Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Температурная зависимость активности катепсина Д из мозга суслика (Citellus pigmeus Pallas) в динамике зимней спячки

Диссертация: Температурная зависимость активности катепсина Д из мозга суслика (Citellus pigmeus Pallas) в динамике зимней спячки
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Подготовка к гибернационному циклу начинается до наступления холодов и регулируется сезонными изменениями нейроэндокринной системы. Пре-гибернационный период характеризуется усиленным синтезом и депонированием жиров, гликогена, изменениями клеточных мембран, сопровождающимися повышением коэффициента ненасыщенности мембранных липидов в органах, которые достаточно активно функционируют при зимней… Читать ещё >

Содержание

  • ГЛАВА. L ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Физиологические и биохимические изменения при зимней спячке
    • 1. 2. Роль катепсина Д во внутриклеточном распаде белков
  • ГЛАВА II. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
    • 2. 1. Обоснование выбора объекта исследования и постановка эксперимента
    • 2. 2. Биохимические методы исследования
      • 2. 2. 1. Приготовление гомогенатов тканей мозга и печени и выделение фракций
      • 2. 2. 2. Определение активности катепсина Д
      • 2. 2. 3. Исследование температурной зависимости активности катепсина Д
  • ГЛАВА III. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Температурная зависимость активности катепсина Д из мозга суслика и крысы
    • 3. 2. Автолитическая и протеолитическая активность внутриклеточных протеиназ головного мозга и печени суслика
    • 3. 3. Динамика изменения активности катепсина Д в отделах головного мозга суслика на разных этапах зимней спячки
    • 3. 4. Температурная зависимость неседиментируемой и седиментируемой активности катепсина Д из мозга суслика в динамике зимней спячки

Температурная зависимость активности катепсина Д из мозга суслика (Citellus pigmeus Pallas) в динамике зимней спячки (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Актуальность проблемы. Зимняя спячка млекопитающих уникальное биологическое явление, при котором естественным путем резко снижаются метаболизм и функции организма (Пантелеев, 1983).

В динамике зимней спячки механизмы терморегуляции сохраняются, но они поддерживают температуру тела на более низком уровне. При этом биохимические процессы, работа органов и систем организма гибернантов перестраиваются так, что даже при очень низкой температуре тела поддерживается определенный гомеостаз (Карманова, 1995).

При спячке, несмотря на низкую температуру тела, в головном мозгу происходят весьма сложные специфические биохимические процессы, и протекание этих процессов обеспечивается функционированием мембранных структур и ферментативного аппарата клетки, в котором белки мозга играют существенную роль. Нервная ткань зимоспящих обладает высокой толерантностью к низким температурам (Демин и др., 1988; Шугалей, 1992). Существенную роль в приспособлении клеток гетеротермных животных к функционированию в различных температурных условиях может играть процесс синтеза новых, или модификация структуры и функции имеющихся в клетке белков (Велик, 1962; Жегунов и др., 1991). Зимняя спячка мелких грызунов — прерывистый процесс, сопровождающийся периодическими пробуждениями с разогревом тела до 37°а.

Знание нейрохимических изменений в течение зимней спячки прокладывает мост к практическому использованию этого уникального состояния организма — гипобиоза. Полученные данные могут быть положены в основу разработки методов создания управляемой, при помощи естественных механизмов, гипотермии, что чрезвычайно важно для клиники, когда требуется поддержать организм более или менее длительное время в состоянии значительно сниженных физиологических функций (Демин и др., 1988; Карманова, 1995).

Возможность длительного обратимого изменения физиологического статуса организма и проблема управляемого гипобиоза имеют глубокий теоретический и практический интерес. В природных условиях эти задачи естественным путем решаются у гибернирующих животных, в тканях и плазме которых содержатся низкомолекулярные биологически активные вещества, способствующие как снижению активности различных систем организма при погружении животного в спячку, так и быстрой активации их до исходного уровня при пробуждении (Ашмарин и др., 1999).

Особенности регуляции метаболизма у зимоспящих связаны с повышением регуляторной нагрузки продуктов деградации белков — пептидов, производных аминокислот и мочевины. Мишенью для регуляторных воздействий служат клеточные и субклеточные мембраны, которые обладают уникальной способностью сохранять свою целостность при резком изменении температуры тела (Шортанова и др., 1986; Демин и др., 1988).

Активность лизосомальных ферментов может служить чувствительным тестом уровня метаболизма организма.

Из лизосомальных ферментов нервных структур особый интерес представляет протеолитические ферменты, с функционированием которых связаны как образование, так и инактивация многих биологически активных пептидов.

Нарушение сложной системы внутриклеточного протеолиза является причиной многих заболеваний и патологий (Wichner, 1999).

Одной из основных лизосомальных протеиназ мозга является кислая про-теиназа (катепсин Д, КФ 3.4.23.5), отличающаяся широким спектром действия и играющая важную роль в метаболизме различных белков и пептидов, в том числе кортикотропина, p-липотропина, |3-эндорфина, соматостатина, люлибе-рина, ангиотензиногена, вещества Р и других пептидов.

Накапливаются данные о внелизосомных, специфических функциях ка-тепсина Д. В мозге катепсин Д в основном локализован в нейронах. Естественно предположить важную роль катепсина Д в выполнении информационной функции.

Высказывается гипотеза, что катепсин Д может участвовать в ремоделин-ге синаптических контактов уже после завершения синаптогенеза (Suopanki et al., 2000).

В динамике зимней спячки в мозге суслика периоды покоя сменяются интенсивным биосинтезом макромолекул, который должен сопровождаться соответствующим распадом.

В связи с изложенным выше, представляется весьма актуальным исследовать изменения активности катепсина Д в мозге суслика в ходе зимней спячки. Эти изменения должны отражать процессы регуляции биохимических процессов в мозге при переходе от гипобиоза к интенсивной физиологической и биосинтетической активности.

Цель и задачи исследования

Целью настоящего исследования явилось изучение температурной зависимости активности катепсина Д из мозга суслика в период бодрствования и в динамике зимней спячки.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать температурную зависимость активности катепсина Д в гомогенатах мозга суслика в период летнего бодрствования.

2. Определить температурную зависимость автолитической и протеоли-тической активности гомогенатов тканей мозга и печени сусликов: осенью, перед вхождением в спячку и весной, в период пробуждения.

3. Изучить температурную зависимость активности катепсина Д в различных отделах мозга (больших полушариях, среднем мозге и мозжечке) суслика на этапах гибернационного периода: подготовки к спячке, пробуждения после баута спячки, выхода из длительной спячки.

4. Выяснить влияние зимней спячки у сусликов на седиментируемую и неседиментируемую активность катепсина Д мозга.

Основные положения, выносимые на защиту:

1. Температурная зависимость активности катепсина Д из мозга суслика и из мозга крысы отличается только в режиме инкубации 30 и 37 °C.

2. У сусликов, перенесших зимнюю спячку, как в мозге, так и в печени происходит значительное повышение автолиза. Однако протеолитическая активность катепсина Д возрастает лишь в мозгу у пробудившихся от зимней спячки сусликов.

3. Температурная зависимость активности катепсина Д, выраженная в координатах Аррениуса, в больших полушариях мозга суслика при подготовке к спячке в условиях инкубации 20 °C имеет излом, а при пробуждении от зимней спячки — плато, при температурах инкубации 10−30°С.

