Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Сравнительное изучение амилоидных свойств мышечных белков и A? (1-42) — пептида мозга

Диссертация: Сравнительное изучение амилоидных свойств мышечных белков и A? (1-42) — пептида мозга
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Ранее в нашей лаборатории были открыты амилоидные свойства четырех белков скелетных и сердечной мышц. Показано, что белки семейства тайтина (тайтин, С-, X-, Н-белки), составляющие около 15% от общего количества саркомерных белков, способны формировать амилоидные фибриллы в условиях, близких к физиологическим (Марсагишвили и др., 2005; Подлубная и Марсагишвили, 2008). Легкость, с которой эти белки… Читать ещё >

Содержание

  • Список использованных сокращений
  • ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ
  • I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
  • Глава 1. АМИЛОИДОЗЫ
    • 1. 1. Распространенность амилоидозов и их проявление
    • 1. 2. История изучения амилоидозов
    • 1. 3. Современные представления о строении и формировании амилоидов
    • 1. 4. Изучение амилоидных агрегатов in vitro
  • Глава 2. МЫШЕЧНЫЕ БЕЛКИ СЕМЕЙСТВА ТАЙТИНА
    • 2. 1. Структура и функции молекул С-белка, Х-белка и Н-белка
    • 2. 2. Структура и функции смитина гладких мышц
  • Глава 3. ФУЛЛЕРЕНЫ
    • 3. 1. Открытие фуллеренов
    • 3. 2. Методы получения фуллеренов
    • 3. 3. Строение молекулы фуллерена С
    • 3. 4. Водорастворимые производные фуллеренов
    • 3. 5. Применение фуллеренов в биологии

Сравнительное изучение амилоидных свойств мышечных белков и A? (1-42) — пептида мозга (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Амилоидные агрегаты — основной признак амилоидозов, конформационных болезней человека и животных, наступающих в результате наследственного или приобретенного нарушения сворачивания белка. Амилоидные агрегаты можно разделить на два класса: амилоидные фибриллы, представляющие собой высокоупорядоченные структуры и аморфные агрегаты, не имеющие упорядоченной структуры. Известно, что амилоидные агрегаты имеют ряд специфических тинкториальных и физико-химических характеристик (способность связываться с красителями Конго красным и тиофлавином Т, богатая ß—складчатостью структура, двойное лучепреломление в поляризованном свете, нерастворимость в большинстве растворителей и устойчивость к протеазам) (Dobson, 2004; Ross & Poirier, 2004; Uversky & Fink, 2004). Накопление белка в виде амилоидных агрегатов связано более чем с 25 разными тяжелыми и неизлечимыми заболеваниями человека. Эти заболевания включают амилоидоз, связанный с гемодиализом, диабет II типа, болезни Паркинсона, Хантингтона, Альцгеймера и др. (Dobson, 2004; Uversky & Fink, 2004; Wang & Good, 2005; Gruden et al., 2004; Wilhelm et al., 2007).

Интерес к проблеме амилоидозов мозга объясняется тем, что сейчас эти болезни — главная причина смерти после сердечно-сосудистых и онкологических заболеваний, а по данным ВОЗ неврологические и психические заболевания в ближайшие 10−15 лет по числу больных могут выйти на первое место.

Изучение амилоидозов приобрело особую актуальность в связи с распространением прионных болезней (прионных амилоидозов) таких, как смертельные трансмиссивные энцефалопатии и среди них болезнь Куру, болезнь Крейтцфельда-Якоба, фатальная семейная бессонница у людей, а также энцефалопатии у крупного рогатого скота (бешенство коров, имеющее эпидемический характер), скрепи у овец, коз и прион-зависимые энцефалопатии у других животных и птиц.

Амилоидные отложения найдены при кардиомиопатиях, миокардитах и миозитах в мышцах и кровеносных сосудах, однако их белковая природа до сих пор неизвестна. Установление белковой природы амилоидных депозитов и их свойств, выяснение молекулярных механизмов амилоидозов, развитие терапевтических методов лечения и предупреждения этих заболеваний, а также разработка их прижизненной диагностики являются актуальными задачами. Одним из эффективных подходов к решению этих задач является изучение амилоидогенеза в системах in vitro: выяснение общих свойств амилоидов, образуемых разными белками, открытие факторов, регулирующих их образование и разрушение, и эффектов на жизнедеятельность клеток и т. д.

Ранее в нашей лаборатории были открыты амилоидные свойства четырех белков скелетных и сердечной мышц. Показано, что белки семейства тайтина (тайтин, С-, X-, Н-белки), составляющие около 15% от общего количества саркомерных белков, способны формировать амилоидные фибриллы в условиях, близких к физиологическим (Марсагишвили и др., 2005; Подлубная и Марсагишвили, 2008). Легкость, с которой эти белки формируют амилоиды, обусловлена наличием у них -90% ß—складчатой структуры, необходимой для образования амилоидов. В связи с тем, что амилоидные отложения находят в кровеносных сосудах, нашей задачей было продолжить исследования, направленные на поиск новых амилоидных белков в мышцах, и в частности, изучить амилоидные свойства гладкомышечного белка смитина (аналога тайтина скелетных и сердечной мышц). Поскольку смитин имеет молекулярную структуру, подобную тайтину скелетных и сердечной мышц (Kim & Keller, 2002) — мы предположили, что смитин также может легко формировать амилоиды. Подтверждению этого предположения посвящена первая часть диссертационной работы.

Основная стратегия терапии амилоидозов — разрушение амилоидных фибрилл или предотвращение их образования, поэтому вторая часть диссертационной работы посвящена in vitro исследованию способности фуллерена С6о и его производных разрушать амилоиды A?(1 -42)-пептида мозга, участвующих в патогенезе болезни Альцгеймера, и амилоиды мышечного Х-белка. Важность использования фуллерена С60 в этих исследованиях обусловлена наличием у него таких положительных свойств, как нейропротекция и сильные антиоксидантные свойства (Dugan et al., 1996; Chiang et al., 1995; McEwen et al., 1992). Для тестирования антиамилоидного эффекта фуллерена Сбо и его производных был выбран мышечный Х-белок, благодаря его способности in vitro строить спирально скрученные амилоидные фибриллы, подобные фибриллам Aß—пептидов мозга, разрушение которых можно легко оценивать с помощью электронной микроскопии. С помощью этого метода была показана способность гидратированного фуллерена Сбо разрушать амилоидные фибриллы Х-белка и А (3(25−35)-пептида мозга (Подлубная и Марсагишвили, 2008). Однако низкая растворимость гидратированного фуллерена Сбо затрудняла его использование как потенциального препарата для эффективной антиамилоидной терапии. Это стимулировало наши исследования антиамилоидного эффекта водорастворимых производных фуллерена С6о на амилоидные фибриллы мышечного Х-белка в сравнении с их эффектом на амилоидные фибриллы АР (1−42)-пептида мозга.

