Помощь в учёбе, очень быстро...
Работаем вместе до победы

Сигнальные функции фосфатидных кислот в растительной клетке

Диссертация: Сигнальные функции фосфатидных кислот в растительной клетке
ДиссертацияПомощь в написанииУзнать стоимостьмоей работы

Известно, что при повышении концентраций таких солей как, КС1 или NaCl может происходить активация ФЖ), ФЛС и ДАГ-киназы (Munnik et al., 2000; Munnik, Meijer, 2001; Meijer et al., 2002). Какие ферменты активируются, зависит от типа ткани, а также от концентрации соли. В работе получены результаты, касающиеся действия 100 мМ КС1 на корни и колеоптили проростков кукурузы. Установлено, что обработка… Читать ещё >

Содержание

  • Список принятых сокращений
  • Глава 1. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ
    • 1. 1. Структура и свойства фосфатидных кислот
    • 1. 2. Метаболизм фосфатидных кислот в растительной клетке
      • 1. 2. 1. Синтез фосфатидных кислот в клетке
        • 1. 2. 1. 1. Синтез фосфатидных кислот путем ацилирования
        • 1. 2. 1. 2. Фосфолипаза D зависимый путь синтеза фосфатидных кислот
        • 1. 2. 1. 3. Синтез фосфатидных кислот при участии диацилглицеринкиназы
        • 1. 2. 1. 4. Синтез фосфатидных кислот при участии диацилглицеринпирофосфатазы
      • 1. 2. 2. Деградация фосфатидных кислот в растительной клетке
        • 1. 2. 2. 1. Деградация фосфатидных кислот при участии фосфатидатфосфатазы
        • 1. 2. 2. 2. Фосфорилирование фосфатидных кислот при участии фосфатидаткиназы
        • 1. 2. 2. 3. Деацилирование фосфатидных кислот при участии фосфолипаз А
    • 1. 3. Участие фосфатидных кислот в клеточных процессах
      • 1. 3. 1. Вовлечение фосфатидных кислот в сигнальные процессы
      • 1. 3. 2. Формирование мембранных везикул с участием фосфатидных кислот
      • 1. 3. 3. Участие фосфатидных кислот в синтезе липидных молекул
    • 1. 4. Механизмы участия фосфатидных кислот в процессах сигнальной трансдукции в растительной клетке
    • 1. 5. Ионофоры
  • Глава 2. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТ
    • 2. 1. Растительный материал и его подготовка
    • 2. 2. Получение препарата микросомальной фракции корней и колеоптилей кукурузы
      • 2. 3. 1. Очистка плазмалеммы в двухфазной системе
      • 2. 3. 2. Выделение эндомембран в градиенте плотности сахарозы
    • 2. 4. Подготовка препаратов фосфатидных кислот
    • 2. 5. Регистрация транспорта ионов через везикулярные мембраны
      • 2. 5. 1. Регистрация транспорта ионов Са с использованием зонда индо
      • 2. 5. 2. Анализ транспорта ионов Са2+ и Mg2+ с использованием зонда ХТЦ
    • 2. 6. Анализ протонофорных свойств фосфатидных кислот
    • 2. 7. Определение количества ионов кальция
    • 2. 8. Анализ состава и содержания фосфолипидов, экстрагированных из микросомальной фракции корней и колеоптилей кукурузы
      • 2. 8. 1. Экстракция липидов
      • 2. 8. 2. Разделение липидов на колонке с силикагелем
      • 2. 8. 3. Разделение фосфолипидов методом высокоэффективной тонкослойной хроматографии
      • 2. 8. 4. Денситометрическое определение фосфолипидов
      • 2. 8. 5. Анализ жирных кислот
        • 2. 8. 5. 1. Получение метиловых эфиров жирных кислот
        • 2. 8. 5. 2. Разделение метиловых эфиров жирных кислот методом капиллярной газовой хроматографии
    • 2. 9. Предобработка колеоптилей и корней БАП и КС
    • 2. 10. Определение содержания белка методом Bradford
    • 2. 11. Статистическая обработка результатов
    • 2. 12. Реактивы
  • Глава 3. РЕЗУЛЬТАТЫ И ИХ ОБСУЖДЕНИЕ
    • 3. 1. Изучение проницаемости везикул плазмалеммы и эндомембран
    • 3. 2. Влияние фосфатидной кислоты на кальциевую проницаемость плазмалеммы и эндомембран
    • 3. 3. Влияние фосфатидной кислоты на транспорт протонов
    • 3. 4. Анализ жирнокислотного состава фосфатидных кислот, фосфатидилхолинов и фосфатидилэтаноламинов микросомальной фракции корней и колеоптилей проростков кукурузы
    • 3. 5. Анализ ионофорных свойств фосфатидной кислоты
    • 3. 6. Влияние БАП на соотношения фосфатидных кислот, фосфатидилхолинов и фосфатидилэтаноламинов в микросомальной фракции корней и колеоптилей кукурузы
    • 3. 7. Влияние БАП на жирнокислотный состав фосфатидных кислот, фосфатидилхолинов и фосфатидилэтаноламинов в микросомальной фракции корней и колеоптилей кукурузы
    • 3. 8. Влияние КС1 на соотношение фосфатидных кислот, фосфатидилхолинов и фосфатидилэтаноламинов в микросомальной фракции корней и колеоптилей кукурузы
    • 3. 9. Влияние КС1 на жирнокислотный состав фосфатидных кислот, фосфатидилхолинов и фосфатидилэтаноламинов в микросомальной фракции корней и колеоптилей кукурузы

Сигнальные функции фосфатидных кислот в растительной клетке (реферат, курсовая, диплом, контрольная)

Фосфатидные кислоты (ФК) являются простейшими фосфолипидами мембран. Именно они служат ключевыми метаболитами глицеролипидов (Athenstaedt, Daum, 1999; Somerville et al., 2000). В различных сигнальных путях фосфатидные кислоты могут выполнять функции вторичных посредников липидной природы. Показано участие ФК в гормональной регуляции (АБК и этилена) роста и развития растений, в реакциях на биотические и абиотические стрессы, такие как: механические повреждения, водный, солевой и окислительный стресс, действие патогенов, элиситоров. Механизмы действия фосфатидных кислот разнообразны. Несмотря на это, участие ФК в клеточных процессах изучено слабо. Известно, что фосфатидаты способствуют связыванию с плазмалеммой и повышение активности ферментов таких, как: НАДФН-оксидаза, киназ МАРК-каскада, участвующих в трансдукции этиленового сигнала, кальций-зависимых протеинкиназ (McPhail et al., 1999; Lee et al., 2001; Sang et al., 2001). Изменение уровня фосфатидных кислот может приводить к изменению физических свойств мембран и их способности образовывать везикулы. Тем самым фосфатидаты могут участвовать в везикулярном транспорте, в процессах экзои эндоцитоза.