Значительные изменения в больших полушариях и мозжечке мозга суслика наблюдаются при пробуждении после баута спячки, в то время как в среднем мозге таких изменений на этапах зимней спячки не обнаруживаются.

4. Выявлена отрицательная температурная зависимость активности катепсина Д в неседиментируемой фракции мозга при 5 °C инкубации при пробуждении после баута спячки и при полном пробуждении от зимней спячки.

5. Установлена связь между сезоном года и температурной зависимостью активности катепсина Д из мозга суслика: весной, при пробуждении от зимней спячки активность фермента выше, чем осенью при всех исследованных температурах инкубации (5, 10, 20, 30 и 37°С).

На температурную зависимость активности катепсина Д из печени суслика сезон года не влияет.

Научная новизна. В данной работе впервые исследована температурная зависимость пептидгидролазной активности в мозге сусликов на разных этапах погружения в зимнюю спячку, при глубокой зимней спячке и выходе из нее.

Измерена температурная зависимость катепсина Д из мозга крысы и суслика в норме.

Установлена связь между сезоном года и температурной зависимостью s активности катепсина Д мозга зимоспящего животного, как для экзогенного, так и для эндогенного субстрата.

Выявлен факт изменения активности катепсина Д в больших полушариях мозга и мозжечке и изменения в распределении солюбилизированной и несо-любилизированной форм данного фермента в динамике зимней спячки.

Теоретическая и практическая значимость. Полученные результаты представляют интерес для понимания механизмов регуляции зимней спячки, расширяют наши представления о роли катепсина Д во внутриклеточном обмене белков и контроле за состоянием белков в динамике зимней спячки. Выявленные температурные зависимости активности катепсина Д в разные периоды спячки в больших полушариях мозга и мозжечке могут быть использованы для контроля состояния гомойотермного животного при искусственной гипотермии и постгипотермическом периоде.

Результаты и методические разработки данного исследования используются в учебном процессе на кафедре биохимии Дагестанского государственного университета, при чтении курсов «Энзимология», «Экологическая биохимия» и «Эволюционная биохимия» и при проведении биохимических практикумов.

ВЫВОДЫ.

1. Температурная зависимость активности катепсина Д и автолитическая активность мозга суслика (Citellus pigmaeus Pallas) осенью, летом и весной отличается.

2. В таких отделах мозга суслика, как большие полушария, средний мозг и мозжечок температурная зависимость активности катепсина Д в цикле зимней спячки изменяется: при подготовке к зимней спячке менее выражено, при пробуждении после баута — возрастает.

3. В диапазоне температур инкубации 37−10°С температурная зависимость активности катепсина Д в неседиментируемой фракции мозга суслика в динамике зимней спячки претерпевает закономерное и сложное изменение и значения эффективной энергии активации падают. Перед выходом из первого баута спячки и перед полным пробуждением (при температуре инкубации 5°С), наблюдается отрицательная температурная зависимость активности фермента.

4. Удельная активность седиментируемой формы катепсина Д в мозге в 5 раз выше, чем неседиментируемой, однако в цикле зимней спячки не происходит перераспределение активности катепсина Д между фракциями (при температуре инкубации 37 °C в обеих фракциях активность фермента изменяется сим-батно).

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

У различных животных степень развития терморегуляции неодинакова. Среди современных позвоночных имеются как пойкилотермные животные, практически лишенные терморегуляторных механизмов, так и типичные го-мойотермные. Существует также группа так называемых гетеротермных животных или гибернантов, периодически впадающих в спячку. Животные, впадающие в спячку, переносят более глубокое охлаждение, чем гомойотермные животные.

Изучение биохимических изменений в ткани мозга в динамике гиберна-ции имеет определенное значение в выяснении механизма гипотермии. Большое внимание, уделяемое изучению механизма гипотермии, объясняется, наряду с решением ряда теоретических проблем, большой практической значимостью этих исследований.

Использование гипотермии для лечения ряда болезней связана с необходимостью ее пролонгирования. Вместе с тем, недостаток знаний о нарушениях обменных процессов организма, приводящих к гибели, сдерживает использование гипотермии.

Функциональные изменения центральной нервной системы, возникающие при смене физиологического состояния, тесно связаны с происходящими при этом биохимическими процессами, направленными на поддержание определенного гомеостаза, даже при очень низкой температуре тела.

Подготовка к гибернационному циклу начинается до наступления холодов и регулируется сезонными изменениями нейроэндокринной системы. Пре-гибернационный период характеризуется усиленным синтезом и депонированием жиров, гликогена, изменениями клеточных мембран, сопровождающимися повышением коэффициента ненасыщенности мембранных липидов в органах, которые достаточно активно функционируют при зимней спячке. Важную роль в подготовительный период играют триггеры спячки, в основном белково-пептидной природы (Калабухов, 1985; Wang, Lee, 1996).

При зимней спячке нет полного торможения центральной нервной системы и снижения всех обменных процессов.

Обмен веществ в ткани мозга зимоспящих животных имеет ряд особенностей, обусловленных циклической сменой тормозного и деятельного состояния центральной нервной системы, которые нельзя объяснить недостаточностью терморегуляции. Нейроэндокринный контроль метаболизма сохраняется и при наступившей спячке. Через каждые 1−2 недели наступает кратковременное спонтанное пробуждение, в ходе которого заметно интенсифицируются обменные процессы.

Ферменты гибернантов оказываются весьма устойчивыми к действию низких температур, при которых у негибернантов их деятельность невозможна. Для вхождения в состояние зимней спячки необходимо снизить температуру мозга до критической. Это снижение происходит через многократные пробные снижения температуры тела и последующие ее восстановления.

Механизмы терморегуляции контролируют соответствие температуры уровню обменных процессов, перестраивая их так, что даже при очень низкой температуре поддерживается определенный гомеостаз (Карманова, 1995). Существенную роль в приспособлении клеток гетеротермных животных к функционированию в различных температурных условиях может играть процесс синтеза новых или модификация структуры и функции имеющихся в клетке белков. Синтез новых белков естественно сопряжен с деградацией имеющихся белков. Мишенью для регуляторных воздействий служат и мембраны, которые обладают уникальной способностью сохранять свою целостность при резком изменении температуры тела (Демин и др., 1988). Низкие температуры не меняют ультраструктуру основных мембран, синаптических везикул, внутренних мембран митохондрий в клетках коры больших полушарий и гиппокампа (Штарк, 1970). Лучше, чем у незимоспящих, в мозгу и других и тканях зимоспящих, функционирует ионный градиент и транспорт через мембраны. Все это обусловлено адаптацией к действию низких температур на клеточном уровне.

Способность переносить глубокую гипотермию в значительной мере связана со своеобразной перестройкой белков мозга, обеспечивая их функцию при низких температурах. Наиболее глубокую перестройку свойств претерпевают ферменты, занимающие ключевые позиции в обмене.

Подавление биосинтеза белка при гибернации хорошо установленный факт. Однако, перед выходом из спячки еще при низкой температуре тела, активность белоксинтезирующей системы повышается. Распад белков является важным биохимическим процессом, отражающим интенсивность физиологических процессов в клетке. Отсутствие данных о скорости распада белков при гибернации, видимо, связано с методическими трудностями исследования этого процесса in vivo.