ЦЕЛЬ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Поиск новых амилоидных мышечных белков и тестирование подходов к разрушению амилоидов.

ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ.

1. Выяснить способность гладкомышечного белка смитина формировать амилоиды in vitro.

2. Изучить антиамилоидное действие фуллерена С60 и его водорастворимых производных на амилоидные фибриллы мышечного Х-белка и АР (1−42)-пептида мозга.

3. Изучить влияние антиамилоидных веществ на филаментообразование актина.

4. Исследовать цитотоксичность фуллерена С60 и его водорастворимых производных.

5. Провести сравнительную оценку эффективности антиамилоидных веществ.

I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

выводы.

1. Обнаружены амилоидные свойства смитина — белка гладких мышц позвоночных.

2. Натриевая соль поликарбоксильного производного фуллерена С6о, комплексы фуллерена Сбо с поливинилпирролидоном (м.м. ПВП 10 000 и 25 000), фуллеренол, Сбо-Ж)2-пролин, С6о-(М02)2-пролин, C6o-N02-npoflHH-N02 разрушали амилоидные фибриллы мышечного Х-белка и АР (1−42)-пептида мозга и предотвращали их образование.

3. Комплексы фуллерена С60 с поливинилпирролидоном не препятствовали филаментообразованию актина и не разрушали его нити in vitro. Натриевая соль поликарбоксильного производного фуллерена С6о разрушала нити актина, а также препятствовала их формированшо.

4. Фуллеренол, Сб<�г^Ю2-пролин, а также комплексы фуллерена С60 с поливинилпирролидоном не обладали цитотоксическими свойствами, в то время как натриевая соль поликарбоксильного производного фуллерена С6о проявляла цитотоксическое действие на культуре клеток НЕр-2.

5. На основании отобранных критериев (высокая антиамилоидная способность, отсутствие токсичности, низкие агрегационные свойства) сделано заключение о том, что фуллеренол и комплексы фуллерена Сбо с поливинилпирролидоном являются наиболее эффективными и нетоксичными антиамилоидными веществами.

ФИНАНСОВАЯ ПОДДЕРЖКА РАБОТЫ.

Работа выполнена при финансовой поддержке гранта Президента Российской Федерации «Ведущие научные школы», НШ-217.2008.4, программы Президиума РАН «Фундаментальные науки — медицине», грантов РФФИ № 09−401 161, РФФИ № 10−04−141 и гранта Федеральной целевой программы «Научные и научно-педагогические кадры инновационной России», ГК № 02.740.11.0710.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Эксперименты со многими белками показали, что перед образованием амилоидов in vitro структура их молекул должна претерпевать трансформацию типа «а-спираль — р-складчатость», что, как правило, требует жестких условий, несовместимых с условиями in vivo (низкие значения рН, высокие температуры, длительная инкубация, добавление ряда веществ, не присутствующих в клетке и др.). Белки семейства тайтина скелетных мышц, открытые нами ранее, способны быстро формировать амилоиды благодаря наличию в их структуре около 90% Р-складчатости.

Поскольку амилоидные отложения также находят в гладкомышечной ткани, в том числе и в сосудах, мы изучили амилоидные свойства гладкомышечного белка смитина — аналога тайтина скелетных мышц. Молекулы смитина гладких мышц, которые мы исследовали, состоят также как тайтин и Х-белок из иммуноглобулини фибронектин-подобных доменов и содержат ~90% Р-складчатой структуры, необходимой для формирования амилоидных фибрилл in vitro. Нами впервые было показано, что смитин гладких мышц желудка кролика может формировать аморфные амилоидные агрегаты, подобные аморфным агрегатам, которые формируют белки семейства тайтина скелетных мышц. Амилоидная природа аморфных агрегатов смитина была нами подтверждена спектральными методами по связыванию их с красителями на амилоиды Конго красным и тиофлавином Т, пополнив тем самым ряд открытых нами ранее белков-предшественников амилоидов семейства тайтина. Способность таких высокомолекулярных белков как тайтин формировать амилоиды в течение короткого времени в мягких условиях вызывает опасения в связи с их возможным участием в патогенезе мышечных амилоидозов, как наименее изученных.

Нами показано также, что благодаря структурному сходству разных амилоидных фибрилл возможны сходные подходы к их разрушению, а вероятно, и к терапии амилоидозов. С помощью электронной микроскопии был продемонстрирован in vitro антиамилоидный эффект гидратированного фуллерена Сбо на амилоиды Х-белка и АР (1−42)-пептида мозга. Это свойство фуллерена С6о открывает перспективы для его использования как эффективного антиамилоидного препарата в терапии амилоидозов. Однако этому препятствует низкая растворимость гидратированного фуллерена Сбо в полярных растворителях. Поэтому мы исследовали антиамилоидный эффект водорастворимых производных фуллерена С6о: натриевой соли поликарбоксильного производного фуллерена С6о, фуллеренола, комплексов фуллерена С60 с поливинилпирролидоном (м.м. ПВП 25 000 и 10 000), Сбо-МОг-пролина, Сб0-(МО2)2-пролина, Сб0-Ж)2-пролин-МО2. С помощью электронной микроскопии нами показано, что натриевая соль поликарбоксильного производного фуллерена С60, фуллеренол, C60-NO2-nponmi-N02 и оба комплекса фуллерена Сбо с ПВП способны не только разрушать амилоидные фибриллы мышечного Х-белка и АР (1−42)-пептида мозга, но и предотвращать их образование. Показано также, что C60-NO2-npojiHH и C6o-(N02)2-пролин разрушали амилоидные фибриллы Х-белка и Ар (1−42)-пептида, уменьшая их длину и количество относительно контроля.

Антиамилоидный эффект, открытый нами с помощью ЭМ для натриевой соли поликарбоксильного производного фуллерена Сб0, фуллеренола, комплекса фуллерена С60 с ПВП (м.м. ПВП 25 000) и С6о-Ж)2-пролин-Ж)2 был подтвержден флуоресцентным анализом, что повышало надежность оценки наиболее эффективных антиамилоидных веществ.

Для того, чтобы проверить возможность связывания фуллерена и его производных с неамилоидными фибриллярными агрегатами мышечных белков, нами было исследовано влияние натриевой соли поликарбоксильного производного фуллерена С60 и комплексов фуллерена С60 с ПВП (м.м. ПВП 25 000 и 10 000) на фибриллообразование актина. С помощью электронной микроскопии было показано, что комплексы фуллерена С6о с ПВП не препятствовали агрегации актина и не разрушали его нити. Натриевая соль поликарбоксильного производного фуллерена Сбо, напротив, препятствовала образованию нитей актина и разрушала его нити. Способность к разрушению нитей актина натриевой солью поликарбоксильного производного фуллерена С6о вызывает опасения по поводу его возможности использования на биологических объектах.

