Механизмы взаимодействия интегразы ВИЧ-1 с ДНК и иммуноглобулинами ВИЧ-инфицированных больных
Диссертация
Взаимодействие белков с нуклеиновыми кислотами лежит в основе многих жизненно важных процессов живых организмов. Изучение механизма узнавания ДНК ферментами, а также механизма функционирования последних, позволяет проводить исследование таких важнейших процессов, как окислительный стресс, старение, патогенез, канцерогенез, генетический контроль, поддержание стабильности клеточного генома, его… Читать ещё >
Содержание
- СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ
- 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
- ИНТЕГРАЗА ВИРУСА ИММУНОДЕФИЦИТА ЧЕЛОВЕКА
- 1. 1. Вирус иммунодефицита человека
- 1. 1. 1. Общая характеристика ВИЧ
- 1. 1. 2. Цикл репликации ретровируса ВИЧ
- 1. 2. Интеграза ВИЧ
- 1. 2. 1. Строение и каталитические свойства ИН ВИЧ
- 1. 2. 1. 1. Строение каталитического домена
- 1. 2. 1. 2. Строение N-концевого домена
- 1. 2. 1. 3. Строение С-концевого домена
- 1. 2. 1. 4. Строение мутантных белков, содержащих два домена интегразы
- 1. 2. 1. 5. Структура полного фермента
- 1. 2. 2. Взаимодействие интегразы ВИЧ-1 с олигонуклеотидами и ДНК
- 1. 2. 2. 1. Взаимодействие интегразы с ДНК
- 1. 2. 2. 1. 1 Домены интегразы, отвечающие за связывание ДНК
- 1. 2. 2. 1. 2 Взаимодействие интегразы с вирусной ДНК
- 1. 2. 2. 1. 3 Взаимодействие интегразы с клеточной ДНК
- 1. 2. 2. 2. Взаимодействие ИН ВИЧ-1 с олигонуклеотидами
- 1. 2. 3. Олигомеризация ИН ВИЧ
- 1. 2. 3. 1. Роль олигомерного состояния ИН во взаимодействии с ДНК
- 1. 2. 4. Реакция интеграции вирусной ДНК
- 1. 2. 1. Строение и каталитические свойства ИН ВИЧ
- 1. 3. Подходы к изучению механизмов узнавания ДНК ДНК-зависимыми ферментами
- 1. 3. 1. Типы взаимодействий при узнавании ДНК различными белками и ферментами
- 1. 1. Вирус иммунодефицита человека
- 2. 1. Реактивы и материалы
- 2. 2. Методы
- 2. 2. 1. Элекгрофоретический анализ белков
- 2. 2. 2. Окраска ПААГ нитратом серебра
- 2. 2. 4. Концентрирование препаратов белка
- 2. 2. 5. Отжиг комплементарных цепей олигонуклеотидов
- 2. 2. 6. Получение меченого субстрата
- 2. 2. 7. Получение Р32-меченых олигонуклеотидов с помощью Т4-полинуклеотидкиназы
- 2. 2. 8. Анализ влияния различных олигонуклеотидов на реакцию З'-процессинга
- 2. 2. 9. Подготовка препаратов ИН для измерения методом МУРР
- 2. 2. 10. Измерение спектров малоуглового рентгеновского рассеяния
- 2. 2. 11. Определение олигомерных форм ИН электрофорезом в ПААГ
- 2. 2. 12. Разделение иммуноглобулинов из крови ВИЧ-инфицированных больных
- 2. 2. 13. Иммобилизация белка на BrCN-сефарозу
- 2. 2. 14. Аффинная хроматография AT на ИН-сефарозе
- 2. 2. 15. «Кислотный шок» препаратов антител
- 2. 2. 16. Хроматография на колонке с иммобилизованными AT против легких цепей IgG человека
- 2. 2. 17. Определение протеолитической активности антител
- 2. 2. 18. Определение субстратной специфичности иммуноглобулинов
- 2. 2. 19. Влияние ионов двухвалентных металлов на каталитическую активность антител
- 2. 2. 20. Определение типа протеолитической активности иммуноглобулинов с помощью ингибиторного анализа
- 2. 2. 21. Определение оптимального значения рН реакции гидролиза интегразы
- 2. 2. 22. Определение кинетических параметров реакции гидролиза субстрата антителами
- 2. 2. 23. Тестирование ИН-гидролизующей активности AT после электрофореза
- 2. 2. 24. Модификация продуктов гидролиза ИН ВИЧ-антителами
- 2. 2. 25. Метод MALDI-TOF
- 3. 1. Взаимодействие интегразы с различными олигонуклеотидами
- 3. 1. 1. Взаимодействие ИН со «стандартным» субстратом
- 3. 1. 2. Взаимодействие фермента с различными олигонуклеотидами
- 3. 1. 2. 1. Взаимодействия интегразы ВИЧ-1 с неспецифическими одноцепочечными олигонуклеотидами
- 3. 1. 2. 2. Сродство ИН к неспецифическим ДНК-дуплексам
- 3. 1. 2. 3. Активация ИН специфическими олигонуклеотидами
- 3. 1. 2. 4. Сродство ИН к специфическим олигонуклеотидам
- 3. 1. 2. 5. Сродство ИН к специфическим ДНК дуплексам
- 3. 1. 2. 6. Термодинамическая модель взаимодействия ИН ВИЧ-1 со специфической последовательностью ДНК
- 3. 2. 1. Подбор условий проведения экспериментов методом МУРР