Особенности регуляции метаболизма у животных, впадающих в зимнюю спячку, связаны с продуктами деградации белков, пептидов, производных аминокислот и мочевины.

Образование и инактивация многих биологически активных пептидов регулируется ферментами протеолиза.

Участие пептидов в периодических пробуждениях в динамике зимней спячки (Калаева, 1993), и роль катепсина Д в образовании этих пептидов, вполне вероятна.

Катепсин Д играет важную роль в метаболизме белков и пептидов. В мозге катепсин Д локализован в основном в нейронах. На возможность его участия в ремоделинге синаптических контактов, после завершения синаптогенеза, указывают Суопанки с соавторами (Suopanki et al., 2000).

Повышенная автолитическая активность тканей печени и мозга весной, при пробуждении после длительной зимней спячки, характеризует состояние эндогенных белков, необходимость их деградации. Весьма существенным фактом является повышенная атакуемость эндогенных белков тканей у сусликов, не спавших зимой. Наряду со структурными изменениями в белках и необходимостью их деградации, видимо, имеется и необходимость повышения активности протеолитических ферментов весной, независимо от того впадали суслики в спячку или нет.

Протеолитическая активность катепсина Д мозга сусликов, переживших зимнюю спячку и неспавших зимой — повышена, а в печени не изменилась или даже снизилась (у неспавших сусликов). Повышение активности катепсина Д обусловлено уже не денатурацией эндогенных белков (здесь субстрат экзогенный — гемоглобин), а непосредственно активацией самого фермента — катепсина Д. Весной, в период гормонального всплеска, повышение активности лизосо-мального катепсина Д, вполне объяснимо, прежде всего, повышением проницаемости лизосомальных мембран и регуляцией этого процесса гормонами.

Высокая активность катепсина Д в мозгу суслика (в отличие от печени), при пробуждении после длительной спячки, возможно, связана с непосредственным участием катепсина Д мозга в образовании или активации пептидов пробуждения (Калаева, 1993).

В мозге катепсин Д представлен различными изоформами: в мозге крыс три формы, в мозге быка и человека 6 молекулярных форм, отличающихся изоэлектрическими точками (рН 4.4−6.7). Локализация различных молекулярных форм неодинакова. При глубокой гипотермии крыс был выявлен высокомолекулярный пик активности катепсина Д в лизосомально-митохондриальной и микросомальной фракциях, а в цитозоле молекулярная форма с массой 50 кД (Нурмагомедова и др., 1983). Различная локализация молекулярных форм катепсина Д в мозге предполагает и различие функций.

Предпринятое исследование температурной зависимости неседименти-руемой (цитозольной) и седиментируемой (лизосомально-митохондриальной) форм катепсина Д привело к интересным результатам.

Для неседиментируемой активности катепсина Д мозга суслика перед пробуждением наблюдается отрицательная температурная зависимость при.

5 °C. Процесс деградации белков в динамике спячки, видимо, регулируется не только за счет температурного фактора, но и в результате действия специальных регуляторных механизмов.

Расщепление внутриклеточных белков обеспечивается несколькими механизмами, основные из которых вовлечены в нелизосомный и лизосомный пути деградации.

Внутрилизосомный протеолиз — энергозависимый процесс, АТФ взаимодействует с субстратом, делая его более доступным протеолитической атаке. В затратах энергии нуждаются превращения мембран, связанные с процессом ау-тофагии, а также энергия необходима для поддержания низких значений рН внутри лизосом.

Возможно, повышение активности катепсина Д при пробуждениях связано с увеличением проницаемости мембран и поддержанием низких значений рН внутри лизосом.

Температурная зависимость активности катепсина Д в лизосомально-митохондриальной фракции сложнее, чем в водорастворимой, видимо, на скорость реакции мембраносвязанного фермента влияют термотропные структурные перестройки в лизосомальной мембране. Перестройка мембран для функционирования в условиях низкой температуры связана с изменениями как белковых, так и липидных компонентов. Изменение термокинетических параметров катепсина Д (в динамике зимней спячки) можно рассматривать как один из механизмов температурной компенсации, на что указывает наличие «отрицательной» температурной зависимости активности фермента.

