Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

НАДФН-оксидазная активность клеток иммунной системы и ее роль в глюкокортикоид-зависимом апоптозе тимоцитов

Диссертация: НАДФН-оксидазная активность клеток иммунной системы и ее роль в глюкокортикоид-зависимом апоптозе тимоцитов
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Следующий этап работы был посвящен изучению роли стимулированной ГКГ продукции АКМ клетками в ГК-зависимом апоптозе тимоцитов в клеточнс-й культуре. В опытах с использованием каталазы в качестве антиоксиданта, удаляющего перекись водорода из среды культивирования, было обнаружено, что каталаза достоверно ингибирует дексаметазон-индуцированный апоптоз тимоцитов мыши при различных концентрациях… Читать ещё >

Содержание

  • Список сокращений
  • Глава 1. Обзор литературы
    • 1. 1. Индукция апоптоза как один из путей регуляторных влияний ГКГ на иммунную систему. Механизм глюкокортикоид-зависимого апоптоза — концепции и противоречия
    • 1. 2. Активные кислородные метаболиты. Антиоксидантные системы клетки. Окислительный стресс
    • 1. 3. Источники АКМ в клетке. НАДФН-оксидаза плазматической мембраны, структура и регуляция
    • 1. 4. НАДФН-оксидаза нефагоцитирующих клеток. АКМ как вторичные мессенджеры
    • 1. 5. Роль АКМ в пролиферативных процессах
    • 1. 6. Роль АКМ в различных видах апоптоза
    • 1. 7. Роль АКМ в глюкокортикоид-зависимом апоптозе
  • Глава 2. Материалы и методы
  • Глава 3. Результаты собственных исследований
    • 3. 1. Исследование влияния ГКГ на скорость генерации Ог" мембранной НАДФН-оксидазой клеток в условиях бесклеточной системы
    • 3. 2. Роль перекиси водорода в механизме дексаметазон-индуцированного апоптоза тимоцитов мыши. Защитный эффект каталазы
    • 3. 3. Влияние ингибиторов НАДФН-оксидазы на дексаметазон-индуцированный апоптоз тимоцитов мыши
  • Глава 4. Обсуждение полученных результатов
  • Заключение
  • Выводы
  • Литература
  • СПИСОК СОКРАЩЕНИЙ БНЕА — дегидроэпиандростерон
  • РС8 — эмбриональная телячья сыворотка
  • Ог — супероксидный радикал
  • ТвР- трансформирующий ростовой фактор
  • АКМ — активные кислородные метаболиты
  • ГКГ — глюкокортикоидные гормоны
  • ДФИ — дифенилениодониум
  • ИЛ — интерлейкин
  • ИФН — интерферон
  • Кон, А — конканавалин А
  • ЛПС — липополисахарид
  • ПОЛ — перекисное окисление липидов
  • РТПХ — реакция трансплантат против хозяина
  • СКЛ — смешанная культура лимфоцитов
  • СОД — супероксиддисмутаза
  • ФГА — фитогемагглютинин
  • ФМА — форбол миристат ацетат
  • ФНО — фактор некроза опухоли

НАДФН-оксидазная активность клеток иммунной системы и ее роль в глюкокортикоид-зависимом апоптозе тимоцитов (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Иммунная система, в связи с ее сложной структурой и разнообразными функциями, предполагает наличие сложной и многоуровневой регуляции. Исходя из этого, изучение регуляторных механизмов является одной из важнейших задач современной иммунологии, поскольку понимание этих процессов позволяет судить о функционировании иммунной системы и дает ключи к правильному применению экзогенных модулирующих воздействий.

Среди довольно большего перечня клеточных реакций особое значение имеет баланс таких процессов, как пролиферация и апоптоз клеток иммунной системы, так как именно эти процессы определяют дальнейшее развитие иммунного ответа как по клеточному, так и по гуморальному типу. И если регуляции пролиферативных процессов посвящается огромное количество работ на протяжении нескольких десятков лет, то интенсивное изучение регуляции и механизмов апоптоза началось сравнительно недавно. И только в последние несколько лет большой интерес исследователей стал привлекать тот факт, что как апоптоз, так и пролиферативные реакции являются звеньями одного процесса — они представляют собой различные программы клеточного ответа на активацию. Исходя из этой концепции становится понятным, почему один и тот же стимул может индуцировать оба эти процесса. В связи с этим особое внимание уделяется регуляторным механизмам, лежащим в основании выбора клеткой способа реагирования на стимул.

С этой точки зрения взгляд на роль в этих процессах АКМ претерпел значительные изменения. Если раньше эти соединения рассматривались в основном как побочные продукты жизнедеятельности клеток, способные вызывать различные повреждения, и, пожалуй, только в случае клеток-фагоцитов находили свое полезное применение в уничтожении патогенных микроорганизмов, то на сегодняшний день АКМ отводится важная роль вторичных мессенджеров в пролиферации, дифференцировке и апоптозе клеток иммунной системы [226].

В последние годы все большее значение придается редокс-состоянию клеток на момент воздействия каких-либо регуляторных факторов, а также изменению этого баланса под влиянием различных агентов. Например, высказывается предположение, что при смещении внутриклеточного редокс-баланса в сторону преобладания антиоксидантов клетки лимфомы могут быть резистентными к химиотерапии [260], и наоборот. Поскольку многие противораковые препараты убивают опухолевые клетки посредством индукции апоптоза [105], это свидетельство является еще одним доводом в пользу регуляторной роли АКМ в механизме запрограммированной клеточной гибели.

Особое место в регуляции иммунной системы занимают гормоны коры надпочечников — кортикостероиды. ГКГ являются одним из важнейших классов иммунорегуляторных и противоопухолевых препаратов, поскольку обладают свойством индуцировать апоптоз различных типов клеток. Еще в 1968 году было отмечено, что изменения в ядрах лимфоцитов после воздействия кортизола идентичны реакции лимфоцитов на ионизирующую радиацию [271]. Как выяснилось впоследствии, оба эти агента способны вызывать апоптоз. И в тоже время механизм индуцированного ГКГ апоптоза остается до конца неясным, несмотря на то, что известно более десятка генов, задействованных в этом виде апоптоза. До сих пор во вступлении к большинству статей по данной теме авторы отмечают, что события, происходящие после транслокации рецептор/стероидного комплекса в ядро и перед совершением клеткой «самоубийства» остаются до конца неясными [260].

Имеющиеся в литературе на настоящий момент данные о ключевом вопросе нашей работы — взаимоотношении ГКГ с АКМвесьма противоречивы, и в основном касаются прямого йнгибирующего воздействия [265], либо опосредованного через подавление экспрессии генов НАДФН-оксидазы [72, 159] (ферментного комплекса, ответственного за быструю генерацию АКМ в ответ на внешние стимулы) снижения этой активности, то есть антиоксидантных свойств ГКГ. В последние годы параллельно с этой точкой зрения стали появляться работы, касающиеся непрямого влияния ГКГ на редокс-баланс клеток путем подавления антиоксидантных систем, что сдвигает этот баланс в сторону преобладания прооксидантов, то есть окислительного стресса, и обсуждается участие этого эффекта в механизме ГК-индуцированного апоптоза. В 1986 году в нашей лаборатории были получены экспериментальные данные, свидетельствующие о стимуляции ГКГ Ог'-генерирующей активности клеток [1, 2]. Так как гидрокортизон в экспериментах in vitro повышал продукцию АКМ клетками-фагоцитами селезенки в ранние сроки, наблюдаемый феномен не укладывался в общепринятое понимание механизмов действия ГКГ, и в связи с этим было сделано предположение об экстрагеномной природе наблюдаемого эффекта. С тех пор каких-либо сведений, касающихся этого свойства ГКГ, в литературе обнаружить не удалось, хотя появилось множество публикаций, описывающих АКМ в роли вторичных мессенджеров в различных иммунофизиологических реакциях [101, 169, 177, 183, 186, 188, 199, 231]. При внимательном изучении этих работ можно обнаружить, что АКМ и ГКГ довольно тесно связаны, так как принимают участие в регуляции одних и тех же процессов, и обнаруженное свойство ГКГ стимулировать продукцию клетками АКМ не только не противоречит имеющемуся на сегодняшний день пониманию вызываемых ГКГ реакций, но скорее дополняет его, объясняя некоторые «белые пятна». Б связи с этим актуальность выполненной работы связана не только с исследованием предполагаемого экстрагеномного механизма влияния ГКГ на продукцию АКМ клетками иммунной системы, но и с изучением роли этого свойства ГКГ в реализации иммунорегуляторных эффектов, в частности апоптоза клеток иммунной системы.

Целью данной работы является исследование механизма стимулирующего влияния ГКГ на Ог'-генерирующую активность клеток иммунной системы и роли этого свойства ГКГ в ГК-индуцированном апоптозе тимоцитов.