В работах Putney et al (1980) и Salmon et al (1980) было показано, что фосфатидные кислоты обладают способностью транспортировать ионы Са2+ через мембраны мышечных и нервных клеток. Можно предположить, что и в клетках растений фосфатидные кислоты также обладают ионофорными свойствами. А транспорт ионов через мембраны клеточных органелл является одним из механизмов действия фосфатидных кислот в сигнальных каскадах и различных клеточных процессах.

Большое внимание уделяется исследованию роли фосфолипаз и ФК как ключевых звеньев в реализации действия фитогормонов в растительной клетке. Известно, что фосфолипаза D и ФИ-фосфолипаза С являются основными семействами ферментов, генерирующих ФК. В работах Wang и др. (2006), Munnik (2001) и других представлены различные модели механизмов участия фосфолипаз и фосфатидных кислот в реакциях клеток на стрессы и гормоны. Однако особый интерес представляют работы проведенные группой Романова (2003) и группой Kravets (2004) по изучению передачи цитокининового сигнала от рецептора до гена. Их результаты косвенно указывают на возможное участие фосфолипазы D в трансдукции цитокининового сигнала. В связи с этим изучение роли фосфатидных кислот в данном сигнальном пути представляется актуальным.

Таким образом, изучение ионофорных функций ФК, как одного из возможных механизмов участия в клеточных процессах и участие фосфатидатов в гормональной регуляции в растительной клетке являются необходимыми и важными в понимании различных этапов сигнальных каскадов в клетках растений.

В связи с этим, целью исследования было изучить сигнальные функции фосфатидных кислот в растительной клетке.

В соответствии с целью были поставлены следующие задачи:

1. Исследовать способность фосфатидных кислот транспортировать ионы кальция через мембраны везикул растительных клеток;

2. Изучить протонофорные свойства фосфатидных кислот на везикулах эндомембран, выделенных из колеоптилей проростков кукурузы;

3. Определить жирнокислотный состав и содержание фосфолипидов в микросомальной фракции корней и колеоптилей кукурузы;

4. Выявить роль фосфатидных кислот в передаче цитокининового сигнала;

5. Исследовать роль фосфатидных кислот в трансдукции осмотического сигнала.

выводы.

1. Впервые на везикулярных препаратах плазмалеммы и эндомембран, выделенных из корней и колеоптилей проростков кукурузы, показано, что фосфатидные кислоты индуцируют транспорт ионов Са2+ по градиенту концентрации, т. е. обладают функциями кальциевых ионофоров. Максимальные ионофорные эффекты наблюдаются в щелочном диапазоне рН и при использовании фосфатидных кислот, в состав которых входят ненасыщенные жирные кислоты.

2. Впервые на везикулах эндомембран, выделенных из колеоптилей проростков кукурузы показано, что фосфатидные кислоты обладают функциями протонофоров.

3. Обработка колеоптилей кукурузы бензиламинопурином (10″ 5 М) вызывает увеличение уровня фосфатидных кислот и уменьшение содержания фосфатидилэтаноламинов в микросомальной фракции, что свидетельствует об активации фосфолипазы D.

4. Обработка колеоптилей кукурузы КС1 (100 мМ) вызывает увеличение содержания фосфатидных кислот и снижение уровня фосфатидилхолинов и фосфатидилэтаноламинов, что может свидетельствовать об активации фосфолипазы D, фосфолипазы С и ДАГ-киназы.

5. Обработка корней проростков кукурузы бензиламинопурином (10″ 5 М) и КС1 (100 мМ) вызывает уменьшение доли фосфатидилэтаноламинов и увеличение фосфатидилхолинов, что указывает на активацию реакции переметилирования.

6. Обработка колеоптилей кукурузы БАП (10″ 5 М) приводит к снижению уровня пальмитиновой, олеиновой и линолевой кислот и увеличению доли стеариновой и линоленовой кислот во фракции фосфатидных кислот и повышению доли пальмитиновой и уменьшению линолевой кислот в составе фосфатидилхолинов и фосфатидилэтаноламинов.

7. Обработка колеоптилей кукурузы КС1 (100 мМ) вызывает уменьшение содержания пальмитиновой, олеиновой и линолевой кислот, увеличение доли стеариновой и линоленовой кислот во фракции фосфатидатов. Во фракции фосфатидилхолинов происходит повышение уровня пальмитиновой и стеариновой кислот, а также уменьшение доли линолевой кислоты. Во фракции фосфатидилэтаноламинов при этом увеличивается доля пальмитиновой кислоты и уменьшается содержание линолевой кислоты.

8. В корнях проростков кукурузы под действием КС1 (100 мМ) происходит увеличение доли линолевой кислоты во фракции фосфатидных кислот и уменьшение ее доли во фракциях фосфатидилэтаноламинов и фосфатидилхолинов.

ЗАКЛЮЧЕНИЕ

.

Фосфатидные кислоты относятся к минорной фракции липидов и играют ключевую роль в метаболизме липидов (Athenstaedt, 1999; Somerville, 2000). Имеются указания о том, что ФК могут выполнять сигнальные функции и выступать в качестве вторичных мессенджеров как в животных, так и растительных клетках (Moolenaar et al., 1986; Munnik, 2001; Testerink et al., 2004; Wang, 2005). Многие авторы приводят сведения, указывающие на увеличение уровня ФК в клетках растений в ответ на действие биотических и абиотических воздействий (Munnik et al., 1998; Jacob et al., 1999; Munnik et al., 2000; Munnik, Musgrave, 2001; Meijer et al., 2002; Welti et al., 2002). Повышение концентрации ФК в клетках растений может происходить при активации таких ферментных систем, как: фосфолипазы D (ФЛО), диацилглицеринкиназы, диацилглицеринпирофосфатазы (Тарчевский, 2002; Laxalt, Munnik, 2002; Wang, 2004; Wang et al., 2006).

Формирование ФК при активации ФЛО принято считать основным путем ее синтеза в стрессовых условиях (Munnik et al., 1998; Wang, 1999; Wang et al., 2002). Быстрая активация ФЛО и последующее увеличение концентрации ФК, в настоящее время определены, как один из этапов передачи сигнала в клетке, что имеет место, как у растений, так и у животных (Munnik et al., 1998; Frohman et al., 1999; Wang et al, 2006).

Важную роль в регуляции разнообразных процессов развития растений играют фитогормоны. Они связываются с мембранными рецепторами, вызывая каскад различных механизмов передачи сигнала. Полагают, что передача цитокининового сигнала в растительной клетке может быть связана с активацией ФЛО (Романов, 2003; Romanov, 2003; Kravets, 2004). Результаты настоящей работы, касающиеся изучения цитокининового воздействия, показали, что обработка БАП (10″ 5 М) корней и колеоптилей проростов кукурузы приводит к количественным изменениям фосфолипидов. Действие цитокининов состоит в том, что происходит увеличение уровня ФК (продукта фосфолипазной реакции) и уменьшение количества ФЭ (субстрата фермента), что является прямым доказательством активации OJID в колеоптилях проростков кукурузы. Воздействие БАП на корни активирует реакцию превращения ФЭ в ФХ посредством переметилирования. Различный эффект БАП на корни и колеоптили кукурузы, по-видимому, связан с различными функциями, которые цитокинины выполняют в корневой системе и в надземных органах растений, что подтверждают результаты, полученные Т. Schmulling и др (Werner et al., 2003; Riefler et al., 2006).