В последнее время накапливаются данные о специфических функциях катепсина Д в мозге, в связи с его преимущественно нейрональной локализацией. Можно предположить, что катепсин Д играет наряду с катаболической функцией и регуляторную роль, в таких специфических процессах как передача сигналов при апоптозе, а также в процессах, связанных с внелизосомальной (нейрональной) локализацией этого фермента.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Р.А. Аминокислотный состав белков мозга при естественной адаптации к низкой температуре // Важнейшие теорет. и практ. проблемы терморегуляции. Новосибирск: Наука, 1982. С. 153.
  2. А.В. Пептид-гидролазы нервной системы и их биологические функции. Ереван, 1989. — С. 67−81.
  3. А.Е., Маркевич Н. И., Корыстова А. Ф., Ланкина Д. А., Кокоз Ю. М. Кинетические характеристики кальциевых каналов L-типа в кар-диоцитах зимоспящих животных. Вывод кинетической модели. Биол. мембраны, 1997. Т. 14. — С. 29−40.
  4. Н.С., Гинодман Л. М. / В кн.: Белки и пептиды. М.: Наука, 1995.-Вып. 1.-С. 145−154.
  5. Р.А., Саакова Л. А., Хачатрян Д. К., Саакян Г. Х., Арутюнян К. Р. Участие норадренергических структур в серотониновой регуляции температурного гомеостаза организма // Биол. журн. Армении. 1990. — Т. 43,№ 10−11.-С. 898−902.
  6. И.П., Антипенко А. Е., Ашанкин В. В. и др. Нейрохимия. — М., 1996.-470 с.
  7. И.П., Гомазков О. А. Долговременные изменения физиологического и биохимического статуса организма посредством иммунизации эндогенными регуляторами // Изв. АН СССР. Сер. биол. 1989. — Т.1. -С. 11−18.
  8. Н.А., Акопян Т. Н., Галоян А. А. Изоферментный состав катепсина Д из гипоталамуса быка // Ж.: Биохимия. 1980. — Т.45, вып. 7. -С. 1293−1297.
  9. Ю.Баскова И. П., Завалова JT. J1. Ингибиторы протеолитических ферментов медицинской пиявки (Hirudo medicinalis) // Биохимия. 2001. — Т.66, вып. 7.-С. 869−883.
  10. П.Белик Я. В. Интенсивность обновления суммарных белков и белков субклеточных фракций ткани головного мозга сусликов // В кн.: 3-ья Всес. конф. по биохимии нервной системы. 1962. Ереван АН АрмССР, 1962. -С. 39−45.
  11. A.M. Адаптационная роль липидов у гибернирующих животных // Биохим. механизмы зимней спячки и естест. сна. Махачкала, 1985. — С. 12−13.
  12. A.M. Роль центральной нервной системы в контроле зимней спячки // Успехи физиол. наук. 1993. — Т.24, № 2. — С. 109−126.
  13. Е.М., Федорова Н. В. Терморегуляция и цикл бодрствование-сон у сусликов в условиях изменения температурного режима термосенсорной области переднего гипоталамуса // Журн. эвол. биохим. и физиол. 1999. — Т.35, № 6. — С. 489−495.
  14. В.А., Белик Я. В. Специфические белки нервной ткани. Киев: Наукова думка, 1990. — 264 с.
  15. В.А., Михеев А. А., Рева А. Д. Иммунохимическое изучение деградации сывороточных гликопротеинов и нейроспецифического мембранного гликопротеина Да катепсина Д из мозга человека // Биохимия.-1984. Т.49, вып. 7. — С. 1138−1145.
  16. П.А. Миоглобин и его роль в физиологии животных и человека / М.: Медгиз, 1961.-С. 1−211.
  17. К. Н. Голобородько О.П. Протеолиз и злокачественный рост // Вопр. мед. химии. 1986ю — № 6ю — Сю 17−25.
  18. О.С. Гиппокамп и память. М.: Наука, 1975. — 333 с.
  19. И.Л., Бендерская Н. В., Чернадчук С. С., Мотрук Н. В. Тканевые протеазы опухолей яичника и матки // Вопр. мед. химии. — 2001. Т. 14(53), № 2.-С. 1−3.
  20. И.Л., Дезик А. Е., Ануфриев М. Г., Чернадчук С. С., Бендерская Н. В., Матрук Н. В. Пептидгидролазная активность сыворотки крови женщин с онкологическими заболеваниями эндометрия // Вопр. мед. химии. -2002. Т.14 (53), № 1. — С. 23−25.
  21. Д.А., Дергоусова Н. И., Румиш Л. Д. Новая аспартатная протеиназа из ретротранспозона Ulysses (Drosophila virilis) // Биохимия. 2004. — Т.69, вып. 6.-С. 856−861.
  22. Т.Н. Белки и РНК в системе нейрон-нейроглия супраоптическо-го ядра и активность кислых пептид-гидролаз головного мозга суслика при выходе его из зимней спячки // Нейрохимия. — 1988. Т.7, № 1. -С. 91−94.
  23. Т.Н., Маликов У. М., Шортанова Т. Х., Демин Н. Н. Белки и РНК в системе нейрон-нейроглия дорзального ядра шва головного мозга суслика в динамике зимней спячки // Физиол. журн. СССР. 1985. — Т.71, № 8.-С. 945−951.
  24. Р.Я., Бочарова Л. С., Архипов В. И., Карнаухов В. Н. Метаболизм РНК и транспорт уридина в мозгу зимоспящих / Эвол. аспекты гипобиоза и зимней спячки. Л.: Наука, 1986. С. 73−79.
  25. Р.Я., Бочарова Л. С., Попов В. И., Корнаухов В. Н. Структурно-функциональные основы метаболизма РНК в мозге зимнеспящих в период зимней спячки / В кн.: Механизмы зимней спячки. Пущино, 1987. -С. 168−175.
  26. И.А., Коноваленко О. А. Лизосомальный протеолиз: влияние возраста и инсулина // Биохимия. 2003. — Т.68, вып. 7. — С. 941−945.
  27. Г. О. Амидные группы белков мозга гомойотермных и гетеро-термных животных при гипотермии и зимней спячке // Автореферат. Ростов-на-Дону, 1992. С. 24.
  28. Т.Н. Аминотрансферазная активность отделов мозга при различных температурах тела во время зимней спячки и пробуждения // Теорет. и практ. проблемы действия низких температур на организм: Тез. IV Всес. конф. Л., 1975. — С. 58−60.
  29. М.М., Шортанова Т. Х., Эмирбеков Э.З / Нейрохимия зимней спячки млекопитающих. JL: Наука, 1988. С. 37−40.
  30. Н.Н. Некоторые эволюционные аспекты нейрохимии сна и естественного гипобиоза // Эволюц. аспекты гипобиоза и зимней спячки. Д.: Наука, 1986.-С. 93−99.
  31. Н.Н., Шортанова Т. Х., Головина Т. Н. Количественные сдвиги белков и РНК в клетках ствола головного мозга в динамике зимней спячки сусликов // Нейрохимия. 1987. -Т.6, № 1. — С. 95−101.
  32. Л.В., Штарк М. Б. О характере белкового синтеза в головном мозге зимоспящих млекопитающих // Докл. АН СССР. 1983. Т. 269, № 6. — С. 1010−1013.
  33. Дин Р. Процессы распада в клетке. М.: Наука, 1981. — 203 с.
  34. Г. Ф., Джордан М., Вонг Л. Синтез белков при гипотермии сусликов // Биохимия. 1992. — Т.57, вып. 8. — С. 1−3.
  35. Г. Ф., Кудокоцева Е. В., Котляров А. О. Белковые перестройки в клетках лягушек при акклимации к различным температурам // Проблемы криобиологии. 1991. — № 4. — С. 33−40.
  36. Д.А., Сухова Г. С. Сухов В.П. Анализ изменений частоты сердцебиений и температуры суслика Citellus Undulatus в различных физиологических состояниях // Общая биология. 2001. — Т.62, № 1. — С. 66−77.
