Кинетика биолюминесцентной реакции в нетрадиционных средах
Диссертация
Органических растворителей в реакционную среду в небольших концентрациях (0,5−18об.%) вызывает активацию начальной скорости биолюминесцентной реакции, которая выражается в возрастании начальной скорости и квантового выхода реакции. Увеличение интенсивности свечения с альдегидами разной длины цепи составляет от 110 до 170% для люциферазы P. leiognathi и от 110 до 370% для люциферазы V.harveyi. При… Читать ещё >
Содержание
- ГЛАВА 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- 1. 1. Структура и каталитические свойства бактериальных люцифераз РЛе^паМ и К/шгуеу/
- 1. 2. Ферментативный катализ в водно-органических средах
- 1. 2. 1. Роль различных взаимодействий в поддержании нативной конформации белков
- 1. 2. 2. Классификация органических растворителей
- 1. 2. 3. Эффекты воздействия среды на конформацию различных белков
- 1. 2. 4. Роль воды в ферментативном катализе, проводимом в водно-органических средах
- 1. 2. 5. Влияние микроокружения на каталитические свойства ферментов
- 1. 2. 6. Модели действия органических растворителей на белковые макромолекулы
- 1. 3. Постановка задач исследования
- ГЛАВА 2. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЯ
- ГЛАВА 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ
- 3. 1. Влияние органических растворителей на кинетические параметры реакций, катализируемых люциферазами из РЛе’ю^шйЫ и V. кагуеу'г
- 3. 1. 1. Интенсивность свечения люцифераз в водно-органических средах
- 3. 1. 2. Влияние органических растворителей на константу спада биолюминесценции бактериальных люцифераз
- 3. 1. Влияние органических растворителей на кинетические параметры реакций, катализируемых люциферазами из РЛе’ю^шйЫ и V. кагуеу'г
Список литературы
- Гительзон И.И., Рыгов С. А. и др. Биолюминесцентный способ определения активности антипротеаз.// Бил. эксп. биол. и мед., 1989, т. 100, N 11, с. 629−630.
- Воеводина Т.В., Нифантьева О. Е. и др. Изучение степени интоксикации больных при перитонитах.// Лабораторное дело, 1990, N 9, стр. 23−25.
- Кратасюк В.А., Гительзон И. И. Бактериальная биолюминесценция и биолюминесцентный анализ.// Биофизика, 1982, т.27, вып. 6, с. 937−953.
- Гладилин А.К., Левашов А. В. Стабильность ферментов в системах с органическими растворителями.//Биохимия, 1998, т. 63, вып. 3, с. 408−421.
- Gupta, M.N. Enzyme function in organic solvents.// Eur. J. Biochem., 1992, vol. 203, p. 25−32.
- Гительзон И.И., Родичева Э. К. и др. Светящиеся бактерии.-Новосибирск: Наука, 1984.
- Huang S., Tu S-C. Identification of a catalytic base in bacterial luciferase by chemical rescue of a dark mutant. //Biochem., 1997, vol. 36, N 48, p. 1 460 914 615.
- Escher А., О Kane D.J., Szalay A.A. The (3-subunit polypeptide of V. harveyi luciferase determines light emission at 42 °C. //Mol.Gen.Genet., 1991, vol.230, p.385−393.
- Fisher AJ, Raushel F.M., Baldwin T. O, Rayment I. Three-dimensional structure of bacterial luciferase from Vibrio harveyi at 2.4 A resolution. //J.Biol.Chem., 1995, vol. 34, N 20, p.6581−6586.
- Fisher A.J., Thompson T.B., Thoden J.B., Baldwin Т.О., Rayment I. The 1.5 A resolution crystal structure of bacterial luciferase in low salt conditions.// J. Biol. Chem., 1996, vol. 271, N 34, p.21 956−21 968.119
- Moore S.A., James M.N.G., О Kane D.J., Lee J. Crystal structure of a flavoprotein related to the submits of bacterial luciferase. //The EMBO Journal, 1993, vol.12, N5, p.1767−1774.
- Sandalova Т., Lindqvist Y. Three-dimensional model of the a-subunit of bacterial luciferase. //Proteins: structure, function, genetics, 1995, vol.23, p.241−255.
- Протопопов А.И., Сандалова Т. П. Структурно-филогинетический анализ бактериальных люцифераз.// Препринт N73B СО АН СССР, Институт физики им. Л. В. Киренского, Красноярск, 1987.
- Waddle J.J., Johnston T.C., Baldwin Т.О. Polypeptide folding and dimerization in bacterial luciferase occur by a concerted mechanism in vivo. //Biochemistry, 1987, vol.26, p.4917−4921.
- Kuwabara S., Cjrmier M.J., Dure L.S. at all. Crystalline bacterial luciferase from Photobacterium fisheri. H Biochemistry, 1965, vol.53, p. 822−828.