Рассматривая количественные изменения содержания жирнокислотного состава фосфолипидов, отметим, что обработка БАП влияет на их метаболизм, как в корнях, так и колеоптилях проростков кукурузы. После обработки корней проростков кукурузы БАП происходит увеличение доли пальмитиновой кислоты и снижение доли линолевой кислоты во фракциях ФЕ и ФХ. Обработка БАП колеоптилей проростков кукурузы приводит к повышению доли С^о, уменьшению Ci6: o, Ci6: i, Ci8-i, Ci8:2 в составе ФК. Однако следует учитывать, что в эксперименте эффекты гормонов могут отличаться от протекающих в клетке процессов, которые зависят от ее исходного физиологического состояния.

Известно, что при повышении концентраций таких солей как, КС1 или NaCl может происходить активация ФЖ), ФЛС и ДАГ-киназы (Munnik et al., 2000; Munnik, Meijer, 2001; Meijer et al., 2002). Какие ферменты активируются, зависит от типа ткани, а также от концентрации соли. В работе получены результаты, касающиеся действия 100 мМ КС1 на корни и колеоптили проростков кукурузы. Установлено, что обработка КС1 корней проростков кукурузы вызывает уменьшение доли ФЭ и увеличение — ФХ, что является следствием активации реакции переметилирования. Анализ жирнокислотного состава показал, что происходит снижение доли линолевой кислоты во фракциях ФХ и ФЭ на фоне увеличения ее в составе ФК. Важно отметить, что обработка колеоптилей кукурузы 100 мМ раствором КС1 вызывает увеличение доли фракции ФК, что может быть связано с активацией как ФЛЕ), так и ФЛС и ДАГ-киназы.

Таким образом, обработка колеоптилей кукурузы и БАП (10″ 5 М), и КС1 (100 мМ) индуцирует увеличение уровня ФК и снижение содержания фосфолипидов (ФХ, ФЭ), что указывает на активацию фосфолипаз.

Способность ФК транспортировать ионы через мембраны может являться одним из механизмов вовлечения фосфатидата в формирование клеточного ответа на какое-либо воздействие. Известны работы в которых показано, что фосфатидные кислоты обладают способностью транспортировать ионы Са через мембраны мышечных и нервных клеток (Putney, 1980; Salmon, Honeyman, 1980). Однако свойства ФК как ионофоров в клетках растений показаны не были.

Результаты наших исследований показали, что ФК способны транспортировать ионы кальция по градиенту концентрации через мембраны везикул, т. е. функционировать как ионофоры. Важно отметить, что, ионофорные свойства ФК определяются липофильностью молекулы и зависят от концентрации транспортируемых ионов, концентрации фосфатидатов, а также природы мембранных везикул. Транспорт двухвалентных катионов с помощью ФК имеет л I о I специфический характер (Са > Mg). Следует заметить, что ионофорные свойства ФК зависят от ее жирнокислотного состава. Максимальные увеличения флуоресценции зондов, которые характеризует транспорт ионов кальция, наблюдаются при использовании ФК, в состав которой входят ненасыщенные жирные кислоты. Установлено, что на способность ФК транспортировать ионы влияет кислотность среды. Данное свойство связано со строением ФК: наличием фосфатной группы с двумя гидроксильными остатками, которые по-разному диссоциируют при разных значениях рН среды. При щелочных значениях рН диссоциируют обе гидроксильные группы, в результате чего одна молекула фосфатидата легко присоединяет один ион кальция и осуществляет его транспорт через мембрану. В работе показано, что ФК обладают функциями протонофоров. При этом свойства ФК также зависят от жирнокислотного состава молекул.

Таким образом, в растительных клетках фосфатидные кислоты могут выполнять функции ионофоров (для ионов кальция, протонов). Ионофорные свойства и способность быстро синтезироваться и деградировать при воздействии определенных стимулов позволяет ФК участвовать в регуляции внутриклеточного распределения ионов, то есть проявлять свойства сигнальной молекулы. На рис. 47. представлен возможный мембранный механизм передачи сигналов цитокининового и осмотического сигналов в клетках растений с участием ФК, как сигнальной молекулы.

KCI et.

Са.

2+.

ЦК L.

АНК.

ФЛ.

ФПДУ.

ФК тп —*•.

ДАГ.

ЛИЭОФК ДАГ-ФФ V.

Са.

2+ Н +.

Рис. 47. Мембранный механизм передачи цитокининового сигнала. АИК — рецептор цитокининов, гистидинкиназаФЛО — фосфолипаза DФЛ — фосфолипидыФК фосфатидные кислотыДАГ — диацилглицеринылизоФК — лизофосфатидные кислотыДАГ-ФФ — диацилглицеринпирофосфаты.

На первом этапе под действием внешнего сигнала (цитокинины, 100 мМ КС1) происходит активация ФЖ), гидролиз фосфолипидов и увеличение уровня фосфатидных кислот в клеточных мембранах.

На втором этапе, фосфатидаты, обладая свойствами иопофоров, инициируют мембранные потоки ионов по градиенту их электрохимического потенциала, вызывая изменение уровня ионов в клеточных компартментах (в первую очередь кальция и протона).

Изменение концентрации ионозированного кальция оказывает влияние на функционирование системы кальциевой сигнализации и Са-регулируемые процессы. Функционируя в качестве протонофоров, фосфатидные кислоты, могут индуцировать кислотно-щелочные сдвиги в клеточных компартментах и, соответственно, рН-завис и мое изменение активности энзиматических систем. Шунтируя электрохимический градиент нонов Н+ на сопрягающих мембранах митохондрий и хлоропластов, ФК, вероятно, способны влиять на синтез АТФ, то есть на энергетику клетки. Таким образом, обладая функциями ионофоров, ФК, по-видимому, принимают участие не только в системах кальциевой и протонной сигнализации, а также и в энергетике растительной клетки.