  37. И.А. Активность ГАМК-трансаминазы мозга при зимней спячке сусликов // Биохим. механизмы зимней спячки и естественного сна. Махачкала, 1985. С. 46−47.
  38. И.А., Эмирбеков Э. З. Глутаминазная и глутаматдекарбоксилаз-ная активность ткани мозга при гипотермии и зимней спячке // Укр. биохим. журн. 1980. — Т.52, № 6. — С. 683−688.
  39. О.В., Орехович В. Н. Исследование функционально активных групп катепсина Д // Биохимия. 1972. — Т. 37, № 5. — С. 1026−1029.
  40. Н.И. Спячка млекопитающих М.: Наука, 1985. — 259 с.
  41. С.Г. Зимняя спячка // Вестник Российской Академии Наук. -1993.-Т. 63, № 12.-С. 68.
  42. И.Г. Физиология и генез зимней спячки // Журн. эвол. биохим. и физиол. 1995. — Т.38, № 2. — С. 216−225.
  43. В.Ф., Юрченко Т. Н. Структурные аспекты адаптации зимнеспя-щих животных // Проблемы криобиологии. 1996. — № 3. — С. 44−52.
  44. Т.А. Биохимические аспекты лизосомтропизма. — Новосибирск: Наука, 1983.-С. 11−15.
  45. Т.А. Катаболизм белка в лизосомах. Новосибирск: Наука, 1990.-с. 192.
  46. Г. А. Практическое руководство по энзимологии. М.: Высшая школа, 1980.
  47. А.А., Лукаш А. И., Шугалей B.C., Бондаренко Т. И. Аминокислоты, их производные и регуляция метаболизма. Ростов-на-Дону: Изд-во РГУ, 1983. — 112 с.
  48. В.В. Влияние температуры на уровень активности некоторых гидролаз у водных беспозвоночных животных // Журн. эвол. биохим. и физиол.- 1999. -Т.35,№ 1.-С. 15−19.
  49. В.И., Ольховский И. А. Две адаптационные стратегии в неблагоприятных условиях — резистентная и толерантная. Роль гормонов и рецепторов // Успехи соврем, биол. 1992. — Т.112, вып. 5−6. — С. 697−714.
  50. В.К. Очистка и некоторые свойства катепсина мозга // Укр. биохим. журн. 1964. — Т.36, № 6. — С. 565−573.
  51. Л.А. Реакции ограниченного протеолиза и их регуляторное значение // Успехи биол. химии. 1977. -Т.8. — С. 162−184.
  52. Л.А. Регуляторная роль протеолитических ферментов // Мол. биол. 1979.-Т. 13, № 6.-С. 1206−1229.
  53. А. Н., Стори К. Б., Зиганшин Р. К., Лопина О. Д., Рубцов A.M. Характеристика мембранных препаратов саркоплазматического ретику-лума, выделенных из скелетных мышц активных и гибернирующих сусликов // Биохимия. 2001. -Т.66, вып. 8. — С. 1128−1136.
  54. А.Э., Павлов И. Ю., Пашаева Д. Э., Менджерицкий A.M., Пови-лайтите П.Е. Рекомбинации ультраструктуры неокортекса зимоспящих в процессе адаптации к гипотермии // Бюлл. экспер. биол. и мед., 1996. — Т.122,№ 11.-С. 585−589.
  55. A.M., Кураев Г. М., Михалева И. И., Повилайтите П.Е.
  56. Морфологические доказательства активации аксоно-соматических синапсов при введении дельта- сон индуцирующего пептида // Бюлл. экспер. биол. и мед. 1992. — Т. 113, № 2. — С. 202−203.
  57. Ц.В. Влияние кортикостероидов на некоторые стороны обмена катехоламинов в мозге животных / Автореферат. дисс. канд. биол. наук.-Л., 1976.-26 с.
  58. В.Н. Состояние протеолитических систем биологических жидкостей моряков при адаптации к условиям длительного плавания // Автореферат. Одесса, 1996. — 29 с.
  59. Л.И., Буданцев А. Ю. О роли биогенных моноаминов мозга в регуляции зимней спячки // Успехи совр. биол. 1983. — Т.96, № 1. — С. 117−131.
  60. П.М. Пептидгидролазная активность в тканях мозга на ранних этапах постгипотермического периода // Укр. биохим. журн. — 1987. Т.59, № 4. — С. 91−93.
  61. П.А. Биоэнергетика мелких млекопитающих М.: Наука, 1983. — 108 с.
  62. Ю.Ф. (З-Адренергические механизмы холодовой адаптации // Физиологические исследования адаптаций к природным факторам высоких широт. Владикавказ: ДНЦ АН СССР, 1974. — С. 39−53.
  63. Ю.Ф. Пародоксальный сон и температура мозга: взаимоотношение в сезонах эутермии («нормотермии») и гипометаболизма у гибернирующих больших сусликов Citellus major // Жури, эволюц. биох. и фи-зиол. 1999. — Т.35, № 3. — С. 237−243.
  64. Ю.Ф., Невретдинова З. Г. Изменение терморегуляции сна и концентрации в крови тиреоидных гормонов в «критический» период вхождения в спячку суслика Citellus Parrye // Журн. эвол. биохим. и физиол. — 1991. -Т.27, № 2. С. 211−215.
  65. Д.Э. Нейромедиаторные и морфофункциональные особенности реакции мозга на гипотермию гомо- и гетеротермных животных // Авто-реф. канд. дисс. Махачкала, 1996. — 24 с.
  66. А.А., Тутельян В. А. Лизосомы.- М.: Наука, 1976. С. 39−78.
  67. Н.К. Нервная система // Экологическая физиология животных. — Ч. 1. — Общая экологическая физиология и физиология адаптаций. Л.: Наука, 1979.-С. 237−247.
  68. Н.К. Серотонин и зимняя спячка // Эвол. аспекты гипобиоза и зимней спячки. Л.: Наука, 1986. С. 25−31.
  69. Н.К., Науменко Е. В., Колпаков В. Г. Серотонин и поведение. Новосибирск: Наука, 1978. — 304 с.
  70. Г. Б., Целикова С. В., Игнатьев Д. А., Колаева С. Г. Сезонные изменения содержания миоглобина в мышцах зимоспящего якутского суслика // Биохимия. 1997. — Т. 62, вып. 2. — С. 167−170.
  71. Т.Н. Гормональная регуляция активности ферментов. М., 1975.- С. 224−226.
  72. А.Д., Березин В. А., Черная А. А., Лоханская Н. Ч. Катепсины Д и В лизосом мозга различных животных // В кн.: Механизмы пластичности мозга. Махачкала, 1982. — С. 82.
  73. Н.Л., Тютюнник Н. Н., Сироткина Л. Н., Крупнова М. Ю., Немова Н. Н. Тиреоидные гормоны и активность лизосомальных протеолитиче-ских ферментов в органах песца, Alopex logopus // Журн. эвол. биохим. и физиол. 2003. — Т.39, № 3. — С. 46−89.
  74. В.В., Гудумак B.C., Дулгиеру О. Ф. Электронно-гистохимическая локализация катепсина Д и эластазы в матке // Бюлл. экспер. биол. и медицины. 2003. — Т. 136, № 8. — С. 228−230.
  75. Д.И., Пудов В. И., Козлов К. Г. Влияние искусственного гипо-биоза на гормональный баланс организма // VII Всеросс. симп. «Эколого-физиологические проблемы адаптации» 26−28 апреля 1994 г. ML, 1994. -С. 236.
  76. Д.С., Гельфанд В. Б., Туманов В. П. Структурные основы адаптации и компенсации нарушенных функций. М., 1987. — 343−36 с.
  77. Т.М. Содержание РНК в различных отделах головного мозга краснощекого суслика в течение годового цикла // Укр. 6ioxiM. журн. -1973. Т. 45, № 6. — С. 702−705.
  78. Т.М., Певзнер JI.3. Содержание цитоплазматической РНК в нейронах головного и спинного мозга краснощеких сусликов в период зимней спячки и пробуждения // Цитология, 1975. Т. 17, № 3. — С. 354 358.