Для достижения этой цели были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать возможность стимулирующего влияния ГКГ на О2″ -генерирующую активность клеток иммунной системы в условиях, исключающих участие генетического аппарата клеток в опосредовании этого влияния (в бесклеточной системе).

2. Охарактеризовать стимулирующий эффект ГК на НАДФН-оксидазу в зависимости от концентрации гормонов, температуры и срока инкубации, исходного состояния клеток.

3. Изучить возможное участие АКМ в ГК-индуцированном апоптозе тимоцитов путем удаления АКМ из среды культивирования, а также определить конкретный тип АКМ, индуцирующий запуск этой клеточной программы.

4. Изучить влияние ингибиторов НАДФН-оксидазы на интенсивность ГК-индуцированного апоптоза тимоцитов, и таким образом определить роль стимуляции этого фермента гормонами в механизме индукции апоптоза.

Научная новизна полученных данных состоит в том, что впервые в экспериментах in vitro было продемонстрировано активирующее влияние ГКГ на генерацию 02″ НАДФН-оксидазой перитонеальных макрофагов в бесклеточной системе, что свидетельствует об их прямом влиянии на активность фермента. Кроме того доказано участие стимулированной глюкокортикоидами продукции АКМ в механизме ГК-индуцированного апоптоза тимоцитов мыши.

Теоретическая и практическая значимость. Полученные данные приводят к новому пониманию механизма ГК-индуцированного апоптоза, а также позволяют предположить участие обнаруженного свойства ГКГ в реализации других эффектов ГКГ на иммунную систему. Стимуляция продукции АКМ и смещение редокс-баланса клеток в сторону окислительного стресса на ранних этапах воздействия ГКГ должно учитываться при практическом применении этих гормонов в качестве терапевтических средств. В частности, резистентность некоторых лимфоидных опухолей к лечению глюкокортикоидами может быть связана с повышенной активностью антиоксидантных систем клетки.

Положения, выносимые на защиту:

— ГКГ прямо влияют на активность НАДФН-оксидазы клеток иммунной системы, стимулируя генерацию АКМ в бесклеточной системе.

— Стимулирующее влияние ГКГ на НАДФН-оксидазу клеток иммунной системы является важным звеном в механизме ГК-индуцированного апоптоза тимоцитов.

ВЫВОДЫ.

1. Глюкокортикоидные гормоны, в частности, гидрокортизон, и их синтетические аналоги, преднизолон и дексаметазон, оказывают стимулирующее влияние на мембранную НАДФН-оксидазу перигонеальных макрофагов и макрофагов тимуса мыши в бесклеточной системе, увеличивая скорость генерации супероксидного аниона, что свидетельствует о прямом действии гормонов на активность фермента.

2. Каталаза, разлагая перекись водорода, ингибирует индуцирозанный дексаметазоном апоптоз тимоцитов мыши, что доказывает участие Н2О2 в механизме глюкокортикоид-зависимого апоптоза.

3. Перекись водорода участвует в механизме спонтанного апоптоза тимоцитов мыши in vitro, что подтверждается ингибирующим влиянием катал азы на этот процесс.

4, Стимуляция глюкокортикоидными гормонами НАДФН-оксидазы является необходимым звеном в механизме индукции апоптоза тимоцитов глюкокортикоидами, поскольку ингибирование активности этого фермента как дифенилениодониумом, так и кромолином подавляет апоптоз, индуцированный дексаметазоном.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Исследования, проведенные в рамках данной работы, можно разделить на два этапа. Эксперименты первого этапа были направлены на доказательство экстрагеномной природы стимулирующего влияния ГКГ на активность НАДФН-оксидазы клеток иммунной системы. Далее изучалось участие этого свойства глюкокортикоидов в механизме индукции ими апоптоза тимоцитов мыши. С этой целью эксперименты, описанные в первой главе, проводились в условиях in vitro в бесклеточной системе, что позволяло полностью исключить механизмы действия стероидных гормонов через генетический аппарат клетки.

Поскольку выбранный нами вариант бесклеточной системы отличался от аналогов, используемых в большинстве работ сходной тематики, известных нам из литературы, в первую очередь были исследованы свойства нашей экспериментальной системы и доказана адекватность ее использования для оценки стимулирующего влияния.

ГКГ на генерацию СЬ в бесклеточной системе.

Проведенные эксперименты показали, что все исследованные глюкокортикоидные гормоны — гидрокортизон и его синтетические водорастворимые аналоги преднизолон и дексаметазон — повышают генерацию СЬ на 52 — 187% как в бесклеточной системе из клеток перитонеального экссудата, так и в бесклеточной системе из тимоцитов мыши. Полученные данные свидетельствуют о том, что:

1. Исследуемое свойство ГКГ относится к экстрагеномным эффектам стероидных гормонов;

2. Клетки тимуса способны отвечать усилением генерации СЬ на внешние стимулирующие воздействия, что, в свою очер^ть, позволяет предположить участие АКМ в ГК-индуцированном апоптозе тимоцитов.

Стимулирующее влияние ГКГ было дозозависимым и возникало сразу после добавления гормонов в систему, без какого-либо лаг-периода, что является дополнительным свидетельством экстрагеномной природы этого эффекта. Еще одним доводом в пользу того, что ГКГ действуют именно на НАДФН-оксидазу клеток, послужили результаты экспериментов с бесклеточной системой из активированных перитонеальных макрофагов, которые показали, что относительное увеличение скорости продукции СЬ в бесклеточной системе из активированных клеток было меньше (57%), чем в бесклеточной системе из интактных макрофагов (166%). Этот факт свидетельствует, что предварительно активированный фермент хуже поддается дополнительной стимуляции.

Наблюдаемое влияние ГКГ на увеличение скорости восстановления НСТ и цитохрома с, с помощью которых мы оценивали скорость продукции О2 в наших опытах, происходило именно за счет О2, поскольку полностью ингибировалось Си (Ьуз)2, хелатом меди с супероксиддисмутазной активностью.

Таким образом, на первом этапе исследований было показано, что ГКГ на ранних сроках воздействия повышают продукцию клетками СЬ, стимулируя активность НАДФН-оксидазы, и впервые доказан экстрагеномный механизм этого явления.

Следующий этап работы был посвящен изучению роли стимулированной ГКГ продукции АКМ клетками в ГК-зависимом апоптозе тимоцитов в клеточнс-й культуре. В опытах с использованием каталазы в качестве антиоксиданта, удаляющего перекись водорода из среды культивирования, было обнаружено, что каталаза достоверно ингибирует дексаметазон-индуцированный апоптоз тимоцитов мыши при различных концентрациях дексаметазона. Этот эффект каталазы был показан разными методами определения жизнеспособности и апоптотический гибели клеток — с использованием трипанового синего, восстановления МТТ и на проточном цитофлюориметре с помощью двойного окрашивания. Защитное свойство каталазы в пробах с дексаметазоном проявлялось уже через 4 часа от начала инкубации, и сохранялось в течение суток.

Чтобы устранить нежелательные для наших экспериментов защитные свойства сыворотки, была использована низкая концентрация РСБ в культуральной среде. В свя" >и с этим клетки в контрольных пробах подвергались спонтанному апоптозу. Этот вид апоптоза также регистрировался уже через 4 часа от начала инкубации и ингибировался с помощью каталазы, что доказывает участие в его механизме перекиси водорода. Результаты этой серии экспериментов свидетельствуют, что :

1. Стимулированная ГКГ продукция АКМ клетками играет ключевую роль в дексаметазон-индуцированном апоптозе тимоцитов.

2. Именно перекись водорода является медиатором этого вида клеточной гибели.

Поскольку мы показали, что ГКГ способны стимулировать генерацию СЬ клетками, и доказали участие АКМ в ГК-зависимом апоптозе, логично было предположить, что блокада самого НАДФН-оксидазного комплекса должна отменить, или по меньшей мере снизить интенсивность ГК-индуцированного апоптоза тимоцитов.

В опытах с использованием ингибиторов НАДФН-оксидазы было показано, что дифенилениодониум и кромолин достоверно снижают интенсивность дексаметазон-индуцированного апоптоза тимоцитов. Основаниями для выбора именно этих игнибиторов были следующиедифенилениодониум является классическим ингибитором НАДФН-оксидазы и используется в большинстве известных нам работ по этой теме. Кромолин, или кромогликат натрия, является не только ингибитором сборки НАДФН-оксидазного комплекса, но и официнальным лекарственным препаратом, используемым в клинике при лечении бронхиальной астмы. Влияние дифенилениодониума было дозозависимым, и в концентрации 2 цМ он полностью блокировал ГКГ-зависимый апоптоз тимоцитов, влияние кромолина было менее выраженным.