Показать весь текст

Список литературы

  1. Е. В., Миронов П. В., Репях С. М. Жирные кислоты мембранных липидов живых тканей почек лиственницы сибирской // Химия растительного сырья. 2000. № 2. С. 41−45.
  2. А. Ю., Максимов Г. Б. Оценка катионной проницаемости везикул цитоплазматических мембран растительных клеток // Биоэлектрические явления: мембранный транспорт у растений. 1985. С. 22−34.
  3. А. А. Введение в биомембранологию. М.: МГУ, 1990. 208 с.
  4. А. А., Кяйвяряйнен Е. И., Илюха В. А. Биомембранология. Петрозаводск: КНЦ РАН, 2006. 226 с.
  5. Н. А., Миронов А. Ф. Мембранология. Москва, ИПЦ МИТХТ, 2002. 98 с.
  6. В. Е. Липиды // Соросовский Образовательный журнал. 1997. № 3. С. 32−37.
  7. Г. Е. Флуоресцентные зонды в исследовании клеток, мембран и липопротеинов. М.: Наука, 1989. 276 с. 13.3инченко В. П., Долгачева JI. П. Внутриклеточная сигнализация. 2003. http ://www. chronos. msu.ru/nameindex/zinchenko .html
  8. E. M., Ляхнович Г. В., Волотовский И. Д. Регуляция активности фосфолипазы D в проростках овса светом и фитогормонами // Физиология растений. 2004. Т. 51. С. 855−859.
  9. М. Техника липидологии. Выделение, анализ и идентификация липидов. М.: Мир, 1975. 322 с.
  10. В. Л. Основы биохимии растений. М.: Высшая школа, 1971. 464 с.
  11. О. Н., Кузнецов В. В. Новейшие достижения и перспективы в области изучения цитокининов // Физиология растений. 2002. Т. 49. С. 626−640.
  12. Д. О. Кальций и биологические мембраны. М.: Высшая школа, 1990. 124 с.
  13. Д. А. Структура, регуляция экспрессии, функционирование десатураз жирных кислот//Успехи совр. Биохимии. 2001. Т. 41. С. 163−198.
  14. Д. А. Восприятие сигналов биологическими мембранами: сенсорные белки и экспрессия генов // Соросовский Образовательный журнал. 2001. Т. 7. С. 14−22.
  15. С. С. Физиологические основы полярности растений. СПб.: Кольна, 1996. 159 с.
  16. С. С. Полярность и эмбриогенез растений // Эмбриология цветковых растений. Т. 2. / Под ред. Батыгиной Т. Б. СПб.: Мир и семья, 1997. С. 594−601.
  17. С. С. Кальциевая сигнальная система растений // Физиология растений. 2005. Т. 52. С. 1−24.
  18. С. С., Осмоловская Н. Г., Батов А. Ю., Самуилов Ф. Д., Черезов С. Н. Практикум по минеральному питанию и водному обмену растений / Под ред. Полевого В. В., Батова А. Ю. СПб.: СПбГУ, 1996. 164 с.
  19. С. С., Танкелюн О. В., Батов А. Ю., Воронина О. В., Мартинец Я., Махачкова И. Ионофорные функции фосфатидной кислоты в растительной клетке // Физиология растений. 2006. Т. 53. С. 45−53.
  20. Методы изучения мембран растительных клеток / Под ред. Полевого В. В., Максимова Г. Б., Синютиной Н. Ф. Л.: ЛГУ, 1986. 192 с.
  21. Г. Б. Методическое руководство по тонкослойной хроматографии фосфолипидов. М.: Наука, 1972. 64 с.
  22. Г. В., Сальникова Е. Б., Суворова Т. А. Изменения ненасыщенности жирных кислот липидов растений озимой и яровой пшеницы в процессе закаливания // Физиология и биохимия культурных растений. 1990. Т. 22. С. 257−264.
  23. Ю. А., Иванов В. Т, Шкроб А. М. Мембранно-активные комплексоны. М.: Наука, 1974. 463 с.
  24. Н. Ю. Особенности регуляции цитокининами экспрессии генов первичного ответа: Автореф. дисс. на соискание ученой степени канд. биол. наук. М.: ИФР им. Тимирязева РАН, 2005, 26 с.
  25. Н. Ф. Роль аускина в переметилировании фосфолипидов мембран колеоптилей кукурузы // Вестник ЛГУ. 1990. Т. 3, вып. 4. С. 86−89.
  26. Н. Ф. Роль жирных кислот липидов в адаптации проростков кукурузы к температурному стрессу // Вестник СПбГУ. 1998. № 10. С. 85−89.
  27. Н. Ф., Волошина Т. В. Действие ауксина на фосфолипиды мембран колеоптилей кукурузы // Вестник ЛГУ. 1983. № 3. С. 87−92.
  28. Н. Ф., Коузова Е. Д. Роль липидов при действии АБК в колеоптилях кукурузы //Вестник СПбГУ. 2005. Сер. 3. Вып. 1. С. 84−89.
  29. Н. Ф., Толстикова Т. Д., Швец В. И., Выделение и фракционирование липидов колеоптилей кукурузы // Физиология растений. 1978. Т. 25. Вып. 3. С. 610−613.
  30. Л. Биохимия: в 3 т. М.: Мир, 1984. 936 с.
  31. И. А. Метаболизм растений при стрессе. Казань: Фэн, 2001. 448 с.
  32. И. А. Сигнальные системы клеток растений. М.: Наука, 2002. 294 с.
  33. И. А. Элиситор индуцирцемые сигнальные системы и их взаимодействие // Физиология растений. 2000. Т. 47, № 2. С. 321−331.
  34. В. А., Мирославова С. А., Баранова А. А. О системе питания растений в гидропонике. Вопросы корневого питания растений. Л.: ЛГУ, 1968. С. 6−24.
  35. В. W., Hajra А. К. The acyl dihydroxyacetone phosphate pathway for glycerolipid biosynthesis in mouse liver and ehrlich ascites tumor cells // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1971. V. 68. P. 411−415.
  36. J., Ohlrogge J. В., Keegstra K. Final step of phosphatidic acid synthesis in pea chloroplasts occurs in the inner envelope membrane // Plant Physiol. 1985. V. 78. P. 459465.
  37. Andrews T. J., Kane H. J. Pyruvate is a by-product of catalysis by ribulosebisphosphate carboxylase/oxygenase // J. Biol. Chem. 1991. V. 266. P. 94 479 452.
  38. Anthony R. G., Henriques R., Heifer A., Mefszarros Т., Rois G., Testerink С. A protein kinase target of a PDK1 signaling pathway is involved in root hair growth in Arabidopsis //EMBO J. 2004. V. 23. P. 572−581.
  39. Arisz S., Valianpour F., Gennip A. H., Munnik T. Substrate preference of stress-activated phospholipase D in Chlamydomonas and its contribution to PA formation // Plant J. 2003. V. 34. P. 595−604.
  40. Athenstaedt K., Daum G. Biosynthesis of phosphatidic acid in lipid particles and endoplasmic reticulum of Saccharomyces cerevisiae // J. Bacteriology. 1997. V. 179. P. 7611−7616.
  41. Athenstaedt K., Daum G. Phosphatidic acid, a key intermediate in lipid metabolism // Eur. J. Biochem. 1999. V. 266. P. 1−16.
  42. Athenstaedt K., Weys S., Paltauf F., Daum G. Redundant systems of phosphatidic acid biosynthesis via acylation of glycerol-3-phosphate or dihydroxyacetone phosphate in the yeast Saccharomyces cerevisiae // J. Bacteriology. 1999. V. 181. P. 1458−1463.
  43. Bankaitis V. A., Morris A. J. Lipids and the exocytotic machinery of eukaryotic cells // Curr. Opin. Cell Biol. 2003. V. 15. P. 389−395.