В литературе часто встречаются работы, описывающие токсические свойства фуллеренов. Поэтому мы исследовали цитотоксические эффекты производных фуллерена СбоВ результате этих исследований было выяснено, что натриевая соль поликарбоксильного производного фуллерена Сбо обладала цитотоксичностью в культуре клеток НЕр-2. Напротив, фуллеренол, C6o-N02пролин, С6(галанин, а также оба комплекса фуллерена С6о с ПВП не проявляли цитотоксических свойств.

Основываясь на данных электронно-микроскопического и спектрального анализа антиамилоидного действия исследованных производных фуллерена С60, а также на оценке их цитотоксичности нами были отобраны фуллеренол и комплексы фуллерена с ПВП, как наиболее эффективные и нетоксичные антиамилоидные вещества.

Таким образом, нами был разработан комплексный подход к тестированию антиамилоидных препаратов, в результате которого были выбраны нетоксичные производные фуллерена с наиболее выраженными антиамилоидными свойствами. Отобранные нами вещества можно рассматривать как возможные препараты для замедления или предотвращения развития амилоидозов.

Показать весь текст

Список литературы

  1. А., Шустов С., Шкодкин И., Воробьев С., Пронина Е. (2005) Гипертрофическая кардиомиопатия и амилоидоз сердца // Врач Вып. 10. С. 42−46.
  2. Д.А., Гальперн Е. Г. (1973) О гипотетических системах карбо до декаэдре, s-икосаэдре и карбо-Б-икосаэдре II Докл. Акад. Наук СССР, Т. 209. № 3. С. 610−612.
  3. О.М. (1980) Первичный и генетические варианты амилоидоза // М. Медицина 224 с.
  4. И.М. (2005) Изучение тайтина и белков его семейства в скелетных мышцах в норме, при гибернации и микрогравитации // диссертационная работа. Пущино. 105 с.
  5. Э.Б. (2007) Фуллерены: Информационный сборник (1991−2006) // Под ред. М. И. Рустамова. Баку: «Нурлан», 521с.
  6. Ю.Марсагишвили Л. Г., Шпагина М. Д., Емельяненко В. И., Подлубная З. А. (2005) Саркомерные белки семейства тайтина образуют амилоиды // Биофизика. Т. 50. № 5. С. 803−809.
  7. П.Мягкова Л. П. (2000) Энтеропатический амилоидоз: особенности клинических проявлений, место среди других форм амилоидоза // Клиническая медицина. № 1. С. 11—14.
  8. Л.Б. (2005) Фуллерены в биологии и медицине: проблемы и перспективы // Сб. статей. «Фундаментальные направления молекулярной медицины» Спб.: Росток., С. 195−268.
  9. Л.Б., Киселев О. И. (2006) Фуллерены в биологии // СПб. ООО «Росток» с. 336.
  10. В.В. (1905) Основы общей и экспериментальной патологии // СПБ. Изд. К. Л. Риккера. 780 с.
  11. З.А., Подольский И. Я., Шпагина М. Д., Марсагишвили Л. Г. (2006) Электронно-микроскопическое изучение влияния фуллерена на формирование амилоидных фибрилл Ар25−35 пептидом // Биофизика. Т. 51. № 5. С. 795−798.
  12. З.А., Марсагишвили Л. Г. (2008) Новые амилоидные белки семейства тайтина и их свойства: перспективы для диагностики амилоидозов //Технологии живых систем. Т. 5. № 5−6. С 11−21.
  13. Л.Н., Болталина О. В. (2002) Эндоэдральные и экзоэдральные фторпроизводные фуллеренов// Успехи химии. Т. 71. С. 611−640.
  14. Akaishi T., Morimoto T., Shibao M., Watanabe S., Sakai-Kato К., Utsunomiya-Tate N., Abe К. (2008) Structural requirements for the flavonoid fisetin in inhibiting fibril formation of amyloid beta protein // Neurosci Lett. V. 444, P. 280 285.
  15. Ali F., Pare P.D., Seow C.Y. (2005). Models of contractile units and their assembly in smooth muscle // Can. J. Physiol Pharmacol. V. 83. P. 825−831.
  16. K., 01ofsson, A., Nielsen E.H., Svehag S.E., Lundgren E. (2002) Only amyloidogenic intermediates of transthyretin induce apoptosis // Biochem. Biophys. Res. Commun. V. 294. P. 309−314.
  17. Andersson T., Westman G., Wennerstrom 0.5 Sundahl M. (1994) NMR and UV-VIS investigation of water-soluble fullerene-C60-g-cyclodextrin // J. Chem. Soc. Perkin Trans. V. 2. P. 1097−1101.
  18. G.V., Kosevich M.V., Vovk O.M., Shelkovsky V.S., Vaschenko L.A. (1995) On the product of an aqueous colloidal solution of fullerenes // J. Chem. Soc. Chem. Commun. V. 12. P. 1281−1282.
  19. , R. (1986). Toward a comprehensive three-dimensional model of the contractile system of vertebrate smooth muscle cells // Int. Rev. Cytol. V. 105. P. 67−128.
  20. M., Moser H., Eppenberger H.M., Wallimann T. (1985) Heart C-protein is transiently expressed during skeletal muscle development in the embryo, but persists in cultured myogenic cells II Develop. Biol. V. 112. P. 345−352.
  21. Bauer H.H., Aebi U., Haner M., Hermann R., Muller M, Merkle H.P. (1995) Architecture and polymorphism of fibrillar supramolecular assemblies prodused by in vitro aggregation of human calcitonin. II J. Struct. Biol V. 115. P. 1−15.
  22. M., Mandy G. 1(997) Solubility of C60 // Full. Sci. Technol. V. 5. P. 291310.
  23. N., Song Y., Rienzie J., Ragolia L. (1998). Vascular smooth muscle cell growth and insulin regulation of mitogen-activated protein kinase in hypertension
  24. II Am. J. Physiol. V. 275. P. C42-C49.
  25. H. (1922) Eine spezifische Amyloidfarbung mit Kongorot // Miinchen Med Wochenschr V. 69. P. 1537−1538.
  26. P., Starr R., Elliott A., Offer G. (1985) The structure of C-protein and X-protein molecules and a polymer of X-protein // J. Mol. Biol. V. 184. P. 297−309.
  27. R.V., Bienvenue E., Dellinger M., Leach S., Seta P. (1994) C60 in model biological systems a visible-UV absorption study of solvent-dependent parameters and solute aggregation // J. Phys. Chem. V. 98. P. 3492−3500.