Исходя из того, что блокада ферментного комплекса, ответственного за быструю генерацию АКМ в ответ на внешние воздействия, полностью отменяет ГК-зависимый апоптоз тимоцитов, было сделано заключение, что в механизме индукции ГКГ апоптоза их способность стимулировать активность НАДФН-оксидазы клеток играет ключевую роль.

Таким образом, полученные в нашей работе данные о прямом, экстрагеномном механизме активации глюкокортикоидами НАДФН-оксидазного комплекса клеток иммунной системы, и о роли этого механизма в ГК-зависимом апоптозе тимоцитов мыши, позволяют предположить участие этого свойства ГКГ в регуляции других иммунологических феноменов и, следовательно, предлагают новые подходы к модуляции эффектов ГКГ на иммунную систему.

Показать весь текст

Список литературы

  1. H.H. Продукция супероксидного радикала фагоцитирующими клетками селезенки и ее связь с гуморальным иммунным ответом // Автореферат на соискание ученой степени кандидата мед. наук. Новосибирск, 1987
  2. H.H., Козлов В. А., Лозовой В. П. Влияние гидрокортизона на продукцию супероксидного радикала фагоцитирующими клетками селезенки // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 1987. — Т. 103. — N 6. -с. 694−696
  3. И.А., Клюбин И. В. Перекись водороде как сигнальная молекула // Цитология. 1996. — Т. 38, N 12. — с. 1233−1247
  4. И.А., Клюбин И. В., Арнаутова И. П., Кирпичникова K.M. Пострецепторное образование активных форм кислорода в клетках, не являющихся профессиональными фагоцитами // Цитология. 1999. — т. 41. — № 5. — с. 394−399
  5. Н.К., Ланкин В. З., Меньщикова Е. Б. Окислительный стресс. Биохимический и патофизиологический аспекты. // Москва, МАИК «Наука/интерпериодика», 2001. 343 с.
  6. М.И., Пинегин Б. В. Хемилюминесценция спленоцитов под влиянием различных митогенных стимулов // Молекулярная генетика, микробиология и вирусология. 1985. — N. 9. — с. 36−38
  7. И.В., Гамалей И. А. НАДФН-оксидаза специализированный ферментативный комплекс для образования активных метаболитов кислорода // Цитология. 1997. — Т. 39. -N. 4/5. — с. 320−340
  8. И.В., Кирпичникова K.M., Арцыбашева И. И., Гамалей И. А. Зависимость изменения мембранного потенциалафибробластов при действии перекиси водорода от ее внутриклеточной концентрации // Цитология. 1999. — т. 41. — № ¾. — с. 279
  9. А.Н., Маянский Д. Н. Очерки о нейтрофиле и макрофаге. Новосибирск: Наука, 1989.
  10. Е.Б., Зенков Н. К., Шергин С. М. Биохимия окислительного стресса. Оксиданты и антиоксиданты // Новосибирск: Изд. СО РАМН, 1994. 203 с.
  11. В.Г., Обухова JI.A. Эндокринно-лимфоидные отношения в динамике адаптивных процессов // Новосибирск, СО РАМН.-2001.- 168 с.
  12. П.В., Духанин А. С. Роль мембранотропных эффектов глюкокортикоидов в реализации их фармакологической активности // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2002. — Т. 134. — N 9. — с.244−253
  13. И.В. Активация лейкоцитов. Рига: Зинатне. 1968
  14. Abate С., Patel L., Rauscher F.J., Curran Т. Redox regulation of fos and jun DNA-binding activity in vitro // Science. 1990. — V. 249. — p. 1157−1161
  15. Abe N., Okamura N., Ishibashi S. Properties of NADPH oxidase in specific granule-rich fraction prepared from guinea pig neutrophils // Biol Pharm Bull. 2000. — May-23(5). — p. 537−541
  16. Abid M.R., Kachra Z., Spokes K.C., Aird W.C. NADPH oxidase activity is required for endothelial cell proliferation and migration // FEBS Lett. 2000. — V. 486. — p. 252−256.
  17. Abramson S.L., Gallin J.I. IL-4 inhibits superoxide production by human mononuclear phagocytes // J Immunol. 1990. — Jan 15- 144(2).- p. 625−630
  18. Alam K., Ali A., Ali R. The effect of hydroxyl radical on the antigenicity of DNA // FEBS Lett. 1993. — Vol. 319. — p. 66−70
  19. Albers D.S., Beal M.F. Mitochondrial dysfunction and oxidative stress in aging and neurodegenerative diseases // J. Neural. Transm. Suppl. 2000. — V. 59. — p. 133−154
  20. Allan I.M., Lunec J., Salmon M., Bacon P.A. Reactive oxygen species selectively deplete normal T lymphocytes via a hydroxyl radical dependent mechanism // Scand J Immunol. 1987. — V. 26(1).- p. 47−53
  21. Allen R.C., Yevich S.J., Orth R.W., Steele R.H. The superoxide anion and singlet molecular oxygen: their role in the microbicidal activity of the polymorphonuclear leukocyte // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1974. — V. 6. — N 3. — p. 909−917
  22. Amstad P.A., Liu H., Ichimiya M., Berezesky I.K., Trump B.F., Buhimschi I.A., Gutierrez P.L. BCL-2 is involved in preventing oxidant-induced cell death and in decreasing oxygen radical production // Redox. Rep. 2001. — V. 6(6). — p. 351−362
  23. Andreau K., Lemaire C., Souvannavong V., Adam A. Induction of apoptosis by dexamethasone in the B cell lineage // Immunopharmacology. 1998. — Jul-40(l). — p. 67−76
  24. Anneren S. Measurement of nitric oxide in biological models // FASEB J. 1993. — Vol. 7. — p. 349−360
  25. Aragno M., Namagno E., Gatto V., Brignardello E., Parola S., Danni O., Boccuzzi G. Dehydroepiandrosterone protects of streptozotocin-treated rats against oxidative stress // Free Radic Biol Med. 1999. -V. 26.-N11−12.-p. 1467−1474
  26. Arai Y., Nakamura Y., Inoue F., Yamamoto K., Saito K., Furusawa S. Glucocorticoid-induced apoptotic pathways in eosinophils: comparison with glucocorticoid-sensitive leukemia cells // Int J Hematol. 2000. — Jun-71(4). — p. 340−349
  27. Araneo B., Daynes R. Dehydroepiandrosterone functions as more than an antiglucocorticoid in preserving immunocompetence after thermal injury // Endocrinology. 1995. — V. 136 N 2. — p. 393−401
  28. Arnal J.F., Tack I., Besombes J.P., Pipy B., Negre-Salvayre A. Nitric oxide and superoxide anion production during endothelial cell proliferation // Am. J. Physiol. 1996. — Nov-271(5 Pt 1). — p. 1521−1526
  29. Ashraf J., Thompson E.B. Identification of the activation-labile gene: a single point mutation in the human glucocorticoid receptor presents as two distinct receptor phenotypes //Mol. Endocrinol. 1993. -May-7(5). — p. 631−642
  30. Ashwell J.D., Lu F.W., Vacchio M.S. Glucocorticoids in T cell development and function // Annu. Rev. Immunol. 2000. — V. 18. -p. 309−345
  31. Baehner R.L., Murrmann S.K., Davis J., Johnoton R.B. The role of superoxide anion and hydrogene peroxide in phagocytosis-associated oxidative metabolic reactions // J. Clin. Invest. 1975. — V. 56. — N 3. -p. 571−576
  32. Baeuerle P.A., Baltimore D. Molecular aspekts of Cellular Regulation, Hormonal Control Regulation of Gene Transcription. // In Cohen P. and Foulker J.G. (eds). 1991. — Elsevier/North Holland Biomedical Press, Amsterdam. — p. 409−432
  33. Baker A., Payne C.M., Briehl M.M., Powis G. Thioredoxin, a gene found overexpressed in human cancer, inhibits apoptosis in vitro and in vivo // Cancer. Res. 1997.- Nov 15−57(22). — p. 5162−5167
  34. Baughman G., Harrigan M., Campbell N., Nurrish S., Bourgeois S. Genes newly identified as regulated by glucocorticoids in murine thymocytes // Mol. Endocrinol. 1991. — V. 5. — p. 637−644
  35. Baughman G., Lesley J., Trotter J., Hyman R., Bourgeois S. Tcl-30, A new T cell-specific gene expressed in immature glucocorticoid-sensitive thymocytes //J. immunol. 1992. — V. 149. — p. 1488−1496
  36. Berger C.E., Horrocks B.R., Datta H.K. Direct non-genomic effect of steroid hormones on superoxide anion generation in the bone resorbing osteoclasts // Mol. Cell. Endocrinol. 1999. — Mar 25- 149(1−2). — p. 53−59