- 3. 2. 3. Анализ взаимодействия ИН ВИЧ-1 с ДНК методом МУРР
- 3. 2. 4. Кинетическая схема олигомеризации ИН
- 3. 2. 5. Анализ кинетической схемы олигомеризации ИН
- 3. 2. 6. Расчет радиуса инерции олигомерных форм ИН-ON
- 3. 2. 7. Определение количества олигомерных форм ИН
- 3. 2. 8. Гипотетическая схема взаимодействия интегразы со специфическими и неспецифическими ON
- 3. 3. Иммуноглобулины крови ВИЧ-инфицированных больных
- 3. 3. 1. Выделение иммуноглобулинов класса G и М из крови ВИЧ-инфицированных больных
- 3. 3. 2. Доказательства принадлежности каталитической активности непосредственно иммуноглобулинам
- 3. 3. 3. Анализ сродства AT к интегразе и их субстратная специфичность
- 3. 3. 4. Определение типа протеолитической активности AT
- 3. 3. 5. Влияние ионов двухвалентных металлов на каталитическую активность AT
- 3. 3. 6. Определение рН-оптимума гидролиза ИН антителами
- 3. 3. 7. Определение кинетических параметров реакции гидролиза интегразы иммуноглобулинами
- 3. 3. 8. Анализ продуктов гидролиза интегразы иммуноглобулинами классов G и М
- 3. 3. 8. 1. Определение продуктов гидролиза ИН электрофорезом в ПААГ
- 3. 3. 8. 2. Анализ продуктов гидролиза методом масс-спектрометрии
Список литературы
- Varmus H. Retroviruses // Science. 1988. V. 240. P. 1427−1428-
- Лоуи Д.Р. Трансформация и онкогенез: ретровирусы // Вирусология. М. «Мир». 1989. Т.1.С. 433−474-
- Rabson А.В., Martin М.А. Molecular organization of AIDS retrovirus // Cell. 1985. V. 40. P. 447—480-
- Katz R., Skalka A. The retroviral enzymes //Annu.Rev. Biochem. 1994. V. 63. P. 133 173-
- Litvak S., Sarih-Cottin L., Foumier M., Andreola M., Tarrago-Litvak L. Priming of HIV replication by tRNA: role of RT // Trends. Biochem. Sci. 1994. V. 19. P. 114−118-
- Brown P.O., Bowerman H.E., Varmus H.E., Bishop J.M. Retroviral integration: structure of the intial covalent product and its precursor, and a role for the viral integrase protein // Proc. Natl. Acad.Sci. USA. 1989. V. 86. P. 2525−2529-
- Fujivara Т., Mizunchi K. Retroviral DNA integration: structure of the integration intermediate//Cell. 1988. V. 55. P. 497−504-
- Hazuda D.J., Wolfe A.L., Hastings J.C., Robbins H.L., Graham P.L., La Femina R.L., Emini E.A. Viral long terminal repeat binding characteristics of the HIV-1 integrase // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 3999−4004-
- Sardana V.V., Schlabach A.J., Graham P., Bush B.L., Condra J.H., Culberson J.C., Gotlib L., Graham D.J., Kohl N.F., La Femina R.L., Schneider C.L., Wolanski B.S., Wollgang
- J.M., Emini Е.А. HIV-1 protease inhibitors: evaluation of resistance engendered by amino acid substitutions in the enzyme’s substrate binding site // Biochemistry. 1994. V. 33. P. 2004−2010-
- Hansen M.S.T., Carteau S., Hoffmann C" Li L., Bushman F. Retroviral cDNA integration: mechanism, applications and inhibition // Genet Eng. 1998. V. 20. P. 41−61-
- Grandgenett D.P., Vora A.C., Schiff R.D. A 32,000-dalton nucleic acid-binding protein from avian retravirus cores possesses DNA endonuclease activity // Virology. 1978. V. 89. P. 119−32-
- Dyda F., Hickman В., Jenkins T.M., Engelman A., Craigie R., Davies D.R. Crystal structure of the catalytic domain of HIV-1 integrase: similarity to other polynucleotidyl transferases//Science. 1994. V. 266. P. 1981−1986-
- Ariyoshi M., Vassylyev D.G., Iwasaki H., Nakamura H., Shinagawa H., Morikawa K. Atomic structure of the RuvC resolvase: a holliday junction-specific endonuclease from E. coli // Cell. 1994. V. 78. P. 1063−1072-
- Rice P.A., Baker T.A. Comparative architecture of transposase and integrase complexes//Nat. Struct. Biol. 2001. V. 8. P. 302−307-
- Haren L., Ton-Hoang В., Chandler M. Integrating DNA: Transposases and Retroviral lntegrases//Annu. Rev. Microbiol. 1999. V. 53. P. 245−281-
- Engelman A., Craigie R. Efficient magnesium-dependent human immunodeficiency virus type 1 integrase activity // J. Virol. 1995. V. 69. P. 5908−5911-
- Агапкина Ю.Ю., Приказчикова T.A., Смолов M.A., Готтих М. Б. Структура и функции интегразы ВИЧ-1 // Успехи биологической химии. 2005. Т. 45. С. 87 -122-