  28. J.F., Theos A.C., Harper D.C., Tenza D., Raposo G., Marks M.S. (2003) Proprotein convertase cleavage liberates a fibrillogenic fragment of a resident glycoprotein to initiate melanosome biogenesis // J. Cell Biol V. 161. P. 521−533.
  29. Blake C.C.F., Serpel L.C. (1996) Synchrotron X-ray studies suggest that the core of the transtyretin amyloid fibrils is a continuous P-sheet helix // Structure V. 4. P. 989−998.
  30. Blake C.C.F., Serpel L.C. Sunde M., Sangren O., Lundgren E. (1996) A molecular model of the amyloid fibrils. The nature and origin of amyloid fibrils // Ciba Found. Simp. V. 199. P. 6−21.
  31. Bullard-Dillard R., Creek K.E., Scriwens W.A., Tour J.M. (1996) Tissue sites of uptake of 14C-labeled Cm II Bioorg. Chem. V. 24. P. 376−385.
  32. Byeon S.R., Lee J.H., Sohn J.H., Kim D.C., Shin K.J., Yoo K.H., Mook-Jung I., Lee W.K., Kim DJ. (2007) Bis-styrylpyridine and bis-styrylbenzene derivatives as inhibitors for Abeta fibril formation // Bioorg. Med. Chem. Lett. V. 17. P. 14 661 470.
  33. Byun J.H., Kim H., Kim Y., Mook-Jung I., Kim D.J., Lee W.K., Yoo K.H. (2008) Aminostyrylbenzofuran derivatives as potent inhibitors for Abeta fibril formation II Bioorg. Med. Chem. Lett. V. 18. P. 5591−5593.
  34. J.E., Bechtel P.J. (1981) C-protein from rabbit soleus (red) muscle // Biochem. J. V. 195. P. 463−469.
  35. F., Haymann D. (1999) Effects of intense ultrasound treatment of C60 solutions // Full. Sci. Technol. V. 7. P. 725−732.
  36. Chamberlain A.K., MacPhee C.E., Zurdo J., Morozova-Roche L.A., Hill H.A., Dobson C.M., Davis J.J. (2000) Ultrastructural organization of amyloid fibrils byatomic force microscopy // Biophys. J. V. 79. P. 3282−3293.
  37. M.R., Robinson L.S., Pinkner J.S., Roth R., Heuser J., Hammar M., Normark S., Hultgren S.J. (2002) Role of Escherichia coli Curli Operons in Directing Amyloid Fiber Formation // Science V. 295. P. 851−855.
  38. Chi R.J., Olenych S.G., Kim, K., Keller T.C., III (2005) Smooth muscle alpha-actinin interaction with smitin // Int. J.Biochem.CellBiol. V. 37. P. 1470−1482.
  39. Chiang L.Y., Lai Y.-L., Tsai M.-C., Lee Y.-T., Huang H.-C., Lai M.-K., Lu F.-J. (1999) Therapeutic use of water-soluble fullerene derivatives // U.S. Patent 5 994 410, November 30.
  40. Chiang L.Y., Lu F.-J., Lin J.-T. (1995) Free radical scavenging activity of water-soluble fullerenols // J. Chem. Soc. Chem. Commun. V.12. P. 1283−1284.
  41. Chiang L.Y., Swirczewski J.W., Hsu C.S., Chowdhury S.K., Cameron S., Creegan K. (1992) Multi-hydroxy additions onto C6o fullerene molecules // J. Chem. Soc. Chem. Commun. P. 1791−1793.
  42. L.Y., Upasani R.B., Swirczewski J.W. (1993) Evidence of hemiketals incorporated in the structure of fullerenols derived from aqueous acid chemistry // J. Am. Chem. Soc. V. 115. P. 5453−5457.
  43. L.Y., Wong L.Y., Swirczewski J.W., Soled S., Cameron S. (1994) Efficient synthesis of polyhydroxyated fiillerence derivatives via hydrolysis of polycyclosulfated precursors // J. Org. Chem. V. 59. P. 3960−3968.
  44. Chien P., Weissman J.S., DePace A.H. (2004) Emerging principles of conformation-based prion inheritance // Annu. Rev. Biochem. V. 73. P. 617−656.
  45. J., Lamande J., Moussa F., Trivin F., Ceolin R. (2000) Effect of «micronized» C6o fullerene on the microbial growth in vitro in French. // Ann. Pharm. Fr. V. 58. P. 170−175.
  46. F., Dobson C.M. (2006) Protein misfolding, functional amyloid, and human disease // Annu. Rev. Biochem. V. 75. P. 333−366.
  47. F., Webster P., Taddei N., Clark A., Stefani M., Ramponi G., Dobson C. (1999) Designing conditions for in vitro formation of protofilaments and fibrils // PNAS V. 96. P. 3590−3594.
  48. Clark K.A., McElhinny A.S., Beckerle M.C., Gregorio C.C. (2002). Striated muscle cytoarchitecture: an intricate web of form and function // Annu. Rev. Cell Dev. Biol. V. 18. P. 637−706.
  49. K.A., Rochet J.C., Bieganski R.M., Lansbury P.T. (2001) Kinetic stabilization of the alpha-synuclein protofibril by a dopamine-alpha-synuclein adduct // Science V. 294. P. 1346−1349.
  50. P. (1983) Organization of contractile fibers in smooth muscle // Cell Muscle Motil. V. 3. P. 57−77.
  51. V., Deleu C., Saupe S., Begueret J. (1997) The protein product of the het-s heterokaryon incompatibility gene of the fungus Podospora anserina behaves as a prion analog // Proc. Natl. Acad. Set USA V. 94. P. 9773−9778.
  52. R., Offer G. (1976) Localization of C-protein in rabbit skeletal muscle // Proc. Roy. Soc. Lond. B. V. 192. P. 451−461.
  53. Da Ros T., Prato M. (1999) Medicinal chemistry with fullerenes and fullerene derivatives chemical communications // Chem. Commun. P. 663−669.
  54. S., Alargova R.G., Tsujii K. (2001) Stable dispersion of fullerenes, C6o and C70 in water. Preparation and characterization // Langmuir V. 17. P. 60 136 017.
  55. C.M. (1999) Protein misfolding, evolution and disease // Trends Biochem. Sci. V. 9. P. 329−332.
  56. C.M. (2004) Principles of protein folding, misfolding and aggregation // Semin. Cell Dev. Biol. V. 15. P. 3−16.
  57. M.H., Hodge A.J. (1949) Electron microscopy of muscle // Austr. J. Exp. Biol. Med. Sci. V. 27. P. 465−483.
  58. Dugan L.L., Gabrielsen J.K., Yu S.P., Lin T.S., Choi D.W. (1996) Buckminsterfullerenol free radical scavengers reduce excitotoxic and apoptotic death of cultured cortical neurons // Neurobiology of Disease. V. 3. P. 129−135.