- Baldwin Т.О., Nicoli M., Becvar J.E., and Hastings J.W. Bacterial luciferase: binding of oxidized flavin mononucleotide. //J.Biol.Chem., 1975, vol.250, N8, p. 2763−2768.
- Baldwin Т.О., Chen L.H. at all. Site-directed mutagenesis of bacterial luciferase: Analysis of the «essential» thiol. //Biolum. Chemilum., 1989, vol.4, p.40−48.
- Meighen E.A., Hastings J.W. Binding site determination from kinetic data. //J.Biol.Chem., 1971, v.246, p.7666−7674.
- Lee J. The mechanism of bacterial bioluminescence. //Chemi- and Bioluminescence, Marcel Dekker, New York, 1985.120
- Mitchel G., Hastings J.W. The effect of flavin isomers and analogues upon color of bacterial bioluminescence. //J.Biol.Chem., 1969, vol.244, N10, p.2572−2576.
- Ghisla S., Massey V., Yagi K. Preparation and some properties of 6-substituted flavins as active site probes for flavin enzymes. //Biochemistry, 1996, vol. 25, p. 3282−3289.
- Межевикин B.B., Заворуев B.B., Высоцкий E.C., Получение и некоторые свойства «альдегидного фактора» из светящихся бактерий. //Изв. СО АН СССР, 1981, № 15, Сер. биол. наук, вып. З, с.49−53.
- Петушков В.Н., Кратасюк Г. А., Родионова Н. С., Фиш A.M., Белобров П. И. Биферментная система NAJDHiFMN-оксидоредуктаза-люцифераза из светящихся бактерий. //Биохимия, 1984, т.49, вып.4, с.692−702.
- Петушков В.Н., Родионова Н. С., Белобров П. И. Изучение эффективности работы биферментной системы NADHiFMN-оксидоредуктаза-люцифераза из светящихся бактерий. //Биохимия, 1985, т.50, вып. З, стр.401−405.
- Родионова Н.С., Петушков В. Н., Белобров П. И. Кинетические особенности переключения бактериальной люциферазы с одного альдегидного субстрата на другой. //Биофизика, т. ХХХШ, вып. З, с.396−400.
- Блюменфельд JI.A. Проблемы биологической физики. М: Наука, 1977, 336с.
- Holzman T.L., Baldwin Т.О. Isolation of bacterial luciferases by affinity chromatography on 2,2-diphenylpropylamine-sepharose: phosphate-mediated binding to an immobilized substrate analogue. // Biochemistry, 1982, vol.21, p.6194−6201.
- Данилов B.C., Егоров H.C. Мультиферментная модель бактериальной люциферазы. //Боорг.химия, 1981, т.7, N11, с. 1605−1626.
- Balny С., Hastings J.W. Fluorescence and bioluminescence of bacterial luciferase intermediates. // Biochemistry, 1975, vol. 14, N21, p.4719−4722.121
- Hastings J.W., Balny С. The oxygenated bacterial luciferaseflavinintermediate. Reaction products via the light and dark pathways. // J.Biol.Chem., 1975, vol.250, N18, p.7288−7293.
- Xi.L., Tu S-C. Construction and characterization of hybrid luciferases coded by lux genes from X. Luminescens and V. Fisheri. //Photochem. Photobiol., 1993, vol.57, N4, p.714−719.
- Тюлькова H.A., Сандалова Т. П. Сравнительное изучение температурных эффектов на бактериальные люциферазы. //Биохимия, 1996, т. 61, N2, с.205−214.
- Francisco W. A., Abu-Soud Н. М., Topgi R., Baldwin Т. О., Raushel F. М. Interaction of bacterial luciferase with 8-substituted flavin mononucleotide derivatives. // J.Biol.Chem., vol. 271, N 1, 1996 p. 104−110.
- F. Mc Capra F. Mechanisms in chemiluminescence and bioluminescence -unfinished business. //Biolum. Chemilum., 1992, p.7−15.
- Raushel F.M. and Baldwin Т.О. Proposed mechanism for the bacterial bioluminescence reaction involving a dioxirane intermediate. //Biochem. and Biophys. Reseach Communication, 1989, vol.164, N 3, p.1137−1142.
- Baldwin Т.О. Deuterium Kinetic Isotope Effects and the Mechanism of the Bacterial Luciferase Reaction. // Biochemistry, 1998, vol. 37, p.2596−2606.
- Tu, S-C. Isolation and properties of bacterial luciferase-oxygenated flavin intermediate complexed with long-chain alcohols. //Biochemistry, 1979, vol.18, N26, p.5940−5945.
- Francisco, W.F., Abu-Soud, H.M., Baldwin Т.О., Raushel F.M. Interaction of bacterial luciferases with aldehyde substrates and inhibitors. //The Journal of Biologicol Chemistry, 1993, vol.268, N33, p. 24 734−24 741.