  37. Bhaskaran G., Nii A., Sone S., Ogura T.J. Differential effects of interleukin-4 on superoxide anion production by human alveolar macrophages stimulated with lipopolysaccharide and interferon-gamma // Leukoc, Biol. 1992. — Aug-52(2). — p. 218−223
  38. Blotta M.H., DeKruyff R.H., Umetsu D.T. Corticosteroids inhibit IL-12 production in human monocytes and enhance their capacity to induce IL-4 synthesis in CD4+ lymphocytes // J Immunol. 1997. -Jun 15−158(12). — p. 5589−5595
  39. Bonnefont-Rousselot D., Lacomblez L., Jaudon M., Lepage S., Salachas F., Bensimon G., Bizard C., Doppler V., Delattre J., Meininger V. Blood oxidative stress in amyotrophic lateral sclerosis // J. Neurol. Sci. 2000. — V. 178(1). — p. 57−62
  40. Borski R.J. Nongenomic membrane actions of glucocorticoids in vertebrates // Trends Endocrinol. Metab. 2000. — Dec-ll (10). — p. 427−436
  41. Bras A., Albar J.P., Leonardo E., de Buitrago G.G., Martinez-A C. Ceramide-induced cell death is independent of the Fas/Fas ligand pathway and is prevented by Nur77 overexpression in A20 B cells. // Cell. Death. Differ. 2000. — Mar-7(3). — p. 262−271
  42. Briehl M. M., Baker A.F. Modulation of the antioxidant defence as a factor in apoptosis // Death and Differentiation. 1996. — V. 3. — p. 6370
  43. Briehl M.M., Baker A.F., Siemankowski L.M., Morreale J. Modulation of antioxidant defenses during apoptosis // Oncol. Res. -1997.-V. 9(6−7).-p. 281−285
  44. Burdon R.H., Rice-Evans C. Free radicals and the regulation of mammalian cell proliferation // Free Radic. Res. Commun. 1989. -V. 6.-p. 345−358
  45. Bustamante J., Slater A.F., Orrenius S. Antioxidant inhibition of thymocyte apoptosis by dihydrolipoic acid // Free Radic. Biol. Med. -1995.-V. 19(3).-p. 339−347
  46. Bustamante J., Tovar A., Montero G., Boveris A. Early redox changes during rat thymocytes apoptosis // Arch. Biochem. Biophys. -1997.-V. 337.-p. 121−128
  47. Buttgereit F. Mechanisms and clinical relevance of nongenomic glucocorticoid actions // Z. Rheumatol. 2000. — 59 Suppl 2:11/. — p. 119−123.
  48. Buttgereit F., Scheffold A. Rapid glucocorticoid effects on immune cells 11 Steroids. 2002. — V. 67(6). — p. 529−534
  49. Buttke T.M., Sandstrom P. A. Oxidative stress as a mediator of apoptosis // Immunol. Today. 1994. — V. 15. — p. 7−10
  50. Byczkowski J. Z., Gessner T. Biological role of superoxide ion-radical // Int. J. Biochem. 1988. — Vol. 20. — p. 569−580.
  51. Canning M.O., Grotenhuis K., de Wit H.J., Drexhage H.A. Opposing effects of dehydroepiandrosterone and dexametasone on the generation of monocyte-derived dendritic cells // Eur. J. Endocrinol. -2000.-V. 143.-N5.-p. 687−695
  52. Caron-Leslie L., Cidlowski J. Evaluation of the role of protein sinthesis inhibition in apoptosis in glucocorticoid sensitive and glucocorticoid resistant S49 cells // Endocr. J. 1994. — V. 2. — p. 4752
  53. Chetty M., Thrasher A.J., Abo A., Casimir C.M. Low NADPH oxidase activity in Epstein-Barr-virus-immortalized B-lymphocytes is due to a post-transcriptional block in expression of cytochrome b558 // Biochem. J. 1995. — V. 306. — p. 141−145
  54. Chiaramonte R., Bartolini E., Riso P., Calzavara E., Erba D., Testolin G., Comi P., Sherbet G.V. Oxidative stress signalling in the apoptosis of Jurkat T-lymphocytes // J. Cell. Biochem. 2001. — V. 82(3). — p. 437−344
  55. Chini C.C.S., Chini E.N., Williams J.M. et al. Formation of reactive oxygen metabolites in glomeruli is suppressed by inhibition of cAMP phosphodiesterase isozime type IV // Kidney Int. 1994. — Vol. 46. — p. 28−36
  56. Claman H.N., Moorhead J.W., Benner W.H. Corticosteroids and lymphoid cells in vitro. I. Hydrocortisone lysis of human, guinea pig, and mouse thymus cells // The Journal of Laboratory and Clinical Medicine. -1971. V. 78. — N 4. — p. 499−507
  57. Clark R.A., Leidal K.G., Pearson D.W., Nauseef W.M. NADPH oxidase of human neutrophils. Subcellular localization and characterization of an arachidonate-activable superoxide generating system // J. Biol. Chem. 1987. — V. 262. — p. 4065−4074
  58. Cohn J.J., Duke R.C. Glucocorticoid activation of a calcium-dependent endonuclease in thymocyte nuclei leads to cell death // The Journal of Immunology. 1984. — V. 132. — N. 1. — p. 38−42
  59. Comhair S.A., Bhathena P.R., Dweik R.A., Kavuru M., Erzurum S.C. Rapid loss of superoxide dismutase activity during antigen-induced asthmatic response // Lancet. 2000. — V.3 — p. 477−483
  60. Cross A.R., Jones O.T.G. The effect of the inhibitor diphenylene iodonium on the superoxide-generating system of neutrophils // Biochem. J. 1986. — V. 237. — p. 111−116
  61. Darden A.G., Ries W.L., Wolf W.C., Rodriguiz R.M., Key L.L. Osteoclastic superoxide production and bone resorption stimulation and inhibition by modulators of NADPH oxidase // J. Bone Mineral Res. 1996.-V. 11.-p. 671−675
  62. Daynes R.A., Araneo B.A., Dowell T.A., Huang K., Dudley D. Regulation of murine lymphokine production in vivo. III. The lymphoid tissue microenvironment exerts regulatory influences over T helper cell function. J. Exp. Med. 1990. — V. 171. — p. 979−996
  63. De A., Blotta H.M., Mamoni R.L., Louzada P., Bertolo M.B., Foss N.T., Moreira A.C., Castro M. Effects of dexamethasone on lymphocyte proliferation and cytokine production in rheumatoid arthritis // J. Rheumatol. 2002. — V. 29(1). — p. 46−51
  64. Debono D.P., Yang W.D. Exposure to low concentration of hydrogen peroxide causes delayed endothelial cell death and inhibits proliferation of surviving cells // Atherosclerosis. 1995. — Vol. 114. -p. 235−245
  65. Deby C., Goutier R. New perspectives on the biochemistry of superoxide anion and the efficiency of superoxide dismutases // Biochem. Pharmacol. 1990. — Vol. 39. — p. 399−405
  66. DeKruyff R.H., Fang Y., Umetsu D.T. Corticosteroids Enhance the Capacity of Macrophages to Induce Th2 Cytokine Synthesis in CD4 1 Lymphocytes by Inhibiting IL-12 Production // The Journal of Immunology. 1998. — V. 160. — p. 2231−2237
  67. DeLeo F.R., Quinn M.T. Assembly of the phagocyte NADPH oxidase: molecular interaction of oxidase proteins // Journal of Leukocyte Biology. 1996. — V. 60. — p. 677−691
  68. Deme D., Doussiere J., De Sandro V., Dupuy C., Pommier J., Virion A. The Ca /NADPH-dependent H202generator in thyroid plasma membrane: inhibition by diphenileneiodonium // Biochem. J. 1994. -V. 301.-p. 75−81
  69. Dieken E.S., Miesfeld R.L. Transcriptional transactivation functions localized to the glucocorticoid receptor N terminus are necessary for steroid induction of lymphocyte apoptosis // Mol. Cell. Biol. 1992. -V. 12(2). -p. 589−597
  70. Distelhorst C.W., Dubyak G. Role of calcium in glucocorticosteroid-induced apoptosis of thymocytes and lymphoma cells: resurrection of old theories by new findings // Blood. 1998. — V. 91. — p. 731−736
  71. Dizdaroglu M., Olinski R., Doroshow J. H., Akman S.A. Modification of DNA bases in chromatin of intact target human cells by activated human polymorphonuclear leukocytes // Cancer Res.1993.-Vol. 53.-p. 1269−1272
  72. Dougherty T., F., White A. Effect of pituitary adrenotropic hormone on lymphoid tissue // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1943. — 53:132
  73. Dowd D., MacDonald P., Komrn B., Haussler M., Miesfeld R. Evidence for early induction of cakmodulin gene expression in lymphocytes undergoing glucocorticoid-mediated apoptosis // J. Biol. Chem. 1991. — V. 266. — p. 18 423−18 426