- Wang C.Y., Yang C.F., Lai М.С., Lee Y.H., Lin Т.Н. Molecular dynamics simulation of a leucine zipper motif predicted for the integrase of human immunodeficiency virus type I // Biopolymers. 1994. V. 34. P. 1027−1036-
- Vink С. Groeneqer A A., Plasterk R. Identification of the catalytic and DNA-binding1.Oregion of the human immunodeficiency virus type 1 integrase protein // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 1419−1425-
- Polard P., Chandler M. Bacterial transposases and retroviral integrase // Mol. Microbiol. 1995. V. 15. P. 13−23-
- Plasterk R.H.A. The HIV integrase catalytic core // Struct. Biol. 1995. V. 2. P. 87−90-
- Lee S.P., Xiao J., Knutson J.R., Lewis M.S., Han M.K. Zn2+ promotes the self-association of human immunodeficiency virus type-1 integrase in vitro II Biochemistry. 1997. V. 36. P. 173−180-
- Sluis-Cremer N. Tachedjian G. Modulation of the oligomeric structures of HIV-1 retroviral enzymes by synthetic peptides and small molecules // Eur. J. Biochem. 2002. V. 269. P. 5103−5111-
- Engelman A., Craigie R. Identification of conserved amino acid residues critical for human immunodeficiency virus type 1 integrase function in vitro И J. Virol. 1992. V. 66. P. 6361−6369-
- Bujacz G., Alexandratos J., Qing Z.-L., Clement-Mella C., Wlodawer A. The catalytic domain of human immunodeficiency virus integrase: ordered active site in the F185H mutant II FEBS Lett. 1996. V. 398. P. 175−178-
- Leavitt A.D., Shiue L., Varmus H.E. Site-directed mutagenesis of HIV-1 integrase demonstrates effects on integrase functions in vitro II J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 21 132 119-
- Yang W., Steitz T.A. Recombining the structure of HIV-1 integrase, RuvC and RNase H // Structure. 1995. V. 3. P. 131−134-
- Goldgur Y., Dyda F., Hickman A.B., Jenkins T.M., Craigie R., Davies D.R. Three new structures of the core domain of HIV-1 integrase: an active site that binds magnesium // Proc. Natl. Acad. Sci USA. 1998. V. 95. P. 9150−9154-
- Lovell S., Goryshin I.Y., Reznikoff W.R., Rayment I. Two-metal active site binding of a Tn5 transposase synaptic complex// Nature Struct. Biol. 2002. V. 9. P. 278−281-
- Mizuuchi K. Polynucleotidyl transfer reaction in site-specific DNA recombination // Genes Cells. 1997. V. 2. P. 1−12-
- Mizuuchi K. Polynucleotidyl transfer reaction in transpositional DNA recombination // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 21 273−21 276-
- Wang J.-Y., Ling H, Yang W., Craigie R. Structure of a two-domain fragment of HIV-1 integrase: implications for domain organization in the intact protein IIEMBO J. 2001. V. 20. P. 7333−7343-
- Zheng R., Jenkins T.M., Craigie R. Zinc folds the N-terminal domain of HIV-1 integrase, promotes multimerization, and enhances catalytic activity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 13 659−13 664-
- Vincent K.A., Ellison V., Chow S.A., Brown P.O. Characterization of human immunodeficiency virus type 1 integrase expressed in Escherichia со//' and analysis of variants with amino-terminal mutations // J. Virol. 1993. V. 67. P. 425−437-
- Turner B.G., Summers M.F. Structural biology of HIV//J. Mol. Biol. 1999. V. 285. P.1.32-
- Cai M., Zheng R., Caffrey M., Graigie R., Clore G.M., Granenborn A.M. Solution structure of the N-terminal zinc binding domain of HIV-1 integrase // Nature Struct. Biol. 1997. V. 4. P. 567−577-
- Woerner A.M., Marcus-Sekura C.J. Characterization of a DNA binding domain in the C-terminus of HIV-1 integrase by deletion mutagenesis // Nucleic Acids Res. 1993. V. 21. P. 3507−3511-
- Katzman M., Sudol M. Mapping viral DNA specificity to the central region of integrase by using functional human immunodeficiency vims type 1/visna virus chimeric proteins // J. Virol. 1998. V. 72. P. 1744−1753-
- Puras Lutzke R.A., Vink C., Plasterk R. Characterization of the minimal DNA-binding domain of the HIV integrase protein // Nucleic Acids Res. 1994. V. 22. P. 4125−4131-
- Lodi P.J., Ernst J.A., Kuszewski J., Hickman A.B., Engelman A., Craigie R. Clore G.M., Gronenborn A.M. Solution structure of the DNA-binding domain of HIV-1 integrase // Biochemistry. 1995. V. 34. P. 9826−9833-
- Зенгер В. Принципы структурной организации нуклеиновых кислот // М. «Мир».1987.