  59. Dugan L.L., Lovett E.G., Quick K.L., Lotharius J., Lin T.T., O’Malley K.L. (2001) Fullerene-based antioxidants and neurodegenerative disorders // Parkinsonism Relat. Disord. V. 7. P. 243−246.
  60. Dugan L.L., Turetsky D.M., Du C., Lobner D., Wheeler M., Almli C.R., Shen C.K.F., Luh T.-Y., Choi D.W., Lin T.-S. (1997) Carboxyfullerenes as neuroprotective agents // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 94. P. 9434−9439.
  61. Eaglestone S.S., Cox B.S., Tuite M.F. (1999) Translation termination efficiency can be regulated in Saccharomyces cerevisiae. by environmental stress through a prion-mediated mechanism // EMBO J. V. 18. P. 1974−1981.
  62. S., Fischman D.A. (1990) Isolation and characterization of a cDNA clone encoding avian skeletal muscle C-protein: an intracellular member of the immunoglobulin superfamily II Proc Natl Acad Sei USA. V. 87 (6). 2157−2161.
  63. G., Molnar F., Pettko E., Straub F.B. (1948) Studies on the composition and polymerization of actin // Hung. Acta Physiol. V. 1 (4−5). P. 150−163.
  64. J.D., Lyon D.Y., Sayes C.M., Boyd A.M. (2005) C60 in water: Nanocrystal formation and microbial response // Environ. Sei. Technol. V. 39. P. 4307−4316
  65. Franzini-Armstrong G., Porter K.R. (1964) Sarcolemmal invaginations constituting the T-system in fish muscle tiber // J. Cell Biol. V. 22. P. 675−696.
  66. Friedman S.H., DeCamp D.L., Sijbesma R.P., Srdanov G., Wudl F., Kenyon G.L. (1993) Inhibition of the HIV-1 protease by fullerene derivatives: model binding studies and experimental verification // J. Am. Chem. Soc. V. 115. P. 6506−6509.
  67. Friedman S.H., Ganapathi P. S., Rubin Y, Kenyon G.L. (1998) Optimizing the binding of fullerene inhibitors of the HIV-1 protease thought predicted increases in hydrophobic desolvation // J. Med. Chem. V. 41. P. 2424−2429.
  68. Friedman S.H., Schinazi R.F. Wudl F., Hill C.L., DeCamp D.L., Sijbesma R.P., Kenyon G.L. (1998) Water soluble fiillerenes with antiviral activity // U.S. Patent 5 811 460. September 22.
  69. Friedman S.H., Schinazi R.F., Wudl F., Hill C.L., DeCamp D.L., Sijbesma R.P., Kenyon G.L. (2001) Water soluble fullerenes with antiviral activity // U.S. Patent 6 204 391. March 20.
  70. Fritz* J.D., Swartz D.R., Greaser M.L. (1989) Factors affecting polyacrilamide gel electrophoresis and electroblotting of high-molecular-weight myofibrillar proteins // Analyt. Biochem. V. 180. P. 205−210.
  71. D.O., Vinkemeier U., Weber K. (1992) Mammalian skeletal muscle C-protein: purification from bovine muscle, binding to titin and the characterization of a full-length human cDNA // J Cell Sei. V. 102. P. 769−778.
  72. G., Eanes E., Bladen H., Linke R. (1974) p-plated sheet fibrils. A comparison of native amyloid with synthetic protein fibrils // J. Histochem. Cytochem. V. 22. P. 1141−1158.
  73. J.E., Harrington W.F. (1970) Self-association in the myosin system at high ionic strength. II. Evidence for the presence of a monomer-dimmer equilibrium // Biochemistry. V. 9 (4). P. 894−908.
  74. J., Permyakov S.E., Permyakov E.A., Uversky V.N., Fink A.L. (2002) Conformational prerequisites for alpha-lactalbumin fibrillation // Biochem. V. 41. P. 12 546−12 551.
  75. Goldsbury C.S., Cooper G.J., Goldie K.N., Muller S.A., Saafi E.L., Gruijters W.T. et al. (1997) Polymorphic fibrillar assembly of human amylin. II J. Struct. Biol. V. 119. P. 17−27.
  76. C.S., Wirtz S., Muller S.A., Sunderji S., Wicki P., Aebi U., Frey P. (2000) Studies on the in vitro assembly of AP(l-40): implications for the search for Ap fibril formation inhibitors II J. of Struct. Biol. V. 130. P. 217−231.
  77. Granzier, H., Labeit, D., Wu, Y., & Labeit, S. (2002). Titin as a modular spring: emerging mechanisms for elasticity control by titin in cardiac physiology and pathophysiology. II J. Muscle Res. Cell Motil. V. 23. P. 457−471.
  78. C.C., Granzier H., Sorimachi H., Labeit S. (1999) Muscle assembly: a titanic achievement? // Curr. Opin. Cell Biol. V. 11. P. 18−25.
  79. C., Mandelkow E. (2010) Fyn-tau-amyloid: a toxic triad. II Cell. V. 142. P. 356−358.
  80. Hanson J., O’Brien E. J., Bennett P. M. (1971) Structure of the myosin-containing filament assembly (A-segment) separated from frog skeletal muscle // J. Mol. Biol. V. 58. P. 865−871.
  81. J.D., Lansbury P.T. (1997) Models of amyloid seeding in Alzheimer’s disease and scrapie: mechanistic truths and physiological consequences of the time-dependent solubility of amyloid proteins // Annu. Rev. Biochem. V 66. P. 385−407.
  82. Harrison R.F., Hawkins P.N., Roche W.R., MacMahon R.F.T., Hubscher S.G., Buckels J.A.C. (1996) «Fragile» liver and massive hepatic hemorrhage due to hereditary amyloidoses // Gut V. 38. P. 151−152.
  83. H.C. (1985) Effects of phosphorylated and unphosphorylated C-protein on cardiac actomyosin ATPase HJ. Moll. Biol. V. 186. P. 185−195.
  84. H.C., Glass D.B. (1984) Phosphorylation of purified cardiac muscle C-protein by purified cAMF-dependent and endogenous Ca -calmodulin-dependent protein kinases // J. Biol. Chem. V. 259. P. 15 587−15 596.
  85. M., Rockenstein E., Crews L., Masliah E. (2003) Role of protein aggregation in mitochondrial dysfunction and neurodegeneration in Alzheimer’s and Parkinson’s diseases // Neuromolekular Med. V. 4. P. 21−36.
  86. J.M., Lewis T.A., Loren S.D., Meyer A., Heath J.R., Shibato Y., Saykally R.J. (1990) Organic chemistry of C60 (Buckminsterfullerene): chromatography and osmylation // J. Org. Chem. V. 55. P. 6250−6252.