  74. Eaton J.W. Catalases and peroxidases and glutathione and hydrogen peroxide: Mysteries of the bestiary // J. Lab. and Clin. Med. 1991. -V. 118.-p. 3−4
  75. Ehrengruber M.U., Geiser T., Deranleau D.A. Activation of human neutrophils by C3a and C5a. Comparison of the effects on shape changes, chemotaxis, secretion, and recpiratory burst // FEBS Lett.1994.-V. 346.-p. 181−184
  76. Eisenberg W.C., Taylor K., Guerrero R.R. Cytogenetic effects of singlet oxygen // J. Photochem. and Photobiol. 1992. — V. 16. — p. 381−384
  77. Fabiani R., De Bartolomeo A., Rosignoli P., Morozzi G. Antioxidants prevent the lymphocyte DNA damage induced by PMA-stimulated monocytes.//Nutr. Cancer. 2001. — V. 39(2). — p. 284−291
  78. Falkenstein E., Tillmann H.C., Christ M., Feuring M., Wehling M. Multiple actions of steroid hormones—a focus on rapid, nongenomic effects // Pharmacol. Rev. 2000. — V. 52(4). — p. 513−556
  79. Flescher E., Fingrut O. Suppression of interleukin 2 biosynthesis by three modes of oxidative cellular stress: selective prevention by N-acetyl cysteine // Cytokine. 2000. — V.12(5). — p. 495−498
  80. Flomerfelt F.A., Briehl M.M., Dowd D.R., Dieken E.S., Miesfeld R.L. Elrvated glutatione S-transferase gene expression is an early event during steroid-induced lymphocyte apoptosis // J. Cell. Physiol. 1993.-V. 154.-p. 573−581
  81. Freed B.M., Rapoport R., Lempert N. Inhibition of early events in the human T-lymphocyte response to mitigens and alloantigens by hydrogen peroxide // Archives of Surgery. 1987. — V. 122. — N. 1. — p. 99−104
  82. Fridovich I. Superoxide dismutases //J Biol. Chem. 1989. — V. 54. -p. SI 113-S1118
  83. Fridovich I. Superoxide radical: an endogenous toxicant // Ann. Rev. Pharmacol. Toxicol. 1983. — Vol. 23. — p. 239−257
  84. Fulop T.Jr. Varga Z., Nagy J.T., Foris G. Studies on opsonized zymozan, FMLP, carbachol, PMA and A23187 stimulated respiratory burst of human PMNLs // Biochem. Int. 1988. — V. 17(3). — p. 419 426
  85. Gabbita S.P., Robinson K.A., Stewart C.A., Floyd R.A., Hensley k. Resox regulatory mechanisms of cellular signal transduction // Archives of Biochemistry and Biophysics. 2000. — V. 376. — N. 1. — p. 1−13
  86. Gille G., Sigler K. Oxidative stress and living cells // Folia Microbiology. 1995. — V. 40, N 2. — p. 131 -152
  87. Goldin H., Keisari Y. Increased oxidative burst potential exhibited by macrophages during graft-versus-host reaction in mice // Transplantation. 1986. — V. 41. — N. — 6. — p. 755−758
  88. Gorman A., McGowan A., Cotter T.G. Role of peroxide and superoxide anion during tumor cell apoptosis // FEBS Letters. 1997. — V. 404. — p.27−33
  89. Greenstein S., Ghias K., Krett N.L., Rosen S.T. Mechanisms of Glucocorticoid-mediated Apoptosis in Hematological Malignancies // Clin. Cancer. Res. 2002. — V. 8(6). — p. 681−694
  90. Hala M., Hartmann B.L., Bock G., Geley S., Kofler R. Glucocorticoid-receptor-gene defects and resistance to glucocorticoidinduced apoptosis in human leukemic cell lines // Int. J. Cancer. 1996,-V. 27−68(5). p. 663−668
  91. Halliwell B., Vasil M., Grootveid M. The antioxidants of human extracellular fluids // Arch. Biochem. and Biophys. 1990. — V. 280. -p. 1−8
  92. Hamilton C.A., Brosnan M.J., Al-Benna S., Berg G., Dominiczak A.F. NAD (P)H oxidase inhibition improves endothelial function in rat and human blood vessels // Hypertension. 2002. — V.40(5). — p. 755 762
  93. Hansson M., Asea A., Ersson U. et al. Induction of apoptosis ib NK cells by monocyte-derived reactive oxygen metebolites // J. Immunol. 1995.-V. 156.-p. 42−47
  94. Hechter O., Grossman A., Chatterton R.T., Jr. Relationship of dehydroepiandrosterone and Cortisol in disease // Med. Hypotheses.1997.-V. 49.-N l.-p. 85−91
  95. Heilman R.R., Kendall E.C. The influence of 11 -dehydro-17-hydroxy-corticosterone (compound E) on the growth of a malignant tumor in the mouse // Endocrinology. 1944. — V. 34. — p. 416−420
  96. Heinecke J.W. Superoxide-mediated oxidation of low density lipoprotein by thiols // Oxy-Radicals in Molecular Biology end Pathology. N.Y.: Liss, 1988. — p. 443−457
  97. Hem E. Modulation by macrophages of lymphocyte responses to phytogaemagglutinin, concanavalin A and semiallogeneic cells // Acta Path, microbiol. scand. Sect. C. 1979. — V. 87. — p. 17−21
  98. Hildeman D.A., Mitchell T., Teague T.K., Henson P., Day B.J., Kappler J., Marrack P.C. Reactive oxygen species regulate activation-induced T cell apoptosis // Immunity. 1999. — V. 10(6). — p. 735−44
  99. Hockenberry D., Zutter M., Hickey W., Nahm N., Korsmeyer S. Bcl-2 protein is topographically restricted in tissues characterized by apoptotic cell death // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. — V. 88. — p. 6961−6965
  100. Hockenbery D.M., Oltvai Z.N., Yin X.M., Milliman C.L., Korsmeyer S.J. Bcl-2 functions in an antioxidant pathway to prevent apoptosis // Cell. 1993. — Oct 22−75(2). — p. 41−51
  101. Holland H.A., Pritchard K.A., Pappolla M.A. et al. Bradykinin induces superoxide anion release from human endothelial cells // J. Cell. Physiol. 1990. — V. 143. — p. 21−25
  102. Holland J.A., O’Donnell R.W., Chang M.M., Johnson D.K., Ziegler L.M. Endothelial cell oxidant production: effect of NADPH oxidase inhibitors // Endothelium. 2000. — V. 7(2). — p. 109−119
  103. Iuliano L., Pedersen J.Z., Pratico D. et al. Role of hydroxyl radicals in the activation of human platelets //Eur. J. Biochem. 1994. — V. 221.-p. 695−704
  104. Jain A.P., Mohan A., Gupta O.P., Jajoo U.N., Kalantri S.P., Srivastava L.M. Role of oxygen free radicals in causing endothelial damage in acute myocardial infarction // J. Assoc. Physicians India. -2000. V. 48(5). — p. 478−480
  105. Jakus V. The role of free radicals, oxidative stress and antioxidant systems in diabetic vascular disease // Bratisl. Lek. Listy. 2000. — V. 101(10)-p. 541−551
  106. Jones O.T., Hancock J.T., Henderson L.M. Oxygen radical production by transformed B lymphocytes // Mol. Aspects. Med. -1991.-V. 12.-p. 87−92
  107. Jones O.T.G., Hancock J.T., Jones S.A. Mechanisms of superoxide formation by neutrophils and other cell types // Biol. Chem./Hoppe-Seyler. 1992. — V. 373.-p. 737
  108. Kahlos K., Soini Y., Paakko P., Saily M., Linnainmaa K., Kinnula V.L. Proliferation, apoptosis, and manganese superoxide dismutase in malignant mesothelioma // Int. J. Cancer. 2000. — V. 88(1). — p. 37−43
  109. Kalluri R., Cantley L.G., Kerjaschki D., Neilson E.G. Reactive oxygen species expose cryptic epitopes associated with autoimmune goodpasture syndrome // J. Biol. Chem. 2000. — V. 275(26). — p. 20 027−20 032
  110. Kameshwar-Rao A.S., Gil S., Richter-Landsberg C., Givol D., Yavin E. H202-induced apoptotic death in serum-deprived cultures of oligodendroglia origin is linked to cell differentiation // J. Neurosci. Res. 1999. — V. 56(5). — p. 447−456
  111. Kaminski K., Bonda T., Korecki J., Musial W. Oxidative stress and neutrophil activation-the two keystones of ischemia/reperfusion injury.//Int J Cardiol. 2002.- Nov-86(l):41.
  112. Kannan K., Jain S.K. Oxidative stress and apoptosis // Pathophysiology. 2000. — V. 7(3). — p. 153−163
  113. Kanno S., Ishikawa M., Takayanagi M., Takayanagi Y., Sasaki K. Characterization of hydrogen peroxide-induced apoptosis in mouse primary cultured hepatocytes // Biol. Pharm. Bull. 2000. -V. 23(1). -p. 37−42