  44. Barritt G. J., Dalton K. A., Whiting J. A. Evidence that phosphatidic acid stimulates the uptake of calcium by liver cells but not calcium release from mitochondria // FEBS Lett. 1981. V. 125. P. 137−140.
  45. Berg S., Wieslander A. Purification of a phosphatase which hydrolyzes phosphatidic acid, a key intermediate in glucolipid synthesis in Acholeplasma laidlawii a membranes //Biochim. Biophys. Acta. 1997. V. 1330. P. 225−232.
  46. Bi K., Roth M. G., Ktistakis N. T. Phosphatidic acid formation by phospholipase D is required for transport from the endoplasmic reticulum to the Golgi complex // Curr. Biol. 1997. V. 7. P. 301−307.
  47. Billah M. M., Lapetina E. G., Cuatrecasas P. Phospholipase A2 activity specific for phosphatidic acid. A possible mechanism for the production of arachidonic acid in platelets // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 5399−5403.
  48. Bradford M. M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 115−143.
  49. Chibnall A. C., Channon H. J. The ether-soluble substances of cabbage leaf cytoplasm. II. Calcium salts of glyceridephosphoric acid // Biochem. J. 1927. V. 21. P. 233−246.
  50. Christie W. W. Phosphatidic acid and related lipids: structure, occurrence, biochemistry and analysis. 2007. www.Iipidlibrary.co.uk
  51. Conconi A., Miquel M., Browse J. A., Ryan C. A. Intracellular levels of free linolenic and linoleic acids increase in tomato leaves in response to wounding // Plant Physiol. 1996. V. 111. P. 797−803.
  52. Dawson R. M. C. The measurement of P32 labelling of individual kephalins and lecithin in a small sample of tissue // Biochim. Biophys. Acta. 1954. V. 14. P. 374 379.
  53. De Jong C. F., Laxalt A. M., Bargmann В. O. R., de Wit P. J. G. M., Joosten M. H. A. J., Munnik T. Phosphatidic acid accumulation is an early response in the Cf-4/Avr4 interaction // Plant J. 2004. V. 39. P. 1−12.
  54. Domergue F., Chevalier S., Santarellil X., Cassagnel C., Lessire R. Evidence that oleoyl-CoA and ATP-dependent elongations coexist in rapeseed (Brassica napus L.) // Eur. J. Biochem. 1999. V. 263. P. 464−470.
  55. Drobak В. K. The plant phosphoinositide system // Biochem. J. 1992. V. 288. P. 697 712.
  56. Drobak В. K., Watkins P. A. Inositol (l, 4,5)trisphosphate production in plant cells: an early response to salinity and hyperosmotic stress // FEBS Lett. 2000. V. 481. P. 240 244.
  57. Eastman S. J., Hope M. J., Wong K. F., Cullis P. R. Influence of phospholipid asymmetry on fusion between large unilamellar vesicles // Biochemistry. 1992. V. 31. P. 4262−4268.
  58. Eastman S. J., Hope M. J., Cullis P. R. Transbilayer transport of phosphatidic acid in response to transmembrane pH gradients // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 1740−1745.
  59. Eibl H., Blume A. The influence of charge on phosphatidic acid bilayer membranes // Biochim. Biophys. Acta. 1973. V. 553. P. 476−488.
  60. English D., Cui Y., Siddiqui R. R. Messenger functions of phosphatidic acid// Chem. Phys. Lipids. 1996. V. 80. P. 117−132.
  61. Foster D. A., Xu L. Phospholipase D in cell proliferation and cancer // Mol. Cancer Res. 2003. V. l.P. 789−800.
  62. Frank W., Munnik Т., Kerkmann K., Salamini F., Bartels D. Water deficit triggers phospholipase D activity in the resurrection plant Craterostigma plantagineum II Plant Cell. 2000. V. 12. P. 111−124.
  63. Frohman M. A., Sung T.-Ch., Morris A. J. Mammalian phospholipase D structure and regulation // Biochem. Biophys. Acta. 1999. V. 1439. P. 175−186.
  64. Geng D., Chura J., Roberts M. E., Activation of phospholipase D by phosphatidic acid // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 12 195−12 202.
  65. Gurr M. I. The biosynthesis of triacylglycerols: Lipids: structure and function // The biochemistry of plants. V. 4 / Ed. Stumpf P. K., Conn E. F. New York: Academic Press, 1980. P. 205−248.
  66. Hajra A. K. Dihydroxyacetone phosphate acyltransferase // Biochim. Biophys. Acta. 1997. V. 1348. P. 27−34.
  67. Han G. S., Johnston C. N., Carman G. M. Vacuole membrane topography of the DPPl-encoded diacylglycerol pyrophosphate phosphatase catalytic site from Saccharomyces cerevisiae II J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 5338−5345.
  68. Hanahan D. J., Chaikoff I. L. A new phospholipid splitting enzyme specific for an ester linkage between the nitrogenous base and the phosphoric acid group // J. Biol. Chem. 1947. V. 169. P. 699−703.
  69. Haugland R. P. Handbook of fluorescent probes and research products. 2001. www.probes.com
  70. P. К., Wayne R. O. Calcium and plant development // Annu. Rev. Plant Physiol. 1985. V. 36. P. 397139.
  71. Hodges Т. K., Leonard R. T. Purification of plasma membrane-bound adenosine triphosphatase from plant roots // Methods Enzymol. 1974. V. 32. P. 392106.
  72. Hokin L. E., Hokin M. R. The presence of phosphatidic acid in animal tissues // J. Biol. Chem. 1958. V. 233. P. 800−804.
  73. Holmes R. P., Yoss N. L. Failure of phosphatidic acid to translocate Ca2+ across phosphatidylcholine membranes // Nature. 1983. V. 305. P. 637−638.
  74. Huijbregts R. P. H., Topalof L., Bankaitis V. A. Lipid metabolism and regulation of membrane trafficking // Traffic. 2000. V. 1. P. 195−202.
  75. Inoue M., Okuyama H. Phospholipase Al acting on phosphatidic acid in porcine platelet membranes // J. Biol. Chem. 1984. V. 259. P. 5083−5086.
  76. Irving H. R., Gehring C. A., Parish R. W. Changes in cytosolic pH and calcium of guard cells precede stomatal movement // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 1790−1794.
  77. Ishii I., Fukushima N., Ye X., Chun J. Lysophospholipid receptors: signaling and biology // Annu. Rev. Biochem. 2004. V. 73. P. 321−354.
  78. Jacob Т., Ritchie S., Assmann S. M., Gilroy S. Abscisic acid signal transduction in guard cells is mediated by phospholipase D activity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 12 192−12 197.
