interaction of glucoamylase with substrate and analogues, studied by difference-spectrophoto-metry. J. Biochem., 1975, v. 77, p. 695 — 703.
- Ohnishi M., Yamashita T., Hiromi K. Studies on the subsite of amylase. III. Inhibition by gluconolactone on the hydrolysis of maltodextrine catalized by glucoamylase. J.Biochem., 1976, v. 79, p. 1007 — 1012.
- Jolley M.R., Gray C.J. Tryptophanyl and carboxylic acid residues in the active centre of glucoamylase I from Aspergillus niger. Carbohydr. Res., 1976, v. 49, p. 361 — 370.
- Adachi S., Hakanichi K., Matsuno T. Effect of dextrane and dextrane sulfate on the glucoamylase-catalized reaction. Agr. Biol. Chem., 1977, v. 41, p. 1673 — 1678.
- Ohnishi M., Hiromi K. Studies on subsite structure of amylase. IV. Tryptophan residues of glucoamylase from Rhiso-pus niveus studied by chemical modification with N-bromosuc-cinimide. J. Biochem., 1976, v. 79, p. 11 — 16.
- Barker S.U., Gray C.J., Jolley M.F. Photooxidation of glu-amylase I from Aspergillus niger. Biochem. Biophys. Res. Commun., 1971, v. 45, p. 654 — 661.
- Hamanzu Z., Hirorai K., Ono S. Quantitative determination of anomeric forms of sugar produced by amylase. J. Bio-chem., 1965, v. 57, p. 39−41.
- Ono S., Hiromi K., Hamanzu Z. Quantitative determination of anomeric forms of sugar produced by amylases. I. Glucoamy-lase. Plienyl-oc-maltoside or maltose systeme. J. Biochem., 1965, v. 57, p. 34 — 38.
- Reese E.T., Maguiri A.H., Parish F.W. Glucosidases and exoglucanases. Canad. J. Biochem., 1968, v. 46, p. 25 — 34.
- Ohnishi M., Yamashita Т., Hiromi K. Static and kinetic studies by fluorometry on the interaction between gluconolac-tone and glucoamylase from Rhisopus niveus. J. Biochem., 1977, v. 8.1, p. 99 — Ю5.
- Flytwood J., Weigel H. Substrate cleavage point with glucoamylase. Nature (Engl.), 1962, v. 186, p. 984.
- Hiromi K., Ono S. Kinetics of the course of degradation of linear polymer substrate catalyzed by an exo-enzyme. J. Biochem., 1967, v. 61, p. 654 — 656.
- Бендецкий K.M., Яровенко В.A., Лукьянова JI.H. Гидролиз глюко-зидо.в препаратами глюкоамилазы из Asp. awamori. Механизм гидролиза полиглюкозидов. Биохимия, 1971, т.36,с. 525 — 531.
- Бендецкий К.М. Действие экзогидролазы на линейный гомопо-лимер.Математический эксперимент. Молек. Биол., 1969, т. 3, с. 322 — 327.
- Hiromi К., Ohnishi М., Yamashida Т. Transient kinetics of glucoamylase catalyzed hydrolysis of maltodextrine studiesby the fluorescence stopped-flow method. J. Biochem., 1974, v. 76, p. 1365 — 1367.
- Ohnishi M., Hiromi K. Kinetic studies on the interaction of Rhisopus glucoamylase with maltodextrine and maltotriose, utilising the absorbance change near 300 nm. Carboh. Res., 1978, v. 61, p. 335 — 344.
- Dill K., Allerhand A. Studies of the carbohydrate residues of glycoproteins by natural abundance Carbon 13 nuclear magnetic resonance spectroscopy. Glucoamylase from Aspergillus niger. J. Biol. Chem., 1979, v. 254, p. 4524 — 4531.
- Carvalio L.B. Action of amyloglucosidase on oxidised amy-lose. Carboh. Res., 1979, v. 75, p. 257 — 263.
- Abe J., Takeda Y., Hizukuri S. Action of glucoamylase from Aspergillus niger on phosphorylated substrate. Biochim. Bio-phys. Acta, 1982, v. 701, p. 26 — 33.
- Hayashida S., Kumisaka S., Nakao M., Evidence for raw starch affinity site in Aspergillus awamori glucoamylase I. — Agr. Biol. Chem., 1982, v. 46, p. 83 — 89.
- PIor P.Q., Hayashida S. Production and characteristics of raw starch-digesting glucoamylase 0 from protease-negati-ve, glycosidase-negative Aspergillus awamori var. kawachi mutant. Appl. Environm. Microbiol., 1983, v. 3, p. 905 -912.
- Hollo J., Laszlo E., Hoschke A., Hawary P., Banky B. Recent data on the active centre of amylolytic enzymes. -Starke, 1982, v. 34, p. 304 308.- 123
- Савельев А.Н., Фирсов JI.M. Карбоксильные группы в активном центре глюкоамилазы из Aspergillus awamori . Биохимия, 1982, т. 47, с. 1618 — 1620.
- Tanaka A., Yamashita Т., Olinishi М., Hiromi К. Steady-state and transient kinetic studies on the binding of raalto-oligosaccharides to glucoamylase. J. Biochem., 1983, v. 93, p. 1037 — Ю43.