  79. JI.I., Пашковська I.C., Антоняк Г. Л. Протеиназ и кл1тин та ix функцп / Кшв: Наукова думка, 1992. С. 234−254.
  80. Н.Ф., Коробов В. Н., Назаренко В. И. Миоглобин: структура, свойства, синтез и биологическая роль // Киев: Наукова думка, 1992. С. 1−279.
  81. Е.А., Рязанова Е. А. Кальпаны и катепсин Д поврежденного миокарда: Роль йодтиронинов // Бюлл. экспер. биол. и медицины. 1992. — № 12.-С. 597−598.
  82. Г. С., Левашова В. Р., Игнатьева Д. А., Михалева И.И., Крамарова
  83. Н.Н., Константинов Г. А. Нейрохимические механизмы искусственного гипобиоза и химической терморегуляции // Физиол. журн. СССР. 1985.-Т.71,№ 9.-С. 1145−1150.
  84. П., Сомеро Дж. Биохимическая адаптация. М.: Мир, 1988. С. 568.
  85. Т.Х., Шугалей B.C., Головина Т. Н. Особенности регуляции метаболизма у зимнеспящих. Эволюционные аспекты гипобиоза и зимней спячки // Сб. науч. тр. Л.: Наука, 1986. — С. 40−43.
  86. М.В. Мозг зимоспящих. Новосибирск: «Наука», 1970. 240с.
  87. B.C. Молекулярные основы устойчивости зимнеспящих животных к неблагоприятным условиям среды // В кн.: Эколого-физиологические характеристики природных гипометаболических состояний. 1992. — С. 345−543.
  88. Э.З. Азотистый метаболизм мозга при гипотермии и зимней спячке / Махачкала, 1969. 136 с.
  89. Э.З., Абдуллаев Р. А. Аминокислотный состав белков фракций мозга сусликов во время зимней спячки // Криобиология. 1990. — № I. — С. 14−20.
  90. Э.З., Даудова Т. Н. Изменение активности некоторых ферментов азотистого обмена мозга во время зимней спячки и пробуждения от нее // Механизмы зимней спячки млекопитающих. Владивосток: ДНЦ АН СССР. 1977.-С. 78−81.
  91. Э.З., Львова С. П. Нейрохимические изменения при зимней спячке И Нейрохимия. 1984. — Т. З, № 3. — С. 306−317.
  92. Э.З., Мукаилов М. И. Глутаминсинтетазная, глутаминазная, аспартат- и аланинаминотрансферазная активность головного мозга сусликов при зимней спячке // Вопросы биохимии нервной системы. Махачкала, 1971. Вып. 1. — С. 8−13.
  93. Э.З., Тананакина Г. П. Влияние гипотермии на динамику азотистых метаболитов мозга у адаптированных к холоду крыс // Биол. науки. 1976. -№ 3. — С. 24−26.
  94. Akopyan T.N., Arutunyan A. A., Lajtha A., Goloyan A.A. Breakdown of hypothalamic peptides by hypothalamic neutral endopeptidase // J. Neurochem. Res. 1978. — V.3, № l.-P. 89−99.
  95. Alekseev A.E., Korystova A.F., Mavlyutova D.A., Kokoz Y.M. PotentialdeIpendent Ca currents in isolated heart cells of hibernations // Biochem. Mol. Biol. Int. 1994. — V.33. — P. 365−375.
  96. Aloia R.C. L’hibernation // Recherche. 1981. — V.12, № 127. — P. 1376−1383.
  97. Anson M. The isolation of cathepsin D // J. Gen. Physiol. 1940. — V. 23. — P. 695−704.
  98. Archipova I.R., Lubomirskaja N.V. and Ilyin Yu. V. Drosophyla retrotrans posons // R. J. Landes Press Сотр. Osttames, USA. 1995. — P. 134.
  99. Barrett A.I. Cathepsin D and other carboxyl proteinases. In.: Proteinases in Mammalian cells and tissues / Ed. By Barret A.I. — Elsevier woth Holland Biomedical Press, Amsterdam. — 1977. — P. 209 -278.
  100. Barrett A.I. Cathepsin D: the lysosomal aspartic proteinase // Jn.: Protein Degradation in Health and Disease (Eds. Evered D. Whelan Y.) Amsterdam. Ex-cerpta Medica. 1980. — P. 37−50.
  101. Barrett A.I. In.: Protein degradation in heallh and disease. Ciba Foundati on Simposium, L.: Churchill. 1980. — P. 37−50.
  102. Barrett A.I. The many forms and functions of cellular proteinases // Fed. Proc.- 1980. V.39, № 1. — P. 9−11.
  103. Barrett A.J., Gingle J.T. The inhibition of tissue acid proteinases by pepstatin // Biochem. J. 1972. — V. 127, № 2. — P. 439−441.
  104. Basic Neurochemistry, monograph on CD-ROM. Molecular, Cellular and Medical Aspects 6th Edition The American Society for Neurochemistry, 1999.
  105. Batzri-Izraeli R., Wollberg Z., Dmi’el R. Equithesin: a hibernation-inducing drug // Сотр. Biochem. Physiol. С. 1992. — Vol.103, № 2. — P. 273−275.
  106. Berger R.J., Phillips N.H. Energy conservation and sleep // Behav. Brain Res.- 1995.-V.69.-P. 65−73.
  107. Bernstein H.-G., Kirschke H., Bruszis S., Wiederanders В., Rinne A., Jarvinen M., Hopsu-Havu V., Schirpke H., Dorn A. Lysosomal proteinases and their inhibitora in the CNS // In.: Abstz. 2nd IBRO Congress, Budapest. 1987. — P. 9608.
  108. Bernstein H.-G., Wiederanders В., Binne A., Dorn A. Distribution of cathepsin D 'immunoreactivity in the central nervous system of rat and selected brain regions of man // Acta Histochem. 1985. — V.77. — P. 139−142.
  109. Bernstein H.-G., Wiederanders В., Miiller A., Dorn A. Expression of cathepsin D immunoreactivity in neurogllial cells of rat corpus callosum cerebri during postnatal development // Anat. Anz. 1985. — V.160. — P. 299−300.
  110. Blum J.S., Fiani M.L., Stahl P.D. Characterization of neutral and acidis pro-teasis in endosomal vesicles // J. Cell. Biol. 1989. — V. 109. — P. 188f.
  111. Bracco F., Banay-Schwariz M., de Guzman Т., Lajtha A. // Neurochem. Int.1982. V.4, № 6. — P. 541−549.
  112. Braulke Т., Geuze H.J., Slot J.W., Hasilik A., K. von Figura On the effects of weak bases and monensin on sorting and processing of lysosomal enzymes in human cells // Eur. J. Cell. Biol. 1987. ^ V.43. — P. 316.
  113. Breukelen F., Martin S.L. Translational initiation is uncoupled from elongation at 18 degrees С during mammalian hibernation // Am J. Physiol. Regul. Integr. Сотр. Physiol. 2001. — V. 281. — P. 9−374.
  114. Carey H.V., Frank C.L., Scifert J.P. Hibernation inducer oxidative stress and activation of NF-kB in ground squirrel in testine // J. Сотр. Physiol. B. -2000.-V.170.-P. 551−559.
  115. Castino R., Pace D., Demoz M., Gargiulo M., Ariatta C., Raiteri R., Isidoro C. Lysosomal proteases as potential targets for the induction of apoptotic cell death in human neuroblastomas // Int. J. Cancer. 2002. -V. 97. — P. 9−775.
  116. Coffey J.W., De Duve C. Digestive activity of lysosomes. The digestion of proteins by extracts of liver lysosomes // Biol. Chem. 1968. — V. 243. — P. 3255−3263.
  117. Davies D.R. The structure and function of the aspartic proteinases // Annu Rev Biophys Chem. 1990. — V.19. — P. 189−215.
  118. Dawe A.R., Morrison P.R. Characteristics of the hibernating heart // Am. Heart. J. 1955. — V.49. — P. 367−389.