- Curry S, Lieb W.R., and Franks N.P. Effects of general anesthetics on bacterial luciferases enzyme from Vibrio harveyi: An anesthetic target site with differential sensitive. // Biochemistry, 1990, vol. 29, p.46 441−4652.
- Диксон M., Уэбб Э., Ферменты, — Москва: Издатинлит, 1961.12 242: Шульц, Г., Ширмер, Р., Принципы структурной организации белков.-Москва: Мир, 1982.
- Рубин А. Б, Биофизика, кн.1.- Москва: Высшая школа, 1987.
- Волькенштейн М. В, Биофизика.- Москва: Высшая школа, 1989.
- Цоу Чун-Лу Роль гибкости активного центра в ферментативном катализе. //Биохимия, 1998, том 63, вып. 3, с. 300−307.
- Владимиров Ю.А., Потапенко А. Я. Физико-химические основы фотобиологических процессов. Москва: Высшая школа, 1989, с. 38−41.
- Heris P.L., Severean F. FTIR spectroscopic characterization of protein structure in aqueous and nonaqueous media. // J.Mol.Catalysis B: Enzymatic, 1999, vol.7, N 1−4, p. 201−221.
- Райхард X. Растворители и эффекты среды в органической химии. -Москва: Мир, 1991.
- Фиалков Ю.А. Растворитель как средство управления химическим процессом. Ленинград: Химия, 1990.
- Фиалков Ю.А. Не только в воде.- Ленинград: Химия, 1989.
- Klibanov, A.M. Enzymatic catalysis in anhydrous organic solvents. // TIBS, 1989, vol.14, p.141−149.
- Zaks A., Klibanov A.M. Enzyme-catalyzed processes in organic solvents. //Proc. Natl. Acad. Sci., 1985, vol. 82, N 10, p. 410−415.
- Хургин, Ю.И., Азизов Ю. М., Абатуров Л. В., Коган, Г.А., Росляков В. Я. Влияние /JMSO на вторичную структуру некоторых глобулярных белков. //Биофизика, 1972, XVII, с. 390−395.
- Arnold, F.H. Protein design for non-aqueous solvents.// Protein Engineering, 1988, N2, p.21−25.
- Zaks, A., Klibanov, A.M. Enzymatic catalysis in organic media at 100 °C. // Science, 1984, vol. 224, p. 1249−1251.
- Клесов A.A., Березин И. В. Ферментативный катализ.- Из-во МГУ, 1980, стр. 144.123
- Schmitke J.L., Stern L. J., and Klibanov A. M. The crystal structure of subtilisin Carlsberg in anhydrous dioxane and its comparison with those in water and acetonitrile. // Proc. Natl. Acad. Sci., 1997, vol. 94, p. 4250−4255.
- Пожарский Э.В., Зенченко T.A. Упругие свойства триклинных кристаллов лизоцима в безводном растворителе. // Биофизика, 1998, т.43, вып. 1, с.31−34.
- Serralheiro M.L.M. Irreversible thermoinactivation of a-chymotrypsin in buffer and water miscible organic solvent. Comparison with a reverse micellar system. //Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 1999, vol.7, N1−4, p.191−205.
- Тяги P., Гупта M.H. Использование химической модификации и химического сшивания для стабилизации белков (ферментов). //Биохимия, 1998, том 63, вып. 3, с. 395−407.
- Ке Т., Klibanov, A.M. On enzymatic activity in organic solvents as a enzyme history. //Biotech.Bioeng., 1998, vol.57, N 6, p. 746−750.
- Khmelnitsky Yu.l., Mozhaev V.V., Belova A.B., Sergeeva M.V., Martinek K. Denaturation capacity: a new quantitative criterion for selection of organic solvents as reaction media in biocatalysis. //Eur. J. Biochem., 1991, vol. 198, p.31−41.
- Mozhaev V.V., Khmelnitsky Y.L. at all. Catalytic activity and denaturation of enzymes in water/organic cosolvent mixtures. //Eur. J. Biochem., 1989, vol.184, p. 597−602.
- Клибанов A.M., Семенов А. Ферментативные реакции в водноIорганических смесях: критерий для выбора оптимального органического растворителя. //Биоорганическая химия, 1978, т. 4, N1, с. 82−88.124
- Можаев В.В. Стабильность белков. Рациональные подходы к повышению стабильности ферментов.//Новости науки и техники, 1990, N. 7, с. 20−47.
- Herskovits Т.Т., Gadegbecu В., Jaillet H. On the structural stability and solvent denaturation of proteins. //J.Biol.Chem., 1970, v.245, N 10, p. 25 882 589.