- Johnson D.B. The stability of immobilized enzymes. -Biochem. Soc. Transac., 1979, v. 7, p. 7 10.
- Schmid R.D. Stabilized soluble enzymes. In: Advances in Biochemical Engineering 12. Ed. Ghose K.T., Fiechter A., Blakebrough Ж., Springer-Verlag, Berlin, New York, 1972, p. 41 — 118.
- Иммобилизованные ферменты. Под ред. И. В. Березина, В. К. Антонова, К. Мартинека, М., Изд. МГУ, 1967, т. 2, с. 7 8.109. Там же, т. 2, с. 121 137.110. Там же, т. 2, с. 282 283.111. Там же, т. I, с. 126−140.
- Мартинек К. Стабилизация ферментов один из ключевыхфакторов при внедрении биокатализа в практику. В кн. Успехибиологического катализа. Под ред. И. В. Березина, К. Мартинека М.: Изд. МГУ, 1979, с. 105 157.
- Caldwell K.D., Axen R., Bergwall M., Porath J. Demobilisation of enzymes based on hydrophobic interaction. II. Prepa-artion and properties of an amyloglucosidase adsorbate. -Biotechnol. Bioeng., 1976, v. 18, p. 1580 1604.
- Solomon B., Levin Y. Adsorption of amyloglucosidase on inorganic carrier. Biotechnol. Bioeng., 1975, v. 17, p. 1323 — 1333.
- Bachler M.J., Strandberg G.W., Smilley K.L. Starch conversion by immobilised glucoamylase. Biotechnol. Bioeng., 1970, v. 12, p. 85 — 92.
- Smiley K.L. Continuous conversion of starch to glucose with immobilized glucoamylase. Biotechnol. Bioeng., 1971, v. 13, p. 309 — 317.
- Solomon B., Levin Y. Studies on adsorption of amyloglucosidase on ion-exchange resins. Biotechnol. Bioeng., 1974, v. 16, p. 1161 — 1177.
- Belial M., Bondrant J., Chefel C. Reacteur enzymatique turbulaire a glucoamylase adsorbec suijime resine anionique application a l’hydrolyze de maltodextrines. Ann. tech-nol. Agr., 1978, v. 27, p. 469 — 498.
- Kawashima K., Umeda K. Studies on the preparation of immobilized enzymes by radiopolimerisation. Part VII. Preparation of bead shaped glucoamylase and its characteristics. -J. Pood Sci. Technol., 1976, v. 23, p. 316 321.
- Moeda H., Suzuki H., Yamauchi A., Sakimae A. Preparations of immobilized enzymes by K-vinylpirrolidone and the general properties of the glucoamylase gel. Biotechnol. Bio- 125 eng., 1974, v. 16, p. 1517 1528.
- Rao 7.B., Sastri U.7.S., Rao P.V.S. Thermal stabilization of glucose oxidase and glucoamylase by physical entrapment.- Biochem. J., 1981, v. 193, p. 389 394. .
- Kucera Y. Continuous hydrolysis of soluble starch by immobilized amyloglucosidase. Collect. Czech. Chem. Commun., 1976, y. 41, p. 2979 — 2986.
- O’Ueil S.P., Dunnil P., Lilly 2T.D. A comparative study of immobilized amyloglucosidase in a packed bed reactor anda continuous feed stirred tank reactor. Biotechnol. Bioeng., 1971, v. 13, p. 337 — 352.
- Kucera Y., Hanus J. Preparation of carboxymethylcellulo-se-gelsjknd their use for immobilisation of amyloglucosidase.- Coll. Czech. Chem. Commun., 1975, v. 40, p. 2536 2543.
- Solomon B., Levin Y. Studies on the binding of amyloglucosidase to inert proteins. Biotechnol. Bioeng., 1974, v. 16, p. 1393 — 1397.
- Walton H.M., Eastman J.E. Insolubilized amylases. Biotechnol. Bioeng., 1973, v. 15, p. 951 — 962.
- Svec P., Kalai J., Menyailova I.I., ITakchapetyan L.A. Immobilisation of amyloglucosidase on po^y (glycilmetacrylate) Co (ethylene dimetacrylate) carrier and its derivatives. -Biotechnol. Bioeng., 1978, v. 20, p. 1319 1328.
- Иванова Л.А., Ельгиц С. В. Свойства препаратов иммобилизо ванных глюкоамилаз. Укр.Биохим. Журнал, 1982, т. 54, с. 331 334.
- Нахапетян Л.А., Меняйлова И. И., Жданов С. П., Коромальди Е. В. Свойства глюкоамилазы, иммобилизованной на неорганических носителях. Ферм, и спирт, промышленность, 1976, т. 5, с. 35 -38.
- Березин И.В., Рабинович М. Л., Синицын А. П. Исследование возможностей кинетического спектрофотометрического метода определения глюкозы. — Биохимия, 1977, т. 42, с. 1631 — 1636.
- Степаненко Б.Н. Химия и биохимия углеводов (Полисахариды). М.: Изд. Высшая школа, 1978, с. 17 — 20.
- Березин И.В., КЛёсов А. А. Практический курс химической кинетики, М.: Изд. МГУ, 1976, с. 168 — 171.