  79. Joyard J., Teyssier E., Miege C., Berny-Seigneurin D, Marechal E., Block M. A., л
  80. Dome A., Rolland N., Ajlani G., Douce R. The biochemical machinery of plastid envelope membranes // Plant Physiol. 1998. V. 118. P. 715−723.
  81. Kang F., Rawsthorne S. Starch and fatty acid synthesis in plastids form developing embryos of oilseed rape (Brassica napus L.) // Plant J. 1994. V. 6. P. 795−805.
  82. Katagiri Т., Takahashi S., Shinozaki K. Involvement of a novel Arabidopsis phospholipase D, AtPLDd, in dehydration-inducible accumulation of phosphatidic acid in stress signaling // Plant J. 2001. V. 26. P. 595−605.
  83. Kates M. Hydrolysis of lecithin by plant plastid emymes // Can. J. Biochem. Physiol. 1955. V. 33. P. 575−589.
  84. Kohlwein S. D., Daum G., Schneiter R., Paltauf F. Phospholipids: synthesis, sorting, subcellular traffic the yeast approach // Trends Cell Biol. 1996. V. 6. P. 260−266.
  85. Kooijman E. E., Chupin V., Kruijff В., Burger K. N. J. Modulation of’membrane curvature by phosphatidic acid and lysophosphatidic acid // Traffic. 2003. V. 4. P. 162−174.
  86. Kravets V. S., Kretynin S. V., Kolesnikov Y. S., Machackova I., Romanov G. A., Martinec J. Role of phospholipases D in the mechanism of cytokinin action / The 14 Congress of the Federation of European Societies of Plant Biology. Poland. 2004. P. 32.
  87. Kravets V. S., Kretynin S. V., Kolesnikov Y. S., Romanov G. A., Martinec J. Machackova I. Role of phospholipases С and D in the mechanism of cytokinin action // Biol. Plant. 2005. V. 49. P. 19.
  88. Larsson Ch., Sommarin M., Widell S. Isolation of highly purified plant plasma membranes and separation of inside-out and right-side out vesicles // Methods Enzymol. 1994. V. 228. P. 451−469.
  89. Laxalt A. M., Munnik T. Phospholipid signaling in plant defense // Curr. Opin. Plant Biol. 2002. V. 5. P. 1−7.
  90. Lee S., Hirt H., Lee Y. Phosphatidic acid activates a wound-activated МАРК in glicine max //Plant J. 2001. V. 26. P. 479−486.
  91. Lee S., Park J., Lee Y. Phosphatidic acid induces actin polymerization by activating protein kinases in soybean cells // Mol. Cells. 2003. V. 15. P. 313−319.
  92. Lee S., Suh S., Kim S., Crain R. C., Kwak J. M., Nam H-G., Lee Y. Systemic elevation of phosphatidic acid and lysophospholipid levels in wounded plants // Plant J. 1997. V. 12. P. 547−556.
  93. Lehninger A. L., Cox M. M., Nelson D. L. Lehninger principles of biochemistry, Fourth Edition. 2004. http://www.whfreeman.com/pob4esamplecontent/
  94. Malherbe A., Block M. A., Joyard J., Douce R. Feedback inhibition of phosphatidate phosphatase from spinach chloroplast envelope membranes by diacylglycerol // J. Biol. Chem. 1992. V. 267. P. 23 546−23 553.
  95. Mazliak P. Lipid metabolism in plants // Annu Rev. Plant Physiol. 1974. V. 24. P. 287−310.
  96. McPhail L. C., Waite K. A., Regier D. S., Nixon J. В., Qualliotine-Mann D., Zhang W. X., Wallin R., Sergeant S. A novel protein kinase target for the lipid second messenger phosphatidic acid // Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1439. P. 277−290.
  97. Meijer H. J. G., Arisz S. A., van Himbergen J. A. J., Musgrave A., Munnik T. Hyperosmotic stress rapidly generates Iyso-phosphatidic acid in Chlamydomonas // Plant J. 2001. V. 25. P. 541−548.
  98. Meijer H. J. G., Riet В., Himbergen J. A. J., Musgrave A., Munnik Т. KC1 activates phospholipase D at two different concentration ranges: distinguishing between hyperosmotic stress and membrane depolarization // Plant J. 2002. V. 31. P. 51−59.
  99. Meijer H. J., Munnik T. Phospholipid-based signaling in plant // Annu. Rev. Plant Biol. 2003. V. 54. P. 265−306.
  100. Miquel M., Dubacq J-P. In situ incorporation of fatty acids into lipids of the outer and inner envelope membranes of pea chloroplasts // Plant Physiol. 1992. V. 100. P. 472−481.
  101. Miyazawa D., Ikemoto A., Fujii Y., Okuyama H. Partial purification and characterization of phosphatidic acid-specific phospholipase Al in porcine platelet membranes //Biochim. Biophys. Acta. 2003. V. 1631. P. 17−25.
  102. Moolenaar W. H., Kruijer W., Tilly В. C., Verlaan I., Bierman A. J., DeLaat S. W. Growth factor-like action of phosphatidic acid//Nature. 1986. V. 323. P. 171−173.
  103. Mueller-Roeber В., Pical C. Inositol phospholipid metabolism in Arabidopsis. Characterized and putative isoforms of inositol phospholipid kinase and phosphoinositide-specific phospholipase С // Plant Physiol. 2002. V. 130. P. 2246.
  104. Munnik T. Phosphatidic acid: an emerging plant lipid second messenger // Trends Plant Sci. 2001. V. 6. P. 227−233.
  105. Munnik Т., Irvine R. F., Musgrave A. Phospholipid signalling in plants // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1389. P. 222−272.
  106. Munnik Т., Meijer H. J. G. Osmotic stress activates distinct lipid and МАРК signalling pathways in plants // FEBS Lett. 2001. V. 498. P. 172−178.
  107. Nayar R., Mayer L. D., Hope M. J., Cullis P. Phosphatidic acid as a calcium ionophore in large unilamellar vesicle systems // Biochim. Biophys. Acta. 1984. V. 777. P. 343−346.
  108. Neal A. C. Lipid biosynthesis in eukaryotic cells. Studies on enzyme activities involved in fatty acid activation and acylation: Doctoral thesis. Uppsala: Swedish University of Agricultural Sciences, 2006. P. 62.
  109. Ohlrogge J., Browseb J. Lipid biosynthesis // Plant Cell. 1995. V. 7. P. 957−970.
  110. Ohsako S., Deguchi T. Stimulation by phosphatidic acid of calcium influx and cyclic mp synthesis in neuroblastoma cells // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 1 094 510 948.
  111. Palmgren M. G. Acridine orange as a probe for measuring pH gradients across membranes: mechanism and limitations // Anal. Biochem. 1991. V. 192. P. 316−321.
  112. Pappan K., Qin W., Dyer J. H., Zheng L., Wang X. Molecular cloning and functional analysis of polyphosphoinositide-dependent phospholipase D, PLDp, from Arabidopsis // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 7055−7061.