  87. A. (1995) Addition reactions of buckminsterfullerene (C60) // Synthesis. P. 895−913.
  88. A. (1997) Aspects of organic chemistry of fullerenes // J. Phys. Chem. Solids. V. 58. P. 1729−1740.
  89. A. (1996) Principles of fiillerene reactivity // Topics in Current Chemistry V. 199. P. 1−65.
  90. A., Lampart I., Karfunkel H.R. (1994) Fullerene chemistry in three dimensions: isolation of seven regioisomeric bisadducts and chiral trisadducts of C60 and di (ethoxy-carbonyl) methylene // Angew. Chem. Int. Ed. V. 33. P. 437 438.
  91. Hodgkinson, J. L., Newman, T. M., Marston, S. B., Severs, N. J. (1995). The structure of the contractile apparatus in ultrarapidly frozen smooth muscle: freeze-fracture, deep-etch, and freeze-substitution studies. // J.Struct.Biol. V. 114. P. 93−104.
  92. V.A., Vriend G., Hamodrakas S.J. (2000) Amyloids protect the silkmoth oocyte and embryo H FEBS Lett. V. 479. P. 141−145.
  93. N.S., Nicols P.J., Raston C.L., Sandoval C.A., Young D.L. (1997) Solution volume studies of a deep cavity inclusion complex of C60: p-benzyl calyx5. arene // J. Chem. Soc. Chem. Commun. P. 1839−1840.
  94. A.W., Wilson S.R., Schuster D.I. (1996) Biological applications of fullerenes // Bioorg. Med. Chem. V. 4. P. 767−779.
  95. J.L., Nettleton E.J., Bouchard M., Robinson C.V., Dobson C.M., Saibil H.R. (2002) The protofilament structure of insulin amyloid fibrils // PNAS V. 99. P. 9196−9201.
  96. J. (2003) Molecular determinants for amyloid fibril formation: lessons from lung surfactant protein C // Swiss Med. WKLY. V. 133. P. 275−282.
  97. F., Kempf C. (1998) Buckminsterfiillerene and photodynamic inactivation of viruses // Rev. Med. Virol V. 8. P. 143−151.
  98. Keller T.C., III (1995). Structure and function of titin and nebulin // Curr. Opin.CellBiol.V. 7. P. 32−38.
  99. J.M., Knight D., Wise M.J., Vollrath F. (2002) Amyloidogenic nature of spider silk // Eur. J. Biochem. V. 269. V. P. 4159−4163.
  100. Kim K., Keller T.C., III (2002) Smitin, a novel smooth muscle titin-like protein, interacts with myosin filaments in vivo and in vitro // J. Cell Biol V. 156. P. 101−111.
  101. Kim H., Park B.S., Lee K.G., Choi C.Y., Jang S.S., Kim Y.H., Lee S.E. (2005) Effects of naturally occurring compounds on fibril formation and oxidative stress of beta-amyloid // J. Agric. Food Chem. V. 53. P. 8537−8541.
  102. Kim J.E., Lee M. (2003) Fullerene inhibit p-amyloid peptide aggregation // BBRC V. 303 P. 576−579.
  103. Kim Y., Randolph T.W., Stevens F.J., Carpenter J.F. (2002) Kinetics and energetics of assembly, nucleation, and growth of aggregates and fibrils for an amylodogenic protein // J. Biol Chem. V. 277. P. 27 240−27 246.
  104. W.E., Pettegrew J.W., Abraham D.J. (1989) Quantitative evaluation of Congo red binding to amyloid-like proteins with a beta-pleated sheet conformation // J. Histochem. Cytochem. V. 37. P. 1273−1281.
  105. Ko W.-B., Baek K.-N. (2002) The oxidation of fullerene C70. with various oxidants by ultrasonication // Ultrasonics V. 39. P. 729−733.
  106. J.F. (1979) Effect of C-protein on synthetic myosin filament structure II Biophys. J. V. 27. P. 433−446.
  107. J.F., Coluccio L.M., Bertasso A.M. (1982) The aggregation characteristics of column-purified rabbit skeletal myosin in the presence and absence of C-protein at pH 7.0 II Biophys. J. V. 37. P. 433−440.
  108. W., Lamb L.D., Fostiropoulos K., Huffinan D.R. (1990) Solid C60: a new form of carbon //Nature (London) V. 347. P. 354−358.
  109. M.R., Bromley E.H., Donald A.M. (2005) The binding of thioflavin-T to amyloid fibrils: localisation and implications // J. Struct. Biol. V. 149. P. 3037.
  110. Kroto H.W., Heath J.R., O’Brien S.C., Curl R.F., Smalley R.E. (1985) «C.sub.60: Buckminsterfullerene» //Nature V. 318. P. 162−163.
  111. P.J., Wasserman P.N., Keizer P.N., Morton J.R., Preston K.F. (1991) Radical reactions of C60II Science V. 254. P. 1183−1185.
  112. H. (1970) Clevage of structural proteins during the assembly of the head of bacterophage T4 //Nature. V. 227 (5259). P. 680−685.
  113. Lai Y.L., Chaing L.Y. (1997) Water-soluble fiillerene derivatives attenuate exsanguination-induced bronchoconstriction of guineapigs // J. Auton. Pharmacol. V. 17. P. 229−235.
  114. P.T. (1999) Evolution of amyloid: what normal protein folding may tell us about fibrillogenesis and disease // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. V. 96. P. 3342−3344.
  115. Lee E.K., Park Y.W., Dong Y.S., Mook-Jung I., Yoo Y.J. (2006) Cytosolic amyloid-p peptide 42 escaping from degradation induces cell death // Biochem. Biophys. Res. Communs. V. 344. P. 471−477.
  116. LeVine III H. (1993) Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer’s disease p-amyloid peptides: detection of amyloid aggregation in solution // Prot. Sci. V. 2. P. 404−410.
  117. LeVine III H. (1995) Thioflavine T interactions with amyloid P-sheet structures // Amyloid. V. 2. P. 1−6.
  118. Lin Y.-L., Lei H.-Y., Luh T.-Y., Chou C.-K., Liu H.-S. (2000) Light-independent inactivation of dengue-2 virus by carboxyfullerene C3 isomer // Virology V. 275. P. 258−262.
  119. Lyon D.Y., Adams L.K., Falkner J.C., Alvarez P.J.J. (2006) Antibacterial activity of fullerene water suspensions: Effects of preparation method and particle size // Environ. Sci. Technol. V. 40. P. 4360−4366.