  114. Kawano M.M., Michara K., Huang N., Tsujimoto T., Kuramoto A. Differentiation of early plasma cells on bone marrow stromal cell requires IL-6 for escaping from apoptosis // Blood. 1995. -V. 85. — N 2. — p. 487- 494
  115. Kilpatrick L.E., Jakabovics E., McCawley L.J., Kane L.H., Korchak H.M. Cromolyn inhibits assembly of the NADPH oxidase and superoxide anion generation by human neutrophils // The Journal of Immunology. 1995. — V.154. — p. 3429−3436
  116. Kim D.K., Cho E.S., Um H.D. Caspase-dependent and -independent events in apoptosis induced by hydrogen peroxide // Exp. Cell. Res. -2000.-V. 257(1).-p. 82−88
  117. Kobayaschi S., Imajon-Ohmi S., Nakamura M., Kanegasaki S. Occurrence cytochrome b in B558 cell lineage of human lymphocytes // Blood. 1990. — V. 75. — p. 458−461
  118. Kobayashi T., Saito N., Takemori N. et al. Ultrastructural localization of superoxide dismutase in human skin // Acta Derm, and Venerol. 1993. — Vol. 73. — p. 41−45
  119. Kobayashi T., Seguchi H. Novel insights into current models of NADPH oxidase regulation, assembly and localization in human polymorphonuclearnleukocytes // Histol. and Histopathol. 1999. -Vol. 14.-p. 1295−1308
  120. Krieger Brauer H.I., Kather H. The stimulus-sensitive H202-generating system present in human fat cell plasma membranes is multireceptor-linked and under antagonistic control by hrmones and cytokines // Biochem. J. 1995. — V. 307. — p. 543−548
  121. Kruisbeek A.M., Hees M. Role of macrophages in the tumor-induced supression of mitogen responses in rats // J. Natl. Cancer Inst. 1977. — V. 58. — N 6. — p. 1653−1660
  122. Laakko T., Fraker P. Rapid changes in the lymphopoietic and granulopoietic compartments of the marrow caused by stress levels of corticosterone // Immunology. 2002. — V. 105(1). — p. 111−119
  123. Leca G., Benichou G., Bensussan A et.al. Respiratory burst in human B lymphocytes. Triggering of surface Ig receptors induces modulation of chemiluminescence signal // J. Immunol. 1991. — V. 146.-p. 3542−3549
  124. Lee K.W., Meyer N., Ortwerth B.J. Chromatographic comparison of the UVA sensitizers present in brunescent cataracts and in calf lens proteins ascorbylated in vitro.// Exp. Eye Res. 1999. — V. 69(4). — p. 375−384
  125. Lehn M., Weiser W.Y., Engelhorn S., Gillis S., Remold H.G. IL-4 inhibits H202 production and antileishmanial capacity of human cultured monocytes mediated by IFN-gamma // J. Immunol. 1989. -V. 143(9).-p. 3020−3024
  126. Lennon S.V., Martin S.J., Cotter T.J. Dose-dependent induction of apoptosis in human tumor cell lines by widely diverging stimuli // Cell. Prolif. 1991. — V. 24. — p. 203−214
  127. Liu R., Buettner G.R., Oberley L.W. Oxygen free radicals mediate the induction of manganese superoxide dismutase gene expression by TNF-alpha // Free. Radic. Bio. l Med. 2000. — V. 28(8). — p. 11 971 205
  128. Lovaas E. Free radical generation and coupled thiol oxidation by lactoperoxidase/SCN-/H202 // Free Radical Biol, and Med. 1992. -V. 13.-p. 187−195
  129. J., Herbert K., Blount S., Griffiths H.R., Emery P. 8-Hydroxydeoxyguanosine. A marker of oxidative DNA damage in systemic lupus erythematosus // FEBS Lett. 1994. — V. 348(2). — p. 131−138
  130. Macho A., Hirsch T., Marzo I., Marchetti P., Dallaporta B., Susin S.A., Zamzami N., Kroemer G. Glutathione depletion is an early and calcium elevation is a late event of thymocyte apoptosis // J. Immunol.- 1997. V. 158(10). -p. 4612−4619
  131. Majori M., Vachier I., Godard P., Farce M., Bousquet J., Chanez P. Superoxide anion production by monocytes of corticosteroid-treated asthmatic patients // European Respir. Journal. 1998. — V. 11. — N. 1.- p. 133−138
  132. Maly F.E., Cross A.R., Jones O.T.G. et al. The superoxide generating system of B cell lines. Syructural gomology with the phagocyte oxidase and triggering via surface Ig // J. Immunol. 1988. -V. 140.-p. 2334−2339
  133. Maresca M., Colao C., Leoncini G. Generation of hydrogen peroxide in resting and activated platelets // Cell Biochem. Funct. -1992.-V. 10.-p. 79−85
  134. Marumo T., Schini-Kerth V.B., Brandes R.P., Busse R. Glucocorticoids Inhibit Superoxide Anion Production and p22 Phox mRNA Expression in Human Aortic Smooth Muscle Cells // Hypertension. 1998. — V. 32. — p. 1083−1088
  135. Matsubara T., Ziff M. Increased superoxide anion release from human endothelial cells in response to cytokines // J. Immunol. -1986.-V. 137.-p. 3295−3298
  136. May M., Holmes E., Rogers W.M., Poth M. Protection from glucocorticoid induced thymic involution by dehydroepiandrosterone // Life Sci. 1990. — V. 46. — p. 1627−1631
  137. McCombs C., Michalski J.P., Talal N. Cellular interactions in lymphocyte proliferation: effect of syngeneic and xenogeneic macrophages // Cellular Immunology. 1976. — V. 23. — p. 1976
  138. McIntosh M., Bao H., Lee C. Opposing action of dehydroepiandrosterone and corticosterone in rats // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. 1999. — V. 221. — N 3. — p. 198−206
  139. McLaughlin K.A., Osborne B.A., Goldsby R.A. The role of oxygen in thymocyte apoptosis // Eur. J. Immunol. 1996. — V. 26(5). — p. 1170−1174
  140. Meier B. Formation of reactive oxygen intermediates by human fibroblasts // Biol. Chem. Hoppe Seyler. 1992. — V. 373. p. 744−745
  141. Meier B., Radeke H.H., Selle S. et al. Human fibroblasts release reactive oxygen species in response to interleukin-1 or tumor necrosis factor-alpha// Biochemical J. 1989. — V. 263. — p. 539−545
  142. Meyer J.W., Holland J.A., Zeigler L.M. et al. Identification of a functional leukocyte-type NADPH oxidase in human endothelial cells: a potential atherogenic source of reactive oxygen species // Endothelium. 1999. — V. 7. — p. 11−22
  143. Meyer M., Schreck R., Baueurle P.A. H202 and antioxidants have opposite effects on activation of NF-kB and AP-1 in intact cells: AP-1 as secondary antioxidant-responsive factor // The EMBO Journal. -1993. V. 12. — N. 5. — p. 2005−20 015
  144. Miesel R., Kurpisz M., Kroger H. Suppression of inflammatory arthritis by simultaneous inhibition of nitric oxide synthase and NADPH oxidase // Free Radic. Biol. Med. 1996. — V. 20(1). — p.75−81
  145. Miesel R., Sanocka D., Kurpisz M., Kroger H. Antiinflammatory effects of NADPH oxidase inhibitors // Inflammation. -1995 V. 19(3).- p. 347−362
  146. Miesfeld R.L. The structure and function of steroid receptor proteins // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1989. — V. 24. — p. 101−117
  147. Miyashita T., Reed J. bcl-2 gene transfer increases relative resistance of S49.1 and WEHI7.2 lymphoid cells to cell death and DNA fragmentation induced by glucocorticoids and multiple chemotherapeutic drugs // Cancer Res. 1993. — V. 52. — p. 5407−5411
  148. Miyoshi H., Ohki M., Nakagawa T., Honma Y. Glucocorticoids induce apoptosis in acute myeloid leukemia cell lines with At (8−21) chromosome translocation // Leuk. Res. 1997. — V. 21(1). — p. 45−50
  149. Mohan P.F., Jacobson M.S. Inhibition of macrophage superoxide generation by dehydroepiandrosterone // Am. J. Med. Sci. 1993. — V. 306.-N 1.-p. 10−15
  150. Montague J.W., Cidlowski J.A. Glucocorticoid-induced death of immune cells: Mechanisms of action // in: Apoptosis in Immunology.- Springer-Verlag. Berlin 1995. — Eds.: Kraemer G., Martines A.C.
  151. Morel Y., Barouk R. Repression of gene expression by oxidative stress // Biochemical Journal. 1999. — V. 342. — p. 481−496