  119. Dawe A.R., Spurrier E.A. The blood-dorne «trigger» for natural mammalian hibernation in the 13-lined ground squired and the woodchuck // Gryobiology. 1972. — V.9, № 2. — P. 163−172.
  120. Day CL, Hinds MG HtrA—a renaissance protein // Structure (Camb). 2002. -V.10.-P. 737−742.
  121. Dean R.T. Protein degradation in health and disease // Ciba Found. Symposium 75. Excerpta Medica. 1980 b. — P. 139−149.
  122. Diment S., Leech M., Stahl P. Cathepsin D is membrane associated in macrophage endosunes // J. Biol. Chem. — 1988. — V.963. — P. 6901.
  123. Diment S., Martin J., Stahl Cleavage of parathyroid hormone in macrophge en-closomes illustrates a novel pathway for intracellular processing of proteins // J. Biol. Chem. 1989. — V. 264. — P. 13 403.
  124. Dunn B.M., Goodenow M.M., Gustchina A., Wlodawer A. Retroviral proteases // Genome Biol. 2002. — V. 3(4). — P. 306.1−3006.7.
  125. El Hachimi Z., Tijuane M., Boissonet G., Benjouad A., Desmadril M., Yon J.M. // Сотр. Biochem. Physiol. 1990. — V.96. — 457−459.
  126. Erickson A.H., Blobel G. Early events in the biosynthesis of the lysosomal enzyme cathepsin D //J. Biol. Chem. 1979. — V. 254. — P. 11 771−11 774.
  127. Erickson A.H., Conner G.E., Blobel G. Hiosynthesis of a lysosomal anzyme: partial structure of two transient and functionally distinct NH2-terminal sequences in cathepsin D // J. Biol. Chem. 1981. — V.256. — P. 11 224−11 231.
  128. Fedotcheva N.J., Sharyshev A.A., Mironova G.D., Kondrashova M. N // Inhibition of succinate oxidation and K+ transport in mitochondria during hibernation // Сотр. Biochem. Physiol. 1985. — V.82. — P. 191−195.
  129. Fulco R.A., Petix M., Salimbern V., Torre E.A. Prognostic significance of the estrogen regulated proteins cathepsin D and pS2, in breast cancer. — 1998. — V. 89, № 1−2.-P. 5−10.
  130. Fusek M., Vetvicka V. Mitogenic function of human procathepsin D role of the propetide // J. Biochemistry. — 1994. — 303. — P. 775−780.
  131. Geiser F., Reduction of metabolism during hibernation and daily torpor in mammals and birds: temperature effect or physiological inhibition // J. Сотр. Physiol. 1988. — V.158. — P. 25−37.
  132. Goldberg A.L., St. John A.C. Intracellular protein degradation in mammalian and bacterial cells. Part 2 // Ann. Rev. Biochem. 1976. — V. 45. — P. 747−803.
  133. Goldman S.S. Cold resistance of the brain during hibernation. Ill Evidence of a lipid adaptation // Amer. J. Physiol. 1975. — V.228, № 3. — P. 834−839.
  134. Goldman S.S., Albers R.W. Cold resistance of the brain during hibernation: changes in the micro viscosity of the membrane and associated lipids // J. Neurochem. 1979. — V.32, № 3. — P. 1139−1142.
  135. Gordon P.B. autophagic sequestration and lysosomal protein degradation in isolated rat hepatocytes. Oslo, 1985. — 105 p.
  136. Hachimi Z., Tijane M., Boissonnet G., Desmadril M., Yon J.M. Regulation of the skeletal muscle metabolism during hibernation of Jaculus orientalis // Сотр. Biochem. Physiol. B. 1990. — V. 96. — P. 9−457.
  137. Hackenthal E., Hackenthal R, Hilgenfeldt V. Isorenin, pseudorennin, cathepsin D and renin. A. comparative enzymatic study of angiotensin-forming enzymes // Biochem. Biophys. Acta. 1978. — V.522. — P. 574−588.
  138. Hasilik A., Neufeld F. Biosynthesis of lyssomal enzymes in fibroblasts // Biol. Chem. 1980. — V. 255. — P. 4937.
  139. Havemann K., Gramse M. Physiology and pathophysiology of neutral proteinases of human granulocytes // Adv Exp Med Biol. 1984. — V. 167. — P. 120.
  140. Heldmaier G., Ruf T. Body temperature and metabolic rate during natural hypothermia in endotherms // J. Сотр. Physiol. 1992. — D. 162, — P. 696−706.
  141. Heller H. Hibernation neural aspects // Am Rev Rhysiol. 1979, № 4.--P. -305−321.
  142. Huang I.S., Tappel E. Cathepsin D isoenzymes from porcine spleens large scale purification and polypeptide arrangements // J. Biol. Chem. 1971. — V.254.-P. 11 405−11 417.
  143. Huisman W. Degration of proteins by lysosome. Groningen. — 1974. — P. 82.
  144. Kalter V.G., Folk G.E. Humoral induction of mammalian hibernation // Comp/ Biochem. Physiol. 1979. — V. 63A. — P. 7−13.
  145. Komfeld В., Mellman J. The biogenesis of lysosomes // Annu. Rev. Cell. Biol.- 1989. V. 5. — P. 483.
  146. Koo P. Humeri a-macroglobulin a ma for serum factor cytotaxis for tumor cells // Cancer lett. 1983. — V. 18. — P. 169−177.
  147. Kos J., Smid A., Krasovec M., Svetic В., Lenarcic В., Vrhovec I., Skrk J., Turk V. Lysosomal proteases cathepsins D, В, H, L and their inhibitors stefins A and В in head and neck cancer // Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1995. — V. 376. -P. 5−401.
  148. F.Geiser, A.F.Hulbert, S.C.Nicol. Armidale: Univ. New England Press, 1996.- P. 379−384.
  149. Lajtha A. Alteration and pathology of cerebral protein metabolism // Int. Rev. Neurobiol. V. 7, New-York-London, Acad. Press. — 1964. — P. 1−98.
  150. Levicar N., Dewey R.A., Daley E., Bates Т.Е., Davies D., Kos J., Pilkington
  151. G.J., Lah T.T. Selective suppression of cathepsin L by antisense cDNA impairs human brain tumor cell invasion in vitro and promotes apoptosis // Cancer Gene Ther. 2003. — V. 10. — P. 141−151.
  152. Lyman C.P. In Hibernation and torpor in mammals and birbs (Lyman С/Р/, Willis J.S., Malan A., and Wang L.C.H., eds), Academic Press, New York -1982.-P. 1−121.
  153. Mac Donald J.A., Storey K.B. Regulation of ground squirrel Na+, K±ATPase activity by reversible phosphorylation during hibernation // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. — V.254. — P. 424−429.
  154. Marks N. and Lajtha A. Separation of acid and neutral proteinases of brain // Biochem. J. 1965. — V.97. — P. 74−83.
  155. Marks N. and Marks N. and Lajtha A. Protein and polypeptide breakdown // In.: Handbook of Neurochemistry (Lajtha A. ed.) Plenum Press., New York.1971. V.v., Part A. — P. 49−139.
  156. Marks N., Suhar A., Benur M. In.: Neural peptidase and neuronal communication N.I. / L.: Raven Press. 1980. — P. 205−217.
  157. Mc Nulty J.A., Fox L.M., Spurrier W.A. A circannual cycle in pinealocyte synaptic ribbons in the hibernating and seasonally reproductive 13-lined ground squirrel (Spermophilus tridecemlineatus) // Neurosci. Lett. 1990. -V.l 19. — № 2. — P. 237−240.