  113. Pappan К., Wang X. Molecular and biochemical properties and physiological roles of plant phospholipase D // Biochim. Biophys. Acta. 1999. V. 1439. P. 151−166.
  114. Park J., Gu Y., Lee Y., Yang Z., Lee Y. Phosphatidic acid induces leaf cell death in Arabidopsis by activating the Rho-related small G protein GTPase-mediated pathway of reactive oxygen species generation // Plant Physiol. 2004. V. 134. P. 129 136.
  115. Patton Ch., Thompson S., Epel D. Some precautions in using chelators to buffer metals in biological solutions // Cell Calcium. 2004. V. 35. P. 427−431.
  116. Pearce M. L., Slabas A. R. Phosphatidate phosphatase from avocado (Persea americana) purification, subsrate specifity and possible matabolic implications for the Kennedy pathway and cell signalling in plants // Plant J. 1998. V. 14. P. 555−564.
  117. Pierrugues O., Brutesco C., Oshiro J., Gouy M., Deveaux Y., Carman G. M. Lipid phosphate phosphatases in Arabidopsis. Regulation of the AtLPPl gene in response to stress // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 20 300−20 308.
  118. Post-Beittenmiller D., Roughan G., Ohlrogge J. B. Regulation of plant fatty acid biosynthesis: analysis of acyl-coenzyme A and acyl-acyl carrier protein substrate pools in Spinach and Pea chloroplasts // Plant Physiol. 1992. V. 100. P. 923−930.
  119. Potocky M., Elias M., Profotova В., Novotna Z., Valentova O., Zarsky V. Phosphatidic acid produced by phospholipase D is required for tobacco pollen tube growth//Planta. 2003. V. 217. P. 122−130.
  120. Putney J. W., Weiss J. S J., van de Walle С. M., Haddas R. A. Is phosphatidic acid a calcium ionophore under neurohumoral control? // Nature. 1980. V. 284. P. 345 347.
  121. Qin C., Wang X. The Arabidopsis phospholipase D family: characterization of a Ca2± independent and phosphatidylcholine selective PLD^l with distinct regulatory domains // Plant Physiol. 2002. V. 128. P. 1057−1068.
  122. Qin W., Pappan K., Wang X. Molecular heterogeneity of phospholipase D (PLD): cloning of PLDy and regulation of plant PLDa, and (3 polyphosphoinositides and calcium // J. Biol. Chem. 1997. V. 272. P. 28 267−28 273.
  123. Riefler M., Novak О., Strnad M., Schmiilling Т. Arabidopsis cytokinin receptor mutants reveal functions in shoot growth, leaf senescence, seed size, germination, root development and cytokinin metabolism // Plant Cell. 2006. V. 18. P. 40−54.
  124. Ritchie S., Gilroy S. Abscisic acid signal transduction in the barley aleurone is mediated by phospholipase D activity // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1998. V. 95. P. 2697−2702.
  125. Rizzo M. A., Shome K., Watkins S. C., Romero G. The recruitment of Raf-1 to membranes is mediated by direct interaction with phosphatidic acid and is independent of association with Ras // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 23 911−23 918.
  126. Roughan P. G., Ohlrogge J. B. On the assay of acetyl-COA synthetase in chloroplasts and leaf extracts // Anal. Biochem. 1994. V. 216. P. 77−82.
  127. Ruelland E., Cantrel C., Gawer M., Kader J. C., Zachowski A. Activation of phospholipases С and D is an early response to a cold exposure in Arabidopsis suspension cells // Plant Physiol. 2002. V. 130. P. 999−1007.
  128. Ryu S. B. Phospholipid-derived signaling mediated by phospholipase A in plants // Trends Plant Sci. 2004. V. 9. P. 229−235.
  129. Ryu S. В., Wang X. Activation of phospholipase D and the possible mechanism of activation in wound-induced lipid hydrolysis in castor bean leaves // Biochim. Biophys. Acta. 1996. V. 1303. P. 243−250.
  130. Ryu S. В., Wang X. Expression of phospholipase D during castor bean leaf senescence//Plant Physiol. 1995. V. 108. P. 713−719.
  131. Ryu S. В., Wang X. Increase in free linolenic and linoleic acids associated with phospholipase D-mediated hydrolysis of phospholipids in wounded castor bean leaves // Biochim. Biophys. Acta. 1998. V. 1393. P. 193−202.
  132. Saito M., Bourque E., Kanfer J. Studies on base-exchange reaction of phospholipids in rat brain particles and a solubilized system // Arch. Biochem. Biophys. 1975. V. 109. P. 304−317.
  133. Salmon D. M., Honeyman T. W. Proposed mechanism of holinergic action in smooth muscle//Nature. 1980. V. 284. P. 344−345.
  134. Sang Y., Cui D., Wang X. Phospholipase D- and phosphatidic acid-mediated generation of superoxide in Arabidopsis // Plant Physiol. 2001. V. 126. P. 1449−1458.
  135. Sang Y., Zheng S., Li W., Huang В., Wang X. Regulation of plant water loss by manipulating the expression of phospholipase Da // Plant J. 2001. V. 28. P. 135−144.
  136. Sasaki Y., Hakamada K., Suama Y., Nagano Y., Furusawa I., Matsuno R. Chloroplast-encoded protein as a subunit of acetyl-CoA carboxylase in pea plant // J. Biol. Chem. 1993. V. 268. P. 25 118−25 123.
  137. Sato Т. K., Overduin M., Emr S. D. Location, location, location: Membrane targeting directed by PX domains // Science. 2001. V. 294. P. 1881−1885.
  138. Schmulling T. New insights into the functions of cytokinins in plant development // J. Plant Growth Regul. 2002. V. 21. P. 40−49.
  139. Schooten В., Testerink Ch., Munnik N. Signalling diacylglycerol pyrophosphate, a new phosphatidic acid metabolite // Biochim. Biophys. Acta. 2006. V. 1761. P. 151— 159.
  140. Schweizer E., Hofmann J. Microbial Type I fatty acid synthases (FAS): major players in a network of cellular FAS systems // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2004. V. 68. P. 501−517.
  141. Sciorra V. A., Rudge S. A., Wang J., McLaughlin S., Engebrecht JoA., Morris J. A. Dual role for phosphoinositides in regulation of yeast and mammalian phospholipase D enzymes // J. Cell Biol. 2002. V. 159. P. 1039−1049.
  142. Sciorra V. A., Morris A.J. Roles for lipid phosphate phosphatases in regulation of cellular signaling // Biochim. Biophys. Acta. 2002. V. 1582. P. 45−51.
  143. Serhan C., Anderson P., Goodman E., Dunham P., Weissmann G. Phosphatidate and oxidized fatty acids are calcium ionophores // J. Biol. Chem. 1981. V. 256. P. 2736−2741.