- Luca L.D., Pedretti A., Vistoli G., Barreca M.L., Villa L., Monforte P., Chimirria A. Analysis of the full-length integrase-DNA complex by a modified approach for DNA docking // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2003. V. 310. P. 1083−1088-
- Podtelezhnikov A.A., Gao K., Bushman F.D., McCammon J.A. Modeling HIV-1 integrase complexes based on their hydrodynamic properties // Biopolymers. 2003. V. 68. P. 110−120-
- Karki R.G., Tang Y., Burke T.R., Nicklaus M.C. Model of full-length HIV-1 integrase complexed with viral DNA as template for anti-HIV drug design // J. Comput.-Aided Mol. Design. 2004. V.18. P. 739−760-
- Wijitkosoom A., Tonmunphean S., Truong T.N., Hannongbua S. Structural and dynamical properties of a full-length HIV-1 integrase: molecular dynamics simulations // J. Biomol. Struct. Dyn. 2006. V. 23. P. 613−24-
- Mazumder A., Neamati N. Pilon A.A., Sunder S., Pommier Y. Chemical trapping of ternary complexes of HIV-1 integrase, Me2+ and DNA substrates // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 27 330−27 338-
- LaFemina R.L., Callahan P.L., Cordingley M.G. Substrate specifity of recombinant human immunodeficiency virus integrase protein // J. Virol. 1991. V. 65. P. 5624−5630-
- Khan E., Mack J.P.G., Katz R.A., Kulkosky J., Skalka A.M. Retroviral integrase domains: DNA binding and the recognition of LTR sequences // Nucleic Acids Res. 1991. V. 19. P. 851−860-
- Engelman A., Hickman A.B., Craigie R. The core and carboxyl-terminal domains of the integrase protein of human immunodeficiency virus type 1 each contribute to nonspecific DNA binding // J. Virol. 1994. V. 68. P. 5911−5917-
- Gerton J.L., Brown P.O. The core domain of HIV-1 integrase recognizes key features of its DNA substrates // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 25 809−25 815-
- Schauer M., Billich A. The N-terminal region of HIV-1 integrase is required for integration activity, but not for DNA binding // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1992. V. 185. P. 874−880-
- Woerner A.M., Klutch M., Levin J.G., Marcus-Sekura C.J. Localization of DNA binding activity of HIV-1 integrase to the C-terminal half of the protein // AIDS Res. Hum. Retroviruses. 1992. V. 8. P. 297−304-
- Shibagaki Y., Holmes M.L., Appa R.S., Chow S.A. Characterization of feline immunodeficiency virus integrase and analysis of functional domains //Virology. 1997. V. 230. P. 1−10-
- Sherman P.A., Dickson M.L., Fyfe J.A. Human immunodeficiency virus type 1 integrase protein: DNA sequence requirements for cleaving and joining reaction // J. Virol. 1992 V 66 P 3593−3601:
- Vink С., van Gent D.C., Elgersma Y., Plasterk R.H. Human immunodeficiency virus integrase protein requires a subterminal position of its viral DNA recognition sequence for efficient cleavage // J. Virol. 1991. V. 65. P. 4636−4644-
- Mazumder A., Pommier Y. Processing of deoxyuridine mismatches and abasic sites by human immunodeficiency virus type-1 integrase // Nucleic Acids. Res. 1995. V. 23. P. 28 652 871-
- Scottoline B.P., Chow S., Ellison V., Brown P.O. Disruption of the terminal base pairs of retroviral DNA during integration // Genes & Development. 1997. V. 11. P. 371−382-
- Bushman F.D., Craigie R. Integration of human immunodeficiency virus DNA: adduct interference analysis of required DNA sites // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 34 583 462-
- Bushman F.D., Craigie R. Activities of human immunodeficiency virus (HIV) integration protein in vitro: specific cleavage and integration of HIV DNA // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. P. 1339−1343-
- Sherman P., Fyfe J.A. Human immunodeficiency virus integration protein expressed in Escherichia coli possesses selective DNA cleaving activity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA.1990. V. 87. P. 5119−5123-
- Katzman M., Sudol M. Influence of subterminal viral DNA nucleotides on differential susceptibility to cleavage by human immunodeficiency virus type 1 and visna virus integrases // J. Virol. 1996. V. 70. P. 9069−9073-
- Wang Т., Balakrishnan M., Jonsson C.B. Major and minor groove contacts in retroviral integrase LTR interactions // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 3624−3632-
- Esposito D., Craigie R. Sequense specifity of viral end DNA binding by HIV-1 integrase reveals critical regions for protein DNA interactions // EMBO J. 1998. V. 17. P. 58 325 843:
- Jenkins T.M., Esposito D., Engelman A., Craigie R. Critical contacts between HIV-1 integrase and viral DNA identified by structure-based analysis and photo-crosslinking // EMBO J. 1997. V. 16. P. 6849−6859-
- Shih C.-C., Stoye J.S., Coffin J.M. Highly preferred targets for retrovirus integration // Cell. 1988. V. 53. P. 531−537-
- Withers-Ward E.S., Kitamura Y., Barnes J.P., Coffins J.M. Distribution of targets for avian retrovirus DNA integration in vivo // Genes Dev. 1994. V. 8. P. 1473−1487-
- Famet C.M., Wang В., Lipford J.R., Bushman F.D. Differential inhibition of HIV-1 preintegration complexes and purified integrase protein by small molecules // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. V. 93. P. 9742−9747-
- Miller M.D., Bor Y.-C., Bushman F. Target DNA capture by HIV-1 integration complexes//Curr. Biol. 1995. V. 5. P. 1047−1055-
- Kitamura Y., Lee Y.M.H., Coffin J.M. Nonrandom integration of retroviral DNA in vitro: Effect of CpG methylation // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 5532−5536-
- Pryciak P.M., Varmus H.E. Nucleosomes, DNA-binding proteins, and DNA sequences modulate retroviral integration target site selection // Cell. 1992. V. 69. P. 769−780-