  158. Me Ginty D., Szymusiak R. Keeping cool- a hypothesis about the mechanisms and functions of slow-wave sleep // Trends Neurosci. 1990. — V. l 3. — P. 480 487.
  159. Miiller A., Bernstein H.-G., Wiederanders В., Rose J., Dorn A. Immunohisto-chemical detection of cathepsin D in human neuroontogenesis // Asta Histo-chem. 1987.-V.82.-P. 29−33. 1 ,
  160. Mullins D.E., Rohrlich S.T. The role of proteinases in cellular invasiveness // Biochim Biophys Acta. 1983. — V. 695. — P. 177−214.
  161. Myers R. Neurochemical mechanism of temperature regulation and food ingestion. In.: Neurohumor. Coding Brain. Funct.m., New. York-London. — 1974. -P. 99.
  162. Myers R.D., Vaksh T.L. The role of hypothalamic monoamines in hibernation and hypothermia // Hibernation and hypothermia, hershestikes and challenges. Amsterdam e. a.: Elsevier. 1972. — P. 551−575.
  163. Nevretdinova Z., Solovenchuk L., Lapinski A. Some aspects of lipid metabolism and thyroid function in arctic ground squirrel, Citellus parryi during hibernation // Arctic Med. Res. 1992. — V. 51. — P. 196−204.
  164. Pearsom H., Davies J.D., Gilson G.J., Lehocky S., Scott P.G. Degradation of skin dermatan sulphate proteoglycan by cathepsin D proceeding. // Biochem. Soc. Trance. 1978. — V.6, № 6. — P. 1199−1202.
  165. Rati Verma and Raymond J. Deshaies. A proteasome howdunit: the case of the missing signal.- 2000. V. 101. — P. 341−344.
  166. Roberg K., Kagedal K., Ollinger K. Microinjection of cathepsin D induces cas-pase-dependent apoptosis in fibroblasts // Am J. Pathol. 2002. — V. 161. — P. 89−96.
  167. Robinson J.D., Bradley R.M. Cholinesterase and glutamic decarboxylase levels in the brain of the hibernating hamster // Nature. 1963. — V.197, № 4865. — P. 389−390.
  168. Roughley P.J. The degradation of cartilage proteoglycans by tissue proteinases. Proteoglycan heterogeneity and the pathway of proteolytic degradation // Biochem J. 1977. — V.167, № 3. — P. 639−646.
  169. Satav J.G. Katyare S.S. Thyroid hormones and cathepsin D activity in the rat liver, kidney and brain // Experientia. 1981. — V. 37. — P. 100−102.
  170. Schwartz W.N., Bird J.W.C. Human cathepsin H // Biochem J. 1977. — V. 167, № 3.-P. 811−820.
  171. Scott P.G., Pearson H. Europ. Cathepsin D: cleavage of soluble collagen and crosslinked peptides // J. Biochem. 1977. — V. 167, № 3. — P. 811−820.
  172. Smith R.V., Turk V. Cathepsin D: rapid isolation by affinity chromatography on hemoglobin-agarose resin // Eur. J. Biochem. 1974. — V.48. — P. 245−254.
  173. Sorimachi H., Ishiura S., Suzuki K. Structure and physiological function of calpains // J. Biochem. 1997. — V.328. — P. 721−732.
  174. South F.E., Breazile J.E., Dellmann H.D. et al. Sleep, hibernation and hypothermia in the yellow-bellied marmot (M. flaviventris) // Depressed Metabolism / Eds X.J. Musacchia, J.F. Sannders. N.Y.: Elsevier. 1969. — P. 277−312.
  175. Storey K.B. Metabolic regulation in mammalian hibernation: enzyme and protein adaptations // J. Сотр. Biochem. Physiol. 1997. — V. 118. — P. 11 151 124.
  176. Storey K.B. Regulation of liver metabolism by enzyme phosphorylation during mammalian hibernation // J. Biol. Chem. 1987. — V.262. — P. 1670−1673.
  177. Strumwasser F. Regulatory mechanisms, brain activity, and behavior during deep hibernation in the squirrel, Citellus beecheyi // Amer. J. Physiol. 1959. — V. 196, № l.-P. 23−30.
  178. Suopanki J., Partanen S., Ezaki J., Baumann M., Kominami E., Tyynela J. Developmental changes in the expression of neuronal ceroid lipofuscinoses-linked proteins // Mol. Genet. Metab. 2000. — V. 71- P. 4−190.
  179. Tang J., Wong R. Evolution in the structure and function of asparatic proteases // J. Cell. Biochem. 1987. — V. 33. — P. 53−63.
  180. Tapell AL. Automated measurement of phosphatases // Anal Biochem. 1969: -V.32.- P. 355−361.
  181. Turk В., Turk D., Salvesen G.S. Regulating cysteine protease activity: essential role of protease inhibitors as guardians and regulators // Curr. Pharm. Des. -2002.-V. 8.-P. 37−1623.
  182. Vetvicka V., Vagner J., Baudys M., Tang J., Foundling SJ. and Fusek M. Human breast milk contains procathepsin D detection by specific antibodies // Biochem. Molec. Biol. Int. — 1993. — V.30. — P. 921−928.
  183. Vetvicka V., Vetvickova J. and Fusek M. Anti-human procathepsin D activation peptide antbodies inhibit breast cancer development // Breast Cancer Pes Treat. 1999. — V.57. — P. 261−269.
  184. Vetvicka V., Vetvickova J., Fusek M. Effect of procathepsin D and its activation peptide on prostate cancer cells // Cancer Letters. 1998. — V.129. — P. 55−59.
  185. Vetvicka V., Vetvickova J., Fusek M. Role of procathepsin D activation peptide in prostate cancer development // Prostate. 2000. — V.44. — P. 1−7.
  186. Vetvicka V., Vetvickova J., Hilgert I., Voburka Z. and Fusek M. Analesis of the interaction of procathepsin D activation peptide with breast cancer cells // Int. J. Cancer. 1997. -V.73. — P. 403−409.
  187. Wang C.H., Lee T.F. Torpor and hibernation in mammals: metabolic and biochemical adaptations // In.: Hand books of Physiology Eregly M.J. Oxford uni-ver. Press N. J., 1996. — P. 507−531.
  188. Whitaker J.N., Seyer J.M. Isolation and characterization of bovine brain cathepsin D // J. Neurochem. 1979. — V.32. — P. 325−333.
  189. Whitaker J.N., Seyer J.M. The seguntial limited degradation of Bovine myelin basic protein by Borive brain cathepsin D // J. Biol.Chem. 1979. — V.254, № 13.-P. 6936−6963.
  190. Wichner S. Posttranslational quality control: folding, refolding and degrading proteins Scence. — 1999. — V. 286. — P. 1888−1893.
  191. Wittlin Sergio, Rosel Johannee, Stover David R. One step purification of cathepsin D by affinity chromatography using immobilized propeptide sequences // Eur. J. Biochem. 1998. — V.252, № 3. — P. 530−536.
  192. Yamao F. Ubiquitin system: selectivity and timing of protein destruction // J. Biochem (Tokyo). 1999. — V.125. — P. 223−229.
  193. Yoshikawa Т., Terayama H. Tissue producing the serum factor stimulating the release of cathepsin D from lysosomes in vitro // Сотр. Biochem. Physiol. -1984.- V. 77A, № I.-P. 39−44.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?