  144. С. N., Fridovich J., Goetzl E. J., Dunham P. В., Weissmann G. Leukotriene b4 and phosphatidic acid are calcium ionophores // J. Biol. Chem. 1982. V. 257. P. 4746−4752.
  145. Siddhanta A., Shields D. Secretory vesicle budding from the trans-Golgi network is mediated by phosphatidic acid levels // J. Biol. Chem. 1998. V. 273. P. 1 799 517 998.
  146. Siddiqui R. A., Burtschi D. J., Kovacs R. Phosphatidic acid induces calcium influx in neurophilis via verapamil-sensetive calcium channels // J. Cell. Biochem. 2000. V. 78. P. 297−304.
  147. Simpson A. W. M. Fluorescent measurement of Ca2+.c. Basic practical considerations // Methods Mol. Biol. 1999. V. 114. P. 3−30.
  148. Sinclair W., Trewavas A. J. Calcium in gravitropism. Re-examination // Planta. 1997. V. 203. P. 585−590.
  149. Shacklock P. S., Read N. D., Trewavas A. J. Cytosolic free calcium mediates red light induced photomorphogenesis // Nature. 1992. V. 358. P. 153−155.
  150. R. G., Gauthier D. A., Dennis D. Т., Turpin D. H. Malate- and pyruvate-dependent fatty acid synthesis in leucoplasts from developing castor endosperm // Plant Physiol. 1992. V. 98. P. 1233−1238.
  151. Somerville C., Browse J., Jaworski J. G., Ohlrogge J. B. Lipids // Biochemistry and Molecular Biology of Plants / Eds Buchanan В., Gruissem W., Jones R. Rockville: American Society of Plant Physiologists, 2000. p. 456 527.
  152. Testerink C., Dekker H. L., Lim Z-Y., Johns M. K., Holmes А. В., Koster C. G., Ktistakis N. Т., Munnik T. Isolation and identification of phosphatidic acid targets from plants // Plant J. 2004. V. 39. P. 527−536.
  153. Testerink C., Munnik T. Phosphatidic acid: a multifunctional stress signaling lipid in plants // Trends Plant Sci. 2005. V. 10. P. 369−374.
  154. Tyson C. A., Zande H. V., Green D. E. Phospholipids as ionophores // J. Biol. Chem. 1976. V. 251. P. 1326−1332.
  155. Vaskovsky V. E., Terekhova T. A. HPTLC of phospholipid mixtures containing phosphotidylglycerol // J. High Resol. Chromatogr. Communicat. 1979. V. 2. P. 671 672.
  156. Wang X. Lipid signaling // Curr. Opin. Plant Biol. 2004. V. 7. P. 329−336.
  157. Wang X. Molecular analysis of phospholipase D // Trends Plant Sci. 1997. V. 2. P. 261−266.
  158. Wang X. Multiple forms of phospholipase D in plant: the gene family? Catalytic and regulatory properties, and cellular functions // Prog. Lipid Res. 2000. V. 39. P. 109−149.
  159. Wang X. Phospholipase D in hormonal and stress signaling // Curr. Opin. Plant Biol. 2002. V. 5. P. 408414.
  160. Wang X. Plant phospholipases // Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol. 2001. V. 52. P. 211−231.
  161. Wang X. Regulatory functions of phospholipase D and phosphatidic acid in plant growth, development, and stress responses // Plant Physiol. 2005. V. 139. P. 566−573.
  162. Wang X. The role of phospholipase D in signaling cascades // Plant Physiol. 1999. V. 120. P. 645−651.
  163. Wang X., Devaiah Sh. P., Zhang W., Welti R. Signaling functions of phosphatidic acid // Prog. Lipid Res. 2006. V. 45. P. 250−278.
  164. Wang X., Dyer J. H., Zheng L. Purification and immunological analysis of phospholipase D from castor bean endosperm // Arch Biochem. Biophys. 1993. V. 306. P. 486−494.
  165. Wang X., Wang C., Sanga Y., Qin C., Welti R. Networking of phospholipases in plant signal transduction // Physiol. Plantarum. 2002. V. 115. P. 331−335.
  166. Welti R., Li W., Li M., Sang Y., Biesiada H., Zhou H-E. Profiling membrane lipids in plant stress responses: role of phospholipase Da in freezing-induced lipid changes in Arabidopsis // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 31 994−32 002.
  167. Whitaker B. D., Smith D. L., Green К. C. Cloning, characterization and functional expression of a phospholipase Da cDNA from tomato fruit // Physiol. Plantarum. 2001. V. 112. P. 87−94.
  168. White P. J. Calcium channels in higher plants // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1465. P. 171−189.
  169. J. В., Behrbohm H. Diacylglycerol pyrophosphate, a novel phospholipid compound // FEBS Lett. 1993. V. 315. P. 95−99.
  170. J. В., Behrbohm H. Phosphatidate kinase, a novel enzyme in phospholipid metabolism. Purification, subcellular localization and occurrence in the plant kingdom//Plant Physiol. 1993. V. 102. P. 1243−1249.
  171. J. В., Kornak В., Funke A., Riedel B. Phosphatidate kinase, a novel enzyme in phospholipid metabolism. Characterization of the enzyme from suspension-cultured Cafharanfhus roseus cells // Plant Physiol. 1994. V. 105. P. 903 909.
  172. Wu W. I., Liu Y., Riedel В., Wissing J. В., Fischl A. S., Carman G. M. Purification and characterization of diacylglycerol pyrophosphate phosphatase from Saccharomyces cerevisiae /7 J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 1868−1876.
  173. Yuan D. S. Zink-regulated genes in Saccharomyces cerevisiae revealed by transposon tagging // Genetics. 2000. V. 156. P. 45−58.
  174. Zalejski C., Zhang Z., Quettier A-L., Maldiney R., Bonnet M., Brault M. Diacylglycerol pyrophosphate is a second messenger of abscisic acid signaling in Arabidopsis thaliana suspension cells // Plant J. 2005. V. 42. P. 145−150.
  175. Zhang W., Qin C., Zhao J., Wang X. Phospholipase Dal-derived phosphatidic acid interacts with ABI1 phosphatase 2C and regulates abscisic acid signaling // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. V. 101. P. 9508−9513.
  176. Zhang W., Wang C., Qin C., Wood Т., Olafsdottir G., Welti R., Wang X. The oleate-stimulated phospholipase D, PLD5 and phosphatidic acid decrease H2C>2-induced cell death in Arabidopsis // Plant Cell. 2003. V. 15. P. 2285−2295.
  177. Zonia L., Munnik T. Osmotically induced cell swelling versus cell shrinking elicits specific changes in phospholipid signals in tobacco pollen tubes // Plant Physiol. 2004. V. 134. P. 813−823.
  178. Zu Heringdorf D. M., Jakobs К. H. Lysophospholipid receptors: signalling, pharmacology and regulation by lysophospholipid metabolism // Biochim. Biophys. Acta. 2007. V. 1768. P. 923−940.
Заполнить форму текущей работой

Пора сдавать?