  152. Muller F., Svardal A.M., Nordoy I., Berge R.K., Aukrust P., Froland S.S. Virological and immunological effects of antioxidant treatment in patients with HIV infection // Eur. J. Clin. Invest. 2000. — V. 30(10). -p. 905−914
  153. Murrell G., Bromley F.N. Modelanion of fibroblast proliferation by oxygen free radicals //Biochem. J. 1990. — Vol. 265. — p. 659−665 (122)
  154. Nauseef W.M. The NADPH-oxidase of phagocytes // Proc. Ass. Amer. Physicians. 1999. — Vol. 111. — p. 373−382
  155. Niwa Y., Somiya K., Miyachi Y., Kanoh T., Sakane T. Luminol-independent chemiluminescence by phagocytes is markedly enhanced by dexamethasone, not by other glucocorticosteroids // Inflammation. 1987.- V. 11(2).-p.163−174
  156. Pagano P.J., Ito Y., Tornheiem K. et al. An NADPH oxidase superoxide-generating system in the rabbit aorta // Amer. J. Physiol. -1995. V. 36. — p. H2274-H2280
  157. Pahl H.L., Baeuerle P.A. Oxigen and control of gene Expression // BioEssey. 1994. — V. 16. — N. 7. — p.497−502
  158. Pahlavani M.A., Harris M.D. Effect of in vitro generation of oxygen free radicals on T cell function in young and old rats // Free Radic. Biol. Med. 1998. — V. 25(8). — p. 903−913
  159. Patel R.P., Moellering D., Murphy-Ullrich J., Jo H., Beckman J.S., Darley-Usmar V.M. Cell signaling by reactive nitrogen and oxygen species in atherosclerosis // Free Radic. Biol. Med. 2000. — V. 28(12).-p. 1780−1794
  160. Patriarca P., Cramer R., Moncalvo S., Rossi F., Romeo D. Enzymatic basis of metabolic stimulation in leukocytes during phagocytosis: The role of activated NADPH oxidase // Archives Boichem. Biophis. 1971.-V. 145.-N 1.-p. 255−262
  161. Patterson D.A., Rapoport R., Patterson M.A., Freed B.M., Lempert N. Hydrogen peroxide-mediated inhibition of T-cell response to mitogens is a result of direct action on T cells // Arch Surg. 1988. -V. 123(3).-p. 300−304
  162. Pearson O.H., Eliel L.P., Rawson R.W., Dobriner K., Rhoads C.P. ACTH- and cortisone-induced regression of lymphoid tumors in man: A preliminary report // Cancer. 1949. — V. 2. — p. 943
  163. Pereira B., Bechara E.J., Mendonca J.R., Curi R. Superoxide dismutase, catalase and glutathione peroxidase activities in the lymphoid organs and skeletal muscles of rats treated with dexamethasone // Cell. Biochem. Funct. 1999. — V. 17(1). — p. 15−19
  164. Pereira B., Rosa L.F., Safi D.A., Bechara E.J., Curi R. Hormonal regulation of superoxide dismutase, catalase, and glutathioneperoxidase activities in rat macrophages // Biochem. Pharmacol. 1995. — V. 50(12). — p. 2093−2098
  165. Persijanova V.O., Volsky N.N., Kozlov V.A. Glucocorticoidstkincrease NADPH oxidase activity in cell-free system // in: «27 Scand Soc for Immunology Meet. Turku May 24−27 1996. Abstracts». p. 731
  166. Peus D., Meves A., Vasa R.A., Beyerle A., O’Brien T., Pittelkow M.R. H202 is required for UVB-induced EGF receptor and downstream signaling pathway activation // Free Radic. Biol. Med.1999. V. 27(11−12). — p. 1197−1202
  167. Preeta R., Nair R.R. Superoxide anions mediate proliferative response in cardiac fibroblasts // Indian Journal of Medical Research.2000. -V. 111.-p. 127−132
  168. Quinn M.T., Mullen M.L., Jesaitis A.J. Human neutrophil cytochrome b contains multiple hemes. Evidence for heme associated with both subunits // J. Biol. Chem. 1992. — V. 267. — p. 7303−7309
  169. Radeke H.H., Meier B., Topley N., Floge J., Habermehi G.G., Resch K. Interleukin 1-alpha and tumor necrosis factor-aloha induce oxygen radical production in mesangial cells // Kidney Int. 1990. — V. 37. — p. 767−775
  170. Rainwater R., Parks D., Anderson M.E., Tegtmeyer P., Mann K. Role of cysteine residues in regulation of p53 function // Mol. Cell. Biol. 1995. — V. 15. — p. 3892−3903
  171. Rao G.N., Berc B.C. Active oxygen species stimulate vascular smooth muscle cell growth and proto-oncogene expression // Circ Res. 1992.-V. 70.-p. 593−599
  172. Reed J. BCL-2 and the regulation of programmed cell death // J. Cell. Biol. 1994.-V. 124.-p. 1−6
  173. Reichardt H.M., Kaestner K.H., Tuckermann J., Kretz O., Wessely O., Bock R., Gass P., Schmid W., Herrlich P., Angel P., Schutz G.
  174. DNA binding of the glucocorticoid receptor is not essential for survival // Cell. 1998. — V. 93(4). — p. 531−541
  175. Reichardt H.M., Tuckermann J.P., Gottlicher M., Vujic M., Weih F., Angel P., Herrlich P., Schutz G. Repression of inflammatory responses in the absence of DNA binding by the glucocorticoid receptor // EMBO J. 2001. — V. 20(24). — p. 7168−7173
  176. Resch K., Heckmann B., Schober I., Barlin E., Gemsa D. The role of macrophages in the activation of T-lymphocytes by concanavalin A. II. Macrophage-independent activation // European Journal of Immunology. 1981. — V. 11. — p. 120−126
  177. Robinzon B., Culoto M. Should dehydroepiandrosterone replacement therapy be provided with glucocorticoids? // Reumatology (Oxford). 1999. — V. 38. — N 6. — p. 488−495
  178. Rockson D., Lilliehaak B., Larsson R., Johansson T., Bucht A. Differential anti-inflammatory an anti-oxidative effects of dexamethasone and N-acetylcycteine in endotoxin-induced lung inflammation // Clin. Exp. Immunol. 2000. — V. 122. — p. 249
  179. Rojas M., Rugeles M.T., Gil D.P., Patino P. Differential modulation of apoptosis and necrosis by antioxidants in immunosuppressed human lymphocytes // Toxicol. Appl. Pharmacol. 2002. — V. 180(2). — p. 67−73
  180. Rom W.N., Harkin T. Dehydroepiandrosterone inhibits the spontaneous release of superoxide radical by alveolar macrophages in vitro in asbestosis // Environ. Res. 1991. — V. 55. — N 2. — p. 145−156
  181. Rook A.W., Hernandez-Pando R., Lightman S.L. Hormones, peripherally activated prohormones and regulation of the Thl/Th2 balance // Immunology Today. 1994. — V. 15. — N 7. — p. 301−303
  182. Ross D.D., Joneckis C.C., Ordonez L.V., Sisk A.M., Wu R.K., Hamburger A.W. Estimation of cell survival by flow cytometricquantificayion of fluorescein diacetate/propidium iodide viable cell number // Cancer Research. 1989. — V. 49 — p. 3776
  183. Rotman B., Papermaster B.W. Membrane properties of living cells as studied by enzymatic hydrolysis of fluorogenic esters // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1966. — V. 55. — p. 134
  184. Rubin R., Farber J.L. Mechanism of the filling of cultured hepatocytes by hydrogen peroxide // Arch. Biochem. and Biophys. -1984. -V. 228.-p. 450−459
  185. Ruiz-Gines J.A., Lopez-Ongil S., Gonzalez-Rubio M., Gonzalea-Santiago L., Rodriguez-Puyol M., Rodriguez-Puyol D. Reactive oxygen species induce proliferation of bovine aortic endothelial cells //J. Cardiovasc. Pharmacol. 2000. — V. 35. — p. 109−113
  186. Sagone A.L. Jr, Husney R., Guter H., Clark L. Effect of catalase on the proliferation of human lymphocytes to phorbol myristate acetatc // J Immunol. 1984. — V. 133(3). — p. 1488−1494
  187. Salisbury S.M., Calhoun W.J. Modulation of human peripheral blood monocyte superoxide release by interferon-gamma and 1 ipopolysaccharide // Wis. Med. J. 1990. — V. 89(6). — p. 271−274
  188. Sandstrom P.A., Buttke T.M. Autocrine production of extracellular catalase prevents apoptosis of the human CEM T-cell line in serumfree medium // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1993. — V. 90(10). — p. 4708−4712
  189. Saton J., Rikiishi H., Nagahashi M., Ohuchi E., Kumagai K. Mitogen responsiveness of various immune tissues: heterogeneity of accessory cells and susceptibility to suppression by macrophages // Cellular Immunology. 1980. — V. 56. — p. 1−15