- Fitzgerald M.L., Grandgenett D.P. Retroviral integration: in vitro host site selection by avian integrase//J. Virol. 1994. V. 68. P. 4314−4321-
- Hong Т., Murphy E., Groarke J., Drlica K. Human immunodeficiency virus type 1 DNA integration: Fine structure target analysis using synthetic oligonucleotides // J. Virol. 1993. V. 67. P. 1127−1131-
- Pmss D., Reeves R., Bushman F.D., Wolffe A.P. The influence of DNA and nucleosome structure on integration events directed by HIV integrase // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 25 031−25 041-
- Craigie R. Hotspots and warm spots: integration specifity of retroelements//Trends Genet. 1992. V. 8. P. 187−190-
- Katz R.A., Gravuer K., Skalka A.M. A preferred target DNA structure for retroviral integrase in vitro И J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 24 190−24 195-
- Kalpana G.V., Marmon S., Wang W., Crabtree G.R., Goff S.P. Binding and stimulation of HIV-1 integrase by a human homolog of yeast transcription factor SNF5 // Science. 1994. V. 266. P. 2002−2006-
- Yoshinaga Т., Kimura-Ohtani Y., Fujiwara T. Detection and characterization of a functional complex of human immunodeficiency virus type 1 integrase and its DNA substrate by1. U
- UV cross-linking // J. Virol. 1994. V. 68. P. 5690−5697-
- Miller M.D., Farnet C.M., Bushman F.D. Human immunodeficiency virus type 1 preintegration complexes: studies of organization and composition // J. Virol. 1997. V. 71. P. 5382−5390-
- Vink C., Lutzke R.A., Plasterck R.H. Formation of a stable complex between the human immunodeficiency virus integrase protein and viral DNA // Nucleic Acids Res. 1994. V. 22. P. 4103−4110-
- Vora A. C, Grandgenett D.P. Assembly and catalytic properties of retrovirus integrase-DNA complexes capable of efficiently performing concerted integration // J. Virol.1995. V. 69. P. 7483−7488-
- Bouziane M., Cherny D.I., Mouscadet J.-F., Auclair C. Alternate strand DNA triple helix-mediated inhibition of HIV-1 U5 long terminal repeat integration in vitro II J. Biol. Chem.1996. V. 271. P. 10 359−10 364-
- Brodin P., Pinskaya M., Volkov E., Romanova E., Leh H., Auclair C., Mouscadet J.-F., Gottikh M. Branched oligonucleotide-intercalator conjugate forming a parallel stranded structure inhibits HIV-1 integrase // FEBS Lett. 1999. V. 460. P. 270−274-
- Mazumder A., Neamati N., Ojwang J.O., Sunder S., Rando R.F., Pommier Y. Inhibition of the human immunodeficiency virus type 1 integrase by guanosine quartet structures // Biochemistry. 1996. V. 35. P. 13 762−13 771-
- Пинская М.Д., Бродин П., Романов Е. А., Волков Е. М., Мускадет Ж.-Ф., Готтих М. Б. Ингибирование интеграции ДНК вируса иммунодефицита человека модифицированными олигонуклеотидами // Молекуляр. биология. 2000. Т. 34. С. 10 391 045-
- Rando R.F., Ojwang J., Elbaggari A., Reyes G., Tinder R., McGrath M.S., Hogan M.E. Suppression of human immunodeficiency virus type 1 activity in vitro by oligonucleotides which form intramolecular tetrads//J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 1754−1760-
- Bishop J.S., Guy-Caffey J.K., Ojwang J.O., Smith S.R., Hogan M.E., Cossum P.A., Rando R.F., Chaudhary N. Intramolecular G-quartet motifs confer nuclease resistance to a potent anti-HIV oligonucleotide // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 5698−5703-
- Агапкина Ю.Ю., Ташлицкий B.H., Депрез E., Брокон Ж.-С., Шугалий А. В., Маускадет Ж.-Ф., Готтих М. Б. Изучение взаимодействий гетероциклических оснований ДНК ВИЧ-1 с вирусной интегразой // Молекуляр. биология. 2004. Т. 38. С. 848−857-
- Petit С., Schwartz О., Mammano F. Oligomerization within virions and subcellular localization of human immunodeficiency virus type 1 integrase // J. Virology. 1999. P. 50 795 088
- Esposito D., Craigie R. HIV integrase structure and function //Adv. Virus Res. 1999. V. 52. P. 319−333-
- Cherepanov P., Maertens G., Proost P., Devreese В., Van Beeumen J., Engelborgh Y., De Clercq E., Debyser Z. HIV-1 integrase forms stable tetramers and associates with LEDGF/p75 protein in human cells // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 372−381-
- Deprez E., Tauc P., Leh H., Mouscadet J.-F., Auclair C., Brochon J.-C. Oligomeric state of the HIV-1 integrase as measured by time-resolved fluorescence anisotropy // Biochemistry. 2000. V. 39. P. 9275−9284-
- Faure A., Calmels C., Desjobert C., Castroviejo M., Caumont-Sarcos A., Tarrago-Litvak L., Litvak S.-, Parissi V. HIV-1 integrase crosslinked oligomers are active in vitro II Nucleic Acids. Res. 2005. V. 33. P. 977−986-
- Vercammen J., Maertens G., Gerard M., De Clercq E., Debyser Z., Engelborghs Y. DNA-induced polymerization of HIV-1 integrase analyzed with fluorescence fluctuation spectroscopy // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 38 045−38 052-
- Kulkosky J., Skalka M. Molecular mechanism of retroviral DNA integration // Pharmac. Ther. 1994. V. 61. P. 185−203-
- Ellison V., Brown P.O. A stable complex between integrase and viral DNA ends mediates human immunodeficiency virus integration in vitro II Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. P. 7316−7320-
- Asante-Appiah E., Seeholzer S.H., Skalka A.M. Structural determinants of metal-induced conformational changes in HIV-1 integrase // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 3 507 835 087-
- Gao K., Butler S.L., Bushman F. Human immunodeficiency virus type 1 integrase: arrangement of protein domains in active cDNA complexes // EMBO J. 2001. V. 20. P. 35 653 576-
- Li M., Craigie R. Processing of viral DNA ends channels the HIV-1 integration reaction to concerted integration // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. P. 29 334−29 339-