  120. J.P., Matthews J.M., Winefield R.D., Mackay L.G., Haverkamp R.G., Templeton M.D. (2001) The hydrophobin EAS is largely unstructured in solution and functions by forming amyloid-like structures // Structure V. 9 P. 8391.
  121. L., Shpagina M., Emelyanenko V., Podlubnaya Z. (2005) New amyloid-forming proteins IIFEBS Journal V. 272. Iss. si, P. 297.
  122. McEwen C.N., McKay R.G., Larsen B.S. (1992) C-60 as a radical sponge // J. Am. Chem. Soc. V. 114. P. 4412−44.
  123. Mchedlov-Petrossyan N.O., Klochkov V.K., Andrievsky G.V. (1997) Colloidal dispersions of fullerene C6o in water: some properties and regularities of coagulation by electrolytes // J. Chem. Soc. Faraday Trans. V. 93. P. 4343−4346.
  124. M., Noda H. (1980) Interaction of C-protein with myosin // J. Biochem. V. 87. P. 1413−1420.
  125. Moos C., Mason C.M., Besterman J. M., Feng I-N. M., Dubin J.H. (1978) The binding of skeletal muscle C-protein to F-actin and its relation to the interaction of actin with myosin subfragment-1 II J. Mol. Biol. V. 124. P. 571−586.
  126. Moos C., Feng I-N.M. (1980) Effect C-protein on actomyosin ATPase // Biochem. Biophys. Acta. V. 632. P. 141−149.
  127. C. (1981) Fluorescence microscope study of the binding of added C-protein to skeletal muscle myofibrils // J. Cell Biol. V. 90 P. 25−31.
  128. K., Harrington W.F. (1974) Substructure of the thick filament of vertebrate striated muscle II J. Mol. Biol. V. 83. P. 83−97.
  129. Moussa F., Trivin F., Cerolin R., Hadchouel M., Sizaret P.Y., Greugny V., Fabore C., Rassat A., Szwarc H (1996) Early effects of C60 administration in swiss mice: a preliminary account for in vivo Сбо toxiciti // Full. Sci. Technol. V. 4. P. 21−29.
  130. E., Tahara K., Matsuo K., Sawamura M. (2003) Synthesis, Structure, and Aromaticity of a Hoop-Shaped Cyclic Benzenoid 10.Cyclophenacene II J. Am.Chem. Soc. V. 125. P. 2834−2835.
  131. M.A., Domann F.E., Bowden G.T., Hooser S.B., Fernando Q., Carter D.E. (1993) Effects of acute and subchronic exposure of topically applied fullerene extracts on the mouse skin // Toxicol. Ind Health. V. 9. P. 623−630.
  132. P., Dawson D. (2009) Restrictive cardiomyopathies // European Journal of Echocardiography V. 10. P. 23−33.
  133. E. (2004) Manufactured nanomaterials (Fullerenes, C6o) induce oxidative stress in the brain of juvenile largemouth bass // Environmental Health Perspectives V. 112. P. 1058−1062.
  134. G., Moos C., Starr R. (1973) A new protein of the thick filaments of vertebrate skeletal myofibrils. Extraction, purification and characterization // J. Mol. Biol. V. 74. P. 653−676.4
  135. Т., Weber F.E., Fischman D.A., Vaughan K.T., Mikawa Т., Reinach F.C. (1993) The major myosin-binding domain of skeletal muscle MyBP-C (C protein) resides in the COOH-terminal, immunoglobulin C2 motif // J Cell Biol. V. 123 (3). P. 619−626.
  136. O’Nuallain В., Williams A.D., Westermark P., Wetzel R. (2004) Seeding specificity in amyloid growth induced by heterologous fibrils II J. Biol. Chem. V. 279. P. 17 490−17 499.
  137. Osawa E., Kagaku (Kyoto), (1970) V. 25. P. 854−863. In Japanese- Chem. Abstr. (1971) V. 74. 75698v.
  138. J.D., Spudich J.A. (1982) Purification of muscle actin // In: Methods in Cell Biology. (Wilson L. eds.) Acad. Press. New York. London. V. 24 (part A). P.271—289.
  139. F.A. (1967) The myosin filament. I. Structural organization from antibody staining observed in electron microscopy // J. Mol. Biol. V. 27. P. 203 225.
  140. F.A., Drucker B. (1979) The myosin filament. IV. Myosin content // J. Mol. Biol. V. 130. P. 379−393.
  141. M.B. (2001) Pathogenesis, diagnosis and treatment of systemic amyloidosis // Philos. Trans. R. Soc. Lond. Biol. Sci. V. 365. P. 203−210.
  142. L.B., Kiselev O.I. (2004) Fullerenes and viruses // Fullerenes, nanotubes, and carbon clusters V. 12. P. 397−403.
  143. I.Ya., Podlubnaya Z.A., Kosenko E.A., Kaminsky Yu.G. (2006) Impairment of spatial memory in the performance of probabilistic task and fullerenes. // Abstr. Intern. Symp. «Hippocampus and Memory», Pushchino, Russia. P. 44.
  144. Qahwash I., Weiland K., Lu Yi., Sarver R., Kletzien R., Yan R. (2003) Identification of a mutant amyloid peptide that predominantly forms neurotoxic protofibrillar aggregates II J. Biol. Chem. V. 278. P. 23 187−23 195.
  145. M.K., Young M. (1967) Studies on the isolation and molecular properties of homogenous globular actin. Evidence for a single polypeptide chain structure II J. Biol. Chem. V. 242 (19). P. 4449−4458.
  146. A.A., Gestwicki J.E. (2007) Structure-activity relationships of amyloid beta-aggregation inhibitors based on curcumin: influence of linker length and flexibility // Chem. Biol. Drug Des. V. 70. P. 206−215.
  147. Rio Y., Nierengarten J.-F. (2002) Water soluble supramolecular cyclotriveratrylene-60.fullerene complexes with potential for biological applications // Tetrahedron Lett. V. 43. P. 4321−4324.
  148. Rohlfing E.A., Cox D.M., Kaldor A. (1984) Production and characterization ofsupersonic carbon cluster beams // J. Chem. Phys. V. 81. P. 3322−3330.
  149. C.A., Poirier M.A. (2004) Protein aggregation and neurodegenerative disease. //Nat. Med. V. 10. P. 10−17.
  150. Ruoff R.S., Tse D.S., Malhotra M., Lorents D.C. (1993) Solubility of fullerene C60 in a variety of solvents //J. Phys. Chem. V. 97. P. 3379−3383.