- Faller L., Sturtevant J.M., The kinetics of the a-chymotrypsin catalyzed hydrolysis of p-nitrophenyl acetate in organic solvent-water mixtures. //J. Biol.Chem., 1966, vol.241, N21, p. 4825−48−34.
- Maurel P. Relevance of dielectric constant and hydrophobicity to the organic solvent effect in enzymology. // J. Biol.Chem., 1978, vol.253, N 5, p. 1677−1683.
- Нарижнева H.B., Уверский B.H. Понижение диэлектрической проницаемости среды трансформирует белковую молекулу в состояние расплавленной глобулы. //Биохимия, 1998, том 63, вып. 4, с. 532−540.
- Peters, G.H., van Aalten, D.M.V., Edholm, О., and Bywater, R. Dinamics of proteins in different solvent systems: analysis of essential mation in lipase. // Biophys. J., 1996, vol.71, N 5, p. 2245−2255.
- Forsythe K.H., Hopfinger A.J. The influence of solvent on the secondary structures of poly (L-alanine) and poly (L-proline). //Macromolecules, 1973, vol.6, N3, p.423−438.125
- Пучкарев А.В., Метелица Д. И. Каталитическая активность глюкозо-6-фосфат дегидрогеназы в водно-органических средах. //Прикладная биохимия и микробиология, 1992, т.28, с. 27−32.
- Заводник И.Б., Лапшина Е. А. Влияние диэлектрических свойств среды на стабильность глобулярных белков и мембран. // Биофизика, 1997, т.42, р.1035−1039.
- Сапежинский И.И., Донцова Е. Г. О фотохемилюминесценции растворов глицин-триптофана. Влияние органических растворителей на хемелюминесценцию. // Биофизика, 1972, t. XVII, стр. 406−411.
- Fink A.L. Effect of dimethyl sulfoxide on the interaction of proflavine with a-chymotrypsin. // Biochemistry, 1974, vol.13, N 2, p. 277−280.
- Affleck R., Naynes C.A., Clark D.S. Solvent dielectric effects on protein dynamics. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1992, vol.89, p. 5167−5170.
- Рожков С.П., Борисова, А.Г. Фазовый переход критического типа в водно-белковой матрице молекул сывороточного альбумина, индуцируемый солью. //Биофизика, 1993, т.38,вып.4, стр. 590−595.
- Leikin S., Parsegian V. A., Yang W.-H., and Walrafen G. E. Raman spectral evidence for hydration forces between collagen triple helices. //Proc. Natl. Acad. Sci., 1997, vol. 94, p. 11 312−11 317.
- Shan S. and Herschlag D. The change in hydrogen bond strength accompanying charge rearrangement: Implications for enzymatic catalysis. //Proc. Natl. Acad. Sci., 1996, vol. 93, p. 14 474−14 479.
- Cleland W. W., Frey P. A., and Gerlt J. A. The Low Barrier Hydrogen Bond in Enzymatic Catalysis. //J.Biol.Chem., 1998, vol. 273, N 40, p. 25 529−25 532.
- Kuznetsova N, et al. Solvent hydrogen-bond network in protein self-assembly: solvation of collagen triple helices in nonaqueous solvents. // Biophys. J., 1997, vol.72 N1, p.353−62.
- Хоштария Д.Э. Зависимость константы скорости реакции от вязкости среды и энергетические параметры элементарного биохимического акта. //Биофизика, 1986, том XXXI, вып. 3, с. 391−394.126
- Ступишина Е. А, Вершинина В. И, Влияние вязкости среды на кинетику ферментативной реакции, катализируемой бактериальной рибонуклеазой. //Биохимия, 1998, том 83, вып. 11, с. 1503−1508.
- Stigter D., Alonso D.O.V., Dill К.А. Protein stability: electrostatics and compact denatured states. //Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 1991, vol.88, p. 41 764 180.
- Inouye K., Lee S-B., Nambu K., Tonomura B. Effects of pH, temperature, and alcohol on the remarkable activation of thermolysin by salts. // J. Biochem. (Tokyo), 1997, vol.122 (2), p. 58−64.
- Inouye K., Lee S-B., Tonomura B. Effects of nitration and amination of tirosyl residues in thermolysin on its hydrolytic activity and its remarkable activation by salts. // J. Biochem. (Tokyo), 1998, vol.124, p. 72−78.
- Илларионов Б.А., Тюлькова H.A., патент N2073714 на изобретение Штамм бактерий Escherichia coli продуцент бактериальной люциферазы., 1997.
- Tjulkova N.A., Purification of bacterial luciferase from Photobacterium leiognathi with use FPLS-system. //Biological luminescence/ B. Jezowska-Trzebiatowska, B. Kochel et al., W. S, Singapore. 1989, p.369−374.
- Келети T, Основы ферментативной кинетики., — Москва: Мир, 1990.
- Эме Ф, Диэлектрические измерения, Москва: Химия, 1967, стр. 123.