- Li M., Mizuuchi M., Burke T.R., Craigie R. Retroviral DNA integration: reaction pathway and critical intermediates // EMBO J. 2006. V. 25. P. 1295−1304-
- Chen A., Weber I.T., Harrison R.W., Leis J. Identification of amino acids in HIV-1 and avian sarcoma virus integrase subsites required for specific recognition of the long terminal repeat ends //J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 4173−4182-
- Wielens J., Crosby I.Т., Chalmers D.K. A three-dimensional model of the human immunodeficiency virus type 1 integration complex // J. Comput. Aided Mol. Des. 2005. V. 19. P. 301−317-
- Parissi V., Calmels C., De Soultrait V.R., Caumont A., Fournier M., Chaignepain S., Litvak S. Functional interactions of human immunodeficiency virus type 1 integrase with human and yeast HSP60 // J. Virol. 2001. V. 75. P. 11 344−11 353-
- Невинский Г. А. Ропь спабых специфических и неспецифических взаимодействий в узнавании и превращении ферментами протяженных ДНК // Мопекуляр. биология. 2004. Т. 38. С. 756−785-
- Невинский Г. А. Важная роль слабых взаимодействий при узнавании ферментами протяженных -молекул ДНК и РНК // Молекуляр. биология. 1995. Т. 29. С. 1637-
- Nevinsky G.A., Veniaminova A.G., Levina A.S., Podust V.N., Lavrik O.I., Holler E. Structure-function analysis of mononucleotides and short oligonucleotides in the priming of enzymatic DNA synthesis // Biochmistry. 1990. V. 29. P. 1200−1207-
- Лаврик О.И., Невинский Г. А. Белок-нуклеиновые взаимодействия в реакциях полимеризации, катализируемых ДНК-полимеразами про- и эукариот // Биохимия. 1989. Т. 54. С. 757−764-
- Лаврик О.И., Невинский Г. А. Аффинная модификация ферментов: проблемы и перспективы // Итоги науки и техники. Сер. Биоорган, химия. 1987. Т. 13. М. ВИНИТИ. С. 3−172-
- Knorre D.G., Lavrik O.I., Nevinsky G.A. Protein-nucleic acid interaction in reactions catalyzed with DNA polymerases // Biochimie. 1988. V. 70. P. 655−661-
- Knorre D.G., Godovikova T.I., Nevinsky G.A. Evolutionary biochemistry and related areas of physicochemical biology // Bach institute of biochemistry and ANCO. 1995. P. 297 320-
- Ищенко А.А., Булычев Н. В., Максакова Г. А., Джонсон Ф., Невинский Г. А. Взаимодействие 8-оксогуанин-ДНК гликозилазы из Escherichia coli с одноцепочечными дезоксиолигонуклеотидами и их комплексами // Молекуляр. биология. 1998. Т. 32. С. 549 558-
- Белоглазова Н.Г., Лохова И. А., Максакова Г. А., Цветков И. В., Невинский Г. А. Апурин/апиримидиновая эндонуклеаза из плаценты человека. Узнавание ферментом апуринизированной ДНК// Молекуляр. биология. 1996. Т. 30. С. 220−230-
- Колочева Т.И., Демидов С. А., Максакова Г. А., Невинский Г. А. Взаимодействие эндонуклеазы EcoRI с короткими специфическими и неспецифическими олигонуклеотидами // Молекуляр. биология. 1998. Т. 32. С. 865−872-
- Bugreev D.V., Vasyutina E.L., Kolocheva T.I., Buneva V.N., Andoh Т., Nevinsky G.A. Interaction of human DNA topoisomerase I with specific sequence oligodeoxynucleotides // Biochimie. 1998. V. 80. P. 303−308-
- Bugreeva I.P., Bugreev D.V., Nevinsky G.A. Formation of nucleoprotein RecA filament on single-stranded DNA. Analysis by stepwise increase in ligand complexity // FEBS J. 2005. V. 272. P. 2734−2745-
- Handbook of Biochemistry and Molecular Biology. Nucleic Acids // New York. «CRC Press». 1975. V. 1. P. 589-
- Горн В.В., Зарытова В. Ф., Потемкин Г. А., Средин Ю. Г., ПолищукА.С. Синтез 5'-фосфорилированных олигодезоксирибонуклеотидов фосфотриэфирным твердофазным методом в ручном и автоматическом вариантах // Биоорган, химия. 1986. Т. 12. С. 10 541 062-
- Мудраковская А.В., Ямковой В. И. РНК-лигаза бактериофага Т4. VIII. Твердофазный ферментативный синтез олигорибонуклеотидов // Биоорган, химия. 1991. Т. 17. С. 819−822-
- Koziolkiewicz М., Wilk A. Oligodeoxyn’bonucleotide phosphotriesters // Methods Mol. Biol. 1993. V. 20. P. 207−224-
- Eritja R., Walker P.A., Randall S.K., Goodman M.F., Kaplan B.E. Synthesis of oligonucleotides containing the abasic site model compound 1,4-anhydro-2-deoxy-D-ribitol // Nucleosides & Nucleotides. 1987. V. 6. P. 803−814-
- Nevinsky G.A., Kit Y., Semenov D.V., Khlimankov D., Buneva V.N. Secretory immunoglobulin A from human milk catalyzes milk protein phosphorylation // Appl. Biochem. Biotechnol. 1998. V. 75. P. 77−91-
- Kanyshkova T.G., Babina S.E., Semenov D.V., Isaeva N., Vlassov A.V., Neustroev K.N., Kul’minskaya A.A., Buneva V.N., Nevinsky G.A. Multiple enzymic activities of human milk lactofemn // Eur. J. Biochem. 2003. V. 270. P. 3353−3361-
- Невинский Г. А., Канышкова Т. Г., Бунева B.H., Природные каталитические антитела (абзимы) в норме и при патологии // Биохимия. 2000. Т.65. С. 1473−1487-
- Андриевская О.А. РНК-гидролизующие антитела из сыворотки крови больных системной красной волчанкой. Диссертация на соискание уч. степени канд. хим. наук. 1998. Новосибирск-
- Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of head of bacteriophage T4//Nature. 1970. V. 227. P. 680−685-
- Merril C.R., Goldman D., van Keuren M.L. Gel protein stains: silver stain // Methods Enzymol. 1984. V. 104. P. 441−447-
- Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование (практическое пособие) // М. «Наука». 1981. С. 90−94-
- Фримелль Г. Иммунологические методы // М. «Медицина». 1987-
- Досон Р., Эллиот Д., Эллиот У., Джонс К. Справочник биохимика // М. «Мир».1991-
- Каггап P., Lindahl Т. Enzymatic excision of free hypoxanthine from polydeoxynucleotides and DNA containing deoxyinosine monophosphate residues // J. Biol. Chem 1978 V. 253. P. 5877−5879-
- Маниатис Т., Фрич Э., Сэмбрук Д. Методы генетической инженерии. Молекулярное клонирование//М. «Мир». 1984. С. 132.
- Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов II М. «Мир». 1980. С. 109−210-
- Корниш-Боуден Э. Основы ферментативной кинетики // М. «Мир». 1979-
- Диксон М., Уэбб Э. Ферменты // М. «Мир». 1982. С. 1120-
- Zhang X., Shi L" Shu S., Wang Y. f Zhao K., Xu N., Liu S., Roepstorff P. An improved method of sample preparation on anchorchip targets for MALDI-MS and MS/MS and its application in the liver proteome project // Proteomics. 2007. V. 7. P. 2340−2349-
- Кирпота O.O., Жарков Д. О., Бунева B.H., Невинский Г. А. Взаимодействие 8-оксогуанин-ДНК-гликозилазы человека с одно- и двухцепочечными ДНК И Молекуляр. биология. 2006. Т. 40. С. 1055−1063-
- Бугреев Д.В., Бунева В. Н., Синицина О. И., Невинский Г. А. Механизм узнавания суперскрученной ДНК эукариотическими топоизомеразами первого типа I. Взаимодействие ферментов с неспецифическими олигонуклеотидами // Биоорган, химия. 2003. Т.29. С. 163−174-
- Breslauer K.J., Frank R., Blocker H., Marky L.A. Predicting DNA duplex stability from the base sequence// Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1986. V. 83. P. 3746−3750-
- Asante-Appiah E., Skalka A.M. A metal-induced conformational change and activation in HIV-1 integrase // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 16 196−16 205-
- Yi J., Asante-Appiah E., Skalka A.M. Divalent cations stimulate preferential recognition of viral DNA end by HIV-1 integrase // Biochemistry. 1999. V. 38. P. 8458−8468-
- Susk D., Oefner C. Structure of DNase I at 2,0 A resolution suggests a mechanism for binding to and cutting DNA // Nature. 1986. V. 321. P. 620−625.
- Bera S., Vora A.C., Chiu R., Heyduk Т., Grandgenett D.P. Synaptic complex formation of two retrovirus DNA attachment sites by integrase: a fluorescnce energy transfer study// Biochemistry. 2005. V. 44. P. 15 106−15 114-
- Свергун Д.И., Фейгин Jl.А. Рентгеновское и нейтронное малоугловое рассеяние // М. «Наука». 1986. С. 280-
- Tuzikov F.V., Zinoviev V.V., Vavilin V.I., Malygin E.G. Small-angle X-ray scattering study of enzyme-substrate interaction in solution // Studia Biophisica. 1988. V. 125. P. 169−172-
- Tuzikov F.V., Zinoviev V.V., Vavilin V.I., Malygin E.G. Application of the small-angle X-ray scattering technique for the study of the two-step equilibrium enzyme-substrate interactions// Biopolymers. 1996. V. 38. P. 131−139-
- Tuzikov F.V., Tuzikova N.A., Galimov R.V., Panin L.E., Nevinsky G.A. General model to describe the structure and dynamic balance between different human serum lipoproteins and its practical application // Med. Sci. Monit. 2002. V. 8. P. 79−88-
- Gill P.E., Murray W., Wrighe M.H. Practical optimization //Academic Press. London. New York. Toronto. Sydney. San Francisco. 1981-
- Невинский Г. А., Семенов Д. В., Бунева B.H. Каталитически активные антитела (абзимы), индуцированные химически стабильными аналогами переходных состояний (обзор) // Биохимия. 2000. Т. 65. С. 1459−1472-
- Невинский Г. А., Канышкова Т. Г., Семенов Д. В., Бунева В. Н. Каталитически активные антитела и их возможная биологическая функция // Докл. РАМН. 2001. Т. 2. С. 38−45-
- Nevinsky G.A., Favorova О.О., Buneva B.N. Catalytic antibodies: New characters in the protein repertoire in protein-protein interactions // A molecular cloning manual (Golemis E., ed.). New York. Cold Spring Harbor Lab. Press. 2002. P. 523−534-
- Nevinsky G.A., Buneva V.N. Human catalytic RNA- and DNA-hydrolyzing antibodies //J. Immunol. Methods. 2002. V. 269. P. 235−249-
- Nevinsky G.A., Buneva, V.N. Catalytic antibodies in healthy humans and patients with autoimmune and viral pathologies // J. Cell. Mol. Med. 2003. V.7. P. 265−276-
- Nevinsky G.A., Buneva V.N. Natural catalytic antibodies-abzymes // Catalytic antibodies. (Keinan E., ed.). VCH-Wiley press. 2005. Germany. P. 503−567-
- Фаучи Э., Лэйн К., Внутренние болезни по Тинсли Р. Харрисону, гл. 308 // «Практика». 2002-