  190. Sattler M., Winkler T., Verma S., Byrne C.H., Shrinkhande G., Salgia R., Griffin J.D. Hematopoietic growth factor signal through theformation of reactive oxygen species I I Blood. 1999. — V. 93. — p. 2928−2935
  191. Sauer H., Wartenberg M., Hescheler J. Reactive oxygen species as intracellular messengers during cell growth and differentiation // Cell Physiol Biochem. 2001. — V. 11(4). — p. 173−186
  192. Schmidt J., Lindstaedt R., Szelenyi I. Characterization of platalet-activating factor induced superoxide anion generetion by guinea-pig alveolar macrophages // J. Lipid. Mediat. 1992. — V. 5. — p. 13−22
  193. Schmidt K.N., Amstad P., Cerutti P., Baeuerle P.A. The roles of hydrogen peroxide and superoxide as messengers in the activation of transcription factor NF-kappa B // Chem. Biol. 1995. — V. 2(1). — p. 13−22
  194. Schmidt M., Pauels H.G., Lugering N., Lugering A., Domschke W., Kucharzik T. Glucocorticoids induce apoptosis in human monocytes: potential role of IL-lbeta// J. Immunol. 1999. — V. 163(6). — p. 34 843 490
  195. Schmielau J., Finn O.J. Activated granulocytes and granulocyte-derived hydrogen peroxide are the underlying mechanism of suppression of t-cell function in advanced cancer patients // Cancer Res. 2001. — V. 61(12). — p. 4756−4760
  196. Schreck R., Albermann K., Baeuerle P. Nuclear factor kb: an oxidative stress-responsive transkription factor of eukaryotic cells (A review) // Free Radic. Res. Commun. 1992. — V. 17. — N 4. — p. 221 -237
  197. Schreck R., Rieber P., Baeuerle P.A. Reactive oxygen intermediates as apparently widely used messengers in the activation of the NF-kappa B transcription factor and HIV-1 // EMBO J. 1991. — V. 10. -p. 2247−2258
  198. Schwartzman R.A., Cidlowski j, A. Glucocorticoid-induced apoptosis of lymphoid cells // Int. Arch. Allergy Immunol. 1994. -V. 105.- p. 347−354
  199. Segal A.W. The NADPH-oxidase of phagocytic cells is an electron pump that alkalinises the phagocytic vacuole // Protoplasma. 1995. -V. 184.- p. 86−103
  200. Stimulation of GATA-2 as a mechanism of hydrogen peroxide suppression in hypoxia-induced erythropoietin gene expression. // J. Cell. Physiol. 2001. — V. 186(2). — p. 260−267
  201. Tammariello S.P., Quinn M.T., Estus S. NADPH Oxidase Contributes Directly to Oxidative Stress and Apoptosis in Nerve Growth Factor-Deprived Sympathetic Neurons // The Journal of Neuroscience. 2000. — V. 20. — p. 1−5
  202. Tatla S., Woodhead V., Foreman J.C., Chain B.M. The role of reactive oxygen species in triggering proliferation and IL-2 secretion in T cells // Free Radic Biol Med. 1999. — V. 26(1−2). — p. 14−24
  203. Tatsuzawa H., Maruyama T., Hori K. et al. Singlet oxygen ('Ag O2) as a principal oxidant in myeloperoxidase-mediated bacterial killing in neutrophil phagosome // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1999. -V. 262. — p. 647−650
  204. Thannickal V.J., Hassoun P.M., White A.C., Fanburg B.L. Enhanced rate of H202 release from bovine pulmonary artery endothelialcells induced by TGF-beta 1 // Am. J. Physiol. 1993. — V. 265. — p. L622-L626
  205. Tolando R., Jovanovic A., Brigellus-Flohe R., Ursini F., Maiorino M. Reactive oxygen species and proinflammatory cytokine signaling in endothelial cells: effect of selenium supplementation /7 Free Radic. Biol. Med. 2000. — V. 28. — p. 979−986
  206. Tome M.E., Baker A.F., Powis G., Payne C.M., Briehl M.M. Catalase-overexpressing thymocytes are resistant to glucocorticoid-induced apoptosis and exhibit increased net tumor growth // Cancer Res. 2001.- V. 61(6).-p. 2766−2773
  207. Tome M.E., Briehl M.M. Thymocytes selected for resistance to hydrogen peroxide show altered antioxidant enzyme profiles and resistance to dexamethasone-induced apoptosis // Cell. Death Differ. -2001.- V. 8(9).-p. 953−961
  208. Umeki S. Mechanisms for the activation/electron transfer of neutrophil NADPH-oxidase complex and molecular pathology of chronic granulomatous disease // Annual Hematology. 1993. — V. 68.- p. 267−277
  209. Umeki S., Soejima R. Hydrocortisone inhibits the respiratory burst oxidase from human neutrophils in whole-cell and cell-free systems // Biochim. Biophys. Acta. 1990. — V. 1052(1). — p. 211−215
  210. Vacchio M.S., Ashwell J.D. Thymus-derived glucocorticoids regulate antigen-specific positive selection // J. Exp. Med. 1997. — V. 185(11).-p. 2033−2038
  211. Vanasbeck B.S. Involvement of oxygen radicals and blood cells in the pathogenesis of ARDS by endotoxin and hyperoxia // Appl. Cardiopulm. and Pathophysiol. 1991. — V. 4. — p. 127−138
  212. Vaux D., Cory S., Adams J. Bcl-2 gene promotes haemopoietic cell survival and cooperates with c-myc to immortalize pre-B cells // Nature. 1988. — V. 335. — p. 440−442
  213. Whitacre C.M., Cathcart M.K. Oxygen free radical generation and regulation of proliferative activity of human mononuclear cells responding to different mitogens //Cell. Immunol. 1992. — V. 144(2).- p. 287−295
  214. Whitfield J., Perris A., Youdale T. Destruction of the nuclear morphology of thymic lymphocytes by the corticosteroid Cortisol // Exp. Cell. Res. 1968. — V. 52. — p. 349−362
  215. Wiegers G.J., Stec I.E., Klinkert W.E., Linthorst A.C., Reul J.M. Bidirectional effects of corticosterone on splenic T-cell activation: critical role of cell density and culture time // Neuroendocrinology. -2001.-V. 73(2).-p. 139−148
  216. Williams M.S., Henkart P.A. Role of reactive oxygen intermediates in TCR-induced death of T cell blasts and hybridomas // The Journal of Immunology. 1996. — V. 157. — p. 2395−2402
  217. Wolfe J.T., Ross D., Cohen G.M. A role for metals and free radicals in the induction of apoptosis in thymocytes // FEBS Lett. 1994. — V. 352(1). — p. 58−62
  218. Wyllie A.H. Glucocorticoid-induced thymocyte apoptosis is associated with endog-enous endonuclease activation // Nature (Lond.). 1980. — V. 284. — p. 555−556
  219. Yan C.H., Jiang X.F., Pei X., Dai Y.R. The in vitro antiapoptotic effect of dehydroepiandrosterone sulfate in mouse thymocytes and its relation to caspase-3/caspase-6 // Cell. Mol. Life. Sci. 1999. — V. 56(5−6). — p. 543−547
  220. Yang K.D., Shaio M.-F. Hydroxyl radical as an early signal involved in phorbol ester-induced monocyte differentiation of HL60 cells // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1994. — V. 200. — p. 1650−1657
  221. Yu L., Quinn M.T., Cross A.R., Dinauer M.C. Gp91(phox) is the heme binding subunit of the superoxide-generating NADPH-oxidase // Proc. Natl. Acad.Sci. USA. 1998. — Vol. 95. — p. 7993−7998
  222. Zafari A.M., Ushio-Fukai M., Akers M., Yin Q., Shah A., Harrison D.G., Taylor W.R., Griendling K. K: Role of N ADH/N ADPH oxidase-derived H2O2 in angiotensin II-induced vascular hypertrophy // Hypertension. 1998. — V. 32. — p. 488−495
  223. Zanma A. Conjugares of superoxide dismutase with the Fc fragment of immunoglobulin G // J. Biochem. 1991. — V. 110. — p. 868−872
  224. Zhang H., Schmeisser A., Garlichs C.D. et al. Angiotensin II-induced superoxide anion generation in human vascular endothelial cells: role of membrane-bound NADH/NADPH-oxidases // Cerdiovasc. Res. 1999. — V. 44. — p. 215−222
  225. Zhang X., Moilanen E., Kankaanranta H. Enhancement of human eosinophil apoptosis by fluticasone propionate, budesonide, and beclomethasone // Eur. J. Pharmacol. 2000. — V. 406(3). — p. 325−332
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?