  151. C.M., Gobin A.M., Ausman K.D., Mendez J., West J.L., Colvin V.L. (2005) Nano-C6o cytotoxicity is due to lipid peroxidation // Biomaterials V. 26. P. 7587−7595.
  152. R.F., Sijbesta R., Srdanov G., Hill C.L., Wudl F. (1993) Synthesis and virucidal activity of water-soluble, configurationally stable, derivatized C6o fullerene // Antimicrob. Agents Chemother. V. 37. P. 1707−1710.
  153. W.A., Tour J.M. (1994) Synthesis of 14C-labeled C60, its suspension in water, and its uptake by human keratinocytes // J. Am. Chem. Soc. V. 116. P. 4517−4518.
  154. T., Cohen A.S. (1967) High-resolution electron microscopic analysis of the amyloid fibril///. Cell. Biol. V. 33: P. 679−708.
  155. Si К.', Lindquist S., Kandel E.R. (2003) A neuronal isoform of the aplysia CPEB has prion-like properties // Cell V. 115. P. 879−891.
  156. Sijbesta R., Srdanov G., Wudl F., Castoro J.A., Wilkins C., Friedman S.H., DeCamp D.L., Kenyon G.L. (1993) Synthesis of fullerene derivative for the inhibition of HIV enzymes II J. Am. Chem. Soc. V. 115. P. 6510−6512.
  157. J.D., Cohen A.S. (2000) History of the amyloid fibril // J. Struct. Biol V. 130. P. 88−98.
  158. Siragelo I., Malmo C., Iannuzzi C., Mezzogiorno A., Bianco .R., Papa M., Irace G. (2004) Fibrillogenesis and cytotoxic activity of the amyloid-forming apomyoglobin mutant W7FW14 °F И J. Biol. Chem. V. 279. P. 13 183−13 189.
  159. Sivaraman N., Dhamodaran R., Kaliappan I., Srinivasan T.G., Vasudea rao P.R., Mathews C.K. (1992) Solubility of C60 in organic solvents // J. Org. Chem. V. 57. P. 6077−6079.
  160. J.V., Gimona M. (1998). The cytoskeleton of the vertebrate smooth muscle cell /1 Acta Physiol Scand. V. 164. P. 341−348.
  161. J.V. (1995) Structure-function relationships in smooth muscle: the missing links. II Bioessays V. 17. P. 785−792.
  162. J.M., Luther P.K., Knupp C. (2003) Structural evidence for the interaction of C-protein (MyBP-C) with actin and sequence identification of a possible actin-binding domain // JMol Biol. V. 331 (3). P. 713−724.
  163. R., Offer G. (1971) Polypeptide chains of intermediate molecular weight in myosin preparations // FEBS Lett. V. 15. P. 40−44.
  164. R., Offer G. (1983) H-protein and X-protein. Two new components of the thick filaments of vertebrate skeletal muscle // J. Mol. Biol. V. 170. P. 675 698.
  165. R., Bennett P., Offer G. (1979) X-protein and its polymers // Proc. Europ. Cong. Muscle Motil. Heidelberg. 1979. P. 29.
  166. R., Offer G. (1982) Preparation of C-protein, H-protein, X-protein and phosphofructokinase // In: Methods in enzymology. New York. London. V. 85. Part B. P. 130−138.
  167. Sunde M., Blake C.C.F. (1997) The structure of amyloid fibrils by electron microscopy and X-ray diffraction // Adv. Prot. Chem. V. 50. P. 123−159.
  168. K., Terry R.D. (1967) Fine structural localization of acid phosphatase in senile plaques in Alzheimer’s presenile dementia // Acta Neuropathol. (BerL). V. 8. P. 276−284.
  169. J., Knight P., Whiting A. (1984) Purification and properties of native titin II J. Mol. Biol. V. 180. P. 331−356.
  170. H.L., Lindquist S.L. (2000) A yeast prion provides a mechanism for genetic variation and phenotypic diversity. // Nature V. 407. P. 477−483.
  171. M.C., Chen Y.H., Chiang L.Y. (1997) Polyhydroxylated C60, fullerenol, a novel free radical trapper, prevented hydrogen peroxide-and cumene hydroperoxide-elicited changes in rat hippocampus in vitro // J. Pharm. Pharmacol. V. 49. P. 438−445.
  172. Tskhovrebova L., Trinick, J. (2003). Titin: properties and family relationships // Nat. Rev. Mol. Cell Biol. V. 4. P. 679−689.
  173. C., Highly A. A. (2000) Stable C60/poly (vinylpyrrolidone)charge-transfer complexes afford new predictions for biological applications of underivatized fullerenes // J. Med. Chem. V. 43(16). P. 3186−3188.
  174. V.N., Fink A.L. (2004) Conformational constraints for amyloid fibrillation: the importance of being unfolded // Biochim. Biophys. Acta. V. 1698. P. 131−153.
  175. K., Wright J. (1988) Architecture of the sarcomere matrix of skeletal muscle: immunoelectron microscopic evidence that suggests a set of parallel inextensible nebulin filaments anchored at the Z-line //J Cell Biol. V. 107 (6 Pt 1). P. 2199−212.
  176. S.S., Good T.A. (2005) An overview of Alzheimer’s disease // J. Chin. Inst. Chem. Eng. V 36. P. 533−559.
  177. S.R., Kadish K., Ruoff R. (2000) The Fullerene Handbook // Wiley, New York P. 437−465.
  178. Y.N., Yagami T., Fukuhara K., Sueyochi S., Miyata N. (1997) Solubilization of fullerenes into water with polyvinylpyrrolidone applicable to biological tests // J. Chem. Soc. Chem. Commun. P. 1839−1840.
  179. K., Moos K. (1983) The C-protein of rabbit red, white, and cardiac muscles //J. Biol. Chem. V. 258 (13). P. 8395−8401.
  180. Z., Takekura H., Takekura S., Matsubara Y. (1994) Molecular recognition of C60 with y-cyclodextrin // Angew. Chem. Int. Ed. V. 33. P. 15 971 599.
  181. P., Ferguson C., Banuelos S., Gautel M. (1998) Molecular structure of the sarcomeric Z-disk: two types of titin interactions lead to an asymmetrical sorting of alpha-actinin HEMBOJ. V. 17. P. 1614−1624.
  182. M.S., Flaherty D.B., Benian G.M., Wilson K.L. (2006). Nuclear titin interacts with A- and B-type lamins in vitro and in vivo. // J. Cell Sci. V. 119. P. 239−249.
  183. E. (2002) Amyloid fibril formation // Eur. J. Biochem. V. 269. P. 3362−3371.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?