- Одинцова Е.С., Харитонова М. А., Барановский А. Г., Сизякина Л. П., Бунева В. Н., Невинский Г. А. Протеолитическая активность IgG антител из крови больныхсиндромом приобретенного иммунодефицита человека // Биохимия. 2006. Т. 71. С. 320 332-
- Одинцова Е.С., Харитонова М. А., Барановский А. Г., Сизякина Л. П., Бунева В. Н., Невинский Г. А. ДНК-гидролизующие IgG антитела из крови больных синдромом приобретенного иммунодефицита человека // Молекуляр. биология. 2006. Т. 40. С. 857 864-
- Buneva V.N., Kanyshkova T.G., Vlassov A.V., Semenov D.V., Khlimankov D" Breusova L.R., Nevinsky G.A. Catalytic DNA- and RNA-hydro!yzing antibodies from milk of healthy human mothers //Appl. Biochem. Biotechnol. 1998. V. 75. P. 63−76-
- Андриевская O.A., Бунева B.H., Забара В. Г., Наумов В. А., Ямковой В. И., Невинский Г. А. Иммуноглобулины класса М из сыворотки крови больных системной красной волчанкой эффективно расщепляют РНК // Молекуляр. биология. 1998. Т. 32. С. 908−915-
- Shuster A.M., Gololobov G.V., Kvashuk O.A., Bogomolova A.E., Smirnov I.V., Gabibov A.G. DNA hydrolyzing autoantibodies//Science. 1992. V. 256. P. 665−667-
- Gabibov A.G., Gololobov G.V., Makarevich O.I., Schourov D.V., Chemova E.A., Yadav R.P. DNA-hydrolyzing autoantibodies //Appl. Biochem. Biotechn. 1994. V. 47. P. 293 302-
- Белки и пептиды. Под. ред. Иванова В. В., Липкина В. М. // М.: «Наука». 1995. Т. 1. С. 145−182-
- Szentivanyi A. The beta-adrenergic theory of the atopic abnormality in bronhial asthma // J. Allergy. 1968. V. 42. P. 203−232-
- Boushey H.A., Holtzman M.J., Shelter J.R., Nadel J.A. Bronhial hyperreactivity // Am. Rev. Respir. Dis. 1980. V. 121. P. 389−423-
- Paul S., Erian P., Said S.!. Autoantibody to vasoactive intestinal peptide in human circulation // Biochem. Biophis. Res. Commun. 1985. V. 130. P. 479−485-
- Paul S., Mei S., Mody В., Eklund S.H., Beach C.M., Massey R.J., Hamel F. Cleavage of vasoactive intestinal peptide at multiple sites by autoantibodies // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 16 128−16 134-
- Paul S., Voile D.J., Beach C.M., Johnson D.R., Powell M.J., Massey R.J. Catalytic hydrolysis of vasoactive intestinal peptide by human autoantibody // Science. 1989. V. 244. P. 1158−1162-
- Odintsova E.S., Buneva V.N., Nevinsky G.A. Casein-hydrolyzing activity of slgA antibodies from human milk // J. Mol. Recognit. 2005. V. 18. P. 413−421-
- SavePev A.N., Kanyshkova T.G., Kulminskaya A.A., Buneva V.N., Eneyskaya E.V., Filatov M.V., Nevinsky G.A., Neustroev K.N. Amylolytic activity of IgG and slgA immunoglobulins from human milk // Clin. Chim. Acta. 2001. V. 314. P. 141−152-
- Andrievskaia O.A., Buneva V.N., Zabara V.G., Naumov V.A., lamkovoi V.I., Nevinskii G.A. Catalytic heterogeneity of polyclonal RNA-hydrolyzing IgM from sera of patients with lupus erythematosus // Med. Sci. Monit. 2000. V. 6. P. 460-^470-
- Bangale Y., Karle S., Planque S., Zhou Y.-X., Taguchi H., Nishiyama YM Li L., Kalaga R., Paul S. Phase autoantibodies in Fas-defective mice and patients with autoimmune disease 11FASEB J. 2003. V. 17. P. 628−635-
- Li L., Paul S., Tyutyulkova S., Kazatchkine M.D., Kaveri S. Catalytic activity of anti-thyroglobulin antibodies // J. Immunology. 1995. V. 154. P. 3328−3332-
- Catalytic antibodies. Edited by Keinan E. // Weinleim Wiley-VCH Vertag GmbH&Co. 2005. P. 1−586-
- Paul S., Li L., Kalaga R" Wilkins-Stevens P., Stevens F.J., Solomon A. Natural catalytic antibodies: peptide-hydrolyzing activities of Bence Jones proteins and VL fragment // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 15 257−15 261-
- Bizub-Bender D., Kulkosky J., Skalka A.-M. Monoclonal antibodies against HIV type 1 integrase: clues to molecular structure //AIDS Res. Hum. Retroviruses. 1994. V. 10. P. 11 051 115-
- Yi J., Arthur J.W., Dunbrack R.L.Jr., Skalka A.-M. An inhibitory monoclonal antibody binds at the turn of the helix-turn-helix motif in the N-terminal domain of HIV-1 integrase // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 38 739−38 748-